JP3104980B2 - 貯蔵中のパン中味の固化遅延 - Google Patents
貯蔵中のパン中味の固化遅延Info
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Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A21—BAKING; EDIBLE DOUGHS
- A21D—TREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
- A21D8/00—Methods for preparing or baking dough
- A21D8/02—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
- A21D8/04—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
- A21D8/042—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes with enzymes
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Description
【発明の詳細な説明】 本発明は貯蔵中のパン中味の固化(crumb firming)
の遅延化に関する。
の遅延化に関する。
パンの老化(staling)はパン製品の製造の時点と消
費の時点の間の時間が長くなる程重大な問題となる。老
化なる用語はオーブンから出した後のパン製品の性質に
おける消費者に与えるすべての望ましくない変化を原則
として意味する。
費の時点の間の時間が長くなる程重大な問題となる。老
化なる用語はオーブンから出した後のパン製品の性質に
おける消費者に与えるすべての望ましくない変化を原則
として意味する。
もっと重要な変化は 1.パン中味(crumb)の固さ(firmness)の増加 2.パン製品の中味から皮(crust)への水分の移動によ
る皮における固く(tough)、皮革のようになる変化 3.中味からの水分の蒸発 4.パン風味(bread flavour)の損失及びパン風味の変
化 5.微生物による劣化 ここにおいて、「パン」及び「パン製品」(bread pr
oduct)なる用語は一般に製パン所(bakery)製品に適
用するものである。
る皮における固く(tough)、皮革のようになる変化 3.中味からの水分の蒸発 4.パン風味(bread flavour)の損失及びパン風味の変
化 5.微生物による劣化 ここにおいて、「パン」及び「パン製品」(bread pr
oduct)なる用語は一般に製パン所(bakery)製品に適
用するものである。
パンの変化はオーブンから出した直後から始まる。オ
ーブンから取り出した後4時間まではこれらの変化はマ
イナスなものではない。ベーキング中にゼラチン化した
デンプンの再結晶現象の結果としてこの期間中はスライ
ス性(sliceability)及び咀しゃく性(chewing proper
ties)はむしろ改善される。しかしながら、デンプンの
再結晶化プロセスはパンの貯蔵中続く。パン中味の固さ
は貯蔵中マイナスと感じられるレベルまでさらに増加す
る。老化のもっとも重要な一面と考えられるパン中味の
固さの増加はパン製品が消費に不適当となるずっと前か
ら消費者によって認識される。
ーブンから取り出した後4時間まではこれらの変化はマ
イナスなものではない。ベーキング中にゼラチン化した
デンプンの再結晶現象の結果としてこの期間中はスライ
ス性(sliceability)及び咀しゃく性(chewing proper
ties)はむしろ改善される。しかしながら、デンプンの
再結晶化プロセスはパンの貯蔵中続く。パン中味の固さ
は貯蔵中マイナスと感じられるレベルまでさらに増加す
る。老化のもっとも重要な一面と考えられるパン中味の
固さの増加はパン製品が消費に不適当となるずっと前か
ら消費者によって認識される。
パンの老化の研究はパン中味のアミロース及びアミロ
ペクチン、主としてアミロペクチンが老化に関与するこ
とを示している。明らかに、アミロースの線状(linea
r)炭水化物鎖が殆ど直ちに(ベーキング後の最初の2
−3時間で)結晶化し、中味構造の硬化(setting)を
引き起こす。新鮮なパン中味の固さはパンのベーキング
及び冷却中にアミロースゲル中に結晶化したアミロース
成分によって主として決定される。貯蔵中、アミロペク
チンの分枝炭水化物鎖は時間の経過と共に会合し、整列
して(align)、新鮮でない中味を性格づける固さ及び
可溶性デキストリンの減少を生ぜしめる。かくして貯蔵
中アミロペクチン成分の徐々の結晶化が結晶化アミロー
