KR20080028956A - Ｐｒｒｓ 바이러스, 감염성 클론, 그의 돌연변이체, 및사용 방법 - Google Patents

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Abstract

본 발명은 PRRS 바이러스, 예를 들어 VR-2332, 렐리스타드 (Lelystad) 등에 동일성을 갖는 뉴클레오티드 서열을 갖고, 임의로 nsp2 폴리펩티드를 코딩하는 ORF1의 영역에 결실을 추가로 포함하는 단리된 감염성 폴리뉴클레오티드, 예를 들어 감염성 클론을 제공한다.
돼지 생식기 및 호흡기 증후군, PRRS 바이러스, 감염성 폴리뉴클레오티드, 감염성 클론, nsp2 폴리펩티드

Description

ＰＲＲＳ 바이러스, 감염성 클론, 그의 돌연변이체, 및 사용 방법 {PRRS VIRUSES, INFECTIOUS CLONES, MUTANTS THEREOF, AND METHODS OF USE}
연속 출원 데이타
본원은 본원에 참고로 포함된 2005년 6월 24일 출원된 미국 가출원 60/694,021를 우선권으로 주장한다.
돼지 생식기 및 호흡기 증후군 바이러스 (PRRSV)는 새끼돼지의 호흡기 장애와 암퇘지의 생식 장애를 특징으로 하는 질병의 원인 물질이고 (Benfield et al, J. Vet. Diagn. Invest., 4:127-133 (1992); Collins et al., J. Vet. Diagn. Invest, 4:117-126 (1992); Wensvoort et al., Vet. Q., 13:121-130 (1991)), 현재 대부분의 국가에서 풍토병이다. 상기 증후군은 1987년에 미국에서 "돼지 미스테리병"으로 처음 인식되었고, 1990년에 유럽에서 발견되었다. 2개의 원형 (prototype) 바이러스 균주 (렐리스타드 (Lelystad) 및 VR-2332)는 뉴클레오티드 서열이 약 40% 상이하고, 유럽형 (EU 또는 타입 1, 렐리스타드; Meulenberg et al., Virology, 192:62-72 (1993))과 북미형 (NA 또는 타입 2, VR-2332; Nelsen et al., J. Virol., 73:270-80 (1999)) 균주로 언급되는 2가지 특유한 유전자형을 나타낸다 (Fang et al., Virus Res., 100:229-235 (2004); Mardassi et al., J. Gen. Virol., 75:681-5 (1994); Meng et al., Arch. Virol., 140:745-55 (1995); Ropp et al., J. Virol., 78:3684-3703 (2004)). 상기 질병은 와바시 (Wabash) 증후군, 돼지 미스테리병, 돼지 생식기 및 호흡기 증후군, 돼지 흑사병, 돼지 유행성 유산 및 호흡기 증후군, 블루 (blue) 유산병, 청이병 (blue ear), 아보르투스 블라우 (abortus blau), 및 조이헨하프터 슈파타보르트 데어 슈바이네 (seuchenhafter spatabort der schweine)로도 칭해졌다. 상기 질병은 임신한 암퇘지에서 생식 장애와 모든 연수의 돼지에서 호흡기 문제를 특징으로 한다. 상기 질병은 양돈업에 심각한 부정적인 영향을 미친다.
PRRSV는 니도비랄레스 (Nidovirales) 목의 아르테리비리대 (Arteriviridae) 과에 속하는 작은 외피보유 양성-센스 (sense) RNA 바이러스이다 (Cavanagh, Arch. Virol., 142:629:633 (1997)). PRRSV 게놈은 길이가 15.1-15.5 kb로 다양하다 (Meulenberg et al., Virology, 192:62-72 (1993); Nelsen et al., J. Virol., 73:270-80 (1999)). 게놈의 처음 75%는 바이러스 복제에 필수적인 레플리카제 다중단백질 (polyprotein)을 코딩하고, 바이러스에 의해 코딩되는 프로테아제에 의해 보다 작은 단백질로 동시번역에 의해 처리되는 2개의 큰 개방 해독 프레임 (ORF) (1a 및 1b)으로 이루어진다 (Snijder et al., J. Gen. Virol., 79:961-79 (1998)). 구조 단백질은 7개의 하류 ORF에 의해 코딩되고, 서브게놈 (subgenomic) mRNA (sgmRNA)의 3'-공말단 네스티드 (nested) 세트로부터 번역된다 (Meulenberg et al., Virology, 192:62-72 (1993); Pattnaik et al., Cell, 69:1011-1020 (1992)). 균주 VR-2332에서, 게놈의 코딩 영역 (15,411 염기)에는 각각 189개 및 151개 뉴클 레오티드의 5' 및 3' 비번역 영역이 양쪽 끝에 위치한다.
PRRSV 균주 VR-2332의 특성은 그의 전체 게놈 서열 (Pattnaik et al., Cell, 69:1011-1020 (1992)), PRRSV가 불규칙변형체 (heteroclite, 라틴어, 비공통 형태)로 불리는 결손 서브게놈 RNA 종을 구성적으로 생산하는 능력 (Yuan et al., Virology, 275:158-169 (2000); Yuan et al., Virus Research, 105:75-87(2004)), 및 그의 시험관 내 및 생체 내 성장 특성 (Murtaugh et al., Vet. Immunol. Immunopathol, 102:105-349 (2004))의 면에서 잘 규명되었다. 또한, 상기 15.4 kb NA PRRSV 게놈의 감염성 클론이 제조되고 돼지에서 병을 유발하는 그의 능력에 대해 조사되었다 (pVR-HN; Nielsen et al., J. Virol., 77:3702-3711 (2003)).
PRRSV는 계속하여 세계적으로 상당한 경제적 손실을 일으킨다. 백신이 이용가능하지만, 이들은 하나의 PRRSV 균주에 기초한 것이고, PRRSV 균주들은 항원 및 유전자 수준에서 상이하다는 증거가 존재한다. 또한, 바이러스가 유럽 및 미국에서 확인된 이래로 새로운 질병 표현형이 계속 나타나고 있다.
<발명의 개요>
선행 기술 문헌에서는 PRRS 바이러스의 임의의 균주의 결실 및/또는 돌연변이가 종종 바이러스 성장에 극도로 유해하다고 제안하였다. 구체적으로, 개별 실험실에서 바이러스의 3' 단부에서 돌연변이를 만들었고, 생성되는 바이러스는 불안정하여 빠르게 야생형 서열로 복귀하거나, 거의 또는 전혀 성장하지 못하였다 (Lee et al., Virol., 331:47-62 (2005); Choi et al., J. Virol., 80:723-736 (2006); Lee et al., Virolog., 346:238-250 (2005)). 따라서, 유럽형 (타입 1 유전자형) 과 VR-2332 (타입 2 유전자형)의 뉴클레오티드 서열의 비교시에, 극도로 해롭지 않은 VR-2332 NSP2에서 돌연변이를 만드는 경우는 알려지지 않았다. 그러나, 새로운 타입 2 PRRS 바이러스의 전체 게놈 서열을 VR-2332와 정렬시키면 생육가능한 돌연변이체를 만들 수 있는 경우에 대한 통찰력을 제공하기 시작하였다. 추가의 결실 돌연변이 유발은 nsp2 아미노산 324-813 사이의 영역이 시험관 내 성장에 필요하지 않음을 보여주었다.
본 발명은 서열 1과 적어도 88% 동일하고 서열 1의 뉴클레오티드 2062 내지 뉴클레오티드 3864로부터 선택되는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 결실된 뉴클레오티드 서열을 갖는 단리된 감염성 폴리뉴클레오티드를 제공한다. 또한, 서열 14과 적어도 88% 동일하고 서열 14의 뉴클레오티드 2061 내지 뉴클레오티드 3545로부터 선택되는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 결실된 뉴클레오티드 서열을 갖는 단리된 감염성 폴리뉴클레오티드를 제공한다. 단리된 폴리뉴클레오티드는 벡터 내에, 단리된 바이러스 입자 내에, 세포 내에 또는 이들의 조합 방식으로 존재할 수 있다. 벡터 내에 존재할 때, RNA 폴리머라제 프로모터가 폴리뉴클레오티드에 작동가능하게 연결될 수 있다. 단리된 폴리뉴클레오티드는 RNA일 수 있다. 단리된 폴리뉴클레오티드는 2개 이상의 결실을 포함할 수 있고, 각각의 결실은 독립적으로 적어도 37개의 연속적인 뉴클레오티드일 수 있다. 단리된 폴리뉴클레오티드는 결실 부위에 존재하는 외인성 폴리뉴클레오티드를 추가로 포함할 수 있고, 상기 외인성 폴리뉴클레오티드는 검출가능 마커와 같은 폴리펩티드를 코딩할 수 있다.
또한, 본 발명은 서열 1과 적어도 88% 동일하고 서열 1의 뉴클레오티드 2062 내지 뉴클레오티드 3864로부터 선택되는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 적어도 하나 결실된 뉴클레오티드 서열을 갖는, 세포 내로 도입될 때 복제하고 감염성 바이러스 입자를 생산하는 단리된 폴리뉴클레오티드를 제공한다. 또한, 서열 14과 적어도 88% 동일하고 서열 14의 뉴클레오티드 2061 내지 뉴클레오티드 3545로부터 선택되는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 적어도 하나 결실된 뉴클레오티드 서열을 갖는, 세포 내로 도입될 때 복제하고 감염성 바이러스 입자를 생산하는 단리된 폴리뉴클레오티드를 제공한다. 단리된 폴리뉴클레오티드는 벡터 내에, 단리된 바이러스 입자 내에, 세포 내에 또는 이들의 조합 방식으로 존재할 수 있다. 벡터 내에 존재할 때, RNA 폴리머라제 프로모터가 폴리뉴클레오티드에 작동가능하게 연결될 수 있다. 단리된 폴리뉴클레오티드는 RNA일 수 있다. 단리된 폴리뉴클레오티드는 2개 이상의 결실을 포함할 수 있고, 각각의 결실은 독립적으로 적어도 37개의 연속적인 뉴클레오티드일 수 있다. 단리된 폴리뉴클레오티드는 결실 부위에 존재하는 외인성 폴리뉴클레오티드를 추가로 포함할 수 있고, 상기 외인성 폴리뉴클레오티드는 검출가능 마커와 같은 폴리펩티드를 코딩할 수 있다.
본 발명은 추가로 서열 1과 적어도 88% 동일하고 서열 1의 뉴클레오티드 2062 내지 뉴클레오티드 3864로부터 선택되는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 적어도 하나 결실된 뉴클레오티드 서열을 갖는 폴리뉴클레오티드를 갖는 감염성 클론을 제공한다. 또한, 서열 14과 적어도 88% 동일하고 서열 14의 뉴클레오티드 2061 내지 뉴클레오티드 3545로부터 선택되는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오 티드가 적어도 하나 결실된 뉴클레오티드 서열을 갖는 폴리뉴클레오티드를 갖는 감염성 클론을 제공한다. 감염성 클론은 세포 내에 존재할 수 있다. RNA 폴리머라제 프로모터가 폴리뉴클레오티드에 작동가능하게 연결될 수 있다. 감염성 클론은 2개 이상의 결실을 포함할 수 있고, 각각의 결실은 독립적으로 적어도 37개의 연속적인 뉴클레오티드일 수 있다. 단리된 폴리뉴클레오티드는 결실 부위에 존재하는 외인성 폴리뉴클레오티드를 추가로 포함할 수 있고, 상기 외인성 폴리뉴클레오티드는 검출가능 마커와 같은 폴리펩티드를 코딩할 수 있다.
또한, 본 발명에서 서열 1, 서열 2, 서열 3, 서열 4, 서열 5, 서열 6, 서열 7, 서열 8, 서열 9, 서열 10, 서열 11, 서열 12 또는 서열 13의 뉴클레오티드 서열을 포함하는 단리된 감염성 폴리뉴클레오티드, 및 서열 7, 서열 8, 서열 9, 서열 10, 서열 11, 서열 12 또는 서열 13의 뉴클레오티드 서열을 포함하는 감염성 폴리뉴클레오티드에 의해 코딩되는 nsp2 폴리펩티드를 제공한다.
용어 "포함하는"과 그의 변형 형태는 명세서와 청구의 범위에서 나타날 때 제한하는 의미를 갖지 않는다. 달리 특정하지 않으면, "하나", "한", "그" 및 "적어도 하나"는 상호교환적으로 사용되고, 하나 또는 하나 이상을 의미한다.
도 1. A. 감염성 폴리뉴클레오티드 VR-V7 (본원에서 V6G7475A로도 칭함)의 뉴클레오티드 서열 (서열 1). B. 감염성 폴리뉴클레오티드 VR-V5의 뉴클레오티드 서열 (서열 2). C. 감염성 폴리뉴클레오티드 VR-V5G7475A의 뉴클레오티드 서열 (서열 3). D. 감염성 폴리뉴클레오티드 VR-V6의 뉴클레오티드 서열 (서열 4). E. 감염성 폴리뉴클레오티드 MN184A의 뉴클레오티드 서열 (서열 5). F. 감염성 폴리뉴클레오티드 MN184B의 뉴클레오티드 서열 (서열 6). G. 감염성 폴리뉴클레오티드 Nsp2 Δ324-434의 뉴클레오티드 서열 (서열 7). H. 감염성 폴리뉴클레오티드 Nsp2 Δ324-523의 뉴클레오티드 서열 (서열 8). I. 감염성 폴리뉴클레오티드 Nsp2 Δ543-632의 뉴클레오티드 서열 (서열 9). J. 감염성 폴리뉴클레오티드 Nsp2 Δ633-726의 뉴클레오티드 서열 (서열 10). L. 감염성 폴리뉴클레오티드 Nsp2 Δ543-726의 뉴클레오티드 서열 (서열 11). L. 감염성 폴리뉴클레오티드 Nsp2 Δ727-813의 뉴클레오티드 서열 (서열 12). M. 감염성 폴리뉴클레오티드 Nsp2 Δ324-726의 뉴클레오티드 서열 (서열 13).
도 2. PRRSV 균주 VR-2332의 전장 클론의 조립체. 15.4 게놈을 바이러스 cDNA 내에 존재하거나 (FseI, AvrII, BsrGI) 삽입 돌연변이 유발에 의해 5' 및 3' 말단에서 PRRSV 서열에 첨가된 (각각 SphI, PacI) 특유한 제한 효소 절단 부위를 포함하는 4개의 구획 (I - IV)에서 증폭시켰다. T7 폴리머라제 프로모터 및 2개의 비템플레이팅된 G 잔기와 하나의 T 잔기가 바이러스 서열 앞에 존재하였다. pOK12 벡터 (24)를 50개 뉴클레오티드의 폴리아데노신 테일의 하류에 PacI 부위 및 D형 간염 리보자임을 포함하도록 변형시켰다.
도 3. 감염성 클론 또는 돼지 자손체의 뉴클레오티드 변화의 개략도. PRRSV 게놈 조직의 도면이 제시되고, 그 아래에 전체 게놈 비교를 제시한다. 추정 비구조 단백질 절단은 하향 화살표로 표시된 ORF1a 및 1b 위에 도시된다. 시그너쳐 (signature) 모티프는 ORF1a 및 1b 아래에 확인되고, 상향 화살표로 PRRSV 게놈 내 의 그들의 배치를 표시한다 [파파인 유사 시스테인 프로테아제 α 및 β (PCPα, PCPβ); 시스테인 프로테아제 (CP); 세린/3C 프로테아제 (SP/3CP); 폴리머라제 (POL); 시스테인/히스티딘 풍부 (C/H); 헬리카제 (Hel); 제노푸스 래비스 (Xenopus laevis) 상동체 폴리(U)-특이적 엔도리보뉴클레아제 (XendoU); Ivanov et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 101:12694-12699 (2004); Ziebuhr et al, J. Gen. Virol., 81:853-879 (2000)]. 뉴클레오티드 차이는 수직 막대로 표시된다. 1. wt 균주 VR-2332 (U87392)를 VR-2332 유래 백신 (인겔백 (Ingelvac)(등록상표) MLV 또는 RespPRRS, AF066183)에 비교하였다. 2. wt 균주 VR-2332를 pVR-V6G7475A에 비교하였다. 3. pVR-V5를 생체 내에서 계대배양된 V5-1-P3 (Sw612)에 비교하였다. 4. wt 균주 VR-2332를 Sw612에 비교하였다. 상세한 뉴클레오티드 변화는 표 4 및 5에 나열한다.
도 4. PRRSV 감염 후 돼지의 혈청전환. 성장하는 돼지를 천연 wt 균주 VR-2332 (□), 인겔백(등록상표) MLV (X), V5-1 P3 (○)로 감염시키거나 미감염으로 유지시켰다 (■). 표시된 기일에 혈청 샘플을 취하여 IDEXX Elisa에 의해 뉴클레오캡시드 단백질에 대한 항-PRRSV 항체에 의한 혈청전환의 표시에 대해 시험하였다.
도 5. A. 모든 감염성 클론뿐만 아니라 wt 균주 VR-2332의 P3 자손체 (제1 혈통 (lineage))에 대한 플라크 분석으로 상이한 플라크 크기가 밝혀졌다. B. 돼지 내에서 성장시킨 후 V5-1 P3의 자손체 (Sw612)는 wt 균주 VR-2332와 유사한 플라크를 생산하였다.
도 6. A. 모든 감염성 클론 및 wt 균주 VR-2332의 P3 자손체 (제2 혈통)에 대한 플라크 분석은 제1 혈통 바이러스 제제와 상이한 플라크 크기를 보여주었다. B. P4 바이러스의 역가는 감염성 클론 자손체가 유사한 플라크 크기를 가짐에도 불구하고 wt 균주 VR-2332 또는 Sw612 바이러스에서와 같이 복제하지 않았음을 나타낸다.
도 7. A. wt 균주 VR-2332 (◆), Sw612 (▲), pVR-HN (□), pVR-V5 (X), pVR-V5G7475A (*), pVR-V6 (●), pVR-V6G7475A (○)의 P3 자손체를 실시예 1에 개략적으로 설명한 바와 같이 1 단계 성장 운동학에 대해 동시에 검토하였다. wt 균주 VR-2332 및 Sw612 바이러스는 모든 시점에 약 10배 더 높은 역가로 복제하였다. 천연 바이러스 또는 백신으로부터 아미노산 변화가 없는 pVR-V6G7475A는 모든 시점에 다른 모든 감염성 클론 자손체보다 더 높은 역가로 복제한 바이러스를 생산하였다. 각각의 바이러스 제제에 대한 최종 역가를 동반하는 표에 나열한다.
도 8. pVR-V6G7475A의 상이한 자손체 계대배양뿐만 아니라 Sw612 및 초기 시험관 내 전사체의 노던 블로트 분석은 불규칙변형체가 P1에서와 같이 이르게 생산되고, RNA와 함께 계대배양에서 보다 풍부함을 밝힌다. 그러나, 전사체 RNA (Tx)는 쉽게 검출가능한 불규칙변형체 종을 함유하지 않는다.
도 9. A. PRRSV 게놈의 도식도. 추정 비구조 단백질 절단은 하향 화살표로 표시된 ORF1a 및 1b 위에 도시된다. 시그너쳐 모티프는 ORF1a 및 1b 아래에 확인되고, PRRSV 게놈 내의 그들의 배치를 표시한다 [파파인 유사 시스테인 프로테아제 α 및 β (PL1); 시스테인 프로테아제 (PL2); 세린/3C 프로테아제 (3PL); 폴리머라 제 (RdRp); 헬리카제 (Hel); 제노푸스 래비스 상동체 폴리(U)-특이적 엔도리보뉴클레아제 (N); Ziebuhr et al, 2000; Ivanov et al., 2004; Gorbalenya et al., 2006]. B. MN184A 및 MN184B의 ORF1 단백질 (레플리카제)의 비교의 개략도 및 추정 프로세싱. nsp2에서 나타난 다의성 (degeneracy)이 비교에 포함된다. C. MN184A 및 MN184B의 ORF2-7 단백질의 비교의 개략도.
도 10. 발산 (divergent) PRRSV의 ORF5 아미노산 서열 정렬. 진회색 상자는 높은 아미노산 보존 (>80%; 16 내지 19개 잔기가 동일함)을 표시하고, 중간 회색 (>60%; 12 내지 15개 잔기가 동일함), 보다 연회색 (>40%; 8 내지 11개 잔기가 동일함) 및 음영이 없는 (<40%; 8개 미만의 잔기가 동일함) 상자는 덜 보존된 잔기를 확인한다. 파선 영역은 추정 시그날 서열을 표시하고, 상자로 둘러싼 영역은 제안된 트랜스멤브레인 영역을 확인하고, 초가변 영역이 표시되고 (HV-1 및 HV-2), 비리온 내의 단백질의 제안된 배향은 굵은 이탤릭체로 확인된다. M 단백질과 상호작용하는 것으로 제안된 보존된 시스테인 잔기는 하향 화살표 (↓)로 확인된다. 2개의 보존된 추정 N-글리코실화 부위는 별모양으로 확인되고, 초가변 영역 1은 균주/단리물 특이적 N-글리코실화 부위 (NxS/T)를 함유한다. 비교를 위해 다음 GenBank 전장 서열을 사용하였다: VR-2332 (U87392), 인겔백 MLV (AF066183), 01NP1.2 (DQ056373), PL97-1 (AY58524), PA-8 (AF176348), SP (AF184212), BJ-4 (AF331831), HN1 (AY457635), 16244B (AF046869), HB-1 (AY150312), HB-2 (AY262352), CH-1a (AY032626), P129 (AF494042), JA142 (AY424271), SDPRRS-O1-08 (AY375474), EuroPRRSV (AY366525), 렐리스타드 (M96262), IAF-93-653 (U64931), IAF-Klop (AY184209), 98-3298 (DQ306877), 98-3403 (DQ306878), 99-3584 (DQ306879).
