SU1644712A3 - Способ получени панкреатина из поджелудочной железы - Google Patents
Способ получени панкреатина из поджелудочной железы Download PDFInfo
- Publication number
- SU1644712A3 SU1644712A3 SU833682185A SU3682185A SU1644712A3 SU 1644712 A3 SU1644712 A3 SU 1644712A3 SU 833682185 A SU833682185 A SU 833682185A SU 3682185 A SU3682185 A SU 3682185A SU 1644712 A3 SU1644712 A3 SU 1644712A3
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- isopropyl alcohol
- isopropylalkohol
- und
- autolysis
- pankreatin
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 10
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 title claims description 5
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title description 5
- KFZMGEQAYNKOFK-UHFFFAOYSA-N Isopropanol Chemical compound CC(C)O KFZMGEQAYNKOFK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 70
- 206010057248 Cell death Diseases 0.000 claims abstract description 13
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 claims description 13
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 13
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 claims description 13
- 208000035404 Autolysis Diseases 0.000 claims description 12
- 230000028043 self proteolysis Effects 0.000 claims description 12
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 6
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims description 6
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims description 6
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims description 6
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims description 6
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 5
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 4
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims description 4
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 3
- 238000004062 sedimentation Methods 0.000 claims description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims 2
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 claims 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims 1
- 239000012299 nitrogen atmosphere Substances 0.000 claims 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 abstract description 6
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M Sodium bicarbonate Chemical compound [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 abstract description 5
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 2
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 2
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 abstract 1
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 5
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 4
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 4
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 4
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 4
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 4
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 3
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 3
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 3
- 230000008021 deposition Effects 0.000 description 3
- 230000001965 increasing effect Effects 0.000 description 3
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 3
- 108010013369 Enteropeptidase Proteins 0.000 description 2
- 102100029727 Enteropeptidase Human genes 0.000 description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 2
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 2
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 description 2
- 229960004494 calcium gluconate Drugs 0.000 description 2
- 235000013927 calcium gluconate Nutrition 0.000 description 2
- 239000004227 calcium gluconate Substances 0.000 description 2
- NEEHYRZPVYRGPP-UHFFFAOYSA-L calcium;2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanoate Chemical compound [Ca+2].OCC(O)C(O)C(O)C(O)C([O-])=O.OCC(O)C(O)C(O)C(O)C([O-])=O NEEHYRZPVYRGPP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 2
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 2
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 2
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 2
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 2
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 description 2
- 210000004907 gland Anatomy 0.000 description 2
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 2
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 2
- 235000019626 lipase activity Nutrition 0.000 description 2
- 235000015277 pork Nutrition 0.000 description 2
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 description 2
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 2
- 241000282461 Canis lupus Species 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 239000004743 Polypropylene Substances 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 1
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 1
- 239000002518 antifoaming agent Substances 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 230000002358 autolytic effect Effects 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 238000007865 diluting Methods 0.000 description 1
- 238000004821 distillation Methods 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000012065 filter cake Substances 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 235000011837 pasties Nutrition 0.000 description 1
- -1 polypropylene Polymers 0.000 description 1
- 229920001155 polypropylene Polymers 0.000 description 1
- 229920001296 polysiloxane Polymers 0.000 description 1
- BDERNNFJNOPAEC-UHFFFAOYSA-N propan-1-ol Chemical compound CCCO BDERNNFJNOPAEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005086 pumping Methods 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 238000007873 sieving Methods 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/94—Pancreatin
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Acyclic And Carbocyclic Compounds In Medicinal Compositions (AREA)
- Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
- Steroid Compounds (AREA)
Abstract
Изобретение относитс к медицине , в частности к способу получени лекарственных средств. Цель изобретени - повышение выхода целевого продукта с более высокой активностью. Дл этого замороженные свиные поджелудочные железы размельчают, пропуска через м сорубку, и провод т ауто/ -W 2 лиз при температуре (-2)-(+30)°С и рН 6,5-8,5. Параллельно через каждые 15 мин анализируют пробу на осаждение в 55-65%-ном водном изопропило- зом спирте. При наличии скорости осаждени ауюлиза 3-10 ммв течение 1-3 мин прекращают аутолиз путем добавлени изопропилового спирта до конечной концентрации 30-35%, затем провод т фильтрование через сито, В полученный раствор добавл ют изо- пропиловый спирт в конечной концентрации 55-65% при 20-24°Со Полученный осадок промывают нзопропиловым спир том концентрацией 75-95%. Суспензию фильтруют на нуч-фильтре диаметром 40 см и отсасывают дл просушивани в вакууме при 55°С и давлении 5 мбар„ Способ позвол ет повысить выход целевого продукта с более высокой активностью . 4 табл. S
Description
Изобретение относитс к медицине, в частности к способам получени лекарственных средств.
