EP0745154A1 - Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung - Google Patents

Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung

Info

Publication number
EP0745154A1
EP0745154A1 EP95944012A EP95944012A EP0745154A1 EP 0745154 A1 EP0745154 A1 EP 0745154A1 EP 95944012 A EP95944012 A EP 95944012A EP 95944012 A EP95944012 A EP 95944012A EP 0745154 A1 EP0745154 A1 EP 0745154A1
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
triazolo
alkyl
acid
esters
salts
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
EP95944012A
Other languages
English (en)
French (fr)
Other versions
EP0745154B1 (de
Inventor
Hans-Peter Call
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Lignozym GmbH
Original Assignee
Lignozym GmbH
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Lignozym GmbH filed Critical Lignozym GmbH
Priority to EP95944012A priority Critical patent/EP0745154B1/de
Publication of EP0745154A1 publication Critical patent/EP0745154A1/de
Application granted granted Critical
Publication of EP0745154B1 publication Critical patent/EP0745154B1/de
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Lifetime legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
    • D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
    • D21C5/005—Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
    • D21C9/00—After-treatment of cellulose pulp, e.g. of wood pulp, or cotton linters ; Treatment of dilute or dewatered pulp or process improvement taking place after obtaining the raw cellulosic material and not provided for elsewhere
    • D21C9/10—Bleaching ; Apparatus therefor
    • D21C9/1026—Other features in bleaching processes
    • D21C9/1036—Use of compounds accelerating or improving the efficiency of the processes

Definitions

  • Multi-component system for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances as well as processes for its use
  • the present invention relates to a multi-component system for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances, and methods for its use.
  • the sulfate and sulfite processes are the main processes used today for pulp production. With both methods, cooking and under pressure Produces pulp.
  • the sulfate process works with the addition of NaOH and Na 2 S, while in the sulfite process
  • the main aim of all processes is to remove the lignin from the plant material, wood or annual plants used.
  • the lignin which is the main constituent of the plant material (stem or stem) with cellulose and hemicellulose, must be removed, otherwise it will not be possible to produce non-yellowing and mechanically heavy-duty papers.
  • the wood-based production processes work with stone grinders (wood sanding) or with refiners (TMP), which defibrillate the wood by grinding after appropriate pretreatment (chemical, thermal or chemical-thermal).
  • stone grinders wood sanding
  • TMP refiners
  • Phanerochaete chrysosporium is a very effective lignin degrader, attempts were made to isolate its enzymes and to use them in purified form for lignin degradation. However, this did not succeed because it turned out that the enzymes primarily lead to a repolymerization of the lignin and not to its degradation.
  • Biopulping is the treatment of wood chips with living fungal systems.
  • the goal here is to reduce cooking chemicals, improve cooking capacity and "extended cooking”.
  • Biobleaching also works with in-vivo systems.
  • the boiled pulp (Softwood / Hardwood) is inoculated with fungus before bleaching and treated for days to weeks. Only after this long treatment time does a significant decrease in kappa number and increase in whiteness become apparent, which makes the process uneconomical for implementation in the usual bleaching sequences.
  • Another application is the treatment of pulp wastewater, in particular bleaching wastewater, to decolorize it and reduce the AOX (reduction of chlo compounds in wastewater that cause chlorine or chlorine dioxide bleaching stages).
  • the possible structure of hard coal shows a three-dimensional network of polycyclic, aromatic ring systems with a "certain" similarity to lignin structures.
  • chelate substances siderophores such as ammonium oxalate
  • biosurfactants are believed to be cofactors.
  • the application PCT / EP87 / 00635 describes a system for removing lignin from lignin-cellulose-containing material with simultaneous bleaching, which works with lignolytic enzymes from white rot fungi with the addition of reducing and oxidizing agents and phenolic compounds as mediators.
  • Mimic substances that simulate the active center (prosthetic group) of lignolytic enzymes added. In this way, a significant improvement in performance could be achieved.
  • the enhancer substances are characterized in WO 94/12619 on the basis of their half-life.
  • enhancer substances are organic chemicals which contain at least two aromatic rings, at least one of which is substituted with defined radicals.
  • the object of the present invention is to provide a system for changing, breaking down or bleaching lignin containing lignin To provide materials or similar substances that are more effective than known systems.
  • the object is achieved by a multi-component system, which is characterized in that it a. optionally at least one oxidation catalyst and b. at least one suitable oxidizing agent and c. selects at least one mediator from the group of hydroxylamines, hydroxylamine derivatives, hydroxamic acids,
  • Hydroxamic acid derivatives the aliphatic, cycloaliphatic, heterocyclic or aromatic compounds, which contain at least one N-hydroxy, oxime, N-oxi or N, N'-dioxi function and d. optionally at least one comediator from the group of aryl-substituted alcohols, carbonyl compounds, aliphatic ethers, phenol ethers and / or olefins (alkenes) and e. comprises a small amount of at least one free amine of a mediator used in each case.
  • the multicomponent system according to the invention preferably comprises at least one oxidation catalyst.
  • the multicomponent system according to the invention preferably comprises at least one comediator.
  • Enzymes are preferably used as oxidation catalysts in the multicomponent system according to the invention.
  • the term enzyme also encompasses enzymatically active proteins or peptides or prosthetic groups of enzymes.
  • Oxidoreductases of classes 1.1.1 to 1.97 according to the International Enzyme Nomenclature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, pp. 24-154) can be used as the enzyme in the multicomponent system according to the invention .
  • Enzymes of the classes mentioned below are preferably used:
  • Class 1.1 enzymes which comprise all dehydrogenases which act on primary, secondary alcohols and semiacetals and which are accepted as acceptors NAD + or NADP + (subclass 1.1.1), cytochromes (1.1.2), oxygen (O 2 ) (1.1 .3), disulfides (1.1.4), quinones (1.1.5) or other acceptors (1.1.99).
  • the enzymes of class 1.1.5 with quinones as acceptors and the enzymes of class 1.1.3 with oxygen as acceptors are particularly preferred.
  • Cellobiose is particularly preferred in this class:
  • Enzymes of class 1.2 are also preferred.
  • This class of enzymes (1.1.5.1) includes those enzymes that oxidize aldehydes to the corresponding acids or oxo groups.
  • the acceptors can be NAD + , NADP + (1.2.1), cytochrome (1.2.2), oxygen (1.2.3), sulfides (1.2.4), iron-sulfur proteins (1.2.5) or other acceptors (1.2 .99).
  • the enzymes of group (1.2.3) with oxygen as the acceptor are particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.3 are also preferred
  • This class includes enzymes that target
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.3.1), cytochromes (1.3.2), oxygen (1.3.3), quinones or related compounds (1.3.5), iron-sulfur proteins (1.3.7) or other acceptors (1.3.99).
  • the enzymes of class (1.3.3) with oxygen as acceptor and (1.3.5) with quinones etc. as acceptor are also particularly preferred here. Also preferred are class 1.4 enzymes which act on CH-NH 2 groups of the donor.
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.4.1), cytochrome (1.4.2), oxygen (1.4.3), disulfide (1.4.4), iron-sulfur proteins (1.4.7) or other acceptors
  • Enzymes of class 1.4.3 with oxygen as the acceptor are also particularly preferred here.
  • class 1.5 enzymes which act on CH-NH groups of the donor.
  • the corresponding acceptors are NAD + , NADP + (1.5.1), oxygen (1.5.3), disulfides (1.5.4), quinones (1.5.5) or other acceptors (1.5.99).
  • enzymes with oxygen (O 2 ) (1.5.3) and with quinones (1.5.5) are particularly preferred as acceptors.
  • Enzymes of class 1.6 which act on NADH or NADPH are also preferred.
  • acceptors here are NADP + (1.6.1), heme proteins (1.6.2), disulfides (1.6.4), quinones (1.6.5), NO 2 groups (1.6.6), and a flavin (1.6.8 ) or some other acceptors (1.6.99).
  • Enzymes of class 1.6.5 with quinones as acceptors are particularly preferred here. Also preferred are class 1.7 enzymes which act as donors on other NO 2 compounds and as acceptors cytochromes (1.7.2), oxygen (O 2 ) (1.7.3), iron-sulfur proteins (1.7.7) or others (1.7.99).
  • class 1.8 enzymes which act as donors on sulfur groups and NAD + , NADP + (1.8.1), cytochromes (1.8.2), oxygen (O 2 ) (1.8.3), disulfides (1.8. 4), quinones (1.8.5), iron-sulfur proteins (1.8.7) or others (1.8.99).
  • class 1.9 enzymes which act as donors on heme groups and have oxygen (O 2 ) (1.9.3), NO 2 compounds (1.9.6) and others (1.9.99) as acceptors.
  • class 1.12 enzymes which act on hydrogen as a donor.
  • the acceptors are NAD + or NADP + (1.12.1) or others (1.12.99). Enzymes of class 1.13 and 1.14 (oxigenases) are also preferred.
  • Preferred enzymes are also those of class 1.15 which act as acceptors on superoxide radicals.
  • Enzymes of class 1.16 are also preferred.
  • Enzymes of class 1.16.3.1 (ferroxidase, e.g. ceruloplasmin) are particularly preferred here.
  • Further preferred enzymes are those of group 1.17 (action on CH 2 groups which are oxidized to -CHOH-), 1.18 (action on reduced ferredoxin as donor), 1.19 (action on reduced flavodoxin as donor) and 1.97 (others Oxidoreductases).
  • the enzymes of group 1.11 are also particularly preferred. which act on a peroxide as an acceptor.
  • This only subclass (1.11.1) contains the peroxidases.
  • the cytochrome C peroxidases (1.11.1.5), catalase (1.11.1.6), the peroxidase (1.11.1.6), the iodide peroxidase (1.11.1.8) and the glutathione peroxidase (1.11.1.9) are particularly preferred here.
  • the chloride peroxidase (1.11.1.10), the L-ascorbate peroxidase (1.11.1.11), the phospholipid hydroperoxide-glutathione peroxidase (1.11.1.12), the manganese peroxidase (1.12.1.13), the diarylpropane Peroxidase (ligninase, lignin peroxidase) (1.11.1.14).
  • Enzymes of class 1.10 which act on biphenols and related compounds are very particularly preferred. They catalyze the oxidation of biphenols and ascorbates. NAD + , NADP + (1.10.1), cytochrome act as acceptors
  • class 1.10.3 enzymes with oxygen (O 2 ) as the acceptor are particularly preferred.
  • the enzymes in this class are catechol oxidase (tyrosinase) (1.10.3.1), L-ascorbate oxidase
  • laccase (benzenediol: oxigen oxidoreductase)
  • enzymes are commercially available or can be obtained using standard methods. Plants, animal cells, bacteria and fungi, for example, come into consideration as organisms for the production of the enzymes. Basically, both naturally occurring as well as genetically modified organisms are enzyme producers. Parts of unicellular or multicellular organisms are also conceivable as enzyme producers, especially cell cultures.
  • White rot fungi such as pleurotus, phlebia and trametes are used, for example, for the particularly preferred enzymes, such as those from group 1.11.1, but especially 1.10.3, and in particular for the production of laccases.
  • the multi-component system according to the invention comprises at least one oxidizing agent.
  • the oxidizing agents that can be used are, for example, air, oxygen, ozone, H 2 O 2 , organic peroxides, peracids such as peracetic acid, performic acid, persulfuric acid, persitric acid, metachloroperoxibenzoic acid, perchloric acid, perborates, peracetates, persulfates, peroxides or oxygen species and their radicals such as OH, OOH, Singlet oxygen, superoxide (O 2 -), ozonide, dioxygenyl cation
  • oxidizing agents are used which can either be generated by the corresponding oxidoreductases e.g. Dioxiranes from laccases plus carbonyls or which can chemically regenerate the mediator (e.g. Caro's acid + benzotriazole gives hydroxybenztriazole) or can directly convert it.
  • oxidoreductases e.g. Dioxiranes from laccases plus carbonyls or which can chemically regenerate the mediator (e.g. Caro's acid + benzotriazole gives hydroxybenztriazole) or can directly convert it.
  • the multicomponent system according to the invention preferably comprises at least one compound as mediator (component c), which contains at least one N-hydroxyl, oxime, N-oxi or N-dioxi function and / or one of the compounds of the formula I, II, III, IV or V mentioned below, where the compounds of the formulas II, III, IV and V are preferred, the compounds of the formula III, IV and V are particularly preferred and compounds of the formula IV and V are particularly preferred.
  • component c which contains at least one N-hydroxyl, oxime, N-oxi or N-dioxi function and / or one of the compounds of the formula I, II, III, IV or V mentioned below, where the compounds of the formulas II, III, IV and V are preferred, the compounds of the formula III, IV and V are particularly preferred and compounds of the formula IV and V are particularly preferred.
