DE19612193A1

DE19612193A1 - Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung

Info

Publication number: DE19612193A1
Application number: DE1996112193
Authority: DE
Inventors: Hans-Peter Dr Rer Nat Call
Original assignee: Consortium fuer Elektrochemische Industrie GmbH
Current assignee: Consortium fuer Elektrochemische Industrie GmbH
Priority date: 1996-03-27
Filing date: 1996-03-27
Publication date: 1997-10-02
Also published as: WO1997036041A1; AU2505897A

Description

Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung.

Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nennen. Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck Zell stoff erzeugt. Das Sulfat-Verfahren arbeitet unter Zusatz von NaOH und Na₂S, während im Sulfit-Verfahren Ca(HSO₃)₂ + SO₂ zur Anwendung kommt.

Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lignins aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder Einjahrespflanzen.

Das Lignin, das mit der Cellulose und der Hemicellulose den Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm) ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist, nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere herzustellen.

Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschleifern (Holzschliff) oder mit Refinern (TMP) die das Holz nach ent sprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemisch thermisch) durch Mahlen defibrillieren.

Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illustrierten, etc. verwendet.

Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von Enzymen für den Ligninabbau erforscht. Der Wirkmechanismus derartiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren aufgeklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbe dingungen und Induktorzusätze bei dem Weißfäulepilz Phanero chaete chrysosporium zu ausreichenden Enzymmengen zu kommen. Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninperoxidasen und Manganperoxidasen entdeckt. Da Phanerochaete chrysosporium ein sehr effektiver Ligninabbauer ist, versuchte man dessen Enzyme zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu verwenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte, daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins und nicht zu dessen Abbau führen.

Ähnliches gilt auch für andere lignolytische Enzymspezies wie Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff anstelle von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festge stellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen kommt. Es werden nämlich Radikale gebildet, die wieder selbst miteinander reagieren und somit zur Polymerisation führen.

So gibt es heute nur Verfahren, die mit in-vivo Systemen ar beiten (Pilzsysteme). Hauptschwerpunkte von Optimierungsversu chen sind das sogenannte Biopulping und das Biobleaching.

Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhack schnitzeln mit lebenden Pilzsystemen.

Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:

1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mah len zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holz stoffen (z. B. TMP oder Holzschliff).

Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die schlechtere Endweiße.

2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß).

Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking".

Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehand lung erreicht.

Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behand lungszeiten (mehrere Wochen) und v.a. die nicht gelöste Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel ver zichten will.

Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche mit Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt. Nur nach dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikante Kappazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß un wirtschaftlich für eine Implementierung in den gängigen Bleichsequenzen macht.

Eine weitere meist mit immobilisierten Pilzsystemen durchge führte Applikation ist die Behandlung von Zellstoffabrikati onsabwässern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Ent färbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlorierten Verbindungen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordioxid-Bleich stufen verursachen).

Darüber hinaus ist bekannt, Hemicellulasen u. a. Xylanasen, Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.

Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Kochpro zeß das Restlignin zum Teil überdeckende reprecipitierte Xylan wirken und durch dessen Abbau die Zugänglichkeit des Lignins für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen angewendeten Bleichchemikalien (v.a. Chlordioxyd) erhöhen. Die im Labor nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzym typ allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.

Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Che latsubstanzen (Siderophoren, wie Ammoniumoxalat) und Biotensi de an.

In der Anmeldung PCT/EP87/00635 wird ein System zur Entfernung von Lignin aus lignincellulosehaltigem Material unter gleich zeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolytischen Enzy men aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduktions- und Oxi dationsmitteln und phenolischen Verbindungen als Mediatoren arbeitet.

In der DE 40 08 893 C2 werden zusätzlich zu Red/Ox-System "Mimic Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine erhebliche Performanceverbesserung erzielt werden.

In der Anmeldung PCT/EP92/01086 wird als zusätzliche Verbesse rung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspotential "abgestimmten" phenolischen oder nichtphenolischen Aromaten eingesetzt.

Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen groß technischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoffdich ten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmeldungen die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Einsatz der Chelatverbindungen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxid bleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können.

Aus WO/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren be kannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels soge nannter Enhancer-Substanzen gefördert werden.

Die Enhancer-Substanzen werden in WO 94/12619 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert.

Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cyclische Reste sind.

Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen organische Chemika lien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von de nen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substitu iert ist.

Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergent-Additiv oder Detergent-Zusammenset zung im Waschmittelbereich. Zwar wird in der Beschreibung der Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin verwiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmeldungen konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behan deln von ligninhaltigen Materialien keine Wirkung zeigten!

WO 94/29510 beschreibt ein Verfahren zur enzymatischen De lignifizierung, bei dem Enzyme zusammen mit Mediatoren einge setzt werden. Als Mediatoren werden allgemein Verbindungen mit der Struktur NO-, NOH- oder HRNOH offenbart.

Von den in WO 94/29510 offenbarten Mediatoren liefert 1-Hydroxy-1H-benzotriazole (HBT) die besten Ergebnisse in der Delignifizierung. HBT hat jedoch verschiedene Nachteile:
Es ist nur zu hohen Preisen und nicht in hinreichenden Mengen verfügbar.

Es reagiert unter Delignifizierungsbedingungen zu 1H-Benzotriazol. Diese Verbindung ist schlecht abbaubar und stellt damit in größeren Mengen eine beträchtliche Umweltbela stung dar.

Darüber hinaus reagiert 1-Hydroxy-1H-benzotriazol unter dem Einfluß von Oxidationsmitteln, wie sie auch bei der Delignifizierung verwendet werden, zu weiteren, nicht näher charakterisierten Abbauprodukten, die eine unerwünschte starke Färbung zeigen.

Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend

a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
c. mindestens einen Mediator dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe cyclischer N- Hydroxyverbindungen mit mindestens einem ggf. substituierten fünf- oder sechsgliedrigen Ring enthaltend die in Formel A ge nannte Struktur sowie deren Salze, Ether oder Ester, wobei
X und Y, gleich oder verschieden sind, und O, S, oder NR¹ be deuten wobei
R¹ Wasserstoff-, Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C₁- C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests bedeutet,
wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino- und Phenylreste unsubstitu iert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R² substituiert sein können und die Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-Reste ge sättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein kön nen und mit einem Rest R² ein- oder mehrfach substituiert sein können wobei
R² gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxy rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono- Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Pheny-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxyrest bedeutet.

Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem enthält Mediatoren, die großtechnisch verfügbar und kostengünstiger als HBT sind. Diese Mediatoren reagieren unter dem Einfluß von Oxidationsmit teln zu Produkten ohne störende Verfärbung. Diese Produkte sind ihrerseits vollständig abbaubar.

Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem mindestens einen Oxidationskatalysator.

Als Oxidationskatalysatoren werden im erfindungsgemäßen Mehr komponentensystem bevorzugt Enzyme eingesetzt. Im Sinne der Er findung umfaßt der Begriff Enzym auch enzymatisch aktive Pro teine oder Peptide oder prosthetische Gruppen von Enzymen.

Als Enzym können im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 bis 1.97 gemäß Internationa ler Enzym-Nomenklature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24-154) eingesetzt werden.

Vorzugsweise werden Enzyme der im folgenden genannten Klassen eingesetzt:

Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die auf primä re, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD⁺ oder NADP⁺ (Subklasse 1.1.1), Cyto chrome (1.1.2), Sauerstoff (O₂) (1.1.3), Disulfide (1.1.4), Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99).

Aus dieser Klasse sind besonders bevorzugt die Enzyme der Klasse 1.1.5 mit Chinonen als Akzeptoren und die Enzyme der Klasse 1.1.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.

Insbesondere bevorzugt in dieser Klasse ist Cellobiose: quinone-1-oxidoreduktase (1.1.5.1).

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.2. Diese Enzym klasse (1.1.5.1) umfaßt solche Enzyme, die Aldehyde zu den korrespondierenden Säuren oder Oxo-Gruppen oxidieren. Die Ak zeptoren können NAD⁺, NADP⁺ (1.2.1), Cytochrome (1.2.2), Sau erstoff (1.2.3), Sulfide (1.2.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.2.5) oder andere Akzeptoren (1.2.99) sein.

Besonders bevorzugt sind hier die Enzyme der Gruppe (1.2.3) mit Sauerstoff als Akzeptor.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.3. In dieser Klasse sind Enzyme zusammengefaßt, die auf CH-CH-Gruppen des Donors wirken.

Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.3.1), Cyto chrome (1.3.2), Sauerstoff (1.3.3), Chinone oder verwandte Verbindungen (1.3.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.3.7) oder an dere Akzeptoren (1.3.99).

