ES2285631T3 - Productos alimenticios aireados que contienen hidrofobinas. - Google Patents

Productos alimenticios aireados que contienen hidrofobinas. Download PDF

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Abstract

Un producto alimenticio aireados que comprende al menos un 0, 001% en peso y menos de un 1% en peso de hidrofobina.

Description

Productos alimenticios aireados que contienen hidrofobinas.
Campo de la invención
La presente invención se refiere a productos alimenticios aireados que incluyen hidrofobinas.
Antecedentes de la invención
Una amplia diversidad de productos alimenticios contienen gas introducido, tal como aire, nitrógeno y/o dióxido de carbono. Dichos alimentos incluyen productos alimenticios congelados y refrigerados, por ejemplo helados y cremas. Dos consideraciones clave surgen en la producción y almacenamiento de productos alimenticios aireados, fundamentalmente la capacidad para incorporar gas dentro del producto durante la fabricación (espumabilidad) y la subsiguiente estabilidad de las burbujas de gas durante el almacenamiento (estabilidad de la espuma). Con el fin de ayudar a la creación y mantenimiento de la espuma, se han incluido un cierto número de aditivos en los productos alimenticios aireados. Estos incluyen proteínas tales como caseinato sódico y suero, los cuales son altamente espumables, y biopolímeros, tales como carragenanos, goma guar, goma de la falsa acacia, pectinas, alginatos, xantano, galano, gelatina y mezclas de los mismos, los cuales son buenos estabilizadores. Sin embargo, aunque los estabilizadores usados en la técnica pueden frecuentemente mantener el volumen total de espuma, son pobres en la inhibición del engrosamiento de la microestructura de la espuma, es decir, el incremento del tamaño de la burbuja de gas mediante procesos tales como desproporción y coalescencia. Además, muchos de los ingredientes usados para estabilizar la fase gas en los productos alimenticios aireados necesitan ser agregados a niveles medianamente elevados, lo cual puede tener consecuencias perjudiciales sobre la textura y/o caloríficas.
Sumario de la invención
Los presentes autores han encontrado que una clase de proteínas que se encuentra en hongos, denominadas hidrofobinas, combinan propiedades de alta espumabilidad y buena estabilidad de la espuma. En particular, se ha encontrado que las hidrofobinas proporcionan tanto una excelente estabilidad del volumen de la espuma como inhibición del engrosamiento. Además, los niveles de hidrofobinas requeridos para lograr una excelente estabilidad del producto son relativamente bajos. Por ello, será posible reemplazar algunos o la totalidad de los ingredientes convencionales usados para formar y estabilizar los productos alimenticios aireados con cantidades más pequeñas de hidrofofina.
Por consiguiente, la presente invención proporciona un producto alimenticio aireados que comprende al menos un 0,001% en peso y menos de un 1% en peso de hidrofobina. En un aspecto relacionado, la presente invención proporciona un producto alimenticio aireados en el cual la fase aire está al menos parcialmente estabilizada con hidrofobina. En otro aspecto relacionado, la presente invención proporciona un producto alimenticio aireados que comprende hidrofobina, en el cual la hidrofobina está asociada con la fase aire.
Preferiblemente, la hidrofobina es hidrofobina de clase II.
En una realización preferida, la hidrofobina está presente en una cantidad de al menos un 0,01% en peso.
La presente invención proporciona además el uso de una hidrofobina en un procedimiento de inhibición del engrosamiento de burbujas en un producto alimenticio aireados.
En un aspecto relacionado, la presente invención proporciona un procedimiento de inhibición del engrosamiento de burbujas en un producto alimenticio aireados, cuyo procedimiento comprende la adición de hidrofobina al producto alimenticio antes y/o durante la introducción de aire al producto.
La presente invención proporciona además el uso de una hidrofobina en un procedimiento de estabilización de una espuma en un producto alimenticio aireados.
En un aspecto relacionado, la presente invención proporciona igualmente un procedimiento de estabilización de una espuma en un producto alimenticio aireados, cuyo procedimiento comprende la adición de hidrofobina al producto alimenticio antes y/o durante la introducción de aire al producto.
La presente invención proporciona además el uso de una hidrofobina en un procedimiento de mejora de la retención y/o la rigidez de la forma en un producto alimenticio aireados.
En un aspecto relacionado, la presente invención proporciona un procedimiento de mejora de la retención y/o la rigidez de la forma en un producto alimenticio aireados, cuyo procedimiento comprende la adición de hidrofobina al producto alimenticio antes y/o durante la introducción de aire al producto.
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Descripción detallada de la invención
Salvo que se defina de otra forma, todos los términos técnicos y científicos usados aquí tienen el mismo significado que el usualmente reconocido por un experto normal en la técnica (por ejemplo, en la fabricación, química y biotecnología de confitería refrigerada/confitería congelada). Las definiciones y descripciones de diversos términos y técnicas usados en la fabricación de confitería refrigerada/congelada se encuentran en Ice Cream, 4^{th} Edition, Arbuckle (1986), Van Nostrand Reinhold Company New York, NY. Las técnicas convencionales usadas para procedimientos moleculares y bioquímicos pueden encontrarse en Sambroook, y col., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 3^{rd} ed. (2001), Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y., y en Ausubel y col., Short Protocols in Molecular Biology, (1999), 4^{th} Ed., John Wiley & Sons, Inc., (y la versión completa titulada Current Protocols in Molecular Biology).
Hidrofobinas
Las hidrofobinas son una clase bien definida de proteínas (Wessels, Adv. Microb. Physio., vol. 38, págs. 1-45, (1997); Wosten, Annu. Rev. Mcrobiol., vol. 55, págs. 625-646, (2001)) capaces de auto-ensamblarse a una interfase hidrófoba/hidrófila, y que tienen una secuencia conservada:
(SEC ID Nº 1)X_{n}-C-X_{5-9}-C-C-X_{11-39}-C-X_{8-23}-C-X_{5-9}-C-C-X_{6-18}-C-X_{m}
en la que X representa cualquier aminoácido, y n y m representan independientemente un número entero. Típicamente, una hidrofobina tiene una longitud de hasta 125 aminoácidos. Los restos cisteína (C) en la secuencia conservada son parte de puentes disulfuro. En el contexto de la presente invención, el término hidrofobina tiene un significado más amplio con el fin de incluir proteínas funcionalmente equivalentes que muestran aún la característica de auto-ensamble a una interfase hidrófoba-hidrófila que da como resultado una película de proteína, tal como proteínas que comprenden la secuencia:
(SEC ID Nº 2)X_{n}-C-X_{1-50}-C-X_{0-5}-C-X_{1-100}-C-X_{100}-X_{1-50}-C-X_{0-5}-C-X_{1-50}-C-X_{m}
o partes de las mismas que muestren aún la característica de auto-ensamble a una interfase hidrófoba-hidrófila que da como resultado una película de proteína. De acuerdo con la definición de la presente invención, el auto-ensamble puede detectarse mediante adsorción de la proteína a Teflón y usando el Dicroismo Circular para establecer la presencia de una estructura secundaria (en general, una hélice \alpha) (De Vocht y col., Biophys. J., vol. 74, págs. 2059-68,
(1998)).
