DE602005005743T2 - Gefrorene Produkte - Google Patents

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Matthew Duncan Unilever R&D Golding
Sarah Unilever R&D Golding
Robert Daniel Unilever R&D Sharnbrook Keenan
Mark Emmett Fonterra Res Malone
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    • A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs

Description

  • Bereich der Erfindung
  • Die vorliegende Erfindung betrifft gefrorene Produkte, die Hydrophobine einschließen.
  • Hintergrund der Erfindung
  • Während der Lagerung neigen die in gefrorenen Produkten vorhandenen Eiskristalle dazu, sich als Folge eines dynamischen Prozesses wie Umkristallisation zu vergrößern. Dies kann zu schlechten Produktkennzeichen führen, wie schlechter Erscheinung und unannehmbarem Mundgefühl und/oder zu Produktschädigung. Es ist vorhergehend vorgeschlagen worden, Proteine mit der Bezeichnung „Gefrierschutzproteine" (auch als „Eisstrukturierende Proteine" bekannt) zu verwenden, um den Prozess von Eisumkristallisation zu hemmen.
  • Zusammenfassung der Erfindung
  • Wir haben gefunden, dass eine in Pilzen gefundene Klasse von Proteinen mit der Bezeichnung Hydrophobine ebenfalls in der Lage sind, Eiskristallwachstum in gefrorenen Produkten zu hemmen.
  • Demgemäß sieht die vorliegende Erfindung eine gefrorene Zusammensetzung vor, wie ein gefrorenes Nahrungsmittelprodukt, welches Hydrophobin umfasst, mit der Maßgabe, dass Hydrophobin von Tricholoma matsutake ausgeschlossen ist. Vorzugsweise. befindet sich das Hydrophobin in isolierter Form. In einem verwandten Aspekt sieht die vorliegende Erfindung eine gefrorene Zusammensetzung, wie ein gefrorenes Nahrungsmittelprodukt vor, welches Hydrophobin in einer Form umfasst, welche zu Assemblage an einer Luft-Flüssigkeit-Oberfläche in der Lage ist, und eine gefrorene Zusammensetzung, wie ein gefrorenes Nahrungsmittelprodukt, zu welchem Hydrophobin in besagter Form zugegeben worden ist.
  • Vorzugsweise ist das Hydrophobin ein Klasse II Hydrophobin.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform ist das Hydrophobin in einer Menge von mindestens 0,001 Gew.-%, bevorzugter mindestens 0,01 Gew.-% vorhanden.
  • In einer Ausführungsform ist die gefrorene Zusammensetzung belüftet. In einer weiteren Ausführungsform ist die gefrorene Zusammensetzung unbelüftet.
  • Die vorliegende Erfindung sieht ebenfalls die Verwendung von Hydrophobin in einem Verfahren zum Hemmen von Eiskristallwachstum in einer gefrorenen Zusammensetzung vor. Vorzugsweise wird das Hydrophobin verwendet, um Eisumkristallisation zu hemmen.
  • In einem verwandten Aspekt sieht die vorliegende Erfindung ebenfalls die Verwendung von Hydrophobin in einem Verfahren zum Modifizieren von Eiskristallhabitus in einer gefrorenen Zusammensetzung vor.
  • Die vorliegende Erfindung sieht ferner ein Verfahren zum Hemmen von Eiskristallwachstum, zum Beispiel Eisumkristallisation, in einer gefrorenen Zusammensetzung vor, welches Verfahren Zugeben von Hydrophobin zur Zusammensetzung vor und/oder während des Gefrierens der Zusammensetzung umfasst.
  • In einem verwandten Aspekt sieht die vorliegende Erfindung ein Verfahren zum Modifizieren von Eiskristallhabitus in einer gefrorenen Zusammensetzung vor, welches Verfahren Zugeben von Hydrophobin zur Zusammensetzung vor und/oder während des Gefrieren des Produkts umfasst.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform der oben beschriebenen Verwendungen und Verfahren ist die Zusammensetzung ein gefrorenes Nahrungsmittelprodukt.
  • Detaillierte Beschreibung der Erfindung
  • Sofern nicht anders definiert, haben alle hierin verwendeten technischen und wissenschaftlichen Begriffe die gleiche Bedeutung wie gewöhnlich durch einen Durchschnittsfachmann (z. B. in der Herstellung von gekühltem Konfekt/gefrorenem Konfekt, Chemie und Biotechnologie) verstanden. Definitionen und Beschreibungen von verschiedenen Begriffen und Techniken, welche in der Herstellung von gekühltem/gefrorenem Konfekt verwendet werden, werden in Ice Cream, 4. Auflage, Arbuckle (1986), Van Nostrand Reinhold Company, New York, NY. gefunden.
  • Standardtechniken, welche für molekulare und biochemische Verfahren verwendet werden, können in Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 3. Aufl. (2001) Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N. Y. und Ausubel et al., Short Protocols in Molecular Biology (1999), 4. Aufl., John Wiley & Sons, Inc. und der Vollversion mit dem Titel Current Protocols in Molecular Biology) gefunden werden.
  • Hydrophobine
  • Hydrophobine sind eine gut definierte Klasse von Proteinen (Wessels, 1997, Adv. Microb. Physio. 38: 1–45; Wosten, 2001, Annu Rev. Microbiol. 55: 625–646) welche zur Selbst-Assemblage an einer hydrophoben/hydrophilen Grenzfläche in der Lage sind und mit einer konservierten Sequenz:
    Figure 00030001
    wo X jede Aminosäure darstellt und n und m unabhängig eine ganze Zahl darstellen. Typischerweise hat ein Hydrophobin eine Länge von bis zu 125 Aminosäuren. Die Cystein-Reste (C) in der konservierten Sequenz sind Teil von Disulfid-Brücken. Im Kontext der vorliegenden Erfindung hat der Begriff Hydrophobin eine weitere Bedeutung, um funktional äquivalente Proteine einzuschließen, welche noch das Kennzeichen von Selbst-Assemblage an einer hydrophoben-hydrophilen Grenzfläche zeigen, was einen Proteinfilm ergibt, wie Proteine, welche die Sequenz:
    Figure 00030002
    umfassen oder Teile davon, welche noch das Kennzeichen von Selbst-Assemblage an einer hydrophoben-hydrophilen Grenzfläche zeigen, was einen Proteinfilm ergibt. In Übereinstimmung mit der Definition der vorliegenden Erfindung, kann Selbst-Assemblage durch Adsorbieren des Proteins auf Teflon und Verwenden von Cirulardichroismus, um die Gegenwart einer sekundären Struktur (im Allgemeinen, a-Helix) festzustellen, nachgewiesen werden (De Vocht et al., 1998, Biophys. J. 74: 2059–68).