도 11. 발산 PRRSV의 Nsp1β 아미노산 서열 정렬. 숫자 유래와 색 배합은 도 10 범례에서 설명하였다. 2개의 완전히 보존된 추정 촉매 활성 잔기는 별모양으로 확인되고, 상자로 둘러싼 아미노산은 타입 1 단리물 및 EAV를 갖는 MN184 서열 보존을 확인한다. 제안된 절단 부위는 하향 화살표 (↓)로 확인된다.
도 12. 발산 PRRSV의 Nsp2 아미노산 서열 정렬. 완전히 보존된 추정 시스테인 프로테아제 촉매 활성 잔기 (Cys 및 His)는 별모양으로 확인되고, 상자로 둘러싼 아미노산은 PRRSV 및 EAV 내부의 프로테아제 서열 보존을 의미한다. 제안된 절단 부위는 채워진 화살표 (↓)로 확인되고; 추가의 가능한 절단 부위는 끊어진 (hashed) 화살표로 표시되고; 시그날 펩티드는 꽉찬 회색 상자로 나타내고; 트랜스멤브레인 영역은 끊어진 흑색 상자로 나타내고; 잠재적인 N-글리코실화 부위는 별표 (*)로 표시된다. 숫자 유래와 색 배합은 도 10 범례에서 설명하였다.
본 발명은 돼지 생식기 및 호흡기 증후군 바이러스 (PRRSV) VR-2332의 감염성 클론을 포함한다. 본원에서 사용되는 용어 "감염성 클론"은 다음 2개의 구성성분을 갖는 폴리뉴클레오티드이다; 원핵 숙주 세포 내에서 복제하는 벡터 서열, 및 본원에서 감염성 폴리뉴클레오티드로서 칭하는 제2 폴리뉴클레오티드. 시험관 내 전사되어 RNA 폴리뉴클레오티드를 얻고 허용 세포 내로 도입될 때, 감염성 폴리뉴클레오티드는 복제하고 (RNA로서), 감염성 바이러스 입자를 생산한다. 따라서, 감염성 폴리뉴클레오티드는 벡터 내에 DNA로서, 바이러스 입자 내에 RNA로서, 또는 단리된 DNA 또는 RNA로서 존재할 수 있다. 용어 "폴리뉴클레오티드"는 리보뉴클레오티드 또는 데옥시뉴클레오티드인 임의의 길이의 뉴클레오티드의 중합 형태를 의미하고, 이중 가닥 및 단일 가닥의 DNA 및 RNA를 모두 포함한다. 달리 언급되지 않으면, 폴리뉴클레오티드는 그의 보체를 포함한다. 폴리뉴클레오티드의 보체의 뉴클레오티드 서열은 당업자가 쉽게 결정할 수 있다. 폴리뉴클레오티드는 예를 들어, 코딩 서열 및 비-코딩 서열, 예를 들어 조절 서열 및/또는 비번역 영역을 포함하는 상이한 기능을 갖는 뉴클레오티드 서열을 포함할 수 있다. 폴리뉴클레오티드는 자연 원료로부터 직접 얻을 수 있거나, 재조합, 효소적 또는 화학적 기술에 의해 제조할 수 있다. 폴리뉴클레오티드는 형상이 선형 또는 원형일 수 있다. 폴리뉴클레오티드 예를 들어, 벡터의 일부, 예를 들어 발현 또는 클로닝 벡터, 또는 단편일 수 있다.
자연에서 발생할 경우, 폴리뉴클레오티드는 바람직하게는 단리되고, 보다 바람직하게는 정제된다. "단리된" 화합물, 예를 들어 폴리뉴클레오티드, 폴리펩티드, 또는 바이러스 입자는 그의 자연 환경으로부터 분리되어 개별화된 것이다. "정제된" 화합물은 그들이 자연적으로 결합되는 다른 구성성분이 적어도 60% 없는, 바람직하게는 75% 없는, 가장 바람직하게는 90% 없는 것이다. 예를 들어, 화학적 또는 재조합 수단을 통해 그들이 자연 발생하는 유기체 외부에서 생산되는 폴리뉴클레오티드 및 폴리펩티드와 같은 화합물은 자연 환경 내에 존재한 적이 없기 때문에 정의상 단리되고 정제된 것으로 고려된다.
본 발명의 감염성 폴리뉴클레오티드의 예는 감염성 폴리뉴클레오티드 VR-V7 (서열 1)을 포함한다. 또한, VR-V7은 본원에서 V6G7475A로도 언급된다. 본 발명의 감염성 폴리뉴클레오티드의 다른 예는 VR-V5 (서열 2), VR-V5G7475A (서열 3) 및 VR-V6 (서열 4)을 포함한다. 서열 1, 2, 3, 4, 5, 6 및 다른 바이러스 뉴클레오티드 서열이 본원에서 DNA 서열로서 개시되지만, 본 발명은 대응하는 RNA 서열, 및 그의 RNA 및 DNA 보체도 또한 고려함을 알아야 한다.
본 발명의 다른 감염성 폴리뉴클레오티드는 참조 폴리뉴클레오티드에 대한 구조 유사성을 갖는 폴리뉴클레오티드 서열을 갖는다. 참조 폴리뉴클레오티드는 서열 1, 서열 2, 서열 3, 서열 4, 서열 5, 서열 6, PRRS 바이러스의 유럽형 원형 균주인 렐리스타드 (Genbank 기탁 번호 M96262; 서열 14), 및 PRRS 바이러스의 북미형 원형 균주인 VR-2332 (Genbank 기탁 번호 U87392; 서열 15)를 포함한다. 유사성은 "% 동일성"으로서 언급되고, 2개의 폴리뉴클레오티드의 잔기들 (즉, 후보 감염성 폴리뉴클레오티드의 뉴클레오티드 서열 및 참조 폴리뉴클레오티드의 뉴클레오티드 서열)을 그들의 서열의 길이를 따라 동일한 뉴클레오티드의 수를 최적화하기 위해 정렬시킴으로써 결정되고; 두 서열 중 하나 또는 두 서열 내의 갭 (gap)은 정렬을 만드는데 있어서 공유된 뉴클레오티드의 수를 최적화하기 위해 허용되지만, 그럼에도 불구하고 각각의 서열 내의 뉴클레오티드는 그들의 적절한 순서로 유지되어야 한다. 본 발명의 일부 측면에서, 갭 (또한 결실로서 칭함)은 후보 감염성 폴리뉴클레오티드 서열 내에 존재한다. 후보 감염성 폴리뉴클레오티드는 참조 폴리뉴클레오티드에 비교되는 뉴클레오티드 서열을 갖는 폴리뉴클레오티드이다. 후보 감염성 폴리뉴클레오티드는 동물, 예를 들어 PRRSV로 감염된 돼지로부터 단리하거나, 배양된 세포주로부터 단리할 수 있거나, 재조합 기술을 사용하여 생산하거나, 화학적 또는 효소적으로 합성할 수 있다. 2개의 뉴클레오티드 서열은 뉴클레오티드 서열의 정렬을 생성하기 위해 일상적으로 사용되는 임의의 상업적으로 입수가능한 컴퓨터 알고리즘을 사용하여 비교할 수 있다. 바람직하게는, 2개의 뉴클레오티드 서열은 GCG 위스콘신 패키지 (Wisconsin Package) (액셀리스, 인크. (Accelrys, Inc.)) 버전 10.3 (2001)의 GAP 프로그램을 사용하여 비교된다. GAP 프로그램은 매치 (match)의 수를 최대화하고 갭의 수를 최소화시키는 2개의 완전 서열의 정렬을 발견하기 위해 니들맨 (Needleman) 등 (J. Mol. Biol, 48:443-453 (1970))의 알고리즘을 사용한다. 바람직하게는, 모든 GAP 탐색 파라미터에 대한 디폴트값, 예를 들어 측정 행렬 (scoring matrix) = NewsgapDNA.cmp, 갭 가중치 (weight) = 50, 길이 가중치 = 3, 평균 매치 = 10, 평균 미스매치 = 0이 사용된다. GAP 탐색 알고리즘을 사용하여 2개의 뉴클레오티드 서열을 비교하는데 있어서, 구조 유사성은 "% 동일성"으로서 언급된다. 바람직하게는, 폴리뉴클레오티드는 구조 유사성을 GAP 프로그램을 사용하여 결정할 때 적어도 88%, 적어도 89%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98% 또는 적어도 99% 동일성의 참조 폴리뉴클레오티드와의 구조 유사성을 갖는다.
폴리뉴클레오티드가 감염성 폴리뉴클레오티드인지 아닌지는 벡터 내로 후보 감염성 폴리뉴클레오티드를 삽입하고, 후보 감염성 폴리뉴클레오티드를 시험관 내에서 전사시키고, 허용 세포를 생성되는 RNA 분자로 형질감염시키고, 자손체 바이러스 RNA, 자손체 바이러스 뉴클레오캡시드 단백질, 감염성 바이러스 입자 또는 그의 조합물을 검출함으로써 결정할 수 있다. 벡터는 바람직하게는 낮은 카피수인 특징을 갖고, 큰 (예를 들어, 15 kb) 삽입체의 삽입 후 안정하게 유지된다. 적합한 벡터의 예는 pOK 및 pOK12 (GenBank 기탁 번호 AF223639, Vieira et al., Gene, 100:189-194 (1991))이고, 상기 특징을 갖는 다른 벡터는 공지되어 있고 이용가능하다. 벡터 내에서, 후보 감염성 폴리뉴클레오티드는 프로모터의 바로 하류에 존재한다. 유용한 프로모터는 높은 수준의 전사를 얻도록 유도될 수 있는 것, 예를 들어 T7 RNA 폴리머라제 프로모터, 예를 들어 TAATACGACTCACTATA (서열 16), 또는 RNA 폴리머라제 프로모터 SP6 및 T3이다. 후보 감염성 폴리뉴클레오티드의 전사는 일반적으로 벡터의 제한 엔도뉴클레아제 소화로 벡터를 선형으로 만들고, 일상적이고 잘 공지된 시험관 내 전사 방법을 이용하여 RNA 전사체를 생산하는 것을 포함한다. 시험관 내 전사를 위한 키트는 상업적으로 입수가능하다 (예를 들어, mMessage mMachine (앰비온 (Ambion, 미국 텍사스주 오스틴)으로부터 입수가능함)).
시험관 내 전사 후, 일상적인 방법을 이용하여 RNA를 정제하고, 허용 세포를 형질감염시키기 위해 사용한다. 허용 세포의 예는 예를 들어, BHK-21 (1 라운드의 바이러스 입자 생산을 허용함), CL-2621, MA-104 (ATCC CRL-2378), MARC-145 (Kim et al., Arch. Virol., 133:477-483 (1993)), 상기 세포주로부터 클로닝된 세포주, 또는 1차 돼지 폐포 대식세포를 포함한다. 세포를 효율적으로 형질감염시키기 위한 방법에는 1,2-디미리스틸옥시프로필-3-디메틸-히드록시 에틸 암모늄 브로마이드 및 콜레스테롤 (DMRIE-C), 및 다른 상업적으로 입수가능한 제품, 바람직하게는 DMRIE-C의 사용을 포함한다. 1차 돼지 폐포 대식세포를 효율적으로 형질감염시키기 위한 방법은 당업계에 공지되어 있다 (Groot Bramel-Verheige et al., Virol., 278:380-389 (2000)). 일반적으로, 2 내지 3 마이크로그람의 RNA가 형질감염을 위해 사용될 수 있지만, 보다 소량 및 보다 다량이 사용될 수 있다. 적합한 시기 후, 자손체 바이러스 RNA의 존재를, 예를 들어 역전사효소-폴리머라제 연쇄 반응 (RT-PCR)에 의해 검출할 수 있다. 이와 유사하게, 자손체 바이러스 뉴클레오캡시드 단백질은 예를 들어 뉴클레오캡시드 특이적 항체에 의해 검출할 수 있다. 또한, 후보 감염성 폴리뉴클레오티드로 형질감염된 세포에 의해 생산된 바이러스 입자가 다른 세포를 감염시킬 것이지 여부는 미감염된 허용 세포를 감염된 세포로부터의 상등액에 노출시킴으로써 검출할 수 있다. 임의로, 세포병변 효과 (CPE)가 관찰될 수 있다. 후보 감염성 폴리뉴클레오티드는 자손체 바이러스 RNA, 자손체 바이러스 단백질 (뉴클레오캡시드, 멤브레인, GP5 등)을 생산하고 다른 허용 세포를 감염시킬 때 감염성 폴리뉴클레오티드인 것으로 간주된다.
본 발명의 일부 측면에서, 감염성 폴리뉴클레오티드는 비-구조 단백질 2 (nsp2)를 코딩하는 뉴클레오티드의 결실을 포함하고, 여기서 몇몇 (12개의 예상된) 폴리펩티드 중 하나가 ORF1에 의해 코딩되는 다중단백질 내에 존재한다. PRRS 바이러스 및 그의 감염성 폴리뉴클레오티드에서, nsp2의 처음 아미노산을 코딩하는 뉴클레오티드는 VR-2332 내의 위치 383의 ORF1 아미노산 글라이신 이후에 존재하는 것으로 예측되는 파파인-유사 프로테아제 1 베타의 절단 부위를 확인함으로써 결정될 수 있다.
nsp2의 마지막 아미노산을 코딩하는 뉴클레오티드를 확인하는데 있어서, ORF1a-코딩된 다중단백질의 정확한 nsp2 C-말단 절단 부위는 경험적으로 결정되지 않았고, 따라서 코딩 영역의 3' 말단에 대응하는 뉴클레오티드는 알려지지 않았다. 그러나, C-말단 절단의 2가지 예측 부위가 제안되었고, 하나는 VR-2332 내의 아미노산 980에서 Gly｜Gly (여기서, 2개의 글라이신 잔기 사이의 수직선은 절단 위치를 표시한다)이고, 다른 하나는 VR-2332 내의 아미노산 1197이다. 모든 이용가능한 PRRSV 서열의 정렬에서, 또한 VR-2332 내에서 다중단백질의 nsp2 C 말단 절단 부위 (아미노산 646, 980, 1116, 1196, 1197)일 수 있는, 상기 단백질 내에 완전히 보존된 몇개의 Gly｜Gly 이중체 (doublet)가 존재한다. 다른 바이러스 및 감염성 폴리뉴클레오티드 내의 Gly｜Gly 이중체의 위치는 nsp2의 서열 및 도 12에 개시된 Gly｜Gly 이중체와 비교함으로써 확인할 수 있다. 현재의 연구는 아미노산 980, 116, 1196 또는 1197에 대응하는, nsp2 내에 적어도 3개의 절단 부위가 존재할 수 있음을 제안한다.
nsp2 폴리펩티드는 N-말단에 존재하는 고도로 보존된 키모트립신 유사 시스테인 프로테아제 도메인 (도 3에서 CP로 및 도 9에서 PL2로 확인됨), 및 nsp2의 C 말단 부근에 3-4개의 예상된 트랜스멤브레인 도메인 (트랜스멤브레인 도메인의 수는 C-말단 절단 부위의 위치에 따라 상이하다)을 포함한다. 대개, PL2 도메인 또는 모든 예상된 트랜스멤브레인 도메인의 아미노산을 코딩하는 뉴클레오티드의 결실은 허용 세포 내에서 복제할 수 있지만 감염성 바이러스 입자를 생산하지 않을 폴리뉴클레오티드를 생성시킨다. 따라서, 본 발명의 감염성 클론은 일반적으로 전체 PL2 도메인 또는 모든 예상된 트랜스멤브레인 도메인의 결실을 포함하지 않는다.
키모트립신 유사 시스테인 프로테아제 도메인을 코딩하는 뉴클레오티드는 VR-V7 (서열 1)의 뉴클레오티드 1474 내지 1776, VR-2332 (Genbank 기탁 번호 U87392)의 뉴클레오티드 1474 내지 1776, 및 렐리스타드 (Genbank 기탁 번호 M96262)의 뉴클레오티드 1482 내지 1784이다. 다른 PRRS 바이러스의 뉴클레오티드 서열 내의 키모트립신 유사 시스테인 프로테아제 도메인의 위치는 PRRS 바이러스에 의해 코딩되는 nsp2 폴리펩티드의 아미노산 서열을 도 12에 개시된 아미노산 서열 정렬과 정렬시키고, 어떤 뉴클레오티드가 키모트립신 유사 시스테인 프로테아제 도메인과 정렬되는 아미노산을 코딩하는지를 결정함으로써 확인할 수 있다. 별법으로, 다른 PRRS 바이러스의 nsp2 폴리펩티드의 아미노산 서열은 PRRS 바이러스에 의해 코딩되는 nsp2 폴리펩티드의 아미노산 서열을 다른 아르테리바이러스, 예를 들어 말 동맥염 바이러스 (EAV) 및 락테이트 데히드로게나제-증강 바이러스 (LDV)에 의해 생산되는 nsp2 폴리펩티드의 아미노산 서열과 정렬시킴으로써 확인할 수 있다.
VR-V7 (서열 1), VR-2332 (Genbank 기탁 번호 U87392) 및 렐리스타드 (Genbank 기탁 번호 M96262)의 예상된 트랜스멤브레인 도메인을 코딩하는 뉴클레오티드를 표 1에 제시한다.
예상된 트랜스멤브레인 도메인을 코딩하는 Nsp2 뉴클레오티드
VR-V7 VR-2332 렐리스타드
트랜스멤브레인 도메인 I 881 내지 901 881 내지 901 761 내지 781
트랜스멤브레인 도메인 II 913 내지 934 913 내지 934 793 내지 814
트랜스멤브레인 도메인 III 963 내지 980 963 내지 980 843 내지 860
트랜스멤브레인 도메인 IV 985 내지 1003 985 내지 1003 865 내지 883
다른 PRRS 바이러스의 뉴클레오티드 서열에서 트랜스멤브레인 도메인의 위치는 PRRS 바이러스에 의해 코딩되는 nsp2 폴리펩티드의 아미노산 서열을 도 12에 개시된 아미노산 서열 정렬과 정렬시키고, 어떤 뉴클레오티드가 트랜스멤브레인 도메인과 정렬되는 아미노산을 코딩하는지를 결정함으로써 확인할 수 있다. 별법으로, 트랜스멤브레인 도메인의 위치는 컴퓨터 알고리즘, 예를 들어 문헌 [Rost et al., Nucleic Acids Res., 32(Web Server issue):W321-326 (2004)]에 기재된 PredictProtein 알고리즘, 또는 월드와이드웹 (World Wide Web)을 통해 이용가능한 문헌 [Krogh et al., J. Mol. Biol., 305: 567-580 (2001))에 기재된 TMHMM 알고리즘을 사용하여 확인할 수 있다.
본 발명의 감염성 폴리뉴클레오티드 내에 존재하는 결실은 대개 키모트립신 유사 시스테인 프로테아제 도메인을 코딩하는 뉴클레오티드 및 트랜스멤브레인 도메인을 코딩하는 뉴클레오티드 사이에 존재하고, ORF1의 해독 프레임에서 구조이동 (frameshift)을 일으키지 않는다. 위에서 논의한 바와 같이, 결실은 대개 키모트립신 유사 시스테인 프로테아제 도메인을 코딩하는 모든 뉴클레오티드, 트랜스멤브레인 도메인을 코딩하는 모든 뉴클레오티드, 또는 이들의 조합을 포함하지 않는다. 일부 측면에서, 예를 들어, 감염성 폴리뉴클레오티드가 서열 1과 구조 유사성을 가질 때, 결실의 5' 경계는 뉴클레오티드 2305, 뉴클레오티드 2205, 뉴클레오티드 2105, 또는 뉴클레오티드 2062에 존재하고, 결실의 3' 경계는 뉴클레오티드 3774, 뉴클레오티드 3804, 뉴클레오티드 3834, 또는 뉴클레오티드 3864에 존재한다. 다른 측면에서, 예를 들어 감염성 폴리뉴클레오티드가 서열 14와 구조 유사성을 가질 때, 결실의 5' 경계는 뉴클레오티드 2304, 뉴클레오티드 2204, 뉴클레오티드 2104, 또는 뉴클레오티드 2061에 존재하고, 결실의 3' 경계는 뉴클레오티드 3455, 뉴클레오티드 3495, 뉴클레오티드 3525, 또는 뉴클레오티드 3545에 존재한다. 결실은 적어도 39개 뉴클레오티드, 48개 뉴클레오티드, 또는 57개 뉴클레오티드일 수 있다. 일부 측면에서, 결실은 적어도 267개 뉴클레오티드, 적어도 276개 뉴클레오티드, 또는 적어도 285개 뉴클레오티드일 수 있다. 일부 측면에서, 결실은 489개 이하의 뉴클레오티드, 459개 이하, 429개 이하, 또는 402개 이하의 뉴클레오티드이다. 감염성 폴리뉴클레오티드 nsp2 영역에서 하나 초과의 결실을 가질 수 있다.
VR-V7로부터 유래되고 결실을 포함하는 감염성 폴리뉴클레오티드의 예를 표 2에 개시한다.
VR-V7 (서열 1)로부터 유래된 감염성 폴리뉴클레오티드.
폴리뉴클레오티드* 서열 1의 결실된 뉴클레오티드 결실된 ORF1의 아미노산 바이러스 역가 (PFU/ml) 표현형의 요약**
Nsp2 Δ180-323 1876-2304 563-705 - 생육불가
Nsp2 Δ242-323 2056-2304 623-705 - 생육불가
Nsp2 Δ324-434 2305-2637 706-816 + (~105) 작은 플라크 크기
Nsp2 Δ324-523 2305-2904 706-905 + (~105-106) 중간
Nsp2 Δ543-632 2962-3231 925-1014 + (~105) 작은 플라크 크기
Nsp2 Δ633-726 3232-3513 1015-1108 + (~105) 작은 플라크 크기
Nsp2 Δ543-726 2962-3515 925-1108 + (~105) 작은 플라크 크기
Nsp2 Δ727-813 3514-3774 1109-1195 + (~105) 작은 플라크 크기
Nsp2 Δ324-726 2305-3513 706-1108 + (~101-2) ND
Nsp2 Δ324-813 2305-3774 706-1195 - 생육불가
Nsp2 Δ727-845 3514-3870 1109-1227 - 생육불가
Nsp2 Δ324-845 2305-3870 706-1227 - 생육불가
* 결실은 결실된 nsp2의 아미노산을 나타내고, 예를 들어, 바이러스 Nsp2 Δ180-323에서는 nsp2의 아미노산 180-323이 결실된다.
