JP2002238462A - 乳清蛋白質加水分解物及びその製造方法 - Google Patents
乳清蛋白質加水分解物及びその製造方法Info
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Abstract
れ、緩衝能が小さく、かつジェランガムによるゲル化を
阻害しない乳清蛋白加水分解物、及びその製造方法を提
供する。 【解決手段】 a)分解率が10〜15%であること、
b)乳清蛋白質加水分解物に含まれる全アミノ酸の質量
合計に占める遊離アミノ酸の質量合計の割合が1重量%
以下であること、c)10重量%溶液を1cmのセル、
800nmで測定した透過率が98%以上であること、
d)pH3.8において90℃で10分間加熱処理し、
沈殿を生じないこと、e)乳清蛋白質加水分解物の蛋白
質1g当たりの緩衝能が、クエン酸換算で380mg以
下であること、及びf)ジェランガムによるゲル化を阻
害しないこと、の理化学的性質を有する乳清蛋白質加水
分解物、並びに乳清蛋白質を、ブロメライン及び/又は
パパイン並びにトリプシンを併用して、蛋白質の分解率
が10〜15%の範囲で加水分解し、加水分解液を限外
濾過して分子量50,000ダルトン超の画分を除去す
ることを特徴とする乳清蛋白質加水分解物の製造方法。
Description
解の蛋白質に比較して優れ、遊離アミノ酸が少なく、溶
液状で透明で、風味が良好であり、酸性域の熱安定性に
優れ、緩衝能が小さく、かつジェランガムによるゲル化
形成を阻害しないことからことから酸性域で広範な種々
の食品、特にゼリー状食品に好適に利用できる新規な乳
清蛋白質加水分解物及びその製造方法に関する。
15%であること、b)乳清蛋白質加水分解物に含まれ
る全アミノ酸の質量合計に占める遊離アミノ酸の質量合
計の割合が1%(重量。以下、分解率を除き、特に断り
のない限り同じ。)以下であること、c)10%溶液を
1cmのセル、800nmで測定した透過率が98%以
上であること、d)pH3.8において90℃で10分
間加熱処理し、沈殿を生じないこと、e)乳清蛋白質加
水分解物の蛋白質1g当たりの緩衝能が、クエン酸換算
で380mg以下であること、f)ジェランガムによる
ゲル化を阻害しないことの理化学的性質[以下、a)〜
f)をまとめて特定の理化学的性質と記載することがあ
る。]を有する乳清蛋白質加水分解物、及び乳清蛋白質
を、ブロメライン及び/又はパパイン並びにトリプシン
を併用して、蛋白質の分解率が10〜15%の範囲で加
水分解し、加水分解液を限外濾過して分子量50,00
0ダルトン超の画分を除去することを特徴とする乳清蛋
白質加水分解物の製造方法に関する。
清蛋白質加水分解物、即ちペプチドと遊離アミノ酸との
混合物(乾燥物)、に含まれる全アミノ酸の質量合計に
占める遊離アミノ酸の質量合計の割合(百分率)を意味
する。また、本明細書において、分子量50,000ダ
ルトン超とは、分子量50,000ダルトンを含まず、
それより上を意味する。
体内での利用性等において優れた栄養学的特性を有して
おり、食品、飲料等に広く利用されている。しかしなが
ら、乳清蛋白質は熱安定性に劣っており、加熱殺菌が必
要な液状食品等の用途には事実上使うことができない
(月刊フードケミカル7月号、第42頁、1999
年)。従って、最近では熱安定性の改善、消化吸収性の
向上、又は抗原性の低減等を目的として、乳清蛋白質を
酵素で加水分解した乳清蛋白質加水分解物が利用されて
いる。
解した場合、発生する呈味性ペプチド又は遊離アミノ酸
等により苦味等の不快な風味が生じるという問題があっ
た。また、加水分解率が高い乳清蛋白質加水分解物を酸
性飲料等に使用する場合には、緩衝能が大きいため、酸
性に達するまでに大量の酸剤を添加しなければならず、
最終製品の風味に大きな影響を及ぼすという問題があっ
た。
不快な風味の発生は抑制され、緩衝能も小さくなるが、
熱安定性の改善が不十分であり、例えば加水分解後に蛋
白質分解酵素を加熱失活させる工程において凝集又は沈
殿が発生するという問題があった。
蛋白質加水分解物が幾つか開発されているが、これらを
例示すれば次のとおりである。 (1)分子量5,000〜10,000ダルトンの画分
が、全加水分解物の1%未満であり、抗原残存活性が1
0-5以下に低減され、アミノ酸遊離率が10〜15%で
