PL194244B1 - Preparat insulinowy w postaci roztworu i jego stosowanie - Google Patents

Preparat insulinowy w postaci roztworu i jego stosowanie

Info

Publication number
PL194244B1
PL194244B1 PL98337324A PL33732498A PL194244B1 PL 194244 B1 PL194244 B1 PL 194244B1 PL 98337324 A PL98337324 A PL 98337324A PL 33732498 A PL33732498 A PL 33732498A PL 194244 B1 PL194244 B1 PL 194244B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
formulation
concentration
insulin
lys
pro
Prior art date
Application number
PL98337324A
Other languages
English (en)
Other versions
PL337324A1 (en
Inventor
Michael Rosario Defelippis
Michael Allen Dobbins
Bruce Hill Frank
Shun Li
Dawn Marie Rebhun
Original Assignee
Lilly Co Eli
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Lilly Co Eli filed Critical Lilly Co Eli
Publication of PL337324A1 publication Critical patent/PL337324A1/xx
Publication of PL194244B1 publication Critical patent/PL194244B1/pl

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K9/00Medicinal preparations characterised by special physical form
    • A61K9/0012Galenical forms characterised by the site of application
    • A61K9/0019Injectable compositions; Intramuscular, intravenous, arterial, subcutaneous administration; Compositions to be administered through the skin in an invasive manner
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/17Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • A61K38/22Hormones
    • A61K38/28Insulins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/02Inorganic compounds
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/06Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite
    • A61K47/08Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite containing oxygen, e.g. ethers, acetals, ketones, quinones, aldehydes, peroxides
    • A61K47/10Alcohols; Phenols; Salts thereof, e.g. glycerol; Polyethylene glycols [PEG]; Poloxamers; PEG/POE alkyl ethers
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/06Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite
    • A61K47/16Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite containing nitrogen, e.g. nitro-, nitroso-, azo-compounds, nitriles, cyanates
    • A61K47/18Amines; Amides; Ureas; Quaternary ammonium compounds; Amino acids; Oligopeptides having up to five amino acids
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/06Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite
    • A61K47/16Organic compounds, e.g. natural or synthetic hydrocarbons, polyolefins, mineral oil, petrolatum or ozokerite containing nitrogen, e.g. nitro-, nitroso-, azo-compounds, nitriles, cyanates
    • A61K47/18Amines; Amides; Ureas; Quaternary ammonium compounds; Amino acids; Oligopeptides having up to five amino acids
    • A61K47/183Amino acids, e.g. glycine, EDTA or aspartame
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P3/00Drugs for disorders of the metabolism
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P3/00Drugs for disorders of the metabolism
    • A61P3/08Drugs for disorders of the metabolism for glucose homeostasis
    • A61P3/10Drugs for disorders of the metabolism for glucose homeostasis for hyperglycaemia, e.g. antidiabetics

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Diabetes (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Endocrinology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Obesity (AREA)
  • Dermatology (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Inorganic Chemistry (AREA)
  • Emergency Medicine (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

1. Preparat w postaci roztworu, znamienny tym, ze zawiera fizjologicznie tolerowany bufor wybrany z grupy obejmujacej TRIS i arginine, monomeryczny analog insuliny, cynk oraz fenolowy srodek konserwujacy. 12. Preparat okreslony w zastrzezeniu 1 do stosowania w infuzyjnym systemie terapeutycznym do wlewu ciaglego. 13. Preparat okreslony w zastrzezeniu 1 do stosowania jako lek do leczenia cukrzycy. 14. Preparat okreslony w zastrzezeniu 1 do stosowania jako lek do leczenia hiperglikemii. PL PL PL PL

