ES2671043T3 - Composiciones hidrosolubles que incorporan enzimas y método de preparación de las mismas - Google Patents

Composiciones hidrosolubles que incorporan enzimas y método de preparación de las mismas Download PDF

Info

Publication number
ES2671043T3
ES2671043T3 ES13713616.4T ES13713616T ES2671043T3 ES 2671043 T3 ES2671043 T3 ES 2671043T3 ES 13713616 T ES13713616 T ES 13713616T ES 2671043 T3 ES2671043 T3 ES 2671043T3
Authority
ES
Spain
Prior art keywords
dehydrogenase
water
enzyme
reductase
optionally
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Active
Application number
ES13713616.4T
Other languages
English (en)
Inventor
David M. Lee
Jennifer L. SIMS
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Monosol LLC
Original Assignee
Monosol LLC
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=48045043&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=ES2671043(T3) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Monosol LLC filed Critical Monosol LLC
Application granted granted Critical
Publication of ES2671043T3 publication Critical patent/ES2671043T3/es
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D17/00—Detergent materials or soaps characterised by their shape or physical properties
    • C11D17/04—Detergent materials or soaps characterised by their shape or physical properties combined with or containing other objects
    • C11D17/041—Compositions releasably affixed on a substrate or incorporated into a dispensing means
    • C11D17/042—Water soluble or water disintegrable containers or substrates containing cleaning compositions or additives for cleaning compositions
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B29—WORKING OF PLASTICS; WORKING OF SUBSTANCES IN A PLASTIC STATE IN GENERAL
    • B29D—PRODUCING PARTICULAR ARTICLES FROM PLASTICS OR FROM SUBSTANCES IN A PLASTIC STATE
    • B29D7/00—Producing flat articles, e.g. films or sheets
    • B29D7/01—Films or sheets
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08J—WORKING-UP; GENERAL PROCESSES OF COMPOUNDING; AFTER-TREATMENT NOT COVERED BY SUBCLASSES C08B, C08C, C08F, C08G or C08H
    • C08J5/00—Manufacture of articles or shaped materials containing macromolecular substances
    • C08J5/18—Manufacture of films or sheets
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08K—Use of inorganic or non-macromolecular organic substances as compounding ingredients
    • C08K5/00—Use of organic ingredients
    • C08K5/0008—Organic ingredients according to more than one of the "one dot" groups of C08K5/01 - C08K5/59
    • C08K5/0016—Plasticisers
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08L—COMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
    • C08L101/00—Compositions of unspecified macromolecular compounds
    • C08L101/12—Compositions of unspecified macromolecular compounds characterised by physical features, e.g. anisotropy, viscosity or electrical conductivity
    • C08L101/14—Compositions of unspecified macromolecular compounds characterised by physical features, e.g. anisotropy, viscosity or electrical conductivity the macromolecular compounds being water soluble or water swellable, e.g. aqueous gels
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08L—COMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
    • C08L29/00—Compositions of homopolymers or copolymers of compounds having one or more unsaturated aliphatic radicals, each having only one carbon-to-carbon double bond, and at least one being terminated by an alcohol, ether, aldehydo, ketonic, acetal or ketal radical; Compositions of hydrolysed polymers of esters of unsaturated alcohols with saturated carboxylic acids; Compositions of derivatives of such polymers
    • C08L29/02—Homopolymers or copolymers of unsaturated alcohols
    • C08L29/04—Polyvinyl alcohol; Partially hydrolysed homopolymers or copolymers of esters of unsaturated alcohols with saturated carboxylic acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08L—COMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
    • C08L31/00—Compositions of homopolymers or copolymers of compounds having one or more unsaturated aliphatic radicals, each having only one carbon-to-carbon double bond, and at least one being terminated by an acyloxy radical of a saturated carboxylic acid, of carbonic acid or of a haloformic acid; Compositions of derivatives of such polymers
    • C08L31/02—Homopolymers or copolymers of esters of monocarboxylic acids
    • C08L31/04—Homopolymers or copolymers of vinyl acetate
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08L—COMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
    • C08L33/00—Compositions of homopolymers or copolymers of compounds having one or more unsaturated aliphatic radicals, each having only one carbon-to-carbon double bond, and only one being terminated by only one carboxyl radical, or of salts, anhydrides, esters, amides, imides or nitriles thereof; Compositions of derivatives of such polymers
    • C08L33/04—Homopolymers or copolymers of esters
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/2093—Esters; Carbonates
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/22—Carbohydrates or derivatives thereof
    • C11D3/222—Natural or synthetic polysaccharides, e.g. cellulose, starch, gum, alginic acid or cyclodextrin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/20—Organic compounds containing oxygen
    • C11D3/22—Carbohydrates or derivatives thereof
    • C11D3/222—Natural or synthetic polysaccharides, e.g. cellulose, starch, gum, alginic acid or cyclodextrin
    • C11D3/225—Natural or synthetic polysaccharides, e.g. cellulose, starch, gum, alginic acid or cyclodextrin etherified, e.g. CMC
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/37—Polymers
    • C11D3/3746—Macromolecular compounds obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C11D3/3757—(Co)polymerised carboxylic acids, -anhydrides, -esters in solid and liquid compositions
    • C11D3/3761—(Co)polymerised carboxylic acids, -anhydrides, -esters in solid and liquid compositions in solid compositions
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/37—Polymers
    • C11D3/3746—Macromolecular compounds obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C11D3/378—(Co)polymerised monomers containing sulfur, e.g. sulfonate
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38609—Protease or amylase in solid compositions only
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38627—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38636—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing enzymes other than protease, amylase, lipase, cellulase, oxidase or reductase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38645—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing cellulase

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Emergency Medicine (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Manufacturing & Machinery (AREA)
  • Dispersion Chemistry (AREA)
  • Materials Engineering (AREA)
  • Mechanical Engineering (AREA)
  • Detergent Compositions (AREA)
  • Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)
  • Wrappers (AREA)
  • Manufacture Of Macromolecular Shaped Articles (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

Una película hidrosoluble, que comprende una mezcla hidrosoluble de: una resina hidrosoluble que comprende una resina de poli(5 alcohol vinílico), una enzima, y un sustrato enzimático para dicha enzima, en la que el sustrato enzimático se proporciona en una cantidad de al menos 1 phr.

