JP6431474B2 - 酵素を組み込んだ水溶性組成物およびそれを作製する方法 - Google Patents

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Description

本開示は、一般に水溶性フィルムに関する。より詳細には、本開示は、第1の水溶性樹脂、酵素および酵素のための機能的基質を含む酵素安定剤の混合物を含む水溶性フィルムに関する。
水溶性フィルムは、当該技術分野において周知である。水溶性フィルムは、パッケージング材料などの、多くの用途を有し、フィルムそれ自体が水溶性のパケットを構成することができる。これらの組成物は、投与し、取り扱い、輸送し、および保管することが容易であるという利点を有する。
水溶性パケットは、単一投与用途によく適しており、該パケットには、洗濯用洗剤、漂白剤またはその他の洗濯用添加剤、布の手入れ、皿洗い、硬い表面洗浄、美容ケア、スキンケア、その他の個人ケアまたは食品の組成物が封入される。水溶性パケットに封入されるのは、たいてい、その他の活性薬剤の存在下で不安定になり得る、またはその他の成分を不安定にさせ得ることにより、単一投与形態で活性薬剤を共に予めパッケージできることを制限する、活性薬剤である。
従来公知のフィルムにおける酵素の活性は、低く、かつ保管時に減少する傾向があった。この活性の喪失は、酵素組成物がプロテアーゼを含むとき、プロテアーゼがそれ自体またはその他の酵素を分解することができるため、特に重大な傾向があった。酵素活性の減少を補償するために、高い濃度の酵素がフィルム組成物に含まれ、およびこのアプローチは少なくとも適度な活性をもつフィルムを生産することにおいて必ずしも良好でなかった。したがって、高濃度の酵素で始めることを必要とせず、高レベルの酵素活性を維持するフィルムを生産することが非常に望ましい（すなわち、処理および保管後の高い酵素パーセント回収率）。
洗濯および皿洗いへの用途における添加剤として使用されることが多い活性薬剤は、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼおよび漂白剤の生成を触媒するオキシドレダクターゼ酵素を含むが限定されないオキシドレダクターゼ酵素などの酵素を含む。したがって、高レベルの活性を維持する酵素を含有する水溶性フィルムは、特にプロテアーゼの存在下、洗浄剤またはその他の洗濯用もしくは皿洗い用添加剤を封入する水溶性の単一投与パケットに使用するために有益だろう。
本開示の1つの側面は、第1の水溶性樹脂、酵素および酵素基質の水溶性混合物を含む水溶性組成物である。たとえば、組成物は、フィルムの形態を取ることができる。
本開示の別の側面は、アクリルアミド-2-メチルプロパンスルホナートを含む水溶性樹脂および酵素の水溶性混合物を含む水溶性組成物（たとえば、フィルム）であり、酵素活性の回収率は、フィルム形成の後、少なくとも87%である。
本開示の別の側面は、水溶性フィルムを形成する方法であり、水に溶解された、本開示に従った水溶性混合物を提供する工程；77℃より低い、随意に約66℃〜約77℃の範囲または約74℃の温度に予熱した表面上で水溶性混合物を鋳造する工程；24時間より短い、随意に12時間より短い、随意に8時間より短い、随意に2時間より短い、随意に1時間より短い、随意に45分より短い、随意に30分より短い、随意に20分より短い、随意に10分より短い、たとえば約6分〜約10分の範囲または8分の期間にわたって、鋳造された混合物の水を乾燥させて水溶性フィルムを形成する工程を含む。
本開示の別の側面は、水溶性フィルムを形成する方法であり、水溶性フィルムは、次の工程に従って調製される水溶性混合物から鋳造される：水溶性樹脂、水および酵素を除く任意の随意の添加剤の混合物を提供する工程；30分間混合物を沸騰させること；少なくとも40℃；随意に40℃〜70℃の範囲、たとえば約65℃の温度にてオーブンにおいて混合物を脱気する工程；少なくとも1つの酵素、随意に少なくとも1つの可塑剤および随意にさらなる水を65℃またはそれ以下の温度にて混合物に添加する工程；および混合物が色および粘度において実質的に均一にみえるまで、随意にボルテクスせずに、混合物を撹拌する工程；随意に30分〜90分の範囲、随意に少なくとも1時間の期間；および撹拌の期間後に迅速に、たとえば4時間以内に、または2時間以内に、または1時間またはそれ以下以内に混合物を鋳造する工程。
随意に、本明細書において記載される水溶性フィルムは、熱形成可能、たとえばパウチに熱形成可能であることができる。
本開示はフィルムの実施例を提供するが、組成物はその他の形態および形状を取ることができ、通常フィルムとみなされるであろうものを超える厚みを実質的に有するものを含む。
本明細書において記載される組成物および方法について、成分、その組成範囲、置換基、条件および工程を含むが限定されない随意の特徴は、本明細書に提供された種々の側面、態様および実施例から選択されることが想定される。
さらなる側面および利点は、以下の詳細な説明の精査により当業者にとって明らかだろう。組成物および方法は、種々の形態の態様が可能であるが、本開示が例証であるという了解の下でこの後の記載は具体的態様を含み、および本発明を本明細書において記載される具体的態様に限定することを意図しない。
第1の水溶性樹脂、酵素および酵素のための機能的基質である酵素安定剤の水溶性混合物を含む水溶性組成物（たとえば、フィルム）は、本明細書において開示される。随意に、水溶性フィルムは、2つまたはそれ以上のタイプの酵素を含む。本開示の1つの側面の水溶性フィルムは、フィルム形成の後に高い割合の酵素が活性のままであるように設計することができる点で、特に有益でありえる。本開示に従った水溶性フィルムは、フィルムが少なくとも2週間、または約2週間〜2年間の範囲で、たとえば3カ月、約5℃〜約45℃の範囲の温度にて保管されるときに、高い割合の酵素が活性のままであるように、随意に設計されることができる。本明細書における本開示の水溶性フィルムは、プロテアーゼおよび第2の酵素を含み、熱形成可能（たとえばパウチまたはパケットに）であり、塵がなく、基質に対し酵素を送達するための固体形態であるフィルムにおいて酵素活性の予想外に高い回収率を含む、1つまたは複数のその他の、随意の利点を有することができる。
フィルム、パケット、並びにこれらの製造方法および使用は、特に明記しない限り、1つまたは複数の後述する（任意の図において示したものを含む）さらなる随意の要素、特徴および工程の任意の組み合わせを含む態様を含むことが想定される。
本明細書に使用される場合、用語「含む」は、特定されたものに加えて、その他の薬剤、要素、工程または特徴の潜在性な包含を示す。
本明細書に使用される場合および特に明記しない限り、センチポアズ（cP）における粘度の全ての測定は、20℃にて4%溶液においてである。
本明細書に使用される場合、「酵素パーセント回収率」は、1つまたは複数の処理工程または保管時間の後、たとえば水溶性組成物（たとえばフィルム）処理工程（たとえば混合、鋳造および乾燥）および約5℃にて約1ヵ月の保管期間の後、活性なままである酵素の割合をいう。したがって、本明細書に使用される、「酵素活性の回収率」または「酵素活性回収率」は、本来の酵素活性、たとえばフィルムに添加された原材料の酵素組成物の代表的なサンプルにおいて測定される酵素活性と比較して、続くプロセスまたは保管時間に維持される水溶性組成物における酵素の活性をいう。したがって、たとえば、酵素活性回収率は、フィルムに添加される本来の酵素組成物の酵素活性に対する、組成物（たとえばフィルム）を作製するための処理工程および約5℃にて約1カ月の保管期間後の酵素活性の比率であることができる。想定される想定される処理工程は、本明細書において記載される各々の工程を、個々にまたは組み合わせて、たとえば限定されないが、加熱工程、溶解工程、混合工程（たとえば湿式混合工程）および乾燥工程（たとえば随意に加熱とともに）を含む。酵素活性は、同じまたは同等の方法が酵素の原材料の測定および酵素を充填された、処理された組成物（たとえば酵素含有フィルム）の測定のために使用される限り、任意の適した方法によって測定することができる。態様の1つのタイプにおいて、酵素活性は、比色法（colorometric method）によって決定することができる。プロテアーゼ、アミラーゼおよびリパーゼ活性のための比色測定は、実験に関連して以下に記載する。
本明細書に使用される場合および特に明記しない限り、用語「重量.%」および「重量%」は、全てのフィルム（用途可能のとき）の重量による「乾燥」（非水）部分またはパウチ（用途可能のとき）内に封入される全ての組成物の重量部における、同定された要素の組成物をいうことが意図される。本明細書に使用される場合および特に明記しない限り、用語「phr」は、水溶性ポリビニルアルコール（PVOH）樹脂の百部当たりの部における同定された要素の組成物をいうことが意図される。
水溶性フィルム、その使用のための随意の成分およびそれを作製する方法は、当該技術分野において周知である。態様の1つのクラスにおいて、水溶性フィルムは、PVOHを含む。PVOHは、ポリビニルアセテートにおけるアルコール分解、通常加水分解または鹸化と呼ばれる、によって一般に調製される合成樹脂である。完全に加水分解されたPVOHは、実質的に全てのアセテート基がアルコール基に変換されており、強く水素結合した、高度に結晶性のポリマーであり、約140°F（60℃）より高い温水においてのみ溶解する。ポリビニルアセテートの加水分解後にアセテート基の十分な数が残ることができる場合、その上PVOHポリマーは部分的に加水分解されると知られており、それはより弱く水素結合し、およびより結晶性でなく、および約50°F（10℃）より低い冷水において可溶性である。中間の冷/温水溶性フィルムは、たとえば、中間の部分的に加水分解されたPVOH（たとえば約94%〜約98%の加水分解度）を含むことができ、温水においてのみ容易に可溶性であり、たとえば約40℃およびそれより高い温度にて迅速に溶解する。部分的に加水分解されたタイプは技術的にビニルアルコール-ビニルアセテートコポリマーであるが、完全におよび部分的に加水分解されたPVOHタイプの両方は、一般にPVOHホモポリマーという。
本開示の水溶性フィルムに含まれるPVOHの加水分解度は、約75%〜約99%であることができる。加水分解度が減少するにつれて、樹脂から作製されるフィルムは、約20℃以下の温度にて機械強度が減少するが、溶解性がより速くなるだろう。加水分解度が増加するにつれて、樹脂から作製されるフィルムは機械的により強力になる傾向があるだろう、および熱成形性は減少する傾向があるだろう。PVOHの加水分解度は、樹脂の水への溶解性が温度依存性であり、したがって、樹脂およびさらなる成分から作製されるフィルムの溶解性もまた影響されるように、選択することができる。態様の1つのクラスにおいて、フィルムは、冷水溶性である。冷水溶性フィルム（10℃より低い温度の水において可溶性）は、約75%〜約90%の範囲または約80%〜約90%の範囲または約85%〜約90%の範囲の加水分解度のPVOHを含むことができる。態様の別のクラスにおいて、フィルムは、温水溶性である。温水溶性フィルム（少なくとも約60℃の温度の水において可溶性）は、少なくとも約98%の加水分解度のPVOHを含むことができる。
PVOHに加えて、またはPVOHに代えて使用するためのその他のフィルム形成樹脂は、修飾されたポリビニルアルコール、ポリアクリラート、水溶性アクリラートコポリマー、ポリアクリアミド、ポリビニルピロリドン、プルラン、グアーガム、キサンタンガム、カラゲナンおよびデンプンを含むが限定されない水溶性天然ポリマー、エトキシル化デンプンおよびヒドロキシプロピル化デンプンを含むが限定されない水溶性ポリマー誘導体、ポリ（ナトリウムアクリルアミド-2‐メチルプロパンスルホナート）、ポリモノメチルマレアート、これらのコポリマーおよび前述の任意の組み合わせを含むが、限定されない。態様の1つのクラスにおいて、フィルム形成樹脂は、ビニルアルコール、ビニルアセテートおよびナトリウムアクリルアミド-2-メチルプロパンスルホナートからなるターポリマーである。予想外に、ビニルアルコール、ビニルアセテートおよびナトリウムアクリルアミド-2-メチルプロパンスルホナートターポリマーに基づいた水溶性フィルムは、水溶性フィルムにおける酵素基質の包含があってもなくても、酵素活性の高パーセント回収率を示した。
水溶性樹脂は、任意の好適な量、たとえば約35重量％〜約90重量％の範囲の量で水溶性フィルムに含まれることができる。全ての酵素、酵素安定剤および第2の添加剤の混合される量と比較した水溶性樹脂の量の好ましい重量比は、任意の適した比、たとえば約0.5〜約5または約1〜3または約1〜2の範囲の比であることができる。
本明細書において記載されるフィルムにおける使用のための水溶性樹脂（PVOH樹脂を含むが、限定されない）は、所望のフィルム特性のための任意の適した粘性、随意に約5.0〜約30.0cPまたは約10.0cP〜約25cPの範囲の粘性によって特徴づけることができる。PVOH樹脂の粘性は、英国の規格基準EN ISO 15023-2：2006Annex E Brookfield Test法に記載されているように、ULアダプタでBrookfield LVタイプ粘度計を使用して、作製したての溶液を測定することによって、決定される。20℃にて4%の水性ポリビニルアルコール溶液の粘性を述べることが、国際的な慣例である。特に明記しない限り、本明細書においてcPにて特定される全てのPVOH粘度は、20℃にて4%の水性ポリビニルアルコール溶液の粘性をいうと理解されるべきである。
PVOH樹脂の粘性が同じPVOH樹脂の重量平均分子量（下記数式）
Figure 0006431474
 と相関することは本技術分野において周知であり、およびたいてい、粘性は、重量平均分子量の代用として使用される。したがって、水溶性樹脂の重量平均分子量は、随意に約35,000〜約190,000または約80,000〜約160,000の範囲であることができる。樹脂の分子量は、薄いプラスチック・フィルムを形成するために適した技術によって成形することを可能にするのに十分であることのみが必要である。
酵素
本明細書において記載されるフィルムにおいて、酵素の任意の所望のタイプを使用することができると想定される。
たとえば、このような酵素は、6つの従来の酵素番号（EC）カテゴリー、すなわち、EC 1のオキシドレダクターゼ（酸化/還元反応を触媒する）、EC 2のトランスフェラーゼ（官能基、たとえばメチル基またはリン酸基を移す）、EC 3のヒドロラーゼ（種々の結合の加水分解を触媒する）、EC 4のリアーゼ（加水分解および酸化以外の手段により種々の結合を切断する）、EC 5のイソメラーゼ（分子内の異性変化を触媒する）およびEC 6のリガーゼ（共有結合で2つの分子を連結する）の任意の1つに分類される酵素を含む。このような酵素の例は、EC 1におけるデヒドロゲナーゼおよびオキシダーゼ、EC 2におけるトランスアミナーゼおよびキナーゼ、EC 3におけるリパーゼ、セルラーゼ、アミラーゼ、マンナナーゼおよびペプチダーゼ（プロテアーゼまたはタンパク質分解酵素としても知られる）、EC 4におけるデカルボキシラーゼ、EC 5におけるイソメラーゼおよびムターゼ、並びにEC 6におけるシンセターゼおよびシンターゼを含む。
オキシドレダクターゼ
オキシドレダクターゼは、以下を含むが、限定されない：ドナーのCH-OH基に対し作用するもの；ドナーのアルデヒド基またはオキソ基に対し作用するもの；ドナーのCH-CH基に対し作用するもの；ドナーのCH-NH2基に対し作用するもの；ドナーのCH-NH基に対し作用するもの；NADHまたはNADPHに対し作用するもの；ドナーとしてその他の窒素性化合物に対し作用するもの；ドナーの硫黄族に対し作用するもの；ドナーのヘム基に対し作用するもの；ドナーとしてジフェノールおよび関連する物質に対し作用するもの；アクセプターとして過酸化物に対し作用するもの；ドナーとして水素に対し作用するもの；分子酸素の取り込みにより単一のドナーに対し作用するもの（オキシゲナーゼ）；分子酸素の取り込みまたは還元により、対のドナーに対し作用するもの；アクセプターとしてスーパーオキシドラジカルに対し作用するもの；金属イオンを酸化させるもの；CHまたはCH2基に対し作用するもの；ドナーとして鉄‐硫黄タンパク質に対し作用するもの；ドナーとして還元したフラボドキシンに対し作用するもの；ドナーにおけるリンまたはヒ素に対し作用するもの；X-HおよびY-Hに対し作用してX-Y結合を形成させるもの；およびドナーにおけるハロゲンに対し作用するもの。
ドナーのCH-OH基に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（アルコールデヒドロゲナーゼ、アルコールデヒドロゲナーゼ（NADP+）、ホモセリンデヒドロゲナーゼ、（R,R）-ブタンジオールデヒドロゲナーゼ、グリセロールデヒドロゲナーゼ、プロパンジオールホスフェートデヒドロゲナーゼ、グリセロール-3-ホスフェートデヒドロゲナーゼ（NAD+）、D-キシルロースレダクターゼ、L-キシルロースレダクターゼ、D-アラビトール4-デヒドロゲナーゼ、L-アラビトール4-デヒドロゲナーゼ、L-アラビトール2-デヒドロゲナーゼ、L-イジトール2-デヒドロゲナーゼ、D-イジトール2-デヒドロゲナーゼ、ガラクチトール2-デヒドロゲナーゼ、マンニトール-1-ホスフェート5-デヒドロゲナーゼ、イノシトール2-デヒドロゲナーゼ、グルクロン酸レダクターゼ、グルクロノラクトンレダクターゼ、アルデヒドレダクターゼ、UDPグルコース6-デヒドロゲナーゼ、ヒスチジノールデヒドロゲナーゼ、キナ酸デヒドロゲナーゼ、シキミ酸デヒドロゲナーゼ、グリオキシル酸レダクターゼ、L-ラクタートデヒドロゲナーゼ、D-ラクタートデヒドロゲナーゼ、グリセリン酸デヒドロゲナーゼ、3-ヒドロキシ酪酸デヒドロゲナーゼ、3-ヒドロキシイソ酪酸デヒドロゲナーゼ、メバルド酸レダクターゼ、メバルド酸レダクターゼ（NADPH）、ヒドロキシメチルグルタリルCoAレダクターゼ（NADPH）、3-ヒドロキシアシル-CoAデヒドロゲナーゼ、アセトアセチルCoAレダクターゼ、リンゴ酸デヒドロゲナーゼ、リンゴ酸デヒドロゲナーゼ（オキザロ酢酸からカルボキシル基を除去する）、リンゴ酸デヒドロゲナーゼ（カルボキシル基を除去する）、リンゴ酸デヒドロゲナーゼ（オキザロ酢酸からカルボキシル基を除去する）（NADP+）、イソクエン酸デヒドロゲナーゼ（NAD+）、イソクエン酸デヒドロゲナーゼ（NADP+）、ホスホグルコン酸2-デヒドロゲナーゼ、ホスホグルコン酸デヒドロゲナーゼ（カルボキシル基を除去する）、L-グロン酸3-デヒドロゲナーゼ、L-アラビノース1-デヒドロゲナーゼ、グルコース1-デヒドロゲナーゼ、ガラクトース1-デヒドロゲナーゼ、グルコース-6-ホスフェートデヒドロゲナーゼ、3α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ（B特異的）、3（または17）β-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ、3α-ヒドロキシコラン酸デヒドロゲナーゼ、3α（または20β）-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ、アリル-アルコールデヒドロゲナーゼ、ラクトアルデヒドレダクターゼ（NADPH）、リビトール2-デヒドロゲナーゼ、フルクツロン酸レダクターゼ、タガツロン酸レダクターゼ、3-ヒドロキシプロピオナートデヒドロゲナーゼ、2-ヒドロキシ-3-オキソプロピオン酸メチルレダクターゼ、4-ヒドロキシ酪酸デヒドロゲナーゼ、エストラジオール17β-デヒドロゲナーゼ、テストステロン17β-デヒドロゲナーゼ、テストステロン17β-デヒドロゲナーゼ（NADP+）、ピリドキシン4-デヒドロゲナーゼ、ω-ヒドロキシデカノアートデヒドロゲナーゼ、マンニトール2-デヒドロゲナーゼ、グルコナート5-デヒドロゲナーゼ、アルコールデヒドロゲナーゼ［NAD（P）+］、グリセロールデヒドロゲナーゼ（NADP+）、オクタノールデヒドロゲナーゼ、（R）-アミノプロパナールデヒドロゲナーゼ、（S,S）-ブタンジオールデヒドロゲナーゼ、ラクトアルデヒドレダクターゼ、メチルグリオキサールレダクターゼ（NADH依存的）、グリオキシル酸レダクターゼ（NADP+）、イソプロパノールデヒドロゲナーゼ（NADP+）、ヒドロキシピルビンレダクターゼ、リンゴ酸デヒドロゲナーゼ（NADP+）、D-リンゴ酸デヒドロゲナーゼ（カルボキシル基を除去する）、
ジメチルリンゴ酸デヒドロゲナーゼ、3-イソプロピルリンゴ酸デヒドロゲナーゼ、ケトール-酸リダクトイソメラーゼ、ホモイソシトラートデヒドロゲナーゼ、ヒドロキシメチルグルタリルCoAレダクターゼ、アリール-アルコールデヒドロゲナーゼ、アリール-アルコールデヒドロゲナーゼ（NADP+）、オキサログリコラートレダクターゼ（カルボキシル基を除去する）、タータラートデヒドロゲナーゼ、グリセロール-3-ホスフェートデヒドロゲナーゼ［NAD（P）+］、ホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ、ジヨードフェニルピルビン酸レダクターゼ、3-ヒドロキシベンジル-アルコールデヒドロゲナーゼ、（R）-2-ヒドロキシ-脂肪酸デヒドロゲナーゼ、（S）-2-ヒドロキシ-脂肪酸デヒドロゲナーゼ、3-オキソアシル-［アシルキャリアタンパク質］レダクターゼ、アシルグリセロン-ホスフェートレダクターゼ、3-デヒドロスフィンガニンレダクターゼ、L-トレオニン3-デヒドロゲナーゼ、4-オキソプロリンレダクターゼ、オール-トランス-レチノールデヒドロゲナーゼ（NAD+）、パントエート4-デヒドロゲナーゼ、ピリドキサール4-デヒドロゲナーゼ、カルニチン3-デヒドロゲナーゼ、インドール乳酸デヒドロゲナーゼ、3-（イミダゾール-5-イル）ラクタートデヒドロゲナーゼ、インダノールデヒドロゲナーゼ、L-キシロース1-デヒドロゲナーゼ、アピオース1-レダクターゼ、リボース1-デヒドロゲナーゼ（NADP+）、D-アラビノース1-デヒドロゲナーゼ、D-アラビノース1-デヒドロゲナーゼ［NAD（P）+］、グルコース1-デヒドロゲナーゼ（NAD+）、グルコース1-デヒドロゲナーゼ（NADP+）、ガラクトース1-デヒドロゲナーゼ（NADP+）、アルドース1-デヒドロゲナーゼ、D-スレオ-アルドース1-デヒドロゲナーゼ、ソルボース5-デヒドロゲナーゼ（NADP+）、フルクトース5-デヒドロゲナーゼ（NADP+）、2-デオキシ-D-グルコナート3-デヒドロゲナーゼ、2-デヒドロ-3-デオキシ-D-グルコナート6-デヒドロゲナーゼ、2-デヒドロ-3-デオキシ-D-グルコナート5-デヒドロゲナーゼ、L-イドン酸2-デヒドロゲナーゼ、L-トレオン酸3-デヒドロゲナーゼ、3-デヒドロ-L-グロン酸2-デヒドロゲナーゼ、マンヌロナートレダクターゼ、GDP-マンノース6-デヒドロゲナーゼ、dTDP-4-デヒドロラムノースレダクターゼ、dTDP-6-デオキシ-L-タロース4-デヒドロゲナーゼ、GDP-6-デオキシ-D-タロース4-デヒドロゲナーゼ、UDP-N-アセチルグルコサミン6-デヒドロゲナーゼ、リビトール-5-ホスフェート2-デヒドロゲナーゼ、マンニトール2-デヒドロゲナーゼ（NADP+）、ソルビトール-6-ホスフェート2-デヒドロゲナーゼ、15-ヒドロキシプロスタグランジンデヒドロゲナーゼ（NAD+）、D-ピニトールデヒドロゲナーゼ、セクオイトールデヒドロゲナーゼ、ペリリルアルコールデヒドロゲナーゼ、3β-ヒドロキシ-Δ5-ステロイドデヒドロゲナーゼ、11β-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ、16α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ、エストラジオール17α-デヒドロゲナーゼ、20α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ、21-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ（NAD+）、21-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ（NADP+）、3α-ヒドロキシ-5β-アンドロスタン-17-オン3α-デヒドロゲナーゼ、セピアプテリンレダクターゼ、ウレイドグリコラートデヒドロゲナーゼ、グリセロール2-デヒドロゲナーゼ（NADP+）、3-ヒドロキシブチリル-CoAデヒドロゲナーゼ、UDP-N-アセチルムラミン酸デヒドロゲナーゼ、7α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ、ジヒドロブノロールデヒドロゲナーゼ、コレスタンテトラオール26-デヒドロゲナーゼ、エリトルロースレダクターゼ、シクロペンタノールデヒドロゲナーゼ、ヘキサデカノールデヒドロゲナーゼ、2-アルキン-1-オルデヒドロゲナーゼ、ヒドロキシシクロヘキサンカルボキシレートデヒドロゲナーゼ、ヒドロキシマロナートデヒドロゲナーゼ、2-デヒドロパントラクトンレダクターゼ（A特異的）、2-デヒドロパント酸2-レダクターゼ、3β-ヒドロキシ-4α-メチルコレステンカルボキシラート3-デヒドロゲナーゼ（カルボキシル基を除去する）、2-オキソアジパートレダクターゼ、L-ラムノース1-デヒドロゲナーゼ、シクロヘキサン-1,2-ジオールデヒドロゲナーゼ、D-キシロース1-デヒドロゲナーゼ、12α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ、グリセロール-3-ホスフェート1-デヒドロゲナーゼ（NADP+）、3-ヒドロキシ-2-メチルブチリル、D-キシロース1-デヒドロゲナーゼ（NADP+）、コレスタ-5-エン-3β,7α-ジオール3β-デヒドロゲナーゼ、ゲラニオールデヒドロゲナーゼ、カルボニルレダクターゼ（NADPH）、L-グリコールデヒドロゲナーゼ、dTDP-ガラクトース6-デヒドロゲナーゼ、GDP-4-デヒドロ-D-ラムノースレダクターゼ、プロスタグランジンFシンターゼ、プロスタグランジンE2 9-レダクターゼ、インドール-3-アセトアルデヒドレダクターゼ（NADH）、インドール-3-アセトアルデヒドレダクターゼ（NADPH）、長鎖-アルコールデヒドロゲナーゼ、5-アミノ-6-（5-ホスホリボシルアミノ）ウラシルレダクターゼ、コニフェリル-アルコールデヒドロゲナーゼ、シンナミル-アルコールデヒドロゲナーゼ、15-ヒドロキシプロスタグランジン-Dデヒドロゲナーゼ（NADP+）、15-ヒドロキシプロスタグランジンデヒドロゲナーゼ（NADP+）、（+）-ボルネオールデヒドロゲナーゼ、（S）-ウスニン酸レダクターゼ、アルドース-6-ホスフェートレダクターゼ（NADPH）、7β-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ（NADP+）、1,3-プロパンジオールデヒドロゲナーゼ、ウロン酸デヒドロゲナーゼ、IMPデヒドロゲナーゼ、トロピノンレダクターゼI、（-）-メントールデヒドロゲナーゼ、（+）-ネオメントールデヒドロゲナーゼ、3（または17）α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ、3β（または20α）-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ、長鎖-3-ヒドロキシアシル-CoAデヒドロゲナーゼ、3-オキソアシル-［アシルキャリアタンパク質］レダクターゼ（NADH）、3α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ（A特異的）、2-デヒドロパントラクトンレダクターゼ（B特異的）、
グルコナート2-デヒドロゲナーゼ、ファルネソールデヒドロゲナーゼ、ベンジル-2-メチル-ヒドロキシ酪酸デヒドロゲナーゼ、モルヒネ6-デヒドロゲナーゼ、ジヒドロケンペロール4-レダクターゼ、6-ピルボイルテトラヒドロプテリン2'-レダクターゼ、ヴォミフォリオール4'-デヒドロゲナーゼ、（R）-4-ヒドロキシフェニル乳酸デヒドロゲナーゼ、イソピペリテノールデヒドロゲナーゼ、マンノース-6-ホスフェート6-レダクターゼ、クロルデコンレダクターゼ、4-ヒドロキシシクロヘキサンカルボキシレートデヒドロゲナーゼ、（-）-ボルネオールデヒドロゲナーゼ、（+）-サビノールデヒドロゲナーゼ、ジエチル2-メチル-3-オキソスクシナートレダクターゼ、3α-ヒドロキシグリチルレチン酸デヒドロゲナーゼ、15-ヒドロキシプロスタグランジン-Iデヒドロゲナーゼ（NADP+）、15-ヒドロキシイコサテトラエノアートデヒドロゲナーゼ、N-アシルマンノサミン1-デヒドロゲナーゼ、フラバノン4-レダクターゼ、8-オキソコホルマイシンレダクターゼ、トロピノンレダクターゼII、ヒドロキシフェニルピルビン酸レダクターゼ、12β-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ、3α（17β）-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ（NAD+）、N-アセチルヘキソサミン1-デヒドロゲナーゼ、6-エンド-ヒドロキシシネオールデヒドロゲナーゼ、カルベオールデヒドロゲナーゼ、メタノールデヒドロゲナーゼ、シクロヘキサノールデヒドロゲナーゼ、プテロカルピンシンターゼ、コデイノンレダクターゼ（NADPH）、サルタリジンレダクターゼ（NADPH）、D-アラビトール2-デヒドロゲナーゼ、ガラクチトール-1-ホスフェート5-デヒドロゲナーゼ、テトラヒドロキシナフタレンレダクターゼ、（S）-カルニチン3-デヒドロゲナーゼ、マンニトールデヒドロゲナーゼ、フルオレン-9-オールデヒドロゲナーゼ、4-（ヒドロキシメチル）ベンゼンスルホナートデヒドロゲナーゼ、6-ヒドロキシヘキサノアートデヒドロゲナーゼ、3-ヒドロキシピメロイル-CoAデヒドロゲナーゼ、スルカトンレダクターゼ、sn-グリセロール-1-ホスフェートデヒドロゲナーゼ、4-ヒドロキシスレオニン-4-ホスフェートデヒドロゲナーゼ、1,5-アンヒドロ-フルクトースレダクターゼ、L-イドン酸5-デヒドロゲナーゼ、3-メチルブタナールレダクターゼ、dTDP-4-デヒドロ-6-デオキシグルコースレダクターゼ、1-デオキシ-D-キシルロース-5-ホスフェートリダクトイソメラーゼ、2-（R）-ヒドロキシプロピル-CoMデヒドロゲナーゼ、2-（S）-ヒドロキシプロピル-CoMデヒドロゲナーゼ、3-ケトステロイドレダクターゼ、GDP-L-フコースシンターゼ、（R）-2-ヒドロキシ酸デヒドロゲナーゼ、ベロシミンデヒドロゲナーゼ、2,5-ジデヒドログルコナートレダクターゼ、（+）-トランス-カルベオールデヒドロゲナーゼ、セリン3-デヒドロゲナーゼ、3β-ヒドロキシ-5β-ステロイドデヒドロゲナーゼ、3β-ヒドロキシ-5α-ステロイドデヒドロゲナーゼ、（R）-3-ヒドロキシ酸エステルデヒドロゲナーゼ、（S）-3-ヒドロキシ酸エステルデヒドロゲナーゼ、GDP-4-デヒドロ-6-デオキシ-D-マンノースレダクターゼ、キナ酸/シキミ酸デヒドロゲナーゼ、
