CN102781246A - 咖啡增白剂、其制造方法和饮料的制造方法 - Google Patents

咖啡增白剂、其制造方法和饮料的制造方法 Download PDF

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Abstract

本发明尽管不使用合成乳化剂也可以获得保存稳定性优异、咖啡分散性优异的咖啡增白剂。将用蛋白质脱酰胺酶进行脱酰胺处理得到的含酪蛋白的乳蛋白质溶液用作咖啡增白剂的水相,制备咖啡增白剂。

Description

咖啡增白剂、其制造方法和饮料的制造方法
技术领域
[相关申请的记载]
本发明基于日本国专利申请:日本特愿2010-048312号(2010年3月4日申请)的优选权主张,该申请的全部内容通过引用合并于本文中。
本发明涉及含有植物油脂的液状咖啡增白剂。更具体地说,涉及即使不使用合成乳化剂,在保存时也赋予优异的乳化稳定性,在添加于咖啡等高温饮料中时的乳化分散性提高的咖啡增白剂。
背景技术
咖啡增白剂是加入到咖啡或红茶等中,为了降低苦味或涩味等,或者赋予醇厚感而使用的奶油状的水包油型乳液。通常是将以食用油脂作为主原料并添加乳化剂、根据需要使用的乳成分、增稠剂、香料等的乳化液通过高压匀浆机等剪切力优异的乳化机进行均化处理而制备的。咖啡增白剂大多冷藏保管,但在使用时是添加于高温的咖啡或红茶等中,因此要求不发生油脂的分离(脱脂)或乳蛋白质的变性(絮凝,feathering)的稳定的品味。为确保稳定性,通常大量使用甘油脂肪酸酯、丙二醇脂肪酸酯、蔗糖脂肪酸酯、山梨糖醇酐脂肪酸酯、聚甘油脂肪酸酯等合成乳化剂。
现有技术文献
专利文献
专利文献1:日本特公平2-968号公报
专利文献2:日本特开平1-160458号公报
专利文献3:日本特开平2-257838号公报
专利文献4:日本特开平6-253735号公报
专利文献5:日本特开平6-125706号公报
专利文献6:日本特开2003-9785号公报
专利文献7:日本特开2000-50887号公报
专利文献8:日本特开2001-218590号公报
专利文献9:日本特开2003-250460号公报
专利文献10:WO2006/075772
专利文献11:WO2009/154212
非专利文献
非专利文献1:Yamaguchi等人., Appl. Environ. Microbiol., 66, 3337-3343页 (2000)
非专利文献2:Eur. J. Biochem 268, 1410-1421页 (2001)。
发明内容
发明要解决的课题
上述专利文献1-11和非专利文献1、2的全部公开内容均通过其引用结合于本文中。
以下的分析是通过本发明实现的。
但是,乳化剂具有特有的涩味、苦味等,有使所使用的食品优异的风味、味道、质感(食感,texture)受损的缺点。另外,通常乳化剂溶解性差,为了均匀溶解,必须是一边加热至60-70℃一边搅拌,在操作方面存在问题。并且使用乳化剂的食品在日本必须标记“乳化剂”,但是近年来,由于消费者健康意识的提高,人们对于没有乳化剂标记的产品的需求日益增高,希望开发可代替乳化剂功能的食品材料。为此,人们对于乳化剂替代品进行了各种研究,尤其是在面包制造领域得到积极进展,但在咖啡增白剂方面几乎没有先例。
