KR960701898A - 셀룰로오즈 결합 도메인(cellulose binding domain) - Google Patents

셀룰로오즈 결합 도메인(cellulose binding domain)

Info

Publication number
KR960701898A
KR960701898A KR1019950704527A KR19950704527A KR960701898A KR 960701898 A KR960701898 A KR 960701898A KR 1019950704527 A KR1019950704527 A KR 1019950704527A KR 19950704527 A KR19950704527 A KR 19950704527A KR 960701898 A KR960701898 A KR 960701898A
Authority
KR
South Korea
Prior art keywords
cellulose
binding domain
protein
cellulose binding
fusion
Prior art date
Application number
KR1019950704527A
Other languages
English (en)
Other versions
KR100330556B1 (ko
Inventor
오데드 쇼세요브
이타이 쉬피에길
마레 에이. 골드스타인
로이 에이치. 도이
Original Assignee
이슘 리서치 디벨로프먼트 캄퍼니 오브 더 헤브루 유니버시티 오브 에루살렘
린다 에스. 스티븐슨
더 리젼츠 오브 더 유니버시티 오브 캘리포니아
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 이슘 리서치 디벨로프먼트 캄퍼니 오브 더 헤브루 유니버시티 오브 에루살렘, 린다 에스. 스티븐슨, 더 리젼츠 오브 더 유니버시티 오브 캘리포니아 filed Critical 이슘 리서치 디벨로프먼트 캄퍼니 오브 더 헤브루 유니버시티 오브 에루살렘
Priority to KR10-2001-7013956A priority Critical patent/KR100453786B1/ko
Publication of KR960701898A publication Critical patent/KR960701898A/ko
Application granted granted Critical
Publication of KR100330556B1 publication Critical patent/KR100330556B1/ko

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C07K14/305—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Micrococcaceae (F)
    • C07K14/31—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Micrococcaceae (F) from Staphylococcus (G)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
    • A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
    • A01N25/00—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators, characterised by their forms, or by their non-active ingredients or by their methods of application, e.g. seed treatment or sequential application; Substances for reducing the noxious effect of the active ingredients to organisms other than pests
    • A01N25/08—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators, characterised by their forms, or by their non-active ingredients or by their methods of application, e.g. seed treatment or sequential application; Substances for reducing the noxious effect of the active ingredients to organisms other than pests containing solids as carriers or diluents
    • A01N25/10—Macromolecular compounds
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
    • A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
    • A01N63/00—Biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators containing microorganisms, viruses, microbial fungi, animals or substances produced by, or obtained from, microorganisms, viruses, microbial fungi or animals, e.g. enzymes or fermentates
    • A01N63/50—Isolated enzymes; Isolated proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/50—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates
    • A61K47/51—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates the non-active ingredient being a modifying agent
    • A61K47/62—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates the non-active ingredient being a modifying agent the modifying agent being a protein, peptide or polyamino acid
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07H—SUGARS; DERIVATIVES THEREOF; NUCLEOSIDES; NUCLEOTIDES; NUCLEIC ACIDS
    • C07H17/00—Compounds containing heterocyclic radicals directly attached to hetero atoms of saccharide radicals
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C07K14/33—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Clostridium (G)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/06—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies from serum
    • C07K16/065—Purification, fragmentation
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
    • C12N15/62—DNA sequences coding for fusion proteins
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N5/00—Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
    • C12N5/0018—Culture media for cell or tissue culture
    • C12N5/0025—Culture media for plant cell or plant tissue culture
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004—Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/543—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals
    • G01N33/544—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals the carrier being organic
    • G01N33/548—Carbohydrates, e.g. dextran
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/566—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor using specific carrier or receptor proteins as ligand binding reagents where possible specific carrier or receptor proteins are classified with their target compounds
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/20—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/35—Fusion polypeptide containing a fusion for enhanced stability/folding during expression, e.g. fusions with chaperones or thioredoxin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/70—Fusion polypeptide containing domain for protein-protein interaction
    • C07K2319/705—Fusion polypeptide containing domain for protein-protein interaction containing a protein-A fusion
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S436/00—Chemistry: analytical and immunological testing
    • Y10S436/827—Lectins
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S436/00—Chemistry: analytical and immunological testing
    • Y10S436/828—Protein A
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/82—Proteins from microorganisms
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/861—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof involving IgG3, IgG4, IgA, or IgY

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Dentistry (AREA)
  • Pest Control & Pesticides (AREA)
  • Agronomy & Crop Science (AREA)
  • Environmental Sciences (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Botany (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Epidemiology (AREA)

Abstract

분자 클로닝과 재조합 생산에 의한 방법으로 결정형 셀룰로오즈와 키틴에 높은 친화력을 가지는 셀룰로오즈 결합 도메인(CBD)을 생산한다. CBD와 제2단백질로 구성된 융합체도 상술한다. CBD와 CBD융합체는 약물수송, 친화력 분리와 진단 기술을 포함한 다양한 범위에서 응용될 수 있다.

Description

셀룰로오즈 결합 도메인(CELLULOSE BINDING DOMAIN)
본 내용은 요부공개 건이므로 전문내용을 수록하지 않았음
제1도는 뉴클레오티드(상측;orig, 제2라인, 상보)와 유추한 CBD의 아미노산 서열을 나타낸다.
제2도는 CBD의 유전자 단편 인코딩의 클로닝과 준비를 나타낸다, A는 CbpA의 1차구조 분석으로 N-단부 신호 펩티드, 독특한 CBD부분, 4 친수성 반복부위(흰색화살표)와 9개 소수성 반복 부위(흑색화살표)를 포함하고 있다, B는 cbpA 유전자를 따라 PCR 프라이머의 위치를 나타낸다, CBD 인접부분에 프라이머 서열과 cbpA DNA 서열을 포함하고 있다, PCR 생성물에는 밑줄친 NcoI와 BamHI 부위를 포함하고 있다, 유전자 단편의 ATG 개시코돈은 NcoI 부위내에 위치하고 있고 ATG 정지코돈은 BamHI 부위에 인접하고 있다, C. pET-CBS의구조, pET-8c 벡터내로 클론된 CBD 유전자 단편을 포함하고 있다, 벡터에는 유도성 CBD 생산을 위해 필수적인 전사와 해독신호를 포함한다.

