JPH0616824B2

JPH0616824B2 - 乳蛋白性界面活性剤とその製造方法

Info

Publication number: JPH0616824B2
Application number: JP62317731A
Authority: JP
Inventors: 保中村; 直延小川; 勝彦田村
Original assignee: SANKYO SHOKUHIN KOGYO KK
Current assignee: SANKYO SHOKUHIN KOGYO KK
Priority date: 1987-12-16
Filing date: 1987-12-16
Publication date: 1994-03-09
Anticipated expiration: 2009-03-09
Also published as: JPH01160458A

Description

【発明の詳細な説明】（産業上の利用分野）この発明は、アイスクリームミックスやホイップクリー
ム等に用いるのに最適な乳蛋白性界面活性剤に関する。

（従来の技術）現在、食品用界面活性剤としては、脂肪酸モノグリセラ
イド、ソルビタン脂肪酸エステル、蔗糖脂肪酸エステ
ル、プロピレングリコール脂肪酸エステルなどの合成乳
化剤が広く用いられている。また、乳蛋白質はそのまま
でも若干の界面活性はあるものの、単独では十分満足す
べき状態ではなく、上記合成乳化剤の併用が一般的であ
る。

（本発明が解決しようとする問題点）上記のように乳蛋白質そのままでは、乳化力、起泡力、
ポイップ力などが弱く、アイスクリームやホイップクリ
ームなど起泡性食品に利用しても期待した起泡やホイッ
プが得られない場合があった。

この発明の目的は、起泡力あるいはホイップ力が強く、
泡抹安定性あるいはホイップ安定性に優れた乳蛋白性界
面活性剤とその製造方法を提供することである。

（問題点を解決する手段）この発明の界面活性剤は、乳蛋白質に蛋白分解酵素を作
用させ、その分解度を、５％〜20％の範囲に部分的に加
水分解した点に特徴を有する。

また、この発明の製造方法は、乳蛋白質を溶解に、この
水溶液を加熱殺菌した後、蛋白分解酵素を作用させて部
分加水分解するとともに、その分解度が５％〜20％に達
したら、それを加熱して蛋白分解酵素を失活させ、しか
も、この溶液を噴霧乾燥等で乾燥させた点に特徴を有す
る。

（実験例１）この実験では、原料として乳蛋白質の主成分であるカゼ
インを使用しているが、アルブミンやグロブリン等の他
の蛋白質が共存しても問題ない。ただし、カゼインのみ
の方がその分解度の測定内容を理解しやすいので、この
実験例では、上記のように原料としてカゼインのみを使
用している。

Ｉカゼイン加水分解物の調整方法水酸化ナトリウム20ｇを水5.6 に溶かしてそれを50℃
に加温する。これに酸カゼイン１kgを加えて撹拌して均
一な溶液とする。この溶液を75℃で15分間加温して殺菌
した後、それを50℃に冷却するとともに、この溶液に蛋
白分解酵素を少量の水に溶かして加え、当該酵素を50℃
の温度下で所定時間作用させる。その後に、当該酵素を
失活させるために上記溶液を80℃の温度下で10分間保持
する。そして、酵素が失活した後に、当該溶液を60℃に
冷却して試験用噴霧乾燥機で乾燥粉化して、第１表に示
した検体を得た。

また、噴霧乾燥の条件を下記のとおりであり、粉化して
得られた水分（乾燥減量）は、いずれも５±１％であっ
た。

送液温度 60℃ 送液量 130 〜150 ml／分熱風温度 150 ℃ 排風温度 84±２℃ IIカゼイン加水分解度の測定方法 40℃の水70〜80mlに、前記Ｉで調整した検体約0.5 ｇを
加えて溶解し、それに酢酸を加えてpH4.6 に調整すると
ともに、それを100ml のメスフラスコに移して定容す
る。そして、この溶液を濾紙No５Ｃで濾過し、濾液25ml
をとりケルダール法により、窒素（排ガゼイン態窒素）
を測定した。

また、上記とは別にケルダール法により測定した全窒素
から上記非カゼイン態窒素を差し引いてカゼイン態窒素
を求め、酵素作用をしないもの（検体No-0）のカゼイン
態窒素に対する酵素処理検体NoB-1 〜B-10、A-1 〜A-4
、D-1 〜D-4 、K-1 〜K-4 ）のカゼイン態窒素の減少
割合をカゼインの分解度とした。

結果は、第２表分解度の欄に示したとおりである。

III乳化力の測定方法温水 150mlとサラダ油50mlを混合して60℃に保温してお
く。これに検体６ｇ（３％添加）または10ｇ（５％添
加）を加え、ホモミキサー（日本精機製AM-10 型）で1
5,000rpm ３分間撹拌し、一旦ビーカーに受けて上部の
泡を除き、100ml の共栓付メスシリンダーに移す。

