ES2637822T3 - Método de destoxificación de proteínas de gluten de granos de cereales - Google Patents
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Abstract
Un método de destoxificación de las proteínas de gluten de granos de cereal, caracterizado por las siguientes fases: A. hidratación con agua de los granos de cereal, realizada en una franja de tiempo de entre 30 minutos y 3 horas, usando 500 ml de agua por cada 100 gramos de granos; B. retirada del agua de los granos de cereal; C. tratamiento con microondas de los granos de cereal, realizado en una franja de tiempo de entre uno y tres minutos, usando una potencia de entre 750 y 1.500 vatios; D. enfriamiento de los granos de cereal.
Description
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DESCRIPCION
Metodo de destoxificacion de protefnas de gluten de granos de cereales
La presente invencion propone un metodo de destoxificacion de protefnas de gluten de los granos de cereales, en particular, de granos de trigo, destinado a la obtencion de harinas destoxificadas para la preparacion de pan y productos de pasta a partir del trigo, preferentemente aptas para la alimentacion de pacientes celfacos, pero tambien adecuadas por sus caracterfsticas organolepticas y por su aspecto para la alimentacion de toda la poblacion.
Notas tecnicas
El gluten es un componente alimentario constituido principalmente por protefnas. Las prolaminas representan aproximadamente el 80 % de toda la fraccion proteica presente en la cariopsis del cereal y estan constituidas principalmente por gliadina y glutenina.
Las gliadinas son moleculas monomericas clasificadas normalmente en alfa, beta, gamma y omega (de acuerdo con su movilidad electroforetica), para las que la condicion monomerica se debe a la ausencia de restos de cistefna, como es el caso de las omega-gliadinas, o a la presencia de solo enlaces disulfuro intramoleculares (el resto de gliadinas).
Sin embargo, las gluteninas son un polfmero complejo, que consiste en subunidades de alto peso molecular (SG- APM) y de bajo peso molecular (SG-BPM), estabilizadas por puentes disulfuro intermoleculares. La gliadina y la glutenina confieren propiedades tecnologicas a la harina; las gliadinas contribuyen a la viscosidad de la masa, mientras que las gluteninas son responsables de la elasticidad y de la tenacidad de la misma.
En particular, la cantidad y el tamano de los polfmeros de glutenina se correlacionan positivamente con las propiedades tecnologicas de la masa.
Estas caracterfsticas de los polfmeros de glutenina dependen, por tanto, de la capacidad de las subunidades individuales para formar polfmeros mas o menos extendidos. El gluten, en particular, no esta presente en la cariopsis del cereal, sino que se forma en un momento posterior; el gluten como complejo proteico se forma como consecuencia de la hidratacion y del amasado de la masa, y constituye un elemento esencial para la produccion de la harina y del pan, ya que confiere viscosidad y elasticidad a la masa. Como se sabe, cuando se anade agua a la harina, las gliadinas (que consisten en una protefna monocatenaria) comienzan a combinarse entre sf, formando fibrillas (fibras pequenas y finas) que confieren extensibilidad a la masa de gluten. Simultaneamente, tambien las gluteninas (compuestas de diferentes subunidades proteicas) se combinan entre sf, creando fibras de mayores dimensiones y formando una estructura, estable y muy cohesiva, que da consistencia y una cierta resistencia a la masa. Por lo tanto, la fuerza y el grado de fermentacion de la masa dependen de la proporcion entre el contenido de gliadina y de glutenina en la harina. La relacion entre las dos clases de protefnas depende de la variedad de cereal, y da al gluten la capacidad de deformarse y resistir la distension.
Durante la accion mecanica del amasado, las fibrillas de las fibras de glutenina y de gliadina comienzan a entrelazarse entre sf, formando una malla tridimensional que incorpora granulos de almidon (Fig. 1), lfpidos, minerales, agua y burbujas de aire, siendo estas ultimas un producto muy importante de la fermentacion alcoholica de la levadura. Cuando se anade la levadura a la masa, la produccion de alcohol y de dioxido de carbono determina la expansion de las mallas de gluten, que se ensanchan y se relajan para hacer crecer el volumen de la misma masa. La posterior coccion determina la desnaturalizacion/coagulacion de las protefnas y, asf, el gluten, que pierde la capacidad de extenderse, estabiliza de manera irreversible la estructura y la forma de la masa.