Besonders bevorzugt ist Bilirubinoxidase (1.3.3.5).

Hier sind ebenfalls die Enzyme der Klasse (1.3.3) mit Sauer stoff als Akzeptor und (1.3.5) mit Chinone etc. als Akzeptor besonders bevorzugt.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.4, die auf CH-NH₂-Gruppen des Donors wirken.

Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.4.1), Cyto chrome (1.4.2), Sauerstoff (1.4.3), Disulfide (1.4.4), Eisen- Schwefel-Proteine (1.4.7) oder andere Akzeptoren (1.4.99).

Besonders bevorzugt sind auch hier Enzyme der Klasse 1.4.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.5, die auf CH-NH- Gruppen des Donors wirken. Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD⁺, NADP⁺ (1.5.1), Sauerstoff (1.5.3), Disulfide (1.5.4), Chinone (1.5.5) oder andere Akzeptoren (1.5.99).

Auch hier sind besonders bevorzugt Enzyme mit Sauerstoff (O₂) (1.5.3) und mit Chinonen (1.5.5) als Akzeptoren.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.6, die auf NADH oder NADPH wirken.

Die Akzeptoren sind hier NADP⁺ (1.6.1), Hämproteine (1.6.2), Disulfide (1.6.4), Chinone (1.6.5), NO₂-Gruppen (1.6.6), und ein Flavin (1.6.8) oder einige andere Akzeptoren (1.6.99).

Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.6.5 mit Chinonen als Akzeptoren.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.7, die auf andere NO₂-Verbindungen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Cyto chrome (1.7.2), Sauerstoff (O₂) (1.7.3), Eisen-Schwefel-Pro teine (1.7.7) oder andere (1.7.99) haben.

Hier sind besonders bevorzugt die Klasse 1.7.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.8, die auf Schwe felgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren NAD⁺, NADP⁺ (1.8.1), Cytochrome (1.8.2), Sauerstoff (O₂) (1.8.3), Disulfi de, (1.8.4), Chinone (1.8.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.8.7) oder andere (1.8.99) haben.

Besonders bevorzugt ist die Klasse 1.8.3 mit Sauerstoff (O₂) und (1.8.5) mit Chinonen als Akzeptoren.

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.9, die auf Häm gruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Sauerstoff (O₂) (1.9.3), NO₂-Verbindungen (1.9.6) und andere (1.9.99) haben.

Besonders bevorzugt ist hier die Gruppe 1.9.3 mit Sauerstoff (O₂) als Akzeptor (Cytochromoxidasen).

Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.12, die auf Was serstoff als Donor wirken.

Die Akzeptoren sind NAD⁺ oder NADP⁺ (1.12.1) oder andere (1.12.99).

Desweiteren bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.13 und 1.14 (Oxigenasen).

Weiterhin sind bevorzugte Enzyme die der Klasse 1.15, die auf Superoxid-Radikale als Akzeptoren wirken.

Besonders bevorzugt ist hier die Superoxid-Dismutase (1.15.1.1).

Weiterhin sind bevorzugt Enzyme der Klasse 1.16.

Als Akzeptoren wirken NAD⁺ oder NADP⁺ (1.16.1) oder Sauerstoff (O₂) (1.16.3).

Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.16.3.1 (Ferroxidase, z. B. Ceruloplasmin).

Weiterhin bevorzugte Enzyme sind diejenigen, die der Gruppe 1.17 (Wirkung auf CH₂-Gruppen, die zu -CHOH- oxidiert werden), 1.18 (Wirkung auf reduziertes Ferredoxin als Donor), 1.19 (Wirkung auf reduziertes Flavodoxin als Donor) und 1.97 (ande re Oxidoreduktasen) angehören.

Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 31.11., die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Subklasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen.

Besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-C-Peroxidasen (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxydase (1.11.1.6), die Iodid-Peroxidase (1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), die Chlorid-Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascor bat-Peroxidase (1.11.1.11), die Phospholipid-Hydroperoxid- Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan-Peroxidase (1.12.1.13), die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin- Peroxidase) (1.11.1.14).

Ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandten Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD⁺, NADP⁺ (1.10.1), Cytochrome (1.10.2), Sauer stoff (1.10.3) oder andere (1.10.99).

Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauer stoff (O₂) als Akzeptor besonders bevorzugt.

