DE2126247C3 - Protein-Kunstfasern und Verfahren zu ihrer Herstellung - Google Patents

Protein-Kunstfasern und Verfahren zu ihrer Herstellung

Info

Publication number
DE2126247C3
DE2126247C3 DE19712126247 DE2126247A DE2126247C3 DE 2126247 C3 DE2126247 C3 DE 2126247C3 DE 19712126247 DE19712126247 DE 19712126247 DE 2126247 A DE2126247 A DE 2126247A DE 2126247 C3 DE2126247 C3 DE 2126247C3
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
protein
nylon
solution
fibers
animal
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired
Application number
DE19712126247
Other languages
English (en)
Other versions
DE2126247A1 (de
DE2126247B2 (de
Inventor
Masami Sakai Osaka Kishimoto (Japan)
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Fujii Keori Kk Izumiotsu Osaka (japan)
Original Assignee
Fujii Keori Kk Izumiotsu Osaka (japan)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Fujii Keori Kk Izumiotsu Osaka (japan) filed Critical Fujii Keori Kk Izumiotsu Osaka (japan)
Publication of DE2126247A1 publication Critical patent/DE2126247A1/de
Publication of DE2126247B2 publication Critical patent/DE2126247B2/de
Application granted granted Critical
Publication of DE2126247C3 publication Critical patent/DE2126247C3/de
Expired legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C08ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08GMACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED OTHERWISE THAN BY REACTIONS ONLY INVOLVING UNSATURATED CARBON-TO-CARBON BONDS
    • C08G69/00Macromolecular compounds obtained by reactions forming a carboxylic amide link in the main chain of the macromolecule
    • C08G69/02Polyamides derived from amino-carboxylic acids or from polyamines and polycarboxylic acids
    • C08G69/26Polyamides derived from amino-carboxylic acids or from polyamines and polycarboxylic acids derived from polyamines and polycarboxylic acids
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C08ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08LCOMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
    • C08L77/00Compositions of polyamides obtained by reactions forming a carboxylic amide link in the main chain; Compositions of derivatives of such polymers
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C08ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08LCOMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
    • C08L89/00Compositions of proteins; Compositions of derivatives thereof
    • C08L89/04Products derived from waste materials, e.g. horn, hoof or hair
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C08ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08LCOMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
    • C08L89/00Compositions of proteins; Compositions of derivatives thereof
    • C08L89/04Products derived from waste materials, e.g. horn, hoof or hair
    • C08L89/06Products derived from waste materials, e.g. horn, hoof or hair derived from leather or skin, e.g. gelatin
    • DTEXTILES; PAPER
    • D01NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01DMECHANICAL METHODS OR APPARATUS IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS
    • D01D1/00Treatment of filament-forming or like material
    • D01D1/02Preparation of spinning solutions
    • DTEXTILES; PAPER
    • D01NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01FCHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
    • D01F4/00Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof
    • DTEXTILES; PAPER
    • D01NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01FCHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
    • D01F6/00Monocomponent artificial filaments or the like of synthetic polymers; Manufacture thereof
    • D01F6/88Monocomponent artificial filaments or the like of synthetic polymers; Manufacture thereof from mixtures of polycondensation products as major constituent with other polymers or low-molecular-weight compounds
    • D01F6/90Monocomponent artificial filaments or the like of synthetic polymers; Manufacture thereof from mixtures of polycondensation products as major constituent with other polymers or low-molecular-weight compounds of polyamides
    • DTEXTILES; PAPER
    • D01NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01FCHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
    • D01F6/00Monocomponent artificial filaments or the like of synthetic polymers; Manufacture thereof
    • D01F6/88Monocomponent artificial filaments or the like of synthetic polymers; Manufacture thereof from mixtures of polycondensation products as major constituent with other polymers or low-molecular-weight compounds
    • D01F6/92Monocomponent artificial filaments or the like of synthetic polymers; Manufacture thereof from mixtures of polycondensation products as major constituent with other polymers or low-molecular-weight compounds of polyesters

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Dermatology (AREA)
  • Mechanical Engineering (AREA)
  • Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
  • Artificial Filaments (AREA)
  • Treatments For Attaching Organic Compounds To Fibrous Goods (AREA)
  • Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)