对于以酪蛋白类或乳清蛋白等来自乳的蛋白质(乳蛋白质)作为原料的乳化剂,目前已经公开了各种产品。例如公开了以下产品:来自将蛋白质分解酶全力作用于酪蛋白得到的反应产物,含有由5-50个氨基酸构成的多肽的乳化剂(专利文献1);一种乳蛋白质性表面活性剂,其特征在于:使蛋白分解酶作用于乳蛋白质,进行部分水解,使其分解度在5-20%的范围(专利文献2);水包油型乳化脂组合物,其特征在于:该水包油型乳化脂组合物含有水解产物,该水解产物含有由酶水解的乳清蛋白作为主要成分(专利文献的3)等。还报道了通过乳化剂与酪蛋白类组合,使含油脂的饮料食品等的乳化稳定性提高的方法,例如公开了:含有亲水性乳化剂、酪蛋白钠、κ-卡拉胶的乳饮料用乳化稳定剂(专利文献4);含有蔗糖脂肪酸酯、甘油脂肪酸酯、山梨糖醇酐脂肪酸酯、甘油琥珀酸脂肪酸酯和酪蛋白钠作为必须成分的乳饮料用乳化稳定剂(专利文献5);以及含有酪蛋白分解产物作为乳化稳定剂的方法(专利文献6)等。但是,它们均是与合成乳化剂结合使用,并未发现可完全代替咖啡增白剂中合成乳化剂功能的技术。
另外,蛋白质脱酰胺酶是与蛋白质中的酰胺基直接作用、催化脱酰胺的反应的酶。由此,蛋白质中的谷氨酰胺残基转化为谷氨酸残基,生成羧基,因此发生蛋白质的负电荷增加、静电排斥力升高、等电点降低、水合力增加等。已知其结果导致蛋白质的溶解性、水分散性的增加、乳化力的提高等各种功能特性的提高(非专利文献1、2,专利文献7-11)。并且,将蛋白质脱酰胺酶用于食品的方法在专利文献7、9、10和11中公开,这些现有文献中关于使用该酶进行的小麦谷蛋白、乳蛋白质(主要是乳清蛋白)的功能特性的改变进行了描述。另外,专利文献7中还公开了如下要点:使用通过蛋白质脱酰胺酶处理进行脱酰胺化得到的谷蛋白制备的咖啡增白剂显示稳定的乳液状态,添加到咖啡中时显示良好的分散·溶解性·口感。但是,该咖啡增白剂是使用合成乳化剂单甘油酯、聚山梨醇酯制造的,因此,依然只涉及改善谷蛋白的溶解性、分散性的方法,完全没有提示制造不使用合成乳化剂的咖啡增白剂。
另外,蛋白质脱酰胺酶处理中,随着蛋白质负电荷的增加,蛋白质高次结构的变化导致表面疏水性的增加,认为这与乳化力的提高相关。但是,作为主要的乳蛋白质,酪蛋白原本是规则性低的无规卷曲结构,并且是两亲结构,因此,一直以来作为乳化力优异的蛋白质而为人所知。因此,再使用该酶寻求改善乳蛋白质的乳化功能的例子很少。在专利文献7中公开了脱酰胺化酪蛋白在高浓度钙存在下也显示高溶解性。另外,专利文献10中公开了将蛋白质脱酰胺酶用于酸奶、乳酪、布丁的方法,专利文献11中公开了将经蛋白质脱酰胺酶处理的乳添加到面包、调味汁等含淀粉的食品中,由此制造色彩·光泽·质感良好且可抑制烹调后随时间劣化的含淀粉食品的方法。但是,在咖啡增白剂的制造中,尤其是作为替代合成乳化剂的尝试,目前尚未报道使用蛋白质脱酰胺酶的例子。
本发明的目的在于:提供尽管不使用合成乳化剂,不仅保存稳定性优异,在咖啡等饮料中的分散性也优异的咖啡增白剂、其制造方法,还提供使用该咖啡增白剂的饮料的制造方法。
解决课题的手段
为实现上述目的,本发明人进行了深入的研究。结果发现,在各种乳蛋白质材料中,一种含有水包油型乳化物的咖啡增白剂显示优异的保存稳定性和咖啡分散性,其中,所述水包油型乳化物是将酪蛋白钠或脱脂乳粉等含酪蛋白的乳蛋白质脱酰胺酶处理物与植物性油脂混合·均化而得到的。即,本发明如下所示。
(1) 咖啡增白剂,其满足下述全部条件(a)-(f):
(a)其为具有60-90质量%的水相和10-40质量%的油相的水包油型乳液;
(b)水相是含酪蛋白的乳蛋白质含量为0.05-5重量%的含酪蛋白的乳蛋白质溶液;
(c)该乳蛋白质用蛋白质脱酰胺酶进行了处理;
(d)脱酰胺处理的程度是脱酰胺率为70%以上;
(e)油相为植物性油脂;以及
(f)其不含有合成乳化剂作为有效成分。
(2) (1)的咖啡增白剂,其中,pH为6.7-7.8。