Description

5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
DESCRIPCIÓN
Composiciones hidrosolubles que incorporan enzimas y método de preparación de las mismas Campo de la divulgación
La presente divulgación se refiere en general a películas hidrosolubles. Más en particular, la divulgación se refiere a películas hidrosolubles que comprenden una mezcla de una primera resina hidrosoluble, una enzima y un estabilizador enzimático que comprende un sustrato funcional para la enzima.
Antecedentes
Las películas hidrosolubles se conocen bien en la técnica. Las películas hidrosolubles tienen muchas aplicaciones, tales como materiales de envasado, en los que la película en sí misma puede constituir un paquete hidrosoluble. Estas composiciones tienen la ventaja de que son fáciles de dosificar, manipular, transportar y almacenar.
Los paquetes hidrosolubles son muy adecuados para aplicaciones de dosis única en las que el paquete encierra un detergente para ropa, un blanqueador u otros aditivos para el lavado de ropa, cuidado de telas, lavado de vajillas, limpieza de superficies duras, cuidados de belleza, cuidado de la piel, otros cuidados personales o composiciones de productos alimenticios. A menudo hay agentes activos encerrados en paquetes hidrosolubles que se pueden volver inestables en presencia de otros agentes activos, o pueden provocar que otros ingredientes se vuelvan inestables, limitando de este modo qué agentes activos se pueden preenvasar juntos en forma de dosis única.
La actividad de las enzimas en películas previamente conocidas tendía a ser baja y a disminuir con el tiempo de almacenamiento. Esta pérdida de actividad tendía a ser especialmente grave cuando la composición enzimática incluía una proteasa, ya que la proteasa puede descomponerse a sí misma o a otras enzimas. En un intento de compensar la disminución de la actividad enzimática, se incluía una gran concentración de enzima en composiciones de película, y este enfoque no siempre fue exitoso en la producción de una película con al menos una actividad moderada. Por consiguiente, es sumamente deseable producir una película que mantenga un alto nivel de actividad enzimática sin que se requiera comenzar con una alta concentración de enzima (es decir, alto porcentaje de recuperación de enzima después del procesamiento y almacenamiento).
Los agentes activos que a menudo se usan como aditivos en aplicaciones de lavado de ropa y lavado de vajillas incluyen enzimas tales como las enzimas proteasa, amilasa, lipasa y oxidorreductasa, que incluyen pero no se limitan a las enzimas oxidorreductasa que catalizan la formación de agentes blanqueadores. Por lo tanto, una película hidrosoluble que contiene enzimas que mantienen un alto nivel de actividad, especialmente en presencia de proteasa, sería ventajosa para su uso en paquetes hidrosolubles de dosis única que encierran detergentes u otros aditivos para el lavado de ropa o para el lavado de vajillas.
Sumario
Un primer aspecto de la invención es una película hidrosoluble que comprende una mezcla hidrosoluble de una resina hidrosoluble que comprende una resina de poli(alcohol vinílico), una enzima y un sustrato enzimático para dicha enzima, en la que el sustrato enzimático se proporciona en una cantidad de al menos 1 phr.
Un segundo aspecto de la invención es un método de formación de una película hidrosoluble, que incluye las etapas de proporcionar una mezcla hidrosoluble de acuerdo con el primer aspecto, disuelta en agua; colar la mezcla disuelta sobre una superficie precalentada a una temperatura de menos de 77 °C, opcionalmente en un intervalo de 66 °C a 77 °C, o 74 °C; secar el agua de la mezcla colada durante un período de menos de 24 horas, opcionalmente menos de 12 horas, opcionalmente menos de 8 horas, opcionalmente menos de 2 horas, opcionalmente menos de 1 hora, opcionalmente menos de 45 minutos, opcionalmente menos de 30 minutos, opcionalmente menos de 20 minutos, opcionalmente menos de 10 minutos, por ejemplo en un intervalo de 6 minutos a 10 minutos, u 8 minutos, para formar una película hidrosoluble.
Un tercer aspecto de la invención es un método de formación de una película hidrosoluble como se define en el primer aspecto, en el que la película hidrosoluble se vierte desde una mezcla hidrosoluble preparada de acuerdo con las etapas de:
proporcionar una mezcla de resina hidrosoluble que comprende una resina de poli(alcohol vinílico), agua, sustrato enzimático y aditivos opcionales que excluyen enzimas; hervir la mezcla durante al menos 30 minutos; desgasificar la mezcla en un horno a una temperatura de al menos 40 °C; opcionalmente en un intervalo de 40 °C a 70 °C, por ejemplo 65 °C; añadir al menos una enzima, opcionalmente al menos un plastificante, y opcionalmente agua adicional a la mezcla a una temperatura de 65 °C o menos, en el que el sustrato enzimático en la mezcla es un sustrato para dicha enzima; y agitar la mezcla, opcionalmente sin vórtice, hasta que la mezcla tenga un color y una consistencia sustancialmente uniformes; opcionalmente durante un período de tiempo en un intervalo de 30 minutos a 90 minutos, opcionalmente al menos 1 hora; y colar la mezcla rápidamente después del período de tiempo de
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
agitación, de manera de formar una película hidrosoluble como se define en el primer aspecto, por ejemplo, en el transcurso de 4 horas, o 2 horas, o en el transcurso de 1 hora o menos.
Opcionalmente, las películas hidrosolubles descritas en el presente documento pueden ser termoformables, por ejemplo para dar una bolsita.
Para las composiciones y métodos descritos en el presente documento, se contemplan características opcionales, que incluyen pero no se limitan a, componentes, intervalos de composición de los mismos, sustituyentes, condiciones y etapas, que se van a seleccionar entre los diversos aspectos, modos de realización y ejemplos proporcionados en el presente documento.
Los aspectos y ventajas adicionales serán evidentes para los expertos en la técnica a partir de una revisión de la siguiente descripción detallada. Si bien las composiciones y métodos son susceptibles de modos de realización en diversas formas, la descripción de aquí en adelante incluye modos de realización específicos entendiéndose que la divulgación es ilustrativa, y no pretende limitar la invención a los modos de realización específicos descritos en el presente documento. El alcance de la invención se define por las reivindicaciones.
Descripción detallada
En el presente documento se divulgan películas hidrosolubles que incluyen una mezcla hidrosoluble de una resina hidrosoluble que comprende una resina de poli(alcohol vinílico), una enzima y un estabilizador enzimático que es un sustrato funcional para la enzima, en la que el sustrato enzimático se proporciona en una cantidad de al menos 1 phr. Opcionalmente, las películas hidrosolubles incluyen dos o más tipos de enzimas. Las películas hidrosolubles pueden ser en particular ventajosas porque se pueden diseñar de manera que un alto porcentaje de enzimas permanezca activo después de la formación de la película. Las películas hidrosolubles se pueden diseñar opcionalmente de manera que un alto porcentaje de enzimas permanezca activo cuando la película se almacena a temperaturas en un intervalo de aproximadamente 5 °C a aproximadamente 45 °C durante al menos 2 semanas, o en un intervalo de aproximadamente 2 semanas a 2 años, por ejemplo, 3 meses. Las películas hidrosolubles pueden tener una o más ventajas opcionales adicionales, que incluyen la recuperación inesperadamente alta de actividad enzimática en películas que contienen una proteasa y una segunda enzima, termoformable (por ejemplo, para dar una bolsita o paquete), una forma sólida para la administración de enzimas a un sustrato que no tiene polvo.
Las películas, los paquetes y sus métodos de fabricación y uso se contemplan para incluir modos de realización que incluyen cualquier combinación de uno o más de los elementos, características y etapas opcionales adicionales descritos adicionalmente a continuación (incluyendo los mostrados en cualquier figura), a menos que se indique lo contrario.
Como se usa en el presente documento, el término "que comprende" indica la posible inclusión de otros agentes, elementos, etapas o características, además de los especificados.
Como se usa en el presente documento y a menos que se especifique lo contrario, todas las mediciones de viscosidad en centipoises (cP) son de una solución al 4 % a 20 °C.
Como se usa en el presente documento, la "recuperación porcentual de enzima" se refiere al porcentaje de enzimas que permanecen activas después de una o más etapas de procesamiento o tiempo de almacenamiento, por ejemplo después de las etapas de procesamiento (por ejemplo, mezclado, colado y secado) de la composición hidrosoluble (por ejemplo, la película) y durante un período de almacenamiento de aproximadamente 1 mes a aproximadamente 5 °C. Por consiguiente, como se usa en el presente documento, la "recuperación de actividad enzimática" se refiere a la actividad de las enzimas en la composición hidrosoluble mantenida después de un método o tiempo de almacenamiento en comparación con la actividad enzimática original, por ejemplo, la actividad enzimática medida en una muestra representativa de la composición enzimática de materia prima que se añadió a una película. Así, por ejemplo, la recuperación de actividad enzimática puede ser la proporción de actividad enzimática después de las etapas de procesamiento para preparar la composición, por ejemplo, una película, y durante un período de almacenamiento de aproximadamente un mes a aproximadamente 5 °C con respecto a la actividad enzimática de la composición enzimática original añadida a la película. Las etapas de procesamiento contempladas incluyen cada una de las etapas descritas en el presente documento, individualmente o en combinaciones, por ejemplo, pero sin limitarse a, una etapa de calentamiento, una etapa de disolución, una etapa de mezclado (por ejemplo, una etapa de mezclado en húmedo) y una etapa de secado (por ejemplo, opcionalmente con aplicación de calor). La actividad enzimática se puede medir mediante cualquier método adecuado, siempre que se usen los mismos o métodos equivalentes para la medición de la materia prima enzimática y la medición de la composición procesada cargada con enzimas (por ejemplo, película que contiene enzimas). En un tipo de modo de realización, la actividad enzimática se puede determinar mediante un método colorimétrico. Las mediciones colorimétricas para la actividad de proteasa, amilasa y lipasa se describen a continuación en relación con los experimentos.
Como se usa en el presente documento y a menos que se especifique lo contrario, los términos "% en peso" pretenden referirse a la composición del elemento identificado en partes "secas" (sin agua) en peso de la película
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
completa (cuando corresponda) o en partes en peso de la composición completa encerrada dentro de una bolsita (cuando corresponda). Como se usa en el presente documento y a menos que se especifique lo contrario, el término "phr" pretende referirse a la composición del elemento identificado en partes por cien partes de resina de poli(alcohol vinílico) (PVOH) hidrosoluble.
Las películas hidrosolubles, los ingredientes opcionales para su uso en las mismas, y los métodos de elaboración de las mismas son bien conocidos en la técnica. En la invención reivindicada, la película hidrosoluble incluye PVOH. El PVOH es una resina sintética preparada en general por la alcohólisis, habitualmente denominada hidrólisis o saponificación, de poli(acetato de vinilo). El PVOH completamente hidrolizado, en el que virtualmente todos los grupos acetato se han convertido en grupos alcohol, es un polímero altamente cristalino fuertemente unido por hidrógeno que se disuelve solo en agua caliente, a más de aproximadamente 140 °F (60 °C). Si se permite que permanezca una cantidad suficiente de grupos acetato después de la hidrólisis del poli(acetato de vinilo), el polímero de PVOH que se sabe que entonces está parcialmente hidrolizado, está más débilmente unido por hidrógeno y es menos cristalino y es soluble en agua fría, a menos de aproximadamente 50 °F (10 °C). Una película hidrosoluble fría/caliente intermedia puede incluir, por ejemplo, PVOH parcialmente hidrolizado intermedio (por ejemplo, con grados de hidrólisis de aproximadamente un 94 % a aproximadamente un 98 %), y es fácilmente soluble solo en agua tibia, por ejemplo, disolución rápida a temperaturas de aproximadamente 40 °C y mayores. Ambos tipos de PVOH total y parcialmente hidrolizados se denominan comúnmente homopolímeros de PVOH aunque el tipo parcialmente hidrolizado es técnicamente un copolímero de alcohol vinílico-acetato de vinilo.
El grado de hidrólisis del PVOH incluido en las películas hidrosolubles de la presente divulgación puede ser de aproximadamente un 75 % a aproximadamente un 99 %. A medida que se reduce el grado de hidrólisis, una película elaborada a partir de la resina tendrá una resistencia mecánica reducida pero una solubilidad más rápida a temperaturas por debajo de aproximadamente 20 °C. A medida que aumenta el grado de hidrólisis, una película elaborada a partir de la resina tenderá a ser mecánicamente más resistente y la termoformabilidad tenderá a disminuir. El grado de hidrólisis del PVOH se puede elegir de manera que la solubilidad en agua de la resina dependa de la temperatura y, así, también se influye en la solubilidad de una película elaborada a partir de la resina y los ingredientes adicionales. En una clase de modos de realización, la película es soluble en agua fría. Una película soluble en agua fría, hidrosoluble a una temperatura de menos de 10 °C, puede incluir PVOH con un grado de hidrólisis en un intervalo de aproximadamente un 75 % a aproximadamente un 90 %, o en un intervalo de aproximadamente un 80 % a aproximadamente un 90 %, o en un intervalo de aproximadamente un 85 % a aproximadamente un 90 %. En otra clase de modos de realización, la película es soluble en agua caliente. Una película soluble en agua caliente, hidrosoluble a una temperatura de al menos aproximadamente 60 °C, puede incluir PVOH con un grado de hidrólisis de al menos aproximadamente un 98 %.
Otras resinas formadoras de película para su uso además de PVOH pueden incluir, pero no se limitan a, poli(alcoholes vinílicos) modificados, poliacrilatos, copolímeros de acrilato hidrosolubles, poliacrilamidas, polivinilpirrolidona, pululano, polímeros naturales hidrosolubles, que incluyen, pero no se limitan a, goma guar, goma de xantano, carragenano y almidón, derivados de polímeros hidrosolubles que incluyen, pero no se limitan a, almidón etoxilado y almidón hidroxipropilado, poli(acrilamido-2-metilpropanosulfonato de sodio), polimonometilmaleato, copolímeros de los mismos y combinaciones de cualquiera de los anteriores. En una clase de modos de realización, la resina formadora de película es un terpolímero que consiste en alcohol vinílico, acetato de vinilo y acrilamido-2-metilpropanosulfonato de sodio. Inesperadamente, las películas hidrosolubles a base de un alcohol vinílico, acetato de vinilo y acrilamido-2-metilpropanosulfonato de sodio han demostrado un alto porcentaje de recuperación de actividad enzimática, tanto con como sin la inclusión de un sustrato enzimático en la película hidrosoluble.
La resina hidrosoluble se puede incluir en la película hidrosoluble en cualquier cantidad adecuada, por ejemplo, una cantidad en un intervalo de aproximadamente un 35 % en peso a aproximadamente un 90 % en peso. La proporción en peso preferente de la cantidad de la resina hidrosoluble en comparación con la cantidad combinada de todas las enzimas, estabilizadores enzimáticos y aditivos secundarios puede ser cualquier proporción adecuada, por ejemplo, una proporción en un intervalo de aproximadamente 0,5 a aproximadamente 5, o aproximadamente 1 a 3, o aproximadamente 1 a 2.
Las resinas hidrosolubles para su uso en las películas descritas en el presente documento se pueden caracterizar por cualquier viscosidad adecuada para las propiedades de película deseadas, opcionalmente una viscosidad en un intervalo de aproximadamente 5,0 a aproximadamente 30,0 cP, o aproximadamente 10,0 cP a aproximadamente 25 cP. La viscosidad de una resina de PVOH se determina midiendo una solución recién preparada usando un viscosímetro de tipo Brookfield LV con adaptador UL como se describe en la norma británica EN ISO 15023-2:2006, Anexo E: método de prueba Brookfield. Es una práctica internacional declarar la viscosidad de soluciones acuosas de poli(alcohol vinílico) al 4 % a 20 °C. Se debe entender que todas las viscosidades de PVOH especificadas en el presente documento en cP se refieren a la viscosidad de una solución acuosa de poli(alcohol vinílico) al 4 % a 20 °C, a menos que se especifique lo contrario.
Es bien sabido en la técnica que la viscosidad de una resina de PVOH se correlaciona con el peso molecular promedio en peso (PM) de la misma resina de PVOH, y a menudo la viscosidad se usa en sustitución de PM. Así, el
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
peso molecular promedio en peso de la resina hidrosoluble puede estar opcionalmente en un intervalo de aproximadamente 35.000 a aproximadamente 190.000, o aproximadamente 80.000 a aproximadamente 160.000. El peso molecular de la resina solo necesita ser suficiente para permitirle que se moldee mediante técnicas adecuadas para formar una película de plástico delgada.
Enzimas
Se contempla que se puede usar cualquier tipo de enzimas deseado en las películas descritas en el presente documento.
Por ejemplo, dichas enzimas incluyen enzimas categorizadas en una cualquiera de las seis categorías convencionales de la Comisión de Enzimas (EC), es decir, las oxidorreductasas de EC 1 (que catalizan reacciones de oxidación/reducción), las transferasas de EC 2 (que transfieren un grupo funcional, por ejemplo, un grupo metilo o fosfato), las hidrolasas de EC 3 (que catalizan la hidrólisis de diversos enlaces), las liasas de EC 4 (que escinden diversos enlaces por medios distintos de la hidrólisis y la oxidación), las isomerasas de EC 5 (que catalizan los cambios de isomerización dentro de una molécula) y las ligasas de EC 6 (que unen dos moléculas con enlaces covalentes). Los ejemplos de dichas enzimas incluyen deshidrogenasas y oxidasas en EC 1, transaminasas y cinasas en EC 2, lipasas, celulasas, amilasas, mananasas y peptidasas (también conocidas como proteasas o enzimas proteolíticas) en EC 3, descarboxilasas en EC 4, isomerasas y mutasas en EC 5 y sintetasas y sintasas de EC 6.
Oxidorreductasas
Las oxidorreductasas incluyen, pero no se limitan a: las que actúan sobre el grupo de donantes CH-OH; las que actúan sobre el grupo de donantes aldehído u oxo; las que actúan sobre el grupo de donantes CH-CH; las que actúan sobre el grupo de donantes CH-NH2; las que actúan sobre el grupo de donantes CH-NH; las que actúan sobre NADH o NADPH; las que actúan sobre otros compuestos nitrogenados como donantes; las que actúan sobre un grupo de donantes de azufre; las que actúan sobre un grupo de donantes hemo; las que actúan sobre difenoles y sustancias relacionadas como donantes; las que actúan sobre un peróxido como aceptador; las que actúan sobre el hidrógeno como donante; las que actúan sobre donantes únicos con incorporación de oxígeno molecular (oxigenasas); las que actúan sobre donantes emparejados, con incorporación o reducción de oxígeno molecular; las que actúan sobre radicales superóxido como aceptador; las que oxidan iones metálicos; las que actúan sobre grupos CH o CH2; las que actúan sobre proteínas de hierro-azufre como donantes; las que actúan sobre flavodoxina reducida como donante; las que actúan sobre el fósforo o el arsénico en donantes; las que actúan sobre X-H e Y-H para formar un enlace X-Y; y las que actúan sobre halógeno en donantes.
Las oxidorreductasas que actúan sobre el grupo de donantes CH-OH pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (incluyendo alcohol deshidrogenasa, alcohol deshidrogenasa (NADP+), homoserina deshidrogenasa, (R,R)-butanodiol deshidrogenasa, glicerol deshidrogenasa, propanodiol-fosfato deshidrogenasa, glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (NAD+), D-xilulosa reductasa, L-xilulosa reductasa, D-arabinitol 4- deshidrogenasa, L-arabinitol 4-deshidrogenasa, L-arabinitol 2-deshidrogenasa, L-iditol 2-deshidrogenasa, D-iditol 2- deshidrogenasa, galactitol 2-deshidrogenasa, manitol-1-fosfato 5-deshidrogenasa, inositol 2-deshidrogenasa, glucuronato reductasa, glucuronolactona reductasa, aldehído reductasa, UDP-glucosa 6-deshidrogenasa, histidinol deshidrogenasa, quinato deshidrogenasa, shikimato deshidrogenasa, glioxilato reductasa, L-lactato deshidrogenasa, D-lactato deshidrogenasa, glicerato deshidrogenasa, 3-hidroxibutirato deshidrogenasa, 3-hidroxiisobutirato deshidrogenasa, mevaldato reductasa, mevaldato reductasa (NADPH), hidroximetilglutaril-CoA reductasa (NADPH), 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa, acetoacetil-CoA reductasa, malato deshidrogenasa, malato deshidrogenasa (descarboxilante del oxalacetato), malato deshidrogenasa (descarboxilante), malato deshidrogenasa (descarboxilante del oxalacetato) (NADP+), isocitrato deshidrogenasa (NAD+), isocitrato deshidrogenasa (NADP+), fosfogluconato 2-deshidrogenasa, fosfogluconato deshidrogenasa (descarboxilante), L-gulonato 3-deshidrogenasa, L-arabinosa 1-deshidrogenasa, glucosa 1-deshidrogenasa, galactosa 1-deshidrogenasa, glucosa-6-fosfato deshidrogenasa, 3a-hidroxiesteroide deshidrogenasa (B-específica), 3(o 17)p-hidroxiesteroide deshidrogenasa, 3a- hidroxicolanato deshidrogenasa, 3a(o 20p)-hidroxiesteroide deshidrogenasa, alcohol alílico deshidrogenasa, lactaldehído reductasa (NADPH), ribitol 2-deshidrogenasa, fructuronato reductasa, tagaturonato reductasa, 3- hidroxipropionato deshidrogenasa, 2-hidroxi-3-oxopropionato reductasa, 4-hidroxibutirato deshidrogenasa, estradiol 17p-deshidrogenasa, testosterona 17p-deshidrogenasa, testosterona 17p-deshidrogenasa (NADP+), piridoxina 4- deshidrogenasa, w-hidroxidecanoato deshidrogenasa, manitol 2-deshidrogenasa, gluconato 5-deshidrogenasa, alcohol deshidrogenasa [NAD(P)+], glicerol deshidrogenasa (NADP+), octanol deshidrogenasa, (R)-aminopropanal deshidrogenasa, (S,S)-butanodiol deshidrogenasa, lactaldehído reductasa, metilglioxal reductasa (dependiente de NADH), glioxilato reductasa (NADP+), isopropanol deshidrogenasa (NADP+), hidroxipiruvato reductasa, malato deshidrogenasa (NADP+), D-malato deshidrogenasa (descarboxilante), dimetilmalato deshidrogenasa, 3- isopropilmalato deshidrogenasa, reductoisomerasa de ácido cetólico, homoisocitrato deshidrogenasa, hidroximetilglutaril-CoA reductasa, alcohol arílico deshidrogenasa, alcohol arílico deshidrogenasa (NADP+), oxaloglicolato reductasa (descarboxilante), tartrato deshidrogenasa, glicerol-3-fosfato deshidrogenasa [NAD(P)+], fosfoglicerato deshidrogenasa, diyodofenilpiruvato reductasa, alcohol 3-hidroxibencílico deshidrogenasa, deshidrogenasa del (R)-2-hidroxiácido graso, deshidrogenasa del (S)-2-hidroxiácido graso, reductasa de 3-oxoacil-
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
[proteína transportadora de acilo], acilglicerona-fosfato reductasa, 3-deshidroesfinganina reductasa, L-treonina 3- deshidrogenasa, 4-oxoprolina reductasa, todo-trans-retinol deshidrogenasa (NAD+), pantoato 4-deshidrogenasa, piridoxal 4-deshidrogenasa, carnitina 3-deshidrogenasa, indol-lactato deshidrogenasa, 3-(imidazol-5-il)lactato deshidrogenasa, indanol deshidrogenasa, L-xilosa 1-deshidrogenasa, apiosa 1-reductasa, ribosa 1-deshidrogenasa (NADP+), D-arabinosa 1-deshidrogenasa, D-arabinosa 1-deshidrogenasa [NAD(P)+], glucosa 1-deshidrogenasa (NAD+), glucosa 1-deshidrogenasa (NADP+), galactosa 1-deshidrogenasa (NADP+), aldosa 1-deshidrogenasa, D- treo-aldosa 1-deshidrogenasa, sorbosa 5-deshidrogenasa (NADP+), fructosa 5-deshidrogenasa (NADP+), 2-desoxi- D-gluconato 3-deshidrogenasa, 2-deshidro-3-desoxi-D-gluconato 6-deshidrogenasa, 2-deshidro-3-desoxi-D- gluconato 5-deshidrogenasa, L-idonato 2-deshidrogenasa, L-treonato 3-deshidrogenasa, 3-deshidro-L-gulonato 2- deshidrogenasa, manuronato reductasa, GDP-manosa 6-deshidrogenasa, dTDP-4-deshidrorramnosa reductasa, dTDP-6-desoxi-L-talosa 4-deshidrogenasa, GDP-6-desoxi-D-talosa 4-deshidrogenasa, UDP-W-acetilglucosamina 6- deshidrogenasa, ribitol-5-fosfato 2-deshidrogenasa, manitol 2-deshidrogenasa (NADP+), sorbitol-6-fosfato 2- deshidrogenasa, 15-hidroxiprostaglandina deshidrogenasa (NAD+), D-pinitol deshidrogenasa, secuoyitol
deshidrogenasa, alcohol perilílico deshidrogenasa, 3p-hidroxi-A5-esteroide deshidrogenasa, 11p-hidroxiesteroide deshidrogenasa, 16a-hidroxiesteroide deshidrogenasa, estradiol 17a-deshidrogenasa, 20a-hidroxiesteroide deshidrogenasa, 21-hidroxiesteroide deshidrogenasa (NAD+), 21-hidroxiesteroide deshidrogenasa (NADP+), 3a- hidroxi-5p-androstan-17-ona 3a-deshidrogenasa, sepiapterina reductasa, ureidoglicolato deshidrogenasa, glicerol 2- deshidrogenasa (NADP+), 3-hidroxibutiril-CoA deshidrogenasa, UDP-W-acetilmuramato deshidrogenasa, 7a- hidroxiesteroide deshidrogenasa, dihidrobunolol deshidrogenasa, colestanotetraol 26-deshidrogenasa, eritrulosa reductasa, ciclopentanol deshidrogenasa, hexadecanol deshidrogenasa, 2-alquin-1-ol deshidrogenasa, hidroxiciclohexanocarboxilato deshidrogenasa, hidroximalonato deshidrogenasa, 2-deshidropantolactona reductasa (A-específica), 2-deshidropantoato 2-reductasa, 3p-hidroxi-4a-metilcolestenocarboxilato 3-deshidrogenasa
(descarboxilante), 2-oxoadipato reductasa, L-ramnosa 1-deshidrogenasa, ciclohexano-1,2-diol deshidrogenasa, D- xilosa 1-deshidrogenasa, 12a-hidroxiesteroide deshidrogenasa, glicerol-3-fosfato 1-deshidrogenasa (NADP+), 3- hidroxi-2-metilbutiril-CoA deshidrogenasa, D-xilosa 1-deshidrogenasa (NADP+), colest-5-eno-3p,7a-diol 3p- deshidrogenasa, geraniol deshidrogenasa, carbonil reductasa (NADPH), L-glicol deshidrogenasa, dTDP-galactosa 6- deshidrogenasa, GDP-4-deshidro-D-ramnosa reductasa, prostaglandina-F sintasa, prostaglandina-E2 9-reductasa, indol-3-acetaldehído reductasa (NADH), indol-3-acetaldehído reductasa (NADPH), deshidrogenasa de alcohol de cadena larga, 5-amino-6-(5-fosforribosilamino)uracil reductasa, alcohol coniferílico deshidrogenasa, alcohol cinamílico deshidrogenasa, 15-hidroxiprostaglandina-D deshidrogenasa (NADP+), 15-hidroxiprostaglandina
deshidrogenasa (NADP+), (+)-borneol deshidrogenasa, (S)-usnato reductasa, aldosa-6-fosfato reductasa (NADPH), 7p-hidroxiesteroide deshidrogenasa (NADP+), 1,3-propanodiol deshidrogenasa, uronato deshidrogenasa, IMP deshidrogenasa, tropinona reductasa I, (-)-mentol deshidrogenasa, (+)-neomentol deshidrogenasa, 3(o 17) a- hidroxiesteroide deshidrogenasa, 3p(o 20a)-hidroxiesteroide deshidrogenasa, 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa de cadena larga, reductasa de 3-oxoacil-[proteína transportadora de acilo] (NADH), 3a-hidroxiesteroide deshidrogenasa (A-específica), 2-deshidropantolactona reductasa (B-específica), gluconato 2-deshidrogenasa, farnesol deshidrogenasa, bencil-2-metilhidroxibutirato deshidrogenasa, morfina 6-deshidrogenasa, dihidrokaempferol 4- reductasa, 6-piruvoiltetrahidropterina 2'-reductasa, vomifoliol 4'-deshidrogenasa, (R)-4-hidroxifenillactato deshidrogenasa, isopiperitenol deshidrogenasa, manosa-6-fosfato 6-reductasa, clordecona reductasa, 4- hidroxiciclohexanocarboxilato deshidrogenasa, (-)-borneol deshidrogenasa, (+)-sabinol deshidrogenasa, 2-metil-3- oxosuccinato de dietilo reductasa, 3a-hidroxiglicirretinato deshidrogenasa, 15-hidroxiprostaglandina-I deshidrogenasa (NADP+), 15-hidroxiicosatetraenoato deshidrogenasa, W-acilmanosamina 1-deshidrogenasa, flavanona 4-reductasa, 8-oxocoformicina reductasa, tropinona reductasa II, hidroxifenilpiruvato reductasa, 12p- hidroxiesteroide deshidrogenasa, 3a(17p)-hidroxiesteroide deshidrogenasa (NAD+), W-acetilhexosamina 1- deshidrogenasa, 6-endo-hidroxicineola deshidrogenasa, carveol deshidrogenasa, metanol deshidrogenasa, ciclohexanol deshidrogenasa, pterocarpina sintasa, codeinona reductasa (NADPH), salutaridina reductasa (NADPH), D-arabinitol 2-deshidrogenasa, galactitol-1-fosfato 5-deshidrogenasa, tetrahidroxinaftaleno reductasa, (S)-carnitina 3- deshidrogenasa, manitol deshidrogenasa, fluoren-9-ol deshidrogenasa, 4-(hidroximetil)bencenosulfonato deshidrogenasa, 6-hidroxihexanoato deshidrogenasa, 3-hidroxipimeloil-CoA deshidrogenasa, sulcatona reductasa, sn-glicerol-1-fosfato deshidrogenasa, 4-hidroxitreonina-4-fosfato deshidrogenasa, 1,5-anhidro-D-fructosa reductasa, L-idonato 5-deshidrogenasa, 3-metilbutanal reductasa, dTDP-4-deshidro-6-desoxiglucosa reductasa, 1-desoxi-D- xilulosa-5-fosfato reductoisomerasa, 2-(R)-hidroxipropil-CoM deshidrogenasa, 2-(S)-hidroxipropil-CoM
deshidrogenasa, 3-ceto-esteroide reductasa, GDP-L-fucosa sintasa, deshidrogenasa del (R)-2-hidroxiácido, vellosimina deshidrogenasa, 2,5-dideshidrogluconato reductasa, (+)-trans-carveol deshidrogenasa, serina 3- deshidrogenasa, 3p-hidroxi-5p-esteroide deshidrogenasa, 3p-hidroxi-5a-esteroide deshidrogenasa, deshidrogenasa del éster de (R)-3-hidroxiácido, deshidrogenasa del éster de (S)-3-hidroxiácido, GDP-4-deshidro-6-desoxi-D-manosa reductasa, quinato/shikimato deshidrogenasa, metilglioxal reductasa (dependiente de NADPH), S- (hidroximetil)glutatión deshidrogenasa, 3"-desamino-3"-oxonicotianamina reductasa, isocitrato-homoisocitrato deshidrogenasa, D-arabinitol deshidrogenasa (NADP+), xantoxina deshidrogenasa, sorbosa reductasa, 4- fosfoeritronato deshidrogenasa, 2-hidroximetilglutarato deshidrogenasa, 1,5-anhidro-D-fructosa reductasa (formadora de 1,5-anhidro-D-manitol), clorofil(ida) b reductasa, momilactona-A sintasa, dihidrocarveol deshidrogenasa, limoneno-1,2-diol deshidrogenasa, 3-hidroxipropionato deshidrogenasa (NADP+), malato deshidrogenasa [NAD(P)+], NADP-retinol deshidrogenasa, D-arabitol-fosfato deshidrogenasa, 5'-fosfato de 2,5- diamino-6-(ribosilamino)-4(3H)-pirimidinona reductasa, diacetil reductasa [formadora de (R)-acetoína], diacetil reductasa [formadora de (S)-acetoína], deshidrogenasa del ácido UDP-glucurónico (descarboxilante del ácido UDP-
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
4-ceto-hexaurónico), S-(hidroximetil)micotiol deshidrogenasa, D-xilosa reductasa, fosfonoacetaldehído reductasa (NADH), sulfopropanodiol 3-deshidrogenasa, (S)-sulfolactato deshidrogenasa, (S)-1-feniletanol deshidrogenasa, 2- hidroxi-4-carboximuconato semialdehído hemiacetal deshidrogenasa, sulfoacetaldehído reductasa, germacreno A alcohol deshidrogenasa y 11-c/s-retinol deshidrogenasa); o con un citocromo como aceptador (incluyendo manitol deshidrogenasa (citocromo), L-lactato deshidrogenasa (citocromo), D-lactato deshidrogenasa (citocromo), D-lactato deshidrogenasa (citocromo c-553), poli(alcohol vinílico) deshidrogenasa (citocromo), metanol deshidrogenasa (citocromo c) y alcohol deshidrogenasa (citocromo c)); o con oxígeno como aceptador (incluyendo malato oxidasa, glucosa oxidasa, hexosa oxidasa, colesterol oxidasa, alcohol arílico oxidasa, L-gulonolactona oxidasa, galactosa oxidasa, piranosa oxidasa, L-sorbosa oxidasa, piridoxina 4-oxidasa, alcohol oxidasa, catecol oxidasa (dimerizante), oxidasa del (S)-2-hidroxiácido, ecdisona oxidasa, colina oxidasa, alcohol secundario oxidasa, 4-hidroximandelato oxidasa, oxidasa de alcohol de cadena larga, glicerol-3-fosfato oxidasa, tiamina oxidasa, hidroxifitanato oxidasa, nucleósido oxidasa, W-acilhexosamina oxidasa, poli(alcohol vinílico) oxidasa, D-arabinono-1,4-lactona oxidasa, alcohol vanilílico oxidasa, nucleósido oxidasa (formadora de H2O2) y D-manitol oxidasa, alditol oxidasa); o con un disulfuro como aceptador (incluyendo la vitamina-K-epóxido reductasa (sensible a la warfarina) o la vitamina K- epóxido reductasa (insensible a la warfarina)); o con una quinona o un compuesto similar como aceptador (incluyendo quinoproteína glucosa deshidrogenasa, glicerol-3-fosfato deshidrogenasa, malato deshidrogenasa (quinona), alcohol deshidrogenasa (quinona), formiato deshidrogenasa-N, alcohol cíclico deshidrogenasa (quinona) y quinato deshidrogenasa (quinina)); o con otros aceptadores conocidos (incluyendo alcohol deshidrogenasa (azurina) y glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (coenzima-F420)); o con otros aceptadores (incluyendo colina deshidrogenasa, 2- hidroxiglutarato deshidrogenasa, gluconato 2-deshidrogenasa (aceptadora), deshidrogluconato deshidrogenasa, deshidrogenasa del D-2-hidroxiácido, lactato-malato transhidrogenasa, piridoxina 5-deshidrogenasa, glucosa deshidrogenasa (aceptadora), fructosa 5-deshidrogenasa, sorbosa deshidrogenasa, glucósido 3-deshidrogenasa, glicolato deshidrogenasa, celobiosa deshidrogenasa (aceptadora), alcano-1-ol deshidrogenasa (aceptadora), D- sorbitol deshidrogenasa (aceptadora), glicerol deshidrogenasa (aceptadora), transhidrogenasa de hidroxiácidos- oxoácidos, 3-hidroxiciclohexanona deshidrogenasa, (R)-pantolactona deshidrogenasa (flavina), glucosa-fructosa oxidorreductasa, piranosa deshidrogenasa (aceptadora), reductasa de 2-oxoácido, (S)-mandelato deshidrogenasa, L-sorbosa 1-deshidrogenasa, formiato deshidrogenasa (aceptadora), deshidrogenasa de glucosa de quinoproteína soluble, deshidrogenasa de alcohol dependiente de NDMA y deshidrogenasa de metanol dependiente de NDMA).
