RU2013128896A - Сконструированные белки повторов, которые связываются с сывороточным альбумином - Google Patents

Сконструированные белки повторов, которые связываются с сывороточным альбумином Download PDF

Info

Publication number
RU2013128896A
RU2013128896A RU2013128896/10A RU2013128896A RU2013128896A RU 2013128896 A RU2013128896 A RU 2013128896A RU 2013128896/10 A RU2013128896/10 A RU 2013128896/10A RU 2013128896 A RU2013128896 A RU 2013128896A RU 2013128896 A RU2013128896 A RU 2013128896A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
amino acid
group
acid residue
residue selected
ankyrin repeat
Prior art date
Application number
RU2013128896/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2625882C2 (ru
Inventor
Даниель ШТАЙНЕР
Ханс Каспар БИНЦ
Мая ГУЛОТТИ-ГЕОРГИЕВА
Фридер В. МЕРЦ
Дуглас ФИЛЛИПС
Иво ЗОНДЕРЕГГЕР
Original Assignee
Молекьюлер Партнерс Аг
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Молекьюлер Партнерс Аг filed Critical Молекьюлер Партнерс Аг
Publication of RU2013128896A publication Critical patent/RU2013128896A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2625882C2 publication Critical patent/RU2625882C2/ru

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/50—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates
    • A61K47/51—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates the non-active ingredient being a modifying agent
    • A61K47/62—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates the non-active ingredient being a modifying agent the modifying agent being a protein, peptide or polyamino acid
    • A61K47/64—Drug-peptide, drug-protein or drug-polyamino acid conjugates, i.e. the modifying agent being a peptide, protein or polyamino acid which is covalently bonded or complexed to a therapeutically active agent
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K19/00—Hybrid peptides, i.e. peptides covalently bound to nucleic acids, or non-covalently bound protein-protein complexes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/001—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof by chemical synthesis
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P35/00—Antineoplastic agents
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
    • C07K14/4701—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals not used
    • C07K14/4702—Regulators; Modulating activity
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2318/00—Antibody mimetics or scaffolds
    • C07K2318/20—Antigen-binding scaffold molecules wherein the scaffold is not an immunoglobulin variable region or antibody mimetics
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/20—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand
    • C07K2319/21—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand containing a His-tag
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/20—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand
    • C07K2319/22—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand containing a Strep-tag
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/30—Non-immunoglobulin-derived peptide or protein having an immunoglobulin constant or Fc region, or a fragment thereof, attached thereto
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/31—Fusion polypeptide fusions, other than Fc, for prolonged plasma life, e.g. albumin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/55—Fusion polypeptide containing a fusion with a toxin, e.g. diphteria toxin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/60—Fusion polypeptide containing spectroscopic/fluorescent detection, e.g. green fluorescent protein [GFP]

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)
  • Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)

Abstract

1. Связывающий белок, включающий, по крайней мере, один домен анкиринового повтора, где указанный домен анкиринового повтора имеет связывающую специфичность для сывороточного альбумина млекопитающих и где указанный домен анкиринового повтора включает модуль анкиринового повтора, имеющий аминокислотную последовательность, выбранную из группы, состоящей из SEQ ID NO: 49, 50, 51 и 52 и последовательностей, в которых вплоть до 9 аминокислот в SEQ ID NO: 49, 50, 51 и 52 заменены какой-либо аминокислотой.2. Связывающий белок, включающий, по крайней мере, один домен анкиринового повтора, где указанный повторяемый домен имеет связывающую специфичность для сывороточного альбумина млекопитающих и где указанный домен анкиринового повтора включает аминокислотную последовательность, которая имеет, по крайней мере, 70%-ную идентичность аминокислотной последовательности с одним доменом анкиринового повтора, выбранным из группы, состоящей из SEQ ID NO: 17-31 и 43-48, в котором G в положении 1 и/или S в положении 2 указанного домена анкиринового повтора являются необязательно отсутствующими.3. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора обладает, по крайней мере, в 5 раз более высоким конечным периодом полувыведения у млекопитающего по сравнению с доменом анкиринового повтора SEQ ID NO: 32.4. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора обладает конечным периодом полувыведения у человека в течение, по крайней мере, 1 дня.5. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, дополнительно включающий биоактивное соединение и где указанный связывающий белок обладает, по крайней мере, в 2 р�

Claims (16)