(3) (1)或(2)的咖啡增白剂,其中,条件(b)的溶液是含有0.05-5重量%酪蛋白钠的溶液或含有0.1-15重量%脱脂乳粉的溶液。
(4) (1)-(3)中任一项的咖啡增白剂,其中,条件(c)的蛋白质脱酰胺酶是来自金黄杆菌属的酶。
(5) 不使用合成乳化剂的咖啡增白剂的制造方法,其特征在于,该制造方法包含下述工序(A)-(C):
(A)制备含酪蛋白的乳蛋白质含量为0.05-5重量%的含酪蛋白的乳蛋白质溶液的工序;
(B)在该含酪蛋白的乳蛋白质溶液中添加蛋白质脱酰胺酶并使其作用,制备脱酰胺率为70%以上的经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液的工序;以及
(C)将60-90重量份的含有该经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液的水相与10-40重量份的含有植物性油脂的油相混合并均化,制备水包油型乳液的工序。
(6) (5)的制造方法,其中,工序(A)的溶液是含有0.05-5重量%酪蛋白钠的溶液或者含有0.1-15重量%脱脂乳粉的溶液。
(7) (5)或(6)的制造方法,其中,工序(B)中的蛋白质脱酰胺酶的添加量是每1g乳蛋白质中添加0.1-100单位。
(8) (5)-(7)中任一项的制造方法,其中,工序(B)中的蛋白质脱酰胺酶是来自金黄杆菌属的酶。
(9) 不使用合成乳化剂的咖啡增白剂的制造方法,其特征在于,该制造方法包含下述工序(D)-(F):
(D)在含酪蛋白的乳蛋白质中添加蛋白质脱酰胺酶并使其作用,制备脱酰胺率为70%以上的经脱酰胺处理的乳蛋白质的工序;
(E)制备该经脱酰胺处理的乳蛋白质含量为0.05-5重量%的经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液的工序;以及
(F)将60-90重量份的含有该经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液的水相与10-40重量份的含有植物性油脂的油相混合并均化,制备水包油型乳液的工序。
(10) (9)的制造方法,其中,工序(D)中的蛋白质脱酰胺酶的添加量是每1g乳蛋白质中添加0.1-100单位。
(11) (9)或(10)的制造方法,其中,工序(D)中的蛋白质脱酰胺酶是来自金黄杆菌属的酶。
(12) 饮料的制造方法,其中,使用(5)-(11)中任一项的方法中制造的咖啡增白剂。
发明的效果
根据本发明,即使不使用合成乳化剂,也可以获得保存稳定性优异、分散性也优异的咖啡增白剂。
具体实施方式
以下详细说明本发明。本发明的含有特定的水包油型乳液的咖啡增白剂,作为乳或奶油的代用品添加于咖啡、红茶等饮料中,因此,通常制备成含有适量的水、植物性油脂、乳成分的均质组合物。油相中使用的植物性油脂可举出食品中通常使用的物质,例如菜籽油、棉籽油、玉米油、葵花油、大豆油、椰子油、棕榈仁油、棕榈油以及将它们硬化或者分离的油脂。它们可根据需要适当组合使用。其中,在常温、特别是在20-30℃附近为液状的脂肪具有难以发生咖啡增白剂脱脂(脂肪分离)的优点,因此优选使用。
本发明的咖啡增白剂的水相使用一种经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液,该经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液是通过蛋白质脱酰胺酶将含有酪蛋白的乳蛋白质进行脱酰胺化而得到的,脱酰胺率为70%以上100%以下。实施酶处理的乳蛋白质的原料可使用酪蛋白、酪蛋白钠、或者含有酪蛋白的乳原料——脱脂乳、脱脂乳粉、全乳粉、牛乳等。溶液中的乳蛋白质的量优选0.05-5重量%,更优选0.15-3重量%。使用脱脂乳粉时,也根据脱脂乳粉中的蛋白质含量而定,例如该蛋白质含量为36%时,水相中脱脂乳粉的含量优选0.1-15重量%,更优选0.4-11重量%,进一步优选1.5-9重量%。