Description

1. eine animalische Faser zum Abbau in einer Säure bei erhöhter Temperatur löst,
2. Nylon der erhaltenen Lösung unter Rühren zugibt, um das Nylon im gelösten Zustand damit vollständig zu mischen,
3. danach die Löslichkeit der so gebildeten Gemischlösung für Protein und Nylon unter Ausfüllung eines hochmolekular-verbundenen Produkts von Protein und Nylonmolekülcn verrin-Reit,
4. das hochmolekular-verbiindenc Produkt aus der Lösung abfiltriert und trocknet und
5. das su getrocknete, hochnuilekular-verbundene Produkt dem !heimischen Sehmelz-Spinnverfahrcn unterwirft.
üci dem erfinduiigsgemiißen Verfahren können die animalischen Fasern mit oder ohne Beseitigung von Cvstinhindungen veiweudei weiden.
[)as Herstellungsverfahren dieser Erfindung wird nunmehr nachfolgend beschrieben.
Line natürliche, animalische Faser, beispielsweise Kaschmir-»Ilarthuur«, Wolle, l.cderlasern, Menschenhaar od. dgl., wird gründlich mit Wasser, unter Verwendung vun Alkali und Deicrgen/, wenn gewünscht, gewaschen, und die gewaschene laser wird in eine wäßrige Lösung von Peressigsäure, Perameisensäurc, Wasserstoffperoxid oder in eine wäßrige Lösung, die wirksaiin-s Chlor enthält, eingetaucht, um die Cystinbindungen der animalischen Faser zu beseitigen. Vorzugsweise kann die laser weiter in eine schwache, wäßrige Ammoniaklösung eingetaucht werden, um die Wiederbildung der gespaltenen Cystinbindungen zu verhindern.
Hie so behandelte natürliche, animalische Faser wird dann in einer sauren Lösung unter Erhitzen gelöst, wodurch die animalische laser unter Abbau in eine nniköse bzw. schleimige Lösung, die sowohl Protein als auch Aminosäure im Gemisch enthält, umuewandelt wird.
Nylonpulver, Nylonstapelfasern werden dann der schleimigen Li-Hing unter Rühren zugegeben, um eine schleimige Löung zu erhalten, in tier Nvlon völlig gelöst ist. Man kann ;ach w; 'ilvveise Wasser oder verdünnte Säure der schleimigen Lösung, abhängig von ihrer Säurekonzentration, zugeben, und die erhaltene Lösung kann unter Rühren erhitzt werden. Nylonpulver, Nylnnsiapclfaser od. dgl. können dann zum Schmelzen zugegeben werden.
Zu der Protein und Nylon im geschmolzenen Gemisch enthaltenden Lösung wird dann langsam Wasser oder eine verdünnte Säurelösung unter Rühren zugegeben, um die Säurekonzentration der Lösung zu senken und dadurch die Löslichkeit der Lösung für Protein und Nylon zu verringern. Man kann auch die Löslichkeit mittels Kühlen verringern. Auf diese Weise wird ein hochniolekular-verbundenes Produkt des Proteins der Tierfaser und von Nylon in der Lösung zur Ausfällung gebracht.
Das so hergestellte hochmolekulare Produkt wird dann entnommen, gründlich mit Wasser gewaschen und unter Bildung eines Pulvers getrocknet, das dann !heimisch sehmel/.versponnen wird unter Bildung einer Protein-Kunstfaser.
Zur Herstellung der Kunstfaser der vorliegenden ritfindung können Additive, wie ein Pigment, dem hochmolekularen Produkt vor dem Verspinnen zugegeben werden, oder es kann die erhaltene Kunstfaser nach dem Verspinnen, wenn gewünscht, gefärbt werden.
