JP2021504546A - 組成物、その製造方法および使用方法 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】(A)コリンの有機エステルの少なくとも1種の塩、またはコリンの誘導体の少なくとも1種の塩、および(B)両性界面活性剤およびアニオン性界面活性剤および非イオン性界面活性剤から選択される少なくとも1種の界面活性剤を含有する組成物。
Description
本発明は、
(A)一般式(I)
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−O−C(O)−R1 A− (I)
(式中、
nは、1〜12から選択され、
mは、0〜50から選択され、
R1は、直鎖または分岐のC1〜C10−アルキル、およびC6〜C10−アリールから選択され、R1は、部分的にまたは完全に中和されている1個以上のヒドロキシル基またはC=O基またはCOOH基を有することがあってもよく、
R2は、同じまたは異なり、C1〜C10−アルキル、フェニルから選択され、
R3およびR4は、同じまたは異なり、水素原子およびC1〜C4−アルキルから選択され、
Xは、C2〜C4−アルキレンであり、および
A−は、無機または有機の対アニオンである)
による少なくとも1種の塩
および
(B)両性およびアニオン性および非イオン性界面活性剤から選択される少なくとも1種の界面活性剤
を含有する組成物に関する。
(A)一般式(I)
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−O−C(O)−R1 A− (I)
(式中、
nは、1〜12から選択され、
mは、0〜50から選択され、
R1は、直鎖または分岐のC1〜C10−アルキル、およびC6〜C10−アリールから選択され、R1は、部分的にまたは完全に中和されている1個以上のヒドロキシル基またはC=O基またはCOOH基を有することがあってもよく、
R2は、同じまたは異なり、C1〜C10−アルキル、フェニルから選択され、
R3およびR4は、同じまたは異なり、水素原子およびC1〜C4−アルキルから選択され、
Xは、C2〜C4−アルキレンであり、および
A−は、無機または有機の対アニオンである)
による少なくとも1種の塩
および
(B)両性およびアニオン性および非イオン性界面活性剤から選択される少なくとも1種の界面活性剤
を含有する組成物に関する。
組成物、および特に洗剤組成物は、種々の洗浄用途、例えば洗濯または自動食器洗浄のために作られる。これら組成物のすべては、多くの異なる要件を満たさなければならない。固体組成物が伝統的な役割を果たす一方で、液体組成物にもその利点がある。液体組成物は、コインランドリー(laundromat)に完全に移動させることができ、使われない洗剤の残留物を投入ユニットに残さない。特にいわゆる色物用洗濯洗剤の場合、液体洗濯洗剤は非常に重要である。
洗剤製造者は、製造者らが使用する(ビルダーを含む)材料に大きな柔軟性を求めている。液体重質洗剤の人気の高まりから、よく知られたビルダーはナトリウムシトレート、クエン酸の三ナトリウム塩である。ナトリウムシトレートは、水道水に見出されるカルシウムおよびマグネシウムイオンを封止する能力があり、ホスフェートビルダーとは違って環境に安全であるので、重質洗濯洗剤のビルダーとしての使用に適している。他の環境に安全な洗剤ビルダーとは違って、三ナトリウムシトレートは溶解性が良好であるので、ナトリウムシトレートは液体洗剤配合物での使用に特に適している。ただし通常、30質量%の最低水分含有量が必要である。この要件により、洗濯洗剤製造者の柔軟性が制限される。この要件は、この産業の今の傾向、すなわち投与単位(ポーチ)の小型化と、これによる水分含有量の削減を考慮すると、さらにより弊害をもたらすことが判明している。
洗濯洗剤が直面するもう1つの問題は貯蔵寿命である。特に液体組成物は通常、しばらくするとその活性を失う。種々の理由が明らかにされている。しばらくすると失活するおそれのある成分の1つは、酵素である。酵素は、例えば、卵、果物などのような食品のしみの除去に有用な成分であるが、この酵素の活性は、棚に置いた後しばらくして、または最終消費者の時点で低下する。酵素安定剤として知られているホウ素化合物(例えば、US4,465,619参照)は、現在精査されているところである。
WO97/03156では、或る特定のコリン誘導体および界面活性剤としてのその使用が開示されている。
したがって本発明の目的は、水分含有量が高くても低くても、柔軟な配合が可能となる組成物を提供することであった。さらに、特に含有される酵素に関して、優れた貯蔵寿命を有する組成物を提供することが目的であった。さらに、そのような組成物の製造方法を提供することが目的であり、さらに、そのような組成物の使用方法を提供することが目的であった。
よって冒頭に定義した組成物が見出された。以下、本発明の組成物または本発明による組成物とも定義する。本発明の組成物は、
(A)一般式(I)による少なくとも1種の塩(以下、全体で、エステル(A)または塩(A)または成分(A)とも称する)、および
(B)両性およびアニオン性および非イオン性界面活性剤から選択される少なくとも1種の界面活性剤(以下、界面活性剤(B)または成分(B)とも称する)
を含有する。
(A)一般式(I)による少なくとも1種の塩(以下、全体で、エステル(A)または塩(A)または成分(A)とも称する)、および
(B)両性およびアニオン性および非イオン性界面活性剤から選択される少なくとも1種の界面活性剤(以下、界面活性剤(B)または成分(B)とも称する)
を含有する。
塩(A)は、コリンの有機エステルの、またはコリンの誘導体の塩である。塩(A)のアニオン(対イオン)は、無機または有機でよく、有機が好ましい。塩(A)の無機対イオンの例は、ニトレート、ヒドロキシド、スルフェート、ホスフェート、ヒドロゲンホスフェート、ジヒドロゲンホスフェート、カーボネート、バイカーボネート、およびハライドであり、例えばブロミドまたはクロリドである。ハライド、特にクロリド、およびスルフェート、カーボネート、およびバイカーボネートが好ましい。有機対イオンの例は、ラクテート、アセテート、タートレート、シトレート、およびCH3SO3 −(メタンスルホネート)である。二価または三価の対イオンを有する実施形態では、それぞれのモル量のカチオンが存在する。
塩(A)の窒素原子は、3個のメチル基と1個のヒドロキシエチル基を有する。本発明の文脈で使用するコリンの誘導体という用語は、メチル基以外の少なくとも1個のアルキル基、または2−ヒドロキシエチル基以外のヒドロキシアルキル基、またはさらなるアルコキシ基をもつ化合物を指す。
より具体的には、塩(A)は一般式(I)
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−O−C(O)−R1 A− (I)
の化合物であり、
式中、
nは、1〜12、例えば1〜9、好ましくは1、2、3、または4から選択され、さらにより好ましくは、nは1であり、
mは、0〜50、例えば2〜50から選択され、好ましくは10〜25である。しかしながら、最も好ましくは、mは0である。
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−O−C(O)−R1 A− (I)
の化合物であり、
式中、
nは、1〜12、例えば1〜9、好ましくは1、2、3、または4から選択され、さらにより好ましくは、nは1であり、
mは、0〜50、例えば2〜50から選択され、好ましくは10〜25である。しかしながら、最も好ましくは、mは0である。
R1は、直鎖または分岐のC1〜C10−アルキル、およびC6〜C10−アリールから選択され、そして、R1は、部分的にまたは完全に中和された、1個以上のヒドロキシル基またはC=O基またはCOOH基を有することがあってもよい。R1の好ましい例は、非置換のC1〜C6−アルキル、例えばメチル、エチル、n−プロピル、イソプロピル、n−ブチル、イソ−ブチル、n−ヘキシルであり、好ましい非置換のC1〜C10−アルキルは、メチルおよびエチル、さらに置換C1〜C10−アルキル、例えば−CH(OH)−CH(OH)−COOH、CH(OH)−CH3、(E)−CH=CHCOOH、(Z)−CH=CHCOOH、−C6H5、パラ−HO−C6H4−、o,p−ジヒドロキシフェニル、および3,4,5−トリヒドロキシフェニルである。好ましい実施形態では、O−C(O)−R1は、共にシトレートを構成する。さらにより好ましくは、R1はメチルである。
R2は同じまたは異なり、フェニルおよびC1〜C10−アルキル、例えばメチル、エチル、n−プロピル、イソ−プロピル、n−ブチル、イソ−ブチル、sec.−ブチル、tert.−ブチル、n−ペンチル、イソ−ペンチル、sec.−ペンチル、ネオ−ペンチル、1,2−ジメチルプロピル、イソ−アミル、n−ヘキシル、イソ−ヘキシル、sec.−ヘキシル、n−ヘプチル、n−オクチル、2−エチルヘキシル、n−ノニル、n−デシル、2−n−プロピル−ヘプチル、またはイソ−デシルから選択され、好ましくは直鎖C1〜C10−アルキル、より好ましくは直鎖C1〜C4−アルキルである。
さらにより好ましい少なくとも2種のR2基はCH3であり、第3のR2は直鎖C1〜C10−アルキルから選択され、最も好ましくは、すべてのR2は同じであり、メチルである。
R3およびR4は、同じまたは異なり、水素原子およびC1〜C4−アルキルから選択され、好ましくは、例えばメチル、エチル、n−プロピル、およびn−ブチルであり、さらにより好ましくは、R3およびR4の両方が水素原子である。別の実施形態では、R3は、C1〜C4−アルキルであり、R4は水素原子であり、好ましくはR3はメチルであり、R4は水素原子である。
Xは、C2〜C4−アルキレンであり、例えば-CH2−CH2−、−CH(CH3)−CH2−、−(CH2)3−、CH2−CH(CH3)−、または−(CH2)4−であり、および
A−は、無機または有機の対アニオンである。塩(A)の無機対イオンの例は、スルフェート、ホスフェート、ヒドロゲンホスフェート、ジヒドロゲンホスフェート、カーボネート、バイカーボネート、およびハライド、例えばブロミドまたはクロリドである。ハライド、特にクロリド、およびスルフェート、カーボネート、およびバイカーボネートが好ましい。有機対イオンの例は、ラクテート、アセテート、タートレート、シトレート、およびCH3SO3 −(メタンスルホネート)である。
A−は、無機または有機の対アニオンである。塩(A)の無機対イオンの例は、スルフェート、ホスフェート、ヒドロゲンホスフェート、ジヒドロゲンホスフェート、カーボネート、バイカーボネート、およびハライド、例えばブロミドまたはクロリドである。ハライド、特にクロリド、およびスルフェート、カーボネート、およびバイカーボネートが好ましい。有機対イオンの例は、ラクテート、アセテート、タートレート、シトレート、およびCH3SO3 −(メタンスルホネート)である。
塩(A)の最も好ましい例は、対イオンとしてのタートレートまたはシトレートとのコリンエステルの塩、およびアセチルコリン、コリンシトレート、およびコリンタートレートの塩、例えば、ラクテート、アセテート、タートレート、シトレートである。
成分(a)は界面活性剤ではない。一実施形態では、水1000g中の5gの成分(a)の溶液は、20℃および101.3kPaで、>45mN/mの動的表面張力を有する。水1000g中の5gの成分(a)の溶液は、20℃および101.3kPaで、≧50mN/mの動的表面張力を有することがある。動的表面張力は、気泡圧力張力計を用いて測定され、毛管によって液体中に形成される気泡の最大内部圧力が測定される。測定値は通常、或る特定の表面経時(泡の形成が開始してから最大圧力が発生するまでの時間)での表面張力に対応する。一実施形態では、気泡圧力張力計を用いて20℃および101.3kPaで動的表面張力を測定している間の表面経時は、50msである。
対アニオンA−がスルフェート、タートレート、カーボネートなどの二価、またはホスフェートまたはシトレートなどの多価である実施形態では、必要な正電荷は、別の塩(A)由来のカチオン、またはアルカリ金属カチオン、例えば、カリウム、または好ましくはナトリウムによって、または非置換のまたはC1〜C4−アルキルおよび/または2−ヒドロキシエチルで置換されたアンモニウムによって提供される。
R1が1個以上のカルボキシル基をもつ実施形態では、そのカルボキシル基は遊離COOH基であるか、またはアルカリ、例えばカリウムまたは特にナトリウムで部分的にまたは完全に中和されているか、またはそのカルボキシル基は、例えば(R2)3N+−(CH2)n−(O−X)m−OHでエステル化されている。そのような実施形態は、それぞれのジカルボン酸またはトリカルボン酸のジエステルまたはトリエステルをもたらすこともある。モノエステルおよびジエステルの混合物、例えば酒石酸またはクエン酸のモノエステルとジエステルの混合物、およびクエン酸のジエステルとトリエステルの混合物も、可能である。
本発明の好ましい実施形態では、塩(A)は、
(CH3)3N+−(CH2)2−O−C(O)−R5 (A1)− (II)
(式中、(A1)−は、メタンスルホネート、タートレートおよびシトレートから選択され、
R5は、−CH2−C(OH)(COOX2)−CH2−COOX2および-CH(OH)−CH(OH)−COOX1から選択され、
X1は水素原子、アルカリ金属(特にナトリウム)、および(CH3)3N+−(CH2)2−から選択され、そして
X2は同じまたは異なり、水素原子、アルカリ金属(特にナトリウム)および(CH3)3N+−(CH2)2−から選択される)から選択される。好ましい実施形態では、O−C(O)−R5および(A1)−のエステル基は互いに対応する。
(CH3)3N+−(CH2)2−O−C(O)−R5 (A1)− (II)
(式中、(A1)−は、メタンスルホネート、タートレートおよびシトレートから選択され、
R5は、−CH2−C(OH)(COOX2)−CH2−COOX2および-CH(OH)−CH(OH)−COOX1から選択され、
X1は水素原子、アルカリ金属(特にナトリウム)、および(CH3)3N+−(CH2)2−から選択され、そして
X2は同じまたは異なり、水素原子、アルカリ金属(特にナトリウム)および(CH3)3N+−(CH2)2−から選択される)から選択される。好ましい実施形態では、O−C(O)−R5および(A1)−のエステル基は互いに対応する。
本発明の一実施形態では、本発明の組成物は、組成物全体に対して、0.5〜30質量%、好ましくは0.5〜6質量%、より好ましくは1〜3質量%の範囲の塩(A)を含有する。
本発明の一実施形態では、塩(A)は不純物として化合物(A’)
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−OH R1−COO−
(式中、様々な可能性のあるR1、R2、X、nおよびmは、対応する塩(A)と同じである)を含有する。前記不純物は、合計で塩(A)の50モル%以下、好ましくは0.1〜20モル%、さらにより好ましくは1〜10モル%に達してよい。不純物(A’)は塩(A)の合成に由来することがあり、および精製方法によって除去されることがあるが、除去しないことが好ましい。
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−OH R1−COO−
(式中、様々な可能性のあるR1、R2、X、nおよびmは、対応する塩(A)と同じである)を含有する。前記不純物は、合計で塩(A)の50モル%以下、好ましくは0.1〜20モル%、さらにより好ましくは1〜10モル%に達してよい。不純物(A’)は塩(A)の合成に由来することがあり、および精製方法によって除去されることがあるが、除去しないことが好ましい。
本発明の組成物は、両性界面活性剤から、および特にアニオン性界面活性剤および非イオン性界面活性剤(以下、それぞれ、両性界面活性剤(B)、アニオン性界面活性剤(B)および非イオン性界面活性剤(B)とも称する)から選択される少なくとも1種の界面活性剤(B)をさらに含有する。
適したアニオン性界面活性剤(B)の例としては、C8〜C18−アルキルスルフェート、C8〜C18−脂肪アルコールポリエーテルスルフェート、エトキシル化C4〜C12−アルキルフェノールの硫酸半エステル(エトキシル化:エチレンオキシド1〜50モル/モル)、C12〜C18−スルホ脂肪酸アルキルエステル、例えばC12〜C18−スルホ脂肪酸メチルエステル、さらにC12〜C18−アルキルスルホン酸およびC10〜C18−アルキルアリールスルホン酸、のアルカリ金属およびアンモニウム塩が挙げられる。好ましくは、前述した化合物のアルカリ金属塩、特に好ましくはナトリウム塩である。
アニオン性界面活性剤(B)の特定の例は、一般式(III)
CsH2s+1−O(CH2CH2O)t−SO3M (III)
(式中、
sは、10〜18、好ましくは12〜14の範囲の数であり、さらにより好ましくはs=12であり、
tは、1〜5、好ましくは2〜4の範囲の数であり、さらにより好ましくは3であり、
Mは、アルカリ金属から選択され、好ましくはカリウム、さらにより好ましくはナトリウムである)による化合物である。
CsH2s+1−O(CH2CH2O)t−SO3M (III)
(式中、
sは、10〜18、好ましくは12〜14の範囲の数であり、さらにより好ましくはs=12であり、
tは、1〜5、好ましくは2〜4の範囲の数であり、さらにより好ましくは3であり、
Mは、アルカリ金属から選択され、好ましくはカリウム、さらにより好ましくはナトリウムである)による化合物である。
界面活性剤(B)では、変数sおよびtは平均数でよく、したがってそれら変数は必ずしも整数ではない一方、式(III)による個々の分子では、sおよびtは両方とも整数を表す。