Целью изобретени вл етс повышение выхода целевого продукта с более высокой активностью.
Пример 1„ 100 кг замороженных при низкой температуре свиных поджелудочных желез, пропущенных через волк машину или через м сорубку , перемешивают в 250-литровом реакторе с раствором 100 г глюконата кальци в 20 л воды совместно с 200 г силиконового препарата, преп тствующего пенообразованию. В зависимости от содержани свободного трипсина
в железах добавл ют в качестве средства , способствующего началу процесса , до 1 кг готового панкреатина, растворенного в 5 л воды. Это количество панкреатина устанавливают посредством 37° пробы на гидролиз. С этой целью отбирают из загруженной партии 120 г исходного материала. После добавлени 15л 84%-ного изопропилового спирта замешивают раствор 1,3 кг бикарбоната натри в 20 л воды. Составл ют сто ть на ночь, причем температура возрастает примерно от 2 до 12°С, на следующее утро подогревают до 20°С и продолжают перемешивание при этой температуре.
sj
Etank Ю
ы
Номент окончани аутолиза распознают пробой на осаждение С этой целью во врем последнего периода аутолиза сначала каждые полчаса, затем через кавдые 15 мин отбирают 10 г суспензии, перемешивают 1 мин с 5,4 мл 84%-ного изопропилового спирта с помощью стекл нной палочки, образовавшийс раствор отдел ют от волокон, приставших к стекл нной палочке и замешивают в 20 мл содержащегос в стакане на 50 мл, снабженном магнитной мешалкой, 84%-ного водного раствора изопропило™ |вого спирта Через минуту останавли- 1вают мешалку и оставл ют дл осажде- ни примерно 3 мин.
Если проба положительна, аутолиз (наличие более или менее прозрачного сло высотой 3 мм через 1 мин или 10 мм через 3 мин) заканчивают.
В качестве примера воспроизводитс характерна сери испытаний на осаждение , которые примен ли, как только температура автолизата достигала 20°С«
Данные испытани на осаждение приведены в табл. 1.
Из этого примера видно, что наиболее благопри тный момент времени дл окончани аутолиза наступает через 3 ч. Дл того, чтобы получить возможность достижени сравнимых соотношений при применении неизвестных (напримерj сохран вшихс более корот- кое или более продолжительное врем ) препаратов свиных поджелудочных же лез, проводитс ЗУ0 проба на гидролиз . Из кащицеобразной массы желез , смешанных с глюконатом кальци , отбирают 120 г, смешивают с 1,5 г бикарбоната натри в 25 мл воды и перемешивают 30 мин при 37°С. С пробой этого ускоренного аутолизата провод т испытание на осаждение. К основной массе загруженного материала добавл ют свободный трипсин (в форме панкреатина ) в следующих количествах: менее чем при 2 мм/3 мин - 7. млн. Е, при значении до 12 мм/1 мин - 1 млн. Е t а при еще большей скорости осаждени свободный трипсин не добавл ют (1 млн единиц свободного трипсина содержитс , например, в 250 г поджелудочной железы с 4000 единицами в I г). Таким путем возможно стандартизировать дл практических производственных условий сырьевой исходный материал различного происхождени .
