ES2218553T3 - Transglutaminasa estabilizada y preparacion enzimatica que la contiene. - Google Patents
Transglutaminasa estabilizada y preparacion enzimatica que la contiene.Info
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Abstract
Una preparación de transglutaminasa que comprende una enzima transglutaminasa y un hidrolizado parcial de proteína, que se puede obtener por secado de una disolución que contiene transglutaminasa y el hidrolizado parcial de proteína.
Description
Transglutaminasa estabilizada y preparación
enzimática que la contiene.
Esta invención se refiere a una preparación
estable de transglutaminasa que tiene una duración a temperatura
ambiente excelente (en algunas ocasiones, transglutaminasa se
abrevia como TGasa de ahora en adelante en la presente memoria).
Se observa un descenso en las actividades
enzimáticas de numerosas enzimas cuando se almacenan durante un
período de tiempo prolongado.
La TGasa es una enzima cuya actividad enzimática
desciende notablemente cuando se almacena durante un período de
tiempo prolongado debido, principalmente, al oxígeno. Como
consecuencia, se ha desarrollado un proceso en el que se utilizan
como aditivos un ácido orgánico, un ácido inorgánico, un polifenol,
un compuesto tiol, un alcohol y semejantes con el fin de aumentar la
duración a temperatura ambiente de la TGasa (véase Solicitud de
Patente Japonesa No. 4.207.194 A). Sin embargo, la mejora en la
duración a temperatura ambiente producida por estos aditivos no
resulta suficiente. Especialmente, cuando la TGasa se almacena bajo
condiciones severas después de su producción, como almacenamiento
durante la temporada de verano, resulta necesario disponer de unos
medios adecuados como la utilización de un secuestrante de oxígeno o
tratamiento en vacío del material envasado, aunque estos medios
tampoco resultan satisfactorios.
Por lo tanto, y por lo descrito anteriormente, es
un objeto de la presente invención el proporcionar una preparación
enzimática de TGasa que pueda almacenarse durante un periodo de
tiempo prolongado a temperatura ordinaria sin requerir un
secuestrador de oxígeno, envasado en vacío y semejantes y una
preparación enzimática de transglutaminasa que contenga lo
mismo.
Con el fin de lograr el objetivo expuesto
anteriormente, los inventores de la presente invención han llevado a
cabo estudios intensivos y han descubierto que el tratamiento de la
TGasa mediante un método específico utilizando una sustancia
específica puede estabilizarla notablemente de manera que su
actividad enzimática no descienda incluso después de un periodo de
almacenamiento prolongado a temperatura ordinaria, y han realizado
la presente invención en base a este descubrimiento.
De acuerdo con esto, la presente invención se
refiere a una preparación enzimática de TGasa que se puede obtener
por secado de una disolución que contiene TGasa y un hidrolizado
parcial de proteína.
Lo que aparece a continuación describe de manera
ilustrativa la presente invención.
El origen de la TGasa que se quiere estabilizar
en la presente invención no está limitado particularmente, con la
condición de que sea una enzima que tenga actividad TGasa. Ejemplos
de dicha enzima incluyen aquellos que se originan de mamíferos como
cobayas y semejantes (véanse Publicaciones de Patentes Japonesas
Nos. JP 1.027.471 A, JP 1.050.382), de microorganismos como los del
género Streptoverticillium y semejantes (por ejemplo, véase
Solicitud de Patente Japonesa No.) y de peces como bacalao y
semejantes (por ejemplo, véase Nobuo Seki et al., Japan
Journal of Scientific Fisheries, vol. 56, p. 125, 1990) y
aquellos que se obtienen por técnicas de ADN recombinante haciendo
uso de la biotecnología (véanse Solicitudes de Patentes Japonesas
Nos. JP 1.300.889 A, JP 5.199.883 Ay JP 6.225.775 A). De estas
enzimas, la TGasa microbiana es deseable desde el punto de vista de
que puede producirse a gran escala y no requiere calcio para la
expresión de su actividad enzimática.
La pureza de la TGasa que va a estabilizarse
tampoco representa una limitación particular. Es decir, pueden
estabilizarse tanto el producto crudo como el producto de alta
pureza obtenido mediante purificación.
A continuación se describe un hidrolizado parcial
de proteína que se utilizará como agente estabilizante.
