JPH0279940A - 食用可塑性組成物 - Google Patents
食用可塑性組成物Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は食用可塑性組成物に関し、その製法に関する。
0.1乃至2.0ミクロンの範囲の粒度(partic
lesize)を有するホエイ(whey)蛋白質分散
体の製造方法の一つが欧州特許出願第0250623号
に記載されている。この方法は、生成物中に溶融蛋白質
の凝集体が形成するのを防ぐために高剪断下で十分な時
間、蛋白質を変性させるように、未変性ホエイ蛋白質の
水性溶液を80−130℃およびpH3,5〜5.0で
熱処理することを含む。この方法は、約17オングスト
ロームの粒度を有するホエイ蛋白質の熱変性が、天然の
ホエイ蛋白質から約15〜175 ミクロンのサイズの
大きな熱変性凝集ホエイ蛋白質まで、0.1〜2ミクロ
ンの非凝集粒子である中間形態を経由して、独立した2
段の転移で進行し、熱変性凝集ホエイ蛋白質は、pH依
存性のミクロ構造を有するゲルを形成するという観察に
基づくものであると述べられている。これらの後者は、
水性媒体中に分散されたとき、脂肪/水型可塑性エマル
ジョンのものに非常に近いエマルジョン様の口あたりで
あると適切に記載されているように、好ましい感触を示
すが、このとき蛋白質は水和している。
lesize)を有するホエイ(whey)蛋白質分散
体の製造方法の一つが欧州特許出願第0250623号
に記載されている。この方法は、生成物中に溶融蛋白質
の凝集体が形成するのを防ぐために高剪断下で十分な時
間、蛋白質を変性させるように、未変性ホエイ蛋白質の
水性溶液を80−130℃およびpH3,5〜5.0で
熱処理することを含む。この方法は、約17オングスト
ロームの粒度を有するホエイ蛋白質の熱変性が、天然の
ホエイ蛋白質から約15〜175 ミクロンのサイズの
大きな熱変性凝集ホエイ蛋白質まで、0.1〜2ミクロ
ンの非凝集粒子である中間形態を経由して、独立した2
段の転移で進行し、熱変性凝集ホエイ蛋白質は、pH依
存性のミクロ構造を有するゲルを形成するという観察に
基づくものであると述べられている。これらの後者は、
水性媒体中に分散されたとき、脂肪/水型可塑性エマル
ジョンのものに非常に近いエマルジョン様の口あたりで
あると適切に記載されているように、好ましい感触を示
すが、このとき蛋白質は水和している。
本発明者らは、水性ミクロコロイド分散体を含む同様な
食用可塑性生成物が以下の方法によって水性蛋白質水溶
液を高剪断条件で処理する必要なく得られることを発見
した。この方法は、水の重量に基づいて15重量%より
少ない熱変性可能な蛋白質を含む水性組成物を、前記蛋
白質を少なくとも部分的に変性し、水性変性蛋白質組成
物の蛋白質濃度を少なくとも2倍イニするように、連続
的に加熱し濃縮して、好ましくは0.1−10ミクロン
の範囲、しかし50ミクロンまでを含み、特に5〜30
ミクロンの範囲、の大きさを有する非凝集蛋白質を基材
とするミクロコロイド粒子の形態で、少なくとも5重量
%の熱変性蛋白質を含む可塑性組成物を提供することを
含む。より小さい方の範囲は食品用に特に粒状性のない
生成物をもたらすが、大きい方の範囲もまた使用可能で
ある。
食用可塑性生成物が以下の方法によって水性蛋白質水溶
液を高剪断条件で処理する必要なく得られることを発見
した。この方法は、水の重量に基づいて15重量%より
少ない熱変性可能な蛋白質を含む水性組成物を、前記蛋
白質を少なくとも部分的に変性し、水性変性蛋白質組成
物の蛋白質濃度を少なくとも2倍イニするように、連続
的に加熱し濃縮して、好ましくは0.1−10ミクロン
の範囲、しかし50ミクロンまでを含み、特に5〜30
ミクロンの範囲、の大きさを有する非凝集蛋白質を基材
とするミクロコロイド粒子の形態で、少なくとも5重量
%の熱変性蛋白質を含む可塑性組成物を提供することを
含む。より小さい方の範囲は食品用に特に粒状性のない
生成物をもたらすが、大きい方の範囲もまた使用可能で
ある。
本発明の方法は、乳加工工場で通常手に入る種類の比較
的簡単な装置で行なうことができ、欧州特許公開公報第