После определени наиболее благопри тного момента времени аутолиз загруженной партии заканчивают посредством подачи насосом 72,5 л 84%-ного (регенерированного) изопропилового спирта. Перемешивают 1/2 ч, причем образуетс прозрачный раствор, содержащий нерастворимые волокна, которые отдел ют отсеиванием. Дл этого содержимое реактора спускают в открытый котел на 50 л с заложенным ситом, имеющим чейки около 5 мм. Котел снабжен корной мешалкой. Сточный патрубок котла, снабженного ситом, соедин ют посредством насоса с 500-литровой емкостью из полипропилена. В эту емкость загружают 313 л 84%-ного изопропилового спирта, туда же теперь добавл ют при медленном перемешивании спускаемый раствор, пропущенный через сито о Волокна, оставшиес в котле ла сите, перемешивают еще 10 мин, причем волокна станов тс относительно сухими. Вес волокон составл ет 7- 8 кг.
В 500-литровый резервуар помещают панкреатин в виде грубого осадка в течение 1 ч на объем 80 л (при 20°С; при 24 С в течение 1/2 ч. Отсто вшуюс жидкость спускают сифоном и направл ют дл регенерации на перегонку Массу, оставшуюс на днище, перемешивают с 63 л регенерированного 84%-ного изопропилового спирта и оставл ют еще на ночь дл дополнительного осаждени . На следующий день этот процесс повтор ют, смешивают полученный таким путем осадок на днище примерно с 45 л 84%-ного изопропилового спирта, т„е. с настолько большим количеством, чем необходимо дл приготовлени суспензии панкреатина в 84%-ном изопропило- вом спирте. Эту суспензию фильтруют на нуч-фильтре диаметром 40 см и отсасывают до хорошего просушивани о
Плотную массу, отжатую на фильтре, быстро измельчают на резательной машине и распредел ют на металлическом листе. Высушивают всю ночь при температуре обогрева до 55ОС при вакууме приблизительно 5 мбар
Выход панкреатина, кг 11,6
Активность амилазы,
Р1Р Е/мг93,6
Активность липазы,
Р1Р Е/мг90,3
Активность протеазы,
FiP E/Mr:
5,6 5,6
активир ованной энтерокиназой без активировани Активность трипсина, FiP E/Mr:
активированного зн- терокиназой4,2
без активировани 4,1
Активность химотрипсина, ПР Е/мг:
активированного энтерокиназой23,3
без активировани 28,3
Содержание сухого ве-
пества, %98,7
Содержание жира, %0,4
Плотность насыпна , г/мл 0,65 Плотность, г/мл0,76
Число микроорганизмов,
на 1 г200
Нежелательные микроорганизмы по Лармакописи C iA 17-го издани (USP ХУЛ) отсутствуют.
Примеры 2-4. Поступают аналогично примеру 1, измен услови проведени способа (рН, содержание изопропанола, температуру при аутоли- зе или содержание изопропанола при прерывании или температуру и содержа- ние изопропанола при осаждении/промывании ) . Разницы в выходе по панкреатину не наблюдаетс , если испытание на осаждение варьировать в каждом случае в пред ел ах диапазона от 3 до 10 мм/мин. |Эти услови были испытаны дл каждого примера в отдельности,,
Результаты испытаний приведены в табл. 2 о
Пример 5. Поступают аналогично примеру 1, но без добавки изопропанола о Конца аутолиза достигают через 2,5 ч. Активность амилазы 83% при нагрузочной потере 5% и актив- ность липазы 80% при нагрузочной потере 15%.
