DE69937269T2 - Bioaktive Peptide, ihre Verwendung und Verfahren zu ihre Herstellung - Google Patents

Bioaktive Peptide, ihre Verwendung und Verfahren zu ihre Herstellung Download PDF

Info

Publication number
DE69937269T2
DE69937269T2 DE69937269T DE69937269T DE69937269T2 DE 69937269 T2 DE69937269 T2 DE 69937269T2 DE 69937269 T DE69937269 T DE 69937269T DE 69937269 T DE69937269 T DE 69937269T DE 69937269 T2 DE69937269 T2 DE 69937269T2
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
acid
fish
pepsin
composition
feed
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired - Fee Related
Application number
DE69937269T
Other languages
English (en)
Other versions
DE69937269D1 (de
Inventor
Jan Raa
Gunnar Rorstad
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
SEAGARDEN AS, HAUGESUND, NO
Original Assignee
Seagarden AS
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Seagarden AS filed Critical Seagarden AS
Publication of DE69937269D1 publication Critical patent/DE69937269D1/de
Application granted granted Critical
Publication of DE69937269T2 publication Critical patent/DE69937269T2/de
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Fee Related legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23KFODDER
    • A23K50/00Feeding-stuffs specially adapted for particular animals
    • A23K50/80Feeding-stuffs specially adapted for particular animals for aquatic animals, e.g. fish, crustaceans or molluscs
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23KFODDER
    • A23K10/00Animal feeding-stuffs
    • A23K10/10Animal feeding-stuffs obtained by microbiological or biochemical processes
    • A23K10/14Pretreatment of feeding-stuffs with enzymes
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23KFODDER
    • A23K20/00Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10Organic substances
    • A23K20/142Amino acids; Derivatives thereof
    • A23K20/147Polymeric derivatives, e.g. peptides or proteins
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/855Proteins from animals other than mammals or birds
    • Y10S530/857Fish; fish eggs; shell fish; crustacea

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Animal Husbandry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Insects & Arthropods (AREA)
  • Birds (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Physiology (AREA)
  • Marine Sciences & Fisheries (AREA)
  • Fodder In General (AREA)
  • Feed For Specific Animals (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