Ein Pulver, das aus Kaschmir-»Barthaar« und Nylon hergestellt wurde, ist, wie dies durch fotomikrografischc Untersuchung bei einer 4()0fachen Vergrößerung und bis zu ungefähr LSOOfachen Vergrößerung festgestellt wurde, ein maschenähnliches, hochmolckular-vcrbundenes Produkt, das aus Proteinklümpchen von Kaschmir-»Barthaar« mit einer Größe von 0,6 χ O1Ci μ bis 0,6 χ 3,3 μ und Nylonkliimpchen mit einer Größe von 0,6 >: 0,6 ii bis 2 χ 4 h besteht, wobei eine Vielzahl von (fasciförmigen) Bindungselementen von der Peripherie des Pro leinklümpchens in die des Nylons in verwickelter bzw. verworiener Form hineinreichen, wodurch beide fest zusammengehalten werden. Aus dieser Tatsache ist zu ersehen, daß das ausgefällte Pulver nicht nur ein Gemisch von Protein, von Kaschmir-■ Uariluiaro und N) Um i .t.
Demgegenüber wurde Kaschmir-^Barthaar« allein mit gespaltenen Cystinbindungen zur Modifizierung
ίο in 20'Viiiger Scbwefel.säurelösung gelöst und die erhaltene Lösung mit Wasser zur Koagulation des Proleins verdünnt. Nach Filtrieren und Wasserwäsche wurde das Produkt getrocknet. Beobachtet man das erhaltene Produkt fo;omikrografiseh bei einer 400fachen Vergrößerung und vergrößert bis zu einer ungefähr Il5()fachen Vergrößerung, so stellt sich :las Produkt als runde Proieinklümpchen von Kaschmir- »Barthaar« dar, die eine ungefähre Grüße von 1,7 χ 2,2 μ bis 3,0 -' LS,2 11 aufweisen F.s wurde weiterhin Nylon allein in einer Säure gelös! und die Konzentration der Säure unter Rühren zur Koagulation von Nylon gesenkt. Das erhaltene Produkt hatte nach Filtrieren, Wasserwäsche und Trocknen bei mikrofotografischer Untersuchung bei einer 4(i0faehen und bis zu ungefähr l600facheu Vergrößerung das Aussehen von kompakten Kliiinpchen, mit einer Größe von 0.6 χ 0,6 ;i bis 15,8 ■: 42,4 u. Das Gemisch dieses Produkts und des Proteins \on Kajchmir-wBarthaar« war völlig, hinsichtlich des Aussehens, von dem Pulver dieser Frfindung verschieden.
Das Verhältnis der Ticilaser zu Nylon beträgt im allgemeinen 1 : 0,3 und liegt vorzugsweise im Bereich von 1 : 1,5 bis I : 2.
Zu den zum Lösen und zum Zeifall der Tierfaser verwendeten Sauren gehören Schwefelsäure. Salzsäure, Salpetersäure, wobei von diesen Säuren Schwefelsäure am leichtesten zu handhaben und am wirksamsten ist.
Um das Protein zur Trennung aus der Lösung, die allein durch Lösen einer Tierfaser in Säure hergestellt wurde, zu bewegen, kann die Lösung auf ungefähr pH 4 verdünnt werden, wobei jedoch die Säurekonzentration der Lösung zum Ausfällen des hochmolekularen, verbundenen Produkts dieser Erfindung eine solche Höhe hat, daß die Lösung auf das yoOfachc der Anfangsmenge verdünnt werden muß, um eine Konzentration von pH 4 zu erreichen. Darüber hinaus kann das Produkt sehr leicht gewonnen werden, und es ist möglich, eine Ausbeute von 75 bis 80" Ή zu erreichen. Aus diesen Ausführungen ergibt sieh ebenso, daß Protein und Nylon ein hochmolekulares, verbundenes Produkt liefern.
Obgleich es unmöglich ist, tierisches Protein und Nylon in gemischter Form zu verspinnen, kann das hochmolekulare, verbundene Produkt aus tierischem Protein und Nylon sowohl als solches als auch in Kombination mit einem thermoplastischen Harz, wie Nylon oder Polyester, in gemischter Form versponnen werden.
Das Tierfaserprotein und Nylon können zusammen wirksamer verbunden werden, wenn man entweder das Protein und das gelöste Nylon in einer Säurelösung erhitzt, wozu man diese Erhitzung bei einer
