ES2306039T3 - Dulce aireado congelado. - Google Patents
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Abstract
Un dulce aireado congelado que comprende una proteína estructurante del hielo (ISP) y una hidrofobina.
Description
Dulce aireado congelado.
La presente invención se refiere a dulces
aireados congelados, en particular a dulces aireados congelados que
comprenden hidrofobina y una proteína estructurante del hielo.
Los dulces aireados congelados, por ejemplo,
helados, sorbetes, granizados y yogur helado, contienen diminutos
cristales de hielo y burbujas de aire. El tamaño de los cristales
de hielo y de las burbujas de aire afecta a la textura del
producto. Durante su conservación congelados, los cristales de
hielo y las burbujas de aire pierden fineza. Esta pérdida de fineza
conduce al deterioro de su textura. Por ejemplo, cuando los
cristales de hielo se hacen muy grandes (aproximadamente 100
\mum) pueden detectarse individualmente en la boca, y la textura
se hace glacial y arenosa. De forma similar, unas burbujas de aire
muy grandes producen un helado con una textura menos cremosa. La
proporción de pérdida de finura depende de la temperatura; cuanto
mayor sea la temperatura, más rápido se produce la pérdida de
fineza.
Las proteínas estructurantes del hielo ("ice
structuring proteins", ISP), también denominadas proteínas
anticongelantes (AFP), se conocen desde hace algunos años, y se
emplean en helados como un medio para reducir la pérdida de fineza
de los cristales de hielos, en especial después del abuso térmico.
El documento EP 0783254 describe un procedimiento para minimizar el
tamaño de los cristales de hielo en una composición congelada
añadiendo una proteína anticongelante. Sin embargo, las ISP no
evitan la pérdida de fineza de las burbujas de aire durante la
conservación. Por tanto, siguen siendo necesarios dulces aireados
congelados que sean resistentes a la pérdida de fineza de los
cristales de hielo y de las burbujas de aire.
En el documento EP 1623631, los inventores
descubrieron que una proteína fúngica denominada hidrofobina
permite la producción de espumas con una estabilidad excelente con
respecto a la pérdida de fineza por desproporcionamiento y
coalescencia. La hidrofobina es tensioactiva y actúa como agente
aireante, y también parece que confiere una elevada naturaleza
viscoelástica a la superficie de las burbujas de aire.
Los inventores ahora han descubierto que la
incorporación de hidrofobina en un dulce aireado congelado que
contenga ISP reduce la pérdida de fineza de las burbujas de aire y
de los cristales de hielo durante la conservación. Por
consiguiente, la presente invención proporciona un dulce aireado
congelado que comprende una proteína estructurante del hielo (ISP) y
una hidrofobina.
Preferiblemente, la hidrofobina está presente en
una cantidad de al menos 0,001% en peso, más preferiblemente al
menos 0,01% en peso.
Preferiblemente, la hidrofobina está en una
forma sustancialmente aislada.
Preferiblemente, la hidrofobina es una
hidrofobina de clase II.
Preferiblemente, el dulce comprende al menos
0,0005% en peso de ISP, más preferiblemente al menos 0,001% en
peso.
Preferiblemente, la ISP es una ISP de tipo III
de pescado, más preferiblemente la ISP es HPLC-12
de tipo III.
Preferiblemente, el dulce aireado congelado
tiene un índice de aireación del 25% al 400%.
Preferiblemente, el dulce aireado congelado
contiene 3% en peso o menos de grasas. Las burbujas de aire en los
dulces aireados congelados son estabilizadas, en parte, por gotas
de grasa. Por tanto, en productos con bajo contenido en grasas, el
problema de la pérdida de fineza de las burbujas de aire puede ser
particularmente grave. Los inventores han descubierto que la
incorporación de hidrofobina en un dulce aireado congelado de bajo
contenido en grasas reduce la pérdida de fineza de las burbujas de
aire durante la conservación.
Preferiblemente, el dulce aireado congelado es
un helado, sorbete, granizado o yogur helado, lo más preferible es
un helado.
A menos que se indique lo contrario, todos los
términos técnicos y científicos utilizados tienen el mismo
significado que el entendido por un experto en la técnica (por
ejemplo, en la química, biotecnología y fabricación de dulces
congelados). Las definiciones y descripciones de diversos términos y
técnicas utilizados en la fabricación de dulces helados se
encuentran en Ice Cream, 4ª edición, Arbuckle (1986), Van Nostrand
Reinhold Company, Nueva York, NY. Las técnicas convencionales
utilizadas para los procedimientos moleculares y bioquímicos pueden
encontrarse en Sambrook et al., Molecular Cloning: A
Laboratory Manual, 3ª edición (2001), Cold Spring Harbor Laboratory
Press, Cold Spring Harbor, NY, y en Ausubel et al., Short
Protocols in Molecular Biology (1999), 4ª edición, John Wiley &
Sons, Inc., y en la versión completa titulada Current Protocols in
Molecular Biology. Todos los porcentajes, a menos que se indique lo
contrario, se refieren al porcentaje en peso, con la excepción de
los porcentajes citados con relación al índice de aireación.