あり、乳清蛋白質に含まれる全リジンの量に対する遊離
リジンの量の割合が12〜20%であり、アンモニア含
量が0.2%以下であり、10%溶液を1cmのセル、
540nmで測定した透過率が98%以上であり、pH
4〜7の5%溶液を120℃で10分間加熱して沈殿を
生じない風味良好な乳清蛋白質加水分解物が開示されて
いる(特開平8−112063号公報。以下、従来技術
1と記載する。)。
交換樹脂処理又は脱塩処理し、蛋白質100g当りのカ
ルシウム濃度を350mg以下に調整し、エンド型蛋白
質分解酵素を添加し、全窒素量に対する非蛋白態窒素の
割合が50%以下の範囲で乳清蛋白質を加水分解するこ
とにより、加水分解率が低く、非蛋白態窒素量が適切で
ある風味良好な乳清蛋白質加水分解物が開示されている
(特開平6−153792号公報。以下、従来技術2と
記載する。)。
に加水分解した乳清蛋白質加水分解物は、抗原性が低
く、熱安定性が良い点においては優れているが、前記の
とおり緩衝能が大きいため、酸性に達するまでに大量の
酸剤を添加しなければならず、最終製品の風味に大きな
影響を及ぼすという問題点を有していた。
に加水分解した乳清蛋白質加水分解物は、カルシウム濃
度を低減しているため、中性域の熱安定性は優れている
が、酸性域の熱安定性がないため、酸性飲料等へ使用で
きないという問題点を有していた。
える問題点を解決すべく、分解率が10〜15%であ
り、アミノ酸スコア100であり、アミノ酸遊離率が1
%未満であり、pH3.8において90℃で10分間加
熱処理しても沈殿を生じず、乳清蛋白質加水分解物の蛋
白質1g当たりの緩衝能が、クエン酸換算で280mg
以下であるという良好な特性を具備した乳清蛋白質加水
分解物を開発し、既に出願を行った(特願平11−27
6648号。以下、従来技術3と記載する。)。
蛋白質加水分解物は、風味が良好であり、アミノ酸スコ
ア100であり、酸性域での熱安定性に優れ、かつ緩衝
能が小さい点では優れているが、ゼリー食品のゲル化剤
として一般的に広く使用されているジェランガムと反応
してゲル化を阻害するため、ゼリー状食品へ応用できな
いという問題点を有していた。
を原料として用い、酸性域で広範な種々の食品及び飲料
等に応用可能な、消化吸収性が未分解の蛋白質に比較し
て優れ、遊離アミノ酸が少なく、風味が良好であり、酸
性域の熱安定性に優れ、緩衝能が小さく、かつジェラン
ガムによるゲル化を阻害しない乳清蛋白質加水分解物が
待望されていた。
技術に鑑みて、従来製品の有する前記各種問題点を解決
し得る新しい製品を開発することを目的として鋭意研究
を行った結果、乳清蛋白質を、ブロメライン及び/又は
パパイン並びにトリプシンを併用して、蛋白質の分解率
が10〜15%の範囲で加水分解し、加水分解液を限外
濾過して分子量50,000ダルトン超の画分を除去す
ることにより得られる特定の理化学的性質を有する乳清
蛋白質加水分解物が、従来の乳清蛋白質加水分解物では
成し得なかった消化吸収性が未分解の蛋白質に比較して
優れ、遊離アミノ酸が少なく、風味が良好であり、酸性
域の熱安定性に優れ、緩衝能が小さく、かつジェランガ
ムによるゲル化を阻害しないという良好な特性を具備す
ること、及び該乳清蛋白質加水分解物を安定して製造で
きる方法であることを見出し、本発明を完成した。
域の熱安定性に優れ、緩衝能が小さく、かつジェランガ
ムによるゲル化を阻害しない乳清蛋白質加水分解物を提
供することである。
あり、酸性域の熱安定性に優れ、緩衝能が小さく、かつ
ジェランガムによるゲル化を阻害しない乳清蛋白質加水
分解物の製造方法を提供することである。
は、次のa)〜f)、 a)分解率が10〜15%であること b)乳清蛋白質加水分解物に含まれる全アミノ酸の質量
合計に占める遊離アミノ酸の質量合計の割合が1%以下
であること c)10%溶液を1cmのセル、800nmで測定した
透過率が98%以上であること d)pH3.8において90℃、10分間加熱処理し、
沈殿を生じないこと e)乳清蛋白質加水分解物の蛋白質1g当たりの緩衝能
が、クエン酸換算で380mg以下であること f)ジェランガムによるゲル化を阻害しないことの理化
学的性質を有する乳清蛋白質加水分解物である。
は、乳清蛋白質を、ブロメライン及び/又はパパイン並
びにトリプシンを併用して、蛋白質の分解率が10〜1