メチルグリオキサールレダクターゼ（NADPH依存的）、S-（ヒドロキシメチル）グルタチオンデヒドロゲナーゼ、3”-デアミノ-3”-オキソニコチアナミンレダクターゼ、イソシトラート-ホモイソシトラートデヒドロゲナーゼ、D-アラビトールデヒドロゲナーゼ（NADP+）、キサントキシンデヒドロゲナーゼ、ソルボースレダクターゼ、4-ホスホエリトロン酸デヒドロゲナーゼ、2-ヒドロキシメチルグルタラートデヒドロゲナーゼ、1,5-アンヒドロ-フルクトースレダクターゼ（1,5-アンヒドロ-D-マンニトールを形成する）、クロロフィル（リド）bレダクターゼ、モミラクトン-Aシンターゼ、ジヒドロカルベオールデヒドロゲナーゼ、リモネン-1,2-ジオールデヒドロゲナーゼ、3-ヒドロキシプロピオナートデヒドロゲナーゼ（NADP+）、リンゴ酸デヒドロゲナーゼ［NAD（P）+］、NADP-レチノールデヒドロゲナーゼ、D-アラビトール-ホスフェートデヒドロゲナーゼ、2,5-ジアミノ-6-（リボシルアミノ）-4（3H）-ピリミジノン5'-ホスフェートレダクターゼ、ジアセチルレダクターゼ［（R）-アセトインを形成する］、ジアセチルレダクターゼ［（S）-アセトインを形成する］、UDPグルクロン酸デヒドロゲナーゼ（UDP-4-ケト-ヘキサウロン酸のカルボキシル基を除去する）、S-（ヒドロキシメチル）マイコチオールデヒドロゲナーゼ、D-キシロースレダクターゼ、ホスホノアセトアルデヒドレダクターゼ（NADH）、スルホプロパンジオール3-デヒドロゲナーゼ、（S）-スルホラクタートデヒドロゲナーゼ、（S）-1-フェニルエタノールデヒドロゲナーゼ、2-ヒドロキシ-4-カルボキシムコン酸セミアルデヒドヘミアセタールデヒドロゲナーゼ、スルホアセトアルデヒドレダクターゼ、ゲルマクレンAアルコールデヒドロゲナーゼおよび11-シス-レチノールデヒドロゲナーゼを含む）；またはアクセプターとしてチトクロームを伴うもの（マンニトールデヒドロゲナーゼ（チトクローム）、L-ラクタートデヒドロゲナーゼ（チトクローム）、D-ラクタートデヒドロゲナーゼ（チトクローム）、D-ラクタートデヒドロゲナーゼ（チトクロームc-553）、ポリビニルアルコールデヒドロゲナーゼ（チトクローム）、メタノールデヒドロゲナーゼ（チトクロームc）およびアルコールデヒドロゲナーゼ（チトクロームc）を含む）；またはアクセプターとして酸素を伴うもの（マラートオキシダーゼ、グルコースオキシダーゼ、ヘキソースオキシダーゼ、コレステロールオキシダーゼ、アリールアルコールオキシダーゼ、L-グロノラクトンオキシダーゼ、ガラクトースオキシダーゼ、ピラノースオキシダーゼ、ソルボースオキシダーゼ、ピリドキシン4-オキシダーゼ、アルコールオキシダーゼ、カテコールオキシダーゼ（二量体化する）、（S）-2-ヒドロキシ-酸オキシダーゼ、エクジソンオキシダーゼ、コリンオキシダーゼ、第二級アルコールオキシダーゼ、4-ヒドロキシマンデラートオキシダーゼ、長鎖-アルコールオキシダーゼ、グリセロール-3-ホスフェートオキシダーゼ、サイアミンオキシダーゼ、ヒドロキシフィタン酸オキシダーゼ、ヌクレオシドオキシダーゼ、N-アシルヘキソサミンオキシダーゼ、ポリビニルアルコールオキシダーゼ、D-アラビノノ-1,4-ラクトンオキシダーゼ、バニリルアルコールオキシダーゼ、ヌクレオシドオキシダーゼ（H2O2を形成する）およびD-マンニトールオキシダーゼ、アルジトールオキシダーゼを含む）；またはアクセプターとしてジスルフィドを伴うもの（ビタミンK-エポキシドレダクターゼ（ワルファリン感受性）またはビタミンK-エポキシドレダクターゼ（ワルファリン非感受性）を含む）；またはアクセプターとしてキノンまたは類似の化合物を伴うもの（キノタンパク質グルコースデヒドロゲナーゼ、グリセロール-3-ホスフェートデヒドロゲナーゼ、リンゴ酸デヒドロゲナーゼ（キノン）、アルコールデヒドロゲナーゼ（キノン）、ホルマートデヒドロゲナーゼ-N、環状アルコールデヒドロゲナーゼ（キノン）およびキナ酸デヒドロゲナーゼ（キニーネ）を含む）；またはその他の、公知のアクセプターを伴うもの（アルコールデヒドロゲナーゼ（アズリン）およびグルコース-6-ホスフェートデヒドロゲナーゼ（コエンザイム-F420）を含む）；またはその他のアクセプターを伴うもの（コリンデヒドロゲナーゼ、2-ヒドロキシグルタラートデヒドロゲナーゼ、グルコナート2-デヒドロゲナーゼ（アクセプター）、デヒドログルコナートデヒドロゲナーゼ、D-2-ヒドロキシ酸デヒドロゲナーゼ、ラクタート-マラートトランスヒドロゲナーゼ、ピリドキシン5-デヒドロゲナーゼ、グルコースデヒドロゲナーゼ（アクセプター）、フルクトース5-デヒドロゲナーゼ、ソルボースデヒドロゲナーゼ、グルコシド3-デヒドロゲナーゼ、グリコラートデヒドロゲナーゼ、セロビオースデヒドロゲナーゼ（アクセプター）、アルカン-1-オルデヒドロゲナーゼ（アクセプター）、D-ソルビトールデヒドロゲナーゼ（アクセプター）、グリセロールデヒドロゲナーゼ（アクセプター）、ヒドロキシ酸-オキソ酸トランスヒドロゲナーゼ、3-ヒドロキシシクロヘキサノンデヒドロゲナーゼ、（R）-パントラクトンデヒドロゲナーゼ（フラビン）、グルコース-フルクトースオキシドレダクターゼ、ピラノースデヒドロゲナーゼ（アクセプター）、2-オキソ酸レダクターゼ、（S）-マンデル酸デヒドロゲナーゼ、ソルボース1-デヒドロゲナーゼ、ギ酸デヒドロゲナーゼ（アクセプター）、可溶性キノタンパク質グルコースデヒドロゲナーゼ、NDMA依存的アルコールデヒドロゲナーゼおよびNDMA依存的メタノールデヒドロゲナーゼを含む）。
ドナーのアルデヒド基またはオキソ基に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（ギ酸デヒドロゲナーゼ、アルデヒドデヒドロゲナーゼ（NAD+）、アルデヒドデヒドロゲナーゼ（NADP+）、アルデヒドデヒドロゲナーゼ［NAD（P）+］、ベンズアルデヒドデヒドロゲナーゼ（NADP+）、ベタイン-アルデヒドデヒドロゲナーゼ、グリセルアルデヒド-3-ホスフェートデヒドロゲナーゼ（NADP+）、アセトアルデヒドデヒドロゲナーゼ（アセチル化する）、アスパラギン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ、グリセルアルデヒド-3-ホスフェートデヒドロゲナーゼ（リン酸化する）、グリセルアルデヒド-3-ホスフェートデヒドロゲナーゼ（NADP+）（リン酸化する）、マロナート-セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ、スクシナート-セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ［NAD（P）+］、グリオキシル酸デヒドロゲナーゼ（アシル化する）、マロナート-セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ（アセチル化する）、アミノブチルアルデヒドデヒドロゲナーゼ、グルタラート-セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ、グリコールアルデヒドデヒドロゲナーゼ、ラクトアルデヒドデヒドロゲナーゼ、2-オキソアルデヒドデヒドロゲナーゼ（NAD+）、スクシナート-セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ（NAD+）、2-オキソイソバレレートデヒドロゲナーゼ（アシル化する）、2,5-ジオキソ吉草酸デヒドロゲナーゼ、メチルマロン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ（アシル化する）、ベンズアルデヒドデヒドロゲナーゼ（NAD+）、アリールアルデヒドデヒドロゲナーゼ、アリールアルデヒドデヒドロゲナーゼ（NADP+）、Lアミノアジピン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ、アミノムコン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ、（R）-デヒドロパント酸デヒドロゲナーゼ、レチナールデヒドロゲナーゼ、N-アセチル-γ-グルタミル-ホスフェートレダクターゼ、フェニルアセトアルデヒドデヒドロゲナーゼ、3α,7α,12α-リヒドロキシコレスタン-26-アール26-オキシドレダクターゼ、グルタマート-5-セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ、ヘキサデカナールデヒドロゲナーゼ（アシル化する）、ギ酸デヒドロゲナーゼ（NADP+）、シンナモイル-CoAレダクターゼ、ホルムアルデヒドデヒドロゲナーゼ、4-トリメチルアンモニオブチルアルデヒドデヒドロゲナーゼ、長鎖アルデヒドデヒドロゲナーゼ、2-オキソアルデヒドデヒドロゲナーゼ（NADP+）、長鎖脂肪アシル-CoAレダクターゼ、ピルビン酸デヒドロゲナーゼ（NADP+）、オキソグルタル酸デヒドロゲナーゼ（NADP+）、4-ヒドロキシフェニルアセトアルデヒドデヒドロゲナーゼ、γ-グアニジノブチルアルデヒドデヒドロゲナーゼ、ブタナールデヒドロゲナーゼ、フェニルグリオキシル酸デヒドロゲナーゼ（アシル化する）、グリセルアルデヒド-3-ホスフェートデヒドロゲナーゼ（NAD（P）+）（リン酸化する）、5-カルボキシメチル-2-ヒドロキシムコンセミアルデヒドデヒドロゲナーゼ、4-ヒドロキシムコンセミアルデヒドデヒドロゲナーゼ、4-ホルミルベンゼンスルホン酸デヒドロゲナーゼ、6-オキソヘキサノアートデヒドロゲナーゼ、4-ヒドロキシベンズアルデヒドデヒドロゲナーゼ、サリチルアルデヒドデヒドロゲナーゼ、バニリンデヒドロゲナーゼ、コニフェリル-アルデヒドデヒドロゲナーゼ、フルオロアセトアルデヒドデヒドロゲナーゼ、グルタミル-tRNAレダクターゼ、スクシニルグルタミン酸-セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ、エリスロース-4-ホスフェートデヒドロゲナーゼ、スルホアセトアルデヒドデヒドロゲナーゼ、アビエタジエナールデヒドロゲナーゼ、マロニル補酵素Aレダクターゼ（マロナートセミアルデヒド形成する）、スクシナート-セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ（アセチル化する）、3,4-デヒドロアジピル基-CoAセミアルデヒドデヒドロゲナーゼ（NADP+）、2-ホルミル安息香酸デヒドロゲナーゼ、スクシナート-セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ（NADP+）、長鎖アシル-［アシルキャリアタンパク質］レダクターゼ、スルホアセトアルデヒドデヒドロゲナーゼ（アシル化する）およびβ-アポ-4'-カロテナールオキシゲナーゼを含む）；またはアクセプターとしてチトクロームを伴うもの（ギ酸デヒドロゲナーゼ（チトクローム）、ギ酸デヒドロゲナーゼ（チトクロームc-553）および一酸化炭素デヒドロゲナーゼ（チトクロームb-561）を含む）；またはアクセプターとして酸素を伴うもの（アルデヒドオキシダーゼ、ピルビン酸オキシダーゼ、シュウ酸オキシダーゼ、グリオキシル酸オキシダーゼ、ピルビン酸オキシダーゼ（CoAをアセチル化する）、インドール-3-アセトアルデヒドオキシダーゼ、ピリドキサールオキシダーゼ、アリールアルデヒドオキシダーゼ、網膜オキシダーゼ、4-ヒドロキシフェニルピルビン酸オキシダーゼおよびアブシシンアルデヒドオキシダーゼを含む）；またはアクセプターとしてジスルフィドを伴うもの（ピルビン酸デヒドロゲナーゼ（アセチルを移す）、オキソグルタル酸デヒドロゲナーゼ（サクシニルを移す）および3-メチル-2-オキソブタノエートデヒドロゲナーゼ（2-メチルプロパノイルを移す）を含む）；またはアクセプターとしてキノンまたは類似の化合物を伴うもの（ピルビン酸デヒドロゲナーゼ（キノン）を含む）；またはアクセプターとして鉄‐硫黄タンパク質を伴うもの（ピルビン酸シンターゼ（2-オキソ酪酸エステルシンターゼ）、２‐オキソグルタル酸シンターゼ、一酸化炭素デヒドロゲナーゼ（フェレドキシン）、アルデヒドフェレドキシンオキシドレダクターゼ、グリセルアルデヒド-3-ホスフェートデヒドロゲナーゼ（フェレドキシン）、3-メチル-2-オキソブタノエートデヒドロゲナーゼ（フェレドキシン）、インドールピルビン酸フェレドキシンオキシドレダクターゼおよびシュウ酸エステルオキシドレダクターゼを含む）；またはその他のアクセプターを伴うもの（一酸化炭素デヒドロゲナーゼ（アクセプター）、アルデヒドデヒドロゲナーゼ（ピロロキノリンキノン）、ホルムアルデヒドジスムターゼ、ホルミルメタノフランデヒドロゲナーゼ、カルボキシレートレダクターゼおよびアルデヒドデヒドロゲナーゼ（FAD非依存）を含む）。
ドナーのCH-CH基に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえば、ジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ（NAD+）、ジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ（NADP+）、Δ4-3-オキソステロイド5β-レダクターゼ、コルチゾンα-レダクターゼ、ククルビタシンΔ23-レダクターゼ、フマル酸レダクターゼ（NADH）、メゾ-タータラートデヒドロゲナーゼ、アシルCoAデヒドロゲナーゼ（NADP+）、エノイル-［アシルキャリアタンパク質］レダクターゼ（NADH）、エノイル-［アシルキャリアタンパク質］レダクターゼ（NADPH、B-特異的）、2-クマル酸レダクターゼ、プレフェン酸デヒドロゲナーゼ、プレフェン酸デヒドロゲナーゼ（NADP+）、ジヒドロオロット酸デヒドロゲナーゼ（NAD+）、ジヒドロオロット酸デヒドロゲナーゼ（NADP+）、β-ニトロアクリラートレダクターゼ、3-メチレンオキシインドールレダクターゼ、キヌレン酸-7,8-ジヒドロジオールデヒドロゲナーゼ、シス-1,2-ジヒドロベンゼン-1,2-ジオールデヒドロゲナーゼ、トランス-1,2-ジヒドロベンゼン-1,2-ジオールデヒドロゲナーゼ、7-デヒドロコレステロールレダクターゼ、コレステノン5α-レダクターゼ、ビリベルジンレダクターゼ、1,6-ジヒドロキシシクロヘキサ-2,4-ジエン-1-カルボキシレートデヒドロゲナーゼ、ジヒドロジピコリン酸レダクターゼ、2-ヘキサデセナールレダクターゼ、2,3-ジヒドロ-2,3-ジヒドロキシベンゾアトデヒドロゲナーゼ、シス-1,2-ジヒドロ-1、2-ジヒドロキシナフタレンデヒドロゲナーゼ、プロゲステロン5α-レダクターゼ、2-エノエートレダクターゼ、マレイル酢酸レダクターゼ、プロトクロロフィリドレダクターゼ、2,4-ジエノイルCoAレダクターゼ（NADPH）、ホスファチジルコリンデサチュラーゼ、ガイソシジンデヒドロゲナーゼ、シス-2-エノイル-CoAレダクターゼ（NADPH）、トランス-2-エノイル-CoAレダクターゼ（NADPH）、エノイル-［アシルキャリアタンパク質］レダクターゼ（NADPH、A-特異的）、2-ヒドロキシ-6-オキソ-6-フェニルヘキサ-2,4-ジエノアートレダクターゼ、キサントンマチンレダクターゼ、12-オキソフィトジエン酸レダクターゼ、アロゲン酸デヒドロゲナーゼ、トランス-2-エノイル-CoAレダクターゼ（NAD+）、2'-ヒドロキシイソフラボンレダクターゼ、ビオカニン-Aレダクターゼ、α-サントニン1,2-レダクターゼ、15-オキソプロスタグランジン13-オキシダーゼ、シス-3,4-ジヒドロフェナントレン-3,4-ジオールデヒドロゲナーゼ、2'-ヒドロキシダイドゼインレダクターゼ、2-メチル-分枝鎖-エノイル-CoAレダクターゼ、（3S,4R）-3,4-ジヒドロキシシクロヘキサ-1,5-ジエン-1,4-ジカルボキシラートデヒドロゲナーゼ、プレコリン-6Aレダクターゼ、cis-2,3-ジヒドロビフェニル-2,3-ジオールデヒドロゲナーゼ、フロログルシノールレダクターゼ、2,3-ジヒドロキシ-2,3-ジヒドロ-p-クミン酸デヒドロゲナーゼ、ジベンゾチオフェンジヒドロジオールデヒドロゲナーゼ、テレフタル酸1,2-シス-ジヒドロジオールデヒドロゲナーゼ、ピメロイル-CoAデヒドロゲナーゼ、2,4-ジクロロベンゾイル-CoAレダクターゼ、フタラート4,5-シス-ジヒドロジオールデヒドロゲナーゼ、5,6-ジヒドロキシ-3-メチル-2-オキソ-1,2,5,6-テトラヒドロキノリンデヒドロゲナーゼ、シス-ジヒドロエチルカテコールデヒドロゲナーゼ、シス-1,2-ジヒドロキシ-4-メチルシクロヘキサ-3,5-ジエン-1-カルボキシレートデヒドロゲナーゼ、1,2-ジヒドロキシ-6-メチルシクロヘキサ-3,5-ジエンカルボン酸デヒドロゲナーゼ、ゼアチンレダクターゼ、Δ14-ステロールレダクターゼ、Δ24(241)-ステロールレダクターゼ、Δ24-ステロールレダクターゼ、1,2-ジヒドロボミレニンレダクターゼ、2-アルケナールレダクターゼ、ジビニルクロロフィリド8-ビニル-レダクターゼ、プレコリン-2デヒドロゲナーゼ、アントシアニジンレダクターゼ、アロゲン酸デヒドロゲナーゼ（NADP+）、アロゲン酸デヒドロゲナーゼ［NAD（P）+］、赤色クロロフィルカタボライトレダクターゼ、（+）-プレゴンレダクターゼ、（-）-イソピペリテノンレダクターゼ、ゲラニルゲラニルジホスフェートレダクターゼアクリリル基-CoAレダクターゼ（NADPH）、クロトニル-CoAカルボキシラーゼ/レダクターゼ、クロトニル-CoAレダクターゼ、3-（シス-5,6-ジヒドロキシシクロヘキサ-1,3-ジエン-1-イル）プロパノ酸塩デヒドロゲナーゼ、tRNA-ジヒドロウリジン16/17シンターゼ［NAD（P）+］、tRNA-ジヒドロウリジン47シンターゼ［NAD（P）+］、tRNA-ジヒドロウリジン20a/20bシンターゼ［NAD（P）+］およびtRNA-ジヒドロウリジン20シンターゼ［NAD（P）+］）、またはアクセプターとしてチトクロームを伴うもの、たとえばL-ガラクトノラクトンデヒドロゲナーゼ、またはアクセプターとして酸素を伴うもの（たとえば、コプロポルフィリノーゲンオキシダーゼ、プロトポルフィリノーゲンオキシダーゼ、ビリルビンオキシダーゼ、アシルCoAオキシダーゼ、ジヒドロウラシルオキシダーゼ、テトラヒドロベルベリンオキシダーゼ、セコロガニンシンターゼ、トリプトファンα、β-オキシダーゼ、ピロロキノリンキノンシンターゼおよびL-ガラクトノラクトンオキシダーゼ）、またはアクセプターとしてキニーネまたは関連する化合物を伴うもの（たとえば、コハク酸脱水素酵素（ユビキノン）、ジヒドロオロット酸デヒドロゲナーゼ（キノン）、プロトポルフィリノーゲンIXデヒドロゲナーゼ（メナキノン）、フマル酸レダクターゼ（メナキノン）、15-シス-フィトエンデサチュラーゼおよび9,9'-ジシス-ζ-カロチンデサチュラーゼ）、またはアクセプターとして鉄‐硫黄タンパク質を伴うもの（たとえば、6-ヒドロキシニコチナートレダクターゼ、15,16-ジヒドロビリベルジン：フェレドキシンオキシドレダクターゼ、フィコエリトロビリン：フェレドキシンオキシドレダクターゼ、フィトクロモビリン：フェレドキシンオキシドレダクターゼ、フィコシアノビリン：フェレドキシンオキシドレダクターゼ、フィコエリトロビリンシンターゼ、フェレドキシン：プロトクロロフィリドレダクターゼ（ATP依存的）、ベンゾイル-CoAレダクターゼおよび4-ヒドロキシベンゾイル-CoAレダクターゼ）、またはアクセプターとしてフラビンを伴うもの（たとえば、ブチリルCoAデヒドロゲナーゼまたは4,4'-ジアポフィトエンデサチュラーゼ）、またはその他の、公知のアクセプターを伴うもの（たとえば、ジヒドロオロット酸デヒドロゲナーゼ（フマラート））、またはその他のアクセプターを伴うもの（たとえば、コハク酸デヒドロゲナーゼ、アシルCoAデヒドロゲナーゼ、3-オキソステロイド1-デヒドロゲナーゼ、3-オキソ-5α-ステロイド4-デヒドロゲナーゼ、3-オキソ-5β-ステロイド4-デヒドロゲナーゼ、グルタリル-CoAデヒドロゲナーゼ、2-フロイル-CoAデヒドロゲナーゼ、イソバレリル-CoAデヒドロゲナーゼ、2-メチルアシルデヒドロゲナーゼ、長鎖-アシル-CoAデヒドロゲナーゼ、シクロヘキサノンデヒドロゲナーゼ、イソキノリン1-オキシドレダクターゼ、キノリン2-オキシドレダクターゼ、キナルジン酸4-オキシドレダクターゼ、キノリン-4-カルボキシレート2-オキシドレダクターゼ、（R）-ベンジルサクシニルデヒドロゲナーゼ、コプロポルフィリノゲンデヒドロゲナーゼ、オール-トランス-レチノール13,14-レダクターゼ、2-アミノ-4-デオキシコリスマートデヒドロゲナーゼ、カルボンレダクターゼ、オール-トランス-ζ-カロチンデサチュラーゼ、1-ヒドロキシカロテノイド3,4-デサチュラーゼ、フィトエンデサチュラーゼ（ノイロスポレン形成する）、フィトエンデサチュラーゼ（ζ-カロチン形成する）、フィトエンデサチュラーゼ（3,4-ジデヒドロリコペン形成する）およびフィトエンデサチュラーゼ（リコペン形成する））。
ドナーのCH-NH2基に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえば、アラニンデヒドロゲナーゼ、グルタミン酸デヒドロゲナーゼ、グルタミン酸デヒドロゲナーゼ［NAD（P）+］、グルタミン酸デヒドロゲナーゼ（NADP+）、Lアミノ酸デヒドロゲナーゼ、セリン2-デヒドロゲナーゼ、バリンデヒドロゲナーゼ（NADP+）、ロイシンデヒドロゲナーゼ、グリシンデヒドロゲナーゼ、L-エリスロ-3,5ジアミノヘキサン酸デヒドロゲナーゼ、2,4-ジアミノペンタノアートデヒドロゲナーゼ、グルタマートシンターゼ（NADPH）、グルタマートシンターゼ（NADH）、リジンデヒドロゲナーゼ、DAPデヒドロゲナーゼ、N-メチルアラニンデヒドロゲナーゼ、リジン6-デヒドロゲナーゼ、トリプトファンデヒドロゲナーゼ、フェニルアラニンデヒドロゲナーゼおよびアスパルテートデヒドロゲナーゼ）、またはアクセプターとしてチトクローム（chyochrome）を伴うもの（たとえばグリシンデヒドロゲナーゼ（チトクローム））、またはアクセプターとして酸素を伴うもの（たとえばD-アスパルテートオキシダーゼ、Lアミノ酸オキシダーゼ、D-アミノ酸オキシダーゼ、アミンオキシダーゼ、ピリドキサール5'-ホスフェートシンターゼ、D-グルタマートオキシダーゼ、エタノールアミンオキシダーゼ、プトレッシンオキシダーゼ、L-グルタマートオキシダーゼ、シクロヘキシルアミンオキシダーゼ、タンパク質-リジン6-オキシダーゼ、L-リジンオキシダーゼ、D-グルタマート（D-アスパルテート）オキシダーゼ、Lアスパラギン酸オキシダーゼ、グリシンオキシダーゼ、L-リジン6-オキシダーゼ、一次アミンオキシダーゼ、ジアミンオキシダーゼおよび7-クロロ-L-トリプトファンオキシダーゼ）、またはアクセプターとしてジスルフィドを伴うもの（たとえばグリシンデヒドロゲナーゼ（カルボキシル基を除去する））、またはアクセプターとしてキニーネまたは類似の化合物を伴うもの（たとえばD-アミノ酸デヒドロゲナーゼ（キノン））またはアクセプターとして鉄‐硫黄タンパク質を伴うもの（たとえばグルタマートシンターゼ（フェレドキシン））、またはアクセプターとして銅タンパク質を伴うもの（たとえばメチルアミンデヒドロゲナーゼ（アミシアニン）およびアラルキルアミンデヒドロゲナーゼ（アズリン））およびその他のアクセプターを伴うもの（たとえばD-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、タウリンデヒドロゲナーゼおよびグリシンデヒドロゲナーゼ（シアン化物形成する））。
ドナーのCH-NH基に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえば、ピロリン-2-カルボキシレートレダクターゼ、ピロリン-5-カルボキシレートレダクターゼ、ジヒドロ葉酸レダクターゼ、メチレンテトラヒドロ葉酸デヒドロゲナーゼ（NADP+）、ホルミルテトラヒドロ葉酸デヒドロゲナーゼ、サッカロピンデヒドロゲナーゼ（NAD+、L-リジン形成する）、サッカロピンデヒドロゲナーゼ（NADP+、L-リジン形成する）、サッカロピンデヒドロゲナーゼ（NAD+、L-グルタマート形成する）、サッカロピンデヒドロゲナーゼ（NADP+、L-グルタマート形成する）、D-オクトピンデヒドロゲナーゼ、1-ピロリン-5-カルボキシレートデヒドロゲナーゼ、メチレンテトラヒドロ葉酸デヒドロゲナーゼ（NAD+）、D-リソピンデヒドロゲナーゼ、アラノピンデヒドロゲナーゼ、エフェドリンデヒドロゲナーゼ、D-ノパリンデヒドロゲナーゼ、メチレンテトラヒドロ葉酸レダクターゼ［NAD（P）H］、Δ1-ピペリデイン-2-カルボキシレートレダクターゼ、ストロンビンデヒドロゲナーゼ、タウロマツデヒドロゲナーゼ、N5-（カルボキシエチル）オルニチンシンターゼ、チオモルホリン-カルボキシレートデヒドロゲナーゼ、β-アラノピンデヒドロゲナーゼ、1,2-デヒドロレチクリンイウムレダクターゼ（NADPH）は、デヒドロゲナーゼ、フラビンレダクターゼ（NADPH）、ベルベリンレダクターゼ、ボミレニンレダクターゼと考える、プテリジンレダクターゼ、6,7-ジヒドロプテリジンレダクターゼ、フラビンレダクターゼ（NADH）、FADレダクターゼ（NADH）、FMNレダクターゼ（NADPH）、FMNレダクターゼ［NAD（P）H］、8-ヒドロキシ-5-デアザフラビン：NADPHオキシドレダクターゼ、リボフラビンレダクターゼ［NAD（P）H］およびFMNレダクターゼ（NADH））、アクセプターとして酸素を伴うもの（たとえば、サルコシンオキシダーゼ、Nメチル-L-アミノ酸性オキシダーゼ、N6-メチル-リジンオキシダーゼ、（S）-6-ヒドロキシニコチンオキシダーゼ、（R）-6-ヒドロキシニコチンオキシダーゼ、L-ピペコール酸オキシダーゼ、ジメチルグリシンオキシダーゼ、ジヒドロベンゾフェナントリジンオキシダーゼ、N1-アセチルポリアミンオキシダーゼ、ポリアミンオキシダーゼ（プロパン-1,3-ジアミン形成する）、N8-アセチルスペルミジンオキシダーゼ（プロパン-1,3-ジアミン形成する）、スペルミンオキシダーゼ、非特異的ポリアミンオキシダーゼおよびL-サッカロピンオキシダーゼ）、アクセプターとしてジスルフィドを伴うもの（たとえばピリミドジアゼピンシンターゼ）、アクセプターとしてキニーネまたは類似の化合物を伴うもの（たとえば電子伝達フラビンタンパク質デヒドロゲナーゼ）、アクセプターとして鉄‐硫黄タンパク質を伴うもの（たとえばメチレンテトラヒドロ葉酸レダクターゼ（フェレドキシン））、アクセプターとしてフラビンを伴うもの（たとえばジメチルアミンデヒドロゲナーゼおよびトリメチルアミンデヒドロゲナーゼ）およびその他のアクセプターを伴うもの（たとえば、サルコシンデヒドロゲナーゼ、ジメチルグリシンデヒドロゲナーゼ、L-ピペコール酸デヒドロゲナーゼ、ニコチンデヒドロゲナーゼ、メチルグルタマートデヒドロゲナーゼ、スペルミジンデヒドロゲナーゼ、プロリンデヒドロゲナーゼ、メチレンテトラヒドロメタノプテリンデヒドロゲナーゼ、5,10-メチレンテトラヒドロメタノプテリンレダクターゼ、サイトカイニンデヒドロゲナーゼおよびD-プロリンデヒドロゲナーゼ）。
NADHまたはNADPHに対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえば、NAD（P）+トランスヒドロゲナーゼ（B特異的）およびNAD（P）+トランスヒドロゲナーゼ（AB特異的））、アクセプターとしてヘムタンパク質を伴うもの（たとえばチトクローム-b5レダクターゼ、NADPH-ヘムタンパク質レダクターゼ、NADPH-チトクローム-c2レダクターゼおよびレグヘモグロビンレダクターゼ）、アクセプターとして酸素を伴うもの（たとえばNAD（P）Hオキシダーゼ）、アクセプターとしてキニーネまたは類似の化合物を伴うもの（たとえば、NAD（P）Hデヒドロゲナーゼ（キノン）、NADH：ユビキノンレダクターゼ（H+を転位させる）、モノデヒドロアスコルビン酸レダクターゼ（NADH）、NADPH：キノンレダクターゼ、p-ベンゾキノンレダクターゼ（NADPH）、2-ヒドロキシ-1,4-ベンゾキノンレダクターゼ、NADH：ユビキノンレダクターゼ（Na+を輸送する）、NADH：ユビキノンレダクターゼ（非電気発生性）およびNADPHデヒドロゲナーゼ（キノン））、アクセプターとして窒素性基を伴うもの（たとえばトリメチルアミン-N-オキシドレダクターゼ）、アクセプターとして鉄‐硫黄タンパク質を伴うもの、アクセプターとしてフラビンを伴うものおよびその他のアクセプターを伴うもの（たとえば、NADPHデヒドロゲナーゼ、NADHデヒドロゲナーゼ、NADHデヒドロゲナーゼ（キノン））。
