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Die
vorliegende Erfindung bezieht sich auf einen Prozess zum Wiedergewinnen
von nativem Kollagen aus ausgefleischtem oder nicht ausgefleischtem
Tierfell oder ausgefleischter oder nicht ausgefleischter Tierhaut.
Mit „nativem
Kollagen" ist in der
gesamten vorliegenden Spezifikation und in den angehängten Patentansprüchen Kollagen
gemeint, das nicht denaturiert, abgebaut oder gelatiniert wurde.
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In
der Praxis sind verschiedene Verfahren zur Wiedergewinnung von Kollagen
aus Tierhaut, vor allem aus gespaltetem Schweine- und Rinderfell,
bekannt. Das erhaltene Kollagen wird u. a. bei der Herstellung von
Wursthüllen
oder bei der Bildung einer Wursthaut um eine Nahrungsmittelmasse
herum bei dem so genannten Koextrusionsprozess verwendet.
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In
der
EP-A-0.206.819 (Devro
Inc.) wurde ein Verfahren zur Herstellung einer verbesserten Kollagenwursthaut
offenbart, bei dem ein extrudierbares Gel gebildet wird, dessen
Trockenfeststoffe ein Gemisch aus 50–80 Gew.-% Rinderkollagen und
20–50 Gew.-%
mit schwach angesäuerter
Sole extrahierter Schweinehaut aufweisen. Das gebildete Gel wird
anschließend
zu einer schlauchförmigen
Wursthülle
extrudiert.
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In
der
EP-A-0.479.709 (Teepak
Inc.) wurde ein Prozess beschrieben, bei dem Kollagen aus billigeren
Rohmaterialien als Fellen, z. B. tierischem Bindegewebe (z. B. Ligamenten,
Blutgefäßen, Knorpel usw.),
hergestellt wird, indem das Rohmaterial einer Serie von Trennungsschritten
unterzogen wird, bei denen unerwünschte
Bestandteile wie z. B. Fett, Knochen, Fleisch und sonstiges Protein
abgetrennt werden und schließlich
das Kollagen übrig
bleibt. Es dürfte
einleuchten, dass dieser Prozess kompliziert und somit kostspielig
ist. Ferner ist die Ausbeute an Kollagen ziemlich niedrig, und der
Prozess beinhaltet die Verwendung von or ganischen Lösungsmitteln, was
in der Lebensmittelindustrie nicht wünschenswert ist.
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Ein
Problem bei der Verwendung von Schweinehaut (Schwarte) als Rohmaterial
zur Kollagenherstellung ist der hohe Fettgehalt der Schwarte. Um
Kollagen als Rohmaterial beispielsweise für Wursthüllen zu verwenden, ist ein
niedriger Fettgehalt unabdingbar. Außerdem werden Schweine nach dem
Abstechen und Ausbluten üblicherweise
abgebrüht
und abgeflammt, mit dem Ergebnis, dass zumindest ein Teil des Kollagenproteins
denaturiert und/oder gelatiniert wird. Zur Herstellung von Wursthüllen ist
diese Gelatinierung ebenfalls nicht wünschenswert.
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Rinder-
oder Schweinefelle weisen wenig subkutanes Fett auf. Jedoch besteht
ein Problem bei Rinderfellen darin, dass bestimmte Teile, wie z.
B. Schultern und Bäuche,
manchmal schwierig auszufleischen sind. In der Praxis werden deshalb
nur getrimmte Rinderfelle (Seiten und Croupons) verwendet, wohingegen
diese Schultern und Bäuche,
die viel schwieriger mechanisch auszufleischen sind, eine viel niedrigere
Ausbeute/einen viel geringeren Wert aufweisen. Eine zunehmende Nachfrage
der Lederindustrie nach Fellen und ein sinkender Verzehr von Rindfleisch
auf Grund des Auftretens der BSE-Krankheit bei Rindern führten zu
einem höheren Preis
für Rinderfelle.
Auch die Verwendung von Kollagen aus Rinderfellen bei Wursthüllen muss
auf dem Produkt deklariert und angegeben werden. Somit besteht eine
wachsende Nachfrage nach Schweinehautkollagen oder sonstigem Kollagen
aus billigeren Rohmaterialien.