hohen Temperatur oder längere Zeit oder bei einer hohen Säurekonzentration vornimmt, oder daß man die Tierfaser vorausgehend mit Natriumchlorid Dichlorisocyanursäure od. dgl. chloriert.
In der vorausgehend beschriebenen Weise wurden 20 g Kaschmir-BBarlhaar« und 40 g Nylonstapelfasern behandelt. Das Verhältnis zwischen der zur Chlorierung verwendeten Menge Dichlorisocyanursäure und der Menge an verbundenem Produkt von Protein und Nylon ist der folgenden Tabelle zu entnehmen.
Menge Dichlorisocyanursäure (g)
Gewicht, hergestelltes verbundenes
Produkt (g)
Der Tabelle ist zu entnehmen, daß die optimale Menge Dichlorisocyanursäure zur Verwendung bei 20g Kaschmir-sBarthaar« 1,6g, d.h. 8Gewichtsprozent ist.
Beim Lösen von Nylon in der Säurelösung, die die Tierfaser in gelöstem Zustand enthält, kann Chlorgas in die Lösung eingeführt werden, um die hochmolekulare Bindung von Protein mit Nylonmolekülen zu fördern. Sofort nach dem Lösen des Nylon in der Lösung kann beispielsweise eine wäßrige Lösung, die Natriumchlorit in einer Menge von I bis 2 Gewichtsprozent enthält, bezogen auf das Nylon, der Lösung zugegeben werden, um dad'irch zu bewirken, daß das Nalriunichlorit unler der durch die Säure bewirkten Zci setzung Chlorgas freigibt, wodurch die hochmolekulare Bindung zwischen dem Protein und Nylon sehr wirksam gcfördeit werden kann.
Sowohl Jod als auch Chlorgas fördern die hochmolekulare Bindung von Protein mit Nylonmolekülen. Bei dem Lösen von Nylon in der Säurelösurig, die die Tierfaser in gelöstem Zustand enthält, l:ann Jod in die Lösung eingeführt werden, um die hochmolekulare Bindung von Protein zu Nylonmolekülen zu fördern. Sofort nach dem Lösen des Nylon in der Lösung kann beispielsweise eine wäßrige Lösung, die Kaliumjodid in einer Menge von 1 bis 2 Gewichtsprozent, bezogen auf Nylon, enthält, der Lösung zugegeben werden, um dadurch das Kaliumjodid zu veranlassen, durch den durch die Säure bewirkten Zerfall Jod freizugeben, wodurch die hochmolekulare Bindung zwischen dem Protein und Nylon sehr wirksam gefördert werden kann.
Das Gewicht an hochmolckular-verbundenem Pulver, das aus 2 kg Kaschmir-»Barthaar« und 3.5 kg Nylonstapelfasern hergestellt wurde, betrug 3,3' kg, bei Verwendung von 2°n Natriumchlorit bzw. 3,64 kg bei 2n/<> Kaliumjodid. Bei Verwendung von Jod wurde festgestellt, daß die Produktausbeute höher ist als im Falle der Verwendung von Chlorgas.
Die vorliegende Frf'ndung wird nunmehr in bezug auf die Beispiele beschrieben.
Beispiel 1
1. 20 g gewaschene Ncii-Scclandwollc wurde in 200 ecm wäßrige Lösung eingetaucht, die 1,2 g Dichlorisocyanursäure· und 0,6 g Nalriumpyrophosphat enthielt und bei 30 bis 65"" C, 40 Minuten bei pH 5 erhitzt. Nach Behandlung wurde die Wolle mit Wasser gcwasc'icn, dchydralisicrt und getrocknet.
2. Die so behandelte Wolle wurde dann in eine Lösung von 60 ecm 98 "/oigcr technischer Schwefelsäure, 10 ecm Formalin und 130 ecm Wasser eingetaucht und bei 70 C K) Minuten und bei 80"C ungefähr 25 Minuten erhitzt, wodurch die Wolle gelöst wurde. Die erhaltene Lösung wurde durch ein Sieb aus rostfreiem Stahl filtriert.
3. Das erhaltene FiIfrat wurde auf 60 C erhitzt und 40g gewaschener und getrockneter Nylonstapcl-
0 0,K 1 1,4 1,6 2
35,8 38,05 39,2 41,8 42.73 40,9