Las hidrofobinas son una clase bien definida de
proteínas (Wessels, 1997, Adv. Microb. Physio.,
38:1-4; Wosten, 2001, Annu. Rev. Microbiol.,
55:625-646) capaces de autoensamblarse en una
interfase hidrófoba/hidrófila, y tienen una secuencia
conservada:
en la que X representa cualquier
aminoácido, y n y m representan independientemente un número
entero. De forma típica, una hidrofobina tiene una longitud de
hasta 125 aminoácidos. Los restos cisteína (C) en la secuencia
conservada son parte de puentes disulfuro. En el contexto de la
presente invención, el término hidrofobina tiene un significado más
amplio e incluye proteínas funcionalmente equivalentes que todavía
muestran la característica de autoensamblaje en una interfase
hidrófoba/hidrófila que producen una película de proteína, tales
como las proteínas que comprenden la
secuencia:
o partes de ésta que todavía
muestran la característica de autoensamblaje en una interfase
hidrófoba/hidrófila que producen una película de proteína. Según la
definición de la presente invención, el autoensamblaje puede
detectarse adsorbiendo la proteína sobre Teflón y utilizando el
dicroísmo circular para establecer la presencia de una estructura
secundaria (en general, una \alpha-hélice) (De
Vocht et al., 1998, Biophys. J.,
74:2059-2068).
La formación de una película puede establecerse
incubando una lámina de Teflón en la disolución de proteína,
seguido de al menos tres lavados con agua o tampón (Wosten et
al., 1994, Embo. J., 13:5848-5854). La película
de proteína puede visualizarse mediante cualquier procedimiento
adecuado, tal como el marcaje con un marcador fluorescente o
mediante el uso de anticuerpos fluorescentes, como está establecido
plenamente en la técnica. Los subíndices m y n, de forma típica,
tienen unos valores que varían de 0 a 2000, pero de forma más
habitual m y n en total tienen un valor menor que 100 o 200. La
definición de hidrofobina en el contexto de la presente invención
incluye proteínas de fusión de una hidrofobina y otro polipéptido,
así como conjugados de hidrofobina y otras moléculas, tales como
polisacáridos.
Las hidrofobinas identificadas hasta la fecha se
clasifican, en general, en la clase I o la clase II. Ambos tipos se
han identificado en hongos como proteínas segregadas que se
autoensamblan en interfases hidrófobas para producir películas
anfipáticas. Los ensamblajes de hidrofobinas de clase I son
relativamente insolubles, mientras que los de las hidrofobinas de
clase II se disuelven con facilidad en una diversidad de
disolventes.
Se han identificado proteínas del tipo de las
hidrofobinas también en bacterias filamentosas, tales como
actinomicetos y Streptomyces sp. (documento WO 01/74864;
Talbot, 2003, Curr. Biol., 13:R696-R698). Estas
proteínas bacterianas, por contraste con las hidrofobinas fúngicas,
forman sólo hasta un puente disulfuro puesto que sólo tienen dos
restos cisteina. Estas proteínas son un ejemplo de equivalentes
funcionales de las hidrofobinas que tiene las secuencias consenso
que aparecen en SEQ ID NO:1 y 2, y están dentro del alcance de la
presente invención.
Las hidrofobinas pueden obtenerse mediante
extracción a partir de fuentes nativas, tales como hongos
filamentosos, mediante cualquier proceso adecuado. Por ejemplo, las
hidrofobinas pueden obtenerse cultivando hongos filamentosos que
segregan la hidrofobina hacia el medio de crecimiento, o mediante
extracción desde micelios fúngicos con etanol al 60%. Se prefiere
particularmente aislar las hidrofobinas a partir de organismos
hospedantes que segregan hidrofobinas de forma natural. Los
hospedantes preferidos son los hifomicetes (por ejemplo,
Trichoderma), los basidiomicetes y los ascomicetes. Los
hospedantes particularmente preferidos son organismos de calidad
alimentaria, tales como Cryphonectria parasitica, que segrega
una hidrofobina denominada criparina (MacCabe y Van Alfen, 1999,
App. Environ. Microbiol., 65:5431-5435).
Como alternativa, las hidrofobinas pueden
obtenerse mediante el uso de tecnología recombinante. Por ejemplo,
pueden modificarse células hospedantes, de forma típica
microorganismos, para que expresen hidrofobinas, y después las
hidrofobinas pueden aislarse y emplearse según la presente
invención. Las técnicas para introducir construcciones de ácidos
nucleicos que codifican hidrofobinas en células hospedantes son muy
conocidas en la técnica. Se han clonado más de 34 genes que
codifican hidrofobinas, procedentes de más de 16 especies fúngicas
(véase, por ejemplo, el documento WO 96/41882 que presenta la
secuencia de hidrofobinas identificadas en Agaricus
bisporus; y Wosten, 2001, Annu. Rev. Microbiol.,
55:625-646). También puede utilizarse la tecnológia
recombinante para modificar secuencias de hidrofobina o sintetizar
nuevas hidrofobinas que tengan propiedades deseadas/mejoradas.
