RU2017115342A - Мутантные иммуноглобулин-связывающие полипептиды - Google Patents

Мутантные иммуноглобулин-связывающие полипептиды Download PDF

Info

Publication number
RU2017115342A
RU2017115342A RU2017115342A RU2017115342A RU2017115342A RU 2017115342 A RU2017115342 A RU 2017115342A RU 2017115342 A RU2017115342 A RU 2017115342A RU 2017115342 A RU2017115342 A RU 2017115342A RU 2017115342 A RU2017115342 A RU 2017115342A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
seq
polypeptide according
mutated
amino acid
acid residue
Prior art date
Application number
RU2017115342A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2701695C2 (ru
RU2017115342A3 (ru
Inventor
Густав РОДРИГО
Томас БЬОРКМАН
Матс АНДЕР
Original Assignee
ДжиИ Хелткер Биопроцесс АрЭндДи АБ
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from GBGB1510263.5A external-priority patent/GB201510263D0/en
Priority claimed from GBGB1510261.9A external-priority patent/GB201510261D0/en
Application filed by ДжиИ Хелткер Биопроцесс АрЭндДи АБ filed Critical ДжиИ Хелткер Биопроцесс АрЭндДи АБ
Publication of RU2017115342A publication Critical patent/RU2017115342A/ru
Publication of RU2017115342A3 publication Critical patent/RU2017115342A3/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2701695C2 publication Critical patent/RU2701695C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/46—Hybrid immunoglobulins
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 - B01D15/36
    • B01D15/3804—Affinity chromatography
    • B01D15/3809—Affinity chromatography of the antigen-antibody type, e.g. protein A, G, L chromatography
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 - B01D15/36
    • B01D15/3804—Affinity chromatography
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/281—Sorbents specially adapted for preparative, analytical or investigative chromatography
    • B01J20/286—Phases chemically bonded to a substrate, e.g. to silica or to polymers
    • B01J20/289—Phases chemically bonded to a substrate, e.g. to silica or to polymers bonded via a spacer
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/30—Processes for preparing, regenerating, or reactivating
    • B01J20/32—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating
    • B01J20/3214—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating characterised by the method for obtaining this coating or impregnating
    • B01J20/3217—Resulting in a chemical bond between the coating or impregnating layer and the carrier, support or substrate, e.g. a covalent bond
    • B01J20/3219—Resulting in a chemical bond between the coating or impregnating layer and the carrier, support or substrate, e.g. a covalent bond involving a particular spacer or linking group, e.g. for attaching an active group
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J20/00—Solid sorbent compositions or filter aid compositions; Sorbents for chromatography; Processes for preparing, regenerating or reactivating thereof
    • B01J20/30—Processes for preparing, regenerating, or reactivating
    • B01J20/32—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating
    • B01J20/3231—Impregnating or coating ; Solid sorbent compositions obtained from processes involving impregnating or coating characterised by the coating or impregnating layer
    • B01J20/3242—Layers with a functional group, e.g. an affinity material, a ligand, a reactant or a complexing group
    • B01J20/3268—Macromolecular compounds
    • B01J20/3272—Polymers obtained by reactions otherwise than involving only carbon to carbon unsaturated bonds
    • B01J20/3274—Proteins, nucleic acids, polysaccharides, antibodies or antigens
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/22—Affinity chromatography or related techniques based upon selective absorption processes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C07K14/305—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Micrococcaceae (F)
    • C07K14/31—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Micrococcaceae (F) from Staphylococcus (G)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/06—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies from serum
    • C07K16/065—Purification, fragmentation
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Treatment Of Liquids With Adsorbents In General (AREA)
  • Solid-Sorbent Or Filter-Aiding Compositions (AREA)

Claims (79)