  • Hydroxylamines (open-chain or cyclic, aliphatic or aromatic, heterocyclic) of the general formula I
  • the substituents R 1 and R 2 which may be the same or different, independently of one another represent one of the following groups: hydrogen, C 1 -C 12 -alkyl-, carbonyl-C 1 -C 6 -alkyl- , phenyl, aryl, the C 1 -C 12 alkyl, carbonyl-C 1 -C 6 alkyl, phenyl, aryl unsubstituted or further substituted one or more times with the radical R 3 and wherein the radical R 3 can represent one of the following groups: hydrogen, halogen, hydroxyl, formyl, carboxy and salts and esters thereof, amino, nitro, C 1 -C 12 alkyl, C 1 -C 6 alkyloxy , carbonyl-C 1 -C 6 -alkyl-, phenyl-, sulfono-, their esters and salts, sulfamoyl-, carbamoyl-, phospho-,
  • radicals R 9 to R 12 , R 15 and R 16 can be identical or different and can independently represent one of the following groups: hydrogen, halogen, hydroxy, formyl, carboxy and salts and esters thereof, amino, nitro, C 1 -C 12 alkyl, C 1 -C 6 alkyloxy, carbonyl-C 1 -C 5 alkyl, phenyl, sulfono, esters and salts thereof, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy and their salts and esters and where the amino, carbamoyl and sulfamoyl groups of the radicals R 9 to R 12 , R 15 and R 16 can furthermore be unsubstituted or mono- or disubstituted by hydroxy, C 1 -C 3 alkyl, C 1 -C 3 alkoxy , and wherein the radicals R 15 and R 16 can form a common group -G- and -G-
  • the radicals R 5 to R 8 can be identical or different and, independently of one another, represent one of the following groups: hydrogen, halogen, hydroxy, formyl, carboxy and salts and esters thereof, amino, nitro, C 1 -C 12 alkyl, C 1 -C 6 -alkyloxy, carbonyl-C 1 -C 6 -alkyl, phenyl, sulfono, esters and salts thereof, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy and their salts and esters and wherein the amino-, carbamoyl- and sulfamoyl- Groups of the radicals R 5 to R 8 further may be unsubstituted or mono- or disubstituted with hydroxy, C 1 -C 3 alkyl, C 1 -C 3 alkoxy and where the C 1 -C 12 alkyl, C 1 -C 6 alkyloxy, carbonyl -C
  • Groups can be: hydrogen, hydroxy, formyl, carboxy and their salts and esters, amino, nitro, C 1 -C 12 alkyl, C 1 -C 6 alkyloxy, carbonyl-C 1 -C 6 alkyl, phenyl, aryl .
  • the radicals R 5 to R 12 can be identical or different and, independently of one another, represent one of the following groups: hydrogen, halogen, hydroxy, formyl, carboxy and salts and esters thereof, amino, nitro, C 1 -C 12 alkyl, C 1 -C 6 -alkyloxy, carbonyl-C 1 -C 6 -alkyl, phenyl, aryl, sulfono, esters and salts thereof, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy and their salts and esters and where the amino, carbamoyl and sulfamoyl groups of the radicals R 5 to R 12 may furthermore be unsubstituted or mono- or disubstituted by hydroxy, C 1 -C 3 -alkyl, C 1 -C 3 -alkoxy and where the C 1 -C 12 -alkyl-, C 1 -C 6 -alky
  • Hydrogen, halogen, hydroxy, formyl, carboxy and their Salts and esters amino, nitro, C 1 -C 12 alkyl, C 1 -C 6 alkyloxy, carbonyl-C 1 -C 6 alkyl, phenyl, aryl, sulfono, sulfeno, sulfino and their esters and salts and where the carbamoyl, sulfamoyl, amino groups of the radical R 13 can be unsubstituted or can furthermore be mono- or disubstituted by the radical R 14 and the radical R 14 can be one of the following groups: hydrogen, hydroxy, formyl, carboxy and their salts and esters, amino, nitro, C 1 -C 12 alkyl, C 1 -C 6 alkyloxy, carbonyl-C 1 -C 6 alkyl, phenyl, aryl.
  • R 17 can be: hydrogen, C 1 -C 10 alkyl, C 1 -C 10 alkylcarbonyl, their C 1 -C 10 alkyl and C 1 -C 10 alkylcarbonyl unsubstituted or with a radical R 18 which , like R 3 is defined, can be substituted one or more times.
  • the radicals R 5 to R 8 can be identical or different and, independently of one another, represent one of the following groups: hydrogen, halogen, hydroxy, formyl, carboxy and salts and esters thereof, amino, nitro, C 1 -C 12 alkyl, C 1 -C 6 -alkyloxy, carbonyl-C 1 -C 6 -alkyl, phenyl, sulfono, esters and salts thereof, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy and their salts and esters and wherein the amino-, carbamoyl- and sulfamoyl- Groups of the radicals R 5 to R 8 can furthermore be unsubstituted or mono- or disubstituted by hydroxy, C 1 -C 3 -alkyl, C 1 -C 3 -alkoxy and where the C 1 -C 12 -alkyl-, C 1 -C 6 -al
  • heterocycles which contain at least one N-hydroxy, oxime, N-oxy, N, N-dioxy function or a further heteroatom, such as O, S, Se, Te, such as:
  • condensed N-heterocycles such as triazolo and tetrazolo compounds which have at least one N-hydroxy, oxime, N-oxi, N, N-dioxi function and in addition to N a further heteroatom such as O, S, Se, Te can contain.
  • the multi-component system (d) comprises, for example, aliphatic ethers, aryl-substituted alcohols such as e.g.
  • the reaction is mediated in cascade form or the actual mediator compounds are recycled in situ, i.e. during the reaction and surprisingly leads to a substantial improvement in kappa reduction or a reduction in mediator dosage.
  • the additives mentioned under d) in claim 1 are preferably used in amounts of 0.01 to 0.5 mg per g of lignin-containing material. 0.01 to 0.1 mg per g of lignin-containing material are particularly preferably used.
  • the free amine of the respective mediator is preferably used in a mediator / amine ratio of 100: 1 to 1: 1, particularly preferably 20: 1 to 1: 1, particularly preferably 10: 1 to 2: 1.
  • Mg 2+ ions can be used, for example, as a salt, such as MgSO 4 .
  • concentration is in the range of 0.1-2 mg / g of lignin-containing material, preferably 0.2-0.6 mg / g.
  • a further increase in the effectiveness of the multicomponent system according to the invention can be achieved in that the multicomponent system, in addition to the Mg 2+ ions, also complexing agents such as, for example, ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), diethylenetriaminepentaacetic acid (DTPA), hydroxyethylenediamine triacetic acid (HEDTA), diethylenetriaminepentamethylene (phosphinetriaminepentamethylene DTMPA), nitrilotriacetic acid (NTA), polyphosphoric acid (PPA) etc.
  • the concentration is in the range of 0.2-5 mg / g of lignin-containing material, preferably 1-3 mg.
  • the merh component system according to the invention is used in a process for treating lignin, for example, by mixing the respectively selected components a) to e) according to claim 1 simultaneously or in any order with an aqueous suspension of the lignin-containing material.
  • a method using the multicomponent system according to the invention in the presence of acid is preferred fabric or air at normal pressure up to 10 bar and in a pH range of 2 to 11, at a temperature of 20 to 95 ° C, preferably 40 - 95 ° C, and a consistency of 0.5 to 40%.
  • a finding that is unusual and surprising for the use of enzymes in pulp bleaching is that when the multicomponent system according to the invention is used, a
  • a process according to the invention is preferably carried out at consistencies of 12 to 15%, particularly preferably 14 to 15%.
  • preferably 100 to 100,000 IU enzyme per g lignin-containing material are used. 1,000 to 40,000 IU enzyme per g lignin-containing material are particularly preferably used.
  • preferably 0.01 mg to 100 mg of oxidizing agent are used per g of lignin-containing material. 0.01 to 50 mg of oxidizing agent per g of lignin-containing material are particularly preferably used.
  • 0.5 to 80 mg of mediator per g of lignin-containing material is preferably used.
  • 0.5 to 40 mg of mediator per g of lignin-containing material is particularly preferably used.
  • reducing agents can be added which, together with the oxidizing agents present, serve to set a certain redox potential.
  • Sodium bisulfite, sodium dithionite, ascorbic acid, thio compounds, mercapto compounds or glutathione etc. can be used as reducing agents.
  • the reaction takes place, for example, in the case of laccase with the addition of oxygen or oxygen pressure, in the case of the peroxidases (for example lignin peroxidases, manganese peroxidases) with hydrogen peroxide.
  • the peroxidases for example lignin peroxidases, manganese peroxidases
  • the oxygen can also be generated in situ by hydrogen peroxide + catalase and hydrogen peroxide by glucose + GOD or other systems.
  • radical formers or radical scavengers can be added to the system. These can improve the interaction within the Red / Ox and radical mediators.
  • the salts form cations in the reaction solution.
  • Such ions include Fe 2+ , Fe 3+ , Mn 2+ , Mn 3+ , Mn 4+ , Cu 2+ , Ca 2+ , Ti 3+ , Cer 4+ , Al 3+ .
  • the chelates present in the solution can also serve as mimic substances for the enzymes, for example for the laccases (copper complexes) or for the lignin or manganese peroxidases (heme complexes).
  • Mimic substances are substances that simulate the prosthetic groups of (here) oxidoreductases and can catalyze oxidation reactions, for example. NaOCl can also be added to the reaction mixture. In combination with hydrogen peroxide, this compound can form singlet oxygen.
  • Non-ionic, anionic, cationic and amphoteric surfactants are suitable as such.
  • the detergents can improve the penetration of the enzymes and mediators into the fiber.
  • polysaccharides are glucans, mannans, dextrans, levans,
  • Pectins alginates or plant gums and / or own polysaccharides formed by the fungi or produced in the mixed culture with yeasts and to name gelatin and albumin as proteins.
  • proteases such as pepsin, bromelin, papain, etc. These can include serve to achieve better access to lignin by breaking down the extensin C present in the wood, a protein rich in hydroxyproline.
  • protective colloids are amino acids, simple sugar, oligomer sugar, PEG types of various moles molecular weights, polyethylene oxides, polyethyleneimines and polydimethylsiloxanes in question.
  • the process according to the invention can be used not only in the delignification (bleaching) of sulfate, sulfite, organosol, etc. Pulp and wood pulp are used, but also in the production of pulp in general, whether from wood or annual plants, if defibrillation by the usual cooking methods (possibly connected with mechanical processes or pressure) i.e. a very gentle cooking up to kappa numbers, which can be in the range of approx. 50 - 120 kappa, is guaranteed.
  • the treatment can be repeated several times, either after washing and extraction of the treated material with NaOH or without these intermediate steps. This leads to kappa values which can be reduced still further and to substantial increases in whiteness.
  • an O 2 stage can be used before the enzyme / mediator treatment or, as already mentioned, an acid wash or a Q stage (chelate stage) can be carried out.
  • Example 1/2 Enzymatic bleach and sulfate pulp.
  • the substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C and incubated under 1-10 bar pressure for 1-4 hours.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C, 8% fabric density and 2% NaOH per g fabric.
  • the kappa number is determined.
  • the substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C. and incubated under 1-10 bar overpressure for 1-4 hours.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 8% fabric density and 2% NaOH per g fabric.
  • Q stage 120 ml of tap water are mixed with 90 mg of DTPA and the pH is adjusted with 0.5 m of H2SO 4 so that pH 4.5 results after the addition of the cellulose.
  • the solution is made up to 200 ml and mixed for 2 min with a dough kneader.
  • the fabric is then left in a sealed beaker at 90 ° C.
  • Laccase / extraction stage 120 ml of tap water are included
  • the substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C. and incubated under 1-10 bar pressure for 1-4 hours.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C, 8% fabric density and 2% NaOH per g fabric.
  • the kappa number is determined.
  • the kappa number is determined according to the Q level. The results are shown in Table 4.
  • the substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C and incubated under 1-10 bar pressure for 1-4 hours.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C, 8% fabric density and 2% NaOH per g fabric.
  • the kappa number is determined.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 8% fabric density and 2% NaOH per g fabric.
  • the substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C. and incubated under 1-10 bar pressure for 1-4 hours.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C, 8% fabric density and 2% NaOH per g fabric.
  • the kappa number is determined.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 8% fabric density and 2% NaOH per g fabric.
  • the kappa number is determined.
  • the substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C. and incubated under 1-10 bar pressure for 1-4 hours.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C, 8% fabric density and 2% NaOH per g fabric.
  • the kappa number is determined.
  • the substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C. and incubated under 1-10 bar pressure for 1-4 hours.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C, 8% fabric density and 2% NaOH per g fabric.
  • enzyme + mediator is added without washing, mixed (2 min) and the reaction is carried out again (same metering as in the first treatment).
  • the reaction is carried out again by adding all components.
  • the substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C. and incubated under 1-10 bar pressure for 1-4 hours.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m).

