CN101031208A - 纳米微粒化的乳清蛋白 - Google Patents

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Abstract

本发明涉及产生纳米微粒化乳清蛋白的方法，其包括将乳清蛋白水溶液pH值从5.6调整至6.4或者在保持pH值恒定的同时调节离子强度并且将水溶液加热80℃至95℃之间的温度下达10秒至30分钟，以得到微粒大小小于1μm的纳米微粒化乳清蛋白。可用任何其它去矿化或稍微矿化的球状蛋白质代替乳清蛋白，特别是来自鸡蛋、大豆、谷类、含油种子的球状蛋白质或者其它植物或动物来源的球状蛋白质。本发明涉及这些纳米微粒化乳清蛋白用作乳化剂、脂肪代用品、胶束酪蛋白代用品、增白剂、起泡剂、花纹造型剂、填充剂和/或胶凝剂的用途。

Description

纳米微粒化的乳清蛋白
本发明涉及产生纳米微粒形式乳清蛋白的方法并且涉及所得到的纳米微粒化的乳清蛋白。具体而言，本发明涉及这些纳米微粒化乳清蛋白用作乳化剂、脂肪代用品、胶束酪蛋白代用品、增白剂、起泡剂、花纹造型剂和/或填充剂的用途。
许多人的食物中相当大的比例是含有脂肪的食物。在生产此类产品中会遇到一个问题，即在产品的整个货架期脂肪必须保持稳定而不产生相分离。
为此，使用了乳化剂，乳化剂使得一次形成的乳状液稳定，这基于乳化剂亲脂性或疏水性部分(在非水相可溶)和极性或亲水性部分(在水中可溶)的内在特性，从而所述分子利于使一个相在其它相中乳化。此外，乳化剂还可以保护由于聚集和聚结而一次形成的小滴。可用天然物质例如水状胶体、磷脂(卵磷脂)或糖脂作为乳化剂，另一方面可用合成剂如硬脂酰-2-乳酸或单酰甘油酯、二酰甘油酯等用作乳化剂。
这些乳化剂存在一个主要的缺点，即有时向终产品中加入相当大价值的这些乳化剂而并没有增加产品的营养价值。由于此类材料与蛋白质发生界面竞争，所以有时它们显示不出足够的稳定特性。
因此，本发明的目标在于提供现有乳化剂的一种可供选择的乳化剂，其不具有内在缺点并易于获得。
本发明的另一目标是提供具有高蛋白质效力比(PER)的脂肪代用品、增白剂、起泡剂、花纹造型剂和/或填充剂。
为了达到该目的，提出了产生纳米微粒化乳清蛋白的方法，其包括将包含乳清蛋白的溶液在指定温度下加热达到指定时间阶段并且调整至窄的pH范围内，导致产生直径小于1μm、优选100至990nm的乳清蛋白聚集物。
具体而言，本发明涉及产生纳米微粒化乳清蛋白的方法，其包括步骤：
i)调节乳清蛋白水溶液的pH在窄范围内或者在保持pH恒定的同时调节乳清蛋白制剂的离子强度，和
ii)将水溶液加热至80℃-95℃达10秒至30分钟，以得到微粒大小小于1μm的球形纳米微粒化乳清蛋白的液体分散物。
可将纳米微粒化的乳清蛋白分散物进一步干燥，特别是通过冷冻干燥或喷雾干燥。已经发现，在喷雾干燥粉末重构后可观察到乳清蛋白纳米微粒。没有发现形态和结构存在不同，这证明，对于喷雾干燥而言乳清蛋白纳米微粒是物理稳定性的。
所述纳米微粒具有至少为100的蛋白质效力比。
在产生本发明的广泛实验中，所指定的发明人惊奇地注意到，当在加热处理乳清蛋白水溶液之前调节pH至一个非常精确的窄范围(意味着±0.2pH单位)时或者调节一种或多种其主要组成成分，在80至95℃下维持在期望温度下达10秒至30分钟，如此得到的乳清蛋白呈现出具有球形形状且微粒直径小于1μm的微粒形式。其优势为，与传统方法相比，如此制备的乳清蛋白微粒没有经历导致微粒大小降低的任何机械压力。该方法导致在无剪切力情况下的加热处理过程中自发产生乳清蛋白纳米微粒。
已经表明，纳米微粒化的乳清蛋白可适宜用作理想的乳化剂、脂肪代用品、胶束酪蛋白代用品或起泡剂，因为它们可以稳定水系统中的脂肪和/或空气的阶段延长。此外，本发明的纳米微粒化乳清蛋白在一些情况下还可用作增白剂，从而使用一种化合物可以实现多种目标。由于乳清是可丰富获得的材料，所以使用它降低了需要乳化剂、填充剂、增白剂或起泡剂的产品的造价而同时提高了营养价值。
附图说明
