JPS6054395A - オリゴグリコシド誘導体 - Google Patents
オリゴグリコシド誘導体Info
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- JPS6054395A JPS6054395A JP59165035A JP16503584A JPS6054395A JP S6054395 A JPS6054395 A JP S6054395A JP 59165035 A JP59165035 A JP 59165035A JP 16503584 A JP16503584 A JP 16503584A JP S6054395 A JPS6054395 A JP S6054395A
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- Japan
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- alkyl group
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- atoms
- carbon atoms
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07H—SUGARS; DERIVATIVES THEREOF; NUCLEOSIDES; NUCLEOTIDES; NUCLEIC ACIDS
- C07H21/00—Compounds containing two or more mononucleotide units having separate phosphate or polyphosphate groups linked by saccharide radicals of nucleoside groups, e.g. nucleic acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07H—SUGARS; DERIVATIVES THEREOF; NUCLEOSIDES; NUCLEOTIDES; NUCLEIC ACIDS
- C07H3/00—Compounds containing only hydrogen atoms and saccharide radicals having only carbon, hydrogen, and oxygen atoms
- C07H3/06—Oligosaccharides, i.e. having three to five saccharide radicals attached to each other by glycosidic linkages
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/34—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase
- C12Q1/40—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase involving amylase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q2334/00—O-linked chromogens for determinations of hydrolase enzymes, e.g. glycosidases, phosphatases, esterases
- C12Q2334/10—O-linked chromogens for determinations of hydrolase enzymes, e.g. glycosidases, phosphatases, esterases p-Nitrophenol derivatives
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- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