1. Fc-связывающий полипептид, содержащий мутант родительского Fc-связывающего домена белка A Staphylococcus (SpA), определенного посредством, или имеющего по меньшей мере 90%-ную, например по меньшей мере 95% или 98%-ную идентичность SEQ ID NO: 4, 5 или 7, где по меньшей мере:
остаток глутамина в положении, соответствующем положению 9 в SEQ ID NO: 4, 5 или 7, мутирован в аланин [А]; и
остаток аспарагина в положении, соответствующем положению 11 в SEQ ID NO: 4, 5 или 7, мутирован в глутаминовую кислоту [Е] или лизин [K].
2. Fc-связывающий полипептид по п. 1, где мутант содержит дополнительные мутации в одном или более положениях, соответствующих положениям 3, 6, 10, 15, 18, 23, 28, 29, 32, 33, 36, 37, 40, 42, 43, 44, 47, 50, 51, 55 и 57 в SEQ ID NO: 4, 5 или 7; и/или где одна или более аминокислот возможно делетированы из положений 1-6 и/или из положений 56-58 в SEQ ID NO: 4, 5 или 7.
3. Полипептид по п. 1, где Fc-связывающий домен белка А Staphylococcus (SpA) определен как SEQ ID NO: 7.
4. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 11 в SEQ ID NO: 7, мутирован в глутаминовую кислоту [Е].
5. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 18 в SEQ ID NO: 7, мутирован в лизин [K].
6. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 28 в SEQ ID NO: 7, мутирован в аланин [А].
7. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 33 в SEQ ID NO: 7, мутирован в лизин [K].
8. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 37 в SEQ ID NO: 7, мутирован в глутаминовую кислоту [Е].
9. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 40 в SEQ ID NO: 7, мутирован в валин [V].
10. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 42 в SEQ ID NO: 7, мутирован в лизин [K] или аргинин [R].
11. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 43 в SEQ ID NO: 7, мутирован в аланин [А].
12. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 44 в SEQ ID NO: 7, мутирован в изолейцин [I].
13. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 50 в SEQ ID NO: 7, мутирован в аргинин [R].
14. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 51 в SEQ ID NO: 7, мутирован в тирозин [Y].
15. Полипептид по п. 4, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 43 в SEQ ID NO: 7, мутирован в аланин [А] или глутаминовую кислоту [Е].
16. Полипептид по п. 15, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 40 в SEQ ID NO: 7, мутирован в валин [V].
17. Полипептид по п. 16, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 44 в SEQ ID NO: 7, мутирован в изолейцин [I].
18. Полипептид по п. 3, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 11 в SEQ ID NO: 7, мутирован в лизин [K].
19. Полипептид по п. 18, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 43 в SEQ ID NO: 7, мутирован в аланин [А] или глутаминовую кислоту [Е].
20. Полипептид по п. 19, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 40 в SEQ ID NO: 7, мутирован в валин [V].
21. Полипептид по п. 20, где аминокислотный остаток в положении, соответствующем положению 44 в SEQ ID NO: 7, мутирован в изолейцин [I].
22. Полипептид по п. 1, содержащий последовательность SEQ ID NO: 8, 9, 10 или 11.
23. Полипептид по п. 1, содержащий последовательность SEQ ID NO: 24, 25, 27 или 28.
24. Полипептид по п. 1, где мутант содержит последовательность SEQ ID NO: 36 или 37.
25. Fc-связывающий полипептид, который содержит последовательность SEQ ID NO: 53:
KEX1Q X2AFYEILX3LP NLTEEQRX4X5F IX6X7LKDX8PSX9 SX10X11X12LAEAKX13 X14NDAQAPK (SEQ ID NO 53),
где независимо друг от друга:
X1=A,
Х2=Е или K,
Х3=Н или K,
Х4=А или N,
Х5=А или G,
X6=Q,
X7=S или K,
Х8=Е или D,
X9=Q или V, (положение 40),
Х10=K, R или А, (положение 42),
Х11=А, Е или N, (положение 43),
Х12=I или L, (положение 44),
X13=K или R; и
X14=L или Y.
26. Полипептид по п. 25, где Х3=K.
27. Полипептид по п. 25, где X5=A.
28. Полипептид по п. 25, где Х7=K.
29. Полипептид по п. 25, где Х8=Е.
30. Полипептид по п. 25, где Х11=А.
31. Полипептид по п. 25, где X14=Y.
32. Полипептид по п. 25, где Х2=Е.
33. Полипептид по п. 32, где X9=V.
34. Полипептид по п. 33, где Х11=А или Е.
35. Полипептид по п. 34, где X12=I.
36. Полипептид по п. 25, где Х2=K.
37. Полипептид по п. 36, где X9=V.
38. Полипептид по п. 37, где Х11=А или Е.
39. Полипептид по п. 38, где X12=I.
40. Разделительная матрица, содержащая множество Fc-связывающих полипептидов по п. 1, связанных с твердой подложкой.
41. Разделительная матрица по п. 40, где полипептиды связаны с твердой подложкой посредством тиоэфирных связей.
42. Разделительная матрица по п. 40, где твердая подложка представляет собой полисахарид.
43. Разделительная матрица по п. 40, где IgG емкость матрицы после 24 ч инкубации в 0,5 М NaOH при 22 +/- 2°С составляет по меньшей мере 80% IgG емкости до инкубации.
44. Разделительная матрица по п. 40, где IgG емкость матрицы после 24 ч инкубации в 1,0 М NaOH при 22 +/- 2°С составляет по меньшей мере 70% IgG емкости до инкубации.
45. Разделительная матрица по п. 40, содержащая 5-25 мг/мл полипептидов, связанных с твердой подложкой.
46. Способ выделения иммуноглобулина, включающий стадии:
а) приведения жидкого образца, содержащего иммуноглобулин, в контакт с разделительной матрицей, содержащей множество Fc-связывающих полипептидов по п. 1, связанных с твердой подложкой,
б) промывания указанной разделительной матрицы промывной жидкостью,
в) элюирования иммуноглобулина с разделительной матрицы с помощью элюирующей жидкости, и
г) очистки разделительной матрицы очищающей жидкостью, имеющей рН 13-14.
47. Способ по п. 46, где очищающая жидкость содержит по меньшей мере 0,5 М NaOH или KOH.
48. Способ по п. 47, где очищающая жидкость содержит 0,5-1,0 М NaOH или KOH.
49. Способ по п. 47, где очищающая жидкость содержит 0,5-2,0 М NaOH или KOH.
50. Способ по п. 46, где разделительную матрицу инкубируют в очищающей жидкости в течение по меньшей мере 10 минут.
51. Способ по п. 46, где стадии (а)-(г) повторяют по меньшей мере 10 раз.
52. Способ по п. 46, где стадии (а)-(в) повторяют по меньшей мере 10 раз до выполнения стадии (г).
53. Способ по п. 46, где жидкий образец дополнительно содержит белки клетки-хозяина.
54. Способ по п. 46, где полипептиды связаны с твердой подложкой посредством тиоэфирных связей.
55. Способ по п. 46, где твердая подложка представляет собой полисахарид.
56. Способ по п. 46, где IgG емкость матрицы после 24 ч инкубации в 0,5 М NaOH при 22 +/- 2°С составляет по меньшей мере 80% IgG емкости до инкубации.
57. Способ по п. 46, где IgG емкость матрицы после 24 ч инкубации в 1,0 М NaOH при 22 +/- 2°С составляет по меньшей мере 70% IgG емкости до инкубации.
RU2017115342A 2014-11-17 2015-11-16 Мутантные иммуноглобулин-связывающие полипептиды RU2701695C2 (ru)

Applications Claiming Priority (7)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SE1451376 2014-11-17
SE1451376-6 2014-11-17
GB1510263.5 2015-06-12
GBGB1510263.5A GB201510263D0 (en) 2015-06-12 2015-06-12 Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
GBGB1510261.9A GB201510261D0 (en) 2015-06-12 2015-06-12 Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
GB1510261.9 2015-06-12
PCT/EP2015/076639 WO2016079033A1 (en) 2014-11-17 2015-11-16 Mutated immunoglobulin-binding polypeptides

Publications (3)

Publication Number Publication Date
RU2017115342A true RU2017115342A (ru) 2018-12-19
RU2017115342A3 RU2017115342A3 (ru) 2019-04-05
RU2701695C2 RU2701695C2 (ru) 2019-09-30

Family

ID=54695687

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2017115342A RU2701695C2 (ru) 2014-11-17 2015-11-16 Мутантные иммуноглобулин-связывающие полипептиды
RU2017115345A RU2712882C2 (ru) 2014-11-17 2015-11-16 Мутантные иммуноглобулин-связывающие полипептиды