图1显示了一个实验的结果，证明了pH和加热处理对β-乳球蛋白的纳米微粒形成的影响。
图2显示了通过500nm下的浊度测定来确定商品制剂(Bipro，批号JE032-1-420)发生纳米微粒化的pH。
图3是pH7.4下的纳米微粒化乳清蛋白(2wt％，WPI95，Lactalis)的透射电子显微镜照片。标尺为200nm。
图4显示了评估在pH7.0的恒定条件下离子强度(精氨酸盐酸盐)对蛋白质纳米微粒形成影响的实验结果。
图5显示了与非纳米微粒化β-乳球蛋白稳定的泡沫相比，用1wt％β-乳球蛋白纳米微粒(Davisco)(在pH7.0、60mM精氨酸盐酸盐存在下)稳定的泡沫的体积稳定性(FVS)。
图6显示了通过在pH4.25(具有大约+25mVξ电位的正电荷)和pH6.0(具有大约-30mVξ电位的负电荷)条件下于85℃加热处理1wt％β-乳球蛋白分散物达15分钟得到的纳米微粒的基于强度的大小分布。纳米微粒的Z轴平均流体动力学直径在pH4.25时为229.3mm而在pH6.0时为227.2。显示了负染色后通过TEM得到的纳米微粒的相应显微照片。标尺为1μm。
可以使用任何商业可得到的乳清蛋白分离物或浓缩物作为在本发明方法中所用的乳清蛋白，即通过本领域已知的制备乳清蛋白的任何方法得到的乳清蛋白以及制备的乳清蛋白级分或者蛋白质，例如β-乳球蛋白(BLG)、α-乳白蛋白和血清白蛋白。具体而言，作为干酪加工副产品的甜乳清和作为酪蛋白加工副产品的酸乳清、通过牛奶微过滤得到的天然乳清或者作为凝乳酶酪蛋白加工副产品的凝乳酶乳清可用作乳清蛋白。优选地，特别是在成本方面，在产生后未进行额外分级分离过程的乳清蛋白制剂优选用作原材料。本发明不限于来自牛的乳清分离物，本发明还适合来自所有哺乳动物物种如绵羊、山羊、马和骆驼的乳清分离物。同样，根据本发明的方法也适用于任何其它去矿化或稍微矿化的球形球状蛋白质，例如来自鸡蛋、大豆、谷类、含油种子的蛋白质或其它植物或动物来源的蛋白质。应当理解，“稍微矿化”意思是将可透析或可渗滤的的游离矿物质去除而保持与蛋白质结合的矿物质或者在制备乳清蛋白浓缩物或分离物(未进行特定矿物质富集)之后的天然矿化。
乳清蛋白可以以0.1wt％至12wt％、优选0.1wt％至8wt％、更优选0.2wt％至7wt％、甚至更优选0.5wt％至6wt％、特别是1wt％至4wt％的量存在于水溶液中，每一数值均基于溶液的总重量。
在纳米微粒化步骤之前所存在的乳清蛋白水溶液还可包含另外的化合物，例如各个乳清蛋白产生过程中的副产品、其它蛋白质、树胶或糖。溶液还可以包含其它食物成分(脂肪、糖、植物提取物等)。优选地，此类另外化合物的量不超过溶液总重量的50wt％、优选20wt％并且更优选10wt％。
与例如酪蛋白118/100相比，乳清蛋白具有较好的蛋白质效力比(PER)。
PER＝生长体重(g)/摄入蛋白质重量(g)。
实例：
              PER            ％酪蛋白
酪蛋白        3.2            100
鸡蛋          3.8            118
乳清          3.8            118
全大豆        2.5            78
小麦谷蛋白    0.3            9
乳清蛋白是优良的必需氨基酸(AA)源(45％)。在应激条件下和在年老时，对所需氨基酸的富集增加。与酪蛋白(0.3g半胱氨酸/100g蛋白质)相比，甜乳清蛋白含有7倍的半胱氨酸并且酸乳清含有10倍的半胱氨酸。半胱氨酸是谷胱甘肽(GSH)合成中的限速氨基酸。谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。谷胱甘肽在应激条件下的身体防御中起着第一位重要的作用。在HIV感染患者中，口服补充乳清蛋白提高了血浆GSH水平(Eur.J.Clin.Invest.2001；31，171-178)。
根据本发明的纳米微粒的PER为至少100、优选至少118。
