DE3101646A1 - Von kollagen abgeleitete oligopeptide und verfahren zu deren herstellung - Google Patents
Von kollagen abgeleitete oligopeptide und verfahren zu deren herstellungInfo
- Publication number
- DE3101646A1 DE3101646A1 DE19813101646 DE3101646A DE3101646A1 DE 3101646 A1 DE3101646 A1 DE 3101646A1 DE 19813101646 DE19813101646 DE 19813101646 DE 3101646 A DE3101646 A DE 3101646A DE 3101646 A1 DE3101646 A1 DE 3101646A1
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- collagen
- oligopeptides
- agent
- swelling
- dipl
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Withdrawn
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin, cold insoluble globulin [CIG]
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
- A23K20/10—Organic substances
- A23K20/142—Amino acids; Derivatives thereof
- A23K20/147—Polymeric derivatives, e.g. peptides or proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K50/00—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals
- A23K50/30—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals for swines
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Animal Husbandry (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Birds (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Fodder In General (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
Description
1A-54 397
SETON COMPANY 3
Von Kollagen abgeleitete Ollgopeptide und Verfahren zu deren Herstellung
Die Erfindung betrifft Kollagen und besonders Oligopeptide,
die von Kollagen abgeleitet sind.
Der Ausdruck "natürliches, unlösliches KoIlagen", wie er
hier verwendet wird, bedeutet Kollagen, das in wäßriger Alkdi-oder sonstiger anorganischer Salzlösung nicht gelöst
werden kann ohne chemische Modifizierung und umfaßt Häute (Felle und Leder), Spaltleder u.a. Außenhäute
von Säugetieren oder Reptilien. Insbesondere bezieht sich "natürliches, unlösliches Kollagen" auf das Korium,
das die Zwischenschicht der Haut von Rindern zwischen der Haarseite und der Fleischseite ist.
Kollagen bildet das Bindegewebe und ist das hauptsächliche
Faserprotein bei höheren Wirbeltieren. Kollagen liegt in natürlichem Zustand in Form einer dreikettigen Helix
(Tripel-helix) vor mit konstanter Periodizität zwischen
den drei parallel laufenden (aligned) Ketten. Die Konfiguration der Tripel-helix von Kollagen wird manchmal als
Faser bzw. Fibrille bezeichnet und die Fibrillen ordnen sich mit einer axialen Periodizität von ungefähr 64 nm
(640 Ä) an.
1 30049/0565
Obwohl es verschiedene Arten von Kollagen gibt, wird die hauptsächlich vorkommende Art als "Typ I" bezeichnet,
das das Hauptkollagen der Haut, Knochen und Sehnen darstellt. Das Kollagen vom Typ I besitzt die folgende Kettenzusammensetzung
^kI (l)20(27· Diecc1(l) und &2. Ketten sind
Homologe.
Bei jungen Tieren liegt nur eine geringe intermolekulare und interfibrüLäre Vernetzung vor, was zu einer gewissen
Löslichkeit des Kollagens führt. Bei fortschreitendem Alterungsprozeß nimmt Jedoch die intermolekulare und
interfibrilläre Vernetzung zu, vodurch das Kollagen unlöslich wird.
Kollagen und verwandte Materialien haben Anwendung gefunden in der Nahrungsmittel-, kosmetischen und pharmazeutischen
Industrie. Insbesondere ist es auf dem Gebiet der Nahrungsmittel bekannt, daß Protein, das enzymatisch abgebaut
worden ist, für Nahrungszwecke angewandt werden kann; die restlichen Enzyme in dem abgebauten Produkt (predigest)
besitzen jedoch verschiedene unerwünschte Wirkungen.
Es ist ferner bekannt, die Kollagenketten zu Oligopeptiden zu spalten, indem man das Kollagen mit einer starken Base
behandelt; die so gebildeten Oligopeptide sind jedoch etwas unrein und nicht besonders für Nahrungszwecke geeignet.
Bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zur Herstellung von Oligopeptiden aus Kdlagen werden im wesentlichen alle Verunreinigungen
davon entfernt und es ist kein enzymatischer Abbau erforderlich.
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von Oligopeptiden aus Kollagen.
Kollagenhaltiges Material wird mit einer wäßrigen Lösung
aus der Gruppe von Erdalkal!hydroxiden, Alkalihydroxiden
und deren Gemischen in Gegenwart eines Mittels behandelt,
1 3 0 0 A 3 / 0 5 6 5
das ein zu starkes Quellen des Kollagens verhindert. Durch die Behandlung wird im wesentlichen das gesamte
Haar und Fett von dem Kollagen entfernt. Das verbleibende Nicht-Kollagenmaterial wird entfernt durch Behandlung
des enthaarten und entfetteten Kollagens mit einer wäßrigen Lösung, die als Lösungsmittel für das Nicht-Kollagen-Material
dient. Das Kollagen wird neutralisiert und restliche Salze werden davon entfernt. Das Kollagen wird unter
Druck in Gegenwart von Wasser erhitzt, um Polypeptidketten unter Bildung von CQLgopeptiden mit einem Molekulargewicht
zwischen ungefähr 5000 und 20 000 zu hydrolysieren. Die gewonnenen Oligopeptide sind besonders geeignet als trophisches
Mittel (Nahrungsmittelzusatz) für Tiere.
Das Kollagen-haltige Material kann von einer Vielzahl von Quellen, wie sie dem Fachmann bekannt sind, erhalten werden.
Vorzugsweise ist die Quelle für Kollagen natürliches unlösliches Kollagen aus Rinderhäuten.
Die Alkalihydroxide, die erfindungsgemäß geeignet sind, sind Natrium- und Kaliumhydroxid und vorzugsweise Natriumhydroxid.
Erdalkal!hydroxide wie Calciumhydroxid und Magnesiumhydroxid
können teilweise anstelle der Alkalihydroxide angewandt werden; es muß jedoch ausreichend Kalium- und/oder Natriumhydroxid
vorhanden sein, um die in dem Kollagen-haltigen Material vorhandenen Fette zu hydrolisieren. Die für das erfindungsgemäße
Verfahren geeigneten Erdalkalihydroxide sind erforderlich, um die Häute zu enthaaren.
Das Mittel, das ein zu starkes Quellen des Kollagens verhindert ist vorzugsweise ein Salz wie Natriumchlorid oder Kaliumchlorid
oder ein Alkalisulfat wie Natrium- oder Kaliumsulfat oder ein Alkalisulfat; vorzugsweise wird Natriumchlorid oder
Kaliumchlorid angewandt.
Ferner können niedere Alkohole mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen als Mittel zur Verhinderung eines übermäßigen Quellen des
Kollagens angewandt werden. Die wäßrige Lösung des Alkali-
1 30049/0565
hydroxids, Erdalkalihydroxids und Mittels/ das ein zu
starkes Quellen des Kollagens verhindert, ist zusammen 1 bis 2,5 molar bezogen auf Alkali- und Erdalkalihydroxid,
0,5 bis 1 molar bezogen auf das Mttel daß das
zu starke Quellen verhindert und insbesondere 2 bis 2,5 molar bezogen auf Alkali- und Erdalkalihydroxid und
0,9 bis 1,0 molar bezogen auf Mittels das ein zu starkes Quellen verhindert. Andere Salzbestandteile können in
solchen Mengen zugegeben werden, daß die Lösung 0,1 bis 0,2 molar wird. Die entstehende wäßrige Lösung sollte bei
einem Anfangs-pH-Wert von ungefähr 12 bis 13 gehalten
werden.