適したアニオン性界面活性剤(B)のさらなる例としては、せっけん、例えば、ステアリン酸、オレイン酸、パルミチン酸のナトリウムまたはカリウム塩、エーテルカルボキシレート、およびアルキルエーテルホスフェートが挙げられる。
好ましい非イオン性界面活性剤(B)は、アルコキシル化アルコール、エチレンオキシドおよびプロピレンオキシドのジブロックおよびマルチブロックコポリマー、およびソルビタンとエチレンオキシドまたはプロピレンオキシドとの反応生成物、アルキルポリグリコシド(APG)、ヒドロキシアルキル混合エーテルおよびアミンオキシドである。
アルコキシル化アルコールおよびアルコキシル化脂肪アルコールの好ましい例は、例えば、一般式(IV)
(式中、
R6は、同一または異なり、水素原子および直鎖C1〜C10−アルキルから選択され、好ましくは各場合とも同一でエチルであり、および特に好ましくは水素原子またはメチルであり、
R7は、分岐または直鎖のC8〜C22−アルキル、例えばn−C8H17、n−C10H21、n−C12H25、n−C14H29、n−C16H33またはn−C18H37から選択され、
R8は、C1〜C10−アルキル、メチル、エチル、n−プロピル、イソプロピル、n−ブチル、イソブチル、sec−ブチル、tert−ブチル、n−ペンチル、イソペンチル、sec−ペンチル、ネオペンチル、1,2−ジメチルプロピル、イソアミル、n−ヘキシル、イソヘキシル、sec−ヘキシル、n−ヘプチル、n−オクチル、2−エチルヘキシル、n−ノニル、n−デシルまたはイソデシルから選択される)
の化合物である。
R6は、同一または異なり、水素原子および直鎖C1〜C10−アルキルから選択され、好ましくは各場合とも同一でエチルであり、および特に好ましくは水素原子またはメチルであり、
R7は、分岐または直鎖のC8〜C22−アルキル、例えばn−C8H17、n−C10H21、n−C12H25、n−C14H29、n−C16H33またはn−C18H37から選択され、
R8は、C1〜C10−アルキル、メチル、エチル、n−プロピル、イソプロピル、n−ブチル、イソブチル、sec−ブチル、tert−ブチル、n−ペンチル、イソペンチル、sec−ペンチル、ネオペンチル、1,2−ジメチルプロピル、イソアミル、n−ヘキシル、イソヘキシル、sec−ヘキシル、n−ヘプチル、n−オクチル、2−エチルヘキシル、n−ノニル、n−デシルまたはイソデシルから選択される)
の化合物である。
変数mおよびxは、0〜300の範囲にあり、nおよびmの合計は少なくとも1、好ましくは3〜50の範囲にある。好ましくは、mは1〜100の範囲にあり、xは0〜30の範囲にある。
一実施形態では、一般式(III)の化合物は、ブロックコポリマーまたはランダムコポリマーであってよく、ブロックコポリマーが好ましい。
他の好ましいアルコキシル化アルコールの例は、例えば、一般式(V)
(式中、
R6は同一または異なり、水素原子および直鎖C1〜C10−アルキルから選択され、好ましくは各場合とも同一でエチルであり、特に好ましくは水素原子またはメチルであり、
R9は分岐または直鎖のC6〜C20−アルキル、特にn−C8H17、n−C10H21、n−C12H25、n−C13H27、n−C15H31、n−C14H29、n−C16H33、n−C18H37から選択され、
aは、0〜10の、好ましくは1〜6の範囲の数であり、
bは、1〜80の、好ましくは4〜20の範囲の数であり、
dは、0〜50の、好ましくは4〜25の範囲の数である)
の化合物である。
R6は同一または異なり、水素原子および直鎖C1〜C10−アルキルから選択され、好ましくは各場合とも同一でエチルであり、特に好ましくは水素原子またはメチルであり、
R9は分岐または直鎖のC6〜C20−アルキル、特にn−C8H17、n−C10H21、n−C12H25、n−C13H27、n−C15H31、n−C14H29、n−C16H33、n−C18H37から選択され、
aは、0〜10の、好ましくは1〜6の範囲の数であり、
bは、1〜80の、好ましくは4〜20の範囲の数であり、
dは、0〜50の、好ましくは4〜25の範囲の数である)
の化合物である。
a+b+dの合計は、好ましくは5〜100の範囲、さらにより好ましくは9〜50の範囲にある。
ヒドロキシアルキル混合エーテルの好ましい例は、一般式(VI)
(式中、様々な可能性のあるものは、以下のように定義する。
R6は、同一または異なり、水素原子および直鎖C1〜C10−アルキルから選択され、好ましくは各場合とも同一でエチルあり、および特に好ましくは水素原子またはメチルであり、
R7は、分岐または直鎖のC8〜C22−アルキル、例えば、イソ−C11H23、イソ−C13H27、n−C8H17、n−C10H21、n−C12H25、n−C14H29、n−C16H33またはn−C18H37から選択され、
R8は、C1〜C18−アルキル、メチル、エチル、n−プロピル、イソプロピル、n−ブチル、イソブチル、sec−ブチル、tert−ブチル、n−ペンチル、イソペンチル、sec−ペンチル、ネオペンチル、1,2−ジメチルプロピル、イソアミル、n−ヘキシル、イソヘキシル、sec−ヘキシル、n−ヘプチル、n−オクチル、2−エチルヘキシル、n−ノニル、n−デシル、イソデシル、n−ドデシル、n−テトラデシル、n−ヘキサデシル、およびn−オクタデシルから選択される)
の化合物である。
R6は、同一または異なり、水素原子および直鎖C1〜C10−アルキルから選択され、好ましくは各場合とも同一でエチルあり、および特に好ましくは水素原子またはメチルであり、
R7は、分岐または直鎖のC8〜C22−アルキル、例えば、イソ−C11H23、イソ−C13H27、n−C8H17、n−C10H21、n−C12H25、n−C14H29、n−C16H33またはn−C18H37から選択され、
R8は、C1〜C18−アルキル、メチル、エチル、n−プロピル、イソプロピル、n−ブチル、イソブチル、sec−ブチル、tert−ブチル、n−ペンチル、イソペンチル、sec−ペンチル、ネオペンチル、1,2−ジメチルプロピル、イソアミル、n−ヘキシル、イソヘキシル、sec−ヘキシル、n−ヘプチル、n−オクチル、2−エチルヘキシル、n−ノニル、n−デシル、イソデシル、n−ドデシル、n−テトラデシル、n−ヘキサデシル、およびn−オクタデシルから選択される)
の化合物である。
様々な可能性のあるmおよびxは、0〜300の範囲にあり、nおよびmの合計は、少なくとも1、好ましくは5〜50の範囲にある。好ましくは、mは1〜100の範囲にあり、nは0〜30の範囲にある。
一般式(V)および(VI)の化合物はブロックコポリマーまたはランダムコポリマーであってよく、ブロックコポリマーが好ましい。
さらなる適した非イオン性界面活性剤は、エチレンオキシドおよびプロピレンオキシドから構成されるジブロックおよびマルチブロックコポリマーから選択される。さらなる適した非イオン性界面活性剤は、エトキシル化またはプロポキシル化ソルビタンエステルから選択される。アミンオキシドまたはアルキルポリグリコシド、特に直鎖C4〜C18−アルキルポリグリコシドおよび分岐C8〜C18−アルキルポリグルコシド、例えば一般平均式(VII)
(式中、
R10は、C1〜C4−アルキル、特にエチル、n−プロピルまたはイソプロピルであり、
R11は、−(CH2)2−R10であり、
G1は、4〜6個の炭素原子を有する単糖類から、特にグルコースおよびキシロースから選択され、
yは、1.1〜4の範囲にあり、yは平均値である)
の化合物も同様に適している。
R10は、C1〜C4−アルキル、特にエチル、n−プロピルまたはイソプロピルであり、
R11は、−(CH2)2−R10であり、
G1は、4〜6個の炭素原子を有する単糖類から、特にグルコースおよびキシロースから選択され、
yは、1.1〜4の範囲にあり、yは平均値である)
の化合物も同様に適している。
非イオン性界面活性剤のさらなる例は、一般式(VIII)および(IX)
の化合物であり、
AOは、エチレンオキシド、プロピレンオキシドおよびブチレンオキシドから選択され、
EOは、エチレンオキシド、CH2CH2−Oであり、
R10は、C1〜C4−アルキル、特にエチル、n−プロピルまたはイソプロピルであり、
R12は、分岐または直鎖のC8〜C18−アルキルから選択され、
A3Oは、プロピレンオキシドおよびブチレンオキシドから選択され、
wは、15〜70の、好ましくは30〜50の範囲の数であり、
w1およびw3は、1〜5の範囲の数であり、および
w2は、13〜35の範囲の数である。
AOは、エチレンオキシド、プロピレンオキシドおよびブチレンオキシドから選択され、
EOは、エチレンオキシド、CH2CH2−Oであり、
R10は、C1〜C4−アルキル、特にエチル、n−プロピルまたはイソプロピルであり、
R12は、分岐または直鎖のC8〜C18−アルキルから選択され、
A3Oは、プロピレンオキシドおよびブチレンオキシドから選択され、
wは、15〜70の、好ましくは30〜50の範囲の数であり、
w1およびw3は、1〜5の範囲の数であり、および
w2は、13〜35の範囲の数である。
適したさらなる非イオン性界面活性剤の概要は、EP−A0851023およびDE−A19819187に見出すことができる。
2種以上の異なる非イオン性界面活性剤(B)の混合物も、存在してよい。
存在する他の界面活性剤は、両性(双性イオン)界面活性剤、アニオン性界面活性剤およびそれらの混合物から選択される。
両性界面活性剤(B)の例としては、使用条件下で同じ分子中に正電荷および負電荷をもつものが挙げられる。両性界面活性剤の好ましい例は、いわゆるベタイン型界面活性剤である。ベタイン型界面活性剤の多くの例は、1分子当たり、1個の四級化窒素原子および1個のカルボン酸基をもつ。両性界面活性剤の特に好ましい例は、コカミドプロピルベタイン(ラウラミドプロピルベタイン)である。
アミンオキシド界面活性剤の例は、一般式(X)
R13R14R15N→O (X)
の化合物であり、式中、R13、R14およびR15は、脂肪族、脂環式またはC2〜C4−アルキレンC10〜C20−アルキルアミド部分から互いに独立して選択される。好ましくは、R12はC8〜C20−アルキルまたはC2〜C4−アルキレンC10〜C20−アルキルアミドから選択され、R13およびR14は両方ともメチルである。
R13R14R15N→O (X)
の化合物であり、式中、R13、R14およびR15は、脂肪族、脂環式またはC2〜C4−アルキレンC10〜C20−アルキルアミド部分から互いに独立して選択される。好ましくは、R12はC8〜C20−アルキルまたはC2〜C4−アルキレンC10〜C20−アルキルアミドから選択され、R13およびR14は両方ともメチルである。
特に好ましい例は、ラウラミンオキシドと呼ばれることもある、ラウリルジメチルアミンオキシドである。さらなる特に好ましい例は、コカミドプロピルアミンオキシドと呼ばれることもある、コカミジルプロピルジメチルアミンオキシドである。
本発明の一実施形態において、本発明の組成物は、好ましくはアニオン性界面活性剤(B)、非イオン性界面活性剤(B)、両性界面活性剤(B)およびアミンオキシド界面活性剤、および前述の少なくとも2種の組み合わせから選択される界面活性剤(B)を、0.1〜60質量%含有する。好ましい実施形態では、本発明の組成物は、アニオン性界面活性剤および少なくとも1種の非イオン性界面活性剤を、5〜30質量%、例えば3〜20質量%の範囲で含有する。
本発明の組成物は、周囲温度(20℃)で液体である。好ましくは、本発明の組成物は周囲温度で安定な液体である。この文脈において、「安定」という用語は、そのような本発明の組成物が液体であり、20日間の貯蔵後であっても、沈殿物形成の痕跡または濁りを示さないことを意味する。
本発明の一実施形態では、本発明の組成物は水性であり、通常は、水を5〜95質量%含有し、例えば5〜30質量%、より好ましくは5〜25質量%、または20〜70質量%の範囲の水および0〜20質量%の有機溶媒を含有する。5〜15質量%の水を含有し、有意な量の有機溶媒を含有しない、例えば1質量%以下しか含有しないことが好ましい。
本発明の組成物は、アルカリ性であるか、または中性、またはわずかに酸性のpH値(例えば6〜14、好ましくは6.5〜13、より好ましくは8〜10.5、最も好ましくは8.5〜9.0)を示す。
本発明の一実施形態では、本発明の組成物はさらに、
(C)少なくとも1種の酵素(以下、酵素(C)とも称する)、例えばヒドロラーゼ(C)を含む。好ましい酵素(C)は、プロテアーゼ、アミラーゼ、およびリパーゼから選択され、以下、それぞれプロテアーゼ(C)、アミラーゼ(C)、またはリパーゼ(C)とも称する。
(C)少なくとも1種の酵素(以下、酵素(C)とも称する)、例えばヒドロラーゼ(C)を含む。好ましい酵素(C)は、プロテアーゼ、アミラーゼ、およびリパーゼから選択され、以下、それぞれプロテアーゼ(C)、アミラーゼ(C)、またはリパーゼ(C)とも称する。
本発明の組成物中の酵素(C)は、特に長い寿命を示すことが見出された。本発明の組成物において特に有益である酵素(C)は、ヒドロラーゼ(EC3)から選択される。好ましい酵素(C)は、エステル結合に作用する酵素(E.C.3.1)、グリコシラーゼ(E.C.3.2)、およびペプチダーゼ(E.C.3.4)の群から選択される。エステル結合に作用する酵素(E.C.3.1)は、以下、それぞれリパーゼ(成分(b))も指す。グリコシラーゼ(E.C.3.2)は、以下、アミラーゼ(C)およびセルラーゼ(C)のいずれかも指す。ペプチダーゼは、以下、プロテアーゼ(C)も指す。
本発明の文脈におけるヒドロラーゼ(C)は、本明細書においてアミノ酸配列とも呼ばれるポリペプチド配列により同定される。ポリペプチド配列は、酵素の「活性部位」を含む三次元構造を特定し、酵素の触媒活性を決定する。ポリペプチド配列は、配列番号によって識別される。世界知的所有権機関(WIPO)の標準ST.25(1998年)によると、ここでのアミノ酸は、最初の文字が大文字または対応する1文字の、3文字コードを使用して表される。
本発明の文脈における酵素(C)は、親酵素および/またはバリアント酵素に関連し、これらは両方とも酵素活性を有する。酵素活性を有する酵素は、酵素的に活性であるか、または酵素的変換を発揮する。つまり、酵素は基質に作用し、これらを生成物に変換する。本明細書における「酵素」という用語は、酵素の不活性なバリアントを除外する。
「親酵素」とも呼ばれる親タンパク質または酵素の「親」配列は、例えば、1個以上のアミノ酸置換、挿入、欠失、またはそれらの組み合わせを配列に導入することによる、変化の導入のための開始配列であり、親配列の「バリアント」をもたらす。親酵素(または親配列)という用語には、(さらなる)変化を導入するための開始配列として使用される、野生型酵素(配列)および合成的に生成された配列(酵素)が含まれる。
「酵素バリアント」または「配列バリアント」または「バリアント酵素」という用語は、そのアミノ酸配列がその親酵素と或る特定の程度まで異なる酵素を指す。特に明記しない限り、「酵素活性を有する」バリアント酵素は、このバリアント酵素がそれぞれの親酵素と同じタイプの酵素活性を有することを意味する。
本発明の変形を説明する際に、以下のように説明される命名法を使用する。
アミノ酸置換は、親酵素の元のアミノ酸、続いてアミノ酸配列内の位置の番号、続いて置換されたアミノ酸を提供することによって記述する。
アミノ酸の欠失は、親酵素の元のアミノ酸、続いてアミノ酸配列内の位置の番号、続いて*を提供することによって記述する。
アミノ酸の挿入は、親酵素の元のアミノ酸、続いてアミノ酸配列内の位置の番号、続いて元のアミノ酸とさらなるアミノ酸を提供することで記述する。例えば、グリシンの隣のリジンの位置180での挿入は、「Gly180GlyLys」または「G180GK」と示される。
置換と挿入が同じ位置で起こる場合、これはS99SD+S99A、または短くS99ADと示される。既存のアミノ酸残基と同一のアミノ酸残基が挿入される場合、命名法の縮重が生じることが明確である。例えば、上記の例でグリシンの後にグリシンが挿入される場合、これはG180GGで示される。
1つの位置に様々な変更を導入できる場合、様々な変更は、コンマによって分けられ、例えば、「Arg170Tyr,Glu」は、チロシンまたはグルタミン酸による位置170のアルギニンの置換を表す。あるいは、様々な変更または任意の置換は、括弧内に示される(例えば、Arg170[Tyr,Gly]またはArg170{Tyr,Gly}または短くR170[Y,G]またはR170{Y,G}、または長くR170Y、R170G)。
酵素バリアントは、親酵素と比較したときのその配列同一性によって定義される。配列同一性は通常、「%配列同一性」または「%同一性」として提供される。配列同一性の計算では、最初の工程において、配列アラインメントを生成する必要がある。本発明によれば、ペアワイズグローバルアラインメントを生成する必要があり、これは、2つの配列がその全長にわたってアラインされなければならないことを意味し、通常、これは、アラインメントアルゴリズムと呼ばれる数学的アプローチを使用して生成される。
本発明の文脈において、アラインメントは、NeedlemanおよびWunschのアルゴリズムを使用することにより生成される(J.Mol.Biol.1979 48、第443〜453頁)。好ましくは、本発明の目的に対して、プログラム「NEEDLE」(The European Molecular Biology Open Software Suite(EMBOSS))を使用し、プログラムのデフォルトパラメータ(gap open=10.0、gap extend=0.5およびmatrix=EBLOSUM62)を使用する。本発明によれば、%同一性の以下の計算が利用される。%同一性=(同一残基/本発明のそれぞれの配列をその全長にわたって示しているアラインメント領域の長さ)・100。