- Pyrane Compounds (AREA)
- Indole Compounds (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明は、後記の一般式ｌの化合物、その製造法並びに
α−アミラーゼを測定するための基質としてのその使用
に関する。
α−アミラーゼを測定するための基質としてのその使用
に関する。
従来の技術
血清中のａ−アミラーゼの測定は、すいそうの機能の重
要な臨床上のパラメータである。α−アミラーゼを測定
するために市場で得られる試薬は、以曲には主として基
質としての澱粉又は澱粉誘導体の使用であった。しかし
ながらこの基質は、殊に均一性に関して不十分であるこ
とが判明した。それ故この欠点を除去するために、澱粉
及び澱粉誘導体をオリがサラカリＰ及びその光学的に測
定される誘導体に代え、その（４） 際殊にマルトテトラオース、−ペンタオース、−ヘキサ
オース及び−ヘキサオース及びこれらの誘導体によって
重要な改良が得られた（ｐイツ公開特許第２７４１１９
２号明細書、ドイツ公開特許第２７５５８０３号明細書
、米国特許第３８７９２６５号明細書、米国特許 第４００００４２号明細書）。
要な臨床上のパラメータである。α−アミラーゼを測定
するために市場で得られる試薬は、以曲には主として基
質としての澱粉又は澱粉誘導体の使用であった。しかし
ながらこの基質は、殊に均一性に関して不十分であるこ
とが判明した。それ故この欠点を除去するために、澱粉
及び澱粉誘導体をオリがサラカリＰ及びその光学的に測
定される誘導体に代え、その（４） 際殊にマルトテトラオース、−ペンタオース、−ヘキサ
オース及び−ヘキサオース及びこれらの誘導体によって
重要な改良が得られた（ｐイツ公開特許第２７４１１９
２号明細書、ドイツ公開特許第２７５５８０３号明細書
、米国特許第３８７９２６５号明細書、米国特許 第４００００４２号明細書）。
前記オリがグルコシドを使用してのα−アミラーゼ測定
の特に重要な実總形式は、α−グルコシターゼの存在で
得られた。それというのもオリがグルコシドのグルコー
スへの完全な分解が得られ、更にグルコースはこのため
の公知方法により【容易に測定することができたからで
ある（Ｆイツ公開特許第２７４１１９２号明細書参照）
。
の特に重要な実總形式は、α−グルコシターゼの存在で
得られた。それというのもオリがグルコシドのグルコー
スへの完全な分解が得られ、更にグルコースはこのため
の公知方法により【容易に測定することができたからで
ある（Ｆイツ公開特許第２７４１１９２号明細書参照）
。
しかしながら、助酵素のα−グルコシダーゼ時
は、でき上った試薬混合物の保管貯蔵−関を下げること
が判明した。それというのもこれはα−アミラーゼの影
醤を有しないで、オリがグルコシ「の一定分解を惹起す
るからである。
が判明した。それというのもこれはα−アミラーゼの影
醤を有しないで、オリがグルコシ「の一定分解を惹起す
るからである。
発明が解決しようとする問題点
それ故、本発明の課題はこれらの欠点な除去し、ａ−グ
ルコシダーゼの存在でも十分に保存することができ、α
−アミラーゼの検出の正確性を改良するα−アミラーゼ
の基質を得ることである。
ルコシダーゼの存在でも十分に保存することができ、α
−アミラーゼの検出の正確性を改良するα−アミラーゼ
の基質を得ることである。
問題点を解決するための手段
この課融け、本発明によれば、一般式ｌ：〔式中Ｒ及び
Ｒ□は、相互に独立にそれぞれ炭素原子１〜６個を有す
る直鎖状又は分枝状のアルキル基又はアルコイル基又は
フェニル基を表わし、その際Ｒ及びＲ１は一緒になって
メチレン橋を形成してもよく、その水素原子は相互に独
立にそれぞれ炭素原子１〜５個を有するアルキル基又は
フェニル基によって置換されていてもよく、Ｒ３はグル
コース単位２〜７個を有するオリゴグルコシド基を表わ
し、Ｘは水素原子又は光学的に測定される基、殊にニト
ロフェニル基を表わす〕の化合物によって解決される。