Family Applications After (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2017115345A RU2712882C2 (ru) 2014-11-17 2015-11-16 Мутантные иммуноглобулин-связывающие полипептиды

Country Status (14)

Country Link
US (5) US11566082B2 (ru)
EP (4) EP3757123B1 (ru)
JP (5) JP6724000B2 (ru)
KR (2) KR102552335B1 (ru)
CN (3) CN118546242A (ru)
AU (2) AU2015348641B2 (ru)
BR (1) BR112017008106A2 (ru)
DE (1) DE112015005181T5 (ru)
DK (2) DK3221347T3 (ru)
ES (1) ES2817900T3 (ru)
RU (2) RU2701695C2 (ru)
SG (2) SG11201702796WA (ru)
SI (1) SI3221347T1 (ru)
WO (2) WO2016079034A1 (ru)

Families Citing this family (42)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SE0200943D0 (sv) * 2002-03-25 2002-03-25 Amersham Biosciences Ab Mutant protein
US11566082B2 (en) * 2014-11-17 2023-01-31 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
ES2977457T3 (es) 2014-12-17 2024-08-23 Cytiva Bioprocess R & D Ab Polipéptidos de unión a la cadena ligera kappa modificados
JP6891114B2 (ja) * 2015-07-22 2021-06-18 株式会社カネカ 酸性ｐＨ領域での抗体結合能が低下した抗体結合性タンパク質
GB201515339D0 (en) * 2015-08-28 2015-10-14 Ge Healthcare Bio Sciences Ab A seperation matrix and a method of seperating antibodies
CN109310780A (zh) 2016-05-04 2019-02-05 纳维格蛋白质有限公司 包含肽接头的用于化学部分位点-特异性偶联的靶向化合物
US10654887B2 (en) 2016-05-11 2020-05-19 Ge Healthcare Bio-Process R&D Ab Separation matrix
EP3455242B1 (en) * 2016-05-11 2021-06-23 Cytiva BioProcess R&D AB Separation method
US10730908B2 (en) 2016-05-11 2020-08-04 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
JP7031934B2 (ja) * 2016-05-11 2022-03-08 サイティバ・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ 分離マトリックス
CN109311948B (zh) * 2016-05-11 2022-09-16 思拓凡生物工艺研发有限公司 清洁和/或消毒分离基质的方法
US10889615B2 (en) 2016-05-11 2021-01-12 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
US10703774B2 (en) 2016-09-30 2020-07-07 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
ES2914278T3 (es) * 2016-05-11 2022-06-08 Cytiva Bioprocess R & D Ab Polipéptidos de unión a inmunoglobulina mutados
EP3455243B1 (en) 2016-05-11 2021-03-24 Cytiva BioProcess R&D AB Separation matrix
JP7106187B2 (ja) * 2016-05-11 2022-07-26 サイティバ・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ 分離マトリックスを保存する方法
EP4177260A1 (en) * 2016-08-11 2023-05-10 Repligen Corporation Alkaline stable fc-binding proteins for affinity chromatography
GB201703116D0 (en) 2017-02-27 2017-04-12 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab A seperation matrix and a method of seperating antibodies
EP3592759A1 (en) * 2017-03-07 2020-01-15 JMVA Biotech AB Modified adsorptive surfaces
GB201708277D0 (en) 2017-05-24 2017-07-05 Ge Healthcare A Recombinant protein
EP3546476A1 (en) * 2018-03-26 2019-10-02 Repligen Corporation Fc binding proteins with cysteine in the c-terminal helical region
WO2019030156A1 (en) * 2017-08-07 2019-02-14 Repligen Corporation FC BINDING PROTEINS WITH CYSTEINE IN THE C-TERMINAL HELICAL REGION
EP3521304B9 (en) * 2018-02-01 2023-10-04 Repligen Corporation Fc binding proteins with cysteine in the c-terminal helical region
US11709156B2 (en) 2017-09-18 2023-07-25 Waters Technologies Corporation Use of vapor deposition coated flow paths for improved analytical analysis
US11709155B2 (en) 2017-09-18 2023-07-25 Waters Technologies Corporation Use of vapor deposition coated flow paths for improved chromatography of metal interacting analytes
US11414466B2 (en) 2017-11-07 2022-08-16 Navigo Proteins Gmbh Fusion proteins with specificity for ED-B and long serum half-life for diagnosis or treatment of cancer
EP3708667A4 (en) * 2017-11-09 2021-11-17 Tosoh Corporation IMMUNOGLOBULIN BINDING PROTEINS
GB2569585A (en) 2017-12-20 2019-06-26 Ge Healthcare Bio Sciences Ab A method for preparation of a separation matrix
GB201800448D0 (en) * 2018-01-11 2018-02-28 Puridify Ltd Chromatography media and methods for producing them
CA3094112A1 (en) 2018-03-28 2019-10-03 Bristol-Myers Squibb Company Interleukin-2/interleukin-2 receptor alpha fusion proteins and methods of use
BR112020026512A2 (pt) 2018-07-03 2021-04-06 Bristol-Myers Squibb Company Formulações de fgf-21
JP7335881B2 (ja) * 2018-08-24 2023-08-30 Jsr株式会社 イムノグロブリン結合タンパク質、及びそれを用いたアフィニティー担体
SG11202106848UA (en) * 2019-02-01 2021-08-30 Navigo Proteins Gmbh Immunoglobulin binding proteins for affinity purification
GB201904125D0 (en) 2019-03-26 2019-05-08 Ge Healthcare Bio Sciences Ab Method for sanitization of a chromatography column
JP7432813B2 (ja) * 2019-09-10 2024-02-19 東ソー株式会社 免疫グロブリン結合性タンパク質
CA3150215A1 (en) * 2019-10-08 2021-04-15 Stefano Menegatti Immunoglobulin purification peptides and their use
US11918936B2 (en) 2020-01-17 2024-03-05 Waters Technologies Corporation Performance and dynamic range for oligonucleotide bioanalysis through reduction of non specific binding
US20240026344A1 (en) 2020-10-13 2024-01-25 Avitide LLC Affinity ligand libraries of three-helix bundle proteins and uses thereof
KR20240000462A (ko) 2021-02-19 2024-01-02 아비타이드 엘엘씨 Aav2 친화성 제제
GB202113626D0 (en) 2021-09-24 2021-11-10 Cytiva Bioprocess R & D Ab FC binding polypeptides
GB202203478D0 (en) 2022-03-14 2022-04-27 Cytiva Bioprocess R & D Ab Vh3 binding polypeptides
CN117700501A (zh) * 2022-09-13 2024-03-15 普米斯生物技术(珠海)有限公司 免疫球蛋白结合蛋白及其应用

