WO2011108633A1 - コーヒーホワイトナー、その製造方法及び飲料の製造方法 - Google Patents

コーヒーホワイトナー、その製造方法及び飲料の製造方法 Download PDF

Info

Publication number
WO2011108633A1
WO2011108633A1 PCT/JP2011/054884 JP2011054884W WO2011108633A1 WO 2011108633 A1 WO2011108633 A1 WO 2011108633A1 JP 2011054884 W JP2011054884 W JP 2011054884W WO 2011108633 A1 WO2011108633 A1 WO 2011108633A1
Authority
WO
WIPO (PCT)
Prior art keywords
protein
solution
weight
milk protein
oil
Prior art date
Application number
PCT/JP2011/054884
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
典子 三輪
Original Assignee
味の素株式会社
天野エンザイム株式会社
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 味の素株式会社, 天野エンザイム株式会社 filed Critical 味の素株式会社
Priority to BR112012020886-1A priority Critical patent/BR112012020886B1/pt
Priority to JP2012503238A priority patent/JP5719346B2/ja
Priority to MX2012010180A priority patent/MX2012010180A/es
Priority to CA2789368A priority patent/CA2789368C/en
Priority to CN2011800124193A priority patent/CN102781246A/zh
Priority to EP11750742.6A priority patent/EP2543261B1/en
Priority to KR1020127025826A priority patent/KR101722909B1/ko
Publication of WO2011108633A1 publication Critical patent/WO2011108633A1/ja
Priority to US13/601,052 priority patent/US8617632B2/en

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23CDAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C11/00Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23CDAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C11/00Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions
    • A23C11/02Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins
    • A23C11/04Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins containing non-milk fats but no non-milk proteins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23CDAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
    • A23C11/00Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions
    • A23C11/02Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins
    • A23C11/08Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins containing caseinates but no other milk proteins nor milk fats
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23FCOFFEE; TEA; THEIR SUBSTITUTES; MANUFACTURE, PREPARATION, OR INFUSION THEREOF
    • A23F5/00Coffee; Coffee substitutes; Preparations thereof
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L2/00Non-alcoholic beverages; Dry compositions or concentrates therefor; Their preparation
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L9/00Puddings; Cream substitutes; Preparation or treatment thereof
    • A23L9/20Cream substitutes
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y305/00Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5)
    • C12Y305/01Hydrolases acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds (3.5) in linear amides (3.5.1)
    • C12Y305/01044Protein-glutamine glutaminase (3.5.1.44)