П р и м е р 6. Поступают аналогично примеру 1, добавл 5 л пропанола. Конца аутолиза при этом достигают че- рез 2,75 ч. Активность амилазы 88% при нагрузочной потере около 5%, а липазы 88% при нагрузочной потере 10%
Пример 7. Поступают аналогично примеру 1, но добавл ют 10 л изо- пропанола. Конца аутолиза достигают через 3 ч. Активность амилазы 93% (нагрузочна потер 5%) и липазы 88% (нагрузочна потер Я%).
j
5 0
0
,
Q
,
5
II р и м е р 8 „ Если поступить аналогично примеру 1 и повысить температуру до 25°С, а потом прервать реакцию , то достигнутые результаты будут те же, что и при температуре ,
Примеры 9 - 12 о Аутолиз и осаждение смеси энзимов из водного аутолизата осуществл ют, как описано в примере 1. Чтобы определить вли ние концентрации изопропилового спирта на процесс промывани , к пробам суспензии панкреатина добавл ют изопропило- вый спирт разной концентрации Примен ют по 1 л осадка, полученного в результате сливани сифоном отсто вшегос верхнего сло жидкости, 1 л осадка соответствует количеству приблизительно 200 г сухого панкреатина. К каждой пробе добавл ют по 1 л изопропилового спирта. Разные концентрации получают в результате разбавлени абсолютного изопропилового спирта . Плотный фильтровальный осадок, полученный, как описано в примере 1 в результате двухкратного промывани и отсасывани на нутче, подвергают высушиванию, как описано в примере 1, после чего определ ют его активность и насыпной вес. При применении только 65%-ного изопропилового спирта наблюдаетс небольшое уменьшение активности . Несмотр на это качество полученного в результате продукта выше, чем качество известных продуктов. Насыпной вес продукта уменьшаетс с увеличением концентрации изопропилового спирта.
Результаты приведены в табл. 3.
Данные сравнени стабильности амилазы и липазы у панкреатина, приготовленного по известному и предлагаемому способам, представлены в табл о 4.
Табло 4 показывает, что у панкреатина , полученного известными способами , потер при нагрузке сильно возрастает по мере увеличени активности. Что касаетс панкреатина, изготовленного по предложенному способу, то несмотр на существенно высокую энзим 1 ную активность, он отличаетс при нагрузке наименьшей потерей.
Claims (1)
- Формула изобретениСпособ получени панкреатина из поджелудочной железы путем проведени аутолиза при комнатной температуре,перемешивани с органическим растворителем , удалени осадка фильтрацией, промывани его органическим растворителем и высушивани , отличающийс тем, что, с целью повышени выхода целевого продукта с более высокой активностью, аутолиз провод т в реакторе при рН 6,5-8,5 и температуре (-2)-(+30)С, при этом одновременно анализируют пробу, вз тую из реактора, на осаждение в 55-65%-ном водном изопропиловом спирте и, как только в пробе достигаетс скорость осаждени выпавшего в осадок аутоли- зата 3-10 мм в течение 1-3 мин, прекращают аутолиз в реакторе путем добавлени изопропилового спирта до конечной концентрации 30-35%, затем после фильтрации в полученный раствор вновь добавл ют изопропиловый спирт до концентрации 55-65% при 20-24С,- полученный осадок промывают 75-95%-ныизопропиловым спиртом, а высушивание провод т в среде азота при давлении 5 мбар.iТаблица1Испытание , мм/мин10301030О-2О-220152015ПримерТ 9 Т 10 Т 11 |6575Насыпной вес,г/100 мл 5,3 5,6 5,5 5,6Таблица2ждениеПромывание + + сушка,Lч- J ,С % С5Н7ОН30 30 10 10 15 1565 65 55 55 60 60Выход (амилаза )88 85 91 89 94 91ТаблицаЗ128595Таблица4