Ｒ□は、相互に独立にそれぞれ炭素原子１〜６個を有す
る直鎖状又は分枝状のアルキル基又はアルコイル基又は
フェニル基を表わし、その際Ｒ及びＲ１は一緒になって
メチレン橋を形成してもよく、その水素原子は相互に独
立にそれぞれ炭素原子１〜５個を有するアルキル基又は
フェニル基によって置換されていてもよく、Ｒ３はグル
コース単位２〜７個を有するオリゴグルコシド基を表わ
し、Ｘは水素原子又は光学的に測定される基、殊にニト
ロフェニル基を表わす〕の化合物によって解決される。
本発明による化合物ですぐ使える試薬は、α−グルコシ
ダーゼの存在でも変化をこうむらずそれ故長時間抜にも
正確なα−アミラーゼの値が得られる。
ダーゼの存在でも変化をこうむらずそれ故長時間抜にも
正確なα−アミラーゼの値が得られる。
アルキル基としては、メチル−、エチル−、プロピル−
、イソゾロピル−、ブチル−、イソブチル−１ｔ−ブチ
ル−１ｎ−ペンチル基、これらの異性体、ｎ−ヘキシル
基、この異性体並びにシクロヘキシル基が挙げられる。
、イソゾロピル−、ブチル−、イソブチル−１ｔ−ブチ
ル−１ｎ−ペンチル基、これらの異性体、ｎ−ヘキシル
基、この異性体並びにシクロヘキシル基が挙げられる。
同じようにして、前記アルキル基に相応するアルコイル
基は、末端グルコシド基の４位及び／又は６位の酸素原
子の置換分として該当する。本発明の範囲内ではＲとＲ
１とが一緒になって場合により置換されているメチレン
橋を形成する化合物が好ましく、特にアルキル基又はフ
ェニル基、（７） 殊にエチリデン基又はベンジリデン基によって置換され
ている化合物が好ましい。
基は、末端グルコシド基の４位及び／又は６位の酸素原
子の置換分として該当する。本発明の範囲内ではＲとＲ
１とが一緒になって場合により置換されているメチレン
橋を形成する化合物が好ましく、特にアルキル基又はフ
ェニル基、（７） 殊にエチリデン基又はベンジリデン基によって置換され
ている化合物が好ましい。
オリがグルコシド基Ｒ２では、グルコース単位６．４及
び６個を有するものが好ましい。
び６個を有するものが好ましい。
Ｘが光学的に測定される基の場合には、可視光線又は紫
外線の帯域でも色を有する基であるか又は他の化合物と
の反応により、例えは色素に変換するか又は色素と結合
して光学的に測定される基である。かかる光学的に測定
される基は当業者にはシらかであり、詳説は不必要であ
る。好ましくはニトロ基を有するフェニル基、例エバニ
トロフェニル基又は６．４−１ニトロフエニル基である
。
外線の帯域でも色を有する基であるか又は他の化合物と
の反応により、例えは色素に変換するか又は色素と結合
して光学的に測定される基である。かかる光学的に測定
される基は当業者にはシらかであり、詳説は不必要であ
る。好ましくはニトロ基を有するフェニル基、例エバニ
トロフェニル基又は６．４−１ニトロフエニル基である
。
本発明による化合物の製造は、末端に場合により光学的
に測定される基Ｘを有するグルコース単位３〜８個を有
するオリデグルコシＰから出発して、これをエステル化
又はエーテル化の条件下にオルトオキシ化合物、好まし
くはジアルコキシエタン又は相応するベンジル誘導体と
反応させ、 Ｒ及びＲ１が一緒になって場合によ（８） り置換されているメチレン基を形成する一般式ｌの化合
物を形成し、続いて場合により例えばベルアセチル化に
よって遊離ＯＨ基を封鎖し、４位又は６位の酸素原子の
メチレン橋を分解し必要の場合にはこのようにして形成
した４位又は６位の遊離ＯＨ基をなおエーテル化又はエ
ステル化又はエーテル置換又はエステル置換し、最後に
他のＯＨ−封鎖基、例えばアセチル基を脱離することに
よって行なうことができる。
に測定される基Ｘを有するグルコース単位３〜８個を有
するオリデグルコシＰから出発して、これをエステル化
又はエーテル化の条件下にオルトオキシ化合物、好まし
くはジアルコキシエタン又は相応するベンジル誘導体と
反応させ、 Ｒ及びＲ１が一緒になって場合によ（８） り置換されているメチレン基を形成する一般式ｌの化合
物を形成し、続いて場合により例えばベルアセチル化に
