PL103003B1 - Sposob wytwarzania nowych chromogennych odczynnikow do oznaczania trombiny i podobnych do trombiny enzymow - Google Patents

Sposob wytwarzania nowych chromogennych odczynnikow do oznaczania trombiny i podobnych do trombiny enzymow Download PDF

Info

Publication number
PL103003B1
PL103003B1 PL1976191068A PL19106876A PL103003B1 PL 103003 B1 PL103003 B1 PL 103003B1 PL 1976191068 A PL1976191068 A PL 1976191068A PL 19106876 A PL19106876 A PL 19106876A PL 103003 B1 PL103003 B1 PL 103003B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
arg
pna
group
reagents
trombine
Prior art date
Application number
PL1976191068A
Other languages
English (en)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed filed Critical
Publication of PL103003B1 publication Critical patent/PL103003B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K1/00General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/06General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length using protecting groups or activating agents
    • C07K1/061General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length using protecting groups or activating agents using protecting groups
    • C07K1/064General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length using protecting groups or activating agents using protecting groups for omega-amino or -guanidino functions
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K5/00Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K5/04Peptides containing up to four amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof containing only normal peptide links
    • C07K5/08Tripeptides
    • C07K5/0802Tripeptides with the first amino acid being neutral
    • C07K5/0812Tripeptides with the first amino acid being neutral and aromatic or cycloaliphatic
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12QMEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/56Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving blood clotting factors, e.g. involving thrombin, thromboplastin, fibrinogen
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12QMEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q2337/00N-linked chromogens for determinations of peptidases and proteinases
    • C12Q2337/10Anilides
    • C12Q2337/12Para-Nitroanilides p-NA
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12QMEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q2337/00N-linked chromogens for determinations of peptidases and proteinases
    • C12Q2337/30Naphthyl amides, e.g. beta-NA, 2-NA, 4-methoxy-beta-naphthylamine, i.e. 4MNA
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2333/00Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature
    • G01N2333/90Enzymes; Proenzymes
    • G01N2333/914Hydrolases (3)
    • G01N2333/948Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • G01N2333/974Thrombin