本发明中的蛋白质脱酰胺酶,只要与蛋白质的酰胺基直接作用,具有不伴随肽键的切断和蛋白质的交联的脱酰胺作用即可,其种类没有特别限定。这类酶的例子有:日本特开2000-50887号公报(参考文献1),日本特开2001-21850号公报(参考文献2)、WO2006/075772(参考文献3)中公开的来自金黄杆菌属(Chryseobacterium)、黄杆菌属(Flavobacterium)或稳杆菌属(Elmpedobacter)的蛋白质脱酰胺酶、市售的来自金黄杆菌属的蛋白质谷氨酰胺酶等,但并不特别限于它们。优选选择来自金黄杆菌属的酶。另外,转谷氨酰胺酶作用于食品原料时,优先发生蛋白质的交联反应,几乎不发生脱酰胺反应,因此,本发明的蛋白质脱酰胺酶中不含转谷氨酰胺酶。另外,上述参考文献1-3的内容也通过引用合并到本文中。
上述蛋白质脱酰胺酶也可以使用由产生蛋白质脱酰胺酶的微生物的培养液制备的物质,关于其制备方法,可以采用公知的蛋白质分离、纯化方法(离心、UF浓缩、盐析,使用离子交换树脂等的各种层析等)。例如可以将培养液离心分离除去菌体,然后与盐析、层析等组合,获得目标酶。由菌体内回收酶时,例如可通过加压处理、超声波处理等将菌体破碎,然后与上述同样地进行分离、纯化,由此获得目标酶。还可通过过滤、离心处理等,预先从培养液中回收菌体,然后进行上述一系列的步骤(菌体的破碎、分离、纯化)。酶可通过冷冻干燥、减压干燥等干燥法进行粉末化,此时也可以使用适当的赋型剂、干燥助剂。
本发明中,蛋白质脱酰胺酶的活性按照下述方法测定。
(1)在1ml含有30mM Z-Gln-Gly的0.2M磷酸缓冲液(pH6.5)中添加0.1ml含有蛋白质脱酰胺酶的水溶液,在37℃下温育10分钟,然后加入1ml 0.4M TCA溶液,终止反应。作为空白,加入1ml含有30mM Z-Gln-Gly的0.2M磷酸缓冲液(pH6.5)和1ml 0.4M TCA溶液,向其中添加0.1ml含有蛋白质脱酰胺酶的水溶液,在37℃下温育10分钟而制备。
(2)对于(1)所得的溶液,使用アンモニアテスト(氨测试仪)ワコー (和光纯药),对反应生成的氨量进行测定。使用氨标准液(氯化铵)制作表示氨浓度与吸光度(630nm)的关系的校准曲线,由此求出反应液中的氨浓度。
(3)蛋白质脱酰胺酶的活性以1分钟内生成1μmol氨的酶量作为1个单位,由下式计算:
酶活性(U/mL)=反应液中的氨浓度(mg/L)×(1/17.03)×(反应液量/酶溶液量)×(1/10)×Df
(17.03:氨的分子量,2.1:酶反应体系的液量,0.1:酶溶液量,10:反应时间,Df:酶溶液的稀释倍数)。
本发明的咖啡增白剂水相部分的制备方法描述了两种。一种是溶解并制备含有乳蛋白质的溶液,使乳蛋白质含量为0.05-5重量%,优选0.15-3重量%,然后使蛋白质脱酰胺酶作用的方法(预温育法)。另一种是将用蛋白质脱酰胺酶预先改性的经脱酰胺处理的乳蛋白质再次溶解于水相的方法(经脱酰胺处理的乳蛋白质添加法)。即,使蛋白质脱酰胺酶作用于含有乳蛋白质的溶液,制备经脱酰胺处理的乳蛋白质,将溶液或将其干燥·粉末化所得的物质再次制备成经脱酰胺处理的蛋白质含量为0.05-5重量%、优选0.15-3重量%的溶液的方法。任何方法中,酶均可以通过75℃以上的加热使其适当失活。