Von den Enzymen dieser Klasse sind die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3), o-A- minophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Ben zoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) insbesondere bevor zugt sind.

Die genannten Enzyme sind käuflich erhältlich oder lassen sich nach Standardverfahren gewinnen. Als Organismen zur Produktion der Enzyme kommen beispielsweise Pflanzen, tierische Zellen, Bakterien und Pilze in Betracht. Grundsätzlich können sowohl natürlich vorkommende als auch gentechnisch veränderte Orga nismen Enzymproduzenten sein. Ebenso sind Teile von einzelligen oder mehrzelligen Organismen als Enzymproduzenten denkbar, vor allem Zellkulturen.

Für die insbesondere bevorzugten Enzyme, wie die aus der Grup pe 1.11.1 vor allem aber 1.10.3 und insbesondere zur Produk tion von Laccasen werden beispielsweise Weißfäulepilze wie Pleurotus, Phlebia und Trametes verwendet.

Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt mindestens ein Oxidationsmittel. Als Oxidationsmittel können beispiels weise Luft, Sauerstoff, Ozon, H₂O₂, organische Peroxide, Per säuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäu re, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäu re, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauer stoffspezies und deren Radikale wie OH˙, OOH˙, Singulettsauer stoff, Superoxid (O₂˙⁻), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (O₂⁺), Di oxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.

Vorzugsweise werden solche Oxidationsmittel eingesetzt, die entweder durch die entsprechenden Oxidoreduktasen generiert werden können z. B. Dioxirane aus Laccasen plus Carbonylen oder die chemisch den Mediator regenerieren können oder diesen di rekt umsetzen können.

Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt als Mediator (Komponente c) bevorzugt mindestens eine Verbindungen der all gemeinen Formel I, II,III oder IV,

wobei X, Y, die bereits genannten Bedeutungen haben und die Reste R³-R¹⁸ gleich oder verschieden sind und Halogenrest, Carboxyrest, Salz oder Ester eines Carboxyrests oder die für R1 genannten Bedeutungen haben,
wobei R⁹ und R¹⁰ bzw. R¹¹ und R¹² nicht gleichzeitig Hydroxy- oder Aminorest bedeuten dürfen und
ggf. je zwei der Substituenten R³-R⁶, R⁷-R⁸, R⁹-R¹², R¹³-R¹⁸ zu einem Ring -B- verknüpft sein können, wobei -B- eine der fol genden Bedeutungen hat:

(-CH=CH)-_n mit n = 1 bis 3, -CH=CH-CH=N- oder

und wobei ggf. die Reste R⁹-R¹² auch untereinander durch ein oder zwei Brückenelemente -Q- verbunden sein können, wobei -Q- gleich oder verschieden ist und eine der folgende Bedeutungen hat: -O-, -S, -CH₂-, -CR¹⁹=CR²⁰-;
wobei R¹⁹ und R²⁰ gleich oder verschieden sind und die Bedeu tung von R³ haben.

Als Mediatoren besonders bevorzugt sind Verbindungen der all gemeinen Formeln I, II, III oder IV, bei denen X und Y O oder S bedeuten.

Beispiele für solche Verbindungen sind N-Hydroxy-phthalimid sowie ggf. substituierte N-Hydroxy-phthalimid-Derivate, N- Hydroxymaleimid sowie ggf. substituierte N-Hydroxymaleimid-De rivate, N-Hydroxy-Naphthalsäureimid sowie ggf. substituierte N-Hydroxy-Naphthalsäureimid-Derivate, N-Hydroxysuccinimid und ggf. substituierte N-Hydroxysuccinimid-Derivate, vorzugsweise solche, bei denen die Reste R⁹-R¹² polycyclisch verbunden sind.

Als Mediator (Komponente c des erfindungsgemäßen Mehrkomponen tensystems) insbesondere bevorzugt ist N-Hydroxyphthalimid.

Als Mediator geeignete Verbindungen der Formel I sind beispielsweise:
N-Hydroxyphthalimid,
N-Hydroxy-benzol-1,2,4-tricarbonsäureimid,
N,N′-Dihydroxy-pyromellitsäurediimid,
N,N′-Dihydroxy-benzophenon-3,3′,4,4′-tetracarbonsäurediimid.

Als Mediator geeignete Verbindungen der Formel II sind beispielsweise:
N-Hydroxymaleimid,
Pyridin-2,3-dicarbonsäure-N-hydroxyimid.

