ES2606705T3 - Escherichia coli recombinante modificada por ingeniería genética productora de L-triptófano que tiene originalmente productividad de L-fenilalanina, y método para producir L-triptófano usando el microorganismo - Google Patents

Escherichia coli recombinante modificada por ingeniería genética productora de L-triptófano que tiene originalmente productividad de L-fenilalanina, y método para producir L-triptófano usando el microorganismo Download PDF

Info

Publication number
ES2606705T3
ES2606705T3 ES07860723.1T ES07860723T ES2606705T3 ES 2606705 T3 ES2606705 T3 ES 2606705T3 ES 07860723 T ES07860723 T ES 07860723T ES 2606705 T3 ES2606705 T3 ES 2606705T3
Authority
ES
Spain
Prior art keywords
tryptophan
producing
microorganism
originally
dna
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Active
Application number
ES07860723.1T
Other languages
English (en)
Inventor
Jae-Yeong Ju
Hyang Choi
Eun-Sung Koh
Ji-Sun Lee
Jin-Ho Lee
So-Young Kim
Chang-Hyun Jin
Young-Hoon Park
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
CJ CheilJedang Corp
Original Assignee
CJ CheilJedang Corp
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by CJ CheilJedang Corp filed Critical CJ CheilJedang Corp
Application granted granted Critical
Publication of ES2606705T3 publication Critical patent/ES2606705T3/es
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/20—Bacteria; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
    • C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
    • C12P13/22—Tryptophan; Tyrosine; Phenylalanine; 3,4-Dihydroxyphenylalanine
    • C12P13/227—Tryptophan
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
    • C12N15/52—Genes encoding for enzymes or proenzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/88—Lyases (4.)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
    • C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
    • C12P13/22—Tryptophan; Tyrosine; Phenylalanine; 3,4-Dihydroxyphenylalanine

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)

Abstract

Una cepa recombinante de E. coli que tiene productividad de L-triptófano preparada a partir de la E. coli mutante KFCC 10066 que tiene productividad de L-fenilalanina, liberando la auxotrofía del triptófano en el cromosoma, inactivando los genes pheA, trpR, mtr y tnaAB y mutando los genes aroG y trpE en el cromosoma para liberar su retroinhibición.