ドナーとしてその他の窒素性化合物に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえば、硝酸レダクターゼ（NADH）、硝酸レダクターゼ［NAD（P）H］、硝酸レダクターゼ（NADPH）、亜硝酸レダクターゼ［NAD（P）H］、次亜硝酸塩レダクターゼ、アゾベンゼンレダクターゼ、GMPレダクターゼ、ニトロキノリン-N-オキシドレダクターゼ、ヒドロキシルアミンレダクターゼ（NADH）、4-（ジメチルアミノ）フェニルアゾキシベンゼンレダクターゼ、N-ヒドロキシ-2-アセトアミドフルオレンレダクターゼ、preQ1レダクターゼおよび一酸化窒素レダクターゼ［NAD（P）、亜酸化窒素を形成する］）、アクセプターとしてチトクロームを伴うもの（たとえば亜硝酸レダクターゼ（NO形成する）、亜硝酸レダクターゼ（チトクローム；アンモニア形成する）、トリメチルアミン-N-オキシドレダクターゼ（チトクロームc）、亜酸化窒素レダクターゼおよび一酸化窒素レダクターゼ（チトクロームc））、アクセプターとして酸素を伴うもの（たとえば、ニトロアルカンオキシダーゼ、アセチルインドキシルオキシダーゼ、因子非依存性尿酸ヒドロキシラーゼ、ヒドロキシルアミンオキシダーゼおよび3-aci-ニトロプロパン酸オキシダーゼ）、アクセプターとしてキノンまたは類似の化合物を伴うもの（たとえばニトラートレダクターゼ（キノン）および一酸化窒素レダクターゼ（メナキノール））、アクセプターとして窒素性基を伴うもの（たとえば亜硝酸ジスムターゼ）、アクセプターとして鉄‐硫黄タンパク質を伴うもの（たとえば、フェレドキシン-亜硝酸レダクターゼおよびフェレドキシン-ニトラートレダクターゼ）およびその他のアクセプターを伴うもの（たとえばヒドロキシルアミンレダクターゼ、硝酸レダクターゼおよびヒドラジンオキシドレダクターゼ）。
ドナーの硫黄基に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえば亜硫酸レダクターゼ（NADPH）、ヒポタウリンデヒドロゲナーゼ、ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ、2-オキソプロピル-CoMレダクターゼ（カルボキシ化する）、シスチンレダクターゼ、グルタチオン-ジスルフィドレダクターゼ、タンパク質ジスルフィドレダクターゼ、チオレドキシン-ジスルフィドレダクターゼ、CoA-グルタチオンレダクターゼ、アスパラガス酸レダクターゼ、トリパノチオン-ジスルフィドレダクターゼ、ビス-γ-グルタミルシスチンレダクターゼ、CoA-ジスルフィドレダクターゼ、マイコチオン類レダクターゼ、グルタチオンアミドレダクターゼおよびジメチルスルホンレダクターゼ）、アクセプターとしてチトクロームを伴うもの（たとえば、スルフィットデヒドロゲナーゼ、チオ硫酸デヒドロゲナーゼスルフィド-チトクロームｃレダクターゼ（フラボシトクロムc）および硫化ジメチル：チトクロームc2レダクターゼ）、アクセプターとして酸素を伴うもの（たとえばスルフィットオキシダーゼ、チオールオキシダーゼ、グルタチオンオキシダーゼ、メタンチオールオキシダーゼ、プレニルシステインオキシダーゼおよびファルネシルシステインリアーゼ）、アクセプターとしてジスルフィドを伴うもの（たとえば、グルタチオン-ホモシスチントランスヒドロゲナーゼ、タンパク質ジスルフィドレダクターゼ（グルタチオン）、グルタチオン-CoA-グルタチオントランスヒドロゲナーゼ、グルタチオン-シスチントランスヒドロゲナーゼ、酵素-チオールトランスヒドロゲナーゼ（グルタチオンジスルフィド）、ホスホアデニル硫酸レダクターゼ（チオレドキシン）、アデニリル硫酸レダクターゼ（グルタチオン）、アデニリル硫酸レダクターゼ（チオレドキシン）、ペプチド-メチオニン（S）-S-オキシドレダクターゼ、ペプチド-メチオニン（R）-S-オキシドレダクターゼ、L-メチオニン（S）-S-オキシドレダクターゼおよびL-メチオニン（R）-S-オキシドレダクターゼ）、アクセプターとしてキニーネまたは類似の化合物を伴うもの（たとえば、グルタチオンデヒドロゲナーゼ（アスコルベート）、チオ硫酸デヒドロゲナーゼ（キノン）、ジメチルスルホキシドレダクターゼおよびスルフィド：キノンレダクターゼ）、アクセプターとして窒素性基を伴うもの、アクセプターとして鉄‐硫黄タンパク質を伴うもの（たとえば亜硫酸レダクターゼ（フェレドキシン）およびフェレドキシン：チオレドキシンレダクターゼ）、その他の、公知のアクセプターを伴うもの（たとえばCoB-CoMヘテロジスルフィドレダクターゼおよびスルフィレドキシン）およびその他のアクセプターを伴うもの（たとえば亜硫酸レダクターゼ、アデニリル硫酸レダクターゼおよび亜硫酸水素塩レダクターゼ）。
ドナーのヘム基に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとして酸素を伴うもの（たとえば、シトクロムcオキシダーゼ）、アクセプターとして窒素性基を伴うもの（たとえば硝酸レダクターゼ（チトクローム））およびその他のアクセプターを伴うもの（たとえば鉄チトクロームｃレダクターゼ）。
ドナーとしてジフェノールおよび関連した物質に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえばトランス-アセナフテン-1,2-ジオールデヒドロゲナーゼ）、アクセプターとしてチトクロームを伴うもの（たとえばL-アスコルベート-チトクロームb5レダクターゼおよびユビキノール-チトクロームｃレダクターゼ）、アクセプターとして酸素を伴うもの（たとえば、カテコールオキシダーゼ、ラッカーゼ、L-アスコルベートオキシダーゼ、o-アミノフェノールオキシダーゼ、3-ヒドロキシアントラニルオキシダーゼ、リファマイシン-Bオキシダーゼ、光化学系II、ユビキノールオキシダーゼ（H+輸送する）、ユビキノールオキシダーゼおよびメナキノールオキシダーゼ（H+輸送する））およびその他のアクセプターを伴うもの（たとえば、プラストキノール-プラストシアニンレダクターゼ、リボシルジヒドロニコチンアミドデヒドロゲナーゼ（キノン）およびビオラキサンチンデエポキシダーゼ）。
アクセプターとして過酸化物に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：ペルオキシダーゼ（たとえば、NADHペルオキシダーゼ、NADPHペルオキシダーゼ、脂肪酸ペルオキシダーゼ、チトクロームcペルオキシダーゼ、カタラーゼ、ペルオキシダーゼ、ヨージドペルオキシダーゼ、グルタチオンペルオキシダーゼ、塩化物ペルオキシダーゼ、L-アスコルベートペルオキシダーゼ、リン脂質-ヒドロペルオキシドグルタチオンペルオキシダーゼ、マンガンペルオキシダーゼ、リグニンペルオキシダーゼ、ペルオキシレドキシン、万能ペルオキシダーゼ、グルタチオンアミド依存性ペルオキシダーゼ、ブロミドペルオキシダーゼ、色素脱色型ペルオキシダーゼ、プロスタミド/プロスタグランジンF2αシンターゼ、カタラーゼ-ペルオキシダーゼ）およびアクセプターとしてH2O2を伴うもの、その1つの酸素原子が生成物に取り込まれる（たとえば非特異的ペルオキシゲナーゼ、ミエロペルオキシダーゼ、植物種子ペルオキシゲナーゼおよび脂肪酸ペルオキシゲナーゼ））。
ドナーとして水素に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえば、水素デヒドロゲナーゼ、水素デヒドロゲナーゼ（NADP+）およびヒドロゲナーゼ（NAD+、フェレドキシン））、アクセプターとしてチトクロームを伴うもの（たとえばチトクロームc3ヒドロゲナーゼ）、アクセプターとして鉄‐硫黄タンパク質を伴うもの（たとえばフェレドキシンヒドロゲナーゼ）、アクセプターとしてキニーネまたは類似の化合物を伴うもの（たとえば、水素：キノンオキシドレダクターゼ）、その他の公知のアクセプターを伴うもの（たとえば、コエンザイムF420ヒドロゲナーゼ、5,10-メテニルテトラヒドロメタノプテリンヒドロゲナーゼヒドロゲナーゼおよびメタノサルシーナ-フェナジンヒドロゲナーゼ）およびその他のアクセプターを伴うもの（たとえばヒドロゲナーゼ（アクセプター））。
分子酸素の取り込みとともに単一のドナーに対し作用するオキシドレダクターゼ（オキシゲナーゼ）は、以下を含むことができるが、限定されない：2つの酸素原子の取り込みを伴うもの（たとえば、カテコール1,2‐ジオキシゲナーゼ、カテコール2,3‐ジオキシゲナーゼ、プロトカテキュー酸3,4-ジオキシゲナーゼ、ゲンチサート1,2-ジオキシゲナーゼ、ホモゲンチシン酸1,2-ジオキシゲナーゼ、3-ヒドロキシアントラニル酸3,4-ジオキシゲナーゼ、プロトカテキュー酸4,5-ジオキシゲナーゼ、2,5-ジヒドロキシピリジン5,6-ジオキシゲナーゼ、7,8-ジヒドロキシキヌレン酸8,8a-ジオキシゲナーゼ、トリプトファン2,3-ジオキシゲナーゼ、リノール酸13S-リポオキシゲナーゼ、アスコルベート2,3-ジオキシゲナーゼ、2,3-ジヒドロキシベンゾアト3,4-ジオキシゲナーゼ、3,4-ジヒドロキシフェニルアセタート2,3-ジオキシゲナーゼ、3-カルボキシエチルカテコール2,3-ジオキシゲナーゼ、インドール2,3-ジオキシゲナーゼ、硫黄ジオキシゲナーゼ、システアミンジオキシゲナーゼ、システインジオキシゲナーゼ、カフェイン酸3,4-ジオキシゲナーゼ、2,3-ジヒドロキシインドール2,3-ジオキシゲナーゼ、クエルセチン2,3-ジオキシゲナーゼ、3,4-ジヒドロキシ-9,10-セコアンドロスタ-1,3,5（10）-トリエン-9,17-ジオン4,5-ジオキシゲナーゼ、ペプチド-トリプトファン2,3-ジオキシゲナーゼ、4-ヒドロキシフェニルピルビン酸ジオキシゲナーゼ、2,3-ジヒドロキシベンゾアト2,3-ジオキシゲナーゼ、スチゾロビン酸シンターゼ、スチゾロビニン酸シンターゼ、アラキドン酸12-リポオキシゲナーゼ、アラキドン酸15-リポオキシゲナーゼ、アラキドン酸5-リポオキシゲナーゼ、ピロガロール1,2-オキシゲナーゼ、クロリダゾン-カテコールジオキシゲナーゼ、ヒドロキシキノール1,2-ジオキシゲナーゼ、1-ヒドロキシ-2ナフトエ酸1,2-ジオキシゲナーゼ、ビフェニル-2,3-ジオール1,2-ジオキシゲナーゼ、アラキドン酸8-リポオキシゲナーゼ、2,4'-ジヒドロキシアセトフェノンジオキシゲナーゼ、リグノスチルベンαβ-ジオキシゲナーゼ、リノール酸ジオールシンターゼ、リノール酸11-リポオキシゲナーゼ、4-ヒドロキシマンデラートシンターゼ、3-ヒドロキシ-4-オキソキノリン2,4-ジオキシゲナーゼ、3-ヒドロキシ-2-メチル-キノリン-4-オン2,4-ジオキシゲナーゼ、クロライトO2-リアーゼ、アセチルアセトン切断酵素、9-シス-エポキシカロテノイドジオキシゲナーゼ、インドールアミン2,3-ジオキシゲナーゼ、アシレズクトンジオキシゲナーゼ（Ni2+を必要とする）、アシレズクトンジオキシゲナーゼ［鉄（II）を必要とする］、硫黄オキシゲナーゼ/レダクターゼ、1,2-ジヒドロキシナフタレンジオキシゲナーゼ、没食子酸ジオキシゲナーゼ、リノール酸9S-リポオキシゲナーゼおよびトルレンジオキシゲナーゼ）、1つの酸素原子の取り込みを伴うもの（内部モノオキシゲナーゼまたは内部混合機能オキシダーゼ）（たとえば、アルギニン2-モノオキシゲナーゼ、リジン2-モノオキシゲナーゼ、トリプトファン2-モノオキシゲナーゼ、ラクタート2-モノオキシゲナーゼ、レニラ-ルシフェリン2-モノオキシゲナーゼ、ウミボタル-ルシフェリン2-モノオキシゲナーゼ、ホタル-ルシフェリン4-モノオキシゲナーゼ（ATPを加水分解する）、ホタルイカ-ルシフェリン2-モノオキシゲナーゼ、フェニルアラニン2-モノオキシゲナーゼ、アポ-β-カロテノイド-14',13'-ジオキシゲナーゼ、発光エビ-ルシフェリン2-モノオキシゲナーゼ、3,4-ジヒドロキシフェニルアラニン酸化性デアミナーゼ、ニトロン酸モノオキシゲナーゼ、ジクロロアルシリアフラビンAシンターゼ、渦鞭毛藻ルシフェラーゼおよび2-オキソグルタル酸ジオキシゲナーゼ（エチレン形成する））、イノシトールオキシゲナーゼおよびトリプトファン2'-ジオキシゲナーゼ。
対のドナーに対し作用する、分子酸素の取り込みまたは還元を伴うオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：1つのドナーとしてアスコルベートを伴うもの、1つのドナーとして還元したプテリジンを伴うもの、1つのドナーとして2-オキソグルタレートを伴うもの、かつそれぞれ1つの酸素原子を両方のドナーに取り込むもの（たとえばγ-ブチロベタインジオキシゲナーゼ、プロコラーゲン-プロリンジオキシゲナーゼ、ピリミジン-デオキシヌクレオシド2'-ジオキシゲナーゼ、プロコラーゲン-リジン5-ジオキシゲナーゼ、チミンジオキシゲナーゼ、プロコラーゲン-プロリン3-ジオキシゲナーゼ、トリメチルリジンジオキシゲナーゼ、フラバノン3-ジオキシゲナーゼ、ピリミジン-デオキシヌクレオシド1'-ジオキシゲナーゼ、ヒヨスチアミン（6S）-ジオキシゲナーゼ、ジベレリン-44ジオキシゲナーゼ、ジベレリン2β-ジオキシゲナーゼ、6β-ヒドロキシヒヨスチアミンエポキシダーゼ、ジベレリン3β-ジオキシゲナーゼ、ペプチド-アスパルテートβ-ジオキシゲナーゼ、タウリンジオキシゲナーゼ、フィタノイル-CoAジオキシゲナーゼ、ロイコシアニジンオキシゲナーゼ、デアセトキシビンドリン4-ヒドロキシラーゼ、クラバミン酸シンターゼ、フラボンシンターゼ、フラボノールシンターゼ、2'-デオキシムギネ酸2'-ジオキシゲナーゼ、ムギネ酸3-ジオキシゲナーゼ、デアセトキシセファロスポリン-Cヒドロキシラーゼ、［ヒストン-H3］-リジン-36デメチラーゼ、プロリン3-ヒドロキシラーゼ、低酸素誘導因子-プロリンジオキシゲナーゼ、低酸素誘導因子-アスパラギンジオキシゲナーゼ、テバイン6-O-デメチラーゼ、コデイン3-O-デメチラーゼ、DNA酸化性デメチラーゼおよび2-オキソグルタレート/L-アルギニンモノオキシゲナーゼ/デカルボキシラーゼ（スクシナート形成する））、1つのドナーとしてNADHまたはNADPHを伴い、かつ2つの酸素原子を1つのドナーに取り込むもの（たとえば、アントラニル酸1,2-ジオキシゲナーゼ（脱アミノ化する、カルボキシル基を除去する）、ベンゼン1,2-ジオキシゲナーゼ、3-ヒドロキシ-2-メチルピリジンカルボン酸ジオキシゲナーゼ、5-ピリドキシン酸ジオキシゲナーゼ、フタラート4,5-ジオキシゲナーゼ、4-スルホベンゾアート3,4-ジオキシゲナーゼ、4-クロロフェニルアセタート3,4-ジオキシゲナーゼ、ベンゾアート1,2-ジオキシゲナーゼ、トルエンジオキシゲナーゼ、ナフタレン1,2-ジオキシゲナーゼ、2-クロロ安息香酸1,2-ジオキシゲナーゼ、2-アミノベンゼンスルホナート2,3-ジオキシゲナーゼ、テレフタル酸1,2-ジオキシゲナーゼ、2-ヒドロキシキノリン5,6-ジオキシゲナーゼ、一酸化窒素ジオキシゲナーゼ、ビフェニル2,3-ジオキシゲナーゼ、3-フェニルプロピオナートジオキシゲナーゼ、フェオフォルビドオキシゲナーゼ、ベンゾイル-CoA 2,3-ジオキシゲナーゼおよびカルバゾール1,9a-ジオキシゲナーゼ）、1つのドナーとしてNADHまたはNADPHを伴い、かつ1つの酸素原子を取り込むもの（たとえば、サリチラート1-モノオキシゲナーゼ、4-ヒドロキシベンゾアート3-モノオキシゲナーゼ、シナガワハギ酸3-モノオキシゲナーゼ、イミダソール酢酸4-モノオキシゲナーゼ、オルシノール2-モノオキシゲナーゼ、
石炭酸2-モノオキシゲナーゼ、フラビン含有モノオキシゲナーゼ、キヌレニン3-モノオキシゲナーゼ、2,6-ジヒドロキシピリジン3-モノオキシゲナーゼ、トランス-桂皮酸4-モノオキシゲナーゼ、ベンゾアート4-モノオキシゲナーゼ、カルシジオール1-モノオキシゲナーゼ、トランス-桂皮酸2-モノオキシゲナーゼ、コレスタントリオール26-モノオキシゲナーゼ、シクロペンタノンモノオキシゲナーゼ、コレステロール7α-モノオキシゲナーゼ、4-ヒドロキシフェニルアセタート1-モノオキシゲナーゼ、タキシフォリン8-モノオキシゲナーゼ、2,4-ジクロロフェノール6-モノオキシゲナーゼ、フラボノイド3'-モノオキシゲナーゼ、シクロヘキサノンモノオキシゲナーゼ、3-ヒドロキシベンゾアート4-モノオキシゲナーゼ、3-ヒドロキシベンゾアート6-モノオキシゲナーゼ、メタンモノオキシゲナーゼ（可溶性）、ホスファチジルコリン12-モノオキシゲナーゼ、4-アミノ安息香酸エステル1-モノオキシゲナーゼ、3,9-ジヒドロキシプテロカルパン6a-モノオキシゲナーゼ、4-ニトロフェノール2-モノオキシゲナーゼ、ロイコトリエンB4 20-モノオキシゲナーゼ、2-ニトロフェノール2-モノオキシゲナーゼ、アルベンダゾールモノオキシゲナーゼ、4-ヒドロキシベンゾアート3-モノオキシゲナーゼ［NAD（P）H］、ロイコトリエンE4 20-モノオキシゲナーゼ、アントラニル酸3-モノオキシゲナーゼ（脱アミノ化する）、5-O-（4-クマロイル）-D-キニン塩酸3'-モノオキシゲナーゼ、メチルテトラヒドロプロトベルベリン14-モノオキシゲナーゼ、無水テトラサイクリンモノオキシゲナーゼ、一酸化窒素シンターゼ、アントラニロイル-CoAモノオキシゲナーゼ、チロシンN-モノオキシゲナーゼ、クエスチンモノオキシゲナーゼ、2-ヒドロキシビフェニル3-モノオキシゲナーゼ、（-）-メントールモノオキシゲナーゼ、（S）-リモネン3-モノオキシゲナーゼ、（S）-リモネン6-モノオキシゲナーゼ、（S）-リモネン7-モノオキシゲナーゼ、ペンタクロロフェノールモノオキシゲナーゼ、6-オキソシネオールデヒドロゲナーゼ、イソフラボン3'-ヒドロキシラーゼ、4'-メトキシイソフラボン2'-ヒドロキシラーゼ、ケトステロイドモノオキシゲナーゼ、プロトピン6-モノオキシゲナーゼ、ジヒドロサンギナリン10-モノオキシゲナーゼ、ジヒドロケリルビン12-モノオキシゲナーゼ、ベンゾイル-CoA 3-モノオキシゲナーゼ、L-リジン6-モノオキシゲナーゼ（NADPH）、27-ヒドロキシコレステロール7α-モノオキシゲナーゼ、2-ヒドロキシキノリン8-モノオキシゲナーゼ、4-ヒドロキシキノリン3-モノオキシゲナーゼ、3-ヒドロキシフェニルアセタート6-ヒドロキシラーゼ、4-ヒドロキシベンゾアート1-ヒドロキシラーゼ、2-ヒドロキシシクロヘキサノン2-モノオキシゲナーゼ、キニーネ3-モノオキシゲナーゼ、4-ヒドロキシフェニルアセトアルデヒドオキシムモノオキシゲナーゼ、アルケンモノオキシゲナーゼ、ステロール14-デメチラーゼ、N-メチルコクラウリン3'-モノオキシゲナーゼ、メチルステロールモノオキシゲナーゼ、タベルソニン16-ヒドロキシラーゼ、7-デオキシロガニン7-ヒドロキシラーゼ、ビノリンヒドロキシラーゼ、タキサン10β-ヒドロキシラーゼ、タキサン13α-ヒドロキシラーゼ、ent-カウレンオキシダーゼ、ent-カウレノン酸オキシダーゼ、（R）-リモネン6-モノオキシゲナーゼ、マグネシウム-プロトポルフィリンIXモノメチルエステル（酸化的）サイクレース、バニリン酸モノオキシゲナーゼ、プレコリン-3Bシンターゼ、4-ヒドロキシアセトフェノンモノオキシゲナーゼ、グリセオリンシンターゼ、2-ヒドロキシイソフラバノンシンターゼ、リコジオンシンターゼ、フラボノイド3',5'-ヒドロキシラーゼ、イソフラボン2'-ヒドロキシラーゼ、ゼアキサンチンエポキシダーゼ、デオキシサルパギンヒドロキシラーゼ、
フェニルアセトンモノオキシゲナーゼ、（+）-アブシシン酸8'-ヒドロキシラーゼ、リトコール酸6β-ヒドロキシラーゼ、7α-ヒドロキシコレスト-4エン-3-オン12α-ヒドロキシラーゼ、5β-コレスタン-3α,7α-ジオール12α-ヒドロキシラーゼ、タウロケノデオキシコール酸6α-ヒドロキシラーゼ、コレステロール24-ヒドロキシラーゼ、24-ヒドロキシコレステロール7α-ヒドロキシラーゼ、25-ヒドロキシコレステロール7α-ヒドロキシラーゼ、セネシオニンN-オキシゲナーゼ、ソラレンシンターゼ、8-ジメチルアリルナリンゲニン2'-ヒドロキシラーゼ、（+）-メントフランシンターゼ、単環式モノテルペンケトンモノオキシゲナーゼ、エピイソジザエン5-モノオキシゲナーゼ、リモネン1,2-モノオキシゲナーゼ、アビエタジエンヒドロキシラーゼ、アビエタジエノールヒドロキシラーゼ、ゲラニルゲラニオール18-ヒドロキシラーゼ、メタンスルホナートモノオキシゲナーゼ、3-エピ-6-デオキソカタステロン23-モノオキシゲナーゼ、FAD依存性尿酸ヒドロキシラーゼ、6-ヒドロキシニコチナート3-モノオキシゲナーゼ、アンゲリシンシンターゼ、ゲラニルヒドロキノン3”-ヒドロキシラーゼ、イソロイシンN-モノオキシゲナーゼ、バリンN-モノオキシゲナーゼ、5-エピアリストロケン1,3-ジヒドロキシラーゼ、コスツノリドシンターゼ、プレムナスピロジエンオキシゲナーゼ、クロロフィリド-aオキシゲナーゼ、ゲルマクレンAヒドロキシラーゼ、フェニルアラニンN-モノオキシゲナーゼ、トリプトファンN-モノオキシゲナーゼ、ビタミンD3 24-ヒドロキシラーゼ、3-（3-ヒドロキシフェニル）プロパノ酸ヒドロキシラーゼ、7-メチルキサンチンデメチラーゼ、β-カロチン3-ヒドロキシラーゼ、ピロール-2-カルボキシレートモノオキシゲナーゼ、ジメチルスルフィドモノオキシゲナーゼおよびスクアレンモノオキシゲナーゼ、1つのドナーとして還元したフラビンまたはフラボタンパク質を伴い、かつ1つの酸素原子を取り込むもの（たとえば、非特異的モノオキシゲナーゼ、アルカナールモノオキシゲナーゼ（FMN連結する）、アルカンスルホン酸エステルモノオキシゲナーゼ、トリプトファン7-ハロゲンアーゼ、アントラニル酸3-モノオキシゲナーゼ（FAD）、4-ヒドロキシフェニルアセタート3-モノオキシゲナーゼおよびニトリロ三酢酸モノオキシゲナーゼ）、1つのドナーとして還元した鉄‐硫黄タンパク質を伴い、かつ1つの酸素原子を取り込むもの（たとえば、カンファー5-モノオキシゲナーゼ、カンファー1,2-モノオキシゲナーゼ、アルカン1-モノオキシゲナーゼ、ステロイド11β-モノオキシゲナーゼ、コルチコステロン18-モノオキシゲナーゼ、コレステロールモノオキシゲナーゼ（側鎖を切断する）、コリンモノオキシゲナーゼおよびステロイド15β-モノオキシゲナーゼ）、1つのドナーとして還元したプテリジンを伴い、かつ1つの酸素原子を取り込むもの（たとえば、フェニルアラニン4-モノオキシゲナーゼ、チロシン3-モノオキシゲナーゼ、アントラニル酸3-モノオキシゲナーゼ、トリプトファン5-モノオキシゲナーゼ、アルキルグリセロールモノオキシゲナーゼおよびマンデラート4-モノオキシゲナーゼ）、1つのドナーとして還元したアスコルベートを伴い、かつ1つの酸素原子を取り込むもの（たとえば、ドーパミンβ-モノオキシゲナーゼ、ペプチジルグリシンモノオキシゲナーゼおよびアミノシクロプロパンカルボキシラートオキシダーゼ）、1つのドナーとして別の化合物を伴い、かつ1つの酸素原子を取り込むもの（たとえば、モノフェノールモノオキシゲナーゼ、CMP-N-アセチルノイラミン酸モノオキシゲナーゼおよびメタンモノオキシゲナーゼ（粒子））、2つの水分子への分子酸素の還元を生じる対のドナーの酸化を伴うもの（たとえば、ステアロイルCoA 9-デサチュラーゼ、アシル-［アシルキャリアタンパク質］デサチュラーゼ、リノレオイル-CoAデサチュラーゼ、Δ8-脂肪酸デサチュラーゼ、Δ11-脂肪酸デサチュラーゼ、Δ12-脂肪酸デサチュラーゼおよび（S）-2-ヒドロキシプロピルホスホン酸エポキシダーゼ）、1つのドナーとして2-オキソグルタレートを伴い、かつ他方が脱水素されるもの（たとえばデアセトキシセファロスポリン-Cシンターゼ）、
1つのドナーとしてNADHまたはNADPHを伴い、かつ他方が脱水素されるもの（たとえば、（S）-スチロピンシンターゼ、（S）-ケイランチホリンシンターゼ、ベルバムニンシンターゼ、サルタリジンシンターゼ、（S）-カナジンシンターゼ、ラトステロールオキシダーゼ、ビフラビオリンシンターゼ、シュードバプチゲニンシンターゼ）および以下を含むその他のもの：プロスタグランジンエンドペルオキシドシンターゼ、キヌレニン7,8-ヒドロキシラーゼ、ヘムオキシゲナーゼ、プロゲステロンモノオキシゲナーゼ、ステロイド17α-モノオキシゲナーゼ、ステロイド21-モノオキシゲナーゼ、エストラジオール6β-モノオキシゲナーゼ、4-アンドロステン-3,17-ジオンモノオキシゲナーゼ、プロゲステロン11α-モノオキシゲナーゼ、4-メトキシベンゾ酸モノオキシゲナーゼ（O-脱メチル化する）、プラズマニルエタノールアミンデサチュラーゼ、フィロキノンモノオキシゲナーゼ（2,3-エポキシド化する）、Latia-ルシフェリンモノオキシゲナーゼ（脱メチル化する）、エクジソン20-モノオキシゲナーゼ、3-ヒドロキシベンゾアート2-モノオキシゲナーゼ、ステロイド9α-モノオキシゲナーゼ、2-ヒドロキシピリジン5-モノオキシゲナーゼ、ジュグロン3-モノオキシゲナーゼ、リナロール8-モノオキシゲナーゼ、デオキシヒプシンモノオキシゲナーゼ、ミリストイル-CoA 11-（E）デサチュラーゼ、ミリストイル-CoA 11-（Z）デサチュラーゼ、Δ12-脂肪酸デヒドロゲナーゼ、モノプレニルイソフラボンエポキシダーゼ、チオフェン-2-カルボニル-CoAモノオキシゲナーゼ、β-カロチン15,15'-モノオキシゲナーゼ、タキサジエン5α-ヒドロキシラーゼ、コレステロール25-ヒドロキシラーゼ、アンモニアモノオキシゲナーゼ、5,6-ジメチルベンゾイミダゾールシンターゼ、オール-トランス-8'-アポ-β-カロテナール15,15'-オキシゲナーゼ、ゼアキサンチン7,8-ジオキシゲナーゼ、β-アミリン24-ヒドロキシラーゼ、ディアポリコペン（diapolycopene）オキシゲナーゼおよびカロチンε-モノオキシゲナーゼ。
アクセプターとしてスーパーオキシドに対し作用するオキシドレダクターゼは、スーパーオキシドジスムターゼおよびスーパーオキシドレダクターゼを含むことができるが、限定されない。
金属イオンに対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえば、水銀（II）レダクターゼ、二鉄トランスフェリンレダクターゼ、アクアコバラミンレダクターゼ、コバラミン（II）レダクターゼ、アクアコバラミンレダクターゼ（NADPH）、シアノコバラミンレダクターゼ（シアン化物を除去する）、三価鉄キレートレダクターゼ（NADH）、［メチオニンシンターゼ］レダクターゼおよび三価鉄キレートレダクターゼ（NADPH））、アクセプターとして酸素を伴うもの（たとえば、フェロキシダーゼ）、アクセプターとしてキノンまたは類似の化合物を伴うもの（たとえばアスコルベートフェリレダクターゼ（膜貫通））、アクセプターとしてフラビンを伴うもの（たとえばコビリン酸（II）a,c-ジアミドレダクターゼ）、その他のアクセプターを伴うもの（たとえば鉄：ルスチシアニンレダクターゼ）。
CHまたはCH2基に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえば、CDP-4-デヒドロ-6-デオキシグルコースレダクターゼ、4-ヒドロキシ-3-メチルブタ-2-エニルジホスフェートレダクターゼ、ロイコアントシアニジンレダクターゼ、キサンチンデヒドロゲナーゼおよびニコチナートデヒドロゲナーゼ）、アクセプターとしてチトクロームを伴うもの（たとえばニコチナートデヒドロゲナーゼ（チトクローム））、アクセプターとして酸素を伴うもの（たとえば、プテリジンオキシダーゼ、キサンチンオキシダーゼおよび6-ヒドロキシニコチナートデヒドロゲナーゼ）、アクセプターとしてジスルフィドを伴うもの（たとえば、リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼおよびリボヌクレオシド三リン酸レダクターゼ）、アクセプターとしてキニーネまたは類似の化合物を伴うもの（たとえば、フェニルアセチル-CoAデヒドロゲナーゼおよびカフェインデヒドロゲナーゼ）、アクセプターとして鉄‐硫黄タンパク質を伴うもの（たとえば、（E）-4-ヒドロキシ-3-メチルブタ-2-エニル二リン酸シンターゼ）およびその他のアクセプターを伴うもの（たとえば、4-メチルフェノールデヒドロゲナーゼ（ヒドロキシル化する）、エチルベンゼンヒドロキシラーゼ、3α,7α,12α-トリヒドロキシ-5β-コレスタノイル-CoA 24-ヒドロキシラーゼ、ウラシル/チミンデヒドロゲナーゼおよび胆汁酸7α-デヒドロキシラーゼ）。
ドナーとして鉄‐硫黄タンパク質に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえば、ルブレドキシン-NAD+レダクターゼ、フェレドキシン-NADP+レダクターゼ、フェレドキシン-NAD+レダクターゼおよびルブレドキシン-NAD（P）+レダクターゼ）、アクセプターとしてH+を伴うものおよびアクセプターとして二窒素を伴うもの（たとえば、ニトロゲナーゼ）。
ドナーとして還元したフラボドキシンに対し作用するオキシドレダクターゼは、アクセプターとして二窒素を伴うもの（たとえば、ニトロゲナーゼ（フラボドキシン））を含むことができるが、限定されない。
ドナーにおけるリンまたはヒ素に対し作用するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとしてNAD（P）+を伴うもの（たとえばホスホナートデヒドロゲナーゼ）、アクセプターとしてチトクロームを伴うもの（たとえば、ヒ酸レダクターゼ（チトクロームc））、アクセプターとしてジスルフィドを伴うもの（たとえば、ヒ酸レダクターゼ（グルタレドキシン）、メチルアルソン酸レダクターゼおよびマイコレドキシン）、アクセプターとして銅タンパク質を伴うもの（たとえばヒ酸レダクターゼ（アズリン））およびその他のアクセプターを伴うもの（たとえばヒ酸レダクターゼ（ドナー））。
X-HおよびY-Hに対し作用してX-Y結合を形成するオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：アクセプターとして酸素を伴うもの（たとえば、イソペニシリン-Nシンターゼ、コルンバミンオキシダーゼ、レチクリンオキシダーゼ、スロクリンオキシダーゼ［（+）-ビスデクロロゲオジン形成する］、スロクリンオキシダーゼ[（-）-ビスデクロロゲオジン形成する］およびオーロイシジンシンターゼ）、アクセプターとしてジスルフィドを伴うもの（たとえば、D-プロリンレダクターゼ（ジチオール）、グリシンレダクターゼ、サルコシンレダクターゼおよびベタインレダクターゼ）およびその他のアクセプターを伴うもの（たとえば、β-シクロピアゾン酸デヒドロゲナーゼ）。