  • Gebiet der Erfindung
  • Diese Erfindung bezieht sich auf neue bioaktive Peptidzusammensetzungen, die das Wachstum von Tieren verstärken, ein Verfahren zur Herstellung derselben und die Verwendung solcher Zusammensetzungen zur Verstärkung des Wachstums von warmblütigen Tieren und Fischen.
  • Hintergrund der Erfindung
  • Es ist wohlbekannt, dass Schweine- und Rinderplasmaprotein in Futterzubereitungen für warmblütige Tiere verwendet werden kann, um die Gesundheit, das Wachstum und die allgemeine Leistungsfähigkeit zu verbessern. Das Bedürfnis nach einem Ersatz für ein solches Plasmaprotein ist jedoch von großer Wichtigkeit. Die Kosten von Plasmaprotein steigen weiterhin, während die Nachfrage im In- und Ausland zunimmt. Außerdem ist die unzureichende Versorgung mit Plasmaprotein ein häufiges Problem. Aufgrund von Bedenken wegen der Kontamination von Wirtstieren durch die Fütterung mit Plasmaprotein entsteht auch ein weiteres Bedürfnis nach einem Nichtplasmaprodukt, das in denjenigen Zubereitungen verwendet werden kann, bei denen Plasmaprotein entweder nicht verfügbar oder dessen Verwendung verboten ist.
  • Außerdem ist wohlbekannt, dass Proteinhydrolysate, die durch die Reaktion von ausgewählten Proteinmaterialien mit wenigstens einem proteolytischen Enzym hergestellt werden, ebenfalls in Futterzubereitungen verwendet werden können. Solche Verbindungen liegen im Allgemeinen in solchen Mengen vor, dass ihr Gehalt in der Futterzubereitung maximiert wird, ohne eine negative Wirkung auf den Wirt zu haben. Solche Hydrolysate bildeten einen Ersatz für Fischmehl als Proteinquelle und lieferten somit zwar Nährwerte, aber keinen weiteren Nutzen für das Wachstum des Wirtes.
  • Tarky et al. (J. of Food Science, Vol. 38 (1973), S. 917-918) lehrt die Hydrolyse von Fischabfällen mit Hilfe von Pepsin.
  • Zur Zeit erlebt man also ein Bedürfnis nach einem geeigneten Ersatz für Plasma als Bestandteil von Futterzubereitungen sowie das Bedürfnis, eine Wachstumsverstärkung bei Wirtstieren zu erreichen.
  • Kurzbeschreibung der Erfindung
  • Das oben genannte Bedürfnis wird durch die vorliegende Erfindung befriedigt, indem sie eine bioaktive Peptidzusammensetzung bereitstellt, die nicht nur eine Alternative zu Plasmaprodukten bietet, sondern auch dazu dient, das Wachstum sowohl von Tieren als auch von Fischen zu verstärken.
  • Gemäß der vorliegenden Erfindung wird eine bioaktive Peptidzusammensetzung durch die enzymatische Hydrolyse eines Proteins hergestellt, wobei man ein proteolytisches Enzym verwendet, das von Dorsch und insbesondere den Mägen von Kabeljau abgeleitet ist.
  • Die vorliegende Erfindung beruht auf dem Ergebnis, dass das durch enzymatische Hydrolyse einer Proteinquelle mit dem Pepsinenzym, das vom Magen von Kabeljau abgeleitet ist, erhaltene Peptidprodukt als Ersatz für Plasmaprotein zum Erreichen einer Wachstumsverstärkung bei warmblütigen Tieren verwendet werden kann.
  • In einem ersten Aspekt der vorliegenden Erfindung wird ein Verfahren zur Herstellung von bioaktiven Peptidzusammensetzungen, die das Wachstum von Tieren und Fischen steigern, angegeben, das gekennzeichnet ist durch folgende Schritte:
    • a. Behandeln einer Fischproteinquelle mit einer Säure,
    • b. Kontaktieren der sich ergebenden mit Säure behandelten Proteinquelle mit Pepsinenzym, das von Fisch abgeleitet ist,
    • c. Entfernen von Lipiden aus der mit Pepsin behandelten angesäuerten Proteinquelle,
    • d. Entfernen von Feststoffen aus der mit Pepsin behandelten Quelle,
    • e. Gewinnen der sich ergebenden bioaktiven Peptidzusammensetzungen.
  • Außerdem beruht die vorliegende Erfindung auch auf dem weiteren Ergebnis, dass solche Peptidprodukte in geringen Mengen verwendet werden können, um das Wachstum von Fischen zu verstärken.
  • Dementsprechend wird in einem Aspekt der vorliegenden Erfindung eine Futterzusammensetzung für Tiere bereitgestellt, die deren Wachstum steigert, wobei die Zusammensetzung eine bioaktive Peptidzusammensetzung enthält, die im Wesentlichen aus einer Mischung von Peptiden, die eine aromatische Aminosäure in der N-terminalen Position haben, besteht, welche hergestellt ist durch enzymatische Hydrolyse einer Fischproteinquelle bei einem pH-Wert im Bereich von 2 bis 6 mit Pepsin, das von Fisch abgeleitet ist, als hydrolytisches Enzym.
  • In einem weiteren Aspekt dieser Erfindung wird die Verwendung von Peptidzusammensetzungen, die durch das obige Verfahren erhältlich sind, zur Erhöhung des Gewichts von warmblütigen Tieren und Fischen angegeben.
  • Weitere Aspekte, Ziele und die mehreren Vorteile dieser Erfindung gehen aus der obigen Offenbarung und den beigefügten Ansprüchen hervor.
  • Der hier verwendete Ausdruck "bioaktive Peptidzusammensetzungen" soll eine Zusammensetzung definieren, die im Wesentlichen aus einem Gemisch von Peptiden mit aromatischer Aminosäuren in der N-terminalen Position besteht und durch Hydrolyse einer Proteinquelle bei einem pH-Wert von 2 bis 6 mit Pepsinen aus Fischen als hydrolytisches Enzym hergestellt ist.