これを60℃の恒温水槽中に静置して経時的に観察し、分
離する水層の量(ml)を乳化力とした。

結果は、第２表に乳化力の欄に示したとおりである。

なお、この乳化力の値は、分離の程度を示すもので、こ
の値が少ない方が乳化力が優れていることを示してい
る。

IV起泡力の測定方法検体10ｇを水に溶かして100ml とする。これを前記ホモ
ミキサーで15,000rpm ３分間撹拌して起泡させ、直ちに
500ml のメスシリンダーに移し、全体の量(ml)を読み取
ってその起泡力とした。

結果は、第２表の起泡力の欄に示したとおりである。

なお、この値は、泡を含む全体の量を示しており、この
値が多い程、起泡力が優れていることを示している。

Ｖ泡沫安定性の測定方法起泡力の測定後、そのまま室温に１時間静置して、再
度、全容量(ml)を読み取った。

結果は、第２表に泡沫安定性の欄に示したとおりであ
る。

なお、この値は、泡の残存量を示し、この値が高い程、
泡沫が安定であることを示している。

VIホイップ力(1) の測定方法水 100ml、サラダ油 100mlを混合して、それを25℃に保
ち、これに検体５ｇを加え、前記ホモミキサーで10,000
rpm ３分間撹拌した後、ケンミックス(株)愛工舎製）で
速度目盛５に合わせて、10分間ホイップする。このよう
にしてホイップしたものを、目盛りつけた１ビーカー
に移し、容量(ml)を読み取りホイップ力(1) とした。

結果は、第２表にホイップ力(1) の欄に示したとおりで
ある。

なお、この値は、ホイップにより増加した泡の全量を示
しており、この値が高い程、ホイップ力が優れているこ
とを示している。

VIIホイップ安定性(1) の測定方法上記ホイップ力(1) を測定した後、そのまま室温で３時
間静置し、再度全容量(ml)を読み取った。

結果は、第２表ホイップ安定性(1) の欄に示したとおり
である。

なお、この値は、ホイップ後の泡の残存量を示すもの
で、この値が高い程、ホイップ安定性が優れていること
を示す。

VIII糖存在下のホイップ力(2) の測定方法水 100ml、サラダ油100ml の混合物に検体10ｇ、15ｇま
たは20ｇを加え、前記同様にそれを乳化する。このよう
に乳化した後に、それをケンミックスに移し、砂糖50ｇ
を加えて、前記VI同様ホイップして全容量(ml)を読み取
り、ホイップ力(2) とした。

結果は、第２表のホイップ力(2) の欄に示したとおりで
ある。

なお、この値は、糖存在下でのホイップ力を示してお
り、この値が高い程ホイップ力が優れていることを示
す。

IX糖存在下でのホイップ安定性(2) の測定方法上記ホイップ力(2) を測定した後、そのまま室温で３時
間静値して再度全容量(ml)を読み取って、その値をホイ
ップ力(2)とした。

結果は、第２表ホイップ安定性(2) の欄に示したとおり
である。

なお、この値は、ホイップ後の泡の残在量を示してお
り、この値が高い程糖存在下でホイップ安定性が優れて
いることを示す。

以上の実験の結果をまとめると、乳化力について使用した蛋白分解酵素の種類如何を問わず、カゼインの
分解度が８〜15％のものの乳化力が最も優れ、乳化後60
℃で３時間経ても油、水の分離は全く認められなかっ
た。

分解度が８％未満では、分解が進むにつれて乳化力が増
す傾向があり、15％を超えると逆に乳化力が劣化する傾
向にあることが判明した。

しかし、酵素処理したものは、一部例外を除き全く酵素
処理しないもの（検体No-0）に比べて、その乳化力が向
上している。

なお、この発明で、乳蛋白質の部分加水分解物が、乳化
剤としての効果を発揮する現象は、乳蛋白カゼインのミ
セルが蛋白分解酵素によって、部分的に破壊され、内部
に包含されていた疎水性のアミノ酸残基が表面に表れ、
ミセル全体として疎水性、つまり親油性になるためで、
この点は公知のことである。

起泡力、泡沫安定性について起泡力は使用酵素の種類如何を問わず、分解が進むにつ
れ、増加する傾向があり、酵素処理しないものよりも、
その起泡力が約1.5 倍に達している。

泡沫安定性は、使用酵素の種類によって差がある。すな
わち、蛋白分解酵素としてビオプラーゼを用いた場合に
は、泡沫安定性が良くなるが、他の酵素では逆にその安
定性が損なわれる傾向が認められた。

