ES2572958T3 - Purificación de anticuerpos mediante cromatografía de intercambio catiónico - Google Patents

Purificación de anticuerpos mediante cromatografía de intercambio catiónico Download PDF

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Abstract

Un método para purificar un anticuerpo, que es un anticuerpo anti-CD20, de una composición que comprende el anticuerpo y al menos un contaminante, comprendiendo dicho método las etapas secuenciales de: (a) cargar la composición en un material de intercambio catiónico en el que la composición está a un pH de 4,5 a 5,5 y tiene una conductividad de 2,5 a 5,5 mS/cm; (b) lavar el material de intercambio catiónico con un primer tampón de lavado, en donde el pH del primer tampón de lavado es de 7,5 a 8,1, y en donde el primer tampón de lavado comprende HEPES 15 a 35 mM y tiene una conductividad de 0,5 a 1,5 mS/cm; (c) lavar el material de intercambio catiónico con un segundo tampón de lavado, en donde el pH del segundo tampón de lavado es de 5,0 a 6,0, y en donde el segundo tampón de lavado comprende MES 14 a 23 mM y NaCl 5 a 15 mM y tiene una conductividad de 0,6 a 2,2 mS/cm; y (d) eluir el anticuerpo del material de intercambio catiónico con un tampón de elución, en el que el pH del tampón de elución es de 5,3 a 5,7, y en el que el tampón de elución comprende MES 14 a 23 mM y NaCl 140 a 180 mM y tiene una conductividad de 13,4 a 17,2 mS/cm.

