PL194244B1 - Preparat insulinowy w postaci roztworu i jego stosowanie - Google Patents

Preparat insulinowy w postaci roztworu i jego stosowanie

Info

Publication number
PL194244B1
PL194244B1 PL98337324A PL33732498A PL194244B1 PL 194244 B1 PL194244 B1 PL 194244B1 PL 98337324 A PL98337324 A PL 98337324A PL 33732498 A PL33732498 A PL 33732498A PL 194244 B1 PL194244 B1 PL 194244B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
formulation
concentration
insulin
lys
pro
Prior art date
Application number
PL98337324A
Other languages
English (en)
Other versions
PL337324A1 (en
Inventor
Michael Rosario Defelippis
Michael Allen Dobbins
Bruce Hill Frank
Shun Li
Dawn Marie Rebhun
Original Assignee
Lilly Co Eli
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Lilly Co Eli filed Critical Lilly Co Eli
Publication of PL337324A1 publication Critical patent/PL337324A1/xx
Publication of PL194244B1 publication Critical patent/PL194244B1/pl

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K9/00—Medicinal preparations characterised by special physical form
    • A61K9/0012—Galenical forms characterised by the site of application
    • A61K9/0019—Injectable compositions; Intramuscular, intravenous, arterial, subcutaneous administration; Compositions to be administered through the skin in an invasive manner
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/17—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • A61K38/22—Hormones
    • A61K38/28—Insulins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/02—Inorganic compounds
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/06—Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite
    • A61K47/08—Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite containing oxygen, e.g. ethers, acetals, ketones, quinones, aldehydes, peroxides
    • A61K47/10—Alcohols; Phenols; Salts thereof, e.g. glycerol; Polyethylene glycols [PEG]; Poloxamers; PEG/POE alkyl ethers
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/06—Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite
    • A61K47/16—Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite containing nitrogen, e.g. nitro-, nitroso-, azo-compounds, nitriles, cyanates
    • A61K47/18—Amines; Amides; Ureas; Quaternary ammonium compounds; Amino acids; Oligopeptides having up to five amino acids
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00—Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/06—Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite
    • A61K47/16—Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite containing nitrogen, e.g. nitro-, nitroso-, azo-compounds, nitriles, cyanates
    • A61K47/18—Amines; Amides; Ureas; Quaternary ammonium compounds; Amino acids; Oligopeptides having up to five amino acids
    • A61K47/183—Amino acids, e.g. glycine, EDTA or aspartame
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P3/00—Drugs for disorders of the metabolism
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P3/00—Drugs for disorders of the metabolism
    • A61P3/08—Drugs for disorders of the metabolism for glucose homeostasis
    • A61P3/10—Drugs for disorders of the metabolism for glucose homeostasis for hyperglycaemia, e.g. antidiabetics

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Diabetes (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Endocrinology (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Inorganic Chemistry (AREA)
  • Obesity (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Dermatology (AREA)
  • Emergency Medicine (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

1. Preparat w postaci roztworu, znamienny tym, ze zawiera fizjologicznie tolerowany bufor wybrany z grupy obejmujacej TRIS i arginine, monomeryczny analog insuliny, cynk oraz fenolowy srodek konserwujacy. 12. Preparat okreslony w zastrzezeniu 1 do stosowania w infuzyjnym systemie terapeutycznym do wlewu ciaglego. 13. Preparat okreslony w zastrzezeniu 1 do stosowania jako lek do leczenia cukrzycy. 14. Preparat okreslony w zastrzezeniu 1 do stosowania jako lek do leczenia hiperglikemii. PL PL PL PL

