RU2007132851A - Способ мягкой распределительной хроматографии - Google Patents

Способ мягкой распределительной хроматографии Download PDF

Info

Publication number
RU2007132851A
RU2007132851A RU2007132851/13A RU2007132851A RU2007132851A RU 2007132851 A RU2007132851 A RU 2007132851A RU 2007132851/13 A RU2007132851/13 A RU 2007132851/13A RU 2007132851 A RU2007132851 A RU 2007132851A RU 2007132851 A RU2007132851 A RU 2007132851A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
medium
product
carrier fluid
operating conditions
column
Prior art date
Application number
RU2007132851/13A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2457214C2 (ru
Inventor
Пол БРАУН (US)
Пол БРАУН
Джон КОФМАН (US)
Джон КОФМАН
Ранганасан ГОДАВАРТИ (US)
Ранганасан ГОДАВАРТИ
Тим ИСКРА (US)
Тим ИСКРА
Брайан Д. КЕЛЛИ (US)
Брайан Д. КЕЛЛИ
Сареш ВАННАМ (US)
Сареш ВАННАМ
Шуджан САН (US)
Шуджан САН
Тьяниг Йиу (US)
Тьяниг Йиу
Джеймс Эдвард БУС (US)
Джеймс Эдвард БУС
Мэри Бэт СВИТЦЕР (US)
Мэри Бэт СВИТЦЕР
Original Assignee
Вайет (Us)
Вайет
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=36992346&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=RU2007132851(A) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Вайет (Us), Вайет filed Critical Вайет (Us)
Publication of RU2007132851A publication Critical patent/RU2007132851A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2457214C2 publication Critical patent/RU2457214C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/30—Partition chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/18—Ion-exchange chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/20—Partition-, reverse-phase or hydrophobic interaction chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/22—Affinity chromatography or related techniques based upon selective absorption processes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/06—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies from serum
    • C07K16/065—Purification, fragmentation
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/32—Bonded phase chromatography
    • B01D15/325—Reversed phase
    • B01D15/327—Reversed phase with hydrophobic interaction
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/36—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving ionic interaction
    • B01D15/361—Ion-exchange
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 - B01D15/36
    • B01D15/3804—Affinity chromatography
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 - B01D15/36
    • B01D15/3804—Affinity chromatography
    • B01D15/3828—Ligand exchange chromatography, e.g. complexation, chelation or metal interaction chromatography

Abstract

1. Способ выделения очищенного продукта из несущей жидкости, включающий следующие стадии: ! пропускание указанной несущей жидкости через среду при рабочих условиях, обеспечивающих связывание по меньшей мере 2,8 мг продукта на 1 мл среды, причем указанная среда выбрана из группы, включающей: заряженную ионообменную среду, смолу для хроматографии с гидрофобным взаимодействием и смолу для аффинной хроматографии с иммобилизованными металлами; ! выделение очищенного продукта из элюата, выходящего из колонки. ! 2. Способ выделения очищенного продукта из несущей жидкости, включающий следующие стадии: ! пропускание указанной несущей жидкости через среду при рабочих условиях, характеризуемых значением коэффициента распределения, равным по меньшей мере 0,1; ! выделение очищенного продукта из элюата, выходящего из колонки. ! 3. Способ выделения очищенного продукта из несущей жидкости, включающий следующие стадии: ! пропускание указанной несущей жидкости через среду при рабочих условиях, обеспечивающих связывание по меньшей мере от примерно 2,8 до примерно 13 мг продукта на 1 мл среды; ! выделение очищенного продукта из элюата, выходящего из колонки. ! 4. Способ выделения очищенного продукта из несущей жидкости, включающий следующие стадии: ! пропускание указанной несущей жидкости через среду при рабочих условиях. обеспечивающих связывание по меньшей мере 1 мг продукта на 1 мл среды, причем указанная среда выбрана из группы, включающей: смолу для хроматографии с гидрофобным взаимодействием, и смолу для аффинной хроматографии с иммобилизованными металлами; ! выделение очищенного продукта из элюата, выходящего из колонки. ! 5. Спос

Claims (44)