Family Cites Families (166)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SE451946B (sv) 1982-12-10 1987-11-09 Gambro Lundia Ab Anordning for avlegsnande av en eller flera fraktioner ur helblod, plasma eller liknande kroppsvetskor
US4704366A (en) 1984-06-22 1987-11-03 Bio-Rad Laboratories, Inc. Process for binding IgG to protein A
SE8505922D0 (sv) 1985-12-13 1985-12-13 Kabigen Ab Construction of an igg binding protein to facilitate downstream processing using protein engineering
US4801687A (en) 1986-10-27 1989-01-31 Bioprobe International, Inc. Monoclonal antibody purification process using protein A
AU612370B2 (en) * 1987-05-21 1991-07-11 Micromet Ag Targeted multifunctional proteins
US5011686A (en) 1987-09-21 1991-04-30 Creative Biomolecules, Inc. Thrombus specific conjugates
US5084398A (en) 1987-11-20 1992-01-28 Creative Biomolecules Selective removal of immune complexes
US4933435A (en) 1989-04-05 1990-06-12 Bioprobe International Antibody purification process
DE69230061T2 (de) 1991-07-25 2000-01-05 Oriental Yeast Co. Ltd., Tokio/Tokyo Künstliches immunoglobulin-bindendes protein
SE9400088D0 (sv) 1994-01-14 1994-01-14 Kabi Pharmacia Ab Bacterial receptor structures
SE9503925D0 (sv) 1995-11-07 1995-11-07 Pharmacia Biotech Ab Separationsmedium för IgG
SE9601368D0 (sv) 1996-04-11 1996-04-11 Pharmacia Biotech Ab Process for the production of a porous cross-linked polysaccharide gel
SI0950067T1 (sl) 1996-11-27 2007-12-31 Genentech Inc Afinitetno čiščenje polipeptida na proteinskemA matriksu
AU2003210802B2 (en) 2002-02-05 2009-09-10 Genentech Inc. Protein purification
SE0200943D0 (sv) 2002-03-25 2002-03-25 Amersham Biosciences Ab Mutant protein
US7709209B2 (en) 2002-03-25 2010-05-04 Ge Healthcare Bio-Sciences Ab Protein ligands
CN1777435B (zh) 2002-09-13 2011-01-12 拜奥根Idec公司 通过模拟移动床层析纯化多肽的方法
WO2004050847A2 (en) 2002-11-27 2004-06-17 Gtc Biotherapeutics, Inc. Modified antibodies stably produced in milk and methods of producing same
US8084032B2 (en) 2004-01-21 2011-12-27 Ajinomoto Co., Inc. Purification method which prevents denaturation of an antibody
SE0400274D0 (sv) 2004-02-09 2004-02-09 Affibody Ab New polypeptide
SE0402322D0 (sv) 2004-09-22 2004-09-22 Amersham Biosciences Ab Method of preparing a chromatography matrix
JP2006304633A (ja) 2005-04-26 2006-11-09 Apro Life Science Institute Inc イムノグロブリン結合タンパク質
AR053633A1 (es) 2005-06-17 2007-05-09 Wyeth Corp Metodos para purificar proteinas que contienen una region fc
WO2007021807A1 (en) 2005-08-12 2007-02-22 Schering Corporation Mcp1 fusions
CA2636109A1 (en) 2006-01-06 2007-07-19 Amgen Inc. Methods and systems for isolating target molecules from complex solutions by column-chromatography using eluants containing organic solvents
CA2637252A1 (en) 2006-01-17 2007-07-26 Biolex Therapeutics, Inc. Plants and plant cells having inhibited expression of .alpha.1,3-fucosyltransferase and .beta.1,2-xylosyltransferase
WO2007097361A1 (ja) 2006-02-21 2007-08-30 Protenova Co., Ltd. イムノグロブリン親和性リガンド
WO2007109163A2 (en) 2006-03-16 2007-09-27 Amgen Inc Wash buffer and method of using
PL2650305T3 (pl) 2006-03-24 2024-09-16 Bioverativ Therapeutics Inc. PC5 jako enzym przetwarzający propeptyd czynnika IX
US8377448B2 (en) 2006-05-15 2013-02-19 The Board Of Trustees Of The Leland Standford Junior University CD47 related compositions and methods for treating immunological diseases and disorders
WO2007144476A1 (fr) 2006-06-16 2007-12-21 Groupe Novasep Procede de separation sequence multicolonnes
DK1873166T3 (da) 2006-06-30 2010-12-20 Conaris Res Inst Ag Forbedrede sgp 130Fc-dimerer
ZA200900836B (en) 2006-08-28 2010-05-26 Ares Trading Sa Process for the purification of FC-fusion proteins
ES2764222T3 (es) 2006-09-08 2020-06-02 Wyeth Llc Lavado con arginina en la purificación de proteínas mediante el uso de cromatografía de afinidad
CN106422418B (zh) 2006-09-29 2022-03-01 思拓凡生物工艺研发有限公司 用于抗体分离的包含来自金黄色葡萄球菌a蛋白的结构域c的层析配体
DK2089429T3 (en) 2006-10-19 2015-01-12 Janssen Biotech Inc PROCEDURE FOR MANUFACTURING NON-AGGREGATED ANTIBODY-FC DOMAINS
WO2008127457A2 (en) 2006-12-06 2008-10-23 Repligen Corporation Nucleic acids encoding recombinant protein a
US20080167450A1 (en) 2007-01-05 2008-07-10 Hai Pan Methods of purifying proteins
WO2008143199A1 (ja) * 2007-05-21 2008-11-27 Nomadic Bioscience Co., Ltd. 新規ポリペプチド，アフィニティークロマトグラフィー用材，及びイムノグロブリンの分離及び／又は精製方法
JP5571552B2 (ja) 2007-06-15 2014-08-13 ジーイー・ヘルスケア・バイオ−サイエンシズ・アーベー クロマトグラフィー法
SG189793A1 (en) 2008-04-23 2013-05-31 Symphogen As Methods for manufacturing a polyclonal protein
US8592555B2 (en) 2008-08-11 2013-11-26 Emd Millipore Corporation Immunoglobulin-binding proteins with improved specificity