スより構成されたデンプンゲルをさらに強固する。
ペクチン、主としてアミロペクチンが老化に関与するこ
とを示している。明らかに、アミロースの線状(linea
r)炭水化物鎖が殆ど直ちに(ベーキング後の最初の2
−3時間で)結晶化し、中味構造の硬化(setting)を
引き起こす。新鮮なパン中味の固さはパンのベーキング
及び冷却中にアミロースゲル中に結晶化したアミロース
成分によって主として決定される。貯蔵中、アミロペク
チンの分枝炭水化物鎖は時間の経過と共に会合し、整列
して(align)、新鮮でない中味を性格づける固さ及び
可溶性デキストリンの減少を生ぜしめる。かくして貯蔵
中アミロペクチン成分の徐々の結晶化が結晶化アミロー
スより構成されたデンプンゲルをさらに強固する。
先行技術はパンの老化のマイナス面を減らす方法をす
でに示唆している。これまでのすべての示唆はベーキン
グの直後から中味の柔らかさを改良することである。ベ
ーキング直後の中味の固さのより低い出発値により中味
の固化速度に変化がないにも拘らずある貯蔵期間後の中
味の固さの低い値が得られる。これにより消費者が固さ
のレベルをもはや受忍できなくなる時点を延ばす。
でに示唆している。これまでのすべての示唆はベーキン
グの直後から中味の柔らかさを改良することである。ベ
ーキング直後の中味の固さのより低い出発値により中味
の固化速度に変化がないにも拘らずある貯蔵期間後の中
味の固さの低い値が得られる。これにより消費者が固さ
のレベルをもはや受忍できなくなる時点を延ばす。
パン中味の固さの減少はα−アミラーゼ(穀類のもし
くは細菌の)または乳化剤のドウへの添加によってもら
らされる。この先行技術による解決の欠点は中味の柔ら
かさの出発値が高すぎることであり、新鮮なパンの口触
り(mouthfeel)の低下及びスライス性の低下をもたら
す。さらに、乳化剤の使用によってパン中味は弱くなる
かもしくは弾力性を欠くに至り、α−アミラーゼの使用
によって、特に麦芽もしくは細菌α−アミラーゼの用量
が適当にコントロールされていない場合にはパン中味は
やはりガム様口触りを与える。米国特許第4,654,216号
はその記載によるとバクテリアもしくは穀類α−アミラ
ーゼをプルラナーゼと組み合せてドウに添加することに
より上記の最後の決点を回避できるとしている。
くは細菌の)または乳化剤のドウへの添加によってもら
らされる。この先行技術による解決の欠点は中味の柔ら
かさの出発値が高すぎることであり、新鮮なパンの口触
り(mouthfeel)の低下及びスライス性の低下をもたら
す。さらに、乳化剤の使用によってパン中味は弱くなる
かもしくは弾力性を欠くに至り、α−アミラーゼの使用
によって、特に麦芽もしくは細菌α−アミラーゼの用量
が適当にコントロールされていない場合にはパン中味は
やはりガム様口触りを与える。米国特許第4,654,216号
はその記載によるとバクテリアもしくは穀類α−アミラ
ーゼをプルラナーゼと組み合せてドウに添加することに
より上記の最後の決点を回避できるとしている。
α−アミラーゼはパン中味のより高い柔らかさを与
え、ペルラナーゼはα−アミラーゼによるデンプンの分
解中に生じる小さな(分枝した)デキスリンによって惹
起されるパン中味のガム化(gumminess)を回避せしめ
る。この特許では熱安定性酵素でないプロモザイム(Pr
omozyme TM)がプルラナーゼとして用いられたが、この
ものは単独では中味の柔軟化作用を有さない。この特許
の説明によるとプロモザイムTMの使用により低分子量デ
キストリンを枝切りする(debranch)ことによってガム
性(gumminess)が減少する。
え、ペルラナーゼはα−アミラーゼによるデンプンの分
解中に生じる小さな(分枝した)デキスリンによって惹
起されるパン中味のガム化(gumminess)を回避せしめ
る。この特許では熱安定性酵素でないプロモザイム(Pr
omozyme TM)がプルラナーゼとして用いられたが、この
ものは単独では中味の柔軟化作用を有さない。この特許
の説明によるとプロモザイムTMの使用により低分子量デ
キストリンを枝切りする(debranch)ことによってガム
性(gumminess)が減少する。
α−アミラーゼ使用の1つの不利な効果は防がれる
が、アミロース成分の多すぎる分解に基づくパン中味の
過剰デキストリン化により新たに焼かれた製品の中味は
依然として非常に柔らかく、他方大部分のアミロペクチ
ン成分の戻り(retrogradation)は影響されない。
が、アミロース成分の多すぎる分解に基づくパン中味の
過剰デキストリン化により新たに焼かれた製品の中味は
依然として非常に柔らかく、他方大部分のアミロペクチ
ン成分の戻り(retrogradation)は影響されない。
かくのごとく、α−アミラーゼ及び乳化剤は特にベー