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Die
PCT/SE 92/00192 (
WO 92/17503 ) offenbart
ein Verfahren zur Herstellung von Kollagen; durch das Verfahren
erzeugtes Kollagen und Verwendung von Kollagen.
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Die
DE-A-1 101 700 offenbart
einen Prozess zur Herstellung von Formkörpern aus Kollagen enthaltenden
Geweben.
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Die
Aufgabe der vorliegenden Erfindung besteht darin, die oben erwähnten Probleme
zu überwinden
und die steigende Nachfrage nach Schweinehautkollagen zu decken.
Dieses Ziel wird gemäß der vorliegenden
Erfindung durch einen Prozess zum Wiedergewinnen von nativem Kollagen
aus ausgefleischtem oder nicht ausgefleischtem Tierfell oder ausgefleischter
oder nicht ausgefleischter Tierhaut erreicht, der gekennzeichnet
ist durch
- a) Zerkleinern des Fells oder der
Haut auf eine Partikelgröße unterhalb
1 mm, vorzugsweise unterhalb 80 Mikrometern, vorzugsweise teilweise
in einer wässrigen
Suspension,
- b) Einstellen des pH-Werts der wässrigen Suspension auf einen
Wert von 8 bis 12, vorzugsweise von 9 bis 11, und
- c) Hinzufügen
einer Protease, vorzugsweise einer Endoprotease oder einer Endopeptidase,
die das native Kollagen nicht abbaut, zu der wässrigen alkalischen Suspension,
- d) Ansäuern
der wässrigen
alkalischen Suspension, vorzugsweise auf einen pH-Wert von 5 bis
6,
- e) Abtrennen des nativen Kollagens als feste Phase,
- f) erneutes Suspendieren der erhaltenen festen Phase in Wasser
zur Desinfektion und weiteren Reinigung,
- g) Desinfizieren und weiteres Reinigen der wässrigen Suspension aus nativem
Kollagen,
- h) Abtrennen des gereinigten und desinfizierten nativen Kollagens
als feste Phase, Halten der Temperatur unterhalb 35°C, vorzugsweise
bei von 23°C
bis 30°C,
während
des Prozesses.
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Man
hat festgestellt, dass bei dem Prozess gemäß der vorliegenden Erfindung
denaturiertes Kollagen, das in dem Rohmaterial vorliegen könnte, enzymatisch
hydrolysiert wird, während
natives Kollagen intakt bleibt. Das Fett, das in dem Rohmaterial vorliegen
könnte,
steigt nach oben und kann ohne weiteres abgetrennt werden. Die erhaltene
feste Phase an nativem Kollagen kann schließlich auch von der flüssigen Phase
getrennt werden, z. B. mittels Sieben, Flotation, Zentrifugieren,
Dekantieren und dergleichen. Die vorliegende Erfindung liefert somit
einen Prozess zur Wiedergewinnung von nativem und praktisch fettfreiem
Kollagen aus teilweise denaturiertem Kollagenprotein.
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Ein
weiterer Vorteil des Prozesses gemäß der vorliegenden Erfindung
besteht darin, dass die Wiedergewinnung von nativem Kollagen deutlich
weniger umständlich,
schneller und leichter zu mechanisieren ist. Ferner hat man festgestellt,
dass der Wasserverbrauch und der CSV (chemischer Sauerstoffverbrauch)
der anfallenden Abwässer
niedriger sind.
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Ein
weiterer Vorteil des Prozesses gemäß der vorliegenden Erfindung
besteht darin, dass ein vorheriges Ausfleischen von Rinderfellen
oder Schweinehäuten
nicht notwendig ist, was sowohl kosten- als auch zeitsparend ist.
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Ein
weiterer Vorteil der vorliegenden Erfindung besteht darin, dass
bei einer Verwendung von nativem Kollagen, das anhand des Prozesses
der vorliegenden Erfindung aus Schweinehaut gewonnen wurde, bei
der Herstellung von Wursthüllen
sehr glatte Wursthüllen
erhalten werden.
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Obwohl
im Prinzip jede geeignete Tierhaut verwendet werden kann, sind Schweinehäute und Rinderfelle
kommerziell die interessantesten, auch auf Grund ihrer Verfügbarkeit.