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Neurosurgery (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
  • Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania nowych chromogennych odczynników do oznacza¬ nia trombiny d podobnych do trombiny enzymów. Odczynniki otrzymane sposobem wedlug wynalaz¬ ku sa specjalnie przydatne do ilosciowego ozna¬ czania trombiny lub badania reakcji, w których trombina powstaje, jest hamowana lub zuzywana, albo badania czynników wplywajacych na powyz¬ sze reakcje lub bioracych w nich udzial, np. do oznaczania antytrombiny, protrombiny i heparyny. Syntetyczne odczynniki do oznaczania enzymów sa o wiele bardziej przydatne w porównaniu z natu¬ ralnymi, gdyz spelniaja one w pelni rózne warun¬ ki, takie jak duza czulosc i specyficznosc w sto¬ sunku do enzymu, dobra rozpuszczalnosc w wo¬ dzie lub badanych plynach biologicznych oraz latwa wykrywalnosc niektórych produktów roz¬ szczepiania. Jednym z najlepszych odczynników do oznaczania trombiny jest opisany w szwedzkim opisie paten¬ towym nr 380 257 chromogenny trójpaptyd o wzo¬ rze Bz-Fe-Wal-Ang-pNA (S-2160). Znaczenia skró¬ tów podane sa w dalszej czesci opisu. Wykazuje on duza czulosc w stosunku do trombiny i daje po enzymatycznej hydrolizae jako chromogenny p-nitroaniline, która z latwoscia oznacza sie spektrofiotometryczme. Zwiazek S-2160 ma jednak ograniczone zastoso¬ wanie ze wzgledu na stosunkowo mala rozpusz¬ czalnosc, wynoszaca 1 mg/ml. Mala rozpuszczal- nosc powoduje koniecznosc pracy blisko granicy nasycenia dla uzyskania wystarczajacego stezenia odczynnika. Podczas oznaczania enzymów w róz¬ nych plynach biologicznych moze miec miejsce wytracanie sarniego odczynnika lub jego mieszani¬ ny z proteinami. Powoduje to bledne odczyty spek¬ trofotometryczne i tym samym bledy w oznacza¬ niu enzymu. Odczynnik na enzymy S-2160 uzyskuje znacznie lepsza rozpuszczalnosc po wymianie grupy benzoi- lowej na atom wodoru i otrzymaniu zwiazku o wzorze H-Fe-Wal-Arg-pNA. Wolna grupa amino¬ wa fenyloalaniny zwieksza rozpuszczalnosc odczyn¬ nika, zmniejsza jednak znacznie okolo 30 razy szybkosc rozszczepiania odczynnika przez enzym (itablica). Ponadto odczynnik moze byc w niepoza¬ dany sposób rozkladany w plynach biologicznych przez peptydazy aminowe, od strony koncowej igrupy aminowej. Zgodnie ze sposobem wedlug wynalazku, zwia¬ zek powyzszy modyfikuje sie, wymieniajac waline na cykliczny aminokwas (kwas 2-azetydynokarfoo- ksylowy, proline lufo kwas pipekolinowy) oraz L- -fenyloialanine na D-fenyloalanine. Zgodnie z ocze¬ kiwaniem, otrzymane odczyniki sa w dalszym cia¬ gu bardzo dobrze rozpuszczalne, a ponadto, zu¬ pelnie nieoczekiwanie, ich aktywnosc wobec trom¬ biny nie tylko nie maleje ale wzrasta 30-50-krot- nlie w porównaniu z odpowiednikiem zawierajacym tylko L-aminokwasy (tablica). Ponadto, nowe od- 103 0033 103 003 4 cznniki isa o okolo 400°/» bardziej aktywne niz S-2160. N-koncowy D-aminokwajs zapobiega takze atakowi aminopeptydaz, które sa specyficzne wo¬ bec izomeru L amJinokwasu. Nowe odczynniki chromogenne wedlug wynalazku maja strukture okreslona wzorem przedstawionym na rysunku, w którym Ri oznacza atom wodoru lub grupe hy¬ droksylowa, R2 oznacza grupe nitrofenylowa, naf- tylowa, nitronaftylowa, metoksynaftylowa, chino- linowa lub mitrochinolinowa, oraz n jest równe 1, 2 lub 3, przy czym zwiazki te moga wystepowac równiez w postaci sola. Podczas syntezy nowych chromogennych odczyn¬ ników do oznaczania enzymów stosuje sie zwykle uzywane grupy ochronne i zwykle sposoby sprze¬ gania, powszechnie znane w chemi peptydów. Do ochrony grupy a-aminowej korzystnie sto¬ suje sie grupe karbobenzoksylowa albo III-rz.