Description

Wynalazek dotyczy preparatu insulinowego w postaci roztworu i jego stosowania, w szczególności do leczenia cukrzycy i hiperglikemii. Bardziej szczegółowo, wynalazek dotyczy preparatów monomerycznych analogów insuliny, odznaczających się długotrwałą stabilnością fizyczną w warunkach ekspozycji na oddziaływanie dużych dawek energii mechanicznej i wysokiej temperatury.
Trwałe preparaty środków leczniczych są szczególnie potrzebne w przypadku stosowania ich w urządzeniach dostarczających lek choremu, w których dochodzi do eksponowania wspomnianych środków na oddziaływanie podwyższonej temperatury i energii mechanicznej. ltak, na przykład, trwałe preparaty insulinowe potrzebne są w przypadku stosowania infuzyjnych systemów terapeutycznych do wlewu ciągłego oraz systemów typu wiecznego pióra. Obecnie stosowane preparaty zapewniają jedynie ograniczoną trwałość wspomnianych środków przy stosowaniu w tego typu urządzeniach dostarczających lek.
W infuzyjnych systemach terapeutycznych do wlewu ciągłego, płyn zawierający środek leczniczy przepompowywany jest ze zbiornika do, zazwyczaj, podskórnego, wewnątrz żylnego lub wewnątrzotrzewnowego depot. Zbiornik, który należy ponownie napełniać w sposób okresowy, albo jest przymocowany od zewnątrz do ciała chorego, albo jest wszczepiony w jego organizm. W każdym przypadku, ciepło i ruchy ciała pacjenta, w połączeniu z turbulencją w przewodach i pompie dostarczają preparatowi względnie dużą porcję energii termomechanicznej. Dla zminimalizowania częstotliwości ponownego napełniania zbiornika, a także zminimalizowania jego wielkości, wysoce korzystne są preparaty o względnie dużym stężeniu środka leczniczego.
Massey i Sheliga w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 4839341 (Eli Lilly and Company, 1989) omawiają wyzwania występujące w zapewnianiu trwałych preparatów insuliny przeznaczonych do wlewu ciągłego i przedstawiają dokładny przegląd tej dziedziny wiedzy, aż do roku 1984. Wyzwania te nasiliły się nawet w ostatnim czasie, a to dlatego, że obecnie żąda się preparatów insuliny trwałych w ciągu 1-3 miesięcy.
Opracowano także wtryskiwacze do wstrzyknięć typu pióra dla dopomożenia diabetykom odmierzania i podawania dokładnej i kontrolowanej dawki insuliny. Ogólnie, pióra takie mają osadzony wnich nabój zawierający konkretną ilość szczelnie w nim zamkniętego płynnego leku. Nabój taki obejmuje tłok strzykawki i mechanizm służący wprowadzaniu tłoka strzykawki do naboju w sposób, umożliwiający dawkowanie leku. Wtryskiwacze do wstrzyknięć typu pióra mogą być przyborami nadającymi się do wielokrotnego użycia lub do jednorazowego użytku. W przypadku piór nadających się do wielokrotnego użycia, użytkownik może zmieniać wyczerpany nabój i ponownie nastawiać śrubę pociągową pióra z powrotem na pozycję początkową. W przypadku pióra do jednorazowego użytku, nabój jest na stałe zamknięty w piórze, którego chory pozbywa się po całkowitym wyczerpaniu zawartości naboju. Preparaty insuliny stosowane w tych piórach eksponowane są na oddziaływania fizyczne i stwierdza się ograniczoną ich trwałość.
Wraz z wprowadzeniem nowych, monomerycznych analogów insuliny przeznaczonych do leczenia cukrzycy, występuje potrzeba wykorzystania tych związków w reżymach leczenia, w przypadku których może dochodzić do upośledzenia samoistnej trwałości preparatów. Insuliny o szybkim działaniu, znane jako monomeryczne analogi insuliny, są dobrze znane w tej dziedzinie wiedzy isą ujawnione w: Chance i in., patent Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5514646, wydany 7 maja 1996; Brem i in., Protein Engineering, 6, 527-533 (1992); Brange i in., publikacja EPO nr 214826 (opublikowana 18 marca 1987); oraz Brange i in., Current Opinion in Structural Biology, 1, 934-940 (1991). Monomeryczne analogi insuliny ulegają wchłonięciu znacznie szybciej niż insulina i idealnie nadają się do poposiłkowej kontroli poziomu glukozy we krwi u chorych potrzebujących takiego postępowania. Nadają się również szczególnie dobrze do podawania leku metodą ciągłego wlewu tak w celu posiłkowej jak i podstawowej kontroli poziomu glukozy we krwi, a to dla ich szybkiego wchłaniania się z miejsca podania.
Niestety, preparaty monomerycznych analogów insuliny przejawiają skłonność do skupiania się i stawania się nietrwałymi w warunkach ekspozycji na oddziaływania termomechaniczne (Bakaysa iin., patent Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978, wydany 12 grudnia 1995). Agregacja taka może nawet wyrazić się strącaniem w przypadku wyższych gatunków insuliny. W ten sposób, agregacja może zapobiegać powtarzalnemu dostarczaniu terapeutycznie skutecznych dawek monomerycznych analogów insuliny, a także może powodować podrażnienie w miejscu podania lub bardziej ukłaPL 194 244 B1 dową odpowiedź immunologiczną. Pożądane są zatem preparaty analogów insuliny, stabilizowane przeciw tworzeniu agregatów.
Preparaty monomerycznych analogów insuliny przeznaczone do stosowania w infuzyjnych systemach terapeutycznych do wlewu ciągłego muszą pozostawać w stanie roztworu i zasadniczo nie zawierać agregatów, nawet przy oddziaływaniu na nie ciepła i ruchów ciała chorego, w okresie od kilku dni do szeregu miesięcy. Nietrwałości sprzyja wyższe stężenie białka potrzebne do funkcjonowania infuzyjnych systemów terapeutycznych do wlewu ciągłego, a także oddziaływania termomechaniczne, na jakie narażone są preparaty w infuzyjnych systemach terapeutycznych do wlewu ciągłego. Stąd też, występuje nagląca potrzeba polepszenia fizycznej i chemicznej trwałości skoncentrowanych preparatów analogów insuliny dla umożliwienia stosowania ich z powodzeniem w infuzyjnych systemach terapeutycznych do wlewu ciągłego. Dobroczynne w skutkach jest także polepszenie trwałości preparatów monomerycznych analogów insuliny przeznaczonych do innych zastosowań niż wlew ciągły.
Znane są stabilizowane preparaty monomerycznych analogów insuliny o szybkim działaniu. Bakaysa i in. w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978 ujawnili i zastrzegli kompleks analogów insuliny ludzkiej, obejmujący sześć cząsteczek analogu insuliny ludzkiej (kompleks heksamerowy), dwa atomy cynku i co najmniej 3 cząsteczki fenolowego środka konserwującego, a także preparaty zawierające kompleks heksamerowy oraz sposoby leczenia cukrzycy (diabetes mellitus) polegające na podawaniu chorym tych preparatów. Bakaysa i in. także zastrzegają preparaty kompleksu heksamerowego, obejmującego jeszcze środek izotonizujący i fizjologicznie tolerowany bufor.
W opisie patentowym patentu Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978 ujawniono, że cynkowe kompleksy monomerycznych analogów insuliny można formułować w obecności buforu fizjologicznie tolerowanego. Wśród wspomnianych tam buforów przydatnych do formułowania znajdują się bufory z fosforanem sodu, octanem sodu, cytrynianem sodu i TRIS. Przykłady podane w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978 jedynie opisują preparaty, w których buforem jest bufor z fosforanem sodu i jedynie bufor z fosforanem sodu jest wymagany w zastrzeżeniach (zastrzeżenie 5). Żaden z przykładów podanych w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978 nie ujawnia konkretnie użycia buforu TRISw preparatach zawierających kompleksy typu cynk-monomeryczny analog insuliny.
Opracowano również preparaty monomerycznego analogu insuliny zawierające protaminę, z uzyskaniem, w trakcie ich używania, średnio długiego czasu działania. Preparaty typu monomeryczny analog insuliny-protamina opisano w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5461031. W tej dziedzinie wiedzy znane są sposoby krystalizowania monomerycznych analogów insuliny z zasadowym peptydem protaminą, z uzyskaniem obojętnej zawiesiny protaminy. Oprócz tego, można sporządzić dwufazowe mieszaniny, zawierające roztwór monomerycznego analogu insuliny i zawiesinę kryształów monomerycznego analogu insuliny i protaminy. Mieszaniny takie mają optymalne właściwości analogów, jeśli chodzi o czas działania, w połączeniu z aktywnością podstawową. W patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5461031 opisano także mieszaniny z monomerycznym analogiem insuliny.
Zawiesinowe preparaty typu monomeryczny analog insuliny-protaminy i mieszaniny dwufazowe nadają się do użycia w rozwiązaniach z użyciem pojemnika w postaci naboju. Jak dotychczas, z konieczności częstego manipulowania tymi przyborami przy leczeniu chorego, wynika wzrastająca presja na tego rodzaju preparat. Zwłaszcza preparaty z solą protaminy wykazują ograniczoną trwałość w warunkach ekspozycji na oddziaływania termomechaniczne. Tak więc, istnieje zapotrzebowanie na opracowanie trwałych preparatów typu monomeryczny analog insuliny-protamina, o średnio długim czasie działania, jak również preparatów w postaci mieszaniny dwufazowej.
Opis patentowy DE 19521753 ujawnia monomeryczny analog insuliny w kompozycji w postaci zawiesiny. Zwłaszcza ujawnia monomeryczne analogi insuliny skompleksowane z protaminą, co zapewnia przedłużony czas działania. Opis patentowy DE ujawnia to, że korzystnym buforem jest bufor fosforanowy. Jeśli chodzi o stabilność to w opisie tym zawarte są informacje na temat stabilności kryształów w zawiesinie, a nie stabilności kompozycji.
Opis patentowy EP 735048 ujawnia również kompozycję zawiesinową o przedłużonym czasie działania w przeciwieństwie do szybkiego początku hypoglikemicznego według niniejszego wynalazku. Obydwa opisy patentowe DE 19521753 iEP 735048 ujawniają kompozycje zawiesinowe z wydłużonymi dla insuliny profilami: czas-działanie.
PL 194 244 B1
Obecnie, twórcy niniejszego wynalazku stwierdzili, że w przypadku użycia w składzie preparatów kompleksów cynk-monomeryczny analog insuliny, preparatów soli protaminy lub dwufazowych mieszanin monomerycznego analogu insuliny, pewnych fizjologicznie tolerowanych buforów, innych niż bufor fosforanowy, stabilność fizyczna preparatów staje się nieoczekiwanie i to znacząco większa niż w przypadku stosowania buforu fosforanowego. Najbardziej korzystne jest stwierdzenie twórców niniejszego wynalazku polegające na tym, że podczas gdy rozpuszczalne preparaty zawierające kompleksy cynk-monomeryczny analog insuliny z buforem fosforanowym, takie jak preparaty konkretnie przykładowo podane w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978, nie są w wystarczającym stopniu fizycznie stabilne z punktu widzenia długoterminowego stosowania przy użyciu infuzyjnych systemów terapeutycznych z pompowaniem w sposób ciągły, to rozpuszczalne preparaty według niniejszego wynalazku są dostatecznie trwałe, aby mogły być stosowane do wlewów insuliny dokonywanych w dłuższym czasie. Twórcy niniejszego wynalazku odkryli również, że dodanie argininy do preparatów monomerycznego analogu insuliny z solą protaminy drastycznie polepsza zarówno chemiczną jak i fizyczną trwałość preparatu.
Według wynalazku preparat w postaci roztworu, charakteryzuje się tym, że zawiera fizjologicznie tolerowany bufor wybrany z grupy obejmującej TRIS i argininę, monomeryczny analog insuliny, cynk oraz fenolowy środek konserwujący.
W korzystnym wykonaniu wynalazku jako monomeryczny analog insuliny preparat zawiera B28 B29
LysB28ProB29-insulinę ludzką, a jako bufor zawiera TRIS.
W innym wykonaniu preparat, jako monomeryczny analog insuliny, zawiera AspB28-insulinę ludzką, a jako bufor zawiera TRIS.
W kolejnym korzystnym wykonaniu preparat zawiera jeszcze środek izotonizujący, przy czym pH preparatu mieści się w zakresie od 7,0 do 8,0 przy pomiarze w temperaturze 22°C. Natomiast stężenie LysB28ProB29-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie korzystnie od 1,2 mg/ml do 50 mg/ml, korzystniej w zakresie od 3,0 mg/ml do 35 mg/ml.
W jednym z korzystnych wykonań preparat według wynalazku zawiera jeszcze środek izotonizujący, przy czym pH preparatu mieści się w zakresie od 7,0 do 8,0 przy pomiarze w temperaturze 22°C, a stężenie AspB28-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie od 1,2 mg/ml do 50 mg/ml, korzystnie w zakresie od 3,0 mg/ml do 35 mg/ml.
B28 B29
W jeszcze dalszym korzystnym wykonaniu preparat zawierający LysB28ProB29-insulinę ludzką zawiera TRIS, obecny w stężeniu wynoszącym 2 mg/ml, glicerynę jako środek izotonizujący, obecną w stężeniu wynoszącym 16 mg/ml, m-krezol, obecny w stężeniu wynoszącym 1,76 mg/ml i fenol, obecny w stężeniu wynoszącym 0,715 mg/ml.
Preparat według wynalazku zawierający AspB28-insulinę ludzką zawiera TRIS, obecny korzystnie w stężeniu wynoszącym 2 mg/ml, glicerynę jako środek izotonizujący, obecną korzystnie w stężeniu wynoszącym 16 mg/ml, m-krezol, obecny korzystnie w stężeniu wynoszącym 1,76 mg/ml i fenol, obecny korzystnie w stężeniu wynoszącym 0,715 mg/ml.
Preparat według wynalazku stosuje się w infuzyjnym systemie terapeutycznym do wlewu ciągłego.
Preparat według niniejszego wynalazku znajduje zastosowanie jako lek do leczenia cukrzycy i hiperglikemii.
Podane dla celów niniejszego wynalazku, jak ujawniono w i zastrzeżono w niniejszym opisie, następujące terminy i skróty mają następujące znaczenie.
Termin stosować oznacza wprowadzać preparat według niniejszego wynalazku do organizmu chorego potrzebującego takiego postępowania, w celu leczenia choroby lub stanu chorobowego.
Rozmaite formy czasownika agregować odnoszą się do procesu, w którym poszczególne cząsteczki lub kompleksy skupiają się z tworzeniem agregatów. Agregat jest polimerycznym zespołem, złożonym z cząsteczek lub kompleksów monomerycznego analogu insuliny. Z punktu widzenia niniejszego wynalazku, heksamer złożony z sześciu cząsteczek monomerycznego analogu insuliny nie jest agregatem, ale kompleksem. Monomeryczne analogi insuliny i ich heksamerowe kompleksy przejawiają skłonność do skupiania się w warunkach ekspozycji na oddziaływania termomechaniczne. Agregacja może zachodzić nawet w takim zakresie, że powstaje widzialny osad.
Termin arginina odnosi się od aminokwasu i obejmuje swym zakresem D- i L- enancjomery, jak również ich mieszaniny. Termin ten obejmuje swym zakresem także ich jakiekolwiek farmaceutycznie dozwolone sole. Arginina znana jest również w nauce pod nazwą: kwas 1-amino-4-guanidynowalerianowy. Arginina łatwo tworzy sole, takie jak, chlorowodorek.
PL 194 244 B1
Termin kompleks oznacza związek, w którym metal przejściowy jest koordynacyjnie związany z co najmniej jednym ligandem. Do ligandów należą, wśród cząsteczek wielu innych związków, cząsteczki związków zawierających azot, takich jak białka, peptydy, aminokwasy i TRIS. Monomeryczny analog insuliny może być ligandem dwuwartościowych jonów cynku.
Termin infuzyjny system terapeutyczny do wlewu ciągłego odnosi się do urządzenia przeznaczonego do podawania pacjentowi płynu infuzyjnego (płynu do wlewów) w sposób ciągły przez dłuższy czas, lub podawania pacjentowi płynu infuzyjnego w sposób okresowy przez dłuższy czas, bez ustalania przy każdym podaniu nowego miejsca wprowadzania płynu. Płyn infuzyjny zawiera jeden lub kilka środków leczniczych. Urządzenie składa się ze zbiornika do przechowywania płynu przed dokonaniem wlewu, pompy, cewnika lub innego przewodu łączącego zbiornik z miejscem podawania poprzez pompę, oraz elementów kontrolnych regulujących pracę pompy. Urządzenie takie można skonstruować tak, żeby nadawało się do wszczepienia w organizm chorego, zazwyczaj pod skórę. W takim przypadku, zbiornik insuliny zazwyczaj jest zaadaptowany do podskórnego ponownego napełniania. Oczywiście, w przypadku wszczepienia urządzenia choremu, zawartość zbiornika będzie miała temperaturę ciała i będzie poddana oddziaływaniom wynikającym z ruchów ciała pacjenta.
Środkiem izotonizującym jest związek fizjologicznie dozwolony, nadający właściwą izotoniczność preparatowi w celu zapobieżenia samemu przepływowi wody przez błony kontaktujące się z preparatem. Zazwyczaj związki, takie jak gliceryna, stosuje się w tym przeznaczeniu w znanym stężeniu. Do innych środków izotonizujących należą sole, na przykład chlorek sodu, glukoza i laktoza.
Terminy takie, jak monomeryczny analog insuliny ludzkiej, monomeryczny analog insuliny i analog insuliny ludzkiej, są dobrze znane w tej dziedzinie wiedzy i dotyczą, ogólnie, analogów insuliny ludzkiej o szybkim działaniu, a mianowicie takich, jak:
- insulina ludzka, w której aminokwas Pro w pozycji B28 podstawiony jest przez Asp, Lys, Leu, Val lub Ala, i w której pozycja B29 zajęta jest przez Lys lub jest podstawiona przez Pro;
- Ala B26 - insulina ludzka
- des (B28-B30) - insulina ludzka; oraz
- des (B27) - insulina ludzka.
Tego rodzaju monomeryczne analogi insuliny ujawniono w: Chance i in., patent Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5514646, wydany 7 maja 1996; Chance i in., zgłoszenie patentowe Stanów Zjednoczonych Ameryki nr kolejny 08/255297; Brems i in., Protein Engineering, 6, 527-533 (1992); Brange i in., EPO Publication nr 214 826 (opublikowana 19 marca 1987); oraz Brange i in., Current Opinion in Structural Biology, 1, 934-940 (1991). Monomeryczne analogi insuliny stosowane w preparatach według niniejszego wynalazku są odpowiednio usieciowane. Stosownie usieciowany analog insuliny zawiera trzy mostki disulfidowe: jeden między pozycją 7 łańcucha A a pozycją 7 łańcucha B, drugi między pozycją 20 łańcucha A a pozycją 19 łańcucha B i trzeci między pozycjami 6 i 11 łańcucha A.