WO2010019493A1 (en) 2008-08-14 2010-02-18 Merck Sharp & Dohme Corp. Methods for purifying antibodies using protein a affinity chromatography
JP5229888B2 (ja) 2008-09-30 2013-07-03 独立行政法人産業技術総合研究所 弱酸性域での易解離性を向上したプロテインａ変異型タンパク質及び抗体捕捉剤
US8183207B2 (en) 2008-11-26 2012-05-22 Five Prime Therapeutics, Inc. Treatment of osteolytic disorders and cancer using CSF1R extracellular domain fusion molecules
US8080246B2 (en) 2008-11-26 2011-12-20 Five Prime Therapeutics, Inc. Colony stimulating factor 1 receptor (CSF1R) extracellular domain fusion molecules
SG195555A1 (en) 2008-12-24 2013-12-30 Emd Millipore Corp Caustic stable chromatography ligands
EP2412809B1 (en) 2009-03-24 2017-08-09 Kaneka Corporation Protein having affinity for immunoglobulin, and immunoglobulin-binding affinity ligand
US8728479B2 (en) 2009-03-31 2014-05-20 The Trustees Of The University Of Pennsylvania Antigen-binding proteins comprising recombinant protein scaffolds
AU2010240569A1 (en) 2009-04-20 2011-10-20 Pfizer Inc. Control of protein glycosylation and compositions and methods relating thereto
EP3702775A1 (en) 2009-06-26 2020-09-02 Cytiva Sweden AB Method for determining binding capacities in a chromatography system
KR101747103B1 (ko) 2009-06-26 2017-06-14 리제너론 파마슈티칼스 인코포레이티드 천연 면역글로불린 포맷을 가지는 용이하게 분리된 이중특이성 항체
EP3219723B1 (en) 2009-08-27 2021-10-06 Novo Nordisk A/S Targeting tissue factor to activated platelets
DK2483310T3 (da) 2009-09-29 2014-09-01 Roche Glycart Ag Bispecifik dødsreceptor-agonistiske antistoffer
SG10201408384PA (en) 2009-12-18 2015-01-29 Novartis Ag Wash solution and method for affinity chromatography
ES2492681T3 (es) 2010-01-22 2014-09-10 Boehringer Ingelheim International Gmbh Método cromatográfico para purificar proteínas que contienen FC
CA2791918C (en) 2010-03-05 2019-11-19 Boehringer Ingelheim International Gmbh Selective enrichment of antibodies
CN102844432A (zh) 2010-03-24 2012-12-26 株式会社钟化 特异性结合免疫球蛋白的蛋白质以及免疫球蛋白结合性亲和配体
FR2958936A1 (fr) 2010-04-14 2011-10-21 Sanofi Aventis Proteine de fusion robo1-fc et son utilisation dans le traitement des tumeurs
EP2558497A2 (en) 2010-04-15 2013-02-20 Amgen Inc. Human fgf receptor and beta-klotho binding proteins
ES2617777T5 (es) 2010-04-23 2022-10-13 Hoffmann La Roche Producción de proteínas heteromultiméricas
KR101152036B1 (ko) 2010-04-27 2012-06-08 (주)셀트리온 컬럼 순환 및 시료 연속주입법을 이용한 단백질 ａ 크로마토그래피 정제 방법
US20130231464A1 (en) 2010-04-28 2013-09-05 Oncolmmune, Inc. Methods of use of soluble cd24 for therapy of rheumatoid arthritis
US9290573B2 (en) 2010-05-06 2016-03-22 Novartis Ag Therapeutic low density lipoprotein-related protein 6 (LRP6) multivalent antibodies
EP2580238A1 (en) 2010-06-09 2013-04-17 Zymogenetics, Inc. Dimeric vstm3 fusion proteins and related compositions and methods
WO2011162210A1 (ja) 2010-06-21 2011-12-29 協和発酵キリン株式会社 アミノ酸を利用したタンパク質の精製方法
KR101333958B1 (ko) 2010-10-20 2013-11-27 주식회사 한독 인간 인터루킨-1 수용체 길항제-하이브리드 Ｆｃ 융합단백질
AR083705A1 (es) 2010-11-04 2013-03-13 Abbott Lab Inmunoglobulinas con dominio variable dual y usos de las mismas
JP6105477B2 (ja) 2010-11-05 2017-03-29 ライナット ニューロサイエンス コーポレイション 操作されたポリペプチドコンジュゲートおよびトランスグルタミナーゼを用いてそれを作製する方法
WO2012068317A2 (en) 2010-11-16 2012-05-24 Excelimmune, Inc. Methods for producing recombinant proteins
WO2012074463A1 (en) 2010-11-29 2012-06-07 Ge Healthcare Bio-Sciences Ab Affinity chromatography matrix
JP5974342B2 (ja) 2010-12-20 2016-08-23 ジーイー・ヘルスケア・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ アフィニティークロマトグラフィーマトリックス
WO2012087231A1 (en) 2010-12-20 2012-06-28 Ge Healthcare Bio-Sciences Ab Affinity chromatography matrix
KR101461772B1 (ko) 2010-12-21 2014-12-03 제이에스알 가부시끼가이샤 친화성 크로마토그래피용 담체 및 면역 글로불린을 단리하는 방법
US9051375B2 (en) 2010-12-21 2015-06-09 The University Of Western Ontario Alkali-resistant variants of protein A and their use in affinity chromatography
EP2658979B1 (en) 2010-12-27 2018-02-14 Alexion Pharmaceuticals, Inc. Compositions comprising natriuretic peptides and methods of use thereof
US20120238730A1 (en) 2011-03-15 2012-09-20 Abbott Laboratories Integrated approach to the isolation and purification of antibodies
WO2012133349A1 (ja) 2011-03-25 2012-10-04 株式会社カネカ アフィニティー分離マトリックス用タンパク質
JP5933526B2 (ja) 2011-03-25 2016-06-08 株式会社カネカ 免疫グロブリン結合性新規ポリペプチド
DK2691411T3 (da) 2011-03-29 2020-05-11 Glaxosmithkline Llc Buffersystem til proteinoprensning
CN102757930A (zh) * 2011-04-27 2012-10-31 长春安贝生物科技有限公司 超低IgG新生牛血清生产工艺
EP3428176A1 (en) 2011-06-01 2019-01-16 Novartis AG Wash solution and method for affinity chromatography
EP2728000B1 (en) 2011-06-03 2018-12-05 National Institute of Advanced Industrial Science And Technology Protein a mutant protein having reduced affinity in acidic region, and antibody capture agent