1. Способ выделения очищенного продукта из несущей жидкости, включающий следующие стадии:
пропускание указанной несущей жидкости через среду при рабочих условиях, обеспечивающих связывание по меньшей мере 2,8 мг продукта на 1 мл среды, причем указанная среда выбрана из группы, включающей: заряженную ионообменную среду, смолу для хроматографии с гидрофобным взаимодействием и смолу для аффинной хроматографии с иммобилизованными металлами;
выделение очищенного продукта из элюата, выходящего из колонки.
2. Способ выделения очищенного продукта из несущей жидкости, включающий следующие стадии:
пропускание указанной несущей жидкости через среду при рабочих условиях, характеризуемых значением коэффициента распределения, равным по меньшей мере 0,1;
выделение очищенного продукта из элюата, выходящего из колонки.
3. Способ выделения очищенного продукта из несущей жидкости, включающий следующие стадии:
пропускание указанной несущей жидкости через среду при рабочих условиях, обеспечивающих связывание по меньшей мере от примерно 2,8 до примерно 13 мг продукта на 1 мл среды;
выделение очищенного продукта из элюата, выходящего из колонки.
4. Способ выделения очищенного продукта из несущей жидкости, включающий следующие стадии:
пропускание указанной несущей жидкости через среду при рабочих условиях. обеспечивающих связывание по меньшей мере 1 мг продукта на 1 мл среды, причем указанная среда выбрана из группы, включающей: смолу для хроматографии с гидрофобным взаимодействием, и смолу для аффинной хроматографии с иммобилизованными металлами;
выделение очищенного продукта из элюата, выходящего из колонки.
5. Способ выделения очищенного антитела из несущей жидкости, включающий следующие стадии:
пропускание указанной несущей жидкости через заряженную анионообменную среду при рабочих условиях, обеспечивающих связывание по меньшей мере 2,8 мг антитела на 1 мл среды, причем указанные рабочие условия выбраны из группы, включающей: значения рН от 7,5 до 8,2 и концентрацию ионов хлора от 12 до 55 мМ; а указанная несущая жидкость представляет собой содержащую продукт жидкость, элюированную из колонки с белком А; и
выделение очищенного антитела из элюата, выходящего из колонки.
6. Способ выделения очищенного антитела из несущей жидкости, включающий следующие стадии:
пропускание указанной несущей жидкости через заряженную анионообменную среду при рабочих условиях, характеризуемых значением коэффициента распределения, равным по меньшей мере 0,1, причем указанные рабочие условия выбраны из группы, включающей: значения рН от 7,5 до 8,2 и концентрацию ионов хлора от 12 до 55 мМ; а указанная несущая жидкость представляет собой содержащую продукт жидкость, элюированную из колонки с белком А; и
выделение очищенного антитела из элюата, выходящего из колонки в цикле нагрузки, а также при любой по существу изократической промывке.
7. Способ выделения очищенного продукта из несущей жидкости, включающий следующие стадии:
пропускание указанной несущей жидкости через среду при рабочих условиях, обеспечивающих связывание по меньшей мере 1 мг продукта на 1 мл среды;
выделение по меньшей мере 98% очищенного продукта из элюата, выходящего из колонки.
8. Способ выделения очищенного продукта из несущей жидкости, включающий следующие стадии:
пропускание указанной несущей жидкости через среду при рабочих условиях, обеспечивающих связывание по меньшей мере 3 мг продукта на 1 мл среды;
выделение по меньшей мере 93% очищенного продукта из элюата, выходящего из колонки.
9. Способ по п.1, отличающийся тем, что рабочие условия обеспечивают связывание по меньшей мере 10 мг продукта на 1 мл среды.
10. Способ по п.2, отличающийся тем, что значение коэффициента распределения находится в диапазоне от примерно 2,0 до примерно 10.
11. Способ по любому из пп.1-8, отличающийся тем, что дополнительно включает стадию выделения очищенного продукта из указанной среды с применением по существу изократической промывки.
12. Способ по любому из пп.1-8, отличающийся тем, что указанный очищенный продукт представляет собой белок, выбранный из группы, включающей: гибридные белки, белки, содержащие Fc-фрагменты, иммуноконъюгаты, цитокины, интерлейкины, гормоны и терапевтические ферменты.
13. Способ по любому из пп.1-4, 7 и 8, отличающийся тем, что указанные рабочие условия включают значения рН от 7,5 до 8,2 и концентрацию ионов хлора от 12 до 55 мМ;
14. Способ по любому из пп.1-8, отличающийся тем, что указанная несущая жидкость дополнительно содержит по меньшей мере одно из следующего: фосфат, кальций, аргинин, глицин, HEPES и противолиганд.
15. Способ по п.14, отличающийся тем, что противолиганд представляет собой имидазол.
16. Способ по п.1, отличающийся тем, что рабочие условия обеспечивают связывание по меньшей мере 8 мг продукта на 1 мл среды.