-bu- tyloksykarbonylowa lub niektóre .podobne grupy, takie jak p-meitoksylowa, p-nitrowa lub p-meto- ksyfenyloazokarbobenzyloksylowa. Pozadane jest chronienie grupy 8-guanidynowej w reszcie argininy za pomoca protonówania, gru¬ py póllitrowej lub p-toluenosulfonylowej. Do ochrony grupy hydroksylowej w tyrozynie stosuje sie grupe III-rz-butylowa lub benzylowa. Jako odszczepialna ochrone grupy a-karboksylowej stosuje sie grupe metylowa, etylowa lub benzy¬ lowa. Sprzeganie dwóch aminokwasów lufo dwupepty- du i aminokwasu zachodzi po zaktywowaniu grupy a-karboksylowej. Aktywna ipochodna mozna izolo¬ wac lub zuzywac in situ. Do aktywacji stosuje sie ester p-nitrobenzylowy, trójchlorofenylowy, piecio- chlorofenylowy, N-hydroksysukcynimid, N-hydro- ksybenzotriazol, symetryczny lub asymetryczny bezwodnik albo azydek kwasowy. Synteza odczynnika polega na stopniowym dobu- ^owywaniu aminokwasów, poczawszy od C-konco- wej grupy argininy, która moze uprzednio posiadac wbudowana grupe chromoforowa, sluzaca zarazem jako ochrona grupy karboksylowej. Grupa karbo¬ ksylowa argininy moze byc równiez chroniona odszczepialna grupa ochronna i wtedy grupe chro¬ moforowa dobudowuje sie do ochronionego trój- peptydu. Mozna równiez najpierw syntetyzowac N-koncowy fragment dwupeptydu i nastepnie sprzegac go z grupa arginylowa, zawierajaca lub nie zawierajaca grupy chromoforowej. Niezaleznie od wybranego sposobu syntezy, do oczyszczania produktów przejsciowych i konco¬ wych, korzystnie jest stosowac filtracje molekular¬ na na zelu, gdyz umozliwia ona szybka synteze i zapewnia maksymalna wydajnosc. Chromaltografie cienkowiairsfiwowa stosuje sie do badania eluatów z filtracji molekularnej oraz do badania produktów przejsciowych i koncowych, po odparowaniu i wysuszeniu. Chromatografie cienkowarstwowa wykonuje sie na plytkach szklanych pokrytych zelem krzemion¬ kowym F245 (Merck), jako substancja absorbujaca. Do rozwiania stosuje sie nastepujace mieszaniny rozpuszczalników: Di — chloroformimetanol 9:1, A — n-butanol:kwas octowy:woda 3:2:1. Po rozwi¬ nieciu, plytki bada sie w swietle nadfiolkowym przy dlugosci fali 254 nm i wywoluje odczynnikiem chlorkowo-p-toluidynowym, powszechnie stosowa¬ nym. W przypadku gdy produkt okresla sie jako jednorodny wedlug chromatografii cienkowarstwo- wej, do badan pobiera sie go w ilosciach mikro- gramowych. Podane wartosci Rf dotycza poszczególnych pro¬ cesów chromatograficznych. Zel Sephadex G-15 stosowany do filtracji [molekularnej jest usieciowa- nym zelem dekstranowym. Sephadex LH-20 to hy- droksypropylowany uisieciowany zel dekstranowy,, a Sephadex Q£A-25 jest usieciowanym zelem dek¬ stranowym, posiadajacym funkcyjna grupe dwuety- lo-/2-hydroksypropylo/-aminoetylowa. Zele powyz- sze isa produkowane przez firme Pharmacia Fine Chemicals, Uppsala, Szwecja. Skróty: Jesli nie podano inaczej, aminokwasy sa izomerami L. Arg — arginina; Aze — kwas 2-azetydynokarbokisylowy; Fe — fenyloalariina; Pip — kwas pipekolinowy; Pro — prolina; Wal — Wialina; Bz — grupa benzoilowa; Kbz — grupa karbobenzoksylowa; —OpNP — grupa p-initrofenoksylowa; —pNA — pHriitroanilid; Wynalazek jest ilustrowany nastepujacymi przy- 36 kladami. Przyklad I. Kbz-Arg/NO^-pNA. Do 35,3 g (10 milimoli) suchej Kbz-Arg(N02)-OH w 200 ml bezwodnego, swiezo destylowanego, N, N, N', N", N", —N" -szesciometylotrójamidit kwasu fosforowego, dodaje sie podczas mieszania w tem¬ peraturze pokojowej i w warunkach bezwodnych; ,1 g (100 milicmbli) trójetyloaatiiny i 24,6 g (150 mi¬ limoli) izocyjanianu pnnitrofenylu. Po uplywie 24 godzin roztwór wlewa sie podczas mieszania do 2 litrów 2°/o roztwru wodnego wodoroweglanu so¬ dowego. Wytracony osad odsacza sie i przemywa 2% roztworem wodoroweglanu sodowego, woda, 0,5 n kwasem solnym i jeszcze raz woda, a nas- 45 tepnie suszy. Surowy produkt rozpuszcza sie w go¬ racym metanolu i odsacza trudnoirozpuszczalne produkty uboczne. Roztwór oczyszcza sie za pomo¬ ca chromatografii na Sephadexie LH-20, stosujac do speczniania ii elucji metanol. Wydajnosc 29,8 g 50 (63%). Chromatografia cienkowarstwowa w ukla¬ dzie Pi wykazuje jednorodnosc produktu (Rf= =0,34). Skrecalnosc wlasciwa [oi]d24 wynosi +20,5 Cc=1,9 dwumetyloformamid). Przyklad