JP2011512808A - リパーゼ活性を有するポリペプチド及びこれをコードするポリヌクレオチド - Google Patents
リパーゼ活性を有するポリペプチド及びこれをコードするポリヌクレオチド Download PDFInfo
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Abstract
Description
a)280nmでの吸収(A280)に対するリパーゼ活性(LU)が500LU/A280未満であり、ここでLUの1単位(1LU)は、30℃、pH7で、1分当たり1マイクロモルのブチル酸を放出できる酵素量として定義され、且つポリペプチドの吸収は280nmで測定される;
b)リスク機能臭気(Risk performance odor)(R)が0.5未満であり、ここでRは、ポリペプチド洗浄見本から放出されたブチル酸量と参照ポリペプチド洗浄見本から放出されたブチル酸量の比として計算され、ここで両方の値は、比の計算の前に、非ポリペプチド洗浄見本から放出されたブチル酸量で補正されている;又は
c)損益因子(Benefit Risk factor)(BR)が少なくとも1.8であり、ここで、BRは、リスク機能臭気(R)で除した平均洗浄機能(wash performance)(RPavg)として定義される、
の少なくとも1つを有する。
a)S58A+V60S+A150G+L227G;又は
b)E210V/G;
の少なくとも1つの位置にアミノ酸変更を含んでなる、リパーゼ活性を有する第二ポリペプチドに関する。
a)前記ポリペプチドの作製に適する条件下、前記ポリペプチドを含んでなる核酸構築物又は組換え発現ベクターを含んでなる、前記形質転換宿主細胞を培養するステップ;及び
b)前記ポリペプチドを回収するステップ、
を含んでなる、ポリペプチドの製造方法に関する。
BR=RPavg/R
で表される。
本発明のリパーゼ変種について記載する場合、参照の容易性のために以下の命名法を使用する:
(1又は複数の)本来のアミノ酸:(1又は複数の)位置:(1又は複数の)置換アミノ酸
本発明の目的によれば、相同性の度合いを、当該技術分野で既知のコンピュータプログラム、例えば、GCGプログラムパッケージ(Program Manual for the Wisconsin Package,Version 8,August 1994,Genetics Computer Group,575 Science Drive,Madison,Wisconsin,USA 53711)(Needleman,S.B. and Wunsch,C.D.,(1970),Journal of Molecular Biology,48,443−45)から提供されるGAP等を用い、ポリペプチド配列比較のための以下の設定:GAPクリエーション・ペナルティ3.0及びGAPエクステンション・ペナルティ0.1でGAPを用いることにより、好適に決定してもよい。
任意の好適なポリペプチドを使用してよい。ある実施態様によれば、ポリペプチドは、真菌ポリペプチドであってよい。
以下に述べる位置は、配列番号2におけるアミノ酸残基の位置である。「相同性及びアラインメント」の段落に記載される方法を使用し、異なるリパーゼにおけるアミノ酸残基の対応する又は相同の位置を発見した。
のうち少なくとも1つを有するポリペプチドである。
ある実施態様によれば、本発明は、当該ポリペプチドをコードする単離ポリヌクレオチドに関する。当該ポリヌクレオチドは、非常に低ストリンジェンシー条件、好ましくは低ストリンジェンシー条件、より好ましくは中ストリンジェンシー条件、より好ましくは中−高ストリンジェンシー条件、さらにより好ましくは高ストリンジェンシー条件、及び最も好ましくは非常に高ストリンジェンシー条件下で、(i)配列番号1のヌクレオチド178〜660、(ii)配列番号1のヌクレオチド178〜660に含まれるcDNA、(iii)(i)又は(ii)のサブ配列、又は(iv)(i)、(ii)又は(iii)の相補鎖とハイブリダイズできる(J.Sambrook,E.F.Fritsch,and T.Maniatus,1989,Molecular Cloning,A Laboratory Manual,2d edition,Cold Spring Harbor,New York)。配列番号1のサブ配列は、少なくとも100個の連続ヌクレオチド、又は好ましくは少なくとも200個の連続ヌクレオチドを含む。さらに、当該サブ配列は、リパーゼ活性を有するポリペプチド断片をコードしてよい。
本発明の酵素は、脂肪分の除去のための工業的使用等で使用されてよい。
ポリペプチドをコードする遺伝子を含むプラスミドを構築し、そして当該技術分野の標準的方法を用いて、好適な宿主細胞に形質転換する。
リパーゼの活性(LU)は、上記のリパーゼ活性の節で記載した通りに決定する。280nmでのリパーゼの吸収(A280)を測定する。ポリペプチドの特定の活性は、LU/A280の比率として表現すことができる。