Definitions

  • the present invention is based on the priority claim of Japanese Patent Application: Japanese Patent Application No. 2010-048312 (filed on March 4, 2010), the entire description of which is incorporated herein by reference. Shall.
  • the present invention relates to a liquid coffee whitener made of vegetable oil. More specifically, the present invention relates to a coffee whitener that has excellent emulsification stability during storage without using a synthetic emulsifier and has improved emulsification dispersibility when added to a high-temperature beverage such as coffee.
  • Coffee whitener is a cream-like oil-in-water emulsion that is used to reduce bitterness, astringency, etc. in addition to coffee, tea, etc., or to impart a rich taste.
  • edible fats and oils are used as the main raw material, and an emulsion containing an emulsifier and, if necessary, milk components, thickeners, fragrances, etc., is prepared by homogenizing with an emulsifier with excellent shearing force such as a high-pressure homogenizer .
  • Most coffee whiteners are stored refrigerated, but when used, they are added to hot coffee and tea, etc., so they are stable without oil separation (oil-off) or milk protein denaturation (feathering). Quality is required.
  • glycerin fatty acid esters In order to ensure stability, synthetic emulsifiers such as glycerin fatty acid esters, propylene glycol fatty acid esters, sucrose fatty acid esters, sorbitan fatty acid esters, and polyglycerin fatty acid esters are usually used in large amounts.
  • Patent Documents 1 to 11 and Non-Patent Documents 1 and 2 are incorporated herein by reference.
  • the following analysis has been made by the present invention.
  • the emulsifier has a characteristic taste, bitterness and the like, and has a drawback that the excellent flavor, taste and texture of the food used are impaired.
  • emulsifiers have poor solubility, and it is necessary to stir while heating at 60 to 70 ° C. in order to dissolve them uniformly.
  • foods that use emulsifiers require the labeling of “emulsifiers” in Japan.
  • the need for products without emulsifier labeling has increased due to the improvement of consumer health awareness.
  • the development of food materials that can substitute functions is desired. For this reason, various studies on emulsifier substitution have been conducted, but the present invention is being actively promoted especially in the field of bread making, and there are few examples of coffee whiteners.
  • milk proteins milk proteins
  • caseins and whey proteins Various types of emulsifiers made from milk-derived proteins (milk proteins) such as caseins and whey proteins have been disclosed so far.
  • milk proteins milk proteins
  • an emulsifier composed of a polypeptide composed of 5 to 50 amino acids Patent Document 1
  • Patent Document 2 A milk protein surfactant
  • Patent Document 3 An oil-in-water emulsified fat composition containing a hydrolyzate (Patent Document 3) and the like are disclosed.
  • Stabilizer sucrose fatty acid ester, glycerin fatty acid ester, sorbitan fatty acid ester, glycerin succinic acid fatty acid ester, and emulsion stabilizer for milk beverages containing sodium caseinate as essential components
  • Patent Document 5 A method (Patent Document 6) containing a casein degradation product as an emulsion stabilizer is disclosed.
  • both are used in combination with a synthetic emulsifier, and no technology has been found to completely replace the function of the synthetic emulsifier in coffee whitener.
  • protein deamidase is an enzyme that directly acts on an amide group in a protein and catalyzes a deamidation reaction.
  • glutamine residues in the protein are converted to glutamic acid residues, resulting in carboxyl groups, which increases protein negative charge, increases electrostatic repulsion, decreases isoelectric point, increases hydration power, etc. Occur.
  • various functional properties such as protein solubility, increased water dispersibility, and emulsifying power are improved (Non-patent Documents 1 and 2 and Patent Documents 7 to 11).
  • methods for using protein deamidase in foods are disclosed in Patent Documents 7, 9, 10, and 11.
  • Patent Document 7 shows that a coffee whitener prepared using gluten deamidated by protein deamidase treatment shows a stable emulsion state, and when added to coffee, good dispersibility and solubility, palatability Is disclosed.
  • this coffee whitener is manufactured using monoglyceride and polysorbate, which are synthetic emulsifiers, and is only related to a method for improving the solubility and dispersibility of gluten. There is no suggestion of production.
  • casein which is a major milk protein
  • casein has been known as a protein with a higher emulsifying power than before because it has a random coil structure with low regularity and an amphiphilic structure.
  • Patent Document 7 discloses that deamidated casein exhibits high solubility even in the presence of a high concentration of calcium.
  • Patent Document 10 discloses a method using protein deamidase in yogurt, cheese, and pudding.
  • Patent Document 11 discloses milk treated with protein deamidase to starch-containing foods such as bread and sauce. There has been disclosed a method for producing a starch-containing food which, when added, has good color, gloss and texture, and is inhibited from deterioration over time after cooking. However, there have been no reports on the use of protein deamidase in the production of coffee whiteners, especially as an attempt to replace synthetic emulsifiers.
  • the present invention provides a coffee whitener that is excellent not only in storage stability but also in dispersibility in beverages such as coffee without using a synthetic emulsifier, a method for producing the same, and a method for producing a beverage using the same
  • the purpose is to provide.
  • coffee white consisting of an oil-in-water emulsion obtained by mixing and homogenizing a casein-containing milk protein deamidase treatment product such as sodium caseinate or skim milk powder and vegetable oils and fats. was found to exhibit excellent storage stability and coffee dispersibility. That is, the present invention is as follows.
  • Coffee whitener that satisfies all of the following conditions (a) to (f): (A) an oil-in-water emulsion of 60 to 90% by weight of an aqueous phase and 10 to 40% by weight of an oil phase; (B) the aqueous phase is a casein-containing milk protein solution having a casein-containing milk protein content of 0.05 to 5% by weight; (C) the milk protein is treated with a protein deamidase; (D) the degree of deamidation treatment is a deamidation rate of 70% or more; (E) the oil phase is vegetable oil; and (f) does not contain a synthetic emulsifier as an active ingredient. (2) The coffee whitener according to (1), which has a pH of 6.7 to 7.8.
  • a method for producing a coffee whitener without using a synthetic emulsifier comprising the following steps (A) to (C): (A) preparing a casein-containing milk protein solution having a casein-containing milk protein content of 0.05 to 5% by weight; (B) adding a protein deamidase to the casein-containing milk protein solution and preparing a deamidated milk protein solution having a deamidation rate of 70% or more; and (C) the deamidated milk protein solution A step of preparing an oil-in-water emulsion by mixing and homogenizing 60 to 90 parts by weight of an aqueous phase comprising 10 to 40 parts by weight of an oily phase comprising vegetable oil.
  • step (A) The production method according to (5), wherein the solution in step (A) is a solution containing 0.05 to 5% by weight of sodium caseinate or a solution containing 0.1 to 15% by weight of skim milk powder.
  • step (B) The production method according to (5) or (6), wherein the amount of protein deamidase added in step (B) is 0.1 to 100 units per gram of milk protein.
  • step (B) The production method according to any one of (5) to (7), wherein the protein deamidase in step (B) is an enzyme derived from the genus Chrysobacterium.
  • a method for producing a coffee whitener using no synthetic emulsifier comprising the following steps (D) to (F): (D) a step of adding a protein deamidase to a casein-containing milk protein to prepare a deamidated milk protein having a deamidation rate of 70% or more; (E) preparing a deamidated milk protein solution having a deamidated milk protein content of 0.05 to 5% by weight; and (F) 60 to 90 parts by weight of an aqueous phase comprising the deamidated milk protein solution And a step of mixing and homogenizing 10 to 40 parts by weight of an oil phase comprising vegetable oil and fat to prepare an oil-in-water emulsion.
  • step (10) The production method according to (9), wherein the amount of protein deamidase added in step (D) is 0.1 to 100 units per gram of milk protein.
  • step (1) The production method according to (9) or (10), wherein the protein deamidase in the step (D) is an enzyme derived from the genus Criseobacterium.
  • step (D) A method for producing a beverage using the coffee whitener produced by the method according to any one of (5) to (11).
  • a coffee whitener having excellent storage stability and dispersibility can be obtained without using a synthetic emulsifier.
  • the coffee whitener containing the specific oil-in-water emulsion of the present invention is added to beverages such as coffee and tea as a substitute for milk and cream, and usually contains appropriate amounts of water, vegetable oils and milk.
  • Vegetable oils and fats used in the oil phase are those commonly used in foods, for example, rapeseed oil, cottonseed oil, corn oil, sunflower oil, soybean oil, coconut oil, palm kernel oil, palm oil, hardened or fractionated Things. These are used in appropriate combinations as necessary.
  • liquid fats at room temperature, particularly around 20 to 30 ° C. are advantageous because they have the advantage of not causing oil-off (fat separation) of the coffee whitener.
  • the aqueous phase of the coffee whitener of the present invention includes a deamidated milk protein solution having a deamidation rate of 70% or more and 100% or less obtained by deamidation of milk protein containing casein with protein deamidase.
  • a deamidated milk protein solution having a deamidation rate of 70% or more and 100% or less obtained by deamidation of milk protein containing casein with protein deamidase.
  • casein, sodium caseinate, or a milk raw material containing casein such as skim milk, skim milk powder, whole milk powder, and milk are used.
  • the amount of milk protein in the solution is preferably 0.05 to 5% by weight, more preferably 0.15 to 3% by weight.
  • skim milk powder depending on the protein content in skim milk powder, for example, in the case of 36%, the content of skim milk powder in the aqueous phase is preferably 0.1 to 15% by weight, and 0.4 to 11% by weight. % Is more preferable, and 1.5 to 9% by weight is more preferable.
  • the type of protein deamidase in the present invention is not particularly limited as long as it directly acts on the amide group of the protein and has a deamidating action without peptide bond cleavage and protein cross-linking.
  • Examples of such enzymes include chryseobacteria disclosed in JP 2000-50887 ⁇ Reference 1>, JP 2001-21850 ⁇ Reference 2>, and WO 2006/075752 ⁇ Reference 3>.