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Detergent Compositions (AREA)
  • Compounds Of Unknown Constitution (AREA)
  • Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
  • Paper (AREA)
  • Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
  • Fire-Extinguishing Compositions (AREA)
  • Catalysts (AREA)

Abstract

Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung. Das Mehrkomponentensystem ist dadurch gekennzeichnet, dass es a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und c. mindestens einen Mediator ausgewählt aus der Gruppe der Hydroxylamine, Hydroxylaminderivate, Hydroxamsäuren, Hydroxamsäurederivate, der aliphatischen, cycloaliphatischen, heterocyclischen oder aromatischen Verbindungen, die mindestens eine N-Hydroxy, Oxim-, N-Oxi-, oder N,N'-Dioxi-Funktion enthalten und d. ggf. mindestens einen Comediator aus der Gruppe aromatische Alkohole, Carbonylverbindungen, aliphatische Ether, Phenolether und/oder Olefine (Alkene) und e. eine geringe Menge mindestens eines freien Amins eines jeweils eingesetzten Mediators umfasst.

Description

Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung
Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung.
Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nennen. Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck Zellstoff erzeugt. Das Sulfat-Verfahren arbeitet unter Zusatz von NaOH und Na2S, während im Sulfit-Verfahren
Ca(HSO3)2 + SO2 zur Anwendung kommt.
Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lignins aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder Einjahrespflanzen.
Das Lignin, das mit der Cellulose und der Hemicellulose den Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm) ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist, nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere herzustellen.
Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschleifern (Holzschliff) oder mit Refinern (TMP), die das Holz nach entsprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemisch-thermisch) durch Mahlen defibrillieren.
Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illustrierten, etc. verwendet.
Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von Enzymen für den Ligninabbau erforscht. Der Wirkmechanismus derartiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren aufgeklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbedingungen und Induktorzusätze bei dem Weißfäulepilz Phanerochaete chrysosporium zu ausreichenden Enzymmengen zu kommen. Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninperoxidasen und Manganperoxidasen entdeckt. Da Phanerochaete chrysosporium ein sehr effektiver Ligninabbauer ist, versuchte man dessen Enzyme zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu verwenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte, daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins und nicht zu dessen Abbau führen.
Ähnliches gilt auch für andere lignolytische Enzymspezies wie Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff anstelle von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festgestellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen kommt. Es werden nämlich Radikale gebildet, die wieder selbst miteinander reagieren und somit zur Polymerisation führen.
So gibt es heute nur Verfahren, die mit in-vivo Systemen arbeiten (Pilzsysteme). Hauptschwerpunkte von Optimierungsversuchen sind das sogenannte Biopulping und das Biobleaching.
Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhackschnitzeln mit lebenden Pilzsystemen.
Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:
1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mahlen zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holzstoffen (z.B. TMP oder Holzschliff). Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die schlechtere Endweiße.
2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß).
Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking".
Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehandlung erreicht.
Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behandlungszeiten (mehrere Wochen) und v.a. die nicht gelöste Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel verzichten will.
Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche mit Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt. Nur nach dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikante Kappazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß unwirtschaftlich für eine Implementierung in den gängigen Bleichsequenzen macht.
Eine weitere meist mit immobilisierten Pilzsystemen durchgeführte Applikation ist die Behandlung von Zellstoffabrikationsabwässern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Entfärbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlo rierten Verbindungen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordioxid-Bleichstufen verursachen).
Darüberhinaus ist bekannt, Hemicellulasen u.a. Xylanasen, Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.
Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Kochprozeß das Restlignin zum Teil überdeckende reprecipitierte Xylan wirken und durch dessen Abbau die Zugänglichkeit des Lignins für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen angewendeten Bleichchemikalien (v.a. Chlordioxyd) erhöhen. Die im Labor nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzymtyp allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.
Ein weiterer, in letzter Zeit untersuchter möglicher Einsatz von lignolytischen Enzymen oder Pilzen wurde bei der "Kohleverflüssigung" erkennbar. Vorläufige Untersuchungen zeigen die prinzipielle Möglichkeit, Braun- oder Steinkohle mit Hilfe von in vivo Behandlung mit z.B. Weißfäulepilzen wie Phanerochaete chrysosporium anzugreifen und zu verflüssigen (Inkubationszeit mehrere Wochen). (Bioengineering 4.92. 8 Jg.)
Die mögliche Struktur von Steinkohle zeigt ein dreidimensionales Netzwerk von polycyclischen, aromatischen Ringsystemen mit einer "gewissen" Ähnlichkeit zu Ligninstrukturen. Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Chelatsubstanzen (Siderophoren, wie Ammoniumoxalat) und Biotenside an.
In der Anmeldung PCT/EP87/00635 wird ein System zur Entfernung von Lignin aus lignincellulosehaltigem Material unter gleichzeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolytischen Enzymen aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduktions- und Oxidationsmitteln und phenolischen Verbindungen als Mediatoren arbeitet.
In der DE 4008893C2 werden zusätzlich zu Red/Ox-System
"Mimic Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine erhebliche Performanceverbesserung erzielt werden.
In der Anmeldung PCT/EP92/01086 wird als zusätzliche Verbesserung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspotential "abgestimmten" phenolischen oder nichtphenolischen Aromaten eingesetzt.
Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen großtechnischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoffdichten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmeldungen die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Einsatz der Chelatverbindungen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxidbleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können. Aus WO/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren bekannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels sogenannter Enhancer-Substanzen gefördert werden.
Die Enhancer-Substanzen werden in WO 94/12619 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert.
Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cyclische Reste sind.
Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen organische Chemikalien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von denen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substituiert ist.
Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergent-Additiv oder Detergent-Zusammensetzung im Waschmittelbereich. Zwar wird in der Beschreibung der Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin verwiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmeldungen konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behandeln von ligninhaltigen Materialien keine Wirkung zeigten!
Aufgabe der vorliegenden Erfindung ist es, ein System zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen zur Verfügung zu stellen, welches effektiver ist als bekannte Systeme.
Die Aufgabe wird gelöst durch ein Mehrkomponentensystem, das dadurch gekennzeichnet ist, daß es a. ggf. mindestens einen Oxdiationskatalysator und b. mindestens ein geeignetes Oxdidationsmittel und c. mindestens einen Mediator auswählt aus der Gruppe der Hydroxylamine, Hydroxylaminderivate, Hydroxamsäuren,
Hydroxamsaurederivate, der aliphatischen, cycloaliphatischen, heterocyclischen oder aromatischen Verbindungen, die mindestens eine N-Hydroxy-, Oxim-, N-Oxi- oder N,N'-Dioxi-Funktion enhalten und d. ggf. mindestens einen Comediator aus der Gruppe der aryl-substituierten Alkohole, Carbonylverbindungen, aliphatische Ether, Phenolether und/oder Olefine (Alkene) und e. eine geringe Menge mindestens eines freien Amins eines jeweils eingesetzten Mediators umfaßt.
Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemaße Mehrkomponentensystem mindestens einen Oxidationskatalysator.
Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemaße Mehrkomponentensystem mindestens einen Comediator. Als Oxidationskatalysatoren werden im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem bevorzugt Enzyme eingesetzt. Im Sinne der Erfindung umfaßt der Begriff Enzym auch enzymatisch aktive Proteine oder Peptide oder prosthetische Gruppen von Enzymen.
Als Enzym können im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 bis 1.97 gemäß Internationaler Enzym-Nomenklature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24-154) eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden Enzyme der im folgenden genannten Klassen eingesetzt:
Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die auf primäre, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD+ oder NADP+ (Subklasse 1.1.1), Cytochrome (1.1.2), Sauerstoff (O2) (1.1.3), Disulfide (1.1.4), Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99).
Aus dieser Klasse sind besonders bevorzugt die Enzyme der Klasse 1.1.5 mit Chinonen als Akzeptoren und die Enzyme der Klasse 1.1.3 mit Sauerstoff als Akzeptor. Insbesondere bevorzugt in dieser Klasse ist Cellobiose:
quione-1-oxidoreduktase (1.1.5.1).
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.2. Diese Enzymklasse (1.1.5.1) umfaßt solche Enzyme, die Aldehyde zu den korrespondierenden Säuren oder Oxo-Gruppen oxidieren. Die Akzeptoren können NAD+, NADP+ (1.2.1), Cytochrome (1.2.2), Sauerstoff (1.2.3), Sulfide (1.2.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.2.5) oder andere Akzeptoren (1.2.99) sein.
Besonders bevorzugt sind hier die Enzyme der Gruppe (1.2.3) mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.3
In dieser Klasse sind Enzyme zusammengefaßt, die auf
CH-CH-Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.3.1), Cytochrome (1.3.2), Sauerstoff (1.3.3), Chinone oder verwandte Verbindungen (1.3.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.3.7) oder andere Akzeptoren (1.3.99).
Hier sind ebenfalls die Enzyme der Klasse (1.3.3) mit Sauerstoff als Akzeptor und (1.3.5) mit Chinone etc. als Akzeptor besonders bevorzugt. Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.4, die auf CH-NH2-Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.4.1), Cytochrome (1.4.2), Sauerstoff (1.4.3), Disulfide (1.4.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.4.7) oder andere Akzeptoren
(1.4.99).
Besonders bevorzugt sind auch hier Enzyme der Klasse 1.4.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.5, die auf CH-NH-Gruppen des Donors wirken. Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.5.1), Sauerstoff (1.5.3), Disulfide (1.5.4), Chinone (1.5.5) oder andere Akzeptoren (1.5.99).
Auch hier sind besonders bevorzugt Enzyme mit Sauerstoff (O2) (1.5.3) und mit Chinonen (1.5.5) als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.6, die auf NADH oder NADPH wirken.
Die Akzeptoren sind hier NADP+ (1.6.1), Hämproteine (1.6.2), Disulfide (1.6.4), Chinone (1.6.5), NO2-Gruppen (1.6.6), und ein Flavin (1.6.8) oder einige andere Akzeptoren (1.6.99).
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.6.5 mit Chinonen als Akzeptoren. Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.7, die auf andere NO2-Verbindungen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Cytochrome (1.7.2), Sauerstoff (O2) (1.7.3), Eisen- Schwefel-Proteine (1.7.7) oder andere (1.7.99) haben.
Hier sind besonders bevorzugt die Klasse 1.7.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.8, die auf Schwefelgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren NAD+, NADP+ (1.8.1), Cytochrome (1.8.2), Sauerstoff (O2) (1.8.3), Disulfide (1.8.4), Chinone (1.8.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.8.7) oder andere (1.8.99) haben.
Besonders bevorzugt ist die Klasse 1.8.3 mit Sauerstoff (O2) und (1.8.5) mit Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.9, die auf Hämgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Sauerstoff (O2) (1.9.3), NO2-Verbindungen (1.9.6) und andere (1.9.99) haben.
Besonders bevorzugt ist hier die Gruppe 1.9.3 mit Sauerstoff (O2) als Akzeptor (Cytochromoxidasen).
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.12, die auf Wasserstoff als Donor wirken.
Die Akzeptoren sind NAD+ oder NADP+ (1.12.1) oder andere (1.12.99). Desweiteren bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.13 und 1.14 (Oxigenasen).
Weiterhin sind bevorzugte Enzyme die der Klasse 1.15 , die auf Superoxid-Radikale als Akzeptoren wirken.
Besonders bevorzugt ist hier die Superoxid-Dismutase
(1.15.1.1).
Weiterhin sind bevorzugt Enzyme der Klasse 1.16
Als Akzeptoren wirken NAD+ oder NADP+ (1.16.1) oder Sauerstoff (O2) (1.16.3).
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.16.3.1 (Ferroxidase, z.B. Ceruloplasmin).
Weiterhin bevorzugte Enzyme sind diejenigen, die der Gruppe 1.17 (Wirkung auf CH2-Gruppen, die zu -CHOH- oxidiert werden), 1.18 (Wirkung auf reduziertes Ferredoxin als Donor), 1.19 (Wirkung auf reduziertes Flavodoxin als Donor) und 1.97 (andere Oxidoreduktasen) angehören.
Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 1.11. die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Subklasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen. Besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-C-Peroxidasen (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxydase (1.11.1.6), die lodid-Peroxidase (1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), die Chlorid-Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascorbat-Peroxidase (1.11.1.11), die Phospholipid-Hydroperoxid-Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan-Peroxidase (1.12.1.13), die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin-Peroxidase) (1.11.1.14).
Ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandten Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD+, NADP+ (1.10.1), Cytochrome
(1.10.2), Sauerstoff (1.10.3) oder andere (1.10.99).
Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauerstoff (O2) als Akzeptor besonders bevorzugt.
Von den Enzymen dieser Klasse sind die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase
(1.10.3.3), o-Aminophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase)
(1.10.3.2) insbesondere bevorzugt sind.
Diese Enzyme sind käuflich erhältlich oder lassen sich nach Standardverfahren gewinnen. Als Organismen zur Produktion der Enzyme kommen beispielsweise Pflanzen, tierische Zellen, Bakterien und Pilze in Betracht. Grundsätzlich können sowohl natürlich vorkommende als auch gentechnisch veränderte Organismen Enzymproduzenten sein. Ebenso sind Teile von einzelligen oder mehrzelligen Organismen als Enzymproduzenten denkbar, vor allem Zellkulturen.
Für die insbesondere bevorzugten Enzyme, wie die aus der Gruppe 1.11.1 vor allem aber 1.10.3 und insbesondere zur Produktion von Laccasen werden beispielsweise Weißfäulepilze wie Pleurotus, Phlebia und Trametes verwendet.
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt mindestens ein Oxidationsmittel. Als Oxidationsmittel können beispielsweise Luft, Sauerstoff, Ozon, H2O2, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH, OOH, Singulettsauerstoff, Superoxid (O2-), Ozonid, Dioxygenyl-Kation
(O2 +), Dioxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden solche Oxidationsmittel eingesetzt, die entweder durch die entsprechenden Oxidoreduktasen generiert werden können z.B. Dioxirane aus Laccasen plus Carbonylen oder die chemisch den Mediator regenerieren können (z.B. Caro'sche Säure + Benztriazol ergibt Hydroxybenztriazol) oder diesen direkt umsetzen können.
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt als Mediator (Komponente c) vorzugsweise mindestens eine Verbindung, die mindestens eine N-Hxdroxy-, Oxim-, N-Oxi- oder N-Dioxi-Funktion enthält und/oder eine der im folgenden genannten Verbindungen der Formel I, II, III,IV oder V, wobei die Verbindungen der Formeln II, III, IV und V bevorzugt, die Verbindungen der Formel III, IV und V besonders bevorzugt und Verbindungen der Formel IV und V insbesondere bevorzugt sind.
Hydroxylamine: (offenkettig oder cyclisch, aliphatisch oder aromatisch, heterocyclisch) der allgemeinen Formel I
wobei in der allgemeinen Formel I die Subεtituenten R1 und R2, die gleich oder ungleich sein können, unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen: Wasserstoff, C1-C12-alkyl-, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, aryl-, deren C1-C12-alkyl-, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, aryl- unsubstituiert oder weiterhin ein- oder mehrfach mit dem Rest R3 substituiert sein können und wobei der Rest R3 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, hydroxy-, formyl-, carboxy- sowie Salze und Ester davon, amino-, nitro-, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, sulfono-, deren Ester und Salze, sulfamoyl-, carbamoyl-, phospho-, phosphono-, phosphonooxy- und deren Salze und Ester, wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen des Restes R3 weiterhin unsubstituiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy-, C1-C3-alkyl-, C1-C3-alkoxy- substituiert sein können und wobei die Reste R1 und R2 gemeinsam eine Gruppe -B-bilden können und -B- dabei eine der folgenden Gruppen darstellt: (-CHR4-)n, (-CR4=CH-)m und wobei R4 ein Substituent ist der wie R3 definiert ist und n eine ganze Zahl von 1 bis 6 darstellt und m eine ganze Zahl von 1 bis 3 darstellt.
Beispiele:
Hydroxylamine
N,N-Dipropylhydroxylamin
N,N-Diisopropylhydroxylamin
N-Hydroxypyrrolidin
N-Hydroxypiperidin
N-Hydroxyhexahydroazepin
N,N-Dibenzylhydroxylamin
Phenylhydroxylamin
3-Hydroxylamino-3-phenylpropionsäure
2-Hydroxylamino-3-phenylpropionsäure
N-Sulfomethylhydroxylamin
Verbindungen der allgemeinen Formel II sind:
wobei X für eine der folgenden Gruppen steht: (-N=N-), (-N=CR10-)p, (-CR10=N-)p, (-CR11=CR12-)p
oder und p gleich 1 oder 2 ist,
wobei die Reste R9 bis R12, R15 und R16 gleich oder ungleich sein können und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen können: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C5-alkyl, phenyl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R9 bis R12, R15 und R16 weiterhin unsubstitiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy, C1-C3-alkyl, C1-C3-alkoxy substituiert sein können, und wobei die Reste R15 und R16 eine gemeinsame Gruppe -G- bilden können und -G- dabei eine der folgenden Gruppen repräsentiert: (-CR5=CR6-CR7=CR8-) oder (-CR8=CR7-CR6=CR5-).
Die Reste R5 bis R8 können gleich oder ungleich sein und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R5 bis R8 weiter- hin unsubstituiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy, C1- C3-alkyl, C1-C3-alkoxy substituiert sein können und wobei die C1-C12-alkyl-, C1-C6-alkyloxy-, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, aryl-Gruppen der Reste R5 bis R8 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder mehrfach mit dem Rest R18 substituiert sein können und wobei der Rest R18 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl, sowie deren Ester und Salze und wobei die carbamoyl, sulfamoyl, amino-Gruppen des Restes R18 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder zweifach mit dem Rest R19 substituiert sein können und wobei der Rest R19 eine der folgenden
Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl.
Beispiele:
1-Hydroxy-1,2,3-triazol-4,5-dicarbonsäure
1-Phenyl-1H-1,2,3-triazol-3-oxid
5-Chlor-1-phenyl-1H-1,2,3-triazol-3-oxid
5-Methyl-1-phenyl-1H-1,2,3-triazol-3-oxid
4-(2,2-Dimethylpropanoyl)-1-hydroxy-1H-1,2,3-triazol
4-Hydroxy-2-phenyl-2H-1,2,3-triazol-1-oxid
2,4,5-Triphenyl-2H-1,2,3-triazol-1-oxid
1-Benzyl-1H-1,2,3-triazol-3-oxid
1-Benzyl-4-chlor-1H-1,2,3-triazol-3-oxid
1-Benzyl-4-brom-1H-1,2,3-triazol-3-oxid
1-Benzyl-4-methoxy-1H-1,2,3-triazol-3-oxid Verbindungen der allgemeinen Struktur III sind;
Die Reste R5 bis R12 können gleich oder ungleich sein und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R5 bis R12 weiterhin unsubstituiert oder ein oder zweifach mit hydroxy, C1-C3-alkyl, C1-C3-alkoxy substituiert sein können und wobei die C1-C12-alkyl-, C1-C6-alkyloxy-, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, aryl-, aryl-C1-C6-alkyl-Gruppen der Reste R5 bis R12 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder mehrfach mit dem Rest R13 substituiert sein können und wobei der Rest R13 eine der folgenden Gruppen darstellen kann:
Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl, sulfono, sulfeno, sulfino und deren Ester und Salze und wobei die carbamoyl-, sulfamoyl-, amino-Gruppen des Restes R13 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder zweifach mit dem Rest R14 substituiert sein können und wobei der Rest R14 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl.
Beispiele:
1-Hydroxy-benzimidazole
1-Hydroxybenzimidazol-2-carbonsäure
1-Hydroxybenzimidazol
2-Methyl-1-hydroxybenzimidazol
2-Phenyl-1-hydroxybenzimidazol
1-Hydroxyindole
2-Phenyl-1-hydroxyindol
Substanzen der allgemeinen Formel IV sind:
wobei X für eine der folgenden Gruppen steht: (-N=N-), (-N=CR10-)m, (-CR10=N-)m, (-CR11=CR12-)m
und m gleich 1 oder 2 ist.
Für die Reste R5 bis R8 und R10 bis R12 gilt das oben gesagte.
R17 kann sein: Wasserstoff, C1-C10-alkyl, C1-C10-alkylcarbonyl, deren C1-C10-alkyl und C1-C10-alkylcarbonyl unsubstituiert oder mit einem Rest R18, der wie R3 definiert ist, ein- oder mehrfach substituiert sein können.
Von den Substanzen der Formel IV sind insbesondere Derivate des 1-Hydroxybenzotriazols und des tautomeren Benzotriazol-1-oxides sowie deren Ester und Salze bevorzugt (Verbindungen der Formel V)
Die Reste R5 bis R8 können gleich oder ungleich sein und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R5 bis R8 weiterhin unsubstitiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy, C1-C3-alkyl, C1-C3-alkoxy substituiert sein können und wobei die C1-C12-alkyl-, C1-C6-alkyloxy-, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, aryl-Gruppen der Reste R5 bis R8 unsubstituiert oder weiterhin ein oder mehrfach mit dem Rest R18 substituiert sein können und wobei der Rest R18 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, Hydroxy, Formyl, Carboxy sowie deren Salze und Ester, Amino, Nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl, sulfono, sulfeno, sulfino sowie deren Ester und Salze und wobei die carbamoyl-, sulfamoyl-, amino-Gruppen des Restes R18 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder zweifach mit dem Rest R19 substituiert sein können und wobei der Rest R19 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl.
Beispiele: 1H-Hydroxybenzotriazole
1-Hydroxybenzotriazol
1-Hydroxybenzotriazol, Natriumsalz 1-Hydroxybenzotriazol, Kaliumsalz
1-Hydroxybenzotriazol, Lithiumsalz
1-Hydroxybenzotriazol, Ammoniumsalz
1-Hydroxybenzotriazol, Calciumsalz
1-Hydroxybenzotriazol, Magnesiumsalz
1-Hydroxybenzotriazol-6-sulfonsäure
1-Hydroxybenzotriazol-6-sulfonsäure, Mononatriumsalz
1-Hydroxybenzotriazol-6-carbonsäure
1-Hydroxybenzotriazol-6-N-phenylcarboxamid
5-Ethoxy-6-nitro-1-hydroxybenzotriazol
4-Ethyl-7-methyl-6-nitro-1-hydroxybenzotriazol
2,3-Bis-(4-ethoxy-phenyl)-4,6-dinitro-2,3-dihydro-1-hydroxybenzotriazol
2,3-Bis-(2-brom-4-methyl-phenyl)-4,6-dinitro-2,3-dihydro-1-hydroxybenzotriazol
2,3-Bis-(4-brom-phenyl)-4,6-dinitro-2,3-dihydro-1-hydroxybenzotriazol
2,3-Bis-(4-carboxy-phenyl)-4,6-dinitro-2,3-dihydro-1-hydroxy-benzotriazol
4,6-Bis-(trifluormethyl)-1-hydroxybenzotriazol
5-Brom-1-hydroxybenzotriazol
6-Brom-1-hydroxybenzotriazol
4-Brom-7-methyl-1-hydroxybenzotriazol
5-Brom-7-methyl-6-nitro-1-hydroxybenzotriazol
4-Brom-6-nitro-1-hydroxybenzotriazol
6-Brom-4-nitro-1-hydroxybenzotriazol
4-Chlor-1-hydroxybenzotriazol
5-Chlor-1-hydroxybenzotriazol
6-Chlor-1-hydroxybenzotriazol
6-Chlor-5-isopropyl-1-hydroxybenzotriazol
5-Chlor-6-methyl-1-hydroxybenzotriazol
6-Chlor-5-methyl-1-hydroxybenzotriazol
4-Chlor-7-methyl-6-nitro-1-hydroxybenzotriazol
4-Chlor-5-methyl-1-hydroxybenzotriazol
5-Chlor-4-methyl-1-hydroxybenzotriazol 4-Chlor-6-nitro-1-hydroxybenzotriazol
6-Chlor-4-nitro-1-hydroxybenzotriazol
7-Chlor-1-hydroxybenzotriazol
6-Diacetylamino-1-hydroxybenzotriazol
2,3-Dibenzyl-4,6-dinitro-2,3-dihydro-1-hydroxybenzotriazol
4,6-Dibrom-1-hydroxybenzotriazol
4,6-Dichlor-1-hydroxybenzotriazol
5,6-Dichlor-1-hydroxybenzotriazol
4,5-Dichlor-1-hydroxybenzotriazol
4,7-Dichlor-1-hydroxybenzotriazol
5,7-Dichlor-6-nitro-1-hydroxybenzotriazol
5,6-Dimethoxy-1-hydroxybenzotriazol
2,3-Di-[2]naphthyl-4,6-dinitro-2,3-dihydro-1-hydroxybenzotriazol
4,6-Dinitro-1-hydroxybenzotriazol
4,6-Dinitro-2,3-diphenyl-2,3-dihydro-1-hydroxybenzotriazol
4,6-Dinitro-2,3-di-p-tolyl-2,3-dihydro-1-hydroxybenzotriazol
5-Hydrazino-7-methyl-4-nitro-1-hydroxybenzotriazol
5,6-Dimethyl-1-hydroxybenzotriazol
4-Methyl-1-hydroxybenzotriazol
5-Methyl-1-hydroxybenzotriazol
6-Methyl-1-hydroxybenzotriazol
5-(1-Methylethyl)-1-hydroxybenzotriazol
4-Methyl-6-nitro-1-hydroxybenzotriazol
6-Methyl-4-nitro-1-hydroxybenzotriazol
5-Methoxy-1-hydroxybenzotriazol
6-Methoxy-1-hydroxybenzotriazol
7-Methyl-6-nitro-1-hydroxybenzotriazol
4-Nitro-1-hydroxybenzotriazol
6-Nitro-1-hydroxybenzotriazol
6-Nitro-4-phenyl-1-hydroxybenzotriazol
5-Phenylmethyl-1-hydroxybenzotriazol
4-Trifluormethyl-1-hydroxybenzotriazol
5-Trifluormethyl-1-hydroxybenzotriazol 6-Trifluormethyl-1-hydroxybenzotriazol
4,5,6,7-Tetrachlor-1-hydroxybenzotriazol
4,5,6,7-Tetrafluor-1-hydroxybenzotriazol
6-Tetrafluorethyl-1-hydroxybenzotriazol
4,5,6-Trichlor-1-hydroxybenzotriazol
4,6,7-Trichlor-1-hydroxybenzotriazol
6-Sulfamido-1-hydroxybenzotriazol
6-N,N-Diethyl-sulfamido-1-hydroxybenzotriazol
6-N-Methylsulfamido-1-hydroxybenzotriazol
6-(1H-1,2,4-triazol-1-ylmethyl)-1-hydroxybenzotriazol
6-(5,6,7,8-tetrahydroimidazo-[1,5-a]-pyridin-5-yl)-1-hydroxy-benzotriazol
6-(Phenyl-1H-1,2,4-triazol-1-ylmethyl)-1-hydroxybenzotriazol 6-[(5-methyl-1H-imidazo-1-yl)-phenylmethyl]-1-hydroxybenzotriazol
6-[(4-methyl-1H-imidazo-1-yl)-phenylmethyl]-1-hydroxybenzotriazol
6-[(2-methyl-1H-imidazo-1-yl)-phenylmethyl]-1-hydroxybenzotriazol
6-(1H-Imidazol-1-yl-phenylmethyl)-1-hydroxybenzotriazol 5-(1H-Imidazol-1-yl-phenylmethyl)-1-hydroxybenzotriazol 6-[1-(1H-Imidazol-1-yl)-ethyl]-1-hydroxybenzotriazol-mono-hydrochlorid
3H-Benzotriazol-1-Oxide
3H-Benzotriazol-1-oxid
6-Acetyl-3H-benzotriazol-1-oxid
5-Ethoxy-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
4-Ethyl-7-methyl-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
6-Amino-3,5-dimethyl-3H-benzotriazol-1-oxid
6-Amino-3-methyl-3H-benzotriazol-1-oxid
5-Brom-3H-benzotriazol-1-oxid 6-Brom-3H-benzotriazol-1-oxid
4-Brom-7-methyl-3H-benzotriazol-1-oxid
5-Brom-4-chlor-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
4-Brom-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
6-Brom-4-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-3H-benzotriazol-1-oxid
6-Chlor-3H-benzotriazol-1-oxid
4-Chlor-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
4,6-Dibrom-3H-benzotriazol-1-oxid
4,6-Dibrom-3-methyl-3H-benzotriazol-1-oxid
4,6-Dichlor-3H-benzotriazol-1-oxid
4,7-Dichlor-3H-benzotriazol-1-oxid
5,6-Dichlor-3H-benzotriazol-1-oxid
4,6-Dichlor-3-methyl-3H-benzotriazol-1-oxid
5,7-Dichlor-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
3,6-Dimethyl-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
3,5-Dimethyl-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
3-Methyl-3H-benzotriazol-1-oxid
5-Methyl-3H-benzotriazol-1-oxid
6-Methyl-3H-benzotriazol-1-oxid
6-Methyl-4-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
7-Methyl-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-6-nitro-3H-benzotriazol-1-oxid