El hidrolizado parcial de proteína puede
obtenerse de la manera habitual. Es decir, utilizando papaína,
bromelaína, tripsina o enzimas semejantes, ácido clorhídrico o
ácidos semejantes o hidróxido sódico o álcalis semejantes como
agentes de hidrólisis parcial, un material proteico se hidroliza
parcialmente bajo las condiciones de hidrólisis parcial utilizadas
habitualmente. De hecho, también pueden utilizarse hidrolizados
parciales disponibles comercialmente. El grado de hidrólisis del
hidrolizado parcial no presenta una limitación particular, siempre
que presente la función estabilizante de TGasa. Además, el
hidrolizado parcial de proteína que va a utilizarse en la presente
invención puede ser no sólo un producto purificado sino también un
producto contaminado parcialmente con impurezas como aminoácidos
formados durante la hidrólisis de la proteína, siempre que presente
la función estabilizante de TGasa.
El secado de una disolución que contiene TGasa y
un hidrolizado parcial de proteína, es decir, la estabilización de
la TGasa mediante el método específico mencionado anteriormente
utilizando un hidrolizado parcial de proteína, puede llevarse a
cabo, por ejemplo, por cualquier método en el que (1) se añade un
hidrolizado parcial de proteína durante el proceso de producción de
la TGasa o (2) se añade un hidrolizado parcial de proteína como
agente estabilizante al polvo de TGasa producido en un disolvente,
seguido de dispersión y mezcla y secado subsecuente.
De manera ilustrativa, en el caso del método (1)
en el que se añade un hidrolizado parcial de proteína durante el
proceso de producción de la TGasa, se añade un hidrolizado parcial
de proteína como agente estabilizante a una disolución enzimática
esterilizada después de terminar el cultivo para la producción de
TGasa en un proceso de producción descrito, por ejemplo, en la
Solicitud de Patente Japonesa JP 1.027.471 A (Patente EEUU
correspondiente 5.156.956), inmediatamente o durante su etapa de
concentración, secando subsecuentemente la mezcla. De los dos modos
de adición, se prefiere el último caso en el que se añade un
hidrolizado parcial de proteína a la disolución de la enzima después
de su concentración hasta un cierto nivel, debido a que el
hidrolizado parcial de proteína puede disolverse fácilmente.
Particularmente, la proteína de trigo y semejantes pueden disolverse
más fácilmente de manera uniforme cuando una disolución de TGasa se
vuelve viscosa tras su concentración hasta un determinado nivel.
Cuando se utiliza el método (2), el polvo de
TGasa producido y un hidrolizado parcial de proteína, se dispersan
en un disolvente y se mezclan. Este caso es un método en el que un
hidrolizado parcial de proteína como agente estabilizante y la TGasa
se mezclan de manera uniforme dispersándolos o disolviéndolos en un
disolvente como agua, una disolución de tampón, etanol o semejantes
y entonces se secan.
En los casos de los métodos (1) y (2), no resulta
necesario fijar un tiempo de retención después de la adición del
hidrolizado parcial de proteína y antes del secado, pero resulta
deseable fijar un tiempo de retención dentro de un período en el que
la actividad enzimática no disminuya.
A este respecto, el secado puede llevarse a cabo
mediante métodos utilizados habitualmente como, secado bajo presión
reducida, liofilizado o semejantes, siempre que no produzcan la
inactivación de la TGasa.
A continuación, se describen las cantidades de
TGasa y del agente estabilizante que se utilizarán cuando la TGasa
se estabilice por la presente invención. En los métodos de
estabilización (1) y (2) descritos anteriormente, no existe
diferencia cuando estas cantidades se expresan convirtiéndolas en
material seco. Es decir, cuando la TGasa tiene una actividad
específica de aproximadamente 0,1 a 10 unidades/mg, el material
proteico se utiliza en una proporción de adición de 0,01 a 200
partes en peso, preferiblemente de 0,5 a 100 partes en peso, por 1
parte en peso de la enzima. Cuando la cantidad del hidrolizado
parcial de proteína es menor de 1 parte en peso, su función de
proteger la TGasa es tan débil que no se puede lograr la
estabilización de la enzima. Por otra parte, cuando la cantidad
excede las 200 partes en peso, puede obtenerse su función
protectora, pero la TGasa estabilizada resultante presenta un
actividad tan baja que no es adecuada para su utilización práctica
en alimentos debido a una menor expresión de la función TGasa.