Vorzugsweise werden Schweinehäute
verwendet.
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Gemäß einem
weiteren Ausführungsbeispiel der
vorliegenden Erfindung werden als Rinderfell minderwertige geäscherte und
enthaarte Ausschussstücke
wie z. B. Schultern, Bäuche
und verschiedene Abfälle
aus der Lederindustrie verwendet.
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Diese
minderwertigen Ausschussstücke
waren bisher zur Wiedergewinnung von nativem Kollagen ungeeignet,
da sie nicht oder schwierig mechanisch auszufleischen waren.
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Gemäß der vorliegenden
Erfindung besteht jedoch kein Erfordernis, Restfleisch zu entfernen.
Da Marktpreise für
diese minderwertigen Stücke
eventuell nur ein Zehntel derjenigen für vermarktbare Stücke betragen,
ergibt sich eine beträchtliche
Kostenersparnis. Die vorliegende Erfindung ermöglicht es somit, Rohmaterialien
zu verwenden, die bisher kaum oder gar nicht zur Wiedergewinnung
von nativem Kollagen wirtschaftlich verwendet werden konnten.
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Gemäß der vorliegenden
Erfindung wird das Fell oder die Haut im ausgefleischten oder nicht
ausgefleischten Zustand mittels beispielsweise eines Fleischwolfs
zerkleinert. Allgemein kann die Haut auf eine beliebige gewünschte Größe zerkleinert
werden. Vorzugsweise wird das Fell oder die Haut jedoch auf eine
Größe zerkleinert,
die es bzw. sie besonders empfänglich
für die
verschiedenen wirksamen Substanzen macht, die zum Wiedergewinnen
des nativen Kollagens verwendet werden. Man hat festgestellt, dass
die optimale Partikelgröße weniger
als 1 mm und vorzugsweise weniger als 80 Mikrometer beträgt. Bei
einer Partikelgröße dieser
Größenordnung ist
die Trennung von nativem Kollagen von dem Fell oder der Haut optimal,
das Fett wird besser abgetrennt, und das Material ist sehr zugänglich für die Enzymbehandlung.
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Während des
gesamten Prozesses wird die Temperatur auf einem solchen Niveau
gehalten, dass kein inakzeptabler Abbau, keine inakzeptable Denaturierung
oder Gelatinierung des nativen Kollagens auftritt. Die Temperatur
hängt etwas
von der Art des behandelten Kollagens ab, man hat jedoch festgestellt,
dass die Temperatur während
des Prozesses 35°C nicht überschreiten
sollte. Vorzugsweise wird die Temperatur bei 23°C bis 30°C und am stärksten bevorzugt bei 28°C gehalten.
Bei Temperaturen von 28 bis 29°C
schmilzt das Schweinefett, so dass eine Trennung durch ein einfaches
Abschöpfen
bewirkt werden kann.
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Gemäß einem
bevorzugten Ausführungsbeispiel
der vorliegenden Erfindung wird der pH-Wert der wässrigen
alkalischen Suspension auf einen Wert im bereich von 8 bis 12, vorzugsweise
von 9 bis 11, eingestellt. Als alkalisches Mittel ist es auch möglich, u.
a. Natriumhydroxid oder Calciumhydroxid zu verwenden.
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Es
hat sich gezeigt, dass es vor allem für die Wiedergewinnung von nativem
Kollagen aus Rinder- oder Kuhfell oder Schweinehaut vorteilhaft
ist, Alkalimetall-Metabisulphit wie z. B. Natrium-Metabisulphit, zu
der alkalischen wässrigen
Suspension zu geben. Diese Zugabe verringert oder beendet bakterielles Wachstum,
für das
die Bedingungen geeignet sein könnten.
Durch die kombinierte Wirkung der Protease und des Alkalimetall-Metabisulphits
wird etwaiges noch vorhandenes Fleisch hydrolysiert und löslich gemacht.
Jedoch wird natives Kollagen nicht angegriffen und bleibt in Suspension.
Geeignete Proteasen, die das native Kollagen nicht abbauen, sind
u. a. Alcalase und Esperase (von Novo Nordisk Bioindustrie, Bagsvaerd,
Dänemark,
erhältlich).