** 플라크 크기는 야생형 VR-2332에 의해 생산된 플라크에 대한 것이다.
결실을 포함하는 감염성 폴리뉴클레오티드는 결실 대신 삽입된 외인성 폴리뉴클레오티드를 포함할 수 있다. "외인성" 폴리뉴클레오티드는 외래 뉴클레오티드 서열, 즉, PRRS 바이러스 또는 그의 감염성 클론 내에 정상적으로 존재하지 않는 뉴클레오티드 서열을 의미한다. 외인성 폴리뉴클레오티드는 폴리펩티드를 코딩할 수 있고 바람직하게는 폴리펩티드를 코딩한다. 적합한 외인성 폴리뉴클레오티드는 검출가능 마커, 예를 들어, 다양한 방법에 의해 쉽게 검출되는 분자를 코딩하는 것을 포함한다. 그 예로는 그들의 형광, 효소 활성 또는 면역학적 특성에 의해 검출가능한 형광 폴리펩티드 (예를 들어, 녹색, 황색, 청색 또는 적색 형광 단백질), 루시퍼라제, 클로람페니콜 아세틸 트랜스퍼라제, 및 다른 분자 (예를 들어 c-myc, flag, 6xhis, HisGln (HQ) 금속-결합 펩티드, 및 V5 에피토프)를 포함하고, 동물로부터 제거된 세포, 예를 들어 배양된 세포 또는 조직 샘플 내에서 검출될 때 일반적으로 유용하다. 사용될 수 있는 다른 외인성 폴리뉴클레오티드는 다른 실체, 예를 들어 세포 및 병원체에 의해 발현된 폴리펩티드를 코딩하는 것이다. 외인성 폴리뉴클레오티드의 발현은 외래 항원을 발현하는 감염성 폴리뉴클레오티드를 생성시킨다. 외인성 뉴클레오티드 서열의 예는 병원체, 바람직하게는 돼지 병원체, 예를 들어 돼지 써코바이러스 타입 2, 미코플라즈마 히오뉴모니애 (Mycoplasma hyopneumoniae) (예를 들어, 엠. 히오뉴모니애의 P46 및 P65 단백질), 로소니아 인트라셀룰라리스 (Lawsonia intracellularis) (예를 들어, 엘. 인트라셀룰라리스의 외막 단백질), PRRSV의 상이한 균주의 ORF5, 및 스트렙토코커스 수이스 (Streptococcus suis) (예를 들어, 에스. 수이스의 38-kDa 단백질)에 의해 발현된 단백질을 코딩하는 것을 포함한다. nsp2 폴리펩티드는 B-세포 에피토프를 갖고, 면역원성인 것으로 예상된다. nsp2 폴리펩티드 내에 외래 에피토프를 포함하면 외래 에피토프에 대한 면역 반응을 일으키는 것으로 예상된다. 외인성 폴리뉴클레오티드의 추가의 예는 생물학적 반응 조절제, 예를 들어, IFN-α, IFN-γ, IL-12, IL-2, TNF-α 및 IL-6을 코딩하는 것을 포함한다.
외인성 폴리뉴클레오티드는 nsp1α 및 nsp1β를 코딩하는 개방 해독 프레임을 갖는 프레임 내에 있도록 결실 영역 내로 삽입되고, 하나 초과의 외인성 폴리뉴클레오티드가 직렬로 삽입될 수 있고, 예를 들어, 3개의 c-myc 에피토프를 코딩하는 뉴클레오티드 서열이 존재할 수 있다. 결실 대신에 삽입된 외인성 폴리뉴클레오티드를 포함하는 감염성 폴리뉴클레오티드의 총 크기는 대개 16,000개 이하의 염기, 15,800개 이하의 염기, 15,600개 이하의 염기, 15,400개 이하의 염기, 또는 15,200개 이하의 염기 (폴리 A 테일 포함)이다. 삽입은 Nsp2 Δ324-434, Nsp2 Δ324-523, Nsp2 Δ543-632, Nsp2 Δ633-726, Nsp2 Δ543-726, Nsp2 Δ727-813 또는 Nsp2 Δ324-726 결실, 바람직하게는, Nsp2 Δ324-434, Nsp2 Δ543-632, Nsp2 Δ633-726, Nsp2 Δ543-726, Nsp2 Δ727-813 또는 Nsp2 Δ324-726 결실을 갖는 감염성 폴리뉴클레오티드 내에 존재할 수 있다. 결실의 위치에 외인성 폴리뉴클레오티드를 포함하는 감염성 클론의 바람직한 예로는 238개 아미노산 녹색 형광 단백질을 코딩하는 코딩 영역을 포함하는 Nsp2 Δ324-434 결실을 갖는 감염성 폴리뉴클레오티드, 238개 아미노산 녹색 형광 단백질을 코딩하는 코딩 영역을 포함하는 Nsp2 Δ543-632 결실을 갖는 감염성 폴리뉴클레오티드, 10개 아미노산 c- myc 에피토프 (EQKLISEEDL, 서열 17)를 코딩하는 코딩 영역을 포함하는 Nsp2 Δ324-434 결실을 갖는 감염성 폴리뉴클레오티드, 10개 아미노산 c- myc 에피토프를 코딩하는 코딩 영역을 포함하는 Nsp2 Δ324-434 결실을 갖는 감염성 폴리뉴클레오티드, 및 각각 10개 아미노산 c- myc 에피토프의 직렬 반복체 (tandem repeat)를 코딩하는 코딩 영역을 포함하는 Nsp2 Δ324-726 또는 Nsp2 Δ543-726 결실을 갖는 감염성 폴리뉴클레오티드를 포함한다.
감염성 폴리뉴클레오티드는 대개 벡터 내에 존재하고, 감염성 폴리뉴클레오티드와 벡터의 조합을 감염성 클론으로서 칭하고, 이는 역유전자기법 (reverse genetics)을 통해 제조된다. 벡터는 부착된 폴리뉴클레오티드의 복제를 야기하도록 다른 폴리뉴클레오티드가 부착될 수 있는 복제하는 폴리뉴클레오티드, 예를 들어 플라스미드, 파지 또는 코스미드이다. 본 발명의 폴리뉴클레오티드를 함유하는 벡터의 제작에서는 당업계에 공지된 표준 재조합 DNA 기술을 사용한다 (예를 들어, 문헌 [Sambrook et al, Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press (1989)] 참조). 벡터는 추가의 클로닝 (폴리뉴클레오티드의 증폭)을 위해 (즉, 클로닝 벡터), 또는 코딩 영역에 의해 코딩되는 폴리펩티드의 발현을 위해 (즉, 발현 벡터), 또는 이들의 조합을 위해 제공할 수 있다. 용어 벡터는 플라스미드 벡터, 바이러스 벡터, 코스미드 벡터, 또는 인공 염색체 벡터를 포함하지만 이로 제한되지 않는다. 일반적으로, 벡터는 세균 숙주, 예를 들어 이. 콜라이 (E. coli) 내에서 복제할 수 있다. 바람직하게는, 벡터는 플라스미드이다.
벡터의 선택은 생성되는 구성체에서 다양한 목적하는 특징, 예를 들어 선별 마커, 벡터 복제 속도 등에 좌우된다. 바람직하게는, 감염성 클론의 일부로서 사용하기에 적합한 벡터는 클로닝 벡터 및 발현 벡터이다. 유용한 벡터는 숙주 세포 내에서 낮은 카피수를 갖는다. 본원에서 벡터를 클로닝하거나 발현시키기 위해 적합한 숙주 세포는 원핵생물 또는 진핵생물 세포이다. 바람직하게는, 숙주 세포는 최소량의 단백분해 효소를 분비한다. 적합한 원핵생물은 유박테리아 (eubacteria), 예를 들어 그람-음성 유기체, 예를 들어, 이. 콜라이 또는 에스. 티피무리움 (S. typhimurium)을 포함한다. 감염성 클론을 제조하고 조작하고 유지시키기 위해 유용한 예시적인 숙주 세포는 DH-5α, DH-1 (ATCC 33849) 및 AG-1, 바람직하게는 DH-1 또는 AG-1이다.
벡터는 감염성 폴리뉴클레오티드에 작동가능하게 연결된 조절 서열을 포함한다. 용어 "작동가능하게 연결된"은 구성성분들이 그들의 의도된 방식으로 기능하도록 허용하는 관계로 존재하도록 하는 구성성분들의 근접부위 (juxtaposition)를 의미한다. 조절 서열은 코딩 영역의 발현이 조절 서열과 적합성인 조건 하에 달성되는 방식으로 연결될 때 본 발명의 감염성 폴리뉴클레오티드에 "작동가능하게 연결된다". 일반적으로, 프로모터는 RNA 폴리머라제의 고특이성 결합을 제공하는 것이고, 상기 프로모터는 T7, SP6 및 T3을 포함한다. 일반적으로, 프로모터는 감염성 폴리뉴클레오티드의 제1 뉴클레오티드의 바로 상류에 위치한다. 바람직하게는, GGT는 프로모터와 감염성 폴리뉴클레오티드의 제1 뉴클레오티드 사이에 삽입된다. 임의로 및 바람직하게는, 벡터는 폴리 A 영역의 하류에 D형 간염 바이러스 리보자임을 또한 함유한다.
임의로 및 바람직하게는, 벡터는 일반적으로 성장 배지 내에서 화합물을 불활성화시키거나 검출하거나, 화합물에 의해 검출되는 분자를 코딩하는 하나 이상의 선별 마커 서열을 포함한다. 예를 들어, 선별 마커 서열을 포함하면 형질전환된 세포를 항생제에 내성이 되도록 할 수 있거나, 형질전환된 세포에 화합물-특이적 대사를 부여할 수 있다. 선별 마커 서열의 예로는 카나마이신, 암피실린, 클로람페니콜, 테트라사이클린 및 네오마이신에 대한 내성을 부여하는 서열이 있다.
감염성 클론 내에서 nsp2 폴리펩티드를 코딩하는 뉴클레오티드의 결실을 생성할 때, 당업계에 공지된 표준 재조합 DNA 기술을 사용할 수 있다 (예를 들어, 문헌 [Sambrook et al, Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press (1989)] 참조). 당업계의 숙련인이 알 수 있는 바와 같이, 감염성 클론의 제작 동안 (및 감염성 클론 내에 결실을 제작할 때), 뉴클레오티드 서열 분석에 의해 예상된 뉴클레오티드 서열의 존재, 예를 들어 결실 또는 다른 변경 및 다른 돌연변이의 부재를 입증하는 것이 표준 실무이다. 마찬가지로, 후보 감염성 폴리뉴클레오티드가 감염성인지 결정하기 위해 시험될 때, 뉴클레오티드 서열 분석에 의해 오염시키는 야생형 바이러스의 부재를 입증하는 것이 표준 실무이다.
본 발명은 또한 서열 5 및 서열 6에 개시된 단리된 감염성 폴리뉴클레오티드, 및 서열 5 또는 서열 6에 대한 구조 유사성을 갖는 감염성 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 구조 유사성을 결정하기 위한 방법을 본원에서 설명한다. 바람직하게는, 본 발명의 상기 측면의 감염성 폴리뉴클레오티드는 적어도 88%, 적어도 89%, 적어도 90%, 적어도 91%, 적어도 92%, 적어도 93%, 적어도 94%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 또는 적어도 99%의 서열 5 또는 서열 6에 대한 구조 유사성을 갖는다. 서열 5 또는 서열 6에 대한 구조 유사성을 갖는 폴리뉴클레오티드는 바이러스 입자 내에 존재하고 허용 세포에 노출될 때, 폴리뉴클레오티드가 허용 세포 내에서 복제하고 감염성 바이러스 입자를 생산하는 경우에 감염성 폴리뉴클레오티드인 것으로 간주된다.
본 발명은 또한 단리된 바이러스 입자를 포함한다. 본원에서 사용되는 용어 "바이러스 입자" 및 "바이러스성 입자"는 상호교환적으로 사용되고, 외피로 둘러싸인 본 발명의 폴리뉴클레오티드를 의미한다. 본 발명의 바이러스 입자는 배양된 허용 세포에 첨가될 때 복제하여 더 많은 바이러스 입자를 생산할 수 있다.
바이러스 입자는 생체 내에서 또는 세포 배양액 내에서 계대배양에 의해 성장될 수 있다. 생체 내 계대배양은 돼지를 접종하는 것을 포함한다 (Faaberg et al., 미국 특허 7,041,443). 세포 배양액 내의 계대배양은 배양된 세포를 바이러스 입자에 노출시키고, 세포를 바이러스가 생식하여 더 많은 바이러스 입자를 생산하도록 하기에 적합한 조건 하에 인큐베이팅하는 것을 포함한다. 바람직하게는, 배양된 세포는 불멸화되거나 (immortalized) 형질전환된 세포주가 아니다 (즉, 세포는 무한하게 분할할 수 없다). 바람직하게는, 1차 돼지 폐포 대식세포가 세포 배양액 내의 계대배양을 위해 사용된다 (Faaberg et al., 미국 특허 7,041,443).
본 발명의 바이러스는 불활성화될 수 있고, 즉, 생체 내에서 및/또는 세포 배양액 내에서 생식할 수 없게 될 수 있다. 불활성화 방법은 당업계에 공지되어 있고, 예를 들어, 본 발명의 바이러스 입자를 표준 화학적 불활성화제, 예를 들어 알데히드 시약, 예를 들어 포르말린, 아세트알데히드 등; 반응성 산성 알콜, 예를 들어 크레졸, 페놀 등; 산, 예를 들어 벤조산, 벤젠 술폰산 등; 락톤, 예를 들어 베타 프로피오락톤 및 카프로락톤; 및 활성화된 락탐, 카르보디이미드 및 카르보닐 디헤테로방향족 화합물, 예를 들어 카르보닐 디이미다졸로 처리하는 것을 포함한다. 자외선 및 감마선 조사를 사용하는 것과 같은 방사선조사를 또한 바이러스를 불활성화시키기 위해 사용할 수 있다.
약독화 (attenuated) 바이러스 입자 (즉, 돼지에서 돼지 미스테리병의 증상을 일으키는 능력이 감소된 바이러스) 및 약독화 바이러스 입자의 제조 방법이 또한 본 발명에 포함된다. 약독화 바이러스의 생산 방법은 당업계에 공지되어 있다. 일반적으로, 본 발명의 바이러스는 계대배양되고, 즉, 배양액 중에서 세포를 감염시키기 위해 사용되고, 생식하도록 허용된 후, 수확된다. 상기 과정은 돼지에서 바이러스의 병독성 (virulence)이 줄어들 때까지 반복된다. 예를 들어, 바이러스는 세포 배양액 내에서 10회 계대배양된 후 바이러스의 병독성을 측정할 수 있다. 병독성이 줄어들지 않았으면, 동물에 주입되지 않은 바이러스를 세포 배양액 내에서 추가로 10회 계대배양한다. 상기 과정은 병독성이 줄어들 때까지 반복된다. 일반적으로, 병독성은 바이러스로 돼지를 접종하고, 임상 증상의 존재 및/또는 LD5O을 평가함으로써 측정된다 (예를 들어, 문헌 [Halbur et al, J. Vet. Diagn. Invest, 8:11-20 (1996)], [Halbur et al, Vet. Pathol, 32:200-204 (1995)], 및 [Park et al., Am. J. Vet. Res., 57:320-323 (1996)] 참조). 바람직하게는, 병독성은 약독화 바이러스가 동물의 사망을 유발하지 않고, 바람직하게는 질병의 임상 증상을 유발하지 않도록 줄어든다.
일반적으로, 본 발명의 약독화 바이러스를 생산하기 위해 유용한 세포 배양액은 비-돼지 포유동물 기원의 세포를 포함한다. 비-돼지 포유동물 세포 배양액의 예로는 예를 들어, 세포주 MA-104 (ATCC CRL-2378), 세포주 MARC-145 (Kim et al., Arch. Virol., 133:477-483 (1993)) 및 세포주 CL-2621 (Baustita et al., J. Vet. Diagn. Invest., 5:163-165 (1993))를 포함한다. 바람직하게는, 혼합 세포 배양액이 본 발명의 약독화 바이러스 입자를 생산하기 위해 사용된다. 혼합 세포 배양액 내에, 적어도 2가지 종류의 세포가 존재한다. 바람직하게는, 혼합 세포 배양액은 불멸화되거나 형질전환된 세포주 및 1차 세포 배양액을 포함한다. 혼합 세포 배양액은 바이러스가 불멸화되거나 형질전환된 세포주 내에서 느리게 생식하거나 전혀 생식하지 않을 때 특히 유용하다. 혼합 세포 배양액 내에 사용하기 위한 불멸화되거나 형질전환된 세포주의 바람직한 예로는 예를 들어, 세포주 MARC-145 (Kim et al, Arch. Virol., 133:477-483 (1993)) 및 세포주 MA-104 (ATCC CRL-2378)를 포함한다. 바람직하게는, 혼합 세포 배양액 내에 사용하기 위한 1차 세포 배양액은 돼지 기원이다. 혼합 세포 배양액 내에 사용하기 위한 1차 세포 배양액의 바람직한 예는 1차 돼지 폐포 대식세포이다.
본 발명은 생육가능한 것을 포함하여 표 2에 개시된 폴리뉴클레오티드 내에 존재하는 nsp2 코딩 영역에 의해 코딩되는 폴리펩티드를 추가로 포함한다. 표 2에 개시된 폴리뉴클레오티드 내에 존재하는 nsp2 코딩 영역에 의해 코딩되는 폴리펩티드에 특이적으로 결합하는 항체, 예를 들어 모노클로날 및 폴리클로날 항체가 본 발명에 또한 포함된다. 용어 "항체"는 반대로 특정하지 않으면, 표적 항원에 대한 그들의 결합 활성을 보유하는 전체 항체의 단편을 포함한다. 상기 단편은 Fv, F(ab') 및 F(ab')2 단편, 및 단쇄 항체 (scFv)를 포함한다. 본원에서 사용되는 폴리펩티드에 "특이적으로 결합할" 수 있는 항체는 항체의 합성을 유발하는 항원의 에피토프와만 상호작용하거나 구조상 관련된 에피토프와 상호작용하는 항체이다. 에피토프에 "특이적으로 결합하는" 항체는 적절한 조건 하에, 심지어 다양한 잠재적인 결합 표적의 존재 하에도 에피토프와 상호작용할 것이다. 본원에서 사용되는 용어 "폴리펩티드:항체 복합체"는 항체가 폴리펩티드, 또는 그의 서브유닛 또는 유사체에 결합할 때 생성하는 복합체를 의미한다. 일부 측면에서, 본 발명의 항체는 VR-2332 (예를 들어, Genbank 기탁 번호 U87392), ORF1 아미노산 384-1363 (또한 문헌 [Allende et al. J. Gen. Virol., 80:307-315 (1999)] 참조) 또는 ORF1 아미노산 384-1580 (또한 문헌 [Ziebuhr et al., J. Gen. Virol., 81:853-879 (2000)] 참조)에 의해 코딩되는 전장 nsp2 폴리펩티드에 특이적으로 결합하지 않는 것을 포함한다. 상기 항체는 당업계에 공지된 일상적인 방법을 사용하여 확인할 수 있다.
본 발명의 항체는 무손상 폴리펩티드를 이용하여 제조할 수 있다. 임의로, 본원에 설명된 nsp2 폴리펩티드는 폴리펩티드의 면역학적 특성을 개선시키도록 캐리어 (carrier) 폴리펩티드에 공유 결합되거나 컨쥬게이팅될 수 있다. 유용한 캐리어 폴리펩티드는 당업계에 공지되어 있다.
폴리클로날 항체의 제제는 잘 공지되어 있다. 폴리클로날 항체는 다양한 온혈 동물, 예를 들어 말, 소, 염소, 양, 개, 닭, 토끼, 마우스, 햄스터, 기니아 피그 및 래트와 유전자변환 동물, 예를 들어 유전자변환 양, 소, 염소 또는 돼지를 면역원으로 면역화시킴으로써 얻을 수 있다. 생성되는 항체는 Fc 결합 잔기, 예를 들어 단백질 A 등을 갖는 친화도 칼럼을 사용함으로써 다른 단백질로부터 단리할 수 있다.
모노클로날 항체는 당업계의 숙련인에게 친숙한 다양한 기술로 얻을 수 있다. 간단히 설명하면, 목적하는 항원으로 면역화시킨 동물로부터의 비장 세포를 일반적으로 골수종 세포와의 융합에 의해 불멸화시킨다 (예를 들어, 문헌 [Antibodies: A Laboratory Manual, Harlow et al., eds., Cold Spring Harbor Laboratory Press: Cold Spring Harbor, New York, (1988)] 참조). 모노클로날 항체는 당업계에 잘 공지된 기술에 의해 하이브리도마 배양액으로부터 단리되고 정제될 수 있다.
일부 실시태양에서, 항체는 재조합 방식으로, 예를 들어, 파지 디스플레이에 의해 또는 조합 (combinatorial) 방법에 의해 생산할 수 있다. 파지 디스플레이 및 조합 방법은 본원에 설명된 폴리펩티드, 또는 그의 생물학적 활성 서브유닛 또는 유사체에 결합하는 재조합 항체를 단리하기 위해 사용될 수 있다 (예를 들어, Ladner et al., 미국 특허 5,223,409 참조). 상기 방법은 인간 모노클로날 항체를 생성하기 위해 사용될 수 있다.