  • Die Bildung eines Films kann durch Inkubieren eines Teflon-Bogens in der Proteinlösung, gefolgt von mindestens drei Wäschen mit Wasser oder Puffer festgestellt werden (Wosten et al., 1994, Embo. J. 13: 5848–54). Der Proteinfilm kann durch jedes geeignete Verfahren visualisiert werden, wie Markieren mit fluoreszierendem Marker oder durch die Verwendung von fluoreszierenden Antikörpern, wie es nach Stand der Technik gut etabliert ist. m und n haben typischerweise Werte im Bereich von 0 bis 2000, aber üblicher sind m und n insgesamt weniger als 100 oder 200. Die Definition von Hydrophobin im Kontext der vorliegenden Erfindung schließt Fusionsproteine eines Hydrophobins und andere Polypeptide, als auch Konjugate von Hydrophobin und anderen Molekülen wie Polysacchariden ein.
  • Bis heute identifizierte Hydrophobine sind im Allgemeinen als entweder Klasse I oder Klasse II klassifiziert. Beide Arten sind in Pilzen als abgesonderte Proteine identifiziert worden, die an hydrophoben Grenzflächen in amphipathische Filme selbstassemblieren. Assemblagen von Klasse I Hydrophobinen sind relativ unlöslich, während sich jene der Klasse II Hydrophobine leicht in einer Vielfalt an Lösungsmitteln lösen.
  • Hydrophobin-ähnliche Proteine sind ebenfalls in filamentösen Bakterien wie Actinomycete und Steptomyces sp. ( WO 01/74864 ) identifiziert worden. Diese bakteriellen Proteine bilden im Gegensatz zu Pilz-Hydrophobinen nur bis zu eine Disulfid-Brücke, da sie nur zwei Cystein-Reste haben. Solche Proteine sind ein Beispiel für funktionale Äquivalenz zu Hydrophobinen mit den in SEQ ID Nr. 1 und 2 gezeigten Konsens-Sequenzen und sind innerhalb des Umfangs der vorliegenden Erfindung.
  • Die Hydrophobine können durch Extraktion aus natürlichen Quellen wie filamentösen Pilzen durch jedes geeignete Verfahren erhalten werden. Zum Beispiel können Hydrophobine durch Kultivieren von filamentösen Pilzen erhalten werden, die das Hydrophobin in das Wachstumsmedium absondern, oder durch Extraktion von Pilz-Myzelien mit 60% Ethanol. Es wird besonders bevorzugt, Hydrophobine aus Wirtsorganismen zu isolieren, die Hydrophobine natürlich absondern. Bevorzugte Wirte sind Hyphomyceten (z. B. Trichoderma), Basidiomyceten und Ascomyceten. Besonders bevorzugte Wirte sind nahrungsmittelgeeignete Organismen, wie Cryphonectria parasitica, welches ein Hydrophobin mit der Bezeichnung Cryparin absondert (MacCabe und Van Alfen, 1999, App. Environ. Microbiol 65: 5431–5435).
  • Alternativ können Hydrophobine durch die Verwendung von rekombinanter Technologie erhalten werden. Zum Beispiel können Wirtszellen, typischerweise Mikroorganismen, modifiziert werden, um Hydrophobine zu exprimieren, und die Hydrophobine können dann isoliert und gemäß der vorliegenden Erfindung verwendet werden. Techniken zum Einführen von Nukleinsäure-Konstrukten, welche für Hydrophobine codieren, in Wirtszellen, sind nach Stand der Technik gut bekannt. Mehr als 34 für Hydrophobine codierende Gene sind aus über 16 Pilzarten kloniert worden (siehe zum Beispiel WO 96/41882 , welches die Sequenz von in Agaricus bisporus identifizierten Hydrophobinen angibt; und Wosten, 2001, Annu Rev. Microbiol. 55: 625–646). Rekombinante Technologie kann auch verwendet werden, um Hydrophobin-Sequenzen zu modifizieren oder neuartige Hydrophobine mit gewünschten/verbesserten Eigenschaften zu synthetisieren.
  • Typischerweise wird eine passende Wirtszelle oder Organismus durch ein Nucleinsäure-Konstrukt transformiert, das für das gewünschte Hydrophobin codiert. Die Nucleotidsequenz, welche für das Polypeptid codiert, kann in einen geeigneten Expressionsvektor insertiert werden, welcher für die notwendigen Elemente für Transkription und Translation codiert, und auf solche Weise, dass sie unter passenden Bedingungen exprimiert werden (z. B. in richtiger Ausrichtung und richtigem Leserahmen und mit passenden Ziel- und Expressionssequenzen). Die Verfahren, welche erforderlich sind, um diese Expressionsvektoren zu konstruieren, sind den Fachleuten gut bekannt.
  • Eine Anzahl an Expressionssystemen kann verwendet werden, um die Polypeptid-kodierende Sequenz zu exprimieren. Diese schließen ein, sind aber nicht begrenzt auf Bakterien, Pilze (einschließlich Hefe), Insektenzellensysteme, Pflanzenzellkultursysteme und Pflanzen, alle transformiert mit den passenden Expressionsvektoren. Bevorzugte Wirte sind jene, die als nahrungsmittelgeeignete – „allgemein als sicher angesehen" (GRAS) angesehen werden.
  • Geeignete Pilzarten einschließlich Hefen sind solche wie (aber nicht begrenzt auf) jene der Gattungen Saccharomyces, Kluyveromyces, Pichia, Hansenula, Candida, Schizo saccharomyces und Ähnliche, und filamentöse Arten wie (aber nicht begrenzt auf) jene der Gattungen Aspergillus, Trichoderma, Mucor, Neurospora, Fusarium und Ähnliche.