Vorzugsweise ist die Protease eine Endoprotease oder eine Endopeptidase.
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Gemäß der vorliegenden
Erfindung wird die Suspension angesäuert, wenn die Hydrolysereaktion ausreichend
fortgeschritten ist. Vorzugsweise wird die wässrige Suspension auf einen
pH-Wert zwischen 5 und 6 angesäuert.
Als Säuren
können
harmlose Säuren
wie z. B. Milchsäure,
Essigsäure
oder Salzsäure
verwendet werden.
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Der
Zweck des Ansäuerns
der wässrigen Suspension
besteht u. a. darin, die Suspension zu entkalken. Jedoch wird ein leuchten,
dass ein derartiger Entkalkungsvorgang lediglich für Fell-
oder Hautmaterial notwendig ist, das in Form von geäscherten Schichten
erhalten wird, die einen pH-Wert von 12 aufweisen. Überdies
ist bei einem pH-Wert zwischen 5 und 6 das Aufquellen des nativen
Kollagens minimal, so dass seine Trennung begünstigt wird.
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Das
native Kollagen kann mittels Filtern, Flotation, Zentrifugieren,
Dekantieren und dergleichen von der Suspension getrennt werden.
Nachdem das native Kollagen in Form einer festen Phase aus der angesäuerten Suspension
abgetrennt wurde, wird diese erhaltene feste Phase zur Desinfektion
und weiteren Reinigung erneut in Wasser suspendiert. Falls diese
Behandlungen bewerkstelligt wurden, wird das native Kollagen erneut
mittels z. B. Filtern, Flotation, Dekantieren, Zentrifugieren und
dergleichen von der Suspension abgetrennt.
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Gemäß einem
bevorzugten Ausführungsbeispiel
des Prozesses gemäß der vorliegenden
Erfindung wird das native Kollagen, das als feste Phase von der
angesäuerten
Suspension abgetrennt wird, vorzugsweise mit einem Mittel, das aus
Wasserstoffperoxid, Alkalimetallhypochlorit und Ozon ausgewählt ist,
desinfiziert. Andere Verfahren zur Desinfektion können ebenfalls
verwendet werden, vorausgesetzt, dass eine Denaturierung des nativen
Kollagens vermieden wird.
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Während der
Desinfektionsbehandlung wird auch restliches Enzym inaktiviert,
und Spuren von Hydrolysat und Fett werden während der weiteren Reinigung
des nativen Kollagens ausgesondert. Die Behandlung mit Wasserstoffperoxid
bewirkt auch eine Oxidation etwaiger restlicher Mengen an Alkalimetall-Metabisulphit.
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Die
feste Phase kann weiteren in der Technik bekannten Prozessen unterzogen
werden, z. B. einer Desamidierung mittels einer Behandlung mit einem Gemisch
aus Natriumsulphat/Natriumhydroxid. Man hat jedoch festgestellt,
dass bei dem Prozess gemäß der vorliegenden
Erfindung die kombinierte Wirkung von Protease und dem hohen pH-Wert
den Amidstickstoffgehalt ebenfalls verringert. In manchen Fällen ist
deshalb ein zusätzlicher
Vorteil des Prozesses gemäß der vorliegenden
Erfindung, dass kein Erfordernis eines weiteren Desamidierungsschrittes besteht.
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Die
feste Phase von erhaltenem nativem Kollagen kann anhand einer Anzahl
aufeinander folgender Zerkleinerungsschritte unter Zugabe von sauren und
anderen Zusatzstoffen in eine glatte Paste umgewandelt werden. Diese
glatte Paste kann beispielsweise dazu verwendet werden, mittels
Extrusion Wursthüllen
zu bilden oder in Koextrusionsprozessen essbare Hüllen um
Nahrungsmittelmaterialien herum zu bilden.
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Natives
Kollagen, das anhand eines Prozesses gemäß der vorliegenden Erfindung
hergestellt wird, kann Fleischprodukten beigefügt werden.
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Wasserbindungsmittel
oder Texturverbesserungsmittel für
Fleischprodukte können
zumindest teilweise aus nativem Kollagen bestehen, das anhand eines
Prozesses gemäß der vorliegenden
Erfindung hergestellt wurde.
