CH644495A5 - Verfahren zur herstellung von loeslichen collagenfasern. - Google Patents
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Description
Die vorliegende Erfindung bezieht sich auf die Herstellung von regenerierten löslichen Collagenfasern.
«Natürliches unlösliches Collagen» bedeutet im folgenden Collagen, welches nicht in einer wässerigen Alkalilösung oder in irgendeiner anorganischen Salzlösung ohne chemische Modifizierung gelöst werden kann, und umfasst Häute, Teilstücke (splits) und andere Überzüge von Säugetieren und Reptilien. Insbesondere bedeutet «natürliches unlösliches Collagen» das Corium, welches die mittlere Schicht eines Rindviehfelles zwischen der Narben- und der Fleischseite darstellt.
Collagen stellt das Bindegewebe dar und ist der Haupttypus an faserigem Protein in höheren Wirbeltieren. Collagen besteht in seinem natürlichen Zustand aus drei spiralig ineinander verschlungenen Ketten, welche eine konstante Wiederholung zwischen Reihen von Dreifachketten aufweisen. Diese Dreikettenspiralkonfiguration des Collagens wird gelegentlich als ein Fibril bezeichnet, reihentlich mit ei-5 ner axialen Periodizität von etwa 640 Angström aneinander.
Obwohl verschiedene Typen von Collagen bestehen, wird der Haupttypus als «Typ 1» bezeichnet, welcher den Hauptanteil des Collagens in der Haut, in den Knochen und den Sehnen ausmacht. Das Collagen zum Typus 1 weist eine io Kettenzusammensetzung von[ctl(I)2a2] auf. Die al(I)-und a2-Ketten sind homolog.
Bei jungen Tieren besteht wenig intramolekulare und in-trafibulare Vernetzung, was zu einem gewissen Grad von Löslichkeit des Collagens führt. Während des Alterns treten 15 jedoch sowohl intramolekulare wie intrafibulare Vernetzungen auf, wodurch das Collagen unlöslich wird.
Collagen und Produkte, die davon abgeleitet sind, sind nützlich im Gebiet der Nahrungsmittel, der Kosmetika und der Pharmazeutika. Obwohl es bekannt ist, dass Collagen 20 durch Depolymerisieren von natürlichem und löslichem Collagen mit anschliessender Rekonstituierung gereinigt werden kann, waren die Ausbeuten bisher ziemlich nieder und das resultierende Produkt ist nicht immer gleichmässig.
US-Patent Nr. 3 637 642 beschreibt zum Beispiel ein Ver-25 fahren zum Auflösen von unlöslichem Collagen und zum Regenerieren der Fasern.
Ferner wurden Methoden vorgeschlagen zur Solubilisie-rung und Rekonstituierung von Collagen unter Verwendung von Enzymen, um die intra- und interfibularen Bindungen 30 zu trennen, wie z.B. im US-Patent Nr. 3 034 852 beschrieben. Ferner wurden Verfahren vorgeschlagen, um Col-lagen-Fasermassen in blattartiges Material umzuwandeln, wie z. B. in den US-Patenten Nrn. 2 934 447 und 2 934 446 beschrieben.
35 Zahlreiche bekannte Verfahren erfordern, dass die Behandlung auf dem Corium der Haut durchgeführt wird, welches die collagenreiche Quelle darstellt. Um das Corium zu erhalten, wird üblicherweise das Haar durch Kälken oder dergleichen entfernt, und das Fleisch, welches einen be-40 trächtlichen Anteil an Fett enthält, wird üblicherweise von der gegenüberliegenden Seite der Haut abgezogen.
Gemäss der vorliegenden Erfindung wird ein Verfahren zur Bildung einer löslichen Collagenfaser gegeben, in welchem eine rohe Haut direkt in ihrem Rohzustand bearbeitet 45 wird, um Collagenfasern ohne komplizierte Verfahren zu bilden.
Rohe Tierhäute werden mit einer wässerigen Lösung eines Alkalimetallhydroxides und eines Dehydratisierungsmittels behandelt, um das Haar und das Fett zu entfernen und so ein praktisch fettfreies Corium zu bilden. Die interfibularen Bindungen des Collagens in dem Corium werden mit einer wässerigen Lösung eines Alkalisulfates stabilisiert. Das Corium wird sodann neutralisiert und in einer wässerigen Säurelösung aufgelöst, um eine Collagenlösung zu ergeben. Das 55 pH der wässerigen Collagenlösung wird auf den isoelektrischen Punkt des Collagens gebracht, um die Collagenfasern aus der Lösung aufzutrennen. Die Collagenfasern werden getrocknet. Die derart erzeugten Collagenfasern sind nützlich in Nahrungsmitteln und können wieder aufgelöst und 6o weiter zu einer Vielfalt von Verwendungen verarbeitet werden.
