JP5345781B2 - バイオフィルムの防止、除去、低減又は破壊方法 - Google Patents
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Description
本発明は、表面上でのバイオフィルム形成の防止、除去、低減又は破壊の改良された方法に関する。
バイオフィルムは、固体表面上への微生物細胞の吸着から水性環境における生物又は非生物物体の表面で成長し、そして存続する生物学的フィルムである。この吸着は、微生物に対して競争利点を提供することができる。なぜならば、それらの微生物は、再生でき、広範囲の種類の栄養物及び酸素条件に接近でき、洗浄除去されず、そして抗菌剤に対して低い感受性であるからである。
本発明は、細菌由来のα−アミラーゼと表面とを接触することを含んで成る、前記表面上に存在するバイオフィルムを防止するか、除去するか、低減するか又は破壊するための方法に関する。
本発明は、有効量の下記に定義されるようなα−アミラーゼと表面とを接触することを含んで成る、その表面上に存在するバイオフィルムを防止するか、除去するか、又は低減するための改良された方法を言及する。本発明の方法は、表面上でのバイオフィルム形成を防止するか、除去するか、低減するか、又は破壊するために使用され得る。当業者は、そのような方法がバイオフィルム形成の種々の段階で使用され得ることを理解するであろう。
第1の観点においては、本発明は、細菌由来のα−アミラーゼと表面とを接触することを含んで成る、前記表面上に存在するバイオフィルムを防止するか、又は除去するための方法に関する。好ましい態様においては、細菌α−アミラーゼは、バシルスの株に由来する。
本発明において使用されるα−アミラーゼは、細菌、好ましくはバシルスsp.株に由来し、特にWO00/60060号において配列番号2として開示されるAA560 α−アミラーゼ、アメリカ特許出願番号10/877,847号に開示されるバシルス・フラボサーマス(Bacillus flavothermus)、WO95/26397号に開示されるバシルスsp. α−アミラーゼ、バシルスsp. NCIB 12289、 NCIB 12512、 NCIB 12513、 DSM 9375、 DSMZ番号12649、KSM AP1378 (WO 97/00324)、 KSM K36又は KSM K38 (EP1,022,334)に由来するα−アミラーゼ、及びTsukamoto など., Biochemical and Biophysical Research Communications, 151 (1988), pp. 25-31により開示される#707α−アミラーゼから成る群から選択される。
もう1つの好ましい態様においては、α−アミラーゼは、配列番号2で示されるAA560α−アミラーゼ、又は1又は複数の次の置換:M9L、 M202L、 V214T、 M323T、 M382Y 又は M9L、 M202L、 V214T、 M323T 及びE345R含んで成るその変異体である。
もう1つの好ましい態様においては、α−アミラーゼは、そのN−末端アミノ酸領域にAsn-Gly- Thr-Met-Met-Gln-Tyr-Phe-Glu-Trpを含んで成る。そのようなα−アミラーゼの例は、例2において使用されるα−アミラーゼA及びα−アミラーゼBを包含する。
もう1つの好ましい態様においては、微生物は、カンジダ(Candida)株である。もう1つの最も好ましい態様においては、酵母はカンジサ・アルピカンス(Candida albicans)である。
好ましい態様においては、前記剤は界面活性剤である。界面活性剤は、非イオン性、半極性及び/又はアニオン性及び/又はカチオン性、及び/又は両性イオン界面活性剤であり得る。
より好ましい態様においては、界面活性剤は、ドデシル硫酸ナトリウム、第四アンモニウム化合物、アルキルピリジニウムヨウジド、Tween80, Tween85, Triton X-100, Brij56, 生物学的界面活性剤、ラムノ脂質、サーファクチン、ビスコンシン又はスルホネートである。
好ましい態様においては、1又は複数の他の酵素が、アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、カルボヒドロラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、セルラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリン、グリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、α−ガラクトシダーゼ、β−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、α−グルコシダーゼ、β−グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インバーターゼ、オキシダーゼ、例えば炭水化物オキシダーゼ、ペルオキシダーゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンノシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグルタミナーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ又はキシラナーゼから成る群から選択され得る。