1. Связывающий белок, включающий, по крайней мере, один домен анкиринового повтора, где указанный домен анкиринового повтора имеет связывающую специфичность для сывороточного альбумина млекопитающих и где указанный домен анкиринового повтора включает модуль анкиринового повтора, имеющий аминокислотную последовательность, выбранную из группы, состоящей из SEQ ID NO: 49, 50, 51 и 52 и последовательностей, в которых вплоть до 9 аминокислот в SEQ ID NO: 49, 50, 51 и 52 заменены какой-либо аминокислотой.
2. Связывающий белок, включающий, по крайней мере, один домен анкиринового повтора, где указанный повторяемый домен имеет связывающую специфичность для сывороточного альбумина млекопитающих и где указанный домен анкиринового повтора включает аминокислотную последовательность, которая имеет, по крайней мере, 70%-ную идентичность аминокислотной последовательности с одним доменом анкиринового повтора, выбранным из группы, состоящей из SEQ ID NO: 17-31 и 43-48, в котором G в положении 1 и/или S в положении 2 указанного домена анкиринового повтора являются необязательно отсутствующими.
3. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора обладает, по крайней мере, в 5 раз более высоким конечным периодом полувыведения у млекопитающего по сравнению с доменом анкиринового повтора SEQ ID NO: 32.
4. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора обладает конечным периодом полувыведения у человека в течение, по крайней мере, 1 дня.
5. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, дополнительно включающий биоактивное соединение и где указанный связывающий белок обладает, по крайней мере, в 2 раза более высоким конечным периодом полувыведения у млекопитающего по сравнению с конечным периодом полувыведения указанного немодифицированного биоактивного соединения, где указанный более высокий конечный период полувыведения придается указанному связывающему белку с помощью указанного домена анкиринового повтора.
6. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора включает повторяемый модуль с мотивом последовательности анкиринового повтора
X1DX2X3X4X5TPLHLAAX6X7GHLX8IVEVLLKX9GADVNA (SEQ ID NO: 53),
в которой
X1 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из A, D, M, F, S, I, Т, N, Y и K;
Х2 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Е, K, D, F, M, N, I и Y;
Х3 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из W, R, N, Т, Н, K, А и F;
Х4 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из G и S;
Х5 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из N, Т и Н;
Х6 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из N, V и R;
Х7 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Е, Y, N, D, Н, S, A, Q, Т и G;
Х8 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Е и K;
Х9 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из S, A, Y, Н и N; и
в которой необязательно вплоть до 5 аминокислот в положениях, отличных от тех, которые обозначены Х в SEQ ID NO: 53, заменены какой-либо аминокислотой.
7. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора включает повторяемый модуль с мотивом последовательности анкиринового повтора
X1DX2X3GX4TPLHLAAX5X6GHLEIVEVLLKX7GADVNA (SEQ ID NO: 10),
в которой
X1 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из A, D, M, F, S, I, Т, N, Y и K;
Х2 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Е, K, D, F, M, N, I и Y;
Х3 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из W, R, N, Т, Н, K, А и F;
Х4 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из N, Т и Н;
X5 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из N, V и R;
Х6 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Е, Y, N, D, Н, S, A, Q, Т и G;
Х7 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из S, А, Y, Н и N; более предпочтительно, Y или Н, и
в которой необязательно вплоть до 5 аминокислот в положениях, отличных от тех, которые обозначены Х в SEQ ID NO: 10, заменены какой-либо аминокислотой.
8. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора включает повторяемый модуль с мотивом последовательности анкиринового повтора
X1DYFX2HTPLHLAARX3X4HLX5IVEVLLKX6GADVNA (SEQ ID NO: 11),
в которой
X1 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из D, K и А;
Х2 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из D, G и S;
Х3 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Е, N, D, Н, S, A, Q, Т и G;
Х4 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из G и D;
X5 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Е, K и G;
