WO1998055489A1 - Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung - Google Patents

Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung Download PDF

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WO1998055489A1
WO1998055489A1 PCT/EP1998/003035 EP9803035W WO9855489A1 WO 1998055489 A1 WO1998055489 A1 WO 1998055489A1 EP 9803035 W EP9803035 W EP 9803035W WO 9855489 A1 WO9855489 A1 WO 9855489A1
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WO
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hydroxy
acid
radical
dihydroxy
substituted
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Application number
PCT/EP1998/003035
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English (en)
French (fr)
Inventor
Johannes Freudenreich
Jürgen STOHRER
Robert Müller
Manfred Amann
Original Assignee
Consortium für elektrochemische Industrie GmbH
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    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
    • C12P7/02—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group
    • C12P7/22—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group aromatic
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
    • D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
    • D21C5/005—Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
    • D21C9/00—After-treatment of cellulose pulp, e.g. of wood pulp, or cotton linters ; Treatment of dilute or dewatered pulp or process improvement taking place after obtaining the raw cellulosic material and not provided for elsewhere
    • D21C9/10—Bleaching ; Apparatus therefor
    • D21C9/1026—Other features in bleaching processes
    • D21C9/1036—Use of compounds accelerating or improving the efficiency of the processes

Definitions

  • the present invention relates to a multi-component system for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances, and methods for its use.
  • the sulfate and sulfite processes are the main processes used today for pulp production. Both methods produce pulp under cooking and under pressure.
  • the sulfate process works with the addition of NaOH and Na 2 S, while in the sulfite process Ca (HS0 3 ) 2 + S0 2 is used, or today, because of its better solubility, the sodium or ammonium salts of hydrogen sulfite.
  • the main aim of all processes is the removal of the lignin from the plant material, wood or
  • the lignin which is the main constituent of the plant material (stem or stem) with cellulose and hemicellulose, must be removed, otherwise it will not be possible to produce non-yellowing and mechanically heavy-duty papers.
  • the wood-based production processes work with stone grinders (wood sanding) or with refiners (TMP), which defibrillate the wood after grinding (chemical, thermal or chemical-thermal).
  • Biopulping is the treatment of wood chips with living fungal systems.
  • the goal here is to reduce cooking chemicals, improve cooking capacity and "extended cooking”.
  • Biobleaching also works with in-vivo systems.
  • the boiled pulp (Softwood / Hardwood) is inoculated with the fungus before bleaching and treated for days to weeks. Only after this long treatment time does a significant decrease in kappa number and increase in whiteness become apparent, which makes the process uneconomical for implementation in the usual bleaching sequences.
  • Another application that is usually carried out with immobilized fungal systems is the treatment of pulp wastewater, in particular bleaching plant wastewater to decolorize and reduce the AOX (reduction of chlorinated compounds in the wastewater that cause chlorine or chlorine dioxide bleaching stages).
  • the possible structure of hard coal shows a three-dimensional network of polycyclic aromatic ring systems with a "certain" similarity to lignin structures.
  • chelating substances siderophores such as ammonium oxalate
  • biosurfactants are assumed to be the cofactor.
  • the application PCT / EP87 / 00635 describes a system for removing lignin from lignin-cellulose-containing material with simultaneous bleaching, which works with lignolytic enzymes from white rot fungi with the addition of reducing and oxidizing agents and phenolic compounds as mediators.
  • the enhancer substances are characterized in WO 94/12619 on the basis of their half-life.
  • enhancer substances are organic chemicals which contain at least two aromatic rings, at least one of which is substituted with respectively defined radicals.
  • WO 94/29510 describes a method for enzymatic delignification, in which enzymes are used together with mediators.
  • Compounds with the structure NO, NOH or HRNOH are generally disclosed as mediators.
  • 1-hydroxy-1H-benzotriazole (HBT) provides the best results in delignification.
  • HBT has several disadvantages:
  • the present invention therefore relates to a multicomponent system for changing, breaking down or bleaching lignin, materials containing lignin or similar substances
  • the mediator is selected from the group of N-alkyl-N-hydroxy amides.
