JP2010529837A - 発酵工程で改良された生産レベルを有するアルファ・アミラーゼ変異体 - Google Patents
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Abstract
【選択図】図3
Description
配列番号1−26を含む配列表も添付される。これらは、全体として参照により本明細書に組み込まれる。
(a)前記α−アミラーゼ変異体が野生型の第一のαアミラーゼと比べ、少なくとも一の修飾されたアミノ酸を含み、
(b)前記α−アミラーゼ変異体がα−アミラーゼ活性を示し、さらに
(c)前記少なくとも一の修飾されたアミノ酸が、第二のα−アミラーゼのアミノ酸配列に対応する位置で見られるアミノ酸と同様であって、
前記第二のα−アミラーゼが、野生型の第一のαアミラーゼより高い溶解度を有し、そして
変異体α−アミラーゼのアミノ酸配列が、少なくとも一のアミノ酸で前記第二のα−アミラーゼと異なる。一の実施態様において、前記α−アミラーゼ変異体が、野生型第一のα−アミラーゼと比べ、宿主細胞においてより高いレベルで発現されることが可能である。
酵素の溶解度に重要なアミノ酸残基を修飾することにより、より効率的、つまりはより経済的に生産されたα−アミラーゼの変異体が提供される。例えば、バチルス・エスピー#707菌α−アミラーゼの変異体は、変異体を発現している宿主細胞の発酵ブロス中において、野生型バチルス・エスピー#707菌α−アミラーゼよりも溶解性が高い。前記変異体はさらに、発現宿主細胞、例えば、宿主細胞の細胞質においてより高い溶解性を有することが出来る。バチルス・エスピー#707菌α−アミラーゼ変異体はより高い溶解性を持つため、例えば、前記変異体は発酵ブロスから、より効率的に単離、精製が可能である。従って、前記変異体を含む配合剤は、より経済的に生産されることが可能である。
当該詳細な記載に従い、以下の略語と定義が適用される。本明細書で用いられる単数形(英文で「a」、「an」及び「the」)は、文脈で明確に指示されない限り、複数の対象を含む。従って、例えば、「一酵素(an enzyme)」の言及は、複数のこれらの酵素を含み、「配合物(the formulation)」の言及は、1以上の配合物及び当業者に知られるそれらの同等物等の言及を含む。
「アミラーゼ」は特に、でんぷんの分解を触媒する能力を有する酵素を意味する。「アミラーゼ」は、B.licheniformis、B.subtilisのようなバチルス種のグルコアミラーゼ、α−アミラーゼ、β−アミラーゼ、及び野生型α−アミラーゼ等のアミラーゼも含む。アミラーゼは、でんぷんのα−D−(1→4)O−グリコシド結合を切断する加水分解酵素である。一般に、α−アミラーゼ(EC3.2.1.1、α−D(1→4)−グルカン・グルカノハイドロラーゼ)はでんぷん分子の中のα−D−(1→4)O−グリコシド結合を無作為に切断するエンド作用型(endo−acting)酵素と定義される。対照的に、例えば、β−アミラーゼ(EC3.2.1.2、α−D−(1→4)−グルカン・マルトハイドロラーゼ)及びマルトジェニックα−アミラーゼ(EC3.2.1.133)のようないくつかの製品固有のアミラーゼ等のエキソ作用型(exo−acting)でんぷん分解酵素は、でんぷん分子を基質の非還元末端から切断する。
他で示されない限り、以下の略語が適用される。
AE アルコールエトキシレート
AEO アルコールエトキシレート
AEOS アルコールエトキシサルフェート
AES アルコールエトキシサルフェート
AFAU 酸菌性α―アミラーゼ単位
AGU グルコアミラーゼ活性単位
AOS α−オレフィンサルフォネート(olefinsulfonate)
AS アルコール硫酸塩
BAA 細菌性α―アミラーゼ
cDNA 相補的DNA
CMC カルボキシメチルセルロース
DE デキストロース当量
DNA デオキシリボ核酸
DP3 3個のサブユニットを有する重合度(degree of polymerization with three subunits)
DPn n個のサブユニットを有する重合度(degree of polymerization with n subunits)
DS 乾いた固体(dry solid)
DTMPA ジエチルトリアミノペンタ酢(diethyltriaminopentaacetic)酸
EC 酵素分類のための酵素コミッション(enzyme commission for enzyme classification)
EDTA エチレンジアミン四酢酸
EDTMPAエチレンジアミンテトラメチレン(ethylenediaminetetramethylene)ホスホン酸
EO 酸化エチレン
EP 発現されたタンパク質
F&HC 織物及び家庭用ケア
HFCS 高フルクトースコーンシロップ
HFSS 高フルクトースでんぷんベースのシロップ
IPTG イソプロピルβ−D−チオガラクトシド
LAS 直鎖アルキルベンゼン・スルホン酸(alkylbenezenesulfonate)
LAT B.licheniformisα―アミラーゼ
LU リパーゼ単位
MW 分子量
nm ナノメートル