«Rohe Haut» bedeutet im folgenden eine Tierhaut, welche Haare und Fleisch enthalten.
Bei der Behandlung von rohen Häuten mit der wässeri-65 gen Lösung eines Alkalimetallhydroxides und eines Dehydratisierungsmittels, um das Haar und das Fett daraus zu entfernen, sollte diese Behandlung bei Zimmertemperatur erfolgen. Die zur Durchführung der Erfindung nützlichen AI-
3
644495
kalimetallhydroxide sind Natriumhydroxid und Kaliumhydroxid. Das Dehydratisierungsmittel ist vorzugsweise ein hochpolares organisches Lösungsmittel mit niederem Molekulargewicht, wie z.B. ein niederer Alkohol oder ein niederes Keton, wie Methyl-, Äthyl- oder Isopropylalkohol, oder Aceton, Methyläthylketon und dergleichen.
Die Zusammensetzung der das Alkalimetallhydroxid und das Dehydratisierungsmittel enthaltende wässerige Lösung sollte etwa 40 bis 50% des Dehydratisierungsmittels und 50 bis 60% Wasser sowie 2,5 bis 3 Mol des Alkalimetallhydroxides in der Lösung betragen.
Im allgemeinen wird die rohe Haut in Stücke von 5 bis 10 cm3 geschnitten und bei Zimmertemperatur in der wässerigen Lösung während mindestens 48 Stunden und bis zu 72 Stunden behandelt, um das Haar und das Fett aus der Haut zu entfernen und ein praktisch fettfreies Corium zu bilden. Die Gegenwart des Dehydratisierungsmittels vermindert das Quellen der Collagenfasern, so dass die Fasern praktisch in Takt bleiben, während die Teleopeptid-Bindun-gen, welche die interfibularen Bindungen zwischen den einzelnen Collagenfibrillen bilden, getrennt werden.
Das Corium enthält nach dieser ersten Stufe der Enthaarung und Entfettung restliches Alkalimetallhydroxd, welches entfernt werden sollte.
Eine teilweise Entfernung des restlichen Alkalimetallhydroxides erfolgt durch Behandlung mit einer 20- bis 60%igen wässerigen Lösung des Dehydratisierungsmittels, um diese restlichen Basen zu entfernen, ohne die Collagenfasern wesentlich zu quellen. Vorzugsweise wird Äthylalkohol in wässeriger Lösung für diesen Zweck verwendet.
Nach der Behandlung mit der wässerigen Lösung des Dehydratisierungsmittels wird das Corium mit dem Alkalisulfat während Vi. bis 5 Stunden und vorzugsweise während 1 bis 4 Stunden behandelt, unter starkem Rühren, um jedes restliche Alkalimetallhydroxid zu entfernen und die intrafi-bularen Bindungen des Collagens weiter zu stabilisieren und das Collagen zu rehydratisieren. Das Collagen wird sodann mit einer Säurelösung neutralisiert, z.B. einer 0,5- bis 4%igen Lösung von Borsäure, Salzsäure, Weinsäure, Essigsäure, Ameisensäure oder dergleichen. Das pH des neutralisierten Collagens sollte etwa 7 betragen.
Vorzugsweise wird das neutralisierte Collagen in destilliertes Wasser verbracht und über Nacht geschüttelt, um restliche Salze zu entfernen.
Das gereinigte Corium wird in einer wässerigen Lösung aufgelöst, welche 0,25 bis 2 Gewichtsprozent Weinsäure, Zitronensäure, Essigsäure oder eine ähnliche Säure enthält, um eine homogene Collagenlösung zu erhalten. Die Lösung wird homogenisiert und filtriert und ergibt eine homogene Collagenlösung mit einer Konzentration von etwa 0,5 bis 3 Gewichtsprozent. Diese Collagenlösung wird sodann ausgefällt, indem man das pH der Lösung auf den isoelektrischen Punkt bringt, welcher etwa bei 5,6 bis 5,8 liegt. Der isoelektrische Punkt ist der Punkt mit einem Potential von Null, bei welchem der pH-Wert neutral ist. Oberhalb oder unterhalb dieses isoelektrischen Punktes reagiert das Collagen entweder als Säure oder als Base infolge ihres amphoteren Charakters. Nach der Ausfällung werden die trockenen rekonstituierten Collagenfasern, welche in einzelner faseriger Form vorliegen, auf dem Wasser durch Filtrieren oder dergleichen entfernt und mit Luft, Sprühtrocknung, Gefriertrocknung oder dergleichen getrocknet.