よって遊離ＯＨ基を封鎖し、４位又は６位の酸素原子の
メチレン橋を分解し必要の場合にはこのようにして形成
した４位又は６位の遊離ＯＨ基をなおエーテル化又はエ
ステル化又はエーテル置換又はエステル置換し、最後に
他のＯＨ−封鎖基、例えばアセチル基を脱離することに
よって行なうことができる。
この合成で中間生成物として生じるが、その外に酪産物
としても好ましく場合により置換されているメチレン橋
を有する化合物は、本発明によれば、一般式ｎ： Ｒ３−Ｘ １１ 〔式中Ｘは前記のものを表わし、Ｒ３はグルコース単位
３〜８個を有するオリゴグルコシド基を表わす〕の化合
物を、ｐ−ドルオールスルホン酸の存在で一般式■： Ｒ，−Ｃ−（０−低級アルキル）２ 〔式中Ｒ，及びＲ５は相互に独立にそれぞれ水素原子又
は炭素原子１〜５個な有するアルキル基又はフェニル基
を表わす〕の化合物と極性有機溶剤中で反応させること
によって製造される。
としても好ましく場合により置換されているメチレン橋
を有する化合物は、本発明によれば、一般式ｎ： Ｒ３−Ｘ １１ 〔式中Ｘは前記のものを表わし、Ｒ３はグルコース単位
３〜８個を有するオリゴグルコシド基を表わす〕の化合
物を、ｐ−ドルオールスルホン酸の存在で一般式■： Ｒ，−Ｃ−（０−低級アルキル）２ 〔式中Ｒ，及びＲ５は相互に独立にそれぞれ水素原子又
は炭素原子１〜５個な有するアルキル基又はフェニル基
を表わす〕の化合物と極性有機溶剤中で反応させること
によって製造される。
極性有機溶剤としては、ジメチルホルムアミド又はホル
ムアミドが好ましいが、比較される塩基度を有する他の
極性有機溶剤も適当である。
ムアミドが好ましいが、比較される塩基度を有する他の
極性有機溶剤も適当である。
意外なことにも、前記反応によって均一な生成物が得ら
れ、存在する多くのＯＨ基る保護することは不必要であ
る。場合により形成した副産物は容易に分離することが
できる。
れ、存在する多くのＯＨ基る保護することは不必要であ
る。場合により形成した副産物は容易に分離することが
できる。
反応は好ましくは温度約１０〜７０℃、好ましくは室温
で行なう。反応では殆んど副産物は形成しないので、十
分な収率な得るためには、好ましくは化学量論的過剰量
の一般式ｍの化合物で作業する。
で行なう。反応では殆んど副産物は形成しないので、十
分な収率な得るためには、好ましくは化学量論的過剰量
の一般式ｍの化合物で作業する。
一般式ｍの化合物の例は、ジメトキシメタン、ジメトキ
シエタン、ジェトキシエタン、ジェトキシエタン、ジブ
トキシエタン、ジメトキシプロパン、ジメトキシイソプ
ロパン及びフェニルジメトキシメタンである。
シエタン、ジェトキシエタン、ジェトキシエタン、ジブ
トキシエタン、ジメトキシプロパン、ジメトキシイソプ
ロパン及びフェニルジメトキシメタンである。
一般式■の化合物の例は、マルトテトラオース、マルト
ペンタオース、マルトヘキサオース、マルトヘプタオー
ス及び末端で光学的に測、定される基によって置換され
ているこれらの誘導体、例えばモノニトロフェニルーマ
ルトヘシタオース、ｓ、４−ジニトロフェニルーマルト
ヘフタオースその他である。
ペンタオース、マルトヘキサオース、マルトヘプタオー
ス及び末端で光学的に測、定される基によって置換され
ているこれらの誘導体、例えばモノニトロフェニルーマ
ルトヘシタオース、ｓ、４−ジニトロフェニルーマルト
ヘフタオースその他である。
本発明による化合物のすぐれた保管貯蔵性は基質として
のｐ−ニトロフェニルマルトへシタオシド（Ｇ７ｐＮＰ
）での十分に普及した常用のα−アミラーゼの色試験
の条件下、即ち緩衝液のｐＨ７，１； Ｎａ（Ｊ’ ５
０ ｍＭ ； ａ−グＡ／ ニア シｉｆ−セ約３０Ｕ
／ｍに基質５ ｍＭで、 ４．６−エチリデン−ｐ−ニ
トロフェニルマルトへ−ｉｐオシド（Ｅｔｈ −Ｇ７ｐ
ＮＰ ）で２５°Ｃで４日間内のラグ相及び締屋に関す
る実際に同じ反応経過でグルコ（１１） 一スは形成しないが、（）７ｐＮＰでは著しいグルコー
スへの分解が生じることを示す。４℃での同じ条件下で
は、本発明による基質で８日間後にグルコースの形成は