  • mediators in the multicomponent system according to the invention are compounds of the general formulas (I) or (II)
  • A is the same or different and means monovalent linear or branched or cyclic or polycyclic saturated or unsaturated alkyl radical having 1-24 C atoms, and this alkyl radical is characterized by one or more radicals R 1 which are identical or different and are selected from the group pe hydroxy, mercapto, formyl, carbamoyl, carboxy, ester or salt of carboxy, sulfono, ester or salt of sulfono, sulfamoyl, nitro, nitroso, amino, hydroxylamino, phenyl, C ⁇ C 3 alkoxy, C ⁇ C ⁇ carbonyl, phospho-, phosphono-, phosphonooxy, ester or salt of the phosphonooxy residue can be substituted and wherein carbamoyl, sulfamoyl, amino, hydroxylamino, mercapto - And phenyl radicals can be unsubstituted or substituted one or more times with
  • R 2 is the same or different and is hydroxyl, formyl, cyano, carboxy, ester or salt of carboxy, carbamoyl, sulfono, sulfamoyl, nitro, nitroso, amino, phenyl, benzoyl , means and non- ⁇ -methylene groups can be replaced by oxygen, sulfur or an optionally substituted imino residue and
  • A present in amidic form, monovalent acid residue of acids selected from the group of aliphatic or mononuclear or mononuclear aromatic or mononuclear or dinuclear heteroaromatic carboxylic acids with up to 20 carbon atoms, carbonic acid, half-ester of carbonic acid or carbamic acid, sulfonic acid, phosphonic acid, phosphoric acid, Monoester of phosphoric acid, diester of phosphoric acid means and
  • D is an amidic form of the double-bonded acid residue of acids selected from the group consisting of aliphatic, mono- or dinuclear aromatic or mono- or dinuclear heteroaromatic dicarboxylic acids with up to 20 carbon atoms, carbonic acid, sulfonic acid, phosphonic acid, phosphoric acid, monoesters of phosphoric acid and
  • alkyl radicals of the aliphatic acids B and D present in amidic form can be linear or branched and / or cyclic and / or polycyclic saturated or unsaturated and contain 0-24 carbon atoms and are unsubstituted or one or more times with the radical R 1 are substituted and
  • Aryl and heteroaryl radicals of the aromatic or heteroaromatic acids B and D present in amidic form by one or more radicals R 3 which are identical or different and are selected from the group consisting of hydroxyl, mercapto, formyl, cyano, carbamoyl, Carboxy, ester or salt of carboxy, sulfono, ester or salt of sulfono, sulfamoyl, nitro, nitroso, amino, phenyl, aryl-C, -C 5 alkyl, C, -C 12 alkyl -, , Phospho-, phosphono-, phosphonooxy, ester or salt of the phosphonooxy may be substituted and where carbamoyl, sulfamoyl, amino, mercapto and phenyl radicals can be unsubstituted or substituted one or more times with the radical R 2 and the aryl C 3 alkyl, can be saturated or unsaturated
  • Alk 1 is identical or different and means monovalent linear or branched or cyclic or polycyclic saturated or unsaturated alkyl radical having 1-10 C atoms, this alkyl radical being selected by one or more radicals R "which are identical or different and are selected from the group Hydroxy, formyl, carbamoyl, carboxy, ester or salt of carboxy, sulfono, ester or salt of sulfono, sulfamoyl, nitro, nitroso, amino, hydroxylamino, phenyl, C, -C 5 -alkoxy-, Residues can be substituted and where carbamoyl, sulfamoyl, amino, hydroxylamino and phenyl radicals can be unsubstituted or substituted one or more times with a radical R 5 and the , C, -C 10 carbonyl radicals may be saturated or unsaturated, branched or unbranched and may be substituted one or more times with
  • R 5 is the same or different and is hydroxy, formyl, cyano, carboxy, ester or salt of carboxy, carbamoyl, sulfono, sulfamoyl, nitro, amino, phenyl, benzoyl, C.-Cg -Alkyl-, C, -C 5 -alkoxy-, means and
  • non- ⁇ -methylene groups can be replaced by oxygen, sulfur or an optionally substituted imino residue and
  • R 6 identical or different monovalent radicals selected from the group hydrogen, phenyl, pyridyl, furyl, pyrrolyl, thienyl, aryl-C, -C 5 alkyl, C, -C 12 alkyl -, C ⁇ C ⁇ -alkoxy-,
  • C.-C 10 carbonyl radical where phenyl, pyridyl, furyl + pyrrolyl and thienyl radicals can be unsubstituted or substituted one or more times with a radical R 7 and the , C, -C 12 alkyl, C, -C 6 alkoxy and C., - C 10 carbonyl radicals can be saturated or unsaturated, branched or unbranched and with a
  • R 7 can be substituted one or more times and
  • R 7 is the same or different and is hydroxyl, formyl, carboxy, ester or salt of carboxy, carbamoyl, sulfono, sulfamoyl, nitro, amino, phenyl, C ⁇ C j alkyl, C, - C 5 -alkoxy radical means and
  • R 8 double-bonded radicals selected from the group consisting of phenylene, pyridylene, thienylene, furylene, pyrrolylene, , means wherein LEN phenylene, pyridylene, thienylene, furylene, Pyrrolylenreste unsubstituted or mono- or polysubstituted 7 may be substituted with a radical R and aryl-C.-C j alkyl, C ⁇ C ⁇ - Alkyl, can be saturated or unsaturated, branched or unbranched and can be substituted one or more times with a radical R 7 , where
  • p means 0 or 1.