  • Die für die Hydrophobine codierenden Sequenzen sind vorzugsweise beim Aminosäuregehalt mindestens 80% identisch mit einem in der Natur identifizierten Hydrophobin, bevorzugter mindestens 95% oder 100% identisch. Jedoch kann ein Fachmann konservative Substitutionen oder andere Aminosäure-Veränderungen durchführen, die die biologische Wirksamkeit des Hydrophobins nicht verringern. Für den Zweck der Erfindung werden diese Hydrophobine, welche diesen hohen Identitätsgrad mit einem Hydrophobin besitzen, das natürlich vorkommt, ebenfalls innerhalb des Begriffs „Hydrophobine" eingeschlossen.
  • Hydrophobine können aus Kulturmedien oder zellulären Extrakten durch zum Beispiel das in WO-01/57076 beschriebene Verfahren gereinigt werden, welches Adsorbieren des in einer Hydrophobin-enthaltenden Lösung vorhandenen Hydrophobins auf Oberfläche und dann Kontaktieren der Oberfläche mit einem Surfactanten wie Tween 20 einbezieht, um das Hydrophobin von der Oberfläche zu eluieren. Siehe auch Collen et al., 2002, Biochim Biophys Acta. 1569: 139–50; Calonje et al., 2002, Can. J. Microbiol. 48: 1030–4; Askolin et al., 2001, Appl Microbiol Biotechnol. 57: 124–30; und De Vries et al., 1999, Eur J Biochem. 262: 377–85.
  • KR 2004 018844 offenbart ein Isolierungs- und Reinigungsverfahren von Hydrophobinprotein aus Tricholoma matsutake.
  • Gefrorene Zusammensetzungen
  • Gefrorene Zusammensetzungen/gefrorene Produkte schließen gefrorene Nahrungsmittelprodukte und gefrorene biologische Materialien ein. Gefrorene Nahrungsmittelprodukte schließen gefrorene, von Pflanzen abgeleitete Materialien wie Frucht und Gemüse, gefrorene, vom Tier abgeleitete Materialen wie gefrorenes Fleisch und Fisch, als auch gefrorene verarbeitete Nahrungsmittelprodukte ein, wie Fertigmahlzeiten, Saucen und gefrorene Konfekte wie Eiscreme, Milcheis, gefrorener Joghurt, Sherbet, Schlämme, gefrorenen Pudding, Wassereis, Sorbet, Granitas und gefrorene Pürees.
  • Gefrorene Zusammensetzungen der Erfindung können belüftet oder unbelüftet sein. Der Begriff „belüftet" bedeutet, dass Gas absichtlich in das Produkt eingeschlossen wurde, wie durch mechanische Mittel. Das Gas ist vorzugsweise jedes nahrungsmittelgeeignete Gas wie Luft, Stickstoff oder Kohlendioxid. Das Ausmaß der Belüftung, insbesondere im Kontext von belüfteten Nahrungsmittelprodukten, wird typischerweise mittels „Überlauf" definiert. Im Kontext der vorliegenden Erfindung ist %-Überlauf definiert in Volumen-Begriffen als: ((Volumen des belüfteten Endprodukts – Volumen des Gemisches)/Volumen des Gemisches) × 100
  • Die Menge an in dem Produkt vorhandenem Überlauf wird abhängig von den gewünschten Produktkennzeichen variieren. Zum Beispiel ist der Überlaufgrad in Eiscreme typischerweise von etwa 70 bis 100%, während der Überlauf in Wassereis von 25 bis 30% ist.
  • Eine unbelüftete Zusammensetzung wie ein gefrorenes Nahrungsmittelprodukt hat vorzugsweise einen Überlauf von weniger als 20%, bevorzugter weniger als 10%. Ein unbelüftetes gefrorenes Nahrungsmittelprodukt wird keinen absichtlichen Schritten wie Schlagen unterworfen, um den Gasgehalt zu erhöhen. Dennoch wird es erkannt werden, dass während der Herstellung von unbelüfteten gefrorenen Nahrungsmittelprodukten niedrige Gehalte an Gas, wie Luft, in das Produkt eingeschlossen werden können.
  • Gefrorene Konfektprodukte
  • Gefrorene Konfekte schließen Konfekte ein, die typischerweise Milch oder Milchfeststoffe einschließen, wie Eiscreme, Milcheis, gefrorener Joghurt, Sherbet und gefrorener Pudding, als auch gefrorene Konfekte, die keine Milch oder Milchfeststoffe enthalten, wie Wassereis, Sorbet, Granitas und gefrorene Pürees.
  • US-6096867 betrifft die Verwendung eines pflanzlichen Gefrierschutzproteins in gefrorenen Konfektprodukten.
  • Die gefrorenen Konfekte können die Form eines Verbundprodukts haben, wo mindestens eine Portion oder Region des Produkts, wie ein Kern oder eine Schicht, kein Hydrophobin enthält. Ein Beispiel hierfür wäre ein Produkt, welches einen Kern aus Eiscreme enthält, welchem Hydrophobin fehlt, überzogen in einer Schicht aus Eiscreme, Milcheis oder Wassereis, die Hydrophobin enthält. Es wird erkannt werden, dass im Fall eines Verbundprodukts, die Gew.-% Menge an zugegebenem Hydrophobin nur in Bezug zu jenen Bestandteilen des Konfekts berechnet wird, die Hydrophobin enthalten, und nicht in Bezug zum vollständigen Produkt.
  • Belüftete gefrorene Konfekte haben vorzugsweise einen Überlauf von 25% bis 300%, wie von 25% bis 150%, bevorzugter von 50 bis 150%.
  • Die Menge an Hydrophobin, welche in den gefrorenen Zusammensetzungen der Erfindung vorhanden ist, wird im Allgemeinen abhängig von der Produktformulierung, und im Fall von belüfteten Produkten, dem Volumen der Luftphase variieren. Typischerweise wird das Produkt mindestens 0,001 Gew.-% Hydrophobin, bevorzugter mindestens 0,005 oder 0,01 Gew.-% enthalten. Typischerweise wird das Produkt weniger als 1 Gew.-% Hydrophobin enthalten. Das Hydrophobin kann von einer einzelnen Quelle oder einer Vielzahl an Quellen sein, z. B. kann das Hydrophobin ein Gemisch aus zwei oder mehreren unterschiedlichen Hydrophobin-Polypeptiden sein.
