JP5774999B2 - 水生動物からのコラーゲン抽出物 - Google Patents
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Description
本発明は、水生動物からのコラーゲンを製造する方法に関する。特に、本発明は、生物医学および医薬品への利用;および食品への利用のための原材料として適したコラーゲンを製造する方法を提供する。
医薬品および薬用化粧品の分野で周知であるように、クリームは、水中油または油中水のいずれかの、粘性の液体および半固体エマルジョンである。クリーム基剤は水洗可能であり、油相、および乳化剤、および水相を含む。水相は、容量において油相を上回り、一般的に物質を含む。乳化剤はクリーム組成物であり、一般的に非イオン性、アニオン性、カチオン性または両性の界面活性剤である。
他に述べない限り、量は各調製物の全重量に基づき、重量%で与えられる。
材料
レッドティラピア(Oreochromis nilotica)は、セランゴール州Ulu Langatの地方養魚場から得られる養殖の淡水魚である。レッドティラピアは、500g〜600gの重量であった。研究室に到着すると、魚は殺され、切り身にされ、そして皮は手作業で取り除いた。皮は、使用まで−20℃で保存した。
3460ユニット/mgタンパク質の公表された活性を有するペプシン(結晶化および凍結乾燥化;EC 3.4.23.1、ブタの胃粘膜由来)は、Sigma Chemicalから入手した。40U/mgタンパク質の公表された活性を有するトリプシン(結晶化および凍結乾燥化;EC 3.4.21.4、ブタの脾臓由来)および30000USP−U/mgの公表された活性を有するパパイン(乾燥粉末、EC 3.4.22.2、Carica papaya由来)は、Merck(米国)から入手した。使用した他の全ての化学物質は、分析グレードであった。
抽出
レッドティラピア皮の保存調査もまた実施され、コラーゲンの特性に対する凍結保存の効果を決定した。皮は、最長8週間凍結保存し、2週間の間隔で処置を施した。魚の皮は、ハサミで小片に切断し、過剰な水で徹底的に洗浄し、余分な物質を取り除いた。次いで、10容量の0.1M NaOHでホモジナイズし、非コラーゲン性タンパク質を取り除き、コラーゲンに対する内在性プロテアーゼの影響を防止した(Sato and others, 1987)。懸濁液を一晩攪拌し、10000×gで20分間遠心分離した。得られた沈殿物は、20容量の0.1M NaOHで再度ホモジナイズし、一晩ゆっくりと攪拌した。この手順を、3回または4回繰り返した。アルカリ抽出後の残留物は、蒸留水で慎重に、かつ穏やかに洗浄し、その後0.5M酢酸中に懸濁した。
コラーゲンの収率(% w/w)
収率は、使用した皮の湿重量に応じて、抽出したコラーゲンの重量により決定される。収率は、以下のように計算される。
色調および質感についての目視観察も、書き留められた。色の測定は、Hunterlab Ultrascan Sphere Spectrocolorimeter(Minolta Cr-300 Seriesモデル)を用いて行った。試料は、透明なプラスチック中に充填され、その後読み取りを行った。測定値は、3組(triplicates)で実施された。
タンパク質含量は、ミクロケルダール法(micro-Kjedhal method)(AOAC、1995)によって測定され、5.3の窒素タンパク質換算係数が使用された。タンパク質消化は濃硫酸で行われ、コラーゲンの完全な加水分解を確実にした。分析は、3組で行われた。トリプシン消化コラーゲンのタンパク質含量は、ペプシン消化コラーゲンのタンパク質含量の2倍;それぞれ30.15%および14.24%、であった。パパイン消化コラーゲンは25.83%のタンパク質含量を有し、トリプシン消化コラーゲンより低い。保存調査において、0週保存および4週保存は最も低いタンパク質含量(<15%)を有するが、2週保存は26.29%の最も高いタンパク質含量有していた。
目視観察は、表2に示されるとおりである。パパイン消化コラーゲンを除くすべての試料は、雪のように白く、軽い質感であった。しかしながら、パパイン消化コラーゲンは淡黄色であり、見かけ上は軽い質感であった。プレート1および2は、異なる酵素および保存調査によって抽出されたコラーゲン試料をそれぞれ示す。