Un punto que no debe dejarse de tener en cuenta
en relación con la presente invención, es que la TGasa no puede
estabilizarse cuando se mezcla simplemente un polvo seco de TGasa
con un polvo seco de un material proteico, incluso si la TGasa y el
material proteico se utilizan dentro del intervalo mencionado
anteriormente. La estabilización de la TGasa puede lograrse por
primera vez por secado de una disolución que contiene TGasa y el
hidrolizado parcial de proteína. Haciendo esto, parece que la TGasa
se incorpora a la matriz de un hidrolizado parcial de proteína,
particularmente a la matriz del hidrolizado parcial de proteína en
forma líquida en el que se forma gracias a la TGasa una unión de
entrecruzamiento (que será descrita más adelante) y, como resultado,
resulta protegida frente al oxígeno del aire y estabilizada.
La preparación de transglutaminasa (en forma
seca) obtenida de esta manera, puede utilizarse o distribuirse como
está, o pueden añadirse otros componentes (en forma seca) a la
preparación de transglutaminasa (en forma seca) obtenida de esta
manera y utilizarse o distribuirse en la forma de una preparación
enzimática.
Aunque varía dependiendo de la utilización de la
preparación enzimática de la presente invención, el componente que
se añade puede seleccionarse opcionalmente de aditivos utilizados
habitualmente en preparaciones enzimáticas o utilizados en la
preparación de la enzima TGasa de las técnicas anteriores. Como
aditivos de los mencionados, se pueden utilizar diferentes
materiales proteicos, incluyendo proteínas de la leche como leche en
polvo, caseína, caseína sódica, caseína de calcio y semejantes, así
como proteína de trigo, proteína de soja y semejantes. Además,
también se pueden mezclar polifenol, sales de ácidos orgánicos como
citrato y semejantes. También se pueden mezclar materiales de
condimento como sal, pimienta, azúcar, glutamato sódico, inosinato
sódico, guanilato sódico y semejantes y emulsionantes como lectina,
monoglicérido y semejantes.
A este respecto, el contenido en TGasa de la
preparación enzimática de la presente invención, es generalmente de
0,1 a 99 partes en peso, preferiblemente de 1 a 90 partes en peso,
por 100 partes en peso de la preparación. Si el contenido es menor
de 0,1 partes en peso no mostrará ninguna función incluso si se
incrementa considerablemente la dosis de la preparación enzimática y
si excede 99 partes en peso implicará una dificultad en el manejo de
la preparación, ya que la cantidad que deberá añadirse al alimento
de interés será extremadamente pequeña.
En comparación con aquellas que no están
estabilizadas, la preparación de TGasa de la presente invención
presenta un grado de disminución periódico de la actividad
enzimática notablemente pequeño y mantiene al menos aproximadamente
un 80% de la actividad inicial incluso después de un año de su
producción, de manera que puede utilizarse eficazmente en un
intervalo amplio de aplicaciones que incluyen modificación y
adhesión de productos lácteos como helados, yogur, queso y
semejantes, productos de pasta de animales o de peces como jamón,
salchichas, pasta de pescado hervido y semejantes y diferentes tipos
de carne como carne de buey, cerdo, pollo y semejantes, así como de
productos de trigo horneados como pan y semejantes y pastas como
espaguetis y semejantes. Estos efectos se obtienen por la
modificación de proteínas y péptidos contenidos en los materiales de
estos productos mediante la formación de uniones de entrecruzamiento
intramoleculares o intermoleculares generadas por la acción
enzimática de la TGasa.
Aunque la preparación de TGasa obtenida por la
presente invención presenta una estabilidad notablemente alta y
muestra un grado de inactivación periódica extremadamente pequeño,
como se ha descrito anteriormente, el grado de inactivación
periódica puede reducirse más si se conserva o distribuye en un
recipiente impermeable al oxígeno que presente una permeabilidad al
oxígeno pequeña. Resulta deseable que el material de este recipiente
presente una permeabilidad al oxígeno de 100 ml/m^{2} x 101.325 Pa
x 24 h o menos, preferiblemente 30 ml/m^{2}.101 x 325 Pa x 24 ho
menos. Ejemplos de este recipiente que satisfacen los criterios
anteriores, incluyen recipientes en forma de bolsa, botella y otras
forma hechas de papel de aluminio, película de deposición de
aluminio, resina de alcohol polivinílico, resina de nilón, resina de
cloruro de polivinilideno y semejantes.
A este respecto, la unidad de actividad de la
TGasa se mide y se define como sigue. Esto es, la reacción
enzimática se lleva a cabo utilizando
benciloxicarbonil-L-glutaminilglicina
e hidroxilamina como sustratos, el ácido hidroxámico así formado
forma su complejo de hierro en presencia de ácido tricloroacético y
se mide entonces la absorbancia a 525 nm para determinar la cantidad
de ácido hidroxámico utilizando una curva de calibración y
calculando la actividad enzimática (véase la Solicitud de Patente
Japonesa JP 1.027.471 A mencionada anteriormente).