Es sollte sorgfältig darauf geachtet werden, das Erdalkalihydroxid,
das Alkalihydroxid und das Mittel, das ein übermäßiges Quellen des Kollagens verhindert, gut aufzuteilen^
um eine vollständige Verseifung der innerhalb des natürlichen unlöslichen Kollagens suspendierten Fette zu ermöglichen,
während die nativen Eigenschaften des Kollagens beibehalten werden und das Quellen der Kollagenfasern gesteuert
wird. Wenn zuviel Natriumhydroxid angewandt wird, wird das Kollagen denaturiert und die intermolekularen Bindungen
werden geschwächt bzw. gespalten, wodurch ein Teil der PoIypeptidketten
gelöst und dadurch die Ausbeute an Oligopeptlden verringert wird. Wenn unzureichend Natriumhydroxid angewandt
wird enthält das Kollagenprodukt Verunreinigungen wie Fette und andere hydrolisierbare Substanzen, die unerwünscht
sind.
Bei Behandlung des Kollagen-haltigen Materials mit einer wäßrigen Lösung wie sie oben beschrieben ist, sollte das
Kollagen- haltige Material in Stücke geschnitten werden, die ausreichend klein sind, so daß die wäßrige Lösung eindringen
und darin reagieren kann. Die natürliches unlösli-
ches Kollagen enthaltenden Stücke sollten ungefähr 10 cnr
■x
und vorzugsweise 5 cm oder weniger groß sein. Die Behandlung
in der wäßrigen Lösung sollte ungefähr 1 bis 7 Tage durchgeführt werden, um das Kollagen-haltige Material von Haar
130049/0565
und Fett zu befreien. Das im wesentlichen von Haar und Fett befreite Kollagen-haltige Material wird entkalkt
und auf einen pH-Wert von ungefähr 7 neutralisiert, durch Behandlung mit einer sauren Pufferlösung, mit
einem pH-Wert von 2 bis 3,5 z.B. kann eine Kombination von Anmcniumchlorid und Salzsäure angewandt werden zur
Entkalkung und Ansäuerung. Der pH-Wert der Köllagen-haltigen
Stücke nach der Extraktion sollte 1^gIlfifr1 ^h
tragen. Das neutralisierte Köllagen-haltige Material
wird vorzugsweise mit fließendem<
Wasser gewaschen und über Nacht in destilliertes Wasser gelegt, d.h. ungefähr
8 bis 12 Stunden, um etwaige restliche Salze oder lösliche Verunreinigungen aus dem Material zu extrahieren.
Das Wasser wird entfernt und das Kollagen wird unter Wärme und Druck 6 bis 15 Stunden bei einem Druck von
ungefähr 1,5 bis 2 bar (1,5 bis 2 Atmosphären) und einer Temperatur von 120 bis 1500C behandelt. Es wird ausreichend
Wasser innerhalb des Kollagens zurückgehalten, um unter diesen Bedingungen eine Hydrolyse zu bewirken.
Bei dieser Hydrolysebehandlung werden verschiedene PoIypeptidbindungen
hydrolisiert, unter Bildung der Oligopeptidet
die das gewünschte Produkt darstellen. Typischer Weise besitzen diese Oligopeptide ein Molekulargewicht
zwischen 5000 und 20 000.
Nach der Hydrolyse unter Wärme und Druck werden die Oligopeptide in wäßrigem Medium auf vorzugsweise ungefähr 4°C
gekühlt. Die Fette verfestigen sich und sammeln sich an der Oberfläche an und andere Verunreinigungen setzen sich
am Boden ab. Die Oligopeptide sind in der wäßrigen Phase der Medien löslich. Das Sediment wird entfernt und das
Fett wird von der Oberfläche abgehoben und es verbleibt eine Lösung enthaltend 10 bis 15 % Feststoffe, die im wesentlichen
reine Kollagenoligopeptide sind.
Die die Oligopeptide enthaltende Lösung kann dann sprühgetrocknet oder durch andere übliche Verfahren unter Bildung
eines trockenen stabilen Pulvers getrocknet werden.