キング直後のパンの柔らかさに、アミローゼ成分を分解
するか複合化する(complex)ことによって、影響を与
える。しかしながら、それらはアミロペクチン成分の結
晶化によって惹起される、さらなる貯蔵中の中味の固さ
の増加に影響を与えない。
キング直後のパンの柔らかさに、アミローゼ成分を分解
するか複合化する(complex)ことによって、影響を与
える。しかしながら、それらはアミロペクチン成分の結
晶化によって惹起される、さらなる貯蔵中の中味の固さ
の増加に影響を与えない。
本発明方法はアミクペクチン部分の戻りを防ぐか少な
くとも優先的に抑制することができる少なくとも1つの
化合物、好ましくは酵素をドウに入れることよりなる。
好ましくはこの酵素はアミロース成分の戻り行動に実質
上影響を与えない。
くとも優先的に抑制することができる少なくとも1つの
化合物、好ましくは酵素をドウに入れることよりなる。
好ましくはこの酵素はアミロース成分の戻り行動に実質
上影響を与えない。
従って本発明は貯蔵中の中味の固化速度が遅延された
パン製品または他の穀類ベース食品の生産方法であっ
て、ベーキング中アミロペクチン成分の結晶化性を選択
的に変化させ得る少なくとも1種の熱安定性酵素をドウ
に添加することを特徴とする方法を提供する。
パン製品または他の穀類ベース食品の生産方法であっ
て、ベーキング中アミロペクチン成分の結晶化性を選択
的に変化させ得る少なくとも1種の熱安定性酵素をドウ
に添加することを特徴とする方法を提供する。
穀類ベース食品とはすり砕いた穀類粉(ground cerea
l meal)と水の混合物からのバター(a batter)または
ドウを焼いて得られる製品を意味する。
l meal)と水の混合物からのバター(a batter)または
ドウを焼いて得られる製品を意味する。
本発明を適用することにより、室温に冷却直後の中味
の弾力性が実質上減じていないパン製品が得られる。
の弾力性が実質上減じていないパン製品が得られる。
本発明によれば有利には、α−1,6グルコシド結合を
切断する(split)ことによってアミロペクチンを枝切
りすることができる熱安定性酵素が適用される。かかる
α−1,6エンドグルカナーゼは例えばプルラナーゼ、イ
ソアミラーゼまたはR−酵素として文献公知である。プ
ルラナーゼはプルラン中のα−1,6結合をも加水分解す
る。さらにβ−アミラーゼ、アミログルコシダーゼ等の
熱安定性α−1,4エキソグルカナーゼも用い得る。これ
らのエキソアミラーゼはアミロース及びアミロペクチン
の非還元性鎖末端からグルコース(アミログルコシダー
ゼ)またはマルトース(β−アミラーゼ)を切り出す。
再結晶する傾向は主としてアミロース及びアミロペクチ
ンの線状α−1,4炭水化物鎖の平均鎖長による。アミロ
ペクチンの線状α−1,4側鎖の平均鎖長はアミロースの
平均鎖長よりはるかに小さいので(それぞれ15〜50及び
500〜2000グルコース単位)、これらのエキソ酵素はア
ミロペクチンが再結晶する傾向をかなり(rathor)選択
的に減ずる。対照的にアミロースの結晶化性(crystall
ization properties)は長いアミロース鎖から5−15グ
ルコース単位を除去した後はこれらのエキソ酵素によっ
て仲々影響されない。
切断する(split)ことによってアミロペクチンを枝切
りすることができる熱安定性酵素が適用される。かかる
α−1,6エンドグルカナーゼは例えばプルラナーゼ、イ
ソアミラーゼまたはR−酵素として文献公知である。プ
ルラナーゼはプルラン中のα−1,6結合をも加水分解す
る。さらにβ−アミラーゼ、アミログルコシダーゼ等の
熱安定性α−1,4エキソグルカナーゼも用い得る。これ
らのエキソアミラーゼはアミロース及びアミロペクチン
の非還元性鎖末端からグルコース(アミログルコシダー
ゼ)またはマルトース(β−アミラーゼ)を切り出す。
再結晶する傾向は主としてアミロース及びアミロペクチ
ンの線状α−1,4炭水化物鎖の平均鎖長による。アミロ
ペクチンの線状α−1,4側鎖の平均鎖長はアミロースの
平均鎖長よりはるかに小さいので(それぞれ15〜50及び
500〜2000グルコース単位)、これらのエキソ酵素はア
ミロペクチンが再結晶する傾向をかなり(rathor)選択
的に減ずる。対照的にアミロースの結晶化性(crystall
ization properties)は長いアミロース鎖から5−15グ
ルコース単位を除去した後はこれらのエキソ酵素によっ
て仲々影響されない。
有利には250〜75000U/kg、好ましくは2500〜25000U/k
gの熱安定性プルラナーゼ、及び/または25000〜500000
U/kg、好ましくは50000〜250000U/kgの熱安定性アミロ
グルコシダーゼ及び/または12500〜250000、好ましく