Stosowany w niniejszym opisie termin fenolowy środek konserwujący odnosi się do chlorokrezolu, m-krezolu, fenolu lub ich mieszanin.
Stosowany w niniejszym opisie rzeczownik trwałość odnosi się do fizycznej stabilności preparatów monomerycznych analogów insuliny. Fizyczna niestabilność preparatu białkowego może być spowodowana skupianiem się cząsteczek białka z utworzeniem polimerów wyższego rzędu, a nawet osadów. Preparat trwały jest to preparat, w przypadku którego stopień agregacji zawartych w nich białek jest kontrolowany w zadowalającym stopniu i nie zwiększa się z upływem czasu. Preparaty monomerycznych analogów insuliny przejawiają tendencję do skupiania się w warunkach ekspozycji na oddziaływania termomechaniczne. Stabilność fizyczną można oceniać metodami dobrze znanymi w tej dziedzinie techniki, włączając w to pomiar pozornego tłumienia światła przez próbkę (absorbancja lub gęstość optyczna). Taki pomiar tłumienia światła wiąże się ze zmętnieniem preparatu. Zmętnienie wynika ze skupiania się lub wytrącania białek lub kompleksów w preparacie. W tej dziedzinie techniki znane są także i inne sposoby dokonywania oceny stabilności fizycznej.
Termin leczenie odnosi się do postępowania z chorym i pielęgnacji chorego na cukrzycę lub hiperglikemię, albo inny stan chorobowy, w przypadku którego wskazane jest stosowanie insuliny wcelu zwalczenia lub złagodzenia objawów i komplikacji tych stanów. Leczenie obejmuje podawanie preparatu według niniejszego wynalazku w celu zapobieżenia zapoczątkowaniu wspomnianych objawów lub komplikacji, lub w celu zlikwidowania choroby, stanu chorobowego lub zaburzenia.
Termin TRIS odnosi się do 2-amino-2-hydroksymetylo-1,3-propanodiolu i jakiejkolwiek jego soli farmakologicznie dozwolonej. Dwiema zwykłymi postaciami TRIS są: wolna zasada i chlorowodo6
PL 194 244 B1 rek. TRIS znany jest w stanie techniki także jako trimetyloloaminometan, trometamina i tris(hydroksymetylo)aminometan.
Na podstawie następujących danych łatwo można zdać sobie sprawę z tego, że wynalazek niniejszy zapewnia dysponowanie preparatami monomerycznych analogów insuliny o stabilności fizycznej znacznie wyższej od stabilności preparatów dotychczas znanych w tej dziedzinie techniki.
B28 B29
Trwałość preparatów zawierających monomeryczny analog insuliny, analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i TRIS, wytworzonych zasadniczo tak, jak to opisano w poniższym przykładzie 3, poddano badaniu w przyśpieszonym teście trwałości sposobem poniżej opisanym. Próbki sformułowanych preparatów umieszczono w uprzednio oczyszczonych, 2 ml szklanych fiolkach automatu do pobierania próbek w HPLC. Każda fiolka zawierała trzy kuleczki teflonowe (Teflon®) o średnicy wynoszącej, wprzybliżeniu, 4,8 mm (3/16 cala).
Powietrze zostało całkowicie wypchnięte z fiolki przez próbkę preparatu. Po szczelnym zamknięciu fiolki w sposób ciągły wytrząsano przy 40 Hz (20 x g, średnie przyspieszenie liniowe), przy amplitudzie całkowitej wynoszącej 12 mm, w temperaturze 37°C, z uzyskaniem względnie wysokiego poziomu pobranej przez preparaty dawki energii mechanicznej, w temperaturze sprzyjającej skupianiu się i niestabilności fizycznej. Fiolki umieszczono we wstrząsarce w taki sposób, żeich dłuższa średnica (to jest od dna do wierzchołka) zorientowana była równolegle do kierunku przyspieszenia liniowego, co oznacza, że leżały one na swym boku na powierzchni wstrząsarki. W przypadku preparatów insuliny wykazano, że zwiększona trwałość w warunkach przyspieszenia jak wyżej opisano, zgodna jest ze znacznie zwiększoną jej trwałością podczas stosowania.
Gęstość optyczną przy 450 nm preparatów stanowiących próbki i preparatów kontrolnych mierzono okresowo przy użyciu spektrofotometru Shimadzu 1201. Preparaty kontrolne sporządzono wtaki sam sposób jak preparaty stanowiące próbki, ale przechowywano je w temperaturze 4°C z pominięciem wstrząsania. Gęstość optyczną wypadkową obliczano dla próbki w ten sposób, że odejmowano wartość gęstości optycznej kontroli od wartości optycznej próbki. Wartości zamieszczone w tabeli 1są to wypadkowe wartości średniej gęstości optycznej oraz odchylenia standardowe dla podanej liczby próbek (n). Preparaty stanowiące próbki i preparaty kontrolne zawierające fosforan jako bufor (pH 7,4 ± 0,1) sporządzono zasadniczo w taki sam sposób, jaki opisano w poniższym przykładzie 4.
Tabela 1
Wpływ buforu i czasu ekspozycji na oddziaływanie dużych dawek pobranej energii mechanicznej w temperaturze B28 B29
37°C na zmętnienie (gęstość optyczną przy 450 nm) preparatów analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej
Gęstość optyczna przy 450 nm
16 godzin 70 godzin 100 godzin 500 godzin
Przykład 3 (TRIS) 0,02 ± 0,01 n = 5 0,03 ± 0,02 n = 5 0,01 ± 0,01 n = 5 0,04 ± 0,01 n = 4
Przykład 4 (fosforan) 0,81 ± 0,71 n = 5 n. o. n. o. n. o.
W powyższej tabeli 1użyto następującego oznaczenia skrótowego: n.o. = nie oznaczono.
W opisanych powyżej warunkach, zmętnienie preparatów z buforem fosforanowym osiągało bardzo wysoki, nie nadający się do przyjęcia poziom w ciągu 16 godzin (tabela 1, przykład 4), widoczny zwłaszcza w porównaniu z preparatami kontrolnymi zawierającymi fosforan, przechowywanymi w temperaturze 4°C, bez wstrząsania. Z drugiej strony, gęstość optyczna preparatów zawierających TRIS jako bufor pozostawała w istocie taka sama jak gęstość optyczna kontroli w ciągu 500 godzin dla preparatów zawierających TRIS (przykład 3). Dane zamieszczone w tabeli 1w sposób oczywisty wykazują, że zastąpienie buforu fosforanowego buforem TRIS w preparatach analogu LysB28ProB28 insuliny ludzkiej w sposób drastyczny zwiększa trwałość preparatów. Woparciu o obserwacje przeprowadzone z innymi preparatami insuliny przyjmuje się, że nieoczekiwanie stwierdzona i wysoka stabilność preparatów monomerycznego analogu insuliny w buforze TRIS, wykazana w przyspieszonym teście,
PL 194 244 B1 wyrażać się będzie trwałością podczas stosowania o wiele większą niż 500 godzin, ponieważ energia pobrana jest większa w teście przyspieszonym niż w przypadku przewidywanych zastosowań leku.
Preparaty zawierające monomeryczny analog insuliny, analog LysB28ProR29 insuliny ludzkiej i albo TRIS, albo fosforan, albo L-argininę jako bufory, wytworzono zasadniczo w taki sam sposób, jaki opisano w poniższych przykładach, odpowiednio 3, 4 i 5. Do sporządzenia preparatów użyto trzech szarż analogu LysB28ProB28 insuliny ludzkiej. Dla każdej kombinacji szarży analogu i buforu, sześć próbek poddano testowi trwałości, jak wyżej opisano. Użyto czterech różnych wstrząsarek do przekazania fiolkom energii. Każda fiolka zawierała, co najmniej jedną próbkę każdej kombinacji szarży i buforu. Trwałość preparatów oceniano okresowo przez pomiar gęstości optycznej próbek i kontroli, jak wyżej opisano. Otrzymane wyniki zamieszczono w poniższej tabeli 2. Wartości zamieszczone w tabeli 2 są to wypadkowe wartości gęstości optycznej i odchylenia standardowe sześciu próbek dla każdej szarży i buforu.
Tabel a 2
Wpływ buforu, szarży analogu i czasu ekspozycji na oddziaływanie dużych dawek pobranej energii mechanicznej B28 B29 w temperaturze 37°C na zmętnienie (gęstość optyczną przy 450 nm) preparatów analogu Lys Pro insuliny ludzkiej
Bufor Szarża analogu Gęstość optyczna przy 450 nm
23 godziny 47 godzin 87 godzin 139 godzin
TRIS Szarża 1 0,02 ± 0,02 0,06 ± 0,02 0,05 ± 0,02 0,00 ± 0,02
Szarża 2 0,00 ± 0,01 0,04 ± 0,02 0,03 ± 0,01 0,00 ± 0,02
Szarża 3 0,02 ± 0,02 0,05 ± 0,03 0,04 ± 0,03 0,01 ± 0,02
Arginina Szarża 1 0,01 ± 0,02 0,04 ± 0,02 0,04 ± 0,02 2,12 ± 1,03
Szarża 2 0,01 ± 0,02 0,04 ± 0,02 0,06 ± 0,08 1,80 ± 0,60
Szarża 3 0,00 ± 0,02 0,03 ± 0,02 1,84 ± 0,66 n. o.
Fosforan Szarża 1 0,13 ± 0,06 2,68 ± 0,17 2,61 ± 0,11 n. o
Szarża 2 0,21 ± 0,24 2,14 ± 0,75 2,75 ± 0,14 n. o.
Szarża 3 0,29 ± 0,23 2,75 ± 0,14 2,79 ± 0,11 n. o.
W powyższej tabeli 2 użyto następującego oznaczenia skrótowego (przyp. tłumacza): n.o. = nie oznaczono.
W opisanych powyżej warunkach, zmętnienie w preparatach zawierających bufor fosforanowy osiągało bardzo wysoki, nie nadający się do przyjęcia poziom w ciągu 23 godzin i to niezależnie od szarży analogu (tabela 2). W przeciwieństwie do tego, zmętnienie w preparatach zawierających TRIS jako bufor pozostawało w zasadzie nie zmienione w ciągu 139 godzin, niezależnie od szarży insuliny użytej do badań.
Preparaty zawierające bufor L-argininowy wykazywały w porównaniu z preparatami zawierającymi fosforan lepszą stabilność fizyczną, przy czym czas trwania ich trwałości zależał częściowo od szarży analogu insuliny użytej do badań. Dane zamieszczone w tabeli 2 wyraźnie pokazują, że preparaty analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej zawierające jako bufor TRIS lub L-argininowy przy pH 7,4 pozostają trwałe i odporne na skupianie się przez znacznie dłuższy czas niż preparaty zawierające bufor fosforanowy. Także i w tym przypadku sądzi się, że nieoczekiwanie stwierdzona i znaczna stabilność preparatów monomerycznego analogu insuliny w buforze TRIS i w buforze L-argininowym wyrażać się będzie trwałością podczas stosowania o wiele większą od obserwowanej w teście przyspieszonym, ponieważ energia pobrana jest większa w teście przyspieszonym niż w trakcie przewidywanych zastosowań leku.
B28 B29
Wrażliwość na zmiany morfologii i wyglądu preparatów zawiesiny LysB28ProB29 oceniano w teście obciążeniowym stabilności fizycznej (PSST). W tej termomechanicznej metodzie, preparaty szczelnie zamknięto, bez pozostawiania wolnej przestrzeni nad próbką, w pojemniku o określonej pojemności, ze szklaną kulką. Pojemniki umieszczono w komorze o podwyższonej temperaturze (oko8
PL 194 244 B1 ło 37°C) i wprawiono w ruch obrotowy przy określonej szybkości (około 30 obr/min) przez określony czas (około 4 godzin), po czym pozostawiono w spokoju przez czas pozostały do 24 godzin. Dokonano oceny pojemników pod względem zaistniałych zmian i te z nich, w których stwierdzono zajście agregacji (tworzenie aglutynatów) wycofywano z testu. Dłuższy czas trwania testu bez stwierdzenia usterek, jak również większą liczbę pojemników utrzymujących się w teście, uznano za wyraz zwiększonej stabilności fizycznej.
B28 B29 B28 B29
Badaniu poddano dwie różne mieszaniny zawierające LysB28ProB29 i kryształy LysB28ProB29protaminy. Stosunek ilościowy LysB28ProB29 do LysB28ProB29-protaminy w przypadku mieszaniny uboB28 B29 giej, o niskiej zawartości LysB28ProB29, wynosił 25:75, a dla mieszaniny bogatej, o wysokiej zawartości
LysB28ProB29, wynosił 75:25. Mieszaniny te wytworzono sposobem opisanym w poniższych przykłaB28 B29 dach 6 i 7. W przypadku badania (metodą PSST) mieszaniny o niskiej zawartości LysB28ProB29 okazało się, że jedynie preparaty zawierające argininę zapewniały pozostawanie pojemników w teście jeszcze po 18 dniach trwania próby. W przypadku dwu próbek poddanych badaniu, pojemniki utrzymały się do 44 dni. Wyniki badania metodą PSST mieszanin o wysokiej zawartości LysB28ProB29 okazały się podobne w przypadku preparatów zawierających argininę (około 50% pojemników utrzymujących się w teście po 36 dniach trwania próby), podczas gdy w przypadku preparatów kontrolnych zawierających bufor fosforanowy stwierdzono od 0do 5% pojemników pozostałych po 36 dniach.
Monomerycznymi analogami insuliny, korzystnymi z punktu widzenia użycia ich w preparatach według niniejszego wynalazku, są: LysB28ProB29-insulina ludzka, AspB28-insulina ludzka i AlaB26insulina ludzka.
Stężenie monomerycznego analogu insuliny w dwu omawianych preparatach mieści się w zakresie od 1,2 mg/ml do 50 mg/ml. Korzystny zakres stężenia analogu mieści się w zakresie od około 3,0 mg/ml do około 35 mg/ml.
Korzystniejszymi stężeniami są: około 3,5 mg/ml, około 7 mg/ml, około 14 mg/ml, około 17,5 mg/ml i około 35 mg/ml, co odpowiada w przybliżeniu preparatom zawierającym, odpowiednio, około 100 jednostek, około 200 jednostek, około 400 jednostek, około 500 jednostek i około 1000 jednostek aktywności insuliny/ml.
Stężenie cynku w preparatach mieści się w zakresie od około 4,5 mg/ml do około 370 mg/ml imusi być takie, aby co najmniej dwa atomy cynku były dostępne dla skompleksowania z sześcioma cząsteczkami insuliny w każdym heksamerze. Stosunek ilościowy cynku całkowitego (a więc sumy ilości cynku skompleksowanego i ilości cynku nieskompleksowanego) do heksamerowego analogu insuliny powinien mieścić się w zakresie od 2 do 4. Korzystny jest stosunek mieszczący się w zakresie od 3 do 4 atomów cynku całkowitego/kompleks heksamerowego analogu insuliny.
Najmniejsze stężenie fenolowego środka konserwującego, jest to stężenie potrzebne do utworzenia heksamerów monomerycznego analogu insuliny w preparatach według wynalazku. W niektórych przeznaczeniach, na przykład wtedy, gdy chodzi spełnienie wymagań dotyczących podawanej w kompendiach skuteczności zakonserwowania preparatów wielorakiego zastosowania, stężenie fenolowego środka konserwującego w preparatach według niniejszego wynalazku może być zwiększone ponad poziom potrzebny do utworzenia heksamerów, a mianowicie do wielkości niezbędnej do utrzymania skuteczności zakonserwowania. Stężenie środka konserwującego niezbędne do skutecznego zakonserwowania zależy od rodzaju środka konserwującego, pH preparatu i od tego, czy obecne są także substancje wiążące lub maskujące środek wiążący. Ogólnie, potrzebną ilość można znaleźć, na przykład, w: K.D. Walllhauser, Develop. Biol. Standard. (S. Krager, Bazyleja), 24, 9-28 (1974). Po sformułowaniu, heksamerowy kompleks analogu insuliny stosowany w preparacie według niniejszego wynalazku wiąże aż siedem jednostek substancji fenolowych, aczkolwiek, na ogół, tylko sześć jednostek substancji fenolowych jest związanych z heksamerem. Do utworzenia heksameru potrzeba, co najmniej około trzech jednostek substancji fenolowych. W przypadku, gdy środek konserwujący potrzebny jest dla zapewnienia skutecznego działania przeciwbakteryjnego, korzystne stężenie substancji fenolowej mieści się w zakresie od około 23 mM do około 35 mM. Korzystnymi środkami konserwującymi są m-krezol i fenol, użyte albo indywidualnie, albo w mieszaninach.
Preparaty mogą, ewentualnie, zawierać środek izotonizujący. Korzystnie, preparaty zawierają środek izotonizujący, przy czym najkorzystniejszym środkiem izotonizującym jest gliceryna. Stężenie gliceryny, jeżeli została użyta, mieści się w zakresie znanym w dziedzinie formułowania preparatów insulinowych i wynosi, korzystnie, około 16 mg/ml.
Wartość pH preparatów jest regulowana środkiem buforującym, takim jak TRIS lub L-arginina. Stężenie buforów zostało ustalone bez zamiaru powierzenia im decydującej roli przy osiąganiu celów
PL 194 244 B1 niniejszego wynalazku: powinno ono być takie, aby zapewniało właściwe buforowanie pH podczas przechowywania preparatu, z utrzymywaniem docelowej wartości pH ± 0,1 jednostki pH. Korzystne pH mieści się w zakresie od około 7 do około 8 w warunkach pomiaru przeprowadzanego w temperaturze około 22°C.
Do preparatu można, ewentualnie, wprowadzić inne dodatki, takie jak farmaceutycznie dozwolone środki solubilizujące, na przykład Tween 20® [monolaurynian polioksyetyleno (20) sorbitanu], Tween 40® [monopalmitynian polioksyetyleno (20) sorbitanu, Tween 80® [monooleinian polioksyetyleno (20) sorbitanu], Pluronic F68® (kopolimery blokowe polioksyetylen/polioksypropylen) i PEG poli(glikol etylenowy). Dodatki te nie są konieczne dla zapewnienia niniejszemu wynalazkowi jakiejś wielkiej korzyści, ale mogą okazać się użyteczne, jeżeli preparaty będą kontaktować się z materiałami wyprodukowanymi z tworzyw sztucznych.
Wynalazek niniejszy obejmuje swym zakresem także preparaty zawierające sól protaminy i, w zmiennych ilościach, rozpuszczalne frakcje monomerycznych analogów insuliny. Jeśli chodzi o stabilizowanie preparatu przy użyciu argininy, to nie wymaga się spełnienia żadnych szczególnych wymagań konformacyjnych przez cząsteczki insuliny, chociaż zaróbki, takie jak cynk i środki konserwujące, normalnie dodawane do preparatów insuliny (jak omówiono w powyższej części niniejszego opisu), mogą w sposób zharmonizowany współpracować z argininą dla polepszenia trwałości. Stężenie argininy mieści się w zakresie od 1do 100 mM w preparatach zawierających protaminę. Najkorzystniejsze stężenia argininy mieszczą się w zakresie od 5 do 25 mM. Argininę można wprowadzać jako uzupełnienie do roztworów lub wytrąconych zawiesin już zawierających jony cynku i fenolowe środki konserwujące.
Podawanie preparatu może odbywać się jakąkolwiek drogą znaną przeciętnemu lekarzowi ze swej skuteczności. Zazwyczaj stosowanie pozajelitowe rozumiane jest jako podawanie inną drogą niż do przewodu żołądkowo-jelitowego. Do korzystnych sposobów stosowania preparatów według niniejszego wynalazku należy podawanie dożylne, domięśniowe, podskórne, dootrzewnowe, dotętnicze, donosowe, dopłucne i podpoliczkowe. Do korzystniejszych sposobów stosowania należy podawanie ich drogą pozajelitową, a mianowicie dożylnie, dootrzewnowo, domięśniowo i podskórnie, a do najbardziej korzystnych sposobów stosowania preparatów według niniejszego wynalazku należy podawanie ich drogą dożylną, dootrzewnową i podskórną.
