JP2009538601A - イソプレノイドの産生 - Google Patents
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Abstract
Description
本願は、2006年5月26日に出願された米国仮特許出願第60/808,989号および2006年12月18日に出願された米国仮特許出願第60/870,592号に対する優先権を主張する。これらの出願は、本明細書中に参考として援用される。
イソプレノイドは自然に遍在している。それらは40,000超の個々の産物の多様なファミリーからなり、そしてその多くは生命体にとって極めて重要である。イソプレノイドは、細胞流動性、電子伝達、および他の代謝機能を維持する役割を果たす。膨大な数の天然および合成のイソプレノイドが、医薬品、化粧品、香料、色素および着色剤、殺菌剤、防腐剤、栄養機能食品、ならびにファインケミカル中間体として有用である。
それにもかかわらず、多くの商業的な用途で必要な非常に多量のイソプレノイド産物を考えると、現在の技術で入手可能な量よりもさらに多量のイソプレノイドを産生する発現システムおよび発酵手順が依然として必要である。イソプレノイド産生に向けた微生物代謝の最適な方向変換には、導入された生合成経路を適切に遺伝子組み換えして、イソプレノイド産生に炭素を効率的に送り込むこと、そして持続時間にわたり有毒濃度の代謝中間体の蓄積を防ぐことが要求される。本発明は、この要求に対処して、さらには関連する利点を提供する。
本発明は、少なくとも1つの異種調節因子の制御下または発酵条件下にあるイソペンテニルピロリン酸経路酵素群の単独または併用のいずれかの使用によるイソプレノイドのロバスト産生のための組成物および方法を提供する。適当なイソプレノイドの例としては、限定はされないが、イソプレンなどの(1イソプレン単位から得られる)ヘミテルペン;ミルセンなどの(2イソプレン単位から得られる)モノテルペン;アモルファ−4,11−ジエンなどの(3イソプレン単位から得られる)セスキテルペン;タキサジエン(taxadiene)などの(4イソプレン単位から得られる)ジテルペン;スクアレンなどの(6イソプレン単位から得られる)トリテルペン;β−カロテンなどの(8イソプレノイドから得られる)テトラテルペン;そしてポリイソプレンなどの(8イソプレン単位以上から得られる)ポリテルペンが挙げられる。
本明細書に記載のすべての出版物および特許出願書は個々の出版物または特許出願書が具体的かつ個別に示されて、参照により組み入れられるかのように、同範囲に参照により本明細書に組み入れられる。
定義
特に断りない限り、本明細書で使用するすべての技術用語および科学用語は、本発明が属する技術分野の当業者が一般に理解するのと同じ意味を持つ。以下の意味を持つと定義すべきである多数の用語をここでは参照する:
「任意の」または「任意に」という用語は、後に記載している特性または化学構造が存在しうる、または存在しえないこと、もしくは後に記載している事象または状況が起こりうる、または起こりえないこと、ならびにこの記載が特定の特性または化学構造が存在している場合および特性または化学構造が不在である場合、もしくは事象または状況が起こる場合および事象または状況が起こらない場合を含むことを意味する。
宿主細胞
任意の適当な宿主細胞を本発明の実施において使用できる。一態様では、宿主細胞は、遺伝子組み換え宿主微生物であり、その核酸分子は、挿入、欠失、または修飾されており(つまり、例えば、ヌクレオチドの挿入、欠失、置換、および/または逆位によって突然変異させている)、所望のイソプレノイド化合物またはイソプレノイド類縁体のいずれかを産生するか、もしくは所望のイソプレノイド化合物またはイソプレノイド類縁体の増収をもたらす。別の態様では、宿主細胞を液体増殖培地中で増殖させることができる。対照的に、「対照細胞」は比較目的で実験において使用される代わりの被験体またはサンプルであって、そして典型的に、対応する宿主細胞に施される修飾を含まない親細胞である。