本発明の文脈において、酵素バリアントは、それぞれの親酵素のアミノ酸配列に対して少なくともn%同一であるアミノ酸配列として記述され、nは10と100との間の整数である。一実施形態では、バリアント酵素は、親酵素の全長アミノ酸配列と比較した場合、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも81%、少なくとも82%、少なくとも83%、少なくとも84%、少なくとも85%、少なくとも86%、少なくとも87%、少なくとも88%、少なくとも89%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、または少なくとも99%同一であり、バリアント酵素は、酵素活性を有する。
酵素バリアントは、親酵素と比較したときのその配列類似性によって定義される。配列類似性は通常、「%配列類似性」または「%類似性」として提供される。%配列類似性は、アミノ酸の所定のセットが、例えば、そのサイズ、その疎水性、その電荷、または他の特性により、類似の特性を共有することを考慮に入れる。本明細書において、1種のアミノ酸の類似のアミノ酸との交換は、「保存的突然変異」と呼ぶ。本発明による%類似性の決定のために、以下を利用する。アミノ酸Aは、アミノ酸Sに類似する。アミノ酸Dは、アミノ酸EおよびNに類似する。アミノ酸Eは、アミノ酸DおよびKおよびQに類似する。アミノ酸Fは、アミノ酸WおよびYに類似する。アミノ酸Hは、アミノ酸NおよびYに類似する。アミノ酸Iは、アミノ酸LおよびMおよびVに類似する。アミノ酸Kは、アミノ酸EおよびQおよびRに類似する。アミノ酸Lは、アミノ酸IおよびMおよびVに類似する。アミノ酸Mは、アミノ酸IおよびLおよびVに類似する。アミノ酸Nは、アミノ酸DおよびHおよびSに類似する。アミノ酸Qは、アミノ酸EおよびKおよびRに類似する。アミノ酸Rは、アミノ酸KおよびQに類似する。アミノ酸Sは、アミノ酸AおよびNおよびTに類似する。アミノ酸Tは、アミノ酸Sに類似する。アミノ酸Vは、アミノ酸IおよびLおよびMに類似する。アミノ酸Wは、アミノ酸FおよびYに類似する。アミノ酸Yは、アミノ酸FおよびHおよびWに類似する。
保存的アミノ酸置換は、酵素などの機能的タンパク質のポリペプチド配列の配列全長にわたって生じてもよい。一実施形態では、そのような突然変異は、酵素の機能的ドメインに関与していない。一実施形態では、保存的突然変異は、酵素の触媒中心に関与していない。
保存的突然変異を考慮に入れるため、2個のアミノ酸配列の類似性についての値を、%同一性の計算に使用する同じアラインメントから計算してもよい。本発明によれば、%類似性の以下の計算が利用される。%類似性=[(同一残基+類似残基)/その全長にわたって本発明のそれぞれの配列(複数可)を示しているアラインメント領域の長さ]*100。
本発明の文脈において、酵素バリアントは、それぞれの親配列と少なくともm%類似しているアミノ酸配列として記述され、「m」は10と100との間の整数である。一実施形態では、バリアント酵素は、親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、または少なくとも99%類似し、バリアント酵素は酵素活性を有する。
「酵素活性」は、酵素が発揮する触媒効果を意味し、通常、酵素1ミリグラムあたりの単位(比活性)として表され、酵素1分子あたり1分あたりに変換される基質の分子(分子活性)に関連する。
前記酵素バリアントが、それぞれの親酵素の少なくとも20%、少なくとも25%、少なくとも30%、少なくとも35%、少なくとも40%、少なくとも45%、少なくとも50%、少なくとも55%、少なくとも60%、少なくとも65%、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも95%、または100%の酵素活性を示す場合、バリアント酵素は本発明による酵素活性を有する。
一実施形態では、本発明の組成物は、少なくとも1種のプロテアーゼ(C)を含む。タンパク質分解活性を有する酵素(C)は、本発明の文脈では「プロテアーゼ」またはペプチダーゼと呼ばれる。このような酵素は、EC3.4クラスのメンバーである。
プロテアーゼ(C)は、アミノペプチダーゼ(EC3.4.11)、ジペプチダーゼ(EC3.4.13)、ジペプチジル−ペプチダーゼおよびトリペプチジル−ペプチダーゼ(EC3.4.14)、ペプチジル−ジペプチダーゼ(EC3.4.15)、セリン型カルボキシペプチダーゼ(EC3.4.16)、メタロカルボキシペプチダーゼ(EC3.4.17)、システイン型カルボキシペプチダーゼ(EC3.4.18)、オメガペプチダーゼ(EC3.4.19)、セリンエンドペプチダーゼ(EC3.4.21)、システインエンドペプチダーゼ(EC3.4.22)、アスパラギン酸エンドペプチダーゼ(EC3.4.23)、メタロ−エンドペプチダーゼ(EC3.4.24)、トレオニンエンドペプチダーゼ(EC3.4.25)、または未知の触媒機構のエンドペプチダーゼ(EC3.4.99)としてさらに分類される。
プロテアーゼ(C)は、任意の種類のエンドペプチダーゼまたは任意の種類のエンドペプチダーゼの混合物でよい。一実施形態では、本発明によるプロテアーゼはセリンプロテアーゼ(EC3.4.21)から選択される。
セリンプロテアーゼまたはセリンペプチダーゼは、触媒反応中に基質と共有結合付加体を形成するセリンを触媒活性部位に有することを特徴とする。本発明の文脈におけるセリンプロテアーゼは、キモトリプシン(例えばEC3.4.21.1)、エラスターゼ(例えばEC3.4.21.36)、エラスターゼ(例えばEC3.4.21.37またはEC3.4.21.71)、グランザイム(例えばEC3.4.21.78またはEC3.4.21.79)、カリクレイン(例えばEC3.4.21.34、EC3.4.21.35、EC3.4.21.118、またはEC3.4.21.119)、プラスミン(例えばEC3.4.21.7)、トリプシン(例えばEC3.4.21.4)、トロンビン(例えばEC3.4.21.5)、およびズブチリシンからなる群から選択される。ズブチリシンはサブチロペプチダーゼとしても既知であり、例えばEC3.4.21.62としても知られ、後者はこれ以降「ズブチリシン」とも称する。
プロテアーゼ(C)の結晶学的構造により、活性部位は、一般には、隣接する構造ドメイン間の分子表面の溝に位置し、基質特異性が、切断可能な結合の加水分解を担う触媒部位の片側または両側の溝に沿って配置された結合部位の特性に支配されることが示される。よってプロテアーゼ(C)の特異性は、各特異性の副次部位が単一のアミノ酸残基の側鎖を収容することができるという概念モデルを使用することで、説明が可能である。部位は、触媒部位から基質のN末端に向かってS1、S2...Sn、およびC末端に向かってS1’、S2’...Sn’と番号付けされる。それらが収容する残基は、それぞれP1、P2...Pn、およびP1’、P2’...Pn’と番号付けされる。
この表現において、酵素の触媒部位には「*」と印を付し、切断されたペプチド結合(切断可能な結合)は記号「+」で示す。
一般に、プロテアーゼ活性(タンパク質分解活性)の3つの主な型は、P1でArg(N)またはLys(K)に続いてアミド基質の切断がある場合はトリプシン様であり、P1で疎水性アミノ酸の1個に続いて切断が起こる場合はキモトリプシン様であり、およびP1でAla(A)に続く切断ではエラスターゼ様である。
暫定的にズブチラーゼとして指定されたセリンプロテアーゼのサブグループが、Siezen et al.(1991),Protein Eng.4:719−737およびSiezen et al.(1997),Protein Science 6:501−523によって提案されている。それらは、ズブチリシン様プロテアーゼと以前は称されていたセリンプロテアーゼの170を超えるアミノ酸配列のホモロジー分析によって定義される。ズブチリシンは、以前はグラム陽性細菌または真菌によって産生されるセリンプロテアーゼとしてしばしば定義されていたが、現在はSiezen et al.によるとズブチラーゼのサブグループである。多種多様なズブチラーゼが同定されており、多数のズブチラーゼのアミノ酸配列が決定されている。そのようなズブチラーゼおよびそれらのアミノ酸配列のより詳細な記載については、Siezen et al.(1997),Protein Science 6:501−523を参照されたい。ズブチラーゼは、6つの細区分、すなわちズブチリシン科、テルミターゼ科、プロテイナーゼK科、ランチビオティックペプチダーゼ科、ケキシン科およびピロリシン科に分割することができる。
ズブチラーゼのサブグループは、MEROPSデータベース(http://merops.sanger.ac.uk)により定義されるように、ファミリーS8からのセリンプロテアーゼであるズブチリシンである。ペプチダーゼファミリーS8は、セリンエンドペプチダーゼズブチリシンおよびその相同体を含有する。サブファミリーS8Aでは、活性部位残基がモチーフAsp−Thr/Ser−Gly(クラン(clan)AA中のアスパラギン酸エンドペプチダーゼのファミリーの配列モチーフに類似している)、His−Gly−Thr−HisおよびGly−Thr−Ser−Met−Ala−Xaa−Proにおいてしばしば生じる。
ファミリーS8、サブファミリーAの顕著なメンバーは以下のとおりである。
セリンプロテアーゼのズブチリシン関連クラスは、それらをセリンプロテアーゼのキモトリプシン関連クラスと区別する、触媒三残基を定義する一般のアミノ酸配列を共有する。セリンプロテアーゼと関連するズブチリシンおよびキモトリプシンの両方は、アスパルテート、ヒスチジンおよびセリンを含む触媒三残基を有する。
プロテアーゼ(C)と関連するズブチリシンにおいて、アミノ末端からカルボキシ末端まで読むと、これらのアミノ酸の相対的な順序は、アスパルテート−ヒスチジン−セリンである。しかしながら、プロテアーゼと関連するキモトリプシンにおいて、相対的な順序はヒスチジン−アスパルテート−セリンである。よってここでは、ズブチリシンは、プロテアーゼと関連するズブチリシンの触媒三残基を有するセリンプロテアーゼを指す。例としては、WO89/06276およびEP0283075、WO89/06279、WO89/09830、WO89/09819、WO91/06637およびWO91/02792に記載されているズブチリシンが挙げられる。
ズブチリシン型(EC3.4.21.62)の親プロテアーゼおよびバリアントは、細菌プロテアーゼである。前述の細菌プロテアーゼは、グラム陽性細菌ポリペプチドであり、例えばバチルス(Bacillus)、クロストリジウム(Clostridium)、エンテロコッカス(Enterococcus)、ジオバチルス(Geobacillus)、ラクトバチルス(Lactobacillus)、ラクトコッカス(Lactococcus)、オセアノバチルス(Oceanobacillus)、スタフィロコッカス(Staphylococcus)、レンサ球菌(Streptococcus)またはストレプトマイセスプロテアーゼ(Streptomyces protease)、またはグラム陰性細菌ポリペプチド、例えばカンピロバクター(Campylobacter)、大腸菌(E. coli)、フラボバクテリウム(Flavobacterium)、フソバクテリウム(Fusobacterium)、ヘリコバクター(Helicobacter)、リョーバクター(llyobacter)、ナイセリア(Neisseria)、シュードモナス(Pseudomonas)、サルモネラ(Salmonella)またはウレアプラズマ(Ureaplasma)プロテアーゼである。それらは非特異的エンドペプチダーゼとして作用する、すなわち、それらは任意のペプチド結合を加水分解する。
市販のプロテアーゼ酵素としては、商品名Alcalase(登録商標)、Blaze(登録商標)、Duralase(商標)、Durazym(商標)、Relase(登録商標)、Relase(登録商標)Ultra、Savinase(登録商標)、Savinase(登録商標)Ultra、Primase(登録商標)、Polarzyme(登録商標)、Kannase(登録商標)、Liquanase(登録商標)、Liquanase(登録商標)Ultra、Ovozyme(登録商標)、Coronase(登録商標)、Coronase(登録商標)Ultra、Neutrase(登録商標)、Everlase(登録商標)およびEsperase(登録商標)(NovozymesA/S)で販売されているもの、商品名Maxatase(登録商標)、Maxacal(登録商標)、Maxapem(登録商標)、Purafect(登録商標)、Purafect(登録商標)Prime、Purafect MA(登録商標)、Purafect Ox(登録商標)、Purafect OxP(登録商標)、Puramax(登録商標)、Properase(登録商標)、FN2(登録商標)、FN3(登録商標)、FN4(登録商標)、Excellase(登録商標)、Eraser(登録商標)、Ultimase(登録商標)、Opticlean(登録商標)、Effectenz(登録商標)、Preferenz(登録商標)およびOptimase(登録商標)(Danisco/DuPont)、Axapem(商標)(Gist−Brocases N.V.)で販売されているもの、Bacillus lentusアルカリプロテアーゼ(BLAP;US5,352,604の図29で示される配列)およびそのバリアントおよびKaoからのKAP(バチルス・アルカロフィルス・ズブチリシン(Bacillus alkalophilus subtilisin))が挙げられる。
本発明の一態様では、親酵素およびバリアントは、バチルス・アルカロフィルス(Bacillus alcalophilus)、バチルス・アミロリクエファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)、バチルス・ブレビス(Bacillus brevis)、バチルス・サークランス(Bacillus circulans)、バチルス・クラウジ(Bacillus clausii)、バチルス・コアグランス(Bacillus coagulans)、バチルス・フィルマス(Bacillus firmus)、バチルス・ギブソニ(Bacillus gibsonii)、バチルス・ラウタス(Bacillus lautus)、バチルス・レンタス(Bacillus lentus)、バチルス・リケニホルミス(Bacillus licheniformis)、バチルス・メガテリウム(Bacillus megaterium)、バチルス・パミラス(Bacillus pumilus)、バチルス・スファエリクス(Bacillus sphaericus)、バチルス・ステアロサーモフィルス(Bacillus stearothermophilus)、バチルス・ズブチリス(Bacillus subtilis)、またはバチルス・チュリンジエンシス(Bacillus thuringiensis)プロテアーゼである。
本発明の一実施形態では、ズブチラーゼは、以下から選択される:
・ バチルス・アミロリクエファシエンスBPN’からのズブチリシン(Vasantha et al.(1984)J.Bacteriol.第159巻、811−819頁およびJA Wells et al.(1983)Nucleic Acids Research、第11巻、7911−7925頁に記載されている)、
・ バチルス・リケニホルミスからのズブチリシン(ズブチリシンカールスバーグ;EL Smith et al.(1968),J.Biol Chem、第243巻、2184−2191頁、およびJacobs et al.(1985),Nucl.Acids Res、第13巻、8913−8926頁に開示されている)、
・ ズブチリシンPB92(アルカリプロテアーゼPB92の元の配列はEP283075A2に記載されている)
・ GB1243784で開示されているズブチリシン147および/または309(Esperase(登録商標)、Savinase(登録商標))
・ WO91/02792で開示されているバチルス・レンタスからの、例えばバチルス・レンタスDSM5483からのズブチリシン、またはWO95/23221に記載されているバチルス・レンタスDSM5483のバリアント、
・ DE10064983で開示されているバチルス・アルカロフィルス(DSM11233)からのズブチリシン、
・ WO2003/054184で開示されているバチルス・ギブソニ(DSM14391)からのズブチリシン、
・ WO2003/056017で開示されているバチルスsp.(DSM14390)からのズブチリシン、
・ WO2003/055974で開示されているバチルスsp.(DSM14392)からのズブチリシン、
・ WO2003/054184で開示されているバチルス・ギブソニ(DSM14393)からのズブチリシン、
・ WO2005/063974に記載されている配列番号:4を有するズブチリシン、またはそれと少なくとも40%同一でタンパク質分解活性を有するズブチリシン、
・ WO2005/103244に記載されている配列番号:4を有するズブチリシン、またはそれと少なくとも80%同一でタンパク質分解活性を有するズブチリシン、
・ WO2005/103244に記載されている配列番号:7を有するズブチリシン、またはそれと少なくとも80%同一でタンパク質分解活性を有するズブチリシン、
・ 出願DE102005028295.4に記載されている配列番号:2を有するズブチリシン、またはそれと少なくとも66%同一でタンパク質分解活性を有するズブチリシン。