0250623号に記載されているような液体処理装置
を使う必要がないという利点を提供する。本発明の方法
は高剪断条件を必要とせず、非常に短い加熱時間や高温
を用いることが本質的ではないので、比較的制御が容易
である。本発明の方法はまた熱処理の前に蛋白質含有水
性組成物中に剪断感受性成分、例えば澱粉及びガム又は
他の増粘剤、を配合することを可能にする。しかしなが
ら、本発明の比較的低温においては、これらハ? !J
7−1’ (Malliard)反応又はその他の反
応を通じて蛋白質と相互作用することはない。従って、
本発明の方法において、蛋白質の変性をもたらす熱処理
は、たとえこれらの成分が剪断感受性であっても最終生
成物の成分の低温殺菌の目的に対して追加的に貢献する
ことができる。
的簡単な装置で行なうことができ、欧州特許公開公報第
0250623号に記載されているような液体処理装置
を使う必要がないという利点を提供する。本発明の方法
は高剪断条件を必要とせず、非常に短い加熱時間や高温
を用いることが本質的ではないので、比較的制御が容易
である。本発明の方法はまた熱処理の前に蛋白質含有水
性組成物中に剪断感受性成分、例えば澱粉及びガム又は
他の増粘剤、を配合することを可能にする。しかしなが
ら、本発明の比較的低温においては、これらハ? !J
7−1’ (Malliard)反応又はその他の反
応を通じて蛋白質と相互作用することはない。従って、
本発明の方法において、蛋白質の変性をもたらす熱処理
は、たとえこれらの成分が剪断感受性であっても最終生
成物の成分の低温殺菌の目的に対して追加的に貢献する
ことができる。
本発明の方法によって得られた生成物は、顕微鏡下で見
た時、特に高蛋白質含量まで濃縮されている場合には、
蛋白質の網状構造(network)から成っているよ
うに見え、即ち非凝集の蛋白質から成るミクロコロイド
粒子から組み上がっているようには見えない。実際には
、濃縮生成物を水で希釈することによって、蛋白質網状
構造の不在と逆に非凝集粒子の存在を容易に示すことが
できる。
た時、特に高蛋白質含量まで濃縮されている場合には、
蛋白質の網状構造(network)から成っているよ
うに見え、即ち非凝集の蛋白質から成るミクロコロイド
粒子から組み上がっているようには見えない。実際には
、濃縮生成物を水で希釈することによって、蛋白質網状
構造の不在と逆に非凝集粒子の存在を容易に示すことが
できる。
水の添加後、ゆっくりとした撹拌の下で、本発明の方法
によって得られた生成物は均質な懸濁液を形成し、一方
蛋白質網状構造から成る生成物は高剪断にさらされた場
合にのみ均質な懸濁液を形成する。
によって得られた生成物は均質な懸濁液を形成し、一方
蛋白質網状構造から成る生成物は高剪断にさらされた場
合にのみ均質な懸濁液を形成する。
本明細書全体を通じて言及されるように可塑性組成物(
plast ic compori′t 1on)とい
う用語は、ヨーグルト、クリーム、り才−り(quar
k) 、スプレッド及びプロセスチーズのような生成物
に匹敵するフンシスチンシーを有する組成物を意味する
。
plast ic compori′t 1on)とい
う用語は、ヨーグルト、クリーム、り才−り(quar
k) 、スプレッド及びプロセスチーズのような生成物
に匹敵するフンシスチンシーを有する組成物を意味する
。
本発明の方法によって得られる生成物は、幾分堅いコン
シスチンシー、即ちり才一り、スプレッド又はプロセス
チーズに類似のコンシスチンシーを有するのが好ましい
。
シスチンシー、即ちり才一り、スプレッド又はプロセス
チーズに類似のコンシスチンシーを有するのが好ましい
。
本発明の方法において用いられる熱変性可能な蛋白質は
、ホエイ蛋白質、卵アルブミン、大豆蛋白質、グルテン
蛋白質から成る蛋白質の群から選択されるのが好ましく
、酵素で変性されたもの及び血液のアルブミンでもよい
。このような調製のため、存在する蛋白質及び炭水化物
を含む不溶性物質は初めに分離され、可溶性の蛋白質フ
ラクションが本発明の方法で用いられなければならない
。
、ホエイ蛋白質、卵アルブミン、大豆蛋白質、グルテン
蛋白質から成る蛋白質の群から選択されるのが好ましく