乳清蛋白以及其级分和/或主要蛋白质可以以纯化形式或者粗产物形式使用。根据优选的实施方案，用于制备纳米微粒化乳清蛋白的原料的盐含量(二价阳离子)小于2.5％、更优选小于2％。
备选地，如果不想调节pH，则可以在保持pH恒定的同时调节乳清蛋白制剂的离子强度。因此，可以通过有机离子或无机离子以允许在恒定pH下形成纳米微粒的方式调节离子强度。
然后，将原材料加热处理。已经发现，在该方面，使温度在大约80至大约95℃、优选大约82至大约89℃、更优选大约84至大约87℃、最优选大约85℃对于得到纳米微粒化的乳清蛋白是重要的。
一旦达到所要温度，则保持该温度最少10秒且最大30分钟(在所期望温度下)。优选地，在所期望温度下将乳清蛋白水溶液保持的时间阶段范围为12至25分钟、更优选12至20分钟或者更优选大约15分钟。
在本说明书中，纳米微粒被理解成直径小于1μm、优选100和700nm之间的微粒。纳米微粒的平均直径可以通过透射电子显微镜(TEM)测定。在这种情况下，将纳米微粒化的液体样品包封在琼脂凝胶管中。浸入溶于0.1M二甲胂酸盐缓冲液(pH7.4)中的2.5％戊二醛溶液中进行固定，并用同样缓冲液中的2％四氧化锇后固定，两种溶液均含有0.04％的钌红。在乙醇系列(70、80、90、96、100％乙醇)中脱水后，将样品包埋在Spurr树脂(Spurr/乙醇1∶1、2∶1、100％)中。在树脂聚合(70℃，48小时)后，用Leieaultracut UCT超薄切片机切成半薄切片和超薄切片。用水溶性醋酸铀和柠檬酸铅染色的超薄切片在透射电子显微镜(Philips CMl 2,80kV)下观察。
根据本发现，pH和离子强度是本发明方法的重要因素。因此，对于充分透析的样品(实际上不含有如Ca、K、Na、Mg的游离阳离子)已经发现，当将该样品在低于5.4的pH下加热处理达到所指定的时间阶段时会得到凝块，而在pH超过6.8时会得到可溶的乳清蛋白。因此，仅在此相当窄的pH范围内可以得到直径小于1μm的微粒形式的乳清蛋白。在低于等电pH(即3.5至5.0)下，可均匀得到相同微粒形式。
根据优选的实施方案，为了得到带负电荷的纳米微粒，对于低含量二价阳离子(对于100g原始乳清蛋白粉末为0.2g)，将pH调节至5.6至6.4范围内、更优选5.8至6.0范围内。取决于乳清蛋白源(浓缩物或分离物)的矿物质含量，pH可提高至8.4。具体而言，在大量游离矿物质存在下，为得到带负电荷的纳米微粒pH可为7.5至8.4、优选7.6至8.0，而在适中含量游离矿物质存在下，为得到带负电荷的纳米微粒pH可为6.4至7.4、优选6.6至7.2。通常，通过加入酸来调节pH，所述酸优选为食品级的，例如盐酸、磷酸、乙酸、柠檬酸、葡糖酸或乳酸。当矿物质含量高时，一般通过加入碱溶液来调节pH，所述碱优选为食品级的，例如氢氧化钠、氢氧化钾或氢氧化铵。
根据另一个优选实施方案，为得到带正电荷的纳米微粒，将乳清蛋白于无盐溶液中在3.5和5.0之间的pH下(取决于蛋白质源的矿物质含量)进行纳米微粒化。
根据优选的实施方案，对于二价阳离子为乳清蛋白粉末的0.2％和2.5％之间的情况，pH被调节至6.3至9.0的范围内。
根据另一个实施方案，向乳清蛋白水溶液中加入缓冲液，以至于避免在对乳清蛋白进行加热处理过程中pH值相当大地变化。原则上，缓冲液可选自任何食品级缓冲系统，即乙酸和其盐(例如乙酸钠或乙酸钾)、磷酸和其盐(例如NaH2PO4、Na2HPO4、KH2PO4、K2HPO4)或者柠檬酸和其盐等。
根据本发明方法得到的纳米微粒化的乳清蛋白将具有直径小于1μm、优选100至990nm、更优选100至700nm的大小，而取决于目的应用，纳米微粒比例至少为80％且剩余的可溶性聚集物或可溶性蛋白质低于20％。平均纳米微粒大小特征在于多分散指数低于0.200。结果，通过本发明得到的白色悬浮液在pH3-8的大范围内是稳定的并且具有乳白色外观。
对于1％的蛋白质溶液，通过500nm下的吸收所测定的浊度至少为3个吸光度单位，而纳米微粒产量超过80％时达到至少16个吸光度单位。