El gluten como complejo proteico no tiene propiedades nutritivas particulares, ya que es pobre en aminoacidos esenciales tales como la lisina, la metionina y el triptofano.
La ausencia de este compuesto en la dieta no implica ningun riesgo nutricional especffico.
Por otra parte, el gluten es capaz de realizar una actividad toxica, en particular, contra la mucosa intestinal, por lo que la intolerancia permanente al gluten del trigo y a las protefnas correspondientes del centeno, de la cebada y de la avena, que activa la cascada inflamatoria de citocinas inflamatorias, se define como enfermedad celfaca.
Inicialmente, se crefa que la accion toxica del gluten podia atribuirse a la fraccion de alfa-gliadina; posteriormente, se demostro que incluso las omega-gliadinas y gluteninas son capaces de inducir dano en la mucosa intestinal, asf como las prolaminas de cereales relacionados tales como la cebada (ordefna), el centeno (secalina) y la avena (avenina).
Es de interes reciente el estudio de un peptido de 33 aminoacidos de dicha alfa-gliadina, denominado 33-mer. Dicho peptido es capaz de resistir la actividad proteolftica de las enzimas digestivas que alcanzan intacta la mucosa intestinal, donde, al tener una alta afinidad por la transglutaminasa tisular, ejerce una potente accion inmunogenica
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en los individuos en riesgo; dicha accion se determinarfa, tras la desaminacion de los epftopos toxicos del peptido, mediante una activacion intensa de los linfocitos TCD4, que liberan citocinas inflamatorias (Shuppan et al., 2009).
Ademas, se ha demostrado que otros epftopos toxicos de alfa-gliadina podrfan inducir la apoptosis de los enterocitos derivados de explantes de la mucosa intestinal de pacientes celfacos.
Por lo tanto, el gluten ejerce un efecto perjudicial sobre la mucosa intestinal mediante la activacion de la cascada inflamatoria de citocinas y causando un efecto toxico directo. La terapia a traves de la dieta de la enfermedad celfaca se baso inicialmente en la eliminacion total de la dieta de todos los granos y alimentos que contenfan gluten (especialmente del pan y de la pasta, productos bien conocidos obtenidos del trigo y otros alimentos de la alimentacion mediterranea) en el momento en que aparecfan los sfntomas de dicha intolerancia, tales como el dolor abdominal, la distension abdominal, la gastritis, la estomatitis aftosa, los trastornos del estado de animo, los dolores de cabeza, etc. Este tratamiento permitfa a los pacientes reducir los sfntomas y recuperar la estructura de la mucosa intestinal, si presentaban las lesiones tfpicas. Dicha terapia, sin embargo, implica la dificultad de su continuacion en el tiempo, ya que crea enormes limitaciones en la dieta de los pacientes y, por consiguiente, en las actividades sociales relacionadas con la comida. Con el fin de resolver estos problemas, se decidio producir alimentos sin gluten para las personas intolerantes al gluten o alimentos en los que el gluten no pudiera activar la reaccion inflamatoria, a fin de permitir a los pacientes tener un estilo de vida normal mediante el consumo de alimentos parcialmente parecidos en sabor y aspecto al pan y a la pasta.
Actualmente, se conocen algunos metodos gracias a los cuales se ha desactivado parcialmente la accion toxica del gluten.
Un metodo en fase experimental que no ha mostrado el efecto deseado ha sido la creacion de trigo destoxificado mediante manipulacion genetica, es decir, modificado de modo que no contenga las secuencias inmunogenicas que rigen la produccion de los epftopos toxicos del gluten que pueden estimular los linfocitos T.