La formación de una película puede establecerse incubando una lámina de Teflón en la solución de proteína seguido de al menos tres lavados con agua o tampón (Wosten y col., Embo. J., vol. 13, págs. 5848-54, (1994)). La película de proteína puede visualizarse por cualquier procedimiento adecuado, tal como marcado con un marcador fluorescente o mediante el uso de anticuerpos fluorescentes, tal como está bien establecido en la técnica. Típicamente, m y n tienen valores que varían desde 0 hasta 2000, pero más usualmente m y n en total son menores de 100 ó 200. La definición de hidrofobina en el contexto de la presente invención incluye proteínas de fusión de una hidrofobina y otro polipéptido, así como conjugados de hidrofobina y otras moléculas tales como polisacáridos.
Las hidrofobinas identificadas hasta la fecha se clasifican generalmente como de clase I o bien de clase II. Ambos tipos han sido identificados en hongos como proteínas secretadas que se auto-ensamblan a interfases hidrófobas dentro de películas anfipáticas. Los ensamblajes de hidrofobinas de clase I son relativamente insolubles, en tanto que los de hidrofobinas de clase II se disuelven fácilmente en una diversidad de disolventes.
Igualmente, se han identificado proteínas de tipo hidrofobinas en bacterias filamentosas, tales como Actinomycete y Streptomyces sp (documento WO 01/74864). Estas proteínas bacterianas, en contraste con las hidrofobinas fúngicas, forman únicamente hasta un solo puente disulfuro dado que únicamente tienen dos restos cisteína. Tales proteínas son un ejemplo de equivalentes funcionales que tienen las secuencias de consenso mostradas en las SEC ID Nº 1 y 2, y que están dentro del alcance de la presente invención.
Las hidrofobinas pueden obtenerse mediante extracción a partir de fuentes nativas, tales como hongos filamentosos, mediante cualquier procedimiento adecuado. Por ejemplo, las hidrofobinas pueden obtenerse mediante el cultivo de hongos filamentosos que secretan la hidrofobina dentro del medio de crecimiento o mediante extracción a partir de micelios fúngicos con etanol al 60%. Se prefiere particularmente aislar hidrofobinas a partir de organismos huéspedes que secretan hidrofobinas de manera natural. Los huéspedes preferidos son hifomicetos (por ejemplo Trichoderma), basidiomicetos y ascomicetos. Los huéspedes particularmente preferidos son organismos de grado alimenticio, tal como Cryphonectria parasitica, que secreta una hidrofobina denominada criparina (MacCabe y Van Alfen, App. Environ. Microbiol., vol. 65, págs. 5431-5435, (1999).
Como alternativa, las hidrofobinas pueden obtenerse mediante el uso de tecnología recombinante. Por ejemplo pueden modificarse células huéspedes, típicamente microorganismos, para expresar hidrofobinas y, a continuación, las hidrofobinas pueden aislarse y usarse de acuerdo con la presente invención. Las técnicas para la introducción de constructos de ácido nucleico que codifican las hidrofobinas dentro de células huéspedes son bien conocidas en la técnica. Se han clonado más de 34 genes que codifican hidrofobinas, a partir de unas 16 especies fúngicas (véase, por ejemplo, el documento WO 96/41882, que proporciona la secuencia de hidrofobinas identificadas en Agaricus bisporus; y Wosten, Annu. Rev. Microbiol., vol. 55, págs. 625-646, (2001)). La tecnología recombinante puede usarse igualmente para modificar secuencias de hidrofobina o para sintetizar nuevas hidrofobinas que tengan las propiedades deseadas/mejoradas.
Típicamente, una célula huésped u organismo apropiado es transformado mediante un constructo de ácido nucleico que codifica la hidrofobina deseada. La secuencia de nucleótidos que codifica el polipéptido puede insertarse dentro de un vector de expresión adecuado que codifica los elementos necesarios para la transcripción y traducción y de una manera tal que se expresarán bajo las condiciones apropiadas (por ejemplo en la orientación adecuada y el marco conservado correcto y con las secuencias de identificación y expresión apropiadas). Los procedimientos requeridos para construir estos vectores de expresión son bien conocidos para los expertos en la técnica.
Para expresar la secuencia que codifica el polipéptido puede usarse un cierto número de sistemas de expresión. Estos incluyen, pero sin limitarse a ellos, bacterias, hongos (incluyendo levaduras), sistemas de células de insectos, sistemas de cultivo de células de plantas y plantas todos ellos transformados con los vectores de expresión apropiados. Los huéspedes preferidos son los considerados como de grado alimenticio - "generalmente considerados como seguros" (GRAS).
Las especies fúngicas adecuadas, incluyen levaduras tales como (pero sin limitarse a ellas) las de los géneros Saccharomyces, Kluyveromyces, Pichia, Hansenula, Candida, Schizo saccharomyces y similares, y especies filamentosas tales como (pero sin limitarse a ellas) las de los géneros Aspergillus, Trichoderma, Mucor, Neurospora, Fusarium y similares.
Las secuencias que codifican las hidrofobinas son, preferiblemente, al menos 80% idénticas a nivel de aminoácido a una hidrofobina identificada en la naturaleza, más preferiblemente al menos 95% o 100% idénticas. Sin embargo, las personas expertas en la técnica pueden hacer sustituciones conservadoras u otros cambios de aminoácidos que no reduzcan la actividad biológica de la hidrofobina. Para los fines de la invención, estas hidrofobinas que poseen este alto nivel de identidad con una hidrofobina que se produce de manera natural, están igualmente abarcadas dentro del término "hidrofobinas".
Las hidrofobinas pueden purificarse a partir de medios de cultivo o de extractos celulares mediante, por ejemplo, el procedimiento descrito en el documento WO 01/57076, que implica la adsorción de la hidrofobina presente en una solución que contiene hidrofobina en la superficie y, a continuación, el contacto de la superficie con un tensioactivo, tal como Tween 20, para eluir la hidrofobina de la superficie. Véanse, igualmente, Colle y col., Biochim. Biophys. Acta, vol. 1569, págs. 139-50, (2002); Calonje y col., Can. J. Microbiol., vol. 48, págs. 1030-4, (2002); Askolin y col., Appl. Microbiol. Biotechnol., vol. 57, págs. 124-30, (2001); y De Vries y col., Eur. J. Biochem., vol. 262, págs. 377-85, (1999).