1 30049/0565
Eine besonders günstige Anwendung für die Kollagen-Oligopeptide
besteht darinf diese Peptide mit verschiedenen Spurensubstanzen,
(d.h. Stoffen, die in geringen Mengen zum normalen Stoffwechsel benötigt werden) zu kombinieren zur Fütterung
von Milchferkeln während der Absetzphase. Typische Spurensubstanzen sind Ascorbinsäure, Calciumphosphat, Salz,
Natriumchlorid, Vitamin A, Vitamin D,, Vitamin B1, Vitamin Bp»
Vitamin Bg, Vitamin B12>
Vitamin PP, Vitamin K, Pantothensäure, Cholinchlorid, Kobalt, Eisen, Jod, Mangan, Kupfer und
Zink. Neben den Spurensubstanzen können andere Hauptnährstoffe zugesetzt werden wie Zucker z.B. Glucose, Saccharose,
Fructose, Maltose und ähnliches. Es hat sich gezdgt, daß die Oligopeptide mit den Hauptnährstoffen und Spurensubstanzen Komplexe
bilden. Bei der Verdauung durch Ferkel in der Absetzphase wirken die Oligopeptide so, daß sie die Spurensubstanzen
und Hauptnährstoffe in das System des Tieres einbauen. Die Verwendung von Oligopeptiden zusammen mit den Hauptnährstoffen und Spurensubstanzen führt zu einer verringerten
Sterblichkeit der Ferkel während der Absetzphase und führt zu einer verbesserten Ausnutzung der Nahrung durch Gewichtszunahme
und Gesundheit,
Beim Kombinieren der Kollagen-Oligopeptide mit den Spurensubstanzen
werden die Oligopeptide in Lösung mit den speziellen erwünschten Spurensubstanzen vermischt. Das Gemisch der
Spurensubstanzen mit der Oligopeptid-Lösung wird ausreichend lange auf eine ausreichende Temperatur erhitzt, um die Spurensubstanzen
mit den Oligopeptiden zu komplexieren. Vorzugsweise wird 1 bis 5 Stunden auf einer Temperatur von 50 bis
1000C erwärmt. Anschließend an das Erwärmen wird das Gemisch
durch Vakuumdestillation oder ähnliches auf einen Feststoffgehalt von 20 bis 35 % eingedampft und mit Hilfe üblicher
Sprühtrocknungseinrichtungen, sprühgetrocknet. Die Spurensubstanzen, die mit den Oligopeptiden komplexiert sind, können
so angewandt werden oder zu Hauptnährstoffen für Tiere
in einem Prozentgehalt von 10 bis 50 % zugesetzt werden.
*)(bulk nutrients)
13ÜÜA9/0565 Π
Die Erfindung wird anhand der folgenden Beispiele näher erläutert.
Beispiel 1
100 kg Kollagen-haltiges Material wie rohe Häute, nicht gegerbte Gerbereirückstände, gekalkte Häute und Schneideabfälle
wurden in einen geeigneten Kessel, enthaltend 300 1 Wasser, 10 kg Calciumhydroxid und 5 kg Natriumhydroxid
und 5 kg Natriumchlorid gegeben. Die Kollagen-haltigen
Materialien wurden 5 Tage in der wäßrigen Lösung stehen gelassen. Nach 5 Tagen wurde das Wasser aus dem Kessel
abgelassen und das Kollagen-haltige Material, das von Haaren und Fett befreit war, wurde auf einen pH-Wert von
7 neutralisiert, durch Behandlung mit einer wäßrigen Lösung aus 30 1 Wasser, enthaltend 1,5 kg Ammoniumchlorid und
1,5 kg Salzsäure. Der pH-Wert über den Querschnitt des Kbllagens betrug ungefähr 7. Das neutralisierte Kollagen
wurde mit 300 1 fließendem Wasser gewaschen und in 600 1 destilliertes Wasser 12 Stunden gegeben. Durch das destillierte
Wasser wurden restliche Salze aus dem Kollagen extrahiert. Das destillierte Wasser wurde abgelassen und das Kollagen
8 Stunden in einen Autoklaven bei einem Druck von 2 bar
( 2 kg/cm ) gegeben. Durch die Behandlung unter Wärme und Druck wurden die Polypeptidbindungen hydrolysiert und das
Kollagen unter Bildung von Oligopeptiden mit einem Molekulargewicht zwischen 5000 und 20 000 hydrolisiert. Nach der Behandlung
unter Wärme und Druck wurde die Oligopeptidlösung auf ungefähr 4°C gekühlt und eine kleine Menge an Fett
schwamm auf der Oberfläche der Lösung und eine kleine Menge Verunreinigungen schied sich am Boden ab. Die Kollagen-Oligopeptide
wurden dann erwärmt und durch Filterpapier filtriert und mit 3 % Aktivkohle vemischtj um etwaige noch verbliebene
Verunreinigungen zu entfernen und die Oligopeptidlösung wurde durch Filterpapier, filtriert.