Podawanie omawianych preparatów drogą pozajelitową może obejmować wprowadzanie preparatów według niniejszego wynalazku do organizmu osoby chorej poprzez igłę lub cewnik, z napędem uzyskiwanym użyciem jałowej strzykawki lub jakiegoś innego urządzenia mechanicznego, takiego jak infuzyjny system terapeutyczny do wlewu ciągłego. Preparat według niniejszego wynalazku można podawać przy użyciu strzykawki, wtryskiwacza do wstrzyknięć, pompki lub dowolnego innego przyboru, ogólnie przyjętego w dziedzinie stosowania środków podawanych drogą pozajelitową. Preparat według niniejszego wynalazku można także stosować w postaci aerozolu przeznaczonego do wchłaniania przez płuca lub jamę nosową. Preparaty te można także przyjmować wchłaniając je poprzez błonę śluzową, tak, jak to się dzieje przy podawaniu podpoliczkowym.
Ilość preparatu według niniejszego wynalazku stosowana w leczeniu cukrzycy lub hiperglikemii zależy od szeregu czynników, spośród których wymienić można, ale bez ograniczania się tylko do nich, takie czynniki jak płeć pacjenta, jego masa i wiek, zasadnicze powody leczonego stanu chorobowego lub choroby, droga podawania i dostępność biologiczna, trwałość podanego monomerycznego analogu insuliny w organizmie chorego, rodzaj preparatu i siła działania monomerycznego analogu insuliny. W przypadku podawania leku w sposób okresowy, przy ustalaniu poziomu ilości/podanie należy także brać pod uwagę długość przedziału czasowego między przyjmowaniem poszczególnych dawek, a również biologiczną dostępność monomerycznego analogu insuliny z preparatu. Stosowanie preparatu według niniejszego wynalazku może także mieć charakter ciągły. W zakresie wiedzy przeciętnego lekarza mieści się umiejętność wyznaczenia dawki i szybkości wlewu lub częstotliwości podawania preparatu według niniejszego wynalazku tak, aby osiągnąć pożądany wynik kliniczny.
Monomeryczne analogi insuliny stosowane w niniejszym wynalazku można wytworzyć którąkolwiek z ogólnie przyjętych metod syntezy peptydów, włącznie z klasycznymi metodami syntezy w roztworze, metodami syntezy w fazie stałej, metodami półsyntetycznymi i metodami rekombinantowego DNA. Chance i in. w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5514646, wydanym 7 maja 1996, ujawniają wytwarzanie rozmaitych monomerycznych analogów insuliny z dokładnością wystarczającą do tego, aby specjalista w tej dziedzinie techniki mógł sam otrzymać każdy z monomerycznych analogów insuliny stosowanych w niniejszym wynalazku.
PL 194 244 B1
Dla uzyskania kompleksu trwałego i zdolnego do szybkiej dysocjacji i do zapoczątkowania swego działania, istotna jest obecność cynku i fenolowego środka konserwującego. Kompleks heksamerowy składa się z dwu jonów cynku/heksamer analogu insuliny ludzkiej oraz z co najmniej trzech cząsteczek fenolowego środka konserwującego wybranego z grupy obejmującej chlorokrezol, m-krezol, fenol i ich mieszaniny.
Rozpuszczalny monomeryczny analog insuliny zostaje przekształcony w kompleks heksamerowy za pomocą rozpuszczenia monomerycznego analogu insuliny w rozcieńczalniku zawierającym fenolowy środek konserwujący (oba użyte w odpowiednich ilościach) przy pH mieszczącym się w zakresie od około 7 do około 8, a następnie dodania cynku. Korzystnie, cynk wprowadza się w postaci soli cynku, takiej jak, ale bez ograniczania się tylko do nich, octan cynku, bromek cynku, chlorek cynku, fluorek cynku, jodek cynku i siarczan cynku. Specjalista wykształcony w swym rzemiośle łatwo uświadomi sobie, że istnieje wiele innych soli cynku, których także można użyć w celu utworzenia kompleksów z monomerycznymi analogami insuliny, stanowiących część niniejszego wynalazku. Korzystnie stosuje się octan cynku, tlenek cynku lub chlorek cynku, ponieważ związki te nie wprowadzają nowych jonów do procesów produkcyjnych ekonomicznie zaakceptowanych.
Rozpuszczaniu monomerycznego analogu insuliny można dopomóc zastosowaniem sposobu ogólnie znanego jako rozpuszczanie kwaśne. W celu przeprowadzenia rozpuszczania kwaśnego, pH rozpuszczalnika wodnego obniża się do wartości mieszczącej się w zakresie od 3,0 do 3,5 przy użyciu kwasu fizjologicznie tolerowanego, korzystnie HCl, dla ułatwienia rozpuszczenia się analogu monomerycznego. Do innych kwasów fizjologicznie tolerowanych należą, ale bez ograniczania się tylko do nich, takie kwasy jak kwas octowy, kwas cytrynowy i kwas siarkowy. Korzystnie, do doprowadzania wartości pH do pożądanego poziomu przy wytwarzaniu preparatów według niniejszego wynalazku nie stosuje się kwasu fosforowego. Następnie, pH doprowadza się, przy użyciu zasady fizjologicznie tolerowanej, korzystnie wodorotlenku sodu, do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,3 do 7,5. Do innych fizjologicznie tolerowanych zasad należą, ale bez ograniczania się tylko do nich, takie zasady, jak wodorotlenek potasu i wodorotlenek amonu. Następnie wprowadza się fenolowy środek konserwujący i cynk.
Preparaty do stosowania pozajelitowego według wynalazku można wytworzyć za pomocą typowych metod rozpuszczania i mieszania. l tak, na przykład, w celu wytworzenia stosownego preparatu, można połączyć odmierzoną ilość monomerycznego analogu insuliny w wodzie z pożądanym środkiem konserwującym, związkiem cynku i środkiem buforującym, w wodzie, w ilościach wystarczających do utworzenia kompleksu heksamerowego. Przed zastosowaniem, preparat, na ogół, poddaje się sączeniu wyjaławiającemu. Specjalista w tej dziedzinie techniki będzie zdawał sobie sprawę z możliwych odmian i wariantów tego procesu. I tak, na przykład, można zoptymalizować porządek dodawania poszczególnych składników, porządek korygowania wartości pH (jeżeli jest to dokonywane), wysokość temperatury i poziom mocy jonowej, przy której otrzymuje się dany preparat, w odniesieniu do zatężania i sposobu stosowania preparatu.
Następujące przykłady i sposoby wytwarzania podano jedynie w celu dalszego objaśnienia sposobu wytwarzania preparatów według wynalazku. Następujące przykłady nie ograniczają zakresu wynalazku w jakikolwiek sposób.
P r z y k ł a d 1
Otrzymywanie rozpuszczalnego preparatu zawierającego 100 jednostek/ml (preparatu U100), zawierającego analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i TRIS.
Kryształy złożone z analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i cynku, użyte w ilości tak obliczonej, aby otrzymać 100 jednostek aktywności insuliny w 1 ml końcowego preparatu, zawieszono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu, 16 mg/ml gliceryny i tlenek cynku. Kryształy analog insuliny-cynk zawierały około 0,36% wag. cynku. Stężenie tlenku cynku w rozcieńczalniku wodnym było tak dobrane, aby doprowadzić końcowe stężenie jonów cynku w preparacie do około 0,025 mg/100 jednostek aktywności insuliny. Następnie dodano 10% kwas solny w objętości zapewniającej skorygowanie pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 2,8 do 3,0. Po mieszaniu w celu rozpuszczenia kryształów, wprowadzono ostrożnie, porcjami, 10% roztwór wodorotlenku sodu w celu doprowadzenia pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,4 do 7,7. Następnie, do roztworu analogu insuliny dodano roztwór podstawowy TRIS (50 mg/ml, pH 7,4 przy pomiarze w temperaturze otoczenia, to znaczy około 22°C) w objętości tak obliczonej, aby otrzymać stężenie TRIS w końcowym preparacie wynoszące 2 mg/ml.
PL 194 244 B1
Następnie, dodano wodę w celu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i preparat wyjałowiono za pomocą sączenia przy użyciu filtra 0,2 mm.
P r zyk ł a d 2
B28 B29
Otrzymywanie rozpuszczalnego preparatu U100 zawierającego analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i L-argininę.
Powtórzono sposób postępowania opisany w powyższym przykładzie 1, aż do momentu dodawania buforu. Wtedy, zamiast wprowadzenia roztworu podstawowego TRIS, do roztworu analogu insuliny dodano roztwór podstawowy L-argininy (200 mM, pH 7,4) w objętości tak obliczonej, aby otrzymać stężenie L-argininy w końcowym preparacie wynoszące 20 mM. Następnie, dodano wodę wcelu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i preparat wyjałowiono za pomocą sączenia przy użyciu filtra 0,2 mm.
P r zyk ł a d 3
B28 B29
Otrzymywanie rozpuszczalnego preparatu U400 zawierającego analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i TRIS.
B28 B29
Kryształy złożone z analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i cynku, użyte w ilości tak obliczonej, aby otrzymać 400 jednostek aktywności insuliny/ml końcowego preparatu, zawieszono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu, 16 mg/ml gliceryny i tlenek cynku. Kryształy analog insuliny-cynk zawierały około 0,36% wag. cynku. Stężenie tlenku cynku w rozcieńczalniku wodnym było tak dobrane, aby doprowadzić końcowe stężenie jonów cynku w preparacie do około 0,025 mg/100 jednostek aktywności insuliny. Następnie dodano 10% kwas solny w objętości zapewniającej skorygowanie pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 2,8 do 3,0. Po mieszaniu w celu rozpuszczenia kryształów, wprowadzono ostrożnie, porcjami, 10% roztwór wodorotlenku sodu w celu doprowadzenia pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,4 do 7,7. Następnie, do roztworu analogu insuliny dodano roztwór podstawowy TRIS (50 mg/ml, pH 7,4 przy pomiarze w temperaturze otoczenia, to znaczy około 22°C) w objętości tak obliczonej, aby otrzymać stężenie TRIS w końcowym preparacie wynoszące 2 mg/ml. Następnie, dodano wodę w celu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i preparat wyjałowiono za pomocą sączenia przy użyciu filtra 0,2 mm.
P r zyk ł a d 4
B28 B29
Otrzymywanie rozpuszczalnego preparatu U400 zawierającego analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i fosforan.
B28 B29
Kryształy złożone z analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i cynku, użyte w ilości tak obliczonej, aby otrzymać 400 jednostek aktywności insuliny/ml końcowego preparatu, zawieszono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu, 16 mg/ml gliceryny i tlenek cynku. Kryształy analog insuliny-cynk zawierały około 0,36% wag. cynku. Stężenie tlenku cynku w rozcieńczalniku wodnym było tak dobrane, aby doprowadzić końcowe stężenie jonów cynku w preparacie do około 0,025 mg/100 jednostek aktywności insuliny. Następnie dodano 10% kwas solny w objętości zapewniającej skorygowanie pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 2,8 do 3,0. Po mieszaniu w celu rozpuszczenia kryształów, wprowadzono ostrożnie, porcjami, 10% roztwór wodorotlenku sodu w celu doprowadzenia pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,4 do 7,7. Następnie, do roztworu analogu insuliny dodano roztwór podstawowy dwuzasadowego fosforanu sodu w objętości tak obliczonej, aby otrzymać stężenie dwuzasadowego fosforanu sodu w końcowym preparacie wynoszące 3,78 mg/ml, pH 7,4 ± 0,1. Następnie, dodano wodę w celu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i preparat wyjałowiono za pomocą sączenia przy użyciu filtra 0,2 mm.
P r zyk ł a d 5
B28 B29
Otrzymywanie rozpuszczalnego preparatu U400 zawierającego analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i L-argininę.
Powtórzono sposób postępowania opisany w powyższym przykładzie 3, aż do momentu dodawania buforu. Wtedy, zamiast wprowadzenia roztworu podstawowego TRIS, do roztworu analogu insuliny dodano roztwór podstawowy L-argininy (200 mM, pH 7,4) w objętości tak obliczonej, aby otrzymać stężenie L-argininy w końcowym preparacie wynoszące 20 mM. Następnie, dodano wodę wcelu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i preparat wyjałowiono za pomocą sączenia przy użyciu filtra 0,2 mm.
P r zyk ł a d 6
Otrzymywanie preparatu U100 w postaci mieszaniny o wysokiej zawartości analogu B28 B29
LysB28ProB29 insuliny ludzkiej (75% obj/obj. substancji rozpuszczalnej, 25% obj/obj. obojętnego protamino-LysB28ProB29) zawierającej L-argininę.
PL 194 244 B1
B28 B29
A. Wytwarzanie obojętnego protamino-LysB28ProB29.
Kryształy LysB28ProB29-insulinowo-cynkowe użyte w ilości tak obliczonej, aby uzyskać zawartość 200 jednostek/ml, zawieszono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu, 16 mg/ml gliceryny i tlenek cynku, zakwaszonym przy użyciu kwasu solnego, użytym w takiej objętości, aby doprowadzić końcowe stężenie jonów cynku do poziomu 0,025 mg/100 jednostek. Następnie dodano 10% kwas solny w objętości zapewniającej skorygowanie pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 2,8 do 3,0. Po mieszaniu w celu rozpuszczenia kryształów, wprowadzono ostrożnie, porcjami, 10% roztwór wodorotlenku sodu w celu doprowadzenia pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,4 do 7,7. Następnie, dodano roztwór dwuzasadowego fosforanu sodu o stężeniu wynoszącym 75,6 mg/ml, o pH 7,2, w objętości równoważnej końcowemu stężeniu roztworu preparatu wynoszącemu 3,78 mg/ml. Następnie, po rozpuszczeniu wytrąconych substancji stałych i zmiareczkowaniu w celu utrzymania pH 7,4, dodano wodę w celu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i roztwór przesączono.
Siarczan protaminy w stanie stałym, w ilości tak obliczonej, aby otrzymać 0,6 mg/100 jednostek protaminy w postaci zasady, rozpuszczono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu i 16 mg/ml gliceryny. Następnie, dodano dwuzasadowy fosforan sodu w stanie stałym w takiej ilości, aby otrzymać stężenie preparatu wynoszące 3,78 mg/ml. Wartość pH otrzymanego tak roztworu doprowadzono do 7,4 przy użyciu 10% kwasu solnego, rozcieńczono do końcowej objętości wodą i przesączono.
B28 B29
Zarówno roztwór zawierający 200 jednostek LysB28ProB29/ml, jak i roztwór protaminy zrównoważono w temperaturze 15°C. Następnie, do roztworu LysB28ProB29 wprowadzono roztwór protaminy i powstałą tak zawiesinę pozostawiono w celu skondycjonowania, w spokoju, w temperaturze 15°C, na okres 24 godzin.
B28 B29
B. Wytwarzanie mieszaniny o wysokiej zawartości LysB28ProB29.
Roztwór zawierający 100 jednostek LysB28ProB29/ml zawierający L-argininę, sporządzony sposobem opisanym w powyższym przykładzie 3 i użyty w ilości odpowiadającej 75% objętości końcowej,
B28 B29 wprowadzono do obliczonej objętości zawiesiny protamino-LysB28ProB29, zawierającej 100 jednostek/ml, o odczynie obojętnym. Zawiesinę mieszano w temperaturze pokojowej.
P r zyk ł a d 7
B28 B29
Otrzymywanie preparatu U100 w postaci mieszaniny o niskiej zawartości analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej (75% obj/obj. substancji rozpuszczalnej, 25% obj/obj. obojętnego protaminoLysB28ProB29) zawierające L-argininę.
B28 B29
A. Wytwarzanie obojętnego protamino-LysB28ProB29.
B28 B29
Wsad w ilości tak obliczonej, aby zawierał kryształy LysB28ProB29-insulinowo-cynkowe w stężeniu 200 jednostek/ml, zawieszono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu, 16 mg/ml gliceryny i tlenek cynku, zakwaszonym przy użyciu kwasu solnego użytym w takiej objętości, aby doprowadzić końcowe stężenie jonów cynku do poziomu 0,025 mg/100 jednostek. Następnie dodano 10% kwas solny w objętości zapewniającej skorygowanie pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 2,8 do 3,0. Po mieszaniu w celu rozpuszczenia kryształów, wprowadzono 10% roztwór wodorotlenku sodu w celu doprowadzenia pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,4 do 7,7. Następnie, dodano roztwór dwuzasadowego fosforanu sodu o stężeniu wynoszącym 75,6 mg/litr, o pH 7,2, w objętości równoważnej końcowemu stężeniu preparatu wynoszącemu 3,78 mg/ml. Następnie, po rozpuszczeniu wytrąconych substancji stałych i zmiareczkowaniu w celu utrzymania pH 7,4, dodano wodę w celu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i roztwór przesączono.
Siarczan protaminy w stanie stałym, w ilości tak obliczonej, aby otrzymać 0,6 mg/100 jednostek protaminy w postaci zasady, rozpuszczono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu i 16 mg/ml gliceryny. Następnie, dodano dwuzasadowy fosforan sodu w stanie stałym w takiej ilości, aby otrzymać stężenie preparatu wynoszące 3,78 mg/ml. Wartość pH otrzymanego roztworu doprowadzono do 7,4 przy użyciu 10% kwasu solnego, rozcieńczono do końcowej objętości wodą i przesączono.
B28 B29
Zarówno roztwór LysB28ProB29 200 U, jak i roztwór protaminy zrównoważono w temperaturze B28 B29
15°C. Następnie, do roztworu LysB28ProB29 wprowadzono roztwór protaminy i powstałą tak zawiesinę pozostawiono w celu skondycjonowania, w spokoju, w temperaturze 15°C, na okres 24 godzin.
B. Wytwarzanie mieszaniny o niskiej zawartości LysB28ProB29.
PL 194 244 B1
B28 B29
Roztwór zawierający 100 jednostek LysB28ProB29/ml, zawierający L-argininę, sporządzony sposobem opisanym w powyższym przykładzie 2 i użyty w ilości odpowiadającej 25% objętości końcowej, wprowadzono do obliczonej objętości zawiesiny protamino-LysB28ProB29 zawierającej 100 jednostek/ml, o odczynie obojętnym. Zawiesinę mieszano w temperaturze pokojowej.