ドナーにおけるハロゲンに対し作用するオキシドレダクターゼは、アクセプターとしてNAD+またはNADP+を伴うもの（たとえばヨードチロシン脱ヨウ素酵素）を含むことができるが、限定されない。
その他のオキシドレダクターゼは、以下を含むことができるが、限定されない：塩素酸レダクターゼ、ピロガロールヒドロキシルトランスフェラーゼ、硫黄レダクターゼ、［ホルマート-C-アセチルトランスフェラーゼ］-活性化酵素、テトラクロロエテン還元的デハロゲナーゼ、セレン酸レダクターゼ、チロキシン5'-脱ヨウ素酵素、チロキシン5-脱ヨウ素酵素および光化学系Ｉ。
適したオキシドレダクターゼは、種々の糖オキシダーゼ、ラッカーゼ、ペルオキシダーゼおよびハロペルオキシダーゼを含む。
グリコシラーゼ
グリコシラーゼは、以下を含むが限定されないグリコシダーゼ、すなわちO-グリコシル化合物およびS-グリコシル化合物を加水分解する酵素を含む：α-アミラーゼ、β-アミラーゼ、グルカン1,4-α-グルコシダーゼ、セルラーゼ、エンド1,3（4）-β-グルカナーゼ、イヌリナーゼ、エンド-1,4-β-キシラナーゼ、オリゴ-1,6-グルコシダーゼ、デキストラナーゼ、キチナーゼ、ポリガラクツロナーゼ、リゾチーム、エキソ-α-シアリダーゼ、α-グルコシダーゼ、β-グルコシダーゼ、α-ガラクトシダーゼ、β-ガラクトシダーゼ、α-マンノシダーゼ、β-マンノシダーゼ、β-フルクトフラノシダーゼ、α,α-トレハラーゼ、β-グルクロニダーゼ、エンド-1,3-β-キシラナーゼ、アミル-1,6-グルコシダーゼ、ヒアルロノグルコサミニダーゼ、ヒアルロノグルクロニダーゼ、キシラン1,4-β-キシロシダーゼ、β-D-フコシダーゼ、グルカンエンド-1,3-β-D-グルコシダーゼ、α-L-ラムノシダーゼ、プルラナーゼ、GDP-グルコシダーゼ、β-L-ラムノシダーゼ、フコイダンアーゼ、グルコシルセラミダーゼ、ガラクトシルセラミダーゼ、ガラクトシルガラクトシルグルコシルセラミダーゼ、スクロースα-グルコシダーゼ、α-N-アセチルガラクトサミニダーゼ、α-N-アセチルグルコサミニダーゼ、α-L-フコシダーゼ、β-L-N-アセチルヘキソサミニダーゼ、β-N-アセチルガラクトサミニダーゼ、シクロマルトデキストリンアーゼ、α-N-アラビノフラノシダーゼ、グルクロノシル-ジスルホグルコサミングルクロニダーゼ、イソプルラナーゼ、グルカン1,3-β-グルコシダーゼ、グルカンエンド-1,3-α-グルコシダーゼ、グルカン1,4-α-マルトテトラオヒドロラーゼ、マイコデキストラナーゼ、グリコシルセラミダーゼ、1,2-α-L-フコシダーゼ、2,6-β-フルクタン6-レバンビオヒドロラーゼ、レバンアーゼ、クエルシトリンアーゼ、ガラクツラン1,4-α-ガラクツロニダーゼ、イソアミラーゼ、グルカン1,6-α-グルコシダーゼ、グルカンエンド-1,2-β-グルコシダーゼ、キシラン1,3-β-キシロシダーゼ、リケニンアーゼ、グルカン1,4-β-グルコシダーゼ、グルカンエンド-1,6-β-グルコシダーゼ、L-イズロニダーゼ、マンナン1,2-（1,3）-α-マンノシダーゼ、マンナンエンド-1,4-β-マンノシダーゼ、フルクタンβ-フルクトシダーゼ、β-アガラーゼ、エキソ-ポリ-α-ガラクツロノシダーゼ、κ-ヤハズツノマタアーゼ、グルカン1,3-α-グルコシダーゼ、6-ホスホ-β-ガラクトシダーゼ、6-ホスホ-β-グルコシダーゼ、莢膜多糖エンド-1,3-α-ガラクトシダーゼ、β-L-アラビノシダーゼ、アラビノガラクタンエンド-1,4-β-ガラクトシダーゼ、セルロース1,4-β-セロビオシダーゼ（非還元末端）、ペプチドグリカンβ-N-アセチルムラミダーゼ、α,α-ホスホトレハラーゼ、グルカン1,6-α-イソマルトシダーゼ、デキストラン1,6-α-イソマルトトリオシダーゼ、マンノシル-糖タンパク質エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ、エンド-α-N-アセチルガラクトサミニダーゼ、グルカン1,4-α-マルトヘキサオシダーゼ、アラビナンエンド-1,5-α-L-アラビナンアーゼ、マンナン1,4-マンノビオシダーゼ、マンナンエンド-1,6-α-マンノシダーゼ、血液型物質エンド-1,4-β-ガラクトシダーゼ、ケラタン硫酸エンド-1,4-β-ガラクトシダーゼ、ステリル-β-グルコシダーゼ、ストリクトシジンβ-グルコシダーゼ、マンノシル-オリゴ糖グルコシダーゼ、タンパク質-グルコシルガラクトシルヒドロキシリジングルコシダーゼ、ラクターゼ、エンドガラクトサミニダーゼ、1,3-α-L-フコシダーゼ、2-デオキシグルコシダーゼ、マンノシル-オリゴ糖1,2-α-マンノシダーゼ、マンノシル-オリゴ糖1,3-1,6-α-マンノシダーゼ、分枝デキストランエキソ-1,2-α-グルコシダーゼ、グルカン1,4-α-マルトトリオヒドロラーゼ、アミグダリンβ-グルコシダーゼ、プルナシンβ-グルコシダーゼ、ビシアニンβ-グルコシダーゼ、オリゴキシログルカンβ-グリコシダーゼ、ポリマンヌロナートヒドロラーゼ、マルトース-6'-ホスフェートグルコシダーゼ、エンドグリコシルセラミダーゼ、3-デオキシ-2-オクツロソニダーゼ、ラウカフリシンβ-グルコシダーゼ、コニフェリンβ-グルコシダーゼ、1,6-α-L-フコシダーゼ、グリチルリジン酸β-グルクロニダーゼ、エンド-α-シアリダーゼ、糖タンパク質エンド-α-1,2-マンノシダーゼ、キシランα-1,2-グルクロノシダーゼ、キトサンアーゼ、グルカン1,4-α-マルトヒドロラーゼ、ジフルクトース-無水物シンターゼ、ネオプルラナーゼ、グルクロノアラビノキシランエンド-1,4-β-キシラナーゼ、マンナンエキソ-1,2-1,6-α-マンノシダーゼ、α-グルクロニダーゼ、ラクト-N-ビオシダーゼ、4-α-D-｛（1→4）-α-D-グルカノ｝トレハローストレハロヒドロラーゼ、限界デキストリナーゼ、ポリ（ADPリボース）グリコヒドロラーゼ、3-デオキシオクツロソナーゼ、ガラクタン1,3-β-ガラクトシダーゼ、β-ガラクトフラノシダーゼ、チオグルコシダーゼ、β-プリメベロシダーゼ、オリゴキシログルカン還元-エンド-特異的セロビオヒドロラーゼ、キシログルカン特異的エンド-β-1,4-グルカナーゼ、マンノシル糖タンパク質エンド-β-マンノシダーゼ、フルクタンβ-（2,1）-フルクトシダーゼ、フルクタンβ-（2,6）-フルクトシダーゼ、キシログルカン特異的エキソ-β-1,4-グルカナーゼ、オリゴ糖還元末端キシラナーゼ、ι-ヤハズツノマタアーゼ、α-アガラーゼ、α-ネオアガロ-オリゴ糖ヒドロラーゼ、β-アピオシル-β-グルコシダーゼ、λ-ヤハズツノマタアーゼ、1,6-α-D-マンノシダーゼ、ガラクタンエンド-1,6-β-ガラクトシダーゼ、エキソ-1,4-β-D-グルコサミニダーゼ、ヘパラナーゼ、バイカリン-β-D-グルクロニダーゼ、ヘスペリジン6-O-α-L-ラムノシル-β-D-グルコシダーゼ、タンパク質O-GlcNAcアーゼ、マンノシルグリセリン酸エステルヒドロラーゼ、ラムノガラクツロナンヒドロラーゼ、不飽和ラムノガラクツロニルヒドロラーゼ、ラムノガラクツロナンガラクツロノヒドロラーゼ、ラムノガラクツロナンラムノニドロラーゼ、β-D-グルコピラノシルアブシシン酸β-グルコシダーゼ、セルロース1,4-β-セロビオシダーゼ（還元末端）、α-D-キシロ糖キシロヒドロラーゼおよびβ-ポルフィラナーゼ。
グリコシラーゼはまた、以下を含むが限定されないN-グリコシル化合物を加水分解すること：プリンヌクレオシダーゼ、イノシンヌクレオシダーゼ、ウリジンヌクレオシダーゼ、AMPヌクレオシダーゼ、NAD+ヌクレオシダーゼ、NAD（P）+ヌクレオシダーゼ、アデノシンヌクレオシダーゼ、リボシルピリミジンヌクレオシダーゼ、アデノシルホモシステインヌクレオシダーゼ、ピリミジン-5'-ヌクレオチドヌクレオシダーゼ、β-アスパルチル-N-アセチルグルコサミニダーゼ、イノシン酸ヌクレオシダーゼ、1-メチルアデノシンヌクレオシダーゼ、NMNヌクレオシダーゼ、DNA-デオキシイノシングリコシラーゼ、メチルチオアデノシンヌクレオシダーゼ、デオキシリボジピリミジンエンドヌクレオシダーゼ、ADP-リボシルアルギニンヒドロラーゼ、DNA-3-メチルアデニングリコシラーゼI、DNA-3-メチルアデニングリコシラーゼII、rRNA N-グリコシラーゼ、DNA-ギ酸アミドピリミジングリコシラーゼ、ADP-リボシル-［二窒素レダクターゼ］ヒドロラーゼ、Nメチルヌクレオシダーゼ、フタロシンヒドロラーゼ、ウラシル-DNAグリコシラーゼ、二本鎖のウラシル-DNAグリコシラーゼおよびチミン-DNAグリコシラーゼ、並びにS-グリコシル化合物を加水分解することを含む。
ヒドロラーゼ
EC 3のヒドロラーゼは、以下を含むが、限定されない：エステル結合に対し作用するもの；グリコシラーゼ、エーテル結合に対し作用するもの；ペプチド結合に対し作用するもの（ペプチダーゼ/プロテアーゼ）；ペプチド結合以外の炭素-窒素結合に対し作用するもの；酸無水物に対し作用するもの；炭素-炭素結合に対し作用するもの；ハライド結合に対し作用するもの；リン-窒素結合に対し作用するもの；硫黄-窒素結合に対し作用するもの；炭素-リン結合に対し作用するもの；硫黄-硫黄結合に対し作用するもの；および炭素-硫黄結合に対し作用するもの。
エステル結合に対し作用するEC 3のヒドロラーゼは、以下を含むことができるが、限定されない：カルボン酸エステルヒドロラーゼ（たとえば、以下を含むリパーゼ：トリアシルグリセロールリパーゼ、ホスホリパーゼA1、ホスホリパーゼA2、リゾホスホリパーゼ、アシルグリセロールリパーゼ、ガラクトリパーゼ、リポタンパク質リパーゼ；並びに以下を含むリン酸ジエステルヒドロラーゼ：ホスホリパーゼC、ホスホリパーゼD、ホスホイノシチドホスホリパーゼC、グリコシルホスファチジルイノシトールホスホリパーゼDおよびN-アセチルホスファチジルエタノールアミンを加水分解するホスホリパーゼD）並びに以下を含むグリコシラーゼ：グリコシダーゼ、すなわちO-グリコシル化合物およびS-グリコシル化合物を加水分解する酵素、たとえばアミラーゼ（アルファアミラーゼ、ベータアミラーゼおよびイソアミラーゼを含む）、セルラーゼおよびマンナナーゼ。
適したリパーゼおよびクチナーゼは、細菌または真菌の由来のものを含む。化学的に修飾された変異体またはタンパク質操作された変異体が含まれる。実施例は、以下を含む：サーモマイセス属（Thermomyces）からのリパーゼ、たとえば、欧州特許第258 068号（および米国特許第4,810,414号）および欧州特許第305 216号（および米国特許第5,766,912；5,874,558；5,965,384；7,517,668；5,536,661および5,863,759号）に記載されるT.ラヌギノサス（T. lanuginosus）（以前はフミコーラ・ラヌギノーサ（Humicola lanuginosa）と呼ばれた）からのリパーゼ、フミコーラ、たとえば国際公開第96/13580号に記載されるH.インソレンス（H. insolens）からのクチナーゼ、シュードモナス属（Pseudomonas）リパーゼ、たとえばP.アルカリゲネス（P. alcaligenes）またはP.シュードアルカリゲネス（P. pseudoalcaligenes）（欧州特許第218 272号、米国特許第5,766,912；5,863,759；5,874,558；5,965,384；7,517,668および5,536,661号）、P. セパシア（P. cepacia）（欧州特許第331 376号および米国特許第5,290,694号）、P. スタッツェリ（P. stutzeri）（GB 1,372,034）、P. フルオレセンス（P. fluorescens）、シュードモナス属株SD 705（国際公開第95/06720号、米国特許第5,827,718号、国際公開第96/27002号および米国特許第5,942,431号）、P. ウィスコンシネシス（P. wisconsinensis）（国際公開第96/12012号）からのリパーゼ、バチルス属リパーゼ、たとえば枯草菌（B. subtilis）（Dartois et al., 1993、Biochemica et Biophysica Acta、1131：253-360）、B. ステアロサーモフィラス（B. stearothermophilus）（特開64/744992号）またはB. パミラス（B. pumilus）（国際公開第91/16422号および米国特許第5,427,936号）からのリパーゼ。その他の実施例は、国際公開第92/05249号、国際公開第94/01541号、欧州特許第407 225号、欧州特許第260 105号、国際公開第95/35381号、国際公開第96/00292号、国際公開第95/30744号、国際公開第94/25578号、国際公開第95/14783号、国際公開第95/22615号、国際公開第97/04079号、国際公開第97/07202号、国際公開第00/060063号、国際公開第2007/087508号、国際公開第2009/109500号および米国特許第5,892,013号；第5,869,438号；第5,976,855号；第6,020,180号；第6,074,863号；第5,658,871号；第4,760,025号；第5,155,033号；第5,182,204号；第5,185,258号；第5,204,015号；第5,244,791号；第5,264,366号；第5,310,675号；第5,316,941号；第5,346,823号；第5,352,594号；第5,371,008号；第5,371,190号；第5,411,873号；第5,441,882号；第5,472,855号；第5,652,136号；第5,700,676号；第5,763,257号；第5,801,038号；第5,939,315号；第5,955,340号；第5,972,682号；第6,465,235号；およびRE34,606において記載されるものなどのリパーゼ変異体である。好ましい市販のリパーゼ酵素は、Lipolase(商標)、Lipolase Ultra(商標)およびLipex(商標)；Lecitase(商標)、Lipolex(商標)；Lipoclean(商標)、Lipoprime(商標)（Novozymes A/S）を含む。その他の市販のリパーゼは、Lumafast（Genencor Int Inc）；Lipomax（Gist-Brocades/Genencor Int Inc）およびソルベーからのバチルス属リパーゼを含む。
適したアミラーゼ（αおよび／またはβ）は、細菌または真菌の由来のものを含む。化学的に修飾された変異体またはタンパク質操作された変異体が含まれる。アミラーゼは、たとえば、バチルス属、たとえば、英国特許第1,296,839号により詳細に記載される、バチルス・リケニホルミス（Bacillus licheniformis）の特別な株から得られたα-アミラーゼを含む。有用なアミラーゼの実施例は、国際公開第94/02597号、国際公開第94/18314号、国際公開第96/23873号、国際公開第97/43424号、米国特許第5,824,532号；第5,849,549号；第6,297,037号；第6,093,562号；第6,297,038号；第6,867,031号号；第および米国特許出願公開第2002/0098996号；第2003/0064908号；第2004/0253676号；第2005/0059131号；第2005/0250664号；第2006/0035323号；第2009/0280527号；第2010/0099597号；第2010/0099598号および第2011/0177990号に記載される変異体、特に以下の位置の1つまたは複数において置換を有する変異体である：15、23、105、106、124、128、133、154、156、181、188、190、197、202、208、209、243、264、304、305、391、408および444。市販のアミラーゼは、Duramyl(商標)、Termamyl(商標)、Fungamyl(商標)およびBAN(商標)（Novozymes A/S）、Rapidase(商標)およびPurastar(商標)（Genencor International Inc.から）である。
適したセルラーゼは、細菌または真菌の由来のものを含む。化学的に修飾された変異体またはタンパク質操作された変異体が含まれる。適したセルラーゼは、バチルス属、シュードモナス属（Pseudomonas）、フミコーラ属（Humicola）、フザリウム属（Fusarium）、チエラビア属（Thielavia）、アクレモニウム属（Acremonium）からのセルラーゼ、たとえば、米国特許第4,435,307；5,648,263；5,691,178；5,776,757号および国際公開第89/09259号において開示されたフミコーラ・インソレンス（Humicola insolens）、マイセリオフソラ・サーモフィラ（Myceliophthora thermophila）およびフザリウム・オキシスポラム（Fusarium oxysporum）から生産された真菌のセルラーゼを含む。特に適したセルラーゼは、色ケアの利益を有するアルカリ性または中性のセルラーゼである。このようなセルラーゼの実施例は、欧州特許第0 495 257号、欧州特許第0 531 372号、国際公開第96/11262号、国際公開第96/29397号、国際公開第98/08940号、米国特許第5,520,838；5,443,750；5,668,073；5,948,672；6,423,524；5,919,691；6,071,735；6,001,639；6,387,690；6,855,531；7,226,773号；および米国特許出願公開第2001/0036910；2003/0119167；2003/0054539；2005/0070003；2008/0145912；および2010/0107342号に記載されるセルラーゼである。その他の実施例は、国際公開第94/07998号、欧州特許第0 531 315号、国際公開第95/24471号、国際公開第98/12307号、PCT/DK98/00299、米国特許第5,457,046号；第5,686,593号；第5,763,254号；第5,792,641号；第6,114,296号；第5,457,046号；第5,912,157号；第6,117,664号；第7,993,898号；第8,017,372号号；第および米国特許出願公開第2003/0092097号；第2005/0009166号；第2008/0206836号；第2009/0170747号および第2011/0250674号に記載されるものなどのセルラーゼ変異体である。市販のセルラーゼは、Celluzyme(商標)およびCarezyme(商標)（Novozymes A/S）、Clazinase(商標)およびPuradax HA(商標)（Genencor International Inc.）およびKAC-500（B）(商標)（Kao Corporation）を含む。
ペプチダーゼ/プロテアーゼ
ペプチド結合に対し作用するEC 3のヒドロラーゼ（ペプチダーゼ/プロテアーゼ）は、以下を含むことができるが、限定されない：アミノペプチダーゼ（ロイシルアミノペプチダーゼ、膜アラニルアミノペプチダーゼ、シスチニルアミノペプチダーゼ、トリペプチドアミノペプチダーゼ、プロリルアミノペプチダーゼ、アルギニルアミノペプチダーゼ、グルタミルアミノペプチダーゼ、Xaa-Proアミノペプチダーゼ、細菌性ロイシルアミノペプチダーゼ、クロストリジウムアミノペプチダーゼ、サイトゾルアラニルアミノペプチダーゼ、リジルアミノペプチダーゼ、Xaa-Trpアミノペプチダーゼ、トリプトファニルアミノペプチダーゼ、メチオニルアミノペプチダーゼ、D-立体特異的アミノペプチダーゼ、アミノペプチダーゼEy、アスパルチルアミノペプチダーゼ、アミノペプチダーゼI、PepBアミノペプチダーゼ、アミノペプチダーゼS、β-ペプチジルアミノペプチダーゼおよび中間切断ペプチダーゼ55を含む）；ジペプチダーゼ（Xaa-Argジペプチダーゼ、Xaa-メチル-Hisジペプチダーゼ、Glu-Gluジペプチダーゼ、Xaa-Proジペプチダーゼ、Met-Xaaジペプチダーゼ、非立体特異的ジペプチダーゼ、サイトゾル非特異性ジペプチダーゼ、膜ジペプチダーゼ、β-Ala-Hisジペプチダーゼ、ジペプチダーゼEおよびD-Ala-D-Alaジペプチダーゼを含む）；ジペプチジルペプチダーゼおよびトリペプチジルペプチダーゼ（ジペプチジルペプチダーゼI、ジペプチジルペプチダーゼII、ジペプチジルペプチダーゼIII、ジペプチジルペプチダーゼIV、ジペプチジルジペプチダーゼ、トリペプチジルペプチダーゼI、トリペプチジルペプチダーゼII、Xaa-Proジペプチジルペプチダーゼおよびプロリルトリペプチジルアミノペプチダーゼを含む）；ペプチジルジペプチダーゼ（ペプチジルジペプチダーゼA、ペプチジルジペプチダーゼB、ペプチジルジペプチダーゼDcpおよびシアノフィシンアーゼを含む）；セリンタイプカルボキシペプチダーゼ（リソソームPro-Xaaカルボキシペプチダーゼ、セリンタイプD-Ala-D-Alaカルボキシペプチダーゼ、カルボキシペプチダーゼCおよびカルボキシペプチダーゼDを含む）；メタロカルボキシペプチダーゼ（カルボキシペプチダーゼA、カルボキシペプチダーゼB、リジンカルボキシペプチダーゼ、Gly-Xaaカルボキシペプチダーゼ、アラニンカルボキシペプチダーゼ、ムラモイルペンタペプチドカルボキシペプチダーゼ、カルボキシペプチダーゼE、グルタマートカルボキシペプチダーゼ、カルボキシペプチダーゼM、ムラモイルテトラペプチドカルボキシペプチダーゼ、亜鉛D-Ala-D-Alaカルボキシペプチダーゼ、カルボキシペプチダーゼA2、膜Pro-Xaaカルボキシペプチダーゼ、ツブリニル-Tyrカルボキシペプチダーゼ、カルボキシペプチダーゼT、カルボキシペプチダーゼTaq、カルボキシペプチダーゼU、グルタマートカルボキシペプチダーゼII、メタロカルボキシペプチダーゼDおよびアンジオテンシン変換酵素2を含む）；カテプシンXを含むシステイン（ccysteine）タイプカルボキシペプチダーゼ；オメガペプチダーゼ（アシルアミノアシル-ペプチダーゼ、ペプチジル-グリシンアミダーゼ、ピログルタミルペプチダーゼI、β-アスパルチル-ペプチダーゼ、ピログルタミルペプチダーゼII、N-ホルミルメチオニル-ペプチダーゼ、ガンマ‐グルタミルヒドロラーゼ、ガンマ-D-グルタミル-メゾ-DAPペプチダーゼIおよびユビキチニルヒドロラーゼ1を含む）；セリンエンドペプチダーゼ（キモトリプシン、キモトリプシンC、メトリジン、トリプシン、トロンビン、凝固因子Xa、プラスミン、エンテロペプチダーゼ、アクロシン、アルファ-溶解性エンドペプチダーゼ、グルタミルエンドペプチダーゼ、カテプシンG、凝固因子VIIa、凝固因子IXa、ククミシン、プロリルオリゴペプチダーゼ、凝固因子XIa、カニ類、血漿カリクレイン、組織カリクレイン、膵臓エラスターゼ、白血球エラスターゼ、凝固因子XIIa、キマーゼ、補体亜成分C1r、補体亜成分C1s、補体活性化第一経路C3/C5コンベルターゼ、補体因子I、補体因子D、補体活性化第二経路C3/C5コンベルターゼ、セレビシン、ハイポダーミンC、リジルエンドペプチダーゼ、エンドペプチダーゼLa、ガンマ-レニン、ベノムビンAB、ロイシルエンドペプチダーゼ、トリプターゼ、スクテラリン、ケキシン、サブチリシン、オリジン、ペプチダーゼK、サーモミコリン、テルミターゼ、エンドペプチダーゼSo、t-プラスミノーゲン活性化因子、タンパク質C（活性化された）、膵臓エンドペプチダーゼE、膵臓エラスターゼII、IgA特異的セリンエンドペプチダーゼ、u-プラスミノーゲン活性化因子、ベノムビンA、フーリン、ミエロブラスチン、セメノゲラーゼ、グランザイムA、グランザイムB、ストレプトグリシンA、ストレプトグリシンB、グルタミルエンドペプチダーゼIIオリゴペプチダーゼB、リムルス凝固因子C、リムルス凝固因子B、リムルス凝血酵素、リプレッサーLexA、シグナルペプチダーゼI、トガビリン、フラビビリン、エンドペプチダーゼClp、プロタンパク質コンベルターゼ1、プロタンパク質コンベルターゼ2、蛇毒因子V活性化因子、ラクトセピン、アセンブリング（assembling）、ヘパシビリン（hepacivirin）、スペルモシン、セドリシン、キサントモナリシン、C末端プロセシングペプチダーゼ、フィサロリシン、マンナン結合性レクチン関連セリンプロテアーゼ-2、ロンボイドプロテアーゼ、ヘプシン、ペプチダーゼDo、HtrA2ペプチダーゼ、マトリプターゼ、C5aペプチダーゼ、アクアリシン1、サイト-1プロテアーゼ、ペスチウイルスNS3ポリタンパク質ペプチダーゼ、馬のアルテリウイルスセリンペプチダーゼ、感染性膵臓壊死ビルナウイルスVp4ペプチダーゼ、SpoIVBペプチダーゼ、角質層キモトリプチック酵素、カリクレイン8、カリクレイン13およびオビダクチンを含む）；システインエンドペプチダーゼ（カテプシンB、パパイン、フィカイン、キモパパイン、アスクルパイン（asclepain）、クロストリパイン、ストレプトパイン、アクチニダイン、カテプシンL、カテプシンH、カテプシンT、グリシルエンドペプチダーゼ、癌プロコアギュラント、カテプシンS、ピコルナイン（picornain）3C、ピコルナイン2A、カリカイン、アナナイン、幹ブロメライン、果実ブロメライン、レグマイン、ヒストリサイン（histolysain）、カスパーゼ-1、ギンギパインR、カテプシンK、アデナイン、ブレオマイシンヒドロラーゼ、カテプシンF、カテプシンV、カテプシンO、核封入体-aエンドペプチダーゼ、ヘルパー成分プロテイナーゼ、L-ペプチダーゼ、ギンギパインK、スタフォパイン（staphopain）、セパラーゼ、V-カテーテルエンドペプチダーゼ、クルジパイン、カルパイン-1、カルパイン-2、カルパイン-3、カスパーゼ-2、カスパーゼ-3、カスパーゼ-4、カスパーゼ-5、カスパーゼ-6、カスパーゼ-7、カスパーゼ-8、カスパーゼ-9、カスパーゼ-10、カスパーゼ-11、ペプチダーゼ1（ダニ）、カリシビリン（calicivirin）、ジンジパイン、Ulp1ペプチダーゼ、SARSコロナウイルスメインプロテイナーゼ、ソートアーゼAおよびソートアーゼBを含む）；アスパラギン酸エンドペプチダーゼ（ペプシンA、ペプシンB、ガストリクシン、キモシン、カテプシンD、ネペンテシン、レニン、HIV-1レトロペプシン、プロオピオメラノコルチン変換酵素、アスペルギロペプシンI、アスペルギロペプシンII、ペニシロペプシン、リゾプスペプシン、エンドチアペプシン、ムコールペプシン、カンジダペプシン、サッカロペプシン、ロドトルラペプシン、アクロシリンドロペプシン、ポリポロペプシン、ピクノポロペプシン、シタリドペプシンA、シタリドペプシンB、カテプシンE、バリエルペプシン、シグナルペプチダーゼII、プラスメプシンI、プラスメプシンII、フィテプシン、ヤプシン1、サーモプシン、プレピリンペプチダーゼ、ノダウイルスエンドペプチダーゼ、メマプシン1、メマプシン2、HIV-2レトロペプシン、プラスミノーゲン活性化因子Pla、オンプチン、ヒト内因性レトロウイルスKエンドペプチダーゼおよびHycIペプチダーゼを含む）；メタロエンドペプチダーゼ（アトロリシンA、微生物コラゲナーゼ、ロイコリシン、間質コラゲナーゼ、ネプリライシン、エンベリシン、IgA特異的メタロエンドペプチダーゼ、プロコラーゲンN-エンドペプチダーゼ、チメットオリゴペプチダーゼ、ニューロリシン、ストロメライシン1、メプリンA、プロコラーゲンC-エンドペプチダーゼ、ペプチジル-Lysメタロエンドペプチダーゼ、アスタシン、ストロメライシン2、マトリライシン、ゼラチナーゼA、ビブリオリシン、シュードライシン、サーモライシン、バシロライシン、オーレオライシン、ココリシン、マイコリシン、β-溶解性メタロエンドペプチダーゼ、ペプチジル-Aspメタロエンドペプチダーゼ、好中球コラゲナーゼ、ゼラチナーゼB、レイシマノリシン、サッカロリシン、ガメトリシン、ドイテロリシン、セラリシン、アトロリシンB、アトロリシンC、アトロックスアーゼ、アトロリシンE、アトロリシンF、アダマリシン、ホリリシン、ラバリシン、ボソロパシン、ボソロリシン、オヒトリシン、トリメロリシンI、トリメロリシンII、ムクロリシン、ピトリリシン、インスリシン、O-シアロ糖タンパク質エンドペプチダーゼ、ラッセルリシン（russellysin）、ミトコンドリア中間ペプチダーゼ、ダクチリシン、ナリジリシン、マグノリシン、メプリンB、ミトコンドリアプロセシングペプチダーゼ、マクロファージエラスターゼ、コリオリシンL、コリオリシンH、テントキシリシン、ボントキシリシン、オリゴペプチダーゼA、エンドセリン変換酵素、フィブロラーゼ、ジャラハギン、フラギリシン、リソスタフィン、フラバスタシン、スナパリシン、gprエンドペプチダーゼ、パパリシン-1、膜タイプマトリックスメタロプロテイナーゼ-1、ADAM10エンドペプチダーゼ、ADAMTS-4エンドペプチダーゼ、炭疽菌致死因子エンドペプチダーゼ、Ste24エンドペプチダーゼ、S2Pエンドペプチダーゼ、ADAM 17エンドペプチダーゼおよびADAMTS13エンドペプチダーゼを含む）；およびスレオニンエンドペプチダーゼ（プロテアソームエンドペプチダーゼ複合体およびHslU-HslVペプチダーゼを含む）。