5%の範囲で加水分解し、加水分解液を限外濾過して分
子量50,000ダルトン超の画分を除去することを特
徴とする乳清蛋白質加水分解物の製造方法であり、乳清
蛋白質の加水分解後に吸着樹脂処理を行うこと(以下、
態様1と記載する。)を望ましい態様としてもいる。
が、本発明の理解を容易にするために、最初に本発明の
第二の発明、即ち、乳清蛋白質加水分解物の製造方法
(以下、本発明の方法と略記する。)から説明する。
清蛋白質を主成分とするものであれば、如何なるもので
も使用することができるが、市販の各種乳清蛋白質、例
えば、乳清蛋白質濃縮物(WPC)、乳清蛋白質分離物
(WPI)等が望ましい。また、牛乳、脱脂乳、全脂粉
乳、脱脂粉乳から乳清蛋白質を常法により精製すること
もできる。
し、溶解する。該溶解液の濃度は格別の制限はないが、
通常、蛋白質換算で5〜15%前後の濃度範囲にするの
が効率性及び操作性の点から望ましい。前記乳清蛋白質
を含有する溶液を70〜90℃で15秒間〜10分間程
度加熱殺菌することが、雑菌汚染による変敗防止の点か
ら望ましい。
アルカリ剤を添加し、pHをブロメライン、パパイン、
又はトリプシンの至適pH又はその付近であるpH7〜
10に調整することが望ましい。
品又は医薬品に許容されるものであれば如何なるアルカ
リ剤であってもよく、具体的には、水酸化ナトリウム、
水酸化カリウム、炭酸カリウム等を例示することができ
る。
蛋白質を含有する溶液に蛋白質分解酵素であるブロメラ
イン及び/又はパパイン並びにトリプシンを併用して添
加し、乳清蛋白質を加水分解する。
パイン、又はトリプシンは市販品等が使用可能であり、
ブロメラインはブロメラインF(天野エンザイム社
製)、パパインはパパイン300(日本バイオコン社
製)、トリプシンはPTN6.0S(ノボザイム社製)
等を例示することができる。なお、緩衝能が小さく、良
好な風味の乳清蛋白質加水分解物を製造するためには、
他の蛋白質分解酵素と併用せず、蛋白質分解酵素として
ブロメライン及び/又はパパイン並びにトリプシンのみ
を併用することが望ましい。
水に分散し、溶解して使用する。該溶解液の濃度は格別
の制限はないが、通常3〜10%程度の酵素濃度として
使用することが効率性及び操作性の点から望ましい。
濃度、酵素力価、反応温度、及び反応時間により異なる
が、一般的には、乳清蛋白質1g当たり1000〜20
000活性単位の割合で添加する。
し、添加することが望ましいが、添加の順番には特に制
限はない。酵素反応の温度は格別の制限はなく、酵素作
用の発現する最適温度範囲を含む実用に供され得る範囲
から選ばれ、通常30〜60℃の範囲から選ばれる。
初発pH等の反応条件によって進行状態が異なり、酵素
反応の反応継続時間を一定とすると製造バッチ毎に異な
る理化学的性質を有する分解物が生じる可能性があるた
め、一該に決定できない。従って、酵素反応をモニター
し、反応継続時間を決定する必要がある。
〜15%の範囲で、反応温度、反応時間、酵素添加量等
の反応条件を設定する。
失活により行われ、常法による加熱失活処理により実施
することができる。加熱失活処理の加熱温度と保持時間
は、使用した酵素の熱安定性を考慮し、十分に失活でき
る条件を適宜設定することができるが、例えば、80〜
130℃の温度範囲で30分間〜2秒間の保持時間で行
うことができる。
膜処理し、分子量50,000ダルトン超の画分を除去
し、目的とする乳清蛋白質加水分解物を含む溶液を得
る。
でき、限外濾過モジュールSLP1053(旭化成社
製、分画分子量10,000)、NTU3306(日東
電工社製、分画分子量20,000)等を例示すること
ができる。
白質の加水分解後に吸着樹脂処理を行うこと、即ち、乳
清蛋白質の加水分解後、限外濾過膜処理の前又は後のい
ずれかに吸着性樹脂処理することが、後記試験例から明
らかなとおり、処理しないものと比較して、最終製品で
ある乳清蛋白質加水分解物の風味を一層良好なものとす
ることができることから望ましい。
分解液へ投入して所定時間接触させるバッチ式、吸着性
樹脂を充填したカラムへ加水分解液を通液するカラム式
のいずれの方式でも行うことができる。
い味及び臭いの成分を吸着除去するために十分な量の吸
着性樹脂を、その吸着能を考慮して添加し、吸着処理後
の吸着性樹脂を濾過等により分離する。