・ バチルス・アミロリクエファシエンスBPN’からのズブチリシン(Vasantha et al.(1984)J.Bacteriol.第159巻、811−819頁およびJA Wells et al.(1983)Nucleic Acids Research、第11巻、7911−7925頁に記載されている)、
・ バチルス・リケニホルミスからのズブチリシン(ズブチリシンカールスバーグ;EL Smith et al.(1968),J.Biol Chem、第243巻、2184−2191頁、およびJacobs et al.(1985),Nucl.Acids Res、第13巻、8913−8926頁に開示されている)、
・ ズブチリシンPB92(アルカリプロテアーゼPB92の元の配列はEP283075A2に記載されている)
・ GB1243784で開示されているズブチリシン147および/または309(Esperase(登録商標)、Savinase(登録商標))
・ WO91/02792で開示されているバチルス・レンタスからの、例えばバチルス・レンタスDSM5483からのズブチリシン、またはWO95/23221に記載されているバチルス・レンタスDSM5483のバリアント、
・ DE10064983で開示されているバチルス・アルカロフィルス(DSM11233)からのズブチリシン、
・ WO2003/054184で開示されているバチルス・ギブソニ(DSM14391)からのズブチリシン、
・ WO2003/056017で開示されているバチルスsp.(DSM14390)からのズブチリシン、
・ WO2003/055974で開示されているバチルスsp.(DSM14392)からのズブチリシン、
・ WO2003/054184で開示されているバチルス・ギブソニ(DSM14393)からのズブチリシン、
・ WO2005/063974に記載されている配列番号:4を有するズブチリシン、またはそれと少なくとも40%同一でタンパク質分解活性を有するズブチリシン、
・ WO2005/103244に記載されている配列番号:4を有するズブチリシン、またはそれと少なくとも80%同一でタンパク質分解活性を有するズブチリシン、
・ WO2005/103244に記載されている配列番号:7を有するズブチリシン、またはそれと少なくとも80%同一でタンパク質分解活性を有するズブチリシン、
・ 出願DE102005028295.4に記載されている配列番号:2を有するズブチリシン、またはそれと少なくとも66%同一でタンパク質分解活性を有するズブチリシン。
本発明による有用なプロテアーゼ(C)の例は、WO92/19729、WO95/23221、WO96/34946、WO98/20115、WO98/20116、WO99/11768、WO01/44452、WO02/088340、WO03/006602、WO2004/03186、WO2004/041979、WO2007/006305、WO2011/036263、WO2011/036264、およびWO2011/072099に記載されているバリアントを含む。適した例は、特に、タンパク質分解活性を有する、EP1921147に記載されている配列番号:22に由来するズブチリシンプロテアーゼのプロテアーゼバリアント(バチルス・レンタスDSM5483からの成熟アルカリプロテアーゼの配列である)で、アミノ酸置換を次の位置の1個以上で有するものを含む:3、4、9、15、24、27、33、36、57、68、76、77、87、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、106、118、120、123、128、129、130、131、154、160、167、170、194、195、199、205、206、217、218、222、224、232、235、236、245、248、252および274(BPN’の番号付けによる)。一実施形態では、そのようなズブチリシンプロテアーゼは、Asp32、His64およびSer221の位置(BPN’の番号付けによる)で突然変異していない。
一実施形態では、ズブチリシンはEP1921147に記載されている配列番号:22を有し、またはそれと少なくとも80%同一でタンパク質分解活性を有するズブチリシンである。一実施形態では、ズブチリシンは、EP1921147に記載されている配列番号:22と少なくとも80%同一であり、アミノ酸グルタミン酸(E)、またはアスパラギン酸(D)、またはアスパラギン(N)、またはグルタミン(Q)、またはアラニン(A)、またはグリシン(G)、またはセリン(S)を101位(BPN’の番号付けによる)に有することを特徴とし、タンパク質分解活性を有する。一実施形態では、ズブチリシンは、EP1921147に記載されている配列番号:22と少なくとも80%同一であり、アミノ酸グルタミン酸(E)、またはアスパラギン酸(D)を101位(BPN’の番号付けによる)に有することを特徴とし、タンパク質分解活性を有する。そのようなズブチリシンバリアントは、101位、例えばR101EまたはR101Dにアミノ酸置換を単独で、または3、4、9、15、24、27、33、36、57、68、76、77、87、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、106、118、120、123、128、129、130、131、154、160、167、170、194、195、199、205、206、217、218、222、224、232、235、236、245、248、252および/または274位(BPN’の番号付けによる)の1個以上の置換との組み合わせで含み、タンパク質分解活性を有する。
別の実施形態では、ズブチリシンは、EP1921147に記載されている配列番号:22と少なくとも80%同一であり、少なくとも以下のアミノ酸(BPN’の番号付けによる)を含むことを特徴とし、タンパク質分解活性を有する:
(a)3位のトレオニン(3T)
(b)4位のイソロイシン(4I)
(c)63位のアラニン、スレオニンまたはアルギニン(63A、63T、または63R)
(d)156位のアスパラギン酸またはグルタミン酸(156Dまたは156E)
(e)194位のプロリン(194P)
(f)199位のメチオニン(199M)
(g)205位のイソロイシン(205I)
(h)217位のアスパラギン酸、グルタミン酸またはグリシン(217D、217Eまたは217G)
(i)(a)〜(h)による2種以上のアミノ酸の組み合わせ。
(a)3位のトレオニン(3T)
(b)4位のイソロイシン(4I)
(c)63位のアラニン、スレオニンまたはアルギニン(63A、63T、または63R)
(d)156位のアスパラギン酸またはグルタミン酸(156Dまたは156E)
(e)194位のプロリン(194P)
(f)199位のメチオニン(199M)
(g)205位のイソロイシン(205I)
(h)217位のアスパラギン酸、グルタミン酸またはグリシン(217D、217Eまたは217G)
(i)(a)〜(h)による2種以上のアミノ酸の組み合わせ。
別の実施形態では、ズブチリシンは、EP1921147に記載されている配列番号:22と少なくとも80%同一であり、1種のアミノ酸((a)〜(h)による)または(i)による組合せを、アミノ酸101E、101D、101N、101Q、101A、101G、または101S(BPN’の番号付けによる)と一緒に含むことを特徴とし、タンパク質分解活性を有する。
一実施形態では、ズブチリシンは、EP1921147に記載されている配列番号:22と少なくとも80%同一であり、突然変異体(BPN’の番号付けによる)R101E、またはS3T+V4I+V205I、またはS3T+V4I+V199M+V205I+L217Dを含むことを特徴とし、タンパク質分解活性を有する。
別の実施形態では、ズブチリシンは、EP1921147に記載されている配列番号:22と少なくとも80%同一のアミノ酸配列を含み、R101EおよびS3T、V4I、およびV205I(BPN’の番号付けによる)を含むことをさらに特徴とし、タンパク質分解活性を有する。
別の実施形態では、ズブチリシンは、EP1921147に記載されている配列番号:22と少なくとも80%同一のアミノ酸配列を含み、R101Eと、S156D、L262E、Q137H、S3T、R45E、D、Q、P55N、T58W、Y、L、Q59D、M、N、T、G61D、R、S87E、G97S、A98D、E、R、S106A、W、N117E、H120V、D、K、N、S125M、P129D、E136Q、S144W、S161T、S163A、G、Y171L、A172S、N185Q、V199M、Y209W、M222Q、N238H、V244T、N261T、DおよびL262N、Q、D(WO2016/096711の記載およびBPN’の番号付けによる)からなる群から選択される1種以上の置換とを含むことをさらに特徴とし、タンパク質分解活性を有する。
ズブチリシンバリアントについてのパーセント同一性は、上に開示したように計算される。それぞれの親配列に対して少なくともn%同一である上に開示したズブチリシンバリアント酵素は、nが少なくとも40〜100であるバリアントを含む。上で示した利用可能な%同一性値に応じて、一実施形態でズブチリシンバリアントはタンパク質分解活性を有し、親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合、少なくとも40%、少なくとも45%、少なくとも50%、少なくとも55%、少なくとも60%、少なくとも65%、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%または少なくとも99%同一である。
別の実施形態では、本発明は、それぞれのズブチリシンプロテアーゼの機能的ドメインに関与していない保存的突然変異を含むズブチリシンバリアントに関する。上で示した利用可能な%同一性値に応じて、この実施形態のズブチリシンバリアントは、タンパク質分解活性を有し、親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合、少なくとも40%、少なくとも45%、少なくとも50%、少なくとも55%、少なくとも60%、少なくとも65%、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%または少なくとも99%類似する。
セリンプロテアーゼを含む本発明によるプロテアーゼは、「タンパク質分解活性」または「プロテアーゼ活性」を有する。この特性は、タンパク質含有基質、例えば、カゼイン、ヘモグロビン及びBSAに対するプロテアーゼの加水分解活性(ポリペプチド鎖中でアミノ酸を結び付けているペプチド結合の加水分解を意味する、タンパク質分解)と関連する。定量的には、タンパク質分解活性は、所定の時間経過におけるプロテアーゼまたはタンパク質分解酵素によるタンパク質の分解の速度と関連する。タンパク質分解活性を分析する方法は、文献でよく知られている(例えば、Gupta et al.(2002),Appl.Microbiol.Biotechnol.60:381−395を参照)。タンパク質分解活性自体は、スクシニル−Ala−Ala−Pro−Phe−p−ニトロアニリド(Suc−AAPF−pNA、短くAAPF;例えば、DelMar et al. (1979),Analytical Biochem 99、316−320を参照)を使用することによって決定することができる。基質pNAが、タンパク質分解切断によって基質分子から切断され、結果として、OD405を測定することによって定量することができる黄色の遊離pNAの放出をもたらすためである。
前記プロテアーゼバリアントが、それぞれの親プロテアーゼの少なくとも20%、少なくとも25%、少なくとも30%、少なくとも35%、少なくとも40%、少なくとも45%、少なくとも50%、少なくとも55%、少なくとも60%、少なくとも65%、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも95%、または100%のタンパク質分解活性を示す場合、プロテアーゼバリアントはタンパク質分解活性を有する。
好ましくは、本発明で使用されるズブチリシンプロテアーゼのpI値(等電点)は、pH7.0〜pH10.0、好ましくはpH8.0〜pH9.5の範囲にある。
リパーゼおよびクチナーゼ
一実施形態では、本発明の組成物は、少なくとも1種のリパーゼ(C)を含む。「リパーゼ」、「脂肪分解酵素」、「脂質エステラーゼ」はすべて、ECクラス3.1.1の酵素(「カルボン酸エステルヒドロラーゼ」)を指す。そのような酵素(C)は、リパーゼ活性(または脂肪分解活性;トリアシルグリセロールリパーゼ、EC3.1.1.3)、クチナーゼ活性(EC3.1.1.74;クチナーゼ活性を有する酵素は、本明細書においてクチナーゼと呼ぶ)、ステロールエステラーゼ活性(EC3.1.1.13)及び/またはワックス−エステルヒドロラーゼ活性(EC3.1.1.50)を有してもよい。リパーゼは、細菌または真菌起源のものを含む。
一実施形態では、本発明の組成物は、少なくとも1種のリパーゼ(C)を含む。「リパーゼ」、「脂肪分解酵素」、「脂質エステラーゼ」はすべて、ECクラス3.1.1の酵素(「カルボン酸エステルヒドロラーゼ」)を指す。そのような酵素(C)は、リパーゼ活性(または脂肪分解活性;トリアシルグリセロールリパーゼ、EC3.1.1.3)、クチナーゼ活性(EC3.1.1.74;クチナーゼ活性を有する酵素は、本明細書においてクチナーゼと呼ぶ)、ステロールエステラーゼ活性(EC3.1.1.13)及び/またはワックス−エステルヒドロラーゼ活性(EC3.1.1.50)を有してもよい。リパーゼは、細菌または真菌起源のものを含む。
市販のリパーゼ(C)としては、商品名Lipolase(商標)、Lipex(商標)、Lipolex(商標)及びLipoclean(商標)(Novozymes A/S)、Lumafast(当初はGenencorから)及びLipomax(Gist−Brocades/現在はDSM)で販売されているものが挙げられるが、これらに限定されない。
本発明の一態様では、適したリパーゼは、以下から選択される。
・ フミコラ(Humicola)(同義語サーモマイセス(Thermomyces))由来、例えば、EP258068、EP305216、WO92/05249及びWO2009/109500に記載されるH.ラヌギノサ(H.lanuginosa)(T.ラヌギノスス(T.lanuginosus))由来、またはWO96/13580に記載されるH.インソレンス(H.insolens)由来のリパーゼ
・ WO92/05249に記載されるリゾムコール・ミーヘイ(Rhizomucor miehei)由来のリパーゼ
・ シュードモナス(Pseudomonas)(これらのいくつかは現在、バークホルデリア(Burkholderia)に改名されている)の株由来、例えば、P.アルカリゲネス(P.alcaligenes)またはP.シュードアルカリゲネス(P.pseudoalcaligenes)(EP218272、WO94/25578、WO95/30744、WO95/35381、WO96/00292)、P.セパシア(P.cepacia)(EP331376)、P.スタッツェリ(P.stutzeri)(GB1372034)、P.フルオレッセンス(P.fluorescens)、シュードモナス属の種(Pseudomonas sp.)株SD705(WO95/06720及びWO96/27002)、P.ウィスコンシネンシス(P.wisconsinensis)(WO96/12012)、シュードモナス・メンドシナ(Pseudomonas mendocina)(WO95/14783)、P.グルマエ(P.glumae)(WO95/35381、WO96/00292)由来のリパーゼ
・ ストレプトマイセス・グリセウス(Streptomyces griseus)(WO2011/150157)及びS.プリスチナエスピラリス(S.pristinaespiralis)(WO2012/137147)由来のリパーゼ、GDSL型ストレプトマイセス(Streptomyces)リパーゼ(WO2010/065455)
・ WO2011/084412に開示されるサーモビフィダ・フスカ(Thermobifida fusca)由来のリパーゼ
・ WO2011/084417に開示されるゲオバチルス・ステアロサーモフィルス(Geobacillus stearothermophilus)由来のリパーゼ
・ バチルス(Bacillus)リパーゼ、例えば、WO00/60063に開示されるもの、Dartois et al.(1992),Biochemica et Biophysica Acta,1131,253−360またはWO2011/084599に開示されるB.ズブチリス(B.subtilis)、B.ステアロサーモフィルス(B.stearothermophilus)(JP S64−074992)またはB.プミルス(B.pumilus)(WO91/16422)由来のリパーゼ
・ WO94/01541に開示されるカンジダ・アンタークティカ(Candida antarctica)由来のリパーゼ
・ シュードモナス・メンドシナ(Pseudomonas mendocina)(US5389536、WO88/09367)由来のクチナーゼ
・ マグナポルテ・グリセア(Magnaporthe grisea)(WO2010/107560)由来のクチナーゼ
・ WO90/09446、WO00/34450及びWO01/92502に開示されるフサリウム・ソラニ・ピシ(Fusarium solani pisi)由来のクチナーゼ
・ WO00/34450及びWO01/92502に開示されるフミコラ・ラヌギノサ(Humicola lanuginosa)由来のクチナーゼ