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19823248587 DE3248587A1 (de) | 1982-12-30 | 1982-12-30 | Verfahren zur gewinnung von pankreatin |
| DE19823248588 DE3248588A1 (de) | 1982-12-30 | 1982-12-30 | Verfahren zur gewinnung von pankreatin von hohem schuettgewicht |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| SU1644712A3 true SU1644712A3 (ru) | 1991-04-23 |
Family
ID=25807022
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| SU833682185A SU1644712A3 (ru) | 1982-12-30 | 1983-12-29 | Способ получени панкреатина из поджелудочной железы |
Country Status (15)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4623624A (ru) |
| EP (1) | EP0115023B1 (ru) |
| AR (1) | AR232000A1 (ru) |
| BR (1) | BR8307280A (ru) |
| CA (1) | CA1208580A (ru) |
| DD (1) | DD212981A5 (ru) |
| DE (1) | DE3377506D1 (ru) |
| DK (1) | DK173599B1 (ru) |
| ES (1) | ES8407516A1 (ru) |
| HU (1) | HU196435B (ru) |
| MD (1) | MD411C2 (ru) |
| PL (1) | PL141118B1 (ru) |
| SU (1) | SU1644712A3 (ru) |
| UA (1) | UA5996A1 (ru) |
| YU (1) | YU45584B (ru) |
Families Citing this family (47)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| KR100229754B1 (ko) * | 1989-11-24 | 1999-11-15 | 샬러 한스, 하우스 한스 루돌프 | 판크레아틴구형입자, 이의 제조방법 및 이를 함유하는 약제학적 조성물 |
| US5861291A (en) * | 1997-02-24 | 1999-01-19 | Biozymes Inc. | Method for producing pancreatin which contains low amounts of residual organic solvent and product thereof |
| US6632429B1 (en) | 1999-12-17 | 2003-10-14 | Joan M. Fallon | Methods for treating pervasive development disorders |
| KR100367659B1 (ko) * | 2000-05-08 | 2003-01-14 | 주식회사 바이넥스 | 선택적 안정화제의 첨가에 따른 자가분해(autolysis)를 통한 고역가 판크레아틴의 제조방법 |
| US20070053895A1 (en) | 2000-08-14 | 2007-03-08 | Fallon Joan M | Method of treating and diagnosing parkinsons disease and related dysautonomic disorders |
| IT1319655B1 (it) | 2000-11-15 | 2003-10-23 | Eurand Int | Microsfere di enzimi pancreatici con elevata stabilita' e relativometodo di preparazione. |
| US8030002B2 (en) | 2000-11-16 | 2011-10-04 | Curemark Llc | Methods for diagnosing pervasive development disorders, dysautonomia and other neurological conditions |
| CA2419572A1 (en) * | 2003-02-18 | 2004-08-18 | Axcan Pharma Inc. | High dosage protease formulation |
| AU2004260961B2 (en) * | 2003-07-29 | 2010-05-20 | Abbott Laboratories Gmbh | Analytical method for pancreatin and comparable compositions |
| PT1729797E (pt) * | 2004-03-22 | 2008-12-17 | Solvay Pharm Gmbh | Composições farmacêuticas orais de produtos contendo lipase, em particular de pancreatina, contendo tensioactivos |
| US7153504B2 (en) | 2004-07-30 | 2006-12-26 | Can Technologies, Inc. | Stabilized pancreas product |
| WO2006121803A1 (en) | 2005-05-05 | 2006-11-16 | Sensient Flavors Inc. | Production of beta-glucans and mannans |