Claims (87)

  1. 제1도에 표시된 아미노산 서열로 구성된 것을 특징으로 하는 분리된 셀룰로오즈 결합 도에인.
  2. 제1도에 나타낸 아미노산 서열의 인접부분에 적어도 80% 아미노산 유사성을 가지는 아미노산 서열로 구성된 것을 특징으로 하는 분리된 셀룰로오즈 결합 도메인.
  3. 제1항에 있어서, Kd가 1.5uM 내지 0.5uM 범위로 셀룰로오즈 또는 키틴에 결합친화성을 가지는 것을 특징으로 하는 분리된 셀룰로오즈 결합 도메인.
  4. 제3항에 있어서, 셀룰로오스 또는 키틴은 결정인 것을 특징으로 하는 분리된 셀룰로오즈 결합 도메인.
  5. 제4항에 있어서, Kd는 1.2uM인 것을 특징으로 하는 분리된 셀룰로오즈 결합 도메인.
  6. 제4항에 있어서. Kd는 1.0uM인 것울 특징으로 하는 분리된 셀룰로오즈 결합 도메인.
  7. 제2항에 있어서, 제1도에 나타낸 아미노산 서열의 인접부분에 80% 이상의 유사성을 가지는 적어도 100개 아미노산을 가지는 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인.
  8. 제2항에 있어서, 제1도에 나타낸 아미노산 서열의 인접부분에 80% 이상의 유사성을 가지는 적어도 50개 아미노산을 가지는 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인.
  9. 제7항에 있어서, 제1도에 나타낸 아미노산 서열의 인접부분에 90% 아미노산 유사성을 가지는 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인.
  10. 제1도에 나타낸 핵산서열 또는 이의 상보서열로 구성된 셀룰로오즈 결합 도메인을 인코드하는 것을 특징으로 하는 재조합 핵산.
  11. 제1도에 나타낸 핵산서열 또는 이의 상보서열에 인접한 부분에 적어도 60% 유사성을 가지는 핵산서열로 구성된 셀룰로오즈 결합 도메인을 인코드하는 것을 특징으로 하는 재조합 핵산.
  12. 제10항에 있어서, DNA 폴리뉴클레오티드인 것을 특징으로 하는 재조합 핵산.
  13. 제10항에 있어서, RNA 폴리뉴클레오티드인 것을 특징으로 하는 재조합 핵산.
  14. PCR 반응에서 cDNA를 준비할 수 있는 한쌍의 프라이머로 구성되고, 이때 각 프라이머는 제12항의 폴리뉴클레오티드 또는 이의 상보체인 것을 특징으로 하는 PCR 키트.
  15. 제1도에 나타낸 셀룰로오즈 결합 도메인 핵산서열 또는 이의 상보서열에 약 60% 이상의 유사성을 가지는 적어도 약 300 뉴클레오티드 서열로 구성된 것을 특징으로 하는 재조합 백신.
  16. 제1도에 나타낸 셀룰로오즈 결합 도메인 핵산서열 또는 이의 상보서열에 약 60% 이상의 유사성을 가지는 적어도 약 150 뉴클레오티드 서열로 구성된 것을 특징으로 하는 재조합 백신.
  17. 제15항 또는 16항에 있어서, 제1도에 나타낸 셀룰로오즈 결합 도메인 뉴클레오티드 서열 또는 이의 상보서열의 인접부분에 80% 이상의 유사성을 가지는 것을 특징으로 하는 재조합 백신.
  18. ATCC에 기탁된 것을 특징으로 하는 플라스미드 pET-셀룰로오즈 결합 도메인.
  19. 제1,2,3,9 또는 10항에 따른 셀룰로오즈 결합 도메인을 인코드하는 뉴클레오티드 서열로 구성된 것을 특징으로 하는 재조합 벡터.
  20. 제19항에 따른 재조합 벡터로 형질강염된 것을 특징으로 하는 숙주세포.
  21. ATCC에 기탁번호 69282로 기탁된 것을 특징으로 하는 재조합 대장균 pET-셀룰로오즈 결합 도메인/BL21(DE3).
  22. 셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질은 제1도의 아미노산 서열로 구성된 셀룰로오즈 결합 도메인과 제2단백질로 구성된 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질.
  23. 제22항에 있어서, 제2단백질은 단백질 A, 헤파리나제 또는 환경오염물질을 분해할 수 있는 효소인 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질.
  24. 제22항에 있어서, 제2단백질은 HSP 단백질, HSP 항체, 교차-반응성 HSP-관련 단백질 또는 펩티드 또는 이의 항원성 부분인 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질.
  25. 제22항에 있어서, 제2단백질은 재조합 항체인 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질.
  26. 제25항에 있어서, 셀룰로오즈 결합 도메인-VL-VH로 구성된 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질.
  27. 제22항에 있어서, 제2단백질은 호르몬인 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질.
  28. 제22항에 있어서, 제2단백질은 효소인 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질.
  29. 제22항예 있어서, 제2단백질은 단백질 A, 단백질 G, 스트렙타아비딘, 아비딘, Taq 중합효소, 비-Tap중합효소, 알칼리 포스포타제, RNase, DNase, 제한효소, 과산화효소, 글루카나제, 키티나제, 베타와 알파글루코시다제, 베타와 알파 글루코로니다제, 아밀라제, 트란스퍼라제, 베타-락타마제, 비-베타 락타마제, 항생제 수정과 분해효소, 루시퍼라제, 에스트라제, 리파제, 프로테아제, 박테리오신, 항생제, 효소저해제, 성장인자, 호르몬, 수용체, 막단백질, 핵단백질, 전사와 번역인자 그리고 핵산 수정효소에서 선택되는 것을 특징으로 하는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질.
  30. ATCC에 기탁된 플라스미드 프셀룰로오즈 결합 도메인 ProtA1.
  31. 제22 또는 23항에 따른 셀룰로오즈 결합 도메인 융합 단백질을 인코드하는 핵산서열로 구성된 것을 특징으로 하는 재조합 벡터.
  32. ATCC에 기탁되고 번호가 75443인 재조합 대장균 프셀룰로오즈 결합 도메인-ProtA1/2097.
  33. 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체의 생산방법에 있어서; (a) 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체를 인코드하는 핵산을 제공하고 이때, 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체는 셀룰로오즈 결합 도메인과 제2단백질로 구성되고, 이때 셀룰로오즈 결합 도메인은 자연에서 결합된 다른 단백질 없이 높은 친화력으로 셀룰로오즈 또는 키틴에결합할 수 있고 제2단백질은 N-단부와 C-단부가 포함되어 있고; (b) 핵산으로 숙주세포를 형질 감염시키고; 그리고 (c) 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체의 발전에 적합한 조건하에 형질전환된 숙주세포를 배양하는 단계로 구성된 것을 특징으로 하는 방법.