Productos alimenticios aireados
Los productos alimenticios aireados de la invención entran típicamente dentro de uno de cuatro grupos - caliente, ambiente, refrigerado o congelado. El término "alimento" incluye bebidas. Los productos alimenticios calientes incluyen bebidas tales como café capuchino. Los productos alimenticios aireados ambientes incluyen nata batida, dulces esponjosos y productos de panadería, por ejemplo, pan. Los productos alimenticios aireados refrigerados incluyen nata batida, cremas y bebidas tales como cerveza, batidos con leche y zumos de frutas con yogur. Los productos alimenticios aireados congelados incluyen productos de confitería congelados tales como helado, helado de leche, yogur congelado, sorbete de leche, helados de hielo picado, natillas congeladas, polos, sorbetes de hielo, granizados y purés congelados.
Los documentos DE 29715519, EP 1327390 y EE.UU. 4627983, se refieren a diversos alimentos aireados, que contienen proteínas estabilizantes, tipo proteína microbiana, proteína vegetal, proteína microbiana hidrolizada.
El documento EE.UU. 6096867 se refiere al uso de proteínas anticongelantes de plantas en productos de confitería congelados.
Preferiblemente, el producto alimenticio aireados es un producto de confitería aireados.
El término "aireados" significa que se ha incorporado intencionadamente gas dentro del producto, tal como por medios mecánicos. El gas puede ser cualquier gas de grado alimenticio tal como aire, nitrógeno o dióxido de carbono. El grado de introducción de aire se define típicamente en términos de "hinchamiento". En el contexto de la presente invención, el % de hinchamiento se define en términos de volumen como:
((volumen del producto aireados final - volumen de la mezcla)/volumen de la mezcla) x 100
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La cantidad de hinchamiento presente en el producto variará dependiendo de las características del producto deseadas. Por ejemplo, el nivel de hinchamiento en un helado es, típicamente, desde aproximadamente un 70 hasta un 100% y en confitería tal como cremas el hinchamiento puede ser tan elevado como del 200 hasta el 250% en peso, en tanto que el hinchamiento en helados es desde un 25 hasta un 30%. El nivel de hinchamiento en algunos productos refrigerados, productos de ambiente y productos calientes puede ser menor, pero generalmente por encima del 10%, por ejemplo el nivel de hinchamiento en batidos de leche es, típicamente, desde un 10 hasta un 40% en peso.
La cantidad de hidrofobina presente en el producto variará, generalmente, dependiendo de la formulación del producto y del volumen de la fase aire. Típicamente, el producto contendrá al menos un 0,001% en peso, de hidrofobina, más preferiblemente al menos un 0,005 ó un 0,01% en peso. Típicamente, el producto contendrá menos de un 1% en peso de hidrofobina. La hidrofobina puede proceder de una única fuente o de una pluralidad de fuentes, por ejemplo la hidrofobina puede ser una mezcla de dos o más polipéptidos de hidrofobina diferentes.
Preferiblemente, la hidrofobina es hidrofobina de clase II.
Las composiciones para la producción de un producto alimenticio aireados de la invención incluyen premezclas líquidas, por ejemplo premezclas usadas en la producción de productos de confitería congelados, y mezclas secas, por ejemplo polvos, a los cuales se agrega un líquido acuoso, tal como leche o agua, antes o durante la introducción de aire.
Las composiciones para la producción de un producto alimenticio congelado de la invención, comprenderán otros ingredientes, además de la hidrofobina, los cuales son incluidos normalmente en el producto alimenticio, por ejemplo azúcar, grasa, emulsionantes, aromatizantes, etc. Las composiciones pueden incluir todos los ingredientes restantes requeridos para obtener el producto alimenticio de manera tal que la composición es fácil de ser procesada, es decir, tratada aireados, para formar un producto alimenticio aireados de la invención.
Las composiciones secas para la producción de un producto alimenticio aireados de la invención comprenderán, igualmente, otros ingredientes, además de la hidrofobina, que son incluidos normalmente en el producto alimenticio, por ejemplo azúcar, grasa, emulsionantes, aromatizantes, etc. Las composiciones pueden incluir todos los ingredientes no líquidos restantes requeridos para obtener el producto alimenticio de manera tal que el usuario necesita únicamente agregar un líquido acuoso, tal como agua o leche, y la composición está lista para ser procesada para formar un producto alimenticio aireados de la invención. Estas composiciones secas, ejemplos de las cuales incluyen polvos y gránulos, pueden diseñarse tanto para uso industrial como al por menor, y beneficiarse de una masa reducida y un período de almacenamiento más largo.
La hidrofobina se agrega en una forma y en una cantidad tal que esté disponible para estabilizar la fase aire. Mediante el término "agregada" se entiende que la hidrofobina se introduce deliberadamente dentro del producto alimenticio con el fin de aprovechar sus propiedades estabilizantes de espuma. En consecuencia, cuando están presentes o se agregan ingredientes alimenticios que contienen contaminantes fúngicos, los cuales pueden contener polipéptidos de hidrofobina, esto no constituye la adición de hidrofobina dentro del contexto de la presente invención.
Típicamente, la hidrofobina se agrega al producto alimenticio en una forma tal que es capaz de auto-ensamblarse a una superficie aire-líquido.
Típicamente, la hidrofobina se agrega al producto alimenticio o composiciones de la invención en una forma aislada, típicamente al menos parcialmente purificada, tal como al menos 10% pura, en base al peso de los sólidos. Por "agregada en forma aislada", los autores entienden que la hidrofobina no está agregada como parte de un organismo que se produce de manera natural, tal como un champiñón, el cual expresa hidrofobinas de manera natural. En lugar de ello, típicamente la hidrofobina o bien habrá sido extraída a partir de una fuente que se produce de manera natural o bien se obtendrá mediante expresión recombinante en un organismo huésped.
En una realización, la hidrofobina se agrega al producto alimenticio en forma monómera, dímera y/o oligómera (es decir constituida de 10 unidades monómeras o menos). Preferiblemente, al menos el 50% en peso de la hidrofobina agregada está en al menos una de estas formas, más preferiblemente al menos 75, 80, 85 ó 90% en peso. Una vez agregada, la hidrofobina típicamente experimentará el ensamble en la interfase aire/líquido y, en consecuencia, sería de esperar que disminuyera la cantidad de monómero, dímero y oligómero.