Una primera limitacion de este metodo consiste en la dificultad de identificar todas las secuencias de genes (actualmente aproximadamente cuarenta, situadas en seis locus de dos cromosomas distintos) que dirigen la codificacion de los peptidos inmunologicamente activos contenidos dentro de la estructura primaria de las protefnas de gluten. Este metodo, ademas, no garantiza un determinado resultado, ya que existe una alta posibilidad de que todavfa se desconozcan secuencias de genes que codifiquen otros epftopos toxicos.
Otra limitacion podrfa ser la falta de confianza del consumidor en el consumo durante un tiempo prologando de productos "modificados geneticamente" y, por tanto, la dificultad de que dichos productos se introduzcan en el mercado con un destino genericamente dirigido a toda la poblacion.
Otro metodo de la tecnica anterior, sin embargo, proporciona el uso de enzimas (Rizzello et al., 2007), tratandose de una complementacion con endopeptidasa de origen bacteriano anadida durante la preparacion de la harina, capaz de fragmentar las protefnas de gluten y, en particular, el fragmento 33-mer. Una limitacion de este metodo es que resulta muy caro, porque implica el uso de enzimas purificadas; su uso potencial es solo en los alimentos destinados a los pacientes celfacos y se vuelve, por consiguiente, muy caro por los altos costos de produccion.
Una segunda limitacion de este metodo es que el uso de estas enzimas genera la destruccion total de la red del gluten y, por consiguiente, la perdida de propiedades tecnologicas de la masa, que no se pueden usar para los procesos de transformacion del pan o de la pasta y, por tanto, es necesario recurrir a trucos para estructurar dichas sustancias (gomas, polisacaridos, almidon pregelatinizado, agar, etc.).
Otro metodo conocido en la tecnica anterior es el uso de enzimas microbianas (transglutaminasa) en presencia de metilester de lisina para destoxificar, por desamidacion, los epftopos toxicos presentes en la gliadina del trigo (Gianfrani et al., 2007). Este metodo tiene la ventaja, en comparacion con los metodos anteriores, de preservar la red del gluten y mantener, por tanto, las propiedades tecnologicas de las harinas. Una limitacion de este metodo es que resulta muy caro, porque implica el uso de enzimas purificadas; su uso potencial es solo en los alimentos destinados a los pacientes celfacos y se vuelve, por consiguiente, muy caro por los altos costos de produccion.
Otra limitacion significativa es que la destoxificacion depende de la concentracion tanto de las protefnas toxicas como de la enzima microbiana, asf como de la cinetica de la reaccion. Por estas razones, los experimentos pueden no dar un resultado determinado.
Una alternativa para resolver el problema de la intolerancia al gluten podrfa ser el uso de inhibidores de la zonulina (Fasano, 2008), una protefna que parece desempenar un papel clave en la alteracion de la permeabilidad intestinal.
Este metodo, sin embargo, descuida el hecho de que la transmision de la gliadina toxica no se produce solo por via intercelular (que puede ser bloqueada por el inhibidor de la zonulina), sino tambien por via intracelular. El documento US2011/0293724 desvela un metodo de reduccion de la toxicidad de las protefnas de gluten mediante el tratamiento de productos alimenticios que comprenden gluten in vitro con una glutenasa.
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Cristina Mitea et al. (“A Universal Approach to Eliminate Antigenic Properties of Alpha-Gliadin Peptides in Celia Disease”, publicado el 16 de diciembre de 2010) propone el desarrollo de genes que codifiquen alfa-gliadinas que sean seguras para su consumo por pacientes con la enfermedad celfaca.
Samantha Stoven et al. (“Celiac Disease: Advances in Treatment via Gluten Modification”, 2012) revisa algunas nuevas terapias para la enfermedad celfaca, incluyendo alternativas al trigo y la seleccion del trigo, la alteracion enzimatica del trigo, suplementos enzimaticos orales y aglutinantes polimericos.
El documento CN 101623064 desvela un metodo de obtencion de harina de trigo baja en gluten usando calentamiento con microondas.