Las oxidorreductasas que actúan sobre el grupo de donantes aldehído u oxo pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (incluyendo formiato deshidrogenasa, aldehído deshidrogenasa (NAD+), aldehído deshidrogenasa (NADP+), aldehído deshidrogenasa [NAD(P)+], benzaldehído deshidrogenasa (NADP+), betaína-aldehído deshidrogenasa, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+), acetaldehído deshidrogenasa (acetilante), aspartato-semialdehído deshidrogenasa, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (fosforilante), gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) (fosforilante), malonato-semialdehído
deshidrogenasa, succinato-semialdehído deshidrogenasa [NAD(P)+], glioxilato deshidrogenasa (acilante), malonato- semialdehído deshidrogenasa (acetilante), aminobutiraldehído deshidrogenasa, glutarato-semialdehído
deshidrogenasa, glicolaldehído deshidrogenasa, lactaldehído deshidrogenasa, 2-oxoaldehído deshidrogenasa (NAD+), succinato-semialdehído deshidrogenasa (NAD+), 2-oxoisovalerato deshidrogenasa (acilante), 2,5- dioxovalerato deshidrogenasa, metilmalonato-semialdehído deshidrogenasa (acilante), benzaldehído
deshidrogenasa (NAD+), aril-aldehído deshidrogenasa, aril-aldehído deshidrogenasa (NADP)+), L-aminoadipato- semialdehído deshidrogenasa, aminomuconato-semialdehído deshidrogenasa, (R)-deshidropantoato
deshidrogenasa, retinal deshidrogenasa, W-acetil-y-glutamil-fosfato reductasa, fenilacetaldehído deshidrogenasa, 3a,7a,12a-trihidroxicolestan-26-al 26-oxidorreductasa, glutamato-5-semialdehído deshidrogenasa, hexadecanal deshidrogenasa (acilante), formiato deshidrogenasa (NADP+), cinamoil-CoA reductasa, formaldehído
deshidrogenasa, 4-trimetilamoniobutiraldehído deshidrogenasa, deshidrogenasa de aldehído de cadena larga, 2- oxoaldehído deshidrogenasa (NADP+), reductasa de CoA al acilo graso de cadena larga, piruvato deshidrogenasa (NADP+), oxoglutarato deshidrogenasa (NADP+), 4-hidroxifenilacetaldehído deshidrogenasa, y-
guanidinobutiraldehído deshidrogenasa, butanal deshidrogenasa, fenilglioxilato deshidrogenasa (acilante), gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NAD(P)+) (fosforilante), 5-carboximetil-2-hidroximuconico-semialdehído deshidrogenasa, 4-hidroximucónico semialdehído deshidrogenasa, 4-formilbencenosulfonato deshidrogenasa, 6- oxohexanoato deshidrogenasa, 4-hidroxibenzaldehído deshidrogenasa, salicilaldehído deshidrogenasa, vainillina deshidrogenasa, coniferil-aldehído deshidrogenasa, fluoroacetaldehído deshidrogenasa, glutamil-ARNt reductasa, succinilglutamato-semialdehído deshidrogenasa, eritrosa-4-fosfato deshidrogenasa, sulfoacetaldehído deshidrogenasa, abietadienal deshidrogenasa, malonil-CoA reductasa (formadora de malonato-semialdehído), succinato-semialdehído deshidrogenasa (acetilante), 3,4-deshidroadipil-CoA-semialdehído deshidrogenasa (NADP+),
2-formilbenzoato deshidrogenasa, succinato-semialdehído deshidrogenasa (NADP+), reductasa de acil-[proteína transportadora de acilo] de cadena larga, sulfoacetaldehído deshidrogenasa (acilante), y p-apo-4'-carotenal oxigenasa); o con un citocromo como aceptador (incluyendo formiato deshidrogenasa (citocromo), formiato deshidrogenasa (citocromo-c-553) y monóxido de carbono deshidrogenasa (citocromo-b-561)); o con oxígeno como aceptador (incluyendo aldehído oxidasa, piruvato oxidasa, oxalato oxidasa, glioxilato oxidasa, piruvato oxidasa (acetilante de CoA), indol-3-acetaldehído oxidasa, piridoxal oxidasa, aril-aldehído oxidasa, retinal oxidasa, 4- hidroxifenilpiruvato oxidasa y aldehído abscísico oxidasa); o con un disulfuro como aceptador (incluyendo piruvato deshidrogenasa (transferente de acetilo), oxoglutarato deshidrogenasa (transferente de succinilo), y 3-metil-2- oxobutanoato deshidrogenasa (transferente de 2-metilpropanoilo)); o con una quinona o un compuesto similar como aceptador (incluyendo piruvato deshidrogenasa (quinona)); o con una proteína hierro-azufre como aceptadora
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
(incluyendo piruvato sintasa, 2-oxobutirato sintasa, 2-oxoglutarato sintasa, monóxido de carbono deshidrogenasa (ferredoxina), aldehído ferredoxina oxidorreductasa, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (ferredoxina), 3-metil-2- oxobutanoato deshidrogenasa (ferredoxina), indolpiruvato ferredoxina oxidorreductasa y oxalato oxidorreductasa); o con otras aceptadoras (incluyendo monóxido de carbono deshidrogenasa (aceptadora), aldehído deshidrogenasa (pirroloquinolinquinona), formaldehído dismutasa, formilmetanofurano deshidrogenasa, carboxilato reductasa y aldehído deshidrogenasa (independiente de FAD).
Las oxidorreductasas que actúan sobre el grupo de donantes CH-CH pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, dihidropirimidina deshidrogenasa (NAD+), dihidropirimidina deshidrogenasa (NADP+), A4-3-oxoesteroide 5p-reductasa, cortisona a-reductasa, cucurbitacina A23-reductasa, fumarato reductasa (NADH), meso-tartrato deshidrogenasa, acil-CoA deshidrogenasa (NADP+), reductasa de enoil- [proteína transportadora de acilo] (NADH), reductasa de enoil-[proteína transportadora de acilo] (NADPH, B- específica), 2-cumarato reductasa, prefenato deshidrogenasa, prefenato deshidrogenasa (NADP+), dihidroorotato deshidrogenasa (NAD+), dihidroorotato deshidrogenasa (NADP+), p-nitroacrilato reductasa, 3-metilenoxindol reductasa, quinurenato-7,8-dihidrodiol deshidrogenasa, c/s-1,2-dihidrobenceno-1,2-diol deshidrogenasa, trans-1,2- dihidrobenceno-1,2-diol deshidrogenasa, 7-deshidrocolesterol reductasa, colestenona 5a-reductasa, biliverdina reductasa, 1,6-dihidroxiciclohexa-2,4-dieno-1-carboxilato deshidrogenasa, dihidrodipicolinato reductasa, 2- hexadecenal reductasa, 2,3-dihidro-2,3-dihidroxibenzoato deshidrogenasa, c/s-1,2-dihidro-1,2-dihidroxinaftaleno deshidrogenasa, progesterona 5a-reductasa, 2-enoato reductasa, maleilacetato reductasa, protoclorofilida reductasa, 2,4-dienoil-CoA reductasa (NADPH), fosfatidilcolina desaturasa, geissosquizina deshidrogenasa, cis-2- enoil-CoA reductasa (NADPH), trans-2-enoil-CoA reductasa (NADPH), reductasa de enoil-[proteína transportadora de acilo] (NADPH, A-específica), 2-hidroxi-6-oxo-6-fenilhexa-2,4-dienoato reductasa, xantomatina reductasa, 12- oxofitodienoato reductasa, arogenato deshidrogenasa, trans-2-enoil-CoA reductasa (NAD+), 2'-hidroxiisoflavona reductasa, biochanina-A reductasa, a-santonina 1,2-reductasa, 15-oxoprostaglandina 13-oxidasa, c/s-3,4- dihidrofenantreno-3,4-diol deshidrogenasa, 2'-hidroxidaidzeina reductasa, reductasa de 2-metil-enoil-CoA de cadena ramificada, (3S,4R)-3,4-dihidroxiciclohexa-1,5-dieno-1,4-dicarboxilato deshidrogenasa, precorina-6A reductasa, cis- 2,3-dihidrobifenil-2,3-diol deshidrogenasa, floroglucinol reductasa, 2,3-dihidroxi-2,3-dihidro-p-cumato
deshidrogenasa, dibenzotiofeno dihidrodiol deshidrogenasa, tereftalato 1,2-c/s-dihidrodiol deshidrogenasa, pimeloil- CoA deshidrogenasa, 2,4-diclorobenzoil-CoA reductasa, ftalato 4,5-c/s-dihidrodiol deshidrogenasa, 5,6-dihidroxi-3- metil-2-oxo-1,2,5,6-tetrahidroquinolin deshidrogenasa, c/s-dihidroetilcatecol deshidrogenasa, c/s-1,2-dihidroxi-4- metilciclohexa-3,5-dieno-1 -carboxilato deshidrogenasa, 1,2-dihidroxi-6-metilciclohexa-3,5-dienocarboxilato deshidrogenasa, zeatina reductasa, A14-esterol reductasa, A24(241)-esterol reductasa, A24-esterol reductasa, 1,2- dihidrovomilenina reductasa, 2-alquenal reductasa, divinil clorofilidaa 8-vinil-reductasa, precorina-2 deshidrogenasa, antocianidina reductasa, arogenato deshidrogenasa (NADP+), arogenato deshidrogenasa [NAD(P)+], reductasa de los catabolitos de clorofila roja, (+)-pulegona reductasa, (-)-isopiperitenona reductasa, geranilgeranil difosfato reductasa, acrilil-CoA reductasa (NADPH), crotonil-CoA carboxilasa/reductasa, crotonil-CoA reductasa, 3-(c/s-5,6- dihidroxiciclohexa-1,3-dien-1-il)propanoato deshidrogenasa, ARNt-dihidrouridina16/17 sintasa [NAD(P)+], ARNt- dihidrouridina47 sintasa [NAD(P)+], ARNt-dihidrouridina20a/20b sintasa [NAD(P)+] y ARNt-dihidrouridina20 sintasa [NAD(P)+]) o con un citocromo como aceptador, por ejemplo, L-galactonolactona deshidrogenasa, o con oxígeno como aceptador (por ejemplo, coproporfirinógeno oxidasa, protoporfirinógeno oxidasa, bilirrubina oxidasa, acil-CoA oxidasa, dihidrouracil oxidasa, tetrahidroberberina oxidasa, secologanina sintasa, triptófano a,p-oxidasa, pirroloquinolin-quinona sintasa y L-galactonolactona oxidasa), o con una quinina o compuesto relacionado como aceptador (por ejemplo, succinato deshidrogenasa (ubiquinona), dihidroorotato deshidrogenasa (quinona), protoporfirinógeno IX deshidrogenasa (menaquinona), fumarato reductasa (menaquinona), 15-c/s-fitoeno desaturasa y 9,9'-d/c/s-Z-caroteno desaturasa), o con una proteína hierro-azufre como aceptadora (por ejemplo, 6- hidroxinicotinato reductasa, 15,16-dihidrobiliverdina:ferredoxina oxidorreductasa, ficoeritrobilina:ferredoxina oxidorreductasa, fitocromobilina:ferredoxina oxidorreductasa, ficocianobilina:ferredoxina oxidorreductasa, ficoeritrobilina sintasa, ferredoxina:protoclorofilida reductasa (dependiente de ATP), benzoil-CoA reductasa y 4- hidroxibenzoil-CoA reductasa) o con flavina como aceptadora (por ejemplo, butiril-CoA deshidrogenasa o 4,4'- diapofitoeno desaturasa), o con otras aceptadoras conocidas (por ejemplo, dihidroorotato deshidrogenasa (fumarato)), o con otras aceptadoras (por ejemplo, succinato deshidrogenasa, acil-CoA deshidrogenasa, 3- oxoesteroide 1-deshidrogenasa, 3-oxo-5a-esteroide 4-deshidrogenasa, 3-oxo-5p-esteroide 4-deshidrogenasa, glutaril-CoA deshidrogenasa, 2-furoil-CoA deshidrogenasa, isovaleril-CoA deshidrogenasa, 2-metilacil-CoA deshidrogenasa, acil de cadena larga-CoA deshidrogenasa, ciclohexanona deshidrogenasa, isoquinolina 1- oxidorreductasa, quinolina 2-oxidorreductasa, quinaldato 4-oxidorreductasa, quinolin-4-carboxilato 2- oxidorreductasa, (R)-bencilsuccinil-CoA deshidrogenasa, coproporfirinógeno deshidrogenasa, todo-trans-retinol 13,14-reductasa, 2-amino-4-desoxicorismato deshidrogenasa, carvona reductasa, todo-trans-Z-caroteno desaturasa, 1-hidroxicarotenoide 3,4-desaturasa, fitoeno desaturasa (formadora de neurosporeno), fitoeno desaturasa (formadora de Z-caroteno), fitoeno desaturasa (formadora de 3,4-dideshidrolicopeno) y fitoeno desaturasa (formadora de licopeno).
Las oxidorreductasas que actúan sobre el grupo de donantes CH-NH2 pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, alanina deshidrogenasa, glutamato deshidrogenasa, glutamato deshidrogenasa [NAD(P)+], glutamato deshidrogenasa (NADP+), L-aminoácido deshidrogenasa, serina 2- deshidrogenasa, valina deshidrogenasa (NADP+), leucina deshidrogenasa, glicina deshidrogenasa, L-er/tro-3,5-
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
diaminohexanoato deshidrogenasa, 2,4-diaminopentanoato deshidrogenasa, glutamato sintasa (NADPH), glutamato sintasa (NADH), lisina deshidrogenasa, diaminopimelato deshidrogenasa, N-metilalanina deshidrogenasa, lisina 6- deshidrogenasa, triptófano deshidrogenasa, fenilalanina deshidrogenasa y aspartato deshidrogenasa), o con un citocromo como aceptador (por ejemplo, glicina deshidrogenasa (citocromo)), o con oxígeno como aceptador (por ejemplo, D-aspartato oxidasa, L-aminoácido oxidasa, D-aminoácido oxidasa, amino oxidasa, 5'-fosfato de piridoxal sintasa, D-glutamato oxidasa, etanolamina oxidasa, putrescina oxidasa, L-glutamato oxidasa, ciclohexilamina oxidasa, proteína-lisina 6-oxidasa, L-lisina oxidasa, D-glutamato (D-aspartato) oxidasa, L-aspartato oxidasa, glicina oxidasa, L-lisina 6-oxidasa, amina primaria oxidasa, diamina oxidasa y 7-cloro-L-triptófano oxidasa), o con un disulfuro como aceptador (por ejemplo, glicina deshidrogenasa (descarboxilante)), o con una quinina o un compuesto similar como aceptador (por ejemplo, D-aminoácido deshidrogenasa (quinona)) o con una proteína hierro-azufre como aceptadora (por ejemplo, glutamato sintasa (ferredoxina)), o con una proteína de cobre como aceptadora (por ejemplo, metilamina deshidrogenasa (amicianina) y aralquilamina deshidrogenasa (azurina)), y con otras aceptadoras (por ejemplo, D-aminoácido deshidrogenasa, taurina deshidrogenasa y glicina deshidrogenasa (formadora de cianuro)).
Las oxidorreductasas que actúan sobre el grupo de donantes CH-NH pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, pirrolina-2-carboxilato reductasa, pirrolina-5-carboxilato reductasa, dihidrofolato reductasa, metilentetrahidrofolato deshidrogenasa (NADP+), formiltetrahidrofolato deshidrogenasa, sacaropina deshidrogenasa (NAD+, formadora de L-lisina), sacaropina deshidrogenasa (NADP+, formadora de L- lisina), sacaropina deshidrogenasa (NAD+, formadora de L-glutamato), sacaropina deshidrogenasa (NADP+, formadora de L-glutamato), D-octopina deshidrogenasa, 1-pirrolina-5-carboxilato deshidrogenasa, metilentetrahidrofolato deshidrogenasa (NAd+), D-lisopina deshidrogenasa, alanopina deshidrogenasa, efedrina deshidrogenasa, D-nopalina deshidrogenasa, metilentetrahidrofolato reductasa [NAD(P)H], A1-piperideina-2- carboxilato reductasa, estrombina deshidrogenasa, tauropina deshidrogenasa, WB-(carboxietil)ornitina sintasa, tiomorfolina-carboxilato deshidrogenasa, p-alanopina deshidrogenasa, 1,2-deshidrorreticulinio reductasa (NADPH), opina deshidrogenasa, flavina reductasa (NADPH), berberina reductasa, vomilenina reductasa, pteridina reductasa, 6,7-dihidropteridina reductasa, flavina reductasa (NaDH), FAD reductasa (NADH), FMN reductasa (NADPH), FMN reductasa [NAD(P)H], 8-hidroxi-5-desazaflavina:NADPH oxidorreductasa, riboflavina reductasa [NAD(P)H] y FMN reductasa (NADH)), con oxígeno como aceptador (por ejemplo, sarcosina oxidasa, W-metil-L-aminoácido oxidasa, W^-metil-lisina oxidasa, (S)-6-hidroxinicotina oxidasa, (R)-6-hidroxinicotina oxidasa, L-pipecolato oxidasa, dimetilglicina oxidasa, dihidrobenzofenantridina oxidasa, W1-acetilpoliamina oxidasa, poliamina oxidasa (formadora de propano-1,3-diamina), W®-acetilespermidina oxidasa (formadora de propano-1,3-diamina), espermina oxidasa, poliamina oxidasa no específica y L-sacaropina oxidasa), con un disulfuro como aceptador (por ejemplo, pirimidodiazepina sintasa), con una quinina o compuesto similar como aceptador (por ejemplo, deshidrogenasa de la flavoproteína transferidora de electrones), con una proteína hierro-azufre como receptora (por ejemplo, metilentetrahidrofolato reductasa (ferredoxina)), con una flavina como aceptadora (por ejemplo, dimetilamina deshidrogenasa y trimetilamina deshidrogenasa), y con otras aceptadoras (por ejemplo, sarcosina deshidrogenasa, dimetilglicina deshidrogenasa, L-pipecolato deshidrogenasa, nicotina deshidrogenasa, metilglutamato deshidrogenasa, espermidina deshidrogenasa, prolina deshidrogenasa, metilentetrahidrometanopterina deshidrogenasa, 5,10-metilentetrahidrometanopterina reductasa, fitocinina deshidrogenasa y D-prolina
deshidrogenasa).
Las oxidorreductasas que actúan sobre NADH o NADPH pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, NAD(P)+ transhidrogenasa (B-específica) y NAD(P)+ transhidrogenasa (ABespecífica)), con una proteína hemo como aceptadora (por ejemplo, citocromo-bsreductasa, NADPH-hemoproteína reductasa, NADPH-citocromo-C2reductasa y leghemoglobina reductasa), con oxígeno como aceptador (por ejemplo, NAD(P)H oxidasa), con una quinina o compuesto similar como aceptador (por ejemplo, NAD(P)H deshidrogenasa (quinona), NADH:ubiquinona reductasa (translocadora de H+), monodeshidroascorbato reductasa (NADH), NADPH:quinona reductasa, p-benzoquinona reductasa (NADPH), 2-hidroxi-1,4-benzoquinona reductasa, NADH:ubiquinona reductasa (transportadora de Na+), NADH:ubiquinona reductasa (no electrogénica) y NADPH deshidrogenasa (quinona)), con un grupo nitrogenado como aceptador (por ejemplo, trimetilamina-W-óxido reductasa), con una proteína hierro-azufre como aceptadora, con una flavina como aceptadora y con otras aceptadoras (por ejemplo, NADPH deshidrogenasa, NADH deshidrogenasa, NADH deshidrogenasa (quinona)).
Las oxidorreductasas que actúan sobre otros compuestos nitrogenados como donantes pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, nitrato reductasa (NADH), nitrato reductasa [NAD(P)H], nitrato reductasa (NADPH), nitrito reductasa [NAD(P)H], hiponitrito reductasa, azobenceno reductasa, GMP reductasa, nitroquinolina-W-óxido reductasa, hidroxilamina reductasa (NADH), 4-
(dimetilamino)fenilazoxibenceno reductasa, W-hidroxi-2-acetamidofluoreno reductasa, preQ1 reductasa y óxido nítrico reductasa [NAD(P), formadora de óxido nitroso]), con un citocromo como aceptador (por ejemplo, nitrito reductasa (formadora de NO), nitrito reductasa (citocromo, formadora de amoníaco), trimetilamina-W-óxido reductasa (citocromo c), óxido nitroso reductasa y óxido nítrico reductasa (citocromo c)), con oxígeno como aceptador (por ejemplo, nitroalcano oxidasa, acetilindoxil oxidasa, urato hidroxilasa independiente de factor, hidroxilamina oxidasa y
3-ac/-nitropropanoato oxidasa), con una quinona o compuesto similar como aceptador (por ejemplo, nitrato reductasa (quinona) y óxido nítrico reductasa (menaquinol)), con un grupo nitrogenado como aceptador (por ejemplo, nitrito dismutasa), con una proteína hierro-azufre como aceptadora (por ejemplo, ferredoxina-nitrito
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
reductasa y ferredoxina-nitrato reductasa) y con otros aceptadores (por ejemplo, hidroxilamina reductasa, nitrato reductasa e hidracina oxidorreductasa).
Las oxidorreductasas que actúan sobre un grupo de donantes de azufre pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, sulfito reductasa (NADPH), hipotaurina deshidrogenasa, dihidrolipoil deshidrogenasa, 2-oxopropil-CoM reductasa (carboxilante), cistina reductasa, glutatión-disulfuro reductasa, proteína-disulfuro reductasa, tiorredoxina-disulfuro reductasa, CoA-glutatión reductasa, asparagusato reductasa, tripanotión-disulfuro reductasa, bis-y-glutamilcistina reductasa, CoA-disulfuro reductasa, micotiona reductasa, glutatión amida reductasa y dimetilsulfona reductasa), con un citocromo como aceptador (por ejemplo, sulfito deshidrogenasa, tiosulfato deshidrogenasa, sulfuro-citocromo-c reductasa (flavocitocromo c), y sulfuro de dimetilo:citocromo C2 reductasa), con oxígeno como aceptador (por ejemplo, sulfito oxidasa, tiol oxidasa, glutatión oxidasa, metanotiol oxidasa, prenilcisteína oxidasa y farnesilcisteína liasa), con un disulfuro como aceptador (por ejemplo, glutatión-homocistina transhidrogenasa, proteína-disulfuro reductasa (glutatión), glutatión-CoA-glutatión transhidrogenasa, glutatión-cistina transhidrogenasa, enzima-tiol transhidrogenasa (glutatión-disulfuro), fosfoadenil- sulfato reductasa (tiorredoxina), adenilil-sulfato reductasa (glutatión), adenilil-sulfato reductasa (tiorredoxina), péptido-(S)-S-óxido de metionina reductasa, péptido-(R)-S-óxido de metionina reductasa, (S)-S-óxido de L-metionina reductasa, y (R)-S-óxido de L-metionina reductasa), con una quinina o un compuesto similar como aceptador (por ejemplo, glutatión deshidrogenasa (ascorbato), tiosulfato deshidrogenasa (quinona), dimetilsulfóxido reductasa y sulfuro:quinona reductasa), con un grupo nitrogenado como aceptador, con una proteína hierro-azufre como aceptadora (por ejemplo, sulfito reductasa (ferredoxina) y ferredoxina:tiorredoxina reductasa), con otros aceptadores conocidos (por ejemplo, CoB-CoM heterodisulfuro reductasa y sulfirredoxina) y con otros aceptadores (por ejemplo, sulfito reductasa, adenilil-sulfato reductasa e hidrogenosulfito reductasa).
Las oxidorreductasas que actúan sobre un grupo de donantes hemo pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con oxígeno como aceptador (por ejemplo, citocromo-c oxidasa), con un grupo nitrogenado como aceptador (por ejemplo, nitrato reductasa (citocromo)) y con otros aceptadores (por ejemplo, hierro-citocromo-c reductasa).
Las oxidorreductasas que actúan sobre difenoles y sustancias relacionadas como donantes pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, trans-acenafteno-1,2-diol deshidrogenasa), con un citocromo como aceptador (por ejemplo, L-ascorbato-citocromo-bs reductasa y ubiquinol-citocromo-c reductasa), con oxígeno como aceptador (por ejemplo, catecol oxidasa, lacasa, L-ascorbato oxidasa, o-aminofenol oxidasa, 3-hidroxiantranilato oxidasa, rifamicina-B oxidasa, fotosistema II, ubiquinol oxidasa (transportadora de H+), ubiquinol oxidasa y menaquinol oxidasa (transportadora de H+)), y con otros aceptadores (por ejemplo, plastoquinol- plastocianina reductasa, ribosildihidronicotinamida deshidrogenasa (quinona) y violaxantina desepoxidasa).
Las oxidorreductasas que actúan sobre peróxido como aceptador pueden incluir, pero no se limitan a, peroxidasas (por ejemplo, NADH peroxidasa, NADPH peroxidasa, peroxidasa de ácidos grasos, citocromo-c peroxidasa, catalasa, peroxidasa, yoduro peroxidasa, glutatión peroxidasa, cloruro peroxidasa, L-ascorbato peroxidasa, fosfolípido-hidroperóxido glutatión peroxidasa, manganeso peroxidasa, lignina peroxidasa, peroxirredoxina, peroxidasa versátil, glutatión peroxidasa dependiente de amida, bromuro peroxidasa, peroxidasa decolorante de colorante, prostamida/prostaglandina F2a sintasa, catalasa-peroxidasa) y aquellas con H2O2 como aceptador, del que se incorpora un átomo de oxígeno en el producto (por ejemplo, peroxigenasa no específica, mieloperoxidasa, peroxigenasa de semilla vegetal y peroxigenasa de ácidos grasos).
Las oxidorreductasas que actúan sobre el hidrógeno como donante pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, hidrógeno deshidrogenasa, hidrógeno deshidrogenasa (NADP+) e hidrogenasa (NAD+, ferredoxina)), con un citocromo como aceptador (por ejemplo citocromo-c3 hidrogenasa), con un quinina o compuesto similar como aceptador (por ejemplo, hidrógeno:quinona oxidorreductasa), con una proteína hierro-azufre como aceptadora (por ejemplo, ferredoxina hidrogenasa), con otros aceptadores conocidos (por ejemplo, coenzima F420 hidrogenasa, 5,10-meteniltetrahidrometanopterina hidrogenasa, y Methanosarcina-fenacina hidrogenasa), y con otros aceptadores (por ejemplo, hidrogenasa (aceptadora)).
Las oxidorreductasas que actúan sobre donantes únicos con incorporación de oxígeno molecular (oxigenasas) pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con incorporación de dos átomos de oxígeno (por ejemplo, catecol 1,2- dioxigenasa, catecol 2,3-dioxigenasa, protocatecuato 3,4-dioxigenasa, gentisato 1,2-dioxigenasa, homogentisato
1.2- dioxigenasa, 3-hidroxiantranilato 3,4-dioxigenasa, protocatecuato 4,5-dioxigenasa, 2,5-dihidroxipiridina 5,6- dioxigenasa, 7,8-dihidroxiquinurenato 8,8a-dioxigenasa, triptófano 2,3-dioxigenasa, linoleato 13S-lipoxigenasa, ascorbato 2,3-dioxigenasa, 2,3-dihidroxibenzoato 3,4-dioxigenasa, 3,4-dihidroxifenilacetato 2,3-dioxigenasa, 3- carboxietilcatecol 2,3-dioxigenasa, indol 2,3-dioxigenasa, azufre dioxigenasa, cisteamina dioxigenasa, cisteína dioxigenasa, cafeína 3,4-dioxigenasa, 2,3-dihidroxiindol 2,3-dioxigenasa, quercetina 2,3-dioxigenasa, 3,4-dihidroxi- 9,10-secoandrosta-1,3,5(10)-trieno-9,17-diona 4,5-dioxigenasa, péptido-triptófano 2,3-dioxigenasa, 4- hidroxifenilpiruvato dioxigenasa, 2,3-dihidroxibenzoato 2,3-dioxigenasa, estizolobato sintasa, estizolobinato sintasa, araquidonato 12-lipoxigenasa, araquidonato 15-lipoxigenasa, araquidonato 5-lipoxigenasa, pirogalol 1,2-oxigenasa, cloridazona-catecol dioxigenasa, hidroxiquinol 1,2-dioxigenasa, 1-hidroxi-2-naftoato 1,2-dioxigenasa, bifenil-2,3-diol
1.2- dioxigenasa, araquidonato 8-lipoxigenasa, 2,4'-dihidroxiacetofenona dioxigenasa, lignostilbeno ap-dioxigenasa, linoleato diol sintasa, linoleato 11-lipoxigenasa, 4-hidroximandelato sintasa, 3-hidroxi-4-oxoquinolina 2,4-dioxigenasa,
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
3- hidroxi-2-metil-quinolin-4-ona 2,4-dioxigenasa, clorito C>2-liasa, enzima de escisión de acetilacetona, 9-cis- epoxicarotenoide dioxigenasa, indolamina 2,3-dioxigenasa, acirreductona dioxigenasa (que requiere Ni2+), acirreductona dioxigenasa [que requiere hierro(II)], azufre oxigenasa/reductasa, 1,2-dihidroxinaftaleno dioxigenasa, galato dioxigenasa, linoleato 9S-lipoxigenasa y toruleno dioxigenasa), con incorporación de un átomo de oxígeno (monooxigenasas internas u oxidasas de función mixta internas) (por ejemplo, arginina 2-monooxigenasa, lisina 2- monooxigenasa, triptófano 2-monooxigenasa, lactato 2-monooxigenasa, Renilla-luciferina 2-monooxigenasa, Cypridina-luciferina 2-monooxigenasa, Photinus-luciferina 4-monooxigenasa (hidrolización del ATP), Watasenia- luciferina 2-monooxigenasa, fenilalanina 2-monooxigenasa, apo-p-carotenoide-14',13'-dioxigenasa, Oplophorus- luciferina 2-monooxigenasa, 3,4-dihidroxifenilalanina desaminasa oxidativa, nitronato monooxigenasa, dicloroarciriaflavina A sintasa, luciferasa de dinoflagelados y 2-oxuglutarato dioxigenasa (formadora de etileno)), inositol oxigenasa y triptófano 2'-dioxigenasa.
Las oxidorreductasas que actúan sobre donantes emparejados, con incorporación o reducción de oxígeno molecular pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con ascorbato como un donante, con pteridina reducida como un donante, con 2-oxoglutarato como un donante, e incorporación de un átomo de oxígeno cada una en ambos donantes (por ejemplo, y-butirobetaína dioxigenasa, procolágeno-prolina dioxigenasa, pirimidina-desoxinucleósido 2'- dioxigenasa, procolágeno-lisina 5-dioxigenasa, timina dioxigenasa, procolágeno-prolina 3-dioxigenasa, trimetillisina dioxigenasa, flavanona 3-dioxigenasa, pirimidina-desoxinucleósido 1'-dioxigenasa, hiosciamina (6S)-dioxigenasa, giberelina-44 dioxigenasa, giberelina 2p-dioxigenasa, 6p-hidroxihiosciamina epoxidasa, giberelina 3p-dioxigenasa, péptido-aspartato p-dioxigenasa, taurina dioxigenasa, fitanoil-CoA dioxigenasa, leucocianidina oxigenasa, desacetoxivindolina 4-hidroxilasa, clavaminato sintasa, flavona sintasa, flavonol sintasa, 2'-dioxigenasa del ácido 2'- desoximugineico, 3-dioxigenasa del ácido mugineico, desacetoxicefalosporina-C hidroxilasa, [histona-H3]-lisina-36 desmetilasa, prolina 3-hidroxilasa, dioxigenasa del factor inducible por hipoxia-prolina, dioxigenasa del factor inducible por hipoxia-asparagina, tebaína 6-O-desmetilasa, codeína 3-O-desmetilasa, desmetilasa oxidativa del ADN y 2-oxoglutarato/L-arginina monooxigenasa/descarboxilasa (formadora de succinato)), con NADH o NADPH como un donante, e incorporación de dos átomos de oxígeno en un donante (por ejemplo, antranilato 1,2-dioxigenasa (desaminante, descarboxilante), benceno 1,2-dioxigenasa, 3-hidroxi-2-metilpiridincarboxilato dioxigenasa, 5- piridoxato dioxigenasa, ftalato 4,5-dioxigenasa, 4-sulfobenzoato 3,4-dioxigenasa, 4-clorofenilacetato 3,4-dioxigenasa, benzoato 1,2-dioxigenasa, tolueno dioxigenasa, naftaleno 1,2-dioxigenasa, 2-clorobenzoato 1,2-dioxigenasa, 2- aminobencenosulfonato 2,3-dioxigenasa, tereftalato 1,2-dioxigenasa, 2-hidroxiquinolina 5,6-dioxigenasa, óxido nítrico dioxigenasa, bifenil 2,3-dioxigenasa, 3-fenilpropionato dioxigenasa, feoforbida a oxigenasa, benzoil-CoA 2,3- dioxigenasa y carbazol 1,9a-dioxigenasa), con NADH o NADPH como un donante, e incorporación de un átomo de oxígeno (por ejemplo, salicilato 1-monooxigenasa, 4-hidroxibenzoato 3-monooxigenasa, melilotato 3- monooxigenasa, imidazolacetato 4-monooxigenasa, orcinol 2-monooxigenasa, fenol 2-monooxigenasa, monooxigenasa que contiene flavina, quinurenina 3-monooxigenasa, 2,6-dihidroxipiridina 3-monooxigenasa, trans- cinamato 4-monooxigenasa, benzoato 4-monooxigenasa, calcidiol 1-monooxigenasa, trans-cinamato 2-
monooxigenasa, colestanotriol 26-monooxigenasa, ciclopentanona monooxigenasa, colesterol 7a-monooxigenasa,
4- hidroxifenilacetato 1-monooxigenasa, taxifolina 8-monooxigenasa, 2,4-diclorofenol 6-monooxigenasa, flavonoide
3'-monooxigenasa, ciclohexanona monooxigenasa, 3-hidroxibenzoato 4-monooxigenasa, 3-hidroxibenzoato 6- monooxigenasa, metano monooxigenasa (soluble), fosfatidilcolina 12-monooxigenasa, 4-aminobenzoato 1- monooxigenasa, 3,9-dihidroxipterocarpano 6a-monooxigenasa, 4-nitrofenol 2-monooxigenasa, leucotrieno-B4 20- monooxigenasa, 2-nitrofenol 2-monooxigenasa, albendazol monooxigenasa, 4-hidroxibenzoato 3-monooxigenasa [NAD(P)H], leucotrieno-E4 20-monooxigenasa, antranilato 3-monooxigenasa (desaminante), 5-O-(4-cumaroil)-D- quinato 3'-monooxigenasa, metiltetrahidroprotoberberina 14-monooxigenasa, anhidrotetraciclina monooxigenasa, óxido nítrico sintasa, antraniloil-CoA monooxigenasa, tirosina W-monooxigenasa, cuestina monooxigenasa, 2- hidroxibifenil 3-monooxigenasa, (-)-mentol monooxigenasa, (S)-limoneno 3-monooxigenasa, (S)-limoneno 6- monooxigenasa, (S)-limoneno 7-monooxigenasa, pentaclorofenol monooxigenasa, 6-oxocineol deshidrogenasa, isoflavona 3'-hidroxilasa, 4'-metoxiisoflavona 2'-hidroxilasa, oxoesteroide monooxigenasa, protopina 6- monooxigenasa, dihidrosanguinarina 10-monooxigenasa, dihidroquelirrubina 12-monooxigenasa, benzoil-CoA 3- monooxigenasa, L-lisina 6-monooxigenasa (NADPH), 27-hidroxicolesterol 7a-monooxigenasa, 2-hidroxiquinolina 8- monooxigenasa, 4-hidroxiquinolina 3-monooxigenasa, 3-hidroxifenilacetato 6-hidroxilasa, 4-hidroxibenzoato 1- hidroxilasa, 2-hidroxiciclohexanona 2-monooxigenasa, quinina 3-monooxigenasa, 4-hidroxifenilacetaldehído oxima monooxigenasa, alqueno monooxigenasa, esterol 14-desmetilasa, W-metilcoclaurina 3'-monooxigenasa, metilesterol monooxigenasa, tabersonina 16-hidroxilasa, 7-desoxiloganina 7-hidroxilasa, vinorina hidroxilasa, taxano 10p- hidroxilasa, taxano 13a-hidroxilasa, ent-kaureno oxidasa, oxidasa del ácido ent-kaurenoico, (R)-limoneno 6- monooxigenasa, ciclasa del éster monometílico (oxidativo) de la magnesio-protoporfirina IX, vainillato monooxigenasa, precorrina-3B sintasa, 4-hidroxiacetofenona monooxigenasa, gliceolina sintasa, 2-
hidroxiisoflavanona sintasa, licodiona sintasa, flavonoide 3',5'-hidroxilasa, isoflavona 2'-hidroxilasa, zeaxantina epoxidasa, desoxisarpagina hidroxilasa, fenilacetona monooxigenasa, 8'-hidroxilasa del ácido (+)-abscísico, litocolato 6p-hidroxilasa, 7a-hidroxicolest-4-en-3-ona 12a-hidroxilasa, 5p-colestano-3a,7a-diol 12a-hidroxilasa, tauroquenodesoxicolato 6a-hidroxilasa, colesterol 24-hidroxilasa, 24-hidroxicolesterol 7a-hidroxilasa, 25- hidroxicolesterol 7a-hidroxilasa, senecionina W-oxigenasa, psoraleno sintasa, 8-dimetilalilnaringenina 2'-hidroxilasa, (+)-mentofurano sintasa, monooxigenasa de la cetona de monoterpeno monocíclico, epi-isozizaeno 5- monooxigenasa, limoneno 1,2-monooxigenasa, abietadieno hidroxilasa, abietadienol hidroxilasa, geranilgeraniol 18- hidroxilasa, metanosulfonato monooxigenasa, 3-epi-6-desoxocatasterona 23-monooxigenasa, urato dependiente de
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