Х6 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Н, Y, А и N; и
в которой необязательно вплоть до 5 аминокислот в положениях, отличных от тех, которые обозначены Х в SEQ ID NO: 11, заменены какой-либо аминокислотой.
9. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора включает повторяемый модуль с мотивом последовательности анкиринового повтора
X1DFX2GX3TPLHLAAX4X5GHLEIVEVLLKX6GADVNA (SEQ ID NO: 54),
в которой
X1 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из F, S, L и K;
Х2 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из V и А;
Х3 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из R и K;
Х4 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из S и N;
Х5 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из N, D, Q, S, А, Т и Е;
Х6 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из А, Н, Y, S и N; и
в которой необязательно вплоть до 5 аминокислот в положениях, отличных от тех, которые обозначены Х в SEQ ID NO: 54, заменены какой-либо аминокислотой.
10. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора включает повторяемый модуль с мотивом последовательности анкиринового повтора
X1DFX2GX3TPLHLAAX4DGHLEIVEVLLKX5GADVNA (SEQ ID NO: 12),
в которой
X1 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из F, S, L и K;
Х2 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из V и А;
Х3 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из R и K;
Х4 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из S и N;
Х5 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из А, Н, Y, S и N; и
в которой необязательно вплоть до 5 аминокислот в положениях, отличных от тех, которые обозначены Х в SEQ ID NO: 12, заменены какой-либо аминокислотой.
11. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора включает повторяемый модуль с мотивом последовательности анкиринового повтора
X1DX2X3GTTPLHLAAVYGHLEX4VEVLLKX5GADVNA (SEQ ID NO: 13),
в которой
X1 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из K, A, D, М, F, S, I, Т, N, и Y;
Х2 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Е, K, D, F, М, N и Y;
Х3 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из R, N, Т, Н, K, А и F;
Х4 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из I и М;
Х5 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Н, Y, K, А и N; и
в которой необязательно вплоть до 5 аминокислот в положениях, отличных от тех, которые обозначены Х в SEQ ID NO: 13, заменены какой-либо аминокислотой.
12. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора включает повторяемый модуль с мотивом последовательности анкиринового повтора
X1NETGYTPLHLADSSGHX2EIVEVLLKX3X4X5DX6NA (SEQ ID NO: 14),
в которой
X1 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Q и K;
Х2 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из L и P;
Х3 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из Н, N, Y и А;
Х4 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из G и S;
Х5 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из А, V, Т и S;
Х6 представляет собой аминокислотный остаток, выбранный из группы, состоящей из V и F; и
в которой необязательно вплоть до 5 аминокислот в положениях, отличных от тех, которые обозначены Х в SEQ ID NO: 14, заменены какой-либо аминокислотой.
13. Связывающий белок в соответствии с п 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора конкурирует за связывание с сывороточным альбумином млекопитающих с доменом анкиринового повтора, выбранным из группы, состоящей из SEQ ID NO: 17-31 и 43-48.
14. Связывающий белок в соответствии с п. 1 или 2, где указанный домен анкиринового повтора является выбранным из группы, состоящей из SEQ ID NO: 17-31 и 43-48, в котором G в положении 1 и/или S в положении 2 указанного домена анкиринового повтора являются необязательно отсутствующими.
15. Нуклеиновая кислота, которая кодирует связывающий белок в соответствии с любым из пп. 1-13.
16. Фармацевтическая композиция, включающая связывающий белок в соответствии с любым из пп. 1-13 или нуклеиновую кислоту в соответствии с п. 14 и необязательно фармацевтически приемлемый носитель и/или разбавитель.
RU2013128896A 2010-11-26 2011-11-25 Сконструированные белки повторов, которые связываются с сывороточным альбумином RU2625882C2 (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP10192711 2010-11-26
EP10192711.9 2010-11-26
PCT/EP2011/071083 WO2012069654A1 (en) 2010-11-26 2011-11-25 Designed repeat proteins binding to serum albumin