fasern unter Rühren eingebracht. Nachdem die Stapelfasern vollständig in die Lösung eingebracht waren, wurde die Lösung 4 Minuten bei 60J C gehalten, wodurch das Nylon vollständig gelöst wurde.
Darauf wurde 40 ecm 98°/uige technische konzentrierte Schwefelsäure und 160 ecm Wasser bei einer 30 C nicht überschreitenden Temperatur zu der erhaltenen Lösung unter Rühren zugegeben. Die so erhaltene Lösung wurde dann durch ein Sieb au5 rostfreiem St-JiI filtriert und das Filtrat in 51 Wasser fließen lassen, wodurch m.".< cir koaguliertcs Produkt, ähnlich schwammigen'! Asbest, erhielt. Das Produkt wurde gründlieh mit Wasser gewaschen, dehydratisiert und unter Bildung von 46 g eines weißen, verbundenen Produkts aus Wollprolein und Nylon getrocknet, wobei das verbundene Produkt 23,2 "0 Wollprotein, 76.8"« Nylon enthielt. Durch thermisches Schmelzspinnen wurden aus dem Produkt hellgelbe Fasern mit einem angenehm wollähnlichcn Griff hcrgcslcllt. Die scheinbare Ausbeute betrug 76,7 ".n bei 60 g Linsatzmatcrialien.
Beispiel 2
1. 10 g gewaschene, reine Reißwolle aus Wollgarn und 10 g gewaschener Abfallwollc von der Schafschur wurden in eine Lösung von 36 ecm 98 °. uigcr technischer konzentrierter Schwefelsäure, 4 ecm Formalin und 160 ecm Wasser eingetaucht und bei 75° C 40 Minuten erhitzt. Nach dieser Behandlung
4c wurden weitere 4 ecm Formalin der Lösung zugegeben und die erhaltene Lösung bei 85° C ungefähr 1 Stunde erhitzt, wodurch man eine Lösung der reinen Reißwolle und Abfallwollc erhielt.
2. Die so hergestellte Lösung wurde auf 75n C gekühlt, und 40 g Nylonstapclfasern wurden unter
Rühren zugegeben. Nachdem das Nylon gelöst war, wurde die Temperatur der erhaltenen Lösung auf 65 C eingestellt.
30 ecm 98 n/<>igc technische konzentrierte Schwcfelsäure und 120 ecm Wasser wurden weiterhin zu dieser Lösung zugegeben und gerührt und schließlich durch ein Sieb aus rostfreiem Stahl filtriert.
3. Zu derr erhaltenen Filtrat, das dann auf 60 ' C erhitzt wurde, wurden langsam 75 ecm 5 "/oige wäßrigc Schwcfelsäurclösung unter Rühren und danach 150 ecm Wasser unter Rühren und weiterhin 60 ecm Wasser unter Rühren zugegeben, um ein verbundenes Produkt von Wollprolcin und Faser, das Sandkörnern ähnelte, abzutrennen. Nach Filtrieren, Wasehen mit Wasser, Dehydratisieren durch Zentrifugieren und Trocknen wurden 41,28 g bläulich/graues Produkt, das Sandkörnern ähnelte, erhallen. Das so hergestellte verbundene Produkt enthielt 14,25'Vo Wollprotcin und 85,75 "/0 Nylon. Durch thermisches Schmelzspinnen dieses Produkts wurde eine Faser guter Qualität erhalten.
Obgleich die scheinbare Ausbeute 68,8° 0 im Hinblick auf 6Oe Einsatzmatcrialicn betrup. war dir· int-
sächliche Ausbeute 74.80Zn im Hinblick auf die TaI-SiU :hc. daß das korniihnliclic Pulver trocken und frei von I dichtigkeit war und wenn man den Wassergehalt da lUnsat/malrrialien berücksichtigt.
H e i s ρ i e 1 3
1. f.üg Kaschmii->Hailliaar«. das man aus dem ka^liinir-linthaaiiingsverfahren als solchem erhält, wurdi.n ohne Waschen \inil Chlorieren in eine Lösini}! eingetaucht, die aus 0.8 ecm reiner Peressigsame. 20ecm ')8"'nigcr technischer konzentrierter Schwefelsäure und 176 ecm Wasser bestand, und es winde dann auf 80 ''C 20 Minuten erhitzt. Nach dieser Behandlung wurde die Lösung 20 Minuten zum Sieden gebracht, wodurch das Kaschmir-sBarlhaar« gelöst wurde.