根据本发明方法产生的纳米微粒化乳清蛋白的纯度可以通过测定剩余可溶性蛋白质的数量来测定。在20℃下，于26900g离心15分钟去除纳米微粒。用石英杯于280nm下测定上清夜吸光度以确定蛋白质的量。数值表示为加热处理前最初数值的百分数。
纳米微粒的百分数＝(最初蛋白质的量-可溶蛋白质的量)/最初蛋白质的量。
不希望受任何理论的束缚，当前认为，所述的方法导致形成非常小的乳清蛋白聚集物，即具有所指定大小并且特别是处于变性状态(源自蛋白质表面所呈现出来的排斥力和吸引力之间的静电平衡，该静电平衡产生所观察到的特性)的聚集物。具体而言，由于纳米微粒化的乳清蛋白具有完美的乳化和起泡特性，蛋白质的变性状态似乎允许与疏水相如脂肪滴和亲水相如水溶液相互作用。
因此，根据另一个实施方案，本发明还涉及纳米微粒化的乳清蛋白用作乳化剂的用途，对于该用途它是十分适宜的材料，因为它具有中性的味道，即使用此种材料不会产生异味。它们还可用作胶束酪蛋白代用品。
根据本发明方法得到的纳米微粒化的乳清蛋白可以用于制备需要稳定乳状液或泡沫(例如慕斯或冰淇淋、咖啡伴侣或者低脂或基本无脂乳制品中所存在的)的任何种类食物产品，或者在需要时用作胶束酪蛋白代用品。可以应用纳米微粒化乳清蛋白的产品实例为代表性的巴斯德灭菌UHT奶、甜炼乳、酸乳酪、发酵乳、基于奶的发酵产品、牛奶巧克力、慕斯、泡沫、乳状液、冰淇淋、基于发酵谷类的产品、奶粉、婴儿配方乳粉、食物强化产品、宠物食品、片剂(tablet)、液体细菌悬浮液、干的口服补充剂、湿的口服补充剂。
具体而言，本发明的纳米微粒化的乳清蛋白可以单独使用或者与其它活性材料如多糖(阿拉伯树胶或卡拉胶)一起使用以稳定基质和乳状泡沫基质。由于它们的中性味道、增白能力和随后对热处理的稳定性，因此本发明的纳米微粒化的乳清蛋白可用于提高脱脂乳的白度和口感。
除了提高相同总蛋白质含量的乳品系统的增白能力以外，同时其还降低食物中的脂肪含量。该特征代表了本发明纳米微粒化乳清蛋白的特殊优势，因为它允许加入乳制品而不会加入源自该乳的脂肪。
因此，根据另一个实施方案，本发明还包括含有本文所述纳米微粒化乳清蛋白的食物产品、食物补充剂、营养和/或药物组合物。
下面的实施例用于阐明本发明，而不限制本发明。
实施例
参考详细描述本发明纳米微粒制备的下列实施例进一步定义本发明。本文所述和要求保护的发明在范围上不受本文所公开特定实施方案的限制，因为这些实施方案旨在举例说明本发明的一些方面。任何等效的实施方案均处于该发明的范围内。当然，从前面描述可见，除了本文所述的那些以外，对本发明的多种修改对本领域的技术人员而言是显而易见的。此类修改也处于后附权利要求的范围内。
实施例1：β-乳球蛋白的纳米微粒化
β-乳球蛋白(批号JE002-8-922，13-12-2000)从Davisco(Le Sueur，MN，USA)得到。蛋白质是通过超滤和离子交换色谱从甜乳清中纯化的。粉末的组成成分为89.7％的蛋白质、8.85％的水分、1.36％的灰份(0.079％Ca2+，0.013％ Mg2+，0.097％ K+，0.576％ Na+，0.050％ Cl-)。所使用的所有其它试剂均为分析纯(Merck：Darmstadt，Germany)。将β-乳球蛋白溶解于MilliQ水(Millipore)中并在20℃下搅拌2小时制备浓度为0.2％的蛋白质溶液。通过加入HCl将溶液pH调节至5.0、5.2、5.4、5.6、5.8、6.0、6.2、6.4、6.6、6.8、7.0。将溶液加入到20ml玻璃瓶(Agilent Technologies)中并用含有硅/PTFE密封环的铝瓶帽密封。在85℃加热溶液15分钟(达到温度的时间为2.30-3.00分钟)。在热处理之后，将样品在冰水中冷却至20℃。
肉眼观察产品(图1)可见纳米微粒化的最佳pH为5.8。
实施例2：乳清蛋白分离物的纳米微粒化