適したリパーゼ(C)はまた、アシルトランスフェラーゼまたはペルヒドロラーゼと称されるもの、例えば、カンジダ・アンタークティカ(Candida antarctica)リパーゼA(WO2010/111143)に対する相同性を有するアシルトランスフェラーゼ、マイコバクテリウム・スメグマチス(Mycobacterium smegmatis)(WO2005/056782)由来のアシルトランスフェラーゼ、CE7ファミリー(WO2009/67279)由来のペルヒドロラーゼ、及びM.スメグマチス(M.smegmatis)ペルヒドロラーゼのバリアント、特にS54Vバリアント(WO2010/100028)を含む。
・ WO92/05249に記載されるリゾムコール・ミーヘイ(Rhizomucor miehei)由来のリパーゼ
・ シュードモナス(Pseudomonas)(これらのいくつかは現在、バークホルデリア(Burkholderia)に改名されている)の株由来、例えば、P.アルカリゲネス(P.alcaligenes)またはP.シュードアルカリゲネス(P.pseudoalcaligenes)(EP218272、WO94/25578、WO95/30744、WO95/35381、WO96/00292)、P.セパシア(P.cepacia)(EP331376)、P.スタッツェリ(P.stutzeri)(GB1372034)、P.フルオレッセンス(P.fluorescens)、シュードモナス属の種(Pseudomonas sp.)株SD705(WO95/06720及びWO96/27002)、P.ウィスコンシネンシス(P.wisconsinensis)(WO96/12012)、シュードモナス・メンドシナ(Pseudomonas mendocina)(WO95/14783)、P.グルマエ(P.glumae)(WO95/35381、WO96/00292)由来のリパーゼ
・ ストレプトマイセス・グリセウス(Streptomyces griseus)(WO2011/150157)及びS.プリスチナエスピラリス(S.pristinaespiralis)(WO2012/137147)由来のリパーゼ、GDSL型ストレプトマイセス(Streptomyces)リパーゼ(WO2010/065455)
・ WO2011/084412に開示されるサーモビフィダ・フスカ(Thermobifida fusca)由来のリパーゼ
・ WO2011/084417に開示されるゲオバチルス・ステアロサーモフィルス(Geobacillus stearothermophilus)由来のリパーゼ
・ バチルス(Bacillus)リパーゼ、例えば、WO00/60063に開示されるもの、Dartois et al.(1992),Biochemica et Biophysica Acta,1131,253−360またはWO2011/084599に開示されるB.ズブチリス(B.subtilis)、B.ステアロサーモフィルス(B.stearothermophilus)(JP S64−074992)またはB.プミルス(B.pumilus)(WO91/16422)由来のリパーゼ
・ WO94/01541に開示されるカンジダ・アンタークティカ(Candida antarctica)由来のリパーゼ
・ シュードモナス・メンドシナ(Pseudomonas mendocina)(US5389536、WO88/09367)由来のクチナーゼ
・ マグナポルテ・グリセア(Magnaporthe grisea)(WO2010/107560)由来のクチナーゼ
・ WO90/09446、WO00/34450及びWO01/92502に開示されるフサリウム・ソラニ・ピシ(Fusarium solani pisi)由来のクチナーゼ
・ WO00/34450及びWO01/92502に開示されるフミコラ・ラヌギノサ(Humicola lanuginosa)由来のクチナーゼ
適したリパーゼ(C)はまた、アシルトランスフェラーゼまたはペルヒドロラーゼと称されるもの、例えば、カンジダ・アンタークティカ(Candida antarctica)リパーゼA(WO2010/111143)に対する相同性を有するアシルトランスフェラーゼ、マイコバクテリウム・スメグマチス(Mycobacterium smegmatis)(WO2005/056782)由来のアシルトランスフェラーゼ、CE7ファミリー(WO2009/67279)由来のペルヒドロラーゼ、及びM.スメグマチス(M.smegmatis)ペルヒドロラーゼのバリアント、特にS54Vバリアント(WO2010/100028)を含む。
適したリパーゼは、脂肪分解活性を有する上記リパーゼ及び/またはクチナーゼのバリアントであるものも含む。そのような適したリパーゼバリアントは、例えば、WO95/22615、WO97/04079、WO97/07202、WO00/60063、WO2007/087508、EP407225及びEP260105に開示される方法によって開発されるものである。
適したリパーゼ/クチナーゼ(C)は、脂肪分解活性を有する上記リパーゼ/クチナーゼのバリアントであるものも含む。適したリパーゼ/クチナーゼバリアントは、上に開示した親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合、少なくとも40〜100%の同一性を有するバリアントを含む。一実施形態では、脂肪分解活性を有するリパーゼ/クチナーゼバリアントは、上に開示した親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合、少なくとも40%、少なくとも45%、少なくとも50%、少なくとも55%、少なくとも60%、少なくとも65%、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%または少なくとも99%同一であってよい。
別の実施形態では、本発明の組成物は、それぞれのリパーゼ/クチナーゼの機能的ドメインに関与していない保存的突然変異を含む少なくとも1種のリパーゼ/クチナーゼバリアントを含む。脂肪分解活性を有するそのような実施形態のリパーゼ/クチナーゼバリアントは、親酵素の全長ポリペプチド配列と比較した場合、少なくとも40%、少なくとも45%、少なくとも50%、少なくとも55%、少なくとも60%、少なくとも65%、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%または少なくとも99%類似してよい。
リパーゼ(C)は、「脂肪分解活性」を有する。脂肪分解活性を決定する方法は、文献でよく知られている(例えば、Gupta et al.(2003),Biotechnol.Appl.Biochem.37、第63〜71頁を参照)。例えば、リパーゼ活性は、基質パラニトロフェニルパルミテート(pNP−パルミテート、C:16)のエステル結合加水分解によって測定され、黄色く、405nmで検出することができるpNPを放出する。
前記リパーゼバリアントが、それぞれの親リパーゼの少なくとも20%、少なくとも25%、少なくとも30%、少なくとも35%、少なくとも40%、少なくとも45%、少なくとも50%、少なくとも55%、少なくとも60%、少なくとも65%、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも95%、または100%の脂肪分解活性を示す場合、本発明によるリパーゼバリアントは脂肪分解活性を有する。
本発明の一実施形態では、前述のリパーゼ(C)の少なくとも2種の組み合わせを使用してよい。
リパーゼ(C)は、その精製していない形態または精製された形態、例えばフェニルセファロース吸着技術などのよく知られた吸着方法を用いて精製された形態で、使用してよい。
本発明の一実施形態では、リパーゼ(C)は、本発明の最終組成物が、組成物の100〜0.005LU/mg、好ましくは25〜0.05LU/mgの範囲で脂肪分解酵素活性を有するような量で、本発明の組成物に含まれる。リパーゼ単位(LU)は、pHスタットで、以下の条件で、1分あたり1μmolの滴定可能な脂肪酸を生成するリパーゼの量である:温度30℃、pH=9.0、5mmol/Lトリス緩衝液中の13mmol/L Ca2+および20mmol/L NaClの存在下、基質は3.3質量%のオリーブ油と3.3%アラビアゴムのエマルジョンである。
本発明の一実施形態では、プロテアーゼ(C)は、本発明の最終組成物が0.1〜50GUの範囲のタンパク質分解酵素活性を有するような量で、本発明の組成物に含まれる。
組成物中に、リパーゼ(C)とプロテアーゼ(C)を、例えば1〜2質量%のプロテアーゼ(C)と0.1〜0.5質量%のリパーゼ(C)の組み合わせで使用することが好ましい。
本発明の文脈において、酵素(C)は、貯蔵前の初期の酵素活性と比較した場合、「本願において利用可能」な酵素活性が100%に等しいとき、安定であると呼ぶ。本願において利用可能な酵素活性が、貯蔵前の初期の酵素活性と比較した場合、少なくとも60%、少なくとも65%、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、または少なくとも99.5%であるとき、本発明において安定であると呼ぶ。
一実施形態では、37℃で30日間貯蔵した後に利用可能な脂肪分解活性は、貯蔵前の初期の脂肪分解活性と比較した場合、少なくとも60%である。
100%からa%を減じると、貯蔵前の初期酵素活性と比較した場合の「貯蔵中のタンパク質分解活性の損失」が得られる。一実施形態では、貯蔵中にタンパク質分解活性の損失が本質的に生じない場合、すなわち、貯蔵前の初期酵素活性と比較した場合のタンパク質分解活性の損失が0%に等しい場合、本発明により、酵素は安定である。本発明においてタンパク質分解活性の損失が本質的にないとは、タンパク質分解活性の損失が、貯蔵前の初期酵素活性と比較した場合、30%未満、25%未満、20%未満、15%未満、10%未満、9%未満、8%未満、7%未満、6%未満、5%未満、4%未満、3%未満、2%未満、または1%未満であることを意味する。
一実施形態では、37℃で30日間貯蔵した後の脂肪分解活性の損失は、保管前の初期脂肪分解活性と比較した場合、40%未満である。
本発明における酵素活性の損失の低減とは、酵素活性の損失が、貯蔵前の初期酵素活性と比較した場合、少なくとも5%、少なくとも10%、少なくとも15%、少なくとも20%、少なくとも25%、少なくとも30%、少なくとも40%、少なくとも50%、少なくとも60%、少なくとも65%、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、または少なくとも99.5%低減されることを意味する。
本発明の一実施形態では、塩(A)は、それ自体既知のセリンプロテアーゼ阻害剤と組み合わせて使用される。セリンプロテアーゼ阻害剤の例は、ホウ酸、ホウ酸塩、または別のボロン酸誘導体またはペプチドアルデヒドである。阻害剤は、1E−12−1E−03(より好ましくは1E−11−1E−04、さらにより好ましくは1E−10−1E−05、さらにより好ましくは1E−10−1E−06、最も好ましくは1E−09−1E−07)のセリンプロテアーゼKi(M、mol/L)に対する阻害定数を有する。しかしながら、本発明の配合物において、ホウ素ベースの阻害剤なしで塩(A)を使用することが好ましい。
本発明の組成物は、好ましくは洗剤組成物として使用する。しかしながら、本発明の組成物をさらなる分野、例えば皮革の製造において使用することが可能である。このような本発明の組成物において、酵素(C)および好ましくはリパーゼ(C)は、0.01〜4.0質量%、好ましくは0.1〜1.5質量%の量で存在する。洗剤ではない用途では、塩(A):リパーゼ(C)の質量比は、0.5:1〜50:1の範囲が好ましく、より好ましくは5:1〜20:1、さらにより好ましくは5:1〜10:1の範囲である。洗剤ではない液体組成物中の他の材料は、ポリオールおよびポリオールの混合物(例えば、それぞれ1〜60%の量のソルビトール、グリセロール、およびプロピレングリコール、少量の非イオン性界面活性剤(例えばソフタノール(softanol)、0〜5%のカルシウムイオン、0.001%〜0.5%の水)から選択される。さらなる例は防腐剤、例えば、2−フェノキシエタノールである。
本発明の組成物は、塩(A)、界面活性剤(B)または酵素(C)以外の1種以上の材料、例えば、有機溶媒、香料、染料、殺生物剤、防腐剤、ヒドロトロープ、ビルダー、粘度調整剤、ポリマー、緩衝剤、消泡剤、および腐食防止添加剤を含有してよい。
本発明の一実施形態では、本発明による組成物は、1種以上の有機溶媒、例えばエタノール、n−プロパノール、イソ−プロパノール、n−ブタノール、イソ−ブタノール、sec.−ブタノール、エチレングリコール、プロピレングリコール、1,3−プロパンジオール、ブタンジオール、グリセロール、ジグリコール、プロピルジグリコール、ブチルジグリコール、ヘキシレングリコール、エチレングリコールメチルエーテル、エチレングリコールエチルエーテル、エチレングリコールプロピルエーテル、およびフェノキシエタノールを含んでよく、エタノール、イソプロパノールまたはプロピレングリコールが好ましい。有機溶媒の好ましい量は、本発明の組成物全体に対して、0.5〜25質量%である。特に、本発明の組成物がポーチなどで送達される場合、8〜25質量%の有機溶媒(複数可)を含む。
香料の例は、ベンジルサリチレート、2−(4−tert.−ブチルフェニル)2−メチルプロピオナール(Lilial(登録商標)として市販されている)、およびヘキシルシンナムアルデヒドである。
染料の例は、アシッドブルー9、アシッドイエロー3、アシッドイエロー23、アシッドイエロー73、ピグメントイエロー101、アシッドグリーン1、ソルベントグリーン7、およびアシッドグリーン25である。
本発明の液体洗剤組成物は、1種以上の防腐剤または殺生物剤を含有してよい。殺生物剤および防腐剤は、微生物の攻撃による本発明の液体洗剤組成物の変性を防ぐ。殺生物剤および防腐剤の例は、BTA(1,2,3−ベンゾトリアゾール)、ベンザルコニウムクロリド、1,2−ベンズイソチアゾリン−3−オン(「BIT」)、2−メチル−2H−イソチアゾール−3−オン(「MIT」)および5−クロロ−2−メチル−2H−イソチアゾール−3−オン(「CIT」)、安息香酸、ソルビン酸、ヨードプロピニルブチルカーバメート(「IPBC」)、ジクロロジメチルヒダントイン(「DCDMH」)、ブロモクロロジメチルヒダントイン(「BCDMH」)、およびジブロモジメチルヒダントイン(「DBDMH」)である。
粘度調整剤の例は、寒天、カラゲン、トラガカント、アラビアゴム、アルギネート、ペクチン、ヒドロキシエチルセルロース、ヒドロキシプロピルセルロース、デンプン、ゼラチン、ローカストビーンガム、架橋ポリ(メタ)アクリレート、例えばビス−(メタ)アクリルアミドと架橋したポリアクリル酸、さらにケイ酸、粘土、例えば、限定するものではないが、モンモリロナイト、ゼオライト、デキストリン、およびカゼインなどである。
本発明の文脈におけるヒドロトロープは、水中で限られた溶解性を示す化合物の溶解を促進する化合物である。ヒドロトロープの例は、エタノール、イソプロパノール、エチレングリコール、1,2−プロピレングリコールなどの有機溶媒、および通常の条件下で制限なしに水混和性である、さらなる有機溶媒である。好適なヒドロトロープのさらなる例は、トルエンスルホン酸、キシレンスルホン酸、およびクメンスルホン酸のナトリウム塩である。
ポリマーの例としては、特にポリアクリル酸およびそのそれぞれのアルカリ金属塩、特にそのナトリウム塩が挙げられる。適したポリマーは、特に、2,000〜40,000g/mol、好ましくは2,000〜10,000g/mol、特に3,000〜8,000g/molの範囲の平均分子量MWを好ましくは有し、それぞれアルカリ、特にナトリウムで部分的にまたは完全に中和されている、ポリアクリル酸である。また、コポリマーポリカルボキシレート、特にメタアクリル酸とアクリル酸、およびマレイン酸および/またはフマル酸とアクリル酸またはメタアクリル酸のものも適している。ポリアクリル酸およびそのそれぞれのアルカリ金属塩は、汚れ再付着防止剤として役立つ。
ポリマーのさらなる例は、ポリビニルピロリドン(PVP)である。ポリビニルピロリドンは移染防止剤として役立つ。
ポリマーのさらなる例は、分子あたり1個または2個の親水性基でエンドキャップされた、ポリエチレンテレフタレート、ポリオキシエチレンテレフタレート、およびポリエチレンテレフタレートであり、親水基はCH2CH2CH2−SO3Na、CH2CH(CH2−SO3Na)2、およびCH2CH(CH2SO2Na)CH2−SO3Naから選択される。
緩衝剤の例は、モノエタノールアミンおよびN,N,N−トリエタノールアミンである。
消泡剤の例は、シリコーンである。
本発明の一実施形態において、本発明の組成物は、塩(A)以外の1種以上のビルダーを含有する。
本発明の組成物は、塩(A)以外の洗剤ビルダー、例えば、限定するものではないが、ゼオライト、ホスフェート、ホスホネート、シトレート、ポリマービルダー、またはアミノカルボキシレート、例えばイミノジコハク酸のアルカリ金属塩、例えばIDS−Na4、さらにニトリロ三酢酸(「NTA」)、メチルグリシン二酢酸(「MGDA」)、グルタミン酸二酢酸(「GLDA」)、エチレンジアミン四酢酸(「EDTA」)またはジエチレントリアミン五酢酸(「DTPA」)を、1〜40質量%含有する。好ましいアルカリ金属塩は、カリウム塩、特にナトリウム塩である。
洗剤ビルダーのさらなる例は、例えば、N−原子の20〜90モル%が少なくとも1個のCH2COO−基をもつポリエチレンイミンのような錯化基をもつポリマー、および上記の金属イオン封鎖剤のそれぞれのアルカリ金属塩、特にそのナトリウム塩である。