Claims (14)

  1. Zastrzeżenia patentowe
    1. Preparat w postaci roztworu, znamienny tym, że zawiera fizjologicznie tolerowany bufor wybrany z grupy obejmującej TRIS i argininę, monomeryczny analog insuliny, cynk oraz fenolowy środek konserwujący.
  2. 2. Preparat według zastrz. 1, znamienny tym, że jako monomeryczny analog insuliny zawiera B28 B29
    LysB28ProB29-insulinę ludzką, a jako bufor zawiera TRIS.
  3. 3. Preparat według zastrz. 1, znamienny tym, że jako monomeryczny analog insuliny zawiera AspB28-insulinę ludzką, a jako bufor zawiera TRIS.
  4. 4. Preparat według zastrz. 2, znamienny tym, że zawiera jeszcze środek izotonizujący, przy czym pH preparatu mieści się w zakresie od 7,0 do 8,0 przy pomiarze w temperaturze 22°C.
  5. 5. Preparat według zastrz. 4, znamienny tym, że stężenie LysB28ProB29-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie od 1,2 mg/ml do 50 mg/ml.
    B28 B29
  6. 6. Preparat według zastrz. 5, znamienny tym, że stężenie LysB28ProB29-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie od 3,0 mg/ml do 35 mg/ml.
  7. 7. Preparat według zastrz. 3, znamienny tym, że zawiera jeszcze środek izotonizujący, przy czym pH preparatu mieści się w zakresie od 7,0 do 8,0 przy pomiarze w temperaturze 22°C.
  8. 8. Preparat według zastrz. 7, znamienny tym, że stężenie AspB28-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie od 1,2 mg/ml do 50 mg/ml.
  9. 9. Preparat według zastrz. 8, znamienny tym, że stężenie AspB28-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie od 3,0 mg/ml do 35 mg/ml.
  10. 10. Preparat według zastrz. 6, znamienny tym, że zawiera TRIS, obecny w stężeniu wynoszącym 2 mg/ml, glicerynę jako środek izotonizujący, obecną w stężeniu wynoszącym 16 mg/ml, m-krezol, obecny w stężeniu wynoszącym 1,76 mg/ml i fenol, obecny w stężeniu wynoszącym 0,715 mg/ml.
  11. 11. Preparat według zastrz. 9, znamienny tym, że zawiera TRIS, obecny w stężeniu wynoszącym 2 mg/ml, glicerynę jako środek izotonizujący, obecną w stężeniu wynoszącym 16 mg/ml, m-krezol, obecny w stężeniu wynoszącym 1,76 mg/ml i fenol, obecny w stężeniu wynoszącym 0,715 mg/ml.
  12. 12. Preparat określony w zastrzeżeniu 1do stosowania w infuzyjnym systemie terapeutycznym do wlewu ciągłego.
  13. 13. Preparat określony w zastrzeżeniu 1do stosowania jako lek do leczenia cukrzycy.
  14. 14. Preparat określony w zastrzeżeniu 1do stosowania jako lek do leczenia hiperglikemii.
PL98337324A 1997-06-13 1998-06-11 Preparat insulinowy w postaci roztworu i jego stosowanie PL194244B1 (pl)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US5308997P 1997-06-13 1997-06-13
PCT/US1998/012218 WO1998056406A1 (en) 1997-06-13 1998-06-11 Stable insulin formulations