NOBS ノンアノイルオキシベンゼンスルホン酸(nonanoyloxybenzenesulfonate)
NTA ニトリロ三酢酸
PCR ポリメラーゼ連鎖反応
PEG ポリエチレングリコール
pI 等電点
ppm 100万分の一
PVA ポリ(ビニール・アルコール)
PVP ポリ(ビニルピロリドン)
RAU 対照アミラーゼ単位
RMS 二乗平均平方根
RNA リボ核酸
SAS 二次アルカンスルホン酸塩
1XSSC 0.15M NaCl、0.015M Na3クエン酸塩、pH7.0
SSF 同時糖化発酵
TAED テトラアセチルエチレンジアミン(tetraacetylethylenediamine)
TNBS トリニトロベンゼンスルホン酸
w/v 重量/体積
w/w 重量/重量
wt 野生型
μL マイクロリットル
2.α―アミラーゼ変異体
本明細書に係るα―アミラーゼ変異体は、例えば、バチルス・エスピー#707菌α―アミラーゼ等の野生型α―アミラーゼから作成される。本発明に係る変異体は、野生型α―アミラーゼに対して、例えば、変異体を発現する宿主細胞の発酵ブロスで変異体の溶解度を増加させる等により、生産レベルに影響する1以上のアミノ酸配列の修飾を有する。このように変異体は、例えば、他の種や系統のα―アミラーゼの高い生産レベル等と、バチルス・エスピー#707菌由来のα―アミラーゼの高性能特性とを組み合わせることが出来る。一の実施態様において、α―アミラーゼ変異体の水性溶解度を改良するアミノ酸変異は、高い生産量レベルを与える。
酵素変異体は、3D構造モデリング、及び/又はそれらの比活性により、それらの核酸及び一次ポリペプチド配列で特性解析されることが出来る。α―アミラーゼ変異体の追加特性は、安定性、カルシウムイオン(Ca2+)依存性、pH領域、酸化安定性、及び耐熱性を含む。一の側面において、α―アミラーゼ変異体は、野生型αアミラーゼの性能特性を保有しながら、野生型αアミラーゼより高いレベルで発現される。当業者に知られる標準的分析評価を使用することで発現及び酵素活性のレベルを評価することが出来る。別の側面において、変異体は、野生型酵素と比べ、改良された性能特性、例えば、高温(すなわち、70−120℃)、及び/又は、極度のpH(すなわち、pH4.0から6.0又はpH8.0から11.0)、及び/又は、60ppm未満のカルシウム濃度での、改良された安定性等を示す。
本明細書で記載される方法、又は、当該技術分野で知られる任意の代替方法により生産される酵素変異体をコードするDNA配列は、適したプロモーター、オペレーター、リボソーム結合部位、転写開始シグナル、及び任意に、リプレッサー遺伝子又は様々な活性遺伝子をコードする制御配列を典型的に含む発現ベクターを用いて、酵素形態で、発現されることが出来る。
α―アミラーゼ変異体をコードするDNA配列を運ぶ組み換え発現ベクターは、好都合に組み換えDNA操作の対象となることが出来る、任意のベクターとすることができ、ベクターの選択は、導入される宿主細胞にしばしば依存する。従って、ベクターは、自主的に複製するベクター、すなわち、染色体外の実体、例えば、プラスミド、バクテリオファージ又は染色体外要素、ミニクロモソーム又は人工染色体等の染色体の複製から独立している複製物として存在するベクターとすることが出来る。あるいは、ベクターは、宿主細胞に導入されると、宿主細胞ゲノムと統合し、統合された染色体と共に複製されるものとすることが出来る。また、統合された遺伝子は、抗生物質選択か、例えば、不可欠な制御遺伝子等の他の選択圧、又は、不可欠な代謝経路の遺伝子の相補性により引き起こされる、増幅可能な構築物の使用により染色体上の遺伝子の複数のコピーを作成するために増幅されることが出来る。
例えば、宿主細胞として所定の細菌又は菌類を使用する場合、細胞内発現又は固形発酵(solid state fermentation)がいくつかの側面で有利となり得ると同時に、変異体の発現が細胞外及び培地内である場合には一般に有利である。一般に、本明細書で言及されるバチルスα―アミラーゼは、発現されたプロテアーゼの分泌を培地内に可能にするシグナル配列を含む。望まれる場合、当該シグナル配列を異なるシグナル配列に置き換えることが出来る。これは、各シグナル配列をコードするDNA配列の置換により好都合に達成される。シグナル配列は通常、3つのドメイン、N−末端ドメイン、H−ドメイン、及びC―末端ドメイン及び18から35残基の長さの範囲を有することで特徴付けられる。
当該技術分野で発酵、分離、及び濃縮技術は知られ、濃縮α―アミラーゼ変異体含有溶液の調製に従来の方法が使用されることが出来る。発酵後、発酵ブロスが得られ、α―アミラーゼ溶液を得るため、従来の分離技術で、残渣未精製発酵物質を含む微生物細胞及び様々な浮遊固形物が除去される。一般に、濾過、遠心、精密濾過、回転式真空ドラム濾過、その後の限外濾過、抽出又はクロマトグラフィー等が使用される。
本明細書で記載されるα―アミラーゼ変異体は、例えば、食器の洗浄又は他の洗浄組成物等に使用される洗剤組成物に配合されることが出来る。これらは、ゲル、粉又は液体とすることが出来る。前記組成物は、α―アミラーゼ変異体単独で、又は、他のでんぷん分解酵素、他の洗浄酵素、及び洗浄組成物に共通する他の成分をも含むことが出来る。