接着,对在乳蛋白质中添加蛋白质脱酰胺酶并使其作用的方法进行描述。本发明中,进行酶反应使乳蛋白质的脱酰胺率为70%以上,这一点是重要的,为了达到这样的状态,酶反应条件(酶量、反应时间、温度、反应溶液的pH等)可以适当设定,以使乳原料混合液中乳蛋白质的脱酰胺率在适当范围。脱酰胺率越高越优选,低于70%时,则无法获得小的乳液粒径,出现无法获得充分的保存稳定性的问题。例如酶量少时,虽然延长反应时间即可,但是,通常的蛋白质脱酰胺酶的添加量相对于1g乳蛋白质(干重)优选0.01-100单位,更优选0.1-25单位。优选的反应温度为5-80℃,更优选20-60℃。优选的反应溶液的pH为2-10,更优选为4-8。优选的反应时间为10秒-48小时,更优选10分钟-24小时。
另外,本发明中的脱酰胺率表示:为水相的乳蛋白质溶液的乳蛋白质中,谷氨酰胺残基通过蛋白质脱酰胺酶发生了多大程度的脱酰胺反应。以乳原料混合液中蛋白质的谷氨酰胺完全脱酰胺的状态为100%。相对于1g乳蛋白质添加15单位蛋白质脱酰胺酶,在55℃反应1小时,则脱酰胺反应达到饱和,因此可求出表示为100%脱酰胺率的最大反应量(氨量)。即,脱酰胺率通过下式求出:
脱酰胺率(%)=[使蛋白质脱酰胺酶与乳原料混合液反应时生成的氨量]÷[在同一乳原料混合液中相对于每1g乳蛋白质添加15单位酶,在55℃反应1小时时生成的氨量]×100。
脱酰胺反应生成的氨量可通过市售的氨测定试剂盒测定。例如,添加与乳原料混合液(采用预温育法时)或乳蛋白质溶液(采用经脱酰胺处理的乳蛋白质添加法时)等量的12%TCA,由此终止酶反应,使用F-试剂盒(Roche公司)测定通过离心分离(12,000rpm,5℃,5分钟)获得的上清液中的氨量。具体来说,在100μl试剂II液(F-试剂盒附属品)中加入10μl上清液和190μl的0.1M三乙醇胺缓冲液(pH8.0),在室温下放置5分钟,然后用100μl测定340nm的吸光度。对于剩余的200μl,在加入0.1μl试剂III(F-试剂盒附属品,谷氨酸脱氢酶)后,进一步在室温下放置20分钟,然后测定剩余200μl的340nm的吸光度。通过使用F-试剂盒中所附的氨标准液制成表示氨浓度与吸光度(30nm)变化量的关系的校准曲线,求出上清液中的氨浓度,由此求出乳原料混合液或乳蛋白质溶液中的氨量。另外,偏离校准曲线范围时,可以用水适当稀释后同样地测定。
咖啡增白剂的配比组成的特征在于,油相为10-40重量%植物性油脂,水相为60-90重量%经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液,不配合合成乳化剂,不过,可以适当配合盐类(磷酸盐、柠檬酸盐等)或为了调节甜味或粘度而配合糖类。糖类例如可举出淀粉糖浆、淀粉糖浆干粉(粉飴)、蔗糖、麦芽糖、山梨醇、麦芽糖醇、赤藓糖醇、海藻糖等,它们可根据需要适当组合地配合。本发明的咖啡增白剂中不使用的合成乳化剂可举出:单甘油酯、甘油脂肪酸酯、有机酸单甘油酯、有机酸甘油脂肪酸酯、丙二醇脂肪酸酯、蔗糖脂肪酸酯、山梨糖醇酐脂肪酸酯、聚山梨醇酯、聚甘油脂肪酸酯等。
本发明的咖啡增白剂可以将10-40重量份上述油相和60-90重量份水相混合,按照常规方法通过均化来制造。例如,制备含有植物性油脂的油相成分,另一方面另行制备含有经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液的水相成分,将两种成分加温至适当的温度,在混合·搅拌的同时进行预备均化,然后通过常规的均化工序、灭菌工序、无菌均化工序、冷却工序、熟化工序得到咖啡增白剂。均化中使用的均匀混合器、匀浆机并不特别限于该机器,具有乳化性能的机器均可使用。