FAD hidroxilasa, 6-hidroxinicotinato 3-monooxigenasa, angelicina sintasa, geranilhidroquinona 3"-hidroxilasa, isoleucina W-monooxigenasa, valina W-monooxigenasa, 5-epiaristoloqueno 1,3-dihidroxilasa, costunólido sintasa, premnaspirodieno oxigenasa, clorofilida-a oxigenasa, germacreno A hidroxilasa, fenilalanina W-monooxigenasa, triptófano W-monooxigenasa, vitamina D3 24-hidroxilasa, 3-(3-hidroxifenil)propanoato hidroxilasa, 7-metilxantina desmetilasa, p-caroteno 3-hidroxilasa, pirrol-2-carboxilato monooxigenasa, dimetilsulfuro monooxigenasa y escualeno monooxigenasa, con flavina reducida o flavoproteína como un donante, e incorporación de un átomo de oxígeno (por ejemplo, monooxigenasa no específica, alcanal monooxigenasa (unida a FMN), alcanosulfonato monooxigenasa, triptófano 7-halogenasa, antranilato 3-monooxigenasa (FAD), 4-hidroxifenilacetato 3- monooxigenasa y nitrilotriacetato monooxigenasa), con proteína hierro reducido-azufre como un donante, e incorporación de un átomo de oxígeno (por ejemplo, alcanfor 5-monooxigenasa, alcanfor 1,2-monooxigenasa, alcano 1-monooxigenasa, esteroide 11p-monooxigenasa, corticosterona 18-monooxigenasa, colesterol monooxigenasa (escisión de cadena lateral), colina monooxigenasa y esteroide 15p-monooxigenasa), con pteridina reducida como un donante, e incorporación de un átomo de oxígeno (por ejemplo, fenilalanina 4-monooxigenasa, tirosina 3- monooxigenasa, antranilato 3-monooxigenasa, triptófano 5-monooxigenasa, alquilglicerol monooxigenasa y mandelato 4-monooxigenasa), con ascorbato reducido como un donante, e incorporación de un átomo de oxígeno (por ejemplo, dopamina p-monooxigenasa, peptidilglicina monooxigenasa y aminociclopropanocarboxilato oxidasa), con otro compuesto como un donante, e incorporación de un átomo de oxígeno (por ejemplo, monofenol monooxigenasa, CMP-W-acetilneuraminato monooxigenasa y metano monooxigenasa (partículas)), con oxidación de un par de donantes que da como resultado la reducción de oxígeno molecular a dos moléculas de agua (por ejemplo, estearoil-CoA 9-desaturasa, acil-[proteína transportadora de acilo] desaturasa, linoleoil-CoA desaturasa, desaturasa de los ácidos grasos A8, desaturasa de los ácidos grasos A11, desaturasa de los ácidos grasos A12 y epoxidasa del ácido (S)-2-hidroxipropilfosfónico), con 2-oxoglutarato como un donante, y el otro deshidrogenado (por ejemplo, desacetoxicefalosporina-C sintasa), con NADH o NADPH como un donante, y el otro deshidrogenado (por ejemplo, (S)-estilopina sintasa, (S)-queilantifolina sintasa, berbamunina sintasa, salutaridina sintasa, (S)-canadina sintasa, latosterol oxidasa, biflaviolina sintasa, pseudobaptigenina sintasa), y otras que incluyen prostaglandina- endoperóxido sintasa, quinurenina 7,8-hidroxilasa, hemo oxigenasa, progesterona monooxigenasa, esteroide 17a- monooxigenasa, esteroide 21-monooxigenasa, estradiol 6p-monooxigenasa, 4-androsten-3,17-diona
monooxigenasa, progesterona 11a-monooxigenasa, 4-metoxibenzoato monooxigenasa (O-desmetilante), plasmaniletanolamina desaturasa, filoquinona monooxigenasa (2,3-epoxidante), Laf/a-luciferina monooxigenasa (desmetilante), ecdisona 20-monooxigenasa, 3-hidroxibenzoato 2-monooxigenasa, esteroide 9a-monooxigenasa, 2- hidroxipiridina 5-monooxigenasa, juglona 3-monooxigenasa, linalool 8-monooxigenasa, desoxihipusina monooxigenasa, miristoil-CoA 11-(E) desaturasa, miristoil-CoA 11-(Z) desaturasa, deshidrogenasa de los ácidos grasos A12, monoprenil isoflavona epoxidasa, tiofeno-2-carbonil-CoA monooxigenasa, p-caroteno 15,15- monooxigenasa, taxadieno 5a-hidroxilasa, colesterol 25-hidroxilasa, amoníaco monooxigenasa, 5,6- dimetilbencimidazol sintasa, fodo-frans-8'-apo-p-carotenal 15,15'-oxigenasa, zeaxantina 7,8-dioxigenasa, p-amirina 24-hidroxilasa, diapolicopeno oxigenasa y caroteno e-monooxigenasa.
Las oxidorreductasas que actúan sobre superóxido como aceptador pueden incluir, pero no se limitan a, superóxido dismutasa y superóxido reductasa.
Las oxidorreductasas que actúan sobre iones metálicos pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, mercurio(II) reductasa, transferrina diférrica reductasa, acuacobalamina reductasa, cob(II)alamina reductasa, acuacobalamina reductasa (NADPH), cianocobalamina reductasa (eliminadora de cianuro), reductasa de quelato férrico (NADH), [metionina sintasa] reductasa y reductasa de quelato férrico (NADPH)), con oxígeno como aceptador (por ejemplo, ferroxidasa), con quinona o compuesto similar como aceptador (por ejemplo, ascorbato ferrirreductasa (transmembrana)), con flavina como aceptador (por ejemplo, a,c- diamida del ácido cob(II)irínico reductasa), con otros aceptadores (por ejemplo, hierro:rusticianina reductasa).
Las oxidorreductasas que actúan sobre los grupos CH o CH2 pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, CDP-4-deshidro-6-desoxiglucosa reductasa, 4-hidroxi-3-metilbut-2-enil difosfato reductasa, leucoantocianidina reductasa, xantina deshidrogenasa y nicotinato deshidrogenasa), con un citocromo como aceptador (por ejemplo, nicotinato deshidrogenasa (citocromo)), con oxígeno como aceptador (por ejemplo, pteridina oxidasa, xantina oxidasa y 6-hidroxinicotinato deshidrogenasa), con un disulfuro como aceptador (por ejemplo, ribonucleósido-difosfato reductasa y ribonucleósido-trifosfato reductasa), con una quinina o compuesto similar como aceptador (por ejemplo, fenilacetil-CoA deshidrogenasa y cafeína deshidrogenasa), con una proteína hierro-azufre como aceptadora (por ejemplo, (E)-4-hidroxi-3-metilbut-2-enil-difosfato sintasa) y con otros aceptadores (por ejemplo, 4-metilfenol deshidrogenasa (hidroxilante), etilbenceno hidroxilasa, 3a,7a,12a-trihidroxi-5p-colestanoil- CoA 24-hidroxilasa, uracilo/timina deshidrogenasa y 7a-deshidroxilasa del ácido biliar).
Las oxidorreductasas que actúan sobre las proteínas hierro-azufre como donantes pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, rubredoxina-NAD+ reductasa, ferredoxina-NADP+ reductasa, ferredoxina-NAD+ reductasa y rubredoxina-NAD(P)+ reductasa), con H+ como aceptador, y con dinitrógeno como aceptador (por ejemplo, nitrogenasa).
Las oxidorreductasas que actúan sobre flavodoxina reducida como donante pueden incluir, pero no se limitan a,
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
aquellas con dinitrógeno como aceptador (por ejemplo, nitrogenasa (flavodoxina)).
Las oxidorreductasas que actúan sobre fósforo o arsénico en donantes pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD(P)+ como aceptador (por ejemplo, fosfonato deshidrogenasa), con un citocromo como aceptador (por ejemplo, arseniato reductasa (citocromo c)), con disulfuro como aceptador (por ejemplo, arseniato reductasa (glutarredoxina), metilarsonato reductasa y micorredoxina), con una proteína de cobre como aceptadora (por ejemplo, arseniato reductasa (azurina)) y con otros aceptadores (por ejemplo, arseniato reductasa (donante)).
Las oxidorreductasas que actúan sobre X-H e Y-H para formar un enlace X-Y pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con oxígeno como aceptador (por ejemplo, isopenicilina-N sintasa, columbamina oxidasa, reticulina oxidasa, sulocrina oxidasa [formadora de (+)-bisdesclorogeodina], sulocrina oxidasa [formadora de (-)- bisdesclorogeodina] y aureusidina sintasa), con un disulfuro como aceptador (por ejemplo, D-prolina reductasa (ditiol), glicina reductasa, sarcosina reductasa y betaína reductasa), y con otros aceptadores (por ejemplo, p- ciclopiazonato deshidrogenasa).
Las oxidorreductasas que actúan sobre halógeno en los donantes pueden incluir, pero no se limitan a, aquellas con NAD+ o NADP+ como aceptador (por ejemplo, yodotirosina desyodasa).
Otras oxidorreductasas pueden incluir, pero no se limitan a, clorato reductasa, pirogalol hidroxiltransferasa, azufre reductasa, enzima activadora de la [formiato-C-acetiltransferasa], deshalogenasa reductiva de tetracloroeteno, selenato reductasa, tiroxina 5'-desyodasa, tiroxina 5-desyodasa y fotosistema I).
Las oxidorreductasas adecuadas incluyen diversas oxidasas, lacasas, peroxidasas y haloperoxidasas de azúcares. Glucosilasas
Las glucosilasas incluyen glucosidasas, es decir, enzimas que hidrolizan compuestos de O- y S-glucosilo, que incluyen, pero no se limitan a, a-amilasa, p-amilasa, glucano 1,4-a-glucosidasa, celulasa, endo-1,3(4)- p-glucanasa, inulinasa, endo-1,4-p-xilanasa, oligo-1,6-glucosidasa, dextranasa, quitinasa, poligalacturonasa, lisozima, exo-a- sialidasa, a-glucosidasa, p-glucosidasa, a-galactosidasa, p-galactosidasa, a-manosidasa, p-manosidasa, p- fructofuranosidasa, a,a-trehalasa, p-glucuronidasa, endo-1,3-p-xilanasa, amilo-1,6-glucosidasa,
hialuronoglucosaminidasa, hialuronoglucuronidasa, xilano 1,4-p-xilosidasa, p-D-fucosidasa, glucano endo-1,3-p-D- glucosidasa, a-L-ramnosidasa, pululanasa, GDP-glucosidasa, p-L-ramnosidasa, fucoidanasa, glucosilceramidasa, galactosilceramidasa, galactosilgalactosilglucosilceramidasa, sacarosa a-glucosidasa, a-W-acetilgalactosaminidasa, a-W-acetilglucosaminidasa, a-L-fucosidasa, p-L-W-acetilhexosaminidasa, p-W-acetilgalactosaminidasa,
ciclomaltodextrinasa, a-W-arabinofuranosidasa, glucuronosil-disulfoglucosamina glucuronidasa, isopululanasa, glucano 1,3-p-glucosidasa, glucano endo-1,3-a-glucosidasa, glucano 1,4-a-maltotetraohidrolasa, micodextranasa, glicosilceramidasa, 1,2-a-L-fucosidasa, 2,6-p-fructan 6-levanbiohidrolasa, levanasa, quercitrinasa, galacturano 1,4-a- galacturonidasa, isoamilasa, glucano 1,6-a-glucosidasa, glucano endo-1,2-p-glucosidasa, xilano 1,3-p-xilosidasa, liqueninasa, glucano 1,4-p-glucosidasa, glucano endo-1,6-p-glucosidasa, L-iduronidasa, manano 1,2-(1,3)- a- manosidasa, manano endo-1,4-p-manosidasa, fructano p-fructosidasa, p-agarasa, exo-poli-a-galacturonosidasa, k- carrageninasa, glucano 1,3-a-glucosidasa, 6-fosfo-p-galactosidasa, 6-fosfo-p-glucosidasa, polisacárido capsular endo-1,3-a-galactosidasa, p-L-arabinosidasa, arabinogalactano endo-1,4-p-galactosidasa, celulosa 1,4-p-
celobiosidasa (extremo no reductor), peptidoglucano p-W-acetilmuramidasa, a,a-fosfotrehalasa, glucano 1,6-a- isomaltosidasa, dextrano 1,6-a-isomaltotriosidasa, manosil-glucoproteína endo-p-W-acetilglucosaminidasa, endo-a- W-acetilgalactosaminidasa, glucano 1,4-a-maltohexaosidasa, arabinan endo-1,5-a-L-arabinanasa, manano 1,4- manobiosidasa, manano endo-1,6-a-manosidasa, endo-1,4-p-galactosidasa de la sustancia del grupo sanguíneo, sulfato de queratano endo-1,4-p-galactosidasa, esteril-p-glucosidasa, estrictosidina p-glucosidasa, manosil- oligosacárido glucosidasa, proteína-glucosilgalactosilhidroxillisina glucosidasa, lactasa, endogalactosaminidasa, 1,3- a-L-fucosidasa, 2-desoxiglucosidasa, manosil-oligosacárido 1,2-a-manosidasa, manosil-oligosacárido 1,3-1,6-a- manosidasa, dextrano ramificado exo-1,2-a-glucosidasa, glucano 1,4-a-maltotriohidrolasa, amigdalina p-glucosidasa, prunasina p-glucosidasa, vicianina p-glucosidasa, oligoxiloglucano p-glucosidasa, polimanuronato hidrolasa, maltosa-6'-fosfato glucosidasa, endoglicosilceramidasa, 3-desoxi-2-octulosonidasa, raucafricina p-glucosidasa, coniferina p-glucosidasa, 1,6-a-L-fucosidasa, glicirricinato p-glucuronidasa, endo-a-sialidasa, glucoproteína endo-a-
1,2-manosidasa, xilano a-1,2-glucuronosidasa, quitosanasa, glucano 1,4-a-maltohidrolasa, anhídrido de difructosa sintasa, neopululanasa, glucuronoarabinoxilano endo-1,4-p-xilanasa, manano exo-1,2-1,6-a-manosidasa, a- glucuronidasa, lacto-N-biosidasa, 4-a-D-{(1^4)- a-D-glucano}trehalosa trehalohidrolasa, dextrinasa límite, poli(ADP- ribosa) glucohidrolasa, 3-desoxioctulosonasa, galactano 1,3-p-galactosidasa, p-galactofuranosidasa, tioglucosidasa, p-primeverosidasa, celobiohidrolasa específica del extremo reductor de oligoxiloglucano, endo-p-1,4-glucanasa específica de xiloglucano, manosilglucoproteína endo-p-manosidasa, fructano p-(2,1)-fructosidasa, fructano p-(2,6)- fructosidasa, exo-p-1,4-glucanasa específica de xiloglucano, xilanasa del extremo reductor de oligosacárido, i- carrageninasa, a-agarasa, a-neoagaro-oligosacárido hidrolasa, p-apiosil-p-glucosidasa, A-carrageninasa, 1,6-a-D- manosidasa, galactano endo-1,6-p-galactosidasa, exo-1,4-p-D-glucosaminidasa, heparanasa, baicaleína-p-D-
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
glucuronidasa, hesperidina 6-O-a-L-ramnosil-p-D-glucosidasa, proteína O-GicNAcasa, manosiiglicerato hidrolasa, ramnogalacturonano hidrolasa, ramnogalacturonil insaturado hidrolasa, ramnogalacturonano galacturonohidrolasa, ramnogalacturonano hamnohidrolasa, abscisato de p-D-glucopiranosil p-glucosidasa, celulosa 1,4-p-celobiosidasa (extremo reductor), a-D-xilósido xilohidrolasa y p-porfiranasa.
Las glucosilasas también incluyen la hidrólisis de compuestos de W-glucosilo, que incluyen, pero no se limitan a, purina nucleosidasa, inosina nucleosidasa, uridina nucleosidasa, AMP nucleosidasa, NAD+ nucleosidasa, NAD(P)+ nucleosidasa, adenosina nucleosidasa, ribosilpirimidina nucleosidasa, adenosilhomocisteína nucleosidasa, pirimidina-5'-nucleótido nucleosidasa, p-aspartil-W-acetilglucosaminidasa, inosinato nucleosidasa, 1-metiladenosina nucleosidasa, NMN nucleosidasa, ADN-desoxiinosina glucosilasa, metiltioadenosina nucleosidasa, desoxirribodipirimidina endonucleosidasa, ADP-ribosilarginina hidrolasa, ADN-3-metiladenina glucosilasa I, ADN-3- metiladenina glucosilasa II, ARNr N-glucosilasa, ADN-formamidopirimidina glucosilasa, hidrolasa de la ADP-ribosil- [dinitrógeno reductasa], W-metil nucleosidasa, futalosina hidrolasa, uracil-ADN glucosilasa, uracil-ADN bicatenario glucosilasa y timina-ADN glucosilasa, y la hidrólisis de compuestos de S-glucosilo.
Hidrolasas
Las hidrolasas de EC 3 incluyen, pero no se limitan a: las que actúan sobre enlaces éster; glucosilasas, las que actúan sobre enlaces éter; las que actúan sobre enlaces peptídicos (peptidasas/proteasas); las que actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno, distintos de los enlaces peptídicos; las que actúan sobre anhídridos de ácido; las que actúan sobre enlaces carbono-carbono; las que actúan sobre enlaces de haluro; las que actúan sobre enlaces fósforo-nitrógeno; las que actúan sobre enlaces azufre-nitrógeno; las que actúan sobre enlaces carbono-fósforo; las que actúan sobre enlaces azufre-azufre; y las que actúan sobre enlaces carbono-azufre.
Las hidrolasas de EC 3 que actúan sobre enlaces éster pueden incluir, pero no se limitan a, éster carboxílico hidrolasas (por ejemplo lipasas que incluyen triacilglicerol lipasa, fosfolipasa A1, fosfolipasa A2, lisofosfolipasa, acilglicerol lipasa, galactolipasa, lipoproteína lipasa; y diéster fosfórico hidrolasas incluyendo fosfolipasa C, fosfolipasa D, fosfoinositido fosfolipasa C, glucosilfosfatidilinositol fosfolipasa D y fosfolipasa D que hidroliza W- acetilfosfatidiletanolamina) y glucosilasas, incluyendo glucosidasas, es decir, enzimas que hidrolizan compuestos de O- y S-glucosilo, por ejemplo amilasas (incluyendo alfa-amilasa, beta-amilasa e isoamilasa), celulasas y mananasas.
Las lipasas y cutinasas adecuadas incluyen las de origen bacteriano o fúngico. Se incluyen mutantes modificados químicamente o de ingeniería proteínica. Los ejemplos incluyen lipasa de Thermomyces, por ejemplo, de T. lanuginosus (anteriormente denominada Humicola lanuginosa) como se describe en el documento EP 258 068 (y la patente de EE. UU. n.° 4.810.414) y el documento EP 305 216 (y las patentes de EE. UU. n.os 5.766.912; 5.874.558; 5.965.384; 7.517.668; 5.536.661 y 5.863.759), cutinasa de Humicola, por ejemplo H. insolens como se describe en el documento WO 96/13580, una lipasa de Pseudomonas, por ejemplo, de P. alcaligenes o P. pseudoalcaligenes (documento EP 218 272, patentes de EE. UU. n.os 5.766.912; 5.863.759; 5.874.558; 5.965.384; 7.517.668 y 5.536.661), P. cepacia (documento EP 331 376 y patente de eE. UU n.° 5.290.694), P. stutzeri (documento GB 1.372.034), P. fluorescens, cepa SD 705 de Pseudomonas sp. (documento WO 95/06720, patente de EE. UU. n.° 5.827.718, documento wO 96/27002 y patente de EE. UU. n.° 5.942.431), P. wisconsinensis (documento WO 96/12012), una lipasa de Bacillus, por ejemplo, de B. subtilis (Dartois et al., 1993, Biochemica et Biophysica Acta, 1131: 253-360), B. stearothermophilus (documento JP 64/744992) o B. pumilus (documento WO 91/16422 y la patente de EE. UU. n.° 5.427.936). Otros ejemplos son variantes de lipasa tales como las descritas en los documentos WO 92/05249, WO 94/01541, EP 407 225, EP 260 105, WO 95/35381, WO 96/00292, WO 95/30744, WO 94/25578, WO 95/14783, WO 95/22615, WO 97/04079, WO 97/07202, WO 00/060063, WO2007/087508, WO
2009/109500 y las patentes de EE. UU. n.os 5.892.013; 5.869.438; 5.976.855; 6.020.180; 6.074.863; 5.658.871;
4.760.025; 5.155.033; 5.182.204; 5.185.258; 5.204.015; 5.244.791; 5.264.366; 5.310.675; 5.316.941; 5.346.823;
5.352.594; 5.371.008; 5.371.190; 5.411.873; 5.441.882; 5.472.855; 5.652.136; 5.700.676; 5.763.257; 5.801.038;
5.939.315; 5.955.340; 5.972.682; 6.465.235; y RE34.606. Las enzimas lipasas disponibles en el mercado preferentes incluyen Lipolase™, Lipolase Ultra™ y Lipex™; Lecitase™, Lipolex™; Lipoclean™, Lipoprime™ (Novozymes A/S). Otras lipasas disponibles en el mercado incluyen Lumafast (Genencor Int Inc); Lipomax (Gist- Brocades/Genencor Int Inc) y lipasa de Bacillus sp de Solvay.
Las amilasas adecuadas (a y/o p) incluyen las de origen bacteriano o fúngico. Se incluyen mutantes modificados químicamente o de ingeniería proteínica. Las amilasas incluyen, por ejemplo, a-amilasas obtenidas de Bacillus, por ejemplo, una cepa especial de Bacillus licheniformis, descrita con más detalle en el documento GB 1.296.839. Los ejemplos de amilasas útiles son las variantes descritas en los documentos WO 94/02597, WO 94/18314, WO 96/23873, WO 97/43424, las patentes de EE. UU. n.os 5.824.532; 5.849.549; 6.297.037; 6.093.562; 6.297.038; 6.867.031; y las publicaciones de EE. UU. n.os 2002/0098996; 2003/0064908; 2004/0253676; 2005/0059131; 2005/0250664; 2006/0035323; 2009/0280527; 2010/0099597; 2010/0099598; y 2011/0177990, especialmente las variantes con sustituciones en una o más de las siguientes posiciones: 15, 23, 105, 106, 124, 128, 133, 154, 156, 181, 188, 190, 197, 202, 208, 209, 243, 264, 304, 305, 391,408 y 444. Las amilasas disponibles en el mercado son Duramyl™, Termamyl™, Fungamyl™ y BaN™ (Novozymes A/S), Rapidase™ y Purastar™ (de Genencor International Inc.).
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
Las celulasas adecuadas incluyen las de origen bacteriano o fúngico. Se incluyen mutantes modificados químicamente o de ingeniería proteínica. Las celulasas adecuadas incluyen celulasas de los géneros Bacillus, Pseudomonas, Humicola, Fusarium, Thielavia, Acremonium, por ejemplo, las celulasas fúngicas producidas a partir de Humicola insolens, Myceliophthora thermophila y Fusarium oxysporum divulgadas en las patentes de EE. UU. n.os 4.435.307; 5.648.263; 5.691.178; 5.776.757 y el documento WO 89/09259. Las celulasas especialmente adecuadas son las celulasas alcalinas o neutras que tienen beneficios de cuidado de color. Los ejemplos de dichas celulasas son las celulasas descritas en los documentos EP 0 495 257, EP 0 531 372, WO 96/11262, WO 96/29397, WO 98/08940, las patentes de EE. UU. n.os 5.520.838; 5.443.750; 5.668.073; 5.948.672; 6.423.524; 5.919.691; 6.071.735; 6.001.639; 6.387.690; 6.855.531; 7.226.773; y las publicaciones de EE. UU. n.os 2001/0036910; 2003/0119167; 2003/0054539; 2005/0070003; 2008/0145912; y 2010/0107342. Otros ejemplos son variantes de celulasa tales como las descritas en los documentos WO 94/07998, EP 0 531 315, WO 95/24471, WO 98/12307, PCT/DK98/00299, las patentes de EE. UU. n.os 5.457.046; 5.686.593; 5.763.254; 5.792.641; 6.114.296; 5.457.046; 5.912.157; 6.117.664; 7.993.898; 8.017.372; y las publicaciones de EE. UU. n.os 2003/0092097; 2005/0009166; 2008/0206836; 2009/0170747 y 2011/0250674. Las celulasas disponibles en el mercado incluyen Celluzyme™ y Carezyme™ (Novozymes A/S), Clazinase™ y Puradax HA™ (Genencor International Inc.), y KaC-500(B)™ (Kao Corporation).
Peptidasas/proteasas
Las hidrolasas de EC 3 que actúan sobre enlaces peptídicos (peptidasas/proteasas) pueden incluir, pero no se limitan a, aminopeptidasas (incluyendo leucil aminopeptidasa, alanil aminopeptidasa de membrana, cistinil aminopeptidasa, tripéptido aminopeptidasa, prolil aminopeptidasa, arginil aminopeptidasa, glutamil aminopeptidasa, Xaa-Pro aminopeptidasa, leucil aminopeptidasa bacteriana, clostridial aminopeptidasa, citosol alanil aminopeptidasa, lisil aminopeptidasa, Xaa-Trp aminopeptidasa, triptofanil aminopeptidasa, metionil aminopeptidasa, aminopeptidasa D-estereoespecífica, aminopeptidasa Ey, aspartil aminopeptidasa, aminopeptidasa I, PepB aminopeptidasa, aminopeptidasa S, beta-peptidil aminopeptidasa y peptidasa de escisión intermedia 55); dipeptidasas (incluyendo Xaa-Arg dipeptidasa, Xaa-metil-His dipeptidasa, Glu-Glu dipeptidasa, Xaa-Pro dipeptidasa, Met-Xaa dipeptidasa, dipeptidasa no estereoespecífica, dipeptidasa no específica de citosol, dipeptidasa de membrana, beta-Ala-His dipeptidasa, dipeptidasa E y D-Ala-D-Ala dipeptidasa); dipeptidil-peptidasas y tripeptidil-peptidasas (incluyendo dipeptidil-peptidasa I, dipeptidil-peptidasa II, dipeptidil-peptidasa III, dipeptidil-peptidasa IV, dipeptidildipeptidasa, tripeptidil-peptidasa I, tripeptidil-peptidasa II, Xaa-Pro dipeptidil-peptidasa y proliltripeptidil aminopeptidasa); peptidil- dipeptidasas (incluyendo peptidil-dipeptidasa A, peptidil-dipeptidasa B, peptidil-dipeptidasa Dcp y cianoficinasa); carboxipeptidasas de tipo serina (incluyendo Pro-Xaa carboxipeptidasa lisosómica, D-Ala-D-Ala carboxipeptidasa de tipo serina, carboxipeptidasa C, y carboxipeptidasa D); metalocarboxipeptidasas (incluyendo carboxipeptidasa A, carboxipeptidasa B, lisina carboxipeptidasa, Gly-Xaa carboxipeptidasa, alanina carboxipeptidasa, muramoilpentapéptido carboxipeptidasa, carboxipeptidasa E, glutamato carboxipeptidasa, carboxipeptidasa M, muramoiltetrapéptido carboxipeptidasa, cinc D-Ala-D-Ala carboxipeptidasa, carboxipeptidasa A2, Pro-Xaa carboxipeptidasa de membrana, tubulinil-Tyr carboxipeptidasa, carboxipeptidasa T, carboxipeptidasa Taq, carboxipeptidasa U, glutamato carboxipeptidasa II, metalocarboxipeptidasa D y enzima convertidora de la angiotensina 2); carboxipeptidasas de tipo cisteína, que incluyen catepsina X; omega peptidasas (incluyendo acilaminoacil-peptidasa, peptidil-glicinamidasa, piroglutamil-peptidasa I, beta-aspartil-peptidasa, piroglutamil- peptidasa II, N-formilmetion-peptidasa, gamma-glutamil hidrolasa, gamma-D-glutamil-meso-diaminopimelato peptidasa I y ubiquitinil hidrolasa 1); serina endopeptidasas (incluyendo quimotripsina, quimotripsina C, metridina, tripsina, trombina, factor de coagulación Xa, plasmina, enteropeptidasa, acrosina, endopeptidasa alfa-lítica, glutamil endopeptidasa, catepsina G, factor de coagulación VIIa, factor de coagulación IXa, cucumisina, prolil oligopeptidasa, factor de coagulación XIa, braquiurano, calicreína plasmática, calicreína tisular, elastasa pancreática, elastasa leucocitaria, factor de coagulación XIIa, quimasa, subcomponente del complemento C1r, subcomponente del complemento C1s, C3/C5 convertasa de vía clásica del complemento, factor del complemento I, factor del complemento D, C3/C5 convertasa de vía alternativa del complemento, cerevisina, hipodermina C, lisil endopeptidasa, endopeptidasa La, gamma-renina, venombina AB, leucil endopeptidasa, triptasa, escutelarina, kexina, subtilisina, orizina, peptidasa K, termomicolina, termitasa, endopeptidasa So, activador t-plasminógeno, proteína C (activada), endopeptidasa pancreática E, elastasa pancreática II, serina endopeptidasa específica de IgA, activador del plasminógeno u, venombina A, furina, mieloblastina, semenogelasa, granzima A, granzima B, estreptogrisina A, estreptogrisina B, glutamil endopeptidasa II, oligopeptidasa B, factor de coagulación del limulus C, factor de coagulación del limulus B, enzima de coagulación del limulus, represor LexA, peptidasa señal I, togavirina, flavivirina, endopeptidasa Clp, proproteína convertasa 1, proproteína convertasa 2, activador del factor V del veneno de serpiente, lactocepina, asemblina, hepacivirina, espermosina, sedolisina, xantomonalisina, peptidasa de proceso en el extremo C, fisarolisina, proteasa-2 de la serina asociada a lectina de unión a manano, proteasa romboidal, hepsina, peptidasa Do, peptidasa HtrA2, matriptasa, peptidasa C5a, acualisina 1, proteasa de sitio 1, peptidasa de la poliproteína del pestivirus NS3, peptidasa de la serina del virus de la arteritis equina, peptidasa del birnavirus Vp4 de la necrosis pancreática infecciosa, SpoIVB peptidasa, enzima quimotripsínica del estrato córneo, calicreína 8, calicreína 13 y oviductina); cisteína endopeptidasas (incluyendo catepsina B, papaína, ficaína, quimopapaína, asclepaína, clostripaína, estreptopaína, actinidaína, catepsina L, catepsina H, catepsina T, glicil endopeptidasa, procoagulante del cáncer, catepsina S, picornaína 3C, picornaína 2A, caricaína, ananaína, bromelaína del tallo, bromelaína de la fruta, legumaína, histolisaína, caspasa-1, gingipaína R, catepsina K, adenaína, bleomicina
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
hidrolasa, catepsina F, catepsina V, catepsina O, endopeptidasa de inclusión nuclear a, proteinasa del componente auxiliar, L-peptidasa, gingipaína K, estafopaína, separasa, V-cat endopeptidasa, cruzipaína, calpaína-1, calpaína-2, calpaína-3, caspasa-2, caspasa-3, caspasa-4, caspasa-5, caspasa-6, caspasa-7, caspasa-8, caspase-9, caspasa-
10, caspasa-11, peptidasa 1 (ácaro), calicivirina, zingipaína, Ulp1 peptidasa, proteinasa principal del coronavirus del SARS, sortasa A y sortasa B); endopeptidasas aspárticas (incluyendo pepsina A, pepsina B, gastricsina, quimosina, catepsina D, nepentesina, renina, VIH-1 retropepsina, enzima convertidora de la proopiomelanocortina, aspergilopepsina I, aspergilopepsina II, penicilopepsina, rizopuspepsina, endotiapepsina, mucorpepsina, candidapepsina, sacaropepsina, rodotorulapepsina, acrocilindropepsina, poliporopepsina, picnoporopepsina, escitalidopepsina A, escitalidopepsina B, catepsina E, barrierpepsina, señal peptidasa II, plasmepsina I, plasmepsina
11, fitepsina, yapsina 1, termopsina, prepilina peptidasa, nodavirus endopeptidasa, memapsina 1, memapsina 2, VIH- 2 retropepsina, activador del plasminógeno, PIa, omptina, endopeptidasa del retrovirus endógeno humano K y HycI peptidasa); metaloendopeptidasas (incluyendo atrolisina A, colagenasa microbiana, leucolisina, colagenasa intersticial, neprilisina, envelisina, metaloendopeptidasa específica de IgA, procolágeno N-endopeptidasa, timet oligopeptidasa, neurolisina, estromelisina 1, meprina A, procolágeno C-endopeptidasa, peptidil-Lys metaloendopeptidasa, astacina, estromelisina 2, matrilisina, gelatinasa A, vibriolisina, pseudolisina, termolisina, bacilosina, aureolisina , cocolisina, micolisina, metaloendopeptidasa |3-lítica, peptidil-Asp metaloendopeptidasa, neutrófilo colagenasa, gelatinasa B, leishmanolisina, sacarolisina, gametolisina, deuterolisina, serralisina, atrolisina B, atrolisina C, atroxasa, atrolisina E, atrolisina F, adamalisina, horrilisina, ruberlisina, botropasina, botrolisina, opiolisina, trimerelisina I, trimerelisina II, mucrolisina, pitrilisina, insulisina, O-sialoglucoproteína endopeptidasa, ruselisina, peptidasa intermediaria mitocondrial, dactilisina, nardilisina, magnolisina, meprina B, peptidasa de proceso mitocondrial, macrófago elastase, coriolisina L, coriolisina H, tentoxilisina, bontoxilisina, oligopeptidasa A, enzima convertidora de endotelina, fibrolasa, jararhagina, fragilisina, lisostafina, flavastacina, esnapalisina, gpr endopeptidasa, papalysina-1, metaloproteinasa-1 de matriz de tipo membrana, ADAM10 endopeptidasa, ADAMTS-4 endopeptidasa, endopeptidasa de la mutación letal del carbunco, Ste24 endopeptidasa, S2P endopeptidasa, ADAM 17 endopeptidasa y ADAMTS13 endopeptidasa); y treonina endopeptidasas (incluyendo el complejo proteasoma endopeptidasa y HslU—HslV peptidasa).
Las proteasas adecuadas incluyen las de origen animal, vegetal o microbiano. Se prefiere el origen microbiano. Se incluyen mutantes modificados químicamente o de ingeniería proteínica. La proteasa puede ser una serina proteasa o una metaloproteasa, preferentemente una proteasa microbiana alcalina o una proteasa de tipo tripsina. Los ejemplos de proteasas alcalinas son las subtilisinas, especialmente las derivadas de Bacillus, por ejemplo, subtilisina Novo, subtilisina Carlsberg, subtilisina 309, subtilisina 147 y subtilisina 168 (descrita en el documento WO 89/06279, las patentes de EE. UU. n.os 6.506.589; 6.808.913; 6.835.821; y las publicaciones de EE. UU. n.os 2003/0148495; 2003/0175933; 2003/0186378 y 2005/0003986). Los ejemplos de proteasas de tipo tripsina son tripsina (por ejemplo, de origen porcino o bovino) y la proteasa de Fusarium descrita en los documentos WO 89/06270, WO 94/25583 y las patentes de EE. UU. n.os 5.288.627 y 5.693.520. Los ejemplos de proteasas útiles son las variantes descritas en los documentos WO 92/19729, WO 98/20115, WO 98/20116, WO 98/34946 y las patentes de EE. UU. n.os 5.858.757; 6.300.116; 7.098.017; 6.159.731; y la publicación de EE. UU. n.° 2002/0102702, especialmente las variantes con sustituciones en una o más de las siguientes posiciones: 27, 36, 57, 76, 87, 97, 101, 104, 120, 123, 167, 170, 194, 206, 218, 222, 224, 235 y 274. Las enzimas proteasa preferidas disponibles en el mercado incluyen Alcalase™, Savinase™, Primase™, Duralase™, Esperase™ y Kannase™, (Novozymes A/S), Maxatase™, Maxacal™, Maxapem™, Properase™, Purafect™, Purafect OxP™, FN2™ y FN3™ (Genencor International Inc.).
Las enzimas para su uso en aplicaciones de lavado de ropa y lavado de vajillas pueden incluir una o más de las enzimas proteasa, amilasa, lipasa, deshidrogenasa, transaminasa, cinasa, celulasa, mananasa, peptidasa, descarboxilasa, isomerasa, mutasa, ligasa, sintasa y oxidorreductasa, incluyendo las enzimas oxidorreductasas que catalizan la formación de agentes blanqueadores.
Se contempla que una enzima para su uso en una composición descrita en el presente documento puede provenir de cualquier fuente o combinación de fuentes adecuada, por ejemplo fuentes bacterianas, fúngicas, vegetales o animales. En un tipo de modo de realización, una mezcla de dos o más enzimas provendrá de al menos dos tipos diferentes de fuentes. Por ejemplo, una mezcla de proteasa y lipasa puede provenir de fuentes bacterianas (proteasa) y fúngicas (lipasa).
En un tipo de modo de realización, se contempla que la enzima para su uso en una composición descrita en el presente documento no es amilasa. En otro tipo de modo de realización, cuando solo se incluye un tipo de enzima en la composición, la enzima no es amilasa. En todavía otro tipo de modo de realización, cuando se incluyen dos o más tipos de enzimas en la composición, las dos o más enzimas no son amilasa. En aún otro tipo de modo de realización, cuando se incluyen dos o más tipos de enzimas en la composición, un tipo de enzima es amilasa y otro tipo de enzima no es amilasa.
Opcionalmente, una enzima para su uso en el presente documento, que incluye pero no se limita a cualquier clase o miembro de enzima descrita en el presente documento, es una que funciona en condiciones de pH alcalinas, por ejemplo para su uso en aplicaciones detergentes que incluyen detergente para ropa y/o detergente para vajillas, por ejemplo pero no limitado a un pH en un intervalo de aproximadamente 7 a aproximadamente 12, o mayor de 7 a aproximadamente 12, o aproximadamente 8 a aproximadamente 12, o aproximadamente 8 a aproximadamente 11.
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
Opcionalmente, una enzima para su uso en el presente documento, que incluye pero no se limita a cualquier clase o miembro de enzima descrita en el presente documento, es una que funciona a una temperatura en el intervalo de aproximadamente 5 °C a aproximadamente 45 °C.