Description

Wynalazek dotyczy preparatu insulinowego w postaci roztworu i jego stosowania, w szczególności do leczenia cukrzycy i hiperglikemii. Bardziej szczegółowo, wynalazek dotyczy preparatów monomerycznych analogów insuliny, odznaczających się długotrwałą stabilnością fizyczną w warunkach ekspozycji na oddziaływanie dużych dawek energii mechanicznej i wysokiej temperatury.
Trwałe preparaty środków leczniczych są szczególnie potrzebne w przypadku stosowania ich w urządzeniach dostarczających lek choremu, w których dochodzi do eksponowania wspomnianych środków na oddziaływanie podwyższonej temperatury i energii mechanicznej. ltak, na przykład, trwałe preparaty insulinowe potrzebne są w przypadku stosowania infuzyjnych systemów terapeutycznych do wlewu ciągłego oraz systemów typu wiecznego pióra. Obecnie stosowane preparaty zapewniają jedynie ograniczoną trwałość wspomnianych środków przy stosowaniu w tego typu urządzeniach dostarczających lek.
W infuzyjnych systemach terapeutycznych do wlewu ciągłego, płyn zawierający środek leczniczy przepompowywany jest ze zbiornika do, zazwyczaj, podskórnego, wewnątrz żylnego lub wewnątrzotrzewnowego depot. Zbiornik, który należy ponownie napełniać w sposób okresowy, albo jest przymocowany od zewnątrz do ciała chorego, albo jest wszczepiony w jego organizm. W każdym przypadku, ciepło i ruchy ciała pacjenta, w połączeniu z turbulencją w przewodach i pompie dostarczają preparatowi względnie dużą porcję energii termomechanicznej. Dla zminimalizowania częstotliwości ponownego napełniania zbiornika, a także zminimalizowania jego wielkości, wysoce korzystne są preparaty o względnie dużym stężeniu środka leczniczego.
Massey i Sheliga w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 4839341 (Eli Lilly and Company, 1989) omawiają wyzwania występujące w zapewnianiu trwałych preparatów insuliny przeznaczonych do wlewu ciągłego i przedstawiają dokładny przegląd tej dziedziny wiedzy, aż do roku 1984. Wyzwania te nasiliły się nawet w ostatnim czasie, a to dlatego, że obecnie żąda się preparatów insuliny trwałych w ciągu 1-3 miesięcy.
Opracowano także wtryskiwacze do wstrzyknięć typu pióra dla dopomożenia diabetykom odmierzania i podawania dokładnej i kontrolowanej dawki insuliny. Ogólnie, pióra takie mają osadzony wnich nabój zawierający konkretną ilość szczelnie w nim zamkniętego płynnego leku. Nabój taki obejmuje tłok strzykawki i mechanizm służący wprowadzaniu tłoka strzykawki do naboju w sposób, umożliwiający dawkowanie leku. Wtryskiwacze do wstrzyknięć typu pióra mogą być przyborami nadającymi się do wielokrotnego użycia lub do jednorazowego użytku. W przypadku piór nadających się do wielokrotnego użycia, użytkownik może zmieniać wyczerpany nabój i ponownie nastawiać śrubę pociągową pióra z powrotem na pozycję początkową. W przypadku pióra do jednorazowego użytku, nabój jest na stałe zamknięty w piórze, którego chory pozbywa się po całkowitym wyczerpaniu zawartości naboju. Preparaty insuliny stosowane w tych piórach eksponowane są na oddziaływania fizyczne i stwierdza się ograniczoną ich trwałość.
Wraz z wprowadzeniem nowych, monomerycznych analogów insuliny przeznaczonych do leczenia cukrzycy, występuje potrzeba wykorzystania tych związków w reżymach leczenia, w przypadku których może dochodzić do upośledzenia samoistnej trwałości preparatów. Insuliny o szybkim działaniu, znane jako monomeryczne analogi insuliny, są dobrze znane w tej dziedzinie wiedzy isą ujawnione w: Chance i in., patent Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5514646, wydany 7 maja 1996; Brem i in., Protein Engineering, 6, 527-533 (1992); Brange i in., publikacja EPO nr 214826 (opublikowana 18 marca 1987); oraz Brange i in., Current Opinion in Structural Biology, 1, 934-940 (1991). Monomeryczne analogi insuliny ulegają wchłonięciu znacznie szybciej niż insulina i idealnie nadają się do poposiłkowej kontroli poziomu glukozy we krwi u chorych potrzebujących takiego postępowania. Nadają się również szczególnie dobrze do podawania leku metodą ciągłego wlewu tak w celu posiłkowej jak i podstawowej kontroli poziomu glukozy we krwi, a to dla ich szybkiego wchłaniania się z miejsca podania.
Niestety, preparaty monomerycznych analogów insuliny przejawiają skłonność do skupiania się i stawania się nietrwałymi w warunkach ekspozycji na oddziaływania termomechaniczne (Bakaysa iin., patent Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978, wydany 12 grudnia 1995). Agregacja taka może nawet wyrazić się strącaniem w przypadku wyższych gatunków insuliny. W ten sposób, agregacja może zapobiegać powtarzalnemu dostarczaniu terapeutycznie skutecznych dawek monomerycznych analogów insuliny, a także może powodować podrażnienie w miejscu podania lub bardziej ukłaPL 194 244 B1 dową odpowiedź immunologiczną. Pożądane są zatem preparaty analogów insuliny, stabilizowane przeciw tworzeniu agregatów.
Preparaty monomerycznych analogów insuliny przeznaczone do stosowania w infuzyjnych systemach terapeutycznych do wlewu ciągłego muszą pozostawać w stanie roztworu i zasadniczo nie zawierać agregatów, nawet przy oddziaływaniu na nie ciepła i ruchów ciała chorego, w okresie od kilku dni do szeregu miesięcy. Nietrwałości sprzyja wyższe stężenie białka potrzebne do funkcjonowania infuzyjnych systemów terapeutycznych do wlewu ciągłego, a także oddziaływania termomechaniczne, na jakie narażone są preparaty w infuzyjnych systemach terapeutycznych do wlewu ciągłego. Stąd też, występuje nagląca potrzeba polepszenia fizycznej i chemicznej trwałości skoncentrowanych preparatów analogów insuliny dla umożliwienia stosowania ich z powodzeniem w infuzyjnych systemach terapeutycznych do wlewu ciągłego. Dobroczynne w skutkach jest także polepszenie trwałości preparatów monomerycznych analogów insuliny przeznaczonych do innych zastosowań niż wlew ciągły.
Znane są stabilizowane preparaty monomerycznych analogów insuliny o szybkim działaniu. Bakaysa i in. w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978 ujawnili i zastrzegli kompleks analogów insuliny ludzkiej, obejmujący sześć cząsteczek analogu insuliny ludzkiej (kompleks heksamerowy), dwa atomy cynku i co najmniej 3 cząsteczki fenolowego środka konserwującego, a także preparaty zawierające kompleks heksamerowy oraz sposoby leczenia cukrzycy (diabetes mellitus) polegające na podawaniu chorym tych preparatów. Bakaysa i in. także zastrzegają preparaty kompleksu heksamerowego, obejmującego jeszcze środek izotonizujący i fizjologicznie tolerowany bufor.
W opisie patentowym patentu Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978 ujawniono, że cynkowe kompleksy monomerycznych analogów insuliny można formułować w obecności buforu fizjologicznie tolerowanego. Wśród wspomnianych tam buforów przydatnych do formułowania znajdują się bufory z fosforanem sodu, octanem sodu, cytrynianem sodu i TRIS. Przykłady podane w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978 jedynie opisują preparaty, w których buforem jest bufor z fosforanem sodu i jedynie bufor z fosforanem sodu jest wymagany w zastrzeżeniach (zastrzeżenie 5). Żaden z przykładów podanych w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978 nie ujawnia konkretnie użycia buforu TRISw preparatach zawierających kompleksy typu cynk-monomeryczny analog insuliny.
Opracowano również preparaty monomerycznego analogu insuliny zawierające protaminę, z uzyskaniem, w trakcie ich używania, średnio długiego czasu działania. Preparaty typu monomeryczny analog insuliny-protamina opisano w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5461031. W tej dziedzinie wiedzy znane są sposoby krystalizowania monomerycznych analogów insuliny z zasadowym peptydem protaminą, z uzyskaniem obojętnej zawiesiny protaminy. Oprócz tego, można sporządzić dwufazowe mieszaniny, zawierające roztwór monomerycznego analogu insuliny i zawiesinę kryształów monomerycznego analogu insuliny i protaminy. Mieszaniny takie mają optymalne właściwości analogów, jeśli chodzi o czas działania, w połączeniu z aktywnością podstawową. W patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5461031 opisano także mieszaniny z monomerycznym analogiem insuliny.
Zawiesinowe preparaty typu monomeryczny analog insuliny-protaminy i mieszaniny dwufazowe nadają się do użycia w rozwiązaniach z użyciem pojemnika w postaci naboju. Jak dotychczas, z konieczności częstego manipulowania tymi przyborami przy leczeniu chorego, wynika wzrastająca presja na tego rodzaju preparat. Zwłaszcza preparaty z solą protaminy wykazują ograniczoną trwałość w warunkach ekspozycji na oddziaływania termomechaniczne. Tak więc, istnieje zapotrzebowanie na opracowanie trwałych preparatów typu monomeryczny analog insuliny-protamina, o średnio długim czasie działania, jak również preparatów w postaci mieszaniny dwufazowej.
Opis patentowy DE 19521753 ujawnia monomeryczny analog insuliny w kompozycji w postaci zawiesiny. Zwłaszcza ujawnia monomeryczne analogi insuliny skompleksowane z protaminą, co zapewnia przedłużony czas działania. Opis patentowy DE ujawnia to, że korzystnym buforem jest bufor fosforanowy. Jeśli chodzi o stabilność to w opisie tym zawarte są informacje na temat stabilności kryształów w zawiesinie, a nie stabilności kompozycji.
Opis patentowy EP 735048 ujawnia również kompozycję zawiesinową o przedłużonym czasie działania w przeciwieństwie do szybkiego początku hypoglikemicznego według niniejszego wynalazku. Obydwa opisy patentowe DE 19521753 iEP 735048 ujawniają kompozycje zawiesinowe z wydłużonymi dla insuliny profilami: czas-działanie.
PL 194 244 B1
Obecnie, twórcy niniejszego wynalazku stwierdzili, że w przypadku użycia w składzie preparatów kompleksów cynk-monomeryczny analog insuliny, preparatów soli protaminy lub dwufazowych mieszanin monomerycznego analogu insuliny, pewnych fizjologicznie tolerowanych buforów, innych niż bufor fosforanowy, stabilność fizyczna preparatów staje się nieoczekiwanie i to znacząco większa niż w przypadku stosowania buforu fosforanowego. Najbardziej korzystne jest stwierdzenie twórców niniejszego wynalazku polegające na tym, że podczas gdy rozpuszczalne preparaty zawierające kompleksy cynk-monomeryczny analog insuliny z buforem fosforanowym, takie jak preparaty konkretnie przykładowo podane w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5474978, nie są w wystarczającym stopniu fizycznie stabilne z punktu widzenia długoterminowego stosowania przy użyciu infuzyjnych systemów terapeutycznych z pompowaniem w sposób ciągły, to rozpuszczalne preparaty według niniejszego wynalazku są dostatecznie trwałe, aby mogły być stosowane do wlewów insuliny dokonywanych w dłuższym czasie. Twórcy niniejszego wynalazku odkryli również, że dodanie argininy do preparatów monomerycznego analogu insuliny z solą protaminy drastycznie polepsza zarówno chemiczną jak i fizyczną trwałość preparatu.
Według wynalazku preparat w postaci roztworu, charakteryzuje się tym, że zawiera fizjologicznie tolerowany bufor wybrany z grupy obejmującej TRIS i argininę, monomeryczny analog insuliny, cynk oraz fenolowy środek konserwujący.
W korzystnym wykonaniu wynalazku jako monomeryczny analog insuliny preparat zawiera B28 B29
LysB28ProB29-insulinę ludzką, a jako bufor zawiera TRIS.
W innym wykonaniu preparat, jako monomeryczny analog insuliny, zawiera AspB28-insulinę ludzką, a jako bufor zawiera TRIS.
W kolejnym korzystnym wykonaniu preparat zawiera jeszcze środek izotonizujący, przy czym pH preparatu mieści się w zakresie od 7,0 do 8,0 przy pomiarze w temperaturze 22°C. Natomiast stężenie LysB28ProB29-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie korzystnie od 1,2 mg/ml do 50 mg/ml, korzystniej w zakresie od 3,0 mg/ml do 35 mg/ml.
W jednym z korzystnych wykonań preparat według wynalazku zawiera jeszcze środek izotonizujący, przy czym pH preparatu mieści się w zakresie od 7,0 do 8,0 przy pomiarze w temperaturze 22°C, a stężenie AspB28-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie od 1,2 mg/ml do 50 mg/ml, korzystnie w zakresie od 3,0 mg/ml do 35 mg/ml.
B28 B29
W jeszcze dalszym korzystnym wykonaniu preparat zawierający LysB28ProB29-insulinę ludzką zawiera TRIS, obecny w stężeniu wynoszącym 2 mg/ml, glicerynę jako środek izotonizujący, obecną w stężeniu wynoszącym 16 mg/ml, m-krezol, obecny w stężeniu wynoszącym 1,76 mg/ml i fenol, obecny w stężeniu wynoszącym 0,715 mg/ml.
Preparat według wynalazku zawierający AspB28-insulinę ludzką zawiera TRIS, obecny korzystnie w stężeniu wynoszącym 2 mg/ml, glicerynę jako środek izotonizujący, obecną korzystnie w stężeniu wynoszącym 16 mg/ml, m-krezol, obecny korzystnie w stężeniu wynoszącym 1,76 mg/ml i fenol, obecny korzystnie w stężeniu wynoszącym 0,715 mg/ml.
Preparat według wynalazku stosuje się w infuzyjnym systemie terapeutycznym do wlewu ciągłego.
Preparat według niniejszego wynalazku znajduje zastosowanie jako lek do leczenia cukrzycy i hiperglikemii.
Podane dla celów niniejszego wynalazku, jak ujawniono w i zastrzeżono w niniejszym opisie, następujące terminy i skróty mają następujące znaczenie.
Termin stosować oznacza wprowadzać preparat według niniejszego wynalazku do organizmu chorego potrzebującego takiego postępowania, w celu leczenia choroby lub stanu chorobowego.
Rozmaite formy czasownika agregować odnoszą się do procesu, w którym poszczególne cząsteczki lub kompleksy skupiają się z tworzeniem agregatów. Agregat jest polimerycznym zespołem, złożonym z cząsteczek lub kompleksów monomerycznego analogu insuliny. Z punktu widzenia niniejszego wynalazku, heksamer złożony z sześciu cząsteczek monomerycznego analogu insuliny nie jest agregatem, ale kompleksem. Monomeryczne analogi insuliny i ich heksamerowe kompleksy przejawiają skłonność do skupiania się w warunkach ekspozycji na oddziaływania termomechaniczne. Agregacja może zachodzić nawet w takim zakresie, że powstaje widzialny osad.
Termin arginina odnosi się od aminokwasu i obejmuje swym zakresem D- i L- enancjomery, jak również ich mieszaniny. Termin ten obejmuje swym zakresem także ich jakiekolwiek farmaceutycznie dozwolone sole. Arginina znana jest również w nauce pod nazwą: kwas 1-amino-4-guanidynowalerianowy. Arginina łatwo tworzy sole, takie jak, chlorowodorek.
PL 194 244 B1
Termin kompleks oznacza związek, w którym metal przejściowy jest koordynacyjnie związany z co najmniej jednym ligandem. Do ligandów należą, wśród cząsteczek wielu innych związków, cząsteczki związków zawierających azot, takich jak białka, peptydy, aminokwasy i TRIS. Monomeryczny analog insuliny może być ligandem dwuwartościowych jonów cynku.
Termin infuzyjny system terapeutyczny do wlewu ciągłego odnosi się do urządzenia przeznaczonego do podawania pacjentowi płynu infuzyjnego (płynu do wlewów) w sposób ciągły przez dłuższy czas, lub podawania pacjentowi płynu infuzyjnego w sposób okresowy przez dłuższy czas, bez ustalania przy każdym podaniu nowego miejsca wprowadzania płynu. Płyn infuzyjny zawiera jeden lub kilka środków leczniczych. Urządzenie składa się ze zbiornika do przechowywania płynu przed dokonaniem wlewu, pompy, cewnika lub innego przewodu łączącego zbiornik z miejscem podawania poprzez pompę, oraz elementów kontrolnych regulujących pracę pompy. Urządzenie takie można skonstruować tak, żeby nadawało się do wszczepienia w organizm chorego, zazwyczaj pod skórę. W takim przypadku, zbiornik insuliny zazwyczaj jest zaadaptowany do podskórnego ponownego napełniania. Oczywiście, w przypadku wszczepienia urządzenia choremu, zawartość zbiornika będzie miała temperaturę ciała i będzie poddana oddziaływaniom wynikającym z ruchów ciała pacjenta.
Środkiem izotonizującym jest związek fizjologicznie dozwolony, nadający właściwą izotoniczność preparatowi w celu zapobieżenia samemu przepływowi wody przez błony kontaktujące się z preparatem. Zazwyczaj związki, takie jak gliceryna, stosuje się w tym przeznaczeniu w znanym stężeniu. Do innych środków izotonizujących należą sole, na przykład chlorek sodu, glukoza i laktoza.
Terminy takie, jak monomeryczny analog insuliny ludzkiej, monomeryczny analog insuliny i analog insuliny ludzkiej, są dobrze znane w tej dziedzinie wiedzy i dotyczą, ogólnie, analogów insuliny ludzkiej o szybkim działaniu, a mianowicie takich, jak:
- insulina ludzka, w której aminokwas Pro w pozycji B28 podstawiony jest przez Asp, Lys, Leu, Val lub Ala, i w której pozycja B29 zajęta jest przez Lys lub jest podstawiona przez Pro;
- Ala B26 - insulina ludzka
- des (B28-B30) - insulina ludzka; oraz
- des (B27) - insulina ludzka.
Tego rodzaju monomeryczne analogi insuliny ujawniono w: Chance i in., patent Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5514646, wydany 7 maja 1996; Chance i in., zgłoszenie patentowe Stanów Zjednoczonych Ameryki nr kolejny 08/255297; Brems i in., Protein Engineering, 6, 527-533 (1992); Brange i in., EPO Publication nr 214 826 (opublikowana 19 marca 1987); oraz Brange i in., Current Opinion in Structural Biology, 1, 934-940 (1991). Monomeryczne analogi insuliny stosowane w preparatach według niniejszego wynalazku są odpowiednio usieciowane. Stosownie usieciowany analog insuliny zawiera trzy mostki disulfidowe: jeden między pozycją 7 łańcucha A a pozycją 7 łańcucha B, drugi między pozycją 20 łańcucha A a pozycją 19 łańcucha B i trzeci między pozycjami 6 i 11 łańcucha A.