、酵素で変性されたもの及び血液のアルブミンでもよい
。このような調製のため、存在する蛋白質及び炭水化物
を含む不溶性物質は初めに分離され、可溶性の蛋白質フ
ラクションが本発明の方法で用いられなければならない
。
得られる可塑性組成物の特性は用いられる特定の蛋白質
に依存する。例えばレオロジー的特性に関して特定の要
求を満たす組成物を得るためには、異なる蛋白質を組み
合わせて好適に用いることができる。本発明による方法
の非乳蛋白質生成物は新規な組成の物質である。
に依存する。例えばレオロジー的特性に関して特定の要
求を満たす組成物を得るためには、異なる蛋白質を組み
合わせて好適に用いることができる。本発明による方法
の非乳蛋白質生成物は新規な組成の物質である。
用いられる水性組成物は、ホエイ(dairy the
y)、又は所望により脱ラクトース化(delacto
sed)されたホエイを用いるのが好ましい。この実施
態様は、高品質化されていないホエイを用いることがで
きるので、非常に経済的な利点を提供する。さらに、本
発明の方法で用いられるホエイが初めに濃縮される場合
、貴重な副生成物がラクトースに富んだ脱蛋白質化され
た水性組成物の形で追加的に得られる。
y)、又は所望により脱ラクトース化(delacto
sed)されたホエイを用いるのが好ましい。この実施
態様は、高品質化されていないホエイを用いることがで
きるので、非常に経済的な利点を提供する。さらに、本
発明の方法で用いられるホエイが初めに濃縮される場合
、貴重な副生成物がラクトースに富んだ脱蛋白質化され
た水性組成物の形で追加的に得られる。
本発明の方法において、水性組成物は熱処理の前に水の
重量に基づいて、15%まで熱変性可能な蛋白質を含む
ことができるが、8重量%より少ない蛋白質含量と0.
5重量%より多くの熱変性可能な蛋白質を用いるのが好
ましい。比較的低い濃度水準が用いられる場合、最終生
成物は非常に滑らかなきめ(texture)を有して
いるように見える。
重量に基づいて、15%まで熱変性可能な蛋白質を含む
ことができるが、8重量%より少ない蛋白質含量と0.
5重量%より多くの熱変性可能な蛋白質を用いるのが好
ましい。比較的低い濃度水準が用いられる場合、最終生
成物は非常に滑らかなきめ(texture)を有して
いるように見える。
このような生成物は粒状性(graininess)な
どの欠点が少ない。特に、未変性のホエイ蛋白質は、約
8%の臨界ゲル濃度(c’ritical gel c
oncenLra−tion)より低い濃度で加熱する
のが好ましい。
どの欠点が少ない。特に、未変性のホエイ蛋白質は、約
8%の臨界ゲル濃度(c’ritical gel c
oncenLra−tion)より低い濃度で加熱する
のが好ましい。
本発明の方法の好ましい実施態様において、水性組成物
は加熱工程で100℃より低い温度まで、好ましくは6
0と80℃の間の温度、そして特に65〜75℃まで加
熱される。より高い温度、特に100℃より高い温度で
は、香りの離散が生じることが判明した。もし本発明の
方法が食品又は薬品用成分の製造に用いられる場合、こ
のような香りの発散の進行は望ましくない。本発明の加
熱段階は実質的にpH4,6でホエイ中の10%以下の
蛋白質を不溶にする時間と温度の条件に限定される。ワ
ルストラ(llalstra)とジェニス(Jenne
ss) [ジ2ンワイリーアンドサンズ(John W
iley & 5ons) ]による デイリーケミス
トリーアンド フィジクス(Dairy Chemis
try and Physics)の172頁の第1O
15図を参照すると、本発明の加熱工程の好ましい条件
が、pH4,6で10%のホエイ蛋白質が不溶性にされ
る曲線の下で現われる。
は加熱工程で100℃より低い温度まで、好ましくは6
0と80℃の間の温度、そして特に65〜75℃まで加
熱される。より高い温度、特に100℃より高い温度で
は、香りの離散が生じることが判明した。もし本発明の
方法が食品又は薬品用成分の製造に用いられる場合、こ
のような香りの発散の進行は望ましくない。本発明の加
熱段階は実質的にpH4,6でホエイ中の10%以下の
蛋白質を不溶にする時間と温度の条件に限定される。ワ