Die Lösung wurde dann durch ein Sieb aus rostfreiem Stahl filtriert.
2. 15 ecm 98 n/'oigcr technischer konzentrierter Schwefelsäure und 185 ecm Wasser wurden dem FiI-trat zugegeben und die Lösung zum Siedepunkt erhitzt, und danach wurden hierzu 50 g Nylonstapellaserabfall zugegeben. Nach 5 Minuten Sieden wurde eine Lösung von 1 g Natriumchlorid in 2 g Wasser dei oben angegebenen Lösung unter Rühren zugcgeben. und nach Ablauf von 5 Minuten Sieden war das Nylon gelöst, und es winde dann die erhaltene Lösung durch ein Sieb aus rostfreiem Stahl filtriert. Das Filtial wurde auf 70 ' C erhitzt, und 600 ecm Wasser wurde langsam unter Rühren zugegeben, wodurch ein \eibundencs Produkt in Form von Sandkörnern auspi lallt wurde. Die Konzentration der Säure wurde weitet hin wesentlich gesenkt, und dann wurde die Flüssigkeit zum Sieden erhitzt. Nach 5 Minuten winde die erhaltene Lösung in 5 1 kaltes Wasser eingeführt und erneut filtriert. Das Waschen mit Wasser und das Filtrieren wurden danach fünfmal wiederholt, um einen pH-Wert von 6 zu erhalten. Nach Dehydratisieren unter Zentrifugieren und Trocknen wurden 40 g dunkelbraunes, Sandkörnern ähnelndes Pulver erhalten.
Das Pulver war ein verbundenes Produkt aus 22 °/o · Kaschmir-sBarthaar« und ungefähr 78 %> Nylon, das dann thermisch schmclzversponnen wurde unter Bildung einer laser mit einer hohen Verspinnungseigenschafl. hoher Festigkeit und sehr großer Ähnlichkeit mit Menschenhaar. Obgleich das dunkelbraune Pulver eine scheinbare Ausbeute von 57,20O im Hinblick auf 70 g Uinsatzmatcrialien war. betrug die tatsächliche Ausbeute 75.3 ■>» im Hinblick auf gewaschene und fcuchtigkeiisfreie F.insatzmatcrialicn.
Beispiel 4
20 g gewaschenes Menschenhaar wurden in der gleichen Weise wie in Beispiel 3 ohne Behandlung mit Chlor behandelt, wodurch man 38 g dunkelbraunes, Sandkörnern ähnelndes Pulver erhielt, das ungefähr 25°ii Protein von Menschenhaar und 75 0O Nylon enthielt, wobei diese beiden Ausgangsmaterialicn miteinander verbunden waren. Durch thermisches Schmelzspinnen dieses Produkts wurde eine Faser mit menschenhaarähnlichem Aussehen erhalten.
Natürlichen Fasern sehr ähnliche synthetische Fasern können ebenso aus Kollagcnfasern hergestellt werden, die man aus tierischem Leder oder Vogelfedern erhält. Solche synthetische Fasern haben eine niedrige scheinbare Leitfähigkeit und ausgezeichnete Wäimerückhaltungs- oder Wärmeisolicrungscigcnschaften und in der Tastempfindung (Griff) eine große Ähnlichkeit mit Tierfasern. Obgleich das Verhältnis Protein von Tierfasern und damit verbundem Nylon in Abhängigkeit von dem Behandlungsverfahren variiert, ist es möglich, ein verbundenes Produkt zu erhalten, das im allgemeinen nicht mehr als 40 0Zo Protein und wenigstens 60 °/o Nylon enthält.
Wenn ein dunkelbraunes, verbundenes Produkt in Form von Sandkörnern, das ungefähr 40 0Zo Protein von Kasehmir-»Barlhaar« und ungefähr 60 %> Nylon enthielt, dem thermischen Schmclzspinnvcrfahrcn unterworfen wurde, wurde eine Faser gebildet, die dem Mcnsclienhaar sehr ähnlich war, wobei es schwierig war, dieses Kunsthaar von natürlichem Haar mit bloßem Auge zu unterscheiden. Das Kunsthaai bildete beim Brennen einen ähnlichen Geruch wie Wolle, wobei der Brennvorgang ebenso dem des natürlichen Haares ähnelte.
409623/3