  34. 제33항에 있어서, 핵산에는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체의 제2단백질의 N 단부 아미노산의 상류 절단부위를 추가로 인코드하는 것을 특징으로 하는 방법.
  35. 제33항에 있어서, 핵산에는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체의 제2단백질의 C 단부 아미노산의 하류 절단부위를 추가로 인코드하는 것을 특징으로 하는 방법.
  36. 제33항에 있어서, 핵산에는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체의 제2단백질의 N 단부 아미노산의 상류 제1절단부위를 추가로 인코드하고, 핵산에는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체의 제2단백질의 C 단부 아미노산의 하류 제2절단부위를 추가로 인코드하는 것을 특징으로 하는 방법.
  37. 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체를 정제하는 방법에 있어서; (a) 셀룰로오즈와 재조합 셀룰로오즈 결합도메인 융합체로 구성된 비가용성 결합 복합체를 형성하는 데 적합한 조건하에 효과량의 셀룰로오즈를 재조합 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체로 구성된 혼합물과 접촉시키고; (b) 비가용성 셀룰로오즈-셀룰로오즈 결합도메인 융합체 결합 복합체를 분리하고; 그리고 (c) 상기 비가용성 셀룰로오즈-셀룰로오즈 결합 도메인 융합체 결합 복합체에서 셀룰로오즈 결합 도메인 융합 생성물을 회수하는 단계로 구성된 것을 특징으로 하는 방법.
  38. 제37항에 있어서, 셀룰로오즈는 키틴으로 대체하는 것을 특징으로 하는 방법.
  39. 제37 또는 38항에 있어서, 회수단계는 셀룰로오즈-셀룰로오즈 결합 도메인 융합체 결합복합체는 방출 시약에 노출시키고 셀룰로오즈 또는 키틴으로부터 방출된 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체를 분리하는 것을 특징으로 하는 방법.
  40. 제39항에 있어서, 방출 시약은 6M 요소 또는 6M 구아니딘-HCI로 구성된 것을 특징으로 하는 방법.
  41. 제34,35 또는 36항에 있어서, 제1 또는 제2절단 부위 또는 이들 두개를 절단할 수 있는 절단 시약에 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체를 노출시키는 단계를 추가로 포함하는 것을 특징으로 하는 방법.
  42. 제41항에 있어서, 절단시약은 효소인 것을 특징으로 하는 방법.
  43. 제41항에 있어서, 절단시약은 화학적 절단시약인 것을 특징으로 하는 방법.
  44. 제20항에 있어서, 숙주세포는 포유류 숙주세포인 것을 특징으로 하는 방법.
  45. 소요의 물질을 감지하기 위한 전단키트에 있어서; a) i) 자연상태에서 결합될 수 있는 단백질이 없이 높은 친화력으로 셀룰로오즈에 결합할 수 있는 셀룰로오즈 결합 도메인과 ii) 소요의 물질에 결합할 수 있는 제2단백질로 구성된 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체; b) 감지가능한 라벨; 그리고 c) 셀룰로오즈로 구성된 것을 특징으로 하는 키트.
  46. 내용 없음
  47. 제46항에 있어서, 셀룰로오즈는 키틴으로 대체하는 것을 특징으로 하는 방법.
  48. 제46항에 있어서, 제2단백질은 단백질 A 또는 효소인 것을 특징으로 하는 방법.
  49. 제46 또는 47항에 있어서, 제2단백질은 HSP 단백질, HSP 항체, 교차-반응성 HSP-관련 단백질 또는 펩티드 또는 이의 항원성 부분인 것을 특징으로 하는 방법.
  50. 제46 또는 47항에 있어서, 셀룰로오즈 결합 도메인 융합 생성물은, 제2단백질에 결합된 리간드로 구성되는데 이때 리간드는 소요의 물질에 결합할 수 있는 것을 특징으로 하는 방법.
  51. 제50항에 있어서, 리간드는 항체인 것을 특징으로 하는 방법.
  52. 테스트 시료에 소요의 물질의 존재를 감지하는 면역검사 방법에 있어서; (a) 소요의 물질과, i) 자연상태에서 결합될 수 있는 다른 단백질 없이 높은 친화력으로 셀룰로오즈에 결합할 수 있는 CBD와 ii) 소요의 물질에 결합할 수 있는 제2단백질로 구성된 CBD 융합체 효과량을 포함하는 테스트 샘플을 CBD 융합체의 제2단백질에 소요의 물질이 결합할 수 있도록 허용되는 조건하에 배양시키고; (b) 비가용성 셀룰로오즈-CBD융합 생성물 결합 복합체를 제공하기 위해 (a) 단계에서 사용된 양비 CBD 융합체에 효과적으로 결합할 수있는 양으로 셀룰로오즈를 첨가하고, (c) 결합안된 성분들에서 비가용성 셀룰로오즈-CBD 융합 생성물을 분리하고; (d) 감지가능한 라벨의 효과량과 비가용성-셀룰로오즈-CBD 융합 생성물을 배양하고, 라벨은 소요의 물질과 결합할 수 있고; 그리고 (e) 결합안된 성분에서 d) 단계의 비가용성 셀룰로오즈-CBD 융합 생성물을 분리하고 라벨의 존재유무를 결정하여 테스트 샘플에서 소요의 물질의 유무를 확인하는 단계를 구성된 것을 특징으로 하는 방법.
  53. 테스트 시료에 소요의 물질을 강지하는 방법에 있어서; (a) 소요의 물질을 고정시킬 수 있는 비가용성 매트릭스와 소요의 물질을 포함할 수도 있는 테스트 시료와 접촉시키고; (b) i) 자연상태에서 결합될 수 있는 다른 단백질 없이 높은 친화력으로 셀룰로오즈에 결합할 수 있는 CBD와 ii) 소요의 물질에 결합할 수 있는 제2단백질로 구성된 CND 융합체 효과량과 비가용성 매트릭스를 CBD 융합체의 제2단백질에 소요의 물질이 결합할 수 있도록 허용되고 조건하에 배양시키고; (c) 결합안된 성분들에서, 비가용성 셀룰로오즈-CBD 융합생성물을 분리하고; (d) 감지가능한 라벨이 비가용성-셀룰로오즈-CBD 융합 생성물에 결합할 수 있는 조건하에서, c) 단계의 비가용성 매트랙스를 배양하고; 그리고 (e) 결합안된 성분에서 d) 단계의 비가용성 매트릭스를 분리하고 라벨의 존재유무를 결청하여 테스트 샘플에서 소요의 물질의 유무를 확인하는 단계로 구성된 것을 특징으로 하는 방법.
  54. 제53항에 있어서, (i) 셀룰로오즈-셀룰로오즈 결합 도메인 융합 생성물 결합 복합폐를 형성하기 위해 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체에 셀룰로오즈가 결합을 할 수 있도록 하는 조건하에서 단계 c)의 비가용성 매트릭스와 충분량의 셀룰로오즈와 접촉시키고, 그리고, (ii) 결합안된 성분에서 (i) 단계의 비가용성 매트릭스를 분리하는 것으로 구성된 것을 특징으로 하는 방법.
  55. 제54항에 있어서 라벨을 소요의 물질 또는 셀룰로오즈-셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질 결합 복합체에 결합할 수 있는 것을 특징으로 하는 방법.