好ましい態様においては、他の酵素は、1,2−1,3−α−D−マンナンマンノヒドロラーゼ、1,3−β−D―キシランキシラノヒドロラーゼ、1,3−β−D−グルカングルカノヒドロラーゼ、1,3−(1,3;1,4)−α−D−グルカン3−グルカノヒドロラーゼ、1,3(1,3;1,4)−β−D―グルカン3(4)−グルカノヒドロラーゼ、1,3−1,4−α−D−グルカン4−グルカノヒドロラーゼ、1,4−α−D−グルカングルカンヒドロラーゼ、1,4−α−D−グルカングルコヒドロラーゼ、1,4−(1,3;1,4)−β−D−グルカン4−グルカノヒドロラーゼ、1,4−β−D−グルカングルコヒドロラーゼ、1,4−β−D−キシランキシラノヒドロラーゼ、1,4−β−D−マンナンマンナノヒドロラーゼ、1,5−α−L−アラビナン1,5−α−L−アラビナノヒドロラーゼ、1,4−α−D−グルカンマルトヒドロラーゼ、1,6−α−D−グルカン6−グルカノヒドロラーゼ、2,6−β−D−フルクタンフルキタノヒドロラーゼ、α−デキストリン6−グルカノヒドロラーゼ、α−D−ガラクトシドガラクトヒドロラーゼ、α−D−グルコシドグルコヒドロラーゼ、α−D−マンノシドマンノヒドロラーゼ、アシルネウラミニルヒドロラーゼ、アエロバクター莢膜多糖ガラクトヒドロラーゼ、β−D−フルクトフラノシドフルクトヒドロラーゼ、β−D−フコシドフコヒドロラーゼ、β−D−フルクタンフルクトヒドロラーゼ、β−D−ガラクトシドガラクトヒドロラーゼ、β−D−グルコシドグルコヒドロラーゼ、β−D−グルクロノシドグルクロノソヒドロラーゼ、β−D−マンノシドマンノヒドロラーゼ、β−N−アセチル−D−ヘキソサミニドN−アセチルヘキソサミノヒドロラーゼ、セルロース−スルフェートスルホヒドロラーゼ、コラゲナーゼ、デキストリン6−α−D−グルカノヒドロラーゼ、糖タンパク質−ホスファチジルイノシトールホスファチドヒドロラーゼ、ヒアルロネート4−グルカノヒドロラーゼ、ヒアルロノグルクロニダーゼ、ペクチンペクチルヒドロラーゼ、ペプチドグリカンN−アセチルムラモイルヒドロラーゼ、ホスファチジルコリン2−アシルヒドロラーゼ、ホスファチジルコリン1−アシルヒドロラーゼ、ポリ(1,4−α−D−ガラクツロニド)ガラクツロノヒドロラーゼ、ポリ(1,4−(N−アシル−β−D−グルコサミニド))−グリカノヒドロラーゼ、スクロースα−グルコシダーゼ、トリアシルグリセロールアシルヒドロラーゼ及びトリアシルグリセロールタンパク質−アシルヒドロラーゼから成る群から選択される。
他の酵素は、実際の加工条件下でタンパク質分解活性を有するいずれかの酵素であり得る。従って、酵素は、植物起源のタンパク質分解酵素、例えばパパイン、ブロメライン、フィシン、又は動物起源のタンパク質分解酵素、例えばトリプシン及びキモトリプシン、又は微生物、すなわち細菌、酵母又は糸状菌起源のタンパク質分解酵素であり得る。種々のタンパク質分解酵素のいずれかの混合物が、本発明の方法に適用できることは理解されている。
プロテアーゼは、Lバイオフィルム対照溶液当たり0.005〜500mg、好ましくは0.01〜100mgの酵素タンパク質の用量で使用され得る。
もう1つの好ましい態様においては、他の酵素は、リパーゼ、特に微生物リパーゼである。リパーゼは、酵母、例えばカンジダ(Candida);細胞シュードモナス又はバシラス;又は糸状菌、例えばヒューミコラ又はリゾムコルから選択される。より特定には、適切なリパーゼは、リゾムコル・エミヘイ(Rhizomucor miehei)リパーゼ(例えば、EP238023号に記載のようにして調製される)、サーモミセス・ラヌギノサ(Thermomyces lanuginosa)リパーゼ(例えば、EP305216号に記載のようにして調製される)、ヒューミコラ・インソレンス(Humicola insolens)リパーゼ、シュードモナス・スツゼリ(Pseudomonas stutzeri)リパーゼ、シュードモナス・セパシア(Pseudomonas cepacia)リパーゼ、カンジダ・アンタルクチア(Candida antarctica)リパーゼA又はB、又はrGPL、アブシジア・ブラケスレナ(Absidia blakesleena)、アブシジア・コリムビフェラ(Absidia corymbifera)、フサリウム・ソラニ(Fusarium solani)、フサリウム・オキシスポラム(Fusahum oxysporum)、ペニシリウム・シクロピウム(Penicillum cyclopium)、ペニシリウム・クルストサム(Penicillum crustosum)、
リパーゼは、Lバイオフィルム対照溶液当たり0.005〜500mg、好ましくは0.01〜100mgの酵素タンパク質の用量で使用される。