II. Kjbz-Pro-Arg(N02)-pNA. 55 Do zawiesiny 4,8 g (10 milimoli) Kbz-Arg(NC2)- -pNA w 25 ml bezwodnego kwasu octowego doda¬ je sie 15 ml 5,6 n bromowodoru w kwasie octowym i pozostawia w temperaturze pokojowej w ciagu 50 minut, po czym wlewa roztwór, podczas silnego 60 mieszania, do 300 ml bezwodnego eteru. Faze ete¬ rowa usuwa sie a wytracony osad przemywa 2 por¬ cjami po 100 ml eteru. Otrzymany bromowodorek H-Arg(NC2)-pNA suszy sie pod zmniejszonym cis¬ nieniem, nad stalym wodorotlenkiem sodowym, 65 w temperaturze 40°C, w ciagu 16 godzin, a nas-5 103 093 6 tepnie rozpuszcza w 25 ml dwumetyloformamidu i ochladza do temperatury —10°C. Do -roztworu dodaje sie trójetyloamine, w ilosci wystarczajacej do uzyskania odczynu slabozasado¬ wego {1,9 ml), który to odczyn bada sie umieszcza¬ jac tuz nad powierzchnia roztworu wilgotny papie¬ rek wskaznikowy. Wytracony bromowodorek trój¬ etyloaminy odsacza sie i do przesaczu dodaje sie 4,1 g (11 milimoli) Kbz-Pro-OpKP. Po uplywie 1 i 4 godzin dodaje sie po 0,7 ml trójetyloaminy. Mieszanine pozostawia sie w ciagu nocy w tempe¬ raturze pokojowej. Aby zapobiec zanieczyszczeniu produktu koncowego nadmiarem Kbz-Pro-OpNP, jako ze oba produkty maja podczas filtracji mole¬ kularnej zblizone objetosci elucji, dodaje sie do mieszaniny 0,5 nil (5 milimoli) n-butyloaminy. Po uplywie 30 minut dodaje sie 10 milimoli rozcien¬ czonego kwasu so.nego i mieszanine odparowuje za pomoca wyparki obrotowej a nastepnie miesza z mala iloscia wody, która nastepnie dekantuje sie. Pozostalosc rozpuszcza sie w metanolu i chroma- tograiuje na zelu Sephadex LH-20, stosujac do speczniania i elucji metanol. Chromatografia cien¬ kowarstwowa wykazuje jednorodnosc produktu. Wydajnosc wynosi 5,5 g (96%), Rf w ukladzie Pi jest równe 0,28, [a]D24 = —33,0° (c = 1,0, dwume- tylofoirmamid). Przyklad III. Kbz-Pip-Ar,g(N02)-pNA. Postepujac w sposób opisany w przykladzie II otrzymuje sie 5,1 g {86%) produktu, chromatogra¬ ficznie jednorodnego w ukladzie Pi {Rf = 0,30), o skrecalnosci wlasciwej [ci]d24 = —26,2° (c = 1,0 dwumetyloiformamid). Przyklad IV. Kbz-Fe-Pip-Arg(N02)-pNA. 2,9 g <5 milimoli) Kbz-Pip-Ar,g(N02)-pNA pod¬ daje sie reakcji odszczepiania grupy karbobenzo- ksylowej, za pomoca bromowodoru w kwasie octo¬ wym. Wytracony osad przemywa isie eterem i su¬ szy w sposób podany w przykladzie II. Otrzymany bromowodorek H-Pip-Argi(N02)-pNA rozpuszcza sie w 15 ml dwumetyloformamidu, ochladza roz¬ twór do temperatury —10ftC, alkalizuje za pomoca 0,9 ml trójetyloaminy i saczy. Do roztworu dodaje sie 3,0 g (7,15 milimola) Kbz-Fe-OpNP oraz 0,65 g (5 milimoli) N-hydroksybenzotriazolu, w charakte¬ rze- katalizatora. Po uplywie 1 godziny dodaje sie 0,35 ml trójetyloaminy, powtarzajac to po uplywie 4 godzin. Mieszanine pozostawia sie w ciagu nocy w tem¬ peraturze pokojowej a nastepnie odparowuje do sucha w wyparce obrotowej. Pozostalosc rozpusz¬ cza sie w octanie etylu, po czym dodaje 2% roz¬ tworu wodoroweglanu sodowego i wody i znów odparowuje. Pozostalosc rozpuszcza sie w meta¬ nolu i chromatografuje na zelu iSephadex LH-20, stosujac do speczniania i elucji metanol. Otrzymu¬ je sie produkt jednorodny chromatograficznie w ukladzie Pi (Rf = 0,35). Wydajnosc wynosi 2,7 g (73%) a skrecalnoisc [a]D24 = —32,9° (c = 1,0 dwu- etyloformamid). Przyklad V. Kbz-D-Fe-Pip-Arg{N02)-pNA. Powtarzajac postepowanie opisane w przykladzie IV otrzymuje sie 2,6 g (70°/©) produktu, jednorod¬ nego chromatografioznie w ukladzie Pi {Rf = 0,44), o skrecalnosci wlasciwej [ = —1,0, dwumetyloformamid). Przyklad VI. Kbz-Fe-Pro-Arg(N02)-pNA. Postepujac w sposób opisany w przykladzie IV otrzymuje sie 2,9 g (80%) produktu, jednorodnego chromatograficznie w ukladzie Pi {Rf = 0,38), o skrecalnosci wlasciwej [a]D24 = —39,2° (c = = 1,0, dwumetylofoirm,amid). Przyklad VII. Kbz-D-Fe-Pro-Arg(N02)-pNA. Powtarzajac postepowanie opisane w przykladzie io IV otrzymuje sie 3,1 g (86%) produktu, jednorod¬ nego chromatograficznie