Description

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cantidad o posición de los sitios de glucosilación. Otras modificaciones posttraduccionales incluyen hidroxilación de prolina y lisina, fosforilación de grupos hidroxilo de restos serilo, treonilo o tirosilo, metilación de los grupos αamino de cadenas laterales de lisina, arginina e histidina (T.E. Creighton, Proteins: Structure and Molecular Properties,
W.H. Freeman & Co., San Francisco, pág. 7986 (1983)). Se describen métodos para generar variantes de secuencia de aminoácidos de polipéptidos en la patente de Estados Unidos Nº 5.534.615, por ejemplo.
El término "anticuerpo" se usa en el sentido más amplio y cubre específicamente anticuerpos monoclonales (incluyendo anticuerpos monoclonales de longitud completa), anticuerpos policlonales, anticuerpos multiespecíficos (por ejemplo, anticuerpos biespecíficos), y fragmentos de anticuerpo siembre que muestren la especificidad deseada de unión.
El anticuerpo de este documento está dirigido contra un "antígeno" de interés. Preferiblemente, el antígeno es un polipéptido biológicamente importante y la administración del anticuerpo a un mamífero que padece una enfermedad
o trastorno puede producir un efecto terapéutico en ese mamífero. Sin embargo, también se contemplan anticuerpos dirigidos contra antígenos no polipeptídicos (tales como antígenos glucolipídicos asociados a tumor; véase la patente de Estados Unidos 5.091.178). Cuando el antígeno es un polipéptido, puede ser una molécula transmembrana (por ejemplo, receptor) o ligando tal como un factor de crecimiento. Antígenos ejemplares incluyen aquellos polipéptidos analizados anteriormente. Dianas moleculares preferidas para anticuerpos incluyen polipéptidos CD tales como CD3, CD4, CD8, CD19, CD20 y CD34; miembros de la familia de receptores HER tales como el receptor de EGF (HER1), receptor HER2, HER3 o HER4; moléculas de adhesión celular tales como LFA1, MacI, p150,95, VLA4, ICAM1, VCAM e integrina av/b3 incluyendo cualquiera de las subunidades a o b de la misma (por ejemplo, anticuerpos antiCD11a, antiCD18 o antiCD11b); factores de crecimiento tales como VEGF; IgE; antígenos de grupo sanguíneo; receptor flk2/flt3; receptor de obesidad (OB); receptor mpl; CTLA4; polipéptido C etc. Pueden usarse antígenos solubles o fragmentos de los mismos, opcionalmente conjugados con otras moléculas, como inmunógenos para generar anticuerpos. Para moléculas transmembrana, tales como receptores, pueden usarse fragmentos de éstos (por ejemplo, el dominio extracelular de un receptor) como inmunógeno. Como alternativa, pueden usarse células que expresan la molécula transmembrana como inmunógeno. Dichas células pueden derivarse de una fuente natural (por ejemplo, líneas celulares cancerosas) o pueden ser células que se han transformado por técnicas recombinantes para expresar la molécula transmembrana.
Ejemplos of anticuerpos a purificar en este documento incluyen, pero sin limitación: anticuerpos contra HER2 incluyendo trastuzumab (HERCEPTIN®) (Carter et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 89:42854289 (1992), patente de Estados Unidos Nº 5.725.856) y pertuzumab (OMNITARG™) (documento WO01/00245); anticuerpos contra CD20 (véase a continuación); anticuerpos contra IL8 (St John et al., Chest, 103:932 (1993), y publicación internacional Nº WO 95/23865); anticuerpos contra VEGF o el receptor de VEGF incluyendo anticuerpos humanizados y/o de afinidad madurada contra VEGF tales como el anticuerpo humanizado huA4.6.1 contra VEGF bevacizumab (AVASTIN®) y ranibizumab (LUCENTIS®) (Kim et al., Growth Factors, 7:5364 (1992), publicación internacional Nº WO 96/30046, y documento WO 98/45331, publicado el 15 de octubre de 1998); anticuerpos contra PSCA (documento WO 01/40309); anticuerpos contra CD11a incluyendo efalizumab (RAPTIVA®) (patente de Estados Unidos Nº 5.622.700, documento WO 98/23761, Steppe et al., Transplant Intl. 4:37 (1991), y Hourmant et al., Transplantation 58:377380 (1994)); anticuerpos que se unen a IgE incluyendo omalizumab (XOLAIR®) (Presta et al., J. Immunol. 151:2b232632 (1993), y publicación internacional Nº WO 95/19181; patente de Estados Unidos Nº 5.714.338, expedida el 3 de febrero de 1998 o patente de Estados Unidos Nº 5.091.313, expedida el 25 de febrero de 1992, documento WO 93/04173 publicado el 4 de marzo de 1993, o publicación internacional Nº WO 99/01556, patente de Estados Unidos Nº 5.714.338); anticuerpos contra CD18 (patente de Estados Unidos Nº 5.622.700, expedida el 22 de abril de 1997, o como en el documento WO 97/26912, publicado el 31 de julio de 1997); anticuerpos contra el receptor Apo2 (documento WO 98/51793 publicado el 19 de noviembre de 1998); anticuerpos contra el factor tisular (TF) (patente europea Nº 0 420 937 B1 concedida el 9 de noviembre de 1994); anticuerpos contra integrina α4α7 (documento WO 98/06248 publicado el 19 de febrero de 1998); anticuerpos contra EGFR (por ejemplo, anticuerpo quimerizado o humanizado 225, cetuximab, ERBUTIX® como en el documento WO 96/40210 publicado el 19 de diciembre de 1996); anticuerpos contra CD3 tales como OKT3 (patente de Estados Unidos Nº