El documento WO01/54519 desvela el tratamiento termico de los granos usando energfa de microondas para la reduccion del contenido de microorganismos, y la inactivacion de ciertas enzimas y de la vitalidad del gluten. Es por esta necesidad, es decir, la de producir alimentos tfpicos de la dieta mediterranea tales como el pan y la pasta derivados del trigo, en los que el gluten no sea toxico para las personas con enfermedad celfaca, y que puedan ser consumidos, por su sabor y aspecto, por toda la poblacion, que se creo la presente invencion.
El fin de la presente invencion es superar dichas desventajas de la tecnica anterior proponiendo un metodo de destoxificacion de las protefnas de gluten, en particular, de los granos de trigo, y tambien de otros cereales, mediante su exposicion a microondas, tras haberlos sometido a un proceso de hidratacion.
La presente invencion, en efecto, tiene por objeto resolver, en particular, el problema tecnico de la produccion de alimentos, pan y pastas destinados a pacientes con enfermedad celfaca, y la privacion de la harina de la accion toxica del gluten sin perder sus propiedades tecnicas para formar la masa.
Mas concretamente, la presente invencion, mediante el tratamiento del grano maduro con microondas, desea resolver principalmente el problema tecnico de la produccion de harinas con gluten destoxificado que, al mismo tiempo, sean adecuadas para la produccion tecnica de pasta, pan, asf como la produccion de productos de panaderfa de trigo, sin perder la formacion de la red del gluten.
Por ultimo, la presente invencion, a traves de la produccion de harinas y, por consiguiente, de productos alimenticios tales como pan y pastas, destoxificados de los epftopos toxicos del gluten, tiene por objeto producir alimentos derivados del trigo y equivalentes en sabor y aspecto a los usados comunmente en la alimentacion mediterranea, que determinen, a traves de su uso en el tiempo y por una gran parte de la poblacion, no solo en personas con enfermedad celfaca, una reduccion de la incidencia de la enfermedad celfaca en la poblacion y, por consiguiente, tambien del impacto economico de la produccion de determinados productos alimenticios para las personas con enfermedad celfaca.
Esto se ha logrado con un metodo de destoxificacion de acuerdo con la reivindicacion 1.
Breve descripcion de los dibujos
La presente invencion se describira ahora, de manera ilustrativa, pero sin limitacion, con referencia particular a las figuras adjuntas, en las que:
La Figura 1 muestra la red tridimensional que incorpora los granulos de almidon y que se forma en presencia de agua, durante la accion mecanica del amasado, a partir de la union de la gliadina y de la glutenina; la Figura 2 muestra el perfil electroforetico de las gliadinas extrafdas de diferentes muestras (A, B, C, D, E, F, G, H) de las cuales las muestras A y B se trataron con el metodo de destoxificacion de la presente invencion; la Figura 3 muestra el perfil proteico de la semolina destoxificada (la Fig. 3a es la protefna soluble y la protefna insoluble es la Fig. 3b) por medio del analisis de SE-HPLC;
la Figura 4 muestra un grafico que muestra la produccion de interferon en estirpes de linfocitos T generadas por la mucosa intestinal de pacientes con enfermedad celfaca;
la Figura 5 muestra la red del gluten que se forma despues del tratamiento en los granos maduros por microondas (a) y la red del gluten que se forma de manera natural (b);
la Figura 6 muestra el modo de enmascarar el epftopo toxico despues del tratamiento de destoxificacion, tal como volviendo el sitio de union de las gliadinas inaccesible e/o irreconocible a nivel intestinal por la transglutaminasa, que, en las condiciones de la enfermedad celfaca, induce la respuesta inmune.
Descripcion de la invencion
En la presente invencion, se describe un metodo que proporciona la destoxificacion de las protefnas de gluten, en particular, del grano de trigo.
El metodo de preparacion de dicha harina destoxificada mediante epftopos toxicos del gluten comprende las siguientes fases:
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A) Hidratacion de los granos, en particular, los del trigo, con agua de la red principal durante aproximadamente 1 hora; para 100 gramos de granos maduros, se anaden 500 ml de agua. Esta fase es necesaria para desencadenar las reacciones qufmicas funcionales para la destoxificacion de las protefnas del gluten.