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL337324A1 PL337324A1 (en) 2000-08-14
PL194244B1 true PL194244B1 (pl) 2007-05-31

Family

ID=21981869

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL98337324A PL194244B1 (pl) 1997-06-13 1998-06-11 Preparat insulinowy w postaci roztworu i jego stosowanie

Country Status (30)

Country Link
US (3) US6034054A (pl)
EP (1) EP0884053B1 (pl)
JP (1) JP2002504908A (pl)
KR (1) KR100597500B1 (pl)
CN (1) CN1293916C (pl)
AR (1) AR012894A1 (pl)
AT (2) ATE226088T1 (pl)
AU (1) AU734781B2 (pl)
BR (1) BR9810116B1 (pl)
CA (1) CA2295140C (pl)
CO (1) CO4750643A1 (pl)
CZ (1) CZ299637B6 (pl)
DE (2) DE69834956T2 (pl)
DK (1) DK0884053T3 (pl)
EA (1) EA002880B1 (pl)
ES (2) ES2264713T3 (pl)
HU (1) HUP0002877A3 (pl)
ID (1) ID24310A (pl)
IL (1) IL133348A0 (pl)
NO (1) NO996131L (pl)
NZ (1) NZ501382A (pl)
PE (1) PE79099A1 (pl)
PL (1) PL194244B1 (pl)
PT (2) PT884053E (pl)
SV (1) SV1998000065A (pl)
TR (1) TR199903036T2 (pl)
TW (1) TW577753B (pl)
UA (1) UA61109C2 (pl)
WO (1) WO1998056406A1 (pl)
ZA (1) ZA984697B (pl)