適したポリマーのさらなる例は、ポリアルキレンイミン、例えばポリエチレンイミンおよびポリプロピレンイミンである。ポリアルキレンイミンはそれ自体で、またはポリアルコキシル化した誘導体として、例えばエトキシル化またはプロポキシル化して使用してよい。ポリアルキレンイミンは、分子あたり少なくとも3個のアルキレンイミン単位を含有する。
本発明の一実施形態では、前記アルキレンイミン単位は、C2〜C10−アルキレンジアミン単位、例えば、1,2−プロピレンジアミン、好ましくは、α,ω−C2〜C10−アルキレンジアミン、例えば、1,2−エチレンジアミン、1,3−プロピレンジアミン、1,4−ブチレンジアミン、1,5−ペンチレンジアミン、1,6−ヘキサンジアミン(1,6−ヘキシレンジアミンとも呼ばれる)、1,8−ジアミンまたは1,10−デカンジアミンであり、さらにより好ましくは1,2−エチレンジアミン、1,3−プロピレンジアミン、1,4−ブチレンジアミン、および1,6−ヘキサンジアミンである。
本発明の別の実施形態では、前記ポリアルキレンイミンは、ポリアルキレンイミン単位、好ましくはポリエチレンイミンまたはポリプロピレンイミン単位から選択される。
本発明の文脈における「ポリエチレンイミン」という用語は、ポリエチレンイミンホモポリマーだけでなく、NH−CH2−CH2−NH構造要素を他のアルキレンジアミン構造要素、例えばNH−CH2−CH2−CH2−NH構造要素、NH−CH2−CH(CH3)−NH構造要素、NH−(CH2)4−NH構造要素、NH−(CH2)6−NH構造要素または(NH−(CH2)8−NH構造要素と共に含有するポリアルキレンイミンも指すが、モル占有率(molar share)に関しては、NH−CH2−CH2−NH構造要素が大部分を占める。好ましいポリエチレンイミンは、モル占有率に関して大部分を占める、例えば、すべてのアルキレンイミン構造要素に対して合計で60モル%以上に達する量の、より好ましくは合計で少なくとも70モル%に達する量の、NH−CH2−CH2−NH構造要素を含有する。特別な実施形態では、ポリエチレンイミンという用語は、NH−CH2−CH2−NHとは異なるアルキレンイミン構造要素を、ポリエチレンイミン単位当たり1個しか持たないまたはまったく持たないポリアルキレンイミンを指す。
本発明の文脈において、「ポリプロピレンイミン」という用語は、ポリプロピレンイミンホモポリマーだけではなく、NH−CH2−CH(CH3)−NH構造要素を他のアルキレンジアミン構造要素、例えばNH−CH2−CH2−CH2−NH構造要素、NH−CH2−CH2−NH構造要素、NH−(CH2)4−NH構造要素、NH−(CH2)6−NH構造要素またはNH−(CH2)8−NH構造要素と共に含有するポリアルキレンイミンも指すが、モル占有率に関しては、NH−CH2−CH(CH3)−NH構造要素が大部分を占める。好ましいポリプロピレンイミンは、モル占有率に関して大部分を占める、例えばすべてのアルキレンイミン構造要素に対して合計で60モル%以上に達する量の、より好ましくは合計で少なくとも70モル%に達する量の、NH−CH2−CH(CH3)−NH構造要素を含有する。特別な実施形態では、ポリプロピレンイミンという用語は、NH−CH2−CH(CH3)−NHとは異なるアルキレンイミン構造要素を、ポリプロピレンイミン単位当たり1個しか持たないまたはまったく持たないポリアルキレンイミンを意味する。
分岐はアルキレンアミノ基、例えば、限定するものではないが、−CH2−CH2−NH2基または(CH2)3−NH2−基であってよい。より長い分岐は、例えば−(CH2)3−N(CH2CH2CH2NH2)2または−(CH2)2−N(CH2CH2NH2)2基であってよい。高分岐ポリエチレンイミンは、例えばポリエチレンイミンデンドリマー、または0.25〜0.95の範囲、好ましくは0.30〜0.80の範囲、特に好ましくは少なくとも0.5の分岐度を有する関連する分子である。分岐度は、例えば13C−NMRまたは15N−NMR分光法によって、好ましくはD2Oで決定することができ、次のように定義される。
DB=D+T/D+T+L
式中、D(樹枝状)は第3級アミノ基の部分に相当し、L(直鎖)は第2級アミノ基の部分に相当し、T(末端)は第1級アミノ基の部分に相当する。
式中、D(樹枝状)は第3級アミノ基の部分に相当し、L(直鎖)は第2級アミノ基の部分に相当し、T(末端)は第1級アミノ基の部分に相当する。
本発明の文脈において、分岐ポリエチレンイミン単位は、0.25〜0.95の範囲、特に好ましくは0.30〜0.90%の範囲、および非常に特に好ましくは少なくとも0.5のDBを有するポリエチレンイミン単位である。好ましいポリエチレンイミン単位は、分岐をほとんどまたはまったく示さず、よって主に直鎖または直鎖のポリエチレンイミン単位である。
本発明の文脈において、CH3−基は分岐としてみなされない。
本発明の一実施形態では、ポリアルキレンイミンは、1〜1000mg KOH/g、好ましくは10〜500mg KOH/g、最も好ましくは50〜300mg KOH/gの範囲の第1級アミン価を有する。第1級アミン価はASTM D2074−07によって決定することができる。
本発明の一実施形態では、ポリアルキレンイミンは、10〜1000mg KOH/g、好ましくは50〜500mg KOH/g、最も好ましくは50〜500mg KOH/gの範囲の第2級アミン値を有する。第2級アミン価は、ASTM D2074−07によって決定することができる。
本発明の一実施形態では、ポリアルキレンイミンは、1〜300mg KOH/g、好ましくは5〜200mg KOH/g、最も好ましくは10〜100mg KOH/gの範囲の第3級アミン値を有する。第3級アミン価は、ASTM D2074−07によって決定することができる。
本発明の一実施形態では、第3級N原子のモル占有率は、15N−NMR分光法によって決定される。第3級アミン価と13C−NMR分光法による結果が一致しない場合、13C−NMR分光法によって得られた結果が優先される。
本発明の一実施形態では、前記ポリアルキレンイミンの平均分子量Mwは、250〜100,000g/mol、好ましくは50,000g/mol以下の、より好ましくは800〜25,000g/mol以下の範囲にある。ポリアルキレンイミンの平均分子量Mwは、1.5質量%の水性ギ酸を溶離液とし、架橋ポリヒドロキシエチルメタクリレートを固定相として、それぞれの中間ポリアルキレンイミンのゲル浸透クロマトグラフィー(GPC)によって測定される。
前記ポリアルキレンイミンは、遊離していてもアルコキシル化されていてもよく、前記アルコキシル化は、エトキシル化、プロポキシル化、ブトキシル化および前述の少なくとも2種の組み合わせから選択される。エチレンオキシド、1,2−プロピレンオキシド、およびエチレンオキシドと1,2−プロピレンオキシドとの混合物が好ましい。少なくとも2種のアルキレンオキシドの混合物が利用される場合、それらは段階的にまたは同時に反応させることができる。
本発明の一実施形態では、アルコキシル化ポリアルキレンイミンは、単位あたり少なくとも6個の窒素原子を有する。
本発明の一実施形態では、ポリアルキレンイミンは、NH基あたり2〜50モルのアルキレンオキシド、好ましくはNH基あたり5〜30モルのアルキレンオキシド、さらにより好ましくはNH基あたり5〜25モルのエチレンオキシドまたは1,2−のプロピレンオキシドまたはそれらの組み合わせで、アルコキシル化されている。本発明の文脈において、NH2単位は2個のNH基として数える。好ましくは、すべての、またはほとんどすべてのNH基がアルコキシル化されており、検出可能な量のNH基は残っていない。
そのようなアルコキシル化ポリアルキレンイミンの製造によって、分子量分布は狭くも広くもなる。例えば、多分散度Q=Mw/Mnは1〜3の範囲、好ましくは少なくとも1.2、より好ましくは1.2〜2.5の範囲であり、または3より大きく20まで、例えば3.5〜15であり、広い分子量分布の場合、より好ましくは4〜5.5の範囲にある。
本発明の一実施形態では、アルコキシル化ポリアルキレンイミンの多分散度Qは、2〜10の範囲にある。
本発明の一実施形態では、アルコキシル化ポリアルキレンイミンは、ポリエトキシル化ポリエチレンイミン、エトキシル化ポリプロピレンイミン、エトキシル化α,ω−ヘキサンジアミン、エトキシル化およびプロポキシル化ポリエチレンイミン、エトキシル化およびプロポキシル化ポリプロピレンイミン、およびエトキシル化およびポリプロポキシル化α,ω−ヘキサンジアミンから選択される。
本発明の一実施形態では、アルコキシル化ポリエチレンイミンの平均分子量Mn(数平均)は、GPCにより決定して、2,500〜1,500,000g/モルの範囲、好ましくは500,000g/モル以下である。
本発明の一実施形態において、平均的なアルコキシル化ポリアルキレンイミンは、エトキシル化α,ω−ヘキサンジアミンおよびエトキシル化およびポリプロポキシル化α,ω−ヘキサンジアミンから選択され、それぞれ平均分子量Mn(数平均)が800〜500,000g/モルの範囲にある。
本発明の別の実施形態では、本発明の組成物はアンビルト(unbuilt)であり、すなわち本質的にさらなる洗剤ビルダーを含まない。
本発明の一実施形態では、本発明の液体組成物は、約0.1%〜約15%、より具体的には0.25%〜10%、最も具体的には約0.5%〜5%の塩(A)を含む。
よって、安定化された液体酵素配合物は、0.5〜20質量%、特に1〜10質量%の酵素(C)(プロテアーゼと任意の第2の酵素の総計)および0.01%〜10%の塩(A)、より具体的には0.05〜5質量%、最も具体的には0.1〜2質量%の塩(A)を含有する。
コハク酸ビルダーは、ナトリウム、カリウム、アンモニウムおよびアルカノールアンモニウム塩などを含み、水溶性塩の形態で使用することが好ましい。コハク酸ビルダーの具体例には、ラウリルコハク酸、ミリスチルコハク酸、パルミチルコハク酸、2−ドデセニルコハク酸(好ましい)、2−ペンタデセニルコハク酸などが含まれる。ラウリルコハク酸は、上記群の好ましいビルダーである。
本発明の組成物により、含水分含有量が高くても低くても、柔軟な配合が可能となる。さらに、特に含有される酵素に関して、優れた貯蔵寿命を有する組成物を提供することが目的である。従って本発明の組成物は、布地の洗濯に非常に適している。従って、本発明のさらなる態様は、布地の洗濯のために本発明の組成物を使用する方法に関する。特に、液体の本発明の配合物は、布地の洗濯に非常に適している。
本発明の洗剤組成物は、布地洗浄組成物、硬質表面洗浄組成物、食器洗浄組成物および自動食器洗浄機洗剤組成物を含む軽質洗浄組成物として使用してよい。
本発明のさらなる態様は、酵素の安定化のための塩(A)の使用方法に関する。塩(A)は、上記で詳細に定義している。
本発明のさらなる態様は、本発明の組成物を製造するための方法であり、以下、本発明の製造方法とも称する。本発明の製造方法は、以下の工程を含む。
(a)
(A)少なくとも1種の塩(A)、および
(C)少なくとも1種の酵素、を混合する工程、
(b)両性およびアニオン性および非イオン性界面活性剤から選択される少なくとも1種の界面活性剤(B)を加える工程。
(A)少なくとも1種の塩(A)、および
(C)少なくとも1種の酵素、を混合する工程、
(b)両性およびアニオン性および非イオン性界面活性剤から選択される少なくとも1種の界面活性剤(B)を加える工程。
工程(a)および(b)は、任意の順序で実行してよい。しかしながら、界面活性剤(B)が泡の形成をもたらす実施形態では、最初に塩(A)と酵素(C)とを混合し、それから界面活性剤(B)を加えることが好ましい。
塩(A)と酵素(C)との混合は、任意の種類の容器で行ってよい。発泡および混合中の高剪断速度は、避けることが好ましい。好ましい装置は、管状ミキサーおよび静的ミキサーである。
本発明の製造方法の好ましい実施形態では、塩(A)は一般式(I)
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−O−C(O)−R1 A− (I)
(式中、
nは、1〜12から選択され、
mは、0〜50から選択され、
R1は、直鎖または分岐のC1〜C10−アルキル、およびC6〜C10−アリールから選択され、R1は、部分的にまたは完全に中和された、1個以上のヒドロキシル基またはC=O基またはCOOH基を有することがあってもよく、
R2は、同じまたは異なり、C1〜C10−アルキル、フェニルから選択され、
R3およびR4は、同じまたは異なり、水素原子およびC1〜C4−アルキルから選択され、
Xは、C2〜C4−アルキレンであり、および
A−は、無機または有機の対アニオンである)
の化合物である。様々な可能性のあるR1、R2、m、nおよびA−は、上記で定義したとおりである。好ましくは、一般式(I)による化合物のR2はすべてメチルである。
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−O−C(O)−R1 A− (I)
(式中、
nは、1〜12から選択され、
mは、0〜50から選択され、
R1は、直鎖または分岐のC1〜C10−アルキル、およびC6〜C10−アリールから選択され、R1は、部分的にまたは完全に中和された、1個以上のヒドロキシル基またはC=O基またはCOOH基を有することがあってもよく、
R2は、同じまたは異なり、C1〜C10−アルキル、フェニルから選択され、
R3およびR4は、同じまたは異なり、水素原子およびC1〜C4−アルキルから選択され、
Xは、C2〜C4−アルキレンであり、および
A−は、無機または有機の対アニオンである)
の化合物である。様々な可能性のあるR1、R2、m、nおよびA−は、上記で定義したとおりである。好ましくは、一般式(I)による化合物のR2はすべてメチルである。
本発明の製造方法の好ましい実施形態では、塩(A)は、ハライド、スルフェート、カーボネート、タートレート、シトレート、ラクテート、およびメタンスルホネートから選択される対イオンを有する。
本発明の製造方法の好ましい実施形態では、少なくとも1種の酵素(C)は、プロテアーゼ、アミラーゼ、およびリパーゼから選択される。
本発明を実施例によりさらに説明する。
全般的な注釈:特に明記しない限り、パーセンテージは質量パーセントである。
酵素の質量%は、商業的に利用可能な使用した酵素調製物を指す。純粋なタンパク質の質量%は極めて低いので、記載するターンオーバー数/mgは重要である。
アセチルコリン(A.12)はSigma Aldrichから購入した。対イオンはクロリドであった。
(A.14)の前駆体は、トリメチルアミンのエトキシル化でHClを使用する代わりに直接、またはコリンヒドロゲンカーボネートとメタンスルホン酸との反応を介して、生成することができる。Constantinescu et alのChem.Eng.Data,2007,52 1280−1285を参照されたい。
I. 塩の合成(A)
留去された水の量に基づいて、およびIR分光法により、エステル化反応が完了していることを示すことができた。
留去された水の量に基づいて、およびIR分光法により、エステル化反応が完了していることを示すことができた。
90%のメタンスルホン酸は、10%の水と90%のメタンスルホン酸との混合物を指す。
I.1 本発明の塩の合成(A.1)
酒石酸(1.5モル)を225gの量で、75質量%のコリンクロリド(1.5モル)水溶液280gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%の水性メタンスルホン酸を15gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのジエチレングリコールで希釈した。617gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、7.8gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.1)が得られた。
酒石酸(1.5モル)を225gの量で、75質量%のコリンクロリド(1.5モル)水溶液280gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%の水性メタンスルホン酸を15gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのジエチレングリコールで希釈した。617gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、7.8gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.1)が得られた。
I.2 本発明の塩の合成(A.2)
酒石酸(1.0モル)を150gの量で、75質量%のコリンクロリド(2.0モル)水溶液374gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を15gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのジエチレングリコールで希釈した。607gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、8.7gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.2)が得られた。
酒石酸(1.0モル)を150gの量で、75質量%のコリンクロリド(2.0モル)水溶液374gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を15gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのジエチレングリコールで希釈した。607gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、8.7gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.2)が得られた。