IPP経路
本発明の宿主細胞は、MEV 経路、DXP経路、または両方を含む、または利用して、IPPおよびその異性体であるDMAPPを合成する。一般に、植物以外の真核生物はもっぱらMEVイソプレノイド経路を使用して、アセチル‐CoAをIPPに変換して、これは続いてDMAPPに異性化される。原核生物は、一部の例外はあるが、メバロン酸非依存経路またはDXP経路を使用して、分岐部位を通して別々にIPPおよびDMAPPを産生する。一般に、植物がIPP合成のためにMEV経路およびDXP経路の両方を使用する。
図1Aには、MEV経路の略図を記載している。一般に、経路は6段階が含まれる。
ヌクレオチド配列の具体例としては、限定はされないが、(AF429385;ヘベア・ブラジリエンシス)、(NM 006556;ホモ・サピエンス)、および(NC_001145.相補体712315..713670;サッカロミセス・セレヴィシエ)が挙げられる。
DXP経路
図1BにはDXP経路の略図を記載している。一般に、DXP経路は7段階からなる。第1段階では、ピルビン酸がD−グリセルアルデヒド3−リン酸で凝縮されて、1−デオキシ−D−キシルロース−5−リン酸を作る。この段階を触媒することが知られている酵素は、例えば、1−デオキシ−D−キシルロース−5−リン酸合成酵素である。ヌクレオチド配列の具体例としては、限定はされないが、(AF035440;大腸菌)、(NC_002947、locus_tag PP0527;シュードモナス・プチダKT2440)、(CP000026、locus_tag SPA2301;サルモネラ・エンテリカパラチフス、ATCC9150を参照)、(NC_007493、locus_tag RSP_0254;ロドバクター・スフェロイデス 2.4.1)、(NC_005296、locus_tag RPA0952;ロドシュードモナス・パルストリス CGA009)、(NC_004556、locus_tag PD1293;キシレラ・ファスティディオサ・テメキュラ(Xylella fastidiosa Temecula))、および(NC_003076、locus_tag AT5G11380;シロイヌナズナ)が挙げられる。
この段階を触媒することが知られている酵素は、例えば、1−デオキシ−D−キシルロース−5−リン酸レダクトイソメラーゼである。ヌクレオチド配列の具体例としては、限定はされないが、(AB013300;大腸菌)、(AF148852;シロイヌナズナ)、(NC_002947、locus_tag PP1597;シュードモナス・プチダKT2440)、(AL939124、locus_tag SCO5694;ストレプトマイセス・スエリカラー A3(2))、(NC_007493、locus_tag RSP_2709;ロドバクター・スフェロイデス 2.4.1)、および(NC_007492、locus_tag Pfl_1107;シュードモナス・フルオレッセンスPfO −1)が挙げられる。
C5化合物
本発明のC5化合物は、一般的に、IPPまたはDMAPPから得られる。これらの化合物はヘミテルペンの別名でも知られており、これらが1イソプレン単位(IPPまたはDMAPP)から得られるためである。
イソプレンは、その化学構造が
本発明のC10化合物は、一般的に、DMAPPでのIPPの濃縮によって作られるゲラニルピロリン酸(GPP)から得られる。この段階を触媒することが知られている酵素は、例えば、ゲラニルピロリン酸合成酵素である。これらのC10化合物はモノテルペンの別名でも知られており、それはこれらが2イソプレン単位から得られるためである。
カレン
カレンは、その化学構造が
ゲラニオールは(別名ロジノール)、その化学構造が
リナロオールは、その化学構造が
リモネンは、その化学構造が
ミルセンは、その化学構造が
α−およびβ−オシメンは、その化学構造がそれぞれ
α−ピネンは、その化学構造が
β−ピネンは、その化学構造が