17. Способ по п.16, отличающийся тем, что рабочие условия обеспечивают связывание по меньшей мере 14 мг продукта на 1 мл среды.
18. Способ по п.1, отличающийся тем, что рабочие условия обеспечивают связывание от 2,8 до 12 мг продукта на 1 мл среды.
19. Способ по п.18, отличающийся тем, что рабочие условия обеспечивают связывание от 2,8 до 5 мг продукта на 1 мл среды.
20. Способ по п.18, отличающийся тем, что рабочие условия обеспечивают связывание от 8 до 12 мг продукта на 1 мл среды.
21. Способ по п.2, отличающийся тем, что значение коэффициента распределения находится в диапазоне от 0,5 до 15.
22. Способ по п.2, отличающийся тем, что значение коэффициента распределения находится в диапазоне от 0,5 до 2,5.
23. Способ по п.12, отличающийся тем, что белок, содержащий Fc-фрагмент представляет собой антитело.
24. Способ по п.2, отличающийся тем, указанная среда включает заряженную ионообменную среду.
25. Способ по любому из пп.1-10, 15-24, отличающийся тем, указанная заряженная ионообменная среда представляет собой заряженную анионообменную смолу.
26. Способ по любому из пп.1-10, 15-24, отличающийся тем, указанная заряженная ионообменная среда представляет собой заряженную катионообменную смолу.
27. Способ по п.2, отличающийся тем, указанная среда включает смолу для хроматографии с гидрофобным взаимодействием.
28. Способ по п.2, отличающийся тем, указанная среда включает гидроксиапатитную смолу.
29. Способ по п.2, отличающийся тем, указанная среда включает смолу для аффинной хроматографии с иммобилизованными металлами.
30. Способ по любому из пп.1-8, отличающийся тем, что указанная несущая жидкость содержит по меньшей мере одну примесь, выбранную из группы, включающей: белки клеток-хозяев, нуклеиновые кислоты, изоформы продукта, эндотоксины, белок А и вирусы или любую комбинацию вышеперечисленного.
31. Способ по любому из пп.1-8, отличающийся тем, что указанная несущая жидкость представляет собой содержащую продукт жидкость, которую элюируют из колонки, содержащей белок А, с применением буферного раствора, причем рН и проводимость содержащей продукт жидкости регулируют нейтрализирующим буферным раствором таким образом, что ионная сила содержащей продукт жидкости не превышает 20 мМ.
32. Способ по п.31, отличающийся тем, что указанный буферный раствор содержит заряженную анионную группу с значением рКа равным от 2 до 5.
33. Способ по п.32, отличающийся тем, что указанный буферный раствор дополнительно содержит заряженную катионную группу с значением рКа равным от 6,5 до 10.
34. Способ по п.31, отличающийся тем, что указанный буферный раствор содержит молекулу, которая представляет собой цвиттерион при рН от 4 до 9.
35. Способ по п.31, отличающийся тем, что указанный цвиттерион выбран из группы, включающей: глицин, 1,4-пиперазин-бис-этансульфоновую кислоту, глицилглицин, циклопентантетра-1,2,3,4-карбоновую кислоту, N,N-бис(2-гидроксиэтил)-2-аминоэтансульфоновую кислоту, 2-(N-морфолино)пропансульфоновую кислоту, N-трис(гидроксиметил)метил-2-аминоэтансульфоновую кислоту, N-2-гидроксиэтилпиперазин-N'-2-этансульфоновую кислоту, 4-(2-гидроксиэтил)-1-пиперазинпропансульфоновую кислоту, N-трис(гидроксиметил)метилглицин, глицинамид, N,N-бис(2-гидроксиэтил)глицин, N-трис(гидроксиметил)метил-2-аминопропансульфоновую кислоту и N-глицилглицин.
36. Способ по п.35, отличающийся тем, что указанный цвиттерион представляет собой глицин.
37. Способ по любому из пп.1-8, отличающийся тем, что нагрузка по продукту на среду составляет по меньшей мере 100 мг продукта на 1 мл среды.
38. Способ по п.37, отличающийся тем, что нагрузка по продукту на среду составляет по меньшей мере 500 мг продукта на 1 мл среды.
39. Способ по п.38, отличающийся тем, что нагрузка по продукту на среду составляет по меньшей мере 1000 мг продукта на 1 мл среды.
40. Способ по любому из пп.1-8, отличающийся тем, что концентрация продукта в указанной несущей жидкости составляет по меньшей мере 1 мг продукта на 1 мл.
41. Способ по п.40, отличающийся тем, что концентрация продукта в указанной несущей жидкости составляет по меньшей мере 10 мг продукта на 1 мл.
42. Способ по п.41, отличающийся тем, что концентрация продукта в указанной несущей жидкости составляет по меньшей мере 100 мг продукта на 1 мл.
43. Способ по любому из пп.1-6, отличающийся тем, что в элюате, выходящем из колонки, выделяют по меньшей мере 98% продукта.
44. Способ по п.43, отличающийся тем, что в элюате, выходящем из колонки, выделяют по меньшей мере 98% продукта.
RU2007132851/10A 2005-03-11 2006-03-10 Способ хроматографии в режиме слабого распределения RU2457214C2 (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US66043705P 2005-03-11 2005-03-11
US60/660,437 2005-03-11