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2013128896A true RU2013128896A (ru) 2015-01-10
RU2625882C2 RU2625882C2 (ru) 2017-07-20

Family

ID=43858162

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2013128896A RU2625882C2 (ru) 2010-11-26 2011-11-25 Сконструированные белки повторов, которые связываются с сывороточным альбумином
RU2013128895A RU2636552C2 (ru) 2010-11-26 2011-11-25 Улучшенные n-терминальные кэппинг модули для сконструированных белков с анкириновым повтором

Family Applications After (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2013128895A RU2636552C2 (ru) 2010-11-26 2011-11-25 Улучшенные n-терминальные кэппинг модули для сконструированных белков с анкириновым повтором

Country Status (13)

Country Link
US (5) US9221892B2 (ru)
EP (3) EP2643348A2 (ru)
JP (3) JP6105479B2 (ru)
KR (3) KR101838037B1 (ru)
CN (3) CN113278077A (ru)
AU (2) AU2011333665B2 (ru)
BR (3) BR112013013043A2 (ru)
CA (2) CA2818990C (ru)
DK (1) DK2643349T3 (ru)
ES (2) ES2758352T3 (ru)
PL (1) PL2643349T3 (ru)
RU (2) RU2625882C2 (ru)
WO (2) WO2012069654A1 (ru)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2778346C2 (ru) * 2016-09-22 2022-08-17 Молекулар Партнерс Аг Рекомбинантные связывающие белки и их применение