Claims (1)

  1. Patentansprüche:
    1. Protein-Kunstfaser, bestehend aus einem huchmolekular-verbundenen Produkt eines Proteins von animalischen Fasern und Nylon sowie gegebenenfalls Zusatzstoffen, die dadurch hergestellt worden i-i, daß mau ein hochmolekulat verbundenes Produkt eines Proteins von animalischen Fasern und Nylon aus einer Säurelösung tines Gcmischs von animalischen Fasern und Nylon ausfällt und anschließend einem thermischen Schmel/.-Spinnverfahren unterwirft.
    1. Prolein-Kunstfaser gemäß Anspruch I, dadurch gekennzeichnet, daß das Maleiialverhältnis von Protein zu Nylon I : 0,3 oder weniger beträgt.
    3. Protein-Kunstfaser gemäß einem der vorausgehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß in dem Gemisch mit dem hoehmolekularicrhimdcncn Produkt zusätzlich ein thermoplastisches Harz enthalten ist.
    4. Verfahren zur Herstellung einer Protein-Kunstfaser, dadurch gekennzeichnet, daß man
    1. eine animalische Faser zum Abbau in einer Säure bei erhöhter Temperatur löst,
    2. Nylon der erhaltenden Lösung unter Rühren zugibt, um das Nylon im gelösten Zustand damit vollständig zu mischen,
    3. danach die Löslichkeit der so gebildeten Gemischlösung für Protein und Nylon unter Ausfällung eines hochmolekular-verbundenei: Produkts von Protein und Nylonmolekülen verringert,
    4. das hochmokkular-vcrbundene Produkt aus der Lösung abfiltriert und trocknet und
    5. das so getrocknete, hochmokkular-verhundene Produkt dem thermischen Schmclz-Spinnverfahren unterwirft.
    5. Verfahren zur Herstellung einer Protein-Kmislfaser genial' Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, daß man entweder Wasser oder verdünnte Säure der Gemischlösung unter Rühren zugibt, um die Säurekonzentratiim der Lösung zur Ausfällung des hochmolekular-verbundenen Produkts von Protein und Nylonmolekülcn zu verringern.
    (). Verfahren zur Herstellung einer Piotcin-Kunsifaser gemäß Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, daß man die Gemischlösung zur Ausfällung lies hochmolekular-verbundenen Produkts von Protein und Nylonmolekülen kühlt.
    7. Verfahren zur Herstellung einer Protein-Kunstfaser gemäß einem der Ansprüche 4 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß main die Tierfaser einer Chlorierimgsbehandlung unterwirft, bevor die Faser in einer Säure gelöst wird.
    8. Verfahren zur Herstellung einer Prolein-Kunstfaser gemäß einem der Ansprüche 4 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß man der Lösung der Tierfaser in Säure, wenn Nylon darin gelöst ist, Chlorgas zuführt.
    9. Verfahren zur Herstellung einer Piotcin-Kimstfascr gemäß einem der Ansprüche 4 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß man Jod der Lösung der Tierfaser in der Säure, wenn Nylon darin gelöst ist, zuführt.
    Diese Urfindung betrifft Protein-Kunstfasern, die aus einem hochmolekular-verbundenen Produkt von Nylon und Protein aus animalischen Natuilasern sowie gegebenenfalls Zusatzstoffen bestehen.
    Zu bisher hergestellten und natürlichen tierischen Fasern ähnelnden Chemiefasern gehören beispielsweise Ci- iufasein, Ainl'a'.crn, Frdnullpioii infasern, Sojaboiiiieupioieinfaseiu, regenerierte Seide, Liweißlasern. Fasern aus Feilem u.dgl. Diese Fasern wurden insgesamt mittels N.ißveispinnen im experimentellen oder industriellen Umfang eine Zeillang hergestellt, jedoch haben sie den Nachteil geringer Festigkeit, be-.ondeis geringer Naßfestigkeil.
    Weitcilun wurde in letzter Zeil ein Kunsthaar auf di-.n Maikt gebracht, das in der Weise hergestellt wild, dall man ein Gemisch aus einer alkalischen Lösung von Mensehenhaar und eine wäßrige Lösung von Polyvinylalkohol bildet, einen Kautschuklatex oder eine synthetische Harzeinulsion dem 1 öMingsgemisch zugibt und die so erhaltene Verspiiinungslösung in eine wäßrige Lösung von Ammoniuiusulfat zum NaLlspinnen extrudiert. Fbenso bekannt sind regenerier ic Haarfascrn, die dadurch gebildet werden, daß man Mensehenhaar in wäßrigem Ammoniak, das Formaldehyd enthält, unter Rühren löst, ein Salz oder organisches Lösungsmittel der erhaltenen Lösung zur Gewinnung der Keratinfasersubstanz zugibt und eine Lösung dieser Substanz in eine gesättigte, wäßrige Lösung von Ammoniumsulfat zum Naßverspinnen extrudiert.
    Diese Kunsthaare unterscheiden sich beträchtlich von Menschenhaar im Hinblick auf die Geschmeidigkeit bzw. Griff, Festigkeit. Farbe u.dgl. Tatsächlich standen bisher den natürlichen, animalischen Fasern sehr ähnliche Protein-Kunstfasern nicht zur Verfügung-
    Im Zuge von Untersuchungen zur Überwindung dieser Nachteile ist es gelungen, nach der vorliegenden Flrl'indung Protein-Kiinslfasern zur Verfügung zu stellen, die den natürlichen, animalischen Fasern im Hinblick auf ihre Geschmeidigkeit, Festigkeit, Farbe u. dgl. sehr ähnlich sind.
    Ilrfindungsgegcnstand ist eine Protein-Kunstfaser, bestehend aus einem hochmolekular-verbundenen Produkt eines Proteins von animalischen Fasern und N)IoIi sowie gegebenenfalls Zusatzstoffen, die dadurch hergestellt worden ist, daß man ein hochinolekiilai-vcrhundcncs Produkt eines Proteins νου aiiinialisiJ en Fasern und Nylon aus einer Säurelösung eines Gcmischs von animalischen lasern und Nylon ausfällt und anschließend einem thermischen Schmelz-Spinnverfahren unterwirft.
    Lrfindungsgemäß wird diese Protein Kunstfaser dadurch erhallen, daß man
DE19712126247 1970-09-25 1971-05-26 Protein-Kunstfasern und Verfahren zu ihrer Herstellung Expired DE2126247C3 (de)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP8444270A JPS4829494B1 (de) 1970-09-25 1970-09-25