たカラムに、その吸着能を考慮して、加水分解液を、望
ましくない味及び臭いの成分を吸着除去するために十分
な流速で通液し、吸着処理後の加水分解液を回収するこ
とにより実施することができる。
としてKS−35(北越炭素社製)を使用し、加水分解
液(蛋白質濃度8%)を吸着性樹脂を充填したカラムに
SV=3h-1の流速で通液することにより、望ましくな
い味及び臭いの成分を吸着除去することができる。
ンバーライトXAD−7(オルガノ社製)、KS−35
(味の素ファインテクノ社製)、セパビーズSP−20
7(三菱化学社製)、ダウエックスS−112(ダウケ
ミカル社製)等の市販品を例示することができる。
含有する溶液は、そのまま使用することもでき、また、
必要に応じて濃縮して濃縮液として使用することもで
き、更に、この濃縮液を乾燥し、粉末として使用するこ
ともできる。
る。前記のとおり本発明の第二の発明により得られた本
発明の第一の発明の乳清蛋白質加水分解物は、後記する
実施例からも明らかなとおり、次のa)〜f)の理化学
的性質を有している。 a)分解率が10〜15%である。 b)乳清蛋白質加水分解物に含まれる全アミノ酸の質量
合計に占める遊離アミノ酸の質量合計の割合が1%以下
である。 c)10%溶液を1cmのセル、800nmで測定した
透過率が98%以上である。 d)pH3.8において90℃、10分間加熱処理し、
沈殿を生じない。 e)乳清蛋白質加水分解物の蛋白質1g当たりの緩衝能
が、クエン酸換算で380mg以下である。 f)ジェランガムによるゲル化を阻害しない。
第一の発明の乳清蛋白質加水分解物は、乳清蛋白質を含
有する溶液に、ブロメライン及び/又はパパイン並びに
トリプシンを併用して、蛋白質の分解率が10〜15%
の範囲で乳清蛋白質を加水分解し、アミノ酸遊離率を1
%以下とし、加熱失活後、限外濾過処理して50,00
0ダルトン超の画分を除去することにより、風味が良好
であり、消化吸収性が未分解の蛋白質に比較して優れ、
風味が良好であり、酸性域の熱安定性に優れ、緩衝能が
小さく、かつジェランガムによるゲル化を阻害しないと
いう良好な性質を有する乳清蛋白質加水分解物である。
水分解物は、風味が良好であり、緩衝能が小さいにも拘
らず酸性域の熱安定性に優れ、かつジェランガムによる
ゲル化を阻害しないという従来の乳清蛋白質加水分解物
にはない特徴を有しており、酸性域で広範な種々の食
品、特にゼリー状食品に好適に利用できる。
するが、本発明においては、次の試験方法を採用した。 (1)蛋白質の分解率の算出方法 ケルダール法(日本食品工業学会編、「食品分析法」、
第102ページ、株式会社光琳、昭和59年)により試
料の全窒素量を測定し、ホルモール滴定法(満田他編、
「食品工学実験書」、上巻、第547ページ、養賢堂、
1970年)により試料のホルモール態窒素量を測定
し、これらの測定値から分解率を次式により算出した。
窒素量)×100
ノ酸については、試料を6規定(mol/dm3)の塩
酸で110℃、24時間加水分解し、トリプトファンに
ついては、水酸化バリウムで110℃、22時間アルカ
リ分解し、システイン及びメチオニンについては、過ギ
酸処理後、6規定(mol/dm3)の塩酸で110
℃、18時間加水分解し、それぞれアミノ酸自動分析機
(日立製作所製。835型)により分析し、アミノ酸の
質量を測定した。
し、これを合計して試料中の全アミノ酸の質量を算出す
る。次いで、スルホサリチル酸で試料を除蛋白し、残留
する各遊離アミノ酸の質量を前記(2)の方法により測
定し、これを合計して試料中の全遊離アミノ酸の質量を
算出する。これらの値から、各試料のアミノ酸遊離率を
次式により算出した。
の質量/全アミノ酸の質量)×100
水に溶解又は稀釈し、セルの厚さ1cmのガラスセルを
用いて、分光光度計U−3200型(日立製作所社製)
により波長800nmでその透過率を測定した。
形分濃度10%で水に溶解し、250mlの透明ガラス
ビンに充填し、90℃で10分間加熱して水冷し、沈殿
又は凝集の発生を肉眼観察し、沈殿又は凝集の発生の有
無を酸性域の熱安定性の指標とした。
の添加によりpH7.0に調整した後、水を加えて蛋白
質濃度10%に濃度調整し、これにクエン酸を添加し、
pH3.8に調整するために必要なクエン酸の量(m
g)を測定し、蛋白質1g当たりのクエン酸の量(m