En una realización, la hidrofobina se agrega al producto alimenticio aireados o composiciones de la invención en una forma aislada, típicamente al menos parcialmente purificada.
La hidrofobina agregada puede usarse para estabilizar la fase aire en un producto alimenticio aireados, generalmente inhibiendo el engrosamiento de la burbuja, es decir, se ha encontrado que las hidrofobinas no solamente estabilizan el volumen de espuma sino también el tamaño de las burbujas dentro de la espuma.
La presente invención se describirá adicionalmente a continuación con referencia a los ejemplos siguientes los cuales son únicamente ilustrativos y no limitativos.
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Descripción de las figuras
La Figura 1 es una gráfica que muestra el hinchamiento como una función de la concentración de proteína de hidrofobina, caseinato sódico y leche desnatada en polvo en agua.
La Figura 2 es una gráfica que muestra la estabilidad de la espuma de hidrofobina al 0,1% en peso expresada como hinchamiento. La estabilidad de la espuma se muestra para hidrofobina en (1) agua, (2) una solución de sacarosa al 20% en peso, y (3) una solución de sacarosa al 20% en peso y goma guar al 1% en peso.
La Figura 3A es una gráfica que compara la estabilidad de la espuma de hidrofobina al 0,1% en peso en agua con soluciones acuosas de caseinato sódico al 2% en peso, leche desnatada en polvo al 2,86% en peso (equivalente a aproximadamente un 1% en peso de proteína) y suero en polvo al 6,67% en peso (equivalente a aproximadamente un 2% en peso de proteína). Las espumas producidas usando hidrofobina son considerablemente más estables que las procedentes de proteínas convencionales.
La Figura 3B es una gráfica que compara la estabilidad de la espuma de hidrofobina al 0,1% en peso en agua y caseinato sódico al 2% en peso en solución de sacarosa al 20% en peso. La espuma producida usando hidrofobina es considerablemente más estable que la procedente de caseinato sódico al 2% en peso.
La Figura 3C es una gráfica que compara la estabilidad de la espuma de hidrofobina al 0,1% en peso y caseinato sódico al 2% en peso en una solución de sacarosa al 20% en peso y goma guar al 1% en peso. La espuma producida usando hidrofobina es considerablemente más estable que la procedente de caseinato sódico al 2% en peso.
La Figura 4 es una micrografía electrónica de barrido de un producto alimenticio aireados de la invención después de (A) 1 día y (B) 2 semanas a temperatura de refrigeración.
La Figura 5 es una gráfica que muestra las propiedades reológicas de interfase (G' y G'') de la interfase aire/agua en la presencia de hidrofobina. Es de señalar que los valores se incrementan hasta un punto tal que van más allá de la capacidad del instrumento.
La Figura 6 es una gráfica que muestra la elasticidad interfacial (G') en la interfase aire/agua de hidrofobina al 0,00035% en peso en comparación con caseinato sódico y proteína de suero al 0,0007% en peso. Aunque la lectura de hidrofobina se sale de la escala, el resultado muestra que la elasticidad en la interfase de la hidrofobina es significativamente superior a las formadas mediante proteínas convencionales.
La Figura 7 es un diagrama que muestra los regímenes de cizallado para los productos congelados aireados.
La Figura 8 es una micrografía electrónica de barrido de microestructuras de productos - reciente y después de un mal uso (ampliación x100).
La Figura 9 es una micrografía electrónica de barrido de microestructuras de productos - reciente y después de un mal uso (ampliación x300).
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Ejemplo 1 Espumabilidad (a) Caseinato sódico, proteína de leche desnatada o hidrofobina en agua
La espumabilidad de hidrofobina II (HFB II) de Trichoderma reesei se comparó con la de proteína láctea, espumable, ampliamente usada, la de caseinato sódico (DMV International, Países Bajos, 88-90% de proteína, 1,5% de grasa y 6% de humedad) y la de leche desnatada (SMP) (United Milk, Reino Unido, 33-36% de proteína, 0,8% de grasa, 3,7% de humedad). La HFB II se obtuvo de VTT Biotechnology, Finlandia (purificada a partir de Trichoderma reesei esencialmente tal como se describe en el documento WO 00/58342 y por Linder y col., en Biomacromolecules, vol. 2, págs. 511-517, (2001)).
La tabla que figura a continuación muestra las concentraciones de las soluciones de proteína que se prepararon.
TABLA 1 Soluciones preparadas
1
Las soluciones de proteína láctea se prepararon usando un agitador magnético y la proteína se roció en el agua a temperatura ambiente. A continuación, la solución se calentó a 60ºC, se mantuvo durante 5 minutos y, a continuación, se enfrió a 5ºC. Las soluciones de HFB II se prepararon usando un baño ultrasónico Sonicor modelo SC-42 (Sonicor Instrument Corp.). La HFB II se agregó bien como una parte alícuota o bien como polvo seco, que se trató por ultrasonidos entre 30 segundos a 1 minuto a temperatura ambiente hasta que se dispersó toda la HFB y se obtuvo un líquido transparente. Esta solución se enfrió igualmente hasta 5ºC antes de la introducción de aire.
Las espumas se produjeron cizallando cada solución hasta un máximo de 10 minutos en un recipiente de acero inoxidable encamisado, montado verticalmente, cilíndrico, enfriado (2ºC) con proporciones internas de 105 mm de altura y 72 mm de diámetro. La tapa del recipiente ocupa el 54% del volumen interno dejando un 46% (180 ml) para la muestra. El rotor usado para cizallar la muestra está constituido por un impulsor rectangular de las proporciones correctas para raspar el borde superficial del contenedor al girar (dimensiones 72 mm x 41,5 mm). Además, unidas al rotor existen dos cuchillas semi-circulares de alto cizallado (60 mm de diámetro) posicionadas a un ángulo de 45º con respecto a la unión rectangular.
Dentro del recipiente se vertieron 80 ml de solución, suficiente para cubrir la mitad del rotor, y se fijó la tapa. A continuación, la solución se cizalló a 1250 rpm durante el período anteriormente mencionado (Tabla 1). A continuación, la solución aireados se vertió inmediatamente dentro de un cilindro de medición, proporcionando, de esta forma, una medida del hinchamiento en volumen. La espumabilidad referida al volumen de espuma se estableció en términos de porcentaje de "hinchamiento", y está basada en la definición de Arbuckle (ibid):
% de hinchamiento = 100 x (volumen de espuma - volumen de solución sin aire/ (volumen de solución sin aire)
La Figura 1 muestra los hinchamientos obtenidos para el caseinato sódico, la SMP y la HFB II.