WO2013006244A1 (en) 2011-06-08 2013-01-10 Arizona Board Of Regents, A Body Corporate Of The State Of Arizona Acting For And On Behalf Of Arizona State University Bispecific monoclonal antibody therapeutics against west nile virus with improved cns penetration
SG10201604559TA (en) 2011-06-08 2016-07-28 Emd Millipore Corp Chromatography matrices including novel staphylococcus aureus protein a based ligands
US20130011394A1 (en) 2011-06-22 2013-01-10 Hoffmann-La Roche Inc. Complexes comprising mhc class i fusion polypeptides and antigen-specific antibodies and methods of use
MX2014000031A (es) 2011-07-01 2014-07-09 Bayer Ip Gmbh Polipeptidos de fusion de relaxina y usos de los mismos.
AU2012283235A1 (en) 2011-07-08 2014-01-09 Bayer Intellectual Property Gmbh Fusion proteins releasing Relaxin and uses thereof
KR20140043934A (ko) 2011-07-08 2014-04-11 머크 샤프 앤드 돔 코포레이션 Ｆｃ-융합 단백질의 정제 방법
SG11201400236YA (en) 2011-09-01 2014-03-28 Human Genome Sciences Inc Viral clearance methods
BR112014006537A2 (pt) 2011-09-23 2017-11-28 Roche Glycart Ag anticorpos biespecíficos, formulação farmacêutica, usos de um anticorpo biespecífico, método de tratamento, ácido nucleico, vetores de expressão, célula hospedeira e método para a produção de um anticorpo biespecífico
AU2012315956B2 (en) 2011-09-29 2016-01-21 Seagen Inc. Intact mass determination of protein conjugated agent compounds
EP2578286A1 (en) 2011-10-04 2013-04-10 Merck Patent GmbH Method and apparatus for chromatographic purification
AU2012328322A1 (en) 2011-10-27 2014-06-12 Genmab A/S Production of heterodimeric proteins
WO2013075740A1 (en) 2011-11-23 2013-05-30 Sanofi Antibody purification method
WO2013081540A1 (en) 2011-11-30 2013-06-06 Ge Healthcare Bio-Sciences Ab Affinity chromatography matrix
BR112014014418A2 (pt) 2011-12-15 2019-09-24 Nat Res Council Canada proteínas de fusão fc de receptor igf solúvel e usos das mesmas
CN104220461A (zh) 2011-12-29 2014-12-17 Atyr医药公司 天冬氨酰-tRNA合成酶-FC缀合物
JP6420756B2 (ja) 2012-03-28 2018-11-07 ジーイー・ヘルスケア・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ アフィニティークロマトグラフィーマトリックス
WO2013150043A1 (en) 2012-04-05 2013-10-10 F. Hoffmann-La Roche Ag Bispecific antibodies against human tweak and human il17 and uses thereof
EP2656892A1 (en) 2012-04-23 2013-10-30 Merck Patent GmbH Chromatography method
US20140154270A1 (en) 2012-05-21 2014-06-05 Chen Wang Purification of non-human antibodies using kosmotropic salt enhanced protein a affinity chromatography
EP2854845B1 (en) 2012-06-01 2018-03-28 IBC Pharmaceuticals, Inc. Multimeric complexes with improved in vivo stability, pharmacokinetics and efficacy
EP2682168A1 (en) 2012-07-02 2014-01-08 Millipore Corporation Purification of biological molecules
RS62509B1 (sr) 2012-07-13 2021-11-30 Roche Glycart Ag Bispecifična anti-vegf/anti-ang-2 antitela i njihova upotreba u lečenju očnih vaskularnih bolesti
PL2880170T3 (pl) 2012-08-02 2017-02-28 F.Hoffmann-La Roche Ag SPOSÓB WYTWARZANIA ROZPUSZCZALNEGO FcR JAKO FUZJI Fc Z OBOJĘTNYM REGIONEM Fc IMMUNOGLOBULINY I JEGO ZASTOSOWANIA
JP2015524821A (ja) 2012-08-02 2015-08-27 ジェイエヌ バイオサイエンシーズ エルエルシー システイン変異及びμ尾部を介して多量体化した抗体又は融合タンパク質
KR20150037959A (ko) 2012-08-02 2015-04-08 에프. 호프만-라 로슈 아게 단량체 및 다량체 분자의 제조 방법 및 이의 용도
CN104379169A (zh) 2012-08-14 2015-02-25 Ibc药品公司 用于治疗疾病的t-细胞重定向双特异性抗体
PL2895503T3 (pl) 2012-09-13 2019-09-30 Bristol-Myers Squibb Company Oparte na fibronektynie białka z domeną rusztowania, które wiążą się z miostatyną
SG11201502238PA (en) * 2012-09-21 2015-05-28 Kaneka Corp Protein ligand for affinity isolation matrix
WO2015012904A2 (en) 2012-12-13 2015-01-29 Immunomedics, Inc. Antibody-sn-38 immunoconjugates with a cl2a linker
WO2014124326A1 (en) 2013-02-08 2014-08-14 Stem Centrx, Inc. Novel multispecific constructs
DK2772289T3 (en) 2013-03-01 2015-08-10 Chromacon Ag Chromatographic method for the enrichment and isolation
JP6285532B2 (ja) 2013-03-14 2018-02-28 イー・エム・デイー・ミリポア・コーポレイシヨン タンパク質ａに基づくクロマトグラフィを使用するタンパク質純度を増加させる方法
US20140302037A1 (en) 2013-03-15 2014-10-09 Amgen Inc. BISPECIFIC-Fc MOLECULES
AU2013203043B2 (en) 2013-03-15 2016-10-06 Takeda Pharmaceutical Company Limited Methods to produce a human plasma-derived igg preparation enriched in brain disease-related natural iggs
US9587235B2 (en) 2013-03-15 2017-03-07 Atyr Pharma, Inc. Histidyl-tRNA synthetase-Fc conjugates
LT2970422T (lt) 2013-03-15 2018-06-25 F. Hoffmann-La Roche Ag Il-22 polipeptidai ir il-22 su fc sulieti baltymai bei panaudojimo būdai
CN104059133B (zh) 2013-03-18 2019-03-15 南京金斯瑞生物科技有限公司 一类突变的具有高耐碱特性的蛋白a及其应用
US10239951B2 (en) 2013-05-08 2019-03-26 Zymeworks Inc. Bispecific HER2 and HER3 antigen binding constructs
CA2910065C (en) 2013-05-15 2023-09-19 Medimmune Limited Purification of recombinantly produced polypeptides