ルストラ(llalstra)とジェニス(Jenne
ss) [ジ2ンワイリーアンドサンズ(John W
iley & 5ons) ]による デイリーケミス
トリーアンド フィジクス(Dairy Chemis
try and Physics)の172頁の第1O
15図を参照すると、本発明の加熱工程の好ましい条件
が、pH4,6で10%のホエイ蛋白質が不溶性にされ
る曲線の下で現われる。
より高い加熱温度はより短かい加熱時間と組み合わせら
れるのが好ましい。水性組成物が1時間より短かく、特
に1分から最長30分まで、好ましくは短かめに、75
〜60℃の範囲内の温度で加熱される場合に最良の結果
が得られる。
れるのが好ましい。水性組成物が1時間より短かく、特
に1分から最長30分まで、好ましくは短かめに、75
〜60℃の範囲内の温度で加熱される場合に最良の結果
が得られる。
本発明の方法のある段階においては水性組成物を撹拌す
ることが望ましいかもしれないが、この組成物を高剪断
にさらすことからは利益は得られない。従って、本発明
の方法において、水性組成物は熱処理の間、1秒当たり
50oより大きい剪断にさらすのは好ましくなく、より
好ましくは剪断を200より少なくする。加熱地理の間
、水性組成物は実質的に剪断にさらされないのが最も好
ましい。
ることが望ましいかもしれないが、この組成物を高剪断
にさらすことからは利益は得られない。従って、本発明
の方法において、水性組成物は熱処理の間、1秒当たり
50oより大きい剪断にさらすのは好ましくなく、より
好ましくは剪断を200より少なくする。加熱地理の間
、水性組成物は実質的に剪断にさらされないのが最も好
ましい。
熱処理の後、水性組成物は業界で公知の濃縮技術のどれ
を用いても適宜濃縮することができる。
を用いても適宜濃縮することができる。
このような技術の例は、限外が過、イオン交換、電気透
析、ミクロ濾過(micro filtration)
、又はより好ましくは遠心分離である。これらの技術
の適否は水性組成物中に存在する成分及び未変性ホエイ
蛋白質を取り除く際の効率に加えて濃縮の所望の程度に
依存する。
析、ミクロ濾過(micro filtration)
、又はより好ましくは遠心分離である。これらの技術
の適否は水性組成物中に存在する成分及び未変性ホエイ
蛋白質を取り除く際の効率に加えて濃縮の所望の程度に
依存する。
本発明の方法における濃縮工程は、未変性蛋白質を取り
除くことと所望のコンシスチンシーを得ることを要求さ
れる。水性組成物が濃縮されるにつれて、即ち水分含量
が減少するにつれて、濃縮された生成物は固くなる。従
って、実際上必要とされる濃縮の程度は所望のコンシス
チンシーにのみ依存する。しかしながら、本発明の方法
は脂肪様で、塗り広げられるコンシスチンシーを有する
組成物の製造に特に適しているので、少なくとも7重量
%の蛋白質含量まで水性組成物を濃縮するのが好ましく
、8〜60重量%の蛋白質含量まで濃縮するのがより好
ましい。あるいはまた、水性組成物を例えば冷凍又は噴
霧乾燥によって乾燥し本質的に水を含まない粒状組成物
を得るようにすることができる。しかしながらこのよう
な乾燥技術はかなり高価かつ制御が難しいので、水性組
成物を8〜60重量%の蛋白質含量まで濃縮するのが好
ましく、残りは主に水から成る。
除くことと所望のコンシスチンシーを得ることを要求さ
れる。水性組成物が濃縮されるにつれて、即ち水分含量
が減少するにつれて、濃縮された生成物は固くなる。従
って、実際上必要とされる濃縮の程度は所望のコンシス
チンシーにのみ依存する。しかしながら、本発明の方法
は脂肪様で、塗り広げられるコンシスチンシーを有する
組成物の製造に特に適しているので、少なくとも7重量
%の蛋白質含量まで水性組成物を濃縮するのが好ましく
、8〜60重量%の蛋白質含量まで濃縮するのがより好
ましい。あるいはまた、水性組成物を例えば冷凍又は噴
霧乾燥によって乾燥し本質的に水を含まない粒状組成物
を得るようにすることができる。しかしながらこのよう
な乾燥技術はかなり高価かつ制御が難しいので、水性組
成物を8〜60重量%の蛋白質含量まで濃縮するのが好
ましく、残りは主に水から成る。