Estos resultados muestran que la hidrofobina es al menos tan espumable como el caseinato sódico y la SMP, con una menor concentración necesaria para generar un hinchamiento similar.
(b) Caseinato sódico y HFB en la presencia de otros ingredientes
Se introdujo aire igualmente en caseinato sódico y HFB II en la presencia de sacarosa al 20% (Tate and Lyle) y sacarosa al 20% + goma guar al 0,5% (Willy Benecke, Alemania, 78% de goma, 14% de humedad, 7% de proteína, 4% de residuo ácido insoluble, 1% de grasa y 1% de ceniza). En el caso del caseinato sódico con sacarosa los polvos secos se combinaron y, a continuación, se agregaron lentamente al agua a temperatura ambiente, que se mezclaba con un agitador magnético. A continuación, la solución se calentó a 60ºC, se mantuvo durante 5 minutos y, a continuación, se enfrió a 5ºC. En el caso en que estuvo presente la goma guar, la guar se agregó en primer lugar a la solución con la mitad de la sacarosa a temperatura ambiente. A continuación, esta solución se calentó a 80ºC y se mantuvo durante 5 minutos antes de enfriarla a 60ºC. Al llegar a este punto, se agregó el caseinato sódico con el resto de sacarosa. Se continuó la agitación a esa temperatura durante 30 minutos antes de enfriar a 5ºC. En el caso de la HFB II, esta se agregó por separado a una solución de sacarosa o sacarosa-guar enfriada, bien como una parte alícuota o bien como un polvo seco. El mezclado inicial se llevó a cabo con un agitador magnético, seguido durante 30 segundos en el baño ultrasónico. La Tabla 2 muestra las soluciones preparadas.
A estas soluciones se les introdujo aire durante 10 minutos tal como se ha descrito en la sección (a) y el hinchamiento se obtuvo en volumen en un cilindro de medición. La Tabla 2 muestra el hinchamiento obtenido para cada muestra.
TABLA 2
2
Estos resultados muestran que la hidrofobina tiene espumabilidad similar al caseinato sódico en un sistema más complejo que incluye azúcar, y opcionalmente guar.
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Ejemplo 2 Estabilidad de la espuma
La estabilidad de una espuma HFB II se comparó con algunas de las proteínas lácteas más comúnmente usadas: suero, leche desnatada en polvo y caseinato sódico. Después de su producción, las espumas se vertieron dentro de un cilindro de medición para evaluar su estabilidad en términos de volumen de espuma en función del tiempo. El volumen de espuma se estableció en términos de porcentaje de "hinchamiento", y está basado en la definición de Arbuckle (ibid):
% de hinchamiento = 100 x (volumen de espuma - volumen de solución sin aire)/ (volumen de solución sin aire)
La estabilidad de estas espumas se midió mediante el control de muestras contenidas en cilindros de medición de 250 ml y registrando el nivel de suero y la altura de la espuma a lo largo del tiempo a temperatura ambiente. El líquido contenido en las espumas se drena a lo largo del tiempo, dando lugar a dos capas separadas y distintas: una espuma encima, y una solución acuosa debajo. Esto es debido a que la fase acuosa no contiene una cantidad significativa, o nada, de viscosificadores. Sin embargo, el aspecto interesante aquí es la estabilidad de la fase espuma. Para el cálculo del hinchamiento, el volumen de la espuma se toma como el volumen total del sistema, es decir tanto la fase aire (espuma) como la fase líquido, independientemente de si están separadas en dos capas distintas. De acuerdo con ello, el valor del hinchamiento proporciona una indicación cuantitativa de la estabilidad de la espuma a los mecanismos de degradación típicos tales como coalescencia (con sí mismos y la atmósfera) y desproporción.
Las proteínas se dispersaron en agua solas y en la presencia tanto de sacarosa al 20% como de sacarosa al 20% + goma guar al 1%. La Tabla 3 presenta las muestras preparadas. El suero en polvo (Avonol 600 - 30% en peso de proteína, 3,5% en peso de humedad, 2,5% en peso de grasa, 7% en peso de ceniza y 53% en peso de lactosa) se obtuvo de Glanvia, Irlanda.
TABLA 3
3
Las soluciones de proteína láctea se prepararon usando un agitador magnético y la proteína se roció en el agua a temperatura ambiente. A continuación, la solución se calentó a 60ºC, se mantuvo durante 5 minutos y, a continuación, se enfrió a 5ºC. Las soluciones de HFB II se prepararon usando un baño ultrasónico Sonicor modelo SC-42 (Sonicor Instrument Corp.). La HFB II se agregó bien como una parte alícuota o bien como polvo seco, que se trató por ultrasonidos entre 30 segundos a 1 minuto a temperatura ambiente hasta que se dispersó toda la HFB y se obtuvo un líquido transparente. Esta solución se enfrió igualmente hasta 5ºC antes de la introducción de aire.
En los casos en que estuvieron presentes sacarosa al 20% y sacarosa al 20% + goma guar al 0,5%, la preparación fue ligeramente diferente. En el caso del caseinato sódico con sacarosa los polvos secos se combinaron y, a continuación, se rociaron en el agua a temperatura ambiente los cuales estuvieron mezclándose con un agitador magnético. A continuación, la solución se calentó a 60ºC, se mantuvo durante 5 minutos y, a continuación, se enfrió a 5ºC. En el caso en que estuvo presente la goma guar, la guar se agregó en primer lugar a la solución con la mitad de la sacarosa a temperatura ambiente. A continuación, esta solución se calentó a 80ºC y se mantuvo durante 5 minutos antes de enfriarla a 60ºC. Al llegar a este punto, se agregó el caseinato sódico con el resto de sacarosa, continuándose la agitación a esa temperatura durante 30 minutos antes de enfriar a 5ºC. En el caso de la HFB II, esta se agregó por separado a una solución de sacarosa o sacarosa-guar enfriada, bien como una parte alícuota o bien como un polvo seco. El mezclado inicial se llevó a cabo con un agitador magnético, seguido durante 30 segundos en el baño ultrasónico. Las espumas se produjeron tal como se describe en el Ejemplo 1, excepto que se usaron valores de cizallado diferentes con el fin de generar en cada caso aproximadamente un 100% de hinchamiento.