w ukladzie Pi(Rf = 0,46), o skrecalnosci wlasciwej [oi]d24 = — 6,2° (c = = 1,0, dwumeityloformamid). Przyklad VIII. H-D-Fe-Pro-Arg-pNA. 2HC1. Grupe ochronna w 175 mg {0,246 milimolach) Kbz-D-Fe-Pro-Arg{N02)-pNA odszczepia sie w reakcji z 5 ml bezwodnego fluorowodoru, w obecnosci 0,3 ml anizolu w aparacie Sakakiba- ry, przeznaczonym do tego celu. Proces prowadzi sie w ciagu 60 minut, w temperaturze 0aC. Po za¬ konczeniu reakcji oddestylowuje sie caly fluoro¬ wodór i surowy produkt oczyszcza sie w dwóch etapach: a) poddaje sie filtracji molekularnej na zelu Sep- hadex G-15, specznionym w kwasie octowym, któ¬ ry stosuje sie tez do elucji. Czysty produkt liofili¬ zuje sie z wodnego roztworu kwasu octowego, b) poddaje sie produkt chromatografii jonowy¬ miennej na zelu Sephadex QAE-25 w formie chlor- kowej, specznionym w mieszaninie metanolu i wo¬ dy (95:5), która to mieszanine stosuje sie równiez do rozpuszczania i elucji. Czysty produkt liofili¬ zuje sie z wody. Otrzymuje sie 120 mg {80 duktu jednorodnego chromatograficznie w ukladzie A (Rf = 0,29), o zawartosci chloru 11,53 (teoretycz¬ nie 11,6%). i skrecalnosci wlasciwej [ (c = 0,5, 50% roztwór wodny kwasu octowego). Przyklad IX. H-Fe-Pro-Arg-pNA. 2HC1. Powtarzajac postepowanie opisane w przykladzie 40 VIII otrzymuje sie z wydajnoscia 71%, produkt jednorodny chromatograficznie w ukladzie A (Rf = = 0,22), o zawartosci chloru 11,0% (teoretycznie 11,6% i sikrecalnosci wlasciwej [ci]d24 = —73,6° {c = 0,5, 50% roztwór wodny kwasu octowego). 45 Przyklad X. H-D-Fe-Pip-Arg-pNA. 2HC1. Powtarzajac postepowanie z przykladu VIII otrzymuje sie z wydajnoscia 72% produkt jedno¬ rodny chromatograficznie w ukladzie A (Rf = = 0,44), o zawartosci chloru 11,4 (teoretycznie 50 11,3%) i skrecalnosci wlasciwej [ci]d24 = —109° (c = 0,4, w 50°/o roztworze wodnym kwasu octowe¬ go). Przyklad XI. H-Fe-Pip-Arg-pNA. 2HC1. Powtarzajac postepowanie z przykladu VIII 55 otrzymuje sie z wydajnoscia 55% produkt jedno¬ rodny chromatograficznie w ukladzie A (Rf = = 0,41), o zawartosci chloru 11,3% (teoretycznie 11,3%) i skrecalnosci wlasciwej [cx]d24 = —80,3° (c = 0,5, 50% roztwór wodny kwasu octowego). 60 Pr z y k l a d XII. Kbz-D-Tyr(OBz)-Pip-Arg (N02)-pNA. Powtarzajac postepowanie z przykladu IV otrzy¬ muje sie 3,2 g (75%) produktu, jednorodnego chro¬ matograPicznie w ukladzie Pi{Rf = 0,50). g5 Przyklad XIII. H-D-Tyr-Pip-Arg-pNA.7 103 003 8 Powtarzajac postepowanie z przykladu VIII otrzymuje sie z wydajnoscia 68% produkt jedno¬ rodny chromatograficznie w ukladzie Pi (Rf = = 0,44), o zawartosci chloru 10,8% (teoretycznie 11,1%) i skrecalnosci wlasciwej [a]D24 = —75,2° 5 (c = 0,5, 50% roztwór kwaisu octowego w wodizae). Przyklad XIV. Kbz-Aze-Arg(N02)-pNA. ¦ Powtarzajac postepowanie z przykladu II otnzy- muje sie 4,2 g i(75%) produktu jednorodnego chro¬ matograficznie w ukladzie Pi (Rf = 0,27), u Przyklad XV. Kb;Z-D-Fe-Aze-Ang(N02)-pNA. Powtarzajac postepowanie z przykladu IV otrzy¬ muje sie 2,4 g (69%) produktu jednorodnego chro¬ matograficznie w ukladzie Pi (Rf = 0,47). Przyklad XVI. H-D-Fe-Aze-Arg-pNA. 2HC1. 15 Powtarzajac postepowanie z przykladu VIII otrzymuje sie z wydajnoscia 71%, produkt jedno¬ rodny chromatograficznie w ukladzie A (Rf = = 0,21), o zawartosci chloru 11,6% (teoretycznie 11,9%) i skrecalnosci wlasciwej [a]D24 = —130° 20 (c = 0,5, 50% roztwór wodny kwasu octowego). Przyklad XVII. Kbz-Arg(N02)-pNA. Do ochlodzonego do temperatury —10°C roz¬ tworu 7,2 g (20 milimoli) suchego Kbz-Arg(NC2)- -OH w 400 ml czterowodorofuranu dodaje sie 25 w calkowicie bezwodnych warunkach 2,0g (20 mi¬ limoli) trójetyloaminy a nastepnie w ciagu 10 mi¬ nut 2,7 g (20 milimoli) chloromrówczanu izobuty- lu w 20 ml cizteirowodosrofuiranu. Po uplywie 10 mi¬ nut dodaje sie 344 g <20 milimoli) a-naftyloaminy. 