g)を緩衝能の指標とした。
加温し、完全に溶解し、ジェランガム溶液を作成した。
別途、乳清蛋白質加水分解物試料を精製水に溶解し、ク
エン酸でpH3.8に調整し、乳清蛋白質加水分解物の
10%溶液を作成した。乳清蛋白質加水分解物の10%
溶液30gに1%乳酸カルシウム溶液70gを混合し、
そこへ90℃に加温した前記0.5%ジェランガム溶液
を混合し、冷却し、ゲル化の有無及びその程度につい
て、次の評価方法で肉眼観察により試験した。各試料を 良:ゲル化する やや良:全体がゲル化するが、軟らかく、振動等により
崩れることがある やや不良:一部はゲル化するが、流動性のある部分が残
っている 不良:液状で全くゲル化しない の基準により判定した。
ら40歳までの男女各20人からなるパネルにより、呈
味の有無及びその強さについて、次の評価方法により官
能的に試験した。各試料を 0点:呈味なし 1点:呈味弱い 2点:呈味やや強い 3点:呈味強い の4段階に評価し、各試料の評価点の平均値を算出し、 良:0.5点未満 やや良:0.5点以上1.5未満 やや不良:1.5点以上2.5未満 不良:2.5点以上3.0未満 の基準により判定した。
得られた乳清蛋白質加水分解物の質量(固形分)Aとか
ら次式により算出した。
て本発明の乳清蛋白質加水分解物がアミノ酸遊離率が低
く、透明で、酸性域の熱安定性に優れ、緩衝能が小さ
く、及びジェランガムによるゲル化を阻害せず優れてい
ることを示すために行った。 (1)試料の調製 次に示す4種類の試料を調製した。 試料1:本発明の実施例1と同一の方法により製造した
本発明の乳清蛋白質加水分解物 試料2:従来技術1の実施例2の方法により製造した乳
清蛋白質加水分解物 試料3:従来技術2の実施例1の方法により製造した乳
清蛋白質加水分解物 試料4:従来技術3の実施例1の方法により製造した乳
清蛋白質加水分解物
性域の熱安定性、緩衝能、ジェランガムによるゲル化、
及び風味を、いずれも前記の試験方法により各試料毎に
5回測定して平均値を算出して試験した。
明らかなとおり、従来技術の試料2に比較して本発明の
試料1は、アミノ酸遊離率が低く、緩衝能が小さく、風
味が良い点で優れていることが判明した。また、従来技
術の試料3に比較して本発明の試料1は、透明で、酸性
域の熱安定性が優れ、ジェランガムによるゲル化を阻害
しない点で優れていることが判明した。更に、従来技術
の試料4に比較して本発明の試料1は、透明で、ジェラ
ンガムのゲル化を阻害しない点で優れていることが判明
した。
の種類、本発明の範囲で蛋白質分解酵素の種類、限外濾
過膜の種類、及び吸着樹脂処理の有無及び種類を適宜変
更して試験したが、ほぼ同様の結果が得られた。
適正な蛋白質分解酵素の種類を調べるために行った。 (1) 試料の調製 蛋白質分解酵素の種類を変更したことを除き、実施例1
と同一の方法により次に示す12種類の試料(試料番号
5〜16)を調製した。 試料5:本発明の実施例1と同一の方法により製造した
本発明の乳清蛋白質加水分解物 試料6:蛋白質分解酵素として、ブロメライン(天野エ
ンザイム社製)及びトリプシン(ノボザイム社製)を使
用したことを除き、本発明の実施例1と同一の方法によ
り製造した本発明の乳清蛋白質加水分解物 試料7:蛋白質分解酵素として、パパイン(日本バイオ
コン社製)、ブロメライン(天野エンザイム社製)、及
びトリプシン(ノボザイム社製)を使用したことを除
き、本発明の実施例1と同一の方法により製造した本発
明の乳清蛋白質加水分解物 試料8:蛋白質分解酵素として、パパイン(日本バイオ
コン社製)及びブロメライン(天野エンザイム社製)を
使用したことを除き、本発明の実施例1と同一の方法に
より製造した乳清蛋白質加水分解物 試料9:蛋白質分解酵素として、パパイン(日本バイオ
コン社製)を使用したことを除き、本発明の実施例1と
同一の方法により製造した乳清蛋白質加水分解物 試料10:蛋白質分解酵素として、ブロメライン(天野エ
ンザイム社製)を使用したことを除き、本発明の実施例
1と同一の方法により製造した乳清蛋白質加水分解物 試料11:蛋白質分解酵素として、トリプシン(ノボザイ
ム社製)を使用したことを除き、本発明の実施例1と同
一の方法により製造した乳清蛋白質加水分解物 試料12:蛋白質分解酵素として、微生物(バシラス・サ