/8
130049/0565
Beispiel 2
100 1 Kollagenoligopeptidlösung, die entsprechend Beispiel 1 hergestellt worden war, mit einem Feststoffgehalt von ungefähr
15 % wurde zusammen mit 5 kg Glucose, 0,5 kg Natriumchlorid 0,2 kg Calciumphosphat, 0,1 kg Eisen-III-chlorid, 0,01 kg
CaIciumd!phosphat und 0,1 kg Ascorbinsäure in einen geeigneten
Kessel gegeben. Das Gemisch wurde 3 Stunden auf 1000C erhitzt
und anschließend durch Abdampfen des Wassers auf einen Feststoff gehalt von 20 bis 35 % eingeengt und in einer üblichen
Sprühtrocknungsvorrichtung bei einer Eingangstemperatur von 150°C und einer Austrittstemperatur von 800C sprühgetrocknet.
Das Produkt nach Beispiel 2 kann direkt an Tiere wie Milchferkel verfüttert werden oder es kann zur Tiernahrung in
einer Menge von 10 bis 50 Gew.-96 zugesetzt werden.
Das Beispiel 2 wurde wiederholt mit der Ausnahme, daß die zugesetzten Nahrungsmittel bzw. Nährstoffe 0,01 kg Ascorbinsäure,
0,1 kg Calciumphosphat, 0,1 kg Kaliumchlorid, 0,2 kg Calciumdiphosphat, 0,5 kg Natriumchlorid und zusätzlich 5 kg
Glucose und 50 1 Keratinhydrolysat mit einem Feststoffgehalt von 15 % waren.
Das Beispiel 2 wurde wiederholt, mit der Ausnahme, daß 1 bis 5 g Jod als Desinfektionsmittel zu der Oligopeptid-Spurensubstanz-Kombination
zugesetzt wurden. Das Jod wurde als 10-%ige Lösung in Äthylalkohol zugegeben.
