DE19732751A1 - Neue Beta-Glucanase aus Bacillus - Google Patents

Neue Beta-Glucanase aus Bacillus

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Description

Die vorliegende Erfindung betrifft ein Enzym, das Mischglucane, die alternierend in 1,3- und 1,4-β-glucosidischer Bindung verknüpft sind, hydrolytisch in Oligosaccharide spalten kann sowie den Mikroorganismus, der dieses Enzym bildet.
Derartige Enzyme gehören zur Klasse der Endo-1,3-1,4-β-D-glucan-4-glucanohydrolasen (EC 3.2.1.73; Lichenasen) oder der Endo-1,3-β-D-glucosidasen (EC 3.2.1.39; Laminarinasen). Im Sinne der vorliegenden Erfindung wird ein solches Enzym hier als β- Glucanase oder Beta-Glucanase bezeichnet.
Polymere Mischglucane der oben genannten Art sind in unterschiedlichen Anteilen in praktisch allen Getreideprodukten enthalten. Enzyme, welche diese zu spalten vermögen, werden vor allem in der Nahrungsmittel-, Getränke- und Futtermittelindustrie, der Textilindustrie und der Stärkeverarbeitung benötigt (R. Borriss, "β-Glucan-spaltende Enzyme", in H. Ruttloff, "Industrielle Enzyme", Kapitel 11.5, Behr's Verlag, Hamburg, 1994). Eine der wichtigsten Anwendungen von β-Glucanasen liegt im Bereich der Getränke- und Brauindustrie, wo derartige Enzyme zum Abbau von Malz- und Gersten-β-Glucan eingesetzt werden. Die hierfür zum Einsatz kommenden Enzyme stammen üblicherweise aus Bacillus subtilis, wie zum Beispiel in der deutschen Patentschrift DD 226 012 A1 beschrieben, oder Bacillus amyloliquefaciens, doch sind auch β-Glucanasen aus anderen Mikroorganismen, beispielsweise Achromobacter lunatus, Athrobacter luteus, Aspergillus aculeatus, Aspergillus niger, Disporotrichum dimorphosporum, Humicola insolens, Penicillium emersonii, Penicillium funiculosum oder Trichoderma reesei, bekannt. Ein handelsübliches Produkt wird zum Beispiel unter der Bezeichnung Cereflo® (Hersteller: Novo Nordisk A/S) zum Einsatz in der Brauereiindustrie angeboten.
Bisher bekannte β-Glucanasen weisen pH-Optima im schwach sauren bis neutralen Bereich auf, so daß ihre Verwendung auf Verfahren beschränkt ist, die bei diesen pH-Werten durchgeführt werden. Die Anmelderin hatte sich zum Ziel gesetzt, das Anwendungsgebiet der β-Glucanasen zu erweitern und eine β-Glucanase zu entwickeln, die im Hinblick auf eine Verwendung in technischen Prozessen, die im alkalischen Milieu stattfinden, eine ausreichende Stabilität auch unter diesen Bedingungen aufweist.
Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist ein aus Bacillus alkalophilus DSM 9956 erhältliches Enzym, welches die eingangsgenannte glucanolytische Aktivität aufweist, der eine β-Glucanase erzeugende Mikroorganismus Bacillus alkalophilus DSM 9956 und das für die β-Glucanase aus Bacillus alkalophilus DSM 9956 kodierende Gen, das im Rahmen der Arbeiten, die zur vorliegenden Erfindung führten, identifiziert und sequenziert (SEQ ID- NO.: 2) worden ist. Dieses Gen kann gewünschtenfalls in im Prinzip bekannter Weise in anderen Bakterien kloniert und dort die β-Glucanase exprimiert werden. Ein weiterer Gegenstand der Erfindung sind daher auch durch im wesentlichen mikrobiologische Verfahren erhältliche Wirtsorganismen, welche das genannte Gen enthalten. Die aus der Sequenz des β-Glucanase-Gens aus Bacillus alkalophilus DSM 9956 abgeleitete Aminosäuresequenz der aus diesem Mikroorganismus erhältlichen erfindungsgemaßen β- Glucanase (SEQ ID-NO: 1) ist in Fig. 1 im Ein-Buchstaben-Code wiedergegeben. Die β- Glucanase aus Bacillus alkalophilus DSM 9956 einschließlich des Signaleptids, das nach dem Transport durch die Zellwand des Mikroorganismus durch eine Signalpeptidase abgespalten wird und das nach Vergleich mit literaturbekannten Daten [M.E. Louw, S.J. Reid, Watson, Appl. Microbiol. Biotech. 39 (1993), 507-513] vermutlich 31 Aminosäuren umfaßt, besteht aus 308 Aminosäuren. Der entsprechende Mikroorganismus ist Gram-positiv, seine Zellform ist stäbchenförmig (Breite ca. 0,7 µm bis 0,9 µm, Länge ca. 2,5 µm bis 4,0 µm); er ist von der Patentanmelderin am 13.4.1995 bei der DSM- Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1b, 38124 Braunschweig hititerlegt worden und hat die Hinterlegungsnummer DSM 9956 erhalten.
Vorzugsweise weist eine erfindungsgemäße β-Glucanase eine Homologie von über 70%, insbesondere 75% bis 99% zur β-Glucanase aus Bacillus alkalophilus DSM 9956 auf. Entsprechendes gilt für das zugrundeliegende Gen.