  56. 제54항에 있어서, 라벨은 셀룰로오즈-셀룰로오즈 결합 도메인 융합단백질 결합 복합체에 결합할 수 있는 것을 특징으로 하는 방법.
  57. 제52,53 또는 55항에 있어서, 테스트 샘플은 체내유체인 것을 특징으로 하는 방법.
  58. 제52 또는 54항에 있어서, 셀룰로오즈 키틴으로 대체하는 것을 특징으로 하는 방법.
  59. 제53 또는 54항에 있어서, 비가용성 매트릭스는 전기영동 겔블랏인 것을 특징으로 하는 방법.
  60. 제52,53 또는 54항에 있어서, 소요의 물질의 단백질 또는 펩티드이고 제2단백질은 단백질 또는 펩티드에 대한 항체인 것을 특징으로 하는 방법.
  61. 제52,53 또는 54항에 있어서, 소요의 물질은 항체이고 제2단백질은 단백질 A인 것을 특징으로 하는 방법.
  62. 제52 또는 54항에 있어서, 소요의 물질은 펩티드, 단백질, 호르몬, 핵산 또는 다른-표적 분자에 결합된 바이오틴화된 프로보로 구성되고 제2단백질은 스트렙타아비딘인 것을 특징으로 하는 방법.
  63. 제52,53 또는 54항에 있어서, 라벨은 방사능 동위원소, 형광분자 또는 효소인 것을 특징으로 하는 방법.
  64. 제56항에 있어서, 라벨은 셀룰로오즈 결합 도메인과 알칼리 포스포타제로 구성된 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체로 구성된 것을 특징으로 하는 방법.
  65. 제56항에 있어서, 라벨은 셀룰로오즈 결합 도메인과 말양고추냉이 과산화제로 구성된 셀룰로오즈 결합도메인 융합체로 구성된 것을 특징으로 하는 방법.
  66. 제64 또는 65항에 있어서, 효소에 대한 충분양의 기질을 첨가하는 단계가 추가로 구성되고 기질은 효소에 의해 감지가능한 화합물로 전환하는 것을 특징으로 하는 방법.
  67. 제52항에 있어서, (d)단계는 라벨된 소요의 물질로 구성된 충분한 양의 감지가능한 라벨과 비가용성 셀룰로오즈-셀룰로오즈 결합 도메인 융합체 결합 복합체와의 배양에 의해 실행되고, 라벨은 소요의 물질에 결합 안되고 남아 있는 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체의 제2단백질에 결합할 수 있고, (e)단계는 결합안된 성분에서 (d)단계의 비가용성 셀룰로오즈-셀룰로오즈 결합 도메인 융합체를 분리하고, 콘트롤에서 관찰된 신호와 비교하여 테스트 샘플에서 관찰된 신호를 비교하는 것으로 실행되는 것을 특징으로 하는 방법.
  68. 제52항에 있어서, 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체는 딮스틱(dip stick)에 포함된 것을 특징으로 하는 방법.
  69. 테스트 시료내에 소요의 물질을 강지하는데 유용한 딮스틱은 셀룰로오즈 결합 도메인 융합체로 구성되고 이때 셀룰로오즈 결합 도메인은 (i) 자연에서 결합된 다른 단백질없이 높은 친화력으로 셀룰로오즈에 결합할수 있는 셀룰로오즈 결합 도메인과 (ii) 소요의 물질에 결합할 수 있는 제2단백질로 구성된 것을 특징으로 하는 딥스틱.
  70. 제69항에 있어서, 제2단백질은 단백질 A, HSP 단백질, HSP 항체, 교차-반응 HSP-관련 단백질 또는 펩티드 또는 이의 항원부분, 효소, 호르몬, 항체, 항원에서 선택되는 것을 특징으로 하는 방법.
  71. 신호 증폭 시스템에 있어서; (a) 제1셀룰로오즈 결합 도메인 융합체는 (i) 자연에서 결합된 다른 단백질 없이 높은 친화력으로 셀룰로오즈에 결합할 수 있는 셀룰로오즈 결합 도메인과, (ii) 키메라 프로보에 결합할 수 있는 제2단백질로 구성되고, 이때 프로보는 소요의 물질에도 결합할 수 있으며; 그리고 (b) 제2셀룰로오즈 결합 도메인 융합체는 (i) 자연에서 결합된 다른 단백질 없이 높은 친화력으로 셀룰로오즈에 결합할 수 있는 셀룰로오즈 결합 도메인과, (ii) 감지 가능한 화합물을 생산하기 위해 기질에 작용할 수 있는 효소로 구성된 것을 특징으로 하는 시스템.
  72. 신호 증폭 시스템에 있어서; (a) 제1셀룰로오즈 결합 도메인 융합체는 (i) 자연에서 결합된 다른 단백질없이 높온 친화력으로 셀룰로오즈에 결합할 수 있는 셀룰로오즈 결합 도메인과, (ii) 키메라 프로보에 결합할 수 있는 제2단백질로 구성되고, 이때 프로보는 소요의 물질에도 결합할 수 있으며; 그리고 (b) 라벨된 셀룰로오즈 결합 도메인으로 구성되고 이때 셀룰로오즈 결합 도메인은 자연에서 결합된 다른 단백질 없이 높은 친화력으로 셀룰로오즈에 결합할 수 있는 능력을 보유하고 있는 것을 특징으로 하는 시스템.
  73. 제71 또는 72항에 있어서, 프로보가 추가로 구성된 것을 특징으로 하는 시스템.
  74. 제71 또는 72항에 있어서, 자갈에 갈린 셀룰로오즈가 추가로 구성된 것을 특징으로 하는 시스템.
  75. 제71 또는 72항에 있어서, 프로보는 바이오틴화되고 제2단백질은 스트렙타아비딘인 것을 특징으로 하는 시스템.
  76. 제71 또는 72항에 있어서, 효소는 알칼리 포스포타제와 말양고추냉이 과산화효소에서 선택되는 것을 특징으로 하는 시스템.
  77. 제72항에 있어서, 라벨은 방사능 등위원소, 형광분자 또는 효소로 구성되는 것을 특징으로 하는 시스템.
  78. 약물수송 시스템에 있어서, 약물과 연합된 셀룰로오즈 결합 도메인으로 구성되고 이때 셀룰로오즈 결합도메인은 자연상태에서 결합될 수 있는 다른 단백질없이 높은 친화력으로 셀룰로오즈에 결합할 수 있는 능력을 보유하고 있는 것을 특징으로 하는 시스템.
  79. 제80항에 있어서, 약물은 직접 또는 링커를 경유하여 셀룰로오즈 결합 도메인에 공액된 것을 특징으로 하는 시스템.
  80. 제78항에 있어서, 약물은 항곰팡이제인 것을 특징으로 하는 시스템.
  81. 제78항에 있어서, 약물은 암포테리신 B, 니스타틴, 언데실렌산과 클로트리마졸에서 선택된 것을 특징으로 하는 시스템.
  82. 제78항에 있어서, 약물은 이미다졸인 것을 특징으로 하는 시스템.
  83. 제78항에 있어서, 비경구, 구강, 국소 또는 흡입에 의해 투여되는 것을 특징으로 하는 시스템.
  84. 제78항에 있어서, 비강, 안구, 또는 질내로 투여되는 것을 특징으로 하는 시스템.
  85. 제78항에 있어서, 고형, 겔, 액체 또는 에어로졸형인 것을 특징으로 하는 시스템.
  86. 제78항에 있어서, 약물은 셀룰로오즈 또는 키틴물질을 포함하는 세포막이 있는 곰팡이 또는 효모에 의한 감염 또는 질병에 효과가 있는 것을 특징으로 하는 시스템.
  87. 제86항에 있어서, 상기 물질은 아스퍼질러스 퓨미가투스, 칸디나 또는 모니라 또는 데피더마토사이트인 것을 특징으로 하는 시스템.
    ※ 참고사항 : 최초출원 내용에 의하여 공개하는 것임.
KR1019950704527A 1993-04-14 1994-04-14 셀룰로오즈결합도메인 KR100330556B1 (ko)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
KR10-2001-7013956A KR100453786B1 (ko) 1993-04-14 1994-04-14 셀룰로오즈 결합도메인 융합단백질 및 이를 이용하는 방법