| EP1913138B1 (en) | 2005-07-29 | 2016-08-24 | Abbott Laboratories GmbH | Processes for the manufacture of pancreatin powder with low virus content |
| US9198871B2 (en) * | 2005-08-15 | 2015-12-01 | Abbott Products Gmbh | Delayed release pancreatin compositions |
| US11266607B2 (en) * | 2005-08-15 | 2022-03-08 | AbbVie Pharmaceuticals GmbH | Process for the manufacture and use of pancreatin micropellet cores |
| US20080058282A1 (en) | 2005-08-30 | 2008-03-06 | Fallon Joan M | Use of lactulose in the treatment of autism |
| TW200745337A (en) * | 2006-02-24 | 2007-12-16 | Aminotech As | Modified process |
| US10072256B2 (en) * | 2006-05-22 | 2018-09-11 | Abbott Products Gmbh | Process for separating and determining the viral load in a pancreatin sample |
| SG186648A1 (en) | 2007-02-20 | 2013-01-30 | Aptalis Pharma Ltd | Stable digestive enzyme compositions |
| US20090130063A1 (en) * | 2007-11-15 | 2009-05-21 | Solvay Pharmaceuticals Gmbh | Process for separating and determining the viral load in a pancreatin sample |
| US10087493B2 (en) | 2008-03-07 | 2018-10-02 | Aptalis Pharma Canada Ulc | Method for detecting infectious parvovirus in pharmaceutical preparations |
| US8658163B2 (en) | 2008-03-13 | 2014-02-25 | Curemark Llc | Compositions and use thereof for treating symptoms of preeclampsia |
| US8084025B2 (en) | 2008-04-18 | 2011-12-27 | Curemark Llc | Method for the treatment of the symptoms of drug and alcohol addiction |
| US9320780B2 (en) | 2008-06-26 | 2016-04-26 | Curemark Llc | Methods and compositions for the treatment of symptoms of Williams Syndrome |
| WO2010002972A1 (en) * | 2008-07-01 | 2010-01-07 | Curemark, Llc | Methods and compositions for the treatment of symptoms of neurological and mental health disorders |
| US10776453B2 (en) | 2008-08-04 | 2020-09-15 | Galenagen, Llc | Systems and methods employing remote data gathering and monitoring for diagnosing, staging, and treatment of Parkinsons disease, movement and neurological disorders, and chronic pain |
| EP2165717A1 (de) * | 2008-08-27 | 2010-03-24 | Nordmark Arzneimittel GmbH & Co.KG | Verfahren zur Verringerung der viralen und mikrobiellen Belastung feststoffhaltiger biologischer Extrakte |
| US20100092447A1 (en) | 2008-10-03 | 2010-04-15 | Fallon Joan M | Methods and compositions for the treatment of symptoms of prion diseases |
| KR20170005192A (ko) | 2009-01-06 | 2017-01-11 | 큐어론 엘엘씨 | 스타필로코쿠스 아우레우스 감염의 치료 또는 예방 및 표면 상의 스타필로코쿠스 아우레우스의 박멸 또는 감소를 위한 조성물 및 방법 |
| KR101694931B1 (ko) | 2009-01-06 | 2017-01-10 | 큐어론 엘엘씨 | 이. 콜라이에 의한 구강 감염의 치료 또는 예방을 위한 조성물 및 방법 |
| US9056050B2 (en) | 2009-04-13 | 2015-06-16 | Curemark Llc | Enzyme delivery systems and methods of preparation and use |
| US9511125B2 (en) | 2009-10-21 | 2016-12-06 | Curemark Llc | Methods and compositions for the treatment of influenza |
| UA111726C2 (uk) | 2010-10-01 | 2016-06-10 | Апталіс Фарма Лімітед | Препарат панкреліпази низької сили з кишковорозчинним покриттям |
| CN106310242B (zh) | 2011-04-21 | 2020-02-28 | 柯尔马克有限责任公司 | 用于治疗神经精神障碍的化合物 |
| EP2741766B1 (en) | 2011-08-08 | 2015-10-07 | Aptalis Pharma Limited | Method for dissolution testing of solid compositions containing digestive enzymes |