Es ampliamente conocido, que la TGasa es una
enzima que cataliza la reacción de transposición de acilo del grupo
\gamma-carboxiamida de los residuos de glutamina
en las cadenas peptídicas. Cuando el grupo
\varepsilon-amino de los residuos de lisina en la
proteína actúa como un receptor de acilo, la TGasa cataliza la
formación de un enlace de entrecruzamiento
\varepsilon-(\gamma-Glu)-Lys en
o entre las moléculas de proteína. Haciendo uso de esta función de
la TGasa, se pueden realizar modificaciones de proteínas o péptidos
(véase Ejemplos de Utilización 1 a 5 que se describirán más
adelante). También cuando el agua funciona como un receptor de
acilo, esta enzima promueve una reacción en la que el residuo de
glutamina se desamina y se convierte en un residuo de ácido
glutámico.
Como se ha descrito anteriormente, la presente
invención se refiere a una preparación de TGasa que se puede obtener
mediante secado de una disolución que contiene TGasa y un
hidrolizado parcial de proteína. Como la preparación de TGasa así
obtenida está protegida frente a la reducción de su actividad
enzimática producida por oxidación, presenta una gran ventaja porque
puede conservarse de manera estable durante un periodo de tiempo
prolongado a temperatura ordinaria en una atmósfera que contiene
oxígeno.
De hecho, es evidente que la preparación de TGasa
de la presente invención, puede proporcionarse con una mayor
estabilidad, no sólo envasándola en recipientes impermeables al
oxígeno como se ha descrito anteriormente, sino añadiendo también un
secuestrador de oxígeno a la preparación o utilizando un envasado en
vacío o un envasado que contenga nitrógeno.
Lo que sigue describe más en detalle la presente
invención con referencia a algunos ejemplos. De hecho, el intervalo
técnico de la presente invención no está limitado por estos
ejemplos.
Ejemplo inventivo
1
Utilizando un Mezclador Hovert® (fabricado por
Bokusui), se mezcla 1 kg de TGasa microbiana (actividad específica,
1,0 unidad/mg) preparada de acuerdo con el método del Ejemplo 1
descrito en la Solicitud de Patente Japonesa mencionada
anteriormente (JP 1.027.471 A) con 1 kg de cada uno de los
hidrolizados parciales de proteína mostrados en la Tabla 1 siguiente
o, por motivos de comparación, con 10 g de citrato sódico descrito
en la Solicitud de Patente Japonesa mencionada anteriormente (JP
4.207.194 A) (control (2)), y la mezcla resultante se añade a 5 kg
de agua. Después de disolver los componentes por mezclado y de
mantener la disolución resultante a temperatura ambiente durante
aproximadamente 30 minutos, se trató la TGasa por secado de la
disolución bajo presión reducida. En cada caso, la actividad
específica después del tratamiento fue aproximadamente 0,45
unidades/mg.
La preparación de TGasa tratada de esta manera,
se envasó y selló en un recipiente hecho de una película laminada de
aluminio (PET 12 \mu/PE 15 \mu/Al 9 \mu/PE 15
\mu/L-LPDE 70 \mu) y se conservó a 24ºC durante
1 año. Los resultados de la determinación de las actividades de las
muestras de la preparación de TGasa conservada se muestran también
en la Tabla 1. En este caso, también se preparó una muestra de TGasa
que había sido tratada sin añadir un hidrolizado parcial de proteína
y agentes estabilizantes semejantes, para ser utilizada como un
control (control (1)). También se conservó en las mismas condiciones
una mezcla en polvo que consistía en 1 kg de la misma
transglutaminasa con una actividad específica de 1,0 unidad/mg y 1
kg de "Sun Lacto"® para ser utilizada como un control (control
(3)).