Die Lösung kann durch Zusatz einer Base, z.B. einer verdünnten wässerigen Lösung von Ammoniumhydroxid, Natriumhydroxid, Kaliumhydroxid oder einem Erdalkalihy-droxid ausgefällt werden. Wenn Ammoniumhydroxid als
Fällmittel verwendet wird, sollte dessen Konzentration etwa 5 bis 7 Gewichtsprozent betragen. Wenn Alkalimetallhy-droxide oder Erdalkalimetallhydroxide als Fällmittel verwendet werden, sollte ihre Konzentration etwa 1 bis 2 Gewichtsprozent betragen. Salze, wie Natriumchlorid, können ebenfalls verwendet werden, um die Collagenfasern am isoelektrischen Punkt auszufällen. Wenn Salze verwendet werden, wird im allgemeinen eine höhere Konzentration als 5 Gewichtsprozent benötigt, und eine 10- bis 15gewichtspro-zentige Lösung wird als Fällmittel bevorzugt.
Dehydratisierungsmittel können ebenfalls als Fällmittel benützt werden, welche die Lösung nicht auf den isoelektrischen Punkt bringen. Solche Fällmittel sind z. B. Aceton, Äthanol, Methanol oder dergleichen.
Ausserdem kann ein Konservierungsmittel, wie Kalium-sorbat oder dergleichen zu der Fällmittellösung in einer Konzentration von 0,01 bis 0,5 Gewichtsprozent und mehr, vorzugsweise 0,05 bis 0,15 Gewichtsprozent, zugesetzt werden.
Die gemäss der vorliegenden Erfindung hergestellten Collagenfasern können während langer Zeit gelagert werden und bilden auf diese Weise ein handelsfähiges Collagenprodukt.
Die erfindungsgemäss erhaltenen Collagenfasern können zum Texturieren von Fleisch, als Zusatz zu Nahrungsmitteln, als Befeuchter für Nahrungsmittel, als Zusatz zu kosmetischen Präparaten und dergleichen verwendet werden.
Die Erfindung wird im folgenden anhand eines Beispiels näher erläutert.
Beispiel
1 kg rohe Kuhhaùt wurde in ein entsprechend bemessenes Gefäss eingefüllt. Eine vorgebildete Lösung der folgenden Zusammensetzung wurde in das Gefäss gegeben:
1600 ml Aceton
1400 ml Wasser 150 g KOH 150 g NaOH
Die Haut wurde in der Lösung während 48 Stunden geschüttelt, um das Haar und das Fett davon zu entfernen und ein praktisch reines Corium zu ergeben. Die Behandlungslösung wurde sodann dekantiert und das Gefäss mit 3 Liter einer wässerigen Äthylalkohollösung beschickt. Das Corium wurde kräftig in dieser wässerigen Alkohollösung während 1 Stunde geschüttelt. Die Alkohollösung wurde dekantiert, und 3 Liter einer 1 molaren wässerigen Natriumsulfatlösung wurde in das Gefäss eingefüllt. Das Corium wurde während 1 Stunde in dieser Natriumsulfatlösung bewegt. Die Natriumsulfatlösung wurde dekantiert und das Corium während 1 Stunde mit 3 Liter einer 3%igen Borsäurelösung geschüttelt, um den pH-Wert des Coriums auf 7 zu bringen.
Das derart neutralisierte Corium wurde über Nacht in destilliertes Wasser gelegt, um restliche Säure daraus zu entfernen.
Das gereinigte Corium wurde in einer 1 %igen Weinsäurelösung gelöst, um eine l,5%ige Collagenlösung zu ergeben. Nach Auflösung wurde die Lösung durch ein Vakuumfilter geführt.
1 Liter der erhaltenen Collagenlösung wurde mit 6%iger Ammoniumhydroxidlösung auf ein pH von 5,7 (dem isoelektrischen Punkt) neutralisiert, wobei das Collagen aus der Lösung als einzelne Fasern ausgefällt wurde. Das Wasser wurde dekantiert und die Fasern an der Luft getrocknet.
Die erhaltenen trockenen Collagenfasern können während langer Zeit gelagert werden, z. B. während mindestens 3 Monaten, ohne dass Zersetzung auftritt.