実施態様において、1つ以上のα―アミラーゼ変異体は通常、洗剤組成物の成分となることが出来る。当該成分自体は、無塵埃顆粒、安定化された液体、又は保護された酵素の形態で洗剤組成物に含まれることが出来る。無塵埃顆粒は、例えば、米国特許第4,106,991号、及び第4,661,452号で開示されるように生産されることができ、任意に当該技術分野で知られる方法でコートされることが出来る。ワックス・コーティング材の例は、ポリ(酸化エチレン)生産物、1,000から20,000の平均モル量を有する(ポリエチレングリコール、PEG)、16から50の酸化エチレン単位を有するエトキシ化ノニルフェノール、15から80の酸化エチレン単位を有し、12から20の炭素原子を含む、エトキシ化脂肪性アルコール、脂肪性アルコール、脂肪酸、脂肪酸のモノ、ジ及びトリグリセリドである。流動床技術による用途に適した皮膜形成コーティング材の例は、例えば、GB特許第1483591号で見られる。液状酵素調製品は、例えば、確立された方法で、プロピレン・グリコール、砂糖又は糖アルコール、乳酸又はホウ酸等のポリオールを加えることにより、安定化されることが出来る。他の酵素安定化剤は、当該技術分野でよく知られる。保護された酵素は、例えば、US5,879,920(ジェネンコー・インターナショナル・インク)又はEP238216で開示される方法により、調製されることが出来る。ポリオールは長い間、タンパク質の溶解度を改良することと同様に、タンパク質の安定化剤として認識されてきた。例えば、Kaushik他、「トレハロースはなぜ例外的なタンパク質安定化剤であるか、相溶性オスモレート・トレハロース存在下でのタンパク質の耐熱性の分析(Why is trehalose an exceptional protein stabilizer? An analysis of the thermal stability of proteins in the presence of the compatible osmolyte trehalose)」J.Biol.Chem.278、26458−65ページ(2003年)及びそこで引用された文献、及び、M.Conti他、「毛細管等電点電気泳動法、タンパク質溶解性の問題(Capillary isoelectric focusing: the problem of protein solubility)」、J.Chromatography757、237−245ページ(1997年)を参照にされたい。
(1)少なくとも600g/Lのかさ密度(bulk density)を有する顆粒として配合される洗剤組成物であって、(酸として計算される)約7%から約12%の直鎖アルキルベンゼンスルホン酸、約1%から約4%のアルコールエトキシサルフェート(例えば、C12−18アルコール、1−2酸化エチレン(EO)等)又はアルキル硫酸塩(例えば、C16−18等)、約5%から約9%のアルコールエトキシレート(例えば、C14−15アルコール、7EO等)、約14%から約20%の炭酸ソーダ(例えば、Na2CO3等)、約2%から約6%の可溶性ケイ酸塩、約15%から約22%のゼオライト(例えば、NaAlSiO4等)、0%から約6%の硫酸ソーダ(例えば、Na2SO4等)、0%から約15%のクエン酸/クエン酸ナトリウム(sodium citrate/citric acid)(例えば、C6H5Na3O7/C6H8O7等)、約11%から約18%の過ホウ酸ナトリウム(例えば、NaBO3・H2O等)、約2%から約6%のTAED、0%から約2%のカルボキシメチルセルロース(CMC)、0−3%の重合体(例えば、マレイン/アクリル酸コポリマー、PVP、PEG等)、(純粋な酵素タンパク質として計算される)0.0001−0.1%の酵素、及び、0−5%の軽微な成分(例えば、泡抑制剤、香水、蛍光増白剤、光退色等)を含む、前記洗剤組成物。
α−アミラーゼ洗浄分析評価は、多数存在する。洗浄試験の模範的な記述は、以下を含む。「材料見本(swatch)」は、そこに当てた染みがある繊維等の材料の一片である。前記材料は、綿、ポリエステル又は天然及び合成繊維の混合物から作られた繊維等とすることが出来る。あるいは、材料は、濾紙又はニトロセルロース等の紙、又はセラミック、金属、又はガラス等の硬質材料の一断片とすることが出来る。α−アミラーゼにおいて染みはでんぷんベースであるが、血液、ミルク、インク、草、紅茶、ワイン、ホウレンソウ、肉汁、チョコレート、卵、チーズ、粘土、顔料、油、又はこれら化合物の混合物を含むことが出来る。一の実施態様において、α−アミラーゼ変異体は、BMI(血液/ミルク/インク)アッセイで試験される。