本発明のポリペプチドは、自動機械ストレスアッセイ(AMSA)を用いて試験される。AMSA試験では、多数の少量酵素−洗剤溶液の洗浄機能を調べることができる。AMSAプレートは、試験溶液のための多数のスロットと、全ての当該スロット開口に対する、洗浄される織物見本を堅く絞る蓋を有する。洗浄時間の間、プレート、試験溶液、織物及び蓋を勢いよく振り、織物に試験溶液を接触させるとともに機械ストレスを与える。さらなる記載は、WO 02/42740、特に第23〜24頁の「特別方法実施態様(Special method embodiments)」を参照されたい。この容器は、洗剤試験溶液を含み、金属プレートにおける円筒状の穴(直径6mm、深さ10mm)からなる。染みの付いた布(試験物質)を、金属プレートの頂部に置き、容器の上の蓋とシールとして使用する。別の金属プレートは、染み付いた布の頂部に置き、各容器から任意の漏出を回避する。2つの金属プレートを染み付いた布と一緒に、上下、30Hz、2mmの振幅で振動させる。
P=Int(v)−Int(r)
ここで、Int(v)は酵素で洗浄した織物表面の光強度値であり、Int(r)は酵素なしで洗浄した織物見本の光強度値である。
RP=P(試験ポリペプチド)/P(参照ポリペプチド)
リパーゼ洗浄見本から放出されるブチル酸を、固相マイクロ抽出ガスクロマトグラフ(SPME−GC)により、以下の方法を用いて測定した。0.5mg/lのリパーゼを含有する表2で特定される溶液において洗浄した、4片の織物(直径5mm)を、ガスクロマトグラフ(GC)バイアルに移した。サンプルを30℃で24時間インキュベートし、その後、140℃で30分加熱し、分析前に、20℃〜25℃で少なくとも4時間保存した。分析を、Stabilwax−DA w/Integra−ガードカラム(30m、0.32mm ID及び0.25マイクロ−m df)及びCarboxen PDMS SPME fibre(85マイクロ−m)を備え付けたVarian3800GCで行った。各GCバイアルからのサンプリングは、50℃で8分間、SPME fireで、織物片上のヘッドスペースで行い、その後サンプリングした化合物を、カラムに注入した(注入温度=250℃)。カラム流=2ml ヘリウム/分。カラムオーブン温度勾配:0分=50℃、2分=50℃。6分45秒=240℃、11分45秒=240℃である。検出を、Flame Ionization Detector(FID)を用いて行い、ブチル酸の保持時間を、真正の標準品を用いて確認した。
臭気=織物表面から放出された測定ブチル酸(ピーク面積)
α試験酵素=臭気試験酵素−臭気ブランク
α参照酵素=臭気参照酵素−臭気ブランク
R=α試験酵素/α参照酵素
ポリペプチドは、R因子が1より低い場合、参照と比較して臭気の低減が示されたと考えられる。
低減した臭気リスクと比較した洗浄機能について述べる利益リスク因子は、以下の通り定義される。
BR=RPavg/R
配列番号2は、サーモマイセス・ラヌギノーサス由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号3は、アブシディア・レフレクサ(Absidia reflexa)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号4は、アブシディア・コリムビフェラ(Absidia corymbifera)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号5は、リゾムコール・ミエヘイ(Rhizomucor miehei)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号6は、リゾプス・オリザエ(Rhizopus oryzae)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号7は、アスペルギルス・ニゲル(Aspergillus niger)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号8は、アスペルギルス・ツビンゲンシス(Aspergillus tubingensis)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号9は、フサリウム・オキシスポラム(Fusarium oxysporrum)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号10は、フサリウム・ヘテロスポラム(Fusarium heterosporum)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号11は、アスペルギルス・オリザエ(Aspergillus oryzae)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号12は、ペニシリウム・カメンバーティレクサ(Penicillium camembertilexa)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号13は、アスペルギルス・ホエティダス(Aspergillus foetidus)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号14は、アスペルギルス・ニゲル(Aspergillus niger)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号15は、アスペルギルス・オリザエ(Aspergillus oryzae)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