は25000〜125000U/kgの熱安定性β−アミラーゼを添加
する(量はkg粉1に基づく)。
gの熱安定性プルラナーゼ、及び/または25000〜500000
U/kg、好ましくは50000〜250000U/kgの熱安定性アミロ
グルコシダーゼ及び/または12500〜250000、好ましく
は25000〜125000U/kgの熱安定性β−アミラーゼを添加
する(量はkg粉1に基づく)。
単位(U)は80℃で1分間に1μmolを生産する酵素
の量を意味する。プルラナーゼの場合これはプルランか
らマルトトリオースを1分あたり1μmol生成させるこ
とを意味する。アミログルコシダーゼの場合1単位は80
℃でザルコブスキーデンプン(Zulkowsky starch)から
1分あたりグルコース1μmolを生産する。β−アミラ
ーゼの場合1単位はザルコブスキーデンプンから80℃で
1分あたり1μmolのマルトースを生産する。
の量を意味する。プルラナーゼの場合これはプルランか
らマルトトリオースを1分あたり1μmol生成させるこ
とを意味する。アミログルコシダーゼの場合1単位は80
℃でザルコブスキーデンプン(Zulkowsky starch)から
1分あたりグルコース1μmolを生産する。β−アミラ
ーゼの場合1単位はザルコブスキーデンプンから80℃で
1分あたり1μmolのマルトースを生産する。
これらの熱安定性デンプン分解酵素を含有するドウか
ら得られたパンは室温に冷却後、かかる酵素を含有しな
かったドウから製造されたパンのそれに匹敵する弾力性
を有する中味を示す。これらの熱安定性酵素が貯蔵中の
パン中味の固さにのみ影響を与えることが理解されよ
う。それらは冷却直後のパン中味の初期固さに意味のあ
る(significantly)影響を与えず、従って過剰用量の
危険は回避される。適当な用量は当業者によって容易に
決定され得る。
ら得られたパンは室温に冷却後、かかる酵素を含有しな
かったドウから製造されたパンのそれに匹敵する弾力性
を有する中味を示す。これらの熱安定性酵素が貯蔵中の
パン中味の固さにのみ影響を与えることが理解されよ
う。それらは冷却直後のパン中味の初期固さに意味のあ
る(significantly)影響を与えず、従って過剰用量の
危険は回避される。適当な用量は当業者によって容易に
決定され得る。
中味の固化速度を遅らせるのに好ましく適用される酵
素は熱安定性プルラナーゼ及び熱安定性エキソアミラー
ゼよりなる群から選ばれる1以上の酵素である。熱安定
性プルラナーゼは例えば以下の生物によって生産され
る。
素は熱安定性プルラナーゼ及び熱安定性エキソアミラー
ゼよりなる群から選ばれる1以上の酵素である。熱安定
性プルラナーゼは例えば以下の生物によって生産され
る。
ピロコッカス・フリオサス (Pyrococcus furiosus) ピロコッカス・ヴエゼイ (Pyrococcus woesei) クロストリジウム・サーモヒドロスルフリカム (clostridium thermohydrosulfuricum) サーモコッカス・スピーシーズ (Thermococcus species) サーモアンアエロバクター・スピーシーズ (Thermoanaerobacter species)。
熱安定性エキソアミラーゼは例えば以下の生物によっ
て生産される。
て生産される。
スロストリジウム・サーモスルフロゲネス (clostridium thermosulfurogeness) (β−アミラーゼ) バチルス・ステアロサーモフイラス (Bacillus stearothermophilus) (β−アミラーゼ) クロストリジウム・サーモヒドロスルフリカム (Clostridium thermohydrosulfuricum) (アミログルコシダーゼ)。
熱安定性とは大部分のデンプンがゼラチン化されるま
でベーキング中に酵素が不活性化されないことを意味
し、デンプン分解酵素について理解される用語となって
いる。酵素はゼラチン化後にデンプンを分解できるのみ
なので、ベーキング中60℃と95℃の間、好ましくは65℃
と95℃の間、より好ましくは80℃と95℃の間で活性でな
ければならない。
でベーキング中に酵素が不活性化されないことを意味
し、デンプン分解酵素について理解される用語となって
いる。酵素はゼラチン化後にデンプンを分解できるのみ
なので、ベーキング中60℃と95℃の間、好ましくは65℃
と95℃の間、より好ましくは80℃と95℃の間で活性でな
ければならない。
本発明の一面によると、熱安定性酵素はベーキングプ
ロセス中60℃より上の温度でのみ活性になり、約95℃ま
で活性を持続し、その後ベーキングプロセスの最終部分
で不活性化される。
ロセス中60℃より上の温度でのみ活性になり、約95℃ま
で活性を持続し、その後ベーキングプロセスの最終部分
で不活性化される。