Stosowany w niniejszym opisie termin fenolowy środek konserwujący odnosi się do chlorokrezolu, m-krezolu, fenolu lub ich mieszanin.
Stosowany w niniejszym opisie rzeczownik trwałość odnosi się do fizycznej stabilności preparatów monomerycznych analogów insuliny. Fizyczna niestabilność preparatu białkowego może być spowodowana skupianiem się cząsteczek białka z utworzeniem polimerów wyższego rzędu, a nawet osadów. Preparat trwały jest to preparat, w przypadku którego stopień agregacji zawartych w nich białek jest kontrolowany w zadowalającym stopniu i nie zwiększa się z upływem czasu. Preparaty monomerycznych analogów insuliny przejawiają tendencję do skupiania się w warunkach ekspozycji na oddziaływania termomechaniczne. Stabilność fizyczną można oceniać metodami dobrze znanymi w tej dziedzinie techniki, włączając w to pomiar pozornego tłumienia światła przez próbkę (absorbancja lub gęstość optyczna). Taki pomiar tłumienia światła wiąże się ze zmętnieniem preparatu. Zmętnienie wynika ze skupiania się lub wytrącania białek lub kompleksów w preparacie. W tej dziedzinie techniki znane są także i inne sposoby dokonywania oceny stabilności fizycznej.
Termin leczenie odnosi się do postępowania z chorym i pielęgnacji chorego na cukrzycę lub hiperglikemię, albo inny stan chorobowy, w przypadku którego wskazane jest stosowanie insuliny wcelu zwalczenia lub złagodzenia objawów i komplikacji tych stanów. Leczenie obejmuje podawanie preparatu według niniejszego wynalazku w celu zapobieżenia zapoczątkowaniu wspomnianych objawów lub komplikacji, lub w celu zlikwidowania choroby, stanu chorobowego lub zaburzenia.
Termin TRIS odnosi się do 2-amino-2-hydroksymetylo-1,3-propanodiolu i jakiejkolwiek jego soli farmakologicznie dozwolonej. Dwiema zwykłymi postaciami TRIS są: wolna zasada i chlorowodo6
PL 194 244 B1 rek. TRIS znany jest w stanie techniki także jako trimetyloloaminometan, trometamina i tris(hydroksymetylo)aminometan.
Na podstawie następujących danych łatwo można zdać sobie sprawę z tego, że wynalazek niniejszy zapewnia dysponowanie preparatami monomerycznych analogów insuliny o stabilności fizycznej znacznie wyższej od stabilności preparatów dotychczas znanych w tej dziedzinie techniki.
B28 B29
Trwałość preparatów zawierających monomeryczny analog insuliny, analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i TRIS, wytworzonych zasadniczo tak, jak to opisano w poniższym przykładzie 3, poddano badaniu w przyśpieszonym teście trwałości sposobem poniżej opisanym. Próbki sformułowanych preparatów umieszczono w uprzednio oczyszczonych, 2 ml szklanych fiolkach automatu do pobierania próbek w HPLC. Każda fiolka zawierała trzy kuleczki teflonowe (Teflon®) o średnicy wynoszącej, wprzybliżeniu, 4,8 mm (3/16 cala).
Powietrze zostało całkowicie wypchnięte z fiolki przez próbkę preparatu. Po szczelnym zamknięciu fiolki w sposób ciągły wytrząsano przy 40 Hz (20 x g, średnie przyspieszenie liniowe), przy amplitudzie całkowitej wynoszącej 12 mm, w temperaturze 37°C, z uzyskaniem względnie wysokiego poziomu pobranej przez preparaty dawki energii mechanicznej, w temperaturze sprzyjającej skupianiu się i niestabilności fizycznej. Fiolki umieszczono we wstrząsarce w taki sposób, żeich dłuższa średnica (to jest od dna do wierzchołka) zorientowana była równolegle do kierunku przyspieszenia liniowego, co oznacza, że leżały one na swym boku na powierzchni wstrząsarki. W przypadku preparatów insuliny wykazano, że zwiększona trwałość w warunkach przyspieszenia jak wyżej opisano, zgodna jest ze znacznie zwiększoną jej trwałością podczas stosowania.
Gęstość optyczną przy 450 nm preparatów stanowiących próbki i preparatów kontrolnych mierzono okresowo przy użyciu spektrofotometru Shimadzu 1201. Preparaty kontrolne sporządzono wtaki sam sposób jak preparaty stanowiące próbki, ale przechowywano je w temperaturze 4°C z pominięciem wstrząsania. Gęstość optyczną wypadkową obliczano dla próbki w ten sposób, że odejmowano wartość gęstości optycznej kontroli od wartości optycznej próbki. Wartości zamieszczone w tabeli 1są to wypadkowe wartości średniej gęstości optycznej oraz odchylenia standardowe dla podanej liczby próbek (n). Preparaty stanowiące próbki i preparaty kontrolne zawierające fosforan jako bufor (pH 7,4 ± 0,1) sporządzono zasadniczo w taki sam sposób, jaki opisano w poniższym przykładzie 4.
Tabela 1
Wpływ buforu i czasu ekspozycji na oddziaływanie dużych dawek pobranej energii mechanicznej w temperaturze B28 B29
37°C na zmętnienie (gęstość optyczną przy 450 nm) preparatów analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej
Gęstość optyczna przy 450 nm
16 godzin 70 godzin 100 godzin 500 godzin
Przykład 3 (TRIS) 0,02 ± 0,01 n = 5 0,03 ± 0,02 n = 5 0,01 ± 0,01 n = 5 0,04 ± 0,01 n = 4
Przykład 4 (fosforan) 0,81 ± 0,71 n = 5 n. o. n. o. n. o.
W powyższej tabeli 1użyto następującego oznaczenia skrótowego: n.o. = nie oznaczono.
W opisanych powyżej warunkach, zmętnienie preparatów z buforem fosforanowym osiągało bardzo wysoki, nie nadający się do przyjęcia poziom w ciągu 16 godzin (tabela 1, przykład 4), widoczny zwłaszcza w porównaniu z preparatami kontrolnymi zawierającymi fosforan, przechowywanymi w temperaturze 4°C, bez wstrząsania. Z drugiej strony, gęstość optyczna preparatów zawierających TRIS jako bufor pozostawała w istocie taka sama jak gęstość optyczna kontroli w ciągu 500 godzin dla preparatów zawierających TRIS (przykład 3). Dane zamieszczone w tabeli 1w sposób oczywisty wykazują, że zastąpienie buforu fosforanowego buforem TRIS w preparatach analogu LysB28ProB28 insuliny ludzkiej w sposób drastyczny zwiększa trwałość preparatów. Woparciu o obserwacje przeprowadzone z innymi preparatami insuliny przyjmuje się, że nieoczekiwanie stwierdzona i wysoka stabilność preparatów monomerycznego analogu insuliny w buforze TRIS, wykazana w przyspieszonym teście,
PL 194 244 B1 wyrażać się będzie trwałością podczas stosowania o wiele większą niż 500 godzin, ponieważ energia pobrana jest większa w teście przyspieszonym niż w przypadku przewidywanych zastosowań leku.
Preparaty zawierające monomeryczny analog insuliny, analog LysB28ProR29 insuliny ludzkiej i albo TRIS, albo fosforan, albo L-argininę jako bufory, wytworzono zasadniczo w taki sam sposób, jaki opisano w poniższych przykładach, odpowiednio 3, 4 i 5. Do sporządzenia preparatów użyto trzech szarż analogu LysB28ProB28 insuliny ludzkiej. Dla każdej kombinacji szarży analogu i buforu, sześć próbek poddano testowi trwałości, jak wyżej opisano. Użyto czterech różnych wstrząsarek do przekazania fiolkom energii. Każda fiolka zawierała, co najmniej jedną próbkę każdej kombinacji szarży i buforu. Trwałość preparatów oceniano okresowo przez pomiar gęstości optycznej próbek i kontroli, jak wyżej opisano. Otrzymane wyniki zamieszczono w poniższej tabeli 2. Wartości zamieszczone w tabeli 2 są to wypadkowe wartości gęstości optycznej i odchylenia standardowe sześciu próbek dla każdej szarży i buforu.
Tabel a 2
Wpływ buforu, szarży analogu i czasu ekspozycji na oddziaływanie dużych dawek pobranej energii mechanicznej B28 B29 w temperaturze 37°C na zmętnienie (gęstość optyczną przy 450 nm) preparatów analogu Lys Pro insuliny ludzkiej
Bufor Szarża analogu Gęstość optyczna przy 450 nm
23 godziny 47 godzin 87 godzin 139 godzin
TRIS Szarża 1 0,02 ± 0,02 0,06 ± 0,02 0,05 ± 0,02 0,00 ± 0,02
Szarża 2 0,00 ± 0,01 0,04 ± 0,02 0,03 ± 0,01 0,00 ± 0,02
Szarża 3 0,02 ± 0,02 0,05 ± 0,03 0,04 ± 0,03 0,01 ± 0,02
Arginina Szarża 1 0,01 ± 0,02 0,04 ± 0,02 0,04 ± 0,02 2,12 ± 1,03
Szarża 2 0,01 ± 0,02 0,04 ± 0,02 0,06 ± 0,08 1,80 ± 0,60
Szarża 3 0,00 ± 0,02 0,03 ± 0,02 1,84 ± 0,66 n. o.
Fosforan Szarża 1 0,13 ± 0,06 2,68 ± 0,17 2,61 ± 0,11 n. o
Szarża 2 0,21 ± 0,24 2,14 ± 0,75 2,75 ± 0,14 n. o.
Szarża 3 0,29 ± 0,23 2,75 ± 0,14 2,79 ± 0,11 n. o.
W powyższej tabeli 2 użyto następującego oznaczenia skrótowego (przyp. tłumacza): n.o. = nie oznaczono.
W opisanych powyżej warunkach, zmętnienie w preparatach zawierających bufor fosforanowy osiągało bardzo wysoki, nie nadający się do przyjęcia poziom w ciągu 23 godzin i to niezależnie od szarży analogu (tabela 2). W przeciwieństwie do tego, zmętnienie w preparatach zawierających TRIS jako bufor pozostawało w zasadzie nie zmienione w ciągu 139 godzin, niezależnie od szarży insuliny użytej do badań.
Preparaty zawierające bufor L-argininowy wykazywały w porównaniu z preparatami zawierającymi fosforan lepszą stabilność fizyczną, przy czym czas trwania ich trwałości zależał częściowo od szarży analogu insuliny użytej do badań. Dane zamieszczone w tabeli 2 wyraźnie pokazują, że preparaty analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej zawierające jako bufor TRIS lub L-argininowy przy pH 7,4 pozostają trwałe i odporne na skupianie się przez znacznie dłuższy czas niż preparaty zawierające bufor fosforanowy. Także i w tym przypadku sądzi się, że nieoczekiwanie stwierdzona i znaczna stabilność preparatów monomerycznego analogu insuliny w buforze TRIS i w buforze L-argininowym wyrażać się będzie trwałością podczas stosowania o wiele większą od obserwowanej w teście przyspieszonym, ponieważ energia pobrana jest większa w teście przyspieszonym niż w trakcie przewidywanych zastosowań leku.
B28 B29
Wrażliwość na zmiany morfologii i wyglądu preparatów zawiesiny LysB28ProB29 oceniano w teście obciążeniowym stabilności fizycznej (PSST). W tej termomechanicznej metodzie, preparaty szczelnie zamknięto, bez pozostawiania wolnej przestrzeni nad próbką, w pojemniku o określonej pojemności, ze szklaną kulką. Pojemniki umieszczono w komorze o podwyższonej temperaturze (oko8
PL 194 244 B1 ło 37°C) i wprawiono w ruch obrotowy przy określonej szybkości (około 30 obr/min) przez określony czas (około 4 godzin), po czym pozostawiono w spokoju przez czas pozostały do 24 godzin. Dokonano oceny pojemników pod względem zaistniałych zmian i te z nich, w których stwierdzono zajście agregacji (tworzenie aglutynatów) wycofywano z testu. Dłuższy czas trwania testu bez stwierdzenia usterek, jak również większą liczbę pojemników utrzymujących się w teście, uznano za wyraz zwiększonej stabilności fizycznej.
B28 B29 B28 B29
Badaniu poddano dwie różne mieszaniny zawierające LysB28ProB29 i kryształy LysB28ProB29protaminy. Stosunek ilościowy LysB28ProB29 do LysB28ProB29-protaminy w przypadku mieszaniny uboB28 B29 giej, o niskiej zawartości LysB28ProB29, wynosił 25:75, a dla mieszaniny bogatej, o wysokiej zawartości
LysB28ProB29, wynosił 75:25. Mieszaniny te wytworzono sposobem opisanym w poniższych przykłaB28 B29 dach 6 i 7. W przypadku badania (metodą PSST) mieszaniny o niskiej zawartości LysB28ProB29 okazało się, że jedynie preparaty zawierające argininę zapewniały pozostawanie pojemników w teście jeszcze po 18 dniach trwania próby. W przypadku dwu próbek poddanych badaniu, pojemniki utrzymały się do 44 dni. Wyniki badania metodą PSST mieszanin o wysokiej zawartości LysB28ProB29 okazały się podobne w przypadku preparatów zawierających argininę (około 50% pojemników utrzymujących się w teście po 36 dniach trwania próby), podczas gdy w przypadku preparatów kontrolnych zawierających bufor fosforanowy stwierdzono od 0do 5% pojemników pozostałych po 36 dniach.
Monomerycznymi analogami insuliny, korzystnymi z punktu widzenia użycia ich w preparatach według niniejszego wynalazku, są: LysB28ProB29-insulina ludzka, AspB28-insulina ludzka i AlaB26insulina ludzka.
Stężenie monomerycznego analogu insuliny w dwu omawianych preparatach mieści się w zakresie od 1,2 mg/ml do 50 mg/ml. Korzystny zakres stężenia analogu mieści się w zakresie od około 3,0 mg/ml do około 35 mg/ml.
Korzystniejszymi stężeniami są: około 3,5 mg/ml, około 7 mg/ml, około 14 mg/ml, około 17,5 mg/ml i około 35 mg/ml, co odpowiada w przybliżeniu preparatom zawierającym, odpowiednio, około 100 jednostek, około 200 jednostek, około 400 jednostek, około 500 jednostek i około 1000 jednostek aktywności insuliny/ml.
Stężenie cynku w preparatach mieści się w zakresie od około 4,5 mg/ml do około 370 mg/ml imusi być takie, aby co najmniej dwa atomy cynku były dostępne dla skompleksowania z sześcioma cząsteczkami insuliny w każdym heksamerze. Stosunek ilościowy cynku całkowitego (a więc sumy ilości cynku skompleksowanego i ilości cynku nieskompleksowanego) do heksamerowego analogu insuliny powinien mieścić się w zakresie od 2 do 4. Korzystny jest stosunek mieszczący się w zakresie od 3 do 4 atomów cynku całkowitego/kompleks heksamerowego analogu insuliny.
Najmniejsze stężenie fenolowego środka konserwującego, jest to stężenie potrzebne do utworzenia heksamerów monomerycznego analogu insuliny w preparatach według wynalazku. W niektórych przeznaczeniach, na przykład wtedy, gdy chodzi spełnienie wymagań dotyczących podawanej w kompendiach skuteczności zakonserwowania preparatów wielorakiego zastosowania, stężenie fenolowego środka konserwującego w preparatach według niniejszego wynalazku może być zwiększone ponad poziom potrzebny do utworzenia heksamerów, a mianowicie do wielkości niezbędnej do utrzymania skuteczności zakonserwowania. Stężenie środka konserwującego niezbędne do skutecznego zakonserwowania zależy od rodzaju środka konserwującego, pH preparatu i od tego, czy obecne są także substancje wiążące lub maskujące środek wiążący. Ogólnie, potrzebną ilość można znaleźć, na przykład, w: K.D. Walllhauser, Develop. Biol. Standard. (S. Krager, Bazyleja), 24, 9-28 (1974). Po sformułowaniu, heksamerowy kompleks analogu insuliny stosowany w preparacie według niniejszego wynalazku wiąże aż siedem jednostek substancji fenolowych, aczkolwiek, na ogół, tylko sześć jednostek substancji fenolowych jest związanych z heksamerem. Do utworzenia heksameru potrzeba, co najmniej około trzech jednostek substancji fenolowych. W przypadku, gdy środek konserwujący potrzebny jest dla zapewnienia skutecznego działania przeciwbakteryjnego, korzystne stężenie substancji fenolowej mieści się w zakresie od około 23 mM do około 35 mM. Korzystnymi środkami konserwującymi są m-krezol i fenol, użyte albo indywidualnie, albo w mieszaninach.
Preparaty mogą, ewentualnie, zawierać środek izotonizujący. Korzystnie, preparaty zawierają środek izotonizujący, przy czym najkorzystniejszym środkiem izotonizującym jest gliceryna. Stężenie gliceryny, jeżeli została użyta, mieści się w zakresie znanym w dziedzinie formułowania preparatów insulinowych i wynosi, korzystnie, około 16 mg/ml.
Wartość pH preparatów jest regulowana środkiem buforującym, takim jak TRIS lub L-arginina. Stężenie buforów zostało ustalone bez zamiaru powierzenia im decydującej roli przy osiąganiu celów
PL 194 244 B1 niniejszego wynalazku: powinno ono być takie, aby zapewniało właściwe buforowanie pH podczas przechowywania preparatu, z utrzymywaniem docelowej wartości pH ± 0,1 jednostki pH. Korzystne pH mieści się w zakresie od około 7 do około 8 w warunkach pomiaru przeprowadzanego w temperaturze około 22°C.
Do preparatu można, ewentualnie, wprowadzić inne dodatki, takie jak farmaceutycznie dozwolone środki solubilizujące, na przykład Tween 20® [monolaurynian polioksyetyleno (20) sorbitanu], Tween 40® [monopalmitynian polioksyetyleno (20) sorbitanu, Tween 80® [monooleinian polioksyetyleno (20) sorbitanu], Pluronic F68® (kopolimery blokowe polioksyetylen/polioksypropylen) i PEG poli(glikol etylenowy). Dodatki te nie są konieczne dla zapewnienia niniejszemu wynalazkowi jakiejś wielkiej korzyści, ale mogą okazać się użyteczne, jeżeli preparaty będą kontaktować się z materiałami wyprodukowanymi z tworzyw sztucznych.
Wynalazek niniejszy obejmuje swym zakresem także preparaty zawierające sól protaminy i, w zmiennych ilościach, rozpuszczalne frakcje monomerycznych analogów insuliny. Jeśli chodzi o stabilizowanie preparatu przy użyciu argininy, to nie wymaga się spełnienia żadnych szczególnych wymagań konformacyjnych przez cząsteczki insuliny, chociaż zaróbki, takie jak cynk i środki konserwujące, normalnie dodawane do preparatów insuliny (jak omówiono w powyższej części niniejszego opisu), mogą w sposób zharmonizowany współpracować z argininą dla polepszenia trwałości. Stężenie argininy mieści się w zakresie od 1do 100 mM w preparatach zawierających protaminę. Najkorzystniejsze stężenia argininy mieszczą się w zakresie od 5 do 25 mM. Argininę można wprowadzać jako uzupełnienie do roztworów lub wytrąconych zawiesin już zawierających jony cynku i fenolowe środki konserwujące.
Podawanie preparatu może odbywać się jakąkolwiek drogą znaną przeciętnemu lekarzowi ze swej skuteczności. Zazwyczaj stosowanie pozajelitowe rozumiane jest jako podawanie inną drogą niż do przewodu żołądkowo-jelitowego. Do korzystnych sposobów stosowania preparatów według niniejszego wynalazku należy podawanie dożylne, domięśniowe, podskórne, dootrzewnowe, dotętnicze, donosowe, dopłucne i podpoliczkowe. Do korzystniejszych sposobów stosowania należy podawanie ich drogą pozajelitową, a mianowicie dożylnie, dootrzewnowo, domięśniowo i podskórnie, a do najbardziej korzystnych sposobów stosowania preparatów według niniejszego wynalazku należy podawanie ich drogą dożylną, dootrzewnową i podskórną.