  • Particularly preferred mediators in the multicomponent system according to the invention are compounds of the general formula (III - VI) in which Alk 1 is the same or different and means monovalent linear or branched or cyclic saturated or unsaturated alkyl radical having 1-10 C atoms, the latter being Alkyl radical by one or more radicals R 4 , which are identical or different and are selected from the group consisting of hydroxyl, carbamoyl, carboxy, ester or salt of carboxy radical, sulfono radical, ester or salt of sulfono radical, sulfamoyl, amino , Phenyl, C, -C 5 alkoxy, Residues can be substituted and
  • carbamoyl, sulfamoyl, amino and phenyl radicals can be unsubstituted or substituted one or more times with a radical R 5 and the C, -C 5 alkoxy, C., - C 10 carbonyl radicals saturated or unsaturated, branched or can be unbranched and can be substituted one or more times with a radical R 5 , where
  • R 5 is identical or different and is hydroxyl, carboxy, ester or salt of carboxy, carbamoyl, sulfono-, sulfamoyl, nitro, amino, phenyl, benzoyl, C.-, C 6 -alkyl, , means and
  • R 6 is the same or different monovalent radicals selected from the group consisting of hydrogen, phenyl, furyl, CC ⁇ carbonyl radical, where phenyl and furyl radicals can be unsubstituted or substituted one or more times with a radical R 7 and the , C, -C 5 alkoxy and C 1 -C 4 carbonyl radicals can be saturated or unsaturated, branched or unbranched and can be substituted one or more times with a radical R 7 , where R 7 is identical or different and is a carboxy radical, ester or salt of the carboxy radical, carbamoyl, Phenyl, , means and
  • R 8 is a double-bonded radical selected from the group consisting of phenylene, furylene, C ⁇ C ⁇ alkylene, C ⁇ C j alkylene dioxy radical, where phenylene, furanylene unsubstituted or one or more times with a radical R 7 can be substituted and the aryl-Cj-Cj-alkyl, can be saturated or unsaturated, branched or unbranched and can be substituted one or more times with a radical R 7 , where
  • p means 0 or 1.