Die Kombination von Kollagen-Oligopeptiden und Spurensubstanzen
erwies sich als geeignet zur Verfütterung an Schweine
» während der Absetzperiode und verringerte die Sterblichkeit
der Milchferkel und verbesserte darüber hinaus die Nahrungseigenschaften
der mit diesem Produkt zusammen verfütterten Nahrungsmittel·
130049/0565
6226
6226
Claims (6)
- PATENTANWÄLTE : " : : ; '* :»-"·β·»*« ««thoffDIPL.-CHEM. DR. E. FREIHERR VON PECHMANN PROFESSIONAL REPRESENTATIVES BEFORE THE EUROPEAN PATENT OFPICB DR.-ING. DIETER BEHRENSUANDATAIRES AGREES PRES L'OFPICB BUROPEEN DES BREVETS DIPL-INC.; DIPL.-VIRTSCH.-INC. RUPERT COB'1A-54 397 D-8000 MÜNCHEN 90SETON COMPANY Schweigerstrasse 2telefon: (089) 66 20 51 telegramm: protectpatent Telex: j24070PatentansprücheVon Kollagen abgeleitete Oligopeptide,
- 2. Verfahren zur Herstellung der Oligopeptide nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet , daß man Kollagen-haltiges Material zur Entfernung im wesentlichen des gesamten Haars und Fetts mit einer wäßrigen Lösung, enthaltend ein Erdalkali- und/oder Alkalihydroxid in Gegenwart eines Mittels, das ein übermäßiges Quellen des Kollagens verhindert, behandelt, Nicht-Kollagenmaterial durch Behandlung mit einer wäßrigen Lösung eines Lösungsmittels für das Nicht-Kollagenmaterial entfernt, das Kollagen neutralisiert, restliche Salze von dem Kollagen entfernt, das Kollagen unter Druck in Gegenwart von Wasser erhitzt und die im wesentlichen reinen Oligopeptide mit einem Molekulargewicht zwischen 5000 und 20 000 gewinnt.
- 3. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß man die Alkali- und/oder Erdalkalihydroxide in einer solchen Mengen verwendet, daß eine 1 bis 2,5 m Lösung entsteht.
- 4. Verfahren nach Anspruch 2 oder 3, dadurch gekennzeichnet, daß man als Mittel, das ein übermäßiges Quellen des Kollagens verhindert, ein Salz verwendet.130049/0565 /2• a-
- 5. Verfahren nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, daß man als Mittel, das ein übermäßiges Quellen des Kollagens verhindert, Natriumchlorid verwendet.
- 6. Verfahren nach Anspruch 2 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß man das Kollagen unter einem Druck von 1 bis 2,5 bar auf eine Temperatur von 120 bis 1500C erhitzt.7· Verwendung der Oligopeptide nach Anspruch 1 als trophisches Mittel.1 30ÜA9/0565
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US06/113,694 US4285986A (en) | 1980-01-21 | 1980-01-21 | Oligopeptides derived from collagen |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
DE3101646A1 true DE3101646A1 (de) | 1981-12-03 |
Family
ID=22350957
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
DE19813101646 Withdrawn DE3101646A1 (de) | 1980-01-21 | 1981-01-20 | Von kollagen abgeleitete oligopeptide und verfahren zu deren herstellung |
Country Status (10)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4285986A (de) |
JP (1) | JPS56104942A (de) |
AU (1) | AU537681B2 (de) |
CA (1) | CA1152497A (de) |
CH (1) | CH646981A5 (de) |
DE (1) | DE3101646A1 (de) |
ES (1) | ES498649A0 (de) |
FR (2) | FR2474036A1 (de) |
GB (2) | GB2067573B (de) |
NZ (1) | NZ196044A (de) |
Families Citing this family (16)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4363760A (en) * | 1981-08-27 | 1982-12-14 | Seton Company | Partially hydrolyzed elastin from limed hide trimmings |
US4432888A (en) * | 1981-09-30 | 1984-02-21 | Seton Company | Surface active agents based on polypeptides |