Podawanie omawianych preparatów drogą pozajelitową może obejmować wprowadzanie preparatów według niniejszego wynalazku do organizmu osoby chorej poprzez igłę lub cewnik, z napędem uzyskiwanym użyciem jałowej strzykawki lub jakiegoś innego urządzenia mechanicznego, takiego jak infuzyjny system terapeutyczny do wlewu ciągłego. Preparat według niniejszego wynalazku można podawać przy użyciu strzykawki, wtryskiwacza do wstrzyknięć, pompki lub dowolnego innego przyboru, ogólnie przyjętego w dziedzinie stosowania środków podawanych drogą pozajelitową. Preparat według niniejszego wynalazku można także stosować w postaci aerozolu przeznaczonego do wchłaniania przez płuca lub jamę nosową. Preparaty te można także przyjmować wchłaniając je poprzez błonę śluzową, tak, jak to się dzieje przy podawaniu podpoliczkowym.
Ilość preparatu według niniejszego wynalazku stosowana w leczeniu cukrzycy lub hiperglikemii zależy od szeregu czynników, spośród których wymienić można, ale bez ograniczania się tylko do nich, takie czynniki jak płeć pacjenta, jego masa i wiek, zasadnicze powody leczonego stanu chorobowego lub choroby, droga podawania i dostępność biologiczna, trwałość podanego monomerycznego analogu insuliny w organizmie chorego, rodzaj preparatu i siła działania monomerycznego analogu insuliny. W przypadku podawania leku w sposób okresowy, przy ustalaniu poziomu ilości/podanie należy także brać pod uwagę długość przedziału czasowego między przyjmowaniem poszczególnych dawek, a również biologiczną dostępność monomerycznego analogu insuliny z preparatu. Stosowanie preparatu według niniejszego wynalazku może także mieć charakter ciągły. W zakresie wiedzy przeciętnego lekarza mieści się umiejętność wyznaczenia dawki i szybkości wlewu lub częstotliwości podawania preparatu według niniejszego wynalazku tak, aby osiągnąć pożądany wynik kliniczny.
Monomeryczne analogi insuliny stosowane w niniejszym wynalazku można wytworzyć którąkolwiek z ogólnie przyjętych metod syntezy peptydów, włącznie z klasycznymi metodami syntezy w roztworze, metodami syntezy w fazie stałej, metodami półsyntetycznymi i metodami rekombinantowego DNA. Chance i in. w patencie Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 5514646, wydanym 7 maja 1996, ujawniają wytwarzanie rozmaitych monomerycznych analogów insuliny z dokładnością wystarczającą do tego, aby specjalista w tej dziedzinie techniki mógł sam otrzymać każdy z monomerycznych analogów insuliny stosowanych w niniejszym wynalazku.
PL 194 244 B1
Dla uzyskania kompleksu trwałego i zdolnego do szybkiej dysocjacji i do zapoczątkowania swego działania, istotna jest obecność cynku i fenolowego środka konserwującego. Kompleks heksamerowy składa się z dwu jonów cynku/heksamer analogu insuliny ludzkiej oraz z co najmniej trzech cząsteczek fenolowego środka konserwującego wybranego z grupy obejmującej chlorokrezol, m-krezol, fenol i ich mieszaniny.
Rozpuszczalny monomeryczny analog insuliny zostaje przekształcony w kompleks heksamerowy za pomocą rozpuszczenia monomerycznego analogu insuliny w rozcieńczalniku zawierającym fenolowy środek konserwujący (oba użyte w odpowiednich ilościach) przy pH mieszczącym się w zakresie od około 7 do około 8, a następnie dodania cynku. Korzystnie, cynk wprowadza się w postaci soli cynku, takiej jak, ale bez ograniczania się tylko do nich, octan cynku, bromek cynku, chlorek cynku, fluorek cynku, jodek cynku i siarczan cynku. Specjalista wykształcony w swym rzemiośle łatwo uświadomi sobie, że istnieje wiele innych soli cynku, których także można użyć w celu utworzenia kompleksów z monomerycznymi analogami insuliny, stanowiących część niniejszego wynalazku. Korzystnie stosuje się octan cynku, tlenek cynku lub chlorek cynku, ponieważ związki te nie wprowadzają nowych jonów do procesów produkcyjnych ekonomicznie zaakceptowanych.
Rozpuszczaniu monomerycznego analogu insuliny można dopomóc zastosowaniem sposobu ogólnie znanego jako rozpuszczanie kwaśne. W celu przeprowadzenia rozpuszczania kwaśnego, pH rozpuszczalnika wodnego obniża się do wartości mieszczącej się w zakresie od 3,0 do 3,5 przy użyciu kwasu fizjologicznie tolerowanego, korzystnie HCl, dla ułatwienia rozpuszczenia się analogu monomerycznego. Do innych kwasów fizjologicznie tolerowanych należą, ale bez ograniczania się tylko do nich, takie kwasy jak kwas octowy, kwas cytrynowy i kwas siarkowy. Korzystnie, do doprowadzania wartości pH do pożądanego poziomu przy wytwarzaniu preparatów według niniejszego wynalazku nie stosuje się kwasu fosforowego. Następnie, pH doprowadza się, przy użyciu zasady fizjologicznie tolerowanej, korzystnie wodorotlenku sodu, do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,3 do 7,5. Do innych fizjologicznie tolerowanych zasad należą, ale bez ograniczania się tylko do nich, takie zasady, jak wodorotlenek potasu i wodorotlenek amonu. Następnie wprowadza się fenolowy środek konserwujący i cynk.
Preparaty do stosowania pozajelitowego według wynalazku można wytworzyć za pomocą typowych metod rozpuszczania i mieszania. l tak, na przykład, w celu wytworzenia stosownego preparatu, można połączyć odmierzoną ilość monomerycznego analogu insuliny w wodzie z pożądanym środkiem konserwującym, związkiem cynku i środkiem buforującym, w wodzie, w ilościach wystarczających do utworzenia kompleksu heksamerowego. Przed zastosowaniem, preparat, na ogół, poddaje się sączeniu wyjaławiającemu. Specjalista w tej dziedzinie techniki będzie zdawał sobie sprawę z możliwych odmian i wariantów tego procesu. I tak, na przykład, można zoptymalizować porządek dodawania poszczególnych składników, porządek korygowania wartości pH (jeżeli jest to dokonywane), wysokość temperatury i poziom mocy jonowej, przy której otrzymuje się dany preparat, w odniesieniu do zatężania i sposobu stosowania preparatu.
Następujące przykłady i sposoby wytwarzania podano jedynie w celu dalszego objaśnienia sposobu wytwarzania preparatów według wynalazku. Następujące przykłady nie ograniczają zakresu wynalazku w jakikolwiek sposób.
P r z y k ł a d 1
Otrzymywanie rozpuszczalnego preparatu zawierającego 100 jednostek/ml (preparatu U100), zawierającego analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i TRIS.
Kryształy złożone z analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i cynku, użyte w ilości tak obliczonej, aby otrzymać 100 jednostek aktywności insuliny w 1 ml końcowego preparatu, zawieszono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu, 16 mg/ml gliceryny i tlenek cynku. Kryształy analog insuliny-cynk zawierały około 0,36% wag. cynku. Stężenie tlenku cynku w rozcieńczalniku wodnym było tak dobrane, aby doprowadzić końcowe stężenie jonów cynku w preparacie do około 0,025 mg/100 jednostek aktywności insuliny. Następnie dodano 10% kwas solny w objętości zapewniającej skorygowanie pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 2,8 do 3,0. Po mieszaniu w celu rozpuszczenia kryształów, wprowadzono ostrożnie, porcjami, 10% roztwór wodorotlenku sodu w celu doprowadzenia pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,4 do 7,7. Następnie, do roztworu analogu insuliny dodano roztwór podstawowy TRIS (50 mg/ml, pH 7,4 przy pomiarze w temperaturze otoczenia, to znaczy około 22°C) w objętości tak obliczonej, aby otrzymać stężenie TRIS w końcowym preparacie wynoszące 2 mg/ml.
PL 194 244 B1
Następnie, dodano wodę w celu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i preparat wyjałowiono za pomocą sączenia przy użyciu filtra 0,2 mm.
P r zyk ł a d 2
B28 B29
Otrzymywanie rozpuszczalnego preparatu U100 zawierającego analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i L-argininę.
Powtórzono sposób postępowania opisany w powyższym przykładzie 1, aż do momentu dodawania buforu. Wtedy, zamiast wprowadzenia roztworu podstawowego TRIS, do roztworu analogu insuliny dodano roztwór podstawowy L-argininy (200 mM, pH 7,4) w objętości tak obliczonej, aby otrzymać stężenie L-argininy w końcowym preparacie wynoszące 20 mM. Następnie, dodano wodę wcelu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i preparat wyjałowiono za pomocą sączenia przy użyciu filtra 0,2 mm.
P r zyk ł a d 3
B28 B29
Otrzymywanie rozpuszczalnego preparatu U400 zawierającego analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i TRIS.
B28 B29
Kryształy złożone z analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i cynku, użyte w ilości tak obliczonej, aby otrzymać 400 jednostek aktywności insuliny/ml końcowego preparatu, zawieszono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu, 16 mg/ml gliceryny i tlenek cynku. Kryształy analog insuliny-cynk zawierały około 0,36% wag. cynku. Stężenie tlenku cynku w rozcieńczalniku wodnym było tak dobrane, aby doprowadzić końcowe stężenie jonów cynku w preparacie do około 0,025 mg/100 jednostek aktywności insuliny. Następnie dodano 10% kwas solny w objętości zapewniającej skorygowanie pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 2,8 do 3,0. Po mieszaniu w celu rozpuszczenia kryształów, wprowadzono ostrożnie, porcjami, 10% roztwór wodorotlenku sodu w celu doprowadzenia pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,4 do 7,7. Następnie, do roztworu analogu insuliny dodano roztwór podstawowy TRIS (50 mg/ml, pH 7,4 przy pomiarze w temperaturze otoczenia, to znaczy około 22°C) w objętości tak obliczonej, aby otrzymać stężenie TRIS w końcowym preparacie wynoszące 2 mg/ml. Następnie, dodano wodę w celu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i preparat wyjałowiono za pomocą sączenia przy użyciu filtra 0,2 mm.
P r zyk ł a d 4
B28 B29
Otrzymywanie rozpuszczalnego preparatu U400 zawierającego analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i fosforan.
B28 B29
Kryształy złożone z analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i cynku, użyte w ilości tak obliczonej, aby otrzymać 400 jednostek aktywności insuliny/ml końcowego preparatu, zawieszono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu, 16 mg/ml gliceryny i tlenek cynku. Kryształy analog insuliny-cynk zawierały około 0,36% wag. cynku. Stężenie tlenku cynku w rozcieńczalniku wodnym było tak dobrane, aby doprowadzić końcowe stężenie jonów cynku w preparacie do około 0,025 mg/100 jednostek aktywności insuliny. Następnie dodano 10% kwas solny w objętości zapewniającej skorygowanie pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 2,8 do 3,0. Po mieszaniu w celu rozpuszczenia kryształów, wprowadzono ostrożnie, porcjami, 10% roztwór wodorotlenku sodu w celu doprowadzenia pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,4 do 7,7. Następnie, do roztworu analogu insuliny dodano roztwór podstawowy dwuzasadowego fosforanu sodu w objętości tak obliczonej, aby otrzymać stężenie dwuzasadowego fosforanu sodu w końcowym preparacie wynoszące 3,78 mg/ml, pH 7,4 ± 0,1. Następnie, dodano wodę w celu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i preparat wyjałowiono za pomocą sączenia przy użyciu filtra 0,2 mm.
P r zyk ł a d 5
B28 B29
Otrzymywanie rozpuszczalnego preparatu U400 zawierającego analog LysB28ProB29 insuliny ludzkiej i L-argininę.
Powtórzono sposób postępowania opisany w powyższym przykładzie 3, aż do momentu dodawania buforu. Wtedy, zamiast wprowadzenia roztworu podstawowego TRIS, do roztworu analogu insuliny dodano roztwór podstawowy L-argininy (200 mM, pH 7,4) w objętości tak obliczonej, aby otrzymać stężenie L-argininy w końcowym preparacie wynoszące 20 mM. Następnie, dodano wodę wcelu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i preparat wyjałowiono za pomocą sączenia przy użyciu filtra 0,2 mm.
P r zyk ł a d 6
Otrzymywanie preparatu U100 w postaci mieszaniny o wysokiej zawartości analogu B28 B29
LysB28ProB29 insuliny ludzkiej (75% obj/obj. substancji rozpuszczalnej, 25% obj/obj. obojętnego protamino-LysB28ProB29) zawierającej L-argininę.
PL 194 244 B1
B28 B29
A. Wytwarzanie obojętnego protamino-LysB28ProB29.
Kryształy LysB28ProB29-insulinowo-cynkowe użyte w ilości tak obliczonej, aby uzyskać zawartość 200 jednostek/ml, zawieszono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu, 16 mg/ml gliceryny i tlenek cynku, zakwaszonym przy użyciu kwasu solnego, użytym w takiej objętości, aby doprowadzić końcowe stężenie jonów cynku do poziomu 0,025 mg/100 jednostek. Następnie dodano 10% kwas solny w objętości zapewniającej skorygowanie pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 2,8 do 3,0. Po mieszaniu w celu rozpuszczenia kryształów, wprowadzono ostrożnie, porcjami, 10% roztwór wodorotlenku sodu w celu doprowadzenia pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,4 do 7,7. Następnie, dodano roztwór dwuzasadowego fosforanu sodu o stężeniu wynoszącym 75,6 mg/ml, o pH 7,2, w objętości równoważnej końcowemu stężeniu roztworu preparatu wynoszącemu 3,78 mg/ml. Następnie, po rozpuszczeniu wytrąconych substancji stałych i zmiareczkowaniu w celu utrzymania pH 7,4, dodano wodę w celu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i roztwór przesączono.
Siarczan protaminy w stanie stałym, w ilości tak obliczonej, aby otrzymać 0,6 mg/100 jednostek protaminy w postaci zasady, rozpuszczono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu i 16 mg/ml gliceryny. Następnie, dodano dwuzasadowy fosforan sodu w stanie stałym w takiej ilości, aby otrzymać stężenie preparatu wynoszące 3,78 mg/ml. Wartość pH otrzymanego tak roztworu doprowadzono do 7,4 przy użyciu 10% kwasu solnego, rozcieńczono do końcowej objętości wodą i przesączono.
B28 B29
Zarówno roztwór zawierający 200 jednostek LysB28ProB29/ml, jak i roztwór protaminy zrównoważono w temperaturze 15°C. Następnie, do roztworu LysB28ProB29 wprowadzono roztwór protaminy i powstałą tak zawiesinę pozostawiono w celu skondycjonowania, w spokoju, w temperaturze 15°C, na okres 24 godzin.
B28 B29
B. Wytwarzanie mieszaniny o wysokiej zawartości LysB28ProB29.
Roztwór zawierający 100 jednostek LysB28ProB29/ml zawierający L-argininę, sporządzony sposobem opisanym w powyższym przykładzie 3 i użyty w ilości odpowiadającej 75% objętości końcowej,
B28 B29 wprowadzono do obliczonej objętości zawiesiny protamino-LysB28ProB29, zawierającej 100 jednostek/ml, o odczynie obojętnym. Zawiesinę mieszano w temperaturze pokojowej.
P r zyk ł a d 7
B28 B29
Otrzymywanie preparatu U100 w postaci mieszaniny o niskiej zawartości analogu LysB28ProB29 insuliny ludzkiej (75% obj/obj. substancji rozpuszczalnej, 25% obj/obj. obojętnego protaminoLysB28ProB29) zawierające L-argininę.
B28 B29
A. Wytwarzanie obojętnego protamino-LysB28ProB29.
B28 B29
Wsad w ilości tak obliczonej, aby zawierał kryształy LysB28ProB29-insulinowo-cynkowe w stężeniu 200 jednostek/ml, zawieszono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu, 16 mg/ml gliceryny i tlenek cynku, zakwaszonym przy użyciu kwasu solnego użytym w takiej objętości, aby doprowadzić końcowe stężenie jonów cynku do poziomu 0,025 mg/100 jednostek. Następnie dodano 10% kwas solny w objętości zapewniającej skorygowanie pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 2,8 do 3,0. Po mieszaniu w celu rozpuszczenia kryształów, wprowadzono 10% roztwór wodorotlenku sodu w celu doprowadzenia pH do wartości mieszczącej się w zakresie od 7,4 do 7,7. Następnie, dodano roztwór dwuzasadowego fosforanu sodu o stężeniu wynoszącym 75,6 mg/litr, o pH 7,2, w objętości równoważnej końcowemu stężeniu preparatu wynoszącemu 3,78 mg/ml. Następnie, po rozpuszczeniu wytrąconych substancji stałych i zmiareczkowaniu w celu utrzymania pH 7,4, dodano wodę w celu rozcieńczenia preparatu do objętości końcowej i roztwór przesączono.
Siarczan protaminy w stanie stałym, w ilości tak obliczonej, aby otrzymać 0,6 mg/100 jednostek protaminy w postaci zasady, rozpuszczono w roztworze wodnym zawierającym 0,715 mg/ml fenolu, 1,76 mg/ml m-krezolu i 16 mg/ml gliceryny. Następnie, dodano dwuzasadowy fosforan sodu w stanie stałym w takiej ilości, aby otrzymać stężenie preparatu wynoszące 3,78 mg/ml. Wartość pH otrzymanego roztworu doprowadzono do 7,4 przy użyciu 10% kwasu solnego, rozcieńczono do końcowej objętości wodą i przesączono.
B28 B29
Zarówno roztwór LysB28ProB29 200 U, jak i roztwór protaminy zrównoważono w temperaturze B28 B29
15°C. Następnie, do roztworu LysB28ProB29 wprowadzono roztwór protaminy i powstałą tak zawiesinę pozostawiono w celu skondycjonowania, w spokoju, w temperaturze 15°C, na okres 24 godzin.
B. Wytwarzanie mieszaniny o niskiej zawartości LysB28ProB29.
PL 194 244 B1
B28 B29
Roztwór zawierający 100 jednostek LysB28ProB29/ml, zawierający L-argininę, sporządzony sposobem opisanym w powyższym przykładzie 2 i użyty w ilości odpowiadającej 25% objętości końcowej, wprowadzono do obliczonej objętości zawiesiny protamino-LysB28ProB29 zawierającej 100 jednostek/ml, o odczynie obojętnym. Zawiesinę mieszano w temperaturze pokojowej.