使用本发明的咖啡增白剂制造的饮料可举出咖啡、红茶等,也包含它们的罐装制品、PET瓶装制品。
以下举出实施例、比较例,进一步详细说明本发明,但本发明并不受这些实施例的任何限定。
实施例1
在充分脱酰胺的条件、即相对于每1g蛋白加入15U蛋白质脱酰胺酶,在55℃下,使低温脱脂乳粉(よつ叶乳业社制造,蛋白35.6%)的10%(w/w)溶液反应60分钟。尚需说明,蛋白质脱酰胺酶使用蛋白质谷氨酰胺酶(天野エンザイム社制造,500U/g,来自金黄杆菌属;以下有时简称为PG)。然后在沸腾浴中加热到达80℃使酶失活,之后冷却。接着,为了粉末化,在-80℃下冷冻,然后供给冻干机,制备脱酰胺率为100%的经PG处理的脱脂乳粉。同样,相对于每1g蛋白分别加入1.5U、4U、15U的PG,在55℃下反应60分钟,然后加热使酶失活,然后冷却。接着,为了粉末化,在-80℃下冷冻,之后供给冻干机,制备脱酰胺率分别为27.5%、70.4%、100%的经蛋白质脱酰胺酶处理的脱脂乳粉。
将上述制备的脱酰胺率不同的三种脱脂乳粉溶解于水中,使乳蛋白质的含量分别为0.15重量%(水相)。将其以水相80:油相20的配比与玉米油(油相)混合,以输出功率9进行30秒的超声波乳化(Handy Sonic;株式会社トミー精工)。用粒度分布计(マイクロトラック;日机装株式会社)测定所得水包油型(o/w)乳液的粒径。其结果示于表1。
[表1]
  PG添加量(U/gp) 脱酰胺率(%) 平均粒径(μm) 加热后常温保存1周后
对照品 0 0.0 9.01 不良
比较品 1.5 27.5 7.49 不良
本发明品 4 70.8 4.68 良好
本发明品 15 100.0 4.05 良好
对蛋白质脱酰胺酶未添加(对照品)和经1.5u/gp蛋白质脱酰胺酶处理(脱酰胺率27.5%)(比较品)而言,乳液的平均粒径分别为9.0μm、7.5μm,加热后常温保存1周后的状态为不良,发生水相与油相的分离。另一方面,对经4U/gp蛋白质脱酰胺酶处理、经15U/gp 处理(脱酰胺率分别70.4%、100%)(本发明品)而言,乳液的平均粒径分别为4.7μm、4.1μm,与对照品、比较品较小,另外加热后常温保存1周后的状态是不分离,良好。由此显示,可制成脱酰胺率为70%以上因而乳化力、乳化稳定性良好的乳液。
实施例2
制作含有表2所示配合的水包油型乳液的咖啡增白剂。对含有0.5%、1.5%、3%酪蛋白钠的溶液进行4U/gp蛋白质脱酰胺酶处理、10U/gp蛋白质脱酰胺酶处理,然后通过到达温度80℃的加热使酶失活。将560重量份这样制备的水相与140重量份玉米油(油相)混合,在55℃下进行预备乳化。预备乳化使用TK均匀混合器(特殊机化工业社制造),处理条件为5000rpm下5分钟。预备乳化后,使用高压匀浆机(エスエムテー社制造)、以300bar(一次压力60bar,二次压力240bar)进行均化。测定所得乳液的平均粒径,其余作为5℃和55℃保存测试样品转移到透明容器中。进行保存15天后平均粒径的测定,并由外观观察来评价保存稳定性。在含有0.5%、1.5%、3%酪蛋白钠的溶液中不添加酶,除此之外同样处理,将所得物作为对照品。另外,在1.5%酪蛋白钠溶液中添加0.1%、0.5%、1.0%的作为合成乳化剂的蔗糖甘油酯(P-1670,三菱化学フーズ株式会社制造)而制备水相,进行与上述同样的处理,以此作为比较品。以上的结果示于表3。
[表2]
Figure 2011800124193100002DEST_PATH_IMAGE001