본 발명은 또한 본 발명의 감염성 폴리뉴클레오티드, PRRS 폴리뉴클레오티드, 바이러스 입자 또는 항체를 포함하는 조성물을 제공한다. 상기 조성물은 일반적으로 제약상 허용되는 담체를 포함한다. 본원에서 사용되는 "제약상 허용되는 담체"는 제약 투여와 적합성인 염수, 용매, 분산 매질, 코팅, 항균제 및 항진균제, 등장제 및 흡수 지연제 등을 포함한다. 추가의 활성 화합물이 또한 조성물 내에 포함될 수 있다.
조성물은 제약업계에 잘 공지된 방법에 의해 제조할 수 있다. 일반적으로, 조성물은 그의 의도된 투여 경로에 적합성이 되도록 제형화될 수 있다. 투여 경로의 예로는 관류 (perfusion) 및 비경구, 예를 들어, 정맥내, 피부내, 피하, 경구 (예를 들어, 흡입), 경피 (외용) 및 경점막을 포함한다. 용액 또는 현탁액은 다음 구성성분을 포함할 수 있다: 멸균 희석제, 예를 들어 투여용 물, 염수 용액, 불휘발성유, 폴리에틸렌 글리콜, 글리세린, 프로필렌 글리콜 또는 다른 합성 용매; 항균제, 예를 들어 벤질 알콜 또는 메틸 파라벤; 항산화제, 예를 들어 아스코르브산 또는 중아황산나트륨; 킬레이팅제, 예를 들어 에틸렌디아민테트라아세트산; 버퍼, 예를 들어 아세테이트, 시트레이트 또는 포스페이트; 전해질, 예를 들어 나트륨 이온, 클로라이드 이온, 칼륨 이온, 칼슘 이온 및 마그네슘 이온, 및 등장성 조정을 위한 약제, 예를 들어 염화나트륨 또는 덱스트로스. pH는 산 또는 염기, 예를 들어 염산 또는 수산화나트륨으로 조정할 수 있다. 조성물을 유리 또는 플라스틱으로 제조된 앰플, 일회용 주사기 또는 다중 용량 바이알 내에 넣을 수 있다.
조성물은 멸균 수용액 (수용성인 경우) 또는 분산액, 및 멸균 용액 또는 분산액의 임시 제조용 멸균 분말을 포함할 수 있다. 정맥내 투여를 위해, 적합한 담체는 생리염수, 정균수, Cremophor EL™ (바스프 (BASF, 미국 뉴저지주 파시패니) 또는 인산염 완충 염수 (PBS)를 포함한다. 조성물은 대개 무균이고, 주사 용도에 적합한 경우, 용이하게 주사가능한 정도로 유동성이어야 한다. 조성물은 제조 및 저장 조건 하에 안정하고, 미생물, 예를 들어 세균 및 진균의 오염 작용에 대해 보존되어야 한다. 담체는 예를 들어, 물, 에탄올, 폴리올 (예를 들어, 글리세롤, 프로필렌 글리콜 및 액체 폴리에틸렌 글리콜 등) 및 이들의 적합한 혼합물을 함유하는 용매 또는 분산 매질일 수 있다. 미생물 작용의 억제는 다양한 항균제 및 항진균제, 예를 들어, 파라벤, 클로로부탄올, 페놀, 아스코르브산, 티메로살 등에 의해 달성할 수 있다. 많은 경우에, 등장화제, 예를 들어, 당, 폴리알콜, 예를 들어 만니톨, 소르비톨, 염화나트륨을 조성물 내에 포함하는 것이 바람직할 것이다. 조성물 내에 흡수를 지연시키는 약제, 예를 들어, 알루미늄 모노스테아레이트 및 젤라틴을 포함시킴으로써 주사가능 조성물의 장기 지속 흡수를 일으킬 수 있다.
멸균 용액은 필요량의 활성 화합물 (즉, 본 발명의 감염성 폴리뉴클레오티드 또는 PRRS 바이러스)을 적절한 용매에 필요하다면 상기 나열된 성분 중 하나 또는 그의 조합과 함께 포함시킨 후, 멸균 여과함으로써 제조할 수 있다. 일반적으로, 분산액은 활성 화합물을 기본 분산 매질 및 상기 나열된 것으로부터 요구되는 다른 성분을 함유하는 멸균 비히클 내로 포함시킴으로써 제조한다. 멸균 주사가능 용액의 제조용 멸균 분말의 경우에, 바람직한 제조 방법은 활성 성분 + 임의의 추가의 목적하는 성분의 분말을 그의 앞서 멸균-여과된 용액으로부터 얻는 진공 건조 및 동결건조이다.
경구 조성물은 일반적으로 불활성 희석제 또는 식용 담체를 포함한다. 경구 치료제 투여의 목적에서, 활성 화합물은 부형제와 함께 포함되고 정제, 트로키 (troche) 또는 캡슐제, 예를 들어, 젤라틴 캡슐제 형태로 사용될 수 있다. 상기 조성물은 또한 분말로 형성되거나 수용액 내에 현탁될 수 있어서, 상기 분말 및/또는 용액은 동물 사료 또는 동물 음용수에 첨가될 수 있다. 상기 조성물에는 적합하게는 돼지에 의한 백신 경구 섭취를 촉진하도록 다양한 공지의 약제에 의해 감미 또는 가향 처리될 수 있다.
활성 화합물은 또한 폴리뉴클레오티드 약제의 투여에 적합한 임의의 방법으로, 예를 들어, 유전자 총 (gene gun), 바이오 인젝터 (bio injector) 및 피부 패치 및 무침 (needle-free) 방법, 예를 들어 존스턴 (Johnston) 등 (미국 특허 6,194,389)에 의해 개시된 마이크로-입자 DNA 백신 기술을 사용하여 투여할 수 있다. 추가로, 예를 들어 문헌 [Hamajima et al., Clin. Immunol. Immunopathol., 88:205-210 (1998)]에 기재된 바와 같이 비내 전달이 가능하다. 리포좀 및 미세캡슐화도 또한 사용될 수 있다.
활성 화합물은 임플란트 (implant)를 포함한 방출 제어 제형과 같이 화합물을 신체로부터의 신속한 제거에 대해 보호할 담체와 함께 제조될 수 있다. 생분해성 생체적합성 중합체, 예를 들어 에틸렌 비닐 아세테이트, 폴리안하이드라이드, 폴리글리콜산, 콜라겐, 폴리오르토에스테르 및 폴리락트산이 사용될 수 있다. 상기 제형은 표준 기술을 이용하여 제조할 수 있다. 재료는 또한 예를 들어, 알자 코퍼레이션 (Alza Corporation) 및 노바 파마슈티칼스, 인크. (Nova Pharmaceuticals, Inc)로부터 상업적으로 입수할 수 있다. 리포좀 현탁액이 또한 제약상 허용되는 담체로서 사용될 수 있다. 이들은 당업계의 숙련인에게 공지된 방법에 따라 제조할 수 있다.
상기 활성 화합물의 독성 및 치료 효능은 세포 배양액 또는 실험 동물에서 예를 들어, LD50 (집단의 50%에 치사적인 용량) 및 ED50 (집단의 50%에서 치료상 효과적인 용량)을 결정하기 위한 표준 제약 과정에 의해 결정할 수 있다. 독성과 치료 효과 사이의 용량비가 치료 지수이고 비 LD50/ED50으로 표현할 수 있다. 높은 치료 지수를 보이는 화합물이 바람직하다.
세포 배양액 분석 및 동물 연구로부터 얻은 데이타를 당업계에 사용하기 위한 투여량 범위를 공식화하는데 사용할 수 있다. 상기 화합물의 투여량은 바람직하게는 독성이 거의 또는 전혀 없는 ED50을 포함하는 순환 농도의 범위 내에 놓인다. 투여량은 상기 범위 내에서 사용된 투여형 및 사용된 투여 경로에 따라 변할 수 있다.
조성물은 매일 1회 이상 내지 매주 1회 이상, 예를 들어 2일마다 1회로 투여될 수 있다. 숙련된 당업자는 비제한적으로 질병 또는 장애의 중증도, 선행 치료, 대상의 전반적인 건강 및/또는 연령, 및 존재하는 다른 질병을 포함하는 몇몇 요인이 대상을 효과적으로 치료하기 위해 요구되는 투여량 및 투여시기에 영향을 미칠 수 있음을 이해할 것이다. 더욱이, 유효량의 폴리펩티드를 사용하는 대상의 치료는는 단일 치료를 포함할 수 있거나, 바람직하게는 일련의 치료를 포함할 수 있다.
본 발명은 본원에 설명된 조성물을 사용하기 위한 방법을 포함한다. 한 측면에서, 본 발명은 PRRS 바이러스에 의한 감염으로 인해 유발될 수 있는, 동물에서 돼지 미스테리병의 하나 이상의 증상을 치료하기 위한 방법을 포함한다. 방법은 돼지 미스테리병, 또는 돼지 미스테리병의 증상에 걸리거나 걸릴 위험이 있는 동물에게 유효량의 본 발명의 조성물을 투여하는 것을 포함한다.
돼지 미스테리병, 또는 돼지 미스테리병의 증상의 치료는 예방적일 수 있거나, 별법으로 질병 또는 그의 증상의 발생 후 개시될 수 있다. 본원에서 사용되는 용어 "증상"은 돼지 미스테리병의 대상에서 객관적인 증거를 의미한다. 돼지 미스테리병과 연관된 증상 및 상기 증상의 평가는 일상적이고 당업계에 공지되어 있다. 증상의 예로는 유산, 식욕부진, 열, 기면, 폐렴, 귀의 적색/청색 변색, 힘든 호흡 (호흡곤란), 및 증가된 호흡수 (빠른 호흡)을 포함한다. 예를 들어, 대상이 PRRS 바이러스에 의해 유발된 상태의 증상을 나타내기 전에 개시되는 예방적인 치료는 본원에서 질병 또는 그의 증상을 발생할 "위험이 있는" 대상의 치료로서 칭한다. 일반적으로, "위험이 있는" 동물은 질병 또는 그의 증상이 있는 동물이 진단된 영역 내에 존재하는 동물이고/이거나 PRRS 바이러스에 노출될 가능성이 있다. 따라서, 조성물의 투여는 본원에 설명된 상태의 발생 이전에, 발생 동안 또는 발생 후에 수행할 수 있다. 상태의 발생 후 개시된 치료는 하나의 상태의 증상의 중증도를 감소시키거나, 증상을 완전히 제거할 수 있다.
일부 측면에서, 방법은 일반적으로 동물에게 유효량의 본 발명의 바이러스 입자를 포함하는 조성물을 투여하는 것을 포함한다. "유효량"은 돼지 미스테리병 증상의 발현을 예방하고/하거나, 질병 증상의 중증도를 감소시키고/시키거나, 증상을 완전히 제거하기에 효과적인 양이다. 일반적으로, 유효량은 미래에 PRRS 바이러스에 노출되는 동안 동물을 보호하는 체액성 및/또는 세포성 면역 반응을 일으키는 양이다. 조성물에 사용된 바이러스 입자는 본원에 설명된 바와 같은 결실을 갖는 감염성 폴리뉴클레오티드를 포함할 수 있다. 임의로, 감염성 폴리뉴클레오티드는 또한 결실의 위치에 존재하는 외인성 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 결실 (또는 결실의 위치에 존재하는 외인성 폴리뉴클레오티드)을 갖는 바이러스 입자를 사용하는 잇점은 상기 바이러스가 야생에 존재하는 야생형 PRRS 바이러스를 포함한 다른 PRRS 바이러스로부터 쉽게 구분될 수 있다는 점이다. 바이러스 입자는 동물로부터 바이러스를 단리한 후, 예를 들어 서열 결정, 제한 효소 소화, 또는 특이적 뉴클레오티드의 PCR-기반 증폭에 의해 확인할 수 있다. 상기 "표식된 (marked)" 바이러스 입자는 종종 당업계에서 마커 (marker) 백신으로서 불린다.
본 발명의 다른 측면에서, 본원에 설명된 감염성 클론 및/또는 감염성 폴리뉴클레오티드는 생육가능한 유전자 삽입을 조사하고, 전장 바이러스 이외의 대안적인 발현된 RNA 또는 단백질을 조사하고, 바이러스 재조합을 조사하고, 끝이 절단된 (truncated) nsp2에 비교한 전장 nsp2의 면역원성 특성을 조사하기 위해 사용할 수 있다.
실시예 1
북미형 돼지 생식기 및 호흡기 증후군 바이러스 (PRRSV) 원형 VR-2332 균주의 전장 cDNA 클론을 개발하였고, 각각의 진행형 버전은 wt 균주 VR-2332에 비해 선행 버전보다 더 적은 뉴클레오티드 변화를 갖는다. 각각의 감염성 클론의 자손체 바이러스를 회수하고, 뉴클레오티드 서열 검증, 시험관 내 성장 속도 및 플라크 크기에 대해 분석하였다. 하나의 감염성 클론으로부터의 자손체는 wt 바이러스와 동일한 비율로 α-PRRSV 항체의 출현에 의해 보이는, 왕성한 생체 내 복제를 확인하였다. 생체 내 자손체의 노던 블로트 분석으로 결손 서브게놈 RNA 종 (불규칙변형체 (비범한 (uncommon) 형태)로 칭함)이 전장 게놈을 따라 존재함을 또한 밝혔다. 계대배양 계열의 감염된 MA-104 세포 배양액의 동시 노던 블로트 분석으로 재 조합체 바이러스만이 생체 내 감염에서 나타난 RNA 종에 유사한 전장 및 불규칙변형체 RNA 모두의 프로파일을 점차적으로 얻음을 밝혔다.
재료 및 방법
세포 및 바이러스 균주. MA-104 세포 또는 그의 파생 MARC-145 세포 (ATCC CRL-11171) (PRRSV 복제를 지지하는 아프리카 녹색 원숭이 신장 상피 세포주 (Meng et al., J. Vet. Diagn. Invest, 8:374-81 (1996)))을 37℃에서 5% CO2에서 1 mg/ml NaHCO3 및 10% 태송아지 혈청 (FBS)을 보충한 이글 (Eagle) 최소 필수 배지 (EMEM) (JRH Biosciences 56416) 내에 유지시켰다. 단층 성장이 70-80% 융합 (confluency)에 도달했을 때 배양된 세포를 RNA로 형질감염시키거나 바이러스로 감염시켰다. PRRSV 북미형 원형 균주 VR-2332 및 인겔백(등록상표) MLV는 이전에 설명되었다 (Yuan et al., Virus Res., 79:189-200 (2001)). 균주 VR-2332는 두 세포주 모두에서 당량 역가로 성장한다.
바이러스 RNA 정제. 바이러스 RNA (vRNA)를 설명된 바와 같이 정제하였다 (Chen et al., J. Gen. Virol., 75:925-930 (1994); Yuan et al., Virus Res., 79:189-200 (2001)). 간단히 설명하면, VR-2332로 감염된 MARC-145 세포로부터의 상등액을 감염 후 (p.i.) 4일에 수확하였다. 12,000 rpm에서 원심분리에 의해 세포 파편을 제거한 후, 상등액을 2 ml 0.5 M 수크로스 쿠션 (cushion) 상에 적층시키고 76,000 x g에서 4시간 동안 원심분리하였다. 펠렛화된 비리온을 0.5 ml LES (0.1 M LiCl/5 mM EDTA/1.0% SDS)에 재현탁시키고, 56℃에서 100 ㎍ 프로테이나제 K을 첨가하여 추가로 소화시켜 모든 단백질을 제거하였다. 10분 인큐베이션 후, vRNA를 산 페놀 및 페놀/클로로포름으로 수회 추출한 후 70% v/v 에탄올 내에 침강시켰다. 펠렛화된 vRNA를 즉시 50 ㎕ H2O 또는 RNase 비함유 TE 버퍼 (10 mM Tris-HCl, 1 mM EDTA, pH 8.0) 내로 재현탁시키고 -8O℃에서 저장하였다.
전장 바이러스 cDNA의 제작. cDNA 합성은 Enhanced Avian HS RT-PCR 키트 (시그마 (Sigma), HSRT-100)를 사용하여 수행하였다. 8개의 PCR 프라이머 (표 3)를 사용하여 완전 VR-2332 게놈을 덮는 4개의 겹치는 (overlapping) cDNA 단편을 증폭시켰다 (도 2). 사이클링 조건은 94℃에서 2분 동안, 이어서 94℃에서 15초 동안, 68℃에서 4-5초 동안, 이어서 68℃에서 5분 동안의 35 사이클이었다. 각각의 PCR 단편을 QIAEX II 겔 추출 키트 (퀴아겐 (Qiagen))를 사용하여 정제하고, TOPO TA Cloning(등록상표) 키트 (인비트로겐 (Invitrogen) K450001)을 사용하여 pCR(등록상표)2.1-TOPO(등록상표) 벡터 내로 클로닝하였다. 각각의 단편을 나타내는 플라스미드를 뉴클레오티드 서열 분석을 위해 제출하였다. 모 VR-2332 서열 (GenBank 기탁 번호 U87392)에 비해 최소 뉴클레오티드 돌연변이를 갖는 단편을 사용하여 도 2에 도시된 바와 같은 전장 cDNA를 조립하였다. 각각의 겹침 영역에서, 특유한 제한 효소 부위를 이용하여 측면 단편을 연결시켰다. 전장 게놈 서열을 나타내는 4개의 소화된 단편을 변형된 낮은 카피 (low copy) 플라스미드 벡터 (pOK12HDV-PacI) 내로 단계식으로 정확하게 조립하였다. 벡터는 HDV 안티게놈 리보자임 및 전사 벡터 2.0으로부터의 T7 RNA 폴리머라제 종결자 (terminator) 서열 (Johnson et al, J. Virol., 71:3323-3327 (1997); Pattnaik et al., Cell, 69:1011-1020 (1992))을 함유하는 244 bp SmaI 내지 SacII 단편을 pOK12 내의 대응하는 부위 (Vieira et al., Gene, 100:189-194 (1991)) 내로 삽입함으로써 HDV 리보자임을 포함하도록 변형되었다. 상기 244 bp 단편에서 NcoI 제한 효소 부위는 프라이머 세트 5'pOK12HDV-2157/3'pOK12HDV-257 및 5'pOK12HDV-257/polyA-변형 (표 3)을 사용하는 올리고뉴클레오티드 돌연변이에 이어 융합 PCR에 의해 특유한 PacI 부위로 교체된다. 전장 cDNA 클론에서, 바이러스 게놈 서열 앞에는 T7 RNA 폴리머라제 프로모터, 1 또는 2개의 G 잔기 및 T 잔기가 놓이고, 뒤에는 50개 뉴클레오티드의 폴리아데닐산 테일이 놓인다. 조립된 클론을 에스케리키아 콜리 (Eschericia coli)의 DH5α 균주 내에서 증식시킨 후, 전체 게놈 뉴클레오티드 서열 확인을 위해 제출하였다.
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전장 cDNA 클론의 변형 및 서열 분석. QuikChange(등록상표) Multi Site-Directed Mutagenesis 키트 (스트라타젠 (Stratagene))을 사용하여 모든 cDNA 클론을 pVR-V4에서 pVR-V6G7475A로 변형시켰다. 이어서, 완전 게놈 cDNA 플라스미드 삽입체를 University of Minnesota Advanced Genetic Analysis Center (AGAC)에 적절한 서열 결정 프라이머를 사용하는 뉴클레오티드 서열 분석을 위해 제출하였다 (표 3). pVR-V4 내지 pVR-V6G7475A 사이의 서열 차이뿐만 아니라, 모 VR-2332, 그의 대응하는 약독화 백신 균주, 인겔백 MLV 및 pVR-HN (VR-2332의 제1 감염성 클론)의 서열 차이를 표 4에 나타낸다 (Nelsen et al, J. Virol., 73:270-80 (1999); Yuan et al., Virus Res., 79:189-200 (2001); Nielsen et al., J. Virol., 77:3702-3711 (2003)).
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시험관 내 전사. 전장 cDNA 클론을 폴리(A) 테일의 하류를 절단하는 PacI로 절단하여 선형화하였다. mMESSAGE MACHINE™ 키트 (앰비온) 및 메틸화 캡 (cap) 유사체 대 GTP의 최적화된 2:1 비를 사용하여 캡핑된 (capped) [m7G(5')ppp(5')G 캡 유사체] RNA 전사체를 생산하였다. 약 50 내지 60 ㎍의 RNA를 20-㎕의 반응 혼합물 내에서 2 ㎍의 DNA 주형으로부터 생성하였다. 캡 유사체 대 GTP의 비율을 증가시키면 RNA 수율이 실질적으로 감소한다. RNA를 후속적으로 산 페놀-클로로포름에 이어 이소프로판올 침강에 의해 정제하고, 뉴클레아제가 없는 TE 버퍼 (pH 8.0) 내에 재현탁시켰다. RNA를 1% 글리옥살 변성 아가로스 겔 상에서 야생형 VR-2332 바이러스 RNA과의 크기 비교에 의해 품질에 대해 평가하고, OD26O에서 분광법에 의해 정량하였다.