サビネンは、その化学構造が
γ−テルピネンは、その化学構造が
テルピノレンは、その化学構造が
本発明のC15化合物は、一般的に、1個の分子のDMAPPと2個の分子のIPPの濃縮によって作られるファルネシルピロリン酸(FPP)から生じる。この段階を触媒することが知られている酵素は、例えば、ファルネシルピロリン酸合成酵素である。これらのC15化合物はセスキテルペンの別名でも知られており、それはこれらが3イソプレン単位から得られるためである。
C15化合物の具体例としては、限定はされないが、が挙げられる:
アモルファジエン
アモルファジエンは、その化学構造が
α−ファルネセンは、その化学構造が
α−ファルネセンはα−ファルネセン合成酵素によってFPPから作られる。適当なヌクレオチド配列の具体例としては、限定はされないが、プラス・コミュニ・カルティバ・ダンジョ(Pyrus communis cultivar d’Anjou) (ナシ;遺伝子名AFS1)のDQ309034およびマルス・ドメスティカ(リンゴ;遺伝子AFS1)のAY182241が挙げられる。Pechouus et al, Planta 219(1):84−94 (2004)。
β−ファルネセンは、その化学構造が
ファルネソールは、その化学構造が
ネロリドールは、その化学構造が
パチョロールは、その化学構造が
バレンセンは、その化学構造が
本発明のC20化合物は、一般的に、DMAPPの1個の分子とIPPの3個の分子の濃縮によって作られるゲラニルゲラニオールピロリン酸(GGPP)から得られた。この段階を触媒することが知られている酵素は、例えば、ゲラニルゲラニルピロリン酸合成酵素である。これらのC20化合物はジテルペンの別名でも知られており、それはこれらが4イソプレン単位から得られるためである。
ゲラニルゲラニオール
ゲラニルゲラニオールは、その化学構造が
アビエタジエンは以下の異性体
C20+化合物も本発明の範囲内にある。このような化合物の具体例としては、セスタテルペン(5イソプレン単位から作られるC25化合物が)、トリテルペン(6イソプレン単位から作られるC30化合物)、およびテトラテルペン(8イソプレン単位から作られるC40化合物)が挙げられる。これらの化合物は、本明細書に記載の類似の方法を使用することで、そして適当な合成酵素のヌクレオチド配列を置換する、または付加することで作られる。
本発明では、宿主細胞内での高濃度イソプレノイド産生をもたらす操作MEVおよび/またはDXP経路を利用する。経路は、典型的に、これらの経路の少なくとも1つにおいて酵素をコードする異種配列を発現させることによる組み換えDNA技術によって操作する。
当業者は、しかし、特定の発現ベクターが所与の宿主微生物に適合するか否かを通常の実験法によって容易に判断することができる。例えば、発現ベクターを宿主生物中に導入して、次に、生存およびベクター内に含まれる任意の遺伝子の発現をモニターする。
例えば、細胞内におけるHMG−CoA還元酵素およびHMG−CoA合成酵素の相対活性は、細胞内でのHMG−CoAの定常状態レベルによって測定できる。HMG−CoAは、トリクロロ酢酸(TCA)によって抽出でき、液体クロマトグラフィー/質量分析法による抽出物質の分析がそれに続く。メバロン酸キナーゼの活性は、メバロン酸5−リン酸の形成によって実証できる。メバロン酸キナーゼおよびHMG−CoA還元酵素の相対活性は、メバロン酸の定常状態レベルによって測定でき、これはガスクロマトグラフィー/質量分析法によって決定できる。例えば、国際公開広報第05033287号を参照すること。この全体を引用例として本明細書に組み入れる。
イソプレノイド化合物の高収量
本発明は、単独または組み合わせでの、少なくとも1つの異種調節因子の制御下または発酵条件下にあるイソペンテニルピロリン酸経路酵素群の使用による、イソプレノイドのロバスト産生のための組成物および方法を提供する。
他の態様では、経路酵素群は複数の異種転写調節因子の制御下にある。