Description

imagen1
imagen2
imagen3
imagen4
imagen5
imagen6
5
15
25
35
45
55
Ejemplo 6: Construcción del vector pSKH que induce mutación génica específica
En este ejemplo, se construyó el vector que es capaz de inducir mutación génica específica en el cromosoma de E. coli.
Para hacerlo, se insertó el gen sacb de Bacillus subtilis en el vector pKCG119 usado en la Publicación de Patente Coreana Nº 10-2006-0079297. Para seleccionar las cepas mutadas sin la inserción de un gen extraño, se usó el gen sacB.
El gen sacB (1,9 kb) se amplificó por PCR usando el cromosoma de Bacillus subtilis de tipo silvestre (Marburg 168) como plantilla con los cebadores 23 y 24 (“Molecular organization of intrinsic restriction and modification genes BsuM of Bacillus subtilis Marburg”, Ohshima H., Matsuoka S., Asai K., Sadaie Y. J Bacteriol. enero de 2002; 184(2):381-9). La solución de reacción usada en este ejemplo era el kit de premezcla de PCR HL. Y la PCR se realizó como sigue; desnaturalización a 94 ºC durante 30 segundos, anillamiento a 55 ºC durante 30 segundos, elongación a 72 ºC durante 2 minutos (30 ciclos).
Tabla 12
Cebador 23
5’-tgctctagagatcctttttaacccatcacatat -3’ (SEQ. ID. NO: 23)
Cebador 24
5’-cgcggatcctcgtgatggcaggttgggcgtcgc -3’ (SEQ. ID. NO: 24)
El producto de PCR se digirió con Xbal y BamHI, que se pasó al gel de agarosa al 0,8 %. Como resultado, se obtuvo un fragmento de ADN de 1,9 kb de tamaño. El fragmento obtenido se sometió a ligación con el vector pKCG119 digerido con XbaI y BamH (ligation kit NEB). E. coli Top 10 se transformó con la mezcla de ligación. Las células transformadas se extendieron sobre medio sólido LB que contenía kanamicina (50 mg/l) y se cultivaron a 37 ºC durante la noche.
La colonia se obtuvo mediante palillo, el cual se inoculó en 3 ml de medio líquido LB que contenía kanamicina y se cultivó durante la noche. El ADN de plásmido se recuperó usando el kit de minipreparación de plásmido. La secuencia de nucleótidos del sacB insertado se identificó mediante secuenciación de ADN. El vector construido se denominó “pSKH”.
Ejemplo 7: Construcción de una cepa recombinante productora de L-triptófano con gen aroG mutado
En este ejemplo, se mutó el gen aroG de E. coli.
El ADN cromosómico se extrajo de una cepa productora de triptófano usando el sistema Genomic-tip (QIAGEN). La PCR se realizó usando el ADN cromosómico como plantilla con los cebadores 25 y 26 mostrados en la Tabla 13, dando como resultado la amplificación de un fragmento de ADN de 660 pb que contenía ORF del gen aroG. La solución de reacción usada en este ejemplo era el kit de premezcla de PCR HL. Y la PCR se realizó como sigue; desnaturalización a 94 ºC durante 30 segundos, anillamiento a 55 ºC durante 30 segundos, elongación a 72 ºC durante 30 segundos (30 ciclos). El producto de PCR se sometió a electroforesis en gel de agarosa al 0,8 %. La banda objetivo se obtuvo por elución.
Tabla 13
Cebador 25
5’-cgcggatccgaaaagcgatccataagatat -3’ (SEQ. ID. NO: 25)
Cebador 26
5’-cgcgtcgactgctggcaggcctgctttgtt -3’ (SEQ. ID. NO: 26)
El fragmento del gen aroG obtenido por la anterior PCR se sometió a ligación con el vector pCR2.1-TOPO usando el kit TA cloning (Invitrogen). E. coli Top 10 se transformó con la mezcla de ligación. Las células transformadas se extendieron sobre medio sólido LB que contenía ampicilina (100 mg/l) y se cultivaron a 37 ºC durante la noche. El vector construido se denominó “TOPO2.1-aroG”.