US4497862A (en) * | 1981-10-26 | 1985-02-05 | Seton Company | Moisture vapor permeable sheet materials |
US4590022A (en) * | 1981-10-26 | 1986-05-20 | Seton Company | Method of forming a moisture permeable polymeric sheet material |
US4415628A (en) * | 1981-10-26 | 1983-11-15 | Seton Company | Moisture vapor permeable sheet materials |
FR2516927B1 (fr) * | 1981-11-26 | 1986-05-23 | Merieux Fond | Procede de preparation industrielle de materiaux collageniques a partir de tissus placentaires humains, materiaux collageniques humains obtenus, leur application comme biomateriaux |
DE3237077A1 (de) * | 1982-10-07 | 1984-04-12 | Krüger GmbH & Co KG, 5060 Bergisch Gladbach | Instant-tees und verfahren zu ihrer herstellung |
US4732773A (en) * | 1982-07-17 | 1988-03-22 | Kruger Gmbh & Co. Kg | Instant beverage and instant tea |
US4494994A (en) * | 1983-03-28 | 1985-01-22 | Seton Company | Surface active agent compositions containing polypeptides and lignin sulfonic acid |
IT1181737B (it) * | 1985-11-26 | 1987-09-30 | Pierfrancesco Morganti | Supproto di collagene biologicamente attivo per uso cosmetico e farmaceutico e metodo per prepararlo |
DE3929740A1 (de) * | 1989-09-07 | 1991-03-14 | Hoechst Ag | Hochmolekulare eiweissfettsaeurekondensationsprodukte mit sehr guter haut- und schleimhautvertraeglichkeit |
DE4320816C1 (de) * | 1993-06-23 | 1994-08-25 | Saric Krunoslav | Tiernahrungsmittel mit trink- oder kaubarer Konsistenz |
AU6222896A (en) * | 1995-06-10 | 1997-01-09 | Pentapharm Ag | Collagen peptide fraction and its uses |
GB0526347D0 (en) * | 2005-12-23 | 2006-02-01 | Devro Plc | Defatting collagen |
US8435541B2 (en) | 2010-09-02 | 2013-05-07 | Bath & Body Works Brand Management, Inc. | Topical compositions for inhibiting matrix metalloproteases and providing antioxidative activities |
JP6411065B2 (ja) * | 2013-06-12 | 2018-10-24 | 株式会社ニッピ | ブロイラー用飼料およびブロイラーの肉質改良方法 |
Family Cites Families (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US1761362A (en) * | 1923-11-24 | 1930-06-03 | Pansky Adolphe | Process for the preparation of gelatin |
DE1183629B (de) * | 1962-12-21 | 1964-12-17 | Behringwerke Ag | Verfahren zur Stabilisierung biologisch aktiven Materials |
GB1227534A (de) * | 1967-08-31 | 1971-04-07 | ||
FR2314670A1 (fr) * | 1972-03-30 | 1977-01-14 | Pechenart Marc | Procede et installation pour le traitement de dechets de peaux et de cuirs pour la fabrication de proteines solubles destinees a l'alimentation humaine et animale |
US3743514A (en) * | 1972-09-14 | 1973-07-03 | Mayer & Co Inc O | Hydrolysate of collagen as a sausage ingredient |
FR2209821A1 (en) * | 1972-12-07 | 1974-07-05 | V Nauchno Issle | Gelatin prodn - of high quality in high yield from collagen contg materials with reduced treatment time |
GB1467432A (en) * | 1973-04-25 | 1977-03-16 | Mars Ltd | Semi-moist animal food |
US4100154A (en) * | 1977-04-22 | 1978-07-11 | A. L. Gebhardt Company | Process for recovery and separation of nutritious protein hydrolysate and chromium from chrome leather scrap |
-
1980
- 1980-01-21 US US06/113,694 patent/US4285986A/en not_active Expired - Lifetime
-
1981
- 1981-01-14 GB GB8101069A patent/GB2067573B/en not_active Expired
- 1981-01-16 NZ NZ196044A patent/NZ196044A/en unknown
- 1981-01-20 CA CA000368885A patent/CA1152497A/en not_active Expired
- 1981-01-20 FR FR8100966A patent/FR2474036A1/fr active Granted