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2007132851A true RU2007132851A (ru) 2009-04-20
RU2457214C2 RU2457214C2 (ru) 2012-07-27

Family

ID=36992346

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2007132851/10A RU2457214C2 (ru) 2005-03-11 2006-03-10 Способ хроматографии в режиме слабого распределения

Country Status (21)

Country Link
US (3) US8067182B2 (ru)
EP (1) EP1869065B1 (ru)
JP (1) JP5199063B2 (ru)
KR (2) KR101482791B1 (ru)
CN (2) CN104610422A (ru)
AU (1) AU2006223180B2 (ru)
BR (1) BRPI0608584B8 (ru)
CA (1) CA2601062C (ru)
CR (1) CR9377A (ru)
DK (1) DK1869065T3 (ru)
ES (1) ES2797480T3 (ru)
HK (1) HK1210476A1 (ru)
HU (1) HUE049797T2 (ru)
IL (1) IL185687A (ru)
MX (1) MX2007011129A (ru)
NO (1) NO20074443L (ru)
PL (1) PL1869065T3 (ru)
PT (1) PT1869065T (ru)
RU (1) RU2457214C2 (ru)
SI (1) SI1869065T1 (ru)
WO (1) WO2006099308A2 (ru)

Families Citing this family (67)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
PL1869065T3 (pl) * 2005-03-11 2020-09-21 Wyeth Llc Sposób prowadzenia chromatografii podziałowej ze słabym wiązaniem
US20100234577A1 (en) * 2006-06-14 2010-09-16 Smithkline Beecham Corporation Methods for purifying antibodies using ceramic hydroxyapatite
PT2061803T (pt) 2006-08-28 2019-11-21 Ares Trading Sa Processo de purificação de proteinas contendo fc
CN101511387A (zh) * 2006-09-08 2009-08-19 惠氏公司 使用亲和色谱法纯化蛋白质的精氨酸洗涤液
US8911964B2 (en) 2006-09-13 2014-12-16 Abbvie Inc. Fed-batch method of making human anti-TNF-alpha antibody
AU2007294731B2 (en) 2006-09-13 2014-04-17 Abbvie Inc. Cell culture improvements
KR101523782B1 (ko) * 2006-11-08 2015-05-28 와이어쓰 엘엘씨 세포 배양을 위한 합리적으로 설계된 배지
PT2215117E (pt) 2007-10-30 2015-04-01 Genentech Inc Purificação de anticorpo por cromatografia de troca de catiões
EP2242762B1 (en) 2008-01-18 2015-12-16 Bio-Rad Laboratories, Inc. Enhanced purification of antibodies and antibody fragments by apatite chromatography
PT2848625T (pt) 2008-08-14 2019-10-25 Genentech Inc Métodos para remover um contaminante com a utilização de cromatografia de membrana de permuta iónica de deslocação de proteína indígena.
US20100069617A1 (en) * 2008-09-12 2010-03-18 Ge Healthcare Bio-Sciences Ab Enhanced protein aggregate removal by mixed mode chromatography on hydrophobic interaction media in the presence of protein-excluded zwitterions
WO2010030222A1 (en) * 2008-09-12 2010-03-18 Ge Healthcare Bio-Sciences Ab Enhanced protein aggregate removal with multimodal anion exchangers in the presence of protein-excluded zwitterions
CA2911256A1 (en) * 2008-10-20 2010-12-09 Robert K. Hickman Isolation and purification of antibodies using protein a affinity chromatography
NZ592097A (en) 2008-10-20 2013-01-25 Abbott Lab Viral inactivation during purification of il-12 and il-18 antibodies
CN102271707B (zh) 2008-10-29 2015-04-08 阿布林克斯公司 单域抗原结合性分子的制剂
WO2010056550A1 (en) 2008-10-29 2010-05-20 Wyeth Llc Methods for purification of single domain antigen binding molecules