La colonia se obtuvo mediante palillo, el cual se inoculó en 3 ml de medio líquido LB que contenía ampicilina y se cultivó durante la noche. Se recuperó el ADN de plásmido usando el kit de minipreparación de plásmido (QIAGEN) y se midió el tamaño de TOPO2.1-aroG. Para generar la forma mutante del gen aroG, se realizó mutación dirigida a sitio (Kit de mutagénesis dirigida a sitio QuickChange, STRANTAGENE) usando el vector TOPO2.1-aroG como plantilla con los cebadores 27 y 28 mostrados en la Tabla 14. Las condiciones de reacción eran como sigue; desnaturalización a 95 ºC durante 30 segundos, anillamiento a 55 ºC durante 1 minuto, y elongación a 68 ºC durante 6 min y 30 segundos (18 ciclos). Las células de E. coli Top10 se transformaron con 12 µl de cada solución de reacción, las cuales se extendieron sobre el medio sólido LB que contenía ampicilina, seguido de cultivaron a 37 ºC durante la noche. El vector construido se denominó “TOPO2.1-maroG”.
Tabla 14
Cebador 27
5’-cgatatgatcaccctacaatatctcgctga -3’ (SEQ. ID. NO: 27)
Cebador 28
5’-tcagcgagatattgtagggtgatcatatcg-3’ (SEQ. ID. NO: 28)
8
imagen7
imagen8
5
15
25
35
45
55
65
CJ600 (KCCM 10812P) se preparó a partir de la E. coli mutante KFCC 10066 que tiene productividad de Lfenilalanina liberando la auxotrofía del triptófano, inactivando los genes pheA, trpR, mtr y tnaAB y mutando los genes aroG y trpE en el cromosoma. El L-triptófano se produjo a alta concentración cultivando la cepa recombinante anterior, indicando que la productividad de L-triptófano estaba incrementada.
<110> CJ Cor p.
<120> Escherichia coli recombinante modificada por ingeniería genética productora de L-triptófano que tiene originalmente productividad de L-fenilalanina, y método para producir L-triptófano usando el microorganismo
<130> PP07-0139
<160> 39
<170> Kopatent In 1.71
<210> 1
<211> 38
<212> ADN
<213> Secuencia Artificial
<220>
<223> Cebador 1
<400> 1 aggcaacact atgacatcgt gtaggctgga gctgcttc 38
<210> 2
<211> 40
<212> ADN
<213> Secuencia Artificial
<220>
<223> Cebador 2
<400> 2 ggt cgccatt aacaacgtgg catatgaata tcctccttag 40
<210> 3
<211> 19
<212> ADN
<213> Secuencia Artificial
<220>
<223> Cebador 3
<400> 3 tattgagtgt atcgccaac 19
<210> 4
<211> 18
<212> ADN
<213> Secuencia Artificial
<220>
<223> Cebador 4
<400> 4 cgatgtcata gtgttgcc 18
<210> 5
<211> 20
<212> ADN
<213> Secuencia Artificial
<220>
11
<223> Cebador 5
<400> 5 ccacgttgtt aatggcgacc 20 5
<210> 6
<211> 20
<212> ADN
<213> Secuencia Artificial
<220>
<223> Cebador 6
<400> 6 15 ttcattgaac gggtgatttc 20
<210> 7
<211> 70
<212> ADN
<213> Secuencia Artificial
<220>
<223> Cebador 7
25 <400> 7 tccgcacgtttatgatat gc tatcgtactc tttagcgagt acaaccgggg gtgtaggctg 60 gagctgcttc 70
<210> 8
<211> 70
<212> ADN
<213> Secuencia Artificial
<220> 35 <223> Cebador 8
<400> 8 gccacgtctt atcaggccta caaaatcaat cgcttttcag caacacctct catatgaata 60 tcctccttag 70
<210> 9
<211> 20
<212> ADN
<213> Secuencia Artificial 45
<220>
<223> Cebador 9
<400> 9 gcgccgggcg tatcgacgca 20
<210> 10
<211> 20
<212> ADN 55 <213> Secuencia Artificial
<220>
<223> Cebador 10
<400> 10 gcatatcata aacgtgcgga 20
<210> 11
<211> 20 65 <212> ADN
<213> Secuencia Artificial
12
imagen9
imagen10
imagen11
imagen12
imagen13
imagen14
imagen15
imagen16
imagen17
imagen18