De forma típica, un organismo o célula
hospedante apropiado se transforma mediante una construcción de
ácido nucleico que codifica la hidrofobina deseada. La secuencia de
nucleótidos que codifica el polipéptido puede insertarse en un
vector de expresión adecuado que codifique los elementos necesarios
para la transcripción y la tradución, de forma que se expresarán
bajo condiciones apropiadas (por ejemplo, en la orientación
adecuada y el marco de lectura correcto y con las secuencias de
acceso y de expresión adecuadas). Los procedimientos requeridos
para construir estos vectores de expresión son muy conocidos por
los expertos en la técnica.
Puede emplearse una serie de sistemas de
expresión para expresar la secuencia codificadora del polipéptido.
Éstos incluyen, pero no se limitan a bacterias, hongos (incluyendo
levaduras), sistemas de células de insecto, sistemas de cultivo de
células vegetales y plantas, transformados con los vectores de
expresión apopiados. Los hospedantes preferidos son los que se
consideran de calidad alimentaria ("generally regarded as
safe", considerados en general seguros, GRAS).
Las especies fúngicas adecuadas incluyen
levaduras tales como, pero sin limitarse a las del género
Saccharomyces, Kluyveromyces, Pichia, Hansenula, Candida,
Schizosaccharomyces y similares, y especies filamentosas tales
como, pero sin limitarse a las del género Aspergillus,
Trichoderma, Mucor, Neurospora, Fusarium y similares.
Las secuencias que codifican las hidrofobinas
son preferiblemente al menos 80% idénticas al nivel de aminoácidos
con una hidrofobina identificada en la naturaleza, más
preferiblemente al menos 95% o 100% idénticas. Sin embargo, los
expertos en la técnica pueden realizar sustituciones conservativas
u otros cambios en los aminoácidos que no reduzcan la actividad
biológica de la hidrofobina. Para los fines de la invención, estas
hidrofobinas que poseen este alto nivel de coincidencia con una
hidrofobina que aparece en la naturaleza también se incluyen dentro
del término "hidrofobinas".
Las hidrofobinas pueden purificarse a partir de
medios de cultivo o de extractos celulares, por ejemplo, mediante
el procedimiento descrito en el documento WO 01/57076, que implica
adsorber la hidrofobina presente en una disolución que contiene
hidrofobina sobre una superficie y después poner en contacto la
superficie con un tensioactivo, tal como Tween 20, para eluir la
hidrofobina de la superficie. Véase también Collen et al.,
2002, Biochim. Biophys. Acta, 1569:139-150; Calonje
et al., 2002, Can. J. Microbiol.,
48:1030-1034; Askolin et al., 2001, Appl.
Microbiol. Biotechnol., 57:124-130; y De Vries
et al., 1999, Eur. J. Biochem.,
262:377-385.
Las proteínas estructurantes del hielo (ISP) son
proteínas que pueden influir en la forma y el tamaño de los
cristales de hielo formados durante la congelación, y también
inhiben la recristalización del hielo (Clarke et al., 2002,
Cryoletters, 23:89-92; Marshall et al., Ice
Cream, 6ª edición, ibid.). Muchas de estas proteínas se
identificaron al principio en organismos que viven en medios bajo
cero y se cree que protegen al organismo de los efectos
perjudiciales de la formación de cristales de hielo en las células
de los organismos. Por esta razón, muchas proteínas estructurantes
del hielo también se conocen como proteínas anticongelantes (AFP).
En el contexto de la presente invención, una ISP se define como una
proteína que tiene una actividad inhibidora de la recristalización
del hielo (RI).
Las propiedades de actividad inhibidora de la
recristalización del hielo pueden medirse de forma conveniente
mediante un ensayo de gota extendida modificado como se describe en
el documento WO 00/53029:
Se trasladan 2,5 \mul de la disolución que se
está investigando en sacarosa al 30% (p/p) a un cubreobjetos
circular de 16 mm limpio y marcado de forma apropiada. Se coloca un
segundo cubreobjetos sobre la gota de disolución y se presiona el
bocadillo formado por ambos cubreobjetos entre el dedo pulgar y el
índice. El bocadillo se coloca en un baño de hexano a -80ºC en una
caja de hielo seco. Cuando se han preparado todos los bocadillos se
trasladan desde el baño de hexano a -80ºC hasta una cámara de
visualización que contiene hexano a -6ºC utilizando unos fórceps
preenfriados en hielo seco. Tras trasladarlos a -6ºC, puede
observarse que el aspecto de los bocadillos cambia de transparente
a opaco. Se registran imágenes mediante una cámara de video y se
capturan hacia un sistema de análisis de imágenes (LUCIA, Nikon)
utilizando un objetivo 20x. Las imágenes de cada gota extendida se
registran en el tiempo = 0 y de nuevo tras 60 minutos. El tamaño de
los cristales de hielo en ambos ensayos se compara colocando los
cubreobjetos dentro de una cabina criostática de temperatura
controlada (Bright Instruments Co. Ltd., Huntington, Reino Unido).