前記組成物は、生物膜の除去において使用される、1の変異体α―アミラーゼを、例えば、モノタイプ成分組成物等の主要な酵素成分として含むことが出来る。あるいは、前記組成物は、例えば、複数のアミラーゼ、又はアミノペプチダーゼ、アミラーゼ(β―又はα−又はグルコ−アミラーゼ)、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、セルラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、サイクロデキストリン・グルカノトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、α−ガラクトシダーゼ、β―ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、α−グルコシダーゼ、β−グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インヴェルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンノシダーゼ、酸化酵素、ペクチン分解酵素、ペプチドグクタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、及び/又は、キシラナーゼ、又はそれらの任意の組み合わせを含む、酵素のカクテル等の生物膜の除去に用いられる、複数の酵素活性を含むことが出来る。追加酵素は、例えば、A.aculeatus、A.awamori、A.niger、又はAoryzae等のアスペルギルス属、トリコデルマ属、例えば、H.insolens等のフミコラ属、例えば、F.bactridioides、F.cerealis、F.crookwellense、F.culmorum、F.graminearum、F.graminum、F.heterosporum、F.negundi、F.oxysporum、F.reticulatum、F.roseum、F.sambucinum、F.sarcochroum、F.sulphureum、F.toruloseum、F.trichothecioides、又はF.venenatum等のフサリウム属に属す微生物の方法により生産されることが出来る。
抗生物膜組成物の追加用途は、オーラルケアを含む。よって、表面は歯垢がある歯を含む。従って、変異体酵素は、例えば、歯磨き粉等の組成物及び人間又は動物の歯にある歯垢の分解に用いられる酵素変異体を含む薬剤の作成過程に使用されることが出来る。別の用途は、嚢胞性繊維症に悩む入院患者の肺にある生物膜等のような、粘膜からの生物膜の分解である。表面はまた、例えば、皮膚、歯、髪、爪等の生体起源の他の表面、又は、汚染されたコンタクトレンズとすることが出来る。
別の側面において、開示されるα―アミラーゼ変異体を有した組成物は、でんぷんの液化及び/又は糖化に利用されることが出来る。でんぷん処理は、甘味料の生産、燃料又は飲料(すなわち、飲用アルコール)のためのアルコールの生産、飲料の生産、甘蔗糖の生産、又は、例えば、クエン酸、イタコン酸、乳酸、グルコン酸、ケトン、アミノ酸、抗生物質、酵素、ビタミン、及びホルモン等の所望の有機化合物の生産に有用である。フルクトースシロップへのでんぷんの転換は通常、3つの連続した酵素工程から成る。すなわち、液化工程、糖化工程、及び異性化工程である。液化工程の間、変異体α―アミラーゼは、約5.5と約6.2の間のpHにおいて、約2時間、約95℃から約160℃の温度で、でんぷんからデキストリンに分解する。約1mMのカルシウム(40ppmの遊離カルシウムイオン)が通常、これらの条件下での酵素の安定性を最適化するために加えられる。他のα―アミラーゼ変異体では、異なる条件が必要となり得る。
1以上のα―アミラーゼを用いた繊維処理(例えば、繊維製品の糊抜き)の組成物及び方法も意図される。α―アミラーゼ変異体は、当該技術分野でよく知られる、任意の繊維処理方法で使用されることが出来る(例えば、米国特許第6,077,316号等参照)。例えば、一の側面において、繊維の感触と外観は、繊維と溶液中の酵素変異体とを接触させる工程を含む方法により改良される。一の側面において、繊維は圧力下おいて溶液で処理される。
ベーキング及び食品生産に用いられる小麦粉の商業及び家庭での使用において、小麦粉中のα―アミラーゼ活性を適正レベルに維持することは重要である。高すぎる活性レベルは、粘つく及び/又は締まりのない、商品として売れない製品をもたらすことになり得る。しかしながら、α―アミラーゼ活性が不十分な小麦粉は、適切なイースト機能のための十分な砂糖を含まず、乾燥して、もろいパンをもたらし得る。従って、α―アミラーゼ変異体ポリペプチド単独又は別のα―アミラーゼとの組み合わせが加えられ、小麦粉内の内因性α―アミラーゼ活性のレベルを増加することが出来る。α−アミラーゼは通常、でんぷんの存在下で、例えば、30−90℃、50−80℃、55−75℃、又は60−70℃の範囲で温度最適条件を有する。温度最適条件は、pH5.5における可溶性でんぷんの1%溶液で測定されることが出来る。
α−アミラーゼの開発における初期段階として、上述の多様な配合において、有利な性能特性を示すα−アミラーゼ変異体を選んだ。代表なα−アミラーゼは、バチルス・エスピー#707菌(配列番号1、スイスプロット登録番号P19571の残基34−518)由来である。