Es bien conocido en la técnica que la cantidad de enzima usada en cualquier aplicación es una función de la actividad de la enzima específica. Si bien la actividad de la enzima es el parámetro importante, se aprecia fácilmente que esta no es una unidad de medida que se puede usar fácilmente en la producción. Por lo tanto, es conocido en la técnica caracterizar la enzima de acuerdo con la actividad por gramo de la mezcla de enzima seca. La mezcla de enzima seca puede tener alta pureza y esencialmente un 100 % de enzima activa o puede contener subproductos de fermentación. Por lo tanto, una mezcla de enzima disponible en el mercado puede tener un amplio intervalo de pureza, pero aún se puede usar en una formulación basada en una actividad informada por peso unitario. Como se usa en el presente documento, la frase "mezcla de enzima" se referirá a la mezcla seca de enzima activa y productos de fermentación residuales opcionales. La cantidad total de enzima activa (u opcionalmente, la mezcla de dos o más enzimas) incluida en la película hidrosoluble puede ser al menos de aproximadamente 0,1 phr, opcionalmente en un intervalo de aproximadamente 0,1 a aproximadamente 20 phr, o a aproximadamente 2 phr, 4 phr, 5 phr, 10 phr o 15 phr, incluyendo dichos valores individuales y cualquier combinación de intervalos formados por dichos valores. En modos de realización que incluyen tanto una proteasa como una segunda enzima diferente, la proporción de actividad de proteasa con respecto a la actividad de la segunda enzima puede estar en cualquier intervalo adecuado, por ejemplo en un intervalo de aproximadamente 0,2:1 a aproximadamente 10:1, o aproximadamente 0,25:1 a aproximadamente 10:1, o aproximadamente 0,2:1 a aproximadamente 3:1, por ejemplo. La manipulación de polvos secos de enzima no siempre es deseable, en particular debido a los riesgos de seguridad de manipulación de polvos de enzima. Con frecuencia, las mezclas de enzima se obtienen como líquidos con la enzima disuelta en un disolvente vehículo. Las soluciones enzimáticas se caracterizan por la actividad enzimática por peso (o volumen) unitario que permite un peso o volumen específico de mezcla de enzima por lote. Las enzimas activas adecuadas están disponibles en el mercado como soluciones de proveedores que incluyen Novozymes, Genencor Int Inc., Kao Corporation y Gist-Brocades.
Sustrato enzimático
Las películas hidrosolubles de acuerdo con la presente divulgación incluyen un estabilizador enzimático que es un sustrato funcional para una o más enzimas en la composición enzimática. El sustrato enzimático se proporciona en una cantidad de al menos 1 phr. Se ha demostrado que los modos de realización de sustratos enzimáticos, cuando se incluyen en películas hidrosolubles de acuerdo con la presente divulgación, dan como resultado un porcentaje de recuperación de enzimas en un intervalo de aproximadamente un 20 % a un 100 % de recuperación. En un tipo de modo de realización, la inclusión de sustrato enzimático puede dar como resultado una recuperación de actividad enzimática de al menos un 70 %. Es decir, al menos un 70 % de actividad enzimática se mantuvo después de la formación de la película. En otro aspecto, la inclusión de un sustrato enzimático puede dar como resultado un aumento en la recuperación de enzimas de al menos un 5 %, 10 %, 20 %, 30 %, 40 %, 50 %, 60 %, 70 %, 80 %, 90 %, 100 % o más, por ejemplo de hasta un 250 % o más, con relación a películas sin sustrato enzimático incluido, como se demuestra en los ejemplos a continuación.
Los sustratos enzimáticos serán evidentes para el experto en la técnica a la vista de la presente divulgación. Por ejemplo, se pueden seleccionar los sustratos a partir de las clases donantes y aceptadoras descritas anteriormente en relación con los tipos de enzimas. Como ejemplos específicos, los sustratos para amilasas incluirán azúcares y almidones complejos, los sustratos para lipasas incluirán lípidos, por ejemplo, monooleato de glicerol, los sustratos para proteasas incluirán proteínas, por ejemplo, una proteína de soja, los sustratos para celulasas incluirán celulosas, por ejemplo, metilcelulosa, y los sustratos para mananasas incluirán manano, por ejemplo, una goma guar.
El sustrato enzimático se proporciona en la película hidrosoluble del primer aspecto en una cantidad de al menos 1 phr. Dentro de esta limitación, la cantidad de sustrato enzimático incorporado en la película puede ser cualquier cantidad adecuada para proporcionar a la enzima material de sustrato funcional durante el procesamiento y almacenamiento de la película. Por lo tanto, la cantidad de sustrato enzimático que se va a incorporar en la película es una cantidad eficaz para aumentar la estabilidad de la enzima y así aumentar la recuperación de actividad enzimática, después del procesamiento, por ejemplo, la formación de película. En un tipo de modo de realización, opcionalmente, la cantidad de sustrato enzimático no sobrepasa en gran medida la cantidad eficaz para aumentar la estabilidad de la enzima; por ejemplo, la cantidad de sustrato enzimático en los modos de realización puede ser no más de 1,5 veces la cantidad eficaz, o no más de 2 veces la cantidad eficaz, o no más de 3 veces la cantidad eficaz. Como alternativa, la composición puede contener un exceso de sustrato enzimático para asegurar una cantidad suficiente para la carga enzimática en la composición, siempre que la cantidad en exceso no comprometa otras propiedades deseadas de la composición (por ejemplo, la resistencia de la película). Por ejemplo, se puede incorporar el sustrato enzimático en la película en una cantidad de al menos 2 phr, opcionalmente, en un intervalo de 2 a 8 phr. En otros modos de realización, se puede incorporar la cantidad de sustrato enzimático en la composición o película en una cantidad de 2 phr o menos, o 2,5 phr o menos, o 3 phr o menos, o 3,5 phr o menos, o 4 phr o menos, o 4,5 phr o menos, o 5 phr o menos, o 5,5 phr o menos, o 6 phr o menos, o 6,5 phr o menos, o 7 phr o menos, o 7,5 phr o menos, u 8 phr o menos, u 8,5 phr o menos, o 9 phr o menos. La proproción de sustrato con
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
respecto a mezcla de enzima puede ser cualquier cantidad adecuada consistente con la divulgación en el presente documento, por ejemplo, al menos 0,5:1,0, o al menos 2,0:1,0, en un intervalo de 0,5:1,0 a 2,0:1,0, o al menos 0,5:1,0 a 10:1, por ejemplo. Sin pretender imponer ninguna teoría en particular, se cree que la cantidad de sustrato que se necesita para estabilizar las enzimas en las composiciones hidrosolubles puede depender de una o más variables, que incluyen, pero no se limitan al peso del sustrato, la concentración molar, la disponibilidad estérica y las temperaturas de procesamiento. Las cantidades de enzima adecuadas en la composición y las proporciones adecuadas de sustrato con respecto a enzima se pueden determinar mediante experimentación rutinaria, por ejemplo, usando la técnica de medición de actividad enzimática descrita en el presente documento. Así, por ejemplo, cuando se usa un monooleato de glicerol como sustrato con una lipasa, se puede proporcionar el monooleato de glicerol en una proporción del peso del monooleato de glicerol con respecto a actividad enzimática. De forma alternativa, por ejemplo, cuando se usa un dioleato de glicerol como sustrato con una lipasa, se puede proporcionar el dioleato de glicerol en una proporción de la mitad del peso del dioleato de glicerol con respecto a actividad enzimática (es decir, dos sitios de unión disponibles), sin embargo, puede ser necesario más si uno de los sitios de unión es estéricamente inaccesible. De forma similar, en el caso de una interacción proteína-proteasa, por ejemplo, se cree que con una proporción en peso dada de proteína con respecto a actividad enzimática, una proteína de bajo peso molecular puede proporcionar mejor protección que una proteína de peso molecular medio (es decir, habrá más proteínas disponibles para la interacción con una proteína de bajo peso molecular). En el caso de una proteína de alto peso molecular, la protección ofrecida puede ser mejor que la de una proteína de peso molecular medio para una proporción de peso dada de proteína con respecto a actividad enzimática (es decir, la proteína más grande puede estar disponible estéricamente para más de una enzima).
En una clase de modos de realización, el sustrato enzimático no proporcionará ninguna otra función en la película aparte de servir como sustrato para la actividad enzimática. Así, por ejemplo, en un tipo de modo de realización, el sustrato enzimático no actuará como tensioactivo. En otro tipo de modo de realización no exclusivo, el sustrato enzimático no actuará como plastificante.
En otra clase de modos de realización, el sustrato enzimático puede ser del tipo que proporcionaría una funcionalidad secundaria a la película distinta de servir como sustrato para la actividad enzimática, y en esta clase de modos de realización, el sustrato enzimático se puede incluir en cantidades menores a las necesarias para la función secundaria, o en exceso de las necesarias para proporcionar la función secundaria. Así, por ejemplo, si bien los almidones pueden afectar el rendimiento de la película como agentes de composición, se puede incluir un almidón en una película en el presente documento en una cantidad que no tendría un efecto práctico sobre las propiedades mecánicas de la película, sino en una cantidad que sería suficiente para actuar como un estabilizador enzimático funcionando como un sustrato para la actividad enzimática.
Sin pretender imponer ninguna teoría en particular, se cree que el sustrato enzimático mejora la recuperación de actividad enzimática mediante uno o ambos de dos mecanismos. En primer lugar, se cree que cuando se proporciona a la enzima un sustrato sobre el que actuar, y así la enzima forma complejos con el sustrato, es menos probable que la enzima se desnaturalice por uno o más de diversos mecanismos (por ejemplo, calor, ácido, álcali, radiación). En segundo lugar, se cree que cuando se proporciona a una enzima un sustrato sobre el que actuar, y así la enzima forma complejos con el sustrato, es menos probable que la enzima se someta a lisis por las enzimas proteasas debido a que el/los sitio(s) de unión para la lisis está(n) ocupado(s) o de otro modo estéricamente obstaculizado(s). Así, por ejemplo, en el ejemplo 6 a continuación, la lipasa (una enzima fúngica) aparentemente no tiene resistencia inherente a la enzima proteasa (una enzima bacteriana), por lo que la recuperación de actividad enzimática lipasa era indetectable. Sin embargo, proporcionar un sustrato de lipasa en la película dio lugar a una recuperación sorprendente y sustancial de actividad enzimática lipasa.
Las películas hidrosolubles de acuerdo con la presente divulgación pueden incluir otros ingredientes aditivos opcionales que incluyen, pero no se limitan a, plastificantes, tensioactivos, antiespumantes, formadores de película, agentes antibloqueantes, sosas cáusticas, agentes de liberación interna, agentes antiamarilleamiento, colorantes, que incluyen pero no se limitan a tintes y pigmentos, y otros ingredientes funcionales, que incluyen pero no se limitan a vehículos y/o encapsulados que contienen componentes de perfume, agentes blanqueadores o catalizadores de blanqueo, por ejemplo en cantidades adecuadas para su propósito previsto.
El agua se reconoce como un plastificante muy eficiente para PVOH y otros polímeros; que incluyen pero no se limitan a polímeros hidrosolubles, sin embargo, la volatilidad del agua limita su utilidad ya que las películas de polímero necesitan tener al menos alguna resistencia (robustez) a una variedad de condiciones ambientales que incluyen baja y alta humedad relativa. La glicerina es mucho menos volátil que el agua y se ha establecido bien como un plastificante eficaz para PVOH y otros polímeros. La glicerina u otros dichos plastificantes líquidos por sí mismos pueden provocar ''sudoración'' y untuosidad en la superficie si el nivel usado en la formulación de la película es demasiado alto. Esto puede dar lugar a problemas en una película tales como sensación inaceptable en la mano del consumidor e incluso bloqueo de la película en el rollo o en pilas de hojas si la sudoración no se mitiga de alguna manera, tal como el polvoreamiento de la superficie. Esto se podría caracterizar como sobreplastificado. Sin embargo, si se añade muy poco plastificante a la película, la película puede carecer de suficiente ductilidad y flexibilidad para muchos usos finales, por ejemplo, para convertirse en un formato de uso final tal como bolsitas.
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
Los plastificantes para su uso en películas hidrosolubles de la presente divulgación incluyen, pero no se limitan a, sorbitol, glicerol, diglicerol, propilenglicol, etilenglicol, dietilenglicol, trietilenglicol, tetraetilenglicol, polietilenglicoles de hasta PM 400, 2-metil-1,3-propanodiol, ácido láctico, monoacetina, triacetina, citrato de trietilo, 1,3-butanodiol, trimetilolpropano (TMP), poliéter triol y combinaciones de los mismos. A medida que se usa menos plastificante, la película se puede volver más frágil, mientras que a medida que se usa más plastificante, la película puede perder resistencia a la tracción. Se pueden incluir plastificantes en las películas hidrosolubles en una cantidad en un intervalo de aproximadamente 25 phr a aproximadamente 50 phr, o de desde aproximadamente 30 phr a aproximadamente 45 phr, o de desde aproximadamente 32 phr a aproximadamente 42 phr, por ejemplo.
Los tensioactivos para su uso en películas hidrosolubles son bien conocidos en la técnica. Opcionalmente, se incluyen tensioactivos para ayudar en la dispersión de la solución de resina tras el colado. Los tensioactivos adecuados para películas hidrosolubles de la presente divulgación incluyen, pero no se limitan a, dialquil sulfosuccinatos, ésteres de ácidos grasos lactilados de glicerol y propilenglicol, ésteres lactílicos de ácidos grasos, alquilsulfatos de sodio, polisorbato 20, polisorbato 60, polisorbato 65, polisorbato 80, polietilenglicoléteres de alquilo, lecitina, ésteres de ácidos grasos acetilados de glicerol y propilenglicol, laurilsulfato de sodio, ésteres acetilados de ácidos grasos, óxido de miristildimetilamina, cloruro de trimetil-seboalquilamonio, compuestos de amonio cuaternario, sales de los mismos y combinaciones de cualquiera de los anteriores. Demasiado poco tensioactivo a veces puede dar como resultado una película que tiene orificios, mientras que demasiado tensioactivo puede dar como resultado que la película tenga una sensación grasosa u oleosa por el exceso de tensioactivo presente en la superficie de la película. Así, se pueden incluir tensioactivos en las películas hidrosolubles en una cantidad de menos de aproximadamente 2 phr, por ejemplo, menos de aproximadamente 1 phr, o menos de aproximadamente 0,5 phr, por ejemplo.
Un tipo de componente secundario contemplado para su uso es un antiespumante. Los antiespumantes pueden ayudar a unir las burbujas de espuma. Los antiespumantes adecuados para su uso en películas hidrosolubles de acuerdo con la presente divulgación incluyen, pero no se limitan a, sílices hidrófobas, por ejemplo, dióxido de silicio o sílice pirógena en tamaños de partícula fina, incluyendo antiespumantes Foam Blast® disponibles de Emerald Performance Materials, incluyendo Foam Blast® 327, Foam Blast® UVD, Foam Blast® 163, Foam Blast® 269, Foam Blast® 338, Foam Blast® 290, Foam Blast® 332, Foam Blast® 349, Foam Blast® 550 y Foam Blast® 339, que son antiespumantes de aceite no mineral patentados. En modos de realización, se pueden usar antiespumantes en una cantidad de 0,5 phr, o menos, por ejemplo, 0,05 phr, 0,04 phr, 0,03 phr, 0,02 phr, o 0,01 phr. Preferentemente, se evitarán cantidades significativas de dióxido de silicio, a fin de evitar el blanqueamiento por tensión.
Los métodos para elaborar artículos hidrosolubles, que incluyen películas, incluyen colado, moldeo por soplado, extrusión y extrusión por soplado, son conocidos en la técnica. Una clase contemplada de modos de realización se caracteriza por que la película hidrosoluble descrita en el presente documento se forma por colado, por ejemplo,
mezclando los ingredientes descritos en el presente documento con agua para crear una mezcla acuosa, por
ejemplo, una solución con sólidos dispersadosopcionalmente, aplicando la mezcla a una superficie, y secando el agua para crear una película. De forma similar, se pueden formar otras composiciones secando la mezcla mientras está confinada en una forma deseada.
Los espesores de composición (es decir, en su punto de delgadez o espesor promedio) pueden tener cualquier intervalo deseado, incluyendo valores e intervalos de al menos 0,1 pm, al menos 10 pm, al menos 50 pm, al menos 100 pm, al menos 1 mm, al menos 2 mm, al menos 3 mm, al menos 4 pm, al menos 5 mm, al menos 10 mm, y en un
intervalo de 0,1 pm a 100 pm o de 0,1 pm a 1000 pm, por ejemplo.
En una clase contemplada de modos de realización, la película hidrosoluble se forma por colado de una mezcla hidrosoluble en la que la mezcla hidrosoluble se prepara de acuerdo con las etapas de:
(a) proporcionar una mezcla de resina hidrosoluble, agua, sustrato enzimático y cualquier aditivo opcional, excluyendo enzimas;
(b) hervir la mezcla durante 30 minutos;
(c) desgasificar la mezcla en un horno a una temperatura de al menos 40 °C; opcionalmente en un intervalo de 40 °C a 70 °C, por ejemplo, aproximadamente 65 °C;
(d) añadir al menos una enzima, opcionalmente al menos un plastificante, y opcionalmente agua adicional a la mezcla a una temperatura de 65 °C o menos, en la que el sustrato enzimático en la mezcla es un sustrato para dicha enzima; y
(e) agitar la mezcla, opcionalmente sin vórtice, hasta que la mezcla tenga un color y una consistencia sustancialmente uniformes; opcionalmente durante un período de tiempo en un intervalo de 30 minutos a 90 minutos, opcionalmente al menos 1 hora; y
colar la mezcla rápidamente después del período de tiempo de agitación (por ejemplo, en el transcurso de 4 horas, o
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
2 horas, o en el transcurso de 1 hora o menos). Si la enzima se añade a la mezcla demasiado pronto, por ejemplo, con los aditivos secundarios o la resina, el nivel de actividad enzimática recuperado puede ser bajo. Sin pretender imponer ninguna teoría en particular, se cree que la ebullición de la mezcla con la enzima da lugar a la desnaturalización de la enzima y el almacenamiento en solución durante períodos de tiempo prolongados también da lugar a una reducción en la actividad enzimática recuperada.
En una clase de modos de realización, se mantiene una alta actividad enzimática en las películas hidrosolubles de acuerdo con la presente divulgación secando las películas rápidamente en condiciones de moderadas a suaves. Como se usa en el presente documento, secar rápidamente se refiere a un tiempo de secado de menos de 24 horas, opcionalmente menos de 12 horas, opcionalmente menos de 8 horas, opcionalmente menos de 2 horas, opcionalmente menos de 1 hora, opcionalmente menos de 45 minutos, opcionalmente menos de 30 minutos, opcionalmente menos de 20 minutos, opcionalmente menos de 10 minutos, por ejemplo, en un intervalo de aproximadamente 6 minutos a aproximadamente 10 minutos, u 8 minutos. Como se usa en el presente documento, las condiciones de moderadas a suaves se refieren a temperaturas de secado de menos de 170 °F (77 °C), opcionalmente en un intervalo de aproximadamente 150 °F a aproximadamente 170 °F (aproximadamente 66 °C a aproximadamente 77 °C), por ejemplo, 165 °F (74 °C). A medida que aumenta la temperatura de secado, las enzimas tienden a desnaturalizarse más rápidamente, mientras que a medida que la temperatura de secado disminuye, el tiempo de secado aumenta, exponiendo así las enzimas a la solución durante un período de tiempo prolongado.
La película es útil para crear un paquete que contenga una composición, por ejemplo, composiciones de lavado de ropa o lavado de vajillas, formando de este modo una bolsita. La película descrita en el presente documento también se puede usar para elaborar un paquete con dos o más compartimentos elaborados de la misma película o en combinación con películas de otros materiales poliméricos. Se pueden obtener películas adicionales, por ejemplo, mediante colado, moldeo por soplado, extrusión o extrusión por soplado del mismo material polimérico o de uno diferente, como se conoce en la técnica. En un tipo de modo de realización, los polímeros, copolímeros o derivados de los mismos adecuados para su uso como la película adicional se seleccionan entre poli(alcoholes vinílicos), polivinilpirrolidona, óxidos de polialquileno, ácido poliacrílico, celulosa, éteres de celulosa, ésteres de celulosa, amidas de celulosa, acetatos de polivinilo, ácidos policarboxílicos y sales, poliaminoácidos o péptidos, poliamidas, poliacrilamida, copolímeros de ácidos maleico/acrílico, polisacáridos incluyendo almidón y gelatina, gomas naturales tales como xantano, y carragenanos. Por ejemplo, se pueden seleccionar polímeros entre poliacrilatos y copolímeros de acrilato hidrosolubles, metilcelulosa, carboximetilcelulosa de sodio, dextrina, etilcelulosa, hidroxietilcelulosa, hidroxipropilmetilcelulosa, maltodextrina, polimetacrilatos y combinaciones de los mismos, o se seleccionan entre poli(alcoholes vinílicos), copolímeros de poli(alcohol vinílico) e hidroxipropilmetilcelulosa (HPMC) y combinaciones de los mismos.
Las bolsitas y/o paquetes de la presente divulgación comprenden al menos un compartimento sellado. Así, las bolsitas pueden comprender un compartimento único o múltiples compartimentos. Las bolsitas pueden tener regiones con y sin enzimas. En modos de realización que incluyen múltiples compartimentos, cada compartimento puede contener composiciones idénticas y/o diferentes. A su vez, las composiciones pueden tomar cualquier forma adecuada que incluye, pero no se limita a líquido, sólido y combinaciones de los mismos (por ejemplo, un sólido suspendido en un líquido). En algunos modos de realización, las bolsitas comprenden un primer, segundo y tercer compartimento, cada uno de los cuales contiene respectivamente una primera, segunda y tercera composición diferentes. En algunos modos de realización, las composiciones pueden ser visualmente distintas como se describe en la solicitud de patente europea número 09161692.0 (presentada el 2 de junio de 2009 y otorgada a Procter & Gamble Company), publicada como EP 2258820 (y su homóloga publicación de solicitud de patente de EE. UU. n.° 2010/0305020).
Los compartimentos de bolsitas y/o paquetes multicompartimentales pueden tener el mismo o diferente(s) tamaño(s) y/o volumen/volúmenes. Los compartimentos de las presentes bolsitas multicompartimentales se pueden separar o unir de cualquier manera adecuada. En algunos modos de realización, el segundo y/o tercer y/o subsiguientes compartimentos están superpuestos sobre el primer compartimento. En un modo de realización, el tercer compartimento se puede superponer sobre el segundo compartimento, que a su vez se superpone sobre el primer compartimento en una configuración intercalada. De forma alternativa, el segundo y tercer compartimentos se pueden superponer sobre el primer compartimento. Sin embargo, también se prevé igualmente que el primer, segundo y opcionalmente tercer y subsiguientes compartimentos se puedan fijar entre sí en una relación lado a lado. Los compartimentos se pueden envasar en una sarta, siendo cada compartimento separable de manera individual por una línea de perforación. De ahí que, se pueda arrancar cada compartimento de manera individual del resto de la sarta por el usuario final.
En algunos modos de realización, las bolsitas y/o paquetes multicompartimentales incluyen tres compartimentos que consisten en un primer compartimento grande y dos compartimentos más pequeños. El segundo y tercer compartimentos más pequeños se superponen sobre el primer compartimento más grande. El tamaño y la geometría de los compartimentos se eligen de manera que se pueda lograr esta disposición. La geometría de los compartimentos puede ser la misma o diferente. En algunos modos de realización, el segundo y opcionalmente el tercer compartimento tienen cada uno una geometría y una forma diferentes en comparación con el primer
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
compartimento. En estos modos de realización, el segundo y opcionalmente tercer compartimentos están dispuestos en un diseño sobre el primer compartimento. El diseño puede ser decorativo, educativo o ilustrativo, por ejemplo, para ilustrar un concepto o instrucción, y/o usarse para indicar el origen del producto. En algunos modos de realización, el primer compartimento es el compartimento más grande que tiene dos caras grandes selladas alrededor del perímetro, y el segundo compartimento es más pequeño cubriendo menos de aproximadamente un 75 %, o menos de aproximadamente un 50 % del área superficial de una cara del primer compartimento. En modos de realización en los que hay un tercer compartimento, la estructura mencionada anteriormente puede ser la misma pero el segundo y tercer compartimentos cubren menos de aproximadamente un 60 %, o menos de aproximadamente un 50 %, o menos de aproximadamente un 45 % del área superficial de una cara del primer compartimento.
Las bolsitas y/o paquetes de la presente divulgación pueden comprender una o más películas diferentes. Por ejemplo, en modos de realización de compartimento único, el paquete se puede elaborar a partir de una pared que se pliega sobre sí misma y se sella en los bordes, o de forma alternativa, dos paredes que se sellan juntas en los bordes. En los modos de realización de múltiples compartimentos, el paquete se puede elaborar a partir de una o más películas de manera que cualquier compartimento de paquete dado pueda comprender paredes elaboradas de una única película o múltiples películas que tienen composiciones diferentes. En un modo de realización, una bolsita multicompartimental comprende al menos tres paredes: una pared superior externa; una pared inferior externa; y una pared divisoria. La pared superior externa y la pared inferior externa son en general opuestas y forman el exterior de la bolsita. La pared divisoria está en el interior de la bolsita y está sujeta a las paredes externas en general opuestas a lo largo de una línea de sellado. La pared divisoria separa el interior de la bolsita multicompartimental en al menos un primer compartimento y un segundo compartimento. En una clase de modos de realización, la pared divisoria puede ser la única película que contiene enzima, minimizando de este modo la exposición del consumidor a las enzimas.
Las bolsitas y los paquetes se pueden elaborar usando cualquier equipo y método adecuados. Por ejemplo, las bolsitas de compartimento único se pueden elaborar usando técnicas de llenado de forma vertical, llenado de forma horizontal o llenado en tambor giratorio, comúnmente conocidas en la técnica. Dichos métodos pueden ser continuos o bien intermitentes. La película se puede humedecer, y/o calentar para aumentar la maleabilidad de la misma. El método también puede implicar el uso de vacío para estirar la película en un molde adecuado. El vacío que estira la película en el molde se puede aplicar durante aproximadamente 0,2 a aproximadamente 5 segundos, o aproximadamente 0,3 a aproximadamente 3, o aproximadamente 0,5 a aproximadamente 1,5 segundos, una vez que la película está en la parte horizontal de la superficie. Este vacío puede ser tal que proporcione una presión insuficiente en un intervalo de 1 kPa (10 mbar) a 100 kPa (1000 mbar), o en un intervalo de 10 kPa (100 mbar) a 60 kPa (600 mbar), por ejemplo.
Los moldes, en los que se pueden elaborar los paquetes, pueden tener cualquier forma, longitud, ancho y profundidad, dependiendo de las dimensiones requeridas de las bolsitas. Los moldes también pueden variar en tamaño y forma de uno a otro, si se desea. Por ejemplo, el volumen de las bolsitas finales puede ser de aproximadamente 5 ml a aproximadamente 300 ml, o de aproximadamente 10 a 150 ml, o de aproximadamente 20 a aproximadamente 100 ml, y que los tamaños de molde se ajusten en consecuencia.
En un modo de realización, el paquete incluye un primer y un segundo compartimento sellado. El segundo compartimento está en una relación en general superpuesta con el primer compartimento sellado de manera que el segundo compartimento sellado y el primer compartimento sellado comparten una pared divisoria en el interior de la bolsita.
En un modo de realización, el paquete que incluye un primer y un segundo compartimento incluye adicionalmente un tercer compartimento sellado. El tercer compartimento sellado está en una relación en general superpuesta con el primer compartimento sellado de manera que el tercer compartimento sellado y el primer compartimento sellado comparten una pared divisoria en el interior de la bolsita.
En diversos modos de realización, la primera composición y la segunda composición se seleccionan entre una de las siguientes combinaciones: líquido, líquido; líquido, polvo; líquido, gel; líquido, pasta; polvo, polvo; polvo, líquido; polvo, gel; polvo; pasta; gel, líquido; gel, polvo; gel, gel; gel, pasta; pasta, líquido; pasta, polvo; pasta, gel; y pasta, pasta.
En diversos modos de realización, la primera, segunda y tercera composiciones se seleccionan entre una de las siguientes combinaciones:
polvo, líquido, líquido; polvo, líquido, polvo; polvo, líquido, gel; polvo, líquido, pasta; polvo, polvo, líquido; polvo, polvo, polvo; polvo, polvo, gel; polvo, polvo, pasta; polvo, gel, líquido; polvo, gel, polvo; polvo, gel, gel; polvo, gel, pasta; polvo, pasta, líquido; polvo, pasta, polvo; polvo, pasta, gel; polvo, pasta, pasta; líquido, líquido, líquido; líquido, líquido, polvo; líquido, líquido, gel; líquido, líquido, pasta; líquido, polvo, líquido; líquido, polvo, polvo; líquido, polvo, gel; líquido, polvo, pasta; líquido, gel, líquido; líquido, gel, polvo; líquido, gel, gel; líquido, gel, pasta; líquido, pasta, líquido; líquido, pasta, polvo; líquido, pasta, gel; líquido, pasta, pasta; gel, líquido, líquido; gel, líquido, polvo; gel,
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
líquido, gel; gel, líquido, pasta; gel, polvo, líquido; gel, polvo, polvo; gel, polvo, gel; gel, polvo, pasta; gel, gel, líquido; gel, gel, polvo; gel, gel, gel; gel, gel, pasta; gel, pasta, líquido; gel, pasta, polvo; gel, pasta, gel; gel, pasta, pasta; pasta, líquido, líquido; pasta, líquido, polvo; pasta, líquido, gel; pasta, líquido, pasta; pasta, polvo, líquido; gel, polvo, polvo; gel, polvo, gel; gel, polvo, pasta; pasta, gel, líquido; pasta, gel, polvo; pasta, gel, gel; pasta, gel, pasta; pasta, pasta, líquido; pasta, pasta, polvo; pasta, pasta, gel; y pasta, pasta, pasta.
En un modo de realización, el compartimento único o la pluralidad de compartimentos sellados contiene una composición. La pluralidad de compartimentos puede contener cada uno la misma composición o una diferente. La composición se selecciona entre un líquido, un polvo, un gel, una pasta o una combinación de los mismos.
Se puede aplicar calor a la película en el método comúnmente conocido como termoformado. Se puede aplicar calor usando cualquier medio adecuado. Por ejemplo, se puede calentar la película directamente haciéndola pasar por debajo de un elemento calefactor o a través de aire caliente, antes de alimentarla sobre una superficie o una vez en una superficie. De forma alternativa, se puede calentar indirectamente, por ejemplo, calentando la superficie o aplicando un objeto caliente sobre la película. Se puede calentar la película usando una luz infrarroja. Se puede calentar la película hasta una temperatura de al menos 50 °C, por ejemplo de aproximadamente 50 a aproximadamente 150 °C, de aproximadamente 50 a aproximadamente 120 °C, de aproximadamente 60 a aproximadamente 130 °C, de aproximadamente 70 a aproximadamente 120 °C, o de aproximadamente 60 a aproximadamente 90 °C.
De forma alternativa, se puede humedecer la película por cualquier medio adecuado, por ejemplo, directamente rociando sobre la película un agente humectante (incluyendo agua, una solución de la composición de película, un plastificante para la composición de película o cualquier combinación de los anteriores), antes de alimentarla sobre la superficie o una vez en la superficie, o indirectamente humedeciendo la superficie o aplicando un objeto húmedo sobre la película.