B) Retirada del agua. Esta fase se lleva a cabo drenando con un tamiz para retener los granos y retirar el agua.
C) Tratamiento por microondas de los granos hidratados durante dos minutos usando una potencia de 1000 vatios. En esta fase, lo que es importante no es la temperature dentro del horno, sino la potencia de las ondas electromagneticas que desencadenan, a traves del agua contenida en los granos, las reacciones de destoxificacion.
D) Enfriamiento de los granos de cereal tratados con microondas a temperatura ambiente (20-22 °C).
Todas las fases descritas anteriormente son obligatorias: la hidratacion de los granos durante una hora permitiendo a la semilla acumular la cantidad de agua necesaria para desencadenar, en presencia de ondas electromagneticas, las reacciones de destoxificacion del gluten.
Basta con la potencia de 1000 vatios, aplicada de acuerdo con el procedimiento anteriormente descrito durante dos minutos para que la energfa acumulada por el agua favorezca la produccion de radicales de oxfgeno singlete, radicales hidroxilo o hidrogeno por el metabolismo celular (peroxidasas, lipoxigenasa, etc.). Estos compuestos altamente reactivos del interior de la semilla de trigo implican reacciones de polimerizacion de las protefnas de gluten ubicadas en sectores distintos de la cariopsis (cuerpos proteicos presentes en la capa de aleurona y cuerpos proteicos presentes en el endosperma) mediante enlaces intermoleculares y/o enlaces intramoleculares con cambio de configuracion.
El enfriamiento lento hasta una temperatura de aproximadamente 20 °C permite completar las reacciones qufmicas generadas por la accion de las ondas electromagneticas y el agua.
El metodo ilustrado en la presente invencion se basa en el analisis de estudios recientes en los que Lamacchia y otros (2010) han informado que, cuando se aplican altas temperaturas a la cariopsis del trigo, las protefnas experimentan cambios que no son similares a los observados en sistemas modelo, que consisten unicamente en gluten (Schofield et al., 1983; Singh y MacRitchie, 2004), ni a los observados en la pasta durante los ciclos de secado.
En particular, las albuminas y las globulinas no se incorporan a los polfmeros de alto peso molecular, pero coagulan e interactuan con las gliadinas formando un agregado de peso molecular intermedio al de las gliadinas, y las albuminas y las globulinas se revelaron como un nuevo pico denominado pico de "protefna intermedia" (PI).
La participacion de las w-gliadinas en estos cambios sugiere que la interaccion entre las protefnas no solo tiene lugar a traves de la formacion de enlaces disulfuro, sino tambien a traves de la formacion de enlaces covalentes que implican restos de tirosina.
Los investigadores Lamacchia y otros (2010) explicaron este fenomeno basandose en el hecho de que, en la cariopsis del trigo, el gluten todavfa no se ha formado, y las protefnas de gluten se depositan en diferentes cuerpos proteicos (Rubin et al., 1992, Krishnan et al., 1986; Lending et al., 1989).
En un estudio reciente, Tosi y otros (2009) confirmaron, de hecho, que los componentes de APM son particularmente abundantes en la capa mas interna de la cariopsis del trigo (endospermo), encontrandose practicamente ausentes en la capa subaleuronica que, sin embargo, es rica en gliadinas y componentes de BPM.
Este patron de deposicion se mantiene durante toda la fase de desarrollo de la cariopsis del trigo y continua incluso despues de la fusion de los cuerpos proteicos y la formacion de la matriz amilacea.
Por lo tanto, la segregacion de las protefnas del gluten en los cuerpos proteicos cuando se encuentran en la cariopsis y la aplicacion de altas temperaturas en esta fase antes de la molienda, permitirfa a dichas protefnas experimentar cambios estructurales tales como no volverlas reconocibles por la transglutaminasa intestinal. bloqueando la cascada de citocina inflamatoria.