次に2つの配列において異なるアミノ酸を、バチルス・エスピー#707菌α−アミラーゼで見られるアミノ酸をバチルス・エスピーA7−7菌(DSM12368)α−アミラーゼで見られるアミノ酸へ置換した発現における潜在的効果について評価した。この場合、3D構造モデルを各々提案された変異体について創造した。ここで、3D構造モデルは、既知のα−アミラーゼ結晶構造に基づく。バチルス・エスピー#707菌α−アミラーゼに用いられる3D構造モデルは、タンパク質データベース・ブルックヘブンPDB/RSCB(Protein Database Brookhaven PDB/RSCB)における1WPCのタンパク質データバンク登録番号(Protein Data Bank Accession Number)を有する。前記構造モデルを、特定アミノ酸の溶剤への露出、及び、どの程度、特定の置換がタンパク質構造を脱安定化させるかについての評価に用いた。最終的に、前記構造モデルを、変異体について疎水性の酵素表面での特定の置換における効果の予測に用いた。溶媒に露出され、タンパク質の疎水性を減少させるアミノ酸の置換が、変異体の発現を改良すると予想される。以下の表1で、様々な可能性のあるアミノ酸の変化を列挙し、これらの評価基準の観点から各々を評価している。
上述の構造モデルに基づいて、以下の置換が特に有利であると予想される。すなわち、N28R、S36D、M116W、R172Q、H183D、S255N、及びA256Tである。また、有利であると予想されるものは、S83N、R142K、A186G、N251T、F441Y、S452R及びK485Nの置換である。例えば、Sambrook他、分子クローニング・研究室マニュアル(Molecular Cloning:A Laboratory Manual)、第2版、コールドスプリングハーバー研究所出版、1989年及び第3版、2001年等で記述されるような、当該技術分野で周知のタンパク質工学的技術で置換することが出来る。例えば上述の技術で、変異体を発現及び精製する。変異体をさらに、野生型タンパク質と比較した、特定の活性及び発酵ブロスから回収された変異タンパク質のレベルで評価する。
改良された発現のための707アミラーゼ変異体の構築
6のAmy707アミラーゼ変異体(N28R、S36D、R172Q、H183D、S255N、及びA256T)及び1の二重変異体(S36D/S255N)を、それらの発現を改良するために構築した。
振盪フラスコ内でのタンパク質の発現
5μg/mLのクロラムフェニコール(CMP)から75μg/mLのCMPにまでの段階的な方法で、形質転換されたB.licheniformis細胞を、振盪フラスコを用いて75μg/mLのCMPに増幅し、次に、単一の、でんぷんを除去したコロニーが得られるまで、前記形質転換されたB.licheniformis細胞をプレートした。R172Q、H183D、及びS36D/S255NについてB.licheniformis細胞中で得られた形質転換体を統合、輪状にし、50μg/mLのCMPに育成するまで増幅した。B.licheniformis中でN28R、S36D、及びS255Nについて得られた形質転換体を統合、輪状にし、5μg/mLのCMPにまで育成した。
この実施例において、振盪フラスコで育成され、B.licheniformisで発現された、バチルス・エスピー#707菌アミラーゼ及び707アミラーゼの単一位置の変異体(R172Q、H183D、及びS255N)及び二つの位置での変異体(S36D/S255N)のアミラーゼ活性を以下で記述するように、メガザイム・セラルファ・アッセイ(Megazyme Ceralpha Assay)を用いて試験した。
この分析評価は、メガザイム・エンドα−アミラーゼキット(Megazyme endo alpha−amylase Kit)K−CERA08/05(AOAC法2002.01、メガザイム・インターナショナル・アイルランド)のための公表されたプロトコールの修正されたものである。試薬バイアルは、非還元末端ブロックp−ニトロフェニールマルトヘプタオシド(non−reducing end−blocked p−nitrophenyl maltoheptaoside)(BPNPG7、54.5mg)及び熱安定性アルファグルコシダーゼ(pH6.0で125U)である基質を含む。前記分析評価を行うため、一のバイアルの全成分を、10.0mLの蒸留水に溶解した。2mLのアリコートを15mLスクリューキャップチューブ内に凍結して保存した。6mLのアッセイバッファ(50mM Naリンゴ酸、2.6mM CaCl2、50mM NaCl、0.002%のトリトンX−100、pH6.7)を使用する前に、各チューブに加えた。バッファ中の0.79mLの基質溶液を、(好ましくはマスクされた)キュベットに加えた。キュベットをホルダーに置き、ブランク値を得た。次に、(アッセイバッファで希釈された)10μLの酵素サンプルをキュベットに加え、分析評価を開始した。分当たりの吸光度を、400nm又は410nmで測定し、値を希釈度及びタンパク質濃度で補正した。各変異体におけるアミラーゼ活性を任意単位で報告し、図4で示した。
Claims (63)
- 野生型の第一のαアミラーゼ変異体をコードする単離核酸であって、
(a)前記α−アミラーゼ変異体が野生型の第一のαアミラーゼと比べ、少なくとも一の修飾されたアミノ酸を含み、
(b)前記α−アミラーゼ変異体がα−アミラーゼ活性を示し、さらに
(c)前記少なくとも一の修飾されたアミノ酸が、第二のα−アミラーゼのアミノ酸配列に対応する位置で見られるアミノ酸と同様であって、