30 Mieszanine reakcyjna pozostawia sie do osiagnie¬ cia temperatury pokojowej w ciagu 24 godzin, po czym odparowuje pod zmniejszonym cisnieniem do sucha;1' Pozostalosc przemywa sie 3—5 razy woda desty- 35 lowana, 3—5 crazy 5% roztowrem wodoroweglanu sodowego oraz powtórnie 3—5 razy destylowana woda a nastepnie suszy pod zmniejszonym cisnie¬ niem. Produkt rozpuszcza sie w metanolu i chro- matografuje na zelu Sephadex LH-20, stosujac do 40 speczniania i elucji metanol. Otrzymuje sie 0,1 g <84%) produktu jednorodnego chromatograficznie w ukladzie Pi (Rf = 0,40), o skrecalnosci wlasci¬ wej [ci]d24 = +7,4° (c = 1,0, dwumetylofoorma- mid). 45 Przyklad XVIII. Klbz-Pip-Arg(N02)-aNA. Powtarzajac postepowanie opisane w przekladzie II otrzymuje sie 4,8 g (82%) produktu jednorodne¬ go chromatograficznie w ukladzie Pi (Rf = 0,36). Przyklad XIX. Kbz-D-Fe-Pip-Arg(N02)-aNA. 50 Powtarzajac postepowanie z przykladu IV otrzy¬ muje sie 2,6 g (71%) produktu jednorodnego chro¬ matograficznie w ukladzie Pi (Rf = 0,48). Przyklad XX. H-D-Fe-Pip-Arg-aNA. 2HC1. Powtarzajac postepowanie wedlug przykladu VIII 55 otrzymuje sie z wydajnoscia 68% produkt jedno¬ rodny chromatograficznie w ukladzie A (Rf = = 0,44), o zawartosci chloru 11,2% (teoretycznie 11,2%) • i skrecalniosci wlasciwej [ci]d24 = —105° (c = 0,5, 50% roztwór wodny kwaisu octowego.) 60 Przyklad XXI. Kbz-Arg(N02)-aNA (4-OMe). Powtarzajac postepowanie wedlug przykladu XVII otrzymuje sie 7,1 g (70%) produktu jedno¬ rodnego chromatograficznie w ukladzie Pi (Rf = Przyklad XXII. Kbz-Pip-Arg(N02)-aNA (40Me). Powtarzajac postepowanie wedlug przykladu II otrzymuje sie 4,9 g (70%) produktu jednorodne¬ go chromatograficznie w ukladzie Pi(Rf = 0,38). Przyklad XXIII. Kbz-iD-Fe-Pip-Airgi(N02)- -00NA (4-OMe). Powtarzajac postepowanie wedlug przykladu IV otrzymuje sie 2,7g (70%) produktu jednorodne¬ go chromatograficznie w ukladzie Pi(Rf = 0,51). Przyklad XXIV. H-D^Fe-Pip-Arg-aNA (4-OMe). 2HC1. Powtarzajac postepowanie wedlug przykladu IV otrzymuje sie z wydajnoscia 64% produkt jed¬ norodny chromatograficznie w ukladzie A (Rf = =' 0,44), o zawartosci chloru 10,4% (teoretycznie ,7%) i skrecalnosci wlasciwej [oi]d24 = —102° (c = 0,5, 50% roztwór wodny kwasu octowego.) Oznaczanie trombiny przy pomocy odczynników chroTnjogeninych. Odczynniki wytwarzane wedlug 'powyzszych przy¬ kladów sa stosowane do oznaczania trombiny. Wykorzystuje sie tu fakt, ze odszczepiony podczas hydrolizy enzymatycznej produkt ma widmo w nadfiolecie zupelnie rózne od widma odczynnika. Odczynnik wedlug przykladu X, H-D-Fe-Pip-Airg- -pNA, wykazuje maksimum absorbcji przy 315 nm, z molarnym wspólczynnikiem absoirbcji wynosza¬ cym 12 500. Przy 405 nm absorbcja odczynnika pra¬ wie calkowicie zanika. Odszczepiona od odczynnika podczas enzymatycznej hydrolizy p-nitroanilina ma maksimum absorbcji przy 380 nm, z molaornym wspólczynnikiem absoirbcji 13 200, przy którym przy 405 nm spada tylko do 9 620. Tak wiec, przy pomocy oznaczen spektrofotometrycznych przy 405 nm mozna latwo oznaczac ilosc (powstajacej p-ni- troaniliny, która to ilosc jest proporcjonalna do stopnia hydrolizy enzymatycznej, wyznaczanego iloscia aktywnej trombiny. W przypadku innych odczynników wedlug wynalazku, zachodza raczej identyczne warunki i dla tego oznaczenia wykony¬ wane sa irówniez przy dlugosci fali 405 nm. W tablicy podano porównanie wzglednych szyb¬ kosci reakcji dla znanego odczynnika na trombine S-2160 (A), jego nie zawierajacej grupy benzoilo- wej pochodnej (B) oraz odczynników wedlug wy¬ nalazku. Z tablicy wyraznie wynika wyzszosc tych ostatnich. Reaguja one 4-kroitnie szybciej niz naj¬ lepsze znane odczynniki S-2160 i sa okolo 10 krot¬ nie lepiej od niego rozpuszczalne w wodzie. Tablica Wzgledna szybkosc reakcji pomiedzy trombina (0,4 NIH/ml) i odczynnikiem (0,1 milimola/ml) ^ § : Odcz A (S-2160) Bz-Fe-Wal-Arg- -pNA B H-Fe-Wal-Arg- -pNA ;rr< s? ¦a 0) -i ^ or 8 tl-3 100 3 II ' 8 ^ * O ii £ 0,1 1103 9 Tablica c.d. IX VIII XI X H-Fe-Pro-Arg- -pNA H-D-Fe-Pro-Arg -pNA H-Fe-Pip-Arg- -pNA H-D-Fe-Pip-Arg- -pNA 400 9 420 1 3 1 3 003 PL PL PL PL PL PL