US9631008B2 (en) * 2008-12-22 2017-04-25 Hoffmann-La Roche Inc. Immunoglobulin purification
CA2784278C (en) * 2009-12-18 2019-02-26 Novartis Ag Wash solution and method for affinity chromatography
WO2011088225A1 (en) 2010-01-15 2011-07-21 Bio-Rad Laboratories, Inc. Surface neutralization of apatite
CA2799915C (en) * 2010-05-25 2023-09-26 Genentech, Inc. Methods of purifying polypeptides
WO2011162210A1 (ja) * 2010-06-21 2011-12-29 協和発酵キリン株式会社 アミノ酸を利用したタンパク質の精製方法
GB201012603D0 (en) * 2010-07-27 2010-09-08 Ucb Pharma Sa Protein purification
JP5980782B2 (ja) * 2010-07-30 2016-08-31 ファイザー・インク タンパク質のタンデム精製
US8895707B2 (en) 2010-08-18 2014-11-25 Bio-Rad Laboratories, Inc. Elution of proteins from hydroxyapatite resins without resin deterioration
WO2012068134A1 (en) 2010-11-15 2012-05-24 Biogen Idec Inc. Enrichment and concentration of select product isoforms by overloaded bind and elute chromatography
CA2825651C (en) 2011-02-02 2020-03-24 Bio-Rad Laboratories, Inc. Apatite surface neutralization with alkali solutions
WO2012149197A2 (en) 2011-04-27 2012-11-01 Abbott Laboratories Methods for controlling the galactosylation profile of recombinantly-expressed proteins
AU2012283858C1 (en) 2011-07-20 2020-01-23 Zepteon, Incorporated Polypeptide separation methods
US20140301977A1 (en) * 2011-11-02 2014-10-09 Genentech, Inc. Overload and elute chromatography
SG10201701224UA (en) 2012-03-12 2017-04-27 Merck Patent Gmbh Removal of protein aggregates from biopharmaceutical preparations in a flowthrough mode
WO2013158273A1 (en) 2012-04-20 2013-10-24 Abbvie Inc. Methods to modulate c-terminal lysine variant distribution
US9334319B2 (en) 2012-04-20 2016-05-10 Abbvie Inc. Low acidic species compositions
US9067990B2 (en) 2013-03-14 2015-06-30 Abbvie, Inc. Protein purification using displacement chromatography
WO2013176754A1 (en) 2012-05-24 2013-11-28 Abbvie Inc. Novel purification of antibodies using hydrophobic interaction chromatography
WO2013180933A1 (en) * 2012-05-30 2013-12-05 Bio-Rad Laboratories, Inc. In situ restoration of apatite-based chromatography resins
EP2855504B1 (en) * 2012-05-31 2018-10-24 Agency For Science, Technology And Research Chromatographic purification of immunoglobulin g preparations with particles having multimodal functionalities
KR20150043523A (ko) 2012-09-02 2015-04-22 애브비 인코포레이티드 단백질 불균일성의 제어 방법
US9512214B2 (en) 2012-09-02 2016-12-06 Abbvie, Inc. Methods to control protein heterogeneity
EP2931400B1 (en) 2012-12-14 2021-07-07 Cytiva BioProcess R&D AB Method for cleaning of packed bed chromatography columns
SG11201507230PA (en) 2013-03-12 2015-10-29 Abbvie Inc Human antibodies that bind human tnf-alpha and methods of preparing the same
US10023608B1 (en) 2013-03-13 2018-07-17 Amgen Inc. Protein purification methods to remove impurities
US9017687B1 (en) 2013-10-18 2015-04-28 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same using displacement chromatography