Como se muestra en la Tabla 1, se confirmó que
cada una de las muestras de TGasa que habían sido sometidas al
tratamiento de estabilización de la presente invención utilizando un
hidrolizado parcial de proteína como agente estabilizante, se
estabilizó con un efecto significativo, en comparación con los
controles. El hidrolizado parcial de proteína también resultó
excelente incluso en comparación con el citrato sódico utilizado
habitualmente como un agente estabilizante. Además de lo descrito
arriba, el efecto estabilizante del hidrolizado parcial de proteína
no se detectó cuando se utilizó como una mezcla en polvo.
| Agente estabilizante | Actividad residual después de |
| 1 año de almacenamiento a 24^{o}C (%) | |
| Sin adición (control (1)) | 54,9 |
| Proteína de soja separada ``Ajipron S2®'', fabricada por Ajinomoto* | 82,1 |
| Albumen ``Albumen Powder''®, fabricado por Taiyo Kagaku* | 80,7 |
| Caseína sódica ``Sun Lacto''®, fabricada por Taiyo Kagaku* | 85,5 |
| Hidrolizado parcial de gluten de trigo ``Glupearl 30''®, fabricado por | 91,5 |
| Katayama Kagaku | |
| Hidrolizado parcial de proteína de la leche ``Unifix''®, fabricado por | 89,8 |
| Shin Nippon Seiyaku* | |
| Citrato sódico (control (2)) | 71,3 |
| Mezcla seca de TGasa y ``Sun Lacto''®, (control (3)) | 52,3 |
| *Sólo como referencia |
Ejemplo inventivo
2
Se filtró un caldo de fermentación de TGasa
preparado de acuerdo con el método del Ejemplo 1, descrito en la
Solicitud de Patente Japonesa mencionada anteriormente (JP 1.027.471
A), el filtrado resultante se sometió a separación con etanol para
obtener un precipitado (actividad específica, 0,5 unidades/mg) y se
añadió 1 parte en peso de cada uno de los agentes estabilizantes
mostrados en la Tabla 2 a 1 parte sólida en peso del precipitado
obtenido de esta manera y se mezcló uniformemente utilizando un
mezclador. Esto se secó entonces bajo presión reducida para obtener
la preparación de TGasa de la presente invención. En cada caso, la
actividad específica fue aproximadamente 1,5 unidades/mg.
La preparación de TGasa tratada de esta manera se
envasó y selló en el mismo recipiente de película laminada de
aluminio del Ejemplo Inventivo 1 y se conservó a 24ºC durante 1 año.
Los resultados de la determinación de las actividades de las
muestras de enzima conservadas también se muestran en la Tabla 2. En
este caso, se preparó también una muestra de TGasa que había sido
tratada sin añadir un hidrolizado parcial de proteína como agente
estabilizante, para ser utilizada como control.
Como se muestra en la Tabla 2, se confirmó que
cada una de las muestras de TGasa que habían sido sometidas al
tratamiento de estabilización de la presente invención, se
estabilizó con un efecto significativo, en comparación con el
control. También se muestra en la misma tabla, la actividad
enzimática de cada muestra sometida al tratamiento de la presente
invención justo después del secado, y los resultados también
confirman que se puede reducir la pérdida de la actividad de la
enzima durante el tratamiento de estabilización de la enzima
añadiendo el agente estabilizante.
| Actividad justo después | Actividad residual después de | |
| del tratamiento (100 | 1 año de almacenamiento | |
| como control) | a 24^{o}C (%) | |
| Sin adición (control) | 100 | 53,5 |
| Proteína de soja separada ``Ajipron S2® '', | 102 | 85,3 |
| fabricada por Ajinomoto* | ||
| Albumen ``Albumen Powder''®, fabricado | 102 | 85,5 |
| por Taiyo Kagaku* |
TABLA 2
(continuación)
| Actividad justo después | Actividad residual después de | |
| del tratamiento (100 | 1 año de almacenamiento | |
| como control) | a 24^{o}C (%) | |
| Caseína sódica ``Sun Lacto''®, fabricada | 103 | 87,5 |
| por Taiyo Kagaku* | ||
| Hidrolizado parcial de gluten de trigo | 105 | 93,1 |
| ``Glupearl 30''®, fabricado por Katayama | ||
| Kagaku | ||
| Hidrolizado parcial de proteína de la le- | 105 | 92,2 |
| che ``Unifix''®, fabricado por Shin | ||
| Nippon Seiyaku* | ||
| Hidrolizado parcial de proteína de soja | 110 | 93,5 |
| ``High Nyuto R''®, fabricado por Fuji | ||
| Seiyu | ||
| Hidrolizado parcial de gluten de trigo | 115 | 96,0 |
| ``Glutamine Peptide''®, fabricado por | ||
| DMV Japan | ||
| Hidrolizado parcial de proteína de la le- | 110 | 94,4 |