60重量%のような高い蛋白質含量を有する濃縮物は一
般に好ましいレオロジー的特性をもっていないが、この
ような濃縮物は後で、有益な特性を実質的に失なわずに
所望の濃縮水準まで稀釈できるので、このような濃縮物
を製造することは有用である。濃縮物の蛋白質含量が8
〜25重量%の範囲にある場合に所望のレオロジー的特
性が観察される。
般に好ましいレオロジー的特性をもっていないが、この
ような濃縮物は後で、有益な特性を実質的に失なわずに
所望の濃縮水準まで稀釈できるので、このような濃縮物
を製造することは有用である。濃縮物の蛋白質含量が8
〜25重量%の範囲にある場合に所望のレオロジー的特
性が観察される。
本発明の方法の濃縮工程は、蛋白質の沈澱を高める技術
、例えば水性相の酸性化、を好ましくは濃縮の前に用い
ることによって容易化できる。酸性化はpH・7より低
くpH・4までの範囲である。酸性化によって粒度は幾
分上昇するかもしれないが、これは、濃縮工程の後でp
Hを再び7より低いがこれに近い値、好ましくはpH6
〜6.8の範囲まで上昇させることによって元に戻すこ
とができる。あるいはまた、酸性化の代わりに特定のカ
チオンの添加のような技術を用いて濃縮工程を促進でき
る。
、例えば水性相の酸性化、を好ましくは濃縮の前に用い
ることによって容易化できる。酸性化はpH・7より低
くpH・4までの範囲である。酸性化によって粒度は幾
分上昇するかもしれないが、これは、濃縮工程の後でp
Hを再び7より低いがこれに近い値、好ましくはpH6
〜6.8の範囲まで上昇させることによって元に戻すこ
とができる。あるいはまた、酸性化の代わりに特定のカ
チオンの添加のような技術を用いて濃縮工程を促進でき
る。
本発明の方法によって得られる可塑性組成物は、コール
タ−カウンター(Coulter Counter)
(商標)ZM型粒度分析器によって測定された0、1−
10ミクロンの範囲の大きさを有する蛋白質を基材とす
る粒子を含む。可塑性組成物の粒度分布は、蛋白質を基
材とする粒子の好ましくは70体積%、より好ましくは
少なくとも85体積%が、コールタ−カウンターZM型
粒度分析器で測定して好ましくは0.4〜100ミクロ
ンの範囲の直径、より好ましくは0.5〜5ミクロンの
範囲の直径を有するようなものである。粒子の少なくと
も85体積%が1〜3ミクロンの範囲の直径を有するの
がさらに好ましい。
タ−カウンター(Coulter Counter)
(商標)ZM型粒度分析器によって測定された0、1−
10ミクロンの範囲の大きさを有する蛋白質を基材とす
る粒子を含む。可塑性組成物の粒度分布は、蛋白質を基
材とする粒子の好ましくは70体積%、より好ましくは
少なくとも85体積%が、コールタ−カウンターZM型
粒度分析器で測定して好ましくは0.4〜100ミクロ
ンの範囲の直径、より好ましくは0.5〜5ミクロンの
範囲の直径を有するようなものである。粒子の少なくと
も85体積%が1〜3ミクロンの範囲の直径を有するの
がさらに好ましい。
粒子の直径がかなり大きくなると、粒状性のような欠点
が観察される。
が観察される。
いくつかの例においてはコールタ−カウンターを用いて
観測された粒度分布が顕微鏡像から測定されたサイズ分
布とは異なっていることもあったが、コールタ−カウン
ター装置で[コールターエレクトニクス社(CoulL
er Electronics Ltd、)、英国、ル
ートンによって1985年2月に発行されたバートナン
バー9942204のZM型コールタ−カウンター用の
マニュアルに記載されている技術を用いて】測定した分
布は、生成物の品質の良い指標を与えているように見え
る。
観測された粒度分布が顕微鏡像から測定されたサイズ分
布とは異なっていることもあったが、コールタ−カウン
ター装置で[コールターエレクトニクス社(CoulL
er Electronics Ltd、)、英国、ル
ートンによって1985年2月に発行されたバートナン
バー9942204のZM型コールタ−カウンター用の
マニュアルに記載されている技術を用いて】測定した分
布は、生成物の品質の良い指標を与えているように見え
る。
本発明の生成物は、良好な微生物学的安定性を示し、保
存剤、例えばソルビン酸カリウム、を用いて5℃で2ケ