前記第二のα−アミラーゼが発酵ブロスで野生型の第一のαアミラーゼより高い溶解度を有し、そして
変異体α−アミラーゼのアミノ酸配列が、少なくとも一のアミノ酸で前記第二のα−アミラーゼと異なる、前記単離核酸。 - 前記α−アミラーゼ変異体がさらに、宿主細胞で、野生型の第一のαアミラーゼの発現レベルより高いレベルで発現されることが可能である、請求項1に記載の単離核酸。
- 前記α−アミラーゼ変異体が、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、20、25、30、35、又は40のアミノ酸の修飾を含む、請求項1に記載の単離核酸。
- 前記α−アミラーゼ変異体が、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10又はそれ以上のアミノ酸で第二のα−アミラーゼとアミノ酸配列が異なる、請求項1に記載の単離核酸。
- 前記野生型の第一のα−アミラーゼ及び第二のα−アミラーゼのアミノ酸配列が、少なくとも60%の配列同一性を共有する、請求項1に記載の単離核酸。
- 前記野生型の第一のα−アミラーゼ及び第二のα−アミラーゼのアミノ酸配列が、少なくとも80%の配列同一性を共有する、請求項5に記載の単離核酸。
- 前記野生型の第一のα−アミラーゼ及び第二のα−アミラーゼのアミノ酸配列が、少なくとも90%の配列同一性を共有する、請求項6に記載の単離核酸。
- 前記野生型の第一のαアミラーゼ及び第二のα−アミラーゼが、細菌性α−アミラーゼである、請求項1に記載の単離核酸。
- 前記野生型の第一のαアミラーゼ及び第二のα−アミラーゼが、バチルスα−アミラーゼである、請求項8に記載の単離核酸。
- 前記野生型の第一のαアミラーゼが、配列番号1に示されるアミノ酸配列を含むバチルス・エスピー#707菌α―アミラーゼである、請求項9に記載の単離核酸。
- 前記第二のα−アミラーゼが、配列番号2又は配列番号3に示されるアミノ酸配列を含むバチルス・エスピーA7−7菌(DSM12368)α―アミラーゼである、請求項10に記載の単離核酸。
- 前記α―アミラーゼ変異体の修飾されたアミノ酸が、N28R、S36D、S83N、M116W、R142K、R172Q、H183D、A186G、N251T、S255N、A256T、F441Y、S452R、及びK485Nから成る群から選択される、請求項11に記載の単離核酸。
- 前記α―アミラーゼ変異体の修飾されたアミノ酸が、N28R、S36D、M116W、R172Q、H183D、S255N、及びA256Tから成る群から選択される、請求項12に記載の単離核酸。
- 請求項1に記載の核酸を含む、単離宿主細胞。
- 請求項1に記載の単離核酸と操作可能に連結されたベクター。
- 請求項15に記載のベクターを含む、単離宿主細胞。
- 前記細胞が微生物である、請求項14又は16に記載の単離宿主細胞。
- 前記微生物が細菌又は菌類である、請求項17に記載の単離宿主細胞。
- 前記細菌が、Bacillus subtilis、B.licheniformis、B.lentus、B.brevis、B.stearothermophilus、B.alkalophilus、B.amyloliquefaciens、B.coagulans、B.circulans、B.lautus、B.thuringiensis、Streptomyces lividans、又はS.murinusから成る群から選択されるグラム陽性細菌、又は、エシュリキア種大腸菌又はシュードモナス種のグラム陰性細菌である、請求項18に記載の単離宿主細胞。
- 野生型の第一のαアミラーゼ変異体であって、
(a)前記α−アミラーゼ変異体が野生型の第一のαアミラーゼと比べ、少なくとも一の修飾されたアミノ酸を含み、
(b)前記α−アミラーゼ変異体がα−アミラーゼ活性を示し、さらに
(c)前記少なくとも一の修飾されたアミノ酸が、第二のα−アミラーゼのアミノ酸配列に対応する位置で見られるアミノ酸と同様であって、
前記第二のα−アミラーゼが、発酵ブロスで野生型の第一のαアミラーゼより高い溶解度を有し、そして
変異体α−アミラーゼのアミノ酸配列が、少なくとも一のアミノ酸で前記第二のα−アミラーゼと異なる、前記α―アミラーゼ変異体。 - 前記α−アミラーゼ変異体がさらに、宿主細胞で、野生型の第一のαアミラーゼの発現レベルより高いレベルで発現されることが可能である、請求項20に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記α−アミラーゼ変異体が、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、20、25、30、35、又は40のアミノ酸の修飾を含む、請求項20に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記α−アミラーゼ変異体が、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10又はそれ以上のアミノ酸で第二のα−アミラーゼとアミノ酸配列が異なる、請求項20に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