| che ``Peptide C2500''®, fabricado por | ||
| Morinaga Milk | ||
| Hidrolizado parcial de proteína de suero | 107 | 93,3 |
| de la leche ``Peptide MA-L''®, fabricado | ||
| por Morinaga Milk | ||
| Hidrolizado parcial de caseína ``MPH | 111 | 94,8 |
| 955''®, fabricado por Nippon Protein | ||
| Hidrolizado parcial de proteína de sue- | 109 | 92,9 |
| ro ``ALATAL821''®, fabricado por | ||
| Nippon Protein | ||
| *Sólo como referencia |
De las muestras de la preparación de
transglutaminasa del Ejemplo Inventivo 2 que habían sido almacenadas
durante un año después de la preparación, se seleccionó la muestra
estabilizada utilizando un hidrolizado parcial de proteína de trigo
("Glutamine Peptide"®, fabricado por DMV Japan) y se añadió a
diferentes alimentos descritos más abajo para evaluar la función
enzimática de la transglutaminasa. En este caso, la preparación de
transglutaminasa estabilizada utilizando "Glutamine Peptide"®
se utiliza de ahora en adelante en la presente memoria simplemente
como un ejemplo típico, y resulta claro que las muestras de
preparaciones de transglutaminasa preparadas utilizando otros
agentes estabilizantes distintos de "Glutamine Peptide"® pueden
también mostrar una función similar. Cuando la preparación de TGasa
de la presente invención actúa sobre una proteína o péptido, se
forman uniones de entrecruzamiento
\varepsilon-(\gamma-Glu)-Lys en
o entre moléculas de proteínas o péptidos, dando lugar , por lo
tanto, a una posible modificación de la proteína o péptido.
Ejemplo de utilización
1
Se añaden 20 g de sal y 450 g de agua helada a
1.000 g de tacos de cerdo de 3 mm con un contenido en grasa de
aproximadamente 30%, seguido de mezclado exhaustivo utilizando un
cutter Stephan. A esto, se añadieron 70 g de producto de proteína de
soja ("Ajipron S2"® fabricado por Ajinomoto), 5 g de
polifosfato, 10 g de un condimento ("I-7"®
fabricado por Ajinomoto) y 10 g (15.000 unidades) de la preparación
de TGasa mencionada anteriormente, mezclando subsecuentemente los
contenidos utilizando un cutter Stephan hasta que la temperatura
final de la reacción sea 10ºC o menos. En este caso, la cantidad de
TGasa añadida fue 2,5 unidades por 1 g de proteína. La pasta de
carne obtenida de esta manera, se envasó en un recipiente, se
sometió a 15 minutos de ahumado a 80ºC en un ahumador y a 45 minutos
de hervido a 75ºC y después se enfrió para obtener una
salchicha.
En referencia a los controles, se prepararon dos
productos repitiendo el mismo procedimiento excepto en que la
preparación de TGasa mencionada anteriormente no se añadió a un
control y en el otro control la preparación de TGasa mencionada
anteriormente no se añadió y la cantidad de agua helada que se
añadió se redujo hasta 250 g.
Cuando se evaluaron los tres tipos de salchichas
obtenidas de esta manera, comparándolas organolépticamente, el
control al que se añadieron 450 g de agua helada en el que no se
utilizó Tgasa, mostró una terneza pobre, no presentando elasticidad.
Su forma respecto al producto final resultó delgada. Sin embargo,
cuando se utilizó TGasa, el producto preparado utilizando 450 g de
agua helada mostró una calidad excelente, manteniendo su elasticidad
y forma que fueron similares o superiores a las de un producto
preparado utilizando 250 g de agua helada. De esta manera, la
utilización de la preparación de TGasa mencionada anteriormente hace
posible un aclarado con agua adicional (aumento en la proporción de
adición de agua) mientras mantiene la calidad del producto en la
producción de salchichas.
Ejemplo de utilización
2
Se puso una porción de 200 g de leche en un
recipiente de 1 litro de capacidad y se calentó a 50ºC en un fuego
bajo, y se añadieron con cuidado tres yemas de huevo desligadas. A
esto se añadieron 0,2 g de la preparación de TGasa mencionada
anteriormente (1 unidad por 1 g de proteína de la mezcla), guardando
subsecuentemente la mezcla resultante durante 10 minutos. Durante
este periodo, la temperatura de la mezcla se mantuvo de 40 a 50ºC.
Después, se añadieron 150 g de azúcar y una cuchara llena de almidón
de maíz y se mezcló vigorosamente y la mezcla se calentó entonces en
un fuego bajo mientras se mezclaba, hasta que se volvió espesa.