从Davisco(Le Sueur，MN，USA)得到乳清蛋白分离物(WPI)(Bipro，批号JE032-1-420)。粉末的组成成分报道于表1。通过将乳清蛋白粉末溶解于MilliQ水(Millipore)中并在20℃下搅拌2小时制备3.4％的蛋白质溶液。最初pH为7.2。然后通过加入0.1N HCl将等分试样的pH调节至5.6、5.8、6.0、6.2、6.4和6.6。将溶液加入到20ml玻璃瓶(Agilent Technologies)中并用含有硅/PTFE密封环的铝瓶帽密封。在85℃加热溶液15分钟(达到温度的时间为2.30-3.00分钟)。在热处理之后，将样品在冰水中冷却至20℃。
在500nm和25℃下测定已加热的乳清蛋白的浊度，并且将样品稀释成0.1-3个吸光度单位(分光光度计：Uvikon 810，Kontron Instrument)。计算最初浓度为3.4％的蛋白质的浊度数值。
如图2所示，当同一样品在10分钟的间隔内的500nm处吸光值达到稳定(变化小于最初数值的5％)时，则认为达到了纳米微粒化的pH。对于该产品，纳米微粒化的最适pH为6.0至6.2。对于在热处理前所调节至的该pH值，稳定的浊度为21并且离心后的剩余可溶蛋白质(通过280nm处的吸光度估计)为1.9％。我们可以推断，在pH6.0时，最初蛋白质的45％转化成为纳米微粒。
表1：WPI的组成成分和纳米微粒化后的样品特征
供应商  Davisco
产品名称  Bipro
批号  JE 032-1-420
组成成分(mg/100g)
钠  650
钾  44
氯*10，(如果≤40)  10
钙  82
磷  49
镁  6
最初pH    7.2
纳米微粒化pH    6.0
3.4％的蛋白质溶液的浊度(500nm)    21
通过280mn吸光度测定的剩余可溶性蛋白质(％)    1.9
实施例3：纳米微粒的显微镜观察
纳米微粒的产生
通过将乳清蛋白粉末(WPI90批号989/2，Lactalis，Retier，France)溶解于MilliQ水(Millipore)中并在20℃下搅拌2小时制备2％的蛋白质溶液。最初pH为7.2。然后通过加入0.1N HCl或0.1N NaOH调节等分试样的pH。将溶液加入到20ml玻璃瓶(Agilent Technologies)中并用含有硅/PTFE密封环的铝瓶帽密封。在85℃加热溶液15分钟(达到温度的时间为2.30-3.00分钟)。在热处理之后，将样品在冰水中冷却至20℃。对于该产品，纳米微粒化的最适pH为7.4。
显微镜观察
将纳米微粒化的液体样品包封在琼脂凝胶管中。浸入溶于0.1M二甲胂酸盐缓冲液(pH7.4)中的2.5％戊二醛溶液中进行固定，并用同样缓冲液中的2％四氧化锇后固定，两种溶液均含有0.04％的钌红。在乙醇系列(70、80、90、96、100％乙醇)中脱水后，将样品包埋在Spurr树脂(Spurr/乙醇1∶1、2∶1、100％)中。在树脂聚合(70℃，48小时)后，用Leica ultracut UCT超薄切片机切成半薄切片和超薄切片。用水溶性醋酸铀和柠檬酸铅染色的超薄切片在透射电子显微镜(Philips CMl 2,80kV)下观察。
TEM显微照片示于图3。所得到的纳米微粒呈现出直径为200nm的球形。
微粒大小分布
通过将1wt％β-乳球蛋白分散物在pH4.25(具有大约+25mVξ电位的正电荷)和pH6.0(具有大约-30mVξ电位的负电荷)下于85℃加热处理15分钟得到纳米微粒，测定该纳米微粒的基于强度的大小分布。纳米微粒的Z轴平均流体动力学直径在pH4.25时为229.3mm，在pH6.0时为227.2mm。使用动态光散射跟踪β-LG和乳清蛋白聚集物。使用了配备633nm发射光的激光和4.0mW功率的Nanosizer ZS设备(MalvernInstruments，UK)。设备在反相散射配置下使用，其中在173°的散射角进行检测。这可以大大降低在混浊样品中存在的多重散射信号。将样品置于正方形石英容器中(Hellma，路径长度1cm)。光束的路径长度由设备根据样品浊度(散射)自动设置。从散射强度的波动计算自相关函数。结果示于图6。可见，一般微粒的特征为多分散指数非常窄(＜0.200)。结果，根据本发明得到的白色悬浮液在pH3-8的大范围内是稳定的并且具有乳白色外观。