Los granos, hidratados y sometidos a tratamiento con microondas, generan radicales de agua que activan la polimerizacion de las protefnas del gluten.
Esta polimerizacion parece verse favorecida cuando las protefnas de gluten son segregadas en los cuerpos proteicos debido al hecho de que, dentro de estos cuerpos proteicos, estan muy proximas entre sf, permitiendo una facil interaccion entre las diversas clases dependiendo del tipo de protefna corporal en la que se encuentren. En el caso de los cuerpos proteicos vacuolares (capa aleuronica), se pueden producir interacciones entre las gliadinas, los componentes de BPM y las albuminas/globulinas; en el caso de los cuerpos proteicos de tipo endoplasmico (capa del endosperma) solo se pueden producir interacciones entre los componentes de APM.
La polimerizacion inducida por el agua y por las ondas electromagneticas no determina la perdida de grupos
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sulfhidrilo libres, necesarios para la formacion del gluten, dando lugar a una red de protefnas aunque de configuracion diferente (Fig. 5a) (debido a la interaccion de los diferentes agregados mencionados anteriormente) de la red de gluten que se forma de manera natural (Fig. 5b), pero que garantiza las propiedades tecnologicas adecuadas de transformacion de la harina de trigo en un producto final.
La polimerizacion de las protefnas de gluten por radicales de agua favorecida por las ondas electromagneticas produce la formacion de enlaces covalentes entre estas protefnas de gluten. La formacion de estos enlaces entre las protefnas de gluten dentro de los cuerpos proteicos permite una especie de enmascaramiento del epftopo toxico, como se muestra en la Figura 6, de modo que el sitio de ataque de las gliadinas se vuelve inaccesible y/o no reconocible a nivel intestinal por la transglutaminasa que, en condiciones de enfermedad celfaca, induce la respuesta inmune. Los cambios estructurales de las protefnas de gluten de las harinas destoxificadas se destacan a traves del ensayo que puede determinar el fndice de gluten, evaluando la fuerza las mismas.
El gluten de las harinas destoxificadas, que pasan completamente a traves de la rejilla del dispositivo, experimenta una lixiviacion de los componentes del grano, evidenciando la presencia de cambios estructurales en la protefna de gluten.
Estos cambios estructurales del gluten de las harinas destoxificadas se analizan mejor en las Figuras 2 y 3. La Figura 2 muestra el cambio del patron proteico de las gliadinas extrafdas de diferentes muestras de granos tratadas con el metodo de destoxificacion objeto de la presente invencion (A y B - semolina de trigo duro), en comparacion con otras muestras no tratadas (C, D, E - semolina de trigo duro, F, G, H - harina de trigo blando), siendo las gliadinas protefnas de gluten que son solubles en alcohol, que contienen epftopos toxicos reconocidos en el intestino.
La reduccion de la intensidad de las bandas de electroforesis indica un cambio cualitativo y cuantitativo de las gliadinas.
El cambio cuantitativo se debe a que la mayorfa de ellas, debido a los procesos de polimerizacion inducidos por el tratamiento de microondas, se han vuelto insolubles en una solucion de etanol hasta el 70 % y, por lo tanto, no son detectables en el gel de electroforesis.
El cambio cualitativo se debe a que las pocas bandas visibles son, no obstante, agregados de gliadinas (que sufren una polimerizacion por microondas) hasta el peso molecular mas bajo y, por tanto, se pueden extraer en solucion de etanol y detectarse en el gel de electroforesis, pero, sin embargo, no son toxicos de acuerdo con los hallazgos inmunologicos realizados in vitro (Fig. 4).
Las Figuras 3a y 3b, por otro lado, muestran dos graficos que indican el perfil proteico de las protefnas respectivamente solubles e insolubles, extrafdas de granos destoxificados (las curvas con tonos de gris oscuro) y de granos sin tratar (la curva con tonos de gris mas claro) mediante SE-HPLC. La Figura 3a indica dos picos principales, uno a la derecha, que representa los polfmeros de alto peso molecular (APM y BPM); el de la izquierda representa los oligomeros y monomeros de gliadina. El grafico muestra la disminucion de la solubilidad de las protefnas de gluten despues del tratamiento de destoxificacion de la presente invencion.