[表3]
Figure 398647DEST_PATH_IMAGE002
对照品1-3中,随着酪蛋白钠含量的减少,乳液的平均粒径增加。另外,与酪蛋白钠含量无关,保存中的平均粒径的变化大,保存稳定性低。比较品4-6中,随着合成乳化剂含量的减少,乳液的平均粒径增加,保存稳定性有降低倾向。由此可知,酪蛋白钠和乳化剂是制作精细、稳定的乳液的必须成分。另一方面,代替合成乳化剂(P-1670),将酪蛋白钠用4U/gp、10U/gp蛋白质脱酰胺酶处理得到的样品(本发明品7-12)的乳液的平均粒径,与对照品1-3在相同条件下相比,均较小。另外,在酪蛋白钠含量3%、1.5%的本发明品7-10中,在5℃和55℃下保存的样品的粒径变化与对照品相比也受到抑制,稳定性提高。特别是将3%酪蛋白钠用4U/gp、10U/gp蛋白质脱酰胺酶处理所得的样品(本发明品7、8)与添加1.0%合成乳化剂(P-1670)的样品(比较品4)的结果相匹敌,可以说该结果显示蛋白质脱酰胺酶处理的酪蛋白钠可作为合成乳化剂(P-1670)的替代品。
接着,对于对照品1-3、本发明品7-12进行咖啡测试。在市售的速溶咖啡中注入80℃的热水,制作1.5重量%的咖啡溶液。相对于45g该咖啡溶液添加1.5g咖啡增白剂样品,充分搅拌混合。对有否凝集物(絮凝)进行评价,结果示于表4。在对照品中,随着酪蛋白钠含量的增加,可见凝集物增多,与此相对,在本发明品7-12中,几乎未见凝集物。
[表4]
1 2 3 7 8 9 10 11 12
对照品 对照品 对照品 本发明品 本发明品 本发明品 本发明品 本发明品 本发明品
×
○:几乎未见凝集物
△:可见的凝集物少
×:可见凝集物
实施例3
制作含有表5所示配合的水包油型乳液的咖啡增白剂。脱脂乳粉和PG使用实施例1所述的材料。对于含有1.5%、4.5%、9%脱脂乳粉的溶液用10U/gp蛋白质脱酰胺酶进行处理,然后通过到达温度80℃的加热使酶失活(制成水相)。与上述同样,将水相与玉米油(油相)混合,在55℃下进行预备乳化,然后进行高压匀浆机处理。测定所得乳液的平均粒径,其余的作为5℃和55℃保存测试样品转移到透明容器中。测定保存15天后的平均粒径,并由外观观察来评价保存稳定性(本发明品16、17、18)。还在含有1.5%、4.5%、9%脱脂乳粉的溶液中不添加酶,除此之外进行同样的处理,以此作为对照品进行制备(比较例13、14、15)。其结果示于表6。
[表5]
 [表6]
Figure 456733DEST_PATH_IMAGE004
对于对照品,在5℃、55℃保存中的乳液平均粒径与刚制备后相比均显著增大,凝集分离显著。特别是在55℃保存品的样品中,平均粒径的测定困难。另一方面,本发明品16-17中,与相同条件下的对照品的样品相比,乳液的平均粒径保持较小。尤其是本发明品16,确认在5℃、55℃中任一保存温度下15天的乳液平均粒径均不变,显示良好的稳定性。该结果与表3中作为比较品4所示的使用合成乳化剂(P-1670)时的结果相匹敌,可以说该结果显示了经蛋白质脱酰胺酶处理的脱脂乳粉替代合成乳化剂的可能性。
使用表5所示的比较例13和本发明品16,对于不调节各咖啡增白剂样品的pH(pH6.7)、以及用碳酸氢钠调节pH(pH7.1-7.8)的样品,评价在咖啡饮料中的分散性。将各咖啡增白剂样品添加到1.5重量%咖啡溶液(制备方法如本说明书段落[0032](表3后第一段)中所述)中,观察凝集的状态。本发明品中,在任一pH下与对照品相比,凝集物的发生均受到抑制,尤其是调节为pH7以上的本发明品几乎未见凝集物。该结果显示,有望通过pH的调节来获得蛋白质脱酰胺酶处理的较高的效果。