チリス)由来の中性プロテアーゼであるプロテアーゼN
(天野エンザイム社製)を使用したことを除き、本発明
の実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質加水
分解物 試料13:蛋白質分解酵素として、プロテアーゼN(天野
エンザイム社製)及びパパイン(日本バイオコン社製)
を使用したことを除き、本発明の実施例1と同一の方法
により製造した乳清蛋白質加水分解物 試料14:蛋白質分解酵素として、プロテアーゼN及びブ
ロメライン(いずれも天野エンザイム社製)を使用した
ことを除き、本発明の実施例1と同一の方法により製造
した乳清蛋白質加水分解物 試料15:蛋白質分解酵素として、プロテアーゼN(天野
エンザイム社製)及びトリプシン(ノボザイム社製)を
使用したことを除き、本発明の実施例1と同一の方法に
より製造した乳清蛋白質加水分解物 試料16:蛋白質分解酵素として、プロテアーゼN(天野
エンザイム社製)、パパイン(日本バイオコン社製)、
及びブロメライン(天野エンザイム社製)を使用したこ
とを除き、本発明の実施例1と同一の方法により製造し
た乳清蛋白質加水分解物
験方法により各試料毎に5回測定して平均値を算出して
試験した。
明らかなとおり、緩衝能が380mg以下と小さく、風
味が良好で、かつ70%以上という比較的高い回収率で
乳清蛋白質加水分解物を製造するためには、蛋白質分解
酵素として、ブロメライン及び/又はパパイン並びにト
リプシンを併用することが必要であることが判明した。
アーゼであるプロテアーゼN(天野エンザイム社製)以
外の蛋白質分解酵素についても種類を適宜変更して試験
したが、ほぼ同様の結果が得られた。また、乳清蛋白質
の種類、限外濾過膜の種類、及び吸着性樹脂の有無及び
種類を適宜変更して試験したが、ほぼ同様の結果が得ら
れた。
適正な蛋白質の分解率を調べるために行った。 (1)試料の調製 蛋白質の分解率を段階的に変更したことを除き、実施例
1と同一の方法により次に示す4種類の試料(試料番号
17〜20)を調製した。 試料17:蛋白質の分解率を9%としたことを除き、本発
明の実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質加
水分解物 試料18:蛋白質の分解率を10%としたことを除き、本
発明の実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質
加水分解物 試料19:蛋白質の分解率を15%としたことを除き、本
発明の実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質
加水分解物 試料20:蛋白質の分解率を16%としたことを除き、本
発明の実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質
加水分解物
試験方法により各試料毎に5回測定して平均値を算出し
て試験した。
明らかなとおり、緩衝能が380mg以下と小さく、風
味が良好で、かつ70%以上という比較的高い回収率で
乳清蛋白質加水分解物を製造するためには、蛋白質の分
解率が10〜15%の範囲で乳清蛋白質を加水分解する
ことが必要であることが判明した。
白質分解酵素の種類、限外濾過膜の種類、及び吸着性樹
脂の有無及び種類を適宜変更して試験したが、ほぼ同様
の結果が得られた。
適正な限外濾過膜処理の条件を調べるために行った。
(1) 試料の調製 限外濾過膜の分画分子量を変更したことを除き、実施例
1と同一の方法により次に示す4種類の試料(試料番号
21〜24)を調製した。 試料21:限外濾過膜として、分画分子量3,000の限
外濾過膜モジュールを使用したことを除き、本発明の実
施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質加水分解
物 試料22:限外濾過膜として、分画分子量20,000の
限外濾過膜モジュールを使用したことを除き、本発明の
実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質加水分
解物 試料23:限外濾過膜として、分画分子量50,000の
限外濾過膜モジュールを使用したことを除き、本発明の
実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質加水分