Families Citing this family (73)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
TWI510246B (zh) 2010-04-30 2015-12-01 Molecular Partners Ag 抑制ｖｅｇｆ－ａ受體交互作用的經修飾結合性蛋白質
JP6105479B2 (ja) * 2010-11-26 2017-03-29 モレキュラー・パートナーズ・アーゲーＭｏｌｅｃｕｌａｒ Ｐａｒｔｎｅｒｓ Ａｇ 血清アルブミンに結合する設計リピートタンパク質
ES2753135T3 (es) 2012-05-07 2020-04-07 Allergan Inc Método de tratamiento de DMAE en pacientes resistentes a terapia anti-VEGF
US9163070B2 (en) * 2012-06-28 2015-10-20 Molecular Partners Ag Designed ankyrin repeat proteins binding to platelet-derived growth factor
WO2014060365A1 (en) * 2012-10-15 2014-04-24 Universität Zürich Prorektorat Mnw Bispecific her2 ligands for cancer therapy
EP2738180A1 (en) 2012-11-30 2014-06-04 Molecular Partners AG Binding proteins comprising at least two binding domains against HER2.
JP6499087B2 (ja) 2013-02-26 2019-04-10 ロシュ グリクアート アーゲー 二重特異性ｔ細胞活性化抗原結合分子
JP6486908B2 (ja) 2013-05-31 2019-03-20 モレキュラー パートナーズ アクチェンゲゼルシャフト 肝細胞増殖因子に結合する設計アンキリン反復タンパク質
KR20150097304A (ko) 2014-02-18 2015-08-26 삼성전자주식회사 항 EGFR DARPin을 포함하는 EGFR/HER2 이중 특이 항체
JP2017526053A (ja) 2014-07-07 2017-09-07 イェダ リサーチ アンド ディベロップメント カンパニー リミテッドＹｅｄａ Ｒｅｓｅａｒｃｈ Ａｎｄ Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ Ｃｏ．Ｌｔｄ． コンピュータ計算によるタンパク質設計方法
CN107454904A (zh) 2015-04-02 2017-12-08 分子组合公司 对血清白蛋白具有结合特异性的经设计的锚蛋白重复结构域
AR109680A1 (es) 2016-09-22 2019-01-09 Molecular Partners Ag Proteínas recombinantes y sus usos
WO2018085415A1 (en) * 2016-11-01 2018-05-11 Arrowhead Pharmaceuticals, Inc. Alpha-v beta-6 integrin ligands and uses thereof
WO2018165046A1 (en) 2017-03-07 2018-09-13 Igc Bio, Inc. A computational pipeline for antibody modeling and design
US11655293B2 (en) 2018-02-22 2023-05-23 Universitat Zurich Ligands to GM-CSF or GM-CSF-receptor for use in leukemia in a patient having undergone allo-HCT
EP3623382A1 (en) 2018-09-14 2020-03-18 Universität Zürich Ligands to gm-csf or gm-csf-receptor for use in leukemia in a patient having undergone allo-hct
EP3768833A1 (en) 2018-03-22 2021-01-27 Charité - Universitätsmedizin Berlin Crispr associated protein reactive t cell immunity
WO2019238966A1 (en) 2018-06-15 2019-12-19 Universität Bern LIGANDS TO LIGHT OR ITS RECEPTOR LTßR FOR USE IN HAEMATOLOGIC MALIGNANCIES
AU2019358419A1 (en) 2018-10-08 2021-04-15 Universität Zürich HER2-binding tetrameric polypeptides
WO2020104627A1 (en) 2018-11-21 2020-05-28 Universität Zürich Photochemically induced conjugation of radiometals to small molecules, peptides and nanoparticles in a simultaneous one-pot reaction
EP3677911A3 (en) 2019-01-03 2020-07-29 Universität Basel Use of non-agonist ligands for suppression of metastasis
EP3908274A1 (en) 2019-01-11 2021-11-17 Universitätsspital Basel Sglt-2 inhibitors or il-1r antagonists for reduction of hypoglycaemia after bariatric surgery
US20220178926A1 (en) 2019-04-10 2022-06-09 Universität Zürich A method for determining the likelihood of a patient being responsive to cancer immunotherapy
BR112021024237A2 (pt) * 2019-06-04 2022-04-19 Molecular Partners Ag Domínio de repetição de anquirina projetado com estabilidade aprimorada
AU2020286600A1 (en) * 2019-06-04 2021-12-23 Molecular Partners Ag Recombinant FAP binding proteins and their use
CA3139051A1 (en) 2019-06-04 2020-12-10 Christian REICHEN Multispecific proteins
US20220332845A1 (en) 2019-09-05 2022-10-20 Genome Biologics Ug Inhibition of mthfd1l for use in hypertrophic heart disease and heart failure
WO2021116470A2 (en) 2019-12-11 2021-06-17 Molecular Partners Ag Recombinant peptide-mhc complex binding proteins and their generation and use
AU2020399230A1 (en) 2019-12-11 2022-06-23 Molecular Partners Ag Recombinant peptide-MHC complex binding proteins and their generation and use
WO2021122813A1 (en) 2019-12-16 2021-06-24 Universität Basel Angiogenesis promoting agents for prevention of metastatic cancer
WO2021176008A1 (en) 2020-03-04 2021-09-10 Cornell University Agents targeting baf155 or brg1 for use in treatment of advanced prostate cancer
WO2021204781A1 (en) 2020-04-06 2021-10-14 Universität Zürich Artc1 ligands for cancer treatment
IL297940A (en) 2020-05-06 2023-01-01 Molecular Partners Ag New ankyrin repeat binding proteins and their uses
AU2021271129A1 (en) 2020-05-14 2022-12-15 Molecular Partners Ag Multispecific proteins