  • Das bioaktive Peptidprodukt dieser Erfindung wird durch ein Verfahren hergestellt, das die folgenden Schritte umfasst:
    • (a) Hydrolysieren eines ausgewählten Proteinmaterials, das in einem wässrigen Medium dispergiert ist, zusammen mit Kabeljaupepsin bei einer kontrollierten Temperatur und bei saurem pH-Wert;
    • (b) Entfernen von Lipiden und Feststoffen aus der mit Pepsin behandelten angesäuerten Proteinquelle; und danach
    • (c) Gewinnen des sich ergebenden bioaktiven Peptids.
  • Bei dem Verfahren wird Proteinmaterial aus Fisch eingesetzt.
  • Das Verfahren dieser Erfindung ist besonders gut für die Durchführung einer Proteinhydrolyse in einem sauren Medium mit kontrolliertem pH-Wert geeignet, um eine bioaktive Peptidzusammensetzung herzustellen, die für die Verwendung zur Verstärkung des Wachstums von Wirtstieren geeignet ist. Das Proteinmaterial wird durch Mahlen, Zerkleinern oder andere Mittel, um eine für die Aufschlämmung mit Säure geeignete Teilchengröße zu erhalten, für die Behandlung vorbereitet. Die wässrige Aufschlämmung wird unter Rühren bei einer solchen Kombination von Temperatur und Zeit erhitzt, dass die anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit der Hydrolyse maximiert wird.
  • Das bei dem Verfahren dieser Erfindung eingesetzte Enzym ist das proteolytische Pepsinenzym, das aus dem Magen von Kabeljau stammt. In einer zur Zeit bevorzugten Ausführungsform dieser Erfindung wird das Enzym durch ein Verfahren erhalten, das Folgendes umfasst: das Homogenisieren des Kabeljaumagens in Gegenwart von genügend Ameisensäure, um den pH-Wert auf 4 zu senken, und dann das Erhitzen während einer bestimmten Zeit, wodurch das Homogenisat aufgrund des Verdaus der Gewebe durch die im Magen vorhandenen Enzyme zu einer flüssigen Aufschlämmung wird, und danach die Gewinnung aus der wässrigen Phase nach Entfernung von Schlamm und Ölen nach dem Konzentrieren und Trocknen des gewünschten Pepsinenzyms.
  • Bei der Durchführung des Verfahrens kann auch das Homogenisat des Kabeljaumagens als Enzymquelle eingesetzt werden. Nach dem Homogenisieren des Kabeljaumagens in Gegenwart von Säure und dem Verdau von dessen Geweben durch die darin vorhandenen Enzyme kann die resultierende flüssige Aufschlämmung, die enzymreich ist, also direkt in dem Verfahren der vorliegenden Erfindung als Enzymquelle für die Herstellung von bioaktiven Peptiden eingesetzt werden.
  • Bei der Herstellung der bioaktiven Peptidzusammensetzung der Erfindung wird eine geeignete Proteinquelle bei einem pH-Wert im Bereich von etwa 2 bis 6, vorzugsweise bei einem pH-Wert von 4, solange mit dem aus den Kabeljaumägen stammenden Pepsinenzym behandelt, bis eine Hydrolyse der Proteinquelle bewirkt ist, so dass ein Gemisch von Peptiden, die aromatische Aminosäuren in N-terminalen Positionen aufweisen, entsteht, das nach dem Erhitzen und anschließenden Entfernen von Ölen und Schlamm eine flüssige Zusammensetzung liefert, die im Wesentlichen aus bioaktiven Peptiden und deaktiviertem Kabeljaupepsin besteht.
  • Der Hydrolyseschritt wird in einem kontinuierlichen Rührtankreaktor durchgeführt, wobei ein Verhältnis von Enzym zu Proteinsubstrat eingesetzt wird, das so gewählt ist, dass man das gewünschte Umsetzungsniveau innerhalb einer Zeit von 24 bis 100 Stunden erhält.
  • Im Allgemeinen wird das Enzym in Mengen im Bereich von 0,5 bis 5 g pro 1000 kg Protein hinzugefügt.
  • Die Säure wird in dem Hydrolyseverfahren in einer solchen Menge eingesetzt, dass man normalerweise 3 Vol.-% erhält.
  • Nach der Entfernung von Ölen und nicht aufgelösten Feststoffen aus der Dispersion des partiell hydrolysierten wässrigen Proteinmaterials kann die gewonnene Proteinhydrolysatfraktion konzentriert, zum Beispiel durch Umkehrosmose oder thermisches Eindampfen, und getrocknet, zum Beispiel durch Gefriertrocknen oder Sprühtrocknen, und für die anschließende Verpackung und Verteilung zum Produktlager gesendet werden.
  • Pepsinenzym, das für die Verwendung in einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung geeignet ist, wird durch Hydrolyse von Fischmägen des Kabeljaus bei einem pH-Wert im Bereich von 2 bis 6 erhalten. Nach der Hydrolyse wird das resultierende Hydrolysat einer Entfernung von Lipid und Feststoffen unterzogen, und danach erfolgt eine Ultrafiltration des resultierenden flüssigen Peptid-Pepsin-Gemischs, um eine Gewinnung des Pepsinenzyms aus diesem zu bewirken.
  • Das Kabeljaupepsin, das im Verfahren dieser Erfindung verwendet wird, ist ein proteolytisches Enzym, das durch Autolyse aus dem Magen von Kabeljau (Gadus morhua) hergestellt wird. Das Enzym hat eine spezifische Aktivität von 100-200 Anson-Einheiten, die als μmol TCA-lösliches Tyrosin, das aus Hämoglobin pro Stunde bei pH 3 und 25°C freigesetzt wird, ausgedrückt werden.
  • Es hat sich gezeigt, dass die durch das Verfahren dieser Erfindung hergestellten Zusammensetzungen signifikant ausgeprägte Eigenschaften besitzen. Solche Zusammensetzungen sind bioaktive Peptide, die das Wachstum verstärken können, wenn sie in Futterzusammensetzungen für Wirtstiere mitverwendet werden.