もう1つの好ましい態様においては、他の酵素は、セルラーゼ又はセルロース分解酵素であり、前記酵素は、グルコース、セロビオース、トリオース及び他のセロオリゴ糖へのセルロースの分解を触媒する酵素である。好ましくは、セルラーゼは、エンドグルカナーゼ、より好ましくは微生物エンドグルカナーゼ、特に細菌又は菌類エンドグルカナーゼである。細菌エンドグルカナーゼの例は、シュードモナス又はバシラス・ラウタスから成る群からの細菌から得られるか、又はそれにより生成されるエンドグルカナーゼである。
セルラーゼは、Lバイオフィルム対照溶液当たり0.005〜500mg、好ましくは0.01〜100mgの酵素タンパク質の用量で使用され得る。
もう1つの好ましい態様においては、他の酵素は、ペプチナーゼ、例えばポリガラクツロナーゼ(EC3.2.1.15)、ペクチンエステラーゼ(EC3.2.1.11)又はペクチンリアーゼ(EC4.2.2.10)である。ペクチナーゼのための適切な生物源は、アスペルギラス・ニガーである。
ペクチナーゼは、Lバイオフィルム対照溶液当たり0.005〜500mg、好ましくは0.01〜100mgの酵素タンパク質の用量で使用され得る。
本発明のもう1つの態様においては、α−アミラーゼは、オキシドレダクターゼ、例えばオキシダーゼ、ペルオキシダーゼ又はラッカーゼと共に組合される。
a)ラッカーゼは、過酸化物(例えば、H2O2)のいずれの必要性も伴わないで、分子酵素に対して作用し、そして水(H2O)を生成する。
b)オキシダーゼは、分子酸素(O2)に対して作用し、そして過酸化物(H2O2)を生成し、そして
c)ペルオキシダーゼは、過酸化物(H2O2)に対して作用し、そして水(H2O)を生成する。
グルコースオキシダーゼの例は、アスペルギラスsp., 例えばアスペルギラス・ニガー株、又はクラドスポリウムsp.(Cladosporium sp.), 特にグラドスポリウム・オキシスポラム(Cladosporium oxysporum)、特にWO95/29996号に記載されるCl. オキシスポラム(Cl. oxysporum)CBS163の株に由来するグルコースオキシダーゼを包含する。
最終観点においては、本発明は、表面上でのバイオフィルム形成を防止し、除去し、低減し、又は破壊するためへのバシルスα−アミラーゼの使用に関する。好ましい態様においては、α−アミラーゼは、バシラスα−アミラーゼ、好ましくは“α−アミラーゼ”セクションに言及されるものである。
材料及び方法:
緩衝剤及び試薬として使用される化学薬品は、少なくとも試薬品種の市販の製品であった。
α−アミラーゼAは、WO00/60060号において配列番号2として開示される親バシルスsp.α−アミラーゼの変異体α−アミラーゼである。前記α−アミラーゼのアミノ配列は次の6個のアミノ酸欠失/置換を有する:
D183*+G184*+R118K+N195F+R320K+R458K。
前記変異体はまた、WO01/66712号にも開示される。アルカリα−アミラーゼは、バッチ03AGE014-4において生成された。
α−アミラーゼCは、バシラス・リケニホルミス株に由来し、そしてWO99/19467号において配列番号6として示される。
プロテアーゼEは、EP特許番号396,608-B1 (Novozymes, Denmarkから要求に応じて入手できる)により保護されているM222S置換を有するバシルス・クラウジ(Bacillus clausii)(旧名称:バシルス・レンタスC360=NCIB10309)スブチリシンである。
セルラーゼAは、ヒューミコラ・インソレンス(Humicola insolens)からの多成分セルラーゼである(Novozyme, Denmarkから要求に応じて入手できる)。
ATCC10774から入手されたバシルス・サブチリス。
E. コリATCC#11229及びATCC#25922。
バイオフィルム培地:トリプシン大豆ブイヨン(TSB, VWRから購入された、P/N DF0370-70)培地を、製造業者の説明書に従って調製し、次に水により5%に希釈した。2ml/1Lの微量元素を添加した。
微量元素溶液:1L当たり:1.5 g CaCl2, 1.0 g FeSO47.H2O, 0.35 g MnSO4.2H2O, 0.5 g, NaMoO4。
ステンレス鋼クーポン:ステンレス鋼クーポンNo.304を、Metal Samples Company (Munford, AL)から入手した。
GP50 グラジエントポンプ (P/N 059493)
ED50A 電気化学検出器 (P/N 059499)
AS50 温度調節されたオートサンプラー(P/N 056565)
金電極及びAg/AgCI 参照電極により完結された、統合されたアンペロメトリーのための電気化学セル (P/N 060386)
Chromelion Data Control Software CHM-1-IC (P/N 060930)。
洗剤洗浄剤ベース:Burnishine MEとしてWeiman Products (IL, USA)から得られた−複数酵素洗剤。酵素は、1分間、高い設定で電子オーブンにおいて加熱することにより、使用の前、変性された。