記野生型の第一のα−アミラーゼ及び第二のα−アミラーゼのアミノ酸配列が、少なくとも60%の配列同一性を共有する、請求項20に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記野生型の第一のα−アミラーゼ及び第二のα−アミラーゼのアミノ酸配列が、少なくとも80%の配列同一性を共有する、請求項24に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記野生型の第一のα−アミラーゼ及び第二のα−アミラーゼのアミノ酸配列が、少なくとも90%の配列同一性を共有する、請求項25に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記野生型の第一のαアミラーゼ及び第二のα−アミラーゼが、細菌性α−アミラーゼである、請求項20に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記野生型の第一のαアミラーゼ及び第二のα−アミラーゼが、バチルスα−アミラーゼである、請求項27に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記野生型の第一のαアミラーゼが、配列番号1に示されるアミノ酸配列を含むバチルス・エスピー#707菌α―アミラーゼである、請求項28に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記第二のα−アミラーゼが、配列番号2又は配列番号3に示されるアミノ酸配列を含むバチルス・エスピーA7−7菌(DSM12368)α―アミラーゼである、請求項28に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記修飾されたアミノ酸が、N28R、S36D、S83N、M116W、R142K、R172Q、H183D、A186G、N251T、S255N、A256T、F441Y、S452R、及びK485Nから成る群から選択される、請求項29に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 前記修飾されたアミノ酸が、N28R、S36D、M116W、R172Q、H183D、S255N、及びA256Tから成る群から選択される、請求項31に記載のα−アミラーゼ変異体。
- 請求項20から32のいずれかに記載されるα−アミラーゼ変異体を含む、洗剤添加物。
- 無塵埃顆粒、微粒、安定化された液体、又は保護された酵素の形態をとる、請求項33に記載の洗剤添加物。
- 前記洗剤添加物がさらに、セルラーゼ、プロテアーゼ、アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングルカノトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、α−ガラクトシダーゼ、β−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、α−グルコシダーゼ、β−グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インヴェルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグクタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、キシラナーゼ、プルラナーゼ、イソアミラーゼ、カラギーナーゼ、又は、それらの任意の組み合わせから成る群から選ばれる酵素を含む、請求項33に記載の洗剤添加物。
- 前記アミラーゼが、別のα―アミラーゼ、β―アミラーゼ、イソアミラーゼ、又はグルコアミラーゼである、請求項35に記載の洗剤添加物。
- 請求項33に記載される洗剤添加物を含む、洗剤組成物。
- セルラーゼ、プロテアーゼ、アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングルカノトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、α−ガラクトシダーゼ、β−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、α−グルコシダーゼ、β−グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インヴェルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグクタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、キシラナーゼ、プルラナーゼ、イソアミラーゼ、カラギーナーゼ又は、それらの任意の組み合わせから成る群から選ばれる酵素をさらに含む、請求項37に記載の洗剤組成物。
- 請求項20から32のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体を含む、手洗い食器洗浄組成物又は自動食器洗浄組成物。