2H-Benzotriazol-1-oxide 2-(4-Acetoxy-phenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Acetylamino-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(4-Ethyl-phenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid 2-(3-Aminophenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(4-Aminophenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Amino-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Brom-4-chlor-6-nitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid 2-(4-Bromphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid 5-Brom-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Brom-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(4-Bromphenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(4-Bromphenyl)-6-nitro-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-2-(2-chlorphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-2-(3-chlorphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-2-(2-chlorphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-2-(3-chlorphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-2-(2,4-dibromphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-2-(2,5-dimethylphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-2-(4-nitrophenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-6-nitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-[4-(4-Chlor-3-nitro-phenylazo)-3-nitrophenyl]-4,6-dinitro-
2H-benzotriazol-1-oxid
2- (3-Chlor-4-nitro-phenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(4-Chlor-3-nitrophenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
4-Chlor-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Chlor-4-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(2-Chlorphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(3-Chlorphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(4-Chlorphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-[4-(4-Chlorphenylazo)-3-nitrophenyl]-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(2-Chlorphenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(3-Chlorphenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(4-Chlorphenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-{4-[N'-(3-Chlorphenyl)-hydrazino]-3-nitrophenyl}4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(4-[N'-(4-Chlorphenyl)-hydrazino]-3-nitrophenyl)4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(2-Chlorphenyl)-6-methyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(3-Chlorphenyl)-6-methyl-2H-benzotriazol-1-oxid 2- ( 4-Chlorphenyl) -6-methyl-2H-benzotriazol-l-oxid
2- (3-Chlorphenyl) -6-nitro-2H-benzotriazol-l-oxid
2- (4-Chlorphenyl) -6-nitro-2H-benzotriazol-l-oxid
2-(4-Chlorphenyl)-6-picrylazo-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Chlor-2-(2,4,5-trimethylphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
4,5-Dibrom-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
4,5-Dichlor-6-nitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
4,5-Dichlor-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
4,7-Dichlor-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
4,7-Dimethyl-6-nitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(2,4-Dimethylphenyl)-4,6-dinitro-benzotriazol-1-oxid
2-(2,5-Dimethylphenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(2,4-Dimethylphenyl)-6-nitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(2,5-Dimethylphenyl)-6-nitro-2H-benzotriazol-1-oxid
4,6-Dinitro-2-[3-nitro-4-(N'-phenylhydrazino)-phenyl-]-2H-benzotriazol-1-oxid
4,6-Dinitro-2-[4-nitro-4-(N'-phenylhydrazino)-phenyl-]-2H-benzotriazol-1-oxid
4,6-Dinitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(2,4-Dinitrophenyl)-4,6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(2,4-Dinitrophenyl)-6-nitro-2H-benzotriazol-1-oxid
4,6-Dinitro-2-o-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
4,6-Dinitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
4,6-Dinitro-2-(2,4,5-trimethylphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(4-Methoxyphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
2-(4-Methoxyphenyl)-6-methyl-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Methyl-6-nitro-2-m-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Methyl-6-nitro-2-o-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
5-Methyl-6-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Methyl-4-nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Methyl-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
4-Methyl-2-m-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
4-Methyl-2-o-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
4-Methyl-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Methyl-2-m-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid 6-Methyl-2-o-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Methyl-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-[1]Naphthyl-4-6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-[2]Naphthyl-4-6-dinitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-[1]Naphthyl-6-nitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2-[2]Naphthyl-6-nitro-2H-benzotriazol-1-oxid
2- ( 3-Nitrophenyl) -2H-benzotriazol-l-oxid
6-Nitro-2-phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
4-Nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Nitro-2-o-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Nitro-2-p-tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
6-Nitro-2-(2,4,5-trimethylphenyl)-2H-benzotriazol-1-oxid
2-Phenyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-o-Tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
2-p-Tolyl-2H-benzotriazol-1-oxid
Weiterhin bevorzugt sind Heterocyclen, die mindestens eine N-Hydroxy-, Oxim-, N-Oxy-, N,N-Dioxy-Funktion oder ein weiteres Heteroatom, wie O, S, Se, Te enthalten, wie:
Aziridine, Diaziridine, Pyrrole, Dihydropyrrole, Tetrahydropyrrole, Pyrazole, Dihydropyrazole, Tetrahydropyrazole, Imidazole, Dihydroimidazole, Tetrahydroimidazole, Dihydroimidazole, 1,2,3 -Triazole, 1,2,4-Triazole, Tetrazole, Pentazole, Piperidine, Pyridine, Pyridazine, Pyrimidine, Pyrazine, Piperazine, 1,2,3-Triazine, 1,2,4-Triazine, 1,2,3-Triazine, Tetrazine, Azepine, Oxazole, Isoxazole, Thiazole, Isothiazole, Thiadiazole, Morpholine, und deren benzokondensierte Derivate wie: Indole, Isoindole, Indolizine, Indazole,
Benzimidazole, Benztriazole, Chinoline, Isochinoline,
Phthalazine, Chinazoline, Chinoxaline, Phenazine, Benzazepine, Benzothiazole, Benzoxazole. Ebenso bevorzugt sind kondensierte N-Heterocyclen wie Triazolo- und Tetrazoloverbindungen, die mindestens eine N-Hydroxy-, Oxim-, N-Oxi-, N,N-Dioxi-Funktion und neben N ein weiteres Heteroatom wie O, S, Se, Te enthalten können.
[1,2,4]Triazolo[4,3-a ]pyridine
[1,2,4]Triazolo[1,5-a ]pyridine
[1,2,4]Triazolo[4,3-a ]quinoline
[1,2,4]Triazolo[4,3-b ]isoquinoline
[1,2,4]Triazolo[3,4-a ]isoquinoline
[1,2,4]Triazolo[1,5-b ]isoquinoline
[1,2,4]Triazolo[5,1-a ]isoquinoline
[1,2,3]Triazolo[1,5-a ]pyridine
[1,2,3]Triazolo[4,5-b ]pyridine
[1,2,3]Triazolo[4,5-c ]pyridine
[1,2,3]Triazolo[1,5-a]quinoline
[1,2,3]Triazolo[5,1-a]isoquinoline
[1,2,4]Triazolo[4,3-b]pyridazine
[1,2,4]Triazolo[1,5-b]pyridazine
[1,2,4]Triazolo[4,5-d]pyridazine
[1,2,4]Triazolo[4,3-b]cinnoline
[1,2,4]Triazolo[3,4-a]phthalazine
[1,2,4]Triazolo[4,3-a]pyrimidine
[1,2,4]Triazolo[4,3-c]pyrimidine
[1,2,4]Triazolo[1,5-a ]pyrimidine
[1,2,4]Triazolo[1,5-c]pyrimidine
[1,2,4]Triazolo[4,3-c]quinazoline
[1,2,4]Triazolo[1,5-a]quinazolin
[1,2,4]Triazolo[1,5-c]quinazolin
[1,2,4]Triazolo[5,1-b]quinazolin
[1,2,3]Triazolo[1,5-a]pyrimidine
[1,2,3]Triazolo[1,5-c]pyrimidine
[1,2,3]Triazolo[4,5-d]pyrimidine [1,2,3]Triazolo[1,5-a]quinazoline [1,2,3]Triazolo[1,5-c]quinazoline [1,2,4]Triazolo[4,3-a]pyrazine
[1,2,4]Triazolo[1,5-a]pyrazine
[1,2,4]Triazolo[1,5-a]pyrazine
[1,2,3]Triazolo[4,5-b]pyrazine
[1,2,4]Triazolo[4,3-a]quinoxaline [1,2,3]Triazolo[1,5-a]quinoxaline [1,2,4]Triazolo[4,3-b][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[3,4-c][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[4,3-d][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[3,4-f][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[1,5-b][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[5,1-c][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[1,5-d][l,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[4,3-a][1,3,5]triazin [1,2,4]Triazolo[1,5-a][1,3,5]triazin Tetrazolo[1,5-a]pyridine
Tetrazolo[1,5-b]isoquinoline
Tetrazolo[1,5-a]quinoline
Tetrazolo[5,1-a]isoquinoline
Tetrazolo[1,5-b]pyridazine
Tetrazolo[1,5-b]cinnoline
Tetrazolo[5,1-a]phthalazine
Tetrazolo[l,5-a]pyrimidine
Tetrazolo[1,5-c]pyrimidine
Tetrazolo[l,5-a]quinazoline
Tetrazolo[l,5-c]quinazoline
Tetrazolo[l,5-a]pyrazine
Tetrazolo[l,5-a]quinoxaline
Tetrazolo[1,5-b][1,2,4]triazine Tetrazolo[5,1-c][1,2,4]triazine Tetrazolo[1,5-d][1,2,4]triazine Tetrazolo[5,1-f][1,2,4]triazine Sonstige:
Chinolin-N-oxid
Isochinolin-N-oxid
N-Hydroxy-1,2,3,4-tetrahydro-isochinolin
ß-(N-Oxy-1,2,3,4-tetrahydroisochinolino)-propionsaure
1,3-Dihydroxy-2N-benzylimido-benzimidazolin
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem (d) umfaßt beispielsweise aliphatische Ether, arylsubstituierte Alkohole wie z.B.
2,3-Dimethoxybenzylalkohol
3,4-Dimethoxybenzylalkohol
2,4-Dimethoxybenzylalkohol
2,6-Dimethoxybenzylalkohol
Homovanillylalkohol
Ethylenglykolmonophenylether
2-Hydroxybenzylalkohol
4-Hydroxybenzylalkohol
4-Hydroxy-3-methoxybenzylalkohol
2-Methoxybenzylalkohol
2,5-Dimethoxybenzylalkohol
3,4-Dimethoxybenzylamin
2,4-Dimethoxybenzylamin-hydrochlorid
Veratrylalkohol
Coniferylalkohol
Olefine (Alkene)
z.B.
2-Allylphenol 2-Allyl-6-methylphenol
Allylbenzol
3,4-Dimethoxy-propenylbenzol p-Methoxystyrol
1-Allylimidazol
1-Vinylimidazol
Styrol
Stilben
AIlylphenylether
Zimtsäurebenzylester
Zimtsäuremethylester
2,4,6-Triallyloxy-1,3,5-triazin
1,2,4-Trivinylcyclohexan
4-Allyl-1,2-dimethoxybenzol
4-tert-Butylbenzoesäurevinylester
Squalen
Benzoinallylether
Cyclohexen
Dihydropyran
N-Benzylzimtsäureanilid
mit Vorzug Phenolether
wie z.B.
2,3-Dimethoxybenzylalkohol
3,4-Dimethoxybenzylalkohol
2,4-Dimethoxybenzylalkohol
2,6-Dimethoxybenzylalkohol
Homovanillylalkohol
4-Hydroxybenzylalkohol
4-Hydroxy-3-methoxybenzylalkohol
2-Methoxybenzylalkohol
2,5-Dimethoxybenzylalkohol
3,4-Dimethoxybenzylamin
2,4-Dimethoxybenzylamin-hydrochlorid Veratrylalkohol
Coniferylalkohol
Veratrol
Anisol
mit Vorzug Carbonylverbindungen wie z.B.
4-Aminobenzophenon
4-Acetylbiphenyl
Benzophenon
Benzil
Benzophenonhydrazon
3,4-Dimethoxybenzaldehyd
3,4-Dimethoxybenzoesäure
3,4-Dimethoxybenzophenon
4-Dimethylaminobenzaldhyd
4-Acetylbiphenylhydrazon
Benzophenon-4-carbonsäure
Benzoylaceton
Bis-(4,4'-dimethylamino)-benzophenon
Benzoin
Benzoinoxim
N-Benzoyl-N-phenyl-hydroxylamin
2-Amino-5-chlor-benzophenon
3-Hydroxy-4-methoxybenzaldehyd
4-Methoxybenzaldehyd
Anthrachinon-2-sulfonsäure
4-Methylaminobenzaldehyd
Benzaldehyd
Benzophenon-2-carbonsäure
3,3',4,4'-Benzophenontetracarbonsäuredianhydrid
(S)-(-)-2-(N-Benzylpropyl)-aminobenzophenon
Benzylphenylessigsäureanilid
N-Benzylbenzanilid
4,4'-Bis-(dimethylamino)-thiobenzophenon 4,4'-Bis-(diacetylamino)-benzophenon
2-Chlorbenzophenon
4,4'-Dihydroxybenzophenon
2,4-Dihydroxybenzophenon
3 ,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzaldehydhydrazin
4-Hydroxybenzophenon
2-Hydroxy-4-methoxybenzophenon
4-Methoxybenzophenon
3,4-Dihydroxybenzophenon
p-Anissäure
p-Anisaldehyd
3,4-Dihydroxybenzaldehyd
3,4-Dihydroxybenzoesäure
3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzaldehyd
3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzoesäure
4-Hydroxybenzaldehyd
Salicylaldehyd
Vanillin
Vanillinsäure
Durch den Zusatz der unter d) und e) genannten Verbindungen des Mehrkomponentensystems erfolgt eine Reaktionsvermittlung in Kaskadenform oder ein Recycling der eigentlichen Mediatorverbindungen in situ d.h. während der Reaktion und führt überraschenderweise zu wesentlichen Verbesserung der Kappareduktion oder Verringerung der Mediatordosage.
Die unter d) in Anspruch 1 genannten Zusatzstoffe werden vorzugsweise in Mengen von 0,01 bis 0,5 mg pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 0,1 mg pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Das freie Amin des jeweiligen Mediators wird vorzugsweise im Verhältnis Mediator/Amin von 100:1 bis 1:1, besonders bevorzugt 20:1 bis 1:1, insbesondere bervorzugt 10:1 bis 2:1 eingesetzt.
Die Wirksamkeit des Mehrkomponentensystems beim Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben den genannten Bestandteilen noch Mg2+ Ionen vorhanden sind. Die Mg2+ Ionen können beispielsweise als Salz, wie z.B. MgSO4, eingesetzt werden. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,1 - 2 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 0,2 - 0,6 mg/g.
In manchen Fällen laßt sich eine weitere Steigerung der Wirksamkeit des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems dadurch erreichen, daß das Mehrkomponentensystem neben den Mg2+ Ionen auch Komplexbildner wie z.B. Ethylendiamintetra- essigsaure (EDTA), Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), Hydroxyethylendiamintriessigsaure (HEDTA), Diethylentriaminpentamethylen-phosphonsaure (DTMPA) , Nitrilotriessigsaure (NTA), Polyphosphorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,2 - 5 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 1 - 3 mg.
Der Einsatz des erfindungsgemaßen Merhkomponentenεystems in einem Verfahren zu Behandeln von Lignin erfolgt beispielsweise dadurch, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis e) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wasεrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt.
Vorzugsweise wird ein Verfahren unter Einsatz des erfindungsgemaßen Mehrkomponentensystems in Gegenwart von Sauer stoff oder Luft bei Normaldruck bis 10 bar und in einem pH- Bereich von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95ºC, vozugsweise 40 - 95ºC, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40 % durchgeführt.
Ein für den Einsatz von Enzymen bei der Zellstoffbleiche ungewöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems eine
Steigerung der Stoffdichte eine erhebliche Steigerung der Kappaerniedrigung ermöglicht.
Überraschenderweise führte somit eine erhöhte Stoffdichte zu einer besseren Aktivität des Mehrkomponentensystems.
Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 12 bis 15 %, besonders bevorzugt 14 bis 15 % durchgeführt.
Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wasche (pH 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) oder Q-Stufe (pH-Wert 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) vor der Enzym-Mediatorstufe bei manchen Zellstoffen zu einer erheblichen Kappazahlerniedrigung im Vergleich zur Behandlung ohne diese spezielle Vorbehandlung führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbildner die zu diesem Zwecke üblichen Substanzen (wie z.B. EDTA, DTPA) eingesetzt. Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0,1 %/to bis 1 %/to besonders bevorzugt 0,1 %/to bis 0,5 %/to eingesetzt.
Im erfindungsgemaßen Verfahren werden vorzugsweise 100 bis 100.000 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 1.000 bis 40.000 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 mg bis 100 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 50 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,5 bis 80 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,5 bis 40 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
Mittels des erfindungsmäßigen Mehrkomponentensystems konnten beispielsweise bei der Bleiche von Sulfatzellstoffen (Soft-wood) das völlig überraschende Ergebnis einer Reduzierung der Kappazahl von ca. 30 auf 10 innerhalb von 1 bis 4 Stunden selbst bei einer hohen Konsistenz im Bereich von etwa 15 % erzielt werden, wobei durch Zusatz der Komponenten d) und e) gemäß Anspruch 1 eine erhebliche Verminderung der Konzentration der Komponente c) (Mediator) möglich ist.
Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zusammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur Einstellung eines bestimmten Redoxpotentials dienen.
Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit, Natrium-Dithionit, Ascorbinsäure, Thioverbindungen, Mercaptoverbindungen oder Glutathion etc. eingesetzt werden. Die Reaktion läuft beispielsweise bei Laccase unter Sauerstoffzufuhr oder Sauerstoffüberdruck ab, bei den Peroxidasen (z.B. Ligninperoxidasen, Manganperoxidasen) mit Wasserstoffperoxid. Dabei können beispielsweise der Sauerstoff auch durch Wasserstoffperoxid + Katalase und Wasserstoffperoxid durch Glucose + GOD oder andere Systeme in situ generiert werden.
Außerdem können dem System Radikalbildner oder Radikalfänger (Abfangen von beispielsweise OH- oder OOH- Radikalen) zugesetzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern.
Der Reaktionslösung können auch weitere Metallsalze zugegeben werden.
Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbildnern als Radikalbildner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze bilden in der Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u.a. Fe2+, Fe3+, Mn2+, Mn3+, Mn4+, Cu2+, Ca2+, Ti3+, Cer4+, Al3+.
Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüberhinaus als Mimicsubstanzen für die Enzyme, beispielsweise für die Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Manganperoxidasen (Hämkomplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind solche Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von (hier) Oxidoreduktasen simulieren und z.B. Oxidationsreaktionen katalysieren können. Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden. Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffperoxid Singulettsauerstoff bilden.
Schließlich ist es auch möglich, unter Einsatz von Detergentien zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anionische, kationische und amphotere Tenside in Betracht. Die Detergentien können die Penetration der Enzyme und Mediatoren in die Faser verbessern.
Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysaccharide und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane,
Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen gebildete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Polysaccharide und als Proteine Gelantine und Albumin zu nennen.
Diese Stoffe dienen hauptsächlich als Schutzkolloide für die Enzyme.
Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Proteasen wie Pepsin, Bromelin, Papain usw.. Diese können u.a. dazu dienen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Extensins C, hydroxyprolinreiches Protein, einen besseren Zugang zum Lignin zu erreichen.
Als weitere Schutzkolloide kommen Aminosäuren, Einfachzucker, Oligomerzucker, PEG-Typen der verschiedensten Mole kulargewichte, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsiloxane in Frage.
Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Delignifizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, o.a. Zellstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern auch bei der Herstellung von Zellstoffen allgemein, sei es aus Holz- oder Einjahrespflanzen, wenn eine Defibrillierung durch die üblichen Kochverfahren (verbunden eventuell mit mechanischen Verfahren oder Druck) d.h. eine sehr schonende Kochung bis zu Kappazahlen, die im Bereich von ca. 50 - 120 Kappa liegen können, gewährleistet ist.
Bei der Bleiche von Zellstoffen wie auch bei der Herstellung von Zellstoffen kann die Behandlung mehrfach wiederholt werden, entweder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stoffes mit NaOH oder ohne diese Zwischenschritte. Dies führt zu noch wesentlich weiter reduzierbaren Kappawerten und zu erheblichen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der Enzym/Mediatorbehandlung eine O2-Stufe eingesetzt werden oder auch wie bereits erwähnt eine saure Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausgeführt werden.
Bei der "Verflüssigung" von Kohle (Steinkohle, Braunkohle) wird eine ähnliche Verfahrensführung wie bei der Delignifizierung (Bleiche) von Holz oder Einjahrespflanzenzellstoff eingesetzt.
Im folgenden wird die Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert: Beispiel 1/2 Beispiel: Enzymatische Bleiche und Sulfatzellstoff.
Beispiel 1:
30 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
1) 120 ml Leitungswasser werden mit 150 mg Hydroxybenzotriazol (HBT), 15 mg Benztriazol (BT) und 3 mg Benzophenon (B) unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H2SO4 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzymes pH 4,5 resultiert. Dazu werden 4.000 IU (1 IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45ºC vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30μm) gewaschen und 1 Std. bei 60ºC, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
(vgl. Tabelle 1)
(vgl. Tabelle 2) Änderungen Beispiel/Tabelle 2: mit 75 mg Hydroxybenzotriazol, 7,5 mg Benztriazol und 0,02 mg Veratrylalkohol.
Beispiel 3
Beispiel: Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoff.
30 g atro Zellstoff (Softwood), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgender Lösung gegeben:
1. 120 ml Leitungswasser werden mit 60 mg DTPA und 15 mg MgSO4 unter Rühren versetzt. Der pH-Wert wird mit 0,5 m H2SO4 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzymes pH 4,5 resultiert. Dazu werden 4.000 IU (1 IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45 °C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Überdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60 °C, 8 % Stoffdichte und 2 % NaOH pro g Stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Die Ergebnisse sind in Tabelle 3 wiedergegeben.
Beispiel 4
Beispiel: Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoffen mit
vorgeschalteter Q-Stufe.
30 g atro Zellstoff (Softwood 1 und Softwood 2), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen
gegeben:
1) Q-Stufe: 120 ml Leitungswasser werden mit 90 mg DTPA versetzt und der pH-Wert mit 0,5 m H2SO4 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs pH 4 , 5 resultiert. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Anschließend wird der Stoff in einem verschlossenem Becherglas bei 90ºC belassen.
Anschließend wird gut gewaschen (Leitungswasser), der Stoff auf 30% Stoffdichte gebracht und zu folgender Lösung gegeben:
2) Laccase/Extraktionsstufe: 120 ml Leitungswasser werden mit
300 mg Hydroxybenztriazol unter Rühren versetzt. Der pH-Wert wird mit 0,5 m H2S04 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 4.000 IU (1 IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45ºC vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Std. inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30μm) gewaschen und 1 Std. bei 60ºC, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. In Parallelansätzen wird die Kappazahl nach Q-Stufe bestimmt. Die Ergebnisse sind in Tabelle 4 wiedergegeben.
Beispiel 5
Beispiel: Enzymatische Bleiche und Sulfatzellstoff.
30 g atro Zellstoff (Softwood 1/Softwood 2), Stoffdichte 30 % (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenztriazol (Softwood 1) und 150 bzw. 300 mg Hydroxybenztriazol (Softwood 2) unter Rühren vesetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H2SO4 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4 , 5 resultiert. Dazu werden 4.000 IU (1 IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Es wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min. mit einem Teigkneter gemixt. Bei 15% Stoffdichte werden 30 g atro = 100 g feuchter Zellstoff auf 200 g Gesamtmenge gegeben, d.h. 80 ml Leitungswasser werden vorgegeben und auf 100 ml aufgefüllt. Ansonsten wird wie bei 10 % Stoffdichte verfahren.
Danach wird der Stoff in eine auf 45ºC vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einen Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60ºC, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Die Ergebnisse sind in Tabelle 5 dargestellt.
Beispiele/Tabellen:
Beispiel 1
Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoff (Softwood) (O2 delignifiziert)
2.) 3.) unter Druck 10 bar
4. ) 5. ) Luft
B = Benzophenon
Laccase
Beispiel 2
Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoff (Softwood) (O2 delignifiziert)
VA = Veratrylalkohol
L = Laccase
Beispiel 3
Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoff (Softwood)
(A) = 2 mg/g Stoff DTPA
0,5 mg/g Stoff MgSO4
L = Laccase
Beispiel 4
L = Laccase kappa-Reduzierung: SW1: 37,2 % ohne Q und 47,2 % mit Q SW2: 27,8 % ohne Q und 36,6 % mit Q
Beispiel 5:
Beispiel 6
Beispiel: Enzymatische Bleiche und Sulfatzellstoff
30 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenzotriazol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H2SO4 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 1000 bzw. 10.000 IU (IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. 1000 IU Ligninperoxidase/g Stoff, 1000 IU Peroxidase (Meerrettich)/g Stoff und 1000 IU Tyrosinase/g Stoff werden jeweils in getrennten Ansätzen zugegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4
Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60°C, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt (vgl. Tabelle 6). Tabelle 6 )
Beispiel 7
Beispiel: Enzymatische Bleiche und Sulfatzellstoff
30 g atro Zellstoff (Softwood/Hardwood), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenzotriazol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H2SO4 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 20000 IU (IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versico lor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60ºC, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Es wurde eine Kappazahlreduzierung von 15 bis 6 Hardwood und von 30 bis 15 bei Softwood reduziert.
Beispiel 8
Beispiel: Enzymatische Bleiche von Strohzellstoff
30 g atro Strohzellstoff, Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenzotriazol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,3 m H2SO4 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4 , 5 resultiert. Dazu werden 20000 IU (IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt. Danach wird der Stoff in eine auf 45ºC vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60°C, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Es wurde eine Kappazahlreduzierung von 65 bis 14 erreicht.
Beispiel 9
Beispiel: Enzymatische Bleiche von Sulfitzellstoff
30 g atro Zellstoff (Sulfitzellstoff), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenzotriazol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H2SO4 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 20000 IU (IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert. Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60ºC, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Es wurde eine Kappazahlreduzierung von 15,5 bis 5,2 erreicht.
Beispiel 10
Enzymatische Bleiche von Sulfatzellstoff (Softwood / O2 delignifiziert / Hardwood (2-fache Behandlung))
30 g atro Zellstoff (Hardwood oder Softwood), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg Hydroxybenzotriazol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H2SO4 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4,5 resultiert. Dazu werden 20000 IU (IU = Umsatz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert. Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Std. bei 60ºC, 8% Stoffdichte und 2% NaOH pro g Stoff extrahiert. a) Direkt nach der Inkubation wird ohne Waschschritt Enzym + Mediator zugegeben, gemixt (2 min) und die Reaktion erneut durchgeführt (gleiche Zudosierung wie in der ersten Behandlung). b) Direkt nach der Inkubation wird nach dem Waschschritt und dem Auspressen des Stoffes auf 30% Stoffdichte und die Reaktion durch Zuführen aller Komponenten nochmal durchgeführt. c) Nach erneuter Wäsche des Stoffes, nach Extraktion und Abpressen des Stoffes auf 30% Stoffdichte wird die Reaktion durch Zuführen aller Komponenten nochmals durchgeführt.
Hardwood: Kappazahlsenkung Softwood: Kappazahlsenkung a) 15 auf 5 a) 15,5 auf 4,2
b) 15 auf 3,5 b) 15,5 auf 3
c) 15 auf 2,5 c) 15,2 auf 2,2
Beispiel 11
Beispiel: Enzymatische Bleiche von Holzschliff
30 g atro Holzstoff (Fichte), Stoffdichte 30% (ca. 100 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
1) 120 ml Leitungswasser werden mit 300 mg N-Hydroxyhexahydroacepin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 m H2SO4 so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffes und des Enzyms pH 4, 5 resultiirt. Dazu werden 1000 IU (IU = Um satz von 1 μM Syringaldazin/min/ml Enzym) Laccase von Coriolus versicolor pro g Stoff gegeben. Die Lösung wird auf 200 ml aufgefüllt und der Stoff zugegeben. Es wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45ºC vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1-10 bar Überdruck für 1-4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen.
Es konnte eine Weißegradsteigerung von 7% ISO-Weiße erzielt werden.