Después, la base del recipiente se puso en agua helada y se
añadieron unas gotas de esencia de vainilla mientras se mezclaba el
contenido del recipiente. Se añadió una porción de 150 g de nata
fresca y se mezcló concienzudamente. Después, la mezcla de helado
así obtenida se transfirió a un congelador y se mantuvo durante 1 a
2 horas hasta que su superficie se volvió sólida, y entonces la
porción completa se mezcló. Se obtuvo un helado al repetir esta
etapa tres veces. En este caso, por motivos de comparación, se
preparó un helado (producto control) repitiendo el mismo
procedimiento, excepto en que no se añadió TGasa.
Cuando se evaluaron organolépticamente los dos
tipos de helado obtenidos de esta manera, el helado preparado de
acuerdo con la presente invención fue excelente en el manejo con la
cuchara, suave, fuerte en el tacto aceitoso y excelente en el flavor
y en el sabor. También resultó excelente su capacidad de mantener la
forma después de permanecer 20 minutos a temperatura ambiente en
comparación con el producto control, manteniendo su forma original
casi completamente aunque se observó una ligera pegajosidad. Estas
propiedades características pueden considerarse como resultado de la
estabilización de la emulsión de la proteína de la leche producida
por la acción de la TGasa sobre la proteína de la leche para formar
una unión Glu-Lys.
Ejemplo de utilización
3
Se puso una porción de 1 kg de leche (contenido
en sólido libre de grasa, 8,3%) en un matraz de 2 litros de
capacidad y se mezcló con la preparación de TGasa mencionada
anteriormente en una proporción de 1 unidad por 1 g de proteína de
la leche, y la mezcla se agitó durante 1 hora a 25ºC. Después de 1
hora, se calentó a 95ºC para inactivar la transglutaminasa. Cuando
la temperatura alcanzó 95ºC, se enfrió inmediatamente hasta 44ºC y
se mezcló con 1,5% por material de leche de un iniciador comercial
de bacteria ácido láctica "Joghurt V2"® (fabricado por WIESY)
para llevar a cabo una fermentación de aproximadamente 4,5 horas a
la misma temperatura (producto inventivo). El producto de ensayo de
yogur obtenido de esta manera, presentaba un valor de pH 4,65. Por
motivos de comparación, se preparó una muestra de yogur para ensayo
repitiendo el mismo procedimiento, excepto en que no se utilizó la
preparación de TGasa mencionada anteriormente (producto
control).
Cuando se mantuvieron cada uno de estos productos
de ensayo 3 semanas en cámara frigorífica (aproximadamente 15ºC), la
proporción de separación del agua (proporción en peso del suero de
la leche separado respecto al yogur total) del producto control
libre de TGasa alcanzó 4,5%, mientras que el producto inventivo al
que se había añadido TGasa mostraba sólo 0,2% de la proporción de
separación, sin mostrar separación de agua en apariencia cuando se
observó a ojo, y siendo el efecto de la TGasa significativo incluso
cuando habían transcurrido 40 días después de su producción.
De acuerdo con una evaluación organoléptica
llevada a cabo por 20 panelistas expertos 40 días después de la
producción, el producto control contenía algunos gránulos crudos y
su terneza era basta, mientras que no se encontraron gránulos crudos
en el producto inventivo que mostró una terneza suave, inherente al
yogur. De manera similar al caso mencionado anteriormente, estas
propiedades características pueden considerarse como resultado de la
estabilización de la emulsión de la proteína de la leche producida
por la acción de la TGasa sobre la proteína de la leche para formar
una unión Glu-Lys.
Ejemplo de utilización
4
Se mezcló una porción de 700 g de harina de trigo
(harina dura de primera calidad) con 20 de levadura, 1,3 g de
alimento de levadura y 380 g de agua utilizando un mezclador, y se
mantuvo la mezcla durante 4 horas a 25ºC con una humedad de 75% para
efectuar una fermentación primaria, obteniéndose de esta manera una
masa esponjosa. En el momento en el que se completó la fermentación,
la masa tenía una temperatura de 28ºC y un valor de pH 5,3.
Utilizando un mezclador, esta masa esponjosa se amasó más con 300 g
de otro material de masa (harina de trigo semidura de primera
calidad), 20 g de sal, 30 g de azúcar, 30 g de glucosa, 30 g de
manteca, 220 g de agua y 0,2 unidades de la preparación de TGasa
mencionada anteriormente por 1 g de proteína. Después de mantenerlo
durante aproximadamente 10 minutos a la misma temperatura del
amasamiento, se dividió en 5 bolas iguales, se mantuvo durante 10
minutos a 28ºC y se envasó en un molde de hornear. Esto se sometió
de nuevo a 50 minutos de fermentación a 37ºC y a una humedad de 85%.