I.3 本発明の塩の合成(A.3)
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、75質量%のコリンクロリド(2.0モル)水溶液374gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのジエチレングリコールで希釈した。607gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、10.3gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.3)が得られた。
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、75質量%のコリンクロリド(2.0モル)水溶液374gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのジエチレングリコールで希釈した。607gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、10.3gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.3)が得られた。
I.4 本発明の塩の合成(A.4)
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、75質量%のコリンクロリド(3.0モル)水溶液561gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを270gのジエチレングリコールで希釈した。868gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、9.6gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.4)が得られた。
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、75質量%のコリンクロリド(3.0モル)水溶液561gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを270gのジエチレングリコールで希釈した。868gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、9.6gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.4)が得られた。
I.5 本発明の塩の合成(A.5)
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、75質量%のコリンメタンスルホネート(2.0モル)水溶液485gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを270gのジエチレングリコールで希釈した。663gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、12.5gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.5)が得られた。
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、75質量%のコリンメタンスルホネート(2.0モル)水溶液485gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを270gのジエチレングリコールで希釈した。663gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、12.5gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.5)が得られた。
I.6 本発明の塩の合成(A.6)
無水マレイン酸(1.0モル)を98.1gの量で、乾燥物質としてのコリンメタンスルホネート(2.0モル)363gと混合した。混合物をロータリーエバポレーターで135℃に加熱した。1時間の混合後、メタンスルホン酸(純粋)を12gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。1時間の混合後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのジエチレングリコールで希釈した。653gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、8.9gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.6)が得られた。
無水マレイン酸(1.0モル)を98.1gの量で、乾燥物質としてのコリンメタンスルホネート(2.0モル)363gと混合した。混合物をロータリーエバポレーターで135℃に加熱した。1時間の混合後、メタンスルホン酸(純粋)を12gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。1時間の混合後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのジエチレングリコールで希釈した。653gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、8.9gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.6)が得られた。
I.7 本発明の塩の合成(A.7)
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、70質量%のベータメチルコリンクロリド(HO−CH(CH3)−CH2−N(CH3)3Cl、2.0モル)水溶液437gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのジエチレングリコールで希釈した。676gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、12.3gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.7)が得られた。
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、70質量%のベータメチルコリンクロリド(HO−CH(CH3)−CH2−N(CH3)3Cl、2.0モル)水溶液437gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのジエチレングリコールで希釈した。676gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、12.3gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.7)が得られた。
I.8 本発明の塩の合成(A.8)
クエン酸一水和物(0.5モル)を105gの量で、70質量%のベータメチルコリンクロリド(1.5モル)水溶液327gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を13gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを170gのジエチレングリコールで希釈した。471gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、21.7gのトリエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.8)が得られた。
クエン酸一水和物(0.5モル)を105gの量で、70質量%のベータメチルコリンクロリド(1.5モル)水溶液327gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を13gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを170gのジエチレングリコールで希釈した。471gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、21.7gのトリエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.8)が得られた。
I.9 本発明の塩の合成(A.9)
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、70質量%のベータ−n−プロピルコリンクロリド(2.0モル)水溶液520gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを250gのプロピレングリコールで希釈した。774gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、11.9gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.9)が得られた。
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、70質量%のベータ−n−プロピルコリンクロリド(2.0モル)水溶液520gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを250gのプロピレングリコールで希釈した。774gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、11.9gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.9)が得られた。
I.10 本発明の塩の合成(A.10)
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、70質量%のジメチルモノブチルコリンクロリド(2.0モル)水溶液520gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのプロピレングリコールで希釈した。788gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、11.4gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.10)が得られた。
クエン酸一水和物(1.0モル)を210gの量で、70質量%のジメチルモノブチルコリンクロリド(2.0モル)水溶液520gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で45分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を18gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのプロピレングリコールで希釈した。788gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、11.4gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.10)が得られた。
I.11 本発明の塩の合成(A.11)
クエン酸一水和物(0.5モル)を105gの量で、60質量%のジメチルn−オクチルコリンクロリド(1.0モル)水溶液397gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で90分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を9.5gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのプロピレングリコールで希釈した。470gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、8.9gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.11)が得られた。
クエン酸一水和物(0.5モル)を105gの量で、60質量%のジメチルn−オクチルコリンクロリド(1.0モル)水溶液397gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で90分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を9.5gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを200gのプロピレングリコールで希釈した。470gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた液体のアリコート200gを、8.9gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.11)が得られた。
I.13 本発明の塩の合成(A.13)
没食子酸(3,4,5−トリヒドロキシ安息香酸、0.5モル)を85gの量で、75質量%のコリンメタンスルホネート(0.5モル)水溶液121gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で90分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を8gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを100gのジエチレングリコールで希釈した。271gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた100gの液体のアリコートを、4.6gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.13)が得られた。
没食子酸(3,4,5−トリヒドロキシ安息香酸、0.5モル)を85gの量で、75質量%のコリンメタンスルホネート(0.5モル)水溶液121gに溶解した。ロータリーエバポレーター(2−lフラスコ)で90分以内に水を除去した(油浴温度100〜120℃、50〜80ミリバール)。90質量%のメタンスルホン酸を8gの量で加え、800ミリバールの圧力で温度を145℃に上げた。ロータリーエバポレーターにかけて1時間後、圧力を継続的に10ミリバールに下げながら、水を145℃でさらに4.5時間除去した。淡黄色がかった物質が得られ、これを100gのジエチレングリコールで希釈した。271gの量の黄色がかった液体が得られた。そのようにして得られた100gの液体のアリコートを、4.6gのエタノールアミンでpH値6〜6.5(水中10%)に中和した。本発明の塩(A.13)が得られた。
比較例の塩:
C−(A.15) コリンクロリド、75質量%水溶液、BASF SE社から市販されている。
C−(A.15) コリンクロリド、75質量%水溶液、BASF SE社から市販されている。
C−(A.16) 酒石酸を75g(0.5モル)の量で、80質量%のコリンバイカーボネート(1.0モル)水溶液206gに少量ずつ(15g単位)溶解した。CO2の放出が止まるまで溶液を攪拌した。ロータリーエバポレーターにかけて(2−lフラスコ)90分以内に水を除去した(油浴温度120℃、10ミリバール)。透明な物質が得られ、これを150gのジエチレングリコールで希釈した。390gの量の透明な溶液が得られ、C−(A.16)とした。エステル形成は検出できなかった。
C−(A.17) クエン酸一水和物を105g(0.5モル)の量で、80質量%のコリンバイカーボネート(1.0モル)水溶液206gに少量ずつ(20g単位)溶解した。CO2の放出が止まるまで溶液を攪拌した。ロータリーエバポレーターにかけて(2−lフラスコ)90分以内に水を除去した(油浴温度120℃、10ミリバール)。透明な物質が得られ、これを150gのジエチレングリコールで希釈した。412gの量の透明な溶液が得られ、C−(A.17)とした。エステル形成は検出できなかった。
C−(A.18) クエン酸一水和物を105g(0.5モル)の量で、80質量%のコリンバイカーボネート(1.5モル)水溶液309gに少量ずつ(20g単位)溶解した。CO2の放出が止まるまで溶液を攪拌した。ロータリーエバポレーターにかけて(2−lフラスコ)90分以内に水を除去した(油浴温度120℃、10ミリバール)。透明な物質が得られ、これを150gのジエチレングリコールで希釈した。497gの量の透明な粘稠の溶液が得られ、C−(A.18)とした。エステル形成は検出できなかった。
C−(A.19):クエン酸一水和物、C−(A.20):クエン酸の一ナトリウム塩、C−(A.21):クエン酸の二ナトリウム塩、C−(A.22):クエン酸の三ナトリウム塩。C−(A.19)、C−(A.20)、C−(A.21)およびC−(A.22)は、洗剤配合物で使用される既知のビルダー化合物であった。
II. 応用試験
II.1 安定した液体配合物の形成
水分量の低い液体洗剤配合物は、ジエチレングリコールまたはDPGなどのグリコールで水を置換するので、溶解性は必然である。塩(A.1)〜(A.11)およびC−(A.16)〜C−(A.18)は、それぞれジエチレングリコールおよび/またはジプロピレングリコールに可溶であるので、水なしで配合することができる。