WO2014151878A2 (en) 2013-03-14 2014-09-25 Abbvie Inc. Methods for modulating protein glycosylation profiles of recombinant protein therapeutics using monosaccharides and oligosacharides
EP4026596A1 (en) * 2013-03-14 2022-07-13 Amgen, Inc Removal of leaked affinity purification ligand
WO2014159579A1 (en) 2013-03-14 2014-10-02 Abbvie Inc. MUTATED ANTI-TNFα ANTIBODIES AND METHODS OF THEIR USE
EP2970865B1 (en) * 2013-03-15 2020-09-02 Alder Biopharmaceuticals, Inc. Antibody purification and purity monitoring
AR096713A1 (es) * 2013-06-25 2016-01-27 Cadila Healthcare Ltd Proceso de purificación para anticuerpos monoclonales
WO2015038888A1 (en) 2013-09-13 2015-03-19 Genentech, Inc. Methods and compositions comprising purified recombinant polypeptides
RU2016107435A (ru) 2013-09-13 2017-10-18 Дженентек, Инк. Композиции и способы обнаружения и количественного определения белка клеток-хозяев в клеточных линиях и рекомбинантные полипептидные продукты
US9598667B2 (en) 2013-10-04 2017-03-21 Abbvie Inc. Use of metal ions for modulation of protein glycosylation profiles of recombinant proteins
US9181337B2 (en) 2013-10-18 2015-11-10 Abbvie, Inc. Modulated lysine variant species compositions and methods for producing and using the same
US9085618B2 (en) 2013-10-18 2015-07-21 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same
US8946395B1 (en) 2013-10-18 2015-02-03 Abbvie Inc. Purification of proteins using hydrophobic interaction chromatography
WO2015073884A2 (en) 2013-11-15 2015-05-21 Abbvie, Inc. Glycoengineered binding protein compositions
CN110054661A (zh) 2013-12-12 2019-07-26 Emd密理博公司 使用含丙烯酰胺的过滤器分离蛋白
US9802822B2 (en) 2014-06-23 2017-10-31 Bio-Rad Laboratories, Inc. Apatite pretreatment
WO2015200299A2 (en) 2014-06-23 2015-12-30 Bio-Rad Laboratories, Inc. Apatite in-situ restoration
JP7187436B2 (ja) 2016-07-25 2022-12-12 セファロン インコーポレイテッド アフィニティークロマトグラフィー洗浄バッファー
EP3769083A1 (en) 2018-03-21 2021-01-27 Waters Technologies Corporation Non-antibody high-affinity-based sample preparation, sorbents, devices and methods
JP6951051B2 (ja) * 2018-05-24 2021-10-20 ＨＯＹＡ Ｔｅｃｈｎｏｓｕｒｇｉｃａｌ株式会社 吸着剤の生産方法
WO2020023566A1 (en) * 2018-07-25 2020-01-30 Merck Sharp & Dohme Corp. Methods of separating host cell lipases from a production protein in chromatographic processes
WO2020172658A1 (en) 2019-02-24 2020-08-27 Bristol-Myers Squibb Company Methods of isolating a protein
WO2020191369A1 (en) 2019-03-21 2020-09-24 Codiak Biosciences, Inc. Process for preparing extracellular vesicles
JP2023512991A (ja) * 2020-01-29 2023-03-30 メルク・シャープ・アンド・ドーム・エルエルシー 抗ｌａｇ３抗体生成からの宿主細胞リパーゼの分離方法
WO2022066928A2 (en) 2020-09-23 2022-03-31 Codiak Biosciences, Inc. Process for preparing extracellular vesicles
WO2022066934A2 (en) 2020-09-23 2022-03-31 Codiak Biosciences, Inc. Process for preparing extracellular vesicles
CA3229079A1 (en) 2021-08-23 2023-03-02 Genentech, Inc. Flow through cation exchange chromatography purification processes for antibody drug conjugates