La microestructura de la espuma de hidrofobina se visualizó mediante Microscopia Electrónica de Barrido a Baja Temperatura (LTSEM). En primer lugar, la muestra de espuma se cortó a +5ºC y se sumergió en nitrógeno líquido. La muestra se dejó a -80ºC sobre hielo seco antes de la preparación de la muestra para SEM. Debido a su muy frágil estructura, se cortó cuidadosamente una sección de la muestra. Esta sección, de aproximadamente 6 mm x 6 mm x 10 mm de tamaño, se montó sobre un soporte de muestras usando un compuesto (OCT^{TM}) en el punto de congelación (suministrado por Agar Scientific). La muestra, incluyendo el soporte, se sumergió dentro del aguanieve de nitrógeno líquido y se transfirió a una cámara de preparación de baja temperatura (Oxford Inst. CT 1500HF). La cámara estaba bajo un vacío de, aproximadamente, 10^{-4} - 10^{-5} mbar. La muestra se mantuvo a una temperatura por debajo de -110ºC en un portaobjetos frío. La muestra se fracturó dentro de la cámara usando una cuchilla de escalpelo y se recubrió con oro usando plasma de argón. Este procedimiento se llevó a cabo igualmente bajo vacío con una presión aplicada de 10^{-1} milibares y una corriente de 5 miliamperios durante 30 segundos. A continuación, la muestra se transfirió a un Microscopio Electrónico de Barrido convencional (JSM 5600), provisto de un portaobjetos frío de Oxford Instruments a una temperatura de -150ºC. La muestra se examinó y las áreas de interés se capturaron mediante software de adquisición de imagen digital.
Resultados - Estabilidad de la espuma creada usando hidrofobina
La espuma producida usando hidrofobina se mantuvo estable durante un largo período de tiempo en todos los tres sistemas ensayados (agua, + sacarosa, + sacarosa y guar) - véase la Figura 2.
Resultados - Comparación de la estabilidad de la espuma de proteínas en agua
Las espumas producidas a partir de caseinato sódico, leche desnatada en polvo, y proteína de suero fueron todas ellas muy inestables comparadas con la espuma producida usando hidrofobina (véase la Figura 3A). Además, se requieren concentraciones más altas de soluciones de leche desnatada en polvo y proteína de suero para lograr alcanzar un hinchamiento inicial del 100% que la concentración necesaria para la hidrofobina.
Resultados - Comparación de la estabilidad de la espuma de hidrofobina y caseinato sódico en la presencia de sacarosa/goma guar
Las espumas producidas usando hidrofobina se mantienen muy estables durante un período de tiempo considerable (2 semanas), en tanto que las espumas producidas usando caseinato sódico fueron estables durante 20 minutos en la presencia de sacarosa (Figura 3B) y por debajo de aproximadamente 2 horas en la presencia de sacarosa y goma guar (Figura 3C).
Por consiguiente, la hidrofobina puede usarse a una concentración más baja para crear cantidades significativas de espuma que permanece muy estable con relación a otras proteínas comúnmente usadas.
En resumen, los datos muestran que la espuma creada con HFB II al 0,1% es más estable que las producidas mediante las otras proteínas ensayadas. Todas las espumas drenaron con el tiempo (lo cual puede reducirse mediante la adición de espesantes), pero las burbujas de las espumas de hidrofobina se mantuvieron aún estables, es decir, el sistema de espuma mantiene aún el aire (hinchamiento). Además, los presentes autores han encontrado que las burbujas presentes en las espumas formadas con hidrofobina se mantienen estables al engrosamiento de la burbuja a temperaturas de refrigeración durante al menos 2 semanas (véase la Figura 4 que muestra las micrografías de la SEM que demuestran que el tamaño de la burbuja permanece substancialmente sin cambiar después de 2 semanas). En consecuencia, la hidrofobina mejora la estabilidad de las espumas en términos tanto de volumen de espuma como de tamaño de espuma. Es de señalar que las fracturas observadas sobre la superficie de las burbujas se estima que son debidas a los dispositivos del procedimiento de preparación de la SEM.
Ejemplo 3 Medición de la viscosidad y elasticidad de la superficie usando reometria de superficie
Se usó un reómetro interfacial Camtel CIR-100 (Camtel Instruments Limited, Royston, Herts, Reino Unido), para medir la viscosidad y elasticidad de la superficie. Tales datos proporcionan una indicación de hasta qué punto una molécula adsorbida estabiliza una espuma.
El instrumento se usó en el modo de resonancia normalizada, usando un anillo de du Nouy de 13 mm de diámetro en la superficie del líquido en un disco de muestra de 46 mm de diámetro. El anillo oscila sobre la superficie de la muestra, y se usó un sensor de desplazamiento de alta resolución para controlar la amplitud de la deformación dentro del intervalo de +/- 1º.
Cada ensayo se llevó a cabo usando las mismas condiciones experimentales. Los ensayos se realizaron con control de barrido, con una frecuencia de partida a 3 Hz, y una amplitud de partida a 10.000 \muradianes, y mediciones tomadas a temperatura ambiente. La duración del ensayo se fijó en 36.000 segundos, con 240 puntos de toma de datos durante dicho tiempo. Los parámetros físicos de interés son G' (módulo de almacenamiento) y G'' (módulo de pérdida) en función del tiempo, los cuales proporcionan una indicación de la viscoelasticidad de la capa de superficie
adsorbida.
Las muestras de proteína se diluyeron con agua hasta la concentración requerida. Las mediciones de reología de la superficie se realizaron con relación a agua pura, la cual se midió antes de la medición de las soluciones de proteína.
Los datos de la reología de la superficie se muestran en las Figuras 5 y 6. Para la proteína de hidrofobina, G' y G'' se incrementan gradualmente con el tiempo, antes de observarse un rápido incremento en ambas. En los ejemplos de muestra, los valores se incrementan hasta un punto tal que se salen de las capacidades de medición del dispositivo experimental. Incluso a concentraciones muy bajas (menores del 0,001% en peso), los valores de G' y G'' alcanzan valores que superan en mucho a los de las proteínas usadas como comparaciones: proteína de suero y caseinato
sódico.
A partir de estos datos, puede concluirse que la hidrofobina estabiliza espumas de manera eficaz mediante la formación de capas de superficie viscoelástica muy fuertes alrededor de las burbujas. Esto conduce a una buena estabilidad frente a mecanismos de desestabilización de la espuma típicos tales como coalescencia y desproporción. Los presentes autores estiman que las espumas de proteína de suero y caseinato sódico son ambas menos estables que las espumas de hidrofobina, dado que las capas de superficie no muestran valores de G' y G'' tan elevados como la hidrofobina a concentraciones de solución comparables.