Claims (14)

  1. Zastrzeżenia patentowe
    1. Preparat w postaci roztworu, znamienny tym, że zawiera fizjologicznie tolerowany bufor wybrany z grupy obejmującej TRIS i argininę, monomeryczny analog insuliny, cynk oraz fenolowy środek konserwujący.
  2. 2. Preparat według zastrz. 1, znamienny tym, że jako monomeryczny analog insuliny zawiera B28 B29
    LysB28ProB29-insulinę ludzką, a jako bufor zawiera TRIS.
  3. 3. Preparat według zastrz. 1, znamienny tym, że jako monomeryczny analog insuliny zawiera AspB28-insulinę ludzką, a jako bufor zawiera TRIS.
  4. 4. Preparat według zastrz. 2, znamienny tym, że zawiera jeszcze środek izotonizujący, przy czym pH preparatu mieści się w zakresie od 7,0 do 8,0 przy pomiarze w temperaturze 22°C.
  5. 5. Preparat według zastrz. 4, znamienny tym, że stężenie LysB28ProB29-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie od 1,2 mg/ml do 50 mg/ml.
    B28 B29
  6. 6. Preparat według zastrz. 5, znamienny tym, że stężenie LysB28ProB29-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie od 3,0 mg/ml do 35 mg/ml.
  7. 7. Preparat według zastrz. 3, znamienny tym, że zawiera jeszcze środek izotonizujący, przy czym pH preparatu mieści się w zakresie od 7,0 do 8,0 przy pomiarze w temperaturze 22°C.
  8. 8. Preparat według zastrz. 7, znamienny tym, że stężenie AspB28-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie od 1,2 mg/ml do 50 mg/ml.
  9. 9. Preparat według zastrz. 8, znamienny tym, że stężenie AspB28-insuliny ludzkiej mieści się w zakresie od 3,0 mg/ml do 35 mg/ml.
  10. 10. Preparat według zastrz. 6, znamienny tym, że zawiera TRIS, obecny w stężeniu wynoszącym 2 mg/ml, glicerynę jako środek izotonizujący, obecną w stężeniu wynoszącym 16 mg/ml, m-krezol, obecny w stężeniu wynoszącym 1,76 mg/ml i fenol, obecny w stężeniu wynoszącym 0,715 mg/ml.
  11. 11. Preparat według zastrz. 9, znamienny tym, że zawiera TRIS, obecny w stężeniu wynoszącym 2 mg/ml, glicerynę jako środek izotonizujący, obecną w stężeniu wynoszącym 16 mg/ml, m-krezol, obecny w stężeniu wynoszącym 1,76 mg/ml i fenol, obecny w stężeniu wynoszącym 0,715 mg/ml.
  12. 12. Preparat określony w zastrzeżeniu 1do stosowania w infuzyjnym systemie terapeutycznym do wlewu ciągłego.
  13. 13. Preparat określony w zastrzeżeniu 1do stosowania jako lek do leczenia cukrzycy.
  14. 14. Preparat określony w zastrzeżeniu 1do stosowania jako lek do leczenia hiperglikemii.
PL98337324A 1997-06-13 1998-06-11 Preparat insulinowy w postaci roztworu i jego stosowanie PL194244B1 (pl)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US5308997P 1997-06-13 1997-06-13
PCT/US1998/012218 WO1998056406A1 (en) 1997-06-13 1998-06-11 Stable insulin formulations