II.1 安定した液体配合物の形成
水分量の低い液体洗剤配合物は、ジエチレングリコールまたはDPGなどのグリコールで水を置換するので、溶解性は必然である。塩(A.1)〜(A.11)およびC−(A.16)〜C−(A.18)は、それぞれジエチレングリコールおよび/またはジプロピレングリコールに可溶であるので、水なしで配合することができる。
C−(A.19)、C−(A.20)、C−(A.21)およびC−(A.22)50gを、それぞれ100gのジエチレングリコールとフラスコ内で組み合わせ、撹拌しながら100℃で30分間加熱した。熱源を取り除き、得られた白色の懸濁液を10時間かけて周囲温度まで冷却した。得られたスラリーを濾過し(紙フィルター)、濾過ケーキを50gのイソプロパノールで2回洗浄した。単離された化合物C−(A.19)、C−(A.20)、C−(A.21)およびC−(A.22)を質量測定により測定すると、水がない場合、C−(A.19)、C−(A.20)、C−(A.21)、C−(A.22)は溶解性が不十分なため使用できないことが示された。以下の量が濾過ケーキとして得られた。
C−(A.19):44.0g、C−(A.20):45.8g、C−(A.21):47.2g、C−(A.22):48.2g
II.2 酵素安定性試験
水中でのリパーゼおよびプロテアーゼの貯蔵安定性を37℃で評価した。
水中でのリパーゼおよびプロテアーゼの貯蔵安定性を37℃で評価した。
ベースとなる試験配合物は、表1による成分を混合してベース配合物I〜VIを作ることにより、製造した。
塩(A)または比較例の化合物のそれぞれは、使用される場合には、表1に示す量でそれぞれのベース配合物に加えた。
酵素(C)を、表1に示す量で、それぞれのベース配合物に加えた。表1に示す酵素の量は、活性タンパク質を指す。測定した酵素活性に応じて、リパーゼまたはプロテアーゼのいずれかを加えた。
Lipolase(登録商標)100L(CAS番号9001−62−1、EC番号232−619−9)は、Sigma−Aldrich社から購入した。Savinase(登録商標)16.0L(CAS番号9014−01−1、EC番号232−752−2)は、Sigma−Aldrich社から購入した。水を加えて残部を満たし100とした。
表2に示す或る特定の時点でのリポラーゼ活性は、基質としてpニトロフェノール吉草酸塩(pNitrophenol−valerate)(100mMのTris中2.4mMのpNP−C5、pH8.0、0.01%のTriton X100)を用いて測定した。吸収は、405nmで5分間にわたり、20℃で30秒ごとに測定した。時間依存吸収曲線の傾き(405nmでの分あたりの吸光度の増加)は、リパーゼの活性に直接比例する。
表2は、貯蔵(37℃で1〜30日)後に測定した液体配合物のリパーゼ活性を示す。表2に示す脂肪分解活性値は、時間0における対照配合物で測定した100%値に基づいて計算した。
配合物の命名法は次のとおりである。ピリオド前のローマ数字はベース配合物を特徴付け、アラビア数字は塩の種類を特徴付ける。ゼロ:塩(A)なし。「C−」:比較例の配合物。
(B.1):n−C18−アルキル−(OCH2CH2)25−OH
(B.2):C10〜C18−アルキルポリグリコシドブレンド
(B.3):C10〜C12−アルキルベンゼンスルホネート
(B.4):ナトリウムクメンスルホネート
(B.5):ナトリウムラウレススルフェート−n−C12H25−O−(CH2CH2O)3−SO3Na
(B.6):n−C12H25(CH3)2N→O
* 比較試験では、酵素なしで実験を繰り返した
*
** 塩(A)なしの比較試験では、塩(A)の量を同量のジエチレングリコールで置き換えた。
(B.2):C10〜C18−アルキルポリグリコシドブレンド
(B.3):C10〜C12−アルキルベンゼンスルホネート
(B.4):ナトリウムクメンスルホネート
(B.5):ナトリウムラウレススルフェート−n−C12H25−O−(CH2CH2O)3−SO3Na
(B.6):n−C12H25(CH3)2N→O
* 比較試験では、酵素なしで実験を繰り返した
*
** 塩(A)なしの比較試験では、塩(A)の量を同量のジエチレングリコールで置き換えた。
プロテアーゼの酵素活性は、DMSO中のN−スクシニル−Ala−Ala−Pro−Phe−p−ピトロアニリドを用いた滴定により、Thermo Fisher Scientific Galleryの1チャネル干渉フィルター光度計(Thermo Fisher Scientific社製)で測定した。パラニトロアニリンの放出は、405nmで吸光度の増加をもたらし、PROT単位で測定される酵素活性に比例していた。1つのPROTは、pH9.0および37℃で、1mMのN−スクシニル−Ala−Ala−Pro−Phe−p−ピトロアニリドから1分あたり1μモルのパラニトロアニリンを放出する酵素の量である。表2において、配合物および比較例の配合物におけるリパーゼ活性は、貯蔵(37℃で1〜30日)後に測定した。100%の活性は、水性環境中および同じ濃度における活性を指す。
プロテアーゼ活性:
表3に示す或る特定の時点でのサビナーゼ活性は、基質としてスクシニル−Ala−Ala−Pro−Phe−p−ニトロアニリド(Suc−AAPF−pNA、短くAAPF)を用いて測定した。タンパク質分解的切断によってpNAが基質分子から切断され、OD405の測定により決定される黄色の遊離pNAが放出される。測定は20℃で行った。表3は、37℃で1〜30日間貯蔵した後の液体配合物で測定されたプロテアーゼ活性を示す。表3に示すタンパク質分解活性値は、時間0における対照配合物で測定した100%値に基づいて計算した。
表3に示す或る特定の時点でのサビナーゼ活性は、基質としてスクシニル−Ala−Ala−Pro−Phe−p−ニトロアニリド(Suc−AAPF−pNA、短くAAPF)を用いて測定した。タンパク質分解的切断によってpNAが基質分子から切断され、OD405の測定により決定される黄色の遊離pNAが放出される。測定は20℃で行った。表3は、37℃で1〜30日間貯蔵した後の液体配合物で測定されたプロテアーゼ活性を示す。表3に示すタンパク質分解活性値は、時間0における対照配合物で測定した100%値に基づいて計算した。
配合物の命名法は次のとおりである。ピリオド前のローマ数字はベース配合物を特徴付け、アラビア数字は塩の種類を特徴付ける(A.# 本発明の塩(成分(a))、C−(A.#) 比較例の化合物)。ゼロ(「0」):塩ではなくジエチレングリコールを含む。
II.3 織物洗浄試験
2種類の試験布地を洗浄し、これら配合物の洗剤性能を行った。布サンプルの試験は、CFTプロセスによるタンパク成分と脂肪成分を含有する複雑な汚れから構成され、且つ試験布サンプルは、脂肪/粒子タイプの汚れを含有していた。
2種類の試験布地を洗浄し、これら配合物の洗剤性能を行った。布サンプルの試験は、CFTプロセスによるタンパク成分と脂肪成分を含有する複雑な汚れから構成され、且つ試験布サンプルは、脂肪/粒子タイプの汚れを含有していた。
試験は次のように行った。8つの標準化された汚れ布地の布片(それぞれ寸法2.5x2.5cmであり、2つの側がポリエステルのキャリアに縫い付けられている)を含有するマルチステインモニターを、ラウンダーオメーター(launder-O-meter)で2.5gの綿布地および5g/Lの液体試験洗濯洗剤と共に洗浄した(表4)。
条件は次のとおりであった。装置:SDL Atlas社、ロックヒル、米国のラウンダーオメーター。洗浄液:250ml、洗浄時間:60分、洗浄温度:30℃。水硬度:2.5mmolモル/L、Ca:Mg:HC03 4:1:8
布地と液体の比率 1:12、洗浄サイクル後、マルチステインモニターを水ですすぎ、その後、周囲温度で14時間乾燥させた。
布地と液体の比率 1:12、洗浄サイクル後、マルチステインモニターを水ですすぎ、その後、周囲温度で14時間乾燥させた。
次のあらかじめ汚した試験布地を使用した。
CFT C−S−10:綿にバター
CFT C−S−62:綿にラード、着色
CFT C−S−68
EMPA 112:綿にココア
EMPA 141/1:綿に口紅
EMPA 125:
wfk20D:ポリエステル/綿混合布地に顔料と皮脂型の脂肪
CFT C−S−70:チョコレート、ムースクリーム
wfk = wfk test fabrics GmbH、Krefeld
EMPA =スイス連邦材料試験協会
CFT = Center for Test Material B.V.
CFT C−S−10:綿にバター
CFT C−S−62:綿にラード、着色
CFT C−S−68
EMPA 112:綿にココア
EMPA 141/1:綿に口紅
EMPA 125:
wfk20D:ポリエステル/綿混合布地に顔料と皮脂型の脂肪
CFT C−S−70:チョコレート、ムースクリーム
wfk = wfk test fabrics GmbH、Krefeld
EMPA =スイス連邦材料試験協会
CFT = Center for Test Material B.V.
色測定を使用して洗浄の総レベルを評価した。モニター上のしみの反射率値は、460nmでUVカットオフフィルターを備えた球形反射分光計(Datacolor社、米国のSF500型、波長範囲360〜700nm、光学的形状d/8°)を使用して測定した。この場合、CIE−Lab色空間分類を用いて、モニターの8つのしみについて、明度L*、赤−緑の色軸の値a*および黄−青の色軸のb*値を洗浄前後に測定し、平均した。色値(ΔE)値の変化は、次の式の評価色ツールによって自動的に定義および計算される。
ΔE=ΔDelta a*2+ΔDelta b*2++ΔDelta L*2
ΔEは、達成された洗浄効果の尺度である。すべての測定を6回繰り返し、平均数を算出した。ΔEの値が高いほど、クリーニングが優れていることに留意されたい。当業者は、1単位の違いを検出することができる。非専門家は、2単位を容易に検出することができる。結果を表5に示す。
Rw=洗浄した汚れの反射率
Ro=汚れていない反射率
ΔEは、達成された洗浄効果の尺度である。すべての測定を6回繰り返し、平均数を算出した。ΔEの値が高いほど、クリーニングが優れていることに留意されたい。当業者は、1単位の違いを検出することができる。非専門家は、2単位を容易に検出することができる。結果を表5に示す。
Rw=洗浄した汚れの反射率
Ro=汚れていない反射率
ビルダーによる洗浄力の増加は、次のように計算した。この調査では、それぞれの布について合計6回繰り返した。90〜95%の統計的信頼水準を計算した。
試験配合物は、表4による成分を混合して配合物VII〜XIIIを作ることにより、製造した。
塩(A)または比較例の化合物のそれぞれは、使用される場合には、表4に示す量でそれぞれのベース配合物に加えた。
Lipolase(登録商標)100Lは、使用される場合には、表4に示す量でそれぞれのベース配合物に加えた。
Savinase(登録商標)16.0Lは、使用される場合には、表4に示す量でそれぞれのベース配合物に加えた。
水を加えて残部を満たし100とした。
塩(A)または比較例の化合物のそれぞれは、使用される場合には、表4に示す量でそれぞれのベース配合物に加えた。
Lipolase(登録商標)100Lは、使用される場合には、表4に示す量でそれぞれのベース配合物に加えた。
Savinase(登録商標)16.0Lは、使用される場合には、表4に示す量でそれぞれのベース配合物に加えた。
水を加えて残部を満たし100とした。
(B.1):n−C18−アルキル−(OCH2CH2)25−OH
(B.2):C10〜C18−アルキルポリグリコシドブレンド
(B.3):ナトリウムC10〜C12−アルキルベンゼンスルホネート
(B.4):ナトリウムクメンスルホネート
(B.5):ナトリウムラウレススルフェート−n−C12H25−O−(CH2CH2O)3−SO3Na
(B.6):n−C12H25(CH3)2N→O
(B.2):C10〜C18−アルキルポリグリコシドブレンド
(B.3):ナトリウムC10〜C12−アルキルベンゼンスルホネート
(B.4):ナトリウムクメンスルホネート
(B.5):ナトリウムラウレススルフェート−n−C12H25−O−(CH2CH2O)3−SO3Na
(B.6):n−C12H25(CH3)2N→O
リポラーゼは貯蔵前に7500LU/mlの量で存在していた。
塩(A)による洗浄力の増加は、次のように計算した。この調査では、それぞれの布について合計6回繰り返した。>90%の統計的信頼水準を計算した。上記のマルチステインモニターのΔEの合計を表5に示す。ラウンダーオメーター試験は、37℃の温度で2か月間の貯蔵中、新たに調製した配合物(t0)を用いて実行した。37℃でのおよそ1週間は、20℃での3週間半と同等である。
塩(A)なしの比較試験については、後者を同量のジエチレングリコールで置き換えた。
Claims (15)
- (A)一般式(I)
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−O−C(O)−R1 A− (I)
(式中、
nは、1〜12の中から選択され、
mは、0〜50の中から選択され、
R1は、直鎖または分岐であるC1〜C10アルキル、およびC6〜C10アリールから選択され、R1は、部分的にまたは完全に中和されている1個以上のヒドロキシル基またはC=O基またはCOOH基を有することがあってもよく、
R2は、同じであるかまたは異なるものであり、そして、C1〜C10アルキル、フェニルから選択され、
R3およびR4は、同じであるかまたは異なるものであり、そして、水素原子およびC1〜C4アルキルから選択され、
Xは、C2〜C4アルキレンであり、そして
A−は、無機または有機の対アニオンである)
で表される少なくとも1種の塩
および
(B)両性界面活性剤およびアニオン性界面活性剤および非イオン性界面活性剤から選択される少なくとも1種の界面活性剤
を含有する組成物。 - 塩(A)が、ハライド、スルフェート、カーボネート、タートレート、シトレート、ラクテート、およびメタンスルホネートから選択される対イオンを有する、請求項1に記載の組成物。
- 前記組成物が、
(C)少なくとも1種の酵素
をさらに含有する、請求項1または2に記載の組成物。 - 前記少なくとも1種の酵素(C)が、プロテアーゼ、アミラーゼ、およびリパーゼから選択される、請求項1から3のいずれか一項に記載の組成物。
- 前記組成物が室温で液体である、請求項1から4のいずれか一項に記載の組成物。
- 一般式(I)で表される化合物のR2がすべてメチルである、請求項1から5のいずれか一項に記載の組成物。
- 前記組成物が0.5〜30質量%の塩(A)を含有する、請求項1から6のいずれか一項に記載の組成物。
- 塩(A)が、化合物(A’)
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−OH R1−COO−
(式中、様々な可能性のあるR1、R2、X、nおよびmは、対応する塩(A)におけるR1、R2、X、nおよびmの定義と同じである)
を不純物として含有する、請求項1から7のいずれか一項に記載の組成物。 - 布地を洗濯するための、請求項1から8のいずれか一項に記載の組成物の使用方法。
- 酵素を安定化するための、塩(A)の使用方法。
- 組成物の製造方法であって、
(a)
(A)一般式(I)の化合物である少なくとも1種の塩(A)と
(C)少なくとも1種の酵素と
を混合する工程、
(R2)3N+−(CH2)nC(R3)(R4)−(O−X)m−O−C(O)−R1 A− (I)
(式中、
nは、1〜12の中から選択され、
mは、0〜50の中から選択され、
R1は、直鎖または分岐であるC1〜C10アルキル、およびC6〜C10アリールから選択され、そして、そのR1は、部分的にまたは完全に中和されている1個以上のヒドロキシル基またはC=O基またはCOOH基を有することがあってもよく、
R2は、同じであるかまたは異なるものであり、そして、C1〜C10アルキル、フェニルから選択され、
R3およびR4は、同じであるかまたは異なるものであり、そして、水素原子およびC1〜C4アルキルから選択され、
Xは、C2〜C4アルキレンであり、および
A−は、無機または有機の対アニオンである)、
(b)両性界面活性剤およびアニオン性界面活性剤および非イオン性界面活性剤から選択される少なくとも1種の界面活性剤(B)を加える工程、
を含む、製造方法。 - 塩(A)が、ハライド、スルフェート、カーボネート、タートレート、シトレート、ラクテート、およびメタンスルホネートから選択される対イオンを有する、請求項11に記載の製造方法。
- 前記少なくとも1種の酵素(C)がプロテアーゼ、アミラーゼ、およびリパーゼから選択される、請求項11または12に記載の製造方法。
- 一般式(I)による化合物のR2がすべてメチルである、請求項11から13のいずれか一項に記載の製造方法。
- 一般式
(CH3)3N+−(CH2)CH(R3)−O−C(O)−R5 (A1)− (II)
(式中、(A1)−は、タートレートおよびシトレートから選択され、
R3は、水素原子およびC1〜C4アルキルから選択され、
R5は、−CH2−C(OH)(COOX2)−CH2−COOX2および−CH(OH)−CH(OH)−COOX1から選択され、
X1は、水素原子、アルカリ金属、および(CH3)3N+−(CH2)2−から選択され、そして
X2は、同じであるかまたは異なるものであり、そして、水素原子、アルカリ金属および(CH3)3N+−(CH2)2−から選択される)で表される塩。
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