Claims

Patentansprüche
1. System zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen das dadurch gekennzeichnet ist, daß es als Mehrkomponentensystem, a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und c. mindestens einen Mediator auswählt aus der Gruppe der Hydroxylamine, Hydroxylaminderivate, Hydroxamsäuren, Hydroxamsäurederivate, der aliphatischen, cycloaliphatischen, heterocyclischen oder aromatischen Verbindungen, die mindestens eine N-Hydroxy-, Oxim-, N- Oxi-, oder N,N'-Dioxi- Funktion enthalten, und d. ggf. mindestens einen Comediator aus der Gruppe der arylsubstituierte Alkohole, Carbonylverbindungen, aliphatische Ether, Phenolether oder Olefine (Alkene) und e. eine geringe Menge mindestens eines freien Amins
eines jeweils eingesetzten Mediators umfaßt.
2. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß es neben den genannten Bestandteilen a) bis e) auch Mg2+ Ionen umfaßt.
3. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß ein Oxidationskatalysator eingesetzt wird, vorzugsweise Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 - 1.97.
4. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß Oxidoreduktasen, welche Sauerstoff, Peroxide oder Chinone als Elektronenakzeptor verwenden, eingesetzt werden.
5. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidoreduktase Laccase (1.10.3.2) eingesetzt wird.
6. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß als NO-, NOH- oder H-NR-OH-haltige aliphatische, cycloaliphatische, heterocyclische oder aromatische Verbindungen N-Hydroxy-, Oxim-, N-Oxi und N,N'-Dioxi-Verbindungen, Hydroxamsäurederivate in Ein- oder Mehrkomponentensystemen eingesetzt werden.
7. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 6 , dadurch gekennzeichnet, daß als NO-, NOH- oder H-NR-OH-haltige Verbindungen Hydroxylamine der allgemeinen Formel I eingesetzt werden,
wobei in der allgemeinen Formel I die Substituenten R1 und R2, die gleich oder ungleich sein können, unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen: Wasserstoff, C1-C12-alkyl-, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, aryl-, deren C1-C12-alkyl-, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, aryl- unsubstituiert oder weiterhin ein- oder mehrfach mit dem Rest R3 substituiert sein können und wobei der Rest R3 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, hydroxy-, formyl-, carboxy- sowie Salze und Ester davon, amino-, nitro-, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, sulfono-, deren Ester und Salze, sulfamoyl-, carbamoyl-, phospho-, phosphono-, phosphonooxy- und deren Salze und Ester wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen des Restes R3 weiterhin unsubstitiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy-, C1-C3-alkyl-, C1-C3-alkoxy- substituiert sein können und wobei die Reste R1 und R2 gemeinsam eine Gruppe -B- bilden können und -B- dabei eine der folgenden Gruppen darstellt: (-CHR4-)n,
(-CR4=CH-)m und wobei R4 ein Substituent ist der wie R3 definiert ist und n eine ganze Zahl von 1 bis 6 darstellt und m eine ganze Zahl von 1 bis 3 darstellt.
Mehrkomponentensystem nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß als NO-, NOH- oder H-NR-OH-haltige Verbindungen Substanzen der allgemeinen Formel II eingesetzt werden
Formel II
wobei X für eine der folgenden Gruppen steht: (-N=N-), (-N=CR10-)p, (-CR10=N-)p, (-CR11=CR12-)p
und p gleich 1 oder 2 ist, wobei die Reste R9 bis R12, R15 und R16 gleich oder ungleich sein können und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen können: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, C1-C12-alky!, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R9 bis R12, R15 und R16 weiterhin unsubstitiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy, C1-C3-alkyl, C1-C3-alkoxy substituiert sein können, und wobei die Reste R15 und R16 eine gemeinsame Gruppe -G- bilden können und -G- dabei eine der folgenden Gruppen repräsentiert: (-CR5=CR6-CR7=CR8-) oder (-CR8=CR7-CR6=CR5-) ; die Reste R5 bis R8 können gleich oder ungleich sein und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R5 bis R8 weiterhin unsubstituiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy, C1-C3-alkyl, C1-C3-alkoxy substituiert sein können und wobei die C1-C12-alkyl-, C1-C6-alkyloxy-, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, aryl-Gruppen der Reste R5 bis R8 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder mehrfach mit dem Rest R18 substituiert sein können und wobei der Rest R18 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl, sowie deren Ester und Salze und wobei die carbamoyl, sulfamoyl, amino-Gruppen des Restes R18 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder zweifach mit dem Rest R19 substituiert sein können und wobei der Rest R19 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 6 , dadurch gekennzeichnet, daß als NO-, NOH- oder H-NR-OH-haltige Verbindungen, Verbindungen der allgemeinen Formel III eingesetzt werden,
wobei X für eine der folgenden Gruppen steht: (-N=N-), (-N=CR10-)p, (-CR10=N-)p, (-CR11=CR12-)p
und p gleich 1 oder 2 ist, die Reste R5 bis R12 können gleich oder ungleich sein und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und deren amino-, carbamoyl- und sulfamoyl- Gruppen weiterhin unsubstituiert oder ein oder zweifach mit hydroxy, C1-C3-alkyl, C1-C3-alkoxy substituiert sein können und wobei die C1-C12-alkyl-, C1-C6-alkyloxy-, carbonyl- C1-C6-alkyl-, phenyl-, aryl-, aryl-C1-C6-alkyl-Gruppen der Reste R5 bis R12 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder mehrfach mit dem Rest R13 substituiert sein können und wobei der Rest R13 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, Hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C1- C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl, sulfono, sulfeno, sulfino und Ester und wobei die carbamoyl-, sulfamoyl-, amino-Gruppen der Restes R13 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder zweifach mit dem Rest R14 substituiert sein können und wobei der Rest R14 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Hydroxy, Formyl, Carboxy sowie deren Salze und Ester, Amino, Nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl.
10. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß als NO-, NOH- oder H-NR-OH-haltige Verbindungen, Verbindungen der allgemeinen Formel IV eingesetzt werden.
Formel IV wobei X für eine der folgenden Gruppen steht: (-N=N-), (-N=CR10-)p, (-CR10=N-)p, (-CR11=CR12-)p
und p gleich 1 oder 2 ist; für die Reste R5 bis R8 und R10 bis R12 gilt das oben gesagte;
R17 kann sein: Wasserstoff, C1-C10-alkyl, C1-C10-alkylcarbonyl, deren C1-C10-alkyl und C1-C10-alkylcarbonyl unsubstituiert oder mit einem Rest R18, der wie R3 definiert ist, ein- oder mehrfach substituiert sein können.
11. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß als NO-, NOH- oder H-NR-OH-haltige Verbindungen 1-Hydroxybenztriazol und des tautomeren Benzo triazol-1-oxides, sowie deren Ester und Salze nach folgender Formel V eingesetzt werden.
(Formel V) die Reste R5 bis R8 können gleich oder ungleich sein und unabhängig voneinander eine der folgenden Gruppen darstellen: Wasserstoff, Halogen, Hydroxy, formyl, carboxy sowie Salze und Ester davon, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, sulfono, Ester und Salze davon, sulfamoyl, carbamoyl, phospho, phosphono, phosphonooxy und deren Salze und Ester und wobei die amino-, carbamoyl- und sulfamoyl-Gruppen der Reste R5 bis R8 weiterhin unsubstituiert oder ein- oder zweifach mit hydroxy, C1-C3-alkyl, C1-C3-alkoxy substituiert sein können und wobei die Ci-C^-alkyl-, C1-C6-alkyloxy-, carbonyl-C1-C6-alkyl-, phenyl-, aryl-Gruppen der Reste R5 bis R8 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder mehrfach mit dem Rest R18 substituiert sein können und wobei der Rest R18 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Halogen, hydroxy, formyl, carboxy sowie deren Salze und Ester, amino, nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1-C6-alkyl, phenyl, aryl, sulfono, sulfeno, sulfino und Ester und wobei die carbamoyl-, sulfamoyl-, amino-Gruppen des Restes R18 unsubstituiert oder weiterhin ein- oder zweifach mit dem Rest R19 substituiert sein können und wobei der Rest R19 eine der folgenden Gruppen darstellen kann: Wasserstoff, Hydroxy, Formyl, Carboxy sowie deren Salze und Ester, Amino, Nitro, C1-C12-alkyl, C1-C6-alkyloxy, carbonyl-C1- C6-alkyl, phenyl, aryl.
12. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß als NO-, NOH-oder H-NR-OH-haltige Verbindungen solche von Azolen eingesetzt werden.
13. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß als NO-, NOH-oder H-NR-OH-haltige Verbindungen solche von kondensierten Heterocyclen, die eine Triazolo-oder Tetrazoloeinheit enthalten, wie z.B.
[1,2,4]Triazolo[4,3-a]pyridine
[1,2,4]Triazolo[1,5-a]pyridine
[1,2,4]Triazolo[4,3-a]quinoline
[1,2,4]Triazolo[4,3-b]isoquinoline
[1,2,4]Triazolo[3,4-a]isoquinoline
[ 1,2,4]Triazolo[l,5-b]isoquinoline
[1,2,4]Triazolo[5,1-a]isoquinoline
[1,2,3]Triazolo[1,5-a]pyridine
[1,2,3]Triazolo[4,5-b]pyridine
[1,2,3]Triazolo[4,5-c]pyridine
[1,2,3]Triazolo[1,5-a]quinoline
[1,2,3]Triazolo[5,1-a]isoquinoline
[1,2,4]Triazolo[4,3-b]pyridazine
[1,2,4]Triazolo[1,5-b]pyridazine
[1,2,4]Triazolo[4,5-d]pyridazine
[1,2,4]Triazolo[4,3-b]quinoline
[1,2,4]Triazolo[3,4-a]phthalazine
[1,2,4]Triazolo[4,3-a]pyrimidine
[1,2,4]Triazolo[4,3-c]pyrimidine
[1,2,4]Triazolo[1,5-a]pyrimidine
[1,2,4]Triazolo[1,5-c]pyrimidine [1,2,4]Triazolo[4,3-c]quinazoline [1,2,4]Triazolo[1,5-a]quinazolin
[1,2,4]Triazolo[1,5-c]quinazolin
[1,2,4]Triazolo[5,1-b]quinazolin
[1,2,3]Triazolo[1,5-a]pyrimidine
[1,2,3]Triazolo[1,5-c]pyrimidine
[1,2,3]Triazolo[4,5-d]pyrimidine
[1,2,3]Triazolo[1,5-a]quinazoline [1,2,3]Triazolo[1,5-c]quinazoline [1,2,4]Triazolo[4,3-a]pyrazine
[1,2,4]Triazolo[1,5-a]pyrazine
[1,2,4]Triazolo[1,5-a]pyrazine
[1,2,3]Triazolo[4,5-b]pyrazin
[1,2,4]Triazolo[4,3-a]quinoxaline [1,2,3]Triazolo[1,5-a]quinoxaline [1,2,4]Triazolo[4,3-b][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[3,4-c][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[4,3-d][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[3,4-f][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[1,5-b][1,2,4]triazin [[1,2,4]Triazolo[5,1-c][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[1,5-d][1,2,4]triazin [1,2,4]Triazolo[4,3-a][1,3,5]triazin [1,2,4]Triazolo[1,5-a][1,3,5]triazin Tetrazolo[1,5-a]pyridine
Tetrazolo[1,5-b]isoquinoline
Tetrazolo[1,5-a]quinoline
Tetrazolo[5,1-a]isoquinoline
Tetrazolo[1,5-b]pyridazine
Tetrazolo[1,5-b]cinnoline
Tetrazolo[5,1-a]phthalazine
Tetrazolo[1,5-a]pyrimidine
Tetrazolofl,5-c]pyrimidine
Tetrazolo[1,5-a]quinazoline
Tetrazolo[1,5-c]quinazoline Tetrazolo[1,5-a]pyrazine
Tetrazolo[1,5-a]quinoxaline
Tetrazolo[1,5-b][1,2,4]triazine
Tetrazolo[5,1-c][1,2,4]triazine
Tetrazolo[1,5-d][1,2,4]triazine
Tetrazolo[5,1-f][1,2,4]triazine eingesetzt werden.
14. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationsmittel z.B. Luft, Sauerstoff, Ozon, H2O2, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzoesäure, Perchlorsäure, Perchlorate, Peracetate, Persulfate, Peroxide, Sauerstoffspezies und Radikale wie OH, OOH Singulettsauerstoff, Ozon, Superoxid (O2-), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (O2 +), Dioxirane, Dioxetane, Fremy Radikal eingesetzt werden.
15. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß Verbindungen der Komponente d) aliphatische Ether, arylsubstituierte Alkohole sind z.B.
2,3-Dimethoxybenzylalkohol
3,4-Dimethoxybenzylalkohol
2,4-Dimethoxybenzylalkohol
2,6-Dimethoxybenzylalkohol
Homovanillylalkohol
Ethylenglykolmonophenylether
2-Hydroxybenzylalkohol
4-Hydroxybenzylalkohol 4-Hydroxy-3-methoxybenzylalkohol
2-Methoxybenzylalkohol
2,5-Dimethoxybenzylalkohol
3,4-Dimethoxybenzylamin
2,4-Dimethoxybenzylamin-hydrochlorid
Veratrylalkohol
Coniferylalkohol sind.
16. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß Verbindungen der Komponente d) Olefine (Alkene) z.B.
2-Allylphenol
2-Allyl-6-methylphenol
Allylbenzol
3,4-Dimethoxy-propenylbenzol
p-Methoxystyrol
1-Allylimidazol
1-Vinylimidazol
Styrol
Stilben
AIlylphenylether
Zimtsäurebenzylester
Zimtsäuremethylester
2,4,6-Triallyloxy-1,3,5-triazin
1,2,4-Trivinylcyclohexan
4-Allyl-1,2-dimethoxybenzol
4-tert-Butylbenzoesäurevinylester
Squalen
Benzoinallylether
Cyclohexen
Dihydropyran N-Benzy1zimtsäureanilid sind.
17. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß Verbindungen der Komponente d) Phenolether z.B.
2,3-Dimethoxybenzylalkohol
3,4-Dimethoxybenzylalkohol
2,4-Dimethoxybenzylalkohol
2,6-Dimethoxybenzylalkohol
Homovanillylalkohol
4-Hydroxybenzylalkohol
4-Hydroxy-3-methoxybenzylalkohol
2-Methoxybenzylalkohol
2,5-Dimethoxybenzylalkohol
3,4-Dimethoxybenzylamin
2,4-Dimethoxybenzylamin-hydrochlorid
Veratrylalkohol
Coniferylalkohol
Veratrol
Anisol sind.
18. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß Verbindungen der Komponente d) Carbonylverbindungen z.B. 4-Aminobenzophenon
4-Acetylbiphenyl
Benzophenon
Benzil Benzophenonhydrazon
3,4-Dimethoxybenzaldehyd
3,4-Dimethoxybenzoesäure
3,4-Dimethoxybenzophenon
4-Dimethylaminobenzaldhyd
4-Acetylbiphenylhydrazon
Benzophenon-4-carbonsäure
Benzoylaceton
Bis-(4,4'-dimethylamino)-benzophenon
Benzoin
Benzoinoxim
N-Benzoyl-N-phenyl-hydroxylamin
2-Amino-5-chlor-benzophenon
3-Hydroxy-4-methoxybenzaldehyd
4-Methoxybenzaldehyd
Anthrachinon-2-sulfonsäure
4-Methylaminobenzaldehyd
Benzaldehyd
Benzophenon-2-carbonsäure
3,3'4,4'-Benzophenontetracarbonsäuredianhydrid
(S)-(-)-2-(N-Benzylpropyl)-aminobenzophenon
Benzylphenylessigsäureanilid
N-Benzylbenzanilid
4,4'-Bis-(dimethylamino)-thiobenzophenon
4,4'-Bis-(diacetylamino)-benzophenon
2-Chlorbenzophenon
4,4'-Dihydroxybenzophenon
2,4-Dihydroxybenzophenon
3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzaldehydhydrazin
4-Hydroxybenzophenon
2-Hydroxy-4-methoxybenzophenon
4-Methoxybenzophenon
3,4-Dihydroxybenzophenon
p-Anissäure
p-Anisaldehyd 3 ,4-Dihydroxybenzaldehyd
3,4-Dihydroxybenzoesäure
3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzaldehyd
3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenoesäure
4-Hydroxybenzaldehyd
Salicylaldehyd
Vanillin
Vanillinsäure sind.
19. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß als Komponente e) als freies Amin im Falle der in situ Generation oder Reaktionsvermittlung in Kaskadenform bei Hydroxybenztriazol, Benztriazol eingesetzt wird.
20. Verfahren zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen, dadurch gekennzeichnet, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis e) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wäßrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt.
21. Verfahren gemäß Anspruch 20, dadurch gekennzeichnet, daß die Reaktion in einem pH-Bereich von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40 bis 95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40 % und unter Luft oder Sauerstoff bei Normaldruck oder 1 - 10 bar durchgeführt wird.
22. Verfahren gemäß Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß die Stoffdichte vorzugsweise 13 - 15 % ist.
23. Verfahren gemäß Anspruch 20 oder 21, dadurch gekennzeichnet, daß vor der Reaktion eine saure Wäsche oder Q- Stufe eingesetzt wird.
24. Verfahren nach Anspruch 23, dadurch gekennzeichnet, daß die saure Wäsche bei 60-100ºC bei pH 4-5,5 für 30-90 min und 4-20% Stoffdichte durchgeführt wird.
25. Verfahren nach Anspruch 23, dadurch gekennzeichnet, daß die Q-Stufe (mit 0,05 - 1,0 %, vorzugsweise 0,2 - 0,5 % Chelatbildner) bei 60-100ºC bei pH 4-5,5 für 30-90 min und 4-20% Stoffdichte durchgeführt wird.
26. Verfahren nach Anspruch 23, dadurch gekennzeichnet, daß für die saure Wäsche und die Q-Stufe 1 Std., 90ºC, pH 4,5-5 und 10% Stoffdichte eingehalten werden.
27. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß der Reaktionslösung Hemicellulasen, Cellulasen, Amylasen, Pektinasen oder Lipasen oder ein aus zwei oder mehreren dieser Enzyme bestehendes Gemisch zugesetzt werden.
28. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß modifizierte Enzyme, Enzymbestandteile,
prosthetische Gruppen oder Mimicsubstanzen wie Hämgruppen und Hämgruppen enthaltende Verbindungen eingesetzt werden.
29. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß zusätzlich zu diesen Stoffen phenolische Verbindungen und/oder nicht-phenolische Verbindungen mit einem oder mehreren Benzolkernen eingesetzt werden.
30. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß der Reaktionslösung Reduktionsmittel zugesetzt werden.
31. Verfahren nach Anspruch 30, dadurch gekennzeichnet, daß als Reduktionsmittel Natrium-Bisulfit, Natrium-Dithionit, Ascorbinsäure, Thiolverbindungen, Mercaptoverbindungen oder Glutathion eingesetzt werden.
32. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß Sauerstoff durch H2O2 + Katalase oder H2O2 durch GOD + Glucose in situ generiert wird.
33. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß der Reduktionslösung kationenbildende Metallsalze zugesetzt werden.
34. Verfahren nach Anspruch 33, dadurch gekennzeichnet, daß als Kationen Fe2+, Fe3+, Mn2+, Mn3+, Mn4+, Ca2+, Cu2+, Ti3+, Ce4+, Al3+ eingesetzt werden.
35. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß zusätzlich Komplexbildner der Reaktionslösung zugegeben werden.
36. Verfahren nach Anspruch 35, dadurch gekennzeichnet, daß als Komplexbildner Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA), Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), Hydroxyethylendiamintriessig-säure (HEDTA), Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure (DTMPA), Nitrilotriessigsäure (NTA), Polyphosphorsäure (PPA) oder andere Eisen-, Mangan- oder Kupfer-Komplexoren, z.B. Diethylamin,
Hydroxylamin eingesetzt werden.
37. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß NaOCl eingesetzt wird.
38. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß zusätzlich Detergentien eingesetzt werden.
39. Verfahren nach Anspruch 38, dadurch gekennzeichnet, daß als Detergentien nicht-ionische, ionische, anionische, kationische und amphotere Tenside zugesetzt werden.
40. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß zusätzlich Polysaccharide und/oder Proteine der Reaktionslösung zugesetzt werden.
41. Verfahren nach Anspruch 40, dadurch gekennzeichnet, daß als Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen gebildetes oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Polysaccharide eingesetzt werden.
42. Verfahren nach Anspruch 40, dadurch gekennzeichnet, daß als Proteine Gelatine und/oder Albumin eingesetzt werden.
43. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß als Zusätze Einfachzucker, Oligomerzucker, Aminosäuren, Polyethylenglycole, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsiloxane eingesetzt
werden.
44. Verfahren nach Anspruch 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß dem System Radikalbildner oder Radikalfänger zugesetzt werden.
45. Verfahren nach Anspruch 1 und 2 und 20 und 21, dadurch gekennzeichnet, daß es zur Delignifizierung oder Bleiche von Zellstoffen zeitlich nach allen bekannten Kochverfahren eingesetzt wird.
46. Verfahren nach Anspruch 45, dadurch gekennzeichnet, daß als Kochverfahren Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, ASAM- Verfahren, Enabatch-Verfahren u.a. durchgeführt werden.
47. Verfahren nach Anspruch 46, dadurch gekennzeichnet, daß es nach, zwischen oder vor allen üblichen Bleichstufen und anderen Sequenzen wie Q-Stufe, saurer Wäsche etc. durchgeführt wird.
48. Verfahren nach Anspruch 45-47, dadurch gekennzeichnet, daß das Verfahren in mehreren Stufen durchgeführt wird, wobei zwischen jeder Stufe eine Wäsche oder eine Wäsche und eine Extraktion mit Lauge oder weder Wäsche noch Extraktion stattfindet.
49. Mehrkomponentensystem nach Anspruch 1 zur Kohleverflüssigung.
EP95944012A 1994-12-16 1995-12-15 Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung Expired - Lifetime EP0745154B1 (de)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP95944012A EP0745154B1 (de) 1994-12-16 1995-12-15 Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung

Applications Claiming Priority (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP94119981A EP0717143A1 (de) 1994-12-16 1994-12-16 Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung
EP94119981 1994-12-16
PCT/EP1995/004965 WO1996018770A2 (de) 1994-12-16 1995-12-15 Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung
EP95944012A EP0745154B1 (de) 1994-12-16 1995-12-15 Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung

Publications (2)

Publication Number Publication Date
EP0745154A1 true EP0745154A1 (de) 1996-12-04
EP0745154B1 EP0745154B1 (de) 1998-09-16

Family

ID=8216538

Family Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
EP94119981A Withdrawn EP0717143A1 (de) 1994-12-16 1994-12-16 Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung
EP95944012A Expired - Lifetime EP0745154B1 (de) 1994-12-16 1995-12-15 Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung

Family Applications Before (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
EP94119981A Withdrawn EP0717143A1 (de) 1994-12-16 1994-12-16 Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung

Country Status (21)

Country Link
EP (2) EP0717143A1 (de)
JP (1) JP3107828B2 (de)
KR (1) KR100197048B1 (de)
CN (1) CN1142255A (de)
AT (1) ATE171228T1 (de)
AU (1) AU688660B2 (de)
BR (1) BR9506801A (de)
CA (1) CA2164394A1 (de)
CZ (1) CZ243896A3 (de)
DE (1) DE59503612D1 (de)
DK (1) DK0745154T3 (de)
ES (1) ES2122722T3 (de)
FI (1) FI963210L (de)
HU (1) HU215542B (de)
NO (1) NO963410L (de)
NZ (1) NZ300571A (de)
PL (1) PL315913A1 (de)
RU (1) RU2142479C1 (de)
SK (1) SK104096A3 (de)
TW (1) TW360729B (de)
WO (1) WO1996018770A2 (de)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2013045782A1 (fr) 2011-09-30 2013-04-04 Arkema France Pretraitement enzymatique de bois dans un procede de fabrication de pate a papier mecanique