  • protein deamidase derived from the genus Aum Flavobacterium or Empedobacter, commercially available protein glutaminase derived from the genus Chryseobacterium, it is not particularly limited thereto.
  • an enzyme derived from the genus Chryseobacterium is selected.
  • transglutaminase is allowed to act on food ingredients, protein cross-linking reaction occurs preferentially and deamidation reaction hardly occurs. Therefore, transglutaminase is not included in the protein deamidase in the present invention. Note that the contents of the above references 1 to 3 are incorporated herein by reference.
  • the protein deamidase one prepared from a culture solution of a microorganism that produces protein deamidase can be used.
  • known protein separation and purification methods centrifugation, UF concentration, Salting out, various chromatography using ion exchange resin, etc.
  • the target enzyme can be obtained by centrifuging the culture solution to remove the cells and then combining salting out, chromatography, and the like.
  • the microbial cell is crushed by pressure treatment, ultrasonic treatment, etc., and then separated and purified in the same manner as described above to obtain the target enzyme.
  • the enzyme may be pulverized by a drying method such as lyophilization or reduced pressure drying, and an appropriate excipient or drying aid may be used at that time.
  • the activity of protein deamidase is measured by the following method. (1) 0.1 ml of an aqueous solution containing a protein deamidase is added to 1 ml of 0.2 M phosphate buffer (pH 6.5) containing 30 mM Z-Gln-Gly, and incubated at 37 ° C. for 10 minutes. The reaction is stopped by adding 1 ml of 4M TCA solution. As a blank, 0.1 ml of an aqueous solution containing protein deamidase was added to 1 ml of 0.2 M phosphate buffer (pH 6.5) containing 30 mM Z-Gln-Gly and 1 ml of 0.4 M TCA solution.
  • One is a method in which a protein deamidase is allowed to act after a solution containing milk protein is dissolved and prepared so that the milk protein content is 0.05 to 5% by weight, preferably 0.15 to 3% by weight ( Preincubation method).
  • the other is a method in which deamidated milk protein previously modified with protein deamidase is redissolved in an aqueous phase (deamidated milk protein addition method). That is, a protein deamidase is allowed to act on a solution containing milk protein to prepare a deamidated milk protein, and the solution or a dried / powdered product thereof has a deamidated protein content of 0.05 to 5% by weight again.
  • the solution is preferably prepared so as to be 0.15 to 3% by weight.
  • the enzyme may be appropriately deactivated by heating at 75 ° C. or higher.
  • the enzyme reaction it is important to carry out the enzyme reaction so that the milk protein deamidation rate is 70% or more, and the enzyme reaction conditions (enzyme amount, reaction time, temperature, What is necessary is just to set suitably pH etc. of a reaction solution so that the deamidation rate of the milk protein in a milk raw material liquid mixture may become an appropriate range. A higher deamidation rate is more preferable.
  • the deamidation rate is less than 70%, there is a problem that a small emulsion particle size cannot be obtained and sufficient storage stability cannot be obtained. For example, when the amount of enzyme is small, the reaction time may be lengthened.
  • the amount of general protein deamidase added is preferably 0.01 to 100 units per gram of milk protein (dry matter weight). 1 to 25 units are more preferred.
  • the preferred reaction temperature is 5 to 80 ° C, more preferably 20 to 60 ° C.
  • the pH of the preferred reaction solution is 2 to 10, more preferably 4 to 8.
  • the preferred reaction time is 10 seconds to 48 hours, more preferably 10 minutes to 24 hours.
  • the deamidation rate in the present invention indicates how much a deamidation reaction is caused by a protein deamidase on a glutamine residue in a milk protein of a milk protein solution that is an aqueous phase.
  • the state in which all the glutamine of protein in the milk raw material mixture is deamidated is defined as 100%.
  • the deamidation reaction reaches saturation, so the maximum reaction amount (ammonia amount) showing a deamidation rate of 100%. Can be requested. That is, the deamidation rate is obtained from the following equation.
  • Deamidation rate (%) [Ammonia amount generated when protein deamidase is reacted with milk raw material mixture] ⁇ [15 units of enzyme per gram of milk protein are added to the same milk raw material mixture at 55 ° C. Amount of ammonia generated during reaction for 1 hour] ⁇ 100
  • the amount of ammonia generated by the deamidation reaction can be measured with a commercially available ammonia measurement kit.
  • the enzyme reaction is stopped by adding an equal amount of 12% TCA to a milk raw material mixture (in the case of a preincubation method) or a milk protein solution (in the case of a deamidated milk protein addition method), followed by centrifugation (12
  • the amount of ammonia in the supernatant obtained at 5,000 rpm, 5 ° C., 5 minutes) is measured using F-kit (Roche).
  • the ammonia concentration in the supernatant is obtained from a calibration curve showing the relationship between the ammonia concentration and the amount of change in absorbance (340 nm) prepared using the ammonia standard solution attached to F-kit, and from this, the milk raw material mixture or milk protein is obtained. Determine the amount of ammonia in the solution. In addition, what is necessary is just to measure similarly after diluting suitably with water, when it remove
  • the composition of the coffee whitener is characterized by 10 to 40% by weight of vegetable oil and fat as the oil phase and 60 to 90% by weight of the deamidated milk protein solution as the water phase, and no synthetic emulsifier is added. Further, salts (phosphate, citrate, etc.) and sugars may be added for the purpose of adjusting sweetness and viscosity.
  • the saccharide include starch syrup, powdered potato, sucrose, maltose, sorbitol, maltitol, erythritol, trehalose, and the like, and these are blended as appropriate in combination.
  • Synthetic emulsifiers not used in the coffee whitener of the present invention include monoglyceride, glycerin fatty acid ester, organic acid monoglyceride, organic acid glycerin fatty acid ester, propylene glycol fatty acid ester, sucrose fatty acid ester, sorbitan fatty acid ester, polysorbate, polyglycerin fatty acid Examples include esters.
  • the coffee whitener of the present invention can be produced by mixing 10 to 40 parts by weight of the oil phase and 60 to 90 parts by weight of the aqueous phase and homogenizing according to a conventional method. For example, while preparing an oil phase component composed of vegetable oils and fats, separately prepare an aqueous phase component composed of a deamidated milk protein solution, warm both components to an appropriate temperature, and perform preliminary mixing while mixing and stirring. After being homogenized, a coffee whitener is obtained through a normal homogenization process, sterilization process, aseptic homogenization process, cooling process, and aging process.
  • the homomixer and homogenizer used for homogenization are not particularly limited to this apparatus, and any apparatus having an emulsifying performance can be used.
  • beverages produced using the coffee whitener of the present invention include coffee, tea, etc., and canned products and plastic bottled products are also included.
  • the three skim milk powders having different deamidation rates prepared in this manner were dissolved in water so that the milk protein content was 0.15% by weight, respectively (aqueous phase).
  • aqueous phase This was mixed with corn oil (oil phase) at a blending ratio of aqueous phase 80: oil phase 20, and ultrasonic emulsification (Handy Sonic; Tommy Seiko Co., Ltd.) was performed at output 9 for 30 seconds.
  • the particle size of the obtained oil-in-water (o / w) emulsion was measured with a particle size distribution meter (Microtrac; Nikkiso Co., Ltd.). The results are shown in Table 1.
  • a coffee whitener made of an oil-in-water emulsion having the composition shown in Table 2 was prepared.
  • a solution containing 0.5%, 1.5%, or 3% sodium caseinate was treated with 4 U / gp of protein deamidase and 10 U / gp, and then the enzyme was inactivated by heating at 80 ° C.
  • 560 parts by weight of the aqueous phase thus prepared and 140 parts by weight of corn oil (oil phase) were mixed and pre-emulsified at 55 ° C.
  • the preliminary emulsification was performed using a TK homomixer (manufactured by Tokushu Kika Kogyo Co., Ltd.) at a processing condition of 5000 rpm for 5 minutes.
  • homogenization was performed at 300 bar (primary pressure 60 bar, secondary pressure 240 bar) using a high-pressure homogenizer (manufactured by SMT).
  • the average particle size of the obtained emulsion was measured, and the rest was transferred to a transparent container as a 5 ° C. and 55 ° C. storage test.
  • the storage stability was evaluated from the measurement of the average particle diameter after storage for 15 days and the appearance observation.
  • As a control product a product treated in the same manner except that the enzyme was not added to a solution containing 0.5%, 1.5%, 3% sodium caseinate was also prepared.
  • the average particle size of the emulsions of the samples treated with protein deamidase 4 U / gp and 10 U / gp (invention products 7 to 12) in place of sodium casein are all control samples. It was smaller than the same conditions of 1-3. Further, in the products 7 to 10 of the present invention having a sodium casein content of 3% and 1.5%, the changes in the particle size of the samples stored at 5 ° C. and 55 ° C. were suppressed as compared with the control product, and the stability was improved.
  • a coffee whitener made of an oil-in-water emulsion having the composition shown in Table 5 was prepared.
  • the skim milk powder and PG used were those described in Example 1.
  • a solution containing 1.5%, 4.5%, and 9% of skim milk powder was treated with 10 U / gp of protein deamidase, and then the enzyme was inactivated by heating at 80 ° C. (to obtain an aqueous phase).
  • the aqueous phase and corn oil (oil phase) were mixed, pre-emulsified at 55 ° C., and then subjected to a high-pressure homogenizer treatment.
  • the average particle size of the obtained emulsion was measured, and the rest was transferred to a transparent container as a 5 ° C.
  • the average particle size of the emulsion during storage at 5 ° C. and 55 ° C. was remarkably increased as compared with that immediately after the preparation, and the aggregation and separation were remarkable.
  • the inventive products 16 to 17 the average particle size of the emulsion was kept small as compared with the sample of the same condition as the control product.
  • the product 16 of the present invention showed good stability with no change in the average particle size of the emulsion for 15 days at both storage temperatures of 5 ° C. and 55 ° C.
  • a coffee whitener having excellent coffee dispersibility as well as storage stability can be obtained without using a synthetic emulsifier, which is extremely useful in the food field.