Publications (3)

Publication Number Publication Date
DE2126247A1 DE2126247A1 (de) 1972-03-30
DE2126247B2 DE2126247B2 (de) 1973-10-31
DE2126247C3 true DE2126247C3 (de) 1974-06-06

Family

ID=13830692

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE19712126247 Expired DE2126247C3 (de) 1970-09-25 1971-05-26 Protein-Kunstfasern und Verfahren zu ihrer Herstellung

Country Status (4)

Country Link
JP (1) JPS4829494B1 (de)
DE (1) DE2126247C3 (de)
FR (1) FR2105784A5 (de)
GB (1) GB1325271A (de)

Families Citing this family (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE102013107793A1 (de) * 2013-07-22 2015-01-22 Visiotex GmbH Verfahren zur Herstellung eines Ledergarns
DE102013107794A1 (de) * 2013-07-22 2015-01-22 Visiotex GmbH Verfahren zur Herstellung eines Lederfadens
DE102013223139B4 (de) * 2013-11-13 2017-08-24 Fraunhofer-Gesellschaft zur Förderung der angewandten Forschung e.V. Polymerblend auf Basis von Proteinen mit Polyamiden und/oder Polyurethanen sowie Proteinhydrolysat; dessen Herstellung und Verwendung sowie Formkörper aus diesem Polymerblend und deren Verwendung
TWI661001B (zh) * 2017-11-13 2019-06-01 瀚醫生技股份有限公司 含膠原蛋白之塑料母粒、其製造方法、由其所製得之產品及其用途
CN110904527A (zh) * 2019-12-26 2020-03-24 福建锦江科技有限公司 一种抗菌的胶原蛋白锦纶6长丝及应用

Also Published As

Publication number Publication date
DE2126247A1 (de) 1972-03-30
GB1325271A (en) 1973-08-01
DE2126247B2 (de) 1973-10-31
FR2105784A5 (de) 1972-04-28
JPS4829494B1 (de) 1973-09-11

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CH644495A5 (de) Verfahren zur herstellung von loeslichen collagenfasern.
DE2126247C3 (de) Protein-Kunstfasern und Verfahren zu ihrer Herstellung
DE3534357A1 (de) Zyklisches verfahren zur herstellung einer alkalischen loesung von cellulosecarbamat, zur faellung des carbamats und zur rueckgewinnung der chemikalien
DE842827C (de) Verfahren zur Herstellung von kuenstlichen Gebilden aus tierischen oder pflanzlichenProteinen
DE911322C (de) Verfahren zur Herstellung von Kollagengebilden
DE3534371A1 (de) Zyklisches verfahren zur herstellung einer alkalischen loesung von cellulosecarbamat, zur faellung des carbamats und zur rueckgewinnung der chemikalien
DE1720192C3 (de) Verfahren zur Herstellung von Gegenständen aus Kollagenfasersuspensionen
DE909491C (de) Verfahren zur Herstellung von Faeden oder Fasern aus Casein
DE898947C (de) Verfahren zur Herstellung von kuenstlichen Faeden aus Erdnussglobulin
AT413820B (de) Verfahren zur herstellung von cellulosischen formkörpern
DE745580C (de) Verfahren zur Herstellung von Kunstseidenfaeden aus Gemischen von Polyvinylalkohol und Cellulose und bzw. oder pflanzlichem oder tierischem Eiweiss
DE4443547C1 (de) Verfahren zur Herstellung einer Cellulosecarbamatlösung
DE1669531C3 (de) Verfahren zum Herstellen von Kollagenfasern
DE833102C (de) Verfahren zur Herstellung von kuenstlichen, unloeslichen Faeden oder Fasern aus Proteinen
CH122788A (de) Verfahren zur Herstellung von Kunstfäden aus Viskose.
AT147787B (de) Verfahren zum Verspinnen von Viskose.
DE1794156C3 (de) Verfahren zur Auflösung unlöslichen Kollagens
DE729985C (de) Verfahren zur Herstellung von bastaehnlichem Fasermaterial aus tierischer Hautsubstanz
DE751162C (de) Verfahren zur Herstellung von Faeden, Filmen, Baendchen oder anderen kuenstlich geformten Gebilden aus Eiweissstoffen
DE921047C (de) Verfahren zur Herstellung von Faeden, Fasern oder Filmen
DE178308C (de)
DE313344C (de)
DE474557C (de) Verfahren zur Behandlung tierischer oder pflanzlicher Fasern
DE570030C (de) Verfahren zur Herstellung von Viscose
AT95301B (de) Verfahren zur Behandlung vegetabilischer Fasern.

Legal Events

Date Code Title Description
C3 Grant after two publication steps (3rd publication)
E77 Valid patent as to the heymanns-index 1977
8339 Ceased/non-payment of the annual fee