適したプロテアーゼは、動物、野菜または微生物由来のものを含む。微生物由来が好まれる。化学的に修飾された変異体またはタンパク質操作された変異体が含まれる。プロテアーゼは、セリンプロテアーゼまたはメタロプロテアーゼでもよく、好ましくはアルカリ性微生物プロテアーゼまたはトリプシン様プロテアーゼである。アルカリ性プロテアーゼの実施例は、サブチリシン、特にバチルス属由来のもの、たとえば、サブチリシンNovo、サブチリシンCarlsberg、サブチリシン309、サブチリシン147およびサブチリシン168（国際公開第89/06279号、米国特許第6,506,589号；第6,808,913号；第6,835,821号；および米国特許出願公開第2003/0148495号；第2003/0175933号；第2003/0186378号および第2005/0003986号において記載される）である。トリプシン様プロテアーゼの実施例は、国際公開第89/06270号、国際公開第94/25583号および米国特許第5,288,627号および第5,693,520号において記載されるトリプシン（たとえば、ブタまたはウシ由来の）およびフザリウム属（Fusarium）プロテアーゼである。有用なプロテアーゼの実施例は、国際公開第92/19729号、国際公開第98/20115号、国際公開第98/20116号、国際公開第98/34946号および米国特許第5,858,757号；第6,300,116号；第7,098,017号；第6,159,731号および米国特許出願公開第2002/0102702号において記載される変異体、特に以下の位置の1つまたは複数において置換を有する変異体である：27、36、57、76、87、97、101、104、120、123、167、170、194、206、218、222、224、235および274。好ましい市販のプロテアーゼ酵素は、Alcalase（商標）、Savinase（商標）、Primase（商標）、Duralase（商標）、Esperase（商標）およびKannase（商標）（Novozymes A/S）、Maxatase（商標）、Maxacal（商標）、Maxapem（商標）、Properase（商標）、Purafect（商標）、Purafect OxP（商標）、FN2（商標）およびFN3（商標）（Genencor International Inc.）を含む。
洗濯および皿洗いの用途における使用のための酵素は、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ、デヒドロゲナーゼ、トランスアミナーゼ、キナーゼ、セルラーゼ、マンナナーゼ、ペプチダーゼ、デカルボキシラーゼ、イソメラーゼ、ムターゼ、シンセターゼ、シンターゼおよびオキシドレダクターゼ酵素の1つまたは複数を含むことができ、漂白剤の形成を触媒するオキシドレダクターゼ酵素を含む。
本明細書において記載される組成物に使用するための酵素は、任意の適した供与源または供与源の組み合わせ、たとえば細菌、真菌、植物または動物の供与源、に由来することができることが想定される。1つのタイプの態様において、2つ以上の酵素の混合物は、少なくとも2つの異なるタイプの供与源に由来するだろう。たとえば、プロテアーゼおよびリパーゼの混合物は、細菌（プロテアーゼ）および真菌（リパーゼ）の供与源に由来することができる。
1つのタイプの態様において、本明細書において記載される組成物に使用するための酵素は、アミラーゼでないことが想定される。別のタイプの態様において、1つのタイプの酵素のみが組成物に含まれるときに、酵素はアミラーゼでない。さらに別のタイプの態様において、2つまたはそれ以上のタイプの酵素が組成物に含まれるときに、2つまたはそれ以上の酵素はアミラーゼでない。さらに別のタイプの態様において、2つまたはそれ以上のタイプの酵素が組成物に含まれるときに、1つのタイプの酵素はアミラーゼでありおよび別のタイプの酵素はアミラーゼでない。
随意に、本明細書において使用するための酵素は、限定されないが本明細書において記載される任意の酵素のクラスまたはメンバーを含み、たとえば洗濯用洗浄剤および／または皿洗い用洗浄剤を含む洗浄剤用途に使用するために、アルカリ性pH条件において働く酵素であり、たとえば、しかし約7〜約12または7より高く約12または約8〜約12または約8〜約11の範囲におけるpHに限定されない。随意に、本明細書において使用するための酵素は、限定されないが本明細書において記載される任意の酵素のクラスまたはメンバーを含み、約5℃〜約45℃の範囲の温度において働く酵素である。
任意の用途において使用する酵素の量が特異的酵素の活性の関数であることは、当該技術分野において周知である。酵素の活性が重要なパラメーターであるが、生産において簡単に使用することができる単位でないことは容易に認識される。したがって、乾燥酵素混合物のグラム当たり活性に従って酵素を特徴づけることは、当該技術分野において公知である。乾燥酵素混合物は高純度でもよくおよび本質的に100%の活性酵素でもよく、またはそれは発酵副産物を含んでもよい。したがって、市販の酵素混合物は、広範囲の純度を有してもよいが、報告されたユニット重量当たり活性に基づいて製剤において使用することができる。本明細書に使用される、「酵素混合物」というフレーズは、活性酵素および随意の残留する発酵産物の乾燥混合物をいうだろう。水溶性フィルムに含まれる活性酵素（または随意に、2つまたはそれ以上の酵素の混合物）の総量は、少なくとも約0.1phr、随意に約0.1〜約20phrの範囲または約2phr、4phr、5phr、10phrもしくは15phrまでであることができ、このような個々の値およびこのような値によって形成される範囲の任意の組み合わせを含む。プロテアーゼおよび異なる第2の酵素の両方を含む態様において、第2の酵素活性に対するプロテアーゼ活性の比は、任意の適した範囲であることができ、たとえば約0.2：1〜約10：1またはたとえば約0.25：1〜約10：1もしくは約0.2：1〜約3：1である。酵素の乾燥粉末を扱うことは、特に酵素の塵を扱う安全性欠陥のために、必ずしも望ましくない。頻繁に、酵素混合物は、担体溶媒に溶解した酵素の液体として得られる。酵素溶液は、バッチ当たりの特異的な酵素混合物の重量または容積を可能にする、ユニット重量（または容積）当たりの酵素活性によって特徴づけられる。適した活性酵素は、Novozymes、Genencor Int Inc、Kao CorporationおよびGist-Brocadesを含む供給元からの溶液として市販されている。
酵素基質
本開示に従った水溶性フィルムは、酵素組成物において1つまたは複数の酵素のための機能的基質である酵素安定剤をさらに含むことができる。酵素基質の態様は、本開示に従った水溶性フィルムに含まれるとき、約20%〜100%の回収率の範囲の酵素のパーセント回収率を生じることを示した。1つのタイプの態様において、酵素基質の包含は、酵素活性の少なくとも70%の回収率を生じることができる。すなわち、酵素活性の少なくとも70%が、フィルム形成の後に維持された。別の側面において、酵素基質の包含は、下記の実施例で示すように酵素基質が含まれないフィルムと比較して、少なくとも5%、10%、20%、30%、40%、50%、60%、70%、80%、90%、100%またはそれ以上、たとえば250%またはそれ以上までの酵素回収率の増大を生じることができる。
酵素基質は、本開示を見れば当業者にとって明らかだろう。たとえば、基質は、酵素のタイプと関連付けて上で記載されるこれらのドナーおよびアクセプターのクラスから、選択することができる。特異的実施例として、アミラーゼのための基質は、複合体糖およびデンプンを含むだろう、リパーゼのための基質は、脂質、たとえばグリセロールモノオレアートを含むだろう、プロテアーゼのための基質は、タンパク質、たとえば大豆タンパク質を含むだろう、セルラーゼのための基質は、セルロース、たとえばメチルセルロースを含むだろうおよびマンナナーゼのための基質は、マンナン、たとえばグアーガムを含むだろう。
フィルムに組み込まれる酵素基質の量は、フィルム処理および保管の間、機能的基質材料を伴う酵素を提供するための任意の好適な量であることができる。したがって、フィルムに組み込まれる酵素基質の量は、処理、たとえばフィルム形成の後、酵素の安定性を増加させ、したがって、酵素活性の回収率を増加させるために有効な量である。1つのタイプの態様において、随意に、酵素基質の量は、酵素の安定性を増加させるために有効な量を大きく超えない；たとえば、態様における酵素基質の量は、1.5を乗じた有効量またはたった2を乗じた有効量またはたった3を乗じた有効量であることができる。あるいは、組成物は、組成物における酵素充填の十分な量を保証するために、過剰な酵素基質を含むことができ、過剰な量によって組成物のその他の所望の特性（たとえば、フィルム強度）を損なわない。たとえば、酵素基質は、少なくとも約1phrまたは少なくとも2phrの量で、随意に約2〜約8phrの範囲において、フィルムに組み込まれることができる。その他の態様において、酵素基質の量は、1phrもしくはそれ以下または2phrもしくはそれ以下または2.5phrもしくはそれ以下または3phrもしくはそれ以下または3.5phrもしくはそれ以下または4phrもしくはそれ以下または4.5phrもしくはそれ以下または5phrもしくはそれ以下または5.5phrもしくはそれ以下または6phrもしくはそれ以下または6.5phrもしくはそれ以下または7phrもしくはそれ以下または7.5phrもしくはそれ以下または8phrもしくはそれ以下または8.5phrもしくはそれ以下または9phrもしくはそれ以下の量でフィルムの組成物に組み込まれることができる。酵素混合物に対する基質の比は、本明細書における開示と合致した任意の適した量であることができ、たとえば少なくとも約0.5：1.0または少なくとも約2：0：1.0、たとえば約0.5：1.0〜約2.0：1.0または少なくとも約0.5：1.0〜約10：1の範囲。任意の特定の理論によって縛られることを意図せず、水溶性組成物における酵素を安定化するために必要である基質の量が、限定されないが基質の重量、モル濃度、立体的稼動率および処理温度を含む1つまたは複数の変数に依存することができると考えられる。組成物における適した酵素量および酵素に対する適した基質の比は、たとえば本明細書において記載される酵素活性測定技術を使用して、ルーチン試験によって決定することができる。したがって、たとえばグリセロールモノオレアートがリパーゼの基質として使用されるときに、グリセロールモノオレアートは、酵素活性に対するグリセロールモノオレアートの重量の比において提供することができる。あるいは、たとえばグリセロールジオレアートがリパーゼの基質として使用されるときに、グリセロールジオレアートは、酵素活性に対するグリセロールジオレアートの重量の半分の比において提供することができ（すなわち、2つの利用可能な結合部位）、しかし結合部位の1つが立体配置的にアクセス不可能な場合、もっと多くが必要でもよい。同様に、タンパク質-プロテアーゼ相互作用の場合において、たとえば、酵素活性に対するタンパク質の所定の重量比で、低分子タンパク質は、中間分子量タンパク質より優れた保護を提供してもよいと考えられる（すなわち、低分子タンパク質との相互作用に利用可能なより多くのタンパク質があるだろう）。高分子量タンパク質の場合において、提供される保護は、酵素活性に対するタンパク質の所定の重量比について、中間分子量タンパク質による保護より優れていてもよい（すなわち、より大きなタンパク質は複数の酵素に立体配置的に利用可能でもよい）。
態様の1つのクラスにおいて、酵素基質は、酵素活性のために基質として役立つこと以外に、フィルムにおける任意のその他の機能を提供しないだろう。したがって、たとえば、1つのタイプの態様において、酵素基質は、表面活性物質として作用しないだろう。別の非排他的なタイプの態様において、酵素基質は、可塑剤として作用しないだろう。
態様の別のクラスにおいて、酵素基質は、それが酵素活性のために基質として役立つために第二の機能性をフィルムに提供するだろうタイプでもよく、およびこのクラスの態様において、酵素基質は、第二の機能のために必要なものより少ない量で、または第二の機能を提供するために必要なものを超えて、含まれることができる。したがって、たとえば、デンプンが薬剤を構成するとしてフィルム性能に影響を及ぼすことができるとき、デンプンは、フィルムの機械的特性に対する実用的な効果を有しないだろう量で、しかし酵素活性のための基質として機能することで酵素安定剤として作用するために十分だろう量で、本明細書におけるフィルムに含まれることができる。
任意の特定の理論によって縛られることを意図せず、酵素基質が1つの機構または2つの機構の両方によって酵素活性回収率を改善すると考えられる。第1に、酵素が、それに対し作用する基質に提供されおよびしたがって酵素が基質と錯体形成するとき、酵素は1つまたは複数の種々の機構（たとえば、熱、酸、アルカリ、放射線）によって変性しそうにないと考えられる。第2に、酵素が、それに対し作用する基質に提供され、およびしたがって酵素が基質と錯体形成するとき、酵素は、溶解のための結合部位がふさがれ、または別途立体的に妨げられるため、プロテアーゼ酵素による溶解を受けそうにないと考えられる。したがって、たとえば、下記の実施例6において、リパーゼ（真菌の酵素）は、プロテアーゼ酵素（細菌の酵素）に対し固有の耐性を明らかに有さず、そのためリパーゼ酵素活性の回収率が検出不可能であった。しかし、フィルムにリパーゼ基質を提供することで、リパーゼ酵素活性の驚くべき、および実質的な回収率に至った。
本開示に従った水溶性フィルムは、限定されないが、可塑剤、表面活性物質、消泡剤、フィルム形成剤、ブロッキング防止剤、苛性ソーダ、内部用離型剤、青み剤、限定されないが染料および色素を含む着色剤、並びに限定されないが香水成分、漂白剤または漂白剤触媒を含有する担体および／またはカプセル化したものを含むその他の機能的成分を含む、その他の随意の付加成分を、たとえばこれらの意図された目的に適した量で含んでもよい。
水は、PVOHおよび限定されないが水溶性ポリマーを含むその他のポリマーのための非常に効率的な可塑剤として、認識される；しかし、ポリマーフィルムが、低いおよび高い相対湿度を含む多様な周囲条件に対して少なくともいくらかの耐性（頑丈さ）を有する必要があるため、水の揮発性は、その有用性を制限する。グリセリンは、水よりそれほど揮発性でなく、PVOHおよびその他のポリマーのための有効な可塑剤としてよく確立された。グリセリンまたはその他のこのような液体の可塑剤は、それら自身により、フィルム製剤において使用される量が多すぎる場合、表面の「結露」およびべとつきを生じさせることがある。表面の粉化などの何らかの様式において結露が緩和されない場合、これは消費者の手に対する容認できない感触およびさらにロールの上またはシート束におけるフィルムの遮断などの、フィルムにおける問題を引き起こすことがある。これは可塑化過剰であるとして特徴づけることができる。しかし、あまりに少ない可塑剤がフィルムに添加される場合、フィルムは、多くの最終用途のために、たとえばパウチなどの最終的な使用形式に変換されるために、十分な延性および柔軟性を欠くかもしれない。
本開示の水溶性フィルムに使用するための可塑剤は、ソルビトール、グリセロール、ジグリセリン、プロピレングリコール、エチレングリコール、ジエチレングリコール、トリエチレングリコール、テトラエチレングリコール、MW 400までのポリエチレングリコール、2メチル1,3プロパンジオール、乳酸、モノアセチン、トリアセチン、トリエチルシトレート、1,3-ブタンジオール、トリメチロールプロパン（TMP）、ポリエーテルトリオールおよびこれらの組み合わせを含むが、限定されない。より少ない可塑剤が使用されるにつれて、フィルムはよりもろくなり得るが、より多くの可塑剤が使用されるにつれて、フィルムは引張力を失い得る。可塑剤は、たとえば約25phr〜約50phrまたは約30phr〜約45phrまたは約32phr〜約42phrの範囲の量で水溶性フィルムに含まれることができる。
水溶性フィルムに使用するための表面活性物質は、当該技術分野において周知である。随意に、表面活性物質は、鋳造の際の樹脂溶液の分散を助けるために含まれる。本開示の水溶性フィルムのための適した表面活性物質は、ジアルキルスルホサクシネート、グリセロールおよびプロピレングリコールの乳酸化された脂肪酸エステル、脂肪酸の乳酸エステル、ナトリウムアルキルスルフェート、ポリソルベート20、ポリソルベート60、ポリソルベート65、ポリソルベート80、アルキルポリエチレングリコールエーテル、レシチン、グリセロールおよびプロピレングリコールのアセチル化脂肪酸エステル、ドデシル硫酸ナトリウム、脂肪酸のアセチル化エステル、ミリスチルジメチルアミンオキシド、トリメチルタローアルキル塩化アンモニウム、第4級アンモニウム化合物、それらの塩および前述の任意の組み合わせを含むが、限定されない。あまりに少ない表面活性物質は、穴を有するフィルムを時には生じることがあるが、あまりに多くの表面活性物質は、フィルムの表面上に存在する過剰な表面活性物質による、ベタベタした、または油のような感触を有するフィルムを生じることがある。したがって、たとえば、表面活性物質は、約2phrより少ない、たとえば約1phrより少ないまたは約0.5phrより少ない量で、水溶性フィルムに含まれることができる。
使用するために想定される1つのタイプの第二の成分は、消泡剤である。消泡剤は、泡の合体を助けることができる。本開示に従った水溶性フィルムに使用するための適した泡制止剤は、限定されないが疎水性シリカ、たとえば微細粒径の二酸化ケイ素またはヒュームドシリカを含み、Emerald Performance Materialsから利用可能なFoam Blast（登録商標）消泡剤を含み、Foam Blast（登録商標）327、Foam Blast（登録商標）UVD、Foam Blast（登録商標）163、Foam Blast（登録商標）269、Foam Blast（登録商標）338、Foam Blast（登録商標）290、Foam Blast（登録商標）332、Foam Blast（登録商標）349、Foam Blast（登録商標）550およびFoam Blast（登録商標）339を含み、それらは専売の非ミネラル油消泡剤である。態様において、消泡剤は、0.5phrまたはそれ以下、たとえば、0.05phr、0.04phr、0.03phr、0.02phrまたは0.01phrの量で使用することができる。好ましくは、強制白化を回避するために、二酸化ケイ素の有意な量は回避されるだろう。
フィルムを含む水溶性製品を作製するための処理は、鋳造、ブロー成形、押出および吹き出し押出を含み、当該技術分野において公知である。態様の想定される1つのクラスは、鋳造することによって、たとえば、水性混合物、たとえば随意に分散した固体の溶液を作製するために本明細書において記載される成分を水と混合すること、混合物を表面に用途することおよび水を乾燥させてフィルムを作製することによって、形成された本明細書において記載される水溶性フィルムによって特徴づけられる。同様に、その他の組成物は、混合物が所望の形状に制限される間に混合物を乾燥させることによって形成することができる。
本開示はフィルムの実施例を提供するが、組成物はその他の形態および形状を取ることができ、通常フィルムとみなされるであろうものを超える厚みを実質的に有するものを含む。組成物の厚み（すなわちこれらの薄さの程度または平均の厚さにて）は、フィルムおよび非フィルムの態様のために、任意の所望の範囲であることができ、たとえば、少なくとも0.1μm、少なくとも10μm、少なくとも50μm、少なくとも100μm、少なくとも1mm、少なくとも2mm、少なくとも3mm、少なくとも4mm、少なくとも5mm、少なくとも10mmおよび0.1μm〜100μmまたは0.1μm〜1000μmの値および範囲を含む。
態様の想定される1つのクラスにおいて、水溶性フィルムは、水溶性混合物を鋳造することによって形成され、水溶性混合物は次の工程に従って調製される：
（a）水溶性樹脂、水および酵素を除く任意の随意の添加剤の混合物を提供する工程；
（b）30分間混合物を沸騰させる工程；
（c）少なくとも40℃；随意に40℃〜70℃の範囲、たとえば約65℃の温度にてオーブンにおいて混合物を脱気する工程；
（d）少なくとも1つの酵素、随意に少なくとも1つの可塑剤および随意にさらなる水を65℃またはそれ以下の温度にて混合物に対する工程；および
（e）混合物が色および粘度において実質的に均一にみえるまで、；随意に30分〜90分の範囲、随意に少なくとも1時間の期間、随意にボルテクスせずに、混合物を撹拌する工程；および
撹拌の期間後に迅速に混合物を鋳造する工程（たとえば4時間以内または2時間または1時間以内またはそれ以下）。酵素があまりに早く混合物に添加される場合、たとえば第二の添加剤または樹脂とともに、回収される酵素活性のレベルは低くてもよい。任意の特定の理論によって縛られることを意図せず、酵素を有する混合物を沸騰することが酵素の変性を引き起こすこと、およびまた長期間溶液中に保管することが回収される酵素活性における減少を引き起こすことが考えられる。
態様の1つのクラスにおいて、適度からゆるい条件の下でフィルムを急速に乾燥させることによって、本開示に従った水溶性フィルムにおいて高い酵素活性が維持される。本明細書に使用される場合、急速に乾燥させるとは、24時間より短い、随意に12時間より短い、随意に8時間より短い、随意に2時間より短い、随意に1時間より短い、随意に45分より短い、随意に30分より短い、随意に20分より短い、随意に10分より短い、たとえば約6分〜約10分の範囲または8分の乾燥時間をいう。本明細書に使用される場合、適度からゆるい条件とは、170°F（77℃）より低い、随意に約150°F〜約170°F（約66℃〜約77℃）の範囲、たとえば165°F（74℃）の乾燥温度をいう。乾燥温度が上昇するにつれて、酵素はより急速に変性する傾向があるが、乾燥温度が下降するにつれて、乾燥時間が増加し、したがって長期間、溶液に酵素を曝露する。
フィルムは、組成物、たとえば洗濯または皿洗い用組成物を含有するパケットを作製し、それによってパウチを形成するために、有用である。本明細書において記載されるフィルムはまた、同じフィルムまたはその他のポリマー材料のフィルムの組み合わせで作製される2つまたはそれ以上のコンパートメントを有するパケットを作製するために、使用することができる。さらなるフィルムは、当技術分野において知られるように、たとえば、同じまたは異なるポリマー材料の鋳造、ブロー成形、押出または吹き出し押出によって得ることができる。1つのタイプの態様において、さらなるフィルムとしての使用に適したポリマー、コポリマーまたはそれらの誘導体は、ポリビニルアルコール、ポリビニルピロリドン、ポリアルキレンオキシド、ポリアクリル酸、セルロース、セルロースエーテル、セルロースエステル、セルロースアミド、ポリ酢酸ビニル、ポリカルボン酸および塩、ポリアミノ酸またはペプチド、ポリアミド、ポリアクリルアミド、マレイン酸/アクリル酸のコポリマー、デンプンおよびゼラチンを含む多糖、キサンタンなどの天然ゴムおよびカラゲナンから選択される。たとえば、ポリマーは、ポリアクリラートおよび水溶性アクリラートコポリマー、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロースナトリウム、デキストリン、エチルセルロース、ヒドロキシエチルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、マルトデキストリン、ポリメタクリレートおよびこれらの組み合わせから選択することができ、またはポリビニルアルコール、ポリビニルアルコールコポリマーおよびヒドロキシプロピルメチルセルロース（HPMC）並びにこれらの組み合わせから選択されることができる。
本開示のパウチおよび／またはパケットは、少なくとも1つの封をしたコンパートメントを含む。したがって、パウチは、単一のコンパートメントまたは複数のコンパートメントを含んでもよい。パウチは、酵素のある領域および酵素のない領域を有してもよい。複数のコンパートメントを含む態様において、各コンパートメントは、同一の組成物および／または異なる組成物を含有してもよい。次に、組成物は、限定されないが液体、固体およびこれらの組み合わせ（たとえば液体に懸濁された固体）を含む、任意の適した形態を取ってもよい。ある態様において、パウチは、第1、第2および第3のコンパートメントを含み、そのそれぞれは異なる第1、第2および第3の組成物をそれぞれ含有する。ある態様において、欧州特許出願公開第2258820号（および対応する米国特許出願公開第2010/0305020号）として公開された、欧州特許出願第09161692.0号（2009年6月2日に出願し、およびProcter & Gamble Companyに帰する）に記載されるように、組成物は視覚的に異なってもよい。
複数コンパートメントのパウチおよび／またはパケットのコンパートメントは、同じまたは異なるサイズ（類）および／または容積（類）でもよい。本複数コンパートメントのパウチのコンパートメントは、任意の好適な方法において別々であることまたは結合されることができる。ある態様において、第2および／または第3および／またはその後のコンパートメントは、第1のコンパートメントの上に重畳される。1つの態様において、第3のコンパートメントが第2のコンパートメントの上に重畳され、第2のコンパートメントがサンドイッチ配置において、第1のコンパートメントの上に次々に重畳されてもよい。あるいは、第2および第3のコンパートメントは、第1のコンパートメントの上に重畳してもよい。しかし、第1、第2および随意に第3およびその後のコンパートメントは、互いに並行した関係において付着されてもよいこともまた、同時に想定される。コンパートメントが紐で包装され、各コンパートメントが穿孔線によって個々に分離可能であってもよい。それゆえに、各コンパートメントは、エンドユーザーによってひもの残りから個々に引き離されてもよい。
ある態様において、複数コンパートメントのパウチおよび／またはパケットは、大きな第1のコンパートメントおよび2つのより小さなコンパートメントからなる3つのコンパートメントを含む。第2および第3のより小さなコンパートメントは、第1のより大きなコンパートメントの上に重畳される。この配置が達成可能であるように、コンパートメントのサイズおよび形状が選択される。コンパートメントの形状は、同じでも異なってもよい。ある態様において、第2および随意に第3のコンパートメントの各々は、第1のコンパートメントと比較して、異なる配置および形状を有する。これらの態様において、第2および随意に第3のコンパートメントは、第1のコンパートメント上のデザインにおいて配置される。デザインは、装飾的、教育的または、たとえば概念もしくは指示を図示するために説明的でもよく、および／または製品の由来を示すために使用されてもよい。ある態様において、第1のコンパートメントは外周周辺で封をした2つの大きな面を有する最も大きなコンパートメントであり、および第2のコンパートメントはより小さく、第1のコンパートメントの1つの面の表面領域の約75%より小さく、または約50%より小さくカバーする。第3のコンパートメントがある態様において、上述した構造は同じでもよいが、第2および第3のコンパートメントは第1のコンパートメントの1つの面の表面領域の約60%より小さく、または約50%より小さく、または約45%より小さくカバーする。
本開示のパウチおよび／またはパケットは、1つまたは複数の異なるフィルムを含んでいてもよい。たとえば、単一コンパートメントの態様において、パケットは、それ自体の上に折りたたまれて、かつ端にて封止される1つの壁または代わりに、端にて共に封止される2つの壁で作製してもよい。複数コンパートメントの態様において、パケットは、任意の所定のパケットコンパートメントが単一のフィルムまたは異なる組成物を有する複数のフィルムで作製される壁を含んでいてもよいように、1つまたは複数のフィルムで作製してもよい。1つの態様において、複数コンパートメントのパウチは、少なくとも3つの壁：外側の上方壁；外側の下方壁；および隔壁を含む。外側の上方壁および外側の下方壁は、一般に対向して、およびパウチの外側を形成する。隔壁は、パウチに対し内部であり、およびシール線に沿って一般に対向する外壁に固着する。隔壁は、少なくとも第1のコンパートメントおよび第2のコンパートメントに、複数コンパートメントのパウチの内部を分離する。態様の1つのクラスにおいて、隔壁は、唯一の酵素含有フィルムであり、これにより消費者の酵素への曝露を最小限にしてもよい。
パウチおよびパケットは、任意の適した設備および方法を使用して作製してもよい。たとえば、単一コンパートメントのパウチは、一般に当該技術分野において公知の垂直型充填、水平型充填または回転ドラム充填技術を使用して作製してもよい。このようなプロセスは、連続的でも断続的でもよい。フィルムは、湿らせてもよく、および／またはその可鍛性を増加させるために加熱してもよい。方法はまた、適した鋳型にフィルムを注ぐ減圧の使用を含んでもよい。鋳型へフィルムを注ぐ減圧は、一旦フィルムが表面の水平部分上にあると、約0.2〜約5秒または約0.3〜約3または約0.5〜約1.5秒、適用することができる。この減圧は、10mbar〜1000mbarの範囲またはたとえば、100mbar〜600mbarの範囲における圧力下を提供するようにあることができる。
鋳型は、その中でパケットが作製されてもよく、パウチの必要とされる寸法に応じて、任意の形状、長さ、幅および深さを有することができる。望ましい場合、鋳型はまた、次から次へとサイズおよび形状において異なってもよい。たとえば、最終的なパウチの容積は約5ml〜約300mlまたは約10〜150mlまたは約20〜約100mlでもよく、鋳型サイズはそれに応じて調整される。
1つの態様において、パケットは、第1および第2の封をしたコンパートメントを含む。第2の封をしたコンパートメントおよび第1の封をしたコンパートメントがパウチ内部の隔壁を共有するように、第2のコンパートメントは一般に第1の封をしたコンパートメントの上に重ね合わせられる関係にある。
1つの態様において、第1および第2のコンパートメントを含むパケットは、第3の封をしたコンパートメントをさらに含む。第3の封をしたコンパートメントおよび第1の封をしたコンパートメントがパウチ内部の隔壁を共有するように、第3の封をしたコンパートメントは一般に第1の封をしたコンパートメントの上に重ね合わせられる関係にある。