Applications Claiming Priority (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US048,164 1993-04-14
US08/048,164 US5496934A (en) 1993-04-14 1993-04-14 Nucleic acids encoding a cellulose binding domain
US048164 1993-04-14
PCT/US1994/004132 WO1994024158A1 (en) 1993-04-14 1994-04-14 Cellulose binding domain

Related Child Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
KR10-2001-7013957A Division KR100462856B1 (ko) 1993-04-14 1994-04-14 셀룰로오즈 결합도메인 화학유도체
KR10-2001-7013956A Division KR100453786B1 (ko) 1993-04-14 1994-04-14 셀룰로오즈 결합도메인 융합단백질 및 이를 이용하는 방법

Publications (2)

Publication Number Publication Date
KR960701898A true KR960701898A (ko) 1996-03-28
KR100330556B1 KR100330556B1 (ko) 2002-11-01

Family

ID=21953066

Family Applications (3)

Application Number Title Priority Date Filing Date
KR10-2001-7013956A KR100453786B1 (ko) 1993-04-14 1994-04-14 셀룰로오즈 결합도메인 융합단백질 및 이를 이용하는 방법
KR10-2001-7013957A KR100462856B1 (ko) 1993-04-14 1994-04-14 셀룰로오즈 결합도메인 화학유도체
KR1019950704527A KR100330556B1 (ko) 1993-04-14 1994-04-14 셀룰로오즈결합도메인

Family Applications Before (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
KR10-2001-7013956A KR100453786B1 (ko) 1993-04-14 1994-04-14 셀룰로오즈 결합도메인 융합단백질 및 이를 이용하는 방법
KR10-2001-7013957A KR100462856B1 (ko) 1993-04-14 1994-04-14 셀룰로오즈 결합도메인 화학유도체

Country Status (13)

Country Link
US (6) US5496934A (ko)
EP (1) EP0695311A4 (ko)
JP (1) JPH08509127A (ko)
KR (3) KR100453786B1 (ko)
CN (2) CN1059214C (ko)
AU (1) AU691807B2 (ko)
CA (1) CA2160670A1 (ko)
FI (1) FI954888A (ko)
IL (1) IL109323A0 (ko)
NO (1) NO954074L (ko)
NZ (1) NZ265537A (ko)
SG (1) SG55151A1 (ko)
WO (1) WO1994024158A1 (ko)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
KR101535704B1 (ko) * 2012-12-28 2015-07-27 한국생명공학연구원 항원성 단백질 고정화를 통한 돈단독 백신 제조방법