α−アミラーゼ活性(KNU):
アミロース分解活性を、基質としてジャガイモ澱粉を用いて決定することができる。この方法は、酵素による変性されたジャガイモ澱粉の分解に基づかれ、そして澱粉/酵素溶液のサンプルとヨウ素溶液とを混合することにより反応を進めた。最初に、黒みがかった青色が形成されるが、しかし澱粉の分解の間、青色が弱くなり、そして徐々に、赤みがかった褐色に変わり、これを、着色されたガラス標準に比較する。
この分析方法を、より詳細に記載するフォルダーEB-SM-0009.02/01は、Novozymes A/S, Denmarkから、必要に応じて入手できる。
本発明のために、2種のアミノ酸配列間の同一性の程度を、同一性表及び次の複数の一列整列パラメーターと共に、LASERGENETM MEGALIGNTMソフトウエアー(DNASTAR, Inc., Madison, Wl)を用いて、Clustal方法(Higgins, 1989, CABIOS 5: 151-153)により決定する:10のギャップペナルティー及び10のギャップ長ペナルティー。対様一列整列パラメーターは、次の通りであった:Ktuple=1、ギャップペナルティー=3、窓=5及びダイアゴナル=5。
バイオフィルム反応器は、400mlのビーカー、磁気攪拌器及び2つのステンレス鋼クーポンから成った。クーポンはビーカーの側面に対して垂直にテープで貼られ、その結果、クーポンの底部縁はビーカーの底上に存在する。攪拌棒が入れられ、そしてビーカーが円型のアルミニウム箔によりカバーされ、そしてオートクレープ処理された。200mlの無菌バイオフィルム培地を個々のビーカーに添加する。接種物を調製するために、個々の細菌株(バシラス・サブチリスからの)を、プレート計数寒天上で28℃で一晩、増殖する。無菌綿棒を用いて、個々を無菌水に、0.100のOD686まで懸濁し、そして次に10-1にさらに希釈する。
種々のα−アミラーゼが水和化されていない原小麦澱粉を溶解する速度を測定した。それぞれα−アミラーゼA、 B及びCを、この研究に使用した。
E. コリ(ATCC#11229)の単一成分バイオフィルムを、前もって殺菌されたCDCバイオフィルム反応器におけるポリカーボネートクーポン上で増殖する。実験の開始で、E. コリの培養物を、トリプシン大豆寒天(TSA)上で37℃で一晩、増殖した。次の朝、単一のコロニーを、1μlの無菌接種ループを用いてプレートから採取し、そして40gのTSB/1Lの水の溶液に添加した。この溶液を、37℃で一晩インキュベートし、培養物を増殖した。次の日、1mlのこの培養物を、CDCバイオフィルム反応器に含まれる、400mlの最少培地(0.30gのTSB/ILの無菌水)に添加した。
A:洗剤クリーナー基剤のみ、無菌水中、0.21gの洗剤、
B:洗剤クリーナー基剤、0.21g+0.51mgの酵素タンパク質プロテアーゼE+0.06mgの酵素タンパク質α−アミラーゼA、
C:洗剤クリーナー基剤、0.21g+0.51mgの酵素タンパク質プロテアーゼE+0.16mgの酵素タンパク質α−アミラーゼC。
ポリカーボネートクーポンを備えた2つのCDCバイオフィルム反応器を、オートクレーブし、そして無菌の1/10強度のトリプシン大豆ブイヨン(TSB、3g/lの強度)により充填し、そしてE. コリ(ATCC#25922)の対数相培養物1mlにより接種した。反応器における初期細胞計数は、平均5×108cfu/mlであった。両反応器を、37℃でバッチモードで24時間、操作した(流入又は流出なし)。この期間の後、1/10 TSBの連続流れを、37℃で、12ml/分の流速で開始した。E. コリ/バイオフィルムを、4日間、増殖した。この後、個々の反応器(反応器1又は2として標識された)からの1つの棒を引下げ、そして200mlの次のフィルター殺菌された溶液を含む無菌ガラスビーカー中に配置した:
B. 洗剤クリーナー基剤、1.4g+3.4mgの酵素タンパク質プロテアーゼE+0.48mgの酵素タンパク質リパーゼA+0.23mgの酵素タンパク質セルラーゼA+0.40mgの酵素α−アミラーゼA、
C. 洗剤クリーナー基剤、1.4g+3.4mgの酵素タンパク質プロテアーゼE+0.48mgの酵素タンパク質リパーゼA+0.23mgの酵素タンパク質セルラーゼA+0.40mgの酵素α−アミラーゼC。
種々の文献が本明細書に引用されており、それらの開示は引用により本明細書に組み込まれている。
Claims (26)
- α−アミラーゼと表面とを接触させることを含んで成る、前記表面上に存在するバイオフィルムを防止するか、除去するか、低減するか又は破壊するための方法において、当該α−アミラーゼが、
(a)配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして配列番号2の番号付けを用いて、位置D183及び/又はG184の欠失を含むα−アミラーゼ;