WO2021229076A1 (en) * 2020-05-14 2021-11-18 Molecular Partners Ag Recombinant cd40 binding proteins and their use
AU2021276332A1 (en) 2020-05-19 2022-11-17 Boehringer Ingelheim International Gmbh Binding molecules for the treatment of cancer
WO2021239844A1 (en) 2020-05-27 2021-12-02 Universitätsspital Basel Sglt-2 inhibitors or il-1r antagonists for reduction of hypoglycaemia in prediabetes
WO2021239999A1 (en) 2020-05-28 2021-12-02 Universität Zürich Il-12 pd-l1 ligand fusion protein
EP3957649A1 (en) * 2020-08-18 2022-02-23 Athebio AG Improved n-terminal capping modules of ankyrin repeat domains
CA3189257A1 (en) 2020-08-18 2022-02-24 Universitat Zurich A cd25-biased anti-il-2 antibody
US11981710B2 (en) * 2020-08-18 2024-05-14 Athebio Ag N-terminal capping modules of ankyrin repeat domains
CN114106194B (zh) * 2020-08-31 2024-01-16 中国科学院天津工业生物技术研究所 一种用于治疗糖尿病和/或肥胖症的融合蛋白
WO2022098745A1 (en) 2020-11-03 2022-05-12 Indi Molecular, Inc. Compositions, delivery systems, and methods useful in tumor therapy
WO2022098743A1 (en) 2020-11-03 2022-05-12 Indi Molecular, Inc. Compositions, imaging, and therapeutic methods targeting folate receptor 1 (folr1)
WO2022130300A1 (en) 2020-12-16 2022-06-23 Molecular Partners Ag Novel slow-release prodrugs
EP4263608A1 (en) 2020-12-16 2023-10-25 Molecular Partners AG Recombinant cd3 binding proteins and their use
WO2022171831A1 (en) 2021-02-11 2022-08-18 Universität Zürich Use of markers found on lymph node metastatic samples for the prognosis of breast cancer
EP4043481A1 (en) 2021-02-15 2022-08-17 Affilogic Compounds and methods for extending half life of biomolecules
EP4305063A1 (en) 2021-03-09 2024-01-17 Molecular Partners AG Protease cleavable prodrugs
CA3211248A1 (en) 2021-03-09 2022-09-15 Nina RESCHKE Novel darpin based cd33 engagers
KR20230155464A (ko) 2021-03-09 2023-11-10 몰리큘라 파트너스 아게 신규한 DARPin-기반 다중특이성 T-세포 인게이저
AU2022233791A1 (en) 2021-03-09 2023-09-28 Molecular Partners Ag Novel darpin based cd123 engagers
WO2022219185A1 (en) 2021-04-16 2022-10-20 Athebio Ag N-terminal capping modules of ankyrin repeat domains
JP2024530040A (ja) 2021-08-05 2024-08-14 イムノス セラピューティクス アーゲー Ｈｌａ融合タンパク質を含む併用医薬
KR20240045259A (ko) 2021-08-05 2024-04-05 이뮤노스 테라퓨틱스 아게 Hla 융합 단백질을 포함하는 약학 조성물
WO2023021006A1 (en) 2021-08-16 2023-02-23 Universität Zürich Il-1 targeting agents for treatment of pitiyriasis rubra pilaris
EP4137508A1 (en) 2021-08-17 2023-02-22 Athebio AG Variants of ankyrin repeat domains
WO2023021050A1 (en) 2021-08-17 2023-02-23 Athebio Ag Variants of ankyrin repeat domains
WO2023036849A1 (en) 2021-09-07 2023-03-16 ETH Zürich Identifying and predicting future coronavirus variants
EP4163380A1 (en) 2021-10-08 2023-04-12 ETH Zurich Device and method for manipulation of extracellular vesicles
CA3239407A1 (en) 2021-12-14 2023-06-22 Simon FONTAINE Designed repeat domains with dual binding specificity and their use
WO2023110942A1 (en) 2021-12-14 2023-06-22 Charité-Universitätsmedizin Berlin Prevention of impaired fracture healing
EP4260907A1 (en) 2022-04-11 2023-10-18 Universität Zürich Agents for treatment of endometriosis and other benign gynecological neoplasms
WO2024002914A1 (en) 2022-06-27 2024-01-04 Charité-Universitätsmedizin Berlin Prediction of, and composition to improve, tendon healing
WO2024028278A1 (en) 2022-08-01 2024-02-08 Molecular Partners Ag Charge modified designed repeat domains and their use
WO2023194628A2 (en) 2022-08-16 2023-10-12 Athebio Ag Variants of ankyrin repeat domains
WO2024037743A1 (en) 2022-08-16 2024-02-22 Athebio Ag Variants of ankyrin repeat domains
WO2024038307A1 (en) 2022-08-19 2024-02-22 Novartis Ag Dosing regimens for sars-cov-2 binding molecules
WO2024064200A2 (en) * 2022-09-20 2024-03-28 The Texas A&M University System Darpin-containing compositions and methods thereof
WO2024133013A1 (en) 2022-12-19 2024-06-27 Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e. V. Means and methods to target endogenous condensates
WO2024165671A1 (en) 2023-02-08 2024-08-15 Immunos Therapeutics Ag FUSION PROTEINS OF ß2 MICROGLOBULIN, HLA HEAVY CHAIN POLYPEPTIDES, AND INHIBITOR OF CD47-SIRPA
WO2024170756A1 (en) 2023-02-17 2024-08-22 Ablynx N.V. Polypeptides binding to the neonatal fc receptor
WO2024179981A1 (en) 2023-02-27 2024-09-06 Molecular Partners Ag Darpins for use in reducing renal accumulation of drugs

