JP5974342B2 - アフィニティークロマトグラフィーマトリックス - Google Patents
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Description
「タンパク質」という用語は、本明細書中において、タンパク質及びその断片を記載するのに使用する。よって、三次元構造を示すアミノ酸のあらゆる鎖が用語「タンパク質」に含まれ、したがってタンパク質断片も包含される。
Ala Asp Asn Lys Phe Asn Lys Glu Gln Gln Asn Ala Phe Tyr Glu Ile
Leu His Leu Pro Asn Leu Asn Glu Glu Gln Arg Asn Gly Phe Ile Gln
Ser Leu Lys Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ala Asn Leu Leu Ala Glu Ala
Lys Lys Leu Asn Asp Ala Gln Ala Pro Lys
は、SpAのB−ドメインのアミノ酸配列を定義し、配列番号2
Val Asp Asn Lys Phe Asn Lys Glu Gln Gln Asn Ala Phe Tyr Glu Ile
Leu His Leu Pro Asn Leu Asn Glu Glu Gln Arg Asn Ala Phe Ile Gln
Ser Leu Lys Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ala Asn Leu Leu Ala Glu Ala
Lys Lys Leu Asn Asp Ala Gln Ala Pro Lys
は、プロテインZとして知られているタンパク質を定義する。
AQVDAKFDKE QQNAFYEILH LPNLTEEQRA AFIQSLKDDP SQSANLLAEA
KKLNDAQAPK VDAKFDKEQQ NAFYEILHLP NLTEEQRAAF IQSLKDDPSQ
SANLLAEAKK LNDAQAPKC
の配列を含む。
部位特異的突然変異誘発を、アスパラギンの置き換えをコードするオリゴヌクレオチドを用いて2段階PCRによって実施した。鋳型として、Z又はCの単一ドメインを含有するプラスミドを使用した。PCR断片を、大腸菌発現ベクター(pGO)にライゲーションさせた。DNA配列決定を用いて、挿入断片の正確な配列を検証した。
構築物を、標準培地中で大腸菌K12を培養することによって細菌ペリプラズム内で発現させた。培養後、細胞を熱処理して、培地中にペリプラズムの内容物を放出させた。培地中に放出された構築物を、細孔径0.2μmのメンブランを用いて精密濾過によって回収した。
使用したベースマトリックスは、US6602990の方法に従って調製された、平均直径85ミクロンの硬質な架橋アガロースビーズであり、細孔サイズは、Gel Filtration Principles and Methods, Pharmacia LKB Biotechnology 1991, pp 6−13で記載された方法により、Mw110kDaのデキストランに対する逆相ゲル濾過クロマトグラフィーKav値0.70に相当する。
50mlファルコンチューブ内のリガンド溶液(50mg/mL)20mLに、NaHCO3 169mg、Na2CO3 21mg、NaCl 175mg及びEDTA 7mgを添加した。ファルコンチューブを、5〜10分間、ローラーテーブル上に置き、次いでDTE 77mgを添加した。還元が45分間超にわたって進行した。次いで、リガンド溶液を、セファデックスG−25を充填したPD10カラム上で脱塩した。脱塩された溶液中のリガンド含有量を、276nmのUV吸収を測定することによって求めた。
プロトタイプ
突然変異体Z(N28A)2(配列番号3):それぞれN28A置換を有するプロテインZの2つのコピーを含有するリガンド二量体(Z(N28A)2)(リガンド密度6.6mg/ml)。
Gammanorm 165mg/ml(Octapharma)を、平衡化緩衝液中で1mg/mLに希釈。
APBリン酸緩衝液20mM+0.15M NaCl、pH7.4(Elsichrom AB)
吸着緩衝液
APBリン酸緩衝液20mM+0.15M NaCl、pH7.4(Elsichrom AB)
溶出緩衝液
クエン酸緩衝液0.1M、pH6。
0.1M NaOH。
ブレークスルー容量(破過容量)を、AKTAExplorer 10システムを用いて滞留時間2.4分で決定した。安定なベースラインが得られるまで、平衡化緩衝液をバイパスカラムに流した。これは、自動ゼロ目盛り調整の前に行った。100%UV信号が得られるまで、試料をカラムに適用した。次いで、安定なベースラインが得られるまで、平衡化緩衝液を再び適用した。
Claims (10)
- 1種以上の免疫グロブリン含有タンパク質を液体から分離する方法であって、
(a)前記液体を、担体に固定化されたリガンドを含む分離マトリックスと接触させる段階と、
(b)前記免疫グロブリン含有タンパク質を、前記リガンドとの相互作用によってマトリックスに吸着させる段階と、
(c)免疫グロブリン含有タンパク質を吸着したマトリックスを洗浄する任意選択の段階と、
(d)前記タンパク質を放出する溶出剤とマトリックスを接触させることによって前記免疫グロブリン含有タンパク質を回収する段階と
を含み、前記リガンドのそれぞれがブドウ球菌プロテインA(SpA)(E、D、A、B、C)若しくはプロテインZの1以上のドメイン(単量体)を含む点で改良されており、単量体の1以上において、プロテインAのBドメイン又はプロテインZのN28に相当する位置のアスパラギンがアラニンで置換されており、前記リガンドが、非置換のリガンドと比較して溶出pHの上昇をもたらす、方法。 - プロテインA又はプロテインZの前記1以上のドメインが、同一のドメインE、D、A、B、C又はプロテインZの2以上のコピーであるか、プロテインA又はプロテインZの前記1以上のドメインが、ドメインE、D、A、B、C又はプロテインZから選択される2以上のドメインであるか、或いはプロテインA又はプロテインZの前記1以上のドメインが、ドメインB、ドメインC又はプロテインZから選択される、請求項1記載の方法。
- プロテインAのBドメイン又はプロテインZのN28に相当する位置のアスパラギンが、多量体リガンド中の単量体の1以上においてアラニンで置換されている、請求項1又は請求項2記載の方法。
- 前記リガンドが、免疫グロブリンのFc部に対する親和性を有するが、免疫グロブリンのFab部に対する親和性を欠いている、請求項1乃至請求項3のいずれか1項記載の方法。
- プロテインAのBドメインの29位に相当するグリシン残基がアラニンに変更されている、請求項1乃至請求項4のいずれか1項記載の方法。
- 前記リガンドが、1個以上のアスパラギン残基をグルタミン以外のアミノ酸に突然変異させることによってアルカリ安定性となっている、請求項1乃至請求項5のいずれか1項記載の方法。
- 前記リガンドが、少なくとも23位のアスパラギン残基をグルタミン以外のアミノ酸に突然変異させることによってアルカリ安定性が達成されているプロテインZである、請求項1乃至請求項6のいずれか1項記載の方法。
- ブドウ球菌プロテインA(SpA)(ドメインE、D、A、B、C)若しくはプロテインZの1以上のドメイン(単量体)を含むリガンドであって、単量体の1以上において、プロテインAのBドメイン又はプロテインZのN28に相当する位置のアスパラギンが、溶出pHを上昇させるアラニンで置換されている、リガンド。
- 固体担体にカップリングされている、請求項9記載のリガンドを含むアフィニティー分離用マトリックス。
- 前記リガンドが、チオエーテル結合によってカップリングされている、請求項9記載のマトリックス。
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