La Figura 3b indica un aumento de los dos picos en la harina destoxificada, que indica un aumento en las protefnas insolubles despues del tratamiento de destoxificacion.
Estos cambios estructurales de las protefnas de gluten podrfan privar al gluten de su toxicidad, gracias a un enmascaramiento del sitio de ataque de la transglutaminasa (Fig. 6) y permitir el mantenimiento de las propiedades tecnicas de la masa debido al mantenimiento de los grupos sulfhidrilo libres, necesarios para la formacion de la red de gluten (Fig. 5a y 5b).
En cuanto a la perdida de toxicidad del gluten presente en las harinas tratadas, la Figura 4 muestra un grafico de un ensayo de celulas inmunologicas linfocitos (linfocitos T) de pacientes celfacos. En este grafico, se representa la produccion de interferon-Y en estirpes de linfocitos T extrafdas de la mucosa intestinal de pacientes celfacos. Se ha demostrado que las estirpes celulares son altamente sensibles a la gliadina procedente del trigo hexaploide (producto de la digestion trfptica Pepto-PT) tras la desaminacion con tejido de transglutaminasa, mientras que se ha observado cualquier reactividad inmunologica hacia la gliadina extrafda de las harinas A y B tratadas a concentraciones de 50 y 100 mg/ml.
Por ultimo, en cuanto al mantenimiento de las propiedades tecnologicas de la harina destoxificada, se sabe que, en el amasado con agua, la harina absorbe el agua provocando la union de las gliadinas y las gluteninas y, por tanto, la formacion de la red de gluten que influye en la formacion de la masa viscoelastica para arrastrar gas.
La harina destoxificada mediante dicho metodo conserva la capacidad de amasado de la masa, ya que no pierde la capacidad de formar enlaces entre los grupos disulfuro de cistefna libres (Figuras 5a y 5b) necesarios para la formacion de la red. La masa obtenida con las harinas destoxificadas mantiene la caracterfstica de extensibilidad
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que, como se sabe, se debe principalmente a la gliadina, perdiendo parcialmente elasticidad y viscosidad debido a la formacion de agregados de cuerpos proteicos a traves de enlaces covalentes.
En particular, la perdida de una parte de la elasticidad se debe a la interaccion entre las subunidades de APM, a traves de enlaces covalentes que implican aminoacidos del dominio central de la subunidad proteica de alto peso molecular, que se conoce, a partir de estudios de la literatura, determinando la elasticidad de la masa.
La perdida de viscosidad de la masa se debe, en cambio, a la interaccion de las gliadinas entre si, ya que son responsables de esta caracterfstica reologica.
Ventajas adicionales de la invencion
Una primera ventaja del metodo es que, a partir de esos granos y de la harina, sera posible producir alimentos no toxicos para las personas con la enfermedad celfaca, con caracterfsticas organolepticas equivalentes en sabor y aspecto a las usadas comunmente en la alimentacion mediterranea.
La segunda ventaja es una ventaja economica debido a la materia prima usada, el trigo (Italia es uno de los mayores productores de trigo del mundo), en lugar del mafz y todas las sustancias estructurantes (gomas, agar, gelatina, etc.) que son caras, pero tambien por el uso, durante la experimentacion, de solo agua de la red principal y ondas electromagneticas durante un corto perfodo de tiempo; por consiguiente, los productos sin gluten ya no seran caros como lo son ahora.
La tercera ventaja es relativa a la salud, ya que las harinas de trigo son menos amilaceas que las de mafz (usadas hasta ahora para la produccion de productos sin gluten) y, por tanto, los productos resultantes se caracterizan por un fndice glucemico inferior y, por lo tanto, dichos productos serfan ideales para la alimentacion de pacientes que, ademas de la enfermedad celfaca, tambien sufran de diabetes mellitus de tipo 1, una asociacion frecuentemente observada debido al probable sustrato genetico comun compartido por las dos enfermedades.