(b)配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして配列番号2の番号付けを用いて、位置N195Fの置換並びに位置D183及び/又はG184の欠失を含むα−アミラーゼ;
(c)配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして配列番号2の番号付けを用いて、位置D183+G184の欠失を含むα−アミラーゼ;
(d)配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして配列番号2の番号付けを用いて、位置R118K、N195F、R320K及びR458Kから成る群から選択される1又は複数の置換を含みそして位置D183及びG184の欠失を有するα−アミラーゼ;
から選択される、ことを特徴とする方法。 - 前記α−アミラーゼが、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも95%の同一性を有し、かつ、配列番号2の番号付けを用いて、位置D183及び/又はG184の欠失を含むアミノ酸配列を有する、請求項1に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、配列番号2に示されるアミノ酸配列を有し、かつ、配列番号2の番号付けを用いて、位置D183及び/又はG184の欠失を含むアミノ酸配列を有する、請求項1に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含んで成り、かつ、配列番号2の番号付けを用いて、位置D183及び/又はG184における欠失を有する、請求項1に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含んで成り、かつ、配列番号2の番号付けを用いて、位置D183及び/又はG184における欠失を含み、R118K、N195F、R320K、R458Kの1又は複数の置換を更に含む、請求項1に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、次の変異:δ(D183+G184)+R118K+N195F+R320K+R458Kを有する、請求項5に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含んで成り、かつ、配列番号2の番号付けを用いて、位置D183及び/又はG184における欠失を含み、更に位置N195Fの置換を有する、請求項1に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含んで成り、かつ、配列番号2の番号付けを用いて、位置D183及び/又はG184における欠失を含み、更にそのN−末端アミノ酸領域にAsn-Gly-Thr-Met-Met-Gln-Tyr-Phe-Glu-Trpを含む、請求項1に記載の方法。
- 前記表面を、1分間〜2日間接触させる、請求項1〜8のいずれか1項に記載の方法。
- 前記表面を、更に界面活性剤と接触させる、請求項1〜9のいずれか1項に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼを、0.005〜500 mg酵素タンパク質/Lの濃度で使用する、請求項1〜10のいずれか1項に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、40℃、g澱粉当たり3mgの酸素タンパク質、pH8.0での5時間後、15%以上の加水分解された澱粉を有する請求項1〜11のいずれか1項に記載の方法。
- アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、セルラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキシトリングリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、α-ガラクトシダーゼ、ベータガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、α-グルコシダーゼ、β-グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インベルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンノシダーゼ、オキシドレダクターゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグルタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、又はキシラナーゼから成る群から選択される酵素と接触させることを更に含む、請求項1〜12のいずれか1項に記載の方法。
- 分散剤、界面活性剤、抗菌剤及び殺生物剤から成る群から選択された1又は複数の剤を前記表面に接触させることを更に含む、請求項1〜13のいずれか1項に記載の方法。