パラメーターμで表わされることが多く、比増殖速度は、単位時間当たりの生物量単位当たりでの細胞の増殖速度を表わす。比増殖速度は、時間の逆数(1/t)の単位を有する。培養液中での細胞の最大比増殖速度は、増殖速度に及ぼす基質濃度の効果に関連する。一般的に、細胞は低濃度の基質ではゆっくりと増殖して、そして培地中の基質濃度が高まるにつれて、細胞増殖速度も高まる。しかし、細胞増殖速度は無制限に上昇し続けるわけではなく、高濃度の基質では、基質量の所与の増加によって細胞増殖速度の上昇は徐々に小さくなる。そのために、増殖速度は最終的には限界に達して、そしてそれはしばしば最大比増殖速度と呼ばれる。培養中の増殖速度との関係の理論的な取り扱いは当業者には周知であり、モノー式と呼ばれる。例えば、Pirt, Principles of Microbe and Cell Cultivation, Wiley, NY, 1975, pages 4−10.を参照すること。この理論的な取り扱いでは、最大比増殖速度は、無限濃度に基質が達するまでは、決して達することのない漸近限界である。実際は、しかし、最大比増殖速度は、研究中の条件(例えば、基質濃度または温度)が最高初期増殖速度を維持する場合に得られると考えられることができる。例えば、フェドバッチ・リアクター(fed−batch reactor)内では、栄養分が過剰に供給される初期条件は、最大増殖速度の条件として取り扱われる。例えば、Lee et al. (1996) Trends Biotechnol.14: 98−105およびKorz et al. (1995) J Biotechnology 39 59−65を参照すること。基質を添加して最大比増殖速度を維持する条件は、無制限増殖と呼ばれることもある。また、Monod式は、多くの基質において、より多くの基質が添加されるにつれて接近する値というよりはむしろ、漸近的に最大比増殖速度に接近する基質の理論的速度特性について記載しており、最高速度が得られた後、速度の低下がより高濃度の基質で見られ、つまり、最大比増殖速度が得られて、増殖速度の低下が続く。
したがって、大腸菌がイソプレノイドの発酵産生に使用する宿主細胞である場合、発酵温度は37℃未満である。S.cerevisiaeを用いる場合、最大比増殖速度のための温度は約30℃である。
典型的に、所望の温度は、宿主細胞の最大比増殖速度が得られる温度よりも約2℃、4℃、5℃、6℃、8℃、10℃、15℃、および20℃低い。
他の態様では、イソプレノイドはC5−C20イソプレノイドである。
この実施例では、オペロン内で構成されるサッカロミセス・セレヴィシエのMEV経路酵素群を含む酵素をコードする発現プラスミドを作るための方法を記載している。
この実施例では、オペロン内で構成される黄色ブドウ球菌のMEV経路酵素群を含む酵素をコードする発現プラスミドを作るための方法を記載している。
この実施例では、オペロン内で構成されるエンテロコッカス・フェカリスのMEV経路酵素群を含む酵素をコードする発現プラスミドを作るための方法を記載している。
発現プラスミドpAM34は、発現プラスミドpAM33のmvaS−mvaEオペロンをベクターpAM29内に挿入することによって作成した。mvaS−mvaEオペロンは、EcoRI制限酵素を使用してpAM33を部分消化させ、結果として得た線状DNA断片を、MluI制限酵素を使用して消化させ、反応混合物をゲル電気泳動によって分離させ、そして約3.6 kbのDNA断片をゲル抽出させることによって単離した。pAM29のベクター骨格は、MluIおよびEcoRI制限酵素を使用して発現ベクターpAM25を完全に消化させ、反応混合物をゲル電気泳動によって分離させ、そして約2.1 kbのDNA断片をゲル抽出させることによって単離した。単離した2つのDNA断片を連結させて、発現プラスミドpAM34をもたらした。
この実施例では、オペロン内で構成される大腸菌のDXP経路酵素群を含む酵素をコードする発現プラスミドを作るための方法を記載している。