实施例4：在恒定pH下β-乳球蛋白的纳米微粒化
使用2％β-乳球蛋白水溶液重复实施例1中所述的方法。在加入精氨酸盐酸盐溶液后将该溶液的pH调节至7.0，以便使最终盐浓度为5至200mM且最终β-乳球蛋白浓度为1％。随后热处理(80℃10分钟，大约2分钟的加热升温时间)产生纳米微粒。
结果示于图4，从图中可以明显看出，只有在大约50至70mM范围的离子强度下才观察到相当混浊(指示着纳米微粒化乳清蛋白的存在)。
实施例5：增白剂的制备
根据实施例2处理天然乳清蛋白(WPI95，批号848，Lactalis；8wt％水溶液)。使用配备有2mm测量室的MacBeth CE-XTH D65 10°SCE设备在透射-反射模型中测量所得产品的光亮度(L)。所得到的光亮度为L＝74.8，这与全脂奶粉的数值L＝74.5是可比的。
实施例6：咖啡伴侣的制备
将天然乳清蛋白(Bipro，批号JE 032-1-420，0.5wt％水溶液)与10wt％部分氢化棕榈油、14wt％麦芽糊精(DE21)在50℃下并且在被调节至6.0的纳米微粒化pH(对于该Bipro)的50mM磷酸盐-柠檬酸盐缓冲液存在下混合。使用Rannie匀浆器在400/50巴下将混合物匀浆，随后在85℃热处理15分钟。所得到的乳状液表现出在4℃储存条件下至少一个月内具有高的稳定性，并且与脂肪含量为15％且光亮度为L＝75.9的参照液体伴侣(CréméáCafé，Emmi，Switzerland)相比具有L＝78的白度。
实施例7：水溶液泡沫的制备
将天然β-乳球蛋白(Biopure，Davisco，批号JE 002-8-922，2wt％水溶液)与120mM精氨酸盐酸盐溶液混合，使得最终β-乳球蛋白浓度为1wt％并且精氨酸盐酸盐浓度为60mM。然后通过加入1N HCl调节pH至7.0。然后在80℃将混合物加热处理10分钟，从而最初β-乳球蛋白的90％转化成为具有130nm的z轴平均直径的纳米微粒。在这种情况下，使用Nanosizer ZS设备(Malvern Instruments，UK)测定纳米微粒直径。将样品注入石英容器中并且自动记录散射光的变化。使用累积量法将所得到的自相关函数进行拟合，从而可以计算出微粒的扩散系数并且使用Stokes-Einstein法则计算出z轴平均的流体动力学直径。对于该测量，认为溶剂的折射指数为1.33并且纳米微粒的折射指数为1.45。使用标准化的FoamscanTM(ITConcept)设备，通过将氮气经玻璃料喷射(产生12-16μm的气泡以产生180cm3的泡沫)而将50mL体积的所得到的β-乳球蛋白纳米微粒分散物起泡沫。然后通过图像分析跟踪26℃下泡沫随时间的体积稳定性，并且与在相同条件下处理无精氨酸盐酸盐的β-乳球蛋白(其中没有形成纳米微粒)得到的泡沫的稳定性相比较。图5显示，在β-乳球蛋白纳米微粒存在下泡沫的体积稳定性极大改善。
实施例8：基于乳清的发酵乳制品-发酵试验
材料
乳清蛋白分离物(WPI)(Bipro)从Davisco(Le Sueur，MN，USA)(蛋白质浓度为92.7％)得到。
喷雾干燥的乳清粉(Variolac 836)：乳糖浓度为83％-矿物质为8％
乳酸50％
食用乳糖(Lactalis)
去离子水
方法
将Bipro粉末溶解于去离子水中，使蛋白质浓度为4.6％，即将154.5g WPI粉末溶解于2845.5g水中得到3升溶液。水合作用时间为3小时。在水合作用后，将溶液分成200ml的样品以准备不同试验。
                              表2
  试验   乳清粉(％)   乳糖(％)   pH调节   85℃加热15分钟
  1   2.9   2.5   6.5   +
  2   0   5   6   +
  3   0   5   6.7   -
  4   0   5   6.7   +
  5   0   5   6.1   +
  6   0   0   6   +