Families Citing this family (64)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE19612193A1 (de) * 1996-03-27 1997-10-02 Consortium Elektrochem Ind Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung
DE19612194A1 (de) * 1996-03-27 1997-10-02 Consortium Elektrochem Ind Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung
DE19631131A1 (de) * 1996-08-01 1998-02-05 Consortium Elektrochem Ind Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung
DE19632623A1 (de) * 1996-08-13 1998-02-19 Consortium Elektrochem Ind Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung
DE19651099A1 (de) * 1996-12-09 1998-06-10 Consortium Elektrochem Ind Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung
DE19704054C2 (de) * 1997-02-04 2000-08-10 Stockhausen Chem Fab Gmbh Verfahren zur Herstellung von Faserstoffen mit verbesserten Eigenschaften
CA2285244A1 (en) * 1997-03-31 1998-10-08 David R. Whitmire Enzyme aided removal of color from wood pulps
DE19820947B4 (de) * 1997-05-12 2005-12-01 Call, Krimhild Enzymatisches Bleichsystem mit neuen enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder Verändern oder Abbau von Kohle sowie Verfahren unter Verwendung des Bleichsystems
DE19723629B4 (de) * 1997-06-05 2008-12-11 Wacker Chemie Ag Verfahren zum Behandeln von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen
DE19723889A1 (de) 1997-06-06 1998-12-10 Consortium Elektrochem Ind System zur elektrochemischen Delignifizierung ligninhaltiger Materialien sowie Verfahren zu seiner Anwendung
TR199902957T2 (xx) 1997-06-10 2004-12-21 Unilever N.V. Bir enzimin etkinli�ini art�rma y�ntemi, a�art�c� bile�imi, deterjan bile�imi ve boya aktar�m�n� �nleme y�ntemi.
DE19726241A1 (de) * 1997-06-20 1998-12-24 Call Krimhild Erweitertes enzymatisches Multikomponentensystem zur Behandlung von Abwässern, zur Herstellung von Holzverbundstoffen, zum Deinken von Altpapier, Colour stripping von Altpapier, zum Einsatz als Oxidationssystem bei der organischen Synthese und zum Einsatz bei der Kohleverflüssigung
EP1012376A2 (de) * 1997-06-20 2000-06-28 Blume, Hildegard Oxidations- und bleichsystem mit enzymatisch hergestellten oxidationsmitteln
CA2295631A1 (en) 1997-07-23 1999-02-04 Ciba Specialty Chemicals Holding Inc. Inhibition of pulp and paper yellowing using nitroxides and other coadditives
US6447644B1 (en) 1997-07-23 2002-09-10 Ciba Specialty Chemicals Corporation Inhibition of pulp and paper yellowing using nitroxides, hydroxylamines and other coadditives
EP0899373A1 (de) * 1997-08-28 1999-03-03 Ciba SC Holding AG Verfahren zur Erhöhung des Weissgrades eines Lignin enthaltenden Zellstoffs bei seiner Herstellung
EP0905306A1 (de) * 1997-09-26 1999-03-31 Consortium für elektrochemische Industrie GmbH Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien sowie Verfahren zu seiner Anwendung
DE19742748A1 (de) * 1997-09-27 1999-04-01 Degussa Verfahren zum Delignifizieren und Bleichen von Zellstoffen unter Verwendung elektrochemisch oxidierbarer organischer Verbindungen
WO1999032652A1 (en) * 1997-12-19 1999-07-01 Novo Nordisk A/S Modification of polysaccharides by means of a phenol oxidizing enzyme
DE19842662A1 (de) * 1998-09-17 2000-03-30 Consortium Elektrochem Ind Zusammensetzung und Verfahren zum Verändern, Abbau oder Bleichen von ligninhaltigen Materialien
EP1131483B1 (de) * 1998-10-22 2003-11-05 Ciba SC Holding AG Verhinderung der vergilbung von holzstoff und papier unter anwendung von hydroxylamine und anderen co-additiven
US6599326B1 (en) 1999-01-20 2003-07-29 Ciba Specialty Chemicals Corporation Inhibition of pulp and paper yellowing using hydroxylamines and other coadditives
CN1168759C (zh) 1999-09-15 2004-09-29 西巴特殊化学品控股有限公司 对纸浆具有高亲和力的聚合物稳定剂
US6989449B1 (en) 1999-09-15 2006-01-24 Ciba Specialty Chemicals Corporation Chlorohydrin and cationic compounds having high affinity for pulp or paper
CN1384889A (zh) * 1999-10-28 2002-12-11 株式会社丰田中央研究所 反应方法、反应装置和酶
US6448281B1 (en) 2000-07-06 2002-09-10 Boehringer Ingelheim (Canada) Ltd. Viral polymerase inhibitors
DE10064064A1 (de) * 2000-12-21 2002-07-18 Fraunhofer Ges Forschung Verfahren zur Beschleunigung biokatalytischer und/oder hormoneller Prozesse und dessen Verwendung
DE10126988A1 (de) * 2001-06-05 2002-12-12 Call Krimhild Enzymatische Systeme zur Generierung aktiver Sauerstoffspezies zur Reaktion mit anderen Percursern zur Oxidation und/oder Bleiche
KR20020095383A (ko) * 2001-06-14 2002-12-26 (주)바이오니아 리그닌의 전기 화학적 분해 방법
EP2335700A1 (de) 2001-07-25 2011-06-22 Boehringer Ingelheim (Canada) Ltd. Hepatitis C Virus Polymerase Inhibitoren mit heterobicylischer Struktur
DE10203135A1 (de) * 2002-01-26 2003-07-31 Call Krimhild Neue katalytische Aktivitäten von Oxidoreduktasen zur Oxidation und/oder Bleiche
US7098231B2 (en) 2003-01-22 2006-08-29 Boehringer Ingelheim International Gmbh Viral polymerase inhibitors
US7223785B2 (en) 2003-01-22 2007-05-29 Boehringer Ingelheim International Gmbh Viral polymerase inhibitors
US7037909B2 (en) 2003-07-02 2006-05-02 Sugen, Inc. Tetracyclic compounds as c-Met inhibitors
FI20031904A7 (fi) * 2003-12-23 2005-06-24 Kemira Oyj Menetelmä lignoselluloosatuotteen muokkaamiseksi
UY28758A1 (es) 2004-02-20 2005-09-30 Boehringer Ingelheim Int Inhibidores de polimerasa viral
MX2007014114A (es) 2005-05-10 2008-03-14 Intermune Inc Derivados de piridona para modular el sistema de proteina cinasa activada por estres.
JP5015154B2 (ja) 2005-08-12 2012-08-29 ベーリンガー インゲルハイム インターナショナル ゲゼルシャフト ミット ベシュレンクテル ハフツング ウイルスポリメラーゼインヒビター
RU2298056C1 (ru) * 2005-09-01 2007-04-27 Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Уральский государственный лесотехнический университет Способ получения катализатора делигнификации древесины
US8092649B2 (en) * 2005-12-14 2012-01-10 Nalco Company Method of decreasing the rate of photoyellowing with thiocyanic acid
EP2059587B1 (de) * 2006-09-01 2012-01-04 Verenium Corporation Laccasen zum biologischen bleichen von zellstoff
DE102006041292A1 (de) * 2006-09-01 2008-03-06 Henkel Kgaa Wasserstoffperoxid-Aktivierung mit N-Heterocyclen
JP5627574B2 (ja) 2008-06-03 2014-11-19 インターミューン， インコーポレイテッド 炎症性および線維性疾患を治療するための化合物および方法
WO2011082271A2 (en) 2009-12-30 2011-07-07 Arqule, Inc. Substituted triazolo-pyrimidine compounds
CN102400403B (zh) * 2010-09-09 2015-09-23 李朝旺 高档宣纸浆的清洁工业生产法
CN102174755B (zh) * 2010-12-28 2012-11-21 宜宾长毅浆粕有限责任公司 一种制备高聚合度浆粕的蒸煮助剂
EP2602248A1 (de) 2011-12-05 2013-06-12 University Of Leicester Neue Pyrrol Verbindungen
US8889730B2 (en) 2012-04-10 2014-11-18 Pfizer Inc. Indole and indazole compounds that activate AMPK
AR092742A1 (es) 2012-10-02 2015-04-29 Intermune Inc Piridinonas antifibroticas
CN103031297B (zh) * 2012-12-21 2014-03-12 青岛蔚蓝生物集团有限公司 一种漂白浆磨浆用复合酶及其应用工艺
EP2970177A1 (de) 2013-03-15 2016-01-20 Pfizer Inc. Indolverbindungen zur ampk-aktivierung
CN103174047A (zh) * 2013-04-16 2013-06-26 枣庄鸿润纸业有限公司 一种过氧化氢酶法精制麦草浆的工艺
CN103305854B (zh) * 2013-05-22 2015-07-01 江苏飞拓界面工程科技有限公司 磷化酸洗抑雾剂
FR3013713B1 (fr) * 2013-11-27 2016-01-15 Inst Polytechnique Bordeaux Procede de depolymerisation de la lignine par des laccases
US10233195B2 (en) 2014-04-02 2019-03-19 Intermune, Inc. Anti-fibrotic pyridinones
CN104389215A (zh) * 2014-10-23 2015-03-04 广东比伦生活用纸有限公司 一种环保节能的生活用纸纸浆的生产方法
CN104711236B (zh) * 2015-03-11 2017-10-31 湖南大学 木质素降解酶调控剂及其应用
EP3932914A1 (de) 2015-03-13 2022-01-05 Valo Health, Inc. Alpha-cinnamid-verbindungen und zusammensetzungen als hdac8-inhibitoren
CN105002768B (zh) * 2015-07-30 2017-04-05 齐鲁工业大学 一种杨木板皮溶解浆预水解废液中木素的去除方法
CN107057634A (zh) * 2017-01-22 2017-08-18 陕西科技大学 一种骨胶的脱色方法
US11723362B2 (en) * 2019-09-19 2023-08-15 -The United States of America, as represented by The Secretary of Agriculture Broad-spectrum synergistic antimicrobial compositions
CN111393667B (zh) * 2020-03-26 2021-01-29 南京工业大学 一种改性木质素及其制备方法与在酚醛树脂胶粘剂中的应用
CN111424419B (zh) * 2020-05-22 2022-11-04 无锡浦惠恒业纺织科技有限公司 含有二苯酮结构衍生物的双氧水催化体系及其在纺织品低温前处理中的应用
CN115282963A (zh) * 2022-08-08 2022-11-04 西北工业大学 一种以生物质为前驱体的单原子催化剂、其制备方法与应用

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5176805A (en) * 1985-07-17 1993-01-05 Hoefer Scientific Instruments Reverse-polarity gel electrophoresis
KR100303620B1 (ko) * 1992-12-01 2001-11-22 피아 스타르 효소반응의증강법
DK144192D0 (da) 1992-12-01 1992-12-01 Novo Nordisk As Aktivering af enzymer
NZ268359A (en) * 1993-06-16 1998-01-26 Lignozym Gmbh Process for breaking down lignin, using oxidation catalysts, oxidising agents and compounds containing an n-o group

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
See references of WO9618770A2 *

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2013045782A1 (fr) 2011-09-30 2013-04-04 Arkema France Pretraitement enzymatique de bois dans un procede de fabrication de pate a papier mecanique
US9834886B2 (en) 2011-09-30 2017-12-05 Arkema France Enzymatic pretreatment of wood in a method for producing mechanical paper pulp

Also Published As

Publication number Publication date
AU4535096A (en) 1996-07-03
ATE171228T1 (de) 1998-10-15
FI963210A0 (fi) 1996-08-16
JP3107828B2 (ja) 2000-11-13
DK0745154T3 (da) 1999-06-14
FI963210A7 (fi) 1996-08-16
CA2164394A1 (en) 1996-06-17
KR100197048B1 (ko) 1999-06-15
NZ300571A (en) 1998-01-26
BR9506801A (pt) 1998-06-30
DE59503612D1 (de) 1998-10-22
CZ243896A3 (en) 1997-01-15
KR970701286A (ko) 1997-03-17
NO963410D0 (no) 1996-08-15
EP0717143A1 (de) 1996-06-19
SK104096A3 (en) 1997-02-05
PL315913A1 (en) 1996-12-09
RU2142479C1 (ru) 1999-12-10
HUT76126A (en) 1997-06-30
HU9602270D0 (en) 1996-10-28
HU215542B (hu) 1999-01-28
WO1996018770A3 (de) 1996-08-22
AU688660B2 (en) 1998-03-12
JPH09503257A (ja) 1997-03-31
NO963410L (no) 1996-10-15
FI963210L (fi) 1996-08-16
WO1996018770A2 (de) 1996-06-20
TW360729B (en) 1999-06-11
EP0745154B1 (de) 1998-09-16
ES2122722T3 (es) 1998-12-16
CN1142255A (zh) 1997-02-05

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP0745154B1 (de) Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung
EP0943032B1 (de) Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin oder ligninhaltigen materialien sowie verfahren zu seiner anwendung
EP0825294B1 (de) Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, oder ligninhaltigen Materialien sowie Verfahren zu seiner Anwendung
EP0739433B1 (de) Verfahren zur veränderung, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder kohle
EP0845026A1 (de) Mehrkomponentensystem zur verwendung mit waschaktiven substanzen
WO1999001607A2 (de) Enzymatisches oxidationssystem mit neuen enzymwirkungsverstärkenden verbindungen
DE19821263A1 (de) Enzymatisches Bleichsystem mit enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen zur Behandlung von Textilien
EP1483442A2 (de) Neue katalytische aktivitaten von oxidoreduktasen zur oxidation und/oder bleiche
WO1997036041A1 (de) Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung
DE19820947B4 (de) Enzymatisches Bleichsystem mit neuen enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder Verändern oder Abbau von Kohle sowie Verfahren unter Verwendung des Bleichsystems
WO1997036039A1 (de) Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung
DE4445088A1 (de) Mehrkomponentenbleichsystem aus Oxidoreductasen, Oxidationsmitteln, Mediatoren und Mediator-verstärkenden oder recyclierenden Verbindungen zur Verwendung mit waschaktiven Substanzen
DE19723629B4 (de) Verfahren zum Behandeln von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen
WO1998005818A1 (de) Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung
WO1998055489A1 (de) Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung
CA2723311A1 (en) Process for the bleaching of paper pulp

Legal Events

Date Code Title Description
PUAI Public reference made under article 153(3) epc to a published international application that has entered the european phase

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009012

17P Request for examination filed

Effective date: 19960816

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: A1

Designated state(s): AT BE DE DK ES FR GB NL PT SE

17Q First examination report despatched

Effective date: 19961125

GRAG Despatch of communication of intention to grant

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOS AGRA

GRAG Despatch of communication of intention to grant

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOS AGRA

GRAG Despatch of communication of intention to grant

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOS AGRA

GRAH Despatch of communication of intention to grant a patent

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOS IGRA

GRAH Despatch of communication of intention to grant a patent

Free format text: ORIGINAL CODE: EPIDOS IGRA

GRAA (expected) grant

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009210

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: B1

Designated state(s): AT BE DE DK ES FR GB NL PT SE

REF Corresponds to:

Ref document number: 171228

Country of ref document: AT

Date of ref document: 19981015

Kind code of ref document: T

REF Corresponds to:

Ref document number: 59503612

Country of ref document: DE

Date of ref document: 19981022

GBT Gb: translation of ep patent filed (gb section 77(6)(a)/1977)

Effective date: 19981014

ET Fr: translation filed
REG Reference to a national code

Ref country code: ES

Ref legal event code: FG2A

Ref document number: 2122722

Country of ref document: ES

Kind code of ref document: T3

REG Reference to a national code

Ref country code: PT

Ref legal event code: SC4A

Free format text: AVAILABILITY OF NATIONAL TRANSLATION

Effective date: 19980928

REG Reference to a national code

Ref country code: DK

Ref legal event code: T3

PLBE No opposition filed within time limit

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009261

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: NO OPPOSITION FILED WITHIN TIME LIMIT

26N No opposition filed
PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: FR

Payment date: 20001117

Year of fee payment: 6

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SE

Payment date: 20001120

Year of fee payment: 6

Ref country code: NL

Payment date: 20001120

Year of fee payment: 6

Ref country code: DK

Payment date: 20001120

Year of fee payment: 6

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: GB

Payment date: 20001121

Year of fee payment: 6

Ref country code: AT

Payment date: 20001121

Year of fee payment: 6

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: DE

Payment date: 20001122

Year of fee payment: 6

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: PT

Payment date: 20001129

Year of fee payment: 6

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: BE

Payment date: 20001207

Year of fee payment: 6

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: ES

Payment date: 20010112

Year of fee payment: 6

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: GB

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20011215

Ref country code: DK

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20011215

Ref country code: AT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20011215

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20011216

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: BE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20011231

REG Reference to a national code

Ref country code: GB

Ref legal event code: IF02

BERE Be: lapsed

Owner name: LIGNOZYM G.M.B.H.

Effective date: 20011231

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: PT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20020630

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: NL

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20020701

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: DE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20020702

EUG Se: european patent has lapsed

Ref document number: 95944012.4

GBPC Gb: european patent ceased through non-payment of renewal fee

Effective date: 20011215

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: FR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20020830

NLV4 Nl: lapsed or anulled due to non-payment of the annual fee

Effective date: 20020701

REG Reference to a national code

Ref country code: DK

Ref legal event code: EBP

REG Reference to a national code

Ref country code: FR

Ref legal event code: ST

REG Reference to a national code

Ref country code: PT

Ref legal event code: MM4A

Free format text: LAPSE DUE TO NON-PAYMENT OF FEES

Effective date: 20020630

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: ES

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20021216

REG Reference to a national code

Ref country code: ES

Ref legal event code: FD2A

Effective date: 20030113