Abstract

 合成乳化剤を使用せずとも保存安定性、コーヒー分散性に優れるコーヒーホワイトナーを得る。タンパク質脱アミド酵素により脱アミド処理したカゼイン含有乳タンパク質溶液をコーヒーホワイターの水相に用いてコーヒーホワイトナーを調製する。

Description

コーヒーホワイトナー、その製造方法及び飲料の製造方法
[関連出願についての記載]
 本発明は、日本国特許出願:特願2010-048312号(2010年3月4日出願)の優先権主張に基づくものであり、同出願の全記載内容は引用をもって本書に組み込み記載されているものとする。
 本発明は、植物油脂からなる液状コーヒーホワイトナーに関する。より詳しくは、合成乳化剤を使用しなくても保存時に優れた乳化安定性が付与され、コーヒー等高温の飲料に添加した場合の乳化分散性が向上したコーヒーホワイトナーに関する。
 コーヒーホワイトナーは、コーヒーや紅茶等に加え、苦味や渋味等を低減したり、あるいはコク味を付与したりするために用いられているクリーム様の水中油型エマルジョンである。通常、食用油脂を主原料とし、乳化剤、必要に応じ乳成分、増粘剤、香料等を添加した乳化液を高圧ホモゲナイザー等のせん断力に優れた乳化機で均質化処理をして調製される。コーヒーホワイトナーの多くが冷蔵で保管されているが、使用の際は、高温のコーヒーや紅茶等に添加するため油脂の分離(オイルオフ) や乳蛋白質の変性(フェザーリング) が発生しない安定な品位が要求される。安定性を確保するために、通常グリセリン脂肪酸エステル、プロピレングリコール脂肪酸エステル、ショ糖脂肪酸エステル、ソルビタン脂肪酸エステル、ポリグリセリン脂肪酸エステルなどの合成乳化剤が多量に使用されている。
特公平2-968号公報 特開平1-160458号公報 特開平2-257838号公報 特開平6-253735号公報 特開平6-125706号公報 特開2003-9785号公報 特開2000-50887号公報 特開2001-218590号公報 特開2003-250460号公報 WO2006/075772 WO2009/154212
Yamaguchi et al. Appl. Environ. Microbiol., 66, 3337-3343 (2000) Eur. J. Biochem 268 1410-1421 (2001)
 上記特許文献1~11及び非特許文献1、2の全開示内容はその引用をもって本書に繰込み記載する。
 以下の分析は、本発明によってなされたものである。
 しかしながら、乳化剤には特有のエグ味、苦味などがあり、使用する食品の優れた風味、味、食感が損なわれるという欠点がある。また一般に、乳化剤は溶解性が悪く、均一に溶解させるために60~70℃に加熱しながら攪拌する必要があり作業面での課題もある。更に乳化剤を使用した食品には、日本では「乳化剤」の表示が必要となるが、近年では、消費者の健康意識の向上から、乳化剤表示のない製品へのニーズが高まってきており、乳化剤の機能を代替できる食品素材の開発が望まれている。そのために、乳化剤代替に関する種々検討が行われているが、とりわけ製パン分野において積極的に進められており、コーヒーホワイトナーではほとんど例がない。
 カゼイン類や乳清蛋白質などの乳由来の蛋白質(乳蛋白質)を原料とした乳化剤については、これまでに種々のものが開示されている。例えば、全カゼインに蛋白質分解酵素を作用させて得られる反応生成物から、5乃至50個のアミノ酸から構成されるポリペプチドからなる乳化剤(特許文献1)、乳蛋白質に蛋白分解酵素を作用させ、その分解度を5~20%の範囲に部分的に加水分解してなることを特徴とする乳蛋白性界面活性剤(特許文献2)、酵素により加水分解された乳清蛋白質を主成分として含む加水分解物を含有することを特徴とする水中油型乳化脂組成物(特許文献3)などが開示されている。また、乳化剤とカゼイン類を組み合わせることにより、油脂含有飲食物などの乳化安定性を向上させる方法ついても報告されており、例えば、親水性乳化剤、カゼインナトリウム、κ-カラギーナンを含有する乳飲料用乳化安定剤(特許文献4)、ショ糖脂肪酸エステル、グリセリン脂肪酸エステル、ソルビタン脂肪酸エステル、グリセリンコハク酸脂肪酸エステル、及びカゼインナトリウムを必須成分として含有してなる乳飲料用乳化安定剤(特許文献5)、乳化安定剤としてカゼイン分解物を含有する方法(特許文献6)などが開示されている。しかしながら、いずれも合成乳化剤との併用であり、コーヒーホワイトナーにおける合成乳化剤の機能を完全に代替する技術は見当たらない。
 ところで、タンパク質脱アミド酵素は、タンパク質中のアミド基に直接作用し、脱アミドする反応を触媒する酵素である。それによってタンパク質中のグルタミン残基はグルタミン酸残基に変換され、カルボキシル基が生じることから、タンパク質の負電荷の増加、静電反発力の上昇、等電点の低下、水和力の増加等が起こる。その結果、タンパク質の溶解性、水分散性の増加、乳化力の向上など様々な機能特性の向上をもたらすことが知られている(非特許文献1、2、特許文献7~11)。また、タンパク質脱アミド酵素を食品に用いる方法は、特許文献7、9、10、及び11に開示されており、これら先行文献の中には、本酵素を用いた小麦グルテン、乳タンパク質(主にホエータンパク質)の機能特性の改変に関する記述がある。また、特許文献7には、タンパク質脱アミド酵素処理により脱アミド化されたグルテンを用いて調製したコーヒーホワイトナーが安定なエマルション状態を示し、コーヒーへ添加した場合に良好な分散・溶解性、口当たりを示した旨開示されている。しかしながら、このコーヒーホワイトナーは合成乳化剤であるモノグリセリド、ポリソルベートを使用して製造されているもので、あくまでグルテンの溶解性、分散性を改善する方法に関するものであり、合成乳化剤不使用のコーヒーホワイトナーの製造を示唆するものでは全くない。
 また、タンパク質脱アミド酵素処理は、タンパク質の負電荷の増加に伴うタンパク質の高次構造の変化が表面疎水性の増加をもたらし、それが乳化力向上につながると考えられている。ところが、主要な乳タンパク質であるカゼインはもともと規則性の低いランダムコイル構造、かつ両親媒構造であるために古くより乳化力に優れるタンパク質として知られている。そのため、改めて本酵素を用いた乳タンパク質の乳化機能の改善を図った例は少ない。特許文献7には、脱アミド化カゼインが高濃度カルシウム存在下においても高い溶解性を示すことが開示されている。また、特許文献10には、タンパク質脱アミド酵素をヨーグルト、チーズ、プリンに用いる方法が開示されており、特許文献11には、タンパク質脱アミド酵素処理した乳をパン、ソースなどの澱粉含有食品へ添加することにより、色・つや・食感が良好で、調理後の経時劣化の抑制された澱粉含有食品を製造する方法が開示されている。しかしながら、コーヒーホワイトナーの製造において、とりわけ合成乳化剤を代替する試みとして、これまでタンパク質脱アミド酵素を使用した例は未だ報告されていなかった。
 本発明は、合成乳化剤を使用しなくても保存安定性のみならず、コーヒー等の飲料への分散性に優れるコーヒーホワイトナー、その製造方法を提供すること、並びにそれを使用した飲料の製造方法を提供することを目的とする。
 上記の目的を達成すべく本発明者らは、鋭意検討を重ねた。その結果、様々な乳タンパク質素材のなかでも、カゼインナトリウム又は脱脂粉乳等のカゼイン含有乳タンパク質の脱アミド酵素処理物と、植物性油脂とを混合・均質化した水中油型乳化物からなるコーヒーホワイトナーが、優れた保存安定性およびコーヒー分散性を示すことを見出した。すなわち、本発明は以下の通りである。
(1)下記条件(a)~(f)を全て満たすコーヒーホワイトナー:
 (a)60~90質量%の水相と10~40質量%の油相の水中油型エマルジョンであること;
 (b)水相が、カゼイン含有乳タンパク質含量0.05~5重量%のカゼイン含有乳タンパク質溶液であること;
 (c)該乳タンパク質がタンパク質脱アミド酵素による処理が施されていること;
 (d)脱アミド処理の程度が、脱アミド化率70%以上であること;
 (e)油相が植物性油脂であること;及び
 (f)合成乳化剤を有効成分として含有しない。
(2)pHが6.7~7.8である(1)記載のコーヒーホワイトナー。
(3)条件(b)の溶液が、カゼインナトリウムを0.05~5重量%含有する溶液又は脱脂粉乳を0.1~15重量%含有する溶液である(1)又は(2)記載のコーヒーホワイトナー。
(4)条件(c)のタンパク質脱アミド酵素が、クリセオバクテリウム属由来の酵素である(1)乃至(3)の何れかに記載のコーヒーホワイトナー。
(5)下記工程(A)~(C)を含むことを特徴とする合成乳化剤不使用のコーヒーホワイトナーの製造方法:
 (A)カゼイン含有乳タンパク質含量が0.05~5重量%のカゼイン含有乳タンパク質溶液を調製する工程;
 (B)該カゼイン含有乳タンパク質溶液にタンパク質脱アミド酵素を添加作用させ、脱アミド化率が70%以上の脱アミド処理乳タンパク質溶液を調製する工程;及び
 (C)該脱アミド処理乳タンパク質溶液からなる水相60~90重量部と植物性油脂からなる油相10~40重量部とを混合、均質化し、水中油型エマルジョンを調製する工程。
(6)工程(A)の溶液が、カゼインナトリウムを0.05~5重量%含有する溶液又は脱脂粉乳を0.1~15重量%含有する溶液である(5)記載の製造方法。
(7)工程(B)におけるタンパク質脱アミド酵素の添加量が、乳タンパク質1g当り、0.1~100ユニットである(5)又は(6)記載の製造方法。
(8)工程(B)におけるタンパク質脱アミド酵素が、クリセオバクテリウム属由来の酵素である(5)乃至(7)の何れかに記載の製造方法。
(9)下記工程(D)~(F)を含むことを特徴とする合成乳化剤不使用のコーヒーホワイトナーの製造方法:
 (D)カゼイン含有乳タンパク質にタンパク質脱アミド酵素を添加作用させ、脱アミド化率が70%以上の脱アミド処理乳タンパク質を調製する工程;