パン中味の固さはA.E.Bakerら、Cereal Foods World
32(7)(1987)486に記述されたようにして定義され
かつボランド−スチーベンステクスチャー分析機(Vola
nd−Stevens Texture Analyzer)を用いて測定される。
しかしながら、パン中味の固さの測定には多くの装置及
び方法を用いることができ、前記測定方法は本発明を説
明するために採用しているにすぎない。
32(7)(1987)486に記述されたようにして定義され
かつボランド−スチーベンステクスチャー分析機(Vola
nd−Stevens Texture Analyzer)を用いて測定される。
しかしながら、パン中味の固さの測定には多くの装置及
び方法を用いることができ、前記測定方法は本発明を説
明するために採用しているにすぎない。
製パン業界ではパン製品の弾力性が数日間の貯蔵中変
化しないことが一般に好まれる。このことは第1図中中
味の固さが少なくとも3−5日一定に維持される曲線
(a)によって示される。
化しないことが一般に好まれる。このことは第1図中中
味の固さが少なくとも3−5日一定に維持される曲線
(a)によって示される。
ドウに化合物を添加しない場合にはパンの固さが増加
する(このことは老化の周知で一面である)ことが認識
される。第1図中曲線(d)はこれらのパン製品につい
ては1日目と5日目の間の期間中固さが略2倍になるこ
とを示している。老化現象は当分野で十分に研究されて
おり、老化遅延のための多くの方法が提案されている。
これらの方法はすべて共通して出発時点での固さを大巾
に減少させるものである。例えば、1日後の時点で、か
かる添加なしのレベルのほぼ半分のレベルに固さを減ず
ることができる。1日目と5日目の間で固さが略2倍に
なっても5日目の固さは添加なしのパンの1日目の出発
時固さにほぼ等しい。かかる既知の添加の効果を曲線
(b)に示す。2日目と5日目の間でこの曲線(b)は
曲線(a)を横切る。従って消費者は貯蔵の3日後及び
5日目でもこのパンが非常に柔らかいと感ずる。米国特
許第4,624,216号に記述されたプロモザイムTMを添加す
る場合には曲線(b)と実質上変らない。かなり(rath
er)熱的に不安定なプロモザイムTMの添加によりガム化
(gumminess)は減少するが、固さは実質上変化しな
い。
する(このことは老化の周知で一面である)ことが認識
される。第1図中曲線(d)はこれらのパン製品につい
ては1日目と5日目の間の期間中固さが略2倍になるこ
とを示している。老化現象は当分野で十分に研究されて
おり、老化遅延のための多くの方法が提案されている。
これらの方法はすべて共通して出発時点での固さを大巾
に減少させるものである。例えば、1日後の時点で、か
かる添加なしのレベルのほぼ半分のレベルに固さを減ず
ることができる。1日目と5日目の間で固さが略2倍に
なっても5日目の固さは添加なしのパンの1日目の出発
時固さにほぼ等しい。かかる既知の添加の効果を曲線
(b)に示す。2日目と5日目の間でこの曲線(b)は
曲線(a)を横切る。従って消費者は貯蔵の3日後及び
5日目でもこのパンが非常に柔らかいと感ずる。米国特
許第4,624,216号に記述されたプロモザイムTMを添加す
る場合には曲線(b)と実質上変らない。かなり(rath
er)熱的に不安定なプロモザイムTMの添加によりガム化
(gumminess)は減少するが、固さは実質上変化しな
い。
本発明に従えば、デンプンのアミロース成分の戻りに
は実質上影響を及ぼすことなくデンプンのアミロペクチ
ン成分を選択的に攻撃することによってパン中味の固さ
の増加が遅延される。本発明は図面中曲線(c)で示さ
れる。消費者はパン製品が長期間に亘って非常に新鮮で
あるばかりでなく、乳化剤や穀類/細菌α−アミラーゼ
の副作用、すなわち粘着性(stiskyness)、ガス性及び
貧弱なスライス性が防がれていることを認識するであろ
う。
は実質上影響を及ぼすことなくデンプンのアミロペクチ
ン成分を選択的に攻撃することによってパン中味の固さ
の増加が遅延される。本発明は図面中曲線(c)で示さ
れる。消費者はパン製品が長期間に亘って非常に新鮮で
あるばかりでなく、乳化剤や穀類/細菌α−アミラーゼ
の副作用、すなわち粘着性(stiskyness)、ガス性及び
貧弱なスライス性が防がれていることを認識するであろ
う。
第1図に示される如く、パンの固さは時間と共にわず
かに上昇するかも知れない。
かに上昇するかも知れない。
比較的長期の貯蔵が意図させる場合にはいく分高い出
発時の柔らかさを与える(take care fore)少量の乳化
剤及び/または穀類/細菌α−アミラーゼを添加するこ
とができる。しかしながら中味の柔軟性効果を得るため
に先行技術で言及されたより高い量でのマイナスの副作