種々の態様において、第1の組成物および第2の組成物は、以下の組み合わせの1つから選択される：液体、液体；液体、粉末；液体、ゲル；液体、ペースト；粉末、粉末；粉末、液体；粉末、ゲル；粉末；ペースト；ゲル、液体；ゲル、粉末；ゲル、ゲル；ゲル、ペースト；ペースト、液体；ペースト、粉末；ペースト、ゲル；およびペースト、ペースト。
種々の態様において、第1、第2および第3の組成物は、以下の組み合わせの1つから選択される：粉末、液体、液体；粉末、液体、粉末；粉末、液体、ゲル；粉末、液体、ペースト；粉末、粉末、液体；粉末、粉末、粉末；粉末、粉末、ゲル；粉末、粉末、ペースト；粉末、ゲル、液体；粉末、ゲル、粉末；粉末、ゲル、ゲル；粉末、ゲル、ペースト；粉末、ペースト、液体；粉末、ペースト、粉末；粉末、ペースト、ゲル；粉末、ペースト、ペースト；液体、液体、液体；液体、液体、粉末；液体、液体、ゲル；液体、液体、ペースト；液体、粉末、液体；液体、粉末、粉末；液体、粉末、ゲル；液体、粉末、ペースト；液体、ゲル、液体；液体、ゲル、粉末；液体、ゲル、ゲル；液体、ゲル、ペースト；液体、ペースト、液体；液体、ペースト、粉末；液体、ペースト、ゲル；液体、ペースト、ペースト；ゲル、液体、液体；ゲル、液体、粉末；ゲル、液体、ゲル；ゲル、液体、ペースト；ゲル、粉末、液体；ゲル、粉末、粉末；ゲル、粉末、ゲル；ゲル、粉末、ペースト；ゲル、ゲル、液体；ゲル、ゲル、粉末；ゲル、ゲル、ゲル；ゲル、ゲル、ペースト；ゲル、ペースト、液体；ゲル、ペースト、粉末；ゲル、ペースト、ゲル；ゲル、ペースト、ペースト；ペースト、液体、液体；ペースト、液体、粉末；ペースト、液体、ゲル；ペースト、液体、ペースト；ペースト、粉末、液体；ゲル、粉末、粉末；ゲル、粉末、ゲル；ゲル、粉末、ペースト；ペースト、ゲル、液体；ペースト、ゲル、粉末；ペースト、ゲル、ゲル；ペースト、ゲル、ペースト；ペースト、ペースト、液体；ペースト、ペースト、粉末；ペースト、ペースト、ゲル；およびペースト、ペースト、ペースト。
1つの態様において、単一コンパートメントまたは複数の封をしたコンパートメントは、組成物を含有する。複数のコンパートメントは、同じまたは異なる組成物を各々含有してもよい。組成物は、液体、粉末、ゲル、ペーストまたはそれらの組み合わせから選択される。
通常熱成形することが知られるプロセスにおいて、熱をフィルムに適用することができる。熱は、任意の適した手段を使用して適用してもよい。たとえば、フィルムは、表面上にそれを供給する前にまたは一旦表面上においてすぐ、加熱要素下または熱気中にそれを通過させることによって、直接加熱してもよい。あるいは、たとえば表面を熱する、またはフィルム上に熱いアイテムを適用することによって、間接的に加熱してもよい。フィルムは、赤外線を使用して加熱することができる。フィルムは、少なくとも50℃、たとえば約50〜約150℃、約50〜約120℃、約60〜約130℃、約70〜約120℃または約60〜約90℃の温度まで加熱してもよい。
あるいは、フィルムは、表面上にそれを供給する前にまたは一旦表面上においてすぐ、任意の適した手段によって、たとえば直接的にフィルム上に湿潤剤（水、フィルム組成物の溶液、フィルム組成物のための可塑剤または前述の任意の組み合わせを含む）を噴霧することによって、または間接的に表面を湿らせることによってまたはフィルム上に湿ったアイテムを適用することによって、湿らせることができる。
一旦フィルムを加熱しおよび／または湿らせるとすぐ、好ましくは減圧を使用して、適切な鋳型に注いでもよい。フィルムは、たとえば少なくとも約1.5の延伸比で、およびたとえば随意に2の延伸比まで、熱成形することができる。鋳造されたフィルムの充填は、任意の適した手段を利用することによって達成することができる。ある態様において、最も好ましい方法は、製品形態および要求される充填速度に依存するだろう。ある態様において、鋳造されたフィルムは、インライン充填技術によって充填される。充填された、開いたパケットは、第2のフィルムを使用して、任意の適した方法によって、次いで閉じられてパウチを形成する。これは、水平位置にある間および連続的な、一定の動作において、達成してもよい。閉鎖は、開いたパケットをおおって、およびその上に第2のフィルム、好ましくは水溶性フィルムを連続的に供給し、および次いで、典型的には鋳型間の領域およびしたがってパケット間の領域において、好ましくは第1および第2のフィルムを共に封止することによって、達成してもよい。
パケットおよび／またはその個々のコンパートメントを封止する任意の適した方法は、利用してもよい。このような手段の非限定的な実施例は、ヒートシール、溶剤結合、溶媒または湿式封止およびこれらの組み合わせを含む。水溶性パケットおよび／またはその個々のコンパートメントは、少なくとも200°F（93℃）、たとえば約220°F（約105℃）〜約290°F（約145℃）または約230°F（約110℃）〜約280°F（約140℃）の範囲の温度にて熱封止することができる。典型的には、封止を形成することになっている領域だけを、熱または溶媒で処理する。熱または溶媒は、任意の方法によって、典型的には閉鎖材料の上に、および典型的には封止を形成することになっている領域の上にだけ、適用することができる。溶媒または湿式の封止または溶接が使用される場合、熱もまた適用することが好ましくてもよい。好ましい湿式または溶媒の封止/溶接方法は、鋳型間の領域上へ、または閉鎖材料の上に、たとえばこれらの領域上へ溶媒を噴霧することまたは印刷することによって、溶媒を選択的に適用すること、次いで、これらの領域上に圧力を適用して封止を形成することを含む。たとえば、上述したような封止ロールおよびベルト（随意に熱もまた提供する）は、使用することができる。
形成されたパウチは、次いで切断装置によって切断してもよい。切断は、任意の公知の方法を使用して達成することができる。切断もまた、連続的な様式においておよび好ましくは一定の速度で、および好ましくは水平位置にある間、行うことが好ましくてもよい。切断装置は、たとえば、鋭いアイテムまたは熱いアイテムまたはレーザーであることができ、それによって後者の場合において、熱いアイテムまたはレーザーは、フィルム/封止領域を通して「燃焼する」。
複数コンパートメントのパウチの異なるコンパートメントは、並列様式において共に作製されてもよく、生じる連結したパウチが切断によって分離してもしなくてもよい。あるいは、コンパートメントは、別々に作製することができる。
ある態様において、パウチは、次の工程を含むプロセスに従って作製してもよい：
a）第1のコンパートメント（上述したような）を形成する工程；
b）工程（a）において形成される閉じたコンパートメントの一部もしくは全部の中に凹部を形成して、第1のコンパートメントの上に重ね合わせた第2の鋳造されたコンパートメントを生成する工程；
c）第3のフィルムを用いて第2のコンパートメントを充填することおよび閉じる工程；
d）第1、第2および第3のフィルムを封止する工程；および
e）フィルムを切断して複数コンパートメントのパウチを生産する工程。
工程（b）において形成される凹部は、工程（a）において調製されるコンパートメントに減圧を適用することによって、達成してもよい。
ある態様において、第2および／または第3のコンパートメントは、別々の工程において作製することができ、欧州特許出願第08101442.5号または国際公開第2009/152031号（2008年6月13日に出願し、およびProcter & Gamble Companyに帰する）に記載されるように、次いで第1のコンパートメントと結合することができる。
その他の態様において、パウチは、次の工程を含むプロセスに従って作製してもよい：
a）第1の成形機上で第1のフィルムを使用して、随意に熱および／または減圧を使用して、第1のコンパートメントを形成する工程；
b）第1の組成物で第1のコンパートメントを充填する工程；
c）第2の成形機上で、第2のフィルムを変形させて、随意に熱および減圧を使用して、第2および随意に第3の鋳造されたコンパートメントを作製する工程；
d）第2および随意に第3のコンパートメントを充填する工程；
e）第3のフィルムを使用して第2および随意に第3のコンパートメントを封止する工程；
f）封をした第2および随意に第3のコンパートメントを第1のコンパートメント上へ置く工程；
g）第1、第2および随意に第3のコンパートメントを封止する工程；および
h）フィルムを切断して複数コンパートメントのパウチを生産する工程。
第1および第2の成形機は、上述のプロセスを行うためのこれらの適合性に基づいて選択してもよい。ある態様において、第1の成形機は好ましくは水平成形機であり、および第2の成形機は好ましくは回転ドラム成形機であり、好ましくは第1の成形機の上に位置される。
適切な供給ステーションの使用によって、多数の異なるもしくは特有の組成物または異なるもしくは特有の粉末、液体、ゲルもしくはペースト組成物を組み込む複数コンパートメントのパウチを製造することが可能でもよいことを理解すべきである。
本開示に従った水溶性フィルムは、以下の実施例に鑑みてよりよく理解することができ、これらは単に水溶性フィルムおよび水溶性パケットを説明することが意図され、および決してこれらの範囲を限定することを意味しない。
プロテアーゼ活性の比色測定
使用するプロテアーゼは、N,N-ジメチルカゼイン（DMC）を加水分解することが公知である。ペプチド結合の加水分解によって、カルボン酸および一次アミンを生産した。生産されたアミンをトリ-ニトロベンゼン-スルホン酸（TNBS）とアルカリ条件下で反応させて、着色した複合体を形成した。着色した複合体を405nmにて検出した。一次アミンとTNBsとの間の反応は、DMCの切断より速いとみなされた。したがって、過剰な基質の存在下での反応は、酵素濃度のみの機能であるとみなすことができる。
プロテアーゼ活性は、酵素の標準と比較して決定した。標準は、本明細書において本実施例に従ったフィルム組成物を調製するために使用した原材料プロテアーゼ組成物の試料であった。結果は、酵素活性、たとえばカタールの便利なユニットにおいて報告される（Eur. J. Biochemistry、Vol 97、319-320、1979）。標準のセットは、既知の活性の酵素を使用して段階希釈を通して調製した。標準はpH8.3に緩衝し、40℃にて9分間撹拌して、405nmにて吸光度を測定した。吸光度はブランクを説明するために修正して、較正曲線（直線状）は修正吸光度に対する活性をプロットすることによって得た。較正曲線は、r2が0.995より大きい場合に受け入れた。対応する実施例に従った酵素含有フィルムの試料をDMCおよびTNBSの標準液に秤量して溶解し、pH8.3に緩衝し、および40℃にて9分間撹拌した。405nmでの吸光度を40℃にて測定した。吸光値を使用することによって、フィルムのグラム当たりの活性を決定した。各フィルム組成物を複数の重複において試験して、平均値を本明細書において報告してある。
アミラーゼ活性度の比色測定
基質 4,6-エチリデン-（G7）-p-ニトロフェニル-（G1）-α-D-マルトヘプタオシド（エチリデン-G7pNP）をα-アミラーゼによってG2pNP、G3pNPおよびG4pNPに加水分解した。これらの断片をα-グルコシダーゼ（glucodiase）によってp-ニトロフェノール（pNP）およびグルコースに全て加水分解した。形成したpNPの強度は、試料のα-アミラーゼ活性と比例した。pNPを405nmにて検出した。
α-アミラーゼ活性を酵素の標準と比較して決定した。標準は、本明細書において本実施例に従ったフィルム組成物を調製するために使用した原料のアミラーゼ組成物の試料であった。標準は、pH7.35にて調製して、27℃にて4分間撹拌して、405nmにて吸光度を測定した。上述したように、較正曲線（直線状）を得た。対応する実施例の酵素含有フィルムの試料をエチリデン-G7pNPおよびα-グルコシダーゼ（glucodiase）の標準液に秤量して溶解し、pH7.35に緩衝し、および27℃にて4分間撹拌した。405nmでの吸光度を27℃にて測定した。吸光値を使用することによって、フィルムのグラム当たりの活性を決定した。各フィルム組成物を複数の重複において試験して、平均値を本明細書において報告してある。
リパーゼ活性の比色測定
使用するリパーゼは、p-ニトロフェノール-吉草酸エステル（pNP-val）を加水分解することが公知である。加水分解により、吉草酸とp-ニトロフェノール（pNP）との間のエステル結合を切断した。形成したpNPの強度を試料のリパーゼ活性と比例した。pNPを405nmにて検出した。
リパーゼ活性を酵素の標準と比較して決定した。標準は、フィルム組成物を調製するために使用した原料のリパーゼ組成物の試料であった。標準は、pH7.70にて調製して、40℃にて4.2分間撹拌して、405nmにて吸光度を測定した。上述したように、較正曲線（直線状）を得た。対応する実施例の酵素含有フィルムの試料をpNP-valの標準液に秤量して溶解し、pH7.70に緩衝し、および40℃にて4.2分間撹拌した。405nmでの吸光度を40℃にて測定した。吸光値を使用することによって、フィルムのグラム当たりの活性を決定した。各フィルム組成物を複数の重複において試験して、平均値を本明細書において報告してある。
実施例1
水溶性フィルムのセットを、以下の表および記載において同定される成分で、示した量で調製した。特に明記しない限り、量は、phrである。
Figure 0006431474
各フィルムはまた、約35phrの可塑剤、390phrの水および酵素回収率に影響を及ぼすと考えられない少量の1つまたは複数のプロセシング補助剤、たとえば、ブロッキング防止剤、表面活性物質、苛性ソーダ、フィルム形成剤、消泡剤、青み剤などを、合計約2.5phrより少ない量で含んだ。式1に従った水溶性フィルムは、以下のように調製した。ビーカーにおいて、プロセシング補助剤および水を10分間撹拌した。水溶性樹脂を混合物に添加して、混合物を加熱した。溶液を30分間沸騰したままにした。溶液を65℃にてオーブンにおいて一晩脱気した。酵素、可塑剤およびさらなる水を65℃を超えない温度にて、溶液に混入した。混合物を1時間撹拌し、および式1に従った混合物をすぐに鋳造した。式2に従った水溶性フィルムは、大豆タンパク質プロテアーゼ基質の添加を除いて、同じ手順によって調製した。大豆タンパク質をプロセシング補助剤および水とともに系に投入した。
フィルムを加熱した鋳床上でドクターブレードを使用して鋳造し、および約74℃にておよそ8分間乾燥した。次いで、生じた水溶性フィルムを鋳床から除去し、約8.5インチ×12インチ（21.59cm×30.48cm）のシートに切断し、および保管のために気密バッグに密封した。個々のシートを再封可能なジッパースタイルのプラスチック袋またはホイルパウチのいずれかの中に置いて空気を穏やかに外へ押し出し、そしてヒートシールし、および活性について試験するまで5℃の冷蔵庫において保管した。
PVOHに基づいた水溶性フィルムにおける酵素活性のパーセント回収率は、上述したように決定した。酵素のパーセント回収率は、混合、鋳造、乾燥および保管プロセスの組み合わせの後に活性のままだった酵素の割合である。酵素基質を含有しない水溶性フィルム、フィルム1は、プロテアーゼ活性の44%の回収率を示した。プロテアーゼ基質を含有する水溶性フィルム、フィルム2は、プロテアーゼ活性の72%の回収率を示した。この実施例において、プロテアーゼ基質の包含は、回収されたプロテアーゼ活性の63%の増大を引き起こす。
実施例2
水溶性フィルムのセットは、以下の表および記載において同定される成分で、示した量で調製した。特に明記しない限り、量は、phrである。
Figure 0006431474
各フィルムはまた、約35phrの可塑剤、400phrの水および酵素回収率に影響を及ぼすと考えられない少量の1つまたは複数のプロセシング補助剤、たとえばブロッキング防止剤、表面活性物質、苛性ソーダ、フィルム形成剤、消泡剤、青み剤などを合計約6phrより少ない量で含んだ。実施例1の手順を追従した。ビニルアルコール/アクリル酸メチルコポリマーに基づいた水溶性フィルムにおける酵素活性のパーセント回収率は、上述したように決定した。酵素基質を含有しない水溶性フィルム、フィルム3は、プロテアーゼ活性の41%の回収率を示した。プロテアーゼ基質を含有する水溶性フィルム、フィルム4は、プロテアーゼ活性の84%の回収率を示した。この実施例において、プロテアーゼ基質の包含は、プロテアーゼ活性の%回収率をほぼ2倍にした。
実施例3
水溶性フィルムのセットは、以下の表および記載において同定される成分で、示した量で調製した。特に明記しない限り、量は、phrである。
Figure 0006431474
各フィルムはまた、約35phrの可塑剤、390phrの水および酵素回収率に影響を及ぼすと考えられない少量の1つまたは複数のプロセシング補助剤、たとえば、ブロッキング防止剤、表面活性物質、苛性ソーダ、フィルム形成剤、消泡剤、青み剤などを合計約2.5phrより少ない量で含んだ。実施例1の手順を追従した。ビニルアルコール/酢酸ビニル/アクリルアミド-2-メチルプロパンスルホン酸ターポリマーに基づいた水溶性フィルムにおける酵素活性のパーセント回収率は、上述したように決定した。酵素基質を含有しない水溶性フィルム、フィルム5は、プロテアーゼ活性の87%の回収率を示した。プロテアーゼ基質を含有する水溶性フィルム、フィルム6は、プロテアーゼ活性の99%の回収率を示した。この実施例において、プロテアーゼ基質の包含は、回収されたプロテアーゼ活性における14%の増大を引き起こす。
実施例4
水溶性フィルムのセットは、以下の表および記載において同定される成分で、示した量で調製した。特に明記しない限り、量は、phrである。
Figure 0006431474
各フィルムはまた、約35phrの可塑剤、390phrの水および酵素回収率に影響を及ぼすと考えられない少量の1つまたは複数のプロセシング補助剤、たとえばブロッキング防止剤、表面活性物質、苛性ソーダ、フィルム形成剤、消泡剤、青み剤などを合計約2.5phrより少ない量で含んだ。実施例1の手順を追従した。ビニルアルコール/酢酸ビニル/モノメチルマレアートターポリマーに基づいた水溶性フィルムにおける酵素活性のパーセント回収率は、上述したように決定した。酵素基質を含有しない水溶性フィルム、フィルム7は、プロテアーゼ活性の79%の回収率を示した。プロテアーゼ基質を含有する水溶性フィルム、フィルム8は、プロテアーゼ活性の83%の回収率を示した。この実施例において、プロテアーゼ基質の包含は、回収されたプロテアーゼ活性における5%の増大を引き起こす。
実施例5
水溶性フィルムのセットは、以下の表および記載において同定される成分で、示した量で調製した。特に明記しない限り、量は、phrである。
Figure 0006431474
各フィルムはまた、約25phrの可塑剤、380phrの水および酵素回収率に影響を及ぼすと考えられない少量の1つまたは複数のプロセシング補助剤、たとえばブロッキング防止剤、表面活性物質、苛性ソーダ、フィルム形成剤、消泡剤、青み剤などを合計約4phrより少ない量で含んだ。実施例1の手順を追従した。ビニルアルコール/酢酸ビニル/モノメチルマレアートターポリマーに基づいた水溶性フィルムにおける酵素活性のパーセント回収率は、上述したように決定した。酵素基質を含有しない水溶性フィルム、フィルム9は、プロテアーゼ活性の41%の回収率を示した。プロテアーゼ基質を含有する水溶性フィルム、フィルム10は、プロテアーゼ活性の名目上103%の回収率を示した。この実施例において、プロテアーゼ基質の包含は、約240%の回収されたプロテアーゼ活性における増大を引き起こす。
実施例6
水溶性フィルムのセットは、以下の表および記載において同定される成分で、示した量で調製した。特に明記しない限り、量は、phrである。
Figure 0006431474
各フィルムはまた、約35phrの可塑剤、410phrの水および酵素回収率に影響を及ぼすと考えられない少量の1つまたは複数のプロセシング補助剤、たとえばブロッキング防止剤、表面活性物質、苛性ソーダ、フィルム形成剤、消泡剤、青み剤などを合計約4phrより少ない量で含んだ。実施例1の手順を追従した。PVOHに基づいた水溶性フィルムにおける酵素活性のパーセント回収率は、上述したように決定した。酵素基質を含有しない水溶性フィルム、フィルム11は、リパーゼ活性の回収率を示さなかった。リパーゼ基質を含有する水溶性フィルム、フィルム12は、リパーゼ活性の22%の回収率を示した。この実施例において、リパーゼ基質の包含は、驚くべきことに、実質的な量における活性なリパーゼの回収を引き起こす。プロテアーゼ回収率は、影響を受けなかった。任意の特定の理論によって縛られることを意図せず、リパーゼがプロテアーゼ自己分解に対する安定化のための酵素基質として役立ったと考えられる。
実施例7
下記の実施例において、酵素が混合中に曝露される条件は、最終組成物、フィルムなどにおける酵素の活性に影響を及ぼし得る。水溶性フィルムのセットは、以下の表および記載において同定される成分で、示した量で調製した。特に明記しない限り、量は、phrである。
Figure 0006431474
 フィルムはまた、約25phrの可塑剤、380phrの水および酵素回収率に影響を及ぼすと考えられない少量の1つまたは複数のプロセシング補助剤、たとえばブロッキング防止剤、表面活性物質、苛性ソーダ、フィルム形成剤、消泡剤、青み剤などを合計約4phrより少ない量で含んだ。
方法A
ビーカーにおいて、プロセシング補助剤、大豆タンパク質および水を10分間撹拌した。ビニルアルコール/酢酸ビニル/モノメチルマレアートターポリマーを混合物に添加して、混合物を加熱した。30分間沸騰したままにした。溶液を65℃にてオーブンにおいて一晩脱気した。酵素、可塑剤およびさらなる水を65℃を超えない温度にて、溶液に混入した。混合物を1時間撹拌し、式13に従った混合物をすぐに鋳造して水溶性フィルムAを形成した。
比較方法B
ビーカーにおいて、酵素、可塑剤、プロセシング補助剤、大豆タンパク質および水を10分間撹拌した。ビニルアルコール/酢酸ビニル/モノメチルマレアートターポリマーを混合物に添加して、混合物を加熱した。溶液を30分間沸騰したままにした。溶液を65℃にてオーブンにおいて一晩脱気した。式13に従った混合物を鋳造して水溶性フィルムBを形成した。
フィルムを、加熱した鋳床上でドクターブレードを使用して鋳造し、および約74℃にておよそ8分間乾燥した。生じた水溶性フィルム（名目上厚さ3mil（0.076mm））を次いで鋳床から除去し、約8.5インチ×12インチ（21.59cm×30.48cm）のシートに切断し、および保管のために気密バッグに密封した。個々のシートを再封可能なジッパースタイルのプラスチック袋またはホイルパウチのいずれかの中に置いて空気を穏やかに外へ押し出し、そしてヒートシールしおよび活性について試験するまで5℃の冷蔵庫において保管した。
水溶性フィルムにおける酵素活性のパーセント回収率は、上述したように決定した。方法Aは、プロテアーゼ活性の名目上103%の回収率およびアミラーゼ活性の名目上111%の回収率を示した水溶性フィルムを生じた。対照的に、方法Bに従って調製した水溶性フィルムは、プロテアーゼ活性の1%の回収率およびアミラーゼ活性の93%の回収率を示した。これらの実施例は、特にプロテアーゼ酵素については、鋳造する直前に酵素を水溶性混合物に混入すると、混合過程において早く酵素を混入し、およびしたがって、極度な加熱条件に酵素を曝露することによって形成した水溶性フィルムと比較して、生じる水溶性フィルムにおけるより高い酵素活性を生じさせることを示す。
実施例8
下記の実施例において、水溶性フィルムを乾燥させる方法は、生じるフィルムの酵素活性に影響を及ぼすことができる。水溶性フィルムのセットは、以下の表および記載において同定される成分で、示した量で調製した。特に明記しない限り、量は、phrである。
Figure 0006431474
フィルムはまた、約25phrの可塑剤、380phrの水および酵素回収率に影響を及ぼすと考えられない少量の1つまたは複数のプロセシング補助剤、たとえば、ブロッキング防止剤、表面活性物質、苛性ソーダ、フィルム形成剤、消泡剤、青み剤などを、合計約4phrより少ない量で含んだ。フィルムを実施例7の方法Aに記載されるように調製した。フィルムを、ドクターブレードを使用して鋳造し、および3つの異なる条件下で乾燥した。
乾燥条件1
フィルムを165°F（74℃）まで予熱した鋳床上で鋳造し、および約74℃にておよそ8分間乾燥した。
乾燥条件2（周囲）
水溶性フィルム混合物を周囲条件にてマイラーフィルム上で鋳造した。
水溶性フィルム混合物を、次いで16時間、周囲の研究室条件（約20℃〜約25℃）にて乾燥した。
乾燥条件3（厳しい）
フィルムを200°F（94℃）まで予熱した鋳床上で鋳造し、94℃にておよそ45分間乾燥した。
水溶性フィルムにおける酵素のパーセント回収率は、上述したように決定した。結果を下記の表において再現する。
Figure 0006431474
結果は、穏やかな周囲条件下または厳しい条件下で乾燥することと比較して、本明細書において記載される適度な条件下でフィルムを乾燥したときに、生じる水溶性フィルムにおける酵素の活性が非常に改善されたことを示す。また有利に、フィルムを熱に曝露する時間が最小限にされた。
この明細書および続く特許請求の範囲の全体にわたって、文脈上別段の解釈を要する場合を除き、用語「含む」並びに「含む」および「含んでいる」などの変形例は、明示した整数もしくは工程または整数もしくは工程の群の包含を意味するが、任意のその他の整数もしくは工程または整数もしくは工程の群の排除を意味しないことが理解されるだろう。
明細書の全体にわたって、組成物は成分または材料を含むものとして記載され、組成物はまた、別途記述されない限り、詳述した成分または材料の任意の組み合わせから本質的になることができる、またはそれらからなることができると考えられる。適切に説明的に本明細書において開示される発明は、本明細書において特異的に開示されない任意の要素または工程の非存在において、実施してもよい。
本明細書において開示される方法およびその個々の工程の実行は、手動で、および／または電子機器によって提供される補助もしくは自動操作により、行うことができる。プロセスを詳細な態様に関して記載したが、当業者は、本方法と関連する行為を行うその他の方法を使用してもよいことを容易に認識するだろう。たとえば、別途記述されない限り、種々の工程の順序は、本方法の範囲または精神を逸脱しない範囲で変えてもよい。加えて、個々の工程のいくつかは、結合すること、省略すること、またはさらなる工程にさらに細分することができる。
本発明のまた別の態様は、以下のとおりであってもよい。
〔１〕以下の水溶性混合物：
水溶性樹脂、
酵素および
酵素基質
を含む、水溶性フィルム。
〔２〕以下の水溶性混合物：
アクリルアミド-2-メチルプロパンスルホナートを含む水溶性樹脂および
酵素組成物、
を含む水溶性フィルムであって、
形成後のフィルムにおける酵素活性回収率が酵素組成物の原材料における酵素活性の少なくとも87%である、水溶性フィルム。
〔３〕前記水溶性樹脂は、ビニルアルコール/ビニルアセテート/メチルアクリレートのターポリマーからなる、前記〔1〕に記載の水溶性フィルム。
〔４〕前記水溶性樹脂は、ビニルアルコール/アクリルアミド-2-メチルプロパンスルホナートのコポリマーからなる、前記〔2〕に記載の水溶性フィルム。
〔５〕前記酵素成分は単一酵素からなり、および前記酵素はアミラーゼでない、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔６〕前記酵素はプロテアーゼである、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔７〕前記フィルムにおいて第2の酵素をさらに含む、前記〔1〕〜〔4〕および〔6〕のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔８〕前記酵素または第2の酵素は、アミラーゼ、リパーゼ、プロテアーゼ、オキシドレダクターゼ、セルラーゼ、マンナナーゼおよびこれらの組み合わせからなる群より選択される、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔９〕前記水溶性フィルムに含まれる酵素の総量は、少なくとも約0.1phr、随意に約0.1〜約20phrの範囲、たとえば2phrである、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔１０〕第2の酵素活性に対する前記プロテアーゼ活性の比が約0.2：1〜約10：1の範囲である、前記〔6〕〜〔9〕のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔１１〕前記酵素がプロテアーゼを含み、かつ前記酵素基質がタンパク質、随意に大豆タンパク質を含み；または前記酵素がリパーゼを含み、かつ前記酵素基質が脂質、随意にグリセロールモノオレアートを含み；または前記酵素がアミラーゼを含み、かつ前記基質が複合炭水化物、随意にデンプンを含み；または前記酵素がセルラーゼを含み、かつ前記基質がセルロース、任意にメチルセルロースを含み；または前記酵素がマンナナーゼを含み、かつ前記基質がマンナン、随意にグアーガムを含む、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔１２〕前記酵素基質は大豆タンパク質である、前述の態様のいずれかに記載の水溶性フィルム。