各コラム中の同じ上付文字付の平均値は、有意差がない(p<0.05)。
コラーゲン中のアミノ酸組成は、カラムサイズ3.9×150mmのWaters-Pico Tag Amino Acid Analyzer High Performance Liquid Chromatography、モデル:Waters 501 Millipore Corporation, USAを用いて決定した。各試料は、6N HClで110℃にて24時間加水分解した。加水分解は、Waters-501 Instruments Manual(1991)に推奨されるように、Waters自動分析器上で遊離アミノ酸含量に関して分析した。表5は、異なる酵素抽出および保存期間によるレッドティラピアの皮からのコラーゲンのアミノ酸組成を示す。得られたアミノ酸プロフィールは、酸加水分解物から得られた。トリプシンおよびパパイン消化コラーゲンのアミノ酸含量は、ペプシン消化コラーゲンより高かった。パパインおよびトリプシン消化コラーゲンのアミノ酸プロフィールは、有意差がなかった(p<0.05)。
a − トリプシン消化コラーゲンの結果
b − Yata et al. (2001)から入手
分子量は、SDS−PAGE(Laemmli, 1970)によって決定され、走行は0.1%SDSを含有する5%Tゲルで行った。分子量マーカーSDS−6H(Sigma)を、スタンダードとして使用した。試料(4〜50μg/ウェル)をゲルに適用し、ゲルはタンパク質に対しCoomassie Brilliant Bleu R-250で染色した。図1および2は、異なる酵素および保存期間でそれぞれ抽出された、レッドティラピアの皮からのコラーゲンのSDS−PAGEパターンを示す。トリプシン消化、パパイン消化およびペプシン消化抽出について、視覚的に16、15および7のバンドが、それぞれトリプシン、パパインおよびペプシン消化抽出物に対して観察された。検出されたペプチドの見かけの分子量は、パパイン消化抽出については、20,300Da〜221,900Daの範囲であったが、トリプシン消化抽出については、31,500Da〜200,000Daであった。ペプシン消化抽出(保存調査)において、144,200Daより上のペプチドのバンドは観察されなかった。保存調査試料についての分子量パターンもまた、ほとんど同様であった。コラーゲンの型と関連する分子バンドの同定は、SDS−PAGE電気泳動についての共通の結果報告である。
無機質分析は、エネルギー分散X線(EDX)を用いて決定した。コラーゲン試料は、スタブに載せて、QBSDシグナルを用いてEDXによって見られた。表7は、異なる酵素抽出および異なる保存期間による、ティラピアの皮からのコラーゲンの無機質分析を示す。EDXによる無機質分析を、得られたコラーゲンの無機質元素を決定するために実行した。すべての試料における4つの元素、すなわち、炭素、酸素、ナトリウムおよび塩素が、EDXクロマトグラムによって示されるように、検出された(図4)。コラーゲンは、金属タンパク質ではなく、そのため重金属が存在しないことは、これらコラーゲンが安全であることを示す(GRAS)。すべてのコラーゲンにおいて、ナトリウムおよび塩素の存在は、おそらく抽出工程後にコラーゲンを沈殿させる加塩プロセス(NaCl)の影響による。トリプシン消化抽出は、それぞれ48.64%および7.69%の最も高い炭素および酸素含量を示した。塩素は、トリプシン消化抽出を除いて(33.61%)、すべての試料において主要な元素である。酸素は、1〜7%の範囲で、すべての試料において検出された少ない元素である。炭素含量は、コラーゲンは、有機物であることを示す。今日に至るまで、コラーゲンの無機質分析の報告された研究結果はない。
各列中の同じ上付文字付の平均値は、有意差がない(p<0.05)。
皮は、最長2ヶ月まで冷凍保存(−20℃)された。毎週、皮を解凍し、コラーゲンを抽出する処置が施された。その後、得られたコラーゲンは、コラーゲンの特徴に対する皮の凍結保存の影響を決定するために、以前のように分析された。