La cuarta ventaja es la simplicidad del procedimiento, facilmente aplicable tambien a otros granos, incluyendo, por ejemplo, la cebada para producir cerveza, exenta de ordefna toxica (protefnas similares a las gliadinas del trigo) o la avena para fabricar productos para el desayuno, tambien exenta de sustancias toxicas (protefnas similares a las gliadinas del trigo).
La quinta ventaja es la produccion de alimentos que determinan, a traves de su uso en el tiempo y por grandes numeros de personas de la poblacion, no solo por las personas con enfermedad celfaca, una reduccion de la incidencia de la enfermedad celfaca en la poblacion debido al menor efecto inmunogenico del producto destoxificado.
La presente invencion se ha descrito con fines ilustrativos, sin limitacion, pero debe entenderse que los expertos en la materia pueden realizar variaciones y/o modificaciones sin apartarse del alcance de la proteccion, segun lo definido en las reivindicaciones adjuntas.
Claims (12)
- 510152025303540REIVINDICACIONES1. Un metodo de destoxificacion de las protefnas de gluten de granos de cereal, caracterizado por las siguientes fases:A. hidratacion con agua de los granos de cereal, realizada en una franja de tiempo de entre 30 minutos y 3 horas, usando 500 ml de agua por cada 100 gramos de granos;B. retirada del agua de los granos de cereal;C. tratamiento con microondas de los granos de cereal, realizado en una franja de tiempo de entre uno y tres minutos, usando una potencia de entre 750 y 1.500 vatios;D. enfriamiento de los granos de cereal.
- 2. Metodo de destoxificacion de las protefnas de gluten de acuerdo con la reivindicacion 1 franja de tiempo de la etapa A es de aproximadamente una hora.
- 3. Metodo de destoxificacion de las protefnas de gluten de acuerdo con la reivindicacion 1 intervalo de tiempo es de dos minutos y la potencia usada es de 1.000 vatios.
- 4. Metodo de destoxificacion de las protefnas de gluten de acuerdo con la reivindicacion 1 fase de enfriamiento de los granos se realiza a una temperatura de entre 18 °C y 24 °C.
- 5. Metodo de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones anteriores, en el que los granos de cereal se seleccionan entre trigo, cebada y avena.
- 6. Granos seleccionados del grupo del trigo, la cebada y la avena que se pueden obtener de acuerdo con el metodo definido en las reivindicaciones 1-5, caracterizados por que se han destoxificado de los epftopos toxicos del gluten.
- 7. Un producto que se puede obtener de los granos de la reivindicacion 6, seleccionado del grupo de semolina, harinas, productos para el desayuno, cerveza.
- 8. Granos y productos de acuerdo con las reivindicaciones 6-7 para su uso en la alimentacion de personas con la enfermedad celfaca.
- 9. Uso del trigo de acuerdo con la reivindicacion 6 para la produccion de semolina y harina para personas con la enfermedad celfaca y para personas que padecen diabetes mellitus de tipo 1.
- 10. Uso de la cebada de acuerdo con la reivindicacion 6 para la produccion de cerveza exenta de ordefna toxica.
- 11. Uso de la avena de acuerdo con la reivindicacion 6 para la produccion de productos exentos de avenina toxica.
- 12. Uso de la harina de acuerdo con la reivindicacion 7 para la preparacion de productos alimenticios adecuados para personas con la enfermedad celfaca y equivalentes, en sabor y aspecto, a los productos alimenticios comunmente usados en la dieta mediterranea., caracterizado por que la , caracterizado por que el , caracterizado por que la
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| SU1761101A1 (ru) * | 1990-09-25 | 1992-09-15 | Одесский технологический институт пищевой промышленности им.М.В.Ломоносова | Способ модификации отрубей |
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| US7303871B2 (en) * | 2002-02-14 | 2007-12-04 | The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University | Enzyme treatment of foodstuffs for Celiac Sprue |
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