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Claims (10)
- 644 4952PATENTANSPRÜCHE1. Verfahren zur Herstellung einer löslichen Collagenfaser aus einer rohen Tierhaut, dadurch gekennzeichnet,dass man die rohe Haut mit einer wässerigen Lösung eines Alkalimetallhydroxides und eines Dehydratisierungsmittels behandelt, um das Haar und das Fett daraus zu entfernen und ein praktisch haar- und fettfreies Corium zu erhalten, die Bindungen zwischen den Fasern des Collagens im Corium mit einer wässerigen Lösung eines Alkalisulfates stabilisiert, das Corium neutralisiert, das Corium sodann in einer wässerigen Säurelösung löst, um eine Collagenlösung zu erhalten, die Collagenfasern aus der Lösung ausfällt und die ausgefallenen Collagenfasern trocknet.
- 2. Verfahren nach Patentanspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die Ausfallung der Fasern durch Einstellung des pH der wässerigen Collagenlösung auf den isoelektrischen Punkt erfolgt.
- 3. Verfahren nach Patentanspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass das Corium mit einem Dehydratisie-rungsmittel behandelt wird, bevor es der Stabilisierung der Bindungen zwischen den Fasern unterworfen wird.
- 4. Verfahren nach einem der vorstehenden Patentansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Corium mit destilliertem Wasser gewaschen wird, um verbliebene Salze daraus zu entfernen, bevor das Corium in wässeriger Säurelösung aufgelöst wird.
- 5. Verfahren nach einem der vorstehenden Patentansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Dehydratisierungs-mittel ausgewählt wird aus der Gruppe, bestehend aus Methylalkohol, Äthylalkohol, Propylalkohol und Aceton.
- 6. Verfahren nach einem der vorstehenden Patentansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Alkalimetallhydroxid Natriumhydroxid, Kaliumhydroxid oder Gemische davon sind.
- 7. Verfahren nach einem der vorstehenden Patentansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass die wässerige Lösung für die Behandlung der rohen Häute 2,5 bis 4 Mol Alkalimetallhydroxid und 40 bis 50% des Dehydratisierungsmittels enthält.
- 8. Verfahren nach einem der vorstehenden Patentansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Alkalisulfat Natriumsulfat ist.
- 9. Verfahren nach einem der vorstehenden Patentansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass die Alkalisulfatlösung 1-bis 2,5molar ist.
- 10. Verfahren nach einem der vorstehenden Patentansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Corium mit einer wässerigen Säurelösung neutralisiert wird.
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Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3522626A1 (de) * | 1985-06-25 | 1987-01-08 | Merz & Co Gmbh & Co | Loeslicher kollagen-schwamm |
| DE4304652A1 (de) * | 1992-03-03 | 1993-09-30 | Tee Pak Inc | Nahrungsmittel mit Collagenhülle und Verfahren zu dessen Herstellung |
Families Citing this family (28)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4412947A (en) * | 1979-09-12 | 1983-11-01 | Seton Company | Collagen sponge |
| DE3020611C2 (de) * | 1980-05-30 | 1983-01-05 | Chemokol Gesellschaft zur Entwicklung von Kollagenprodukten, 5190 Stolberg | Verfahren zur Herstellung von Kollagenmaterial für chirurgische Zwecke |
| US4363760A (en) * | 1981-08-27 | 1982-12-14 | Seton Company | Partially hydrolyzed elastin from limed hide trimmings |
| US4415628A (en) * | 1981-10-26 | 1983-11-15 | Seton Company | Moisture vapor permeable sheet materials |
| US4590022A (en) * | 1981-10-26 | 1986-05-20 | Seton Company | Method of forming a moisture permeable polymeric sheet material |
| US4497862A (en) * | 1981-10-26 | 1985-02-05 | Seton Company | Moisture vapor permeable sheet materials |
| US4591456A (en) * | 1984-04-03 | 1986-05-27 | Bioetica, S.A. | Process for obtaining homogeneous layers of native collagen, its application in covering or encapsulating various supports and the supports thus covered |
| US4557764A (en) * | 1984-09-05 | 1985-12-10 | Collagen Corporation | Process for preparing malleable collagen and the product thereof |
| US4600533A (en) * | 1984-12-24 | 1986-07-15 | Collagen Corporation | Collagen membranes for medical use |
| US5436135A (en) * | 1985-09-02 | 1995-07-25 | Pasteur Merieux Serums Et Vaccins | New preparation of placenta collagen, their extraction method and their applications |