  • Vorzugsweise ist das Hydrophobin Klasse II Hydrophobin. Im Allgemeinen wird sich das Hydrophobin in isolierter Form befinden, typischerweise mindestens teilweise gereinigt, wie mindestens 10% oder 20% rein, basierend auf Gewicht von Feststoffen. Somit wird das Hydrophobin nicht als Teil eines natürlich auftretenden Organismus wie einem Pilz zugegeben werden, welcher Hydrophobine natürlich exprimiert. Stattdessen wird das Hydrophobin typischerweise entweder aus einer natürlich vorkommenden Quelle extrahiert, oder durch rekombinante Expression in einem Wirtsorganismus erhalten worden sein.
  • Zusammensetzungen zum Herstellen eines gefrorenen Nahrungsmittelprodukts der Erfindung schließen flüssige Vorgemische ein, zum Beispiel Vorgemische, welche in der Herstellung von gefrorenen Konfektprodukten verwendet werden, und trockene Gemische, zum Beispiel Pulver, zu welchen eine wässerige Flüssigkeit wie Milch oder Wasser vor oder während dem Gefrieren zugegeben wird.
  • Die Zusammensetzungen zum Herstellen eines gefrorenen Nahrungsmittelprodukts der Erfindung werden zusätzlich zum Hydrophobin weitere Inhaltsstoffe umfassen, welche normalerweise im Nahrungsmittelprodukt eingeschlossen werden, z. B. Zucker, Fett, Emulgatoren, Aromastoffe usw. Die Zusammensetzungen können alle verbleibenden Inhaltsstoffe einschließen, welche erforderlich sind, das Nahrungsmittelprodukt herzustellen, so dass die Zusammensetzung fertig ist, verarbeitet zu werden, um ein gefrorenes Nahrungsmittelprodukt der Erfindung zu bilden.
  • Trockene Zusammensetzungen zum Herstellen eines gefrorenen Nahrungsmittelprodukts der Erfindung werden zusätzlich zum Hydrophobin andere Inhaltsstoffe umfassen, welche normalerweise im Nahrungsmittelprodukt eingeschlossen werden, z. B. Zucker, Fett, Emulgatoren, Aromastoffe usw. Die Zusammensetzungen können alle verbleibenden nicht-flüssigen Inhaltsstoffe einschließen, welche erforderlich sind, um das Nahrungsmittelprodukt herzustellen, so dass alles, was der Verwender zugeben muss, nur eine wässerige Flüssigkeit wie Wasser oder Milch ist, und die Zusammensetzung fertig ist, verarbeitet zu werden, um ein gefrorenes Nahrungsmittelprodukt der Erfindung zu bilden. Diese trockenen Zusammensetzungen, von welchen Beispiele dafür Pulver und Granalien einschließen, können zur sowohl Industrie-, als auch Einzelhandelverwendung entworfen sein, und von verringerter Masse und längerer Lagerbeständigkeit profitieren.
  • Das Hydrophobin wird zu einer Zusammensetzung in einer Form und in einer Menge zugegeben, dass es verfügbar ist, Eiskristallwachstum wie Eisumkristallisation zu hemmen und/oder Eiskristallhabitus zu modifizieren. Mit dem Begriff „zugegeben" meinen wir, dass das Hydrophobin absichtlich in die Zusammensetzung zu dem Zweck eingeführt wird, seine Fähigkeit zu nutzen, Eiskristallwachstum zu hemmen und/oder Eiskristallhabitus zu modifizieren. Wo Inhaltsstoffe vorhanden sind oder zugegeben werden, die Pilzverunreinigungen enthalten, welche Hydrophobin-Polypeptide enthalten können, bildet dies folglich kein Zugeben von Hydrophobin innerhalb des Kontextes der vorliegenden Erfindung.
  • Typischerweise wird das Hydrophobin zu dem Produkt in einer Form zugegeben, die zu Selbst-Assemblage an einer Luft-Flüssigkeit-Oberfläche in der Lage ist.
  • Typischerweise wird das Hydrophobin in einer isolierten Form zu den Zusammensetzungen der Erfindung zugegeben, typischerweise mindestens teilweise gereinigt, wie mindestens 10% rein, basierend auf Gewicht von Feststoffen. Mit „in isolierter Form zugegeben" meinen wir, dass das Hydrophobin nicht als Teil eines natürlich vorkommenden Organismus wie einem Pilz zugegeben wird, welcher Hydrophobine natürlich exprimiert. Stattdessen wird das Hydrophobin typischerweise entweder aus einer natürlich vorkommenden Quelle extrahiert, oder durch rekombinante Expression in einem Wirtsorganismus erhalten worden sein.
  • Das zugegebene Hydrophobin kann verwendet werden, um das Wachstum von Eiskristallen zu verringern oder zu hemmen, zum Beispiel um den Prozess von Eisumkristallisation zu hemmen und/oder Eiskristallhabitus (also Eiskristallform) zu modifizieren. Hemmung und/oder Modifizierung kann während des Gefrierens und oder nach Gefrieren, z. B. während Lagerung stattfinden. Hemmung von Eiskristallwachstum und/oder Eiskristallhabitus während Gefrieren kann verwendet werden, um die Beschaffenheit des Produkts zu verändern. Hemmung von Eisumkristallisation verbessert Produktstabilität als Antwort auf falschen Gebrauch von Wärme (thermal abuse).
  • Hydrophobine können auch verwendet werden, um Eiskristallwachstum wie Eisumkristallisation und/oder Eiskristallhabitus in zellulären biologischen Materialien zu hemmen. Dies wird beim Verringern von Schädigung an Zellen als Folge der Gefrierverfahren helfen, welche verwendet werden, um biologische Materialien zu konservieren. Solche biologischen Materialien schließen Kulturen von einzelligen Organismen und Zelllinien; Keimzellen z. B. Sperma und Ova; und Gewebe und Organe, abgeleitet von mehrzelligen Organismen, sowohl Pflanzen, als auch Tieren ein.