Las imágenes de las muestras se trasladan a un sistema de análisis
de imágenes Quantimet 520 MC (Leica, Cambridge, Reino Unido)
mediante una cámara de video CCD monocroma Sony.
La determinación del tamaño de los cristales de
hielo puede realizarse dibujando a mano el contorno de los
cristales de hielo. De forma típica, se determina el tamaño de al
menos 100 a 400 cristales por cada muestra. El tamaño del cristal
de hielo se mide como la dimensión más larga de la proyección
bidimensional de cada cristal. El tamaño medio de los cristales se
determina como el número medio de los tamaños individuales de los
cristales. Se compara el tamaño de los cristales de hielo en ambos
ensayos. Si el tamaño a 30-60 minutos es similar o
sólo moderadamente mayor (menor que 10%) comparado con el tamaño a
t = 0 y/o el tamaño del cristal es menor que 20 micras,
preferiblemente de 5 a 15 micras, esto es una indicación de unas
buenas propiedades de recristalización de cristales de hielo.
Una actividad inhibidora de la recristalización
del hielo significativa puede definirse cuando una disolución al
0,01% en peso de la ISP en sacarosa al 30% en peso, enfriada
rápidamente (al menos \Delta50ºC por minuto) hasta -40ºC,
calentada rápidamente (al menos \Delta50ºC por minuto) hasta -6ºC,
y después mantenida a esta temperatura, produce un aumento en el
tamaño medio de los cristales de hielo a lo largo de una hora menor
que 5 \mum.
Las ISP para su uso según la presente invención
pueden derivarse a partir de cualquier fuente, con la condición de
que sean adecuadas para su inclusión en productos alimentarios.
Hasta la fecha, se han identificado ISP en pescado, plantas,
líquenes, hongos, microorganismos e insectos. Además se han
descrito una serie de ISP sintéticas.
Los ejemplos de materiales de ISP de pescado son
AFGP (que pueden obtenerse, por ejemplo, del bacalao del Atlántico,
del bacalao de Groenlandia y el microgado), ISP de tipo I (que
pueden obtenerse, por ejemplo, del fletán de invierno, del fletán
de cola amarilla, del charrasco de cuernos cortos y del charrasco
sucio), ISP DE tipo II (que pueden obtenerse, por ejemplo, del
corballo, del eperlano y del arenque del Atlántico) e ISP de tipo
III (que pueden obtenerse, por ejemplo, de la faneca oceánica, del
perro del norte, de Ulvaria subbifurcata, del pez
mantequilla y de la viruela de Laval).
Se prefieren particularmente las ISP de tipo
III. Las ISP de tipo III tienen, de forma típica, un peso molecular
de aproximadamente 6,5 a aproximadamente 14 kDa, una estructura
secundaria en sándwich beta y una estructura terciaria globular. Se
ha clonado una serie de genes que codifican las ISP de tipo III
(Davies y Hew, 1990, FASEB J., 4:2460-2468). Una ISP
de tipo III particularmente preferida es HPLC-12 de
tipo III (nº de registro P19614 en la base de datos de proteínas
Swiss-Prot).
Se describen AFP de líquenes en los documentos
WO 99/37673 y WO 01/83534.
Los ejemplos de plantas de las que se han
obtenido ISP se describen en los documentos WO 98/04699 y WO
98/4148, e incluyen la aliaria, Symphyotrichum cordifolium,
la avena, la rúcula, la canola de invierno, las coles de Bruselas,
la zanahoria (nº de registro de GenBank CAB69453), la dicentra, el
euforbio, el lirio de la mañana, la cebada de invierno,
Hydrophyllum virginianum, el llantén menor, el llantén, la
espiguilla, la poa de los prados, el chopo americano, el roble
blanco, el centeno blanco (Sidebottom et al., 2000, Nature,
406:256), la dulcámara, la patata, la pamplina, el diente de león,
el trigo de primavera y de invierno, el triticale, la
vincapervinca, la violeta y la grama.
Las ISP pueden obtenerse mediante extracción a
partir de fuentes nativas mediante cualquier proceso adecuado, por
ejemplo, los procesos de aislamiento descritos en los documentos WO
98/04699 y WO 98/4148.
Como alternativa, las ISP pueden obtenerse
mediante el uso de tecnología recombinante. Por ejemplo, las
células hospedantes, de forma típica microorganismos o células
vegetales, pueden modificarse para que expresen ISP, y después las
ISP pueden aislarse y emplearse según la presente invención. Las
técnicas para introducir construcciones de ácidos nucleicos que
codifiquen ISP en células hospedantes son muy conocidas en la
técnica.