Als Mediator geeignete Verbindungen der Formel III sind beispielsweise:
N-Hydroxysuccinimid,
N-Hydroxyweinsäureimid,
N-Hydroxy-5-norbornen-2,3-dicarbonsäureimid,
exo-N-Hydroxy-7-oxabicyclo[2.2.1]-hept-5-en-2,3-dicarboximid,
N-Hydroxy-cis-cyclohexan-1,2-dicarboximid,
N-Hydroxy-cis-4-cyclohexen1,2-dicarbonsäureimid.

Als Mediator geeignete Verbindung der Formel IV ist beispielsweise:
N-Hydroxynapthalsäureimid-Natrium-Salz.

Als Mediator geeignete Verbindung mit einem sechsgliedrigen Ring enthaltend die in Formel A genannte Struktur ist beispielsweise:
N-Hydroxyglutarimid.

Die beispielhaft genannten Verbindungen eignen sich auch in Form ihrer Salze oder Ester als Mediator.

Die Erfindung betrifft auch die Verwendung von Substanzen, welche erfindungsgemäß als Mediatoren geeignet sind zum Verän dern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materia lien oder ähnlichen Stoffen.

Die Wirksamkeit des Mehrkomponentensystems beim Verändern, Ab bau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben den genannten Bestandteilen noch Mg²⁺ Ionen vorhanden sind. Die Mg²⁺ Ionen können beispielsweise als Salz, wie z. B. MgSO₄, eingesetzt werden. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,1-2 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugs weise bei 0,2-0,6 mg/g.

In manchen Fällen läßt sich eine weitere Steigerung der Wirk samkeit des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems dadurch erreichen, daß das Mehrkomponentensystem neben den Mg²⁺ Ionen auch Komplexbildner wie z. B. Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA), Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), Hydroxyethylen diamintriessigsäure (HEDTA), Diethylentriaminpentamethylen phosphonsäure (DTMPA), Nitrilotriessigsäure (NTA), Polyphos phorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentration liegt im Be reich von 0,2-5 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 1-3 mg.

Der Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems in einem Verfahren zum Behandeln von Lignin erfolgt beispielswei se dadurch, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Rei henfolge mit einer wäßrigen Suspension des ligninhaltigen Ma terials mischt.

Vorzugsweise wird ein Verfahren unter Einsatz des erfindungs gemäßen Mehrkomponentensystems in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis 10 bar und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugswei se 40-95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40% durchgeführt.

Ein für den Einsatz von Enzymen bei der Zellstoffbleiche unge wöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebliche Steigerung der Kappaerniedrigung ermöglicht.

Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 6 bis 30 Gew.%, besonders be vorzugt 9 bis 15 Gew.% durchgeführt.

Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wäsche (pH 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) oder Q-Stufe (pH-Wert 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) vor der Enzym-Mediatorstufe bei manchen Zellstoffen zu einer erheblichen Kappazahlerniedrigung im Vergleich zur Behandlung ohne diese spezielle Vorbehandlung führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbildner die zu diesem Zwecke üblichen Substanzen (wie z. B. EDTA, DTPA) eingesetzt. Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0,1%/t bis 1%/t besonders bevorzugt 0,1%/t bis 0,5%/t eingesetzt.

Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 bis 10.000 Units (U) Enzym pro g ligninhaltiges Material einge setzt. Besonders bevorzugt werden 0,1 bis 100 insbesonders be vorzugt werden 1 bis 40 U Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. (1 U entspricht dem Umsatz von 1 µmol 2,2,-Azino-bis(3-ethyl-benzothiazolin-6-sulfonsäure-diammo niumsalz) (ABTS)/min/ml Enzym).

Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 mg bis 100 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material einge setzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 50 mg Oxidations mittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.

Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,5 bis 80 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Beson ders bevorzugt werden 0,5 bis 40 mg Mediator pro g ligninhal tigem Material eingesetzt.

Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zu sammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur Einstellung eines bestimmten Redoxpotentials dienen.

Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit, Natrium- Dithionit, Ascorbinsäure, Thioverbindungen, Mercaptoverbindun gen oder Glutathion etc. eingesetzt werden.