  • Demgemäß sieht die vorliegende Erfindung ebenfalls ein gefrorenes zelluläres biologisches Material vor, welches Hydrophobin in isolierter Form umfasst, vorzugsweise mindestens 0,001 Gew.-% Hydrophobin umfasst, mit der Maßgabe, dass Menschen ausdrücklich ausgeschlossen sind.
  • Die vorliegende Erfindung sieht ferner die Verwendung von Hydrophobin vor, um Eiskristallwachstum wie Eisumkristallisation zu hemmen und/oder Eiskristallhabitus in einem gefrorenen zellulären biologischen Material zu modifizieren. Hemmung/Modifizierung kann während und/oder nach Gefrieren des biologischen Materials sein.
  • Die vorliegende Erfindung wird nun mit Verweis auf die folgenden Beispiele weiter beschrieben werden, welche nur veranschaulichend und nicht einschränkend sind.
  • Beschreibung der Figuren
  • 1 ist ein Diagramm, welches Schersysteme für die belüfteten, gefrorenen Produkte zeigt.
  • 2 ist eine rasterelektronenmikroskopische Aufnahme von Mikrostrukturen von belüftetem gefrorenen Produkt – frisch und nach falschem Gebrauch (abuse) (Vergrößerung ×100).
  • 3 ist eine rasterelektronenmikroskopische Aufnahme von Mikrostrukturen von belüftetem gefrorenen Produkt – frisch und nach falschem Gebrauch (abuse) (Vergrößerung ×300).
  • 4 zeigt rasterelektronenmikroskopische Aufnahmen von Mikrostrukturen von unbelüftetem Produkt (kein HFBII) (50× Vergrößerung).
  • 5 zeigt rasterelektronenmikroskopische Aufnahmen von Mikrostrukturen von unbelüftetem Produkt (mit HFBII) (50× Vergrößerung).
  • Beispiel 1 – Belüftete gefrorene Produkte
  • Belüftete gefrorene Produkte wurden unter Verwendung von 3 Arten von Protein hergestellt:
    • A:
    Natriumcaseinat (Na-Cas)
    B:
    Magermilchpulver (SMP)
    C:
    Hydrophobin (HFBII) von Trichoderma reesei
  • Mikrostrukturelle und physikalische Eigenschaften der Produkte wurden verglichen, sowohl vor, als auch nach Systemen von falschem Temperaturgebrauch (temperature abuse).
  • Materialien
  • Details der verwendeten Materialien werden in Tabelle 1 summiert und die Formulierungen, aus welchen jedes der belüfteten gefrorenen Produkte hergestellt wurden, werden in Tabelle 2 gezeigt.
    Inhaltsstoff Zusammensetzung Lieferant
    Natriumcaseinat 88–90% Protein, 1,5% Fett, 6% Feuchtigkeit DMV International, Niederlande
    Magermilchpulver 33–36% Protein, 0,8% Fett, 3,7% Feuchtigkeit United Milk, UK.
    Hydrophobin Typ II (HFB II) Gereinigt aus Trichoderma reesei, im Wesentlichen wie in WO 00/58342 und Linder et al, 2001, Biomacromolecules 2: 511–517) beschrieben. VTT Biotechnology, Finnland
    Raffiniertes Kokosöl Van den Bergh Foods, Limited
    Sucrose Tate and Lyle, UK
    Tabelle 1. Verwendete Materialien
    Gemisch A Gemisch B Gemisch C
    Inhaltsstoff Konzentration/Gew.-%
    Natriumcaseinat 2,0 - -
    Magermilchpulver - 11,42 -
    HFB II - - 0,2
    Kokosöl 5,0 5,0 5,0
    Sucrose 25,0 20,0 25,0
    Wasser 68,0 63,58 69,8
    Tabelle 2: Verwendete Formulierungen
  • Herstellung der belüfteten gefrorenen Produkte
  • Herstellung des Gemisches (Emulsion)
  • Alle Gemische wurden in 100 g Chargen hergestellt. Für Gemische A und B (welche Natriumcaseinat, beziehungsweise Magermilchpulver enthielten) wurde das Protein mit der Sucrose kombiniert und in kaltes Wasser unter Verwendung eines magnetischen Rührers dispergiert. Die Lösung wurde dann mit Rühren auf 60°C erhitzt und für 5 Minuten gehalten, bevor sie auf 40°C gekühlt wurde. Geschmolzenes Kokosfett wurde dann zugegeben und dieses wässerige Gemisch sofort für 3 Minuten bei 70% Amplitude mit der Spitze gut eingetaucht in der Lösung beschallt (Branson Sonifer mit 6,4 mm konischer Spitze). Die Emulsion wurde dann schnell in einem –10°C Wasserbad gekühlt, bis die Lösungstemperatur 5°C war, um die Fetttröpfchen zu kristallisieren. Die Gemische wurden bei 5°C bis zur weiteren Verwendung gelagert.
  • Für Gemisch C (welches HFB II enthielt) wurde die Sucrose zuerst mit Rühren in kaltes Wasser dispergiert. Dann wurde die Hälfte der erforderlichen Konzentration an HFB II als eine Aliquote hierzu zugegeben. Die Lösung wurde dann in einem Schallbad für 30 Sekunden sanft beschallt, um das HFB II vollständig zu dispergieren. Die Lösung wurde dann auf einem magnetischen Rührer gerührt und auf 40°C erhitzt. Bevor das geschmolzene Fett zugegeben wurde, wurde die Lösung wieder in einem Schallbad für 30 Sekunden beschallt. Das geschmolzene Fett wurde dann zugegeben und das Gemisch wurde wie für Gemische A und B beschrieben emulgiert und gekühlt. Eine weitere Aliquote HFB II wurde dann zu dieser kalten Lösung zugegeben, um die HFB II Konzentration auf 0,2% hoch zu bringen. Die ersten 0,1% von HFB II waren zum Emulgieren und Stabilisieren des Fetts. Die zweite Zugabe von HFB II würde angemessenen Überschuss an HFB II vorsehen, um gute Belüftungs- und Schaumstabilität vorzusehen.
  • Partikelgrößenanalyse der gekühlten Emulsionen wurde unter Verwendung eines Malvem Mastersizer 2000 durchgeführt.