用をさけてより低い量を用いることができる。
発時の柔らかさを与える(take care fore)少量の乳化
剤及び/または穀類/細菌α−アミラーゼを添加するこ
とができる。しかしながら中味の柔軟性効果を得るため
に先行技術で言及されたより高い量でのマイナスの副作
用をさけてより低い量を用いることができる。
本明細書で引用したすべての刊行物及び特許出願は個
々の刊行物または特許出願が具体的に及び個々的に参考
に加入されて示されているかの如くにここに参考に加入
する。
々の刊行物または特許出願が具体的に及び個々的に参考
に加入されて示されているかの如くにここに参考に加入
する。
以上の本発明は明瞭性及び理解のために例示及び実施
例の方法によってかなり詳細に説明したが、特許請求の
精神及び範囲を逸脱することなくある種の変化及び修飾
をそれに加えることは本発明の教示の下に当業者にとっ
て容易であろう。
例の方法によってかなり詳細に説明したが、特許請求の
精神及び範囲を逸脱することなくある種の変化及び修飾
をそれに加えることは本発明の教示の下に当業者にとっ
て容易であろう。
第1図はパン中味の固さを貯蔵時間の関数として示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 ブライアン エドワード ジョーンズ オランダ国 2263ヴェアー レイデセン ダム グラーヴィン ユリアナ ファン ストールベルグラーン 24 (56)参考文献 特開 昭62−79746(JP,A) 米国特許4320151(US,A) 米国特許2615810(US,A) (58)調査した分野(Int.Cl.7,DB名) A21D 8/04 A21D 15/00 JICSTファイル(JOIS) WPI(DIALOG)
Claims (14)
- 【請求項1】貯蔵中の中味の固化速度が遅延されたパン
製品または他の穀類ベース食品の生産方法であって、ド
ウに少なくとも1種の熱安定性酵素をベーキング中アミ
ロペクチン成分の結晶化性を選択的に変化させ得る量添
加し、上記熱安定性酵素が、大部分のデンプンがゼラチ
ン化されるまでベーキング中に不活性化されないことを
特徴とする方法。 - 【請求項2】65℃と95℃の間の温度で活性な熱安定性酵
素を添加する、請求項1記載の方法。 - 【請求項3】80℃と95℃の間の温度で活性な熱安定性酵
素を添加する、請求項1記載の方法。 - 【請求項4】熱安定性α−1,6−エンドグルカナーゼを
添加する、請求項1〜3のいずれか1項記載の方法。 - 【請求項5】熱安定性プルラナーゼを添加する、請求項
1〜3のいずれか1項記載の方法。 - 【請求項6】熱安定性α−1,4−エキソグルカナーゼを
添加する、請求項1〜3のいずれか1項記載の方法。 - 【請求項7】熱安定性アミログルコシダーゼ又はβ−ア
ミラーゼを添加する、請求項1〜3のいずれか1項記載
の方法。 - 【請求項8】パン中味の固化を遅延する方法であって、
パン製品のアミロペクチン成分の戻りを防止するか少な
くとも抑制することができる少なくとも1種の化合物を
ドウに添加し、上記化合物が、大部分のデンプンがゼラ
チン化されるまでベーキング中に不活性化されないこと
を特徴とする方法。 - 【請求項9】パン中味の固化を遅延する方法であって、
パン製品のアミロペクチン成分の戻りを防止するか少な
くとも抑制することができる少なくとも1種の熱安定性
酵素をドウに添加し、上記熱安定性酵素が、大部分のデ
ンプンがゼラチン化されるまでベーキング中に不活性化
されないことを特徴とする方法。 - 【請求項10】請求項1〜9のいずれか1項記載の方法
によって得られるパン製品。 - 【請求項11】通常の添加剤を含有するドウ、パン及び
他の穀類ベース食品の改質剤組成物であって、250〜750
00U/kgの熱安定性プルラナーゼを含有することを特徴と
する組成物。 - 【請求項12】通常の添加剤を含有するドウ、パン及び
他の穀類ベース食品の改質剤組成物であって、2500〜25
000U/kgの熱安定性プルラナーゼを含有することを特徴
とする組成物。 - 【請求項13】通常の添加剤を含有するドウ、パン及び
他の穀類ベース食品の改質剤組成物であって、25000〜5
00000U/kgの熱安定性アミログルコシダーゼを含有する
ことを特徴とする組成物。 - 【請求項14】通常の添加剤を含有するドウ、パン及び
他の穀類ベース食品の改質剤組成物であって、50000〜2
50000U/kgの熱安定性アミログルコシダーゼを含有する
ことを特徴とする組成物。
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Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
EP89202074.4 | 1989-08-10 | ||