MARC-145 세포 형질감염. 문헌 (Nielsen et al., J. Virol., 77:3702-3711 (2003))에 기재된 방법에 기초하여 변형된 형질감염 과정을 개발하였다. 형질감염을 위해, MARC-145 세포를 6-웰 플레이트 (2-3 x 105 세포/웰) 상으로 3 ml의 완전 배지 [10% 태송아지 혈청 (FBS)을 보충한 EMEM] 내에 접종한 후, 약 80% 융합까지 37℃, 5% CO2에서 20-24시간 동안 인큐베이팅하였다 (Collins et al., J. Vet. Diagn. Invest., 4:117-126 (1992)). 500 ㎕의 Opti-MEM(등록상표) I 감소 혈청 배지 (인비트로겐)에 희석시킨 4 ㎍의 시험관 내 전사된 RNA, 및 1 ml의 Opti-MEM(등록상표) 배지에 희석시킨 2 ㎕의 1,2-디미리스틸옥시프로필-3-디메틸-히드록시 에틸 암모늄 브로마이드 및 콜레스테롤 (DMRIE-C; 인비트로겐)을 합하고 잠깐 동안 볼텍싱하였다. MARC-145 세포를 2 ml의 Opti-MEM(등록상표) 배지로 1회 세척한 후, 즉시 지질:RNA 복합체 용액을 덮었다. RNA가 없는 DMRIE-C (2 ㎕)을 음성 대조군으로서 사용하고, 10-100 ng 균주 (야생형) wt VR-2332 정제된 바이러스 RNA를 갖는 DMRIE-C를 양성 대조군으로서 사용하였다. 지질:RNA 복합체에 4시간 노출시킨 후, 단층을 세척하고, 새로운 완전 배지 (10% FBS를 갖는 EMEM)를 첨가하였다. 형질감염된 세포로부터의 상등액을 세포병변 효과 (CPE)의 출현에 대해 매일 모니터링하고, 형질감염후 72-96 시간에 새로운 MARC-145 상으로 계대배양하였다.
자손체 바이러스 RNA의 검출. 자손체 바이러스 RNA를 검출하기 위해, 형질감염되고 감염된 MARC-145 세포로부터의 세포 배양 상등액을 수확하였다. QiaAmp 바이러스 RNA 키트 (퀴아겐)를 사용하여 RNA를 단리하였다. 감염성 클론 돌연변이된 잔기를 표시하는 VR-2332 균주 뉴클레오티드에 특이적인 선택된 프라이머쌍을 사용하여 RT-PCR을 수행하였다 (표 3). 감염성 클론 자손체의 확인은 RT-PCR 산물 내에 존재하는 클론 특이적 뉴클레오티드의 뉴클레오티드 서열 검증에 의해 얻었다.
자손체 바이러스 뉴클레오캡시드 단백질의 검출. 간접 면역형광 분석 (IFA)을 이용하여 커버슬립 (coverslip) 상에 제조된 시험관 내 전사체 RNA 형질감염되거나 자손체 바이러스 감염된 MARC-145 세포에서 바이러스 단백질 발현을 검출하였다. 감염된 세포를 인산염 완충 염수 (PBS), pH 7.5를 사용하여 실온에서 10분 동안 3.7% 파라포름알데히드 내에 고정시켰다. 고정된 세포를 PBS로 세척하고, 37℃에서 45분 동안 PRRSV 뉴클레오캡시드 단백질 특이적 모노클로날 항체 SDOW17 (Magar et al, Can. J. Vet Res., 59:232-234 (1995)) 내에서 인큐베이팅하고, 37℃에서 추가 45분 동안 플루오레세인 이소티오시아네이트와 컨쥬게이팅된 염소 항-마우스 면역글로불린 G (IgG) (1:100 희석) (시그마)와 함께 추가로 인큐베이팅하였다. 커버슬립을 PBS로 세척하고, 겔 마운트 오일을 사용하여 슬라이드에 탑재하고, 형광 현미경 하에서 관찰하였다.
바이러스 플라크 분석. 6-웰 플레이트 상에서 MARC-145 세포 단층을 실온에서 1시간 동안 인큐베이팅함으로써 형질감염되거나 감염된 MARC-145 세포로부터의 세포 상등액 (10배 희석액)으로 감염시켰다. 감염된 단층을 후속적으로 새로운 EMEM/10% FBS로 1회 세척하고, 즉시 1X MEM (시그마 M4144)/10% FBS/2% (w/v) NaHCO3/1X 글루타민/1X 비필수 아미노산/10 mM HEPES/2% (v/v) 겐타마이신 내의 멸균 1% SeaPlaque 아가로스 (바이오휘태커 몰레큘라 어플리케이션즈 (BioWhittaker Molecular Applications, 미국 메인주 록랜드))로 덮고, 37℃/5% CO2에서 인큐베이팅하고, 5일 동안 거꾸로 놓았다. 아가로스를 조심스럽게 제거한 후, 플라크 크기의 가시화를 위해 세포를 20% 에탄올 중의 5% 클리스탈 바이올렛으로 10-30분 동안 염색하였다.
바이러스 성장 곡선. T-75 플라스크 내의 MARC-145 단층을 혈청 비함유 EMEM으로 희석시킨 모 또는 재조합 PRRSV로 0.001의 감염 다중도 (MOI)로 접종하였다. 부드럽게 혼합하여 실온에서 1시간 동안 부착시킨 후, 접종물을 제거하고, 단층을 혈청 비함유 EMEM으로 3회 세척하였다. 세척한 후, 4 ml 완전 배지를 첨가하고, 플라스크를 후속적으로 37℃, 5% CO2에서 5일까지 인큐베이팅하였다. 분취액 (0.5 ml)을 배지 첨가 직후 (0시 시점)와 24, 48, 72, 96 및 120시간에서 수확하고 -8O℃에서 저장하였다. 샘플의 계열 희석액을 사용하여 새로운 MARC-145 세포를 감염시킨 후, 세포를 상기한 바와 같이 처리하였다. 아가로스를 제거한 후, 플라크를 가시화하고 계수하였다. 성장 곡선 결과를 PFU/ml로서 표현하였다.
자손체 바이러스의 생체 내 접종. PRRSV-혈청음성 군으로부터 이종교배시킨 10마리의 4주령 돼지를 각각 2마리의 동물로 이루어진 3개 군으로 나누었다. 제1군에는 103.5 50% 조직 배양액 감염 용량 (TCID50)의 클로닝된 바이러스 (pVR-V5, MARC-145 세포 상에서 제3 계대배양)/ml를 제공하고, 제2군에는 105.4 TCID50/ml의 모 바이러스 균주 VR-2332 (MARC-145 세포 상에서 제4 계대배양), 제3군은 EMEM으로 모의 접종하였다. 모든 동물에게 2 ml의 접종물을 근내 주사하였다. 동물을 실험 내내 별개의 방에 유지시키고 임상 징후에 대해 매일 관찰하였다. 모든 돼지를 감염후 28일에 안락사시켰다. 바이러스를 회수하기 위해, 개별 혈청 샘플을 불완전 EMEM으로 5배 희석하고, 1 내지 2시간 동안 실온에서 부드럽게 교반하면서 새로운 MARC-145 단층 상에 놓았다. 이어서, 접종물을 제거하고 완전 EMEM을 첨가하였다. 감염된 세포를 37℃, 5% CO2에서 인큐베이팅하고 매일 관찰하였다. 일단 CPE가 명백해지면, 감염된 세포 상등액을 추가로 특성화할 때까지 -80℃에서 동결시켰다.
노던 블로트 분석. pVR-V6G7475A 전사체를 MA104 세포 내로 형질감염시킨 후, 몇몇 계대배양으로 새로운 세포 상으로 계대배양하였다. 후속적인 노던 블로트 분석을 위해, 계대배양 1 (P1), P3, P6, P8 및 P10으로부터의 상등액을 1:50으로 희석한 후, 같은 날에 세포를 감염시키기 위해 사용하였다 (1 ml/T75 플라스크). 동시에, 감염된 돼지 혈청을 10배 희석한 후, 별개의 T75 플라스크를 감염시키기 위해 사용하였다 (1 ml). 세포병변 효과는 모든 플라스크에서 감염 후 3일에 나타났다. 이전에 설명된 바와 같이 (Nelsen et al., J. Virol., 73:270-80 (1999)), RNeasy Midi 키트 (퀴아겐)을 사용하여 세포내 RNA를 추출하고, 글리옥살 변성 겔 상에서 전기영동시켰다 (15 ㎍/샘플). pVR-V6G7475A 전사체 RNA (100 ng)을 대조군으로서 실행하였다. 이전에 설명된 바와 같이 (Nelsen et al., J. Virol., 73:270-80 (1999)), 0.45 미크론 MagnaGraph 나일론 전달 막 (오스모닉스 (Osmonics))에 RNA 전달 후, 막을 표지된 올리고뉴클레오티드/1a-p222로 프로빙하고, 폴리뉴클레오티드 키나제 (프로메가 (Promega))를 사용하여 γ-32P-ATP (아머샴 (Amersham))으로 말단 표지하였다.
자손체 바이러스의 핵산 서열 분석. SMART™ RACE cDNA 증폭 키트 (비디 바이오사이언스 (BD Bioscience)) 또는 5' 또는 3'-Full Race Core Set (다카라 바이오 인크. (TaKaRa Bio Inc))를 사용하여 cDNA 단부의 5'- 및 3'-신속 증폭 (RACE)을, QIAmp(등록상표)Viral RNA Mini 키트 (퀴아겐)를 사용하여 단리시킨 바이러스 RNA에 대해 수행하였다. 이전에 설명된 바와 같이 (Yuan et al., Virus Res., 79:189-200 (2001)), 균주 VR-2332의 전체 게놈 (표 3)을 덮도록 개발된 프라이머쌍의 RT-PCR 산물로부터 나머지 뉴클레오티드 서열을 결정하였다. 산물을 Advanced Genetic Analysis Center at the University of Minnesota에서 핵산 서열 결정을 위해 제출하였다. 적어도 3배 범위를 갖는 완전 바이러스 서열을 Lasergene(등록상표) 서열 분석 소프트웨어의 SeqMan 스위트 (디엔에이스타, 인크. (DNASTAR, Inc.))를 사용하여 초기에 조립하고, GCG 위스콘신 패키지 버전 10.3 소프트웨어 (액셀리스, 인크)를 사용하여 추가로 분석하였다. 균주 VR-2332 (GenBank 기탁 번호 U87392), 균주 인겔백(등록상표) MLV (GenBank 기탁 번호 AF066183) 및 cDNA 클론 pVR-HN (GenBank 기탁 번호 AY150564; Nielsen et al., J. Virol., 77:3702-3711 (2003))을 재조합체 바이러스 균주에 대한 모든 뉴클레오티드 비교에 사용하였다.
결과
pOK12 벡터의 변형. 낮은 카피 클로닝 벡터인 pOK12 (GenBank 기탁 번호 AF223639; Vieira et al., Gene, 100:189-194 (1991))를 SmaI (pOK12 내의 273 bp에서의 효소 부위) 및 SalI (307 bp에서의 부위)를 사용하여 소화시키고 D형 간염 바이러스 (HDV) 리보자임을 함유하는 벡터 2.0 (7)의 244 bp SmaI-SalI 단편을 삽입함으로써 변형시켰다. 이어서, 프라이머 쌍 5'-pOK12HDV-257SphIPacI/3'-pOK12HDV-257SphIPacI을 사용하여 PacI 제한 효소 부위를 삽입시키기 위해 기존의 KpnI 부위 (273 bp에서의 pOK12HDV 부위)의 돌연변이 유발에 의해 벡터 (pOK12HDV)를 추가로 변형시켰다. HDV 리보자임은 정확하게 폴리A 트랙의 3' 단부에서 효과적인 절단을 제공하기 위해 첨가하였다. 연구에 의하면 감염성 자손체 바이러스를 얻기 위해 변형은 필요하지 않았음이 밝혀졌다.
전장 cDNA 클론의 제작. 클로닝 계획을 도 2에 도시한다. 4개의 겹치는 게놈 단편을 정제된 VR-2332 바이러스 RNA로부터 표시된 프라이머쌍을 사용하는 RT-PCR에 의해 증폭시켰다 (도 2, 표 3). 각각의 단편을 pCR(등록상표)2.1-TOPO(등록상표) 벡터 내로 개별적으로 클로닝하여 중간체 클론 pCR-SphI-FseI (세그먼트 I), pCR-FseI-AvrII (세그먼트 II), pCR-AvrII-BsrGI (세그먼트 III), 및 pCR-BsrGI-PacI (세그먼트 IV)를 생성하였다. 이어서, cDNA 클론을 클론명으로 지시되는 2개의 특유한 제한 효소로 소화시켰다. 4개의 단편을 겔-정제하고 벡터 pOK12HDV-PacI에 단계식으로 라이게이션시켜 PRRSV의 전장 cDNA 클론 (pVR-V4)을 생성하였다. 전장 cDNA 클론에서, 바이러스 게놈 서열은 T7 RNA 폴리머라제 프로모터에 이어, 50개 뉴클레오티드의 폴리아데닐산 테일에 의해 구동되었다. 클론 pVR-V4의 RNA 전사체는 허용 세포 내로 형질감염될 때 전형적인 PRRSV 감염성을 나타내지 않았지만, 바이러스 RNA는 수회의 계대배양에 걸쳐 검출될 수 있다. 균주 VR-2332에 비해, 21개의 아미노산 변화를 일으키는 총 45개의 뉴클레오티드 돌연변이 (표 4)가 검출되었지만 (표 5), 몇몇 돌연변이는 인겔백(등록상표) MLV에서 이전에 확인된 것과 동일하였다 (Yuan et al., Virus Res., 61:87-98 (1999)).
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pVR-V4에서 많은 돌연변이는 추정 헬리카제, 폴리머라제 및 다른 니도바이러스 (Nidovirus) 모티프를 코딩하는 중요 영역에서 발생하기 때문에 (도 3, 표 4), 게놈 세그먼트 III (pCR-AvrII-BsrGI)의 추가의 클론을 생성하고 그 전체를 서열 결정하였다. pVR-V4의 세그먼트 III을 서열이 가장 정확한 얻어진 단편으로 교체한 후, 전체 게놈 전장 클론 (pVR-V5)의 뉴클레오티드 서열을 다시 결정하였다. 교체된 영역 및 4개의 자발적 돌연변이 (뉴클레오티드 1595, 13860, 14336 및 14404)를 제외하고는, 상기 2개의 게놈 클론은 동일하였다 (표 4). pVR-V5의 서열 분석은 상기 클론에 균주 VR-2332에 비해 총 23개의 돌연변이가 존재함을 보여주었다. 상기 23개 변화 중에서 단지 8개의 뉴클레오티드 돌연변이만이 아미노산 변화를 코딩하였고, 5개의 아미노산 잔기 돌연변이는 인겔백(등록상표) MLV과 동일하였고, 따라서 시험관 내 복제에 불리한 영향을 미치는 것으로 예상되지 않는다 (표 4).
클론 pVR-V6은 각각 프라이머 13860C2T/ 및 14979A2G/를 사용하여 뉴클레오티드 13860 및 14979를 수복하기 위해 게놈 세그먼트 IV의 부위-지정 돌연변이 유발로부터 유래되었다. 상기 2개의 뉴클레오티드의 돌연변이는 GP5의 아미노산 잔기 25 (L→F) 및 뉴클레오캡시드 단백질의 잔기 31 (T→A)을 교정할 것이다. 클론 pVR-V6의 서열 분석으로 뉴클레오티드가 야생형 (wt) VR-2332 뉴클레오티드로 다시 교정되었고, pVR-V5에 비해 게놈 내의 다른 장소에 임의의 다른 뉴클레오티드 변화를 일으키지 않음이 확인되었다 (표 4 및 5). 마지막으로, nt 7475에서 wt VR-2332로부터의 변경을 교정하기 위해 올리고머 7475G2A를 사용하는 게놈 세그먼트 III 상에서 부위-지정 돌연변이 유발을 pVR-V5 및 pVR-V6 상에서 모두 완료하였다. nt 7475에서 G→A의 변화는 2개의 재조합 클론 내의 ORF1 아미노산 2429에서 글라이신 (G)을 모 VR-2332 바이러스 균주에서 보이는 글루탐산 (E)으로 변경하였다. 최종 2개의 클론, 즉 pVR-V5G7475A 및 pVR-V6G7475A의 전체 서열을 다시 결정하였고, 각각 원래의 재조합 플라스미드 pVR-V5 및 pVR-V6로부터 변경된 nt 7475만을 갖는 것으로 밝혀졌다 (표 5). 따라서, pVR-V6G7475A는 균주 VR-2332로부터 11개의 뉴클레오티드 변화를 갖고, 인겔백(등록상표) MLV에서 또한 보이는 것을 제외하고는 아미노산 변화를 갖지 않는다.
최종 구성체 (pVR-V6G7475A)에 대해 도 3에서 개략적으로 볼 수 있고, 표 4 및 5에 상세히 설명된 바와 같이, 모든 전장 클론은 여전히 전체 게놈에 흩어진, 주로 ORF1의 잘 규정되지 않은 영역 내에 뉴클레오티드 변화를 갖는다. 그러나, 아마도 pVR-V4가 바이러스 복제를 완료하는 것을 방지한 큰 덩어리의 ORF1b 뉴클레오티드 변화는 전장 게놈 클론의 나중의 버전에서는 수복되었다. 하나의 뉴클레오티드 돌연변이 (G3739A 돌연변이를 코딩하는 nt 11329)만이 pVR-V5의 ORF1b 및 나중의 클론 내에 남았고, 상기 돌연변이는 인겔백 MLV가 배양된 세포를 감염시키고 세포 내에서 효율적으로 복제하는 것을 방지하지 않는다. 표 4와 표 5에는 또한 동물 내에서 복제하는 것으로 나타난 이전에 공개된 감염성 클론, pVR-HN (Nielsen et al., J. Virol., 77:3702-3711 (2003))에 대한 잔기 정보를 나타낸다. 최종 구성체인 pVR-V6G7475A (7개의 뉴클레오티드)에 비해 인겔백(등록상표) MLV의 서열을 직접적으로 나타내는 pVR-HN (15개의 뉴클레오티드) 내의 잔기 수는 실질적으로 증가하였다.
재조합체 바이러스의 특성화. 각각의 cDNA 클론의 전장 RNA 전사체를 생산하였다. cDNA 전사체 또는 wt VR-2332 바이러스 RNA (vRNA)로 MARC-145 세포를 형질감염시키면 형질감염 후 48 내지 72시간에서 세포 응괴 (clumping) 이후 용해를 특징으로 하는 CPE를 유발하였다. 재조합 전사체에 의해 유발된 CPE는 CPE가 격렬한 응집, 박리 및 파괴로서 나타나는 wt VR-2332 vRNA에 의해 유발되는 것보다 지연되고 다소 명확하였다. 형질감염 후 96시간에서, VR-2332 vRNA로 형질감염된 대부분의 세포는 용해하고 플레이트로부터 박리된 반면, 클로닝된 시험관 내 유래된 RNA 전사체로 형질감염된 세포에서는 덜 심한 CPE가 나타났다.
형질감염된 세포로부터 바이러스 (P0)을 수확하고, 자손체 바이러스 증폭을 위해 분취액 (10 ㎕을 배양 배지 내에 1 ml로 희석시킴)을 사용하여 MARC-145 세포를 감염시켰다. CPE가 검출된 후, 바이러스 (P1)을 다시 수확하고, 분취액을 사용하여 MARC-145 세포를 재감염시켰다. 세포 상등액 내의 재조합체 바이러스 (P2)를 사용하여 바이러스 RNA를 정제한 후, 이를 다시 프라이머쌍 5'-6800/3'-ORF1b (nt 6796-7614) 및 P51/05P4 (nt 13757-14341)을 갖는 RT-PCR 단편을 얻기 위해 사용하였다. 나타난 감염력은 감염성 구성체의 형질감염된 전장 RNA 전사체로 인한 것이고, wt 바이러스로 인한 오염의 결과가 아님을 확인하기 위해, 얻어진 PCR 단편을 뉴클레오티드 서열 분석을 위해 제출하였다. 잔기 7329, 7475, 7554 및 13860 뉴클레오티드 차이에서 뉴클레오티드 돌연변이는 pVR-V5로부터의 자손체 바이러스에서 나타났고, 7329, 7554 및 13860은 pVR-V5G7475A로부터의 바이러스에서 검출되었다. 유사하게, 잔기 7329, 7475 및 7554에서 돌연변이는 pVR-V6 자손체에서 검출되었고, 7329 및 7554에서 돌연변이는 pVR-V6G7475A로부터의 바이러스에서 검출되었다 (표 4 및 5). 대응하는 돌연변이는 wt vRNA 형질감염에 따른 P2 바이러스에서 보이지 않았다.
재조합체 바이러스의 면역형광 분석. 직접 면역형광 분석을 이용하여 감염된 MARC-145 세포 내에서 PRRSV 뉴클레오캡시드 단백질의 발현을 검출하였다. 재조합체 바이러스 전사체 (P2 및 on) 뿐만 아니라 vRNA에 의해 감염된 모든 세포는 상기 방법에서 양성이었다. 뉴클레오캡시드 단백질의 대량 핵소체 축적은 문헌 [Rowland et al., Virus Res., 64:1-12 (1999)]에 이전에 보고된 바와 같이 쉽게 볼 수 있었다.
pVR-V5 유래된 재조합체 바이러스를 사용하는 생체 내 감염. cDNA 클론 pVR-V5의 RNA 전사체로 형질감염된 MARC-145 세포의 P3으로부터 회수된 재조합체 바이러스를 wt VR-2332, 백신 바이러스 인겔백(등록상표) MLV 및 염수 (음성 대조군)와 평행시험으로 어린 돼지에 접종하였다. 혈액 샘플을 0, 3, 5, 7, 14, 21 및 28일 p.i.에 수집하고, HerdChek PRRS 2XR ELISA (IDEXX)에 의해 혈청전환에 대해 및 바이러스 회수에 대해 분석하였다. 28일에, 감염된 모든 동물이 대략 동일한 운동학으로 혈청전환하였고, 이는 pVR-V5 재조합 바이러스가 생체 내에서 잘 복제함을 밝힌다 (도 4). 실험 과정 동안 모든 동물로부터 임상 징후는 없었지만, wt 균주 VR-2332는 종종 어린 돼지에서 명백한 질병을 일으키지 않고 일반적으로 14일 p.i에서 일시적으로 림프절 비대만을 일으키므로 이는 예기치 않은 것은 아니었다.