Family Cites Families (25)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4029583A (en) 1975-02-28 1977-06-14 Purdue Research Foundation Chromatographic supports and methods and apparatus for preparing the same
JPS63126826A (ja) * 1986-11-14 1988-05-30 Asahi Chem Ind Co Ltd プラスミノ−ゲン活性化因子誘導物質
US5451662A (en) 1987-10-23 1995-09-19 Schering Corporation Method of purifying protein
ATE121418T1 (de) * 1987-10-23 1995-05-15 Schering Corp Verfahren zur proteinreinigung.
US4983722A (en) * 1988-06-08 1991-01-08 Miles Inc. Removal of protein A from antibody preparations
EP0365858B1 (en) 1988-10-26 1994-11-30 American Cyanamid Company Process for reducing the aggregate content of growth hormone-like materials
GB9022547D0 (en) * 1990-10-17 1990-11-28 Wellcome Found Purified immunoglobulin
US5264555A (en) 1992-07-14 1993-11-23 Enzon, Inc. Process for hemoglobin extraction and purification
FR2703049B1 (fr) * 1993-03-22 1995-04-21 Rhone Poulenc Rorer Sa Procédé de purification des taxoïdes.
CA2106612C (en) 1993-09-21 2001-02-06 Diana Pliura Displacement chromatography process
US5429746A (en) * 1994-02-22 1995-07-04 Smith Kline Beecham Corporation Antibody purification
AU7241294A (en) * 1994-04-01 1995-10-23 Unisyn Technologies, Inc. High salt binding buffer for immunoglobulin purification with a synthetic affinity ligand
US5641870A (en) 1995-04-20 1997-06-24 Genentech, Inc. Low pH hydrophobic interaction chromatography for antibody purification
RU2094077C1 (ru) * 1996-07-23 1997-10-27 Акционерное общество закрытого типа "Фосфосорб" Хроматографический способ выделения альфа-фетопротеина
TW505655B (en) 1997-10-14 2002-10-11 Tanox Inc Enhanced aggregate removal from bulk-biologicals using ion exchange chromatography
US6504013B1 (en) 2000-02-01 2003-01-07 Idexx Laboratories, Inc. Canine allergy therapeutic recombinant chimeric anti-IgE monoclonal antibody
WO2000015260A1 (en) 1998-09-16 2000-03-23 Tanox, Inc. Anti-ige gene therapy
US6454950B1 (en) * 1998-12-30 2002-09-24 Amersham Pharmacia Biotech Ab Separation method utilizing liquid-liquid partition
CA2469815C (en) 2001-12-21 2011-05-03 Immunex Corporation Methods for purifying protein
DK1601697T3 (da) * 2003-02-28 2007-10-01 Lonza Biologics Plc Oprensning af antistof ved protein A- og ionbytningskromatografi
GB0304576D0 (en) 2003-02-28 2003-04-02 Lonza Biologics Plc Protein a chromatography
WO2005010528A1 (ja) * 2003-07-28 2005-02-03 Reverse Proteomics Research Institute Co., Ltd. 非特異的物質の除去方法
CA2542951C (en) 2003-10-24 2016-08-30 Abhinav A. Shukla Process for purifying proteins in a hydrophobic interaction chromatography flow-through fraction
BRPI0415887B1 (pt) 2003-10-27 2021-01-26 Wyeth métodos para a remoção de agregados de elevado peso molecular utilizando cromatografia de hidroxiapatita
PL1869065T3 (pl) * 2005-03-11 2020-09-21 Wyeth Llc Sposób prowadzenia chromatografii podziałowej ze słabym wiązaniem