この実施例では、FPPまたはGPPを変換する酵素をコードする発現プラスミドを作るための方法を記載する。
この実施例では、本発明において有用な大腸菌宿主株の作成について記載している。
この実施例では、大腸菌の宿主株におけるサッカロミセス・セレヴィシエtHMGRと比較した、エンテロコッカス・フェカリスHMGRの比活性および安定性の上昇を実証している。
この実施例では、乾燥細胞重量(“DCW”)でのOD600のキャリブレーションについて記載する。
図9には、これらの実験において測定したDCWとOD600との関係を示している。
この実施例では、サッカロミセス・セレヴィシエtHMGRおよびHMGSを発現する宿主株と比較した、黄色ブドウ球菌HMGRおよびHMGSを発現する大腸菌の宿主株におけるアモルファ−4,11−ジエン産生の増加を実証している。
過去の質量スペクトルによって、アモルファ−4,11−ジエン合成酵素産物がアモルファ−4,11−ジエンであり、ならびに、アモルファ−4,11−ジエンが、このGCプロトコルを使用して、3.7分間の保持時間を有していることが実証された。β−またはトランス−カリオフィレンを定量化の内部標準として使用した。アモルファ−4,11−ジエンの力価を、カリオフィレンでスパイクした酢酸エチル中での精製アモルファ−4,11−ジエン(KJF17−109−3の0.63−10 mg/L)の定量検量線に基づき、アモルファ−4,11−ジエンピーク面積に対する内部標準の比率を使用して算出した。
この実施例では、準最適温度で増殖させた大腸菌の宿主株によるアモルファ−4,11−ジエン産生の増加を実証している。
この実施例では、制限された炭素源条件下で増殖させた大腸菌の宿主株によるアモルファ−4,11−ジエン産生の増加を実証している。
ms(t)=S(t)0μeμ(t−t0)
μ=0.12
S(t0)=15g
ここで、t0は初回のグルコースが枯渇した時間である。最大速度に達すると直ぐに、グルコース供給は9.5 g/hrの速度に制限されて、そして残りの実行ではこの速度で一定に保たれた。
バイオリアクター内の気流は1−2 L/分に設定した;pHは水酸化アンモニウムおよび/または水酸化ナトリウムを使用して7に維持した;初期の撹拌は500−600 rpmであった;気泡は消泡剤B(Sigma−Aldich, St. Louis, MO)で抑制した;溶存酸素濃度は撹拌カスケードを使用して30%以上に維持した。5−6時間の培養、宿主細胞によるアモルファ−4,11−ジエンの産生は、実行050608−1では0.8 mLのIPTG、ならびに、実行050629−1では1.2 mLのIPTGを添加することによって誘導させた。誘導時、培養温度を30℃に下げた。
これらの結果は、過剰なグルコース供給が迅速な酢酸塩産生および早期細胞死をもたらすとの仮説と一致している。
この実施例では、制限された炭素源条件下で、ならびに、準最適温度で増殖させた大腸菌の宿主株によるアモルファ−4,11−ジエン産生の増加を実証している。
この実施例では、制限された窒素源条件下で、ならびに、準最適温度で増殖させた大腸菌の宿主株によるアモルファ−4,11−ジエン産生の増加を実証している。
ms(t)=S0μeμ(t−t0)
μ=0.12mm−1
S0=15g
ここで、μは比増殖速度であり、t0は初回のグルコースが枯渇した時間である。最大速度に達すると直ぐに、グルコース供給は11.4g/hrの速度に制限されて、そして残りの実行ではこの速度で一定に保たれた。発酵実施060710−4、060724−5、および060619−5(炭素および窒素制限)では、アンモニア制限によって培地中にグルコースの蓄積がもたらされた際に、グルコース供給をさらに低減させた。
この実施例では、大腸菌の宿主株におけるDXP経路を介したアモルファ−4,11−ジエンの産生について記載している。
この実施例では、大腸菌の宿主株における3−メチル−ブット−3−エン−l−オールおよび3−メチル−ブット−2−エン−l−オールの産生について記載している。