Families Citing this family (164)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20030069177A1 (en) 2000-05-16 2003-04-10 Genentech, Inc. Method for treating cartilage disorders
ZA984697B (en) * 1997-06-13 1999-12-01 Lilly Co Eli Stable insulin formulations.
US6211144B1 (en) * 1998-10-16 2001-04-03 Novo Nordisk A/S Stable concentrated insulin preparations for pulmonary delivery
DE60042550D1 (de) 1999-01-06 2009-08-27 Genentech Inc Mutierte varianten des insulin-ähnlichen wachstumsfaktor i (igf-i)
CA2356109C (en) 1999-01-06 2008-04-22 Genentech, Inc. Insulin-like growth factor (igf) i mutant variants
CA2369451C (en) 1999-04-08 2009-09-22 Genentech, Inc. Composition based on oppositely-charged polypeptides
US20040220103A1 (en) * 1999-04-19 2004-11-04 Immunex Corporation Soluble tumor necrosis factor receptor treatment of medical disorders
US6746853B1 (en) 1999-05-19 2004-06-08 Xencor, Inc. Proteins with insulin-like activity useful in the treatment of diabetes
US7169889B1 (en) 1999-06-19 2007-01-30 Biocon Limited Insulin prodrugs hydrolyzable in vivo to yield peglylated insulin
US7022674B2 (en) * 1999-12-16 2006-04-04 Eli Lilly And Company Polypeptide compositions with improved stability
WO2001052937A1 (en) * 2000-01-24 2001-07-26 Medtronic Minimed, Inc. Mixed buffer system for stabilizing polypeptide formulations
JP2003532691A (ja) * 2000-05-05 2003-11-05 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ 重症疾患神経障害
US7060675B2 (en) * 2001-02-15 2006-06-13 Nobex Corporation Methods of treating diabetes mellitus
US6867183B2 (en) * 2001-02-15 2005-03-15 Nobex Corporation Pharmaceutical compositions of insulin drug-oligomer conjugates and methods of treating diseases therewith
AU2002248464A1 (en) 2001-02-21 2002-09-12 Medtronic Minimed, Inc. Stabilized insulin formulations
DE10114178A1 (de) 2001-03-23 2002-10-10 Aventis Pharma Gmbh Zinkfreie und zinkarme Insulinzubereitungen mit verbesserter Stabilität
US6828305B2 (en) * 2001-06-04 2004-12-07 Nobex Corporation Mixtures of growth hormone drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
US7713932B2 (en) * 2001-06-04 2010-05-11 Biocon Limited Calcitonin drug-oligomer conjugates, and uses thereof
US6828297B2 (en) 2001-06-04 2004-12-07 Nobex Corporation Mixtures of insulin drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
US6858580B2 (en) 2001-06-04 2005-02-22 Nobex Corporation Mixtures of drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
US6835802B2 (en) 2001-06-04 2004-12-28 Nobex Corporation Methods of synthesizing substantially monodispersed mixtures of polymers having polyethylene glycol moieties
US6713452B2 (en) 2001-06-04 2004-03-30 Nobex Corporation Mixtures of calcitonin drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
US6737401B2 (en) 2001-06-28 2004-05-18 Metronic Minimed, Inc. Methods of evaluating protein formulation stability and surfactant-stabilized insulin formulations derived therefrom
US20030119734A1 (en) 2001-06-28 2003-06-26 Flink James M. Stable formulation of modified GLP-1
US7196059B2 (en) * 2001-09-07 2007-03-27 Biocon Limited Pharmaceutical compositions of insulin drug-oligomer conjugates and methods of treating diseases therewith
US6913903B2 (en) * 2001-09-07 2005-07-05 Nobex Corporation Methods of synthesizing insulin polypeptide-oligomer conjugates, and proinsulin polypeptide-oligomer conjugates and methods of synthesizing same
US7312192B2 (en) * 2001-09-07 2007-12-25 Biocon Limited Insulin polypeptide-oligomer conjugates, proinsulin polypeptide-oligomer conjugates and methods of synthesizing same
US6770625B2 (en) 2001-09-07 2004-08-03 Nobex Corporation Pharmaceutical compositions of calcitonin drug-oligomer conjugates and methods of treating diseases therewith
US7030082B2 (en) * 2001-09-07 2006-04-18 Nobex Corporation Pharmaceutical compositions of drug-oligomer conjugates and methods of treating disease therewith
US7166571B2 (en) * 2001-09-07 2007-01-23 Biocon Limited Insulin polypeptide-oligomer conjugates, proinsulin polypeptide-oligomer conjugates and methods of synthesizing same
US20030068361A1 (en) * 2001-10-09 2003-04-10 Rimona Margalit Liposome-encapsulated insulin formulations
US20030199445A1 (en) * 2002-02-07 2003-10-23 Knudsen Lotte Bjerre Use of GLP-1 compound for treatment of critically ill patients
WO2003094956A1 (en) * 2002-05-07 2003-11-20 Novo Nordisk A/S Soluble formulations comprising monomeric insulin and acylated insulin
AU2003236521A1 (en) 2002-06-13 2003-12-31 Nobex Corporation Methods of reducing hypoglycemic episodes in the treatment of diabetes mellitus
DE10227232A1 (de) * 2002-06-18 2004-01-15 Aventis Pharma Deutschland Gmbh Saure Insulinzubereitungen mit verbesserter Stabilität
ITMI20021684A1 (it) * 2002-07-29 2004-01-29 Therapicon Srl Composizione farmaceutica di peptide nasale
KR101123113B1 (ko) * 2002-07-29 2012-03-15 쎄라피콘 에스.알.엘. 코 펩티드 약학 제형
US7407955B2 (en) 2002-08-21 2008-08-05 Boehringer Ingelheim Pharma Gmbh & Co., Kg 8-[3-amino-piperidin-1-yl]-xanthines, the preparation thereof and their use as pharmaceutical compositions
WO2004105790A1 (en) 2003-06-03 2004-12-09 Novo Nordisk A/S Stabilized pharmaceutical peptide compositions
PT1687019T (pt) 2003-11-20 2018-02-26 Novo Nordisk As Formulações de péptidos que contêm polietileno glicol que são ótimas para produção e para utilização em dispositivos de injeção
US7501426B2 (en) 2004-02-18 2009-03-10 Boehringer Ingelheim International Gmbh 8-[3-amino-piperidin-1-yl]-xanthines, their preparation and their use as pharmaceutical compositions
CN103223160B (zh) 2004-07-19 2015-02-18 比奥孔有限公司 胰岛素-低聚物共轭物,制剂及其用途
CA2576030A1 (en) * 2004-08-09 2006-02-23 Alios Biopharma Inc. Synthetic hyperglycosylated, protease-resistant polypeptide variants, oral formulations and methods of using the same
US7597884B2 (en) 2004-08-09 2009-10-06 Alios Biopharma, Inc. Hyperglycosylated polypeptide variants and methods of use
DE102004054054A1 (de) 2004-11-05 2006-05-11 Boehringer Ingelheim Pharma Gmbh & Co. Kg Verfahren zur Herstellung chiraler 8-(3-Amino-piperidin-1-yl)-xanthine
EP2494983B1 (en) 2004-11-12 2019-04-24 Novo Nordisk A/S Stable formulations of glp-1
CN101060856B (zh) * 2004-11-22 2011-01-19 诺和诺德公司 可溶、稳定的含胰岛素制剂
EP2992902A1 (en) 2004-12-27 2016-03-09 Silence Therapeutics GmbH Lipid complexes coated with peg and their uses
JPWO2006093222A1 (ja) * 2005-03-02 2008-08-07 味の素株式会社 インスリンの多量体形成阻害剤
US20090060861A1 (en) * 2005-05-25 2009-03-05 Novo Nordisk A/S Stabilized Polypeptide Formulations
WO2006125763A1 (en) * 2005-05-25 2006-11-30 Novo Nordisk A/S Stabilized polypeptide formulations
DE102005035891A1 (de) 2005-07-30 2007-02-08 Boehringer Ingelheim Pharma Gmbh & Co. Kg 8-(3-Amino-piperidin-1-yl)-xanthine, deren Herstellung und deren Verwendung als Arzneimittel
ATE471144T1 (de) * 2005-10-20 2010-07-15 Mdrna Inc Intranasale verabreichung von schnell wirkendem insulin
US20090074882A1 (en) 2005-12-28 2009-03-19 Novo Nordisk A/S Insulin compositions and method of making a composition
US8927015B2 (en) * 2006-04-12 2015-01-06 Emisphere Technologies, Inc. Formulations for delivering insulin
CN102838599A (zh) 2006-05-04 2012-12-26 贝林格尔.英格海姆国际有限公司 多晶型
EP1852108A1 (en) 2006-05-04 2007-11-07 Boehringer Ingelheim Pharma GmbH & Co.KG DPP IV inhibitor formulations
PE20080251A1 (es) 2006-05-04 2008-04-25 Boehringer Ingelheim Int Usos de inhibidores de dpp iv
WO2007135117A2 (en) * 2006-05-24 2007-11-29 Novo Nordisk A/S Soluble, stable insulin-containing formulations
US9023793B2 (en) * 2006-09-29 2015-05-05 Retrophin, Inc. Intranasal carbetocin formulations and methods for the treatment of autism
GB0700523D0 (en) * 2007-01-11 2007-02-21 Insense Ltd The Stabilisation Of Proteins
US8114428B2 (en) * 2007-03-08 2012-02-14 Sbf Synthetic Bone Factory Gmbh Methods for manufacturing a composition for treating bone and/or cartilage defects
WO2008118387A2 (en) * 2007-03-23 2008-10-02 Wayne State University Erythrocyte atp-release modulators
US20080260820A1 (en) * 2007-04-19 2008-10-23 Gilles Borrelly Oral dosage formulations of protease-resistant polypeptides
US9241908B2 (en) * 2007-10-16 2016-01-26 Biocon Limited Orally administrable solid pharmaceutical composition and a process thereof
US8986253B2 (en) 2008-01-25 2015-03-24 Tandem Diabetes Care, Inc. Two chamber pumps and related methods
WO2009115469A1 (en) 2008-03-18 2009-09-24 Novo Nordisk A/S Protease stabilized, acylated insulin analogues
PE20091730A1 (es) 2008-04-03 2009-12-10 Boehringer Ingelheim Int Formulaciones que comprenden un inhibidor de dpp4
TWI394580B (zh) 2008-04-28 2013-05-01 Halozyme Inc 超快起作用胰島素組成物
WO2009133408A2 (en) 2008-05-01 2009-11-05 Arecor Limited Protein formulation
TWI451876B (zh) * 2008-06-13 2014-09-11 Lilly Co Eli 聚乙二醇化之離脯胰島素化合物
EP2328607A1 (en) 2008-07-16 2011-06-08 Arecor Limited Stable formulation of a therapeutic protein
KR20200118243A (ko) 2008-08-06 2020-10-14 베링거 인겔하임 인터내셔날 게엠베하 메트포르민 요법이 부적합한 환자에서의 당뇨병 치료
UY32030A (es) 2008-08-06 2010-03-26 Boehringer Ingelheim Int "tratamiento para diabetes en pacientes inapropiados para terapia con metformina"
EP2337563B1 (en) 2008-09-08 2014-04-09 The Board of Trustees of The Leland Stanford Junior University Modulators of aldehyde dehydrogenase activity and methods of use thereof
BRPI0919288A2 (pt) 2008-09-10 2015-12-15 Boehring Ingelheim Internat Gmbh teriapia de combinação para tratamento de diabetes e condições relacionadas.
US8408421B2 (en) 2008-09-16 2013-04-02 Tandem Diabetes Care, Inc. Flow regulating stopcocks and related methods
CA2737461A1 (en) 2008-09-19 2010-03-25 Tandem Diabetes Care, Inc. Solute concentration measurement device and related methods
US20200155558A1 (en) 2018-11-20 2020-05-21 Boehringer Ingelheim International Gmbh Treatment for diabetes in patients with insufficient glycemic control despite therapy with an oral antidiabetic drug
PT3228320T (pt) 2008-10-17 2020-03-26 Sanofi Aventis Deutschland Combinação de uma insulina e de um agonista do glp-1
JP2012506856A (ja) 2008-10-28 2012-03-22 ボード オブ トラスティーズ オブ ザ レランド スタンフォード ジュニア ユニバーシティ アルデヒドデヒドロゲナーゼのモジュレーターおよびその使用方法
KR20110085985A (ko) 2008-10-30 2011-07-27 노보 노르디스크 에이/에스 하루 한번 주사 빈도보다 적은 인슐린 주사를 사용한 진성 당뇨병의 치료
EA022310B1 (ru) 2008-12-23 2015-12-30 Бёрингер Ингельхайм Интернациональ Гмбх Солевые формы органического соединения
AR074990A1 (es) 2009-01-07 2011-03-02 Boehringer Ingelheim Int Tratamiento de diabetes en pacientes con un control glucemico inadecuado a pesar de la terapia con metformina
BRPI1007457A2 (pt) 2009-01-28 2015-08-25 Smartcells Inc Conjungado, formulação de liberação prolongada, e, sistema de distribuição de bomba.
JP2012516342A (ja) 2009-01-28 2012-07-19 スマートセルズ・インコーポレイテツド 結晶性インスリン複合体
WO2010088286A1 (en) 2009-01-28 2010-08-05 Smartcells, Inc. Synthetic conjugates and uses thereof
CA2750223A1 (en) 2009-01-28 2010-08-05 Smartcells, Inc. Exogenously triggered controlled release materials and uses thereof
WO2010092218A2 (es) 2009-02-12 2010-08-19 Proyecto De Biomedicina Cima, S.L. Uso de la cardiotrofina-1 para el tratamiento de enfermedades metabólicas
CA2753214C (en) 2009-02-27 2017-07-25 Tandem Diabetes Care, Inc. Methods and devices for determination of flow reservoir volume
US9250106B2 (en) 2009-02-27 2016-02-02 Tandem Diabetes Care, Inc. Methods and devices for determination of flow reservoir volume
CA2754950A1 (en) 2009-03-20 2010-09-23 Smartcells, Inc. Terminally-functionalized conjugates and uses thereof
EP2408470A4 (en) 2009-03-20 2012-08-29 Smartcells Inc SOLUBLE NONDEPOT INSULIN CONJUGATE AND ITS USE
PT2612677E (pt) * 2009-06-26 2015-09-10 Novo Nordisk As Preparação compreendendo insulina, nicotinamida e arginina
KR101853606B1 (ko) 2009-07-06 2018-05-03 사노피-아벤티스 도이칠란트 게엠베하 메티오닌을 함유하는 수성 인슐린 제제
EP2724739B1 (en) 2009-07-30 2015-07-01 Tandem Diabetes Care, Inc. Portable infusion pump system
KR101337322B1 (ko) 2009-11-13 2013-12-06 사노피-아벤티스 도이칠란트 게엠베하 Glp-1 효능제 및 메티오닌을 포함하는 약제학적 조성물
DK2498802T3 (en) 2009-11-13 2015-04-13 Sanofi Aventis Deutschland Pharmaceutical composition comprising a GLP-1 agonist, insulin and a methionine
NZ599298A (en) 2009-11-27 2014-11-28 Boehringer Ingelheim Int Treatment of genotyped diabetic patients with dpp-iv inhibitors such as linagliptin
CN101912600B (zh) * 2010-01-11 2014-01-29 杨国汉 改善胰岛素在溶液中稳定性的方法
WO2011138421A1 (en) 2010-05-05 2011-11-10 Boehringer Ingelheim International Gmbh Combination therapy
AU2011202239C1 (en) 2010-05-19 2017-03-16 Sanofi Long-acting formulations of insulins
NZ603319A (en) 2010-06-24 2015-04-24 Boehringer Ingelheim Int Diabetes therapy
EP2598170A4 (en) 2010-07-28 2016-07-06 Smartcells Inc MEDICINAL LIGANDEN CONJUGATES, THEIR SYNTHESIS AND INTERMEDIATE PRODUCTS THEREOF
US9074015B2 (en) 2010-07-28 2015-07-07 Smartcells, Inc. Recombinantly expressed insulin polypeptides and uses thereof
US9068013B2 (en) 2010-07-28 2015-06-30 Smart Cells, Inc. Recombinant lectins, binding-site modified lectins and uses thereof
ES2606554T3 (es) 2010-08-30 2017-03-24 Sanofi-Aventis Deutschland Gmbh Uso de AVE0010 para la fabricación de un medicamento para el tratamiento de la diabetes mellitus de tipo 2
BR112013010345A2 (pt) 2010-10-27 2017-07-25 Novo Nordisk As tratamento de diabetes melitus usando as injeções de insulina administradas com intervalos de variação da injeção
AR083878A1 (es) 2010-11-15 2013-03-27 Boehringer Ingelheim Int Terapia antidiabetica vasoprotectora y cardioprotectora, linagliptina, metodo de tratamiento
CN102188367B (zh) * 2011-01-05 2012-11-07 山东新时代药业有限公司 一种甘精胰岛素注射液及其制备方法
WO2012149106A1 (en) 2011-04-29 2012-11-01 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Compositions and methods for increasing proliferation of adult salivary stem cells
US9821032B2 (en) 2011-05-13 2017-11-21 Sanofi-Aventis Deutschland Gmbh Pharmaceutical combination for improving glycemic control as add-on therapy to basal insulin
US9993529B2 (en) 2011-06-17 2018-06-12 Halozyme, Inc. Stable formulations of a hyaluronan-degrading enzyme
US20130345113A1 (en) * 2011-07-13 2013-12-26 Ronald E. Strohbehn Method of Use of Activated Functional Proteins to Improve Animal Health
CA2841552C (en) 2011-07-15 2020-06-23 Boehringer Ingelheim International Gmbh Substituted quinazolines, the preparation thereof and the use thereof in pharmaceutical compositions
PL2750699T3 (pl) 2011-08-29 2015-12-31 Sanofi Aventis Deutschland Kombinacja farmaceutyczna do stosowania w kontroli glikemii u pacjentów z cukrzycą typu 2
AR087744A1 (es) 2011-09-01 2014-04-16 Sanofi Aventis Deutschland Composicion farmaceutica para uso en el tratamiento de una enfermedad neurodegenerativa
ES2574761T3 (es) * 2011-10-31 2016-06-21 Xeris Pharmaceuticals, Inc. Formulaciones para el tratamiento de la diabetes
US9555001B2 (en) 2012-03-07 2017-01-31 Boehringer Ingelheim International Gmbh Pharmaceutical composition and uses thereof
US20130303554A1 (en) 2012-05-14 2013-11-14 Boehringer Ingelheim International Gmbh Use of a dpp-4 inhibitor in sirs and/or sepsis
EP3685839A1 (en) 2012-05-14 2020-07-29 Boehringer Ingelheim International GmbH Linagliptin for use in the treatment of albuminuria and kidney related diseases
US9180242B2 (en) 2012-05-17 2015-11-10 Tandem Diabetes Care, Inc. Methods and devices for multiple fluid transfer
WO2013174767A1 (en) 2012-05-24 2013-11-28 Boehringer Ingelheim International Gmbh A xanthine derivative as dpp -4 inhibitor for use in modifying food intake and regulating food preference
US9555186B2 (en) 2012-06-05 2017-01-31 Tandem Diabetes Care, Inc. Infusion pump system with disposable cartridge having pressure venting and pressure feedback
US9707276B2 (en) 2012-12-03 2017-07-18 Merck Sharp & Dohme Corp. O-glycosylated carboxy terminal portion (CTP) peptide-based insulin and insulin analogues
MX360420B (es) * 2012-12-19 2018-10-31 Wockhardt Ltd Una composicion acuosa estable que comprende insulina humana o un analogo o derivado de la misma.
BR112015013223A2 (pt) * 2012-12-26 2017-07-11 Wockhardt Ltd composição farmacêutica
TWI641381B (zh) * 2013-02-04 2018-11-21 法商賽諾菲公司 胰島素類似物及/或胰島素衍生物之穩定化醫藥調配物
US10201656B2 (en) 2013-03-13 2019-02-12 Tandem Diabetes Care, Inc. Simplified insulin pump for type II diabetics
US9173998B2 (en) 2013-03-14 2015-11-03 Tandem Diabetes Care, Inc. System and method for detecting occlusions in an infusion pump
WO2014160185A2 (en) 2013-03-14 2014-10-02 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Mitochondrial aldehyde dehydrogenase-2 modulators and methods of use thereof
US9492608B2 (en) 2013-03-15 2016-11-15 Tandem Diabetes Care, Inc. Method and device utilizing insulin delivery protocols
MX369511B (es) 2013-04-03 2019-11-11 Sanofi Sa Tratamiento de la diabetes mellitus mediante formulaciones de insulinas de acción prolongada.
JP2016519127A (ja) 2013-04-30 2016-06-30 ノヴォ ノルディスク アー/エス 新規投与レジメン
WO2015008169A2 (en) * 2013-07-04 2015-01-22 Insuline Medical Ltd. Device, system and method for delivery of a long-acting drug
AU2014329567B2 (en) 2013-10-04 2019-07-25 Merck Sharp & Dohme Corp. Glucose-responsive insulin conjugates
AR098168A1 (es) 2013-10-25 2016-05-04 Sanofi Sa Formulación estable de insulina glulisina
SG11201604706TA (en) 2014-01-09 2016-07-28 Sanofi Sa Stabilized pharmaceutical formulations of insulin aspart
CN112957455A (zh) * 2014-01-09 2021-06-15 赛诺菲 胰岛素类似物和/或胰岛素衍生物的稳定化药物制剂
EP3091965A1 (en) * 2014-01-09 2016-11-16 Sanofi Stabilized glycerol free pharmaceutical formulations of insulin analogues and/or insulin derivatives
KR102351111B1 (ko) * 2014-01-13 2022-01-14 써멀린 다이어비티즈, 엘엘씨 초속효성 인슐린 제형 및 약제학적 전달 시스템
ES2950384T3 (es) 2014-02-28 2023-10-09 Boehringer Ingelheim Int Uso médico de un inhibidor de DPP-4
AU2015359376B2 (en) 2014-12-12 2021-09-09 Sanofi-Aventis Deutschland Gmbh Insulin glargine/lixisenatide fixed ratio formulation
TWI748945B (zh) 2015-03-13 2021-12-11 德商賽諾菲阿凡提斯德意志有限公司 第2型糖尿病病患治療
TW201705975A (zh) 2015-03-18 2017-02-16 賽諾菲阿凡提斯德意志有限公司 第2型糖尿病病患之治療
CN105535942B (zh) * 2016-01-28 2017-07-28 通化东宝药业股份有限公司 一种赖脯胰岛素硫酸鱼精蛋白制剂的制备方法及其制备的赖脯胰岛素硫酸鱼精蛋白制剂
US20210187078A1 (en) * 2016-02-25 2021-06-24 Wockhardt Limited Pharmaceutical composition of insulin glargine and amino acids
WO2017211979A1 (en) 2016-06-10 2017-12-14 Boehringer Ingelheim International Gmbh Combinations of linagliptin and metformin
ES2886837T3 (es) 2016-12-16 2021-12-21 Novo Nordisk As Composiciones farmacéuticas que contienen insulina
WO2018211517A1 (en) 2017-05-16 2018-11-22 Bhami's Research Laboratory, Pvt. Ltd. High concentration protein formulations with reduced viscosity
HUE066356T2 (hu) 2017-08-24 2024-07-28 Novo Nordisk As GLP-1 készítmények és alkalmazásaik
WO2019125879A2 (en) 2017-12-18 2019-06-27 Merck Sharp & Dohme Corp. Conjugate based systems for controlled insulin delivery
EP3727424A4 (en) 2017-12-18 2021-10-27 Merck Sharp & Dohme Corp. CONJUGATE-BASED SYSTEMS FOR CONTROLLED INSULIN RELEASE
US10335464B1 (en) 2018-06-26 2019-07-02 Novo Nordisk A/S Device for titrating basal insulin
FR3083700B1 (fr) * 2018-07-13 2021-03-12 Adocia Formulation thermostable d'insuline humaine a21g
CN110063932A (zh) * 2019-04-12 2019-07-30 浙江大学 一种多肽蛋白类药物的缓释组合物制剂及其制备方法
US12065381B2 (en) 2019-07-11 2024-08-20 Skyworks Solutions, Inc. Temperature-stable, low-dielectric constant material with an ultra-low loss tangent
US12343383B2 (en) 2019-07-12 2025-07-01 Novo Nordisk A/S High concentration insulin formulation
PE20221575A1 (es) 2020-02-18 2022-10-06 Novo Nordisk As Formulaciones farmaceuticas
CA3173417A1 (en) 2020-03-31 2021-10-07 Alborz Mahdavi Conjugates for selective responsiveness to vicinal diols
PH12023500012A1 (en) 2020-11-19 2024-03-11 Protomer Tech Inc Aromatic boron-containing compounds and insulin analogs
US20240366731A1 (en) 2021-08-12 2024-11-07 Celagenex Research (India) Pvt. Ltd. Oral algal oil based gastro-intestinal tract permeable peptide composition
WO2023225534A1 (en) 2022-05-18 2023-11-23 Protomer Technologies Inc. Aromatic boron-containing compounds and related insulin analogs
CN119405787A (zh) * 2024-09-24 2025-02-11 广东东阳光生物制剂有限公司 一种高稳定性的高浓度含锌胰岛素制剂