生じなかったが、これに反して公知比較基質では著しい
分解が生じた。それ放水発明によって、α−アミラーゼ
の基質としてα−グルコシダーゼの存在ですぐれた性質
を有する新規化合物が得られる。
のｐ−ニトロフェニルマルトへシタオシド（Ｇ７ｐＮＰ
）での十分に普及した常用のα−アミラーゼの色試験
の条件下、即ち緩衝液のｐＨ７，１； Ｎａ（Ｊ’ ５
０ ｍＭ ； ａ−グＡ／ ニア シｉｆ−セ約３０Ｕ
／ｍに基質５ ｍＭで、 ４．６−エチリデン−ｐ−ニ
トロフェニルマルトへ−ｉｐオシド（Ｅｔｈ −Ｇ７ｐ
ＮＰ ）で２５°Ｃで４日間内のラグ相及び締屋に関す
る実際に同じ反応経過でグルコ（１１） 一スは形成しないが、（）７ｐＮＰでは著しいグルコー
スへの分解が生じることを示す。４℃での同じ条件下で
は、本発明による基質で８日間後にグルコースの形成は
生じなかったが、これに反して公知比較基質では著しい
分解が生じた。それ放水発明によって、α−アミラーゼ
の基質としてα−グルコシダーゼの存在ですぐれた性質
を有する新規化合物が得られる。
実施例
例１
４ ＋ ６− 工ｆ ！Ｊ ７’ンー４−二トロフェニ
ルーα−Ｄ−マルトヘゾタオシドの製造法。
ルーα−Ｄ−マルトヘゾタオシドの製造法。
パッチ：
４−ニトロフェニル−α−■〕−マルトヘプタオシド２
５０、！ｉ’（１９６ｍモル） アセトアルデヒド−ジメチルアセタール３１．５４１Ｊ
（２９７ｍモル） パラ−ドルオールスルホン酸・Ｈ２Ｏ２０ｇＤＭＦ（ジ
メチルホルムアミド） １．５１合成： （１２） ４−ニトロフェニル−α−Ｄ−マルトヘソタオシド２５
０ｇ及びバラ−ドルオールスルホン酸・Ｈ２Ｏ２０ｆ！
をＤＭＦ約１．５１にとかし、無水にするために回転蒸
発器で回転させて乾燥する。
５０、！ｉ’（１９６ｍモル） アセトアルデヒド−ジメチルアセタール３１．５４１Ｊ
（２９７ｍモル） パラ−ドルオールスルホン酸・Ｈ２Ｏ２０ｇＤＭＦ（ジ
メチルホルムアミド） １．５１合成： （１２） ４−ニトロフェニル−α−Ｄ−マルトヘソタオシド２５
０ｇ及びバラ−ドルオールスルホン酸・Ｈ２Ｏ２０ｆ！
をＤＭＦ約１．５１にとかし、無水にするために回転蒸
発器で回転させて乾燥する。
その除水の含量が０．４％から０．０２％に下る。
残渣をＤＭＦｌ、５１にとかし、アセトアルデヒド−ジ
メチルアセタール３１．５ＷＬｌを添加し、先づ５０°
Ｃで９時間攪拌し、次いで室温で約１０時間維持する。
メチルアセタール３１．５ＷＬｌを添加し、先づ５０°
Ｃで９時間攪拌し、次いで室温で約１０時間維持する。
反応混合物を濃縮乾燥し、残渣を水にとかし、水酸化リ
チウム溶液でｐ）１７．３に調節し、濾過し、７５０ｒ
／１ｌＶＣ濃縮する。
チウム溶液でｐ）１７．３に調節し、濾過し、７５０ｒ
／１ｌＶＣ濃縮する。
ＨＰＬＣ分析によって、原料約２０％を有するエチリデ
ン−４−二トロフェニルーα−Ｄ−マルトヘゾタオシド
約７５〜８０％の含量が得られる。
ン−４−二トロフェニルーα−Ｄ−マルトヘゾタオシド
約７５〜８０％の含量が得られる。
クロマトグラフィーによる精ＦＡ＝
試料浩液（７５０ｍｌ）を、Ｄｏｗｅｘ ５ Ｑ ＷＸ
２（２００〜４００メツシユ）リチウム＋７０１を有す
る１５０×２５ｃｍ０カラムにあけ、水で流１１．５１
／時間で浴出する。その際フラクション４．５１を採取
し、クロマトグラフィーを紫外線検出器な用いて２８０
ｎｍで行なう。
２（２００〜４００メツシユ）リチウム＋７０１を有す
る１５０×２５ｃｍ０カラムにあけ、水で流１１．５１
／時間で浴出する。その際フラクション４．５１を採取
し、クロマトグラフィーを紫外線検出器な用いて２８０
ｎｍで行なう。
約１００１によって未反応の４−二トロフェニルーα−
Ｄ−マルトヘゾタオシドが溶出し、約２００！によって
める生成物が溶出する。
Ｄ−マルトヘゾタオシドが溶出し、約２００！によって
める生成物が溶出する。
生成物を含有するフラクションを合し、濃縮乾燥する。
残漬をメタノール１．５ノにとがし、濾過し、０℃でイ
ンゾロパノール４１及び石油ニー？ルＩＱＪで沈殿すせ
る。４℃で１夜攪拌後に、生成物を吸引濾過し、イソゾ