〔１３〕前記酵素基質は、少なくとも約2phr、随意に約2〜約〜約8phrの範囲の量で前記フィルム中に存在する、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔１４〕前記水溶性樹脂は、ポリビニルアルコール、修飾されたポリビニルアルコール、水溶性アクリラートコポリマー、ポリアクリラート、ポリアクリアミド、ポリビニルピロリドン、プルラン、グアーガム、キサンタンガム、カラゲナン、デンプン、エトキシル化デンプン、ヒドロキシプロピル化デンプン、ポリ（ナトリウムアクリルアミド-2‐メチルプロパンスルホナート）、ポリモノメチルマレアート、これらのコポリマーおよび前述の任意の組み合わせからなる群から選択される、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔１５〕前記水溶性樹脂は、前記フィルムの総重量に基づき、少なくとも約35重量%、随意に約35重量％〜約90重量％の範囲の量で前記水溶性フィルム中に存在する、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔１６〕可塑剤をさらに含む、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔１７〕前記可塑剤は、ソルビトール、グリセロール、ジグリセリン、プロピレングリコール、エチレングリコール、ジエチレングリコール、トリエチレングリコール、テトラエチレングリコール、多くともMW400のポリエチレングリコール、2-メチル-1,3-プロパンジオール、乳酸、モノアセチン、トリアセチン、トリエチルシトレート、1,3-ブタンジオール、トリメチロールプロパン（TMP）、ポリエーテルトリオールおよびこれらの組み合わせからなる群から選択される、前記〔16〕に記載の水溶性フィルム。
〔１８〕前記可塑剤または可塑剤の組み合わせは、少なくとも約25phr、随意に約25〜約50phrの範囲の量で存在する、前記〔16〕または〔17〕のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔１９〕表面活性物質をさらに含む、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔２０〕前記表面活性物質は、ジアルキルスルホスクシナート、グリセロールおよびプロピレングリコールのラクチル化脂肪酸エステル、脂肪酸のラクチルエステル、ナトリウムアルキルスルフェート、ポリソルベート20、ポリソルベート60、ポリソルベート65、ポリソルベート80、アルキルポリエチレングリコールエーテル、レシチン、グリセロールおよびプロピレングリコールのアセチル化脂肪酸エステル、ドデシル硫酸ナトリウム、脂肪酸のアセチル化エステル、ミリスチルジメチルアミンオキシド、トリメチル獣脂アルキル塩化アンモニウム、第4級アンモニウム化合物、これらの塩および前述の任意の組み合わせからなる群から選択される、前記〔19〕に記載の水溶性フィルム。
〔２１〕前記表面活性物質は、少なくとも約0.05phr、随意に約0.05〜約2phrの範囲の量で前記水溶性フィルム中に存在する、前記〔19〕〜〔20〕のいずれか1項に記載の水溶性フィルム。
〔２２〕形成後のフィルムにおける酵素活性回収率は、フィルムを作製するために使用する酵素組成物の原材料における本来の酵素活性の少なくとも70%である、前述の態様のいずれかに記載の水溶性フィルム。
〔２３〕水溶性フィルムを形成する方法であって、
水に溶解された、前述の態様のいずれか1項に記載の水溶性混合物を提供すること； 77℃より低い、随意に約66℃〜約77℃の範囲または約74℃の温度に予熱した表面上で、溶解された混合物を鋳造すること；
24時間より短い、随意に12時間より短い、随意に8時間より短い、随意に2時間より短い、随意に1時間より短い、随意に45分より短い、随意に30分より短い、随意に20分より短い、随意に10分より短い、たとえば約6分〜約10分の範囲または8分の期間にわたって、鋳造された混合物の水を乾燥させて可溶性フィルムを形成すること、
を含む、方法。
〔２４〕水溶性フィルムを形成する方法であって、前記水溶性フィルムは次の工程に従って調製される水溶性混合物から鋳造される方法：
水溶性樹脂、水および酵素を除く随意の添加剤の混合物を提供する工程；
少なくとも約30分間、前記混合物を沸騰させる工程；
少なくとも40℃；随意に40℃〜70℃の範囲、たとえば約65℃の温度にてオーブンにおいて前記混合物を脱気する工程；
少なくとも1つの酵素、随意に少なくとも1つの可塑剤および随意にさらなる水を65℃またはそれ以下の温度にて混合物に添加する工程；および
混合物が色および粘度において実質的に均一にみえるまで；随意に30分〜90分の範囲、随意に少なくとも1時間の期間、随意にボルテクスせずに、混合物を撹拌する工程；および
撹拌の期間後に迅速に混合物を鋳造する工程。

Claims (43)

  1. 以下の水溶性混合物：
    水溶性樹脂、
    酵素および
    酵素基質
    を含む、水溶性フィルム。
  2. 前記水溶性樹脂が、
    アクリルアミド−２−メチルプロパンスルホナートを含み、
    形成後のフィルムにおける酵素活性回収率が酵素組成物の原材料における酵素活性の少なくとも８７％である、請求項１に記載の水溶性フィルム。
  3. 前記水溶性樹脂は、ビニルアルコール／ビニルアセテート／メチルアクリレートのターポリマーからなる、請求項１に記載の水溶性フィルム。
  4. 前記水溶性樹脂は、ビニルアルコール／アクリルアミド−２−メチルプロパンスルホナートのコポリマーからなる、請求項２に記載の水溶性フィルム。
  5. 前記酵素成分は単一酵素からなり、および前記酵素はアミラーゼでない、請求項１〜４のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  6. 前記酵素はプロテアーゼである、請求項１〜４のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  7. 前記フィルムにおいて第２の酵素をさらに含む、請求項６に記載の水溶性フィルム。
  8. 前記酵素または第２の酵素は、アミラーゼ、リパーゼ、プロテアーゼ、オキシドレダクターゼ、セルラーゼ、マンナナーゼおよびこれらの組み合わせからなる群より選択される、請求項７に記載の水溶性フィルム。
  9. 前記水溶性フィルムに含まれる酵素の総量は、少なくとも０．１ｐｈｒであり、０．１〜２０ｐｈｒの範囲であってもよく、たとえば２ｐｈｒである、請求項７に記載の水溶性フィルム。
  10. 第２の酵素活性に対する前記プロテアーゼ活性の比が０．２：１〜１０：１の範囲である、請求項７に記載の水溶性フィルム。
  11. 前記酵素がプロテアーゼを含み、かつ前記酵素基質がタンパク質（大豆タンパク質であってもよい）を含み；または前記酵素がリパーゼを含み、かつ前記酵素基質が脂質（グリセロールモノオレアートであってもよい）を含み；または前記酵素がアミラーゼを含み、かつ前記基質が複合炭水化物（デンプンであってもよい）を含み；または前記酵素がセルラーゼを含み、かつ前記基質がセルロース（メチルセルロースであってもよい）を含み；または前記酵素がマンナナーゼを含み、かつ前記基質がマンナン（グアーガムであってもよい）を含む、請求項１又は３に記載の水溶性フィルム。
  12. 前記酵素基質は大豆タンパク質である、請求項１又は３に記載の水溶性フィルム。
  13. 前記酵素基質は、前記フィルム中に、少なくとも２ｐｈｒで存在し、２〜８ｐｈｒの範囲の量で存在してもよい、請求項１又は３に記載の水溶性フィルム。
  14. 前記水溶性樹脂は、ポリビニルアルコール、修飾されたポリビニルアルコール、水溶性アクリラートコポリマー、ポリアクリラート、ポリアクリルアミド、ポリビニルピロリドン、プルラン、グアーガム、キサンタンガム、カラゲナン、デンプン、エトキシル化デンプン、ヒドロキシプロピル化デンプン、ポリ（ナトリウムアクリルアミド−２‐メチルプロパンスルホナート）、これらのコポリマーおよび前述の任意の組み合わせからなる群から選択される、請求項１〜４のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  15. 前記水溶性樹脂は、前記フィルムの総重量に基づき、前記水溶性フィルム中に少なくとも３５重量％の量で存在し、３５重量％〜９０重量％の範囲の量で存在してもよい請求項１〜４のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  16. 可塑剤をさらに含む、請求項１〜４のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  17. 前記可塑剤は、ソルビトール、グリセロール、ジグリセリン、プロピレングリコール、エチレングリコール、ジエチレングリコール、トリエチレングリコール、テトラエチレングリコール、多くともＭＷ４００のポリエチレングリコール、２−メチル−１，３−プロパンジオール、乳酸、モノアセチン、トリアセチン、トリエチルシトレート、１，３−ブタンジオール、トリメチロールプロパン（ＴＭＰ）、ポリエーテルトリオールおよびこれらの組み合わせからなる群から選択される、請求項１６に記載の水溶性フィルム。
  18. 前記可塑剤または可塑剤の組み合わせは、少なくとも２５ｐｈｒの量で存在し、２５〜５０ｐｈｒの範囲の量で存在してもよい、請求項１６に記載の水溶性フィルム。
  19. 表面活性物質をさらに含む、請求項１〜４のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  20. 前記表面活性物質は、ジアルキルスルホスクシナート、グリセロールおよびプロピレングリコールのラクチル化脂肪酸エステル、脂肪酸のラクチルエステル、ナトリウムアルキルスルフェート、ポリソルベート２０、ポリソルベート６０、ポリソルベート６５、ポリソルベート８０、アルキルポリエチレングリコールエーテル、レシチン、グリセロールおよびプロピレングリコールのアセチル化脂肪酸エステル、ラウリル硫酸ナトリウム、脂肪酸のアセチル化エステル、ミリスチルジメチルアミンオキシド、トリメチル獣脂アルキル塩化アンモニウム、第４級アンモニウム化合物、これらの塩および前述の任意の組み合わせからなる群から選択される、請求項１９に記載の水溶性フィルム。
  21. 前記表面活性物質は、前記水溶性フィルム中に少なくとも０．０５ｐｈｒの量で存在し、０．０５〜２ｐｈｒの範囲の量で存在してもよい、請求項１９に記載の水溶性フィルム。
  22. 形成後のフィルムにおける酵素活性回収率は、フィルムを作製するために使用する酵素組成物の原材料における本来の酵素活性の少なくとも７０％である、請求項１に記載の水溶性フィルム。
  23. 水溶性フィルムを形成する方法であって、
    水に溶解された、請求項１〜２２のいずれか１項に記載の水溶性混合物を提供すること；
    ７７℃より低い温度に予熱した表面上に、溶解された混合物をキャストすること；
    ２４時間より短い期間にわたって、キャストされた混合物の水を乾燥させて水溶性フィルムを形成すること、
    を含む、方法。
  24. 請求項１乃至２２のいずれかに記載の水溶性フィルムを形成する方法であって、前記水溶性フィルムは次の工程に従って調製される水溶性混合物からキャストされる方法：
    水溶性樹脂及び水を含み、添加剤（酵素を除く）を含んでもよい混合物を提供する工程；
    少なくとも３０分間、前記混合物を沸騰させる工程；
    少なくとも４０℃の温度にてオーブンにおいて前記混合物を脱気する工程；
    少なくとも１つの酵素を６５℃またはそれ以下の温度にて混合物に添加する工程であって、少なくとも１つの可塑剤を添加してもよく、さらなる水を添加してもよい工程；および
    混合物が色および粘度において実質的に均一にみえるまで混合物を撹拌する工程；および
    撹拌の期間後に迅速に混合物をキャストする工程。
  25. 前記酵素が、プロテアーゼ、リパーゼ、セルラーゼ及びマンナナーゼからなる群から選択される１つ以上を含む、請求項１〜２２のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  26. 前記水溶性樹脂が、ポリビニルアルコール、及び修飾されたポリビニルアルコールからなる群から選択される１つ以上を備える、請求項１４に記載の水溶性フィルム。
  27. 前記酵素がアミラーゼでない、請求項１〜２２、２５〜２６のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  28. 前記酵素がプロテアーゼを含み、
    前記酵素基質がタンパク質（大豆タンパク質であってもよい）を含む、
    請求項１〜２２、２５〜２７のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  29. 前記酵素がリパーゼを含み、
    前記酵素基質が脂質（グリセロールモノオレアートであってもよい）を含む、
    請求項１〜５、７〜２２、２５〜２７のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  30. 前記酵素がアミラーゼを含み、
    前記基質が複合炭水化物（デンプンであってもよい）を含む、
    請求項１〜４、７〜２２、２５〜２７のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  31. 前記酵素がセルラーゼを含み、
    前記基質がセルロース（メチルセルロースであってもよい）を含む、
    請求項１〜５、７〜２２、２５〜２７のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  32. 前記酵素がマンナナーゼを含み、
    前記基質がマンナン（グアーガムであってもよい）を含む、
    請求項１〜５、７〜２２、２５〜２７のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  33. 前記水溶性樹脂が、ポリビニルアルコール、及び修飾されたポリビニルアルコールからなる群から選択される１つ以上を備える、請求項２８〜３２のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  34. 熱形成フィルムではない、請求項１〜２２、２５〜３３のいずれか１項に記載の水溶性フィルム。
  35. 少なくとも１つの外側の上方壁と、外側の下方壁と、隔壁とを含み、
    前記外側の上方壁及び前記外側の下方壁が、パウチの外側を形成し、
    前記隔壁は、パウチに対し内部であり、かつ、シール線に沿って、前記外側の上方壁及び前記外側の下方壁に固着され、
    前記隔壁は、請求項１〜２２、２５〜３４のいずれか１項に記載の水溶性フィルムを含む、
    複数コンパートメントのパウチ。
  36. 前記隔壁が、唯一の酵素含有壁である、請求項３５に記載の複数コンパートメントのパウチ。
  37. 前記隔壁が、熱形成フィルムではない、請求項３６に記載の複数コンパートメントのパウチ。
  38. ７４℃に予熱した表面上に前記溶解された混合物をキャストする、請求項２３に記載の方法。
  39. １時間より短い期間にわたって、キャストされた混合物から水を乾燥させる、請求項２３に記載の方法。
  40. ８分間にわたって、キャストされた混合物から水を乾燥させる、請求項２３に記載の方法。
  41. ６５℃の温度にてオーブンにおいて前記混合物を脱気する、請求項２４に記載の方法。
  42. 前記混合物を、ボルテクス無しで攪拌する、請求項２４に記載の方法。
  43. 前記混合物を、１時間攪拌する、請求項２４に記載の方法。
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Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2022202750A1 (ja) * 2021-03-25 2022-09-29 三菱ケミカル株式会社 水溶性フィルム及びそれを用いた薬剤包装体並びにそれらの製造方法

Families Citing this family (28)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US10087401B2 (en) 2012-03-16 2018-10-02 Monosol, Llc Water soluble compositions incorporating enzymes, and method of making same
US9394092B2 (en) 2012-04-16 2016-07-19 Monosol, Llc Powdered pouch and method of making same
AR096270A1 (es) 2013-05-14 2015-12-16 Novozymes As Composiciones detergentes
CA2925922C (en) * 2013-09-30 2023-03-21 Institute For Cancer Research D/B/A The Research Institute Of Fox Chase Cancer Center Inhibition of thymine dna glycosylase in the treatment of cancer
CZ307195B6 (cs) 2013-11-18 2018-03-14 František Trnka Farmaceutická kompozice obsahující směs proenzymů a enzymů
HUE053950T2 (hu) * 2015-03-27 2021-08-30 Monosol Llc Vízoldható film, a filmet tartalmazó felhasználó csomagok és azok elõállítására és alkalmazására vonatkozó eljárások
BR112018003766A2 (pt) * 2015-08-28 2018-09-25 Unilever Nv composição detergente líquida compreendendo enzima protease e não protease
JP6765191B2 (ja) * 2016-01-07 2020-10-07 花王株式会社 洗浄剤組成物
PL3483241T3 (pl) * 2017-11-13 2021-03-08 The Procter & Gamble Company Kompozycja detergentowa
CN108085326B (zh) * 2018-01-24 2021-04-27 中国科学院青岛生物能源与过程研究所 一种柳枝稷腺苷高半胱氨酸在改变木质素单体和提高细胞壁降解效率方面的应用
CN108507984B (zh) * 2018-02-28 2021-01-29 山东大学第二医院 一种酶法检测氧化三甲胺tmao的方法及其应用
CN113355367B (zh) * 2018-03-22 2024-03-26 浙江工业大学 酮酸还原酶在合成手性芳香2-羟酸中的应用
CN108535249B (zh) * 2018-04-25 2021-02-26 郑州贝贝生物科技有限公司 农药残留快速检测点卡
US10858619B2 (en) * 2018-06-08 2020-12-08 The Procter & Gamble Company Water-soluble unit dose articles made from extruded films and containing household care compositions and methods for making the same
WO2019238761A1 (en) * 2018-06-15 2019-12-19 Basf Se Water soluble multilayer films containing wash active chemicals and enzymes
CA3040607A1 (en) * 2019-04-17 2020-10-17 Dizolve Group Corp. Active composition delivery system
CN110643556A (zh) * 2019-08-23 2020-01-03 浙江工业大学 一种共表达烯醛还原酶和葡萄糖脱氢酶的重组基因工程菌及其应用
CN110508325B (zh) * 2019-09-09 2022-04-05 鲁东大学 镍铁氢化酶模型物、离子型镍铁氢化酶模型物及制备方法和应用
CN110819660A (zh) * 2019-11-25 2020-02-21 陈江 一种酶催化法合成反式-4-香豆酸的方法
CN113061637A (zh) * 2020-01-02 2021-07-02 四川百特芳华医药科技有限公司 一种熊去氧胆酸的制备方法
CN111110718B (zh) * 2020-01-03 2021-08-27 中国科学院南海海洋研究所 一种对虾肝肠胞虫专杀药物及其制备方法与应用
CN111139189B (zh) * 2020-01-14 2022-04-19 浙江工业大学 曲霉wbx-38及其在生产环匹阿尼酸中的应用
CN111944776B (zh) * 2020-09-03 2022-07-15 中国科学技术大学 一种羰基还原酶及其应用
KR102455971B1 (ko) * 2020-12-30 2022-10-18 (주)우리아이들플러스 친환경 세정제
CN113170889A (zh) * 2021-05-21 2021-07-27 卢静 一种复方延缓衰老组合物、复方延缓衰老片及其制备方法和应用
CN114350712A (zh) * 2022-01-14 2022-04-15 香港中文大学（深圳） 黄素还原酶在催化芳香化合物生成芳基碘代物的应用
WO2023154805A2 (en) 2022-02-09 2023-08-17 Pivot Bio, Inc. Dry formulated nitrogen-fixing microbe packaged in water-soluble film for rapid and safe dispersal in aqueous mixtures
CN116042547B (zh) * 2022-06-08 2023-08-04 广东省卓肽医药有限公司 一种黄酮3′-羟基化酶及其应用

Family Cites Families (155)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3186869A (en) 1961-02-23 1965-06-01 Friedman Jack Coated film for laundry package
GB1296839A (ja) 1969-05-29 1972-11-22
US3576760A (en) * 1969-06-13 1971-04-27 Nat Patent Dev Corp Water soluble entrapping
NL7103490A (ja) 1970-03-18 1971-09-21
GB1372034A (en) 1970-12-31 1974-10-30 Unilever Ltd Detergent compositions
US3728739A (en) 1971-02-23 1973-04-24 American Cyanamid Co Sterile surgical gloves
US3762454A (en) 1971-11-15 1973-10-02 R Wilkins Disposable garbage container
ZA734721B (en) 1972-07-14 1974-03-27 Procter & Gamble Detergent compositions
JPS516726A (ja) 1974-07-08 1976-01-20 Hitachi Ltd Insatsuhoho
US4115922A (en) 1976-09-20 1978-09-26 Alderman C Gale Dental crown and bridge shading system
US4176079A (en) 1977-04-20 1979-11-27 The Procter & Gamble Company Water-soluble enzyme-containing article
US4115292A (en) 1977-04-20 1978-09-19 The Procter & Gamble Company Enzyme-containing detergent articles
EP0006268B2 (en) 1978-06-20 1988-08-24 THE PROCTER & GAMBLE COMPANY Washing and softening compositions and processes for making them
AU531818B2 (en) 1978-11-20 1983-09-08 Procter & Gamble Company, The Detergent compositions having textile softening properties
DK187280A (da) 1980-04-30 1981-10-31 Novo Industri As Ruhedsreducerende middel til et fuldvaskemiddel fuldvaskemiddel og fuldvaskemetode
LU83765A1 (fr) 1981-11-17 1983-09-01 Oreal Composition cosmetique sous forme aqueuse ou anydre contenant une phase grasse a base de graisse de shorea
US4760025A (en) 1984-05-29 1988-07-26 Genencor, Inc. Modified enzymes and methods for making same
US5310675A (en) 1983-06-24 1994-05-10 Genencor, Inc. Procaryotic carbonyl hydrolases
US5264366A (en) 1984-05-29 1993-11-23 Genencor, Inc. Protease deficient bacillus
US5182204A (en) 1984-05-29 1993-01-26 Genencor International, Inc. Non-human carbonyl hydrolase mutants, vectors encoding same and hosts transformed with said vectors
US5371008A (en) 1984-05-29 1994-12-06 Genencor International, Inc. Substrate assisted catalysis
US5972682A (en) 1984-05-29 1999-10-26 Genencor International, Inc. Enzymatically active modified subtilisins
US5204015A (en) 1984-05-29 1993-04-20 Genencor International, Inc. Subtilisin mutants
US5155033A (en) 1989-01-06 1992-10-13 Genencor, Inc. Subtilisins modified at position 225 resulting in a shift in catalytic activity
US5801038A (en) 1984-05-29 1998-09-01 Genencor International Inc. Modified subtilisins having amino acid alterations
US5346823A (en) 1984-05-29 1994-09-13 Genencor, Inc. Subtilisin modifications to enhance oxidative stability
US5185258A (en) 1984-05-29 1993-02-09 Genencor International, Inc. Subtilisin mutants
US5411873A (en) 1984-05-29 1995-05-02 Genencor, Inc. Process for producing heterologous polypeptides
US5371190A (en) 1984-05-29 1994-12-06 Genencor International, Inc. Substrate assisted catalysis
US5244791A (en) 1984-05-29 1993-09-14 Genecor International, Inc. Methods of ester hydrolysis
US5352594A (en) 1984-05-29 1994-10-04 Genecor, Inc. Selection and method of making enzymes for perhydrolysis system and for altering substrate specificity, specific activity and catalytic efficiency
US4664064A (en) 1985-03-21 1987-05-12 Lowe H Edward Cat box filler with incorporated pesticide
WO1987000859A1 (en) 1985-08-09 1987-02-12 Gist-Brocades N.V. Novel lipolytic enzymes and their use in detergent compositions