Family Cites Families (16)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1285023A (en) 1968-08-09 1972-08-09 Novo Terapeutisk Labor As Improvements in or relating to injectable insulin preparations
US4783441A (en) * 1979-04-30 1988-11-08 Hoechst Aktiengesellschaft Aqueous protein solutions stable to denaturation
JPS5767548A (en) * 1980-10-14 1982-04-24 Shionogi & Co Ltd Insulin analog and its preparation
AU550068B2 (en) * 1981-03-10 1986-02-27 Novo Nordisk A/S Zinc insulin stabilized with calcium or magnesium salts
FI78616C (fi) * 1982-02-05 1989-09-11 Novo Industri As Foerfarande foer framstaellning av en foer infusionsaendamaol avsedd stabiliserad insulinloesning, som har en foerhoejd zinkhalt.
US4839341A (en) * 1984-05-29 1989-06-13 Eli Lilly And Company Stabilized insulin formulations
PH25772A (en) * 1985-08-30 1991-10-18 Novo Industri As Insulin analogues, process for their preparation
DK179286D0 (da) * 1986-04-18 1986-04-18 Nordisk Gentofte Insulinpraeparat
US5514646A (en) * 1989-02-09 1996-05-07 Chance; Ronald E. Insulin analogs modified at position 29 of the B chain
TW402506B (en) * 1993-06-24 2000-08-21 Astra Ab Therapeutic preparation for inhalation
US5461031A (en) * 1994-06-16 1995-10-24 Eli Lilly And Company Monomeric insulin analog formulations
US5474978A (en) * 1994-06-16 1995-12-12 Eli Lilly And Company Insulin analog formulations
US5547929A (en) * 1994-09-12 1996-08-20 Eli Lilly And Company Insulin analog formulations
AR002976A1 (es) * 1995-03-31 1998-05-27 Lilly Co Eli Formulaciones farmaceuticas parenterales de efecto prolongado de insulina; cristales de dichos analogos aplicables en dichas formulaciones yprocedimiento de las formulaciones mencionadas
ZA984697B (en) 1997-06-13 1999-12-01 Lilly Co Eli Stable insulin formulations.
DE69924232D1 (de) * 1998-01-09 2005-04-21 Novo Nordisk As Stabilisierte insulin-zubereitungen

Also Published As

Publication number Publication date
CO4750643A1 (es) 1999-03-31
HUP0002877A3 (en) 2001-03-28
CZ445199A3 (cs) 2000-07-12
CA2295140C (en) 2010-09-14
ES2264713T3 (es) 2007-01-16
BR9810116A (pt) 2000-08-08
TR199903036T2 (xx) 2000-06-21
SV1998000065A (es) 1999-02-03
AU734781B2 (en) 2001-06-21
KR20010013700A (ko) 2001-02-26
US20030104983A1 (en) 2003-06-05
DE69808695T2 (de) 2003-06-12
BR9810116B1 (pt) 2009-05-05
ZA984697B (en) 1999-12-01
ES2185113T3 (es) 2003-04-16
DE69834956T2 (de) 2007-05-24
ID24310A (id) 2000-07-13
TW577753B (en) 2004-03-01
PT884053E (pt) 2002-12-31
EP0884053A1 (en) 1998-12-16
DE69834956D1 (de) 2006-07-27
NZ501382A (en) 2001-08-31
WO1998056406A1 (en) 1998-12-17
IL133348A0 (en) 2001-04-30
CN1293916C (zh) 2007-01-10
KR100597500B1 (ko) 2006-07-10
PL337324A1 (en) 2000-08-14
AU7837798A (en) 1998-12-30
DE69808695D1 (de) 2002-11-21
PE79099A1 (es) 1999-08-24
EA002880B1 (ru) 2002-10-31
CZ299637B6 (cs) 2008-10-01
EA200000014A1 (ru) 2000-06-26
JP2002504908A (ja) 2002-02-12
EP0884053B1 (en) 2002-10-16
US6551992B1 (en) 2003-04-22
PT1283051E (pt) 2006-08-31
NO996131L (no) 2000-02-03
DK0884053T3 (da) 2002-11-04
UA61109C2 (uk) 2003-11-17
CA2295140A1 (en) 1998-12-17
US6034054A (en) 2000-03-07
ATE329612T1 (de) 2006-07-15
HUP0002877A2 (hu) 2001-01-29
NO996131D0 (no) 1999-12-10
CN1266371A (zh) 2000-09-13
US6906028B2 (en) 2005-06-14
ATE226088T1 (de) 2002-11-15
HK1030747A1 (en) 2001-05-18
AR012894A1 (es) 2000-11-22

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP0884053B1 (en) Stable insulin formulations
EP1506230B1 (en) Soluble formulations comprising monomeric insulin and acylated insulin
US5866538A (en) Insulin preparations containing NaCl
RU2182015C2 (ru) ПРЕПАРАТ ИНСУЛИНА, СОДЕРЖАЩИЙ NaCl, ПАРЕНТЕРАЛЬНАЯ ГОТОВАЯ ФОРМА, СПОСОБ ПОВЫШЕНИЯ ХИМИЧЕСКОЙ СТАБИЛЬНОСТИ ПРЕПАРАТА ИНСУЛИНА
US6734162B2 (en) Mixed buffer system for stabilizing polypeptide formulations
US20050176621A1 (en) Crystalline compositions for controlling blood glucose
JP2001199899A (ja) インスリン類似化合物複合体
JPH0892126A (ja) インスリン類似体製剤
EP1506003A1 (en) Soluble formulations comprising insulin aspart and insulin detemir
EP1283051B1 (en) Stable insulin formulations
US20050054818A1 (en) Crystalline compositions for controlling blood glucose
MXPA99011446A (en) Stable insulin formulations
HK1030747B (en) Stable insulin formulations
WO2006096079A2 (en) Pharmaceutical composition comprising a biosynthetic analog of human insulin, and its use in the treatment of diabetes mellitus.