Por consiguiente, las hidrofobinas pueden usarse para inhibir el engrosamiento de las burbujas en un producto alimenticio aireados, por ejemplo para inhibir o reducir la desproporción y/o coalescencia. De manera similar, las hidrofobinas pueden usarse para estabilizar espumas en un producto alimenticio aireados. Además, dado que las hidrofobinas inhiben el engrosamiento de la burbuja, será posible mejorar la retención de la forma y la rigidez de los productos aireados.
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Ejemplo 4 Productos aireados congelados
Se prepararon productos aireados congelados usando 3 tipos de proteína:
A: Caseinato sódico (Cas Na)
B: Leche desnatada en polvo (SMP)
C: Hidrofobina (HFB II) procedente de Trichoderma reesei
Las propiedades microestructurales y físicas se compararon, tanto antes como después de regímenes de mal uso de la temperatura.
Materiales
Los detalles de los materiales usados se resumen en la Tabla 4 y en la Tabla 5 se muestran las formulaciones a partir de las cuales se prepararon los productos aireados congelados.
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TABLA 4 Materiales usados
4
TABLA 5 Formulaciones usadas
6
Preparación de productos aireados congelados Preparación de la mezcla (emulsión)
Todas las mezclas se realizaron en lotes de 100 g. Para las Mezclas A y B (que contienen caseinato sódico y leche desnatada en polvo, respectivamente), la proteína se combinó con la sacarosa y se dispersó en agua fría usando un agitador magnético. A continuación, la solución se calentó a 60ºC con agitación y se mantuvo durante 5 minutos antes de enfriarse a 40ºC. A continuación, se agregó grasa de coco fundida y la mezcla acuosa se trató inmediatamente con ultrasonidos (Branson Sonifer con un extremo perforado de 6,4 mm) durante 3 minutos a una amplitud del 70% con el extremo bien sumergido en la solución. A continuación, la emulsión se enfrió rápidamente en un baño de agua a -10ºC hasta que la temperatura de la solución fue de 5ºC, para cristalizar las gotitas de grasa. Las mezclas se almacenaron a 5ºC hasta su uso posterior.
Para la Mezcla C (que contiene HFB II), la sacarosa se dispersó en primer lugar en agua fría con agitación. A continuación, se agregó a esta como una parte alícuota la mitad de la concentración requerida de HFB II. A continuación, la solución se trató suavemente con ultrasonidos en un baño de ultrasonidos durante 30 segundos para dispersar completamente la HFB II. A continuación, esta solución se agitó con un agitador magnético y se calentó a 40ºC. Antes de agregar la grasa fundida, la solución se trató nuevamente con ultrasonidos en un baño de ultrasonidos durante 30 segundos. A continuación, se agregó la grasa fundida y la mezcla se emulsificó y enfrió tal como se ha descrito para las Mezclas A y B. A continuación, se agregó otra parte alícuota de HFB II a esta solución fría para llevar la concentración de HFB II hasta el 0,2%. Los primeros 0,1% de HFB II fueron para emulsificar y estabilizar la grasa. La segunda adición de HFB II proporcionaría el exceso adecuado de HFB II como para proporcionar una buena introducción de aire y estabilidad de la espuma.
El análisis del tamaño de partícula sobre las emulsiones enfriadas se realizó usando un Malvem Mastersize 2000.
Análisis de las emulsiones
Siguiendo esta metodología, los presentes autores fueron capaces de obtener emulsiones con pequeñas gotitas de grasa. En la Tabla 6 se muestra un resumen de los tamaños de gotitas de aceite medidos.
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TABLA 6 Tamaño de partícula de la emulsión medido usando el Malvern Mastersize 2000
7
Procedimiento de cizallado-congelación
Simultáneamente, se cizallaron y congelaron 80 ml de mezcla en el recipiente descrito en el Ejemplo 1. En esencia, se produjo un prototipo aireados y congelado como sigue: La mezcla del interior del contenedor cerrado se mezcló mediante un impulsor a una alta velocidad de cizallado con el fin de incorporar aire. Simultáneamente, fluye el refrigerante alrededor de la camisa del contenedor para enfriar y congelar la mezcla. Igualmente, el impulsor raspa la pared interior, separando el hielo que se forma en ella e incorporándolo al resto de la mezcla. Se usó un alto cizallado para introducir aire inicialmente en la mezcla y, a continuación, la velocidad de cizallado se redujo con el fin de permitir un mejor enfriamiento y congelación. En la Figura 7 se presentan gráficamente los regímenes de cizallado usados para cada mezcla.
Para la etapa de congelación e introducción de aire con las Mezclas A y B (conteniendo caseinato sódico y leche desnatada en polvo, respectivamente), el refrigerante (fijado a -18ºC) se puso a circular a partir del Tiempo = 0 minutos. La agitación relativamente lenta al comienzo para las Mezclas A y B permitió el enfriamiento de la mezcla y la generación de algo de viscosidad (mediante la formación e incorporación de hielo) antes de la introducción de aire usando un alto cizallado. Un corto espacio de tiempo a alta velocidad incorporó el aire y, a continuación, la velocidad se redujo para permitir que las muestras alcanzaran al menos -5ºC.
Para la Mezcla C (conteniendo HFB II) el recipiente se enfrió hasta aproximadamente 5ºC y la muestra se agregó y comenzó el cizallado a alta velocidad para la introducción de aire. El refrigerante (fijado a -18ºC) no se conectó para su circulación hasta los 9 minutos debido al tiempo requerido para generar el 100% de hinchamiento. Una vez que se interrumpió la circulación del refrigerante (a los 9 minutos), se adoptó el mismo patrón de cizallado-enfriamiento como anteriormente (para A y B).
Al final del procedimiento, se midió el hinchamiento y las muestras (de aproximadamente 15 g) se introdujeron dentro de pequeños recipientes. Cada producto se enfrió adicionalmente durante 10 minutos en un congelador fijado a -80ºC antes de almacenarlo a -20ºC.
Análisis de los productos aireados congelados
Todos los productos aireados congelados se almacenaron bajo dos regímenes de temperatura:
(a) -20ºC. El análisis subsiguiente se realizó dentro de una semana de la producción y los presentes autores consideramos que este es un producto "reciente".
(b) Muestras con mal uso de la temperatura se sometieron a almacenamiento a -10ºC durante 1 ó 2 semanas y, a continuación, se almacenaron subsiguientemente a -20ºC antes del análisis.
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TABLA 8 Detalles del procedimiento e hinchamiento del producto para productos preparados a partir de las Mezclas A, B y C
8 
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Los productos finales se analizaron como sigue:
Hinchamiento de producto reciente.
Análisis por SEM sobre producto reciente y con mal uso de la temperatura.
Comportamiento a la fusión de producto reciente y con mal uso de la temperatura.