| US10350278B2 (en) | 2012-05-30 | 2019-07-16 | Curemark, Llc | Methods of treating Celiac disease |
| KR20160055123A (ko) * | 2013-07-22 | 2016-05-17 | 앨러간 파마슈티컬스 인터내셔널 리미티드 | 고효능 판크레아틴 약학적 조성물 |
| US10993996B2 (en) | 2013-08-09 | 2021-05-04 | Allergan Pharmaceuticals International Limited | Digestive enzyme composition suitable for enteral administration |
| BR112016000658A2 (pt) * | 2013-11-05 | 2018-03-20 | Allergan Pharmaceuticals International Limited | pancreatina de alta atividade, processo para a preparação de pancreatina de aa tendo atividade lipásica específica de pelo menos aproximadamente 120 usp iu/mg e método de tratamento de um paciente sujeito a uma condição patológica associada com a insuficiência enzimática pandreática |
| CA2947998A1 (en) | 2014-06-19 | 2015-12-23 | Aptalis Pharma Ltd. | Methods for removing viral contaminants from pancreatic extracts |
| CN107073084B (zh) | 2014-11-05 | 2022-03-25 | 雅培制药股份有限公司 | 用于生产具有改善的安全特性的具有脂肪酶活性的组合物和适用于药物用途的组合物的方法 |
| WO2017172619A1 (en) | 2016-03-28 | 2017-10-05 | Abb Vie Inc. | Enzyme compositions with reduced viral and microbial contamination |
| US11278603B2 (en) | 2016-03-28 | 2022-03-22 | Abbvie Inc. | Enzyme compositions with reduced viral and microbial contamination |
| EP3688153A1 (en) | 2017-09-27 | 2020-08-05 | Abbott Laboratories GmbH | Enzyme compositions with reduced viral and microbial contamination |
| CN108316036A (zh) * | 2018-01-25 | 2018-07-24 | 陕西科技大学 | 一种豆渣制备微纤化纤维素的方法 |
| US11541009B2 (en) | 2020-09-10 | 2023-01-03 | Curemark, Llc | Methods of prophylaxis of coronavirus infection and treatment of coronaviruses |
| WO2024105193A1 (en) * | 2022-11-17 | 2024-05-23 | Koptyug Andrey V | Novel compounds and methods |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB928654A (en) * | 1960-10-25 | 1963-06-12 | Philips Nv | Improvements in or relating to the production of pancreatin |
| GB1328202A (en) | 1969-06-17 | 1973-08-30 | Union International Co Ltd | Manufacture of pancreatin |
| DE2106706B2 (de) * | 1971-02-12 | 1973-05-10 | Wilson Pharmaceutical & Chemical Corp., Chicago, 111. (V.St.A.) | Verfahren zur herstellung von pankreatin als trockenes pulver mit hoher proteolytischer, amylolytischer und lipolytischer aktivitaet |
| MX4738E (es) | 1976-05-07 | 1982-08-25 | Nattermann A & Cie | Procedimiento para fabricar preparados enzimaticos ricos en lipasa |
| DE2620289C2 (de) * | 1976-05-07 | 1982-05-19 | A. Nattermann & Cie GmbH, 5000 Köln | Herstellung eines lipasereichen Enzympräparates |
-
1983
- 1983-12-20 DE DE8383112809T patent/DE3377506D1/de not_active Expired
- 1983-12-20 EP EP83112809A patent/EP0115023B1/de not_active Expired
- 1983-12-23 US US06/565,220 patent/US4623624A/en not_active Expired - Lifetime
- 1983-12-28 CA CA000444332A patent/CA1208580A/en not_active Expired
- 1983-12-28 AR AR295280A patent/AR232000A1/es active
- 1983-12-28 PL PL1983245381A patent/PL141118B1/pl unknown
- 1983-12-28 YU YU252483A patent/YU45584B/sh unknown
- 1983-12-29 DD DD83258863A patent/DD212981A5/de not_active IP Right Cessation