De forma típica, un organismo o célula
hospedante apropiado se transforma con una construcción de ácido
nucleico que codifique la ISP deseada. La secuencia de nucleótidos
que codifica el polipéptido puede insertarse en un vector de
expresión adecuado que codifique los elementos necesarios para la
transcripción y la traducción, de forma que se expresarán bajo
condiciones apropiadas (por ejemplo, en la orientación adecuada y el
marco de lectura correcto y con las secuencias de acceso y de
expresión adecuadas). Los procedimientos requeridos para construir
estos vectores de expresión son muy conocidos por los expertos en
la técnica.
Puede emplearse una serie de sistemas de
expresión para expresar la secuencia codificadora del polipéptido.
Éstos incluyen, pero no se limitan a bacterias, hongos (incluyendo
levaduras), sistemas de células de insecto, sistemas de cultivo de
células vegetales y plantas, transformados con los vectores de
expresión apopiados. Los hospedantes preferidos son los que se
consideran de calidad alimentaria ("generally regarded as
safe", considerados en general seguros, GRAS).
Las especies fúngicas adecuadas incluyen
levaduras tales como, pero sin limitarse a las del género
Saccharomyces, Kluyveromyces, Pichia, Hansenula, Candida,
Schizosaccharomyces y similares, y especies de hongos
filamentosos tales como, pero sin limitarse a las del género
Aspergillus, Trichoderma, Mucor, Neurospora, Fusarium y
similares. Preferiblemente, la especie seleccionada es una
levadura, lo más preferible una especie de Saccharomyces,
tal como S. cerevisiae. Cuando la glicosilación de la ISP
conduce a una menor actividad, entonces se prefiere que el
hospedante muestre una menor glicosilación de las proteínas
heterólogas.
Una amplia variedad de plantas y sistemas de
células vegetales también puede transformarse con las
construcciones de ácidos nucleicos de los polipéptidos deseados.
Los ejemplos de especies de plantas incluyen maíz, tomate, tabaco,
zanahorias, fresas, colza y remolacha azucarera.
Las secuencias que codifican las ISP son
preferiblemente al menos 80% idénticas al nivel de aminoácidos con
una ISP identificada en la naturaleza, más preferiblemente al menos
95% o 100% idénticas. Sin embargo, los expertos en la técnica pueden
realizar sustituciones conservativas u otros cambios en los
aminoácidos que no reduzcan la actividad RI de la ISP. Para los
fines de la invención, estas ISP que poseen este alto nivel de
coincidencia con una ISP que aparece en la naturaleza también se
incluyen dentro del término "ISP".
El término "aireado" significa que se ha
incorporado gas de forma intencionada a la mezcla para formar una
espuma, por ejemplo, por medios mecánicos. El gas puede ser
cualquier gas pero resulta preferible, en particular en el contexto
de productos alimentarios, que sea un gas de calidad alimentaria,
tal como aire, nitrógeno o dióxido de carbono. El grado de
aireación se define, de forma típica, en términos de "índice de
aireación". En el contexto de la presente invención, el índice
de aireación se define en términos del volumen del producto aireado
y el volumen de la mezcla no aireada a partir de la cual se ha
formado:
índice de
aireación = \frac{\text{volumen del producto aireado final -
volumen de la mezcla no aireada}}{\text{volumen de la mezcla no
aireada}} x
100
El índice de aireación presente en el producto
variará dependiendo de las características deseadas del producto.
Preferiblemente, el índice de aireación es al menos 10%,
preferiblemente al menos 25% o 50%. Preferiblemente, el índice de
aireación es menor que 400%, más preferiblemente menor que 300% o
200%.
La cantidad de hidrofobina presente en el dulce
aireado congelado variará, en general, dependiendo de la
formulación del dulce y del volumen de la fase de aire. De forma
típica, el dulce contendrá al menos al 0,001% en peso de
hidrofobina, más preferiblemente al menos al 0,005% o 0,01% en peso.
De forma típica, el dulce contendrá menos del 1% en peso de
hidrofobina. La hidrofobina puede proceder de una única fuente o de
una pluralidad de fuentes, por ejemplo, la hidrofobina puede ser
una mezcla de dos o más polipéptidos de hidrofobina diferentes.
La hidrofobina se añade en una forma y en una
cantidad de manera que esté disponible para estabilizar la fase de
aire. El término "añade" significa que la hidrofobina se
introduce de forma deliberada en el dulce, con el fin de aprovechar
sus propiedades estabilizantes de la espuma. Por consiguiente,
cuando los ingredientes presentes o añadidos contienen contaminantes
fúngicos que pueden contener polipéptidos de hidrofobinas, esto no
constituye añadir la hidrofobina en el contexto de la presente
invención.
De forma típica, la hidrofobina se añade al
dulce de una forma que sea capaz de autoensamblarse en una
superficie aire-líquido.