- 1981-01-20 DE DE19813101646 patent/DE3101646A1/de not_active Withdrawn
- 1981-01-20 CH CH35881A patent/CH646981A5/de not_active IP Right Cessation
- 1981-01-20 ES ES498649A patent/ES498649A0/es active Granted
- 1981-01-21 JP JP654081A patent/JPS56104942A/ja active Pending
- 1981-01-22 AU AU66550/81A patent/AU537681B2/en not_active Ceased
- 1981-06-04 FR FR818111066A patent/FR2483187B1/fr not_active Expired
-
1983
- 1983-01-25 GB GB08302016A patent/GB2112001B/en not_active Expired
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
GB8302016D0 (en) | 1983-02-23 |
FR2483187B1 (fr) | 1985-07-26 |
FR2483187A1 (fr) | 1981-12-04 |
ES8201174A1 (es) | 1981-12-01 |
ES498649A0 (es) | 1981-12-01 |
AU6655081A (en) | 1981-10-01 |
GB2112001B (en) | 1983-11-30 |
GB2067573B (en) | 1983-07-27 |
CA1152497A (en) | 1983-08-23 |
FR2474036B1 (de) | 1984-02-03 |
GB2067573A (en) | 1981-07-30 |
JPS56104942A (en) | 1981-08-21 |
NZ196044A (en) | 1984-03-30 |
FR2474036A1 (fr) | 1981-07-24 |
CH646981A5 (de) | 1984-12-28 |
AU537681B2 (en) | 1984-07-05 |
US4285986A (en) | 1981-08-25 |
GB2112001A (en) | 1983-07-13 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
DE3101646A1 (de) | Von kollagen abgeleitete oligopeptide und verfahren zu deren herstellung | |
DE2943520C2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Kollagenschwamm für medizinische oder kosmetische Zwecke | |
DE3043551A1 (de) | Verfahren zur herstellung von loeslichen kollagenfasern | |
US3073702A (en) | Water dispersible collagen | |
DE2813075C2 (de) | ||
DE69937269T2 (de) | Bioaktive Peptide, ihre Verwendung und Verfahren zu ihre Herstellung | |
CH635109A5 (de) | Verfahren zur herstellung von wasserloeslichen elastin-hydrolysaten. | |
DE60131382T2 (de) | Verfahren zur Wiedergewinnung von nativem Collagen | |
DE2521814A1 (de) | Verfahren zum hydrolysieren von proteinen | |
EP0309523B1 (de) | Gesamteiweiss-abbauprodukt | |
DE3231983A1 (de) | Verfahren zur herstellung von loeslichem, partiell hydrolysiertem elastin und loesliches partiell hydrolysiertes elastin | |
DE2500200B2 (de) | ||
DE1806008C3 (de) | Verfahren zur Herstellung von Breien, Dispersionen und Gallerten mit Proteinen tierischen Ursprungs | |
DE2831338C2 (de) | Verfahren zur Herstellung eines weitgehend hämfreien, partiell hydrolysierten Blut-Eiweißprodukts und Blut-Eiweißprodukt | |
DE835115C (de) | Verfahren zur Herstellung von insbesondere fuer Ernaehrungszwecke geeigneten, eiweisshaltigen Massen | |
AT360824B (de) | Verfahren zur herstellung von futtermitteln, insbesondere futtermittelkonzentraten aus geruestproteinen | |
DE2136769C3 (de) | Verfahren zum Aufarbeiten von geäscherten Gerbereiabfallen, wie Maschinenleimleder | |
DE2905210A1 (de) | Verfahren zur herstellung von futtermitteln, vorzugsweise futtermittelkonzentraten | |
DE1470904A1 (de) | Verfahren zur Steigerung der Loeslichkeit von an sich unloeslichen Kollagenfasern | |
DD142145A5 (de) | Verfahren zur herstellung von futtermitteln,vorzugsweise futtermittelkonzentraten | |
DE952680C (de) | Herstellung von Fischmehl | |
DE1492853C3 (de) | ||
DE120112C (de) | Verfahren zur Reinigung von Eiweissstoffen | |
DE2314128C3 (de) | Verfahren zur Herstellung von Gelatine | |
DE2750149A1 (de) | Verfahren zur herstellung von wasserloeslichem, keratinartigem protein |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
8139 | Disposal/non-payment of the annual fee |