月間以上有害な劣化を生じることなく貯蔵できる。バタ
ー及び他の乳製品、例えばチーズ、ヨーグルト、マーガ
リン、及び一般にチョコレート及び他の風味材されたス
プレッド、アイスクリーム、サラダドレッシング及びマ
ヨネーズ、乳クリーム及び非乳クリームを含む脂肪含有
エマルジョン食品スプレッドのような食品中に存在する
脂肪の少なくとも一部を置換することにより、本発明の
生成物を用いて低カロリー食品を提供することができる
。本発明の生成物はまたクリーム及びその他の人体への
局所塗布用製品、例えば化粧品に所望により脂肪を基材
とするクリームのような許容可能なビヒクル材料ととも
に配合することができる。
存剤、例えばソルビン酸カリウム、を用いて5℃で2ケ
月間以上有害な劣化を生じることなく貯蔵できる。バタ
ー及び他の乳製品、例えばチーズ、ヨーグルト、マーガ
リン、及び一般にチョコレート及び他の風味材されたス
プレッド、アイスクリーム、サラダドレッシング及びマ
ヨネーズ、乳クリーム及び非乳クリームを含む脂肪含有
エマルジョン食品スプレッドのような食品中に存在する
脂肪の少なくとも一部を置換することにより、本発明の
生成物を用いて低カロリー食品を提供することができる
。本発明の生成物はまたクリーム及びその他の人体への
局所塗布用製品、例えば化粧品に所望により脂肪を基材
とするクリームのような許容可能なビヒクル材料ととも
に配合することができる。
本発明を以下の実施例によって説明する。
実施例 l
ビプロ(BiproX商標)未変性ホエイ 【バイオ−
アイソレーツ(Bio−isolates) PLC社
(英国、スワンシー)製1の5%水性溶液2Qを65°
Cで10分間加熱して部分的に変性させた。このように
して、ミルク様のコロイド分散体を得た。0.5重量%
のグルコノ−デルタ−ラクトン(glucono−de
lta−1actona)を添加した後35℃に加熱す
ることによって、このコロイド分散体をpH4,7まで
酸性化した。
アイソレーツ(Bio−isolates) PLC社
(英国、スワンシー)製1の5%水性溶液2Qを65°
Cで10分間加熱して部分的に変性させた。このように
して、ミルク様のコロイド分散体を得た。0.5重量%
のグルコノ−デルタ−ラクトン(glucono−de
lta−1actona)を添加した後35℃に加熱す
ることによって、このコロイド分散体をpH4,7まで
酸性化した。
この分散体中に存在する蛋白質を基材とする粒子の直径
の分布をコールタ−カウンター(商flA)ZM型粒度
分析器によって測定した。はとんどの粒子が1〜3ミク
ロンの範囲の直径を有しているようだった。それから、
この組成物を遠心機によって(10009で)濃縮し、
その後約15重量%の蛋白質と85重量%の水を含む塗
布可能な塊が得られた。
の分布をコールタ−カウンター(商flA)ZM型粒度
分析器によって測定した。はとんどの粒子が1〜3ミク
ロンの範囲の直径を有しているようだった。それから、
この組成物を遠心機によって(10009で)濃縮し、
その後約15重量%の蛋白質と85重量%の水を含む塗
布可能な塊が得られた。
水中に希釈した可塑性生成物の電子顕微鏡写真を異なる
倍率で取った。ホエイ蛋白質は、コールタ−カウンター
測定で確認された0、1−19ミクロンのサイズ範囲内
lこ、非凝集のミクロコロイドの形態で存在していI;
。水を加えた後の生成物は、その混合物をゆっくりと撹
拌することによって容易に均質な懸濁液に転化できた。
倍率で取った。ホエイ蛋白質は、コールタ−カウンター
測定で確認された0、1−19ミクロンのサイズ範囲内
lこ、非凝集のミクロコロイドの形態で存在していI;
。水を加えた後の生成物は、その混合物をゆっくりと撹
拌することによって容易に均質な懸濁液に転化できた。
熱処理の前にビプロホエイ溶液にβ−カロチンを添加し
た。したがってやや黄色を有する塗布可能な組成物が得
られた。この着色したスプレッドは高不飽和脂肪酸残基
を比較的多量に含むマーガリンに非常によく似た外観を
有していた。即ち、他の種類のマーガリンと比較した場
合、少しよけいに光沢があった。
た。したがってやや黄色を有する塗布可能な組成物が得