Families Citing this family (135)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5340731A (en) * 1988-07-08 1994-08-23 University Of British Columbia Method of preparing a B-1,4 glycan matrix containing a bound fusion protein
WO1994007517A1 (en) * 1992-10-02 1994-04-14 Alberta Research Council Anti-inflammatory tolerogenic and immunoinhibiting properties of carbohydrate binding-peptides
US5496934A (en) * 1993-04-14 1996-03-05 Yissum Research Development Company Of The Hebrew University Of Jerusalem Nucleic acids encoding a cellulose binding domain
US6750256B1 (en) 1994-12-30 2004-06-15 Proguard, Inc. Use of aromatic aldehydes as insecticides
US6251951B1 (en) 1994-12-30 2001-06-26 Proguard, Inc Use of flavonoid and aromatic aldehydes as pesticides
US5536501A (en) * 1994-12-30 1996-07-16 Proguard, Inc. Use of flavenoid aldehydes as insecticides and for killing arachnids
US5839224A (en) * 1994-12-30 1998-11-24 Proguard, Inc. Aromatic aldehydes as insecticides and for killing arachnids
US5792467A (en) * 1995-06-07 1998-08-11 Proguard, Inc. Repellent compositions containing aromatic aldehydes
US5843375A (en) * 1995-06-07 1998-12-01 Proguard, Inc. Method for decontamination of a liquid of gaseous environment
US5639794A (en) * 1995-06-07 1997-06-17 Proguard, Inc. Use of saponin in methods and compositions for pathogen control
AT404838B (de) * 1995-11-24 1999-03-25 Immuno Ag Herstellung von proteinen aus pro-proteinen durch fusionsproteine abgeleitet von furin oder furinanalogen
US5874308A (en) * 1996-01-16 1999-02-23 University Of British Columbia Compositions and methods for modulating cell proliferation using growth factor-polysaccharide binding fusion proteins
WO1997028256A1 (en) * 1996-01-29 1997-08-07 Novo Nordisk A/S Process for desizing cellulosic fabric
AR005601A1 (es) * 1996-01-29 1999-06-23 Novozymes As Proceso para la remocion o blanqueo de suciedad o manchas presentes en telas celulosicas y proceso para el lavado de telas celulosicas manchadas o sucias y composicion detergente
GB9613758D0 (en) † 1996-07-01 1996-09-04 Unilever Plc Detergent composition
AU4551097A (en) * 1996-10-11 1998-05-11 Novo Nordisk A/S Alpha-amylase fused to cellulose binding domain, for starch degradation
AU4699797A (en) * 1996-10-28 1998-05-22 Novo Nordisk A/S Extracellular expression of cellulose binding domains (cbd) using bacillus
CA2227932A1 (en) * 1997-04-08 1998-10-08 Voon Loong Chan Gene encoding invasion protein of campylobacter jejuni
DE19723463A1 (de) * 1997-06-04 1998-12-10 Dade Behring Marburg Gmbh Immunchemische Bestimmung von multivalenten Analyten
AU736192B2 (en) * 1997-07-27 2001-07-26 Yissum Research Development Company Of The Hebrew University Of Jerusalem Transgenic plants of altered morphology and the isolated arabidopsis thaliana endo-1,4-beta-glucanase gene, promoter and protein
IL121404A0 (en) * 1997-07-27 1998-01-04 Yissum Res Dev Co Transgenic higher plants of altered structural morphology
TW552268B (en) 1997-10-08 2003-09-11 Yun-Ru Chen Chimeric proteins with a cellulose binding domain (CBD)
US6214586B1 (en) * 1997-12-08 2001-04-10 Genzyme Corporation Method for purifying plasmid DNA and plasmid DNA substantially free of genomic DNA
US6323023B1 (en) 1998-01-13 2001-11-27 Yissum Research Development Co., Ltd. Vectors containing nucleic acids coding for Arabidopsis thaliana endo-1,4-β-glucanase secretion signal peptide
JP4768122B2 (ja) 1998-02-20 2011-09-07 ユニバーシティー オブ マイアミ 改変型熱ショックタンパク質−抗原性ペプチド複合体
US6200951B1 (en) * 1998-03-12 2001-03-13 Icos Corporation Chitinase chitin-binding fragments
EP1925320A3 (en) 1998-03-27 2008-09-03 Prolume, Ltd. Luciferases, fluorescent proteins, nucleic acids encoding the luciferases and fluorescent proteins and the use thereof in diagnostics
EP1064360B1 (en) 1998-03-27 2008-03-05 Prolume, Ltd. Luciferases, gfp fluorescent proteins, their nucleic acids and the use thereof in diagnostics
WO1999057258A1 (en) * 1998-05-01 1999-11-11 The Procter & Gamble Company Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified transferase
ATE253126T1 (de) 1998-08-25 2003-11-15 Univ Washington Schnelle quantitative analyse von proteinen oder proteinfunktionen in komplexen gemischen
EP1119613A1 (en) * 1998-09-30 2001-08-01 The Procter & Gamble Company Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising chemical components linked to a cellulose binding domain
EP1123501A4 (en) * 1998-10-19 2005-04-13 Cbd Technologies Ltd METHOD FOR CONCENTRATING MICROORGANISMS USING AFFINITY SEPARATION
WO2000050631A2 (en) * 1999-02-25 2000-08-31 Cyclacel Limited Compositions and methods for monitoring the modification of natural binding partners
US6232083B1 (en) 1999-03-12 2001-05-15 The Research Foundation Of State University Of New York Methods and compositions for screening cloned proteins
US6629040B1 (en) 1999-03-19 2003-09-30 University Of Washington Isotope distribution encoded tags for protein identification
KR20010052876A (ko) * 1999-04-16 2001-06-25 도오다 고오이찌로 금속질 가루 성형 소재와 그 재압축 성형체 및 이 재압축성형체로부터 얻어지는 소결체 및 그들의 제조 방법
US6410498B1 (en) 1999-04-30 2002-06-25 Procter & Gamble Company Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified transferase
US6465410B1 (en) 1999-04-30 2002-10-15 The Procter & Gamble Laundry detergent and/or fabric care composition comprising a modified antimicrobial protein
US6331416B1 (en) * 1999-06-10 2001-12-18 Cbd Technologies Ltd. Process of expressing and isolating recombinant proteins and recombinant protein products from plants, plant derived tissues or cultured plant cells
JP2005095001A (ja) * 1999-10-22 2005-04-14 Fujisawa Pharmaceut Co Ltd ヘテロマーペプチドの遺伝子工学的固定化
JP2003533173A (ja) * 1999-11-08 2003-11-11 シービーデイ テクノロジーズ リミテッド リグノセルロース系製品を調製するための方法および組成物ならびに該方法によって得られる製品
IL133134A0 (en) * 1999-11-25 2001-03-19 American Israeli Paper Mills Improved paper products
DE60036959T2 (de) * 1999-12-22 2008-08-07 Unilever N.V. Tensidzusammensetzungen, verbesserungsmittel enthaltend
US7109315B2 (en) * 2000-03-15 2006-09-19 Bruce J. Bryan Renilla reniformis fluorescent proteins, nucleic acids encoding the fluorescent proteins and the use thereof in diagnostics, high throughput screening and novelty items
CN1320631A (zh) * 2000-04-27 2001-11-07 上海博德基因开发有限公司 一种新的多肽——人含纤维素结合结构域的蛋白10和编码这种多肽的多核苷酸
JP2004503780A (ja) 2000-06-12 2004-02-05 ユニバーシティ　オブ　ワシントン リンペプチドの選択的標識および単離ならびにプロテオーム分析への適用
GB0016836D0 (en) * 2000-07-07 2000-08-30 Lee Helen Improved dipstick assays (1)
JP4887530B2 (ja) * 2000-08-21 2012-02-29 独立行政法人産業技術総合研究所 磁性微粒子、およびその製造方法
DE10049587A1 (de) * 2000-10-06 2002-05-02 Icon Genetics Ag Vektorsystem für Pflanzen
DE10061150A1 (de) 2000-12-08 2002-06-13 Icon Genetics Ag Verfahren und Vektoren zur Erzeugung von transgenen Pflanzen
DE10102389A1 (de) 2001-01-19 2002-08-01 Icon Genetics Ag Verfahren und Vektoren zur Plastidentransformation höherer Pflanzen
US20030224047A1 (en) * 2001-02-15 2003-12-04 Franz G. Andrew Levothyroxine compositions and methods
US20030032675A1 (en) * 2001-02-15 2003-02-13 Franz G. Andrew Manufacture of thyroid hormone tablets having consistent active moiety amounts
CA2438641A1 (en) * 2001-02-15 2002-08-22 King Pharmaceuticals, Inc. Stabilized pharmaceutical and thyroid hormone compositions and method of preparation
US6555581B1 (en) 2001-02-15 2003-04-29 Jones Pharma, Inc. Levothyroxine compositions and methods
DE10114209A1 (de) * 2001-03-23 2002-12-05 Icon Genetics Ag Ortsgerichtete Transformation durch Verwendung von Amplifikationsvektoren
DE10115507A1 (de) * 2001-03-29 2002-10-10 Icon Genetics Ag Verfahren zur Kodierung von Information in Nukleinsäuren eines genetisch veränderten Organismus
DE10121283B4 (de) 2001-04-30 2011-08-11 Icon Genetics GmbH, 80333 Verfahren und Vektoren zur Amplifikation oder Expression von gewünschten Nucleinsäuresequenzen in Pflanzen
DE10132780A1 (de) * 2001-07-06 2003-01-16 Icon Genetics Ag Plastidäre Genexpression über autonom replizierende Vektoren
US20030190349A1 (en) * 2001-08-10 2003-10-09 Franz G. Andrew Methods of stabilizing pharmaceutical compositions
US20030198667A1 (en) * 2001-08-10 2003-10-23 Franz Andrew G. Methods of producing dispersible pharmaceutical compositions
US20030198672A1 (en) * 2001-08-14 2003-10-23 Franz G. Andrew Levothyroxine compositions having unique triidothyronine plasma AUC properties
US20030199587A1 (en) * 2001-08-14 2003-10-23 Franz G. Andrew Levothyroxine compositions having unique Cmax properties
US20030195253A1 (en) * 2001-08-14 2003-10-16 Franz G. Andrew Unadsorbed levothyroxine pharmaceutical compositions, methods of making and methods of administration
US20030203967A1 (en) * 2001-08-14 2003-10-30 Franz G. Andrew Levothyroxine compositions having unique Tmax properties