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL337324A1 PL337324A1 (en) 2000-08-14
PL194244B1 true PL194244B1 (pl) 2007-05-31

Family

ID=21981869

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL98337324A PL194244B1 (pl) 1997-06-13 1998-06-11 Preparat insulinowy w postaci roztworu i jego stosowanie

Country Status (31)

Country Link
US (3) US6034054A (pl)
EP (1) EP0884053B1 (pl)
JP (1) JP2002504908A (pl)
KR (1) KR100597500B1 (pl)
CN (1) CN1293916C (pl)
AR (1) AR012894A1 (pl)
AT (2) ATE226088T1 (pl)
AU (1) AU734781B2 (pl)
BR (1) BR9810116B1 (pl)
CA (1) CA2295140C (pl)
CO (1) CO4750643A1 (pl)
CZ (1) CZ299637B6 (pl)
DE (2) DE69808695T2 (pl)
DK (1) DK0884053T3 (pl)
EA (1) EA002880B1 (pl)
ES (2) ES2185113T3 (pl)
HK (1) HK1030747A1 (pl)
HU (1) HUP0002877A3 (pl)
ID (1) ID24310A (pl)
IL (1) IL133348A0 (pl)
NO (1) NO996131L (pl)
NZ (1) NZ501382A (pl)
PE (1) PE79099A1 (pl)
PL (1) PL194244B1 (pl)
PT (2) PT884053E (pl)
SV (1) SV1998000065A (pl)
TR (1) TR199903036T2 (pl)
TW (1) TW577753B (pl)
UA (1) UA61109C2 (pl)
WO (1) WO1998056406A1 (pl)
ZA (1) ZA984697B (pl)