생체 내에서 계대배양된 재조합체 바이러스의 회수를 위해, 14일 p.i.에서 적용된 pVR-V5 (Sw612)의 자손체로 감염된 1마리의 동물로부터의 혈청 샘플을 사용하여 새로운 MARC-145 단층을 감염시켰다. 앞서 설명된 바와 같이, 클론 pVR-V5 RNA 전사체의 시험관 내 형질감염으로부터 유래된 바이러스는 최소 CPE (감염된 세포의 응집으로 증명됨)만을 유발하는 반면, 시험 동물의 14일 혈청으로부터 회수된 바이러스는 감염 후 96시간에서 전형적인 CPE (세포 응집, 박리 및 파괴)를 유발하였다. 이는 pVR-V5가 생체 내에서 복제하는 동안 바이러스 유전자형 또는 표현형의 변위가 발생하였음을 제안하였다.
표현형에서 명백한 변화에 대한 이유를 설명하기 위해, 1마리의 돼지 (Sw612)로부터 회수한 후, Sw612 자손체를 증폭시키기 위해 MARC-145 세포 내에서 1회 계대배양된 바이러스에 대해 전체 게놈 서열 분석을 완료하였다 (도 3, 표 4 및 5). 돼지를 감염시키기 위해 사용된 바이러스, pVR-V5에 비교할 때, 17개의 감염성 cDNA 클론-특이적 뉴클레오티드 변화가 Sw612에서 보유되었고, 이중 일부는 인겔백(등록상표) MLV (7/17 뉴클레오티드)에서도 보였다. 원래의 pVR-V5 클론 전사체의 5' 말단에 존재하는 2개의 비-바이러스 G 잔기에 이은 T 잔기는 생체 내 감염으로부터 유래된 바이러스에서 보이지 않았다. 다의성은 뉴클레오티드 위치 9958 (R), 14336 (Y) 및 15411 (Y)에서 보였다. 위치 9958에서 wt VR2332-유사 뉴클레오티드 (G)는 인겔백(등록상표) MLV-유사 뉴클레오티드 (A)와의 다의성을 보였다. 상기 변화는 각각 글라이신 잔기의 글루탐산 잔기로의 돌연변이를 일으킨다 (표 2). 위치 14336에서, 감염성 클론-특이적 염기 (C) 및 wt VR-2332-특이적 염기 (T)로서 다의성이 검출되었고, 이는 침묵 돌연변이를 반영하였다. G 잔기가 wt 잔기 A로 복귀된 또다른 돌연변이 (nt 7475)가 발생하였다. 그러나, 상기 연구에서 임의의 다른 바이러스에서 나타나지 않은 다른 5개의 뉴클레오티드 차이 (nt 102, 827, 1379, 14686 및 15411)이 존재하였다. 뉴클레오티드 102는 번역되지 않지만 리더 (leader) 서열 내에 위치한다. 그러나, 리더 서열이 번역되는 경우라면, 코딩된 ORF (VR-2332 뉴클레오티드 1-100)에는 하나의 아미노산 잔기 (W)가 연장될 것이다. 잔기 827 및 1379에서 돌연변이는 ORF1a에서 돌연변이를 일으키고, 두 경우 모두 알라닌을 코딩하는 wt VR-2332을 Sw612 발린으로 아미노산 변화를 일으킨다. pVR-V5의 nt 7475에서 구아닌 잔기는 wt 아데닌으로 돌연변이되었다. 이는 G3294A 비-보존적 아미노산 돌연변이를 일으키고, 이는 ORF1a 예측된 프로테아제 절단 산물 NSP7 내에 놓이고, 상기 게놈 영역은 지금까지 그 기능이 규정되지 않았다. ORF6에 위치하는 뉴클레오티드 14686은 wt VR-2332 구아닌으로부터 Sw612에서 알라닌으로 변화를 보였고, 이는 여전히 아미노산 글라이신을 코딩한다. 다른 특유한 뉴클레오티드 변화는 폴리A 테일의 개시에 앞서, 바이러스 서열의 바로 3' 말단 (nt 15411)에서 일어났다. 상기 경우에, 앞서 보존된 티민 잔기는 시토신 잔기와의 다의성을 보였다. 상기 유전적 변화는 정보를 제공하지만 관찰된 성장 표현형에서 변화의 원인(들)을 즉시 나타내지 않았다. 그러나, 이는 생체 내 PRRSV 복제의 모험적 성질을 나타내지 않았고, wt VR-2332로부터의 적당하게 상이한 바이러스 게놈 서열이 효율적으로 복제할 수 있었음을 제안한다 (도 3).
바이러스 플라크 크기의 비교. 재조합체 바이러스 및 wt VR-2332의 플라크 크기 결정을 120시간 p.i.에서 MARC-145 세포 상에서 평행 시험으로 완료하였다 (도 5A). 균주 VR-2332는 크기가 평균 3 mm인 플라크를 형성한 반면, pVR-HN cDNA 클론의 계대배양 3 자손체는 약간 더 작은 플라크 (평균 2.5 mm)를 형성하였다. 이와 반대로, pVR-V5 및 pVR-V6으로부터 유래된 재조합체 바이러스로부터 단지 핀포인트 (pinpoint) 플라크가 얻어졌고, 이들은 단지 현미경 검사를 통해서 쉽게 명백하였다 (도 5A). 클론 pVR-V5G7475A 및 pVR-V6G7475A로부터 회수된 재조합체 바이러스는 각각 평균 1.5 mm 및 2 mm 플라크를 형성하였다. 그러나, 다른 분석에서, VR-FLV5 유래된 재조합체 바이러스의 생체 내 감염으로부터 회수된 바이러스 자손체 (Sw612)에 의해 생산된 플라크는 훨씬 더 커서, 크기 및 수 모두에 있어서 wt VR2332로부터 유래된 것에 대략 동일하였다 (Fig 5B).
각각의 재조합체 바이러스를 함유하는 세포 상등액의 최소 부피만이 남았다. 따라서, 플라크 크기를 결정하는데 있어서 뉴클레오티드 변화의 역할을 충분히 검토하기 위해, pVR-V5, pVR-V6, pVR-V5G7475A 및 pVR-V6G7475A로부터 생산된 새로운 RNA 전사체를 MARC-145 세포 내로 형질감염시켰다 (제2 혈통으로 칭함). 감염 후 5일에서 각각의 감염성 클론의 계대배양 3 자손체 바이러스를 다시 플라크 크기에 대해 wt VR-2332, VR-HN 및 Sw612 바이러스에 비교하여 분석하였다. 선행 플라크 분석과 대조적으로, 모든 플라크 크기가 유사하게 보였고, pVR-V5, pVR-V6, pVR-V5G7475A로부터 얻어진 재조합체 바이러스가 생체 내 유래된 wt VR-2332, Sw612 및 pVR-V6G7475A 바이러스보다 단지 약간 더 작았다 (도 6A). 그러나, 재조합체 바이러스는 wt VR-2332에 비해 또는 돼지를 통해 계대배양된 pVR-V5 재조합체 바이러스 (Sw612)에 비해 약 10배 더 낮은 역가로 나타난 바와 같이 실제 바이러스 감염을 직접적으로 모방하지 않았다 (도 6B).
제1 및 제2 혈통 바이러스 제제의 뉴클레오티드 서열 분석. 플라크 크기 불일치에 대한 유전적 이유를 밝히기 위해, 돼지 내로 접종된 계대배양 3 pVR-V5-유래된 바이러스 (V5-1-P3)의 제한된 뉴클레오티드 서열 분석 (바이러스 스톡 (stock) 제한에 의한) 및 상기 얻어진 계대배양 3 pVR-V5-유래된 바이러스 (V5-2-P3)의 완전 뉴클레오티드 서열 분석을 완료하였다. 상기 분석은 2개의 독립적으로 제조된 V5 바이러스가 5' 말단에서 서열이 상이함을 밝혔다 (표 4). 핀포인트 플라크를 생산한 바이러스 (V5-1-P3)는 wt 균주 VR-2332의 뉴클레오티드 서열에서 나타나는 것과 같은 외래의 5'-말단 뉴클레오티드를 갖지 않은 반면, 보다 큰 플라크를 생산하는 것 (V5-2-P3)은 5' 말단에서 4개의 비-템플레이팅된 티미딘 잔기를 가졌다 (표 4). V5-2-P3 바이러스뿐만 아니라 모 클론의 서열에 정확하게 매칭된 나머지 V5-1-P3 바이러스 뉴클레오티드 서열을 얻을 수 있다. 그러나, V5-2-P3 바이러스의 완전 서열 분석은 바이러스가 몇몇 게놈 부위에서 뉴클레오티드 다의성을 나타냄을 밝혀내었다. 제2 혈통 바이러스 VR-FLV5G7475A-P3 및 VR-FLV6G7475A-P3의 제한된 영역을 분석할 때 유사한 발견이 얻어졌다. 상기 마지막 2개의 감염성 클론 자손체는 상이한 5'-말단을 나타낼 뿐만 아니라 서열에서 다의성을 나타냈다.
바이러스 성장 곡선. MARC-145 세포 및 계대배양 3 바이러스 (제2 혈통)을 사용하여 동시의 1-단계 바이러스 성장 곡선 결정을 완료하였다 (도 7). 재조합체 바이러스를 pVR-V5, pVR-V5G7475A, pVR-V6 및 pVR-V6G7475A으로부터 회수하였고, pVR-HN은 유사한 1-단계 바이러스 성장 속도를 나타냈지만, 그들의 복제 피크는 wt 균주 VR-2332 및 Sw612, pVR-V5의 생체 내 자손체보다 모두 유의하게 더 낮았다. 또한, pVR-V5, pVR-V6 및 pVR-HN으로부터 유래된 재조합체 바이러스 제제의 복제 속도는 pVR-V5G7475A 및 pVR-V6G7475A로부터 유래된 바이러스에 비해 다소 감소하였다. 마지막 2개의 감염성 클론은 각각 13 및 11개로 적은 뉴클레오티드 차이를 코딩하여, 인겔백(등록상표) MLV에서 나타난 변화를 제외하고는 wt VR-2332 서열로부터 2개 및 0개의 아미노산 변화를 생성시킨다. 따라서, 상기 데이타는 wt VR-2332 및 그의 약독화 자손 인겔백(등록상표) MLV으로부터의 11개로 적은 뉴클레오티드 변화를 갖는 바이러스는 복제가 다소 손상됨을 보여준다. 이와 상응하게, wt VR-2332 및 Sw612 바이러스의 생성된 역가는 돼지 내에서 계대배양되지 않은 재조합체 바이러스의 역가보다 약 6-15배 더 높았다 (도 7).
vRNA의 노던 분석. 이전에 불규칙변형체 서브게놈 RNA (라틴어: 비범한 형태)로서 확인된 PRRSV 결손 sgRNA 종은 PRRSV 감염의 구성요소인 것으로 나타났고, 낮은 감염 다중도에서 배양된 세포 계대배양 또는 수크로스 구배 원심분리와 같은 표준 방법에 의해 전장 바이러스 게놈으로부터 분리시킬 수 없다 (Yuan et al., Virology, 275:158-169; 30(2000); Yuan et al., Virus Res., 105:75-87 (2004)). 전장 cDNA 게놈 클론의 시험관 내 전사 동안 PRRSV 불규칙변형체가 생산되는지 또는 후속적인 형질감염/감염 후 나타나는지 여부를 조사하기 위해, 노던 블로트 분석을 완료하였다. 형질감염된 MA-104 세포로부터 생산된 바이러스의 전장 RNA 전사체 및 계대배양 1, 3, 6, 8 및 10을 사용하여 1:100 희석시킨 10 ㎕ 상등액 및 1:10 희석시킨 Sw612 혈청 (총 2 ml/플라스크)과 함께 MA-104 세포의 새로운 T-75 플라스크를 접종하였다. 4일 후, 세포내 PRRSV RNA를 수확하였고, 각각의 제제 15 ㎍을 변성 아가로스 겔을 통한 전기영동에 의해 분리하고, 나일론 막에 전달하였다. RNA 가교결합 후, 막을 전장 VR-2332 게놈 및 불규칙변형체 (/1a-222; 29)에 대해 선택하는 ORF1a의 5' 말단에 상보성인 32P-방사성 표지된 프로브와 혼성화시켰다. 도 8에 도시된 바와 같이, RNA 전사체는 대부분 전장 vRNA로서 이동하는 단일 밴드인 반면, 계대배양 1과 그 이후로부터의 PRRSV RNA 종은 불규칙변형체로서 이전에 확인된 서브게놈-크기의 종 및 전장 종 모두로서 이동한다. 또한, 혼성화 강도는 계대배양에 걸쳐 증가한다. 바이러스는 등부피의 감염된 세포 상등액으로부터 동일 시점에 수확되므로, 상기 관찰은 vRNA가 시간이 지남에 따라 복제에 있어서 보다 효율적으로 되는 것을 제안한다. 마지막으로, Sw612로부터 생성된 바이러스를 세포 배양액으로부터 생성된 바이러스에 비교하면, RNA 밴드형성 패턴이 식별불가능하고, 이는 결손 RNA 종이 시험관 내에서뿐만 아니라 생체 내에서 쉽게 형성되고 복제하고, 따라서 PRRSV 감염의 천연 부분임을 강하게 제시한다.
논의
이론상, 야생형 감염을 모방하는 역유전자 시스템을 생성하기 위해 바이러스의 감염성 cDNA 클론은 모 서열과 동일해야 한다. 충분히 충실한 PRRSV 균주 VR-2332 게놈을 재생하기 위해 상당한 노력을 기울였지만, 몇몇 부위에서 예측불가능한 자연적 돌연변이로 인해 본 발명자들은 아직 본 발명자들의 실험실에서 서열 결정된 wt 균주 VR-2332로부터 차이가 없는 감염성 클론를 유도하는데 성공하지 못하였다. 상기 연구에 사용된 고신뢰도 DNA 폴리머라제는 인공 돌연변이를 감소시키기 위해 이용가능하지만, 그러한 돌연변이는 역전사 동안 피할 수 없다 (Malet et al., J. Virol. Methods, 109:161-70 (2003)). 또한, PRRSV가 놀라운 바이러스 진화 및 균주 변이를 나타내고 (Chang et al., J. Virol., 76:4750-6 (2002); Murtaugh et al., Adv. Exp. Med. Biol, 440:787-94 (1998); Yoon et al., Adv. Exp. Med. Biol, 494:25-30 (2001)), 고빈도로 쉽게 재조합하여 균주 간의 유전자간 재조합체를 생성시키고 (Yuan et al., Virus Res., 61: 87-98 (1999)), 유전자내 재조합을 하여 PRRSV 서브게놈 RNA 및 불규칙변형체를 형성하고 (Nelsen et al., J. Virol., 73:270-80 (1999); Yuan et al., Virology, 275:158-169 (2000); Yuan et al., Virus Research, 105:75-87 (2004)), 종종 야생 단리물에서 예측불가능한 뉴클레오티드 부위에서 뉴클레오티드 다의성이 나타난다는 사실은 상기 초기 목표 달성을 위해 시간이 소모적으로 필요하고 그 잇점은 거의 무시가능함을 보여준다. 11개로 적은 뉴클레오티드 돌연변이를 갖는 감염성 DNA 구성체는 균주 VR-2332에 비해, 바이러스 복제에 관여하는 것으로 공지된 도메인 (5' 및 3' 말단, ORF1b)의 외부에서, wt 바이러스 생산을 위해 충분한 것으로 생각되었고, 감염성 클론의 하류 목표는 발병기전 질문 및 구조:기능 연구를 위해 사용한다. pVR-HN은 헬리카제 모티프를 코딩하는 바이러스의 영역 (NSP 10)에서 인겔백(등록상표) MLV에 더 유사하다. 상기 2개의 감염성 클론의 추가의 병원성 비교는 모 균주 VR-2332와 그의 백신 균주 자손 인겔백(등록상표) MLV 사이의 차이를 명백하게 할 수 있다.
PRRSV 균주 VR-2332에 대한 감염성 클론의 제작 및 평가로부터 매우 유용한 정보가 유도될 수 있다. 먼저, PRRSV 균주 VR-2332는 생존을 위해 모든 돌연변이를 허용할 수 없다. 특정 뉴클레오티드 또는 아미노산 돌연변이는 바이러스 복제를 돕거나 방해할 수 있고, 시험감염 (challenge)은 어떤 것이 생존에 치사적인지 확인하기 위한 것이다. 감염성 비리온을 생산하지 않는 클론 pVR-V4 내에는 wt 모 균주 VR-2332로부터 총 42개의 뉴클레오티드 차이가 존재하였다. 상기 42개의 뉴클레오티드 변화에서, 몇몇 뉴클레오티드는 침묵 돌연변이 (20개 잔기)를 일으키거나, 다른 공지의 PRRSV 균주 내에 존재하여 (9개 아미노산 잔기의 돌연변이는 인겔백(등록상표) MLV를 직접 모방함) 상기 변화가 바이러스 복제에 대해 치사적이 아닐 수 있다는 예측을 허용한다. 따라서, 각각 인겔백(등록상표) MLV에서 보이지 않는 12개의 아미노산 변화 및 2개의 3'UTR 뉴클레오티드 돌연변이를 일으키는 11개의 뉴클레오티드 변화는 PRRSV 균주 VR-2332에 치사적인 것으로 예상되었다. pVR-V5 및 이후의 구성체에서, 인겔백(등록상표) MLV의 게놈에서 보이지 않은 몇몇 침묵 돌연변이 및 9개의 이상 아미노산 변화, 및 백신 균주에서 보인 8개의 다른 변화를 포함한 19개의 변화가 교정되었다. 이는 구성체가 감염성이지만, pVR-V5 내에서 2개의 아미노산 돌연변이가 여전히 존재하여, 그 중 하나는 부위 지정 돌연변이 유발을 통해 변경되어 pVR-V6을 생산했다는 첫번째 증거에 이른다. 나머지 아미노산 변화는 pVR-V5G7475A 및 pVR-V6G7475A에서 회복되었지만, 상기 클론은 여전히 균주 VR-2332 및 유래된 백신 균주에서 발견되지 않는 침묵 돌연변이를 갖는다.
몇몇 특유한 관찰을 상기 연구로부터 얻었다. 무엇보다도, 생산된 바이러스의 각각의 혈통은 wt 균주 VR-2332에서 검출되지 않은 특유한 5' 말단 서열을 생성시킬 수 있다. 본 발명자들은 또한 아직 플라크 크기와 뉴클레오티드 서열을 상관시키지 못하였다. 두번째로, 본 발명자들은 돼지에서 복제 후 특유한 뉴클레오티드 변화를 보았고, 이는 PRRSV 폴리머라제의 고유한 성질을 반영할 수 있다. 모든 뉴클레오티드 변화는 성질이 과도기적이고, 바이어스 (bias) (5 A/G 및 4 C/T)를 보이지 않았다. 뉴클레오티드 7475에서 G A 복귀는 생체 내 계대배양 후 보였지만, 다른 비-템플레이팅된 변화가 발생하였기 때문에 본 발명자들은 상기 부위를 후속적인 증가된 플라크 크기와 상관시키지 못하였다. 또한, 보다 큰 플라크를 생산한 V5-유래된 바이러스의 계대배양 3 (V5-2-P3)의 전체 게놈 서열 분석은 돼지를 감염시키기 위해 사용된 핀포인트 플라크-생산 V5 바이러스 (V5-1-P3)와는 상이한 5' 말단 서열을 밝혔다. 그러나, 본 발명자들은 상기 바이러스는 돼지 내에서 계대배양 후 모 바이러스와 거의 동일한 속도로 성장하면서 MARC-145 세포 상에 wt-크기의 플라크를 생산하였기 때문에 (도 5A, 6 및 7), 돌연변이가 바이러스 복제에 치사적이지 않았다고 결론지을 수 있었다.
V5, V5G7475A 및 V6G7475A의 제3 시험관 내 계대배양의 서열 분석이 PRRSV 레플리카제 복합체가 바이러스 복제 동안 빈번한 전이 및 드문 변위가 일어나도록 허용한다고 제안하는 사실은 상당히 중요하다. 이는 PRRSV 게놈의 새로운 유전적 형태를 생성한 후, 다른 변이체들 사이에서 그들의 능력을 부여하여, 최적으로 "알맞은 (fit)" 바이러스를 생성시킬 수 있도록 진화된 바이러스 레플리카제를 반영할 수 있다. 상기 관찰은 또한 PRRSV 순차적 생체 내 계대배양 동안 인지되었다 (Chang et al., J. Virol., 76:4750-63 (2002)). 현재의 서열 결정 노력은 보다 왕성한 복제가 검출될 때 나중의 계대배양의 전장 게놈을 검토하기 위한 것이다. 마지막으로, PRRSV 균주 VR-2332 레플리카제가 전장 vRNA를 생산하는 동시에 불규칙변형체를 쉽게 합성하는 것이 현재 명백하다. 1992년도에 단리되고 특성화된 상기 원형 균주는 복제 최적화의 점차적인 획득에 있어서 특유할 수 있고, 이는 보다 최근의 균주의 감염성 클론을 생산하는 다른 연구자들이 동일한 효과를 관찰하지 않았기 때문이다 (Truong et al., Virology, 325:308-319 (2004)). 불규칙변형체 형성의 역할 및 왕성한 바이러스 복제의 동반 출현은 PRRSV 진화에 있어서 불규칙변형체에 대한 유리한 역할을 존재함을 제안한다.