De forma típica, la hidrofobina se añade a los
dulces de la invención en forma aislada, de forma típica al menos
parcialmente purificada, tal como al menos 10% pura, basándose en
el peso de los sólidos. Se "añade en forma aislada" significa
que la hidrofobina no se añade como parte de un organismo que
aparece en la naturaleza, tal como un hongo, que exprese las
hidrofobinas de manera natural. En lugar de esto, la hidrofobina,
de forma típica, se habrá extraído de un fuente que aparece en la
naturaleza, o se habrá obtenido mediante la expresión recombinante
en un organismo hospedante.
En una realización, la hidrofobina se añade al
dulce en una forma monómera, dímera y/u oligómera (es decir, que
consiste en 10 unidades de monómero o menos). Preferiblemente, al
menos 50% en peso de la hidrofobina añadida está en al menos una de
estas formas, más preferiblemente al menos 75%, 80%, 85% o 90% en
peso. Tras haberse añadido, la hidrofobina se ensambla, de forma
típica, en la interfase de aire/líquido y, por tanto, se espera que
las cantidad de monómeros, dímeros y oligómeros disminuya.
Los dulces aireados congelados de la invención
comprenden ISP, de forma típica al menos aproximadamente al 0,0001%
en peso de ISP, más preferiblemente al menos 0,0005% en peso, lo
más preferible al menos 0,001% en peso. Las ISP pueden utilizarse a
concentraciones muy bajas y, por tanto, preferiblemente estos
dulces comprenden menos del 0,05% en peso de ISP. Un intervalo
preferido es de aproximadamente 0,001% al 0,01% en peso. Las ISP
pueden utilizarse individualmente o en combinación.
Los dulces aireados congelados pueden contener
opcionalmente otros ingredientes, tales como uno o más de los
siguientes: otras proteínas, tales como proteínas lácteas, como
ingredientes puros o como ingredientes líquidos, por ejemplo leche
o nata; aceites o grasas, de manera notable en forma de una fase
emulsionada; azúcares; sales; colorantes y aromas; emulsionantes
químicos, tales como monoglicéridos; purés/extractos/zumos de frutas
o verduras; estabilizantes o espesantes, tales como polisacáridos;
conservantes.
Los productos aireados congelados pueden
comprender opcionalmente revestimientos, tales como una capa de
chocolate o cobertura y/o inclusiones, tales como frutos secos,
frutas, caramelo o trozos de chocolate. En este caso, el contenido
en grasas del dulce aireado congelado no incluye las grasas
presentes en el revestimiento o las inclusiones.
En una realización, el dulce aireado congelado
contiene 3% en peso o menos de grasas, preferiblemente 2% en peso o
menos, más preferiblemente 1% en peso o menos. En una realización
preferida, el dulce está exento de grasas, lo que significa que el
dulce no contiene sustancialmente grasas (es decir, menos del 0,1%
en peso).
La presente invención se describirá a
continuación más a fondo haciendo referencia a las siguientes
figuras y ejemplos que son sólo ilustrativos y no limitantes, en
los que:
la figura 1 muestra micrografías electrónicas de
barrido que muestran la microestructura de dulces aireados
congelados de tipo sorbete que contienen (a) hidrofobina e ISP; y
(b) ISP pero no hidrofobina;
la figura 2 muestra micrografías electrónicas de
barrido que muestran la microestructura de dulces aireados
congelados de tipo helado que contienen (a) hidrofobina e ISP; y
(b) ISP pero no hidrofobina.
Se prepararon dos tipos diferentes de dulces
aireados congelados que contenían una proteína estructurante del
hielo ISP III e hidrofobina HFBII: una formulación de tipo sorbete
que no contenía grasas (ejemplo 1), y una formulación de helado
(ejemplo 2). También se prepararon los correspondientes ejemplos
comparativos A (sorbete) y B (helado) que no contenían hidrofobina.
Las formulaciones aparecen en la tabla 1.
\vskip1.000000\baselineskip
Se obtuvo polvo de leche desnatada (SMP) que
contenía proteínas al 33-36%, grasas al 0,8% y
humedad al 3,7% de United Milk, Reino Unido. Se obtuvo goma de
xantano (Keltrol RD dispersable en frío) de CP Kelco. Se obtuvo
HP60 (monodiglicérido saturado que contenía monoglicéridos al 60%)
en Danisco. La proteína estructurante del hielo, ISP III, era
HPLC-12 de tipo III de faneca oceánica recombinante
producida en levaduras fundamentalmente como se describe en el
documento WO 97/02343. La hidrofobina HFBII se purificó a partir de
Trichoderma reesei fundamentalmente como se describe en el
documento WO 00/58342, y Linder et al., 2001,
Biomacromolecules, 2:511-517. Se obtuvo en VTT
Biotechnology, Finlandia.
Las mezclas se prepararon en lotes de 160 g. La
sacarosa, la goma de xantano, el polvo de leche desnatada y el
emulsionante (cuando se utilizó) se mezclaron en seco y se
añadieron lentamente a agua en agitación a temperatura ambiente.