 (E)該脱アミド処理乳タンパク質含量が0.05~5重量%の脱アミド処理乳タンパク質溶液を調製する工程;及び
 (F)該脱アミド処理乳タンパク質溶液からなる水相60~90重量部と植物性油脂からなる油相10~40重量部とを混合、均質化し、水中油型エマルジョンを調製する工程。
(10)工程(D)におけるタンパク質脱アミド酵素の添加量が、乳タンパク質1g当り、0.1~100ユニットである(9)記載の製造方法。
(11)工程(D)におけるタンパク質脱アミド酵素が、クリセオバクテリウム属由来の酵素である(9)又は(10)記載の製造方法。
(12)(5)乃至(11)の何れかに記載の方法で製造されたコーヒーホワイトナーを用いる飲料の製造方法。
 本発明によると、合成乳化剤を使用せずとも保存安定性、分散性に優れるコーヒーホワイトナーを得ることができる。
 以下、本発明を詳細に説明する。本発明の特定の水中油型エマルジョンを含むコーヒーホワイトナーは、乳やクリームの代用としてコーヒー、紅茶等の飲料に添加されるもので、通常、適量の水、植物性油脂、乳分を含有する均質組成物として調製される。油相に用いる植物性油脂としては、食品に通常使用されるもの、例えば、ナタネ油、綿実油、コーン油、ヒマワリ油、大豆油、ココナッツ油、パーム核油、パーム油、それらを硬化または分別したものが挙げられる。これらは必要に応じて適宜組み合せて使用される。中でも、常温、特に20~30℃付近で液状の脂肪は、コーヒーホワイトナーのオイルオフ(脂肪分離)を起こし難い利点があるため、好適に使用される。
 本発明のコーヒーホワイトナーの水相には、カゼインを含有する乳タンパク質をタンパク質脱アミド酵素により脱アミド化して得られる、脱アミド化率が70%以上100%以下の脱アミド処理乳タンパク質の溶液を用いる。酵素処理を施す乳蛋白質の原料としては、カゼイン、カゼインナトリウム、あるいはカゼインを含有する乳原料である脱脂乳、脱脂粉乳、全粉乳、牛乳などが用いられる。溶液中の乳蛋白質の量は0.05~5重量%が好ましく、0.15~3重量%がより好ましい。脱脂粉乳を用いる場合、脱脂粉乳中のタンパク質含量にもよるが、例えば36%の場合は、水相中の脱脂粉乳の含有量は0.1~15重量%が好ましく、0.4~11重量%がより好ましく、1.5~9重量%がさらに好ましい。
 本発明におけるタンパク質脱アミド酵素は、タンパク質のアミド基に直接作用してペプチド結合の切断及びタンパク質の架橋を伴わず脱アミドする作用を有する限りにおいてその種類は特に限定されるものではない。この様な酵素の例として、特開2000-50887号公報〈参考文献1〉、特開2001-21850号公報〈参考文献2〉、WO2006/075772〈参考文献3〉に開示された、クリセオバクテリウム属、フラボバクテリウム属又はエンペドバクター属由来のタンパク質脱アミド酵素、市販されているクリセオバクテリウム属由来のプロテイングルタミナーゼ等があるが、これらに特に限定されるものではない。好ましくはクリセオバクテリウム属由来の酵素が選択される。尚、トランスグルタミナーゼは食品原料に作用させる場合、タンパク質の架橋反応が優先的に起こり、脱アミド反応はほとんど起こらないため、本発明におけるタンパク質脱アミド酵素にはトランスグルタミナーゼは含まれない。尚、上記参考文献1~3の記載内容は、引用をもって本書に組み込まれる。
 前記タンパク質脱アミド酵素としては、タンパク質脱アミド酵素を産生する微生物の培養液より調製したものを用いることができるが、その調製方法については、公知のタンパク質分離、精製方法(遠心分離、UF濃縮、塩析、イオン交換樹脂等を用いた各種クロマトグラフィー等)を用いることができる。例えば、培養液を遠心分離して菌体を除去し、その後塩析、クロマトグラフィー等を組み合わせて目的の酵素を得ることができる。菌体内から酵素を回収する場合には、例えば菌体を加圧処理、超音波処理などによって破砕した後、上記と同様に分離、精製を行うことにより目的の酵素を取得することができる。尚、ろ過、遠心処理などによって予め培養液から菌体を回収した後、上記一連の工程(菌体の破砕、分離、精製)を行ってもよい。酵素は凍結乾燥、減圧乾燥等の乾燥法により粉末化してもよいし、その際に適当な賦形剤、乾燥助剤を用いてもよい。
 本発明において、タンパク質脱アミド酵素の活性は、下記の方法で測定する。
(1)30mM Z-Gln-Glyを含む0.2Mリン酸バッファー(pH6.5)1mlにタンパク質脱アミド酵素を含む水溶液0.1mlを添加して、37℃、10分間インキュベートした後、0.4M TCA溶液を1ml加えて反応を停止する。ブランクとして、30mM Z-Gln-Glyを含む0.2Mリン酸バッファー(pH6.5)1ml と0.4M TCA溶液を1ml加えたものに、タンパク質脱アミド酵素を含む水溶液0.1mlを添加して、37℃で10分間インキュベートしたものを調製する。
(2)(1)で得られた溶液についてアンモニアテストワコー(和光純薬)を用い、反応により生じたアンモニア量の測定を行う。アンモニア標準液(塩化アンモニウム)を用いて作成したアンモニア濃度と吸光度(630nm)の関係を表す検量線より、反応液中のアンモニア濃度を求める。
(3)タンパク質脱アミド酵素の活性は、1分間に1μmolのアンモニアを生成する酵素量を1単位とし、以下の式から算出する。
酵素活性(U/mL)=反応液中のアンモニア濃度(mg/L)×(1/17.03)×(反応液量/酵素溶液量)×(1/10)×Df
(17.03:アンモニアの分子量2.1:酵素反応系の液量0.1:酵素溶液量10:反応時間Df:酵素溶液の希釈倍数)
 本発明のコーヒーホワイトナーの水相部分の調製方法を2通り記述する。一つは、乳タンパク質を含有する溶液を乳タンパク質含量が0.05~5重量%、好ましくは0.15~3重量%となるよう溶解・調製した後、タンパク質脱アミド酵素を作用させる方法(プレインキュベーション法)である。もう一つは、タンパク質脱アミド酵素で予め改質した脱アミド処理乳タンパク質を水相に再溶解させる方法(脱アミド処理乳タンパク質添加法)である。すなわち、乳タンパク質を含む溶液にタンパク質脱アミド酵素を作用させ脱アミド処理乳タンパク質を調製し、溶液又はそれを乾燥・粉末化したものを、再び脱アミド処理タンパク質含量が0.05~5重量%、好ましくは0.15~3重量%となるよう溶液を調製する方法である。いずれの方法も、酵素は75℃以上の加熱により適宜失活させてもよい。
 続いて、乳タンパク質に、タンパク質脱アミド酵素を添加、作用させる方法について記述する。本発明では、乳タンパク質の脱アミド化率が70%以上となるように酵素反応を行うことが重要であり、そのような状態にするための酵素反応条件(酵素量、反応の時間、温度、反応溶液のpHなど)は、乳原料混合液中の乳タンパク質の脱アミド化率が適正範囲となるよう適宜設定すればよい。脱アミド化率は高いほど好ましく、70%未満の場合、小さいエマルジョン粒子径が得られず十分な保存安定性が得られないといった問題が生じる。例えば酵素量が少ない場合は、反応時間を長くすればよいが、一般的なタンパク質脱アミド酵素の添加量は乳タンパク質1g(乾物重量)に対して、0.01~100ユニットが好ましく、0.1~25ユニットがより好ましい。好ましい反応温度は、5~80℃、より好ましくは20~60℃である。好ましい反応溶液のpHは2~10、より好ましくは4~8である。好ましい反応時間は10秒~48時間、より好ましくは10分~24時間である。
 なお、本発明における脱アミド化率とは、水相である乳タンパク質溶液の乳タンパク質中のグルタミン残基がタンパク質脱アミド酵素によりどの程度脱アミド反応したかを示すものである。乳原料混合液のタンパク質のグルタミンが全て脱アミドされた状態を100%とする。乳タンパク質1gに対し、タンパク質脱アミド酵素を15ユニット添加し、55℃で1時間反応させると、脱アミド反応は飽和に達するので、脱アミド化率100%を示す、最大反応量(アンモニア量)を求めることができる。つまり、脱アミド化率は、下式より求める。
脱アミド化率(%)=[乳原料混合液にタンパク質脱アミド酵素を反応させた際に生じたアンモニア量]÷[同じ乳原料混合液に酵素を乳タンパク質1gあたり15ユニット添加し、55℃1時間反応させた際に生じたアンモニア量]×100
 脱アミド反応によって生じたアンモニア量は、市販のアンモニア測定キットにより測定できる。例えば、乳原料混合液(プレインキュベーション法の場合)あるいは乳タンパク質溶液(脱アミド処理乳タンパク質添加法の場合)と等量の12%TCAを添加することで酵素反応を停止し、遠心分離(12,000rpm、5℃、5分間)により得られた上清中のアンモニア量をF-kit(Roche社)を用いて測定する。詳しくは、試薬II液(F-kit付属品)100μlに上清10μlと0.1Mトリエタノールアミンバッファー(pH8.0)190μlを加え、室温で5分間放置後100μlを用いて340nmの吸光度を測定する。残りの200μlに、1.0μlの試薬III(F-kit付属、グルタメートデヒドロゲナーゼ)を加えた後、更に20分間室温に放置した後に残り200μlの340nmの吸光度を測定する。F-kitに付属のアンモニア標準液を用いて作成したアンモニア濃度と吸光度(340nm)の変化量の関係を表す検量線より、上清中のアンモニア濃度を求め、これより乳原料混合液あるいは乳タンパク質溶液中のアンモニア量を求める。尚、検量線の範囲からはずれる場合は、水で適宜希釈後同様に測定すればよい。
 コーヒーホワイトナーの配合組成は、油相として植物性油脂10~40重量%、水相として脱アミド処理乳タンパク質溶液60~90重量%であり、合成乳化剤は配合されないことが特徴であるが、適宜、塩類(リン酸塩、クエン酸塩等)や甘味や粘度の調整を目的として糖類も配合してもよい。糖類としては、例えば、水飴、粉飴、ショ糖、麦芽糖、ソルビトール、マルチトール、エリスリトール、トレハロース等が挙げられ、これらは、必要に応じ、適宜組合せて配合される。本発明のコーヒーホワイトナーには使用されない合成乳化剤としては、モノグリセリド、グリセリン脂肪酸エステル、有機酸モノグリセリド、有機酸グリセリン脂肪酸エステル、プロピレングリコール脂肪酸エステル、ショ糖脂肪酸エステル、ソルビタン脂肪酸エステル、ポリソルベート、ポリグリセリン脂肪酸エステルなどが挙げられる。