- 1以上の界面活性剤、洗剤充填剤、錯化剤、ポリマー、漂白剤システム、安定化剤、起泡力増進剤、石鹸泡抑制剤、防腐食剤、土壌懸濁化剤、再汚染防止剤、染料、殺菌剤、向水性物質、曇り防止剤、及び香料をさらに含む、請求項39に記載の手洗い食器洗浄組成物又は自動食器洗浄組成物。
- セルラーゼ、プロテアーゼ、アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングルカノトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、α−ガラクトシダーゼ、β−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、α−グルコシダーゼ、β−グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インヴェルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグクタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、キシラナーゼ、プルラナーゼ、イソアミラーゼ、カラギーナーゼ又はそれらの任意の組み合わせから成る群から選ばれる酵素をさらに含む、請求項39に記載の手洗い食器洗浄組成物又は自動食器洗浄組成物。
- 請求項39に記載の手洗い食器洗浄組成物又は自動食器洗浄組成物を投与することを含む、食器の洗浄方法。
- 請求項20から32のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体を含む、洗濯洗剤添加物。
- 請求項43に記載の洗濯洗剤添加物と、さらに1以上の界面活性剤、洗剤充填剤、錯化剤、ポリマー、漂白剤システム、安定化剤、起泡力増進剤、石鹸泡抑制剤、防腐食剤、土壌懸濁化剤、再汚染防止剤、染料、殺菌剤、向水性物質、蛍光増白剤、柔軟剤、及び香料とを含む、洗濯洗剤組成物。
- 請求項43に記載の洗濯洗剤添加物を投与することを含む、洗濯の方法。
- 請求項20から32のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体を含む、生物膜加水分解組成物。
- 前記組成物が、溶液、粉、ペースト、ゲル、液体、軟膏、タブレット又はゲルの形態をとる、請求項46に記載の生物膜加水分解組成物。
- セルラーゼ、ヘミセルラーゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、プロテアーゼ、ペクチナーゼ、抗菌剤、又はそれらの任意の組み合わせをさらに含む、請求項46に記載の生物膜加水分解組成物。
- 請求項46に記載の組成物を、生物膜を加水分解するのに十分な時間投与することを含む、生物膜を加水分解する方法。
- 水溶液中に請求項20から32のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体を含む、でんぷん処理組成物。
- グルコアミラーゼ、イソアミラーゼ、プルラナーゼ、フィターゼ又はそれらの組み合わせをさらに含む、請求項50に記載のでんぷん処理組成物。
- 請求項49に記載の組成物を、でんぷんを処理するのに十分な時間投与することを含む、でんぷんを処理する方法。
- 溶液中に請求項20から32のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体を含む、でんぷん糖化組成物。
- 請求項53に記載の組成物を、でんぷんを糖化するのに十分な時間投与することを含む、でんぷんを糖化する方法。
- 溶液中に請求項20から32のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体を含む、でんぷん液化組成物。
- 請求項55に記載の組成物を、でんぷんを液化するのに十分な時間投与することを含む、でんぷんを液化する方法。
- 溶液中に請求項20から32のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体を含む、繊維製品の糊抜き組成物。
- 別の酵素をさらに含む、請求項57に記載の繊維製品の糊抜き組成物。
- 請求項57に記載の繊維製品の糊抜き組成物を、繊維製品を糊抜きするのに十分な時間投与することを含む、繊維製品を糊抜きする方法。
- 溶液中又はゲル中に請求項20から32のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体を含む、ベーキング組成物。
- 請求項60に記載のベーキング組成物を投与することを含む、ベーキングの方法。
- 請求項20から32のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体の使用。
- 食器の洗浄、洗濯、生物膜の加水分解、でんぷんの処理、でんぷんの糖化、でんぷんの液化、繊維製品の糊抜き、又はベーキングに用いられる、溶液中での請求項20から32のいずれかに記載のα−アミラーゼ変異体の使用。
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