Las mezclas se calentaron hasta 55ºC y se agitaron durante
aproximadamente 30 minutos para asegurarse de que el xantano y las
proteínas de la leche estuvieran completamente hidratadas.
Las mezclas de tipo sorbete (ejemplo 1 y ejemplo
comparativo A) se enfriaron hasta la temperatura ambiente. Se
añadió la ISP en forma de una parte alícuota de una disolución 13,6
mg/ml para obtener la concentración final requerida. Las
disoluciones posteriormente se agitaron durante más tiempo antes de
colocarlas en una nevera doméstica durante la noche para que la
temperatura fuera de 5ºC. Se añadió HFBII (cuando se utilizó) a la
mezcla como una parte alícuota de una disolución 5 mg/ml para
producir la concentración final requerida. Las disoluciones
entonces se agitaron suavemente durante otro periodo de tiempo
corto.
Las mezclas de helado (ejemplo 2 y ejemplo
comparativo B) se enfriaron hasta 40ºC. Se añadió aceite de coco
fundido y la mezcla se sonicó inmediatamente (sonicador Branson con
punta ahusada de 6,4 mm) durante 4 minutos con 70% de amplitud con
la punta bien inmersa en la disolución. La disolución entonces se
enfrió rápidamente hasta 5ºC para cristalizar las gotas de grasa.
Se añadió la ISP como una parte alícuota de una disolución 13,6
mg/ml para obtener la concentración final requerida. Se añadió HFBII
(cuando se utilizó) a la mezcla como una parte alícuota de una
disolución 5 mg/ml para producir la concentración final requerida.
Entonces la disolución se agitó suavemente durante otro periodo de
tiempo corto.
Se usó un aparato congelador de lotes de helado
(intercambiador de calor con raspado de la superficie) para
preparar muestras de helado a partir de las mezclas. El aparato
congelador, que consistía en una cuba horizontal cilíndrica con
camisa (diámetro de 72 mm, longitud de 119 mm, volumen de trabajo
de 145 ml), se enfrió con un refrigerante de aceite de silicio. La
superficie interior fría de la cuba es raspada por dos palas
raspadoras de acero inoxidable (longitud de 97 mm, anchura de 14 mm
y espesor de 1,5 mm) montadas sobre un vástago (diámetro de 63 mm)
que rota alrededor del eje de la cuba. Las palas están colocadas de
forma uniforme alrededor de la circunferencia del vástago y tenían
articulaciones libres. El aparato congelador tenía una válvula de
entrada/salida con un orificio de 4,8 mm, una válvula de aireación
y una sonda de temperatura, para controlar la temperatura del
producto durante la congelación.
Se inyectaron 121 ml de cada mezcla a la cuba.
Se eligió este volumen para que el helado final tuviese un índice
de aireación de 100%. Entonces la cuba se presurizó hasta 5 bares
utilizando aire comprimido y filtrado. La mezcla se congeló
utilizando una temperatura del refrigerante de -40ºC y una
velocidad del vástago de 1000 rpm durante 3 minutos; la temperatura
del refrigerante entonces fue aumentada hasta -15ºC; después de un
minuto se disminuyó la velocidad del vástago hasta 400 rpm durante
3 minutos más. Entonces se retiró el helado del aparato congelador
abriendo la válvula de salida, se introdujo en recipientes de 20 ml
e inmediatamente se endureció en un aparato de congelación rápida a
-35ºC durante 2 horas.
Las muestras entonces se conservaron durante 1
semana a -10ºC. A esta temperatura, la microestructura de un helado
convencional se deteriora debido a la pérdida de fineza de los
cristales de hielo y las burbujas de aire. Después de una semana de
conservación, las muestras se mantuvieron a -80ºC (una temperatura
en la que el helado mantiene su calidad microestructural) hasta que
se analizaron.
Se visualizó la microestructura de cada muestra
utilizando microscopía electrónica de barrido (SEM) a baja
temperatura. Para preparar los especimenes para la microscopía, la
muestra se mantuvo a -80ºC en hielo seco y se cortó una sección.
Esta sección, con un tamaño aproximado de 5 mm x 5 mm x 10 mm, se
montó sobre un soporte para muestras utilizando un compuesto Tissue
Tek:OCTTM (11% de PVA, 5% de Carbowax y 85% de componentes no
reactivos). Las muestras en el soporte se introdujeron en nitrógeno
líquido espeso y se trasladaron a un cámara de preparación de baja
temperatura (instrumento Oxford CT1500HF) mantenido al vacío,
aproximadamente 10^{-4} bares. La mezcla se calentó hasta -90ºC
durante aproximadamente 60 a 90 segundos de forma que el hielo se
sublimó lentamente para revelar los detalles de la superficie, y
después se enfrió hasta -110ºC para acabar con la sublimación. La
muestra entonces se revistió con oro utilizando plasma de argón.