この実施例では、サッカロミセス・セレヴィシエの宿主株によるアモルファ−4,11−ジエンの産生について記載している。
この実施例では、サッカロミセス・セレヴィシエの宿主株におけるアモルファ−4,11−ジエンの産生について記載しており、ここで、宿主株には野生型メバロン酸経路および異種調節制御の制御下にある異種メバロン酸経路が含まれる。
導入する遺伝子の全長の相補体を含む半数体株を作成するために、Y238を2%酢酸カリウムおよび0.02%ラフィノースの液体培地中において胞子形成させた。約200の遺伝子四分染色体(四分染色体が4つの胞子形成した減数分裂の産物である)を、Singer Instruments MSM300シリーズマイクロマニピュレーター(Singer Instrument Co, LTD. Somerset, UK)を使用して分離させた。導入する遺伝物質の適当な相補体を含む独立した遺伝的分離株を、アデニン、ヒスチジン、ウラシル、およびトリプトファンの非存在下での増殖能によって同定した。導入したすべてのDNAの組み込みを診断的PCRによって確認した。結果として得られた株には、Y210(MAT A)およびY211(MAT alpha)の表示を与えた。
この実施例では、大腸菌の宿主株におけるα−ファルネセンまたはβ−ファルネセンの産生について記載している。
この実施例では、大腸菌の宿主株におけるDXP経路を介したβ−ファルネセンの産生について記載している。
この実施例では、サッカロミセス・セレヴィシエの宿主株におけるα−ファルネセンまたはβ−ファルネセンの産生について記載している。
この実施例では、大腸菌の宿主株におけるγ−テルピネン、α−ピネン、およびテルピノレンの産生について記載している。
この実施例では、大腸菌の宿主株におけるリナロオール、リモネン、β−ピネン、β−フェランドレン、カレン、またはサビネンの産生について記載している。
(配列表)
Claims (43)
- イソプレノイドを産生する方法であって
(a)経路酵素のすべてが少なくとも1つの異種転写制御因子の制御下にあるソペンテニルピロリン酸を作るための酵素経路を含む複数の宿主細胞を得ること;ならびに
(b)該宿主細胞に最大比増殖速度を提供しうる条件と比較して準最適な条件下の培地において該宿主細胞を培養すること、
を含む方法。 - 前記経路がメバロン酸経路である、請求項1記載の方法。
- 前記経路がDXP経路である、請求項1記載の方法。
- 前記少なくとも1つの異種転写制御配列が誘導性である、請求項1記載の方法。
- 前記経路酵素が単一の転写調節因子の制御下にある、請求項1記載の方法。
- 前記経路酵素が複数の異種転写調節因子の制御下にある、請求項1記載の方法。
- 前記宿主細胞が原核生物である、請求項1記載の方法。
- 前記宿主細胞が大腸菌である、請求項7記載の方法。
- 前記宿主細胞が真核生物である、請求項1記載の方法。
- 前記宿主細胞が菌類である、請求項1記載の方法。
- 前記宿主細胞がS.cerevisiaeである、請求項9記載の方法。
- 前記経路に内因性メバロン酸経路を有する原核生物のメバロン酸経路酵素群をコードする核酸配列が含まれる、請求項2記載の方法。
- 前記原核生物が、エンテロコッカス属(Enterococcus)、シュードモナス属(Pseudomonas)、およびスタフィロコッカス属(Staphylococcus)から選択される属である、請求項12記載の方法。
- 前記核酸配列が、アセチル‐CoAチオラーゼ、HMG−CoA合成酵素、HMG−CoA還元酵素、およびメバロン酸キナーゼから選択される、請求項13記載の方法。
- 前記核酸配列がクラスII HMG−CoA還元酵素をコードする、請求項12記載の方法。
- 前記宿主細胞が、栄養分または温度またはこれらの両方が該宿主細胞に最大比増殖速度を提供しうる濃度未満に維持された培地中で培養される、請求項1記載の方法。