Die Reaktion läuft beispielsweise bei Laccase unter Luft- oder Sauerstoffzufuhr oder Sauerstoffüberdruck bzw. Luftüberdruck ab, bei den Peroxidasen (z. B. Ligninperoxidasen, Manganperoxi dasen) mit Wasserstoffperoxid ab. Dabei können beispielsweise der Sauerstoff auch durch Wasserstoffperoxid + Katalase und Wasserstoffperoxid durch Glucose + Glucoseoxidase oder andere Systeme in situ generiert werden.

Außerdem können dem System Radikalbildner oder Radikalfänger (Abfangen von beispielsweise OH′ oder OOH′ Radikalen) zuge setzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern.

Der Reaktionslösung können auch weitere Metallsalze zugegeben werden.

Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbildnern als Radikal bildner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze bilden in der Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u. a. Fe²⁺, Fe³⁺, Mn²⁺, Mn³⁺, Mn⁴⁺, Cu²⁺, Ca²⁺, Ti³⁺, Cer⁴⁺, Al³⁺.

Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüber hinaus als Mimicsubstanzen für die Enzyme, beispielsweise für die Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Manganper oxidasen (Hämkomplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind sol che Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von (hier) Oxidoreduktasen simulieren und z. B. Oxidationsreaktio nen katalysieren können.

Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden.

Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffperoxid Singulettsauerstoff bilden.

Schließlich ist es auch möglich, unter Einsatz von Detergen tien zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anioni sche, kationische und amphotere Tenside in Betracht. Die De tergentien können die Penetration der Enzyme und Mediatoren in die Faser verbessern.

Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysacchari de und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen gebildete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Poly saccharide und als Proteine Gelantine und Albumin zu nennen. Diese Stoffe dienen hauptsächlich als Schutzkolloide für die Enzyme.

Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Proteasen wie Pepsin, Bromelin, Papain usw. Diese können u. a. dazu die nen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Extensins C, eines hydroxyprolinreichen Proteins, einen besseren Zugang zum Lignin zu erreichen.

Als weitere Schutzkolloide kommen Aminosäuren, Einfachzucker, Oligomerzucker, PEG-Typen der verschiedensten Molekulargewich te, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsi loxane in Frage.

Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Deligni fizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, o.a. Zellstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern auch bei der Herstellung von Zellstoffen oder Holzstoffen (Re finerstoff/Holzschliff) allgemein beispielsweise aus Holz- oder Einjahrespflanzen. Dazu sollte eine Defibrillierung durch die üblichen Kochverfahren und/oder mechanischen Verfahren oder Druck (d. h. eine sehr schonende Behandlung bis zu Kappa zahlen im Bereich von < 50 Kappa bzw. < 10% Ligningehalt) ge währleistet sein.

Bei der Bleiche von Zellstoffen wie auch bei der Herstellung von Zellstoffen kann die Behandlung mehrfach wiederholt wer den, entweder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stof fes mit NaOH oder ohne diese Zwischenschritte. Dies führt zu noch wesentlich weiter reduzierten Kappawerten und zu erhebli chen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der Enzym/Mediatorbe handlung eine O₂-Stufe eingesetzt werden oder auch wie bereits erwähnt eine saure Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausge führt werden.

Im folgenden wird die Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert:

Beispiel 1 Enzymatische Bleiche mit N-Hydroxyphthalimid und Softwood Sulfatzellstoff

5 g atro Zellstoff (Softwood O₂ delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:

A) 20 ml Leitungswasser werden mit 30 mg N-Hydroxyphthalimid (HPI) unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 35 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.

Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.

Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne ter gemixt.

Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions bombe gegeben und unter 1-10 bar Sauerstoffüberdruck für 1-4 Stunden inkubiert.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell stoff (atro) extrahiert.

Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Das Ergebnis ist in Tabelle 1 aufgeführt.

Beispiel 2 Enzymatische Bleiche mit N-Hydroxyphthalimid und Hardwood Sulfatzellstoff

55 g atro Zellstoff (Hardwood), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:

Die Lösungen A und B werden zusammengegeben und auf 33 ml aufgefüllt.

Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne ter gemixt.

Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 m) gewaschen 3 und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell stoff (atro) extrahiert.

Beispiel 3 Enzymatische Bleiche mit N-Hydroxymaleimid und Softwood Sulfatzellstoff

A) 20 ml Leitungswasser werden mit 21 mg N-Hydroxymaleimid un ter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 35 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.

Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.

Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne ter gemixt.

Tabelle 1

Ergebnisse Beispiel 1 bis 3

Die Ergebnisse beziehen sich auf eine Inkubationsdauer von 4 Stunden.