Family Cites Families (38)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AU4308689A (en) 1988-09-02 1990-04-02 Protein Engineering Corporation Generation and selection of recombinant varied binding proteins
SE509359C2 (sv) 1989-08-01 1999-01-18 Cemu Bioteknik Ab Användning av stabiliserade protein- eller peptidkonjugat för framställning av ett läkemedel
US5270170A (en) 1991-10-16 1993-12-14 Affymax Technologies N.V. Peptide library and screening method
US5348867A (en) 1991-11-15 1994-09-20 George Georgiou Expression of proteins on bacterial surface
CA2196496A1 (en) 1997-01-31 1998-07-31 Stephen William Watson Michnick Protein fragment complementation assay for the detection of protein-protein interactions
ATE321849T1 (de) 1997-04-23 2006-04-15 Univ Zuerich Verfahren zur erkennung von nucleinsäuremolekülen codierend für (poly)peptide, welche mit zielmolekülen interagieren
DE69935248T2 (de) 1998-12-02 2007-11-08 Adnexus Therapeutics, Inc., Waltham Dna-protein fusionen sowie anwendungen derselben
US20060228364A1 (en) 1999-12-24 2006-10-12 Genentech, Inc. Serum albumin binding peptides for tumor targeting
PT1240337E (pt) 1999-12-24 2007-01-31 Genentech Inc Métodos e composições para prolongar as meias-vidas de eliminação de compostos bioactivos
ES2335861T3 (es) * 2000-09-08 2010-04-06 Universitat Zurich Grupos de proteinas repetitivas que comprenden modulos repetitivos.
RU2299208C2 (ru) * 2001-05-08 2007-05-20 Шеринг Акциенгезельшафт Антраниламидпиридинамиды избирательного действия в качестве ингибиторов vegfr-2 и vegfr-3
US9321832B2 (en) 2002-06-28 2016-04-26 Domantis Limited Ligand
DK1517921T3 (da) 2002-06-28 2006-10-09 Domantis Ltd Immunglobulin-enkeltvariable antigen-bindende domæner og dobbeltspecifikke konstruktioner deraf
US7696320B2 (en) 2004-08-24 2010-04-13 Domantis Limited Ligands that have binding specificity for VEGF and/or EGFR and methods of use therefor
EP2336179A1 (en) 2002-11-08 2011-06-22 Ablynx N.V. Stabilized single domain antibodies
ES2466716T3 (es) 2002-11-08 2014-06-11 Ablynx N.V. Anticuerpos de un solo dominio estabilizados
US7772188B2 (en) * 2003-01-28 2010-08-10 Ironwood Pharmaceuticals, Inc. Methods and compositions for the treatment of gastrointestinal disorders
WO2005097202A2 (en) 2004-04-06 2005-10-20 Affibody Ab Use of serum albumin binding peptides conjugates for the preparation of a medicament
CA2583017A1 (en) 2004-10-13 2006-04-20 Ablynx N.V. Single domain camelide anti-amyloid beta antibodies and polypeptides comprising the same for the treatment and diagnosis of degenerative neural diseases such as alzheimer's disease
MX342271B (es) 2005-05-18 2016-09-21 Ablynx Nv Nanobodiestm (nanocuerpos) mejorados contra el factor alfa de necrosis del tumor.
JP5042218B2 (ja) 2005-07-08 2012-10-03 ユニバーシティ・オブ・チューリッヒ 融合ポリペプチドの翻訳と同時のトランスロケーションを使用するファージディスプレイ
EP1996220B2 (en) 2006-03-06 2023-08-16 Amunix Operating Inc. Unstructured recombinant polymers and uses thereof
CN101646689A (zh) 2006-09-08 2010-02-10 埃博灵克斯股份有限公司 具有长半衰期的血清清蛋白结合蛋白
EP2086998B1 (en) 2006-10-11 2011-12-07 Ablynx N.V. Amino acid sequences that bind to serum proteins in a manner that is essentially independent of the ph, compounds comprising the same, and use thereof
US20100034194A1 (en) * 2006-10-11 2010-02-11 Siemens Communications Inc. Eliminating unreachable subscribers in voice-over-ip networks
ATE516814T1 (de) 2007-02-02 2011-08-15 Bristol Myers Squibb Co 10fn3 domain zur behandlung von krankheiten begleitet von unerwünschter angiogenese
DK2173890T3 (da) 2007-06-21 2011-06-27 Univ Muenchen Tech Biologisk aktive proteiner med forhøjet stabilitet in vivo og/eller in vitro
EP2190863B1 (en) 2007-07-31 2015-09-02 Affibody AB New albumin binding compositions, methods and uses
EP2198022B1 (en) 2007-09-24 2024-03-06 University Of Zurich Designed armadillo repeat proteins
EP2263088A2 (en) * 2008-03-19 2010-12-22 Institut Pasteur Reagentless fluorescent biosensors comprising a designed ankyrin repeat protein module, rational design methods to create reagentless fluorescent biosensors and methods of their use
CN102272148A (zh) * 2008-11-03 2011-12-07 分子组合公司 抑制vegf-a受体相互作用的结合蛋白
TWI510246B (zh) * 2010-04-30 2015-12-01 Molecular Partners Ag 抑制ｖｅｇｆ－ａ受體交互作用的經修飾結合性蛋白質
EP2636236A4 (en) * 2010-11-03 2016-06-29 Ericsson Telefon Ab L M RADIO BASE STATION AND METHOD THEREFOR
JP6105479B2 (ja) * 2010-11-26 2017-03-29 モレキュラー・パートナーズ・アーゲーＭｏｌｅｃｕｌａｒ Ｐａｒｔｎｅｒｓ Ａｇ 血清アルブミンに結合する設計リピートタンパク質
BR112013027766A2 (pt) * 2011-04-29 2016-11-29 Janssen Biotech Inc proteinas de repetição de ligação de il4/il13 e usos
US9163070B2 (en) 2012-06-28 2015-10-20 Molecular Partners Ag Designed ankyrin repeat proteins binding to platelet-derived growth factor
EP2738180A1 (en) * 2012-11-30 2014-06-04 Molecular Partners AG Binding proteins comprising at least two binding domains against HER2.
CN107454904A (zh) * 2015-04-02 2017-12-08 分子组合公司 对血清白蛋白具有结合特异性的经设计的锚蛋白重复结构域