Hinchamiento
En la Tabla 8 se resume el hinchamiento para cada uno de los productos. Todas las mezclas fueron susceptibles de introducirlas aire e incorporaron cantidades significativas de aire.
Estabilidad microestructural: Metodología Microscopia Electrónica de Barrido (SEM)
La microestructura de cada producto se visualizó usando Microscopia Electrónica de Barrido de Baja Temperatura (LTSEM). La muestra se enfrió a -80ºC sobre hielo seco y se cortó una sección de la muestra. Esta sección, de aproximadamente 5 mm x 5 mm x 10 mm de tamaño, se montó en un soporte de muestras usando un compuesto Tissue Tek: OCT^{TM} (11% de PVA, 5% de Carbowax y 85% de componentes no reactivos). La muestra, incluyendo el soporte, se sumergió dentro del aguanieve de nitrógeno líquido y se transfirió a una cámara de preparación de baja temperatura (Oxford Instrument CT 1500HF). La cámara estaba bajo un vacío de, aproximadamente, 10^{-4} bar, y la muestra se calentó hasta -90ºC. El hielo se arrancó lentamente para revelar detalles de la superficie no causados por el propio hielo, de manera que el agua se eliminó a esta temperatura bajo un vacío constante durante 60 a 90 segundos. Una vez arrancado, la muestra se enfrió a -110ºC dándose por terminada la sublimación, y se recubrió con oro usando plasma de argón. Este procedimiento se llevó a cabo igualmente bajo vacío con una presión aplicada de 10^{-1} milibares y una corriente de 6 miliamperios durante 45 segundos. A continuación, la muestra se transfirió a un Microscopio Electrónico de Barrido convencional (JSM 5600), provisto de un portaobjetos frío de Oxford Instruments a una temperatura de -160ºC. La muestra se examinó y las áreas de interés se capturaron mediante software de adquisición de imagen digital.
Análisis microestructural: Resultados
Se usó la Microscopia Electrónica de Barrido (SEM) para examinar la microestructura de los productos congelados recientes y con mal uso de la temperatura. En las Figuras 8 y 9 pueden observarse imágenes representativas a diferentes ampliaciones.
Después del mal uso de la temperatura las imágenes por SEM muestran claramente que el producto que contenía HFB II (procedente de la Mezcla C) retuvo su microestructura original, es decir, es muy poco obvio el engrosamiento de las burbujas de aire. Este es el caso después de 1 y 2 semanas de almacenamiento a -10ºC. Sin embargo, los prototipos que contenían Cas Na y SMP (procedentes de las Mezcla A y B, respectivamente), muestran un engrosamiento muy severo de la estructura del gas bajo mal uso de la temperatura a -10ºC después de solamente una semana.
En conjunto, resulta claro que el producto congelado obtenido usando HFB II muestra mucha mayor estabilidad al mal uso de la temperatura que el producto congelado obtenido usando caseinato sódico y leche desnatada en polvo. La HFB II tiene influencia sobre la estabilidad de la burbuja.
Comportamiento a la fusión: Metodología
Las muestras de producto congelado se colocaron sobre una rejilla de metal a temperatura ambiente (20ºC). Se observaron diferencias en el comportamiento de los productos fundidos en función del tiempo, fundamentalmente en la retención de la forma y la estabilidad de la espuma.
Comportamiento a la fusión: Resultados
Estas diferencias estructurales (espuma estable y hielo estable) tuvieron algún impacto sobre el comportamiento a la fusión del producto congelado. La muestra aireados congelada obtenida a partir de la Mezcla C (conteniendo HFB II) retuvo su forma mejor durante la fusión, en comparación con el producto obtenido con caseinato sódico o leche desnatada en polvo (es decir, Mezclas A y B, respectivamente).
Cuando se fundió el hielo y se formó agua, esta fluyó a través de la rejilla de fusión. Sin embargo, para el producto con HFB II, gran parte de la espuma permaneció todavía sobre la rejilla observándose por debajo algunas gotas estables de espuma; ninguna de estas características se observó con las proteínas convencionales (caseinato sódico y leche desnatada en polvo). Esto ilustra las diferencias en la estabilidad de la espuma entre cada una de las proteínas usadas.
Diferencias de textura entre los productos A, B y C
Igualmente, podrían observarse claras diferencias en textura entre las tres muestras después de un almacenamiento de una semana a -10ºC (es decir, muestras con mal uso de la temperatura). Durante la manipulación del producto obtenido usando caseinato sódico (A) y leche desnatada en polvo (B), se observó que estos tenían una textura muy blanda y muy escamosa, los cuales fueron difíciles de separar claramente del papel de silicona usado para recubrir el recipiente de muestra. Por otra parte, el producto obtenido usando HFB II (C) se mostró muy firme y se separó muy claramente del papel de silicona que recubría el recipiente de muestra. En otras palabras, el producto preparado usando HFB II muestra mucha mayor estabilidad al mal uso de la temperatura tanto a escala microscópica como macroscópica que el producto preparado usando caseinato sódico o leche desnatada en polvo.

Claims (10)

1. Un producto alimenticio aireados que comprende al menos un 0,001% en peso y menos de un 1% en peso de hidrofobina.
2. Un producto alimenticio aireados de acuerdo con la Reivindicación 1, que comprende al menos un 0,01% en peso de hidrofobina.
3. Un producto alimenticio aireados de acuerdo con la Reivindicación 1 o la Reivindicación 2, que comprende hidrofobina en forma aislada.
4. Un producto alimenticio aireados de acuerdo con una cualquiera de las Reivindicaciones precedentes, en el que la hidrofobina es una hidrofobina de clase II.
5. Un producto alimenticio aireados de acuerdo con una cualquiera de las Reivindicaciones precedentes, el cual es un producto alimenticio congelado.
6. Un producto alimenticio aireados de acuerdo con una cualquiera de las Reivindicaciones 1 a 4, el cual es un producto alimenticio refrigerado.
7. Un producto alimenticio aireados de acuerdo con una cualquiera de las Reivindicaciones precedentes, el cual es un producto de confitería aireados.
8. Uso de una hidrofobina en un procedimiento de inhibición del engrosamiento de las burbujas en un producto alimenticio aireados.
9. Uso de una hidrofobina en un procedimiento de estabilización de una espuma en un producto alimenticio aireados.
10. Uso de una hidrofobina en un procedimiento de mejora de la retención y/o rigidez de la forma en un producto alimenticio aireados.
ES05076480T 2004-07-27 2005-06-27 Productos alimenticios aireados que contienen hidrofobinas. Active ES2285631T3 (es)

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EP04254483 2004-07-27
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