 本発明のコーヒーホワイトナーは、上記の油相10~40重量部と水相60~90重量部とを混合し、常法に従って均質化することにより製造することが出来る。例えば、植物性油脂からなる油相成分を調製する一方、別途、脱アミド処理乳タンパク質溶液からなる水相成分を調製し、両成分を適当な温度に加温し、混合・攪拌しながら予備的に均質化した後、通常の均質化工程、滅菌工程、無菌均質化工程、冷却工程、エージング工程を経てコーヒーホワイトナーを得る。均質化に使用するホモミキサー、ホモジナイザーは特にこの機器に限定するものではなく、乳化性能をもつ機器の使用はいずれも可能である。
 本発明のコーヒーホワイトナーを用いて製造される飲料として、コーヒー、紅茶等が挙げられ、それらの缶入り製品、ペットボトル入り製品も包含される。
 以下に実施例、比較例を挙げ、本発明をさらに詳しく説明するが、本発明は、これらの実施例により何ら限定されるものではない。
 ローヒート脱脂粉乳(よつ葉乳業社 蛋白35.6%)の10%(w/w)溶液に充分に脱アミドする条件、すなわちタンパク質脱アミド酵素を蛋白1gあたり15U加えて55℃で60分間反応させた。なお、タンパク質脱アミド酵素としてプロテイングルタミナーゼ(天野エンザイム社製 500U/g クリセオバクテリウム属由来;以下PGと略すことがある)を用いた。その後沸騰浴中で80℃に達するまで加熱して酵素を失活させた後、冷却した。次に粉末化するため-80℃で凍結後、フリーズドライに供し、脱アミド率100%のPG処理脱脂粉乳を調製した。同様にして、PGを蛋白1gあたり1.5U、4U、そして15Uそれぞれ加えて55℃で60分間反応させ、その後、加熱して酵素を失活させた後、冷却した。次に粉末化するため-80℃で凍結後、フリーズドライに供し、脱アミド化率それぞれ27.5%、70.4%、そして100%のタンパク質脱アミド酵素処理脱脂粉乳を調製した。
 このようにして調製された脱アミド化率の異なる3種の脱脂粉乳を乳タンパク質の含量がそれぞれ0.15重量%となるように水に溶解させた(水相)。これを水相80:油相20の配合比率で、コーン油(油相)と混合し、超音波乳化(Handy Sonic;株式会社トミー精工)を出力9で30秒間行った。得られた水中油型(o/w)エマルジョンの粒子径を粒度分布計(マイクロトラック;日機装株式会社)で測定した。その結果を表1に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000001
 タンパク質脱アミド酵素無添加(対照品)及びタンパク質脱アミド酵素1.5u/gp処理(脱アミド化率27.5%)(比較品)では、エマルジョンの平均粒子径はそれぞれ9.0μm、7.5μmであり、加熱後1週間常温保存後の状態は不良であり、水相と油相の分離が生じていた。一方、タンパク質脱アミド酵素4U/gp処理、15U/gp処理(それぞれ脱アミド化率70.4%、100%)(本発明品)では、エマルジョンの平均粒子径はそれぞれ4.7μm、4.1μmと対照品・比較品に比べて小さく、また加熱後1週間常温保存後の状態は分離することなく良好であった。このように、脱アミド化率が70%以上で乳化力、乳化安定性が良好なエマルジョンが作成可能であることが示された。
 表2に示す配合の水中油型エマルジョンからなるコーヒーホワイトナーを作成した。カゼインナトリウムを0.5%、1.5%、3%含む溶液にタンパク質脱アミド酵素4U/gp処理、10U/gp処理した後、80℃達温加熱により酵素を失活させた。このように調製された水相560重量部とコーン油(油相)140重量部を混合し、55℃で予備乳化を行った。予備乳化は、TKホモミキサー(特殊機化工業社製)を用い、処理条件は5000rpmで5分間とした。予備乳化後、高圧ホモジナイザー(エスエムテー社製)を用い、300bar(1次圧60bar、2次圧240bar)で均質化を行った。得られたエマルジョンの平均粒子径を測定し、残りは5℃および55℃保存テストとして透明容器に移した。15日間保存後の平均粒子径の測定及び外観観察から保存安定性を評価した。対照品として、カゼインナトリウムを0.5%、1.5%、3%含む溶液に酵素を添加しない以外は同様の処理をしたものも調製した。また、比較品として1.5%カゼインナトリウム溶液に合成乳化剤としてショ糖グリセリンエステル(P-1670;三菱化学フーズ株式会社製)を0.1%、0.5%、1.0%添加した水相を調製して、上記と同様の処理を行った。以上の結果を表3に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000002
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000003
 対照品1~3において、カゼインナトリウム含量が減少するに従って、エマルジョンの平均粒子径が増加した。また、カゼインナトリウム含量によらず、保存中の平均粒子径の変化が大きく、保存安定性は低かった。比較品4~6においては、合成乳化剤含量が減少するに従って、エマルジョンの平均粒子径が増加し、保存安定性が低下する傾向があった。これより、カゼインナトリウムと乳化剤が細かく安定なエマルジョンの作成に必要な成分であることがわかる。一方、合成乳化剤(P-1670)の代わりに、カゼインナトリウムをタンパク質脱アミド酵素4U/gp、10U/gp処理したサンプル(本発明品7~12)のエマルジョンの平均粒子径はいずれも、対照品1~3の同条件と比べて小さかった。また、カゼインナトリウム含量3%、1.5%の本発明品7~10では、5℃及び55℃保存サンプルも粒子径変化が対照品に比べ抑えられ安定性が向上していた。特に、3%カゼインナトリウムをタンパク質脱アミド酵素4U/gp、10U/gp処理したサンプル(本発明品7、8)は、合成乳化剤(P-1670)1.0%添加したサンプル(比較品4)の結果と匹敵するものであり、この結果はタンパク質脱アミド酵素したカゼインナトリウムが合成乳化剤(P-1670)の代替となり得ることを示す結果と言える。
 次に、対照品1~3、本発明品7~12についてコーヒーテストを行った。市販のインスタントコーヒーに80℃の湯を注ぎ、1.5重量%のコーヒー溶液を作成した。該コーヒー溶液45gに対し、コーヒーホワイトナーサンプルを1.5g添加し、よくかき混ぜた。凝集物(フェザリング)の有無について評価を行った結果を表4に示す。対照品ではカゼインナトリウム含量の増加に伴い凝集物が多く認められたのに対し、本発明品7~12では凝集物はほとんど認められなかった。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000004
 表5に示す配合の水中油型エマルジョンからなるコーヒーホワイトナーを作成した。脱脂粉乳及びPGは実施例1記載のものを用いた。脱脂粉乳を1.5%、4.5%、9%含む溶液にタンパク質脱アミド酵素10U/gp処理した後、80℃達温加熱により酵素を失活させた(水相とする)。前述と同様にして、水相とコーン油(油相)を混合し、55℃で予備乳化を行った後、高圧ホモジナイザー処理を行った。得られたエマルジョンの平均粒子径を測定し、残りは5℃および55℃保存テストとして透明容器に移した。15日間保存後の平均粒子径の測定及び外観観察から保存安定性を評価した(本発明品16、17、18)。対照品として、脱脂粉乳を1.5%、4.5%、9%含む溶液に酵素を添加しない以外は同様の処理をしたものも調製した(比較例13、14、15)。その結果を表6に示す。
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000005
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000006
 対照品はいずれも、5℃、55℃保存中のエマルジョン平均粒子径が調製直後に比べて著しく増大し、凝集分離が著しかった。特に55℃保存品のサンプルでは平均粒子径の測定が困難であった。一方、本発明品16~17では、対照品の同じ条件のサンプルと比べてエマルジョンの平均粒子径が小さく維持されていた。とりわけ、本発明品16では5℃、55℃いずれの保存温度でも15日間エマルジョンの平均粒子径が変わらず良好な安定性を示すことが確認できた。この結果は、表3の比較品4として示された合成乳化剤(P-1670)を用いたときの結果に匹敵するものであり、タンパク質脱アミド酵素した脱脂粉乳が合成乳化剤の代替可能性を示す結果と言える。
 表5に示した比較例13と本発明品16を用い、各ホワイトナーサンプルのpHを調整しないもの(pH6.7)、そして重曹によりpH調整(pH7.1~7.8)したものについてコーヒー飲料への分散性を評価した。各コーヒーホワイトナーサンプルを1.5重量%コーヒー溶液(調製方法は本明細書の段落[0032]に記載の通り)に添加して凝集の状態を観察した。本発明品では、いずれのpHでも対照品に比べて凝集物の発生が抑えられており、とりわけpH7以上にしたものはほとんど凝集物が認められなかった。この結果より、pH調整することによってタンパク質脱アミド酵素処理の高い効果が期待される。
 本発明の全開示(請求の範囲を含む)の枠内において、さらにその基本的技術思想に基づいて、実施形態ないし実施例の変更・調整が可能である。また、本発明の請求の範囲の枠内において種々の開示要素の多様な組み合わせ、ないし、選択が可能である。すなわち、本発明は、請求の範囲を含む全開示、技術的思想にしたがって当業者であればなし得るであろう各種変形、修正を含むことは勿論である。
 本発明によると、合成乳化剤を使用しなくても保存安定性のみならず、コーヒー分散性に優れるコーヒーホワイトナーを得ることができるので、食品分野において極めて有用である。