Ein bevorzugtes Einsatzgebiet für das erfindungsgemäße Enzym liegt in der Lebensmittelindustrie, insbesondere der Getränke- und Brauereiindustrie und ist insbeson­ dere die Entfernung von Glucan und/oder Lichenan bei der Reinigung von Membranen und sonstigen Vorrichtungen dieser Industriezweige.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Entfernung von Glucan und/oder Lichenan bei der Reinigung von Membranen und sonstigen Vorrichtungen der Lebensmittelindustrie, insbesondere der Brauereiindustrie unter Einsatz einer erfindungsgemäßen β-Glucanase.
Beispiele Beispiel 1
Chromosomale DNA aus Bacillus alkalophilus C/M2-3 wurde mit Sau3A partiell verdaut und eine Fraktion von 4 bis 8 kb großen Fragmenten gelelektrophoretisch isoliert. Nach Ligation in die BamH1-site des Plasmids pMK4, eines E. coli-Bacillus shuttle-Vektors [M.A. Sullivan et al., Gene 29 (1984), 21-26], wurde in kompetente E. coli DH5α-Zellen transformiert. Rekombinante Klone mit β-Glucanaseaktivität wurden durch Congo-Rot- Färbung auf LB-Platten mit 0,2% Lichenin (pH 8.5) identifiziert.
Die β-Glucanase wurde aus dem Zellüberstand eines Klons in E. coli DH5α pmK4 aufgereinigt. Nach Dialyse des zellfreien Überstands gegen 20 mM Natriumphosphatpuffer (pH 7,5) wurde das Dialysat auf Q-Sepharose (Pharmacia) gebunden und mit einem linearen Gradienten von 0-1 M NaCl in 25 mM Natriumphosphatpuffer (pH 7,5 oder pH 9,0) eluiert.
Der Nachweis und die Bestimmung der glucanolytischen Aktivität beruht auf Modi­ fizierungen des von M. Lever in Anal. Biochem. 47 (1972), 273-279 und Anal. Biochem. 81 (1977), 21-27 beschriebenen Verfahrens. Dazu wird eine 0,5 gewichtsprozentige Lösung von β-Glucan (Sigma no. G6513) in 50 mM Glycinpuffer (pH 9,0) eingesetzt. 250 µl dieser Lösung werden zu 250 µl einer Lösung, die das auf glucanolytische Aktivität zu testende Mittel enthält, gegeben und 30 Minuten bei 40°C inkubiert. Anschließend werden 1,5 ml einer 1 gewichtsprozentigen Lösung von p-Hydroxybenzoesäurehydrazid (PAHBAH) in 0,5 M NaOH, die 1 mM Bismutnitrat und 1 mM Kaliumnatriumtartrat enthält, zugegeben und die Lösung wird 10 Minuten auf 70°C erwärmt. Nach Abkühlen (2 Minuten 0°C) wird bei Raumtemperatur die Absorption bei 410 nm (zum Beispiel unter Verwendung eines Photometers Uvikon® 930) unter Verwendung einer Glukose-Eichkurve gegenüber einem Blindwert bestimmt. Als Blindwert wird eine Lösung herangezogen, die wie die Meßlösung vorbereitet wurde mit dem Unterschied, daß man die Glucan-Lösung erst nach der Zugabe der PAHBAH-Lösung zugibt. 1 U entspricht der Enzymmenge, die unter diesen Bedin­ gungen 1 µmol Glucose pro Minute erzeugt.
Die spezifische Aktivität des so erhaltenen Enzyms lag bei 4390 mU pro mg Protein, wohingegen die Ausgangslösung eine um den Faktor 152 geringere Aktivität aufgewiesen hatte. Das Enzym wurde als homogene Bande in der SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese angefärbt (Silberfärbung).
Mit Hilfe von Markerproteinen (Cytochrom c, Pferde-Myoglobin, Chymotrypsinogen, Ovalbumin, Rinderserumalbumin) als internem Standard wurde mittels SDS-Polyacrylarnid Gelelektrophorese das Molekulargewicht der β-Glucanase aus Bacillus alkalophilus DSM 9956 zu ca. 30 000 abgeschätzt.
In der isoelektronischen Fokussierung (pH 3 bis 9) wurde der isoelektrische Punkt der β- Glucanase mittels Aktivitätsanfarbung zu pH 5,2 bestimmt.
Beispiel 2: pH-Profil
Die Bestimmung der glucanolytischen Aktivität bei verschiedenen pH-Werten erfolgte in einem Davies-Universalpuffer (21,01 g Zitronensäure H2O, 13,61 g KH2PO4, 19,07 g Na2B4O7 10 H2O, 12,11 g Tris und 7,46 g KCl in 1 l dest. Wasser; 50 ml dieser Stammlösung werden mit 0,4 N NaOH auf den gewünschten pH eingestellt und mit dest. Wasser auf 200 ml aufgefüllt) bei 40°C und 30 minütiger Inkubation. Wie aus dem in Fig. 2 wiedergegebenen pH-Profil (Auftragung der relativen glukanolytischen Aktivität, rel. A., gegen den pH-Wert) deutlich wird, ist das Enzym am aktivsten im Bereich zwischen pH 6 und pH 10,5. Das Optimum liegt bei pH 9.
Beispiel 3: Temperatur-Profil
Die Temperaturabhängigkeit der glucanolytischen Aktivität der aus Bacillus alkalophilus DSM 9956 gewonnenen β-Glucanase wurde in Glycin/NaOH bei pH 9 mit 15 minütiger Inkubation gemessen. Der pH-Wert der Testlösung wurde angepaßt, da der Puffer eine Temperaturabhängigkeit von ca. pH 0,033 pro °C aufweist. Das Maximum der glucanolyti­ schen Aktivität liegt bei 60 °C, wie man aus Fig. 3 erkennt, in der die relative glukanolytische Aktivität (rel. A.) des Enzyms in Abhängigkeit von der Temperatur (T) aufgetragen ist.
SEQUENZPROTOKOLL