Este proceso se realizó al vacío con una presión aplicada de
10^{-1} milibares y una corriente de 6 miliamperios durante 45
segundos. La muestra entonces se trasladó a un microscopio
electrónico de barrido convencional (JSM 5600) equipado con un
instrumento Oxford de etapa fría a una temperatura de -160ºC. Se
tomaron imágenes de la muestra y se capturaron las áreas de interés
mediante un programa informático de adquisición de imágenes
digitales.
La figura 1 compara las micrografías
electrónicas de barrido de la microestructura del (a) ejemplo 1 (que
contiene hidrofobina e ISP) y (b) ejemplo comparativo A (que
contiene ISP pero no hidrofobina). Los cristales de hielo aparecen
como objetos grises de forma irregular, a menudo con ángulos o
lados lisos. Las burbujas de aire son algo más grandes y oscuras, y
aparecen en general como huecos.
Apenas hay diferencia en la estructura de los
cristales de hielo de ambas muestras, porque en cada caso, la ISP
resulta eficaz para evitar la pérdida de fineza, de manera que los
cristales se mantienen pequeños (de forma típica con un tamaño
<50 \mum). En la figura 1(a) hay un gran número de
burbujas de aire pequeñas (de nuevo, de forma típica con un tamaño
<50 \mum) que tienen una forma en general redondeada. Sin
embargo, en la figura 1(b) las burbujas de aire son
significativamente más grandes y están en menor número, es decir,
han perdido fineza. La figura 1(b) también muestra algunas
burbujas que han sufrido coalescencia para formar espacios grandes
de forma irregular.
La figura 2 compara las micrografías
electrónicas de barrido de la microestructura del (a) ejemplo 2
(que contiene hidrofobina e ISP) y (b) ejemplo comparativo B (que
contiene ISP pero no hidrofobina) después de una conservación a
-10ºC. De nuevo, apenas hay diferencia en la estructura de los
cristales de hielo de ambas muestras, porque la ISP resulta eficaz
para evitar la pérdida de fineza de los cristales de hielo. Sin
embargo, la figura 2(a) muestra muchas burbujas de aire
pequeñas (con un tamaño menor que 50 \mum), mientras que en la
figura 2(b) hay menos burbujas de aire pequeñas y más
burbujas de aire más grandes. Algunas burbujas de aire pequeñas aún
son visibles, probablemente debido a la presencia de grasas, que
ayudan a estabilizar las burbujas de aire. La figura 2(b)
también muestra espacios grandes de forma irregular.
Los ejemplos 1 y 2 demuestran que en dulces
aireados congelados que contienen ISP e hidrofobina, los cristales
de hielo y las burbujas de aire son resistentes a la pérdida de
fineza, de forma que se mantienen las calidades de textura deseadas
de suavidad y cremosidad.
Las diversas características y realizaciones de
la presente invención, indicadas en las secciones individuales
anteriores, se aplican, de forma apropiada, a otras secciones,
mutatis mutandis. Por consiguiente, las características
especificadas en una sección pueden combinarse con las
características especificadas en otras secciones, según sea
apropiado.
Todas las publicaciones mencionadas en la
anterior descripción se incorporan en la presente como referencia.
Para los expertos en la técnica serán evidentes diversas
modificaciones y variaciones de los productos de la invención
descritos sin apartarse del alcance de la invención. Aunque la
invención se ha descrito en conexión a realizaciones preferidas
específicas, debe entenderse que la invención, según está
reivindicada, no debe limitarse indebidamente a estas realizaciones
específicas. En efecto, se pretende que las diversas modificaciones
de los modos descritos para realizar la invención que son evidentes
para los expertos en la técnica estén dentro del alcance de las
siguientes reivindicaciones.
Claims (10)
1. Un dulce aireado congelado que comprende una
proteína estructurante del hielo (ISP) y una hidrofobina.
2. Un dulce según la reivindicación 1 que
comprende al menos 0,001% en peso de hidrofobina.
3. Un dulce según la reivindicación 1 o la
reivindicación 2, en el que la hidrofobina está en forma
aislada.
4. Un dulce según una cualquiera de las
reivindicaciones 1 a 3, en el que la hidrofobina es una hidrofobina
de clase II.
5. Un dulce según una cualquiera de las
reivindicaciones anteriores que comprende al menos 0,0005% en peso
de ISP.
6. Un dulce según una cualquiera de las
reivindicaciones anteriores, en el que la ISP es una ISP de tipo
III de pescado.
7. Un dulce según la reivindicación 6, en el que
la ISP es HPLC-12 de tipo III.
8. Un dulce según una cualquiera de las
reivindicaciones anteriores que tiene un índice de aireación del
25% al 400%.
9. Un dulce según una cualquiera de las
reivindicaciones anteriores que contiene 3% en peso o menos de
grasas.
10. Un dulce según una cualquiera de las
reivindicaciones anteriores que es un helado.
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