解物 試料24:限外濾過膜として、分画分子量80,000の
限外濾過膜モジュールを使用したことを除き、本発明の
実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質加水分
解物
により各試料毎に5回反復試験した。
明らかなとおり、ジェランガムによるゲル化を阻害しな
い乳清蛋白質加水分解物を製造するためには分画分子量
が50,000以下の限外濾過膜を使用すること、即
ち、乳清蛋白質加水分解液を限外濾過して分子量50,
000ダルトン超の画分を除去することが必要であるこ
とが判明した。
白質分解酵素の種類、及び吸着性樹脂の有無及び種類を
適宜変更して試験したが、ほぼ同様の結果が得られた。
を調べるために行った。 (1)試料の調製 分解率及び吸着性樹脂処理の有無を変更したことを除
き、実施例1と同一の方法により次に示す4種類の試料
(試料番号25〜28)を調製した。 試料25:蛋白質の分解率を10%としたことを除き、本
発明の実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質
加水分解物 試料26:蛋白質の分解率を15%としたことを除き、本
発明の実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白質
加水分解物 試料27:蛋白質の分解率を10%としたこと、及び吸着
樹脂処理を限外濾過膜処理の後に実施したことを除き、
本発明の実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白
質加水分解物 試料28:蛋白質の分解率を15%としたこと、及び吸着
樹脂処理を限外濾過膜処理の後に実施したことを除き、
本発明の実施例1と同一の方法により製造した乳清蛋白
質加水分解物
測定して平均値を算出して試験した。
明らかなとおり、特に高い分解率の場合に、風味がさら
に良好な乳清蛋白加水分解物を製造するためには、加水
分解液を吸着性樹脂で処理することが望ましいことが判
明した。
種類、本発明の範囲で蛋白質分解酵素の種類、限外濾過
膜の種類、及び吸着性樹脂の種類を適宜変更して試験し
たが、ほぼ同様の結果が得られた。
明するが、本発明は以下の実施例に限定されるものでは
ない。
社製)1kgを精製水9kgに溶解し水酸化ナトリウム
(三栄源エフ・エフ・アイ社製)5.5gを添加してp
Hを7.5に調整し、パパイン(商品名:パパイン30
0;日本バイオコン社製)488万活性単位(蛋白質1
g当たり6,500活性単位)及びトリプシン(商品
名:PTN6.0S;ノボザイム社製)469万活性単
位(蛋白質1g当たり6,250活性単位)を添加し、
50℃で加水分解し、酵素反応を分解率によりモニター
し、分解率が13.7%に達した時点で、130℃で2
秒間加熱して酵素を失活させ、10℃に冷却した。
0の限外濾過膜モジュール(商品名:SLP−105
3;旭化成社製)により処理し、膜透過画分を濃縮し、
噴霧乾燥し、粉末状の乳清蛋白質加水分解物約0.73
kgを得た。
験方法で試験した結果、分解率13.7%、アミノ酸遊
離率0.9%、透過率99.5%、及び蛋白質1g当り
の緩衝能が、クエン酸換算で356mgであった。ま
た、風味が良好であり、酸性域の熱安定性に優れてお
り、沈殿又は凝集を発生せず、ジェランガムによるゲル
化を阻害しないことから、酸性のゼリー状食品等にその
まま使用可能な優れたものであった。
・フーズ・イングリディエンツ社製)10kgを精製水
90kgに溶解し、水酸化カリウム(日本曹達社製)4
6gを添加してpHを7.4に調整し、ブロメライン
(商品名:ブロメラインF;天野エンザイム社製)6,
000万活性単位(蛋白質1g当たり8,000活性単
位)及びトリプシン(商品名:トリプシンV;日本バイ
オコン社製)9,375万活性単位(蛋白質1g当たり
12,500活性単位)を添加し、50℃で加水分解
し、酵素反応を分解率によりモニターし、分解率が1
4.1%に達した時点で、90℃で10分間加熱して酵
素を失活させ、10℃に冷却した。
0の限外濾過膜モジュール(商品名:NTU−325
0;日東電工社製)により処理し、膜透過画分を濃縮
し、噴霧乾燥し、粉末状の乳清蛋白質加水分解物約7.