Also Published As

Publication number Publication date
EP1869065B1 (en) 2020-05-06
NO20074443L (no) 2007-09-27
EP1869065A2 (en) 2007-12-26
HUE049797T2 (hu) 2020-10-28
RU2457214C2 (ru) 2012-07-27
IL185687A0 (en) 2008-01-06
WO2006099308A3 (en) 2007-10-25
BRPI0608584A2 (pt) 2010-01-19
ES2797480T3 (es) 2020-12-02
CR9377A (es) 2008-02-21
JP5199063B2 (ja) 2013-05-15
KR20070121667A (ko) 2007-12-27
US20120138537A1 (en) 2012-06-07
CA2601062C (en) 2016-08-02
US20070054390A1 (en) 2007-03-08
BRPI0608584B1 (pt) 2018-02-06
KR101660575B1 (ko) 2016-09-27
CN104610422A (zh) 2015-05-13
BRPI0608584B8 (pt) 2021-05-25
PT1869065T (pt) 2020-06-18
KR20130128020A (ko) 2013-11-25
US8067182B2 (en) 2011-11-29
US9144755B2 (en) 2015-09-29
AU2006223180B2 (en) 2011-11-24
KR101482791B1 (ko) 2015-01-21
MX2007011129A (es) 2007-11-06
HK1210476A1 (en) 2016-04-22
WO2006099308A2 (en) 2006-09-21
IL185687A (en) 2015-05-31
JP2008533473A (ja) 2008-08-21
AU2006223180A1 (en) 2006-09-21
CA2601062A1 (en) 2006-09-21
CN101175765A (zh) 2008-05-07
SI1869065T1 (sl) 2020-08-31
DK1869065T3 (da) 2020-06-08
EP1869065A4 (en) 2012-07-04
US20070060741A1 (en) 2007-03-15
PL1869065T3 (pl) 2020-09-21

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2007132851A (ru) Способ мягкой распределительной хроматографии
JP2008533473A5 (ru)
KR0139209B1 (ko) 단백질 정제방법
JP4559216B2 (ja) 液体中の夾雑物からアルブミンを分離する方法、使用及びキット
US7999085B2 (en) Enhanced capacity and purification of protein by mixed mode chromatography in the presence of aqueous-soluble nonionic organic polymers
JP3379758B2 (ja) イソプロパノール含有水溶液を用いる核酸のトランスフェクション効率の増強
US20200017545A1 (en) Methods and Reagents for Purification of Proteins
CN106967150B (zh) 二价阳离子结合蛋白在阴离子交换树脂上的纯化方法
Suen et al. Hydroxyapatite-based immobilized metal affinity adsorbents for protein purification
CN102234332A (zh) 一种重组人血白蛋白及其融合蛋白的分离纯化工艺
EP1444249B1 (en) Method of protein purification
Chu et al. High-throughput screening and optimization of mixed-mode resins for human serum albumin separation with microtiter filter plate
WO2013053888A1 (en) Protein purification by anion exchange chromatography
Westra et al. Immobilised metal-ion affinity chromatography purification of histidine-tagged recombinant proteins: a wash step with a low concentration of EDTA
CZ290471B6 (cs) Způsob separace proteinu závislého na vitaminu K od na vitaminu K nezávislých doprovodných proteinů
US5919909A (en) Process for the preparation of factor IX from biological sources
JPH0664B2 (ja) 化学的プロセス
Li et al. Single-step affinity and cost-effective purification of recombinant proteins using the Sepharose-binding lectin-tag from the mushroom Laetiporus sulphureus as fusion partner
US6555661B1 (en) Simple, environmentally benign, method for purifying protein A
JP6303379B2 (ja) 抗体の精製方法
US7368561B2 (en) Isolation of antisense oligonucleotides
Schmoeger et al. Matrix-assisted refolding of autoprotease fusion proteins on an ion exchange column
Lin et al. DNA topoisomerase I from calf thymus mitochondria is associated with a DNA binding, inner membrane protein
de Genaro et al. Recovery and purification of aprotinin from industrial insulin-processing effluent by immobilized chymotrypsin and negative IMAC chromatographies
Påhlman Adsorption of proteins at high salt concentrations on hydrophobically interacting matrices

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20110314

FZ9A Application not withdrawn (correction of the notice of withdrawal)

Effective date: 20110429