- 1983-12-29 SU SU833682185A patent/SU1644712A3/ru active
- 1983-12-29 BR BR8307280A patent/BR8307280A/pt not_active IP Right Cessation
- 1983-12-29 DK DK198306055A patent/DK173599B1/da not_active IP Right Cessation
- 1983-12-29 ES ES528537A patent/ES8407516A1/es not_active Expired
- 1983-12-29 UA UA3682185A patent/UA5996A1/uk unknown
- 1983-12-29 HU HU834516A patent/HU196435B/hu not_active IP Right Cessation
-
1994
- 1994-12-29 MD MD95-0074A patent/MD411C2/ru unknown
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Патент CIJA I 3223594, кл. 195-68, 1965. * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| AR232000A1 (es) | 1985-04-30 |
| UA5996A1 (uk) | 1994-12-29 |
| MD411C2 (ru) | 1996-06-30 |
| DD212981A5 (de) | 1984-08-29 |
| HU196435B (en) | 1988-11-28 |
| YU45584B (sh) | 1992-07-20 |
| DE3377506D1 (en) | 1988-09-01 |
| ES528537A0 (es) | 1984-09-16 |
| EP0115023B1 (de) | 1988-07-27 |
| PL141118B1 (en) | 1987-06-30 |
| CA1208580A (en) | 1986-07-29 |
| PL245381A1 (en) | 1984-10-22 |
| DK605583A (da) | 1984-07-01 |
| DK605583D0 (da) | 1983-12-29 |
| EP0115023A3 (en) | 1986-04-09 |
| BR8307280A (pt) | 1984-08-07 |
| EP0115023A2 (de) | 1984-08-08 |
| DK173599B1 (da) | 2001-04-23 |
| YU252483A (en) | 1986-10-31 |
| ES8407516A1 (es) | 1984-09-16 |
| US4623624A (en) | 1986-11-18 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| SU1644712A3 (ru) | Способ получени панкреатина из поджелудочной железы | |
| Norkrans | Influence of Cellulolytic Enzymes from Hymenomycetes on Cellulose Preparations of Different Crystallinity. | |
| AU666531B2 (en) | Processes for the preparation of amylase inhibitor | |
| Seibert | The chemical composition of the active principle of tuberculin. XI. An improved and simplified method for making a standard undenatured tuberculin of any desired strength and a method of chemical assay. | |
| EP0046915B1 (en) | A method for the recovery of a peptide-containing compound, and an apparatus for the realization of the method | |
| CN105385739B (zh) | －种从金边蚂蟥中制取蛋白肽的方法 | |
| CN110196333B (zh) | 一种青鳞鱼糖蛋白的提取方法和应用 | |
| CN109265577A (zh) | 一种泥鳅多糖的制备方法 | |
| CN101273125B (zh) | 酶的制造方法 | |
| CN107177459A (zh) | 一种地龙蛋白多肽酒及其制备方法 | |
| RU2088112C1 (ru) | Способ получения свекловичного пектина | |
| CN1020734C (zh) | 提取超氧化物歧化酶复合物的方法 | |
| DK166393B (da) | Fremgangsmaade til fremstilling af vandige organekstrakter med et heparinindhold paa mindst 120 ie/ml | |
| SU934589A1 (ru) | Способ получени полипептидов | |
| CN1669625A (zh) | 抗蛋白质污染的卵磷脂－聚醚砜共混超滤膜的制备方法 | |
| SU899611A1 (ru) | Способ производства жемчужного пата из чешуи рыб | |
| CN116139329B (zh) | 胎盘来源的基质凝胶及其制备方法 | |
| JP2002105092A (ja) | 液状の酵母活性化物質、固形状の酵母活性化物質及びそれらの製造方法並びに発酵品の製造方法 | |
| SU1404513A1 (ru) | Способ получени овомукоида | |
| EP0083656A1 (en) | METHOD FOR PRODUCING A COMPRESSED YEAR PRODUCT. | |
| WO1989012689A1 (en) | Method of obtaining a mixture of ribonucleotides | |
| CN116660554A (zh) | 一种pt检测试剂制备方法 | |
| CN117264041A (zh) | 具有生物活性的波形蛋白及应用 | |
| CN1176203C (zh) | 从海洋生物中提取酒类澄清剂的方法及应用 | |
| SU854978A1 (ru) | Способ очистки молокосвертывающего фермента |