ロパノール及び石油エーテルで洗浄し、乾燥器中で６０
°Ｃで乾燥する。
ンゾロパノール４１及び石油ニー？ルＩＱＪで沈殿すせ
る。４℃で１夜攪拌後に、生成物を吸引濾過し、イソゾ
ロパノール及び石油エーテルで洗浄し、乾燥器中で６０
°Ｃで乾燥する。
収１１：１５０ｇ（理論蓋の５８％）、無色の粉末、分
子舊：１３００゜ 分析： Ｈ２Ｏ〔フイシャ−（Ｋ、Ｆｉｓｃｌｌｅｒ）による〕
４４．５％イソゾロパノールがスクロマトグラフィー
による）５％ 酸性力１水分解（酵素）によるアセトアルデヒド ９１
％〔α〕Ｄ２５°Ｃ（乾燥物餉に対する）＝７７°（ｃ
−１、Ｈ２Ｏ）ＨＰＬＣ：面の％９９ （−ＮＨ２−柱
５μ；アセトニトリル／水１：１、Ｃ−燐酸１ｍモル／
’−３０５ｎ、ｍで検波）。
子舊：１３００゜ 分析： Ｈ２Ｏ〔フイシャ−（Ｋ、Ｆｉｓｃｌｌｅｒ）による〕
４４．５％イソゾロパノールがスクロマトグラフィー
による）５％ 酸性力１水分解（酵素）によるアセトアルデヒド ９１
％〔α〕Ｄ２５°Ｃ（乾燥物餉に対する）＝７７°（ｃ
−１、Ｈ２Ｏ）ＨＰＬＣ：面の％９９ （−ＮＨ２−柱
５μ；アセトニトリル／水１：１、Ｃ−燐酸１ｍモル／
’−３０５ｎ、ｍで検波）。
例２
４．６−エチ＋Ｊ テノーマルトヘゾタオースの製造法
。
。
バンチ：
マルトヘプタオース １０．！１Ｊ（８，７ｍモル）ア
セトアルデヒド−ジメチルアセタール １．８ ｍｌ
（１７ｍモル）バラ−ドルオールスルホン酸−Ｈ２Ｏ１
，！ｉ’ＤＭＦ ７５ｍ１３ 合成： マルトヘプタオース１０ｇ及びパラ−ドルオールスルホ
ン酸−Ｈ２Ｏ１ｇをＤＭＦ １００ｍＡ’にとかし、濃
縮乾燥する。この方法で残渣を無水にする。残渣をＤＭ
Ｆ ７５ ＷＬｌにとかし、アセトアルデヒド−ジメチ
ルアセタール１．７１ｎｌを加え、密閉して５０℃で１
５時間攪拌する。次いで反応溶液を濃縮乾燥し、残渣を
水にとかし、水酸化リチウムでｐＨ７に中和し、濾過し
、５ＱｍＡ！に濃縮する。
セトアルデヒド−ジメチルアセタール １．８ ｍｌ
（１７ｍモル）バラ−ドルオールスルホン酸−Ｈ２Ｏ１
，！ｉ’ＤＭＦ ７５ｍ１３ 合成： マルトヘプタオース１０ｇ及びパラ−ドルオールスルホ
ン酸−Ｈ２Ｏ１ｇをＤＭＦ １００ｍＡ’にとかし、濃
縮乾燥する。この方法で残渣を無水にする。残渣をＤＭ
Ｆ ７５ ＷＬｌにとかし、アセトアルデヒド−ジメチ
ルアセタール１．７１ｎｌを加え、密閉して５０℃で１
５時間攪拌する。次いで反応溶液を濃縮乾燥し、残渣を
水にとかし、水酸化リチウムでｐＨ７に中和し、濾過し
、５ＱｍＡ！に濃縮する。
（１５）
クロマトグラフィーによる精ｊＬ！１：試料溶液５０鮮
を、Ｄｏｗｅｘ ５０ ＷＸ２ （２，００〜４００メ
ツシュｌＬ３．！Ｍを有するクロマトグラフィーのカラ
ム（１８０Ｘ５ｃ１ｎ）にあけ水で流量１５０ＩＩＩｅ
／時間で溶出する。紫外線検波器（２８０ｎｍ ）を通
るフラクション３Ｑ、ｍｌを採取する。
を、Ｄｏｗｅｘ ５０ ＷＸ２ （２，００〜４００メ
ツシュｌＬ３．！Ｍを有するクロマトグラフィーのカラ
ム（１８０Ｘ５ｃ１ｎ）にあけ水で流量１５０ＩＩＩｅ
／時間で溶出する。紫外線検波器（２８０ｎｍ ）を通
るフラクション３Ｑ、ｍｌを採取する。
１（，８１によりマルトヘプタオースが溶出し、２．２
５１によりエチリデンーマルトヘプｌオースが溶出する
。
５１によりエチリデンーマルトヘプｌオースが溶出する
。
主要フラクションを合し、回転させて乾燥し水を若干添
〃［１してメタノール２００ｍ１にとかしインプロパツ
ール２０Ｑｍｉｌ’を加え、４°Ｃで攪拌する。その際
生成物が沈殿し、これを吸引濾過し、インプロパツール
及び石油エーテルで洗浄し、真空中で２５℃でＰ２Ｏ３
によって乾燥する。
〃［１してメタノール２００ｍ１にとかしインプロパツ
ール２０Ｑｍｉｌ’を加え、４°Ｃで攪拌する。その際
生成物が沈殿し、これを吸引濾過し、インプロパツール
及び石油エーテルで洗浄し、真空中で２５℃でＰ２Ｏ３
によって乾燥する。
収量： ６．２ ＃ （理論普の６０％）分析：
水〔フイシャー（Ｋ、Ｆｌｓｃｈｅｒ）による〕 ７．
６％酸性加水分解（酵素）によるアセトアルデヒド ９