在发明的全部公开内容(包括权利要求)的框架内,进一步根据其基本技术思想,可以对实施方案或实施例进行变更、调整。另外,在本发明权利要求的框架内,可以将各种公开要素进行多种组合或进行选择。即,本发明当然包含根据含权利要求的全部公开内容、技术思想,本领域技术人员可得到的各种变体、修改。
产业实用性
根据本发明,即使不使用合成乳化剂,也可以获得不仅保存稳定性优异、咖啡分散性也优异的咖啡增白剂,因此在食品领域中极为有用。

Claims (12)

1. 咖啡增白剂,其满足下述全部条件(a)-(f):
(a)其为具有60-90质量%的水相和10-40质量%的油相的水包油型乳液;
(b)水相是含酪蛋白的乳蛋白质含量为0.05-5重量%的含酪蛋白的乳蛋白质溶液;
(c)该乳蛋白质用蛋白质脱酰胺酶进行了处理;
(d)脱酰胺处理的程度是脱酰胺率为70%以上;
(e)油相为植物性油脂;以及
(f)其不含有合成乳化剂作为有效成分。
2. 权利要求1的咖啡增白剂,其中,pH为6.7-7.8。
3. 权利要求1或2的咖啡增白剂,其中,条件(b)的溶液是含有0.05-5重量%酪蛋白钠的溶液或含有0.1-15重量%脱脂乳粉的溶液。
4. 权利要求1-3中任一项的咖啡增白剂,其中,条件(c)的蛋白质脱酰胺酶是来自金黄杆菌属的酶。
5. 不使用合成乳化剂的咖啡增白剂的制造方法,其特征在于,该制造方法包含下述工序(A)-(C):
(A)制备含酪蛋白的乳蛋白质含量为0.05-5重量%的含酪蛋白的乳蛋白质溶液的工序;
(B)在该含酪蛋白的乳蛋白质溶液中添加蛋白质脱酰胺酶并使其作用,制备脱酰胺率为70%以上的经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液的工序;以及
(C)将60-90重量份的含有该经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液的水相与10-40重量份的含有植物性油脂的油相混合并均化,制备水包油型乳液的工序。
6. 权利要求5的制造方法,其中,工序(A)的溶液是含有0.05-5重量%酪蛋白钠的溶液或者含有0.1-15重量%脱脂乳粉的溶液。
7. 权利要求5或6的制造方法,其中,工序(B)中的蛋白质脱酰胺酶的添加量是每1g乳蛋白质中添加0.1-100单位。
8. 权利要求5-7中任一项的制造方法,其中,工序(B)中的蛋白质脱酰胺酶是来自金黄杆菌属的酶。
9. 不使用合成乳化剂的咖啡增白剂的制造方法,其特征在于,该制造方法包含下述工序(D)-(F):
(D)在含酪蛋白的乳蛋白质中添加蛋白质脱酰胺酶并使其作用,制备脱酰胺率为70%以上的经脱酰胺处理的乳蛋白质的工序;
(E)制备该经脱酰胺处理的乳蛋白质含量为0.05-5重量%的经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液的工序;以及
(F)将60-90重量份的含有该经脱酰胺处理的乳蛋白质溶液的水相与10-40重量份的含有植物性油脂的油相混合并均化,制备水包油型乳液的工序。
10. 权利要求9的制造方法,其中,工序(D)中的蛋白质脱酰胺酶的添加量是每1g乳蛋白质中添加0.1-100单位。
11. 权利要求9或10的制造方法,其中,工序(D)中的蛋白质脱酰胺酶是来自金黄杆菌属的酶。
12. 饮料的制造方法,其中,使用权利要求5-11中任一项的方法中制造的咖啡增白剂。
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