4.515.893 expedida el 7 de mayo de 1985); anticuerpos contra CD25 o Tac tales como CHI621 (SIMULECT®) y ZENAPAX® (véase la patente de Estados Unidos Nº 5.693.762 expedida el 2 de diciembre de 1997); anticuerpos contra CD4 tales como el anticuerpo cM7412 (Choy et al. Arthritis Rheum 39(1):5256 (1996)); anticuerpos contra CD52 tales como CAMPATH1H (ILEX/Berlex) (Riechmann et al. Nature 332:323337 (1988)); anticuerpos contra el receptor Fc tales como el anticuerpo M22 dirigido contra FcγRI como en Graziano et al. J. Immunol. 155(10):49965002 (1995); anticuerpos contra el antígeno carcinoembrionario (CEA) tales como hMN14 (Sharkey et al. Cancer Res. 55 (23Supl.): 5935s5945s (1995)); anticuerpos dirigidos contra células epiteliales de mama incluyendo huBrE3, huMc 3 y CHL6 (Ceriani et al. Cancer Res. 55(23): 5852s5856s (1995); y Richman et al. Cancer Res. 55(23 Sup.): 5916s5920s (1995)); anticuerpos que se unen a células de carcinoma de colon tales como C242 (Litton et al. Eur J. Immunol. 26(1):19 (1996)); anticuerpos contra CD38, por ejemplo AT 13/5 (Ellis et al. J. Immunol. 155(2):925937 (1995)); anticuerpos contra CD33 tales como Hu M195 (Jurcic et al. Cancer Res 55(23 Supl.): 59U8s5910s (1995)) y CMA676 o CDP771; anticuerpos contra EpCAM tales como 171 A (PANOREX®); anticuerpos contra GpIIb/IIIa tales como abciximab o c7E3 Fab (REOPRO®); anticuerpos contra RSV tales como MEDI493 (SYNAGIS®); anticuerpos contra CMV tales como PROTOVIR®; anticuerpos contra VIH tales como PRO542; anticuerpos contra hepatitis tales como el anticuerpo contra Hep B OSTAVIR®; anticuerpo contra CA 125 OvaRex;
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poliestirenodivinilbenceno acoplado con un grupo funcional cargado negativamente. La columna se retira del almacenamiento lavando con tampón de equilibrado. La combinación filtrada de virus se diluirá con 0,3 volúmenes de agua para inyección (WFI) para cumplir el límite de conductividad de ≤ 5,5 mS/cm. La combinación filtrada de virus después se carga en la columna equilibrada. El producto se une a la resina. Después de la carga, la columna 5 se lava con un tampón de alto pH para lavar abundantemente el material de carga a través de la columna y retirar las impurezas CHOP. La columna después se lava con un tampón de bajo contenido salino para bajar el pH y preparar la columna para elución. El producto se eluye usando una elución por etapas de tampón de alto contenido salino con un máximo de 7 volúmenes de columna. Después de la elución, la columna y el calzo se desinfectan con solución de desinfección (NaOH 0,5 N) antes de almacenamiento en solución de almacenamiento (NaOH 0,1 N)
10 hasta su siguiente uso.
La siguiente tabla proporciona una descripción de las condiciones para el proceso de bevacizumab de la invención de este documento.
15 Tabla 3  Proceso de Bevacizumab
Fase
Tampón / Solución Parámetro del proceso Caudal (cm/h)
Altura de lecho (cm)
N/A 30 N/A
Equilibrado
MES 23 mM / NaCl 60 mM pH 5,5, cond. 6,9 mS/cm 4 CV 100
Carga
Combinación filtrada de virus condicionada (VF) pH 5,5 ± 0,2, cond. ≤ 5,5 mS/cm 15  45 g bevacizumab / l de resina 100
Lavado 1
MOPS 25 mM, pH 7,0 3 CV 100
Lavado 2
MES 23 mM / NaCl 10 mM pH 5,5, cond. 1,5 mS/cm 3 CV 100
MES 23 mM / NaCl 175 mM pH 5,5, cond. 18 mS/cm
7 CV 100
Elución
Combinación de partida DO 280 ≥ 0,5 N/A
Combinación final
DO 280 ≤ 10 N/A
Desinfección
NaOH 0,5 N 3  6 CV 50  100
Almacenamiento
NaOH 0,1 N 3  6 CV 50  100
Los intervalos deseados de pH, conductividad y molaridad para la carga y los tampones en el proceso de bevacizumab se proporcionan en la siguiente tabla.
Tabla 4: Intervalos preferidos de pH, conductividad y molaridad para el proceso de Bevacizumab
Tampón diana
Intervalo diana de pH Intervalo diana de conductividad Intervalo preferido de molaridad del tampón Intervalo preferido de pH del tampón
Equil.
MES 23 mM, NaCl 60 mM 5,4  5,60 6,1  7,7 mS/cm MES 13  33 mM NaCl 50  70 mM 5,1  5,9
Carga
Combinación VF diluida con agua para inyección (WFI) 5,3  5,7 ≤ 5,5 mS/cm ≤ 6,5 mS/cm 5,2  5,8
Lavado 1
MOPS 25 mM 6,9  7,1 0,2  1,2 mS/cm MOPS 15  35 mM 6,6  7,4
Lavado 2
MES 23 mM NaCl 10 mM 5,4  5,6 1,2  1,8 mS/cm MES 13  33 mM NaCl 5  20 mM 5,1  5,9
Elución
MES 23 mM NaCl 175 mM 5,45  5,55 17,5  18,5 mS/cm MES 13  33 mM NaCl 160 190 mM 5,4  5,6
Desinfección
NaOH 0,5 N NA 50  60 mS/cm (diluido 1:1) NaCl 0,5 N NA
Almacenamiento
NaOH 0,1 N NA 17  27 mS/cm NaOH 0,1 N NA
Se descubrió que el presente proceso es superior al proceso original de bevacizumab que usaba un primer tampón de lavado pH 5,5. El nuevo proceso de este documento era capaz de conseguir combinaciones con niveles inferiores de CHOP, consiguió un mayor rendimiento de etapa y fue un proceso global más robusto para ejecutar en
25 fabricación.
18

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  1. imagen1
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