Families Citing this family (157)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CO4750643A1 (es) * 1997-06-13 1999-03-31 Lilly Co Eli Formulacion estable de la insulina que contiene l-arginina y protamina
US6211144B1 (en) * 1998-10-16 2001-04-03 Novo Nordisk A/S Stable concentrated insulin preparations for pulmonary delivery
AU762047B2 (en) 1999-01-06 2003-06-19 Genentech Inc. Insulin-like growth factor (IGF) I mutant variants
DK1141014T3 (da) 1999-01-06 2005-04-11 Genentech Inc Insulinlignende vækstfaktor (IGF) i mutantvariant
DK1165119T3 (da) 1999-04-08 2003-12-15 Genentech Inc Sammensætning baseret på modsat ladede polypeptider
US20040220103A1 (en) * 1999-04-19 2004-11-04 Immunex Corporation Soluble tumor necrosis factor receptor treatment of medical disorders
US6746853B1 (en) 1999-05-19 2004-06-08 Xencor, Inc. Proteins with insulin-like activity useful in the treatment of diabetes
US7169889B1 (en) * 1999-06-19 2007-01-30 Biocon Limited Insulin prodrugs hydrolyzable in vivo to yield peglylated insulin
US7022674B2 (en) * 1999-12-16 2006-04-04 Eli Lilly And Company Polypeptide compositions with improved stability
WO2001052937A1 (en) * 2000-01-24 2001-07-26 Medtronic Minimed, Inc. Mixed buffer system for stabilizing polypeptide formulations
JP2003532691A (ja) * 2000-05-05 2003-11-05 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ 重症疾患神経障害
ES2301547T3 (es) 2000-05-16 2008-07-01 Genentech, Inc. Tratamiento de trastornos del cartilago.
US7060675B2 (en) * 2001-02-15 2006-06-13 Nobex Corporation Methods of treating diabetes mellitus
US6867183B2 (en) * 2001-02-15 2005-03-15 Nobex Corporation Pharmaceutical compositions of insulin drug-oligomer conjugates and methods of treating diseases therewith
WO2002067969A2 (en) 2001-02-21 2002-09-06 Medtronic Minimed, Inc. Stabilized insulin formulations
DE10114178A1 (de) 2001-03-23 2002-10-10 Aventis Pharma Gmbh Zinkfreie und zinkarme Insulinzubereitungen mit verbesserter Stabilität
US6835802B2 (en) 2001-06-04 2004-12-28 Nobex Corporation Methods of synthesizing substantially monodispersed mixtures of polymers having polyethylene glycol moieties
US6828297B2 (en) 2001-06-04 2004-12-07 Nobex Corporation Mixtures of insulin drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
US6828305B2 (en) * 2001-06-04 2004-12-07 Nobex Corporation Mixtures of growth hormone drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
US7713932B2 (en) * 2001-06-04 2010-05-11 Biocon Limited Calcitonin drug-oligomer conjugates, and uses thereof
US6713452B2 (en) 2001-06-04 2004-03-30 Nobex Corporation Mixtures of calcitonin drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
JP5562510B2 (ja) 2001-06-28 2014-07-30 ノヴォ ノルディスク アー/エス 修飾glp−1の安定な処方剤
US6737401B2 (en) 2001-06-28 2004-05-18 Metronic Minimed, Inc. Methods of evaluating protein formulation stability and surfactant-stabilized insulin formulations derived therefrom
US7196059B2 (en) * 2001-09-07 2007-03-27 Biocon Limited Pharmaceutical compositions of insulin drug-oligomer conjugates and methods of treating diseases therewith
US7312192B2 (en) * 2001-09-07 2007-12-25 Biocon Limited Insulin polypeptide-oligomer conjugates, proinsulin polypeptide-oligomer conjugates and methods of synthesizing same
US6770625B2 (en) 2001-09-07 2004-08-03 Nobex Corporation Pharmaceutical compositions of calcitonin drug-oligomer conjugates and methods of treating diseases therewith
US6913903B2 (en) * 2001-09-07 2005-07-05 Nobex Corporation Methods of synthesizing insulin polypeptide-oligomer conjugates, and proinsulin polypeptide-oligomer conjugates and methods of synthesizing same
US7030082B2 (en) * 2001-09-07 2006-04-18 Nobex Corporation Pharmaceutical compositions of drug-oligomer conjugates and methods of treating disease therewith
US7166571B2 (en) * 2001-09-07 2007-01-23 Biocon Limited Insulin polypeptide-oligomer conjugates, proinsulin polypeptide-oligomer conjugates and methods of synthesizing same
US20030068361A1 (en) * 2001-10-09 2003-04-10 Rimona Margalit Liposome-encapsulated insulin formulations
US20030199445A1 (en) * 2002-02-07 2003-10-23 Knudsen Lotte Bjerre Use of GLP-1 compound for treatment of critically ill patients
AU2003236201A1 (en) * 2002-05-07 2003-11-11 Novo Nordisk A/S Soluble formulations comprising monomeric insulin and acylated insulin
DE10227232A1 (de) * 2002-06-18 2004-01-15 Aventis Pharma Deutschland Gmbh Saure Insulinzubereitungen mit verbesserter Stabilität
KR101123113B1 (ko) * 2002-07-29 2012-03-15 쎄라피콘 에스.알.엘. 코 펩티드 약학 제형
ITMI20021684A1 (it) * 2002-07-29 2004-01-29 Therapicon Srl Composizione farmaceutica di peptide nasale
US7407955B2 (en) 2002-08-21 2008-08-05 Boehringer Ingelheim Pharma Gmbh & Co., Kg 8-[3-amino-piperidin-1-yl]-xanthines, the preparation thereof and their use as pharmaceutical compositions
EP1633391B1 (en) 2003-06-03 2011-10-19 Novo Nordisk A/S Stabilized pharmaceutical peptide compositions
KR101243648B1 (ko) 2003-11-20 2013-03-14 노보 노르디스크 에이/에스 제조 및 주사 장치용에 최적인 프로필렌 글리콜 함유펩티드 제제
US7501426B2 (en) 2004-02-18 2009-03-10 Boehringer Ingelheim International Gmbh 8-[3-amino-piperidin-1-yl]-xanthines, their preparation and their use as pharmaceutical compositions
CA2580313C (en) 2004-07-19 2016-03-15 Biocon Limited Insulin-oligomer conjugates, formulations and uses thereof
US7597884B2 (en) * 2004-08-09 2009-10-06 Alios Biopharma, Inc. Hyperglycosylated polypeptide variants and methods of use
KR20070085227A (ko) * 2004-08-09 2007-08-27 앨리오스 바이오파마 인크. 합성 초글리코실화, 프로테아제 저항성 폴리펩티드 변이체,경구 제제 및 이를 이용한 방법
DE102004054054A1 (de) 2004-11-05 2006-05-11 Boehringer Ingelheim Pharma Gmbh & Co. Kg Verfahren zur Herstellung chiraler 8-(3-Amino-piperidin-1-yl)-xanthine
CA2586771A1 (en) 2004-11-12 2006-05-18 Novo Nordisk A/S Stable formulations of insulinotropic peptides
EP1817049B1 (en) * 2004-11-22 2012-08-01 Novo Nordisk A/S Soluble, stable insulin-containing formulations with a protamine salt
EP2992902A1 (en) 2004-12-27 2016-03-09 Silence Therapeutics GmbH Lipid complexes coated with peg and their uses
JPWO2006093222A1 (ja) * 2005-03-02 2008-08-07 味の素株式会社 インスリンの多量体形成阻害剤
WO2006125762A1 (en) * 2005-05-25 2006-11-30 Novo Nordisk A/S Stabilized polypeptide formulations
EP1888118B1 (en) * 2005-05-25 2016-08-17 Novo Nordisk A/S Polypeptide formulations stabilized with ethylenediamine
DE102005035891A1 (de) 2005-07-30 2007-02-08 Boehringer Ingelheim Pharma Gmbh & Co. Kg 8-(3-Amino-piperidin-1-yl)-xanthine, deren Herstellung und deren Verwendung als Arzneimittel
US20100210506A1 (en) * 2005-10-20 2010-08-19 Mdrna, Inc. Intranasal administration of rapid acting insulin
ATE519780T1 (de) 2005-12-28 2011-08-15 Novo Nordisk As Ein acyliertes insulin und zink enthaltende zusammensetzungen und verfahren zur herstellung dieser zusammensetzungen
US8927015B2 (en) * 2006-04-12 2015-01-06 Emisphere Technologies, Inc. Formulations for delivering insulin
JP2009534342A (ja) * 2006-04-20 2009-09-24 サイレンス・セラピューティクス・アーゲー 血管内皮に特異的に送達するためのリポプレックス処方剤
EP1852108A1 (en) 2006-05-04 2007-11-07 Boehringer Ingelheim Pharma GmbH & Co.KG DPP IV inhibitor formulations
PE20110235A1 (es) 2006-05-04 2011-04-14 Boehringer Ingelheim Int Combinaciones farmaceuticas que comprenden linagliptina y metmorfina
JP5323684B2 (ja) 2006-05-04 2013-10-23 ベーリンガー インゲルハイム インターナショナル ゲゼルシャフト ミット ベシュレンクテル ハフツング 多形体
WO2007135117A2 (en) * 2006-05-24 2007-11-29 Novo Nordisk A/S Soluble, stable insulin-containing formulations
US9023793B2 (en) * 2006-09-29 2015-05-05 Retrophin, Inc. Intranasal carbetocin formulations and methods for the treatment of autism
GB0700523D0 (en) * 2007-01-11 2007-02-21 Insense Ltd The Stabilisation Of Proteins
US8114428B2 (en) * 2007-03-08 2012-02-14 Sbf Synthetic Bone Factory Gmbh Methods for manufacturing a composition for treating bone and/or cartilage defects
WO2008118387A2 (en) * 2007-03-23 2008-10-02 Wayne State University Erythrocyte atp-release modulators
US20080260820A1 (en) * 2007-04-19 2008-10-23 Gilles Borrelly Oral dosage formulations of protease-resistant polypeptides
JP5868594B2 (ja) * 2007-10-16 2016-02-24 バイオコン・リミテッドBiocon Limited 経口投与可能な固形医薬組成物及びそのプロセス
US8986253B2 (en) 2008-01-25 2015-03-24 Tandem Diabetes Care, Inc. Two chamber pumps and related methods
MX2010009850A (es) 2008-03-18 2010-09-30 Novo Nordisk As Analogos de insulina acilados y etabilizados contra proteasas.
PE20091730A1 (es) 2008-04-03 2009-12-10 Boehringer Ingelheim Int Formulaciones que comprenden un inhibidor de dpp4
TWI394580B (zh) 2008-04-28 2013-05-01 Halozyme Inc 超快起作用胰島素組成物
CA2726824A1 (en) 2008-05-01 2009-11-05 Arecor Limited Protein formulation
TWI451876B (zh) * 2008-06-13 2014-09-11 Lilly Co Eli 聚乙二醇化之離脯胰島素化合物
EP2328607A1 (en) 2008-07-16 2011-06-08 Arecor Limited Stable formulation of a therapeutic protein
UY32030A (es) 2008-08-06 2010-03-26 Boehringer Ingelheim Int "tratamiento para diabetes en pacientes inapropiados para terapia con metformina"
KR20200118243A (ko) 2008-08-06 2020-10-14 베링거 인겔하임 인터내셔날 게엠베하 메트포르민 요법이 부적합한 환자에서의 당뇨병 치료
US8354435B2 (en) 2008-09-08 2013-01-15 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Modulators of aldehyde dehydrogenase activity and methods of use thereof
CN102149407A (zh) 2008-09-10 2011-08-10 贝林格尔.英格海姆国际有限公司 治疗糖尿病和相关病症的组合疗法
US8408421B2 (en) 2008-09-16 2013-04-02 Tandem Diabetes Care, Inc. Flow regulating stopcocks and related methods
EP2334234A4 (en) 2008-09-19 2013-03-20 Tandem Diabetes Care Inc DEVICE FOR MEASURING THE CONCENTRATION OF A SOLVED SUBSTANCE AND CORRESPONDING METHOD
US20200155558A1 (en) 2018-11-20 2020-05-21 Boehringer Ingelheim International Gmbh Treatment for diabetes in patients with insufficient glycemic control despite therapy with an oral antidiabetic drug
MX344293B (es) 2008-10-17 2016-12-13 Sanofi Aventis Deutschland Combinacion de una insulina y un agonista de glp-1.
US8389522B2 (en) 2008-10-28 2013-03-05 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Modulators of aldehyde dehydrogenase and methods of use thereof
CN102202683A (zh) 2008-10-30 2011-09-28 诺沃-诺迪斯克有限公司 用少于每日一次的注射频率注射胰岛素来治疗糖尿病
CN107011345A (zh) 2008-12-23 2017-08-04 勃林格殷格翰国际有限公司 有机化合物的盐形式
AR074990A1 (es) 2009-01-07 2011-03-02 Boehringer Ingelheim Int Tratamiento de diabetes en pacientes con un control glucemico inadecuado a pesar de la terapia con metformina
US8906850B2 (en) 2009-01-28 2014-12-09 Smartcells, Inc. Crystalline insulin-conjugates
NZ594248A (en) 2009-01-28 2015-03-27 Smartcells Inc Conjugate based systems for controlled drug delivery
JP2012516340A (ja) 2009-01-28 2012-07-19 スマートセルズ・インコーポレイテツド 合成コンジュゲートおよびその使用
CA2750223A1 (en) 2009-01-28 2010-08-05 Smartcells, Inc. Exogenously triggered controlled release materials and uses thereof
AU2010212794A1 (en) 2009-02-12 2011-08-11 Proyecto De Biomedicina Cima, S.L. Use of cardiotrophin- 1 for the treatment of metabolic diseases
AU2010217760B2 (en) 2009-02-27 2015-04-09 Tandem Diabetes Care, Inc. Methods and devices for determination of flow reservoir volume
US9250106B2 (en) 2009-02-27 2016-02-02 Tandem Diabetes Care, Inc. Methods and devices for determination of flow reservoir volume
JP2012520879A (ja) 2009-03-20 2012-09-10 スマートセルズ・インコーポレイテツド 末端官能基化コンジュゲートおよびその用途
EP2408470A4 (en) 2009-03-20 2012-08-29 Smartcells Inc SOLUBLE NONDEPOT INSULIN CONJUGATE AND ITS USE
ES2440289T3 (es) * 2009-06-26 2014-01-28 Novo Nordisk A/S Preparación que comprende insulina, nicotinamida y arginina
US20110152770A1 (en) 2009-07-30 2011-06-23 Tandem Diabetes Care, Inc. Infusion pump system with disposable cartridge having pressure venting and pressure feedback
BR112012011403B8 (pt) 2009-11-13 2021-05-25 Sanofi Aventis Deutschland composição farmacêutica líquida compreendendo um agonista glp-1 e metionina e uso da mesma
PT2498802E (pt) 2009-11-13 2015-04-13 Sanofi Aventis Deutschland Composição farmacêutica que compreende um agonista de glp-1, uma insulina e metionina
EP2504002B1 (en) 2009-11-27 2019-10-09 Boehringer Ingelheim International GmbH Treatment of genotyped diabetic patients with dpp-iv inhibitors such as linagliptin
CN101912600B (zh) * 2010-01-11 2014-01-29 杨国汉 改善胰岛素在溶液中稳定性的方法
MX341025B (es) 2010-05-05 2016-08-04 Boehringer Ingelheim Int Gmbh * Terapia de combinacion.
AU2011202239C1 (en) 2010-05-19 2017-03-16 Sanofi Long-acting formulations of insulins
NZ603319A (en) 2010-06-24 2015-04-24 Boehringer Ingelheim Int Diabetes therapy
US9068013B2 (en) 2010-07-28 2015-06-30 Smart Cells, Inc. Recombinant lectins, binding-site modified lectins and uses thereof
US9074015B2 (en) 2010-07-28 2015-07-07 Smartcells, Inc. Recombinantly expressed insulin polypeptides and uses thereof
US8933207B2 (en) 2010-07-28 2015-01-13 Smartcells, Inc. Drug-ligand conjugates, synthesis thereof, and intermediates thereto
RU2546520C2 (ru) 2010-08-30 2015-04-10 Санофи-Авентис Дойчланд Гмбх Применение ave0010 для производства лекарственного средства для лечения сахарного диабета 2 типа
BR112013010345A2 (pt) 2010-10-27 2017-07-25 Novo Nordisk As tratamento de diabetes melitus usando as injeções de insulina administradas com intervalos de variação da injeção
AR083878A1 (es) 2010-11-15 2013-03-27 Boehringer Ingelheim Int Terapia antidiabetica vasoprotectora y cardioprotectora, linagliptina, metodo de tratamiento
CN102188367B (zh) * 2011-01-05 2012-11-07 山东新时代药业有限公司 一种甘精胰岛素注射液及其制备方法
WO2012149106A1 (en) 2011-04-29 2012-11-01 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Compositions and methods for increasing proliferation of adult salivary stem cells
US9821032B2 (en) 2011-05-13 2017-11-21 Sanofi-Aventis Deutschland Gmbh Pharmaceutical combination for improving glycemic control as add-on therapy to basal insulin
US20130011378A1 (en) 2011-06-17 2013-01-10 Tzung-Horng Yang Stable formulations of a hyaluronan-degrading enzyme
US20130345113A1 (en) * 2011-07-13 2013-12-26 Ronald E. Strohbehn Method of Use of Activated Functional Proteins to Improve Animal Health
PL2731947T3 (pl) 2011-07-15 2019-07-31 Boehringer Ingelheim International Gmbh Podstawiona dimeryczna pochodna chinazoliny, sposób jej wytwarzania i jej zastosowanie w kompozycjach farmaceutycznych do leczenia cukrzycy typu I i II
US9408893B2 (en) 2011-08-29 2016-08-09 Sanofi-Aventis Deutschland Gmbh Pharmaceutical combination for use in glycemic control in diabetes type 2 patients
TWI559929B (en) 2011-09-01 2016-12-01 Sanofi Aventis Deutschland Pharmaceutical composition for use in the treatment of a neurodegenerative disease
ES2574761T3 (es) * 2011-10-31 2016-06-21 Xeris Pharmaceuticals, Inc. Formulaciones para el tratamiento de la diabetes
US9555001B2 (en) 2012-03-07 2017-01-31 Boehringer Ingelheim International Gmbh Pharmaceutical composition and uses thereof
US20130303462A1 (en) 2012-05-14 2013-11-14 Boehringer Ingelheim International Gmbh Use of a dpp-4 inhibitor in podocytes related disorders and/or nephrotic syndrome
US9180242B2 (en) 2012-05-17 2015-11-10 Tandem Diabetes Care, Inc. Methods and devices for multiple fluid transfer
WO2013174767A1 (en) 2012-05-24 2013-11-28 Boehringer Ingelheim International Gmbh A xanthine derivative as dpp -4 inhibitor for use in modifying food intake and regulating food preference
US9555186B2 (en) 2012-06-05 2017-01-31 Tandem Diabetes Care, Inc. Infusion pump system with disposable cartridge having pressure venting and pressure feedback
WO2014088836A1 (en) 2012-12-03 2014-06-12 Merck Sharp & Dohme Corp. O-glycosylated carboxy terminal portion (ctp) peptide-based insulin and insulin analogues
CA2889165A1 (en) 2012-12-19 2014-06-26 Wockhardt Limited A stable aqueous composition comprising human insulin or an analogue or derivative thereof
AU2013368990B2 (en) * 2012-12-26 2017-05-18 Wockhardt Limited Pharmaceutical composition
TWI641381B (zh) * 2013-02-04 2018-11-21 法商賽諾菲公司 胰島素類似物及/或胰島素衍生物之穩定化醫藥調配物
US10201656B2 (en) 2013-03-13 2019-02-12 Tandem Diabetes Care, Inc. Simplified insulin pump for type II diabetics
US9670162B2 (en) 2013-03-14 2017-06-06 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junio Mitochondrial aldehyde dehyrogenase-2 modulators and methods of use thereof
US9173998B2 (en) 2013-03-14 2015-11-03 Tandem Diabetes Care, Inc. System and method for detecting occlusions in an infusion pump
US9492608B2 (en) 2013-03-15 2016-11-15 Tandem Diabetes Care, Inc. Method and device utilizing insulin delivery protocols
CA2907848A1 (en) 2013-04-03 2014-10-09 Sanofi Treatment of diabetes mellitus by long-acting formulations of insulins
EP2991672A1 (en) 2013-04-30 2016-03-09 Novo Nordisk A/S Novel administration regime
EP3016704A4 (en) * 2013-07-04 2017-03-08 Insuline Medical Ltd. Device, system and method for delivery of a long-acting drug
MX366852B (es) 2013-10-04 2019-07-25 Merck Sharp & Dohme Conjugados de insulina sensibles a glucosa.
TW201605489A (zh) 2013-10-25 2016-02-16 賽諾菲公司 賴谷胰島素(insulin glulisine)的穩定調配物
CN105899190B (zh) 2014-01-09 2022-06-14 赛诺菲 门冬胰岛素的稳定化药物制剂
SG11201604708VA (en) 2014-01-09 2016-07-28 Sanofi Sa Stabilized glycerol free pharmaceutical formulations of insulin analogues and/or insulin derivatives
WO2015104314A1 (en) 2014-01-09 2015-07-16 Sanofi Stabilized pharmaceutical formulations of insulin analogues and/or insulin derivatives
EP3094343A4 (en) * 2014-01-13 2017-10-18 Thermalin Diabetes, LLC Rapid action insulin formulations and pharmaceutical delivery systems
ES2950384T3 (es) 2014-02-28 2023-10-09 Boehringer Ingelheim Int Uso médico de un inhibidor de DPP-4
LT3229828T (lt) 2014-12-12 2023-06-12 Sanofi-Aventis Deutschland Gmbh Insulino glargino/liksisenatido fiksuoto santykio kompozicija
TWI748945B (zh) 2015-03-13 2021-12-11 德商賽諾菲阿凡提斯德意志有限公司 第2型糖尿病病患治療
TW201705975A (zh) 2015-03-18 2017-02-16 賽諾菲阿凡提斯德意志有限公司 第2型糖尿病病患之治療
CN105535942B (zh) * 2016-01-28 2017-07-28 通化东宝药业股份有限公司 一种赖脯胰岛素硫酸鱼精蛋白制剂的制备方法及其制备的赖脯胰岛素硫酸鱼精蛋白制剂
WO2017145104A1 (en) * 2016-02-25 2017-08-31 Wockhardt Limited Pharmaceutical composition of insulin glargine and amino acids
EP4233840A3 (en) 2016-06-10 2023-10-18 Boehringer Ingelheim International GmbH Combinations of linagliptin and metformin
AU2017378102B2 (en) 2016-12-16 2022-10-13 Novo Nordisk A/S Insulin containing pharmaceutical compositions
EP3624846A1 (en) 2017-05-16 2020-03-25 Bhami's Research Laboratory, Pvt. Ltd. High concentration protein formulations with reduced viscosity
CN111050750A (zh) 2017-08-24 2020-04-21 诺沃挪第克公司 Glp-1组合物及其用途
WO2019125879A2 (en) 2017-12-18 2019-06-27 Merck Sharp & Dohme Corp. Conjugate based systems for controlled insulin delivery
EP3727424A4 (en) 2017-12-18 2021-10-27 Merck Sharp & Dohme Corp. CONJUGATE-BASED SYSTEMS FOR CONTROLLED INSULIN RELEASE
US10335464B1 (en) 2018-06-26 2019-07-02 Novo Nordisk A/S Device for titrating basal insulin
CN110063932A (zh) * 2019-04-12 2019-07-30 浙江大学 一种多肽蛋白类药物的缓释组合物制剂及其制备方法
MX2022009523A (es) 2020-02-18 2022-09-09 Novo Nordisk As Formulaciones farmaceuticas.
JP2023520049A (ja) 2020-03-31 2023-05-15 プロトマー・テクノロジーズ・インコーポレイテッド 隣接ジオールに対する選択的応答性のためのコンジュゲート
AU2021382599A1 (en) 2020-11-19 2023-06-22 Protomer Technologies Inc. Aromatic boron-containing compounds and insulin analogs
WO2023017537A1 (en) 2021-08-12 2023-02-16 Celagenex Research (India) Pvt. Ltd. Oral algal oil based gastro-intestinal tract permeable peptide composition
TW202409070A (zh) 2022-05-18 2024-03-01 美商普羅托莫科技公司 芳族含硼化合物及相關胰島素類似物