Claims (1)

  1. imagen1
ES07860723.1T 2006-12-29 2007-12-28 Escherichia coli recombinante modificada por ingeniería genética productora de L-triptófano que tiene originalmente productividad de L-fenilalanina, y método para producir L-triptófano usando el microorganismo Active ES2606705T3 (es)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
KR1020060137650A KR100792095B1 (ko) 2006-12-29 2006-12-29 Ｌ-페닐알라닌 생산능을 갖는 대장균 변이주로부터유전자조작된 ｌ-트립토판 생산능을 갖는 재조합 대장균균주 및 이를 이용한 트립토판 제조방법
KR20060137650 2006-12-29
PCT/KR2007/006933 WO2008082179A1 (en) 2006-12-29 2007-12-28 Genetically engineered recombinant escherichia coli producing l-tryptophan having originally l-phenylalanine productivity, and method for producing l-tryptophan using the microorganism

Publications (1)

Publication Number Publication Date
ES2606705T3 true ES2606705T3 (es) 2017-03-27

Family

ID=39216877

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
ES07860723.1T Active ES2606705T3 (es) 2006-12-29 2007-12-28 Escherichia coli recombinante modificada por ingeniería genética productora de L-triptófano que tiene originalmente productividad de L-fenilalanina, y método para producir L-triptófano usando el microorganismo

Country Status (8)

Country Link
US (2) US8945907B2 (es)
EP (3) EP3059311A1 (es)
KR (1) KR100792095B1 (es)
CN (1) CN101622338B (es)
BR (1) BRPI0720822B1 (es)
ES (1) ES2606705T3 (es)
PL (1) PL2115121T3 (es)
WO (1) WO2008082179A1 (es)