られた。この着色したスプレッドは高不飽和脂肪酸残基
を比較的多量に含むマーガリンに非常によく似た外観を
有していた。即ち、他の種類のマーガリンと比較した場
合、少しよけいに光沢があった。
さらに、この生成物は塗り易く、またいくつかの面で、
そのレオロジー的特性はマーガリンや低カロリースプレ
ッドのような通常のスプレッドのものと非常に類似して
いた。その上、この生成物の口あたりは非常に良好で粒
状性などのような欠点は見られないことが判明した。
そのレオロジー的特性はマーガリンや低カロリースプレ
ッドのような通常のスプレッドのものと非常に類似して
いた。その上、この生成物の口あたりは非常に良好で粒
状性などのような欠点は見られないことが判明した。
実施例 2
実施例1を繰り返した。但し、アルブビール(Albu
vir) HC84(商標)[ユニオン ラティエルノ
ルマンド(IJnion Latiere Norma
nde)社(仏閣、コントスピル)製]をホエイ蛋白質
源として用いた。
vir) HC84(商標)[ユニオン ラティエルノ
ルマンド(IJnion Latiere Norma
nde)社(仏閣、コントスピル)製]をホエイ蛋白質
源として用いた。
得られた生成物は実施例1で得られた生成物と類似して
いた。しかし口あたりは、実施例1の生成物よりも優れ
ていると判定された。
いた。しかし口あたりは、実施例1の生成物よりも優れ
ていると判定された。
実施例 3
ゴーダチーズの製造中に得られた0、5〜0.6%の蛋
白質を含む天然ホエイ5aを、が過によって残留カゼイ
ンを分離した後、実施例1の加熱及び濃縮方法で処理し
た。濃縮工程の前に分散体のpHを4.3まで下げた。
白質を含む天然ホエイ5aを、が過によって残留カゼイ
ンを分離した後、実施例1の加熱及び濃縮方法で処理し
た。濃縮工程の前に分散体のpHを4.3まで下げた。
濃縮後得られた生成物は実施例1及び2の生成物に類似
の外観及び特性を有していた。
の外観及び特性を有していた。
実施例 4
5%プレート(plate) IC86ホエイ溶液を含
む水性溶液12012を、76°Cで2分間接触時間を
与えるプレート熱交換器に連続的に通した。それから、
撹拌しながらクエン酸を添加してpiを5まで下げ、蛋
白質の懸濁液を実施例1に記載されているように遠心分
離して、約2ミクロンの平均粒度を有する滑らかな可塑
性生成物を製造した。同様な結果が、同じ規模でチーズ
ホエイから得られた。
む水性溶液12012を、76°Cで2分間接触時間を
与えるプレート熱交換器に連続的に通した。それから、
撹拌しながらクエン酸を添加してpiを5まで下げ、蛋
白質の懸濁液を実施例1に記載されているように遠心分
離して、約2ミクロンの平均粒度を有する滑らかな可塑
性生成物を製造した。同様な結果が、同じ規模でチーズ
ホエイから得られた。
実施例 5
大豆乳[アールフ(Aarhus) O/ F社製]を
65℃で15分間加熱し、1%グルコノ デルタ ラク
トンでpH−4,7まで酸性化し、10,000gで遠
心分離して、前の実施例ホエイ蛋白質生成物に似た3、
6ミクロンの平均粒度を有する滑らかな可塑性生成物を
製造した。大豆ミルク中に存在する脂肪を上澄み液中で
生成物から除去した。
65℃で15分間加熱し、1%グルコノ デルタ ラク
トンでpH−4,7まで酸性化し、10,000gで遠
心分離して、前の実施例ホエイ蛋白質生成物に似た3、
6ミクロンの平均粒度を有する滑らかな可塑性生成物を
製造した。大豆ミルク中に存在する脂肪を上澄み液中で
生成物から除去した。
また、2.4ミクロンの平均粒度を有する同様な滑らか
な生成物が、同様な方法によって大豆濃縮物の可溶性フ
ラクション[ユニコ(llnico) 75、。
な生成物が、同様な方法によって大豆濃縮物の可溶性フ
ラクション[ユニコ(llnico) 75、。
−ダーズクロクラーン(Loders Croklaa
n)社(オランダ国、ボルメルビール)製]から得られ
た。
n)社(オランダ国、ボルメルビール)製]から得られ
た。
実施例 6
卵から卵黄を分離して得られる卵アルブミンを同重量部
の水で希釈した後50°Cで15分間加熱し、グルコノ
デルタ ラクトンを添加することによってpuが9.