Claims (1)

1.
PL1976191068A 1975-07-11 1976-07-09 Sposob wytwarzania nowych chromogennych odczynnikow do oznaczania trombiny i podobnych do trombiny enzymow PL103003B1 (pl)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SE7507975-6A SE407405B (sv) 1975-07-11 1975-07-11 Nya kromogena trombinsubstrat

Publications (1)

Publication Number Publication Date
PL103003B1 true PL103003B1 (pl) 1979-05-31

Family

ID=20325116

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1976191068A PL103003B1 (pl) 1975-07-11 1976-07-09 Sposob wytwarzania nowych chromogennych odczynnikow do oznaczania trombiny i podobnych do trombiny enzymow

Country Status (22)

Country Link
JP (1) JPS5224590A (pl)
AT (1) AT348686B (pl)
AU (1) AU497547B2 (pl)
BE (1) BE843970A (pl)
CA (1) CA1068261A (pl)
CH (1) CH622287A5 (pl)
CS (1) CS196314B2 (pl)
DD (1) DD128691A5 (pl)
DE (1) DE2629195C3 (pl)
DK (1) DK145799C (pl)
ES (1) ES449739A1 (pl)
FI (1) FI56525C (pl)
FR (1) FR2317280A1 (pl)
GB (1) GB1510926A (pl)
IL (1) IL49829A (pl)
IT (1) IT1062605B (pl)
NL (1) NL188355C (pl)
NO (1) NO142576C (pl)
PL (1) PL103003B1 (pl)
SE (1) SE407405B (pl)
SU (1) SU719492A3 (pl)
ZA (1) ZA763586B (pl)

Families Citing this family (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS5255593A (en) * 1975-10-30 1977-05-07 Ajinomoto Kk Measuring method of enzyme activity
DE2757992A1 (de) * 1977-12-24 1979-06-28 Boehringer Mannheim Gmbh Verfahren zur prothrombin-bestimmung
DE2812943C3 (de) * 1978-03-23 1981-05-14 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim Verfahren und Reagens zur Bestimmung der biologischen Aktivität von Heparin im Plasma
US4289498A (en) * 1979-01-08 1981-09-15 Ortho Diagnostics, Inc. One-stage prothrombin assay and compositions useful therein
FR2471410A2 (fr) * 1979-12-17 1981-06-19 Jozefonvicz Marcel Perfectionnements apportes a un procede de dosage des proteases et des anti-proteases et notamment des proteases et antiproteases des systemes de la coagulation et du complement
EP0018002B1 (de) * 1979-04-24 1983-02-09 Marcel Jozefonvicz Neues Bestimmungsverfahren für Proteasen und Antiproteasen
DE3005540A1 (de) * 1980-02-14 1981-08-20 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim Verfahren und reagens zur bestimmung der biologischen aktivitaet von heparin im plasma
DK155051C (da) * 1980-05-06 1989-07-03 Pentapharm Ag Tripeptidderivater samt fremgangsmaade til kvantitativ analyse for proteolytiske enzymer under anvendelse deraf
JPS5856695A (ja) * 1981-09-28 1983-04-04 Nitto Boseki Co Ltd 新規なトロンビン測定用基質
DE3211254A1 (de) * 1982-03-26 1983-09-29 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim Verfahren zum nachweis des vorliegens einer allergie und zum spezifischen nachweis des fuer die allergie verantwortlichen allergens
DK201084A (da) * 1983-04-28 1984-10-29 Kimberly Clark Co Fremgangsmaade til bestemmelse af cathepsin b i naervaerelse af andre proteolytiske enzymer, og forbindelser til anvendelse ved fremgangsmaaden
JPWO2006123789A1 (ja) 2005-05-20 2008-12-25 株式会社三菱化学ヤトロン 酵素分析方法