Families Citing this family (33)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
KR100792095B1 (ko) 2006-12-29 2008-01-04 씨제이 주식회사 Ｌ-페닐알라닌 생산능을 갖는 대장균 변이주로부터유전자조작된 ｌ-트립토판 생산능을 갖는 재조합 대장균균주 및 이를 이용한 트립토판 제조방법
CN102010847B (zh) * 2010-03-15 2012-10-10 江南大学 一种抗噬菌体l-苯丙氨酸生产菌及选育方法和其应用
CN102140431B (zh) * 2010-12-21 2014-08-27 大成生化科技(松原)有限公司 L-色氨酸基因工程菌,其构建方法以及使用其发酵生产l-色氨酸的方法
KR101261147B1 (ko) 2011-01-18 2013-05-06 씨제이제일제당 (주) Ｌ-아미노산의 생산능이 향상된 미생물 및 이를 이용하여 ｌ-아미노산을 생산하는 방법
KR101327093B1 (ko) 2012-01-06 2013-11-07 씨제이제일제당 (주) Ｌ-아미노산을 생산할 수 있는 미생물 및 이를 이용하여 ｌ-아미노산을 생산하는 방법
WO2013105800A2 (ko) * 2012-01-10 2013-07-18 씨제이제일제당(주) L-트립토판 생산능이 강화된 에스케리키아속 미생물 및 이를 이용하여 l-트립토판을 생산하는 방법
CN102604882B (zh) * 2012-03-31 2013-05-22 福建省麦丹生物集团有限公司 生产l-苯丙氨酸的工程菌及其应用
BR112015026210B1 (pt) 2013-04-16 2022-11-29 Cj Cheiljedang Corporation Microrganismo recombinante que tem produtividade de l-triptofano aprimorada e método para produzir l-triptofano
KR101599800B1 (ko) * 2014-03-21 2016-03-04 씨제이제일제당 주식회사 Ｌ-아미노산의 생산능이 향상된 미생물 및 이를 이용하여 ｌ-아미노산을 생산하는 방법
KR101599802B1 (ko) * 2014-05-23 2016-03-04 씨제이제일제당 주식회사 세포내 에너지 수준이 향상된 미생물 및 이를 이용하여 l-아미노산을 생산하는 방법
KR101835173B1 (ko) * 2014-06-23 2018-03-07 씨제이제일제당 (주) L-트립토판 생산능을 갖는 에스케리키아속 미생물 및 이를 이용한 l-트립토판의 제조 방법
KR101704199B1 (ko) * 2015-05-14 2017-02-08 씨제이제일제당 (주) L-트립토판 생산능을 갖는 에스케리키아속 미생물 및 이를 이용한 l-트립토판의 제조 방법
CN105316371B (zh) * 2015-10-23 2018-08-14 安徽丰原发酵技术工程研究有限公司 一种用于提高色氨酸发酵产量的方法
KR101830001B1 (ko) * 2016-10-11 2018-02-19 대상 주식회사 Prpp 합성 경로 개선을 통한 l-트립토판이 과발현되는 균주 및 이를 이용하는 l-트립토판의 제조 방법
KR101830002B1 (ko) * 2016-10-11 2018-02-19 대상 주식회사 부기질의 공급 강화를 통한 l-트립토판이 과발현되는 균주 및 이를 이용하는 l-트립토판의 제조 방법
CA3061340A1 (en) 2017-04-25 2018-11-01 Temple Otorongo Llc Pharmaceutical composition comprising tryptophan and phyllokinin derivative for use in treating psychiatric and psychological conditions
KR102035844B1 (ko) * 2018-02-23 2019-10-23 씨제이제일제당 주식회사 L-트립토판을 생산하는 재조합 코리네형 미생물 및 이를 이용한 l-트립토판을 생산하는 방법
US11053526B2 (en) 2018-08-09 2021-07-06 Evonik Operations Gmbh Process for preparing L amino acids using improved strains of the enterobacteriaceae family
KR102134418B1 (ko) 2019-06-17 2020-07-16 씨제이제일제당 주식회사 L-타이로신을 생산하는 미생물 및 이를 이용한 l-타이로신 생산 방법
KR102284728B1 (ko) 2021-01-25 2021-08-02 씨제이제일제당 주식회사 신규한 H(+)/Cl(-) 익스체인지 트랜스포터 변이체 및 이를 이용한 L-트립토판 생산 방법
KR102284725B1 (ko) * 2021-01-25 2021-08-02 씨제이제일제당 주식회사 신규한 페로체라테이즈 변이체 및 이를 이용한 l-트립토판 생산 방법
KR102287111B1 (ko) 2021-01-25 2021-08-06 씨제이제일제당 주식회사 신규한 데옥시구아노신트리포스페이트 트리포스포하이드로레이즈 변이체 및 이를 이용한 l-트립토판 생산 방법
KR102284727B1 (ko) * 2021-01-25 2021-08-02 씨제이제일제당 주식회사 신규한 단백질 HtrL 변이체 및 이를 이용한 L-트립토판 생산 방법
KR102284726B1 (ko) 2021-01-25 2021-08-02 씨제이제일제당 주식회사 신규한 타우토머레이즈 pptA 변이체 및 이를 이용한 L-트립토판 생산 방법
KR102287114B1 (ko) * 2021-01-25 2021-08-06 씨제이제일제당 주식회사 신규한 사이토신 퍼미에이즈 변이체 및 이를 이용한 l-트립토판 생산 방법
KR102287113B1 (ko) 2021-01-25 2021-08-06 씨제이제일제당 주식회사 신규한 하이드로레이즈 변이체 및 이를 이용한 l-트립토판 생산 방법
KR102287112B1 (ko) * 2021-01-25 2021-08-06 씨제이제일제당 주식회사 신규한 쿠퍼익스포팅 P-type 에이티피에이즈 A 변이체 및 이를 이용한 L-트립토판 생산 방법
KR102284729B1 (ko) 2021-01-29 2021-08-02 씨제이제일제당 주식회사 신규한 시아네이트 트랜스포터 패밀리 단백질변이체 및 이를 이용한 l-트립토판 생산 방법
KR102284730B1 (ko) 2021-04-28 2021-08-02 씨제이제일제당 주식회사 신규한 수용성 피리딘 뉴클레오티드 트랜스수소효소 변이체 및 이를 이용한 l-트립토판 생산 방법
KR20220147981A (ko) 2021-04-28 2022-11-04 씨제이제일제당 (주) 변이형 SpoT 단백질 및 이를 이용한 L-아미노산을 생산하는 방법
KR102284731B1 (ko) 2021-04-28 2021-08-02 씨제이제일제당 주식회사 신규한 아이소시트르산 디하이드로게네이즈 키나아제/포스파타제 효소 변이체 및 이를 이용한 l-트립토판 생산 방법
WO2022231027A1 (ko) * 2021-04-28 2022-11-03 씨제이제일제당 (주) 신규한 변이체 및 이를 이용한 l-트립토판 생산 방법
KR20220157144A (ko) 2021-05-20 2022-11-29 씨제이제일제당 (주) 신규 프로모터 및 이의 용도