  • Analyse von Emulsionen
  • Dieser Methodik folgend waren wir in der Lage, Emulsionen mit kleinen Fetttröpfchen herzustellen. Eine Zusammenfassung aller gemessenen Öltröpfchengrößen wird in Tabelle 3 gezeigt.
    Gemisch Fetttröpfchen-Durchmesser
    D(3, 2)/μm
    A (Na-Cas) 0,4
    B (SMP) 0,25
    C (HFB II) 1,88
    Tabelle 3: Emulsionspartikelgröße wie unter Verwendung des Malvem Mastersizer 2000 gemessen.
  • Schergefrierverfahren
  • 80 ml Gemisch wurden in einem zylindrischen, vertikal montierten, ummantelten Edelstahlkessel mit den inneren Proportionen 105 mm Höhe und Durchmesser 72 mm gleichzeitig geschert und gefroren. Der Deckel des Kessels füllt 54% des inneren Volumens, was 46% (180 ml) für die Probe lässt. Der Rotor, der verwendet wird, um die Probe zu scheren, besteht aus einem rechteckigen Impeller in der korrekten Position, um die Oberflächenkante des Behälters zu kratzen, wenn er rotierte (Maße 72 mm × 41,5 mm). Ebenfalls an dem Rotor befestigt sind zwei halbkreisförmige (60 mm Durchmesser) Hochscherblätter, positioniert in einem 45° Winkel zur rechteckigen Befestigung. Der Kessel ist von einem Mantel umgeben, durch welchen Kühlmittel fließt.
  • Im Wesentlichen wird ein belüfteter und gefrorener Prototyp wie folgt hergestellt: Das Gemisch in dem eingeschlossenen Behälter wird mit einem Impeller bei einer Hochschergeschwindigkeit gemischt, um Luft einzuschließen. Gleichzeitig fließt das Kühlmittel um den Behältermantel, um das Gemisch zu kühlen und zu gefrieren. Der Impeller kratzt ebenfalls die Innenwand, was das Eis, das sich dort bildet, entfernt, und dieses in den Rest des Gemisches einschließt. Hochscher wird verwendet, um das Gemisch anfänglich zu belüften, und dann wird die Schergeschwindigkeit verlangsamt, um besseres Kühlen und Gefrieren zu erlauben. Die für jedes Gemisch verwendeten Schersysteme werden graphisch in 1 dargestellt.
  • Für den Gefrier- und Belüftungsschritt mit Gemischen A und B (welche Natriumcaseinat, beziehungsweise Magermilchpulver enthalten) wurde das Kühlmittel (eingestellt bei –18°C) eingestellt, um von Zeit = 0 Minuten zu zirkulieren. Das relativ langsame Rühren am Beginn für Gemische A und B erlaubte Kühlen des Gemisches und Erzeugen von etwas Viskosität (durch Eisbildung und Einschluss) vor Belüftung unter Verwendung von höherem Scher. Eine kurze Zeit bei hoher Geschwindigkeit schloss die Luft ein und dann wurde die Geschwindigkeit heruntergebracht, um es den Proben zu erlauben, mindestens –5°C zu erreichen.
  • Für Gemisch C (welches HFB II enthielt) wurde der Topf auf etwa 5°C gekühlt und die Probe zugegeben und der Hochscher für Belüftung gestartet. Das Kühlmittel (eingestellt bei –18°C) wurde bis 9 Minuten nicht angestellt zu zirkulieren, wegen der erhöhten Zeit, welche erforderlich ist, um 100% Überlauf zu erzeugen. Sobald das Kühlmittel angestellt wurde zu zirkulieren (bei 9 Minuten), wurde das gleiche Scher-Kühlmuster wie vorher (für A und B) angenommen.
  • Am Ende des Verfahrens wurde der Überlauf gemessen und Proben (annähernd 15 g) wurden in kleine Töpfe platziert. Jedes Produkt wurde für 10 Minuten in einem Gefrierapparat, eingestellt bei –80°C, weiter gekühlt, bevor es bei –20°C gelagert wurde.
  • Analyse von belüfteten, gefrorenen Produkten
  • Alle belüfteten, gefrorenen Produkte wurden unter zwei Temperatursystemen gelagert:
    • (a) –20°C. Nachfolgende Analyse wurde innerhalb einer Woche der Herstellung durchgeführt und wir erachten dies als „frisches" Produkt.
    • (b) Proben mit falschem Temperaturgebrauch wurden Lagerung bei –10°C für 1 oder 2 Wochen unterworfen und dann nachfolgend bei –20°C vor der Analyse gelagert.
    Probe Scherzeit bei 1200 U/Min. Überlauf Endprodukt-Temperatur
    Min. % °C
    A (Na-Cas) 1 103 –5,3
    B (SMP) 1 98 –8
    B (SMP) 1 94 –5,6
    C (HFB II) 10 75 –5
    Tabelle 4: Verfahrensdetails und Produkt-Überlauf für Produkte, hergestellt aus Gemischen A, B und C.
  • Endprodukte wurden wir folgt analysiert:
    Überlauf von frisch hergestelltem Produkt
    SEM-Analyse von frischem Produkt und nach falschem Temperaturgebrauch
    Schmelzverhalten von frischem Produkt und nach falschem Temperaturgebrauch.
  • Überlauf
  • Der Überlauf für jedes der Produkte wird in Tabelle 4 zusammengefasst. Alle Gemische waren belüftbar und schlossen signifikante Mengen an Luft ein.
  • Mikrostrukturelle Stabilität: Methodik
  • Rasterelektronenmikroskopie (SEM)
  • Die Mikrostruktur jedes Produkts wurde unter Verwendung von Tieftemperatur-Rasterelektronenmikroskopie (LTSEM) visualisiert.