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SE380257B (sv) * 1972-05-02 1975-11-03 Bofors Ab Nya diagnostiskt verksamma substrat med hog specificitet till trombin och andra proteolytiska enzymer av typen peptidyl-peptid-hydrolaser
SE380258B (sv) * 1972-05-02 1975-11-03 Bofors Ab Nya diagnostiskt verksamma substrat med hog specificitet till trypsin och andra enzymer av typen peptidyl-peptid-hydrolaser

Also Published As

Publication number Publication date
NL188355C (nl) 1992-06-01
IT1062605B (it) 1984-10-20
FR2317280B1 (pl) 1980-05-16
GB1510926A (en) 1978-05-17
SU719492A3 (ru) 1980-02-29
BE843970A (fr) 1976-11-03
DE2629195A1 (de) 1977-01-13
AU1530576A (en) 1978-01-05
FI762010A7 (pl) 1977-01-12
ATA463976A (de) 1978-07-15
JPS5224590A (en) 1977-02-24
DD128691A5 (de) 1977-12-07
CH622287A5 (en) 1981-03-31
CA1068261A (en) 1979-12-18
NO142576C (no) 1980-09-10
JPS5615239B2 (pl) 1981-04-09
IL49829A (en) 1978-12-17
SE407405B (sv) 1979-03-26
ZA763586B (en) 1977-05-25
FR2317280A1 (fr) 1977-02-04
NO762407L (pl) 1977-01-12
NL7607104A (nl) 1977-01-13
AT348686B (de) 1979-02-26
DE2629195B2 (de) 1980-01-10
SE7507975L (sv) 1977-01-12
FI56525C (fi) 1980-02-11
DK312676A (da) 1977-01-12
AU497547B2 (en) 1978-12-14
CS196314B2 (en) 1980-03-31
DK145799C (da) 1983-08-29
NL188355B (nl) 1992-01-02
FI56525B (fi) 1979-10-31
DK145799B (da) 1983-03-07
ES449739A1 (es) 1978-01-16
DE2629195C3 (de) 1983-11-17
NO142576B (no) 1980-06-02
IL49829A0 (en) 1976-08-31

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US4061625A (en) Novel chromogenic thrombin substrates
CA1048998A (en) Chromogenic enzyme substrates
SU1277904A3 (ru) Способ получени трипептидов
US4214049A (en) Assay of serine proteases using novel chromogenic enzyme substrates
US4480030A (en) Tripeptide derivatives and their application in assaying enzymes
FI56829C (fi) Nya diagnostiskt verksamma substrat med hoeg specifitet foer trypsin och andra enzymer av typen peptidylpeptidhydrolaser
US4137225A (en) Novel chromogenic enzyme substrates
PL90746B1 (pl)
PL103003B1 (pl) Sposob wytwarzania nowych chromogennych odczynnikow do oznaczania trombiny i podobnych do trombiny enzymow
US4247454A (en) Novel chromogenic thrombin substrates
Kunimoto et al. Mechanism of inhibition of pepsin by pepstatin. II
EP0170797B1 (en) Novel substrate for determining the activity of blood coagulation factor xa (stuart-prower factor)
US4216142A (en) Chromogenic substrates for the proteolytic enzymes
US4169015A (en) Novel chromogenic thrombin substrates
EP0074761B1 (en) Peptide-type substrates useful in the quantitative determination of endotoxin
EP0167980B1 (en) Novel substrates for use in measuring the concentration of kallikrein in urine
US4162941A (en) Method for determining a proteolytic enzyme
Filippi et al. Relation between Structure and Function in Some Partially Synthetic Ribonucleases S′ Enzymic and Spectroscopic Investigation on [Orn10, Asn14]‐RNase S′ and 1ɛ, 7ɛ, 10δ‐Triguanidino‐[Orn10, Asn14]‐R Nase S′
AU602527B2 (en) Chromogenic compounds, a process for their preparation and their use
Green A Kinetic Study of the Action of Trypsins on Synthetic Substrates
JPH0776232B2 (ja) ペプチド誘導体及びその使用方法
Manning THE SYNTHESIS AND STUDY OF SEVERAL DECAPEPTIDE DERIVATIVES RELATED TO THEACTIVE SITE OF TRYPSIN
JPH0244839B2 (pl)