  • Dementsprechend sind die bioaktiven Peptide dieser Erfindung am besten geeignet, um ein Verfahren zur Verstärkung des Wachstums eines Tiers durchzuführen, indem man das Tier mit einer die Wachstumsverstärkung des Wirtstiers bewirkenden Menge eines solchen bioaktiven Peptids füttert. Im Allgemeinen wird eine solche Wachstumsverstärkung erreicht, wenn das bioaktive Peptid in einer Menge im Bereich von 0,1 bis 5 g/kg Körpergewicht pro Tag in das Wirtstier eingeführt wird.
  • Futterzubereitungen unter Verwendung der aktiven Peptidzusammensetzungen dieser Erfindung werden herkömmlichen Futterbestandteilen für das betreffende Wirtstier in einer Menge des bioaktiven Peptids zugegeben, die ausreicht, um eine wachstumsverstärkende Aktivität zu erreichen.
  • Im Allgemeinen liegen solche Mengen im Bereich von etwa 0,1 bis etwa 5 Gew.-% des gesamten Futters, vorzugsweise etwa 1 bis 2%.
  • Die Enzymhydrolyse der Proteinquelle wird normalerweise bei einer Temperatur im Bereich von etwa 10°C bis etwa 45°C und bei einem pH-Wert im Bereich von etwa 2 bis etwa 6 durchgeführt. Ein geeigneter pH-Wert wird durch die Verwendung entweder einer Mineral- oder einer organischen Säure oder von Salzen davon erreicht, die vor der Zugabe des Pepsins zugegeben werden. Die eingesetzte Menge der Säure ist so groß, dass der gewünschte pH-Wert erreicht wird.
  • In einer zur Zeit bevorzugten Ausführungsform der Erfindung wird eine niedere Carbonsäure, nämlich Ameisensäure, eingesetzt.
  • Zu den Proteinquellen-Ausgangsstoffen, die für das Verfahren der vorliegenden Erfindung geeignet sind, gehören:
    Fischabfälle einschließlich ganzem Beifangfisch, nach dem Filetieren zurückbleibender Fischreste, Fischpresswasser, Fischinnereien und aller anderen Materialien, die Nebenprodukte der Fischindustrie und -verarbeitung sind.
  • Die folgenden Beispiele veranschaulichen das Verfahren und die Produkte der Erfindung näher.
  • Beispiel I
  • Enzymherstellung
  • Fischmägen von Kabeljau, die aus Verarbeitungsfabriken erhalten wurden, werden in Gegenwart von genügend Ameisensäure, um den pH-Wert des Homogenisats auf 4 zu senken, homogenisiert. Dann wird das Homogenisat auf 27°C erhitzt und 48 Stunden lang auf dieser Temperatur gehalten. Während dieser Zeit wird das Homogenisat aufgrund des Verdaus der Gewebe durch die in den Mägen vorhandenen Enzyme zu einer flüssigen Aufschlämmung. Dann wird die flüssige Aufschlämmung in einem Tank gelagert, wobei sich allmählich ein Schlamm auf dem Boden absetzt und Öl zur Oberfläche schwimmt. Die wässrige Phase zwischen dem Schlamm und der Ölschicht wird dann durch Ultrafiltration (Schwellenwert MW 10 000) konzentriert und bei einer Temperatur unterhalb der Inaktivierungstemperatur für das Pepsinenzym (65°C) sprühgetrocknet. Das resultierende getrocknete gelbe Pulver enthält 100 bis 200 Anson-Einheiten an Protease-Aktivität, die durch Standardtests für die Pepsinaktivität gemessen wurde, zum Beispiel als μmol Tyrosin, das aus Hämoglobin pro Stunde bei pH 3 und 25°C freigesetzt wird.
  • Beispiel II
  • Herstellung von flüssigen bioaktiven Peptiden
  • 1000 kg Nebenprodukt aus der Fischverarbeitung, zum Beispiel Restfleisch auf Rückengräten, Häute, Därme, Köpfe, wurden in einem industriellen Fleischwolf homogenisiert, und 30 Liter 85%ige Ameisensäure wurden hinzugefügt, als das Homogenisat in einen Lagertank mit Rührgeräten gepumpt wurde.
  • Zu dem resultierenden angesäuerten Homogenisat wurde 1 kg Kabeljaumagenenzyme gegeben, die gemäß der Vorschrift von Beispiel I erhalten wurden. Dann wurde das resultierende Gemisch etwa 5 Tage lang auf 30°C gehalten, um einen enzymatischen Abbau der angesäuerten Nebenprodukte zu erreichen.
  • Danach wurde das resultierende Verdauungsprodukt auf eine Temperatur von 80°C erhitzt, um das hinzugefügte Enzym zu inaktivieren und Öl, das in den Rohstoffen vorhanden war, zur Entfernung an die Oberfläche schwimmen zu lassen. Nach der Entfernung des Öls durch Zentrifugation mit einer industriellen Zentrifuge und Entfernung von nicht aufgelösten Knochen durch Sieben wurden 850-950 Liter einer wässrigen Aufschlämmung erhalten, die dann durch Eindampfen auf 40% Trockengewicht und ein Endvolumen von 250-350 Liter konzentriert wurde.
  • Das resultierende konzentrierte Produkt, das 20 Gew.-% unverdautes Protein und 70 Gew.-% Peptid sowie 10% Mineralien enthält, wird als flüssiges Rohpeptidprodukt oder "LCP" bezeichnet.
  • Beispiel III
  • Herstellung von getrocknetem bioaktiven Peptid
  • 100 Liter des flüssigen Rohpeptidprodukts von Beispiel II wurde durch Sprühtrocknen in einem NIRO-Sprühtrockner bei einer Temperatur der ausströmenden Luft von 80°C getrocknet, wobei man 40 kg getrocknetes Rohpeptidprodukt "DCP" erhielt, das unverdautes Protein, Peptide und Aminosäuren enthielt.
  • Beispiel IV
  • Herstellung von raffinierten Peptiden "RBP"