  7   0   5(pH调节后加入)   6   -
  8   0   5(pH调节后加入)   6   +
对于每一溶液，在加热前加入50％的乳酸调节pH。将样品用双层锅加热至85℃并维持该温度15分钟。在加热后，将溶液冷却至40℃并接种保加利亚乳杆菌(Lactobacillus bulgaricus)和嗜热链球菌(Streptococcusthermophilus)。将样品在41℃蒸汽室中放置5小时30分钟，然后置于6℃冷室中。
结果示于表3中。
                                 表3
  试验   乳清粉   乳糖   pH   加热   5小时30分钟后的pH   外观
  1   +   +   6.5   +   4.68   非常硬
  2   -   +   6   +   4.7   硬
  3   -   +   6.7   -   5.78   液体
  4   -   +   6.7   +   4.81   非常硬
  5   -   +   6.1   +   4.59   非常硬
  6   -   -   6   +   4.99   非常硬
  7   -   -(pH调节后加入)   6   -   4.87   带有白色斑点的液体
  8   -   -(pH调节后加入)   6   +   4.77   硬
实施例9：具有降低的脂肪含量的乳清蛋白增加的冰淇淋
材料
具有90％蛋白质含量的乳清蛋白分离物(WPI，Prolacta90，来自Lactalis，Retiers，France)
具有35％蛋白质含量的脱脂奶粉
蔗糖
麦芽糊精DE39
无水奶油
乳化剂
去离子水
食用盐酸1M
方法
使用双夹套的80L容器，在50℃下将Prolacta90粉末温和搅拌(避免形成泡沫)分散于去离子水中，使蛋白质浓度为9.67wt％，即将3.3kgProlacta90分散于31.05kg去离子水中。在分散1小时后，通过加入HCl将分散物的pH调节至纳米微粒化的pH。为了产生乳清蛋白纳米微粒，将分散物的温度升至85℃并维持15分钟。15分钟后，将温度降至50℃并向纳米微粒分散物中依次加入其它成分(即脱脂奶粉、麦芽糊精DE39、蔗糖、乳化剂和无水奶油)。混合物的最终量为50kg，其中总的固体含量占39.5％，脂肪含量占5wt％。在30分钟的水合作用之后，将混合物两步匀浆(80/20巴)并且巴氏灭菌(86℃/30s)，然后过夜成熟。
之后一天，使用Hoyer MF50设备将冰淇淋混合物冷冻至100％溢出并且在-40℃变硬，然后储存于-20℃。最终的冰淇淋含有8wt％的蛋白质(20％酪蛋白，80％乳清蛋白)和5wt％的脂肪(以冰淇淋混合物计算)。
实施例10：通过喷雾干燥得到的粉末化的乳清蛋白纳米微粒
材料
具有90％蛋白质含量的乳清蛋白分离物(WPI，Prolacta90，来自Lactalis，Retiers，France)
使用乳糖
麦芽糊精DE39
去离子水
食用盐酸1M
方法
使用双夹套的100L容器，在50℃下将Prolacta90粉末温和搅拌(避免形成泡沫)分散于去离子水中，使蛋白质浓度为10wt％，即将11kgProlacta90分散于89kg去离子水中。在分散1小时后，通过加入HCl将分散物的pH调节至纳米微粒化的pH(在该情况下大约为6.3)。为了产生乳清蛋白纳米微粒，将分散物的温度升至85℃并维持15分钟。15分钟后，将温度降至50℃并将10wt％乳清蛋白纳米微粒分散物分成两批，各50kg。在第一个试验中，将20kg乳糖在50℃下并且通过搅拌30分钟分散于50kg纳米微粒分散物中。同样，将20kg麦芽糊精DE39加入到剩余的50kg乳清蛋白纳米微粒分散物中。
然后，将两种混合物在NIRO SD6.3N塔中以15L/h的流速喷雾干燥。入口空气温度为140℃，出口空气温度为80℃。所得到的粉末的水含量低于5％。