JP6147340B2 (ja) 2013-05-29 2017-06-14 Jsr株式会社 洗浄用組成物、タンパク質精製方法、及びタンパク質
US20160304617A1 (en) 2013-06-17 2016-10-20 Asana Biosciences, Llc 5t4-targeted immunofusion molecule and methods
EP3020731B1 (en) 2013-07-09 2019-06-12 ABLBio Novel dual-targeted protein specifically binding to dll4 and vegf, and use thereof
EP3019520B1 (en) 2013-07-10 2019-12-11 GE Healthcare BioProcess R&D AB Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
US9340582B2 (en) 2013-07-25 2016-05-17 Novartis Ag Bioconjugates of synthetic apelin polypeptides
CN113683695A (zh) 2013-08-02 2021-11-23 辉瑞公司 抗cxcr4抗体及抗体-药物缀合物
WO2015035180A1 (en) 2013-09-05 2015-03-12 Genentech, Inc. Method for chromatography reuse
HUE057005T2 (hu) 2013-09-25 2022-04-28 Bioverativ Therapeutics Inc Oszlopon történõ vírusinaktiváló eljárások
CN105764503A (zh) 2013-10-15 2016-07-13 西雅图基因公司 用于改善配体-药物偶联物药代动力学的peg化的药物-接头
CA2931356A1 (en) 2013-11-27 2015-06-04 Zymeworks Inc. Bispecific antigen-binding constructs targeting her2
KR102178323B1 (ko) 2013-11-29 2020-11-13 삼성전자주식회사 항 c-Met/항 Ang2 이중 특이 항체
PT3082877T (pt) 2013-12-17 2019-12-03 Novartis Ag Péptidos citotóxicos e seus conjugados
PL3099692T3 (pl) 2014-01-27 2019-08-30 Pfizer Inc. Dwufunkcyjne środki cytotoksyczne
US20160152725A1 (en) 2014-02-25 2016-06-02 Memorial Sloan-Kettering Cancer Center Antigen-binding proteins specific for hla-a2-restricted wilms tumor 1 peptide
HUE055424T2 (hu) 2014-03-17 2021-11-29 Mitsubishi Tanabe Pharma Corp Antitest-fynomer konjugátumok
CN106456714A (zh) 2014-03-28 2017-02-22 纽约大学 Fgf23融合蛋白
KR102430829B1 (ko) 2014-04-25 2022-08-09 리나트 뉴로사이언스 코프. 약물이 고도로 로딩된 항체-약물 접합체
WO2015166072A1 (en) 2014-04-30 2015-11-05 Novo Nordisk A/S Methods for the purification of proteins using caprylic acid
EP3143049B1 (en) 2014-05-14 2019-08-21 F. Hoffmann-La Roche AG Her3/her2 bispecific antibodies binding to the beta-hairpin of her3 and domain ii of her2
WO2015181805A1 (en) 2014-05-28 2015-12-03 Zymeworks Inc. Modified antigen binding polypeptide constructs and uses thereof
BR112016029157A8 (pt) 2014-06-13 2021-07-06 Lupin Ltd processo para purificar a proteína de fusão tnfr:fc
AU2015273098B2 (en) 2014-06-13 2018-05-10 Novartis Ag Auristatin derivatives and conjugates thereof
US9777073B2 (en) 2014-07-21 2017-10-03 Wuhan Yzy Biopharma Co., Ltd. Construction and application of bispecific antibody EpCAM×CD3
AR101262A1 (es) 2014-07-26 2016-12-07 Regeneron Pharma Plataforma de purificación para anticuerpos biespecíficos
KR102259232B1 (ko) 2014-08-25 2021-05-31 삼성전자주식회사 항 c-Met/항 Ang2 이중 특이 항체
WO2016030791A1 (en) 2014-08-28 2016-03-03 Pfizer Inc. Stability-modulating linkers for use with antibody drug conjugates
CN106687482B (zh) 2014-09-17 2022-01-25 诺和诺德股份有限公司 能够结合组织因子途径抑制剂(1-161)上的两个表位的抗体
SG11201607162QA (en) * 2014-10-24 2016-10-28 Gemtier Medical Shanghai Inc Disposable Safe Vein Transfusion Puncture Needle
US11566082B2 (en) * 2014-11-17 2023-01-31 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
MX2017007637A (es) 2014-12-09 2017-09-05 Abbvie Inc Compuestos inhibidores de bcl-xl y conjugados de anticuerpo-farmaco que los incluyen.
MX2017007641A (es) 2014-12-09 2017-10-02 Abbvie Inc Conjugados de anticuerpo-farmaco con inhibidores de bcl-xl permeables en las celulas.
DK3233907T3 (da) 2014-12-19 2021-06-07 Genmab As Bispecifikke heterodimeriske proteiner hos gnavere
EP3280453A1 (en) 2015-04-07 2018-02-14 Immunomedics, Inc. Y-90-labeled anti-cd22 antibody (epratuzumab tetraxetan) in refractory/relapsed adult cd22+ b-cell acute lymphoblastic leukemia
US11820807B2 (en) 2015-06-12 2023-11-21 Ubi Pharma Inc Immunoglobulin fusion proteins and uses thereof
WO2017011342A1 (en) 2015-07-10 2017-01-19 Abbvie Inc. Igm-or-ige-modified binding proteins and uses thereof
GB201515339D0 (en) 2015-08-28 2015-10-14 Ge Healthcare Bio Sciences Ab A seperation matrix and a method of seperating antibodies
WO2017050889A1 (en) 2015-09-25 2017-03-30 F. Hoffmann-La Roche Ag Recombinant immunoglobulin heavy chains comprising a sortase conjugation loop and conjugates thereof
MA43017A (fr) 2015-10-02 2018-08-08 Hoffmann La Roche Anticorps bispécifiques spécifiques d'un récepteur de co-stimulation du tnf
AR106365A1 (es) 2015-10-02 2018-01-10 Hoffmann La Roche Moléculas biespecíficas de unión a antígeno activadoras de células t
CN108271377B (zh) 2015-10-07 2021-11-19 豪夫迈·罗氏有限公司 具有针对共刺激性tnf受体的四价的双特异性抗体
TWI812873B (zh) 2015-11-30 2023-08-21 美商輝瑞股份有限公司 用於部位專一性接合之抗體和抗體片段
US10654887B2 (en) 2016-05-11 2020-05-19 Ge Healthcare Bio-Process R&D Ab Separation matrix
EP3455243B1 (en) 2016-05-11 2021-03-24 Cytiva BioProcess R&D AB Separation matrix
US10730908B2 (en) 2016-05-11 2020-08-04 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method