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2778346C2 (ru) * 2016-09-22 2022-08-17 Молекулар Партнерс Аг Рекомбинантные связывающие белки и их применение

Also Published As

Publication number Publication date
US9284361B2 (en) 2016-03-15
EP2643349A1 (en) 2013-10-02
RU2625882C2 (ru) 2017-07-20
WO2012069654A1 (en) 2012-05-31
JP2014501509A (ja) 2014-01-23
RU2636552C2 (ru) 2017-11-23
US9775912B2 (en) 2017-10-03
CA2818990C (en) 2021-06-15
US9717802B2 (en) 2017-08-01
PL2643349T3 (pl) 2020-03-31
BR112013012786B1 (pt) 2022-02-08
US10322190B2 (en) 2019-06-18
KR101782790B1 (ko) 2017-09-28
CN103403024A (zh) 2013-11-20
CA2818990A1 (en) 2012-05-31
AU2011333666A1 (en) 2013-06-06
CA2818969C (en) 2020-04-14
CN103459415A (zh) 2013-12-18
CN103459415B (zh) 2021-04-09
BR112013012786A2 (pt) 2016-09-13
BR112013013043A2 (pt) 2016-09-13
CN113278077A (zh) 2021-08-20
US20160250341A1 (en) 2016-09-01
EP3514169B1 (en) 2024-03-06
KR101838037B1 (ko) 2018-03-13
CN103403024B (zh) 2017-08-11
US9221892B2 (en) 2015-12-29
WO2012069655A3 (en) 2012-07-19
KR20140032356A (ko) 2014-03-14
DK2643349T3 (da) 2019-11-25
US20130244940A1 (en) 2013-09-19
RU2013128895A (ru) 2015-01-10
KR20170046808A (ko) 2017-05-02
AU2011333665A1 (en) 2013-06-06
KR20140002657A (ko) 2014-01-08
JP6105479B2 (ja) 2017-03-29
EP2643349B1 (en) 2019-09-04
AU2011333666B2 (en) 2017-02-02
JP2014501510A (ja) 2014-01-23
EP3514169A1 (en) 2019-07-24
BR122020011428B1 (pt) 2023-05-16
EP2643348A2 (en) 2013-10-02
US20130296221A1 (en) 2013-11-07
ES2981441T3 (es) 2024-10-08
JP6173216B2 (ja) 2017-08-02
WO2012069655A2 (en) 2012-05-31
AU2011333665B2 (en) 2016-11-03
US20160075767A1 (en) 2016-03-17
CA2818969A1 (en) 2012-05-31
JP2017048216A (ja) 2017-03-09
ES2758352T3 (es) 2020-05-05
US20170313748A1 (en) 2017-11-02

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2013128896A (ru) Сконструированные белки повторов, которые связываются с сывороточным альбумином
CY1122691T1 (el) Πρωτεϊνες δεσμευσης αλβουμινης ορου
RU2017134456A (ru) Рекомбинантные связывающие белки и их применение
JP2014501510A5 (ru)
RU2016146198A (ru) Терапевтические dll4-связывающие белки
MX348154B (es) Anticuerpos de enlace a il-1-beta y fragmentos de los mismos.
RU2011151877A (ru) Пептиды, проникающие в клетку
PE20190352A1 (es) Proteinas de fusion gdf 15 y usos de estas
DE602005020165D1 (de) Verfahren zur herstellung von l-arginin, l-ornithin oder l-citrullin
RU2010122053A (ru) Иммуносупрессорные полипептиды и нуклеиновые кислоты
JP2013527765A5 (ru)
EA201391632A1 (ru) Аминокислотные последовательности, направленные против il-17a, il-17f и/или il-17a/f, и содержащие их полипептиды
ES2481641T3 (es) Uso de receptor inmunosupresor
JP2016500250A5 (ru)
AR076508A1 (es) Inmunoglobulina con dominio variable dual y usos de la misma
EA200800680A1 (ru) Пептидные ингибиторы пути трансдукции сигнала jnk, обладающие способностью проникать в клетку
JP2015212284A5 (ru)
EA201100070A1 (ru) Туберкулезный белок rv2386c, композиции и их применения
HRP20171694T1 (hr) Novi pripravci i postupci
AR079114A1 (es) Proteinas de enlace de antigenos anti-orai1 y usos de las mismas
EA201170217A1 (ru) Гибридные полипептидные антигены респираторно-синцитиального вируса
RU2015103816A (ru) ПРОНИКАЮЩИЕ В КЛЕТКУ ПЕПТИДЫ, МИШЕНЬЮ КОТОРЫХ ЯВЛЯЕТСЯ eIF4E
RU2017134418A (ru) Выявление аффинно-зрелых человеческих антител
RU2011154363A (ru) Комбинации клад rrgb пневмококков
NZ597923A (en) Protein glycosylation