在喷雾干燥之前和之后，使用动态光散射在水中的乳糖和麦芽糊精(DE39)存在下测定乳清蛋白纳米微粒的大小。在喷雾干燥和粉末重构之前，通过将分散物稀释而将总蛋白质浓度调整至0.4wt％，为了对乳清蛋白纳米微粒的粘性进行稀释。使用Nanosizer ZS设备(Malvern Instruments)并且将20次测量的纳米微粒直径平均。
在乳糖和麦芽糊精(DE39)存在下所测定的乳清蛋白纳米微粒的直径分别为310.4nm和306.6nm。在粉末重构后，各自的直径分别为265.3nm和268.5。这些测量结果证明，对于喷雾干燥而言乳清蛋白纳米微粒在物理学上是稳定的。这些结果通过对分散于水中的0.1wt％乳清蛋白纳米微粒分散物的TEM显微镜观察(于pH7下在1％磷钨酸存在下负染)得到证实。使用了80kV下工作的Philips CM12透射电子显微镜。在喷雾干燥前和喷雾干燥粉末的重构后的溶液中观察到了乳清蛋白纳米微粒。在形态和结构上没有检测到差别。

Claims (18)

1.产生纳米微粒化乳清蛋白的方法，其包括步骤：
i)调节乳清蛋白水溶液的pH在十分精确的窄范围内或者在保持pH恒定的同时调节乳清蛋白制剂的离子强度，和
ii)将水溶液加热至80℃-95℃达10秒至30分钟，以得到微粒大小小于1μm的球形纳米微粒化乳清蛋白的液体分散物。
2.根据权利要求1的、在不存在剪切力情况下的热处理过程中诱导乳清蛋白自发纳米微粒化的方法，其中液体分散物中纳米微粒的比例为至少20％并且剩余的可溶性聚集物和可溶性蛋白质低于80％。
3.根据权利要求1或2的方法，其中纳米微粒平均大小特征在于多分散指数低于0.200。
4.根据权利要求1的方法，其中时间阶段为15分钟且温度为85℃。
5.根据权利要求1至4中任意一项所述的方法，其中：
-为了得到带负电荷的纳米微粒，pH为5.6至6.4、优选5.8至6.0，或
-为了在大量游离矿物质存在下得到带负电荷的纳米微粒，pH为7.5至8.4、优选7.6至8.0，或
-为了在适量游离矿物质存在下得到带负电荷的纳米微粒，pH为6.4至7.4、优选6.6至7.2。
6.根据权利要求1至4中任意一项所述的方法，其中为得到带正电荷的纳米微粒pH为3.5至5.0。
7.根据权利要求1至6中任意一项所述的方法，其中将纳米微粒分散物干燥。
8.根据前述权利要求任意一项所述的方法，其中乳清蛋白水溶液是基本上无盐的或者已经以允许在恒定pH下发生纳米微粒化的方式通过有机或无机离子调节了离子强度。
9.根据前述权利要求任意一项所述的方法，其中水溶液中乳清蛋白的量占溶液总重量的0.1wt％至12wt％、优选0.1wt％至8wt％、更优选0.2wt％至7wt％、甚至更优选1wt％至4wt％。
10.根据前述权利要求任意一项所述的方法，其中可将乳清换成任何其它的去矿化或稍微矿化的球状蛋白质，特别是来自鸡蛋、大豆、谷类、含油种子的球状蛋白质或者其它植物或动物来源的球状蛋白质。
11.通过权利要求1至10中任意一项所述方法得到的纳米微粒化的乳清蛋白。
12.根据权利要求11的纳米微粒化的乳清蛋白，其蛋白质效力比为至少118。
13.根据权利要求11的纳米微粒化的蛋白质，其蛋白质效力比为至少100。
14.根据权利要求11至13中任意一项所述的纳米微粒化乳清蛋白的用途，其用于制备食物产品、食物补充剂、营养和/或药物组合物。
15.根据权利要求14的用途，其用于低脂肪产品。
16.根据权利要求14或15的用途，其用于咖啡伴侣、酸乳酪、巴斯德灭菌UHT奶、甜炼乳、发酵乳、基于奶的发酵产品、牛奶巧克力、慕斯、泡沫、乳状液、冰淇淋、奶粉、婴儿配方乳粉、食物强化产品、宠物食品或片剂、干的口服补充剂、湿的口服补充剂。
17.食物产品、食物补充剂、营养和/或药物组合物，其含有根据权利要求11至13中任意一项所述的纳米微粒化的乳清蛋白。
18.根据权利要求17的组合物，其为咖啡伴侣、酸乳酪、发酵乳、基于奶的发酵产品、慕斯、冰淇淋、奶粉、婴儿配方乳粉、食物强化产品、宠物食品或片剂、干的口服补充剂、湿的口服补充剂。
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