Family Cites Families (16)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1285023A (en) 1968-08-09 1972-08-09 Novo Terapeutisk Labor As Improvements in or relating to injectable insulin preparations
US4783441A (en) * 1979-04-30 1988-11-08 Hoechst Aktiengesellschaft Aqueous protein solutions stable to denaturation
JPS5767548A (en) * 1980-10-14 1982-04-24 Shionogi & Co Ltd Insulin analog and its preparation
AU550068B2 (en) * 1981-03-10 1986-02-27 Novo Nordisk A/S Zinc insulin stabilized with calcium or magnesium salts
FI78616C (fi) * 1982-02-05 1989-09-11 Novo Industri As Foerfarande foer framstaellning av en foer infusionsaendamaol avsedd stabiliserad insulinloesning, som har en foerhoejd zinkhalt.
US4839341A (en) * 1984-05-29 1989-06-13 Eli Lilly And Company Stabilized insulin formulations
PH25772A (en) * 1985-08-30 1991-10-18 Novo Industri As Insulin analogues, process for their preparation
DK179286D0 (da) * 1986-04-18 1986-04-18 Nordisk Gentofte Insulinpraeparat
US5514646A (en) * 1989-02-09 1996-05-07 Chance; Ronald E. Insulin analogs modified at position 29 of the B chain
TW402506B (en) * 1993-06-24 2000-08-21 Astra Ab Therapeutic preparation for inhalation
US5474978A (en) * 1994-06-16 1995-12-12 Eli Lilly And Company Insulin analog formulations
US5461031A (en) * 1994-06-16 1995-10-24 Eli Lilly And Company Monomeric insulin analog formulations
US5547929A (en) * 1994-09-12 1996-08-20 Eli Lilly And Company Insulin analog formulations
YU18596A (sh) * 1995-03-31 1998-07-10 Eli Lilly And Company Analogne formulacije monomernog insulina
CO4750643A1 (es) 1997-06-13 1999-03-31 Lilly Co Eli Formulacion estable de la insulina que contiene l-arginina y protamina
EP1044016B1 (en) * 1998-01-09 2005-03-16 Novo Nordisk A/S Stabilised insulin compositions

Also Published As

Publication number Publication date
TW577753B (en) 2004-03-01
IL133348A0 (en) 2001-04-30
DE69808695D1 (de) 2002-11-21
DE69834956T2 (de) 2007-05-24
EA200000014A1 (ru) 2000-06-26
PL337324A1 (en) 2000-08-14
CA2295140A1 (en) 1998-12-17
HUP0002877A3 (en) 2001-03-28
ZA984697B (en) 1999-12-01
PT1283051E (pt) 2006-08-31
PT884053E (pt) 2002-12-31
AR012894A1 (es) 2000-11-22
SV1998000065A (es) 1999-02-03
NO996131L (no) 2000-02-03
NO996131D0 (no) 1999-12-10
BR9810116B1 (pt) 2009-05-05
WO1998056406A1 (en) 1998-12-17
ES2264713T3 (es) 2007-01-16
ATE226088T1 (de) 2002-11-15
CZ299637B6 (cs) 2008-10-01
DK0884053T3 (da) 2002-11-04
DE69834956D1 (de) 2006-07-27
KR20010013700A (ko) 2001-02-26
US20030104983A1 (en) 2003-06-05
EA002880B1 (ru) 2002-10-31
ES2185113T3 (es) 2003-04-16
EP0884053B1 (en) 2002-10-16
HUP0002877A2 (hu) 2001-01-29
JP2002504908A (ja) 2002-02-12
US6034054A (en) 2000-03-07
US6551992B1 (en) 2003-04-22
CO4750643A1 (es) 1999-03-31
AU7837798A (en) 1998-12-30
CN1266371A (zh) 2000-09-13
BR9810116A (pt) 2000-08-08
ID24310A (id) 2000-07-13
DE69808695T2 (de) 2003-06-12
CN1293916C (zh) 2007-01-10
PE79099A1 (es) 1999-08-24
CA2295140C (en) 2010-09-14
ATE329612T1 (de) 2006-07-15
NZ501382A (en) 2001-08-31
AU734781B2 (en) 2001-06-21
EP0884053A1 (en) 1998-12-16
HK1030747A1 (en) 2001-05-18
CZ445199A3 (cs) 2000-07-12
KR100597500B1 (ko) 2006-07-10
US6906028B2 (en) 2005-06-14
TR199903036T2 (xx) 2000-06-21
UA61109C2 (uk) 2003-11-17

Similar Documents

Publication Publication Date Title
PL194244B1 (pl) Preparat insulinowy w postaci roztworu i jego stosowanie
EP1506230B1 (en) Soluble formulations comprising monomeric insulin and acylated insulin
US5866538A (en) Insulin preparations containing NaCl
US6734162B2 (en) Mixed buffer system for stabilizing polypeptide formulations
RU2182015C2 (ru) ПРЕПАРАТ ИНСУЛИНА, СОДЕРЖАЩИЙ NaCl, ПАРЕНТЕРАЛЬНАЯ ГОТОВАЯ ФОРМА, СПОСОБ ПОВЫШЕНИЯ ХИМИЧЕСКОЙ СТАБИЛЬНОСТИ ПРЕПАРАТА ИНСУЛИНА
US20050176621A1 (en) Crystalline compositions for controlling blood glucose
JPH0892126A (ja) インスリン類似体製剤
WO2003094951A1 (en) Soluble formulations comprising insulin aspart and insulin detemir
JP2001199899A (ja) インスリン類似化合物複合体
US20050054818A1 (en) Crystalline compositions for controlling blood glucose
EP1283051B1 (en) Stable insulin formulations
WO2006096079A2 (en) Pharmaceutical composition comprising a biosynthetic analog of human insulin, and its use in the treatment of diabetes mellitus.
MXPA99011446A (en) Stable insulin formulations