US4749653A (en) 1985-10-21 1988-06-07 Owens-Corning Fiberglas Corporation Enzyme immobilization on non-porous glass fibers
US5766912A (en) 1986-03-17 1998-06-16 Novo Nordisk A/S Humicola lipase produced in aspergillus
US5874558A (en) 1986-03-17 1999-02-23 Novo Nordisk Nucleic acid encoding a recombinant humicola sp. lipase
US5536661A (en) 1987-03-10 1996-07-16 Novo Nordisk A/S Process for the production of protein products in aspergillus
US5145842A (en) 1986-06-11 1992-09-08 Alder Research Center Limited Partnership Protein kinase c. modulators. d.
ATE110768T1 (de) 1986-08-29 1994-09-15 Novo Nordisk As Enzymhaltiger reinigungsmittelzusatz.
NZ221627A (en) 1986-09-09 1993-04-28 Genencor Inc Preparation of enzymes, modifications, catalytic triads to alter ratios or transesterification/hydrolysis ratios
JP2533763B2 (ja) 1986-10-27 1996-09-11 忠生 白石 フィルム状成分を含有する入浴剤
ES2076939T3 (es) 1987-08-28 1995-11-16 Novo Nordisk As Lipasa recombinante de humicola y procedimiento para la produccion de lipasas recombinantes de humicola.
JPS6474992A (en) 1987-09-16 1989-03-20 Fuji Oil Co Ltd Dna sequence, plasmid and production of lipase
EP0394352B1 (en) 1988-01-07 1992-03-11 Novo Nordisk A/S Enzymatic detergent
DK6488D0 (da) 1988-01-07 1988-01-07 Novo Industri As Enzymer
US5288627A (en) 1988-01-07 1994-02-22 Novo Nordisk A/S Endoprotease from Fusarium oxysporumDSM 2672 for use in detergents
JP3079276B2 (ja) 1988-02-28 2000-08-21 天野製薬株式会社 組換え体ｄｎａ、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法
EP0406314B1 (en) 1988-03-24 1993-12-01 Novo Nordisk A/S A cellulase preparation
US5648263A (en) 1988-03-24 1997-07-15 Novo Nordisk A/S Methods for reducing the harshness of a cotton-containing fabric
WO1989009263A1 (en) 1988-03-25 1989-10-05 Gist-Brocades N.V. Molecular cloning and expression of genes encoding lipolytic enzymes
JPH0249036A (ja) 1988-04-08 1990-02-19 Asahi Chem Ind Co Ltd ダステイング処理剤並びにダステイング処理した熱可塑性樹脂フイルム及びそのフイルムのダステイング処理方法
JPH02124945A (ja) 1988-07-27 1990-05-14 Kuraray Co Ltd 水溶性フイルム
CA2009047C (en) 1989-02-27 1999-06-08 Daniel Wayne Michael Microcapsules containing hydrophobic liquid core
US5002789A (en) 1989-04-17 1991-03-26 The Pillsbury Company Food colorant system
GB8915658D0 (en) 1989-07-07 1989-08-23 Unilever Plc Enzymes,their production and use
US5658871A (en) 1989-07-07 1997-08-19 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Microbial lipase muteins and detergent compositions comprising same
EP0528828B2 (de) 1990-04-14 1997-12-03 Genencor International GmbH Alkalische bacillus-lipasen, hierfür codierende dna-sequenzen sowie bacilli, die diese lipasen produzieren
US20010036910A1 (en) 1990-05-09 2001-11-01 Grethe Rasmussen Cellulase preparation comprising an endoglucanase enzyme
DK115890D0 (da) 1990-05-09 1990-05-09 Novo Nordisk As Enzym
AU639570B2 (en) 1990-05-09 1993-07-29 Novozymes A/S A cellulase preparation comprising an endoglucanase enzyme
NZ238385A (en) 1990-07-03 1993-05-26 Ecolab Inc A detersive system in a water soluble film package
AU657278B2 (en) 1990-09-13 1995-03-09 Novo Nordisk A/S Lipase variants
US5869438A (en) 1990-09-13 1999-02-09 Novo Nordisk A/S Lipase variants
US5892013A (en) 1990-09-13 1999-04-06 Novo Nordisk A/S Lipase variants
US5520838A (en) 1991-01-16 1996-05-28 The Procter & Gamble Company Compact detergent compositions with high activity cellulase
ATE219136T1 (de) 1991-01-16 2002-06-15 Procter & Gamble Kompakte waschmittelzusammensetzungen mit hochaktiven cellulasen
US5443750A (en) 1991-01-16 1995-08-22 The Procter & Gamble Company Detergent compositions with high activity cellulase and softening clays
DK0583339T3 (da) 1991-05-01 1999-04-19 Novo Nordisk As Stabiliserede enzymer og detergentsammensætninger
US5232612A (en) 1991-08-28 1993-08-03 The Procter & Gamble Company Solid, particulate fabric softener with protected, dryer-activated, cyclodextrin/perfume complex
US5668073A (en) 1991-11-06 1997-09-16 The Procter & Gamble Company Detergent compounds with high activity cellulase and quaternary ammonium compounds
DK88892D0 (da) 1992-07-06 1992-07-06 Novo Nordisk As Forbindelse
WO1994002597A1 (en) 1992-07-23 1994-02-03 Novo Nordisk A/S MUTANT α-AMYLASE, DETERGENT, DISH WASHING AGENT, AND LIQUEFACTION AGENT
US5792641A (en) 1992-10-06 1998-08-11 Novo Nordisk A/S Cellulase variants and detergent compositions containing cellulase variants
WO1994009898A1 (de) 1992-10-26 1994-05-11 Schwarz Pharma Ag Verfahren zur herstellung von mikrokapseln
WO1994018314A1 (en) 1993-02-11 1994-08-18 Genencor International, Inc. Oxidatively stable alpha-amylase
JP3618748B2 (ja) 1993-04-27 2005-02-09 ジェネンコー インターナショナル インコーポレイテッド 洗剤に使用する新しいリパーゼ変異体
DK52393D0 (ja) 1993-05-05 1993-05-05 Novo Nordisk As
JP2859520B2 (ja) 1993-08-30 1999-02-17 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ リパーゼ及びそれを生産する微生物及びリパーゼ製造方法及びリパーゼ含有洗剤組成物
JPH07143883A (ja) 1993-11-24 1995-06-06 Showa Denko Kk リパーゼ遺伝子及び変異体リパーゼ
EP0746618B1 (en) 1994-02-22 2002-08-21 Novozymes A/S A method of preparing a variant of a lipolytic enzyme
CA2185101A1 (en) 1994-03-08 1995-09-14 Martin Schulein Novel alkaline cellulases
US5912157A (en) 1994-03-08 1999-06-15 Novo Nordisk A/S Alkaline cellulases
EP0755442B1 (en) 1994-05-04 2002-10-09 Genencor International, Inc. Lipases with improved surfactant resistance
WO1995035381A1 (en) 1994-06-20 1995-12-28 Unilever N.V. Modified pseudomonas lipases and their use
AU2884695A (en) 1994-06-23 1996-01-19 Unilever Plc Modified pseudomonas lipases and their use
ATE389012T1 (de) 1994-10-06 2008-03-15 Novozymes As Ein enzympräparat mit endoglucanase aktivität
BE1008998A3 (fr) 1994-10-14 1996-10-01 Solvay Lipase, microorganisme la produisant, procede de preparation de cette lipase et utilisations de celle-ci.
WO1996013580A1 (en) 1994-10-26 1996-05-09 Novo Nordisk A/S An enzyme with lipolytic activity
US6093562A (en) 1996-02-05 2000-07-25 Novo Nordisk A/S Amylase variants
AR000862A1 (es) 1995-02-03 1997-08-06 Novozymes As Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del
JPH08228778A (ja) 1995-02-27 1996-09-10 Showa Denko Kk 新規なリパーゼ遺伝子及びそれを用いたリパーゼの製造方法
JP3360830B2 (ja) 1995-03-17 2003-01-07 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 新規なエンドグルカナーゼ
EP0839186B1 (en) 1995-07-14 2004-11-10 Novozymes A/S A modified enzyme with lipolytic activity
ATE267248T1 (de) 1995-08-11 2004-06-15 Novozymes As Neuartige lipolytische enzyme
JPH09150407A (ja) 1995-11-30 1997-06-10 Oji Paper Co Ltd 芳香性古紙ボード
CA2241593A1 (en) 1995-12-29 1997-07-10 The Procter & Gamble Company Detergent compositions comprising immobilized enzymes
US5763385A (en) 1996-05-14 1998-06-09 Genencor International, Inc. Modified α-amylases having altered calcium binding properties
WO1998008940A1 (en) 1996-08-26 1998-03-05 Novo Nordisk A/S A novel endoglucanase
ATE324437T1 (de) 1996-09-17 2006-05-15 Novozymes As Cellulasevarianten
JP2001503269A (ja) 1996-11-04 2001-03-13 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ ズブチラーゼ変異体及び、組成物
CN1554750B (zh) 1996-11-04 2011-05-18 诺维信公司 枯草酶变种及组合物
WO1998034946A1 (en) 1997-02-12 1998-08-13 Massachusetts Institute Of Technology Daxx, a novel fas-binding protein that activates jnk and apoptosis
US6136776A (en) 1997-04-01 2000-10-24 Dickler Chemical Laboratories, Inc. Germicidal detergent packet
US6037319A (en) 1997-04-01 2000-03-14 Dickler Chemical Laboratories, Inc. Water-soluble packets containing liquid cleaning concentrates
WO1999001544A1 (en) 1997-07-04 1999-01-14 Novo Nordisk A/S FAMILY 6 ENDO-1,4-β-GLUCANASE VARIANTS AND CLEANING COMPOSIT IONS CONTAINING THEM
EP0896998A1 (en) * 1997-08-14 1999-02-17 The Procter & Gamble Company Laundry detergent compositions comprising a saccharide gum degrading enzyme
EP1073705B1 (en) 1998-04-23 2004-10-06 The Procter & Gamble Company Encapsulated perfume particles and detergent compositions containing said particles
CA2348843A1 (en) 1998-11-11 2000-05-18 Edward Zbygniew Nowak A capsule based drug delivery system
US6552024B1 (en) 1999-01-21 2003-04-22 Lavipharm Laboratories Inc. Compositions and methods for mucosal delivery
AU3420100A (en) 1999-03-31 2000-10-23 Novozymes A/S Lipase variant
JP2001162708A (ja) 1999-09-30 2001-06-19 Kao Corp フィルム
US6485736B1 (en) 2000-09-07 2002-11-26 Syngenta Ltd. Variable release microcapsules
GB0023713D0 (en) 2000-09-27 2000-11-08 Unilever Plc A water soluble package
US6844302B1 (en) 2000-10-27 2005-01-18 International Flavors & Fragrances Inc. Encapsulated flavor and fragrance
DE10053329A1 (de) 2000-10-27 2002-05-08 Henkel Kgaa Enzymhaltige Umhüllung für Waschmittel-, Spülmittel- oder Reinigungsmittel-Portionen
EP1721838A3 (en) 2001-05-08 2007-03-07 The Procter and Gamble Company Kit of water-soluble or water dispersible pouches
ES2344407T3 (es) 2001-10-09 2010-08-26 Arrow Coated Products Limited Procedimiento de fabricacion de un sistema de pelicula soluble en el agua embebida.
US7357891B2 (en) 2001-10-12 2008-04-15 Monosol Rx, Llc Process for making an ingestible film
US7666337B2 (en) 2002-04-11 2010-02-23 Monosol Rx, Llc Polyethylene oxide-based films and drug delivery systems made therefrom
WO2003041667A2 (en) 2001-11-13 2003-05-22 The Procter & Gamble Company Compositions containing enzymes stabilized with certain osmo-protectants and methods for using such compositions in personal care
ATE319629T1 (de) 2001-11-23 2006-03-15 Procter & Gamble Wasserlöslicher beutel
ES2231428T3 (es) 2001-11-23 2005-05-16 THE PROCTER & GAMBLE COMPANY Bolsa hidrosoluble.
JP4226846B2 (ja) 2002-06-07 2009-02-18 キャタレント・ジャパン株式会社 口腔内で崩壊可能なソフトカプセル剤
US20050187137A1 (en) * 2002-08-14 2005-08-25 Ulrich Pegelow Portioned cleaning agents or detergents containing phosphate
US20040120991A1 (en) * 2002-09-07 2004-06-24 Mars Incorporated Edible films having distinct regions
EP1560569A4 (en) 2002-10-11 2006-03-22 Depomed Dev Ltd GASTRORETENTIVE LEVODOPA DELIVERY FORM
JP4056859B2 (ja) 2002-11-11 2008-03-05 日本合成化学工業株式会社 水溶性フィルム
AU2004245746B2 (en) 2003-06-09 2008-06-05 Insense Limited Method for stabilization of enzymes during exposure to sterilizing radation
US7871972B2 (en) 2005-01-12 2011-01-18 Amcol International Corporation Compositions containing benefit agents pre-emulsified using colloidal cationic particles
US7977288B2 (en) 2005-01-12 2011-07-12 Amcol International Corporation Compositions containing cationically surface-modified microparticulate carrier for benefit agents
JP4717895B2 (ja) 2005-01-22 2011-07-06 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー 水中に浸漬される前に溶解に対して耐性を有する水溶性フィルム
WO2007010553A2 (en) 2005-03-24 2007-01-25 Arrow Coated Products Ltd Combined multi-layered water soluble film and process for producing the same
MX2007014171A (es) 2005-05-13 2008-01-14 Procter & Gamble Peliculas agregadas a grupos funcionales.
KR20080002959A (ko) 2005-05-13 2008-01-04 더 프록터 앤드 갬블 캄파니 표백 제품
US20060275567A1 (en) 2005-06-07 2006-12-07 Richard Vicari Borate resistant films
KR100745365B1 (ko) 2005-12-09 2007-08-02 주식회사 엘지생활건강 수용성 필름 타입 세정제
WO2007087508A2 (en) 2006-01-23 2007-08-02 Novozymes A/S Lipase variants
US20070264487A1 (en) * 2006-05-12 2007-11-15 Dean Georgiades Treated film strips
US20080176985A1 (en) 2006-11-13 2008-07-24 Verrall Andrew P Water-soluble film
US7908992B2 (en) 2007-01-09 2011-03-22 R.P. Scherer Technologies, Llc System and method for dusting soft capsules
US20080234165A1 (en) 2007-03-20 2008-09-25 Rajan Keshav Panandiker Liquid laundry detergent compositions comprising performance boosters
DK2147098T3 (da) 2007-04-30 2013-10-14 Danisco Us Inc Anvendelse af proteinhydrolysater til stabilisering af metalloprotease-detergent-formuleringer
TW200914249A (en) 2007-09-21 2009-04-01 Taiwan Central Science Biolog Technology Co Ltd One-time high pressure formation method for aroma cleaning bag
US20090209447A1 (en) 2008-02-15 2009-08-20 Michelle Meek Cleaning compositions
JP5650543B2 (ja) 2008-02-29 2015-01-07 ノボザイムス アクティーゼルスカブ リパーゼ活性を有するポリペプチド及びこれをコードするポリヌクレオチド
PL2133410T3 (pl) 2008-06-13 2012-05-31 Procter & Gamble Saszetka wielokomorowa
JP2011526888A (ja) * 2008-07-01 2011-10-20 ザ・ジョンズ・ホプキンス・ユニバーシティ 治療薬を標的送達するための経口速溶性薄膜
CA2742294C (en) * 2008-11-03 2017-08-15 Danisco Us Inc. Delivery system for co-formulated enzyme and substrate
EP2258820B1 (en) 2009-06-02 2019-12-18 The Procter and Gamble Company Water-soluble pouch
AU2010291856B2 (en) 2009-09-03 2014-10-02 Co2Starch Pty Ltd Polymer/thermoplastic starch compositions
PL2399980T3 (pl) * 2010-06-24 2013-01-31 Procter & Gamble Trwałe kompozycje zawierające polimer celulozy oraz celulazę
PL2399979T5 (pl) 2010-06-24 2022-05-30 The Procter And Gamble Company Rozpuszczalne produkty w dawkach jednostkowych zwierające polimer kationowy
TWM401635U (en) 2010-11-01 2011-04-11 Hsin-Wei Yu Assembly type dehumidifying fragrant bag set and dehumidifying fragrant bag
US10087401B2 (en) 2012-03-16 2018-10-02 Monosol, Llc Water soluble compositions incorporating enzymes, and method of making same
US9394092B2 (en) 2012-04-16 2016-07-19 Monosol, Llc Powdered pouch and method of making same

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2022202750A1 (ja) * 2021-03-25 2022-09-29 三菱ケミカル株式会社 水溶性フィルム及びそれを用いた薬剤包装体並びにそれらの製造方法
JP7156584B1 (ja) * 2021-03-25 2022-10-19 三菱ケミカル株式会社 水溶性フィルム及びそれを用いた薬剤包装体並びにそれらの製造方法

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