8kgを得た。
験方法で試験した結果、分解率14.1%、アミノ酸遊
離率0.9%、透過率98.1%、及び蛋白質1g当り
の緩衝能が、クエン酸換算で361mgであった。ま
た、風味が良好であり、酸性域の熱安定性に優れてお
り、沈殿又は凝集を発生せず、ジェランガムによるゲル
化を阻害しないことから、酸性のゼリー状食品等にその
まま使用可能な優れたものであった。
・フーズ・イングリディエンツ社製)5kgを精製水4
5kgに溶解し、水酸化ナトリウム(鶴見曹達社製)2
4gを添加してpHを7.5に調整し、ブロメライン
(商品名:ブロメラインF;天野エンザイム社製)9,
375万活性単位(蛋白質1g当たり2,500活性単
位)、パパイン(商品名:パパインW−40;天野エン
ザイム社製)2250万活性単位、(蛋白質1g当たり
6,000活性単位)、及びトリプシン(商品名:トリ
プシンV;日本バイオコン社製)3,000万活性単位
(蛋白質1g当たり8,000活性単位)を添加し、5
0℃で加水分解し、酵素反応を分解率によりモニター
し、分解率が14.8%に達した時点で、130℃で2
秒間加熱して酵素を失活させ、10℃に冷却した。
の限外濾過膜モジュール(商品名:SIP1030;旭
化成社製)により処理し、膜透過画分を濃縮し、噴霧乾
燥し、粉末状の乳清蛋白質加水分解物約3.8kgを得
た。
験方法で試験した結果、分解率14.8%、アミノ酸遊
離率1.0%、透過率99.0%、及び蛋白質1g当り
の緩衝能が、クエン酸換算で379mgであった。ま
た、風味が良好であり、酸性域の熱安定性に優れてお
り、沈殿又は凝集を発生せず、ジェランガムによるゲル
化を阻害しないことから、酸性のゼリー状食品等にその
まま使用可能な優れたものであった。
社製)3kgを精製水27kgに溶解し、ブロメライン
(商品名:ブロメラインF;天野エンザイム社製)1,
215万活性単位(蛋白質1g当たり4,500活性単
位)及びトリプシン(商品名:トリプシンV;日本バイ
オコン社製)2,376万活性単位(蛋白質1g当たり
8,800活性単位)を添加し、50℃で加水分解し、
酵素反応を分解率によりモニターし、分解率が13.0
%に達した時点で、85℃で6分間加熱して酵素を失活
させ、10℃に冷却した。
0の限外濾過膜モジュール(商品名:AHP−105
0;旭化成社製)により処理した。
パビーズSP−207;三菱化学社製)に対して、15
℃、SV=5h-1の条件で吸着処理し、得られた乳清蛋
白質加水分解物を含有する溶液を濃縮し、噴霧乾燥し、
粉末状の乳清蛋白質加水分解物約2.3kgを得た。
験方法で試験した結果、分解率13.0%、アミノ酸遊
離率0.7%、透過率98.5%、及び蛋白質1g当り
の緩衝能が、クエン酸換算で331mgであった。ま
た、風味が良好であり、酸性域の熱安定性に優れてお
り、沈殿又は凝集を発生せず、ジェランガムによるゲル
化を阻害しないことから、酸性のゼリー状食品等にその
まま使用可能な優れたものであった。
収性が未分解の蛋白質に比較して優れ、遊離アミノ酸が
非常に少なく、溶液状で透明で、風味が良好であり、酸
性域の熱安定性に優れ、緩衝能が小さく、かつジェラン
ガムによるゲル化形成を阻害しないことからことから酸
性域で広範な種々の食品及び飲料、特にゼリー状食品等
に利用できる新規な乳清蛋白質加水分解物及びその製造
方法に関するものであり、本発明により奏される効果は
次のとおりである。 1)本発明の乳清蛋白質加水分解物は、溶液状で透明
で、風味が良好であり、酸性域の熱安定性に優れ、かつ
緩衝能が小さいことから酸性域で広範な種々の食品及び
飲料等に使用できる。 2)本発明の乳清蛋白質加水分解物は、呈味が弱く、又
はほとんど無味無臭で風味が良好であることから、一般
食品、栄養食品及び医療用の蛋白質素材として広範な用
途に使用できる。 3)本発明の乳清蛋白質加水分解物は、ジェランガムに
よるゲル化を阻害しないことから、ゼリー状食品の蛋白
質素材として使用できる。 4)本発明の方法により、広範な用途を有する乳清蛋白
質加水分解物を製造することができる。
Claims (3)
- 【請求項1】 次のa)〜f)、 a)分解率が10〜15%であること b)乳清蛋白質加水分解物に含まれる全アミノ酸の質量
合計に占める遊離アミノ酸の質量合計の割合が1重量%
以下であること c)10重量%溶液を1cmのセル、800nmで測定
した透過率が98%以上であること d)pH3.8において90℃、10分間加熱処理し、
沈殿を生じないこと e)乳清蛋白質加水分解物の蛋白質1g当たりの緩衝能
が、クエン酸換算で380mg以下であること f)ジェランガムによるゲル化を阻害しないこと の理化学的性質を有する乳清蛋白質加水分解物。 - 【請求項2】 乳清蛋白質を、ブロメライン及び/又は
パパイン並びにトリプシンを併用して、蛋白質の分解率
が10〜15%の範囲で加水分解し、加水分解液を限外
濾過して分子量50,000ダルトン超の画分を除去す
ることを特徴とする乳清蛋白質加水分解物の製造方法。 - 【請求項3】 乳清蛋白質の加水分解後に吸着樹脂処理
を行うことを特徴とする請求項2に記載の乳清蛋白質加
水分解物の製造方法。
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JP2001037210A JP2002238462A (ja) | 2001-02-14 | 2001-02-14 | 乳清蛋白質加水分解物及びその製造方法 |
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