Family Cites Families (22)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
MX162484A (es) 1982-05-20 1991-05-13 Ici Plc Procedimiento de polimerizacion
EP0131968A3 (en) 1983-07-18 1985-06-19 Hitachi, Ltd. Process for producing oriented polymeric material
KR850001232B1 (ko) 1983-12-09 1985-08-23 제일제당 주식회사 발효에 의한 l-페닐알라닌의 제조방법
KR870001813B1 (ko) 1985-05-20 1987-10-13 한국과학기술원 발효법에 의한 l-트립토판의 제조방법
EP0232262A4 (en) * 1985-08-15 1989-09-19 Stauffer Chemical Co MICROORGANISM PRODUCING TRYPTOPHANE.
KR870001813A (ko) 1985-08-22 1987-03-28 오양환 식기 세척기
DK388888A (da) 1987-07-13 1989-01-14 Mitsui Toatsu Chemicals Fremgangsmaade til fremstilling af l-tryptophan og fremgangsmaade til fremstilling af en stabil vandig enzymoploesning
JP2578488B2 (ja) 1988-03-04 1997-02-05 協和醗酵工業株式会社 アミノ酸の製造法
KR900008251B1 (ko) 1988-04-01 1990-11-06 주식회사 미원 미생물에 의한 l-트립토판의 제조방법
KR900005772B1 (ko) 1988-04-01 1990-08-11 주식회사 미원 유전자 조작 미생물에 의한 l-트립토판의 제조방법
DE3831239A1 (de) 1988-09-14 1990-03-22 Thomson Brandt Gmbh Ablenkschaltung fuer fernsehbildroehre
JP2588594B2 (ja) 1988-09-29 1997-03-05 株式会社日立製作所 水平偏向回路
JPH0715395B2 (ja) 1988-11-02 1995-02-22 株式会社日立製作所 吸入空気流量測定装置
KR930006664B1 (ko) 1989-08-16 1993-07-22 가부시끼 가이샤 비데오ㆍ리사아치 텔리비젼 수상기에서의 시청채널의 판정장치
KR920007405A (ko) 1990-09-17 1992-04-28 정몽헌 타이머 전화기의 시간예약자동 송출방법
DE69133587D1 (de) * 1990-11-30 2008-01-03 Ajinomoto Kk Rekombinante DNS-Sequenzen kodierend für Enzyme frei von Feedback-Inhibition, Plasmide, die diese Sequenzen enthalten, transformierte Mikroorganismen, nützlich für Produktion aromatischer Aminosäuren, und deren Verfahren zur Herstellung durch Fermentation
CN1156180A (zh) * 1995-09-05 1997-08-06 底古萨股份公司 用大肠杆菌生产色氨酸
GB2304718B (en) * 1995-09-05 2000-01-19 Degussa The production of tryptophan by the bacterium escherichia coli
DE69618759T2 (de) 1995-09-06 2002-09-12 Koninkl Philips Electronics Nv Verfahren und system zur kodierung einer sequenz von segmentierten bildern , kodiertes signal und speichermedium, verfahren und system zur dekodierung des kodierten signals
KR101142885B1 (ko) * 2003-12-15 2012-05-10 씨제이제일제당 (주) 트립토판 생합성 관련 변이유전자를 함유한 대장균 변이주및 이를 이용한 트립토판 제조방법
KR100694389B1 (ko) 2004-12-30 2007-03-12 씨제이 주식회사 표적 유전자 변형 원핵 세포 생산 방법
KR100792095B1 (ko) 2006-12-29 2008-01-04 씨제이 주식회사 Ｌ-페닐알라닌 생산능을 갖는 대장균 변이주로부터유전자조작된 ｌ-트립토판 생산능을 갖는 재조합 대장균균주 및 이를 이용한 트립토판 제조방법