US7101569B2 (en) 2001-08-14 2006-09-05 Franz G Andrew Methods of administering levothyroxine pharmaceutical compositions
US20030199586A1 (en) * 2001-08-14 2003-10-23 Franz G. Andrew Unique levothyroxine aqueous materials
US7666581B2 (en) * 2001-08-20 2010-02-23 University Of Connecticut Health Center Methods for preparing compositions comprising heat shock proteins useful for the treatment of cancer and infectious disease
DE10143238A1 (de) * 2001-09-04 2003-03-20 Icon Genetics Ag Identifizierung eukaryotischer interner Ribosomen-Eingangsstellen (IRES)-Elemente
DE10143237A1 (de) * 2001-09-04 2003-03-20 Icon Genetics Ag Herstellung künstlicher interner ribosomaler Eingangsstellenelemente (Ires-Elemente)
WO2003020745A2 (en) * 2001-09-04 2003-03-13 Universität Zürich Generic, parallel and scaleable protein purification
US20050107256A1 (en) * 2001-10-03 2005-05-19 Barnwell Stephen G. Carbohydrate binding domain containing fusion proteins for delivery of therapeutic and other agents, and compositions containing them
US20030165564A1 (en) * 2001-10-29 2003-09-04 Franz G. Andrew Levothyroxine compositions having unique triiodothyronine Tmax properties
JP4553588B2 (ja) 2002-02-21 2010-09-29 メディミューン，エルエルシー メタニューモウイルス（ｍｅｔａｐｎｅｕｍｏｖｉｒｕｓ）株と、ワクチン製剤でのおよび抗原配列発現用ベクターとしてのその使用
IL163880A0 (en) * 2002-03-07 2005-12-18 Zephyr Proteomix Ltd Microarrays of cellulose binding chimeric proteinsand methods of use thereof
US20030232401A1 (en) * 2002-06-12 2003-12-18 Pugia Michael J. Bacterial test method by glycated label binding
KR100890579B1 (ko) * 2002-08-19 2009-04-27 프로테온 주식회사 Ｒｎａ 결합 단백질의 유전자를 융합파트너로 이용한재조합 단백질의 제조방법
US20040198958A1 (en) * 2002-12-11 2004-10-07 Ming-Qun Xu Carrier-ligand fusions and uses thereof
JP2006521116A (ja) 2003-03-27 2006-09-21 ピーティーシー セラピューティクス，インコーポレーテッド 抗真菌性および／または抗増殖性分子を同定するためのｔＲＮＡスプライシング経路の酵素の標的化
EP1613158A4 (en) 2003-03-27 2007-08-22 Ptc Therapeutics Inc METHOD FOR IDENTIFYING COMPOUNDS WITH A TRNA-SPLICEN ENDONUCLEASE AT THE PLACE OF ATTACK, AND USES THEREOF FOR PROVIDING THESE COMPOUNDS AS PROLIFERATION-INHIBITABLE AGENTS
JP2007525178A (ja) 2003-04-25 2007-09-06 メッドイミューン バクシーンズ，インコーポレイティド メタニューモウイルス株、そのワクチン製剤における用途、抗原性配列の発現のためのベクターとしての用途、並びにウイルス増殖方法
WO2005003311A2 (en) 2003-06-25 2005-01-13 Novozymes A/S Enzymes for starch processing
DK2336308T3 (da) 2003-06-25 2014-11-10 Novozymes As Enzymer til forarbejdning af stivelse
WO2005023981A2 (en) * 2003-09-09 2005-03-17 Zephyr Proteomix Ltd. Libraries of chimeric cellulose binding proteins and methods of use thereof
US8541002B2 (en) 2003-09-12 2013-09-24 Agenus Inc. Vaccine for treatment and prevention of herpes simplex virus infection
MXPA06004463A (es) 2003-10-28 2006-06-27 Novozymes North America Inc Enzimas hibridas.
US8846340B2 (en) 2003-10-30 2014-09-30 Novozymes A/S Carbohydrate-binding modules of a new family
US20060024782A1 (en) * 2004-01-21 2006-02-02 Novozymes A/S Production of a monoclonal antibody in a heterokaryon filamentous fungus or in a filamentous fungal host cell
GB0425102D0 (en) * 2004-11-15 2004-12-15 Ciba Spec Chem Water Treat Ltd Polymeric compositions and methods of employing them in papermaking processes
JP5452869B2 (ja) 2004-12-22 2014-03-26 ノボザイムス アクティーゼルスカブ デンプン加工法
DK1926753T3 (da) 2004-12-22 2011-03-14 Novozymes As Hybridenzymer, der består af en endoamylase som første aminosyresekvens og et kulhydratbindingsmodul som anden aminosyresekvens
EP1963530B1 (en) * 2005-12-22 2011-07-27 Pacific Biosciences of California, Inc. Active surface coupled polymerases
AU2006331677A1 (en) * 2005-12-22 2007-07-05 Pacific Biosciences Of California, Inc. Protein engineering strategies to optimize activity of surface attached proteins
EP1963531B1 (en) 2005-12-23 2011-09-21 Nanostring Technologies, Inc. Nanoreporters and methods of manufacturing and use thereof
US8377650B2 (en) * 2006-03-17 2013-02-19 The Norwegian University Of Life Sciences (Umb) Method of enhancing degradation of chitin
ES2620398T3 (es) * 2006-05-22 2017-06-28 Nanostring Technologies, Inc. Sistemas y métodos para analizar nanoindicadores
BRPI0713389A2 (pt) 2006-06-21 2012-04-17 Novozymes North America, Inc. e Novozymes A/S processo para desengomagem e lavagem combinadas de um tecido engomado, e, composição
CA2655645A1 (en) * 2006-06-22 2007-12-27 Iogen Energy Corporation Enzyme compositions for the improved enzymatic hydrolysis of cellulose and methods of using same
BRPI0713090A2 (pt) * 2006-06-22 2012-10-30 Iogen Energy Corp composições de enzima e métodos para a hidrólise enzimática aperfeiçoada de celulose
KR100776344B1 (ko) * 2006-06-26 2007-11-15 한국생명공학연구원 섬유소결합도메인을 이용한 활성형 단백질 응집체 입자의 제조방법
AU2008237018B2 (en) * 2007-04-10 2014-04-03 Nanostring Technologies, Inc. Methods and computer systems for identifying target-specific sequences for use in nanoreporters
AU2009223838B2 (en) 2008-03-03 2012-07-26 The University Of Miami Allogeneic cancer cell-based immunotherapy
CA2718884C (en) 2008-03-20 2016-11-22 University Of Miami Heat shock protein gp96 vaccination and methods of using same
KR20140001257A (ko) 2008-05-13 2014-01-06 유니버시티 오브 캔사스 금속 추출 펩타이드(ｍａｐ) 태그 및 관련된 방법
CA2733609C (en) * 2008-08-14 2018-03-06 Nanostring Technologies, Inc. Stable nanoreporters
US20110223196A1 (en) * 2008-11-21 2011-09-15 University Of Miami Hiv/siv vaccines for the generation of mucosal and systemic immunity
PL2236664T3 (pl) 2009-03-30 2016-06-30 Omya Int Ag Sposób wytwarzania zawiesin nanofibrylarnej celulozy
ES2650373T3 (es) 2009-03-30 2018-01-18 Fiberlean Technologies Limited Procedimiento para la producción de geles de celulosa nanofibrilares
RU2015117604A (ru) 2009-04-03 2015-10-27 Эйдженус Инк. Способы получения и применения мультишаперон-антигенных комплексов
GB2473434A (en) * 2009-09-09 2011-03-16 Secr Defence Recombinant protein separation
CN104961827A (zh) 2010-04-06 2015-10-07 阿格罗塞文公司 农用化学品的特异性输送
PT2386683E (pt) 2010-04-27 2014-05-27 Omya Int Ag Processo para a produção de materiais compósitos à base de gel
ES2467694T3 (es) 2010-04-27 2014-06-12 Omya Development Ag Proceso para la fabricación de materiales estructurados usando geles de celulosa nanofibrilares
WO2013181461A2 (en) 2012-06-01 2013-12-05 University Of Kansas Metal abstraction peptide with superoxide dismutase activity
KR101507207B1 (ko) * 2012-10-05 2015-03-31 주식회사 바이오앱 식물에서 셀룰로오즈와 셀룰로오즈 결합 도메인을 사용하여 단백질을 분리정제하는 방법
WO2014201232A2 (en) 2013-06-14 2014-12-18 Nanostring Technologies, Inc. Multiplexable tag-based reporter system
CN105316319A (zh) * 2014-06-25 2016-02-10 创世纪种业有限公司 棉花植物事件aD14-2以及用于其检测的组合物和方法
EA038931B9 (ru) * 2014-11-20 2022-02-18 Йиссум Рисерч Дивелопмент Компани Оф Зе Хебрю Юниверсити Оф Иерусалим Лтд. Композиции и способы получения полипептидов с модифицированным профилем гликозилирования в клетках растений
AU2016215175B2 (en) 2015-02-06 2021-09-16 Heat Biologics, Inc. Vector co-expressing vaccine and costimulatory molecules
US10568948B2 (en) 2015-05-13 2020-02-25 Agenus Inc. Vaccines for treatment and prevention of cancer
KR20170024466A (ko) * 2015-08-25 2017-03-07 한국생명공학연구원 효소복합체의 제조 및 이를 이용한 목적물질의 생산 방법
ES2741514T3 (es) 2015-10-14 2020-02-11 Fiberlean Tech Ltd Material laminado conformable en 3D
AU2016347051A1 (en) 2015-10-26 2018-05-24 Buckman Laboratories International, Inc. Lignocellulose polymer probes and methods
IL247569A0 (en) 2016-08-30 2016-11-30 Yeda Res & Dev An enzymatic complex for the breakdown of lignocellulosic material
US11666649B2 (en) 2016-10-11 2023-06-06 University Of Miami Vectors and vaccine cells for immunity against Zika virus
AU2018244030B2 (en) * 2017-03-29 2021-10-21 Yissum Research Development Company Of The Hebrew University Of Jerusalem Ltd Purification of an agent of interest
CA3058938A1 (en) 2017-04-04 2018-10-11 Heat Biologics, Inc. Intratumoral vaccination
CA3078497A1 (en) * 2017-10-13 2019-04-18 Massachusetts Institute Of Technology Protein for rapid, efficient capture of antigens
WO2019197318A1 (en) 2018-04-09 2019-10-17 Novozymes A/S Polypeptides having alpha-amylase activity and polynucleotides encoding same
MA52363A (fr) 2018-04-26 2021-03-03 Agenus Inc Compositions peptidiques de liaison à une protéine de choc thermique (hsp) et leurs méthodes d'utilisation
CN109022412A (zh) * 2018-08-10 2018-12-18 浙江正硕生物科技有限公司 一种固定l-氨基酸脱氨酶的方法
CN110075809B (zh) * 2019-04-23 2021-10-22 南京工业大学 一种提高粉粒几丁质对酶蛋白的吸附能力的方法及其应用
WO2021144356A1 (en) 2020-01-14 2021-07-22 Sanko Tekstil Isletmeleri San. Ve Tic. A.S. Process for dyeing textiles and enzymes used therein
WO2022043991A1 (en) * 2020-08-23 2022-03-03 Biobetter Ltd. Cellulose binding domain (cbd) cell effector protein (cep) chimera, for the tissue engineering
WO2024127139A1 (en) * 2022-12-15 2024-06-20 Solventum Intellectual Properties Company Reagent matrix comprising cellulose nanofibrils and its use for detecting analytes