収集されたすべてのデータは、手技間の有意差を決定するため、分散解析(ANOVA)およびダンカンの多重範囲検定(Duncan's Multiple Range Test)を用いて分析された(SAS, 1987)。コラーゲンの抽出プロセスおよび続く処置は、得られたゼラチンの異なる品質を反映する。レッドティラピアの皮からのコラーゲンは、一連の0.1M NaOHでの洗浄により、続いて5℃で24時間の酵素補助抽出によって抽出した。コロイド性懸濁液は、NaClにより塩析し、凍結乾燥した。使用した酵素は、ペプシン、トリプシンおよびパパインであった。レッドティラピアの皮の保存調査もまた実行し、コラーゲンの特徴に対する凍結保存の影響を決定した。視覚的には、すべてのコラーゲン試料は同じように見え、相違は、タンパク質含量、アミノ酸組成、分子量プロファイルおよび無機質含量などの化学分析によってのみ検出可能であった。異なる酵素抽出および保存期間からのコラーゲンは、雪のように白く、見かけ上は軽い質感であった。
Claims (11)
- Lates calcarifer(バラマンディ)の皮からのコラーゲンの抽出方法であって、以下の工程
a)皮をアルカリ溶液と混合すること;
b)皮を水で洗浄し、アルカリ溶液の残留物を除去すること;
c)皮をアルコール溶液で浸すこと;
d)皮を中性溶液で洗浄すること;
e)工程(d)からの皮を酸性溶液で処理すること;
f)工程(e)からの皮をパパインで加水分解すること;
g)工程(f)から混合物を得て、前記混合物を攪拌すること;
h)工程(g)からの混合物を遠心分離すること;
i)コラーゲンを塩化ナトリウム溶液へと導入し、コラーゲン線維を沈殿させることによる、コラーゲンの沈殿化;
j)工程(i)からのコラーゲン線維を収集し、コラーゲンを遠心分離すること;
k)コラーゲンのペレットを得ること;
l)コラーゲンのペレットを、酢酸溶液に溶解すること;
m)透析した懸濁液を凍結乾燥すること
を含む、前記方法。 - Oreochromis nilotica(レッドティラピア)の皮からのコラーゲンの抽出方法であって、以下の工程
a)皮をアルカリ溶液とともにホモジナイズすること;
b)工程(a)から懸濁液を得ること
c)懸濁液を攪拌すること;
d)工程(c)からの懸濁液を遠心分離すること;
e)工程(d)から沈殿物を得ること;
f)工程(e)からの沈殿物をアルカリ溶液とともにホモジナイズすること;
g)工程(f)からの沈殿物を繰り返して攪拌すること;
h)沈殿物を水および酢酸溶液で洗浄すること;
i)工程(h)からの沈殿物をパパインとともに攪拌すること;
j)工程(i)からの混合物を得ること
k)工程(j)からの混合物を遠心分離すること;
l)工程(k)からのコラーゲン線維を得ること;
m)コラーゲンを塩化ナトリウム溶液中に導入すること;
n)工程(m)からコラーゲン線維を収集し、前記コラーゲンを遠心分離すること;
o)コラーゲンペレットを得ること;
p)透析した懸濁液を凍結乾燥すること。
を含む、前記方法。 - 皮が、新鮮なまたは冷凍した魚からの皮を切断することによって得られる、請求項1または2に記載の方法。
- 皮から得られたコラーゲンが、重量で14〜40%の作業収率の百分率を有する、請求項1〜3のいずれか一項に記載の方法。
- アミノ酸の解析、コラーゲン中のペプチドの解析およびコラーゲンの型の解析を含む、請求項1〜3のいずれか一項に記載の方法によって抽出されたコラーゲンの分析方法。
- アミノ酸が、グリシン、プロリン、アラニンおよびアルギニンを含む、請求項5に記載の方法。
- コラーゲン中のペプチドの見かけの分子量が、37〜205キロダルトン(KDa)である、請求項5に記載の方法。
- コラーゲンの型が1型コラーゲンである、請求項5に記載の方法。
- 医薬組成物、化粧品または局所用調製物、または食品の製造のための、請求項1〜3のいずれか一項に記載の方法によって抽出されたコラーゲンの使用。
- 化粧品が、クリーム、ローション アイクリーム、軟膏またはジェル、日焼け止め、経口投与、フェイスマスククリーム、抗炎症薬、および/または抗刺激薬を含む、請求項9に記載のコラーゲンの使用。
- 食品が、飲料、乳製品、菓子類、チョコレート、および食品配合物における材料としてのまたは任意の機能特性のための任意の適用を含む、請求項9に記載のコラーゲンの使用。
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