- 前記培地の温度が、最大比増殖速度を提供しうる温度よりも少なくとも約2−20℃低い、請求項1記載の方法。
- 前記宿主細胞を、最大比増殖速度を提供しうる温度よりも少なくとも約5℃低い温度で培養する、請求項17記載の方法。
- 前記培地の温度が、最大比増殖速度を提供しうる温度よりも少なくとも約10℃低い、請求項17記載の方法。
- 前記培地に炭素源が含まれ、炭素源の量によって最大比増殖速度の約90%またはそれ未満が提供される、請求項1記載の方法。
- 前記炭素源の量によって最大比増殖速度の約75%またはそれ未満が提供される、請求項20記載の方法。
- 前記炭素源の量によって最大比増殖速度の約50%またはそれ未満が提供される、請求項20記載の方法。
- 前記炭素源の量によって最大比増殖速度の約25%またはそれ未満が提供される、請求項20記載の方法。
- 前記炭素源の量によって最大比増殖速度の約75%−10%が提供される、請求項20記載の方法。
- 前記培地に、最大比増殖速度の約90%またはそれ未満が提供されうる量未満で存在する窒素源が含まれる、請求項1記載の方法。
- 前記窒素源の量によって最大比増殖速度の約75%またはそれ未満が提供される、請求項25記載の方法。
- 前記窒素源の量によって最大比増殖速度の約50%またはそれ未満が提供される、請求項25記載の方法。
- 前記窒素源の量によって最大比増殖速度の約25%またはそれ未満が提供される、請求項25記載の方法。
- 前記窒素源の量によって最大比増殖速度の約75%−10%が提供される、請求項25記載の方法。
- 前記イソプレノイドが培地1リットル当たり約10グラム以上の量で産生される、請求項1記載の方法。
- 前記イソプレノイドが乾燥細胞重量1グラム当たり約50mg以上の量で産生される、請求項1記載の方法。
- 前記イソプレノイドの量が約150時間以内に産生される、請求項30または31のいずれかに記載の方法。
- 前記イソプレノイドの量が約96時間以内に産生される、請求項30または31のいずれかに記載の方法。
- 前記イソプレノイドの量が約72時間以内に産生される、請求項30または31のいずれかに記載の方法。
- 前記宿主細胞が最大比増殖速度を提供しうる温度未満の温度で培養され、かつ、該宿主細胞が最大比増殖速度を提供しうる濃度未満に炭素源が維持された培地中で培養される、請求項1記載の方法。
- 前記イソプレノイドが、ヘミテルペン、モノテルペン、ジテルペン、トリテルペン、テトラテルペン、およびポリテルペンからなる群より選択される、請求項1記載の方法。
- 前記イソプレノイドがカロテノイドではない、請求項1記載の方法。
- 前記イソプレノイドがC5−C20イソプレノイドである、請求項1記載の方法。
- 前記イソプレノイドが、アビエタジエン、アモルファジエン、カレン、α−ファルネセン、β−ファルネセン、ファルネソール、ゲラニオール、ゲラニルゲラニオール、イソプレン、リナロオール、リモネン、ミルセン、ネロリドール、オシメン、パチョロール、β−ピネン、サビネン、γ−テルピネン、テルピノレン、およびバレンセンからなる群より選択される、請求項1記載の方法。
- イソプレノイドを産生する方法であって:
(a)内因性メバロン酸経路を有する原核生物のメバロン酸経路酵素群をコードする核酸配列を含む複数の宿主細胞を得ること;ならびに
(b)該宿主細胞に最大比増殖速度を提供しうる条件と比較して準最適な条件下の培地において該宿主細胞を培養すること、
を含む方法。 - 炭素源を含む培地中で培養した場合にイソプレノイドを培地1リットル当たり約10グラムより多い量で産生可能な宿主細胞。
- 炭素源を含む培地中で培養した場合にイソプレノイドを乾燥細胞重量1グラム当たり約50mgより多い量で産生可能な宿主細胞。
- イソプレノイドの量が約150時間以内に産生される、請求項40または41のいずれかに記載の方法。
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