Una vez que se ha calentado y/o humedecido una película, se puede estirar en un molde apropiado, preferentemente usando vacío. Se puede termoformar la película con una proporción de estiramiento de al menos aproximadamente 1,5, por ejemplo, y opcionalmente hasta una proporción de estiramiento de 2, por ejemplo. El llenado de la película moldeada se puede llevar a cabo utilizando cualquier medio adecuado. En algunos modos de realización, el método más preferente dependerá de la forma del producto y de la velocidad de llenado requerida. En algunos modos de realización, la película moldeada se llena mediante técnicas de llenado en línea. Los paquetes abiertos, llenos se cierran a continuación formando las bolsitas, usando una segunda película, por cualquier método adecuado. Esto se puede llevar a cabo mientras están en posición horizontal y en movimiento continuo y constante. El cierre puede se puede llevar a cabo alimentando continuamente una segunda película, preferentemente una película hidrosoluble, alrededor y sobre los paquetes abiertos y a continuación sellando preferentemente la primera y la segunda película juntas, típicamente en el área entre los moldes y, así, entre los paquetes.
Se puede utilizar cualquier método adecuado de sellado del paquete y/o los compartimentos individuales del mismo. Los ejemplos no limitantes de dichos medios incluyen sellado por calor, soldadura con disolvente, sellado en disolvente o en húmedo, y combinaciones de los mismos. El paquete hidrosoluble y/o los compartimentos individuales del mismo se pueden sellar por calor a una temperatura de al menos 200 °F (93 °C), por ejemplo en un intervalo de aproximadamente 220 °F (aproximadamente 105 °C) a aproximadamente 290 °F (aproximadamente 145 °C), o de aproximadamente 230 °F (aproximadamente 110 °C) a aproximadamente 280 °F (aproximadamente 140 °C). Típicamente, solo el área que va a formar el sello se trata con calor o disolvente. El calor o disolvente se puede aplicar por cualquier método, típicamente sobre el material de cierre, y típicamente solo sobre las áreas que van a formar el sello. Si se usa sellado o soldadura con solvente o en húmedo, se puede preferir que también se aplique calor. Los métodos preferentes de sellado/soldadura en húmedo o con disolvente incluyen aplicar selectivamente disolvente sobre el área entre los moldes, o sobre el material de cierre, por ejemplo, rociando o imprimiendo este sobre estas áreas, y a continuación aplicando presión sobre estas áreas, para formar el sello. Por ejemplo, se pueden usar rodillos y correas de sellado como se describió anteriormente (opcionalmente también proporcionando calor).
Las bolsitas formadas se pueden cortar a continuación con un dispositivo de corte. El corte se puede llevar a cabo usando cualquier método conocido. Se puede preferir que el corte también se realice de manera continua, y preferentemente con velocidad constante y preferentemente mientras están en posición horizontal. El dispositivo de corte puede ser, por ejemplo, un objeto afilado, un objeto caliente o un láser, por lo que en estos últimos casos, el objeto caliente o el láser "quema" a través de la película/área de sellado.
Los diferentes compartimentos de las bolsitas multicompartimentales se pueden elaborar juntos en un estilo de lado a lado, en el que las bolsitas unidas resultantes se pueden separar o no mediante corte. De forma alternativa, los compartimentos se pueden elaborar por separado.
En algunos modos de realización, las bolsitas se pueden elaborar de acuerdo con un método que incluye las etapas de:
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
a) formar un primer compartimento (como se describió anteriormente);
b) formar un rebajo dentro de parte o todo el compartimento cerrado formado en la etapa (a), para generar un segundo compartimento moldeado superpuesto encima del primer compartimento;
c) llenar y cerrar los segundos compartimentos por medio de una tercera película;
d) sellar la primera, segunda y tercera películas; y
e) cortar las películas para producir una bolsita multicompartimental.
El rebajo formado en la etapa (b) se puede lograr aplicando vacío al compartimento preparado en la etapa (a).
En algunos modos de realización, el segundo y/o tercer compartimento(s) se puede(n) elaborar en una etapa separada y a continuación combinarse con el primer compartimento como se describe en la solicitud de patente europea número 08101442.5 o WO 2009/152031 (presentada el 13 de junio de 2008 y otorgada a la empresa Procter & Gamble).
En otros modos de realización, las bolsitas se pueden elaborar de acuerdo con un método que incluye las etapas de:
a) formar un primer compartimento, opcionalmente usando calor y/o vacío, usando una primera película en una primera perfiladora;
b) llenar el primer compartimento con una primera composición;
c) en una segunda perfiladora, deformar una segunda película, opcionalmente usando calor y vacío, para
elaborar un segundo y opcionalmente un tercer compartimento moldeado;
d) llenar el segundo y opcionalmente tercer compartimentos;
e) sellar el segundo y opcionalmente tercer compartimento usando una tercera película;
f) colocar el segundo y opcionalmente tercer compartimentos sellados sobre el primer compartimento;
g) sellar el primer, segundo y opcionalmente tercer compartimentos; y
h) cortar las películas para producir una bolsita multicompartimental.
La primera y segunda perfiladoras se pueden seleccionar basado en su idoneidad para realizar el método anterior. En algunos modos de realización, la primera perfiladora es preferentemente una perfiladora horizontal, y la segunda perfiladora es preferentemente una perfiladora de tambor giratorio, preferentemente situada encima de la primera perfiladora.
Se debe entender que mediante el uso de estaciones de alimentación apropiadas, puede ser posible fabricar bolsitas multicompartimentales que incorporen un número de composiciones diferentes o distintivas y/o composiciones en polvo, líquido, gel o pasta diferentes o distintivas.
Las películas hidrosolubles de acuerdo con la divulgación se pueden entender mejor a la luz de los siguientes ejemplos, que pretenden meramente ilustrar las películas hidrosolubles y los paquetes hidrosolubles y no están destinados a limitar el alcance de los mismos de ninguna manera.
Ejemplos
Medición colorimétrica de la actividad de proteasa
Se sabe que la proteasa usada hidroliza N,N-dimetilcaseína (DMC). Mediante la hidrólisis de enlaces peptídicos, se produjeron ácidos carboxílicos y aminas primarias. Las aminas producidas reaccionaron en condiciones alcalinas con ácido trinitrobencenosulfónico (TNBS) para formar un complejo coloreado. El complejo coloreado se detectó a 405 nm. Se supuso que la reacción entre las aminas primarias y los TNB era más rápida que la escisión de DMC. Por lo tanto, se puede suponer que la reacción en presencia de un exceso de sustrato es función de la concentración de enzima solamente.
La actividad de proteasa se determinó con relación a un patrón de enzima. El patrón era una muestra de la composición de proteasa de materia prima que se usó para preparar la composición de película de acuerdo con los ejemplos en el presente documento. Se informa del resultado en unidades convenientes de actividad enzimática, por ejemplo catales (Eur. J. Biochemistry, vol. 97, 319-320, 1979). Se preparó un conjunto de patrones mediante
5
10
15
20
25
30
35
40
45
diluciones en serie usando una enzima de actividad conocida. Los patrones se tamponaron a pH 8,3, se agitaron durante 9 minutos a 40 °C y se midió la absorbancia a 405 nm. La absorbancia se corrigió para tomar en consideración un blanco, y se obtuvo una curva de calibración (lineal) graficando la actividad frente a la absorbancia corregida. La curva de calibración se aceptó si r2 era mayor que 0,995. Se pesó una muestra de película que contenía enzima de acuerdo con el ejemplo correspondiente y se disolvió en una solución patrón de DMC y TNBS, se tamponó a pH 8,3 y se agitó durante 9 minutos a 40 °C. Se midió la absorbancia a 405 nm a 40 °C. Usando el valor de absorbancia, se determinó la actividad por gramo de película. Cada composición de película se sometió a prueba en múltiples repeticiones, y se informa del valor promedio en el presente documento.
Medición colorimétrica de la actividad de amilasa
El sustrato 4,6-etilideno-(G7)-p-nitrofenil-(G1)- a-D-maltoheptaosida (etilideno-G7pNP) se hidrolizó por a-amilasa en G2pNP, G3pNP y G4pNP. Estos fragmentos se hidrolizaron totalmente en p-nitrofenol (pNP) y glucosa por una a- glucodiasa. La intensidad del pNP formado fue proporcional a la actividad de a-amilasa de la muestra. El pNP se detectó a 405 nm.
La actividad de a-amilasa se determinó con relación a un patrón de enzima. El patrón era una muestra de la composición de amilasa en bruto que se usó para preparar la composición de película de acuerdo con los ejemplos en el presente documento. Los patrones se prepararon a un pH de 7,35, se agitaron durante 4 minutos a 27 °C y se midió la absorbancia a 405 nm. Se obtuvo una curva de calibración (lineal), como se describió anteriormente. Se pesó una muestra de película que contenía enzima del ejemplo correspondiente y se disolvió en una solución patrónr de etilideno-G7pNP y a-glucodiasa, se tamponó a pH 7,35 y se agitó durante 4 minutos a 27 °C. Se midió la absorbancia a 405 nm a 27 °C. Usando el valor de absorbancia, se determinó la actividad por gramo de película. Cada composición de película se sometió a prueba en múltiples repeticiones, y se informa del valor promedio en el presente documento.
Medición colorimétrica de la actividad de lipasa
Se sabe que la lipasa usada hidroliza p-nitrofenol-valerato (pNP-val). La hidrólisis escindió el enlace éster entre valerato y p-nitrofenol (pNP). La intensidad del pNP formado fue proporcional a la actividad de lipasa de la muestra. El pNP se detectó a 405 nm.
La actividad de lipasa se determinó con relación a un patrón de enzima. El patrón era una muestra de la composición de lipasa en bruto que se usó para preparar la composición de película. Los patrones se prepararon a un pH de 7,70, se agitaron durante 4,2 minutos a 40 °C y se midió la absorbancia a 405 nm. Se obtuvo una curva de calibración (lineal), como se describió anteriormente. Se pesó una muestra de película que contenía enzima del ejemplo correspondiente y se disolvió en una solución patrón de pNP-val, se tamponó a pH 7,70 y se agitó durante 4,2 minutos a 40 °C. Se midió la absorbancia a 405 nm a 40 °C. Usando el valor de absorbancia, se determinó la actividad por gramo de película. Cada composición de película se sometió a prueba en múltiples repeticiones, y se informa del valor promedio en el presente documento.
Ejemplo 1
Se preparó un conjunto de películas hidrosolubles con los ingredientes identificados en la tabla y la descripción a continuación, en las cantidades mostradas. A menos que se especifique lo contrario, las cantidades están en phr.
Componente
Nombre químico Descripción 1 (referencia) 2
Resina de PVOH
PVOH 88 % hidrolizada, viscosidad 23,0-27,0 100 100
Alfa-amilasa (actividad de amilasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de amilasa 458 458
Proteasa (actividad de proteasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de proteasa 759 759
Pro-Fam 974 (phr)
Aislado de proteína de soja Sustrato de proteasa 0,00 2,56
Actividad de proteasa (% de recuperación)
44 72
Actividad
115 116
de amilasa (% de recuperación)
5
10
15
20
25
30
35
40
45
Cada película también incluía aproximadamente 35 phr de plastificantes, 390 phr de agua y pequeñas cantidades de uno o más coadyuvantes de procesamiento que no se cree que afecten la recuperación de enzimas, por ejemplo, agentes antibloqueantes, tensioactivos, sosa cáustica, formadores de película, agentes antiespumantes, agentes antiamarilleamiento, etc., en una cantidad que totaliza menos de aproximadamente 2,5 phr. La película hidrosoluble de acuerdo con la fórmula 1 (ejemplo de referencia) se preparó como sigue. En un vaso de precipitado, se agitaron los coadyuvantes de procesamiento y el agua durante 10 minutos. Se añadió la resina hidrosoluble a la mezcla y se calentó la mezcla. Se agitó la solución durante 30 minutos. Se desgasificó la solución durante la noche en un horno a 65 °C. Se mezclaron las enzimas, los plastificantes y el agua adicional en la solución a una temperatura no superior a 65 °C. Se agitó la mezcla durante 1 hora y se coló inmediatamente la mezcla de acuerdo con la fórmula 1 (ejemplo de referencia). Se preparó la película hidrosoluble de acuerdo con la fórmula 2 mediante el mismo procedimiento, con la excepción de la adición del sustrato de proteasa de proteína de soja. Se introdujo la proteína de soja en el sistema con los coadyuvantes de procesamiento y el agua.
Se coló la película usando una rasqueta en un lecho de colado calentado y se secó durante aproximadamente 8 minutos a aproximadamente 74 °C. A continuación, se retiró la película hidrosoluble resultante del lecho de colado, se cortó en hojas de aproximadamente 8,5 in por 12 in (21,59 cm por 30,48 cm) y se selló en bolsas herméticas para su almacenamiento. Las hojas individuales se colocaron en bolsas plásticas con cierre de tipo cremallera resellable, o bien en bolsitas de aluminio a las que se les extrajo el aire suavemente, a continuación se sellaron con calor y se almacenaron en un refrigerador a 5 °C hasta que se sometió a prueba su actividad.
El porcentaje de recuperaciones de la actividad enzimática en las películas hidrosolubles a base de PVOH se determinó como se describió anteriormente. El porcentaje de recuperación de las enzimas es el porcentaje de las enzimas que permanecieron activas después de la combinación de métodos de mezclado, colado, secado y almacenamiento. La película hidrosoluble que no contenía sustrato enzimático, película 1 (ejemplo de referencia), demostró una recuperación de un 44 % de actividad de proteasa. La película hidrosoluble que contenía un sustrato de proteasa, película 2, demostró una recuperación de un 72 % de actividad de proteasa. En este ejemplo, la inclusión del sustrato de proteasa dio lugar a un aumento de un 63 % en actividad de proteasa recuperada.
Ejemplo 2
Se preparó un conjunto de películas hidrosolubles con los ingredientes identificados en la tabla y la descripción a continuación, en las cantidades mostradas. A menos que se especifique lo contrario, las cantidades están en phr.
Componente
Nombre químico Descripción 3 (referencia) 4
Resina de PVOH modificada
Copolímero de VOH/MA PVOH >99 % hidrolizado; viscosidad 17,0-23,0; 8,8-10,0 % en peso de MA 100 100
Alfa-amilasa (actividad de amilasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de amilasa 458 458
Proteasa (actividad de proteasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de proteasa 759 759
Pro-Fam 974 (phr)
Aislado de proteína de soja Sustrato de proteasa 0,00 2,60
Actividad de proteasa (% de recuperación)
41 84
Actividad de amilasa (% de recuperación)
106 116
Cada película también incluía aproximadamente 35 phr de plastificantes, 400 phr de agua y pequeñas cantidades de uno o más coadyuvantes de procesamiento que no se cree que afecten la recuperación de enzimas, por ejemplo, agentes antibloqueantes, tensioactivos, sosa cáustica, formadores de película, agentes antiespumantes, agentes antiamarilleamiento, etc., en una cantidad que totaliza menos de aproximadamente 6 phr. Se siguió el procedimiento del ejemplo 1. El porcentaje de recuperaciones de la actividad enzimática en las películas hidrosolubles a base de copolímero de alcohol vinílico/acrilato de metilo se determinó como se describió anteriormente. La película hidrosoluble que no contenía sustrato enzimático, película 3 (ejemplo de referencia), demostró una recuperación de un 41 % de actividad de proteasa. La película hidrosoluble que contenía un sustrato de proteasa, película 4, demostró una recuperación de un 84 % de actividad de proteasa. En este ejemplo, la inclusión del sustrato de proteasa casi duplicó el % de recuperación de actividad de proteasa.
Ejemplo 3
Se preparó un conjunto de películas hidrosolubles con los ingredientes identificados en la tabla y la descripción a continuación, en las cantidades mostradas. A menos que se especifique lo contrario, las cantidades están en phr.
5
10
15
20
25
30
Componente
Nombre químico Descripción 5 (referencia) 6
Resina de PVOH modificada
Terpolímero de VOH/VA/NaAMPS PVOH >95 % hidrolizado; viscosidad 10,0 -14,0; 4 % en moles (total) de VA y NaAMPS 100 100
Alfa-amilasa (actividad de amilasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de amilasa 458 458
Proteasa (actividad de proteasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de proteasa 759 759
Pro-Fam 974 (phr)
Aislado de proteína de soja Sustrato de proteasa 0,00 2,56
Actividad de proteasa (% de recuperación)
87 99
Actividad de amilasa (% de recuperación)
115 113
Cada película también incluía aproximadamente 35 phr de plastificantes, 390 phr de agua y pequeñas cantidades de uno o más coadyuvantes de procesamiento que no se cree que afecten la recuperación de enzimas, por ejemplo, agentes antibloqueantes, tensioactivos, sosa cáustica, formadores de película, agentes antiespumantes, agentes antiamarilleamiento, etc., en una cantidad que totaliza menos de aproximadamente 2,5 phr. Se siguió el procedimiento del ejemplo 1. El porcentaje de recuperaciones de la actividad enzimática en las películas hidrosolubles a base de terpolímero de alcohol vinílico/acetato de vinilo/acrilamido-2-metilpropanosulfonato se determinó como se describió anteriormente. La película hidrosoluble que no contenía sustrato enzimático, película 5 (ejemplo de referencia), demostró una recuperación de un 87 % de actividad de proteasa. La película hidrosoluble que contenía un sustrato de proteasa, película 6, demostró una recuperación de un 99 % de actividad de proteasa. En este ejemplo, la inclusión del sustrato de proteasa dio lugar a un aumento de un 14 % en actividad de proteasa recuperada.
Ejemplo 4
Se preparó un conjunto de películas hidrosolubles con los ingredientes identificados en la tabla y la descripción a continuación, en las cantidades mostradas. A menos que se especifique lo contrario, las cantidades están en phr.
Componente
Nombre químico Descripción 7 (referencia) 8
PVOH modificado
Terpolímero de VOH/VA/NaMMM PVOH 89-93 % hidrolizado; viscosidad 21,0-26,0; 2 % en moles (total) de VA y NaMMM 100 100
Alfa-amilasa (actividad de amilasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de amilasa 458 458
Proteasa (actividad de proteasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de proteasa 759 759
Pro-Fam 974 (phr)
Aislado de proteína de soja Sustrato de proteasa 0,00 2,56
Actividad de proteasa (% de recuperación)
79 83
Actividad de amilasa (% de recuperación)
116 113
Cada película también incluía aproximadamente 35 phr de plastificantes, 390 phr de agua y pequeñas cantidades de uno o más coadyuvantes de procesamiento que no se cree que afecten la recuperación de enzimas, por ejemplo, agentes antibloqueantes, tensioactivos, sosa cáustica, formadores de película, agentes antiespumantes, agentes antiamarilleamiento, etc., en una cantidad que totaliza menos de aproximadamente 2,5 phr. Se siguió el procedimiento del ejemplo 1. El porcentaje de recuperaciones de la actividad enzimática en las películas hidrosolubles a base de terpolímero de alcohol vinílico/acetato de vinilo/monometilmaleato se determinó como se describió anteriormente. La película hidrosoluble que no contenía sustrato enzimático, película 7 (ejemplo de referencia), demostró una recuperación de un 79 % de actividad de proteasa. La película hidrosoluble que contenía un sustrato de proteasa, película 8, demostró una recuperación de un 83 % de actividad de proteasa. En este ejemplo, la inclusión del sustrato de proteasa dio lugar a un aumento de un 5 % en actividad de proteasa recuperada.
5
10
15
20
25
30
Ejemplo 5
Se preparó un conjunto de películas hidrosolubles con los ingredientes identificados en la tabla y la descripción a continuación, en las cantidades mostradas. A menos que se especifique lo contrario, las cantidades están en phr.
Componente
Nombre químico Descripción 9 (referencia) 10
PVOH modificado
Terpolímero de VOH/VA/NaMMM PVOH 89-93 % hidrolizado; viscosidad 21,0-26,0; 2 % en moles (total) de VA y NaMMM 100 100
Alfa-amilasa (actividad de amilasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de amilasa 358 358
Proteasa (actividad de proteasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de proteasa 520 520
Pro-Fam 974 (phr)
Aislado de proteína de soja Sustrato de proteasa 0,00 2,33
Actividad de proteasa (% de recuperación)
41 103
Actividad de amilasa (% de recuperación)
110 111
Cada película también incluía aproximadamente 25 phr de plastificantes, 380 phr de agua y pequeñas cantidades de uno o más coadyuvantes de procesamiento que no se cree que afecten la recuperación de enzimas, por ejemplo, agentes antibloqueantes, tensioactivos, sosa cáustica, formadores de película, agentes antiespumantes, agentes antiamarilleamiento, etc., en una cantidad que totaliza menos de aproximadamente 4 phr. Se siguió el procedimiento del ejemplo 1. El porcentaje de recuperaciones de la actividad enzimática en las películas hidrosolubles a base de terpolímero de alcohol vinílico/acetato de vinilo/monometilmaleato se determinó como se describió anteriormente. La película hidrosoluble que no contenía sustrato enzimático, película 9 (ejemplo de referencia), demostró una recuperación de un 41 % de actividad de proteasa. La película hidrosoluble que contenía un sustrato de proteasa, película 10, demostró una recuperación nominal de un 103 % de actividad de proteasa. En este ejemplo, la inclusión del sustrato de proteasa dio lugar a un aumento en la actividad de proteasa recuperada de aproximadamente un 240 %.
Ejemplo 6
Se preparó un conjunto de películas hidrosolubles con los ingredientes identificados en la tabla y la descripción a continuación, en las cantidades mostradas. A menos que se especifique lo contrario, las cantidades están en phr.
Componente
Nombre químico Descripción 11 (referencia) 12
Resina de PVOH
PVOH 88 % hidrolizada, viscosidad 23,0-27,0 100 100
Lipasa (actividad de lipasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de lipasa 2507 2507
Proteasa (actividad de proteasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de proteasa 1935 1935
Monooleato de glicerol (phr)
Lípido Sustrato de lipasa 0,00 2,67
Actividad de proteasa (% de recuperación)
89 89
Actividad de lipasa (% de recuperación)
0 22
Cada película también incluía aproximadamente 35 phr de plastificantes, 410 phr de agua y pequeñas cantidades de uno o más coadyuvantes de procesamiento que no se cree que afecten la recuperación de enzimas, por ejemplo, agentes antibloqueantes, tensioactivos, sosa cáustica, formadores de película, agentes antiespumantes, agentes antiamarilleamiento, etc., en una cantidad que totaliza menos de aproximadamente 4 phr. Se siguió el procedimiento del ejemplo 1. El porcentaje de recuperaciones de la actividad enzimática en las películas hidrosolubles a base de PVOH se determinó como se describió anteriormente. La película hidrosoluble que no contenía sustrato enzimático, película 11 (ejemplo de referencia), no demostró recuperación de actividad de lipasa. La película hidrosoluble que
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
contenía un sustrato de lipasa, película 12, demostró una recuperación de un 22 % de actividad de lipasa. En este ejemplo, la inclusión del sustrato de lipasa dio lugar sorprendentemente a la recuperación de lipasa activa en una cantidad sustancial. La recuperación de proteasa no se vio afectada. Sin pretender imponer ninguna teoría en particular, se cree que la lipasa estaba sirviendo como un sustrato enzimático para la estabilización frente a la autodegradación de la proteasa.
Ejemplo 7
En los ejemplos a continuación, las condiciones a las que se exponen las enzimas durante el mezclado pueden afectar la actividad de las enzimas en la composición final, tal como una película. Se preparó un conjunto de películas hidrosolubles con los ingredientes identificados en la tabla y la descripción a continuación, en las cantidades mostradas. A menos que se especifique lo contrario, las cantidades están en phr.
Componente
Nombre químico Descripción 13 A 13 B
Resina de PVOH modificada
Terpolímero de VOH/VA/NaMMM PVOH 89-93 % hidrolizado; viscosidad 21,0-26,0; 2 % en moles (total) de VA y NaMMM 100 100
Alfa-amilasa (actividad de amilasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de amilasa 358 358
Proteasa (actividad de proteasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de proteasa 520 520
Pro-Fam 974 (phr)
Aislado de proteína de soja Sustrato de proteasa 2,33 2,33
Actividad de proteasa (% de recuperación)
103 1
Actividad de amilasa (% de recuperación)
111 93
La película también incluía aproximadamente 25 phr de plastificantes, 380 phr de agua y pequeñas cantidades de uno o más coadyuvantes de procesamiento que no se cree que afecten la recuperación de enzimas, por ejemplo, agentes antibloqueantes, tensioactivos, sosa cáustica, formadores de película, agentes antiespumantes, agentes antiamarilleamiento, etc., en una cantidad que totaliza menos de aproximadamente 4 phr.
Método A
En un vaso de precipitado, se agitaron los coadyuvantes de procesamiento, proteína de soja y agua durante 10 minutos. Se añadió el terpolímero de alcohol vinílico/acetato de vinilo/monometilmaleato a la mezcla y se calentó la mezcla. Se agitó la solución durante 30 minutos. Se desgasificó la solución durante la noche en un horno a 65 °C. Se mezclaron las enzimas, los plastificantes y el agua adicional en la solución a una temperatura no superior a 65 °C. Se agitó la mezcla durante 1 hora y se coló inmediatamente la mezcla de acuerdo con la fórmula 13 para formar la película A hidrosoluble.
Método comparativo B
En un vaso de precipitado, se agitaron las enzimas, los plastificantes, los coadyuvantes de procesamiento, la proteína de soja y el agua durante 10 minutos. Se añadió el terpolímero de alcohol vinílico/acetato de vinilo/monometilmaleato a la mezcla y se calentó la mezcla. Se agitó la solución durante 30 minutos. Se desgasificó la solución durante la noche en un horno a 65 °C. Se coló la mezcla de acuerdo con la fórmula 13 para formar la película B hidrosoluble.
Se colaron las películas usando una rasqueta en un lecho de colado calentado y se secaron durante aproximadamente 8 minutos a aproximadamente 74 °C. A continuación, se retiró la película hidrosoluble resultante, nominalmente de 3 mil (0,076 mm) de espesor, del lecho de colado, se cortó en hojas de aproximadamente 8,5 in por 12 in (21,59 cm por 30,48 cm) y se selló en bolsas herméticas para su almacenamiento. Las hojas individuales se colocaron en bolsas plásticas con cierre de tipo cremallera resellable, o bien en bolsitas de aluminio a las que se les extrajo el aire suavemente, a continuación se sellaron con calor y se almacenaron en un refrigerador a 5 °C hasta que se sometió a prueba su actividad.
El porcentaje de recuperaciones de la actividad enzimática en las películas hidrosolubles se determinó como se describió anteriormente. El método A dio como resultado una película hidrosoluble que demostró una recuperación nominal de un 103 % de actividad de proteasa y una recuperación nominal de un 111 % de actividad de amilasa. Por el contrario, la película hidrosoluble preparada de acuerdo con el método B demostró una recuperación de un 1 % de actividad de proteasa y una recuperación de un 93 % de actividad de amilasa. Estos ejemplos demuestran que mezclar las enzimas en la mezcla hidrosoluble inmediatamente antes del colado da como resultado una mayor
5
10
15
20
25
30
35
40
actividad enzimática en la película hidrosoluble resultante en comparación con las películas hidrosolubles formadas mezclando las enzimas al principio del método de mezclado y por lo tanto exponiendo las enzimas a condiciones extremas de calentamiento, en particular para las enzimas proteasas.
Ejemplo de referencia 8
En los ejemplos a continuación, el método de secado de las películas hidrosolubles puede afectar la actividad enzimática de las películas resultantes. Se preparó un conjunto de películas hidrosolubles con los ingredientes identificados en la tabla y la descripción a continuación, en las cantidades mostradas. A menos que se especifique lo contrario, las cantidades están en phr.
Componente
Nombre químico Descripción 14 (Condiciones de secado 1) 14 (Condiciones de secado 2) 14 (Condiciones de secado 3)
PVOH modificado
Terpolímero de VOH/VA/NaMMM PVOH 89-93 % hidrolizado; viscosidad 21,0-26,0; 2 % en moles (total) de VA y NaMMM 100 100 100
Alfa-amilasa (actividad de amilasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de amilasa 358 358 358
Proteasa (actividad de proteasa /100 partes de resina de PVOH)
Mezcla enzimática de proteasa 520 520 520
Actividad de proteasa (% de recuperación)
41 19 1
Actividad de amilasa (% de recuperación)
110 103 15
La película también incluía aproximadamente 25 phr de plastificantes, 380 phr de agua y pequeñas cantidades de uno o más coadyuvantes de procesamiento que no se cree que afecten la recuperación de enzimas, por ejemplo, agentes antibloqueantes, tensioactivos, sosa cáustica, formadores de película, agentes antiespumantes, agentes antiamarilleamiento, etc., en una cantidad que totaliza menos de aproximadamente 4 phr. Las películas se prepararon como se describe en el método A del ejemplo 7. Las películas se colaron usando una rasqueta y se secaron en tres condiciones diferentes.
Condiciones de secado 1
La película se coló sobre un lecho de colado que se precalentó a 165 °F (74 °C) y se secó durante aproximadamente 8 minutos a aproximadamente 74 °C.
Condiciones de secado 2 (ambiente)
La mezcla de película hidrosoluble se coló sobre película de Mylar en condiciones ambientales. A continuación, se secó la mezcla de película hidrosoluble en condiciones ambientales de laboratorio (de desde aproximadamente 20 °C a aproximadamente 25 °C) durante 16 horas.
Condiciones de secado 3 (severas)
La película se coló sobre un lecho de colado que se precalentó a 200 °F (94 °C) y se secó durante aproximadamente 45 minutos a 94 °C.
El porcentaje de recuperaciones de las enzimas en las películas hidrosolubles se determinó como se describió anteriormente. Los resultados se reproducen en la tabla a continuación.
Condiciones de secado
Proteasa (% de recuperación) Amilasa (% de recuperación)
1
41 110
2
19 103
3
1 15
Los resultados muestran que las actividades de las enzimas en la película hidrosoluble resultante se mejoraron
enormemente cuando la película se secó en las condiciones moderadas descritas en el presente documento, con relación al secado en condiciones ambientales suaves o en condiciones severas. También ventajosamente, se minimizó el tiempo que la película estuvo expuesta al calor.
5 A lo largo de la presente memoria descriptiva y las reivindicaciones que siguen, a menos que el contexto requiera lo contrario, se ha de entender que la palabra “comprende” y variaciones, tales como “comprenden” y “que comprende” implican la inclusión de un número entero o etapa o grupo de números enteros o etapas indicadas pero no la exclusión de ningún otro número entero o etapa o grupo de números enteros o etapas.
10 A lo largo de la memoria descriptiva, cuando las composiciones se describen como que incluyen componentes o materiales, se contempla que las composiciones también pueden consistir esencialmente en, o consisten en, cualquier combinación de los componentes o materiales enumerados, a menos que se describa lo contrario. La invención ilustrativamente divulgada en el presente documento se puede poner en práctica adecuadamente en ausencia de cualquier elemento o etapa que no se divulgue específicamente en el presente documento.
15
La práctica de un método divulgado en el presente documento, y las etapas individuales del mismo, se pueden realizar manualmente y/o con la ayuda de o la automatización proporcionada por un equipo electrónico. Aunque se han descrito los métodos con referencia a modos de realización particulares, un experto en la técnica apreciará fácilmente que se pueden usar otras formas de realizar los actos asociados con los métodos. Por ejemplo, se puede
20 cambiar el orden de las diversas etapas sin apartarse del alcance del método, a menos que se describa lo contrario. Además, algunas de las etapas individuales se pueden combinar, omitir o subdividir adicionalmente en etapas adicionales. Las reivindicaciones definen el alcance de la invención.