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Lebensmittelhüllen, Wursthüllen, Filme,
Fasern oder geformte Produkte können
zumindest teilweise aus nativem Kollagen bestehen, das anhand eines
Prozesses gemäß der vorliegenden
Erfindung hergestellt wurde.
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Bei
einer Verwendung von nativem Kollagen aus Schweinehaut, das anhand
eines Prozesses gemäß der vorliegenden
Erfindung erhalten wurde, bei der Herstellung von Wursthüllen mittels
Extrusion oder bei der Herstellung von Wurst anhand eines Koextrusionsprozesses
ist es möglich,
dass eine Wursthülle
oder -haut mit einer ziemlich niedrigen Nassfestigkeit erhalten
wird. Dieses Problem kann durch Beimischung von Kollagen aus Sehnen
oder von nativem Kollagen aus anderen Quellen gelöst werden. Auch
die Schrumpfungseigenschaften auf ein Erhitzen von Würsten hin,
die mit einer Hülle
oder einer Haut versehen sind, die aus dem nativen Kollagen besteht,
das anhand eines Prozesses gemäß der vorliegenden
Erfindung erhalten wurde, können durch
Verwendung von Gemischen unterschiedlicher Arten von nativem Kollagen
verbessert werden. Auch die Zugabe von Nicht-Kollagen-Fasern wie
z. B. Zellulosefasern sowie die Verwendung von Vernetzungsmitteln
wie z. B. Glyoxal oder flüssigem
Rauch kann zu einer Verbesserung oder Veränderung der Eigenschaften von
Wursthüllen
oder -haut führen,
die aus nativem Kollagen bestehen bzw. besteht, das anhand eines
Prozesses gemäß der vorliegenden
Erfindung erhalten wurde.
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Die
vorliegende Erfindung wird nun anhand der folgenden Beispiele veranschaulicht.
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BEISPIEL 1
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Wiedergewinnung von nativem Kollagen aus Schweinehaut.
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500
kg getrennte Schwarte (ex Compaxo, Gouda, Niederlande), die ein
Gemisch aus Schwarte, Fett und Sehnen ist, wurden in einem Fleischwolf
(Simo, ex Slagelse, Dänemark)
bei einer Temperatur von 10°C
zu einer einheitlichen Partikelgröße von 2 mm zerkleinert, in
500 Litern Wasser suspendiert und in einer Fleischschneidevorrichtung
(Stephan Microcutter, ex A. Stephan, Hameln, Deutschland) zu einer faserigen
Masse mit einer Fasergröße von 75
Mikrometern weiter zerkleinert. Die erhaltene Suspension wurde in
einen Rührtank
transferiert, in dem Wasser bis auf ein Gesamtvolumen von 3000 Litern
zugegeben wurde. Anschließend
wurde die Temperatur auf 28 bis 29°C eingestellt, woraufhin Fett
auf der Oberfläche
der Suspension erschien. 150 kg Fett wurden von der Oberfläche abgeschöpft, und
danach wurde der pH-Wert der Suspension durch Zugabe von Natriumhydroxid
auf 9 eingestellt, und es wurden 500 g Protease (Alcalase; ex, Novo Nordisk
Bioindustrie, Bagsvaerd, Dänemark)
und 5 kg Natrium-Metabisulphit zugegeben.
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Durch
die Wirkung der Endoprotease und des Natrium-Metabisulphits wurden die Haarbalge und
Haarteile teilweise hydrolysiert und weich gemacht. Auch gelatiniertes
Kollagenprotein wurde hydrolysiert, aber natives Kollagen blieb
intakt. Nach 3 Stunden wurde der pH-Wert der alkalischen wässrigen
Suspension durch Zugabe von Salzsäure auf 5,5 eingestellt, und
danach wurde eine feste Phase an nativem Kollagen unter Verwendung
eines Dekanters (Flottweg GmbH, Vilsbiburg, Deutschland) abgetrennt.
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Die
erhaltene feste Phase wurde in 3000 l Wasser erneut suspendiert,
und 5 kg 50%iges Wasserstoffperoxid wurden zugegeben, und weitere
20 kg Fett wurden bei einer Temperatur von 28°C abgeschöpft. Anschließend wurden
250 kg einer festen Phase an nativem Kollagen mit einem Proteingehalt von
23% unter Verwendung desselben Dekanters abgetrennt.