  • 400 Liter der gemäß der Beschreibung in Beispiel II hergestellten LCP wurden einer herkömmlichen Teilchenfiltration mit Hilfe einer Sackfiltereinheit unterzogen, wobei man etwa 250 Liter einer Lösung erhielt, die frei von Teilchen mit einer Größe von über 40 μm war. Danach wurde das resultierende Filtrat einer Ultrafiltration in einer industriellen Filtrationseinheit mit Hohlfilterkartusche (Amicon) mit einem Schwellenwert von MW 10 000 unterzogen, wobei man 200 Liter eines Permeats erhielt, das Peptide mit einem MW von unter 10 000 enthielt. Das resultierende raffinierte bioaktive Peptid "RBP" kann in flüssiger Form verwendet werden. Es wurden jedoch 200 Liter RBP durch Sprühtrocknen in einem NIRO-Trockner bei 85°C (ausströmende Luft) getrocknet, wobei man 80 kg RBP in trockener Form erhielt.
  • Beispiel V
  • Herstellung von Futterzusammensetzungen
  • Unter Verwendung von getrocknetem raffinierten Peptidprodukt, wie es in Beispiel IV hergestellt wurde, wurden eine Reihe von Testfutterzusammensetzungen hergestellt, wobei man eine Standardnahrungszubereitung verwendete, die den in der folgenden Tabelle angegebenen Peptidgehalt aufwies. Für eine Bewertung der Leistungsfähigkeit wurde eine weitere Reihe von Futterzusammensetzungen in derselben Weise mit Schweineplasmaprotein hergestellt.
    Zusammensetzung Nr. 1 2 3 4 5 6 7
    Fütterungszeit 0-13 Tage
    Plasmaprotein % 0 4 3 2 1 0 0
    raffiniertes Peptid % 0 0 1 2 3 4 2
    Fütterungszeit 13-33 Tage
    Plasmaprotein % 0 0 0 0 0 0 0
    raffiniertes Peptid % 0 0 0 0 0 2 1
  • Beispiel VI
  • Wirkung von RBP und Schweineplasmaprotein
  • Um die Wirkung von Peptid (RBP) und Schweineplasma auf die Wachstumsleistung von Aufzuchtferkeln zu bestimmen, wurde eine Reihe von Behandlungen unter Verwendung der Zubereitungen von Beispiel V mit 7 Buchten von 22 einzelnen Aufzuchtferkeln durchgeführt.
  • Die Ergebnisse der Fütterungsbehandlungen sind in der folgenden Tabelle gezeigt:
    Behandlungszusammensetzung 1 2 3 4 5 6 7
    Gewicht (kg)
    Anfang 5,91 5,90 5,91 5,91 5,91 5,91 5,91
    Tag 13 7,58 8,18 8,53 8,29 9,17 8,94 8,23
    Tag 33 16,24 16,24 17,04 16,85 17,94 16,49 17,8
    Gewichtszunahme (kg)
    0-13 Tage 1,67 2,28 2,62 2,37 3,26 3,03 2,32
    0-33 Tage 10,33 10,34 11,13 10,94 12,03 10,58 11,89
    Gewichtszunahme (%)
    0-13 Tage 23 38 44 40 55 51 39
    0-33 Tage 175 175 188 185 204 179 201
    verzehrtes Protein/Gewichtszunahme 0,32 0,27 0,27 0,29 0,26 0,26 0,27
  • Die obigen Ergebnisse zeigen, dass die Verwendung des bioaktiven Peptids der vorliegenden Erfindung eine ausgeprägte Wirkung auf das Wachstum von jungen Schweinen hat und dass dieses Produkt Plasmaproteine in Starterfutter ersetzen kann. In einer Menge von 2% im Starterfutter verursacht das bioaktive Peptid (RBP) während der ersten 13 Tage nach der Entwöhnung dieselbe Wachstumsverstärkung wie 4% Schweineplasmaprotein.
  • Im Unterschied zu Plasmaprotein führt das bioaktive Peptid der vorliegenden Erfindung in der gesamten Wachstumszeit ab der Entwöhnung der Schweine und in den folgenden 33 Tagen zu einem verstärkten Wachstum.
  • Beispiel VII
  • Herstellung von Fischfutterzusammensetzungen
  • Eine Zusammensetzung zur Verwendung als Futter für Lachse wurde hergestellt, indem man die folgenden Bestandteile miteinander mischte:
    Bestandteil % Trockengewicht
    Fischmehl (bei niederer Temperatur getrocknet) 44
    Fischmehl (normale Qualität) 19
    Fischöl 20
    Weizenmehl 14
    Kartoffelstärke 2
    Vitamin C 0,1
    Vormischung (Mineralien und Vitamine) 1,0
    Carophyll Pink (Astaxanthin) 0,1
    Chemische Zusammensetzung
    Trockensubstanz 96%
    Protein 52%
    Lipid 21%
    Mineralien 10%
  • Zum Beweis der Wirksamkeit von bioaktivem Peptid im Lachsfutter wurde eine Zusammensetzung hergestellt, bei der 5% des Fischmehls durch 5% getrocknetes bioaktives Rohpeptid (DCP) ersetzt waren.
  • Beispiel VIII
  • Wirkung von DCP auf das Lachswachstum
  • Lachse (Salmo salar) mit einem mittleren Einzelgewicht von 600 Gramm wurden in zwei Netzkäfige im Meer mit 100 Fischen in jedem Käfig aufgetrennt. Eine Gruppe wurde mit dem Standardlachsfutter von Beispiel VII und die andere Gruppe mit demselben Futter, das 5% DCP enthielt, gefüttert.
  • Nach 6 Monaten Fütterung hatten die Lachse, die mit dem Standardlachsfutter gefüttert wurden, ein mittleres Gewicht von 2,280 kg, während die Lachse, die mit der Nahrung mit 5% DCP gefüttert wurden, ein mittleres Gewicht von 2,630 kg hatten. Das Wachstum in der Referenzgruppe während dieser Fütterungszeit ging mit anderen Worten von einem mittleren Einzelgewicht von 600 Gramm auf 2280 g, betrug also 1680 g, während die Gruppe mit dem DCP-haltigen Futter von 600 g auf 2630 g oder um 2030 g wuchs.
  • Ein Vergleich des Wachstums der beiden Gruppen weist darauf hin, dass bei Verwendung des Produkts der vorliegenden Erfindung ein 12%iges Wachstum gegenüber denjenigen Fischen erreicht wurde, die das bioaktive Peptid (DCP) nicht erhielten.