Claims (15)

  1. 5
    10
    15
    20
    25
    30
    35
    40
    45
    50
    55
    60
    65
    REIVINDICACIONES
    1. Una película hidrosoluble, que comprende una mezcla hidrosoluble de:
    una resina hidrosoluble que comprende una resina de poli(alcohol vinílico), una enzima, y
    un sustrato enzimático para dicha enzima,
    en la que el sustrato enzimático se proporciona en una cantidad de al menos 1 phr.
  2. 2. La película hidrosoluble de acuerdo con la reivindicación 1, en la que la enzima se selecciona del grupo que consiste en:
    (a) amilasa, lipasa, proteasa, oxidorreductasa, celulasa, mananasa y combinaciones de las mismas; o
    (b) amilasa, lipasa, proteasa y combinaciones de las mismas.
  3. 3. La película hidrosoluble de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones precedentes, en la que:
    (a) el componente enzimático consiste en una única enzima y la enzima no es amilasa; y/o
    (b) la enzima es una proteasa; y/o
    (c) la recuperación de actividad enzimática en la película después de la formación es al menos un 70 % de la actividad enzimática original en la materia prima de la composición enzimática usada para elaborar la película.
  4. 4. La película hidrosoluble de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones 1-2 o 3(b), que comprende adicionalmente una segunda enzima en la película.
  5. 5. La película hidrosoluble de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones precedentes, en la que la cantidad total de enzima incluida en la película hidrosoluble es de al menos 0,1 phr, opcionalmente en un intervalo de 0,1 a 20 phr, por ejemplo, 2 phr.
  6. 6. La película hidrosoluble de acuerdo con la reivindicación 4 como dependiente de la reivindicación 3(b), o la reivindicación 5 como dependiente de las reivindicaciones 3(b) y 4, en la que la proporción de actividad de proteasa con respecto a actividad de la segunda enzima está en un intervalo de 0,2:1 a 10:1.
  7. 7. La película hidrosoluble de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones precedentes, en la que:
    (a) la enzima comprende una proteasa y el sustrato enzimático comprende una proteína, opcionalmente una proteína de soja; o la enzima comprende una lipasa y el sustrato enzimático comprende un lípido, opcionalmente monooleato de glicerol; o la enzima comprende una amilasa y el sustrato comprende un hidrato de carbono complejo, opcionalmente un almidón; o la enzima comprende una celulasa y el sustrato comprende una celulosa, opcionalmente metilcelulosa; o la enzima comprende una mananasa y el sustrato comprende un manano, opcionalmente una goma guar; y/o
    (b) el sustrato enzimático es una proteína de soja; y/o
    (c) el sustrato enzimático está presente en la película en una cantidad de al menos 2 phr, opcionalmente en un intervalo de 2 a 8 phr.
  8. 8. La película hidrosoluble de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones precedentes, en la que la resina hidrosoluble:
    (a) comprende, además de resina de poli(alcohol vinílico), una resina formadora de película seleccionada del grupo que consiste en poli(alcoholes vinílicos) modificados, copolímeros de acrilato hidrosolubles, poliacrilatos, poliacrilamidas, polivinilpirrolidona, pululano, goma guar, goma de xantano, carragenano, almidón, almidón etoxilado, almidón hidroxipropilado, poli(acrilamida-2-metilpropanosulfonato de sodio), polimonometilmaleato, copolímeros de los mismos y combinaciones de cualquiera de los anteriores; y/o
    (b) está presente en la película hidrosoluble en una cantidad de al menos un 35 % en peso, opcionalmente en un intervalo de un 35 % en peso a un 90 % en peso, basado en el peso total de la película.
    5
    10
    15
    20
    25
    30
    35
    40
    45
    50
    55
    60
    65
  9. 9. La película hidrosoluble de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones precedentes, en la que la resina hidrosoluble consiste en un terpolímero de alcohol vinílico/acetato de vinilo/metilacrilato.
  10. 10. La película hidrosoluble de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones precedentes, que comprende adicionalmente un plastificante.
  11. 11. La película hidrosoluble de acuerdo con la reivindicación 10, en la que:
    (a) el plastificante se selecciona del grupo que consiste en sorbitol, glicerol, diglicerol, propilenglicol, etilenglicol, dietilenglicol, trietilenglicol, tetraetilenglicol, polietilenglicoles de hasta un PM de 400, 2 metil-1,3- propanodiol, ácido láctico, monoacetina, triacetina, citrato de trietilo, 1,3-butanodiol, trimetilolpropano (TMP), polietertriol y combinaciones de los mismos; y/o
    (b) el plastificante o combinación de plastificantes está presente en una cantidad de al menos 25 phr, opcionalmente en un intervalo de 25 a 50 phr.
  12. 12. La película hidrosoluble de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones precedentes, que comprende adicionalmente un tensioactivo.
  13. 13. La película hidrosoluble de acuerdo con la reivindicación 12, en la que:
    (a) el tensioactivo se selecciona del grupo que consiste en sulfosuccinato de dialquilo, ésteres de ácidos grasos lactilados de glicerol y propilenglicol, ésteres lactílicos de ácidos grasos, alquilsulfatos de sodio, polisorbato 20, polisorbato 60, polisorbato 65, polisorbato 80, éteres de alquilpolietilenglicol, lecitina, ésteres de ácidos grasos acetilados de glicerol y propilenglicol, laurilsulfato de sodio, ésteres acetilados de ácidos grasos, óxido de miristildimetilamina, cloruro de trimetil-seboalquilamonio, compuestos de amonio cuaternario, sales de los mismos y combinaciones de cualquiera de los anteriores; y/o
    (b) el tensioactivo está presente en la película hidrosoluble en una cantidad de al menos 0,05 phr, opcionalmente en un intervalo de 0,05 a 2 phr.
  14. 14. Un método de formación de una película hidrosoluble, que comprende
    proporcionar una mezcla hidrosoluble como se define en una cualquiera de las reivindicaciones 1-13, disuelta en agua;
    colar la mezcla disuelta sobre una superficie precalentada a una temperatura de menos de 77 °C, opcionalmente en un intervalo de 66 °C a 77 °C, o 74 °C;
    secar el agua de la mezcla colada durante un período de menos de 24 horas, opcionalmente menos de 12 horas, opcionalmente menos de 8 horas, opcionalmente menos de 2 horas, opcionalmente menos de 1 hora, opcionalmente menos de 45 minutos, opcionalmente menos de 30 minutos, opcionalmente menos de 20 minutos, opcionalmente menos de 10 minutos, por ejemplo en un intervalo de 6 minutos a 10 minutos, u 8 minutos, para formar una película hidrosoluble.
  15. 15. Un método de formación de una película hidrosoluble como se define en una cualquiera de las reivindicaciones 1-13, en el que la película hidrosoluble se cuela a partir de una mezcla hidrosoluble preparada de acuerdo con las etapas de:
    proporcionar una mezcla de resina hidrosoluble que comprende una resina de poli(alcohol vinílico), agua, sustrato enzimático y aditivos opcionales excluyendo enzimas;
    hervir la mezcla durante al menos 30 minutos;
    desgasificar la mezcla en un horno a una temperatura de al menos 40 °C; opcionalmente en un intervalo de 40 °C a 70 °C, por ejemplo, 65 °C;
    añadir al menos una enzima, opcionalmente al menos un plastificante, y opcionalmente agua adicional a la mezcla a una temperatura de 65 °C o menos, en la que el sustrato enzimático en la mezcla es un sustrato para dicha enzima; y
    agitar la mezcla, opcionalmente sin vórtice, hasta que la mezcla tenga un color y una consistencia sustancialmente uniformes; opcionalmente durante un período de tiempo en un intervalo de 30 minutos a 90 minutos, opcionalmente al menos 1 hora; y
    colar la mezcla rápidamente después del período de tiempo de agitación, de manera de formar una película
    hidrosoluble como se define en una cualquiera de las reivindicaciones 1 -13.
ES13713616.4T 2012-03-16 2013-03-12 Composiciones hidrosolubles que incorporan enzimas y método de preparación de las mismas Active ES2671043T3 (es)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201213422709 2012-03-16
US13/422,709 US10087401B2 (en) 2012-03-16 2012-03-16 Water soluble compositions incorporating enzymes, and method of making same
PCT/US2013/030403 WO2013138288A1 (en) 2012-03-16 2013-03-12 Water soluble compositions incorporating enzymes, and method of making same