- 前記表面が、硬質、軟質又は多孔性表面である請求項1〜14のいずれか1項に記載の方法。
- 前記表面が膜である請求項15に記載の方法。
- 前記バイオフィルムの除去を10〜70℃の温度で行う、請求項1〜16のいずれか1項に記載の方法。
- 表面上に存在するバイオフィルムを防止するか、除去するか、低減するか又は破壊するための方法において、当該方法はα−アミラーゼと前記表面とを接触させることを含んで成り、そして当該α−アミラーゼが、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも97%の同一性を有し、かつ、配列番号2の番号付けを用いて、位置D183及び/又はG184における欠失を含むアミノ酸配列を含んでなる、ことを特徴とする方法。
- プロテアーゼ及びα−アミラーゼと表面とを接触させることを含んで成る、前記表面上に存在するバイオフィルムを防止するか、除去するか、低減するか又は破壊するための方法において、当該α−アミラーゼが、
(a)配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも95%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして配列番号2の番号付けを用いて位置D183及び/又はG184の欠失を含むα−アミラーゼ;
(b)配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも95%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして配列番号2の番号付けを用いて位置N195Fの置換並びに位置D183及び/又はG184の欠失を含むα−アミラーゼ;
(c)配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも95%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして配列番号2の番号付けを用いて位置D183+G184の欠失を含むα−アミラーゼ;
(d)配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも95%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして配列番号2の番号付けを用いて位置R118K、N195F、R320K及びR458Kから成る群から選択される1又は複数の置換を含みそして位置D183及びG184の欠失を有するα−アミラーゼ;
から選択される、ことを特徴とする方法。 - 前記表面に、第2のα−アミラーゼを接触させる工程を更に含む、請求項19に記載の方法。
- 前記第2のα−アミラーゼが、バシルス・フラボサーミス(Bacillus flavothermis)又はバシルス・リケニホルミス(Bacillus licheniformis)に由来する、請求項20に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、配列番号2の番号付けを用いて、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも95%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして位置D183及び/又はG184における欠失を有する、請求項19に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも97%の同一性を有するアミノ酸配列を含んで成り、かつ、配列番号2の番号付けを用いて、位置D183及び/又はG184における欠失、及び位置N195Fの置換を含む、請求項19に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも97%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして配列番号2の番号付けを用いて、位置D183+G184の欠失を含む、請求項19に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも97%の同一性を有するアミノ酸配列を含んで成り、かつ、配列番号2の番号付けを用いて、位置D183及び/又はG184における欠失に加えて、R118K、N195F、R320K、R458Kの1又は複数の置換を更に含む、請求項19に記載の方法。
- 前記α−アミラーゼが、配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも97%の同一性を有するアミノ酸配列を含んでなり、そして配列番号2の番号付けを用いて、位置R118K、N195F、R320K及びR458Kから成る群から選択される1又は複数の置換を含みそして位置D183及び/又はG184の欠失を有する、請求項19に記載の方法。
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