Claims (13)

  1. Verfahren zur Herstellung von bioaktiven Peptidzusammensetzungen, die das Wachstum von Tieren und Fischen steigern, das gekennzeichnet ist durch folgende Schritte: a. Behandeln einer Fischproteinquelle mit einer Säure, b. Kontaktieren der sich ergebenden mit Säure behandelten Proteinquelle mit Pepsinenzym, das von Fisch abgeleitet ist, c. Entfernen von Lipiden aus der mit Pepsin behandelten angesäuerten Proteinquelle, d. Entfernen von Feststoffen aus der mit Pepsin behandelten Quelle, e. Gewinnen der sich ergebenden bioaktiven Peptidzusammensetzungen.
  2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die Säure eine Mineralsäure ist, die aus der Gruppe ausgewählt ist, die aus Salzsäure, Phosphorsäure und Schwefelsäure oder Salzen davon besteht.
  3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die Säure eine organische Säure ist, die aus der Gruppe ausgewählt ist, die aus Ameisensäure, Essigsäure, Propansäure und Zitronensäure und Salzen davon besteht.
  4. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass das Pepsinenzym aus dem Magen von Kabeljau abgeleitet ist.
  5. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass der Schritt des Kontaktierens mit Pepsinenzym unter Bedingungen durchgeführt wird, die geeignet sind, die Bildung von bioaktiven Peptiden zu bewirken, die aromatische Aminosäuren in N-terminaler Position haben.
  6. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass der Schritt (a) bei einem pH-Wert im Bereich von 2 bis 6 durchgeführt wird, bei einer Temperatur in dem Bereich von 10° bis 60° für einen Zeitraum, der ausreichend ist, um eine Peptidbildung zu bewirken.
  7. Bioaktive Peptidzusammensetzung mit einer Gewicht steigernden Wirkung, die durch das Verfahren erhalten wird, das durch einen oder mehrere der Ansprüche 1 bis 6 definiert ist.
  8. Zusammensetzung nach Anspruch 7 aber nur soweit, wie diese durch das Verfahren zu erhalten ist, das durch einen oder mehrere der Ansprüche 1 bis 5 definiert ist, dadurch gekennzeichnet, dass diese im wesentlichen aus einer Mischung von Peptiden mit einer aromatischen Aminosäure in der N-terminalen Position besteht, die aus der Gruppe ausgewählt ist, die Tyrosin und Phenylalanin umfasst, wobei die Peptide aus weniger als etwa 100 Aminosäureeinheiten bestehen und ein Molekulargewicht unterhalb 10.000 haben und durch eine enzymatische Hydrolyse der Proteinquelle mit Pepsin hergestellt werden, das von Fisch abgeleitet ist, bei einem pH-Wert im Bereich von 1 bis 6.
  9. Futterzusammensetzung für Tiere, die deren Wachstum steigert, wobei die Zusammensetzung eine bioaktive Peptidzusammensetzung enthält, die im Wesentlichen aus einer Mischung von Peptiden besteht, die eine aromatische Aminosäure in der N-terminalen Position haben, hergestellt durch eine enzymatische Hydrolyse einer Fischproteinquelle bei einem pH-Wert im Bereich von 2 bis 6 mit Pepsin, das von Fisch abgeleitet ist, als hydrolytisches Enzym.
  10. Futterzusammensetzung nach Anspruch 9, dadurch gekennzeichnet, dass die bioaktive Peptidzusammensetzung in einer Menge im Bereich von 0,1 bis 5 Gew.-% vorliegt.
  11. Verwendung der Peptidzusammensetzung nach Anspruch 7, um das Gewicht von Fischen und warmblütigen Tieren zu erhöhen.
  12. Verwendung der Peptidzusammensetzung nach Anspruch 7 für die Herstellung einer Futterzusammensetzung oder eines Futterergänzungsmittels.
  13. Verwendung der Peptidzusammensetzung nach Anspruch 7 in einer Futterzusammensetzung, bei der die bioaktive Peptidzusammensetzung in einer Menge im Bereich von 0,1 bis 5 Gew.-% des Futters vorliegt.
DE69937269T 1998-04-16 1999-04-13 Bioaktive Peptide, ihre Verwendung und Verfahren zu ihre Herstellung Expired - Fee Related DE69937269T2 (de)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US09/061,575 US6376650B1 (en) 1998-04-16 1998-04-16 Bioactive peptides, uses thereof and process for the production of same
US61575 1998-04-16