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Die
250 kg natives Kollagen wurden mit Wasser bis auf ein Gesamtgewicht
von 1400 kg gemischt, es wurden 3,5 kg Zellulosefasern zugegeben,
und der pH-Wert des erhaltenen Gemisches wurde durch Zugabe von
Milchsäure
auf 3,0 eingestellt. Im Anschluss an eine Entlüftung und Homogenisierung wurde
ein glattes Kollagengel erhalten. Dieses Gel könnte auf einem Stork-Protecon-Wurstkoextrusionsband
koextrudiert werden, was zu einer Wurst mit einer Haut einer hohen
Nassfestigkeit führt.
Das Kollagengel schien auch für
die Herstellung von Würsten mit
einer Kollagenhaut geeignet zu sein, die vakuum- oder gasverpackt
werden könnten
oder in Dosen sterilisiert werden könnten.
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BEISPIEL 2
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Wiedergewinnung von nativem Kollagen aus
Rinderfellen.
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500
kg geäscherte
Schulterstücke
aus einer Gerberei wurden in einem Fleischwolf (Simo, ex Slagelse,
Dänemark)
bei einer. Temperatur von 10°C
auf eine einheitliche Partikelgröße von 2–3 mm zerkleinert
und anschließend
in 500 Litern Wasser suspendiert und gemäß der Beschreibung bei Beispiel
1 zu einer faserigen Masse mit einer Fasergröße von weniger als 75 Mikrometern
weiter zerkleinert.
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Die
erhaltene Suspension wurde mit 3000 Litern Wasser in einem Rührtank gemischt,
und der pH-Wert wurde durch Zugabe von 5 Litern 30%iger Salzsäure auf
etwa 10 eingestellt. Die Temperatur wurde auf 25°C eingestellt, und 500 g proteolytisches Enzym
(Esperase, ex. Novo Nordisk Bioindustrie, Bagsvaerd, Dänemark)
und 5 kg Natrium-Metabisulphit wurden zugegeben.
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Durch
die gemeinsame Wirkung des Enzyms und des Natrium-Metabisulphits wurde
das restliche Fleisch hydrolysiert und löslich gemacht. Das native Kollagen
wurde nicht angegriffen und blieb in Suspension. Nach 4 Stunden
wurden 8 Liter 30%ige Salzsäure
zugegeben, um den pH-Wert der Suspension auf etwa 5,5 einzustellen.
Anhand einer Dekantierung gemäß der Beschreibung
bei Beispiel 1 wurde eine feste Phase an nativem Kollagen von der flüssigen Phase
abgetrennt. Diese feste Phase (475 kg) wurde in 2500 Litern Wasser
erneut suspendiert, und 10 Liter 50%iges Wasserstoffperoxid wurden
zugegeben, um das restliche Enzym zu inaktivieren. Dann wurden die
feste und die flüssige
Phase mittels einer Dekantierung gemäß der Beschreibung bei Beispiel
1 getrennt. Die Ausbeute betrug 450 kg Kollagenfasern mit einem
Proteingehalt von 25%. Ein Trocknen führte zu einer Kollagenfaser,
die bei Würsten
gute Wasserbindungs- und Texturverbesserungseigenschaften aufwies.
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BEISPIEL 3
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200
kg der nassen Kollagenfasern, die bei Beispiel 2 erhalten wurden,
und 3,5 kg Zellulosefasern wurden in 1000 Litern Wasser suspendiert,
und der pH-Wert des Gemisches wurde mit Milchsäure auf 4,0 eingestellt. Die
Suspension wurde pulverisiert, mit Milchsäure auf einen pH-Wert von 3,0
gemischt, entlüftet
und homogenisiert. Das resultierende Kollagengel wurde auf einem
Stork-Protecon-Wurstkoextrusionsband
zu einer Wurst koextrudiert, die eine Kollagenhaut mit guter Nassfestigkeit aufwies.
Das Kollagengel war auch als Wursthülle für vakuumverpackte Würste und
für Würste, die
in Dosen in Retorte destilliert werden sollten, geeignet.