ただし、この泡沫安定性が損なわれるという点について
は、後述の実験例が示すようにガム類添加によって改良
することが可能である。

ホイップ力、ホイップ安定性について無糖の場合のホイップ力は酵素の種類如何を問わず、酵
素処理しないもの（検体No-0）よりも優れている。特
に、カゼイン蛋白質の分解度が５〜20％の範囲が優れて
いることが判る。また、その安定性については、酵素の
種類によって差が出ているが、無処理のものより劣るこ
とはなかった。

糖の存在下では、酵素の種類如何を問わず、また、いず
れの添加量でもホイップ力、ホイップ安定性は優れてお
り、その効果はカゼイン蛋白質の分解度が５〜20％の範
囲で比較的優れていることが判明した。

なお、第２表には記載しなかったが、酵素の種類によっ
て、起泡時、ホイップ時に泡沫やホイップの硬さに多少
の差が認められた。

以上要約すると、乳蛋白質の主成分たるカゼインを蛋白
分解酵素で加水分解し、その分解度が５〜20％、好まし
くは、８〜15％に調整したものは、乳化力、起泡力、泡
沫安定性、ホイップ力、ホイップ安定性が優れている。

（実験例２）泡沫安定性の改良前記実験例１では、起泡力があるにもかかわらず、起泡
した泡沫が不安定であったもののうち、第２表に示した
A-2 、 K-2を選び、天然ガム類を加え、泡沫安定性の改
良を計った。

（方法）検体90ｇにグアガム、まははローカストビーンガム10ｇ
を加えてよく混合し、これを前記実験例と同様の方法で
起泡力、泡沫安定性を測定したが、その結果が第３表で
ある。

以上の結果から、天然ガム類の添加によって、泡沫安定
性は改良できた。

すなわち、起泡力が高いものは、泡沫安定性の如何を問
わず、本発明の目的である機能性の向上に寄与するもの
といえる。

以下、前記実験例に基いて、実際の製造実施例を述べ
る。

（実施例） 1,100 の温水（50℃）に酸カゼインを分散しておき、
撹拌しながら苛性ソーダ４kgを加える。それを75℃で１
５分間加熱殺菌した後、冷却して50℃に保ち、蛋白分解
酵素（商品名ビオプラーゼ）56ｇを加えて４時間作用さ
せる。その後、直ちに、80℃に昇温して10分間保持し、
当該酵素を失活させて所定の温度で噴霧乾燥する。

この噴繰乾燥条件は、送液温度 60℃ 送液量 400 ／hr 熱風温度 135 ℃ 排風温度 90℃ このようにして製造した部分加水分解カゼインの分解度
および機能性は、次のとおりである。

実機製品の分解度および特性分解度 11.9％乳化力 30分後１時間後２時間後３時間後 (3％) ００００ (5％) ００００起泡力 325 泡抹安定性 170 ホイップ力(1) 620 ホイップ安定性(1) 500 ホイップ力(2) ホイップ安定性(2) (10ｇ) 600 580 (15ｇ) 1050 1050 (20ｇ) 780 780 この製品は、すぐれた乳化力、起泡力、ホイップ力等を
有し、実験の結果は実際の工程でも再現された。

（本発明の効果）このように製造された乳蛋白質の部分分解物は界面活性
を有し、乳化力、起泡力、ホイップ力を利用する食品に
利用できる。

用途としては、例えば、アイスクリームミックスに利用
することにより、オーバーランのすぐれたアイスクリー
ムが得られる。また、油脂に水と共に、混合乳化し、ホ
イップすることにより、容易にホイップクリームが得ら
れ、製菓のトッピングに利用できる。その他の起泡性の
食品にも天然素材として利用でき、しかも、合成乳化剤
を用いなくても所期の乳化力、起泡力、泡沫安定性、ホ
イップ安定性が得られるので、食品全般にわたって、天
然の界面活性剤として利用できる。

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.⁵ 識別記号庁内整理番号ＦＩ技術表示箇所Ａ２３Ｌ 1/035 8214−4Ｂ (56)参考文献特開昭53−47560（ＪＰ，Ａ) 特公昭38−23060（ＪＰ，Ｂ１)

Claims

【特許請求の範囲】

【請求項１】乳蛋白質に蛋白分解酵素を作用させ、その
分解度を、５％〜20％の範囲に部分的に加水分解してな
ることを特徴とする乳蛋白性界面活性剤。
【請求項２】乳蛋白質を溶解し、その水溶液を加熱殺菌
した後、蛋白分解酵素を作用させて部分加水分解すると
ともに、その分解度が５％〜20％に達したら、それを加
熱して蛋白分解酵素を失活させ、しかも、この溶液を噴
霧乾燥等で乾燥させることを特徴とする乳蛋白性界面活
性剤の製造方法。