Publications (2)

Publication Number Publication Date
DE69937269D1 DE69937269D1 (de) 2007-11-22
DE69937269T2 true DE69937269T2 (de) 2008-05-21

Family

ID=22036676

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE69937269T Expired - Fee Related DE69937269T2 (de) 1998-04-16 1999-04-13 Bioaktive Peptide, ihre Verwendung und Verfahren zu ihre Herstellung

Country Status (12)

Country Link
US (4) US6376650B1 (de)
EP (1) EP0951837B1 (de)
JP (1) JP2000001499A (de)
AT (1) ATE375090T1 (de)
CA (1) CA2269396A1 (de)
DE (1) DE69937269T2 (de)
DK (1) DK0951837T3 (de)
ES (1) ES2296368T3 (de)
IS (1) IS2518B (de)
NO (1) NO320499B1 (de)
PE (1) PE20000431A1 (de)
PT (1) PT951837E (de)

Families Citing this family (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6376650B1 (en) * 1998-04-16 2002-04-23 Biotec Asa Bioactive peptides, uses thereof and process for the production of same
JP2003511093A (ja) * 1999-10-20 2003-03-25 ノルデュール・イーエイチエフ 海洋プロテアーゼを用いて製造されるタンパク質加水分解物
US6685975B2 (en) 2000-05-19 2004-02-03 Biozyme Systems Inc. Process for recovering bone and oil from animal byproducts
CN1326604C (zh) * 2001-08-03 2007-07-18 马里普罗联合股份有限公司 囊封及相关技术的改进
US20040038391A1 (en) * 2002-02-06 2004-02-26 Pyntikov Alexander V. Amino acids factory
US20040203134A1 (en) * 2002-02-06 2004-10-14 Pyntikov Alexander V. Complex technologies using enzymatic protein hydrolysate
US6960451B2 (en) * 2002-02-06 2005-11-01 Green Earth Industries Proteolytic fermenter
US7383788B2 (en) * 2002-03-11 2008-06-10 Dsm Ip Assets B.V. Enhanced feeding and growth rates of aquatic animals fed an astaxanthin product derived from marigold extract
WO2004021797A1 (en) 2002-07-29 2004-03-18 Aminotech As Method for production of peptides/amino acids produced by said method and use of the same
KR20050083627A (ko) * 2002-08-13 2005-08-26 아비오스 테크놀러지스 인코포레이티드 선택적 혈장 교환 치료
NO320964B1 (no) * 2004-05-26 2006-02-20 Norcape Biotechnology As Hydrolysert marint proteinprodukt og et fôrprodukt omfattende dette, fremgangsmate for fremstilling og anvendelse
GB2421890A (en) * 2004-12-09 2006-07-12 Biocatalysts Ltd Method for producing a palatability enhancer for a foodstuff
TW200745337A (en) * 2006-02-24 2007-12-16 Aminotech As Modified process
EP2211900A1 (de) * 2007-11-19 2010-08-04 Calanus AS Bioaktive ruderfusskrebs-zusammensetzungen, verfahren zu ihrer herstellung und ihre verwendung zur verhinderung oder behandlung der infektion von wirten durch phylogenetisch ähnliche ektoparasiten
PL2257393T3 (pl) 2008-02-27 2015-05-29 Fretheim Helle Sposób enzymatycznej hydrolizy odpadu organicznego
US8269393B2 (en) * 2009-06-18 2012-09-18 Hamilton Sundstrand Corporation Crowned end winding support for main wound field of a generator
JP5560505B2 (ja) * 2009-08-28 2014-07-30 コスモ食品株式会社 ポテトペプチド混合物の製造方法
CN104211755B (zh) * 2014-08-21 2017-12-19 肖应庆 一种畜禽血中生物活性肽BAPs的提取方法及生物活性肽BAPs和应用
JP6568363B2 (ja) * 2015-02-16 2019-08-28 日本ニュートリション株式会社 ほ乳期子豚用発育成績改善剤およびほ乳期子豚育成用配合飼料