Beispiel 4 Hydrolyse von N-Hydroxyphthalimid in Wasser (Eigenabbau des Mediators)

In einem Reaktionsansatz werden 30 mg N-Hydroxyphthalimid (HPI) in 50 ml Leitungswasser gelöst und mit 0,5 mol/l H₂SO₄-Lösung auf pH 4,5 eingestellt. Diese Lösung wird für 5 Stunden bei einer Temperatur von 45°C gerührt.

Nach der angegebenen Inkubationszeit hat sich das eingesetzte HPI zu 30% in Phthalsäure und Hydroxylamin umgesetzt. Dabei entstehen Phthalsäure und Hydroxylamin zu gleichen molaren Teilen.

Claims

1. Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend

a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe cyclischer N- Hydroxyverbindungen mit mindestens einem ggf. substituierten fünf- oder sechsgliedrigen Ring enthaltend die in Formel A ge nannte Struktur sowie deren Salze, Ether oder Ester, wobei
X und Y, gleich oder verschieden sind, und O, S, oder NR¹ be deuten, wobei
R¹ Wasserstoff-, Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests bedeutet,
wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl- Amino- und Phenylreste unsubstitu iert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R² substituiert sein können und die Aryl-C₁-C₅-alkyl-, C₁-C₁₂-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxy-, C₁-C₁₀-Carbonyl-, Carbonyl-C₁-C₆-alkyl-Reste ge sättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R² ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R² gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxy rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono- Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C₁-C₅-Alkyl-, C₁-C₅-Alkoxyrest bedeutet.

2. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1, dadurch gekenn zeichnet, daß es mindestens einen Oxidationskatalysator umfaßt.

3. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1 oder 2, dadurch ge kennzeichnet, daß als Oxidationskatalysator Enzym eingesetzt wird.

4. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym Laccase eingesetzt wird.

5. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationsmittel Luft, Sauer stoff, Ozon, H₂O₂, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpeter säure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH˙, OOH˙, Singulettsauerstoff, Superoxid (O₂˙⁻), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (O₂⁺), Dioxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.

6. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator (Komponente c) minde stens eine Verbindungen der allgemeinen Formel I, II,III oder IV, wobei X, Y, die bereits genannten Bedeutungen haben und die Reste R³-R¹⁸ gleich oder verschieden sind und Halogenrest, Carboxyrest, Salz oder Ester eines Carboxyrests oder die für R¹ genannte Bedeutung haben,
wobei R⁹ und R¹⁰ bzw. R¹¹ und R¹² nicht gleichzeitig Hydroxy- oder Aminorest bedeuten dürfen und
ggf. je zwei der Substituenten R³-R⁶, R⁷-R⁸, R⁹-R¹², R¹³-R¹⁸ zu einem Ring -B- verknüpft sein können, wobei -B- eine der fol genden Bedeutungen hat:(-CH=CH)-_n mit n = 1 bis 3, -CH=CH-CH=N- oder und wobei ggf. die Reste R⁹-R¹² auch untereinander durch ein oder zwei Brückenelemente -Q- verbunden sein können, wobei -Q- gleich oder verschieden sein kann und folgende Bedeutungen ha ben kann: -O-, -S, -CH₂-, -CR¹⁹=CR²⁰-;
wobei R¹⁹ und R²⁰ gleich oder verschieden sind und die Bedeu tung von R³ haben
eingesetzt wird.

7. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6, da durch gekennzeichnet, daß als Mediator mindestens eine Sub stanz, ausgewählt aus der Gruppe N-Hydroxyphthalimid, ggf. substituierte N-Hydroxyphthalimid-Derivate, N-Hydroxymalei mid, ggf. substituierte N-Hydroxymaleimid-Derivate, N-Hydroxy- Naphthalsäureimid, ggf. substituierte N-Hydroxy-Naphthalsäurei mid-Derivate, N-Hydroxysuccinimid, ggf. substituierte N- Hydroxysuccinimid-Derivate, eingesetzt werden.

8. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6, da durch gekennzeichnet, daß als Mediator N-Hydroxyphthalimid ein gesetzt wird.

9. Verfahren zum Behandeln von Lignin, dadurch gekennzeichnet, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit ei ner wäßrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt.

10. Verwendung von Mediatoren gemäß Anspruch 1 zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen.