BRPI0909084B1 - peptídeo aldeído, e, composição líquida - Google Patents

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Esben Peter Friis
Juergen Carsten Franz Knoetzel
Ole Simonsen
Lotte Rugholm Soerensen
Lise Munch Mikkelse
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Abstract

PEPTÍDEO-ALDEÍDO, E, COMPOSIÇÃO LÍQUIDA Derivados de peptídeo-aldeídos ou cetona são particularmente eficientes para estabilização de proteases do tipo de subtilisina em composições aquosas tais como detergentes líquidos, compostos de peptídeo com fenil-alanina-aldeído OH-substituídos como o resíduo C-terminal.

Description

CAMPO DA INVENÇÃO
A presente invenção refere-se a uma composição líquida compreendendo uma subtilisina e um composto de peptídeo como um estabilizador para uma subtilisina. Também se refere a um composto de peptídeo que é útil como estabilizador para subtilisinas.
TÉCNICA ANTERIOR
Proteases do tipo subtilisina são bem conhecidas em detergentes aquosos líquidos, particularmente para uso em lavagem de roupas. Um problema geralmente encontrado em tais detergentes líquidos é a degradação pela subtilisina de outras enzimas na composição e da própria subtilisina. Consequentemente, a estabilidade duma subtilisina e de outras enzimas na composição líquida detergente é reduzida, resultando em um detergente líquido com um desempenho de lavagem reduzido.
A técnica anterior tem lidado extensivamente com aperfeiçoamento da estabilidade durante a armazenagem de enzimas em detergentes líquidos, por exemplo, pela adição de vários estabilizadores ou inibidores de subtilisina. É sabido que ácido bórico e ácidos borônicos inibem reversivelmente enzimas proteolíticas.
O uso de peptídeo-aldeídos para estabilizar certas proteases em detergentes líquidos é revelado em WO 94/04651, WO 98/13458, WO 98/13459, WO 98/13460 e WO 98/13462. Mais especificamente, WO94/04651 revela o uso de peptídeo-aldeídos Phe-Gly-Ala-PheH e Phe- Gly-Ala-LeuH para estabilizar proteases do tipo de subtilisina. WO94/04651 também revela Leu-Leu-TyrH como um peptídeo-aldeído adequado para estabilizar proteases do tipo de quimiotripsina. Adicionalmente, WO94/04651 propõe carbamato de metila ou metil-uréia como um grupo protetor de terminação-N dos peptídeo-aldeídos. WO98/13460 revela o uso de inibidores de peptídeo-protease, quer peptídeo-aldeídos quer peptídeo-trifluoro-metil- cetonas, se a cadeia de peptídeo contém 2-5 aminoácidos e o aldeído / a trifluoro-metil-cetona é derivado(a) dos aminoácidos alanina, valina, isoleucina, leucina, fenil-glicina, fenil-alanina ou homofenil-alanina e se o grupo protetor de terminação-N é preferivelmente uma sulfonamida ou um amido-fosfato. WO2007/141736, WO2007/145963 e WO2007/145964 revelam o uso de um inibidor reversível de peptídeo-protease para estabilizar composições líquidas detergentes. US2003/157088 descreve composições contendo enzimas estabilizadas com inibidores. WO 96/41638 e WO 2005/105826 revelam cetonas e peptídeo- aldeídos.
SUMÁRIO DA INVENÇÃO
Foi surpreendidamente verificado que certos derivados de aldeído ou de cetona são particularmente eficazes para estabilizarem proteases do tipo de subtilisina em composições aquosas tais como detergentes líquidos, incluindo compostos de peptídeo com fenil-alanina OH-substituída como o resíduo C-terminal.
Consequentemente, a invenção obtém uma composição compreendendo uma subtilisina e um composto de peptídeo de fórmula B - B'-BO-R sendo que: • Ré hidrogênio, CH3, CX3f CHX2, ou CH2X, sendo que X é um átomo de halogênio; e • B1 é um resíduo de aminoácido único.
B° pode ser um resíduo de fenil-alanina com um substituinte OH na posição-p e/ou em uma posição-w?; e B pode consistir de um ou mais resíduos de aminoácido, B opcionalmente compreendendo um grupo protetor de terminação-N. Altemativamente, B° pode ser um resíduo de aminoácido único; e B é um resíduo de Gly, Arg ou Leu com um grupo protetor de terminação-N ligado.
A invenção adicionalmente obtém um composto de peptídeo de fórmula B2-B*-B°-R sendo que: • Ré hidrogênio, CH3, CX3; CHX2, ou CH2X, sendo que X é um átomo de halogênio; e • B1 é um resíduo de aminoácido único.
B° pode ser um resíduo de fenil-alanina com um substituinte OH na posição-p e/ou em uma posição-m; e B pode consistir de um ou mais resíduos de aminoácido com benzil-óxi-carbonila como um grupo protetor de terminação-N, ou B2 pode ser um resíduo de Gly, Arg ou Leu com um grupo protetor de terminação-N ligado. Altemativamente, B° pode ser um resíduo de aminoácido único, e B pode ser um resíduo de aminoácido pequeno, e B pode ser um resíduo de Gly, Arg ou Leu com um grupo protetor de terminação-N aromático ligado.
DESCRIÇÃO DETALHADA DA INVENÇÃO Definições
Um “resíduo de aminoácido” indica um grupo com uma estrutura semelhante a -NH-CHR-CO- escrita com a terminação-N à esquerda e a terminação-C à direita.
Resíduos de aminoácido são abreviados usando abreviações padrão de uma letra ou de três letras, incluindo as seguintes abreviações: alanina (A), fenil-alanina (F), glicina (G), leucina (L), arginina (R), valina (V), triptofano (W), tirosina (Y). A abreviação "Y-H" denota tirosinal, significando que a extremidade C-terminal do resíduo de tirosina está convertida de um grupo carboxílico para um grupo aldeído. O tirosinal pode ser preparado por processos conhecidos.
Aminoácidos
Cada resíduo de aminoácido em B e B pode ser um alfa- ou beta-aminoácido natural ou que não ocorre naturalmente contendo a estrutura -NH-(CH(R))n-C(=O)-, onde n=l-2 (preferivelmente 1) e R é selecionado de estruturas lineares ou ramificadas e/ou ciclizadas, substituídas ou não- substituídas dos seguintes grupos: C]-C6 alquila; fenila; C7-C9 alquil-arila; C4- Cg ciclo-alquila. Ambas as formas L e D de aminoácidos estão incluídas.
O aminoácido pode ser um a-aminoácido tal como qualquer um dos aminoácidos que ocorrem naturalmente, norvalina (Nva), norleucina (Nle), homo-fenil-alanina (Hph) ou fenil-glicina (Pgl). O átomo de carbono a- amino pode estar na configuração D ou L.
Composto de peptídeo
Uma fenil-alanina OH-substituída tal como tirosina é um aminoácido relativamente hidrofilico, e sua presença em um peptídeo em geral aumentará a solubilidade do peptídeo comparado com aminoácidos mais hidrofóbicos como fenil-alanina, leucina, alanina, cisteína, isoleucina, metionina e valina, todos possuindo um índice de hidropatia positivo comparado com índice de hidropatia negativo de tirosina (Kyte &Doolittle (1982), J.Mol.Biol. 157 (1), pp 105-132) (quando maior o índice de hidropatia, mais hidrofilico é o aminoácido).
O composto de peptídeo pode ter a fórmula:
Figure img0001
sendo que R é hidrogênio, CH3, CX^ CHX2, ou CH2X, sendo que X é um átomo de halogênio; X’ é OH ou H, pelo menos um X’ sendo OH; B é um resíduo de aminoácido único; e B é um ou mais resíduos de aminoácido, B opcionalmente compreendendo um grupo protetor de terminação-N.
Assim, B° (o resíduo de aminoácido na terminação-C) pode ser um resíduo de tirosina (p-tirosina), w-tirosina ou 3,4-di-hidróxi-fenil-alanina.
Com um resíduo de tirosina, o composto de peptídeo tem a seguinte fórmula:
Figure img0002
Com um resíduo de tirosina, o composto de peptídeo tem a seguinte fórmula:
Em um aspecto particular da invenção, o composto de peptídeo compreende apenas 3 resíduos de aminoácido incluindo o resíduo N- terminal. Neste aspecto da invenção, a síntese será mais custo-eficaz e os compostos terão se mostrado como inibidores mais eficientes de atividade de enzima. Preferivelmente, os compostos de peptídeo tendo apenas três resíduos de aminoácido estão protegidos por um grupo protetor de terminação-N. Consequentemente, neste aspecto a invenção refere-se aos compostos nos quais B2 é um resíduo de aminoácido único compreendendo um grupo protetor de terminação-N.
Em um aspecto preferido da invenção, o composto de peptídeo é um aldeído compreendendo apenas 3 resíduos de aminoácido, onde B é selecionado dentre arginina, glicina e leucina compreendendo um grupo protetor de terminação-N. Onde o composto de peptídeo é um aldeído compreendendo apenas 3 resíduos de aminoácido, B^ é preferivelmente selecionado dentre arginina e glicina compreendendo um grupo protetor de terminação-N.
Em outro aspecto da invenção, o composto de peptídeo compreende pelo menos quatro resíduos de aminoácido. Preferivelmente, os compostos de peptídeo tendo pelo menos quatro resíduos de aminoácido estão protegidos com um grupo protetor de terminação-N. Consequentemente, neste aspecto a invenção refere-se aos compostos nos quais B é pelo menos dois resíduos de aminoácido compreendendo um grupo protetor de terminação-N.
Em um aspecto preferido, onde o composto de peptídeo compreende pelo menos quatro resíduos de aminoácido, B compreende um resíduo de aminoácido N-terminal tendo uma cadeia lateral polar. Em uma modalidade particular, o segundo resíduo de aminoácido de B2, contado a partir da ligação em B1, tem uma cadeia lateral polar. Em uma modalidade ainda mais particular o composto de peptídeo compreende quatro resíduos de aminoácido onde o resíduo de aminoácido N-terminal tendo uma cadeia lateral polar é selecionado dentre glicina, leucina, fenil-alanina, tirosina e triptofano. Preferivelmente, o resíduo de aminoácido N-terminal adicionalmente compreende um grupo protetor de terminação-N.
É preferido que B* seja um resíduo de aminoácido pequeno. Mais preferivelmente B1 é alanina ou valina. Neste contexto, os seguintes são considerados aminoácidos pequenos: alanina, cisteína, glicina, prolina, serina, treonina, valina, norvalina, norleucina.
O composto de peptídeo pode ser um aldeído no qual R é hidrogênio, B1 é um aminoácido único, preferivelmente selecionado dentre aminoácidos pequenos tais como valina e alanina, B compreende pelo menos dois resíduos de aminoácido e sendo que pelo menos um dos ditos dois resíduos de aminoácido é selecionado dentre fenil-alanina, glicina e leucina, e sendo que o segundo resíduo de aminoácido de B tem uma cadeia lateral polar selecionado dentre fenil-alanina, glicina, leucina, tirosina e triptofano. Preferivelmente, B2 compreende um grupo protetor de terminação-N acetila (Ac), dando, inter alia, os compostos de peptídeo-aldeído Ac-FGAY-H, Ac- LGAY-H, Ac-YGAY-H, Ac-FGVY-H e Ac-WLVY-H. Preferivelmente, os compostos de acordo com este aspecto da invenção compreendem pelo menos 10 resíduos de aminoácido, tal como 9, 8, 7, 6, 5 ou muito mais preferivelmente 4 resíduos de aminoácido.
Em outro aspecto, o composto de peptídeo pode ser um tri- peptídeo-aldeído no qual R é hidrogênio, B1 é um único aminoácido selecionado dentre aminoácidos pequenos, e.g. valina e alanina, B2 compreende um resíduo de aminoácido selecionado dentre arginina, glicina e leucina. Preferivelmente, B compreende um grupo protetor de terminação-N selecionado dentre benzil-óxi-carbonila (Z) e acetila (Ac), dando, inter alia, os compostos de peptídeo-aldeído Z-RAY-H, Z-GAY-H, Z-GAL-H, Z-GAF- 5 H, Z-GAV-H, Z-RVY-H, Z-LVY-H e Ac-GAY-H. Mais preferido, de acordo com este aspecto, é o grupo protetor de terminação-N benzil-óxi-carbonila (Z).
Em um aspecto preferido, onde o composto de peptídeo compreende pelo menos quatro resíduos de aminoácido, B2 compreende um 10 resíduo de aminoácido N-terminal tendo uma cadeia lateral polar. No contexto da presente invenção, "aminoácidos com cadeia lateral não-polar" significam um aminoácido ou resíduo de aminoácido selecionado do grupo compreendendo: fenil-alanina, tirosina, triptofano, isoleucina, leucina, metionina, valina, alanina, prolina, glicina, norvalina, ou norleucina.
Peptídeo-aldeídos particularmente preferidos da presente invenção incluem Z-RAY-H, Ac-GAY-H, Z-GAY-H, Z-GAL-H, Z-GAF-H, Z-GAV-H, Z-RVY-H, Z-LVY-H, Ac-LGAY-H, Ac-FGAY-H, Ac-YGAY-H, Ac-FGVY-H ou Ac-WLVY-H, onde Z é benzil-óxi-carbonila e Ac é acetila. Grupo protetor de terminação-N
O grupo protetor de terminação-N pode ser qualquer grupo protetor de terminação-amino que pode ser utilizado em síntese de peptídeo. Gross e Meinhoffer, ed., The Peptides, Vol. 3; 3-88 (1981), Academic Press, Nova Iorque 1981, revela numerosos grupos protetores de amino e é aqui incorporado como referência para este propósito.
Exemplos de grupos adequados incluem formila, acetila, benzoíla, trifluoro-acetila, fluoro-metoxila carbonila, metóxi-succinila, grupos protetores de uretano aromático, tal como, benzil-óxi-carbonila; e grupos protetores de uretano alifático, tais como t-butil-óxi-carbonila ou adamantil- óxi-carbonila, p-metóxi-benzil-carbonila (MOZ), benzila (Bn), p-metóxi- benzila (PMB) ou p-metóxi-fenila (PMP).
Preferivelmente, o grupo protetor de terminação-N da presente invenção é selecionado dentre formila, acetila, benzoíla, uretanos alifáticos ou aromáticos, mais preferivelmente acetila ou benzil-óxi-carbonila. Se o composto de peptídeo compreende três aminoácidos, o grupo protetor de terminação-N é preferivelmente um grupo protetor de terminação-N aromático ou um uretano alifático ou aromático, particularmente benzil-óxi- carbonila (Cbz), p-metóxi-benzil-carbonila (MOZ), benzila (Bn), p-metóxi- benzila (PMB) ou p-metóxi-fenila (PMP), mais preferivelmente benzil-óxi- carbonila. Se o composto de peptídeo compreende quatro ou mais aminoácidos, é preferido que o grupo protetor de terminação-N seja formila, acetila ou benzoíla, mais preferivelmente acetila.
Composição líquida
Em uma modalidade preferida, os compostos de peptídeo da presente invenção são usados para estabilizar ou inibir subtilisinas em composições líquidas, que podem adicionalmente compreender um tensoativo e outras enzimas.
Em um aspecto, a invenção adicionalmente se refere ao uso de um composto como definido acima para estabilizar e/ou inibir enzimas incluindo uma protease do tipo de subtilisina. Em um aspecto preferido, as enzimas são estabilizadas e/ou inibidas em detergentes líquidos. Em adição o composto de peptídeo para o detergente líquido pode aumentar a detergência.
A composição líquida pode ser uma composição de enzima compreendendo uma subtilisina e opcionalmente uma segunda enzima. A segunda enzima pode ser qualquer enzima comercialmente disponíveis, em particular, selecionada do grupo consistindo de proteases, amilases, lipases, celulases, mananases, óxido-redutases, liases e qualquer mistura das mesmas. Misturas de enzimas da mesma classe (e.g. proteases) também estão incluídas. A composição de enzima também inclui outros estabilizadores, e.g. um poliol tal como glicerol ou propileno-glicol, e.g. em uma quantidade de 25-75% em peso.
A quantidade de enzima usada na composição líquida varia de acordo com o tipo de enzima(s) e o tipo de composição. Em uma composição tal como um detergente líquido a quantidade de enzima tipicamente será de 0,04-80 micro-M, em particular 0,2-30 micro-M, especialmente 0,4-20 micro-M (geralmente 1-2.000 mg/1, em particular 5-750 mg/1, especialmente 10-500 mg/1) calculada como proteína enzima pura. Em uma composição tal como um concentrado de enzima a quantidade de cada enzima tipicamente será de 0,01- 20 mM, em particular 0,04-10 mM, especialmente 0,1-5 mM (geralmente 0,3- 500 g/1, em particular 1-300 g/1, especialmente 3-150 g/1) calculada como proteína enzima pura.
As enzimas são normalmente incoiporadas nas composições de detergente em níveis suficientes para proporcionarem um efeito de lavagem, que será conhecido pela pessoa experiente na técnica. Normalmente este estaria dentro da faixa de 0,0001 % (p/p) a 5 % (p/p). Quantidades típicas estão dentro da faixa de 0,01% a 1% em peso da composição de detergente líquido. A razão molar do inibidor ou estabilizador de enzima de acordo com a invenção para protease é pelo menos 1:1 ou 1,5:1, e é menor do que 1000:1, mais preferido menor do que 500:1, ainda mais preferido de 100:1 a 2:1 ou de 20:1 a 2:1, ou muito mais preferido, a razão molar é de 10:1 a 3:1.
Em um aspecto particular, a invenção refere-se a uma composição compreendendo de 1% a 95% em peso de tensoativo(s) detersivo(s), de 0,0001% a 5% em peso de uma subtilisina, e de 0,00001% a 1% em peso de um inibidor peptídico como definido acima. Em uma modalidade particular, a invenção refere-se a uma composição compreendendo de 2% a 60% em peso de tensoativo(s) detersivo(s), de 0,0005% a 1% em peso de uma subtilisina, e de 0,00005% a 0,2% em peso de um inibidor peptídico como definido acima. Em uma modalidade ainda mais particular, a invenção refere-se a uma composição compreendendo de 3% a 50% em peso de tensoativo(s) detersivo(s), de 0,001% a 0,5% em peso de uma subtilisina, e de 0,0001% a 0,1% em peso de um inibidor peptidico como definido acima. Subtilisina
A subtilisina pode ser de origem animal, vegetal ou microbiana, incluindo mutantes química ou geneticamente modificados. Pode ser uma serina-protease, preferivelmente uma protease microbiana alcalina. Exemplos são proteases do tipo de subtilisina do grupo I-S definido por 10 Siezen et al. (Protein Engineering, 1991, vol. 4 no. 7 pp. 719-737) Exemplos de subtilisinas são aquelas derivadas de Bacillus, e.g., subtilisina Novo, subtilisina Carlsberg, subtilisina BPN’, subtilisina 309, subtilisina 147 e subtilisina 168 (descrita em WO 89/06279). Exemplos são descritos em WO 1998/020115, WO 01/44452, WO 01/58275, WO 01/58276, WO 15 2003/006602, e WO 2004/099401.
Exemplos de proteases (peptidases) comercialmente disponíveis incluem Kannase™, Everlase™, Esperase™, Alcalase™, Neutrase™, Durazym™, Savinase™, Ovozyme™, Liquanase™, Polarzyme™, Pyrase™, Pancreatic Trypsin NOVO (PTN), Bio-Feed™ Pro e 20 Clear-Lens™ Pro (todas disponíveis na Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dinamarca). Outras proteases comercialmente disponíveis incluem Ronozyme™ Pro, Maxatase™, Maxacai™, Maxapem™, Opticlean™1, Properase™1, Purafect™, Purafect Ox™ e Purafact Prime™ (disponíveis na Genencor International Inc., Gist-Brocades, BASF, ou DSM Nutritional 25 Products). Segunda enzima
Em adição a uma subtilisina, a composição líquida pode compreender uma segunda enzima selecionada do grupo consistindo de amilases, lipases, celulases, mananases, oxidorredutases e liases; particularmente preferida é uma composição líquida na qual a segunda enzima é uma lipase.
Amilases (alfa e/ou beta) adequadas incluem aquelas de origem bacteriana ou fúngica. Mutantes química ou geneticamente modificadas estão incluídas. Amilases incluem por exemplo uma alfa-amilase de B. licheniformis, descrita em GB 1.296.839. Amilases comercialmente disponíveis são Duramyl™, Temiamyl™, Stainzyme™, Stainzyme Plus™, Termamyl Ultra™, Fungamyl™ e BAN™ (disponíveis na Novozymes A/S) e Rapidase™, Maxamyl P™, Purastar e Purastar OxAm (disponível em Gist- Brocades e Genencor Inc.).
Celulases adequadas podem ser de origem bacteriana ou fúngica. Mutantes química ou geneticamente modificadas estão incluídas. Pode ser uma celulase fúngica de Humicola insolens (US 4,435,307) ou de Trichoderma, e.g. T. reesei ou T. viride. Exemplos de celulases são descritos em EP 0.495.257. Celulases comercialmente disponíveis incluem Carezyme™, Celuzyme™, Celuclean™, Celuclast™, e Endolase™ (disponíveis na Novozymes), Puradax, Puradax HA, e Puradax EG (disponíveis na Genencor).
Oxido-redutases adequadas incluem uma peroxidase ou uma oxidase tal como uma lacase. Mutantes química ou geneticamente modificadas estão incluídas. A peroxidase pode ser de origem de planta, de bactéria ou de fungo. Exemplos são peroxidases derivadas de uma cepa de Coprinus, e.g., C. cinerius ou C. macrorhizus, ou de uma cepa de Bacillus, e.g., B. pumilus, particularmente peroxidase de acordo com WO 91/05858. Lacases adequadas aqui incluem aquelas de origem bacteriana ou fúngica. Exemplos são lacases de Trametes, e.g., T. villosa ou T. versicolor, ou de uma cepa de Coprinus, e.g., C. cinereus, ou de uma cepa de Myceliophthora, e.g., M. thermophila.
Enzimas lipolíticas adequadas incluem uma lipase ou cutinase de origem bacteriana ou fúngica. Mutantes química ou geneticamente modificadas estão incluídas. Exemplos incluem uma lipase de Thermomyces lanuginosus (Humicola lanuginosa)descrita em EP 258.068 e EP 305.216, uma lipase de Rhizomucor miehei, e.g., como descrita em EP 238 023, uma lipase de Candida,tal como uma lipase de C. antarctica, e.g., a lipase A ou B de C. antarctica descrita em EP 214.761, uma lipase de Fusarium oxysporum (WO 98/26057), uma lipase de Pseudomonastal como uma lipase de P. pseudoalcaligenes e P. alcaligenes, e.g., como descrita em EP 218 272, uma lipase de P. cepacia,e.g., como descrita em EP 331.376, uma lipase de P. stutzeri, e.g., como revelada em BP 1.372.034, uma lipase de P. fluorescens, uma lipase de Bacillus, e.g., uma lipase de B. subtilis (Dartois et al., (1993), Biochemica et Biophysica acta 1131, 253-260), uma lipase de B. stearothermophilus (JP 64/744992), lipase de B. pumilus (WO 91/16422), lipase de Penicillium camenbertii(Yamaguchi et al., (1991), Gene 103, 61- 67), a lipase Geotrichum candidum (Shimada, Y. et al., (1989), J. Biochem. 106, 383-388), e várias lipases de Rhizopus tais como uma lipase de R. delemar(Hass, M.J et al., (1991), Gene 109, 117-113), uma lipase de R. niveus(Kugimiya et al., (1992), Biosci. Biotech. Bio-chem. 56, 716-719) e uma lipase de R. oryzae. Exemplos adicionais são cutinase de Pseudomonas rnendocina (WO 88/09367), cutinase de Fusarium solani pisi (WO 90/09446) e cutinase de Humicola insolens (WO 2001/092502). A enzima lipolítica pode ser uma variante de lipase, e.g. descrita em WO 2000/060063.
Exemplos de lipases comercialmente incluem Lipex™, Lipoprime™, Lipopan™, Lipopan F™, Lipopan Xtra™, Lipolase™, Lipolase™ Ultra, Lipozyme™, Palatase™, Resinase™O Novozym™ 435 e Lecitase™ (todas disponíveis na Novozymes A/S). Outras lipases comercialmente disponíveis incluem Lumafast™ (lipase de Pseudomonas rnendocina de Genencor International Inc.); Lipomax™ (lipase de Ps. pseudoalcaligenesde Gist- Brocades/Genencor Int. Inc.); e lipase de Bacillus sp. de Solvay Enzymes. Outras lipases estão disponíveis em outros fornecedores tal como Lipase P "Amano" (Amano Pharmaceutical Co. Ltd.).
Mananases adequadas incluem aquelas de origem bacteriana ou fúngica. Mutantes química ou geneticamente modificadas estão incluídas. Exemplos de mananases comercialmente disponíveis incluem Manaway™ (produto de Novozymes) e ManaStar (produto de Genencor).
Liases adequadas incluem aquelas de origem bacteriana ou fúngica. Mutantes química ou geneticamente modificadas estão incluídas. Exemplos de liases incluem uma pectato-liase e uma pectina-liase. Exemplos de liases comercialmente disponíveis Pectawash™ e Pectaway™ (produtos de Novozymes).
A presente invenção é adicionalmente descrita pelos seguintes exemplos que não devem ser interpretados como limitantes do escopo da invenção.
EXEMPLOS Exemplo 1
Vários peptídeo-aldeídos foram produzidos por uma companhia de síntese de peptídeo sob encomenda, todos os quais com uma pureza >80%. Os peptídeo-aldeídos foram dissolvidos em DMSO para uma concentração de 10 mg/ml antes do uso.
Um detergente líquido modelo foi preparado para testar os vários estabilizadores:
Figure img0003
Figure img0004
Foi preparado um detergente de referência com enzimas:
Figure img0005
Adicionalmente foram preparados os seguintes detergentes com estabilizadores da invenção, todas as amostras normalizadas para 100 g 5 de detergente:
Figure img0006
Os detergentes foram deixados em potes de vidro fechados a 35°C e 40°C. Foi medida a atividade residual de lipase e protease (por comparação com uma referência armazenada a -18°C) em tempos diferentes, usando métodos analíticos de enzima padrão (protease medida por hidrólise de N,N-dimetil-caseína a 40°C, pH 8,3 e lipase medida por hidrólise de valerato de p-nitro-fenila a 40°C, pH 7,7). Na tabela abaixo, 3x denota excesso de 3 mols do inibidor comparado com a protease etc.
Figure img0007
Os resultados demonstram que os peptídeo-aldeídos tirosinal são estabilizadores de protease muito eficientes.
Exemplo 2
Foi preparado o seguinte detergente de referência com enzimas:
Figure img0008
O seguinte detergente com estabilizador de acordo com a invenção foi preparado e normalizado para 100g de detergente:
Figure img0009
Os detergentes foram deixados em potes de vidro fechados a 25°C e 35°C. Foi medida atividade residual de lipase, amilase e protease (por comparação com uma referência armazenada a -18°C) em tempos diferentes (w=semanas), usando métodos analíticos de enzima padrão (protease medida por hidrólise de N,N-dimetil-caseína a 40°C, pH 8,3, lipase medida por hidrólise de valerato de p-nitro-fenila a 40°C, pH 7,7 e amilase medida por hidrólise de 4,6-etilideno-(G7) p-nitro-fenil-(Gj)-α,D-malto-heptasoid a 37°C, pH 7,35)
Figure img0010
E visto que o peptido- aldeídos tirosinal significativamente melhora a estabilidade na annazenagem de protease, lipase e amilase em um detergente líquido.
Exemplo 3
Peptídeo-aldeídos Z-GAF-H, Z-GAL-H e Z-GAY-H foram produzidos pela síntese de peptídeo, todos com uma pureza >80%. Os peptídeo-aldeídos foram dissolvidos em DMSO para uma concentração de 10 mg/ml antes do uso.
O seguinte detergente N com enzimas foi preparado:
Figure img0011
Foram preparados os seguintes detergentes com estabilizador de acordo com a invenção e normalizados para 100g dedetergente:
Figure img0012
Os detergentes foram deixados em potes de vidro fechados a 40°C. Atividade residual de protease foi medida (por comparação com uma referência armazenada a -18°C) após 1 semana, usando métodos analíticos de enzima padrão (protease medida por hidrólise de N,N-dimetil-caseína a 40°C, pH 8,3).
Atividade residual % de protease após 1 semana a 40°C:
Figure img0013
Os resultados demonstram que todos os três peptídeo-aldeídos são eficientes para estabilizar a protease. Foi verificado que o peptídeo- aldeído tirosinal Z-GAY-H foi o mais eficiente porque ele exige apenas aproximadamente metade do excesso molar de inibidor em relação à protease 5 para alcançar as mesmas atividades residuais que as dos outros peptídeo- aldeídos.

Claims (12)

1. Composição líquida, caracterizada pelo fato de compreender uma subtilisina e um composto de peptídeo de fórmula de fórmula B2-BI-B0- H em que: Bo é um resíduo de Tyr; Bi é um resíduo de aminoácido selecionado de Ala, Cys, Gly, Pro, Ser, Thr, Vai, Nva ou Nle; e B2 é um ou mais resíduos de aminoácidos com um grupo protetor de terminação-N ligado.
2. Composição líquida de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que B2 é 1 ou 2 resíduos de aminoácido com um grupo protetor de terminação-N ligado.
3. Composição líquida, caracterizada pelo fato de compreender uma subtilisina e um composto de peptídeo de fórmula de fórmula B2-BI-BO- H em que: Bo é um resíduo de Tyr; Bi é um resíduo de aminoácido; e B2 é um resíduo de Gly, Arg ou Leu com um grupo protetor de terminação-N ligado.
4. Composição líquida de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que B2 compreende um grupo de proteção terminal selecionado a partir de formil, acetil, benzoíl, trifluoroacetil, fluorometoxi carbonil, metoxissuccinil, grupos de proteção uretano aromáticos e alifáticos, benziloxicarbonil, t-butiloxicarbonil, adamantiloxicarbonil, p-metoxibenzil carbonil (MOZ ), benzil (Bn), p-metoxibenzil (PMB) ou p-metoxifenil (PMP).
5. Composição líquida caracterizada pelo fato de compreender uma subtilisina e um composto de peptídeo em que o composto de peptídeo é o peptídeo-aldeído Z-RAY-H (SEQ ID NO: 1), Ac-GAY-H (SEQ ID NO: 2), Z-GAY-H (SEQ ID NO: 2), Z-GAL-H (SEQ ID NO: 3), Z-GAF-H (SEQ ID NO: 4), Z-GAV-H (SEQ ID NO: 5), Z-RVY-H (SEQ ID NO: 6), Z-LVY-H (SEQ ID NO: 7), Ac-LGAY-H (SEQ ID NO: 8), Ac-FGAY-H (SEQ ID NO: 9), Ac-YGAY-H (SEQ ID NO: 10), Ac-FGVY-H (SEQ ID NO: 11) ou Ac- WLVY-H (SEQ ID NO: 12), em que Z é benzil-óxi-carbonila e Ac é acetila.
6. Composição liquida de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pelo fato de ser uma composição de detergente líquido compreendendo adicionalmente um surfactante.
7. Composto de peptídeo de fórmula B2-B1-B°-H, caracterizado pelo fato de que: B° é um resíduo de Tyr; B1 é um resíduo de aminoácido; e B2 é um ou mais resíduos de aminoácidos com benziloxicarbonil como grupo protetor de terminação-N ligado.
8. Composto de peptídeo de fórmula B2-B1-B°-H, caracterizado pelo fato de que: Bo é um resíduo de Tyr; Bi é um resíduo de aminoácido; e B2 é um resíduo de Gly, Arg ou Leu com um grupo protetor de terminação-N ligado.
9. Composto de peptídeo de acordo com a reivindicação 7, caracterizado pelo fato de que B2 compreende um grupo de proteção terminal selecionado a partir de formil, acetil, benzoíl, trifluoroacetil, fluorometoxi carbonil, metoxissuccinil, grupos de proteção uretano aromáticos e alifáticos, benziloxicarbonil, t-butiloxicarbonil, adamantiloxicarbonil, carbonil p- metoxibenzil (MOZ ), benzil (Bn), p-metoxibenzil (PMB) ou p-metoxifenil (PMP).
10. Composto de peptídeo de fórmula BMV-Bθ-H, caracterizado pelo fato de que: Bo é um resíduo de Tyr; Bi é um resíduo de aminoácido pequeno; e B2 é um resíduo de Gly, Arg ou Leu com um grupo aromático protetor de terminação-N ligado.
11. Composto de peptídeo de acordo com a reivindicação 11, 5 caracterizado pelo fato de que o grupo aromático protetor de terminação-N é benziloxicarbonil (Cbz), p-metoxibenzil carbonil (MOZ), benzil (Bn), p- metoxibenzil (PMB) ou p-metoxifenil (PMP).
12. Peptídeo-aldeído, caracterizado pelo fato de que é de fórmula Z-RAY-H (SEQ ID NO: 1), Ac-GAY-H (SEQ ID NO: 2), Z-GAY-H 10 (SEQ ID NO: 2), Z-GAL-H (SEQ ID NO: 3), Z-GAF-H (SEQ ID NO: 4), Z- GAV-H (SEQ ID NO: 5), Z-RVY-H (SEQ ID NO: 6), Z-LVY-H (SEQ ID NO: 7), Ac-LGAY-H (SEQ ID NO: 8), Ac-FGAY-H (SEQ ID NO: 9), Ac- YGAY-H (SEQ ID NO: 10), Ac-FGVY-H (SEQ ID NO: 11) ou Ac-WLVY- H (SEQ ID NO: 12), em que Z é benzil-óxi-carbonila e Ac é acetila.
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