Family Cites Families (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5116725A (en) * 1984-08-08 1992-05-26 Scripps Clinic And Research Foundation Assay for Epstein-Barr virus infection with solid phase bound synthetic polypeptides
US5322769A (en) * 1988-03-11 1994-06-21 Abbott Laboratories Methods for using CKS fusion proteins
US5340731A (en) * 1988-07-08 1994-08-23 University Of British Columbia Method of preparing a B-1,4 glycan matrix containing a bound fusion protein
US5137819A (en) * 1988-07-08 1992-08-11 University Of British Columbia Cellulose binding fusion proteins for immobilization and purification of polypeptides
US5229501A (en) * 1991-01-11 1993-07-20 Chiron Corporation Expression and use of human fibroblast growth factor receptor
US5328985A (en) * 1991-07-12 1994-07-12 The Regents Of The University Of California Recombinant streptavidin-protein chimeras useful for conjugation of molecules in the immune system
US5496934A (en) * 1993-04-14 1996-03-05 Yissum Research Development Company Of The Hebrew University Of Jerusalem Nucleic acids encoding a cellulose binding domain

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
KR101535704B1 (ko) * 2012-12-28 2015-07-27 한국생명공학연구원 항원성 단백질 고정화를 통한 돈단독 백신 제조방법

Also Published As

Publication number Publication date
US5496934A (en) 1996-03-05
KR100462856B1 (ko) 2004-12-20
EP0695311A1 (en) 1996-02-07
AU6634794A (en) 1994-11-08
WO1994024158A1 (en) 1994-10-27
CN1191270C (zh) 2005-03-02
IL109323A0 (en) 1994-07-31
AU691807B2 (en) 1998-05-28
CA2160670A1 (en) 1994-10-27
US5856201A (en) 1999-01-05
US5670623A (en) 1997-09-23
KR100330556B1 (ko) 2002-11-01
KR20030096452A (ko) 2003-12-31
SG55151A1 (en) 1998-12-21
NO954074L (no) 1995-11-27
CN1059214C (zh) 2000-12-06
NO954074D0 (no) 1995-10-13
US5738984A (en) 1998-04-14
KR20030096451A (ko) 2003-12-31
FI954888A0 (fi) 1995-10-13
KR100453786B1 (ko) 2004-10-20
CN1217339A (zh) 1999-05-26
FI954888A (fi) 1995-12-13
US5837814A (en) 1998-11-17
CN1125452A (zh) 1996-06-26
NZ265537A (en) 1997-05-26
US5719044A (en) 1998-02-17
JPH08509127A (ja) 1996-10-01
EP0695311A4 (en) 2000-11-22

Similar Documents

Publication Publication Date Title
KR960701898A (ko) 셀룰로오즈 결합 도메인(cellulose binding domain)
US5585245A (en) Ubiquitin-based split protein sensor
Morag et al. Expression, purification, and characterization of the cellulose-binding domain of the scaffoldin subunit from the cellulosome of Clostridium thermocellum
Van Dijk et al. Human Dcp2: a catalytically active mRNA decapping enzyme located in specific cytoplasmic structures
DeLille et al. A novel precursor recognition element facilitates posttranslational binding to the signal recognition particle in chloroplasts
Valent et al. The Escherichia coli SRP and SecB targeting pathways converge at the translocon
Bagyan et al. Localization of the cortex lytic enzyme CwlJ in spores of Bacillus subtilis
AU2001278613B2 (en) Functional protein arrays
Chen et al. Copper transfer and activation of the Streptomyces apotyrosinase are mediated through a complex formation between apotyrosinase and its trans-activator MelC1.
Brechtel et al. In Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes EM1 S-layer homology domains do not attach to peptidoglycan
US7824875B2 (en) Recombinant antigens for the detection of Coxiella burnetii
Luciano et al. Functional reconstitution of the import of the yeast ADP/ATP carrier mediated by the TIM10 complex
Mee-Jung et al. An efficient bacterial surface display system based on a novel outer membrane anchoring element from the Escherichia coli protein YiaT
Bjergbaek et al. Communication between the ATPase and cleavage/religation domains of human topoisomerase IIα
McLean et al. Yeast pre-mRNA splicing requires a pair of U1 snRNP-associated tetratricopeptide repeat proteins
CN105164260A (zh) 功能性蛋白在范围广泛的革兰氏阴性细菌中的改善的表面展示
US6632615B2 (en) Method for isolating a target biological material, capture phase, detecting phase and reagent containing them
Fodor et al. Modular broad-host-range expression vectors for single-protein and protein complex purification
Mourez et al. In vitro interaction between components of the inner membrane complex of the maltose ABC transporter of Escherichia coli: modulation by ATP
Karpeisky et al. Formation and properties of S-protein complex with S-peptide-containing fusion protein
KR880003004A (ko) 재조합 htlv-ⅲ 단백질 및 이의 용도
US20120009624A1 (en) Protein particles
Zijderveld et al. Differences between inner membrane and peptidoglycan-associated PBP1B dimers of Escherichia coli
Velours et al. Topography of the yeast ATP synthase F0 sector
US8586315B2 (en) Fluorescent protein particles

Legal Events

Date Code Title Description
A201 Request for examination
AMND Amendment
E902 Notification of reason for refusal
E601 Decision to refuse application
A107 Divisional application of patent
AMND Amendment
J201 Request for trial against refusal decision
B701 Decision to grant
GRNT Written decision to grant
FPAY Annual fee payment

Payment date: 20120312

Year of fee payment: 11

FPAY Annual fee payment

Payment date: 20130308

Year of fee payment: 12

EXPY Expiration of term