실시예 2
겉보기에 신규한 PRRSV의 많은 병독성 단리물이 미국 미네소타주에서 최근에 확인되었다. ORF5 뉴클레오티드 서열 분석 및 University of Minnesota Veterinary Diagnostic Laboratory PRRSV 데이타베이스 (>5000 단리물)의 비교에 의해 상기 단리물은 타입 2 혈통의 것이지만, 선행 단리물과 유의하게 상이한 것으로 밝혀졌다. 또한, 이들은 1990년대 초반에 캐나다에서 (Mardassi et al., J. Gen. Virol., 75:681-685 (1994)) 및 1998년 미국 미네소타주에서 이전에 나타난 단리물과 가장 밀접하게 관련되었다. ORF5의 제한효소 단편 길이 다형성 (RFLP) 분석에 의해서도 이들이 1-8-4 단리물로서 공지된 상기 초기 사례와 동일한 군의 바이러스에 속하였음이 증명되었고 (Wesley et al., J Vet. Diagn. Invest, 10:140-144 (1998)), 따라서 MN184 단리물로 명명하였다. 하나를 제외한 모든 앞서 단리된 MN PRRSV 단리물과의 현저한 비유사성 때문에, 상기 새로운 단리물 중 2개를 숙주 세포인 돼지 폐포 대식세포 (PAM) 상에서 단 1회 증폭시키고, 전장 게놈 분석을 MN184A 및 MN184B로서 지정한 바이러스에 대해 완료하였다. 상기 2개의 단리물은 상이한 시간에 2개의 상이한 농장으로부터 수집하였다.
재료 및 방법
MN184 단리물을 서열 결정하기 위해서 QIAmp(등록상표) 바이러스 RNA Mini 키트 (퀴아겐, 미국 캘리포니아주 발렌시아)를 사용하여 PRRSV 감염된 세포 상등액으로부터 바이러스 RNA (vRNA)를 추출하고, RT-PCR을 수행하였다 (Qiagen(등록상표) OneStep RT-PCR 키트). GenBank에 기탁된 PRRSV의 상이한 균주의 공개된 서열뿐만 아니라 새로 생성된 MN184 서열에 기초하여 프라이머 (요청시 이용가능함)를 설계하였다. 2개의 PRRSV 단리물의 5' 뉴클레오티드 서열은 5'-Full RACE Core 키트 (다카라 바이오, 미국 위스콘신주 메디슨)를 사용하여 유도하였다. 3'-RACE는 SMART™ RACE cDNA 증폭 키트 (클론테크 (Clontech), 미국 캘리포니아주 마운틴 뷰)를 사용하여 수행하였다. RT-PCR 산물을 겔 정제하고 (QIAquick(등록상표), 퀴아겐), pGEM-T 벡터 (프로메가 (미국 위스콘신주 매디슨)) 내로 클로닝하고, 서열 결정을 위해 각각의 RT-PCR 산물에 대해 3 내지 5개의 클론을 선택하였다. 뉴클레오티드 서열 결정은 PCR 특이적 프라이머 또는 벡터로 코딩된 SP6 및 T7 프로모터 프라이머를 사용하여 두 방향에서 완료하였다. 산물을 ABI 377 자동화 DNA 단편 분석기를 사용하는 서열 결정을 위해 Advanced Genetic Analysis Center at the University of Minnesota에 제출하였다. 적어도 3배 게놈 범위를 나타내는 품질 서열을 얻었다. 서열 데이타를 모으고 GeneTool 서열 분석 프로그램 (바이오툴스 인크. (BioTools Inc., 캐나다 앨버타주 에드몬턴)) 및 Lasergene (디엔에이스타 (DNASTAR, 미국 위스콘신주 매디슨))을 사용하여 분석하였다.
다중 서열 정렬은 CLUSTALX (Thompson et al., Nucleic Acids Res., 24:4876-4882 (1997)) 또는 위스콘신 패키지 버전 10.3 (액셀리스, 인크 (미국 캘리포니아주 샌 디에고))를 사용하여 생성하였다. 전장 PRRSV 서열은 ClustalX (버전 1.83.1; IUB DNA 가중치 행렬, 갭 감점 (penalty) 15.00, 갭 길이 감점 6.66)을 사용하여 정렬시켰다. 생성되는 정렬은 위스콘신 패키지 버전 10.3 거리 프로그램 (쥬크스-캔터 (Jukes-Cantor) 거리 방법, 고려된 다의성 기호로 인한 부분 매치)을 사용하여 추가로 분석하였다. 도 10에 있어서, 서열은 위스콘신 패키지의 Pileup 프로그램 (Blosum62 측정 행렬, 갭 가중치 = 8, 길이 가중치 = 2, Weighted Ends)을 사용하여 정렬시켰다. 정렬은 과잉 (redundancy)에 대해 채점하고 Jalview (Clamp et al., Bioinformatics, 12:426-427 (2004))을 사용하여 % 동일성에 대해 채색한 후, 그레이스케일 (grayscale) 변환을 위해 Adobe(등록상표) Photoshop(등록상표) CS, 버전 8.0에 전달하였다. 도 11에 있어서, 서열은 위스콘신 패키지의 Pileup 프로그램 (Blosum62 측정 행렬, 갭 가중치 = 8, 길이 가중치 = 2, Weighted Ends)을 사용하여 정렬시켰다. 도 12에 있어서, 시그날 펩티드는 SignalP 서버 (Bendtsen et al., J. MoL Biol., 340:783-795 (2004))를 이용하여예측하였다. 트랜스멤브레인 영역은 PHDhtm (Rost et al., Protein Sci., 5:1704-1718 (1996))에 의해 유도하였고, 잠재적인 N-글리코실화 부위는 PredictProtein 서버 (Rost et al., Nucleic Acids Res., 32:W321-W326 (2003))를 사용하여 PROSITE (Bairoch et al., Nucleic Acids Res., 25:217-221 (1997))에 의해 확인하였다. 서열은 위스콘신 패키지의 Pileup 프로그램 (Blosum62 측정 행렬, 갭 가중치 = 8, 길이 가중치 = 2, Weighted Ends)을 사용하여 정렬시켰다.
결과
게놈 정렬은 상기 2개의 PRRSV가 다른 북미형 타입 2 전장 서열 결정된 게놈과 매우 상이함 (> 14.5% 뉴클레오티드 비유사성)을 입증하였지만, 타입 1 (유럽형) 전장 서열과 비교하면 단리물은 뉴클레오티드 수준에서 EuroPRRSV 및 렐리스타드 균주 모두에 약 59%만 유사하였으므로 전적으로 타입 2 유전자형 기원임을 확인하였다. 놀랍게도, 상기 타입 2 MN184 단리물은 지금까지 검출된 최단 PRRSV 게놈을 나타냈다 (15019 뉴클레오티드, 폴리A 테일 불포함). 또한, 상기 단리물이 타입 1과 타입 2 균주 사이의 바이러스 재조합으로부터 유래되었음을 제시하는 어떠한 특이적 영역도 발견되지 않았다.
전장 서열 분석으로 2개의 MN184 단리물이 실제로 유전학상 상이한 것으로 밝혀졌다. 이들은 98.0% 뉴클레오티드 유사성 또는 2% 차이를 갖는다. 이들은 미네소타주에서 갑작스럽게 동시 출현하였으므로 상기 비유사성 비율은 예상되지 않았고, 상기 시점에 본 발명자들의 PRRSV 데이타베이스에서 명확한 새로운 관련 단리물이 나타나지 않았다. 표 6은 2개의 단리물 사이에 상세히 기술된 뉴클레오티드 및 아미노산 비교를 제시하고, 도 9는 상기 2개의 균주 사이에 보이는 아미노산 차이를 도시한다. 상기 단리물은 둘 모두 게놈의 몇몇 영역에서, 주로 ORF1의 예상된 nsp2 영역에서 뉴클레오티드 다의성을 가졌다 (표 6). 상기 단리물에서 뉴클레오티드 다의성이 나타났다는 사실은 PRRSV가 감염된 동물 내에서 종종 관련되지만 구별되는 바이러스성 서열의 무리로서 불리는 몇몇 개별 종들로 구성될 수 있음을 제안하였다.
Figure 112008005681282-PCT00008
다른 PRRSV 균주와 최대 비유사성을 보인 상기 MN184 단리물의 개별 영역을 보다 정밀하게 지적하고, 타입 2 바이러스 게놈 길이에서 차이를 설명하는 영역(들)을 지정하기 위해, 상기 2개의 단리물을 원형 타입 2 균주 VR-2332의 서열과 비교하였다. 2개의 단리물 사이의 차이는 다시 식별될 수 있고, 여기서 단리물 MN184B는 단리물 MN184A보다 균주 VR-2332에 대해 약간 증가된 유사성을 갖는다. VR-2332에 대해 뉴클레오티드 및 아미노산을 비교하면 개별 MN184 단리물 영역이 81.5-94.7% 및 78.4-100%로 변화하는 것을 보여주지만, ORF5에 대응하는 영역 (각각 86.4-86.7% 및 87.0-87.5%)은 nsp1β (각각 83.8-84.0% 및 84.8-85.4%) 및 nsp2 (각각 81.5-85.5% 및 78.4-79.5%)가 가장 가변적임을 예측하였다. 예상된 nsp2 게놈 영역만이 뉴클레오티드 길이에서 차이를 보였고, 두 MN184 단리물은 모두 아래에 상세히 설명하는 바와 같이 동일한 nsp2 결실을 가졌음이 가장 흥미로웠다. 비교를 통해 5' 및 3' UTR도 게놈의 가장 보존된 영역이었음 (각각 94.7% 및 94.0%)이 밝혀졌고, 이는 바이러스 복제 및 전사에 중요한 영역에서 서열 보존을 나타낸다.
ORF5는 불균질 PRRSV 구조 단백질 (GP5)을 코딩하고, 종종 PRRSV 진단 확인에 사용된다 (Kapur et al., J. Gen. Virol., 77:1271-1276 (1996)). GP5는 엔도도메인 (endodomain)과 엑토도메인 (ectodomain)을 갖는 예상된 3개의 트랜스멤브레인 단백질이다. 30개 아미노산의 엑토도메인은 보통 2개의 초가변 영역과 경계를 이루는 적어도 2개의 N-글리코실화 부위를 함유하는 짧은 고도 보존된 도메인으로 이루어진다. 상기 30개 아미노산 영역의 고도 보존된 도메인은 타입 2 균주에서 바이러스 부착 에피토프를 코딩하는 것으로 나타났다 (Plagemann, Virology, 290:11-20 (2001); Ostrowski et al., J. Virol., 76:4241-4250 (2002); Plagemann et al., Arch. Virol., 147:2327-2347 (2002)). 동일한 세트의 전장 게놈의 GP5뿐만 아니라, 캐나다 (IAF-93-653, IAF-Klop) 및 1998-1999에 미국 미네소타주 (98-3298, 98-3403, 99-3584)에서 확인된 원래의 RFLP184 단리물을 정렬하였다 (도 10). PRRSV GP5의 정렬에 의해 새로운 MN184 단리물과 다른 비-RFLP184 타입 2 균주 사이에 82.5% 내지 87.7%의 아미노산 동일성이 밝혀졌다. 흥미로운 사실은, 새로운 MN184 단리물과 더 오래된 RFLP184 단리물 사이의 아미노산 차이가 꽤 크고 (5.7% - 12.2%), 따라서 본 발명자들은 새로운 RFLP184 바이러스의 명확한 기원을 검출하지 않았다. 제한된 정렬은 관찰된 대부분의 아미노산 차이가 초가변 영역에서 발견됨을 보여준다 (도 10). 2개의 보존된 N-글리코실화 부위는 MN184 단리물에서 유지되었지만, 단, 단리물 MN184B에서 아미노산 44를 코딩하는 검출된 뉴클레오티드 다의성은 제외된다.
Nsp1β는 파파인 유사 시스테인 프로테아제를 코딩한다 (den Boon et al., J. Virol., 69:4500-4505 (1995)). 비-과잉 (non-redundant) 세트의 이용가능한 타입 2 Nsp1β 서열뿐만 아니라 타입 1 균주 EuroPRRSV 및 렐리스타드와의 MN184 단리물의 아미노산 정렬을 완료하였다 (도 11). nsp1β 단백질은 많은 완전히 보존된 아미노산을 갖고, 제안된 촉매 활성 잔기는 모든 서열 결정된 게놈 내에 유지되었다 (den Boon et al., J. Virol., 69:4500-4505 (1995)). 아미노산 유사성에 의해 정리된 정렬은 MN184 단리물이 다른 서열 결정된 전장 타입 2 서열보다 타입 1 균주에 더 유사함을 나타낸다. 특히, 5개의 아미노산 (도 11에서 상자로 둘러싼)은 타입 1 균주를 직접 모방한다. 그러나, 다른 비-과잉 타입 2 서열 내에 보존된 아미노산은 또한 MN184 단리물에서 대부분 보존되었지만, 산란된 아미노산 및 아미노산 유사성 (84.8-85.4%)은 지금까지 증명된 것보다 더 발산형인 타입 2 단백질을 밝혔다. 따라서, 정렬은 nsp1β의 유지된 잔기가 PRRSV의 복제 사이클에 중요할 수 있음을 추가로 규정한다.
짝 (pairwise) 동일성에 의해 정리된 nsp2의 비-과잉 서열의 아미노산 정렬을 도 12에 도시한다. 말 동맥염 바이러스 (EAV) nsp2를 사용한 정렬에 의해 앞서 예측된 바와 같이 (Snijder et al., J. Gen, Virol., 79:961-979 (1998); Ziebuhr et al., J. Gen. Virol., 81:853-879 (2000)), 고도 보존된 키모트립신 유사 시스테인 프로테아제 (PL2) 도메인이 N-말단에서 존재한다. 3-4개의 예측된 트랜스멤브레인 도메인이 상기 단백질의 C 말단 부근에 존재하지만 (McGuffin et al., Bioinformatics, 16:404-405 (2000)), 정확한 C 말단 절단 부위는 경험적으로 결정되지 않았다. C-말단 절단 부위의 2가지 예측이 제안되었고, 하나는 VR-2332 nsp2 아미노산 980에서 G｜G (Allende et al., J. Gen. Virol., 80:307-315 (1999))이고, 다른 하나는 아미노산 1197에서이지만 (Ziebuhr et al., J. Gen. Virol., 81:853-879 (2000)), 몇몇 완전히 보존된 G｜G 이중체가 상기 단백질 내에 존재한다 (VR-23332 nsp2 아미노산 646, 980, 1116, 1196, 1197; 도 12에서 하향 화살표). 선행 작업은 또한 예측된 nsp2 단백질이 프롤린이 풍부하고, 다중의 잠재적인 B-세포 에피토프를 포함하는 것을 보였다 (Oleksiewicz et al., J. Virol., 75:3277-3290 (2001); Fang et al., Virus Res., 100:229-235 (2004); Ropp et al., J. Virol., 78:3684-3703 (2004)). PRRSV nsp2의 큰 중간 영역 (VR-2332 nsp2 아미노산 148-880)은 기능이 밝혀지지 않았지만, 길이가 매우 가변적이다. 또한, PRRSV의 서열 결정된 타입 1과 타입 2 균주 사이의 길이 차이는 nsp2의 상기 가변 중간 영역으로 맵핑되었다 (도 12). 지금까지, 서열 결정된 타입 1 게놈은 대부분의 타입 2 PRRSV보다 313-364개의 염기가 더 짧은 것으로 나타났다 (Meulenberg et al., Virology, 192:62-72 (1993); Fang et al., Virus Res., 100:229-235 (2004), Ropp et al., J. Virol., 78:3684-3703 (2004)). 그러나, 다중 서열 정렬은 MN184 게놈이 원형 타입 2 균주 VR-2332보다 393 bp 더 짧은, 지금까지의 최단의 예측된 nsp2 (2547 bp)를 포함하는 것을 확립하였다. 또한, 이는 번역된 단백질에서 3개의 불연속인 결실을 포함하였고, 여기서 결실 크기는 각각 324-434, 486 및 505-523의 PRRSV 균주 VR-2332 nsp2 내의 아미노산 위치에 대응하는, 각각 111, 1 및 19개의 아미노산으로 이루어진다 (도 12). 3개의 결실은 몇몇 프롤린 잔기의 손실을 일으키고, B-세포 에피토프를 예측하였다. 상기 결실 외에, 다른 타입 2 균주로부터의 nsp2 아미노산 서열에서 유의한 변경이 또한 나타났고, 이는 때때로 동일한 상대적인 위치에서 나타난 타입 1 아미노산에 대응하였다 (도 12). 2개의 PRRSV 유전자형의 nsp2 예측된 단백질을 비교하면, 타입 2 바이러스 내의 아미노산 동일성이 66% 내지 99%이고 타입 1 바이러스 내에서는 88-90%이지만, 유전자형들 사이에서 크게 상이함 (<45% 유사성)을 입증하였다. 특히, MN184 단리물은 모든 타입 2 nsp2 예측된 단백질에 대해 66-80% 아미노산 동일성, 및 타입 1 균주에 대해 단지 43-45% 동일성을 나타냈다. 도 12에서 다중 서열 정렬을 조사할 때, 본 발명자들은 또한 두 유전자형에서 모든 경우의 삽입 또는 결실이 상기 초가변 중간 영역에서 발생하였음을 인지하였다. 이러한 점에서, 센 (Shen) 등 (Arch. Virol., 145:871-883 (2000))은 PRRSV 북미형 타입 2 균주 SP가 PRRSV VR-2332 nsp2의 aa 813과 814 사이의 위치에 상대적인 36개 aa의 특유한 삽입을 가짐을 처음 보고하였다. 또다른 연구자들은 PRRSV 단리물 HB-2(sh)/2002 nsp2에서 위치 466-477에서 특유한 12개 aa의 결실을 발견하였다 (Gao et al, Arch. Virol., 149:1341-1351 (2004)). 균주 LV에 비해 새로 확인된 유럽형 유사 PRRSV 단리물에서 17개 aa의 결실이 발생하였다 (Fang et al., Virus Res., 100;229-235 (2004); Ropp et al., J. Virol., 78:3684-3703 (2004)). 돌연변이의 경우는 동일한 아미노산 스트레치 (stretch)를 따라 일관적으로 발생하지 않았지만, MN184 단리물과 다른 타입 2 바이러스 사이에 나타난 결실은 타입 1과 다른 타입 2 PRRSV 사이에 검출된 대부분의 가장 큰 결실을 포함한다. 상기 모든 데이타는 nsp2 ORF가 PRRSV의 복제에 필수적일 수 있는 영역에 걸치는 예측된 트랜스멤브레인 및 보존된 프로테아제 모티프를 포함하지만, 큰 중간 구획에서 돌연변이에 대해 고도로 감수성임을 제안하였다
미국 미네소타주에서 184 RFLP 패턴을 반영하는 PRRSV의 야생 단리물이 갑작스럽게 출현한 것은 여전히 수수께끼이지만, 상기 사건의 중대성은 현재에도 실감되고 있다. Minnesota Veterinary Diagnostic Laboratory에서는 ORF5 서열 요청의 총 수의 약 1/4로부터의 유사한 184 RFLP 단리물에 대해 현재 일상적인 서열 결정을 수행한다. 또한, 184 RFLP 패턴은 현재 미네소타주뿐만 아니라 아이오와주, 위스콘신주, 사우쓰 다코타주, 캔자스주, 미주리주, 일리노이주, 네브라스카주, 켄터키주, 오클라호마주와 와이오밍주에서도 또한 검출되었다. 본 발명자들은 이것이 단일 바이러스 타입보다 더 많을 수 있는지를 이해하기 위한 필요와 담당 병리학자가 보고한 바와 같이 단리물 MN184A로 진단된 돼지 무리가 단리물 MN184B로 감염된 무리보다 더 온화한 PRRS 사례를 제시한 사실 때문에 2개의 단리물로부터 전장 서열을 유도하기 위해 선택한다. 사례 제시를 입증하기 위해 균주는 나이브 (naive) 동물에 접종되지 않았지만, 단리물 MN184B가 게놈을 분석할 때 검출된 많은 뉴클레오티드 다의성을 가졌음을 아는 것은 흥미로우며, 이는 보고된 질병의 중증도를 반영할 수도 있다.
상기 게놈 분석으로 본 발명자들은 야생에 존재하는 무수한 뉴클레오티드 및 아미노산 서열 변이를 더 많이 이해하게 되었다. 상기 변이를 일으키는 요인은 현재 돼지가 관리되는 방식, 돼지 및 수퇘지 정액의 주간 및 국가간 수송, 무리 내에서 상이한 PRRSV 단리물의 혼합, 및 바이러스 자체의 특성에 관련될 수 있다. 전체 게놈 서열 생성으로 또한 본 발명자들은 게놈 상의 어디에서 변이가 허용되는지 및 어떠한 영역이 더 보존되는지를 모니터링할 수 있다. 상기 연구와 선행 간행물 (Ropp et al., J. Virol., 78:3684-3703 (2004))의 결과로서, nsp2, Nsp1β 및 ORF5가 매우 다재다능한 단백질임을 나타내는 서술이 나타나고 있다.
상기 연구는 또한 nsp2 크기는 2개의 PRRSV 유전자형 사이를 구별하기 위해 더 이상 사용될 수 없다는 명백한 증거를 제공하였다. nsp2가 3개의 불연속 결실을 갖는 타입 2 게놈을 나타내도록 진화하여, 지금까지의 최단 게놈 (15,019 kb)에 이른다는 신규한 발견은 PRRSV가 없어도 되는 게놈 영역을 제거하고 게놈을 더 밀집형으로 만들도록 진화할 수 있음을 제안한다. 마지막으로, PRRSV에서 유전적 변이의 중요성은 현재 단지 추측될 수만 있지만, ORF5, Nsp1β 및 nsp2에서 나타난 진화적 변화는 선별 압력 하에 PRRSV의 생물학적 최적화에 알맞게 관련될 수 있어야 한다.