配列番号16は、ランデリナ・ペニサポラ(Landerina penisapora)由来のリパーゼのアミノ酸配列を示す。
Claims (20)
- リパーゼ活性を有するポリペプチドであって、当該ポリペプチドが、以下の、
a)280nmでの吸収(A280)に対するリパーゼ活性(LU)が500LU/A280未満であり、ここでLUの1単位(1LU)は、30℃、pH7で、1分当たり1マイクロモルのブチル酸を放出できる酵素量として定義され、且つポリペプチドの吸収は280nmで測定される;
b)リスク機能臭気(Risk performance odor)(R)が0.5未満であり、ここでRは、ポリペプチド洗浄見本から放出されたブチル酸量と参照ポリペプチド洗浄見本から放出されたブチル酸量の比として計算され、ここで両方の値は、比の計算の前に、非ポリペプチド洗浄見本から放出されたブチル酸量で補正されている;又は
c)利益リスク因子(Benefit Risk factor)(BR)が少なくとも1.8であり、ここで、BRは、リスク機能臭気(R)で除した平均洗浄機能(wash performance)(RPavg)として定義される、
のうち少なくとも1つを有する、ポリペプチド。 - 配列番号2に対応する位置で、T231R+N233R+I255A+P256K、及び
a)S58A+V60S+A150G+L227G;又は
b)E210V/G;
の少なくとも1つの位置にアミノ酸変更を含んでなる、請求項1に記載のポリペプチド。 - 位置I86V又はT143Sに少なくとも1つのアミノ酸変更をさらに含んでなる、請求項2に記載のポリペプチド。
- 配列番号2の、位置E1、D27、N33、S83、G91、N94、K98、E99、D102、D111、G163、I202、E210、S216、L259又はL269に対応する位置で、少なくとも1つのアミノ酸の置換、欠失又は付加から選択される、少なくとも1つのさらなる変更を含んでなる、請求項2又は3に記載のポリペプチド。
- 前記少なくとも1つの変更が、配列番号2の、E1N/*、D27N、N33Q、S83T、G91N、N94R、K98I、E99K、D102A、D111N、G163K、I202L、E210A、S216P、L259F、及びL269APIAからなる群から選択される、請求項4に記載のポリペプチド。
- 配列番号2に対応する位置で、T231R+N233R+I255A+P256K、及び
a)S58A+V60S+A150G+L227G;又は
b)E210V/G;
の少なくとも1つの位置にアミノ酸変更を含んでなる、ポリペプチド。 - 位置I86V又はT143Sに少なくとも1つのアミノ酸変更をさらに含んでなる、請求項6に記載のポリペプチド。
- 配列番号2の、位置E1、D27、N33、S83、G91、N94、K98、E99、D102、D111、G163、I202、E210、S216、L259又はL269に対応する位置で、少なくとも1つのアミノ酸の置換、欠失又は付加から選択される、少なくとも1つのさらなる変更を含んでなる、請求項6又は7に記載のポリペプチド。
- 前記少なくとも1つの変更が、配列番号2の、E1N/*、D27N、N33Q、S83T、G91N、N94R、K98I、E99K、D102A、D111N、G163K、I202L、E210A、S216P、L259F、及びL269APIAからなる群から選択される、請求項8に記載のポリペプチド。
- a)T231R+N233R+L269APIA;
b)S58T+V60K+A150G+T231R+N233I+D234G;
c)S58T+V60K+I86V+D102A+A150G+L227G+T231R+N233R+P256K;
d)S58N+V60S+I86P+T231R+N233R+P256S;
e)S58N+V60S+I86S+L227G+T231R+N233R+P256S;及び
f)S58N+V60S+I86T+L227G+T231R+N233R+P256L、
からなる群から選択される変更を含んでなる、請求項1に記載のポリペプチド。 - a)S58A+V60S+I83T+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
b)S58A+V60S+I86V+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