EP89202074 | 1989-08-10 |
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Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH03119949A JPH03119949A (ja) | 1991-05-22 |
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Family
ID=8202453
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP02213561A Expired - Fee Related JP3104980B2 (ja) | 1989-08-10 | 1990-08-10 | 貯蔵中のパン中味の固化遅延 |
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EP (1) | EP0412607B1 (ja) |
JP (1) | JP3104980B2 (ja) |
AT (1) | ATE101964T1 (ja) |
DD (1) | DD300503A5 (ja) |
DE (1) | DE69006970T2 (ja) |
DK (1) | DK0412607T3 (ja) |
ES (1) | ES2052162T3 (ja) |
FI (1) | FI104303B (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR102320694B1 (ko) * | 2019-09-25 | 2021-11-05 | 김인식 | 토양수분감지 물자동공급장치 |
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USRE38507E1 (en) | 1989-09-27 | 2004-04-27 | Novozymes A/S | Antistaling process and agent |
US6355467B1 (en) | 1989-10-20 | 2002-03-12 | Johns Hopkins University | Saccharification enzymes from hyperthermophilic bacteria and processes for their production |
WO1995023852A1 (en) * | 1994-03-04 | 1995-09-08 | Novo Nordisk A/S | Thermococcus amylase and pullulanase |
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CN101528769B (zh) | 2006-06-19 | 2015-09-30 | 杜邦营养生物科学有限公司 | 多肽 |
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1989
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-
1990
- 1990-08-02 EP EP90202110A patent/EP0412607B1/en not_active Revoked
- 1990-08-02 ES ES90202110T patent/ES2052162T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1990-08-02 DE DE69006970T patent/DE69006970T2/de not_active Revoked
- 1990-08-02 AT AT90202110T patent/ATE101964T1/de not_active IP Right Cessation
- 1990-08-02 DK DK90202110.4T patent/DK0412607T3/da active
- 1990-08-09 DD DD343363A patent/DD300503A5/de unknown
- 1990-08-10 JP JP02213561A patent/JP3104980B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1990-08-10 FI FI903962A patent/FI104303B/fi not_active IP Right Cessation
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