| IT1181737B (it) * | 1985-11-26 | 1987-09-30 | Pierfrancesco Morganti | Supproto di collagene biologicamente attivo per uso cosmetico e farmaceutico e metodo per prepararlo |
| GB2257892B (en) * | 1988-06-01 | 1993-05-19 | Natural Resources | Process for producing a food, cosmetic or medical product |
| US4948540A (en) * | 1988-08-01 | 1990-08-14 | Semex Medical, Inc. | Method of preparing collagen dressing sheet material |
| US5562946A (en) * | 1994-11-02 | 1996-10-08 | Tissue Engineering, Inc. | Apparatus and method for spinning and processing collagen fiber |
| US5714582A (en) * | 1995-03-17 | 1998-02-03 | Bioscience Consultants | Invertebrate type V telopeptide collagen, methods of making, and use thereof |
| US6337389B1 (en) * | 1995-03-17 | 2002-01-08 | Bioscience Consultants, L.L.C. | Method and process for the production of collagen preparations from invertebrate marine animals and compositions thereof |
| US5911942A (en) * | 1995-11-02 | 1999-06-15 | Tissue Engineering, Inc. | Method for spinning and processing collagen fiber |
| DE19712400B4 (de) * | 1997-03-25 | 2007-03-29 | Forschungsinstitut für Leder und Kunststoffbahnen gGmbH | Verfahren zur Herstellung glutinleimartiger Kollagenabbauprodukte |
| JPH1156897A (ja) * | 1997-08-18 | 1999-03-02 | Koken Co Ltd | コラーゲン眼科手術補助剤 |
| AUPS242702A0 (en) * | 2002-05-21 | 2002-06-13 | Colltech Australia Limited | Improved method for the extraction and purification of collagen |
| US6995242B2 (en) | 2002-07-15 | 2006-02-07 | The Lauridsen Group, Inc. | Process for producing insoluble and soluble collagen protein products from poultry skins and use thereof |
| BG65654B1 (bg) * | 2003-10-27 | 2009-05-29 | Институт По Криобиология И Хранителни Технологии | Метод за получаване на микрофибриларен водоразтворим колаген за хранителната и фармацевтичната промишленост и козметиката |
| WO2006062862A1 (en) * | 2004-12-06 | 2006-06-15 | Cook Incorporated | Inflatable occlusion devices, methods, and systems |
| CN102146117B (zh) * | 2010-11-26 | 2013-11-06 | 淮海工学院 | 一种酶溶性胶原蛋白的制备方法 |
| JP6408409B2 (ja) * | 2014-04-01 | 2018-10-17 | 兵庫県 | コラーゲン繊維の製造方法及び高濃度コラーゲン溶液の製造方法 |
| CN106421903A (zh) * | 2016-08-17 | 2017-02-22 | 东华大学 | 蓝鲨鱼皮胶原牙周组织引导再生纳米纤维膜及其制备方法 |
| JP6999890B2 (ja) * | 2016-10-05 | 2022-01-19 | 学校法人近畿大学 | コラーゲン組成物 |
| CN114182381B (zh) * | 2022-01-24 | 2022-07-12 | 浙江启宏新材料科技有限责任公司 | 一种胶原纤维的制备方法、胶原纤维、应用 |
Family Cites Families (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US2400375A (en) * | 1943-04-07 | 1946-05-14 | Eastman Kodak Co | Method of refining gelatin |
| US2934447A (en) * | 1957-10-22 | 1960-04-26 | United Shoe Machinery Corp | Collagen fiber masses and methods of making the same |
| US3294579A (en) * | 1963-05-09 | 1966-12-27 | United Shoe Machinery Corp | Leather-like material and method of making the same |
| GB992519A (en) * | 1962-11-07 | 1965-05-19 | Saville S 1902 Ltd | Improvements in or relating to the production of a solubilised form of mammalian collagen |
| NL138342C (de) * | 1965-03-26 | 1900-01-01 | ||
| US3294581A (en) * | 1965-06-14 | 1966-12-27 | United Shoe Machinery Corp | Manufacture of collagen fiber material |
| US3634561A (en) * | 1968-03-18 | 1972-01-11 | Lever Brothers Ltd | Collagen products |
| FR2209821A1 (en) * | 1972-12-07 | 1974-07-05 | V Nauchno Issle | Gelatin prodn - of high quality in high yield from collagen contg materials with reduced treatment time |
| FR2247166A1 (en) * | 1973-10-10 | 1975-05-09 | Centre Techn Cuir | Prepn of protein mixtures derived from blood and fibres - used as cattle foodstuffs and elastomer binders |
-
1979
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-
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- 1980-11-19 JP JP16205480A patent/JPS5685416A/ja active Granted
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3522626A1 (de) * | 1985-06-25 | 1987-01-08 | Merz & Co Gmbh & Co | Loeslicher kollagen-schwamm |
| DE4304652A1 (de) * | 1992-03-03 | 1993-09-30 | Tee Pak Inc | Nahrungsmittel mit Collagenhülle und Verfahren zu dessen Herstellung |
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| Publication number | Publication date |
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