Also Published As

Publication number Publication date
WO2008082179A1 (en) 2008-07-10
US8945907B2 (en) 2015-02-03
KR100792095B1 (ko) 2008-01-04
EP2115121A4 (en) 2010-06-30
US20120276639A1 (en) 2012-11-01
EP2115121A1 (en) 2009-11-11
BRPI0720822B1 (pt) 2024-02-27
BRPI0720822A2 (pt) 2014-05-20
EP2115121B1 (en) 2016-11-09
PL2115121T3 (pl) 2017-03-31
EP3059311A1 (en) 2016-08-24
CN101622338B (zh) 2012-04-18
EP3059310A1 (en) 2016-08-24
CN101622338A (zh) 2010-01-06
US8569066B2 (en) 2013-10-29
US20100028956A1 (en) 2010-02-04

Similar Documents

Publication Publication Date Title
ES2606705T3 (es) Escherichia coli recombinante modificada por ingeniería genética productora de L-triptófano que tiene originalmente productividad de L-fenilalanina, y método para producir L-triptófano usando el microorganismo
US10457919B2 (en) Feedback-resistant acetohydroxy acid synthase variant and method for producing L-valine using the same
JP7217250B2 (ja) 新規なイソプロピルリンゴ酸シンターゼ変異体及びそれを用いたｌ－ロイシンの生産方法
ES2273356T3 (es) Procedimiento para producir l-lisina.
JP4500980B2 (ja) ｐｃｋＡ遺伝子の発現が増強された細菌を用いたＬ−アミノ酸の製造法
JP2023518743A (ja) プレフェナートデヒドラターゼ活性強化によるｌ－トリプトファンを生産する方法
JP7222098B2 (ja) 変異型ホモセリンデヒドロゲナーゼ及びそれを用いたホモセリンまたはホモセリン由来ｌ－アミノ酸の生産方法
US6872547B1 (en) Functional balanced-lethal host-vector systems
JP2021513341A (ja) 変異型ホモセリンデヒドロゲナーゼ、及びそれを用いたホモセリン又はホモセリン由来ｌ−アミノ酸の生産方法
JP6750005B2 (ja) Ｌ−リジン生産能を有するコリネバクテリウム属微生物及びそれを用いたｌ−リジン生産方法
JP2018531033A6 (ja) Ｌ−イソロイシン生産能を有するコリネバクテリウム属微生物及びこれを用いてｌ−イソロイシンを生産する方法
JP2001231584A (ja) 変異型ｉｌｖＨ遺伝子及びＬ−バリンの製造法
ES2664092T3 (es) Variante de L-aspartato oxidasa y procedimiento para la producción de quinolinato o ácido nicotínico utilizando la misma
CN106029879A (zh) 具有提高的l-苏氨酸生产能力的微生物以及使用其生产l-苏氨酸的方法
KR102078732B1 (ko) 변형된 막 투과성
JP2019047790A (ja) Ｌ−アミノ酸を生産する微生物、及びそれを利用してｌ−アミノ酸を生産する方法
JP2010017131A (ja) モーレラ属細菌及びプライマー
BR112016027341B1 (pt) Método para produzir l-aminoácidos
CN109666617B (zh) 一种l-高丝氨酸的生产菌株及其构建方法和应用
CN115175993A (zh) 柠檬酸合酶活性减弱的新型修饰多肽及使用其生产l-氨基酸的方法
KR101898973B1 (ko) 플라스미드 기반의 비브리오 콜레라 ｃｔｘ 파지 복제시스템
JP2017525381A (ja) Ｌ−リジン生産能が向上した微生物及びそれを用いたｌ−リジン生産方法
JP2024515389A (ja) Ｌ－リシン生産能が向上したコリネバクテリウム・グルタミカム変異株及びそれを用いたｌ－リシンの生産方法
BR112018008062B1 (pt) Micro-organismo modificado do gênero corynebacterium que têm capacidade de produção de l-isoleucina e método para produzir l-isoleucina com o uso do mesmo