  • Die Probe wurde auf Trockeneis auf –80°C gekühlt und ein Probenabschnitt geschnitten. Dieser Abschnitt, annähernd 5 mm × 5 mm × 10 mm groß, wurde unter Verwendung einer Tissue Tek:OCTTM Verbindung (PVA 11%, Carbowax 5% und 85% nicht-reaktive Bestandteile) auf einen Probenhalter montiert. Die Probe einschließlich des Halters wurde in Schlamm aus flüssigem Stickstoff getaucht und auf eine Tieftemperatur-Herstellungskammer übertragen: Oxford Instrument CT1500HF. Die Kammer steht unter Vakuum, annähernd 10–4 bar, und die Probe wird auf –90°C erwärmt. Eis wird langsam geätzt, um Oberflächendetails zu enthüllen, welche nicht durch das Eis selbst verursacht wurden, so wird Wasser bei dieser Temperatur unter konstantem Vakuum für 60 bis 90 Sekunden entfernt. Einmal geätzt wird die Probe auf –110°C gekühlt, was die Sublimierung beendet, und unter Verwendung von Argon-Plasma mit Gold überzogen. Dieses Verfahren findet ebenfalls unter Vakuum statt, mit einem angewandten Druck von 10–1 Millibar und Strom von 6 Milliamp für 46 Sekunden. Die Probe wird dann auf ein herkömmliches Rasterelektronenmikroskop (JSM 5600), ausgestattet mit einem Oxford Instruments Kalt-Objektträger bei einer Temperatur von –160°C übertragen. Die Probe wird untersucht und Flächen von Interesse durch digitale Bilderfassungssoftware eingefangen.
  • Gefrierfraktur-Transmissionselektronenmikroskopie (TEM)
  • Ein kleiner Block, annähernd 5 mm × 3 mm × 3 mm, wurde aus der Probe an einer Aluminiumplatte, platziert auf einem Bett aus Trockeneis, unter Verwendung eines kalten Skalpells geschnitten. Der Probenblock wurde vertikal in einen großen „Top-Hat"-Gefrierfrakturhalter unter Verwendung von Tissue-Tek O. C. T. Verbindung (Sakura Finetek, Europe BV) montiert. Der Halter wurde sofort in die Übertragungsvorrichtung des Cressingtion CFE-50 unter flüssigen Stickstoff platziert und auf die Gefrierfrakturkammer (–180°C) übertragen. Die Probe wurden mit einem einzelnen Schlag vom schwingenden Mikrotommesser zerbrochen und dann für 10 Minuten bei –95°C geätzt. Die geätzte Oberfläche wurde mit Platin/Kohlenstoff zu einer Dicke von 2 nm dreh-beschattet (45°), dann zu einer Dicke von 10 nm mit Kohlenstoff überzogen. Die überzogene Probe wurde aus der Kammer und Übertragungsvorrichtung entfernt und die Metallreplik von der Probe herunter auf Wasser geschwemmt. Die Replikstücke wurden in einer Chromsäure gereinigt und mehrere Male mit Wasser gewaschen, bevor sie auf 400 Maschen Kupfer EM Gittern gesammelt werden. Die Gitter durften vor Untersuchung durch TEM trocknen.
  • TEM-Untersuchung wurde unter Verwendung eines JEOL 1200 EX II Mikroskops durchgeführt, betrieben bei 100 KV. Bilder wurden unter Verwendung einer Bioscan Kamera und Digital Micrograph Software (Gatan Inc) erhalten.
  • Mikrostrukturelle Analyse: Ergebnisse
  • Rasterelektronenmikroskopie (SEM) wurde verwendet, um die Mikrostruktur von frischen gefrorenen Produkten und nach falschem Temperaturgebrauch zu untersuchen. Repräsentative Abbildungen können in 2 und 3 bei unterschiedlichen Vergrößerungen gesehen werden.
  • Die Ergebnisse der frischen Proben zeigten, dass HFB II enthaltendes Produkt (hergestellt aus Gemisch C) signifikant und überraschen anders als jene waren, welche herkömmlichere Proteine enthielten (also Gemisch A oder B). Die beobachteten anderen Eigenschaften waren: kleinere Luftzellen, kleinere Eiskristalle, eckigere Eiskristalle und leicht angewachsenere Eiskristalle. Für Produkte A und B nähern wir die Eiskristallgröße in den frischen Proben als 50–100 μm Durchmesser an. Für Produkt C nähern wir die Eiskristallgröße als 40–60 μm Durchmesser an.
  • Nach falschem Temperaturgebrauch zeigen die SEM-Abbildungen deutlich, dass das HFB II enthaltende Produkt (von Gemisch C) seine ursprüngliche Struktur beibehalten hat, also es gibt relativ wenig offensichtliche Eiskristall- und Luftblasenvergröberung. Dies ist der Fall nach 1 und 2 Wochen Lagerung bei –10°C. Jedoch zeigen die Prototypen, welche Na-Cas und SMP enthalten (von Gemisch A, beziehungsweise B) sehr schwere Vergröberung der Gas- und Eisstruktur unter falschem Temperaturgebrauch bei –10°C nach nur einer Woche.
  • Insgesamt ist es deutlich, dass das hergestellte gefrorene Produkt, welches HFBII enthält, viel größere Stabilität gegenüber falschem Temperaturgebrauch zeigt, als das gefrorene Produkt, welches unter Verwendung von Natriumcaseinat oder Magermilchpulver hergestellt wird. HFBII hat einen Einfluss auf sowohl Luftblasen- als auch Eiskristallgröße und Stabilität.
  • Schmelzverhalten: Methodik
  • Proben von gefrorenem Produkt wurden auf ein Metallgitter bei Raumtemperatur (20°C) platziert. Unterschiede in der Art und Weise, wie die Produkte schmolzen, insbesondere Form-Beibehaltung und Schaumstabilität wurden als Funktion von Zeit beobachtet.
  • Schmelzverhalten: Ergebnisse
  • Diese mikrostrukturellen Unterschiede (stabiler Schaum und stabiles Eis) hatten einigen Einfluss auf das Schmelzverhalten des gefrorenen Produkts. Die von Gemisch C (HFBII enthaltend) hergestellte, belüftete, gefrorene Probe behielt ihre Form besser beim Schmelzen, verglichen mit dem mit Natriumcaseinat oder Magermilchpulver hergestellten Produkt (also Gemischen A, beziehungsweise B).
  • Als das Eis schmolz und Wasser bildete, floss es durch das Schmelzgitter. Für das Produkt mit HFBII verblieb jedoch viel Schaum auch auf dem Gitter, wobei einige stabile Tropfen Schaum unterhalb beobachtet wurden (Daten nicht gezeigt) – keine dieser Kennzeichen wurden bei den herkömmlichen Proteinen (Natriumcaseinat und Magermilchpulver) beobachtet. Dies veranschaulicht die Unterschiede in der Schaumstabilität zwischen jedem der verwendeten Proteine.