Also Published As

Publication number Publication date
RU2017115345A (ru) 2018-12-19
KR20170078693A (ko) 2017-07-07
SG11201702796WA (en) 2017-05-30
EP3757123B1 (en) 2024-08-21
US10501557B2 (en) 2019-12-10
EP3757123A1 (en) 2020-12-30
DK3757123T3 (da) 2024-09-23
US20180327512A1 (en) 2018-11-15
JP2020184999A (ja) 2020-11-19
CN107001432B (zh) 2022-02-18
JP2017536819A (ja) 2017-12-14
KR102697609B1 (ko) 2024-08-26
DK3221347T3 (da) 2020-09-21
RU2017115345A3 (ru) 2019-04-02
AU2015348640A1 (en) 2017-04-27
WO2016079034A1 (en) 2016-05-26
JP6724000B2 (ja) 2020-07-15
CN107001432A (zh) 2017-08-01
KR102552335B1 (ko) 2023-07-07
AU2015348641A1 (en) 2017-04-27
CN107001448A (zh) 2017-08-01
DE112015005181T5 (de) 2017-08-24
RU2712882C2 (ru) 2020-01-31
BR112017008106A2 (pt) 2018-03-06
RU2701695C2 (ru) 2019-09-30
EP3221347B1 (en) 2020-08-19
JP2022062096A (ja) 2022-04-19
RU2017115342A3 (ru) 2019-04-05
AU2015348641B2 (en) 2020-06-25
ES2817900T3 (es) 2021-04-08
US20230331870A1 (en) 2023-10-19
US20200079878A1 (en) 2020-03-12
KR20170085502A (ko) 2017-07-24
CN118546242A (zh) 2024-08-27
US11566082B2 (en) 2023-01-31
JP7015868B2 (ja) 2022-02-03
JP2020178696A (ja) 2020-11-05
JP6770727B2 (ja) 2020-10-21
WO2016079033A1 (en) 2016-05-26
US20210147577A1 (en) 2021-05-20
AU2015348640B2 (en) 2021-07-15
SG11201703053PA (en) 2017-05-30
US20170334954A1 (en) 2017-11-23
EP3221347A1 (en) 2017-09-27
EP3221338B1 (en) 2020-10-28
JP2017533924A (ja) 2017-11-16
EP3221338A1 (en) 2017-09-27
SI3221347T1 (sl) 2020-11-30
EP3757124A1 (en) 2020-12-30

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2017115342A (ru) Мутантные иммуноглобулин-связывающие полипептиды
Liu et al. Recovery and purification process development for monoclonal antibody production
JP2016525100A5 (ru)
JP2016523959A5 (ru)
Acquah et al. Structure‐informed separation of bioactive peptides
Cheung et al. Immobilized metal ion affinity chromatography: a review on its applications
JP5873016B2 (ja) アミノ酸を利用したタンパク質の精製方法
RU2013128896A (ru) Сконструированные белки повторов, которые связываются с сывороточным альбумином
EA201270214A1 (ru) Способы очистки рекомбинантного adamts13 и других белков и их композиции
CA2953714C (en) Anti-tnfa antibodies with ph-dependent antigen binding
JP2014500311A5 (ru)
EA201270035A1 (ru) Растения с улучшенными характеристиками урожайности и способ их получения
MX2023006291A (es) Metodos para purificar proteinas que contienen fc.
WO2016118707A1 (en) Modulation of charge variants in a monoclonal antibody composition
RU2016104651A (ru) Устойчивые к протеазам пептидные лиганды
RU2011142793A (ru) Полученная из микроорганизма протеаза усовершенствованного типа, обеспечивающая свертывание молока
WO2016133152A3 (ja) 蛋白質吸着抑制方法
TW201617360A (zh) 用於純化蛋白質之方法及試劑
WO2013163654A3 (en) Nucleic acids, cells, and methods for producing secreted proteins
JP2018511344A5 (ru)
JP2017514803A (ja) ゴナドトロピンの新規の精製方法
Mönster et al. One-step-purification of penicillin G amidase from cell lysate using ion-exchange membrane adsorbers
JP6699085B2 (ja) Ｆｃ結合性タンパク質の精製方法
CN101698680A (zh) IgY免疫球蛋白的PEG与凝胶色谱联用纯化方法
Guo et al. Exploring the separation power of mixed‐modal resins for purification of recombinant osteopontin from clarified Escherichia coli lysates

Legal Events

Date Code Title Description
PD4A Correction of name of patent owner