Claims (11)

1. β-Glucanase erzeugender Mikroorganismus Bacillus alkalophilus DSM 9956.
2. Aus Bacillus alkalophilus DSM 9956 erhältliches Enzym, welches β-glucanolytische Aktivität aufweist.
3. Enzym nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß es die in Fig. 1 wiedergegebene Aminosäuresequenz aufweist oder eine Homologie von über 70% zu der des Enzyms mit der in SEQ ID-NO: 1 wiedergegebenen Aminosäuresequenz aufweist.
4. Enzym nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß es eine Homologie von 75% bis 99% zu der des Enzyms mit der in SEQ ID-NO: 1 wiedergegebenen Aminosäuresequenz aufweist.
5. Gen, das für ein Enzym gemäß einem der Ansprüche 2 bis 4 kodiert.
6. Gen nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, daß es die in SEQ ID-NO.: 2 wiederge­ gebene Sequenz oder eine Homologie von über 70% zu dieser Sequenz aufweist.
7. Gen nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß es eine Homologie von 75% bis 99% zu der in SEQ ID-NO. :2 wiedergegebenen Sequenz aufweist.
8. Durch im wesentlichen mikrobiologische Verfahren erhältlicher Wirtsorganismus, welcher ein Gen gemäß einem der Ansprüche 5 bis 7 enthält.
9. Verwendung eines aus Bacillus alkalophilus DSM 9956 erhältlichen Enzyms, welches β-glucanolytische Aktivität aufweist, zur Entfernung von Glucan und/oder Lichenan bei der Reinigung von Membranen und Vorrichtungen der Lebensmittelindustrie, insbesondere der Brauereiindustrie.
10. Verwendung nach Anspruch 9, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym die in Fig. 1 wiedergegebene Aminosäuresequenz aufweist oder eine Homologie von über 70%, insbesondere 75% bis 99% zu der des Enzyms mit der in SEQ ID-NO: 1 wiedergegebenen Aminosäuresequenz aufweist.
11. Verfahren zur Entfernung von Glucan und/oder Lichenan bei der Reinigung von Membranen und Vorrichtungen der Lebensmittelindustrie, insbesondere der Brauereiindustrie, dadurch gekennzeichnet, daß man ein aus Bacillus alkalophilus DSM 9956 erhältliches Enzym, welches β-glucanolytische Aktivität aufweist, einsetzt.
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