본원에 인용된 모든 특허, 특허 출원 및 공개의 전체 개시내용, 및 전자적으로 이용가능한 물질 (예를 들어, GenBank 및 RefSeq에 기탁된 뉴클레오티드 서열, 예를 들어, SwissProt, PIR, PRF, PDB에 기탁된 아미노산 서열, 및 GenBank 및 RefSeq에 기탁된, 주석을 단 코딩 영역의 번역물 포함)은 참조로 포함된다. 상기 상세한 설명과 실시예는 단지 명료한 이해를 위해 제시된다. 그로부터 어떠한 불필요한 제한도 고려되지 않아야 한다. 본 발명은 나타내거나 설명한 정확한 상세내용에 제한되지 않고, 당업계의 숙련인에게 자명한 변경은 청구의 범위에 의해 규정되는 본 발명 내에 포함될 것이다.
달리 나타내지 않으면, 명세서와 청구의 범위에서 사용된 구성성분, 분자량 등의 양을 표현하는 모든 수치는 모든 경우에 용어 "약"으로 수식되는 것으로서 이해되어야 한다. 따라서, 그와 반대로 나타내지 않으면, 명세서와 청구의 범위에 기재된 수치 파라미터는 본 발명에 의해 달성하고자 하는 목적하는 특성에 따라 상이할 수 있는 근사치이다. 조금이라도 균등론을 청구의 범위로 제한하고자 하지 않으면서, 각각의 수치 파라미터는 적어도 통상적인 반올림 기술을 적용하여 보고된 유효 숫자의 수에 비추어 해석되어야 한다.
본 발명의 넓은 범위를 제시하는 수치 범위 및 파라미터는 근사치이지만, 구체적인 예에 기재된 수치 값은 가능한 한 정확하게 기록된다. 그러나, 모든 수치 값은 그들 각각의 시험 측정치에서 발견된 표준 편차로부터 반드시 발생하는 범위를 본질적으로 포함한다.
모든 표제는 독자의 편의상 제시된 것으로서, 구체적으로 언급되지 않으면 표제 이하의 기재 내용의 의미를 제한하는 것으로 사용되지 않아야 한다.
SEQUENCE LISTING <110> REGENTS OF THE UNIVERSITY OF MINNESOTA <120> PRRS VIRUSES, INFECTIOUS CLONES, MUTANTS THEREOF, AND METHODS OF USE <130> 110.03020201 <140> PCT/US2006/024355 <141> 2006-06-23 <150> 60/694,021 <151> 2005-06-24 <160> 90 <170> PatentIn Ver. 3.3 <210> 1 <211> 15419 <212> DNA <213> Porcine reproductive and respiratory syndrome virus <400> 1 atgacgtata ggtgttggct ctatgccttg gcatttgtat tgtcaggagc tgtgaccatt 60 ggcacagccc aaaacttgct gcacagaaac acccttctgt gatagcctcc ttcaggggag 120 cttagggttt gtccctagca ccttgcttcc ggagttgcac tgctttacgg tctctccacc 180 cctttaacca tgtctgggat acttgatcgg tgcacgtgta cccccaatgc cagggtgttt 240 atggcggagg gccaagtcta ctgcacacga tgcctcagtg cacggtctct ccttcccctg 300 aacctccagg tttctgagct cggggtgcta ggcctattct acaggcccga agagccactc 360 cggtggacgt tgccacgtgc attccccact gttgagtgct cccccgccgg ggcctgctgg 420 ctttctgcaa tctttccaat cgcacgaatg accagtggaa acctgaactt ccaacaaaga 480 atggtacggg tcgcagctga gctttacaga gccggccagc tcacccctgc agtcttgaag 540 gctctacaag 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<223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Promoter <400> 16 taatacgact cactata 17 <210> 17 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Peptide <400> 17 Glu Gln Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu 1 5 10 <210> 18 <211> 61 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 18 acatgcatgc ttaatacgac tcactatagt atgacgtata ggtgttggct ctatgccttg 60 g 61 <210> 19 <211> 19 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 19 ctgggcgacc acagtccta 19 <210> 20 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 20 cttctcggcg cgcccgaatg ggagt 25 <210> 21 <211> 26 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 21 tcatcatacc tagggcctgc tccacg 26 <210> 22 <211> 26 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 22 cgtggagcag gccctaggta tgatga 26 <210> 23 <211> 18 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 23 tgcaggcgaa cgcctgag 18 <210> 24 <211> 21 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 24 gtgaggactg ggaggattac a 21 <210> 25 <211> 53 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 25 gtctttaatt aactagtttt tttttttttt tttttttttt ttttttaatt tcg 53 <210> 26 <211> 27 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 26 gatgcatgcc attaattaag ggtcggc 27 <210> 27 <211> 27 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 27 gccgaccctt aattaatggc atgcatc 27 <210> 28 <211> 36 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 28 acatgcatgc ttaatacgac tcactatagg tatgac 36 <210> 29 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 29 ctgtgtggac atgtcaccat tgaaa 25 <210> 30 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 30 gtgtatcgtg ccgttctgtt ttgct 25 <210> 31 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 31 cagatgctgg gtaagatcat cgctc 25 <210> 32 <211> 39 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 32 gcacaatgtc aatcagtgcc attcaccaca cattcttcc 39 <210> 33 <211> 41 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence: Synthetic Primer <400> 33 tagacttggc cctccgccat aaacaccctg gcattggggg t 41 <210> 34 <211> 201 <212> PRT <213> Porcine reproductive and respiratory syndrome virus <400> 34 Met Arg Cys Ser Tyr Lys Leu Gly Arg Ser Leu Ile Leu His Ser Cys 1 5 10 15 Ser Trp Trp Phe Phe Leu Leu Cys Thr Gly Leu Ser Trp Ser Phe Ala 20 25 30 Asp Gly Asn Gly Asn Asn Ser Thr Tyr Gln Tyr Ile Tyr Asn Leu Thr 35 40 45 Ile Cys Glu Leu Asn Gly Thr Asn Trp Leu Ser Gly His Phe Asp Trp 50 55 60 Ala Val Glu Thr Phe Val Leu Tyr Pro Val Val Thr His Ile Leu Ser 65 70 75 80 Leu Gly Phe Leu Thr Thr Ser His Phe Phe Asp Ala Leu Gly Leu Gly 85 90 95 Ala Val Ser Thr Ala Gly Phe Ile Asp Gly Arg Tyr Val Leu Ser Ser 100 105 110 Ile Tyr Gly Ala Cys Ala Phe Ala Ala Phe Val Cys Phe Val Ile Arg 115 120 125 Ala Ala Lys Asn Cys Met Ala Cys Arg Tyr Ala Arg Thr Arg Phe Thr 130 135 140 Asn Phe Ile Val Asp Asp Arg Gly Gly Val His Arg Trp Lys Ser Pro 145 150 155 160 Ile Val Val Glu Lys Leu Gly Lys Ala Asp Ile Asp Gly Ser Leu Val 165 170 175 Thr Ile Lys His Val Val Leu Glu Gly Val Lys Ala Gln Pro Leu Thr 180 185 190 Arg Thr Ser Ala Glu Gln Trp Glu Ala 195 200 <210> 35 <211> 201 <212> PRT <213> 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Gly Leu Leu Cys Val Ile Leu Gly Lys Leu Leu Gly Gly Ser Arg Tyr 835 840 845 Leu Trp His Ile Leu Leu Arg Leu Cys Met Leu Thr Asp Leu Ala Leu 850 855 860 Ser Leu Val Tyr Val Val Ser Gln Gly Arg Cys His Lys Cys Trp Gly 865 870 875 880 Lys Cys Ile Arg Thr Ala Pro Thr Glu Val Ala Leu Asn Val Phe Pro 885 890 895 Phe Thr Arg Ala Thr Arg Ser Ser Leu Val Ser Leu Cys Asp Arg Phe 900 905 910 Gln Thr Pro Lys Gly Val Asp Pro Val His Leu Ala Thr Gly Trp Arg 915 920 925 Gly Cys Trp Arg Gly Gly Ser Pro Val His Gln Pro His Gln Lys Pro 930 935 940 Ile Ala Tyr Ala Asn Leu Asp Glu Lys Lys Ile Ser Ala Gln Thr Val 945 950 955 960 Val Ala Val Pro Tyr Asp Pro Ser Gln Ala Ile Lys Cys Leu Lys Val 965 970 975 Leu Gln Ala Gly Gly Ala Ile Val Asp Gln Pro Thr Pro Glu Val Val 980 985 990 Arg Val Ser Glu Ile Pro Phe Ser Ala Pro Phe Phe Pro Lys Val Pro 995 1000 1005 Val Asn Pro Asp Cys Arg Val Val Val Asp Ser Asp Thr Phe Val Ala 1010 1015 1020 Ala Val Arg Cys Gly Tyr Ser Thr Ala Gln Leu Val Leu Gly Gln Gly 1025 1030 1035 1040 Asn Phe Ala Lys Leu Asn Gln Thr Pro Pro Arg Asn Ser Thr Ser Thr 1045 1050 1055 Lys Thr Thr Gly Gly 1060 <210> 90 <211> 1078 <212> PRT <213> Porcine reproductive and respiratory syndrome virus <400> 90 Ala Ala Gly Lys Arg Ala Arg Ala Lys Arg Ala Ala Lys Ser Glu Lys 1 5 10 15 Asp Ser Ala Pro Thr Pro Lys Val Ala Leu Pro Val Pro Thr Cys Gly 20 25 30 Ile Thr Thr Tyr Ser Pro Pro Thr Asp Gly Ser Cys Gly Trp His Val 35 40 45 Leu Ala Ala Ile Met Asn Arg Met Ile Asn Gly Asp Phe Thr Ser Pro 50 55 60 Leu Thr Gln Tyr Asn Arg Pro Glu Asp Asp Trp Ala Ser Asp Tyr Asp 65 70 75 80 Leu Val Gln Ala Ile Gln Cys Leu Arg Leu Pro Ala Thr Val Val Arg 85 90 95 Asn Arg Ala Cys Pro Asn Ala Lys Tyr Leu Ile Lys Leu Asn Gly Val 100 105 110 His Trp Glu Val Glu Val Arg Ser Gly Met Ala Pro Arg Ser Leu Ser 115 120 125 Arg Glu Cys Val Val Gly Val Cys Ser Glu Gly Cys Val Ala Pro Pro 130 135 140 Tyr Pro Ala Asp Gly Leu Pro Lys Arg Ala Leu Glu Ala Leu Ala Ser 145 150 155 160 Ala Tyr Arg Leu Pro Ser Asp Cys Val Ser Ser Gly Ile Ala Asp Phe 165 170 175 Leu Ala Asn Pro Pro Pro Gln Glu Phe Trp Thr Leu Asp Lys Met Leu 180 185 190 Thr Ser Pro Ser Pro Glu Arg Ser Gly Phe Ser Ser Leu Tyr Lys Leu 195 200 205 Leu Leu Glu Val Val Pro Gln Lys Cys Gly Ala Thr Glu Gly Ala Phe 210 215 220 Ile Tyr Ala Val Glu Arg Met Leu Lys Asp Cys Pro Ser Ser Lys Gln 225 230 235 240 Ala Met Ala Leu Leu Ala Lys Ile Lys Val Pro Ser Ser Lys Ala Pro 245 250 255 Ser Val Ser Leu Asp Glu Cys Phe Pro Thr Asp Val Leu Ala Asp Phe 260 265 270 Glu Pro Ala Ser Gln Glu Arg Pro Gln Ser Ser Gly Ala Ala Val Val 275 280 285 Leu Cys Ser Pro Asp Ala Lys Glu Phe Glu Glu Ala Ala Pro Glu Glu 290 295 300 Val Gln Glu Ser Gly His Lys Ala Val His Ser Ala Leu Leu Ala Glu 305 310 315 320 Gly Pro Asn Asn Glu Gln Val Gln Val Val Ala Gly Glu Gln Leu Lys 325 330 335 Leu Gly Gly Cys Gly Leu Ala Val Gly Asn Ala His Glu Gly Ala Leu 340 345 350 Val Ser Ala Gly Leu Ile Asn Leu Val Gly Gly Asn Leu Ser Pro Ser 355 360 365 Asp Pro Met Lys Glu Asn Met Leu Asn Ser Arg Glu Asp Glu Pro Leu 370 375 380 Asp Leu Ser Gln Pro Ala Pro Ala Ser Thr Thr Thr Leu Val Arg Glu 385 390 395 400 Gln Thr Pro Asp Asn Pro Gly Ser Asp Ala Gly Ala Leu Pro Val Thr 405 410 415 Val Arg Glu Phe Val Pro Thr Gly Pro Ile Leu Cys His Val Glu His 420 425 430 Cys Gly Thr Glu Ser Gly Asp Ser Ser Ser Pro Leu Asp Leu Ser Asp 435 440 445 Ala Gln Thr Leu Asp Gln Pro Leu Asn Leu Ser Leu Ala Ala Trp Pro 450 455 460 Val Arg Ala Thr Ala Ser Asp Pro Gly Trp Val His Gly Arg Arg Glu 465 470 475 480 Pro Val Phe Val Lys Pro Arg Asn Ala Phe Ser Asp Gly Asp Ser Ala 485 490 495 Leu Gln Phe Gly Glu Leu Ser Glu Ser Ser Ser Val Ile Glu Phe Asp 500 505 510 Arg Thr Lys Asp Ala Pro Val Val Asp Ala Pro Val Asp Leu Thr Thr 515 520 525 Ser Asn Glu Ala Leu Ser Val Val Asp Pro Phe Glu Phe Ala Glu Leu 530 535 540 Lys Arg Pro Arg Phe Ser Ala Gln Ala Leu Ile Asp Arg Gly Gly Pro 545 550 555 560 Leu Ala Asp Val His Ala Lys Ile Lys Asn Arg Val Tyr Glu Gln Cys 565 570 575 Leu Gln Ala Cys Glu Pro Gly Ser Arg Ala Thr Pro Ala Thr Arg Glu 580 585 590 Trp Leu Asp Lys Met Trp Asp Arg Val Asp Met Lys Thr Trp Arg Cys 595 600 605 Thr Ser Gln Phe Gln Ala Gly Arg Ile Leu Ala Ser Leu Lys Phe Leu 610 615 620 Pro Asp Met Ile Gln Asp Thr Pro Pro Pro Val Pro Arg Lys Asn Arg 625 630 635 640 Ala Ser Asp Asn Ala Gly Leu Lys Gln Leu Val Ala Gln Trp Asp Arg 645 650 655 Lys Leu Ser Val Thr Pro Pro Pro Lys Pro Val Gly Pro Val Leu Asp 660 665 670 Gln Ile Val Pro Pro Pro Thr Asp Ile Gln Gln Glu Asp Val Thr Pro 675 680 685 Ser Asp Gly Pro Pro His Ala Pro Asp Phe Pro Ser Arg Val Ser Thr 690 695 700 Gly Gly Ser Trp Lys Gly Leu Met Leu Ser Gly Thr Arg Leu Ala Gly 705 710 715 720 Ser Ile Ser Gln Arg Leu Met Thr Trp Val Phe Glu Val Phe Ser His 725 730 735 Leu Pro Ala Phe Met Leu Thr Leu Phe Ser Pro Arg Gly Ser Met Ala 740 745 750 Pro Gly Asp Trp Leu Phe Ala Gly Val Val Leu Leu Ala Leu Leu Leu 755 760 765 Cys Arg Ser Tyr Pro Ile Leu Gly Cys Leu Pro Leu Leu Gly Val Phe 770 775 780 Ser Gly Ser Leu Arg Arg Val Arg Leu Gly Val Phe Gly Ser Trp Met 785 790 795 800 Ala Phe Ala Val Phe Leu Phe Ser Thr Pro Ser Asn Pro Val Gly Ser 805 810 815 Ser Cys Asp His Asp Ser Pro Glu Cys His Ala Glu Leu Leu Ala Leu 820 825 830 Glu Gln Arg Gln Leu Trp Glu Pro Val Arg Gly Leu Val Val Gly Pro 835 840 845 Ser Gly Leu Leu Cys Val Ile Leu Gly Lys Leu Leu Gly Gly Ser Arg 850 855 860 Tyr Leu Trp His Val Leu Leu Arg Leu Cys Met Leu Ala Asp Leu Ala 865 870 875 880 Leu Ser Leu Val Tyr Val Val Ser Gln Gly Arg Cys His Lys Cys Trp 885 890 895 Gly Lys Cys Ile Arg Thr Ala Pro Ala Glu Val Ala Leu Asn Val Phe 900 905 910 Pro Phe Ser Arg Ala Thr Arg Val Ser Leu Val Ser Leu Cys Asp Arg 915 920 925 Phe Gln Thr Pro Lys Gly Val Asp Pro Val His Leu Ala Thr Gly Trp 930 935 940 Arg Gly Cys Trp Arg Gly Glu Ser Pro Ile His Gln Pro His Gln Lys 945 950 955 960 Pro Ile Ala Tyr Ala Asn Leu Asp Glu Lys Lys Met Ser Ala Gln Thr 965 970 975 Val Val Ala Val Pro Tyr Asp Pro Ser Gln Ala Ile Lys Cys Leu Lys 980 985 990 Val Leu Gln Ala Gly Gly Ala Ile Val Asp Gln Pro Thr Pro Glu Val 995 1000 1005 Val Arg Val Ser Glu Ile Pro Phe Ser Ala Pro Phe Phe Pro Lys Val 1010 1015 1020 Pro Val Asn Pro Asp Cys Arg Val Val Val Asp Ser Asp Thr Phe Val 1025 1030 1035 1040 Ala Ala Val Arg Cys Gly Tyr Ser Thr Ala Gln Leu Val Leu Gly Arg 1045 1050 1055 Gly Asn Phe Ala Lys Leu Asn Gln Thr Pro Pro Arg Asn Ser Ile Ser 1060 1065 1070 Thr Lys Thr Thr Gly Gly 1075

Claims (16)

  1. 서열 1과 적어도 88% 동일하고 서열 1의 뉴클레오티드 2062 내지 뉴클레오티드 3864에 상응하는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 결실된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 단리된 감염성 폴리뉴클레오티드.
  2. 서열 1과 적어도 88% 동일하고 서열 1의 뉴클레오티드 2062 내지 뉴클레오티드 3864에 상응하는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 적어도 하나 결실된 뉴클레오티드 서열을 포함하는, 세포 내로 도입될 때 복제하고 감염성 바이러스 입자를 생산하는 단리된 폴리뉴클레오티드.
  3. 서열 1과 적어도 88% 동일하고 서열 1의 뉴클레오티드 2062 내지 뉴클레오티드 3864에 상응하는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 적어도 하나 결실된 뉴클레오티드 서열을 갖는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 감염성 클론.
  4. 서열 14과 적어도 88% 동일하고 서열 14의 뉴클레오티드 2061 내지 뉴클레오티드 3545에 상응하는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 결실된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 단리된 감염성 폴리뉴클레오티드.
  5. 서열 14과 적어도 88% 동일하고 서열 14의 뉴클레오티드 2061 내지 뉴클레오 티드 3545에 상응하는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 적어도 하나 결실된 뉴클레오티드 서열을 포함하는, 세포 내로 도입될 때 복제하고 감염성 바이러스 입자를 생산하는 단리된 폴리뉴클레오티드.
  6. 서열 14과 적어도 88% 동일하고 서열 14의 뉴클레오티드 2061 내지 뉴클레오티드 3545에 상응하는 적어도 39개의 연속적인 뉴클레오티드가 적어도 하나 결실된 뉴클레오티드 서열을 갖는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 감염성 클론.
  7. 제1항, 제2항, 제4항 및 제5항 중 어느 한 항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 벡터 내에 존재하는 것인 단리된 폴리뉴클레오티드.
  8. 제1항, 제2항, 제4항 및 제5항 중 어느 한 항 또는 제3항 또는 제6항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 2개 이상의 결실을 포함하고, 각각의 결실이 독립적으로 적어도 37개의 연속적인 뉴클레오티드인 단리된 폴리뉴클레오티드 또는 감염성 클론.
  9. 제1항, 제2항, 제4항 및 제5항 중 어느 한 항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 단리된 바이러스 입자 내에 존재하는 것인 단리된 폴리뉴클레오티드.
  10. 제1항, 제2항, 제4항 및 제5항 중 어느 한 항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 RNA 폴리뉴클레오티드인 단리된 폴리뉴클레오티드.
  11. 제1항, 제2항, 제4항 및 제5항 중 어느 한 항 또는 제3항 또는 제6항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 세포 내에 존재하는 것인 단리된 폴리뉴클레오티드 또는 감염성 클론.
  12. 제1항, 제2항, 제4항 및 제5항 중 어느 한 항 또는 제3항 또는 제6항에 있어서, RNA 폴리머라제 프로모터가 폴리뉴클레오티드에 작동가능하게 연결되는 것인 단리된 폴리뉴클레오티드 또는 감염성 클론.
  13. 제1항, 제2항, 제4항 및 제5항 중 어느 한 항 또는 제3항 또는 제6항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 결실 부위에 존재하는 외인성 폴리뉴클레오티드를 추가로 포함하는 것인 단리된 폴리뉴클레오티드 또는 감염성 클론.
  14. 제13항에 있어서, 외인성 폴리뉴클레오티드가 검출가능 마커를 코딩하는 것인 단리된 폴리뉴클레오티드 또는 감염성 클론.
  15. 서열 1, 서열 2, 서열 3, 서열 4, 서열 5, 서열 6, 서열 7, 서열 8, 서열 9, 서열 10, 서열 11, 서열 12 또는 서열 13의 뉴클레오티드 서열을 포함하는 단리된 감염성 폴리뉴클레오티드.
  16. 서열 7, 서열 8, 서열 9, 서열 10, 서열 11, 서열 12 또는 서열 13의 뉴클레오티드 서열을 포함하는 감염성 폴리뉴클레오티드에 의해 코딩되는 nsp2 폴리펩티드.
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