１．２％（１６） 〔α〕Ｄ２５°Ｃ（乾燥物質に対する）＝６９°（ｃ＝
１、Ｈ３Ｏ）ＨＰＬＣ（例１の条件参照）：面の％ ９
６テトラゾリウムプルーとの反応は、還元性末端が存在
しないことを示す。
６％酸性加水分解（酵素）によるアセトアルデヒド ９
１．２％（１６） 〔α〕Ｄ２５°Ｃ（乾燥物質に対する）＝６９°（ｃ＝
１、Ｈ３Ｏ）ＨＰＬＣ（例１の条件参照）：面の％ ９
６テトラゾリウムプルーとの反応は、還元性末端が存在
しないことを示す。
例６
試薬：
エチリデｙ −０７１）ＮＰ ６８２．５ ｍｌ （’
５．２ ！５ ｍモル／ｌ）を、塩化ナトリウム（５２
，５ｍそル／ｌ）並びにアルファーグルコシダーゼ（４
２ｎｌｍｌ）を含有する燐酸す） ＩＪウム緩衝液１０
０ｍ１ （１０５ｍ−ｒ＝ル／ｌ ）にとかし、ｐＨ７
，１０に調節した。
５．２ ！５ ｍモル／ｌ）を、塩化ナトリウム（５２
，５ｍそル／ｌ）並びにアルファーグルコシダーゼ（４
２ｎｌｍｌ）を含有する燐酸す） ＩＪウム緩衝液１０
０ｍ１ （１０５ｍ−ｒ＝ル／ｌ ）にとかし、ｐＨ７
，１０に調節した。
試験の最終濃度：
燐酸塩緩衝液１００ｍモル／ノ、Ｎａ（Ｊ ５０ ｍモ
ル／ｌ、基質５ｍモ・ル／１１アルファーグルコシダー
ゼ４［ＩＵ／ｍ７！０ 試験バッチ： ２５°Ｃに加熱した試薬２．０ｍｌに試料［］、１１ｍ
を添加し、混合物を２５℃に加熱した。予培養時間４分
間（ラグ相）後に、吸光の増大をＨｇ４０５１１７） ｎｍでエッペンドルフ（Ｅｐｐｅｎｄｏｒｆ ）光度計
で記録した。毎分の吸光の変化（２８７分）から、試料
中のアミラーゼの活性を次式によって計舞した： アルファーアミラーゼの再発見： 活性の測定な、４℃及び２５℃で保存した試薬で一定の
時間間隔でくり返し、次の値が得られた。
ル／ｌ、基質５ｍモ・ル／１１アルファーグルコシダー
ゼ４［ＩＵ／ｍ７！０ 試験バッチ： ２５°Ｃに加熱した試薬２．０ｍｌに試料［］、１１ｍ
を添加し、混合物を２５℃に加熱した。予培養時間４分
間（ラグ相）後に、吸光の増大をＨｇ４０５１１７） ｎｍでエッペンドルフ（Ｅｐｐｅｎｄｏｒｆ ）光度計
で記録した。毎分の吸光の変化（２８７分）から、試料
中のアミラーゼの活性を次式によって計舞した： アルファーアミラーゼの再発見： 活性の測定な、４℃及び２５℃で保存した試薬で一定の
時間間隔でくり返し、次の値が得られた。
（１８）
個々の値は、手工による酵素の活性の測定に対する通常
の変動中である。
の変動中である。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、一般式１： 〔式中Ｒ及びＲ１は、相互に独立にそれぞれ炭素原子１
〜６個を有する直鎖状又は分枝状のアルキル基又はアル
コイル基又はフェニル基を表わし、その際Ｒ及びＲ１は
一緒になってメチレン橋を形成してもよく、その水素原
子は相互に独立にそれぞれ炭素原子１・〜５個を有する
アルキル基又はフェニル基によって置換されていてもよ
＜、Ｒ２はグルコース単位２〜７個を有するオリプグル
コシド基を弄（１） わし、Ｘは水素原子又は光学的に測定される基、殊にニ
トロフェニル基を表わす〕の化合物。 ２、Ｒ及びＲ１は一緒になってエチリデン橋を特徴する
特許請求の範囲第１項記載の化合物。 ６、一般式１： 〔式中Ｒ及びＲ１は、相互に独立にそれぞれ炭素原子１
〜６個を有するｙｉ鎖状又は分枝状のアルキル基又はア
ルコイル基又はフェニル基を光わし、その際Ｒ及びＲ１
は一緒になってメチレン橋を形成してもよく、その水素
原子は相互に独立にそれぞれ炭素原子１〜５個を有する
アルキル基又はフェニル基によって置換されていてもよ
く、Ｒ２はグルシース単ＯＸ 位２〜７個を有するオリフグルコシド基を表わし、Ｘは
水素原子又は光学的に測定される基、殊にニトロフェニ
ル基を表わす〕の化合物を製造する方法において、一般
式■：Ｒ３−Ｘ ＩＩ 〔式中Ｘは帥記のものを表わし、Ｒ３はグルコース単位
３〜８個を有するオリがグルコシド基を表わす〕の化合
物を、ｐ−）ルオールスルホン酸の存在で一般式ｍ： Ｒス 〔式中Ｒ４及びＲＩｓは、相互に独立にそれぞれ水素原