Claims (12)

  1.  下記条件(a)~(f)を全て満たすコーヒーホワイトナー:
     (a)60~90質量%の水相と10~40質量%の油相の水中油型エマルジョンであること;
     (b)水相が、カゼイン含有乳タンパク質含量0.05~5重量%のカゼイン含有乳タンパク質溶液であること;
     (c)該乳タンパク質がタンパク質脱アミド酵素による処理が施されていること;
     (d)脱アミド処理の程度が、脱アミド化率70%以上であること;
     (e)油相が植物性油脂であること;及び
     (f)合成乳化剤を有効成分として含有しないこと。
  2.  pHが6.7~7.8である請求項1記載のコーヒーホワイトナー。
  3.  条件(b)の溶液が、カゼインナトリウムを0.05~5重量%含有する溶液又は脱脂粉乳を0.1~15重量%含有する溶液である請求項1又は2記載のコーヒーホワイトナー。
  4.  条件(c)のタンパク質脱アミド酵素が、クリセオバクテリウム属由来の酵素である請求項1乃至3の何れかに記載のコーヒーホワイトナー。
  5.  下記工程(A)~(C)を含むことを特徴とする合成乳化剤不使用のコーヒーホワイトナーの製造方法:
     (A)カゼイン含有乳タンパク質含量が0.05~5重量%のカゼイン含有乳タンパク質溶液を調製する工程;
     (B)該カゼイン含有乳タンパク質溶液にタンパク質脱アミド酵素を添加作用させ、脱アミド化率が70%以上の脱アミド処理乳タンパク質溶液を調製する工程;及び
     (C)該脱アミド処理乳タンパク質溶液からなる水相60~90重量部と植物性油脂からなる油相10~40重量部とを混合、均質化し、水中油型エマルジョンを調製する工程。
  6.  工程(A)の溶液が、カゼインナトリウムを0.05~5重量%含有する溶液又は脱脂粉乳を0.1~15重量%含有する溶液である請求項5記載の製造方法。
  7.  工程(B)におけるタンパク質脱アミド酵素の添加量が、乳タンパク質1g当り、0.1~100ユニットである請求項5又は6記載の製造方法。
  8.  工程(B)におけるタンパク質脱アミド酵素が、クリセオバクテリウム属由来の酵素である請求項5乃至7の何れかに記載の製造方法。
  9.  下記工程(D)~(F)を含むことを特徴とする合成乳化剤不使用のコーヒーホワイトナーの製造方法:
     (D)カゼイン含有乳タンパク質にタンパク質脱アミド酵素を添加作用させ、脱アミド化率が70%以上の脱アミド処理乳タンパク質を調製する工程;
     (E)該脱アミド処理乳タンパク質含量が0.05~5重量%の脱アミド処理乳タンパク質溶液を調製する工程;及び
     (F)該脱アミド処理乳タンパク質溶液からなる水相60~90重量部と植物性油脂からなる油相10~40重量部とを混合、均質化し、水中油型エマルジョンを調製する工程。
  10.  工程(D)におけるタンパク質脱アミド酵素の添加量が、乳タンパク質1g当り、0.1~100ユニットである請求項9記載の製造方法。
  11.  工程(D)におけるタンパク質脱アミド酵素が、クリセオバクテリウム属由来の酵素である請求項9又は10記載の製造方法。
  12.  請求項5乃至11の何れかに記載の方法で製造されたコーヒーホワイトナーを用いる飲料の製造方法。
PCT/JP2011/054884 2010-03-04 2011-03-03 コーヒーホワイトナー、その製造方法及び飲料の製造方法 WO2011108633A1 (ja)

Priority Applications (8)

Application Number Priority Date Filing Date Title
BR112012020886-1A BR112012020886B1 (pt) 2010-03-04 2011-03-03 Branqueador de café, processo para produzir este, e processo para produzir uma bebida.
JP2012503238A JP5719346B2 (ja) 2010-03-04 2011-03-03 コーヒーホワイトナー、その製造方法及び飲料の製造方法
MX2012010180A MX2012010180A (es) 2010-03-04 2011-03-03 Blanqueador de cafe, proceso para producir el mismo y proceso para producir la bebida.
CA2789368A CA2789368C (en) 2010-03-04 2011-03-03 Coffee whitener, process for producing same, and process for producing beverage
CN2011800124193A CN102781246A (zh) 2010-03-04 2011-03-03 咖啡增白剂、其制造方法和饮料的制造方法
EP11750742.6A EP2543261B1 (en) 2010-03-04 2011-03-03 Coffee whitener, process for producing same, and process for producing beverage
KR1020127025826A KR101722909B1 (ko) 2010-03-04 2011-03-03 커피 화이트너,이의 제조방법 및 음료의 제조방법
US13/601,052 US8617632B2 (en) 2010-03-04 2012-08-31 Coffee whitener, process for producing same, and process for producing beverage

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP2010048312 2010-03-04
JP2010-048312 2010-03-04

Related Child Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
US13/601,052 Continuation US8617632B2 (en) 2010-03-04 2012-08-31 Coffee whitener, process for producing same, and process for producing beverage

Publications (1)

Publication Number Publication Date
WO2011108633A1 true WO2011108633A1 (ja) 2011-09-09

Family

ID=44542280

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PCT/JP2011/054884 WO2011108633A1 (ja) 2010-03-04 2011-03-03 コーヒーホワイトナー、その製造方法及び飲料の製造方法

Country Status (10)

Country Link
US (1) US8617632B2 (ja)
EP (1) EP2543261B1 (ja)
JP (1) JP5719346B2 (ja)
KR (1) KR101722909B1 (ja)
CN (1) CN102781246A (ja)
BR (1) BR112012020886B1 (ja)
CA (1) CA2789368C (ja)
MX (1) MX2012010180A (ja)
MY (1) MY159840A (ja)
WO (1) WO2011108633A1 (ja)

Cited By (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2014023805A1 (en) 2012-08-10 2014-02-13 Nestec S.A. Oil-in-water emulsion comprising deamidated protein
US10717971B2 (en) 2014-03-07 2020-07-21 Ajinomoto Co., Ltd. Protein deamidase
WO2020171105A1 (ja) 2019-02-21 2020-08-27 天野エンザイム株式会社 ナッツミルクの凝集防止
WO2020171106A1 (ja) 2019-02-21 2020-08-27 天野エンザイム株式会社 植物性ミルクの凝集防止
JP2021058205A (ja) * 2020-12-25 2021-04-15 メロディアン株式会社 飲料用白濁性付与剤
WO2022181672A1 (ja) * 2021-02-25 2022-09-01 高梨乳業株式会社 脱アミド化カゼイン及びその製造方法

Families Citing this family (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20150320066A1 (en) * 2012-11-30 2015-11-12 Fuji Oil Company Limited Coffee whitener using soybean emulsion composition
EP3145325A1 (en) * 2014-05-23 2017-03-29 FrieslandCampina Nederland B.V. Method for the preparation of an acid dairy drink and said acid dairy drink
CN110214812A (zh) * 2019-07-10 2019-09-10 内蒙古蒙牛乳业(集团)股份有限公司 酸奶及其制备方法

Citations (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPH01160458A (ja) 1987-12-16 1989-06-23 Sankyo Shokuhin Kogyo Kk 乳蛋白性界面活性剤とその製造方法
JPH02968B2 (ja) 1982-02-24 1990-01-10 Snow Brand Milk Prod Co Ltd
JPH02257838A (ja) 1988-12-16 1990-10-18 Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd 耐酸、耐熱性水中油型乳化脂組成物及び該組成物を含有する食品
JPH06125706A (ja) 1992-10-14 1994-05-10 Dai Ichi Kogyo Seiyaku Co Ltd 乳飲料用乳化安定剤
JPH06253735A (ja) 1993-02-26 1994-09-13 Taiyo Kagaku Co Ltd 乳飲料用乳化安定剤及びそれらを用いた乳飲料の製造法
JP2000050887A (ja) 1998-06-04 2000-02-22 Amano Pharmaceut Co Ltd 新規蛋白質脱アミド酵素、それをコ―ドする遺伝子、その製造法並びにその用途
JP2001021850A (ja) 1999-07-06 2001-01-26 Sony Corp 固体変位素子、光学素子及び干渉フィルター
JP2001218590A (ja) 1999-12-03 2001-08-14 Amano Enzyme Inc 新規蛋白質脱アミド酵素、それを生産する微生物、それをコードする遺伝子、その製造法及び用途
JP2003009785A (ja) 2001-07-03 2003-01-14 Morinaga Milk Ind Co Ltd 乳化安定化剤、乳化飲食物及びその製造方法
JP2003250460A (ja) 2002-03-04 2003-09-09 Amano Enzyme Inc 乳蛋白質の機能性改質方法
WO2006075772A1 (ja) 2005-01-13 2006-07-20 Ajinomoto Co., Inc. 乳製品及びその製造方法
WO2009154212A1 (ja) 2008-06-19 2009-12-23 味の素株式会社 加工食品及びその製造方法