Después, la masa fermentada de esta manera, se puso en un horno y se
horneó a 220ºC durante 40 minutos para preparar pan blanco (producto
inventivo). Como control, se preparó otro pan blanco repitiendo el
mismo procedimiento, excepto en que no se utilizó la preparación de
TGasa mencionada anteriormente (producto control).
Los dos tipos de muestras de pan blanco obtenidos
de esta manera, se sometieron a una evaluación organoléptica de la
siguiente manera. Esto es, cada una de las muestras de pan blanco se
cortó en rebanadas de 1,5 cm de grosor 4 días después del horneado,
para llevar a cabo una evaluación organoléptica absoluta por 10
panelistas (5 hombres y 5 mujeres) en términos de su textura,
apariencia, elasticidad y terneza, encontrando que el producto fue
excelente en todos los parámetros de la evaluación en comparación
con los del producto control sin TGasa.
Ejemplo de utilización
5
Se mezcló una porción de 2.000 g de harina de
sémola dura ("Leone B"®, fabricada por Nisshin Flour Milling)
con 1 unidad por 1 g de proteína de harina de la preparación de
TGasa mencionada anteriormente y 600 g de agua de ciudad, y la
mezcla se amasó durante 10 minutos y se sometió inmediatamente a una
extrusión en una maquina de tallarines para obtener espagueti
cortados de aproximadamente 40 cm de longitud (producto inventivo).
Al mismo tiempo, se preparó otro espagueti repitiendo el mismo
procedimiento, excepto en que no se utilizó la preparación de TGasa
mencionada anteriormente (producto control).
Los resultados de la evaluación de las muestras
de tallarines obtenidas de esta manera, mostraron que el producto al
que se añadió TGasa fue excelente en dureza y elasticidad,
concretamente visco-elasticidad, y deseable
organolépticamente, en comparación con el producto control sin
TGasa.
De acuerdo con la presente invención, se puede
obtener fácilmente una preparación de TGasa que presenta un nivel de
pérdida de actividad extremadamente pequeño incluso después de
permanecer a temperatura ordinaria. Esta preparación enzimática de
transglutaminasa de la presente invención puede almacenarse a
temperatura ordinaria durante un periodo de tiempo prolongado.
Además, la preparación enzimática de la presente
invención puede ser utilizada no sólo en la producción de diferentes
alimentos como salchichas, helado, yogur, pan, espagueti y
semejantes, sino también para la modificación de proteínas o
péptidos presentes en los materiales de partida de estos alimentos
y, por lo tanto, la calidad de estos alimentos puede mejorarse.
Claims (6)
1. Una preparación de transglutaminasa que
comprende una enzima transglutaminasa y un hidrolizado parcial de
proteína, que se puede obtener por secado de una disolución que
contiene transglutaminasa y el hidrolizado parcial de proteína.
2. La preparación de transglutaminasa de acuerdo
con la reivindicación 1, que está en forma liofilizada.
3. Una preparación enzimática de
transglutaminasa, que comprende la preparación estabilizada de
transglutaminasa de cualquiera de las reivindicaciones 1 ó 2 y un
agente aditivo.
4. La preparación enzimática de transglutaminasa
de acuerdo con la reivindicación 3, donde el agente aditivo es al
menos un miembro seleccionado de polifenol y sales de ácidos
orgánicos.
5. Un método para modificar proteínas o péptidos,
que comprende permitir que la preparación enzimática estabilizada de
transglutaminasa de cualquiera de las reivindicaciones 1 ó 2, o que
la preparación enzimática de cualquiera de las reivindicaciones 3 ó
4 actúe sobre una proteína o un péptido, produciéndose así la
formación de una unión de entrecruzamiento
\varepsilon-(\gamma-Glu)-Lys en
o entre las moléculas de la proteína o del péptido.
6. Un paquete de transglutaminasa, en el que la
preparación estabilizada de transglutaminasa de cualquiera de las
reivindicaciones 1 ó 2 o la preparación enzimática de cualquiera de
las reivindicaciones 3 ó 4, se envasa y sella en un recipiente
fabricado en un material que presenta una permeabilidad al oxígeno
de 100 ml/m^{2} x 101.325 Pa x 24 h o menos, o se somete a
envasado en vacío o envasado con nitrógeno, opcionalmente, junto con
un secuestrador de oxígeno.
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