  • Beschaffenheitsunterschiede zwischen Produkten A, B und C
  • Deutliche Unterschiede in der Beschaffenheit zwischen den drei Proben konnte auch nach einer Woche Lagerung bei –10°C (also Proben nach falschem Temperaturgebrauch) beobachtet werden. Beim Handhaben des unter Verwendung von Natriumcaseinat (A) und Magermilchpulver (B) hergestellten Produkts wurde bemerkt, dass diese eine sehr weiche und sehr flockige Beschaffenheit haben, welche schwierig sauber von dem Siliciumpapier zu entfernen war, welches verwendet wurde, um den Probentopf auszukleiden. Das unter Verwendung von HFBII (C) hergestellte Produkt war andererseits sehr fest und löste sehr sauber von dem Siliciumpapier, welches den Probentopf auskleidete. Mit anderen Worten: das unter Verwendung von HFBII hergestellte Produkt zeigt viel größere Stabilität gegenüber falschem Temperaturgebrauch in sowohl mikroskopischem, abs auch makroskopischem Maßstab, abs unter Verwendung von Natriumcaseinat oder Magermilchpulver hergestelltes Produkt.
  • Beispiel 2: nicht belüftete gefrorene Produkte
  • Es wurden zwei Lösungen hergestellt, eine enthielt Hydrophobin HFBII von Trichoderma reesei, die andere nicht. Die Zusammensetzungen der Lösungen waren wie in Tabelle 5 gezeigt.
    Probe 1 Probe 2
    Inhaltsstoff Konzentration/Gew.-%
    HFBII 0 0,1
    Xanthan 0,5 0,5
    Sucrose 25,0 25,0
    Wasser 74,5 74,4
    Tabelle 5 – Formulierungen für nicht-belüftete Produkte
  • Das HFBII wurden durch VTT Biotechnology geliefert, wie oben beschrieben, und die Sucrose durch Tate & Lyle. Das Xanthan war eine in kaltem Wasser dispergierbare Qualität (Keltrol RD), geliefert von CP Kelco (Atlanta, USA).
  • Herstellung und Analyse der nicht-belüfteten gefrorenen Produkte
  • Beide Lösungen wurden in 100 g Chargen hergestellt. Die Sucrose/Xanthan-Lösung wurde durch Zugeben der erforderlichen Menge an entionisiertem Wasser bei Raumtemperatur zu einem trockenen Gemisch aus Sucrose und Xanthan hergestellt. Dieses wurde dann unter Verwendung eines magnetischen Rührers gemischt, bis die gelösten Stoffe vollständig gelöst waren. Im Fall von Probe 2 wurde dann HFBII als eine Aliquote einer 5,3 mg/ml Lösung zugegeben, wonach die Lösung wieder auf dem magnetischen Rührer für weitere 10 Minuten gemischt wurde.
  • Gefrieren der nicht-belüfteten Lösungen wurde ruhend (also ohne gleichzeitige Anwendung von Scher) durchgeführt. Jede Lösung wurde verwendet, um eine kleine Petrischale mit einem Volumen von 8 ml zu füllen. Diese wurden dann in einen Haushalt-Gefrierschrank bei –18°C für 24 Stunden platziert, während welchen Zeitraums das Gefrieren der Proben stattfand.
  • Nach Gefrieren wurde die Mikrostruktur von jeder Probe durch SEM unter Verwendung des gleichen Herstellungsverfahrens wie in Beispiel 1 beschrieben analysiert.
  • Mikrostrukturelle Analyse – Ergebnisse
  • Repräsentative SEM-Abbildungen von jeder Probe bei 50× Vergrößerung können in 4 und 5 gesehen werden. Es kann wahrgenommen werden, dass die Mikrostruktur der HFBII enthaltenden Lösung (Probe 2) feiner ist und Eiskristall mit kleineren kennzeichnenden Abmessungen enthält. Zum Beispiel sind die verlängerten dendritischen Strukturen in Probe 1 (4) weiter und länger als jene, welche in Probe 2 (5) gesehen werden. Dies veranschaulicht den Einfluss von Hydrophobin auf Verringern des Eiskristall-Wachstumsprozesses – was Kristalle von kleinerer Größe ergibt.

Claims (13)

  1. Gefrorene Zusammensetzung, welche Hydrophobin in isolierter Form umfasst, mit der Maßgabe, dass Hydrophobin von Tricholoma matsutake ausgeschlossen ist.
  2. Gefrorene Zusammensetzung gemäß Anspruch 1, welche mindestens 0,001 Gew.-% Hydrophobin umfasst.
  3. Gefrorene Zusammensetzung, welche mindestens 0,001 Gew.-% Hydrophobin umfasst, mit der Maßgabe, dass Hydrophobin von Tricholoma matsutake ausgeschlossen ist.
  4. Gefrorene Zusammensetzung gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, worin das Hydrophobin ein Hydrophobin der Klasse II ist.
  5. Gefrorene Zusammensetzung gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, welche unbelüftet ist.
  6. Gefrorene Zusammensetzung gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, welche ein Nahrungsmittelprodukt ist.
  7. Gefrorenes Nahrungsmittelprodukt gemäß Anspruch 6, welches ein gefrorenes Konfektprodukt ist.
  8. Verwendung von Hydrophobin beim Hemmen von Eiskristallwachstum in einer gefrorenen Zusammensetzung.
  9. Verwendung gemäß Anspruch 8, worin die gefrorene Zusammensetzung ein Nahrungsmittelprodukt ist.
  10. Verwendung von Hydrophobin beim Modifizieren von Eiskristallhabitus in einer gefrorenen Zusammensetzung.
  11. Verwendung gemäß Anspruch 10, worin die gefrorene Zusammensetzung ein Nahrungsmittelprodukt ist.
  12. Verwendung eines Hydrophobins beim Verbessern der Temperaturtoleranz einer gefrorenen Zusammensetzung.
  13. Verwendung gemäß Anspruch 12, worin die gefrorene Zusammensetzung ein Nahrungsmittelprodukt ist.
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