3から4.7になるまで酸性化した。前のように(10
009で) 遠心分離した後、 3.1ミクロンの 平均粒度を有する可塑性組成物が得られた。
の水で希釈した後50°Cで15分間加熱し、グルコノ
デルタ ラクトンを添加することによってpuが9.
3から4.7になるまで酸性化した。前のように(10
009で) 遠心分離した後、 3.1ミクロンの 平均粒度を有する可塑性組成物が得られた。
特許出願代理人
Claims (11)
- (1)水性蛋白質組成物から、非凝集の蛋白質を基材と
するミクロコロイド粒子の形態で、熱変性された蛋白質
、例えばホエイ蛋白質、を少なくとも5重量%含む可塑
性食用組成物を製造する方法であって、水の重量に基づ
いて15重量%より少ない熱変性可能な蛋白質を含む水
性組成物を、少なくとも前記蛋白質を部分的に変性し、
水性組成物の蛋白質濃度を少なくとも2倍にし、存在す
る残留未変性蛋白質の少なくとも一部を除去するように
、連続的に加熱し濃縮して、可塑性組成物を製造するこ
とを特徴とする方法。 - (2)水性組成物中の蛋白質の濃度が臨界ゲル濃度より
低い請求項1に記載の方法。 - (3)水性変性蛋白質組成物が少なくとも7重量%の蛋
白質含量まで濃縮される請求項1又は2に記載の方法。 - (4)水性組成物が60と80℃の間の温度まで加熱さ
れる請求項1乃至3のいずれか1項に記載の方法。 - (5)水性組成物が加熱の間実質的に剪断にさらされな
い請求項1乃至4のいずれか1項に記載の方法。 - (6)水性変性蛋白質組成物がpH4〜7の範囲で濃縮
される請求項1乃至5のいずれか1項に記載の方法。 - (7)水性組成物が加熱工程の後かつ濃縮工程の前にp
H4〜7の範囲まで酸性化される請求項1乃至6のいず
れか1項に記載の方法。 - (8)熱変性可能な蛋白質がホエイ蛋白質、卵アルブミ
ン、大豆、血液のアルブミン、グルテン蛋白質、及び酵
素で変性されたグルテン蛋白質から選択される請求項1
乃至7のいずれか1項に記載の方法。 - (9)好ましくは0.1〜50ミクロンの範囲の大きさ
を有する少なくとも5重量%の熱変性された非凝集の非
乳ホエイ蛋白質を基材とするミクロコロイド粒子の水性
分散体を含む可塑性組成物。 - (10)請求項1乃至8のいずれか1項に記載されてい
るように製造された可塑性食用組成物又は請求項9に記
載された可塑性食用組成物によって、通常存在する脂肪
含量の少なくとも1部を置換された食品。 - (11)人体への局所塗布に適し請求項9の可塑性組成
物を許容可能なビヒクル材料とともに含む組成物。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
EP88201237 | 1988-06-16 | ||
EP88201237.0 | 1988-06-16 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH0279940A true JPH0279940A (ja) | 1990-03-20 |
Family
ID=8199808
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP1154390A Pending JPH0279940A (ja) | 1988-06-16 | 1989-06-16 | 食用可塑性組成物 |
Country Status (7)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US5188842A (ja) |
EP (1) | EP0347237B1 (ja) |
JP (1) | JPH0279940A (ja) |
AU (1) | AU619856B2 (ja) |
CA (1) | CA1332045C (ja) |
DE (1) | DE68914724T2 (ja) |
ZA (1) | ZA894610B (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2003534357A (ja) * | 2000-05-30 | 2003-11-18 | ソシエテ デ プロデユイ ネツスル ソシエテ アノニム | 親油性の生物活性化合物を含有する一次組成物 |
Families Citing this family (23)
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