Family Cites Families (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPH08224063A (ja) * 1987-03-04 1996-09-03 Ajinomoto Co Inc タンパクゲル化組成物
JPH02968A (ja) 1988-06-08 1990-01-05 Fujitsu Ltd フォトマスク
US5024849A (en) * 1990-05-01 1991-06-18 Nestec S.A. Liquid coffee whitener
DE4032537A1 (de) * 1990-05-25 1991-11-28 Jacobs Suchard Ag Schaeumender kaffeeweisser, verfahren und vorrichtung zu dessen herstellung sowie pulverfoermiges gemisch zum herstellen von kaffeegetraenken
JPH0690663A (ja) * 1992-05-20 1994-04-05 Fuji Oil Co Ltd 凍結耐性を有するコーヒークリーム
US6171640B1 (en) * 1997-04-04 2001-01-09 Monsanto Company High beta-conglycinin products and their use
US6251651B1 (en) 1998-06-04 2001-06-26 Amano Pharmaceutical Co., Ltd. Protein-deamidating enzyme, gene encoding the same, production process therefor, and use thereof
JP2003235462A (ja) * 2002-02-08 2003-08-26 Asahi Denka Kogyo Kk 乳化活性物質及び水中油型乳化脂
JP2004254594A (ja) 2003-02-26 2004-09-16 Dai Ichi Kogyo Seiyaku Co Ltd コーヒーホワイトナー用乳化剤及びそれを用いたコーヒーホワイトナー
FI20085839A0 (fi) 2008-09-08 2008-09-08 Timo Ylikomi Menetelmiä ja välineitä pehmytkudosteknologiaan

Patent Citations (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPH02968B2 (ja) 1982-02-24 1990-01-10 Snow Brand Milk Prod Co Ltd
JPH01160458A (ja) 1987-12-16 1989-06-23 Sankyo Shokuhin Kogyo Kk 乳蛋白性界面活性剤とその製造方法
JPH02257838A (ja) 1988-12-16 1990-10-18 Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd 耐酸、耐熱性水中油型乳化脂組成物及び該組成物を含有する食品
JPH06125706A (ja) 1992-10-14 1994-05-10 Dai Ichi Kogyo Seiyaku Co Ltd 乳飲料用乳化安定剤
JPH06253735A (ja) 1993-02-26 1994-09-13 Taiyo Kagaku Co Ltd 乳飲料用乳化安定剤及びそれらを用いた乳飲料の製造法
JP2000050887A (ja) 1998-06-04 2000-02-22 Amano Pharmaceut Co Ltd 新規蛋白質脱アミド酵素、それをコ―ドする遺伝子、その製造法並びにその用途
JP2001021850A (ja) 1999-07-06 2001-01-26 Sony Corp 固体変位素子、光学素子及び干渉フィルター
JP2001218590A (ja) 1999-12-03 2001-08-14 Amano Enzyme Inc 新規蛋白質脱アミド酵素、それを生産する微生物、それをコードする遺伝子、その製造法及び用途
JP2003009785A (ja) 2001-07-03 2003-01-14 Morinaga Milk Ind Co Ltd 乳化安定化剤、乳化飲食物及びその製造方法
JP2003250460A (ja) 2002-03-04 2003-09-09 Amano Enzyme Inc 乳蛋白質の機能性改質方法
WO2006075772A1 (ja) 2005-01-13 2006-07-20 Ajinomoto Co., Inc. 乳製品及びその製造方法
WO2009154212A1 (ja) 2008-06-19 2009-12-23 味の素株式会社 加工食品及びその製造方法

Non-Patent Citations (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
EUR. J. BIOCHEM, vol. 268, 2001, pages 1410 - 1421
K.HINZ ET AL.: "Influence of enzymatic cross- linking on milk fat globules and emulsifying properties of milk proteins.", INTERNATIONAL DAIRY JOURNAL, vol. 17, 2007, pages 289 - 293, XP005824821 *
See also references of EP2543261A4 *
YAMAGUCHI ET AL., APPL. ENVIRON. MICROBIOL., vol. 66, 2000, pages 3337 - 3343

Cited By (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2014023805A1 (en) 2012-08-10 2014-02-13 Nestec S.A. Oil-in-water emulsion comprising deamidated protein
US20150257403A1 (en) * 2012-08-10 2015-09-17 Nestec S.A. Oil-in-water emulsion comprising deamidated protein
US10717971B2 (en) 2014-03-07 2020-07-21 Ajinomoto Co., Ltd. Protein deamidase
US10941390B2 (en) 2014-03-07 2021-03-09 Ajinomoto Co., Inc. Protein deamidase
WO2020171105A1 (ja) 2019-02-21 2020-08-27 天野エンザイム株式会社 ナッツミルクの凝集防止
WO2020171106A1 (ja) 2019-02-21 2020-08-27 天野エンザイム株式会社 植物性ミルクの凝集防止
KR20210129113A (ko) 2019-02-21 2021-10-27 아마노 엔자임 가부시키가이샤 식물성 밀크의 응집 방지
KR20210129112A (ko) 2019-02-21 2021-10-27 아마노 엔자임 가부시키가이샤 넛트 밀크의 응집 방지
JP2021058205A (ja) * 2020-12-25 2021-04-15 メロディアン株式会社 飲料用白濁性付与剤
WO2022181672A1 (ja) * 2021-02-25 2022-09-01 高梨乳業株式会社 脱アミド化カゼイン及びその製造方法

Also Published As

Publication number Publication date
BR112012020886B1 (pt) 2018-02-06
EP2543261A4 (en) 2013-01-09
US20130236627A1 (en) 2013-09-12
JP5719346B2 (ja) 2015-05-20
JPWO2011108633A1 (ja) 2013-06-27
CN102781246A (zh) 2012-11-14
MX2012010180A (es) 2012-10-03
MY159840A (en) 2017-02-15
KR101722909B1 (ko) 2017-04-04
CA2789368C (en) 2017-10-17
US8617632B2 (en) 2013-12-31
CA2789368A1 (en) 2011-09-09
KR20130059321A (ko) 2013-06-05
EP2543261A1 (en) 2013-01-09
EP2543261B1 (en) 2015-11-11
BR112012020886A2 (pt) 2015-09-01

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP5719346B2 (ja) コーヒーホワイトナー、その製造方法及び飲料の製造方法
JPH07322818A (ja) 液体コーヒーホワイトナーおよびその製造方法
JP5593697B2 (ja) 新規大豆たん白素材及びその製造方法
US20150257403A1 (en) Oil-in-water emulsion comprising deamidated protein
JP5865834B2 (ja) アイスクリーム類及びその製造方法
JP2800050B2 (ja) 耐酸、耐熱性水中油型乳化脂組成物及び該組成物を含有する食品
WO2017141934A1 (ja) 油脂含有大豆たん白素材及びそれを用いた水中油型乳化物
JP3424393B2 (ja) 水中油型油脂乳化組成物
AU2015262094B2 (en) Method for the preparation of an acid dairy drink and said acid dairy drink
JP2003009785A (ja) 乳化安定化剤、乳化飲食物及びその製造方法
JP5941428B2 (ja) ホイップ用クリーム及びその製造方法
US20230085259A1 (en) The combined use of phytase and pad to obtain an improved plant-based drink
JP2017046666A (ja) 粉末状風味付与剤の製造方法
JPS6163260A (ja) 乳化安定性に優れた乳化物の製造法
JP2013051885A (ja) ホワイトナーおよびその製造方法

Legal Events

Date Code Title Description
WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 201180012419.3

Country of ref document: CN

121 Ep: the epo has been informed by wipo that ep was designated in this application

Ref document number: 11750742

Country of ref document: EP

Kind code of ref document: A1

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 2011750742

Country of ref document: EP

ENP Entry into the national phase

Ref document number: 2789368

Country of ref document: CA

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 2012503238

Country of ref document: JP

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: MX/A/2012/010180

Country of ref document: MX

NENP Non-entry into the national phase

Ref country code: DE

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 1201004473

Country of ref document: TH

ENP Entry into the national phase

Ref document number: 20127025826

Country of ref document: KR

Kind code of ref document: A

REG Reference to national code

Ref country code: BR

Ref legal event code: B01A

Ref document number: 112012020886

Country of ref document: BR

ENP Entry into the national phase

Ref document number: 112012020886

Country of ref document: BR

Kind code of ref document: A2

Effective date: 20120820