Publications (1)

Publication Number Publication Date
ES2671043T3 true ES2671043T3 (es) 2018-06-04

Family

ID=48045043

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
ES13713616.4T Active ES2671043T3 (es) 2012-03-16 2013-03-12 Composiciones hidrosolubles que incorporan enzimas y método de preparación de las mismas

Country Status (14)

Country Link
US (1) US10087401B2 (es)
EP (2) EP2825624B2 (es)
JP (2) JP6431474B2 (es)
KR (1) KR20140138955A (es)
CN (1) CN104169411B (es)
AR (1) AR091320A1 (es)
AU (2) AU2013232333B2 (es)
CA (1) CA2866318A1 (es)
ES (1) ES2671043T3 (es)
HK (2) HK1199738A1 (es)
HU (1) HUE037374T2 (es)
MX (1) MX358067B (es)
TW (1) TWI593735B (es)
WO (1) WO2013138288A1 (es)

Families Citing this family (29)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US10087401B2 (en) 2012-03-16 2018-10-02 Monosol, Llc Water soluble compositions incorporating enzymes, and method of making same
US9394092B2 (en) 2012-04-16 2016-07-19 Monosol, Llc Powdered pouch and method of making same
AR096270A1 (es) 2013-05-14 2015-12-16 Novozymes As Composiciones detergentes
CA2925922C (en) * 2013-09-30 2023-03-21 Institute For Cancer Research D/B/A The Research Institute Of Fox Chase Cancer Center Inhibition of thymine dna glycosylase in the treatment of cancer
CZ307195B6 (cs) 2013-11-18 2018-03-14 František Trnka Farmaceutická kompozice obsahující směs proenzymů a enzymů
HUE053950T2 (hu) * 2015-03-27 2021-08-30 Monosol Llc Vízoldható film, a filmet tartalmazó felhasználó csomagok és azok elõállítására és alkalmazására vonatkozó eljárások
BR112018003766A2 (pt) * 2015-08-28 2018-09-25 Unilever Nv composição detergente líquida compreendendo enzima protease e não protease
JP6765191B2 (ja) * 2016-01-07 2020-10-07 花王株式会社 洗浄剤組成物
PL3483241T3 (pl) * 2017-11-13 2021-03-08 The Procter & Gamble Company Kompozycja detergentowa
CN108085326B (zh) * 2018-01-24 2021-04-27 中国科学院青岛生物能源与过程研究所 一种柳枝稷腺苷高半胱氨酸在改变木质素单体和提高细胞壁降解效率方面的应用
CN108507984B (zh) * 2018-02-28 2021-01-29 山东大学第二医院 一种酶法检测氧化三甲胺tmao的方法及其应用
CN113355367B (zh) * 2018-03-22 2024-03-26 浙江工业大学 酮酸还原酶在合成手性芳香2-羟酸中的应用
CN108535249B (zh) * 2018-04-25 2021-02-26 郑州贝贝生物科技有限公司 农药残留快速检测点卡
US10858619B2 (en) * 2018-06-08 2020-12-08 The Procter & Gamble Company Water-soluble unit dose articles made from extruded films and containing household care compositions and methods for making the same
WO2019238761A1 (en) * 2018-06-15 2019-12-19 Basf Se Water soluble multilayer films containing wash active chemicals and enzymes
CA3040607A1 (en) * 2019-04-17 2020-10-17 Dizolve Group Corp. Active composition delivery system
CN110643556A (zh) * 2019-08-23 2020-01-03 浙江工业大学 一种共表达烯醛还原酶和葡萄糖脱氢酶的重组基因工程菌及其应用
CN110508325B (zh) * 2019-09-09 2022-04-05 鲁东大学 镍铁氢化酶模型物、离子型镍铁氢化酶模型物及制备方法和应用
CN110819660A (zh) * 2019-11-25 2020-02-21 陈江 一种酶催化法合成反式-4-香豆酸的方法
CN113061637A (zh) * 2020-01-02 2021-07-02 四川百特芳华医药科技有限公司 一种熊去氧胆酸的制备方法
CN111110718B (zh) * 2020-01-03 2021-08-27 中国科学院南海海洋研究所 一种对虾肝肠胞虫专杀药物及其制备方法与应用
CN111139189B (zh) * 2020-01-14 2022-04-19 浙江工业大学 曲霉wbx-38及其在生产环匹阿尼酸中的应用
CN111944776B (zh) * 2020-09-03 2022-07-15 中国科学技术大学 一种羰基还原酶及其应用
KR102455971B1 (ko) * 2020-12-30 2022-10-18 (주)우리아이들플러스 친환경 세정제
JP7156584B1 (ja) * 2021-03-25 2022-10-19 三菱ケミカル株式会社 水溶性フィルム及びそれを用いた薬剤包装体並びにそれらの製造方法
CN113170889A (zh) * 2021-05-21 2021-07-27 卢静 一种复方延缓衰老组合物、复方延缓衰老片及其制备方法和应用
CN114350712A (zh) * 2022-01-14 2022-04-15 香港中文大学（深圳） 黄素还原酶在催化芳香化合物生成芳基碘代物的应用
WO2023154805A2 (en) 2022-02-09 2023-08-17 Pivot Bio, Inc. Dry formulated nitrogen-fixing microbe packaged in water-soluble film for rapid and safe dispersal in aqueous mixtures
CN116042547B (zh) * 2022-06-08 2023-08-04 广东省卓肽医药有限公司 一种黄酮3′-羟基化酶及其应用

Family Cites Families (155)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3186869A (en) 1961-02-23 1965-06-01 Friedman Jack Coated film for laundry package
GB1296839A (es) 1969-05-29 1972-11-22
US3576760A (en) * 1969-06-13 1971-04-27 Nat Patent Dev Corp Water soluble entrapping
NL7103490A (es) 1970-03-18 1971-09-21
GB1372034A (en) 1970-12-31 1974-10-30 Unilever Ltd Detergent compositions
US3728739A (en) 1971-02-23 1973-04-24 American Cyanamid Co Sterile surgical gloves
US3762454A (en) 1971-11-15 1973-10-02 R Wilkins Disposable garbage container
ZA734721B (en) 1972-07-14 1974-03-27 Procter & Gamble Detergent compositions
JPS516726A (ja) 1974-07-08 1976-01-20 Hitachi Ltd Insatsuhoho
US4115922A (en) 1976-09-20 1978-09-26 Alderman C Gale Dental crown and bridge shading system
US4176079A (en) 1977-04-20 1979-11-27 The Procter & Gamble Company Water-soluble enzyme-containing article
US4115292A (en) 1977-04-20 1978-09-19 The Procter & Gamble Company Enzyme-containing detergent articles
EP0006268B2 (en) 1978-06-20 1988-08-24 THE PROCTER & GAMBLE COMPANY Washing and softening compositions and processes for making them
AU531818B2 (en) 1978-11-20 1983-09-08 Procter & Gamble Company, The Detergent compositions having textile softening properties
DK187280A (da) 1980-04-30 1981-10-31 Novo Industri As Ruhedsreducerende middel til et fuldvaskemiddel fuldvaskemiddel og fuldvaskemetode
LU83765A1 (fr) 1981-11-17 1983-09-01 Oreal Composition cosmetique sous forme aqueuse ou anydre contenant une phase grasse a base de graisse de shorea
US4760025A (en) 1984-05-29 1988-07-26 Genencor, Inc. Modified enzymes and methods for making same
US5310675A (en) 1983-06-24 1994-05-10 Genencor, Inc. Procaryotic carbonyl hydrolases
US5264366A (en) 1984-05-29 1993-11-23 Genencor, Inc. Protease deficient bacillus
US5182204A (en) 1984-05-29 1993-01-26 Genencor International, Inc. Non-human carbonyl hydrolase mutants, vectors encoding same and hosts transformed with said vectors
US5371008A (en) 1984-05-29 1994-12-06 Genencor International, Inc. Substrate assisted catalysis
US5972682A (en) 1984-05-29 1999-10-26 Genencor International, Inc. Enzymatically active modified subtilisins
US5204015A (en) 1984-05-29 1993-04-20 Genencor International, Inc. Subtilisin mutants
US5155033A (en) 1989-01-06 1992-10-13 Genencor, Inc. Subtilisins modified at position 225 resulting in a shift in catalytic activity
US5801038A (en) 1984-05-29 1998-09-01 Genencor International Inc. Modified subtilisins having amino acid alterations
US5346823A (en) 1984-05-29 1994-09-13 Genencor, Inc. Subtilisin modifications to enhance oxidative stability
US5185258A (en) 1984-05-29 1993-02-09 Genencor International, Inc. Subtilisin mutants
US5411873A (en) 1984-05-29 1995-05-02 Genencor, Inc. Process for producing heterologous polypeptides
US5371190A (en) 1984-05-29 1994-12-06 Genencor International, Inc. Substrate assisted catalysis
US5244791A (en) 1984-05-29 1993-09-14 Genecor International, Inc. Methods of ester hydrolysis
US5352594A (en) 1984-05-29 1994-10-04 Genecor, Inc. Selection and method of making enzymes for perhydrolysis system and for altering substrate specificity, specific activity and catalytic efficiency
US4664064A (en) 1985-03-21 1987-05-12 Lowe H Edward Cat box filler with incorporated pesticide
WO1987000859A1 (en) 1985-08-09 1987-02-12 Gist-Brocades N.V. Novel lipolytic enzymes and their use in detergent compositions
US4749653A (en) 1985-10-21 1988-06-07 Owens-Corning Fiberglas Corporation Enzyme immobilization on non-porous glass fibers
US5766912A (en) 1986-03-17 1998-06-16 Novo Nordisk A/S Humicola lipase produced in aspergillus
US5874558A (en) 1986-03-17 1999-02-23 Novo Nordisk Nucleic acid encoding a recombinant humicola sp. lipase
US5536661A (en) 1987-03-10 1996-07-16 Novo Nordisk A/S Process for the production of protein products in aspergillus
US5145842A (en) 1986-06-11 1992-09-08 Alder Research Center Limited Partnership Protein kinase c. modulators. d.
ATE110768T1 (de) 1986-08-29 1994-09-15 Novo Nordisk As Enzymhaltiger reinigungsmittelzusatz.
NZ221627A (en) 1986-09-09 1993-04-28 Genencor Inc Preparation of enzymes, modifications, catalytic triads to alter ratios or transesterification/hydrolysis ratios
JP2533763B2 (ja) 1986-10-27 1996-09-11 忠生 白石 フィルム状成分を含有する入浴剤
ES2076939T3 (es) 1987-08-28 1995-11-16 Novo Nordisk As Lipasa recombinante de humicola y procedimiento para la produccion de lipasas recombinantes de humicola.
JPS6474992A (en) 1987-09-16 1989-03-20 Fuji Oil Co Ltd Dna sequence, plasmid and production of lipase
EP0394352B1 (en) 1988-01-07 1992-03-11 Novo Nordisk A/S Enzymatic detergent
DK6488D0 (da) 1988-01-07 1988-01-07 Novo Industri As Enzymer
US5288627A (en) 1988-01-07 1994-02-22 Novo Nordisk A/S Endoprotease from Fusarium oxysporumDSM 2672 for use in detergents
JP3079276B2 (ja) 1988-02-28 2000-08-21 天野製薬株式会社 組換え体ｄｎａ、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法
EP0406314B1 (en) 1988-03-24 1993-12-01 Novo Nordisk A/S A cellulase preparation
US5648263A (en) 1988-03-24 1997-07-15 Novo Nordisk A/S Methods for reducing the harshness of a cotton-containing fabric
WO1989009263A1 (en) 1988-03-25 1989-10-05 Gist-Brocades N.V. Molecular cloning and expression of genes encoding lipolytic enzymes
JPH0249036A (ja) 1988-04-08 1990-02-19 Asahi Chem Ind Co Ltd ダステイング処理剤並びにダステイング処理した熱可塑性樹脂フイルム及びそのフイルムのダステイング処理方法
JPH02124945A (ja) 1988-07-27 1990-05-14 Kuraray Co Ltd 水溶性フイルム
CA2009047C (en) 1989-02-27 1999-06-08 Daniel Wayne Michael Microcapsules containing hydrophobic liquid core
US5002789A (en) 1989-04-17 1991-03-26 The Pillsbury Company Food colorant system
GB8915658D0 (en) 1989-07-07 1989-08-23 Unilever Plc Enzymes,their production and use
US5658871A (en) 1989-07-07 1997-08-19 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Microbial lipase muteins and detergent compositions comprising same
EP0528828B2 (de) 1990-04-14 1997-12-03 Genencor International GmbH Alkalische bacillus-lipasen, hierfür codierende dna-sequenzen sowie bacilli, die diese lipasen produzieren
US20010036910A1 (en) 1990-05-09 2001-11-01 Grethe Rasmussen Cellulase preparation comprising an endoglucanase enzyme
DK115890D0 (da) 1990-05-09 1990-05-09 Novo Nordisk As Enzym
AU639570B2 (en) 1990-05-09 1993-07-29 Novozymes A/S A cellulase preparation comprising an endoglucanase enzyme
NZ238385A (en) 1990-07-03 1993-05-26 Ecolab Inc A detersive system in a water soluble film package
AU657278B2 (en) 1990-09-13 1995-03-09 Novo Nordisk A/S Lipase variants
US5869438A (en) 1990-09-13 1999-02-09 Novo Nordisk A/S Lipase variants
US5892013A (en) 1990-09-13 1999-04-06 Novo Nordisk A/S Lipase variants
US5520838A (en) 1991-01-16 1996-05-28 The Procter & Gamble Company Compact detergent compositions with high activity cellulase
ATE219136T1 (de) 1991-01-16 2002-06-15 Procter & Gamble Kompakte waschmittelzusammensetzungen mit hochaktiven cellulasen
US5443750A (en) 1991-01-16 1995-08-22 The Procter & Gamble Company Detergent compositions with high activity cellulase and softening clays
DK0583339T3 (da) 1991-05-01 1999-04-19 Novo Nordisk As Stabiliserede enzymer og detergentsammensætninger
US5232612A (en) 1991-08-28 1993-08-03 The Procter & Gamble Company Solid, particulate fabric softener with protected, dryer-activated, cyclodextrin/perfume complex
US5668073A (en) 1991-11-06 1997-09-16 The Procter & Gamble Company Detergent compounds with high activity cellulase and quaternary ammonium compounds
DK88892D0 (da) 1992-07-06 1992-07-06 Novo Nordisk As Forbindelse
WO1994002597A1 (en) 1992-07-23 1994-02-03 Novo Nordisk A/S MUTANT α-AMYLASE, DETERGENT, DISH WASHING AGENT, AND LIQUEFACTION AGENT
US5792641A (en) 1992-10-06 1998-08-11 Novo Nordisk A/S Cellulase variants and detergent compositions containing cellulase variants
WO1994009898A1 (de) 1992-10-26 1994-05-11 Schwarz Pharma Ag Verfahren zur herstellung von mikrokapseln
WO1994018314A1 (en) 1993-02-11 1994-08-18 Genencor International, Inc. Oxidatively stable alpha-amylase
JP3618748B2 (ja) 1993-04-27 2005-02-09 ジェネンコー インターナショナル インコーポレイテッド 洗剤に使用する新しいリパーゼ変異体
DK52393D0 (es) 1993-05-05 1993-05-05 Novo Nordisk As
JP2859520B2 (ja) 1993-08-30 1999-02-17 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ リパーゼ及びそれを生産する微生物及びリパーゼ製造方法及びリパーゼ含有洗剤組成物
JPH07143883A (ja) 1993-11-24 1995-06-06 Showa Denko Kk リパーゼ遺伝子及び変異体リパーゼ
EP0746618B1 (en) 1994-02-22 2002-08-21 Novozymes A/S A method of preparing a variant of a lipolytic enzyme
CA2185101A1 (en) 1994-03-08 1995-09-14 Martin Schulein Novel alkaline cellulases
US5912157A (en) 1994-03-08 1999-06-15 Novo Nordisk A/S Alkaline cellulases
EP0755442B1 (en) 1994-05-04 2002-10-09 Genencor International, Inc. Lipases with improved surfactant resistance
WO1995035381A1 (en) 1994-06-20 1995-12-28 Unilever N.V. Modified pseudomonas lipases and their use
AU2884695A (en) 1994-06-23 1996-01-19 Unilever Plc Modified pseudomonas lipases and their use
ATE389012T1 (de) 1994-10-06 2008-03-15 Novozymes As Ein enzympräparat mit endoglucanase aktivität
BE1008998A3 (fr) 1994-10-14 1996-10-01 Solvay Lipase, microorganisme la produisant, procede de preparation de cette lipase et utilisations de celle-ci.
WO1996013580A1 (en) 1994-10-26 1996-05-09 Novo Nordisk A/S An enzyme with lipolytic activity
US6093562A (en) 1996-02-05 2000-07-25 Novo Nordisk A/S Amylase variants
AR000862A1 (es) 1995-02-03 1997-08-06 Novozymes As Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del
JPH08228778A (ja) 1995-02-27 1996-09-10 Showa Denko Kk 新規なリパーゼ遺伝子及びそれを用いたリパーゼの製造方法
JP3360830B2 (ja) 1995-03-17 2003-01-07 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 新規なエンドグルカナーゼ
EP0839186B1 (en) 1995-07-14 2004-11-10 Novozymes A/S A modified enzyme with lipolytic activity
ATE267248T1 (de) 1995-08-11 2004-06-15 Novozymes As Neuartige lipolytische enzyme
JPH09150407A (ja) 1995-11-30 1997-06-10 Oji Paper Co Ltd 芳香性古紙ボード
CA2241593A1 (en) 1995-12-29 1997-07-10 The Procter & Gamble Company Detergent compositions comprising immobilized enzymes
US5763385A (en) 1996-05-14 1998-06-09 Genencor International, Inc. Modified α-amylases having altered calcium binding properties
WO1998008940A1 (en) 1996-08-26 1998-03-05 Novo Nordisk A/S A novel endoglucanase
ATE324437T1 (de) 1996-09-17 2006-05-15 Novozymes As Cellulasevarianten
JP2001503269A (ja) 1996-11-04 2001-03-13 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ ズブチラーゼ変異体及び、組成物
CN1554750B (zh) 1996-11-04 2011-05-18 诺维信公司 枯草酶变种及组合物
WO1998034946A1 (en) 1997-02-12 1998-08-13 Massachusetts Institute Of Technology Daxx, a novel fas-binding protein that activates jnk and apoptosis
US6136776A (en) 1997-04-01 2000-10-24 Dickler Chemical Laboratories, Inc. Germicidal detergent packet
US6037319A (en) 1997-04-01 2000-03-14 Dickler Chemical Laboratories, Inc. Water-soluble packets containing liquid cleaning concentrates
WO1999001544A1 (en) 1997-07-04 1999-01-14 Novo Nordisk A/S FAMILY 6 ENDO-1,4-β-GLUCANASE VARIANTS AND CLEANING COMPOSIT IONS CONTAINING THEM
EP0896998A1 (en) * 1997-08-14 1999-02-17 The Procter & Gamble Company Laundry detergent compositions comprising a saccharide gum degrading enzyme
EP1073705B1 (en) 1998-04-23 2004-10-06 The Procter & Gamble Company Encapsulated perfume particles and detergent compositions containing said particles
CA2348843A1 (en) 1998-11-11 2000-05-18 Edward Zbygniew Nowak A capsule based drug delivery system
US6552024B1 (en) 1999-01-21 2003-04-22 Lavipharm Laboratories Inc. Compositions and methods for mucosal delivery
AU3420100A (en) 1999-03-31 2000-10-23 Novozymes A/S Lipase variant
JP2001162708A (ja) 1999-09-30 2001-06-19 Kao Corp フィルム
US6485736B1 (en) 2000-09-07 2002-11-26 Syngenta Ltd. Variable release microcapsules
GB0023713D0 (en) 2000-09-27 2000-11-08 Unilever Plc A water soluble package
US6844302B1 (en) 2000-10-27 2005-01-18 International Flavors & Fragrances Inc. Encapsulated flavor and fragrance
DE10053329A1 (de) 2000-10-27 2002-05-08 Henkel Kgaa Enzymhaltige Umhüllung für Waschmittel-, Spülmittel- oder Reinigungsmittel-Portionen
EP1721838A3 (en) 2001-05-08 2007-03-07 The Procter and Gamble Company Kit of water-soluble or water dispersible pouches
ES2344407T3 (es) 2001-10-09 2010-08-26 Arrow Coated Products Limited Procedimiento de fabricacion de un sistema de pelicula soluble en el agua embebida.
US7357891B2 (en) 2001-10-12 2008-04-15 Monosol Rx, Llc Process for making an ingestible film
US7666337B2 (en) 2002-04-11 2010-02-23 Monosol Rx, Llc Polyethylene oxide-based films and drug delivery systems made therefrom
WO2003041667A2 (en) 2001-11-13 2003-05-22 The Procter & Gamble Company Compositions containing enzymes stabilized with certain osmo-protectants and methods for using such compositions in personal care
ATE319629T1 (de) 2001-11-23 2006-03-15 Procter & Gamble Wasserlöslicher beutel
ES2231428T3 (es) 2001-11-23 2005-05-16 THE PROCTER & GAMBLE COMPANY Bolsa hidrosoluble.
JP4226846B2 (ja) 2002-06-07 2009-02-18 キャタレント・ジャパン株式会社 口腔内で崩壊可能なソフトカプセル剤
US20050187137A1 (en) * 2002-08-14 2005-08-25 Ulrich Pegelow Portioned cleaning agents or detergents containing phosphate
US20040120991A1 (en) * 2002-09-07 2004-06-24 Mars Incorporated Edible films having distinct regions
EP1560569A4 (en) 2002-10-11 2006-03-22 Depomed Dev Ltd GASTRORETENTIVE LEVODOPA DELIVERY FORM
JP4056859B2 (ja) 2002-11-11 2008-03-05 日本合成化学工業株式会社 水溶性フィルム
AU2004245746B2 (en) 2003-06-09 2008-06-05 Insense Limited Method for stabilization of enzymes during exposure to sterilizing radation
US7871972B2 (en) 2005-01-12 2011-01-18 Amcol International Corporation Compositions containing benefit agents pre-emulsified using colloidal cationic particles
US7977288B2 (en) 2005-01-12 2011-07-12 Amcol International Corporation Compositions containing cationically surface-modified microparticulate carrier for benefit agents
JP4717895B2 (ja) 2005-01-22 2011-07-06 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー 水中に浸漬される前に溶解に対して耐性を有する水溶性フィルム
WO2007010553A2 (en) 2005-03-24 2007-01-25 Arrow Coated Products Ltd Combined multi-layered water soluble film and process for producing the same
MX2007014171A (es) 2005-05-13 2008-01-14 Procter & Gamble Peliculas agregadas a grupos funcionales.
KR20080002959A (ko) 2005-05-13 2008-01-04 더 프록터 앤드 갬블 캄파니 표백 제품
US20060275567A1 (en) 2005-06-07 2006-12-07 Richard Vicari Borate resistant films
KR100745365B1 (ko) 2005-12-09 2007-08-02 주식회사 엘지생활건강 수용성 필름 타입 세정제
WO2007087508A2 (en) 2006-01-23 2007-08-02 Novozymes A/S Lipase variants
US20070264487A1 (en) * 2006-05-12 2007-11-15 Dean Georgiades Treated film strips
US20080176985A1 (en) 2006-11-13 2008-07-24 Verrall Andrew P Water-soluble film
US7908992B2 (en) 2007-01-09 2011-03-22 R.P. Scherer Technologies, Llc System and method for dusting soft capsules
US20080234165A1 (en) 2007-03-20 2008-09-25 Rajan Keshav Panandiker Liquid laundry detergent compositions comprising performance boosters
DK2147098T3 (da) 2007-04-30 2013-10-14 Danisco Us Inc Anvendelse af proteinhydrolysater til stabilisering af metalloprotease-detergent-formuleringer
TW200914249A (en) 2007-09-21 2009-04-01 Taiwan Central Science Biolog Technology Co Ltd One-time high pressure formation method for aroma cleaning bag
US20090209447A1 (en) 2008-02-15 2009-08-20 Michelle Meek Cleaning compositions
JP5650543B2 (ja) 2008-02-29 2015-01-07 ノボザイムス アクティーゼルスカブ リパーゼ活性を有するポリペプチド及びこれをコードするポリヌクレオチド
PL2133410T3 (pl) 2008-06-13 2012-05-31 Procter & Gamble Saszetka wielokomorowa
JP2011526888A (ja) * 2008-07-01 2011-10-20 ザ・ジョンズ・ホプキンス・ユニバーシティ 治療薬を標的送達するための経口速溶性薄膜
CA2742294C (en) * 2008-11-03 2017-08-15 Danisco Us Inc. Delivery system for co-formulated enzyme and substrate
EP2258820B1 (en) 2009-06-02 2019-12-18 The Procter and Gamble Company Water-soluble pouch
AU2010291856B2 (en) 2009-09-03 2014-10-02 Co2Starch Pty Ltd Polymer/thermoplastic starch compositions
PL2399980T3 (pl) * 2010-06-24 2013-01-31 Procter & Gamble Trwałe kompozycje zawierające polimer celulozy oraz celulazę
PL2399979T5 (pl) 2010-06-24 2022-05-30 The Procter And Gamble Company Rozpuszczalne produkty w dawkach jednostkowych zwierające polimer kationowy
TWM401635U (en) 2010-11-01 2011-04-11 Hsin-Wei Yu Assembly type dehumidifying fragrant bag set and dehumidifying fragrant bag
US10087401B2 (en) 2012-03-16 2018-10-02 Monosol, Llc Water soluble compositions incorporating enzymes, and method of making same
US9394092B2 (en) 2012-04-16 2016-07-19 Monosol, Llc Powdered pouch and method of making same

Also Published As

Publication number Publication date
EP3354716A1 (en) 2018-08-01
JP6648079B2 (ja) 2020-02-14
CN104169411B (zh) 2019-01-22
US10087401B2 (en) 2018-10-02
JP6431474B2 (ja) 2018-11-28
HK1202308A1 (en) 2015-10-30
MX358067B (es) 2018-08-03
TW201339230A (zh) 2013-10-01
HUE037374T2 (hu) 2018-08-28
CN104169411A (zh) 2014-11-26
HK1199738A1 (en) 2015-07-17
AU2013232333A1 (en) 2014-09-25
AU2017202549B2 (en) 2018-11-29
AU2013232333B2 (en) 2017-01-19
US20130244920A1 (en) 2013-09-19
AU2017202549A1 (en) 2017-05-11
TWI593735B (zh) 2017-08-01
CA2866318A1 (en) 2013-09-19
JP2015510028A (ja) 2015-04-02
AR091320A1 (es) 2015-01-28
WO2013138288A1 (en) 2013-09-19
JP2017210624A (ja) 2017-11-30
EP2825624B1 (en) 2018-04-25
MX2014011087A (es) 2014-10-14
EP2825624B2 (en) 2022-07-27
KR20140138955A (ko) 2014-12-04
EP2825624A1 (en) 2015-01-21

Similar Documents

Publication Publication Date Title
ES2671043T3 (es) Composiciones hidrosolubles que incorporan enzimas y método de preparación de las mismas
US11753222B2 (en) Powdered pouch and method of making same
US10047328B2 (en) Unit dose detergent compositions