c)S58A+V60S+I86V+T143S+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
d)S58A+V60S+I86V+T143S+A150G+G163K+S216P+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
e)E1*+S58A+V60S+I86V+T143S+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
f)S58A+V60S+I86V+K98I+E99K+T143S+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
g)E1N+S58A+V60S+I86V+K98I+E99K+T143S+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K+L259F;
h)S58A+V60S+I86V+K98I+E99K+D102A+T143S+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
i)N33Q+S58A+V60S+I86V+T143S+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
j)E1*+S58A+V60S+I86V+K98I+E99K+T143S+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
k)E1N+S58A+V60S+I86V+K98I+E99K+T143S+A150G+S216P+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
l)D27N+S58A+V60S+I86V+G91N+N94R+D111N+T143S+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
m)E1N+S58A+V60S+I86V+K98I+E99K+T143S+A150G+E210A+S216P+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
n)A150G+E210V+T231R+N233R+I255A+P256K;
o)I202L+E210G+T231R+N233R+I255A+P256K;
p)E1N+A18K+V60K+I86V+A150G+E210A+L227G+T231R+N233R+P256K;
q)E1L+D27K+V60K+I86V+A150G+S219P+L227G+T231R+N233R+P256K;
r)E1N+S58A+V60S+S83T+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
s)E1N+S58T+V60K+I86V+D102A+T143S+A150G+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;
t)E1N+S58A+V60S+I86V+K98I+E99K+D102A+T143S+A150G+S216P+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K;及び
u)S58A+V60S+S83T+A150A+L227G+T231R+N233R+I255A+P256K、
からなる群から選択される変更を含んでなる、請求項1又は6に記載のポリペプチド。 - 配列番号2と、少なくとも50%、少なくとも60%、少なくとも70%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、又は少なくとも100%同一である、請求項1〜11のいずれか1項に記載のポリペプチド。
- 請求項1〜12のいずれか1項に記載のポリペプチドをコードする単離ポリヌクレオチド。
- 発現宿主において、前記ポリペプチドの作製を指示する少なくとも1つのコントロール配列と作動的に結合する、請求項13のポリヌクレオチドを含んでなる、核酸構築物。
- 請求項14の核酸構築物を含んでなる、組換え発現ベクター。
- 請求項14の核酸構築物又は請求項15の組換え発現ベクターを含んでなる、形質転換宿主細胞。
- a)前記ポリペプチドの作製に適する条件下、前記ポリペプチドを含んでなる核酸構築物又は組換え発現ベクターを含んでなる、前記形質転換宿主細胞を培養するステップ;及び
b)前記ポリペプチドを回収するステップ、
を含んでなる、請求項1〜12のいずれか1項に記載のポリペプチドの製造方法。 - 請求項1〜12のいずれか1項に記載のポリペプチドを含んでなる調製物。
- 固体又は液体の調製物であってよい、請求項18に記載の調製物。
- 請求項1〜12のいずれか1項に記載のポリペプチドを使用することにより、脂質加水分解の間、臭気発生性短鎖脂肪酸の形成を低減する方法。
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