子又は炭素原子１〜５個を有するアルキル基又はフェニ
ル基を表わす〕の化合物と極性有機溶剤中で反応させる
ことを特徴とする、一般式ｌの化合物の製造法。 ４、 有機溶剤としてツメチルホルムアミドを特徴する
特許請求の範囲第６項の方法。 （３） ５、反応を１０〜７０℃で行なう、特許請求の範囲第６
項又は第４項記載の方法。 ６、一般式ＩＩの化合物を過剰量で使用する、特許請求
の範囲＃Ｉ３項から第５項までのいずれか１項記載の方
法。
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| JP8415589A Division JPH0222289A (ja) | 1982-07-30 | 1989-04-04 | オリゴグルコシド誘導体の製造法 |
| JP1084154A Division JPH0222288A (ja) | 1983-08-08 | 1989-04-04 | オリゴグルコシド誘導体 |
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|---|---|
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| JPS6251960B2 JPS6251960B2 (ja) | 1987-11-02 |
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| DD (2) | DD232512A5 (ja) |
| DE (2) | DE3328616A1 (ja) |
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| YU (1) | YU43373B (ja) |
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| EP1008853A2 (en) | 1998-12-11 | 2000-06-14 | Toyo Boseki Kabushiki Kaisha | Reagent compositions for measuring electrolyte using alpha-amylase |
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| JPH0676431B2 (ja) * | 1988-06-17 | 1994-09-28 | 東洋紡績株式会社 | 糖エステル誘導体および加水分解酵素活性測定用試薬 |
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-
1984
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- 1984-08-03 US US06/637,517 patent/US4709020A/en not_active Expired - Lifetime
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- 1984-08-08 ES ES534959A patent/ES534959A0/es active Granted
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- 1984-08-08 DE DE8484109454T patent/DE3483861D1/de not_active Expired - Lifetime
-
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-
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- 1989-04-04 JP JP1084154A patent/JPH0222288A/ja active Pending
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