Family Cites Families (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS585672B2 (ja) * 1975-01-16 1983-02-01 フシセイユ カブシキガイシヤ テイフエニルアラニンプラステインノセイゾウホウ
NO147625C (no) 1980-05-14 1983-05-25 Mustad & Soen As Stimuliopploesning til bruk i fiskeagn eller fiskefor
DE3712825A1 (de) 1987-04-15 1988-11-03 Diamalt Ag Gesamteiweiss-abbauprodukt
GB8800600D0 (en) 1988-01-12 1988-02-10 Univ Manchester Increasing efficiency of animal performance
WO1990014016A1 (en) 1989-05-19 1990-11-29 Peter Clifford Hodgson The reaction of proteinases on fresh and processed animal and vegetable protein substrates to produce hydrolysates that elicit a strong sustained feeding response in marine fishes, and to use these hydrolysates to increase the metabolic rate of aquatic organisms
JPH03118329A (ja) * 1989-09-29 1991-05-20 Nippon Suisan Kaisha Ltd 血圧降下剤
AU653009B2 (en) 1991-04-08 1994-09-15 Ohta's Isan Co., Ltd. Food supplement for improved meat production
ES2182845T3 (es) 1993-08-06 2003-03-16 Biotec Pharmacon Asa Pienso para animales que contiene glucano de levadura.
WO1995021540A1 (en) 1994-02-14 1995-08-17 The Quaker Oats Company Animal food palatability improving composition and process
US5676986A (en) 1994-12-22 1997-10-14 University Of Alaska Food products made from protease enzyme containing fish, methods of making same, and methods to inactivate protease enzyme in fish
US5906941A (en) * 1997-04-15 1999-05-25 University Of Massachusetts Plant propagation compositions and methods
US6376650B1 (en) * 1998-04-16 2002-04-23 Biotec Asa Bioactive peptides, uses thereof and process for the production of same

Also Published As

Publication number Publication date
CA2269396A1 (en) 1999-10-16
US6958385B2 (en) 2005-10-25
EP0951837A1 (de) 1999-10-27
PT951837E (pt) 2008-01-09
ES2296368T3 (es) 2008-04-16
US6747001B2 (en) 2004-06-08
DE69937269D1 (de) 2007-11-22
NO991736L (no) 1999-10-18
US7358332B2 (en) 2008-04-15
ATE375090T1 (de) 2007-10-15
IS2518B (is) 2009-06-15
IS5027A (is) 1999-10-17
NO991736D0 (no) 1999-04-13
PE20000431A1 (es) 2000-05-04
US20010036915A1 (en) 2001-11-01
DK0951837T3 (da) 2008-02-11
JP2000001499A (ja) 2000-01-07
US20040214262A1 (en) 2004-10-28
US6376650B1 (en) 2002-04-23
NO320499B1 (no) 2005-12-12
US20030068670A1 (en) 2003-04-10
EP0951837B1 (de) 2007-10-10

Similar Documents

Publication Publication Date Title
DE69937269T2 (de) Bioaktive Peptide, ihre Verwendung und Verfahren zu ihre Herstellung
EP0533039B1 (de) Tierfuttermittelsupplement auf Fermentationsbrühe-Aminosäurebasis, Verfahren zu dessen Herstellung und dessen Verwendung
DE60123415T2 (de) Fraktionierung und behandlung von ölsaatmehl
CH666992A5 (de) Verfahren zur herstellung eines sojaproteinisolates mit einem niederen phytat-gehalt.
JP2008500040A5 (de)
DE2521814A1 (de) Verfahren zum hydrolysieren von proteinen
EP0309523B1 (de) Gesamteiweiss-abbauprodukt
DE69932327T2 (de) Feingranulares futtermittel fuer die fischbrut
EP0839003B1 (de) Gereinigtes hitzekoaguliertes kartoffelprotein für tierfutter
CH646981A5 (de) Verfahren zur herstellung von oligopeptiden.
DE2813248C2 (de) Fischfutter
DE3422111A1 (de) Verfahren fuer die verarbeitung von biomasse
DE2831338C2 (de) Verfahren zur Herstellung eines weitgehend hämfreien, partiell hydrolysierten Blut-Eiweißprodukts und Blut-Eiweißprodukt
DE2917753A1 (de) Konzentriertes eiweisshaltiges tierfutter und verfahren zu seiner herstellung
DE2111518C3 (de) Hormonähnliche Substanz mit hypocalcämischer Wirkung und Verfahren zu ihrer Herstellung
DE1492853C3 (de)
JPH0662765A (ja) 養魚用飼料
AT271161B (de) Verfahren zur Herstellung von Hydrolysaten tierischer, vegetabilischer oder pflanzlicher Eiweißstoffe
DD148437A3 (de) Herstellung von fischproteinhydrolysat
KR20220085182A (ko) 초 저분자 착염 복합체 및 다시마 또는 다시마 다당체를 유효성분으로 하는 사료 첨가제 조성물
DE2058433B2 (de) Verfahren zum Herstellen von Plastein
DE2111518B2 (de) Hormonahnliche Substanz mit hypocalcamischer Wirkung und Verfahren zu ihrer Herstellung
DE3036651A1 (de) Verfahren zur herstellung von speise- und futtereiweissprodukten mit modifizierter raumstruktur bzw. besserer biologischer verwertbarkeit
DE1198185B (de) Beifuttermittel, insbesondere fuer Einmagentiere, und Verfahren zu ihrer Herstellung

Legal Events

Date Code Title Description
8327 Change in the person/name/address of the patent owner

Owner name: SEAGARDEN AS, HAUGESUND, NO

8364 No opposition during term of opposition
8339 Ceased/non-payment of the annual fee