  • N-hydroxy-N-methyl-benzoic acid amide N-hydroxy-N-methyl-benzoic acid amide, N-hydroxy-N-methyl-benzenesulfonic acid amide, N-hydroxy-N-methyl-p-toluenesulfonic acid amide, N-hydroxy-N-methyl-furan-2-carboxylic acid amide, N-hydroxy-N-methyl-thiophene-2-carboxamide, N, N '-dihydroxy-N, N' -dimethyl-phthalic acid diamide, N, N '-dihydroxy-N, N' -dimethyl-isophthalic acid diamide, N, N ' -Dihydroxy-N, N '-dimethyl-terephthalic acid diamide,
  • N-hydroxy-N-isopropyl-benzoic acid amide N-hydroxy-N-isopropyl-benzenesulfonic acid amide, N-hydroxy-N-isopropyl-p-toluenesulfonic acid amide, N-hydroxy-N-isopropyl-furan-2-carboxylic acid amide,
  • N-hydroxy-N-methyl-3-oxo-butyric acid amide N, N '-dihydroxy-N, 1 - dibenzoyl-ethylenediamine, N, N '-dihydroxy-N, N' -dimethyl-succinic acid diamide,
  • N-hydroxy-N-tert. -butyl-benzenesulfonic acid amide N-hydroxy-N-tert. -butyl-p-toluenesulfonic acid amide, N-hydroxy-N-tert. -butyl-furan-2-carboxamide, N, N '-dihydroxy-N, N' -di-tert. -butyl-terephthalic acid diamide, N-hydroxy-N-isopropyl-benzoic acid amide, N-hydroxy-N-isopropyl-p-toluenesulfonic acid amide,
  • N-hydroxy-N-isopropyl-furan-2-carboxamide N, N '-dihydroxy-N, N' -diisopropyl-terephthalic acid diamide, N, N '-dihydroxy-N, N' - diisopropyl-benzene - 1, 3-disulfonic acid diamide, N-hydroxy-N-methyl-acetamide, N-hydroxy-N-tert. -butyl -acetamide, N-hydroxy-N-isopropyl -acetamide, N-hydroxy-N-cyclohexyl-acetamide, N-hydroxy-N-methyl-pivalic acid amide,
  • the multicomponent system according to the invention contains mediators which have the following advantages over the mediators known from the prior art (in particular HBT): 1) The typical formation of colored reactants for the known substances (especially HBT) is nonexistent or only very weakly present. This is a big advantage for the application.
  • the multicomponent system according to the invention preferably comprises at least one oxidation catalyst.
  • Enzymes are preferably used as oxidation catalysts in the multicomponent system according to the invention.
  • the term enzyme also encompasses enzymatically active proteins or peptides or prosthetic groups of enzymes.
  • Enzymes of the classes mentioned below are preferably used:
  • Class 1.1 enzymes which include all dehydrogenases which act on primary, secondary alcohols and semiacetals, and which are accepted as NAD + or NADP + (subclass 1.1.1), cytochrome (1.1.2), oxygen (0 2 ) (1.1.3), disulfides (1.1.4), quinones (1.1.5) or the other acceptors (1.1.99).
  • the enzymes of this class are particularly preferred.
  • Class 1.1.5 with quinones as acceptors and the enzymes of class 1.1.3 with oxygen as acceptors.
  • Cellobiose quinone-1-oxidoreductase (1.1.5.1) is particularly preferred in this class.
  • Enzymes of class 1.2 are also preferred. This class of enzymes includes those enzymes that are aldehydes oxidize corresponding acids or oxo groups.
  • the acceptors can be NAD + , NADP + (1.2.1), cytochrome (1.2.2), oxygen (1.2.3), sulfides (1.2.4), iron-sulfur proteins (1.2.5) or other acceptors (1.2 .99).
  • the enzymes of group (1.2.3) with oxygen as the acceptor are particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.3 are also preferred.
  • This class includes enzymes that act on CH-CH groups of the donor.
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.3.1), cytochrome (1.3.2), oxygen (1.3.3), quinones or related
  • Bilirubin oxidase (1.3.3.5) is particularly preferred.
  • the enzymes of class (1.3.3) with oxygen as acceptor and (1.3.5) with quinones etc. as acceptor are also particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.4 which are based on
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.4.1), cytochrome (1.4.2), oxygen (1.4.3), disulfides (1.4.4), iron-sulfur proteins (1.4.7) or other acceptors ( 1.4.99).
  • Enzymes of class 1.4.3 with oxygen as acceptor are also particularly preferred here.
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.5.1), oxygen (1.5.3), disulfides (1.5.4), quinones (1.5.5) or other acceptors (1.5.99). Enzymes with oxygen (0 2 ) (1.5.3) and with quinones (1.5.5) as acceptors are also particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.6 which act on NADH or NADPH are also preferred.
  • acceptors here are NADP + (1.6.1), heme proteins (1.6.2), disulfides (1.6.4), quinones (1.6.5), N0 2 groups (1.6.6), and a flavin (1.6.8 ) or some other acceptors (1.6.99).
  • Enzymes of class 1.6.5 with quinones as acceptors are particularly preferred here.
  • class 1.7 enzymes which act as donors on other N0 2 compounds and as acceptors cytochromes (1.7.2), oxygen (0 2 ) (1.7.3), iron-sulfur proteins (1.7.7) or others (1.7.99).
  • Enzymes of class 1.8 which act on donor groups and acceptors NAD + , NADP + (1.8.1), cytochromes (1.8.2), oxygen (0 2 ) (1.8.3), disulfides (1.8. 4), quinones (1.8.5), iron-sulfur proteins (1.8.7) or others (1.8.99).
  • class 1.9 enzymes which act as donors on heme groups and have oxygen (0 2 ) (1.9.3), NO 2 compounds (1.9.6) and others (1.9.99) as acceptors.
  • Group 1.9.3 with oxygen (0 2 ) as acceptor is particularly preferred here.
  • class 1.12 enzymes which act on hydrogen as a donor.
  • the acceptors are NAD + or NADP + (1.12.1) or others (1.12.99).
  • Enzymes of class 1.13 and 1.14 are also preferred.
  • Preferred enzymes are also those of class 1.15 which act as acceptors on superoxide radicals.
  • Superoxide dismutase (1.15.1.1) is particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.16 are also preferred.
  • Enzymes of class 1.16.3.1 (ferroxidase, e.g. ceruloplasmin) are particularly preferred here.
  • the enzymes of group 1.11 are also particularly preferred. which act on a peroxide as an acceptor.
  • This only subclass (1.11.1) contains the peroxidases.
  • the cytochrome c peroxidases (1.11.1.5), catalase (1.11.1.6), the peroxidase (1.11.1.7), the iodide peroxidase (1.11.1.8) and the glutathione peroxidase (1.11.1.9) are particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.10 which act on biphenols and related compounds are very particularly preferred. They catalyze the oxidation of biphenols and ascorbates. NAD + , NADP + (1.10.1), cytochrome (1.10.2), oxygen (1.10.3) or others (1.10.99) act as acceptors.
  • class 1.10.3 enzymes with oxygen (0 2 ) as the acceptor are particularly preferred.
  • the enzymes in this class are catechol oxidase (tyrosinase) (1.10.3.1), L-ascorbate oxidase (1.10.3.3), o-aminophenol oxidase (1.10.3.4) and laccase (benzenediol: oxigen oxidoreductase) (1.10.3.2 ) is preferred, the laccases (benzene diol: oxigen oxidoreductase) (1.10.3.2) being particularly preferred.
  • the enzymes mentioned are commercially available or can be obtained using standard processes. Plants, animal cells, bacteria and fungi come into consideration as organisms for the production of the enzymes. Basically, both naturally occurring and genetically modified organisms can be enzyme producers. Parts of unicellular or multicellular organisms are also conceivable as enzyme producers, especially cell cultures.
  • the multi-component system according to the invention comprises at least one oxidizing agent.
  • Peracids such as peracetic acid, formic acid, persulfuric acid, persitric acid, metachloroperoxibenzoic acid, perchloric acid, perborates, peracetates, persulfates, peroxides or oxygen species and their radicals such as OH, OOH, singlet oxygen
  • oxidizing agents are used which can either be generated by the corresponding oxidoreductases e.g. Dioxiranes from laccases plus carbonyls or which can chemically regenerate the mediator or implement it directly.
  • oxidoreductases e.g. Dioxiranes from laccases plus carbonyls or which can chemically regenerate the mediator or implement it directly.
  • the invention also relates to the use of substances which, according to the invention, are suitable as mediators for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances.
  • Mg + ions can be used, for example, as a salt, such as MgSO 4 .
  • concentration is in the range of 0.1-2 mg / g of lignin-containing material, preferably 0.2-0.6 mg / g.
  • the multicomponent system in addition to the Mg ions also complexing agents such as, for example, ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), diethylenetriaminepentaacetic acid (DTPA), hydroxyethylenediaminetriacetic acid (HEDTA), diethylenetriaminepentamethylenephosphonic acid ( DTPPA), nitrilotriacetic acid (NTA), polyphosphoric acid (PPA) etc. contains.
  • EDTA ethylenediaminetetraacetic acid
  • DTPA diethylenetriaminepentaacetic acid
  • HEDTA hydroxyethylenediaminetriacetic acid
  • DTPPA diethylenetriaminepentamethylenephosphonic acid
  • NTA nitrilotriacetic acid
  • PPA polyphosphoric acid
  • the multicomponent system according to the invention is used in a process for treating lignin, for example, by mixing the respectively selected components a) to c) according to claim 1 simultaneously or in any order with an aqueous suspension of the lignin-containing material.
  • a process using the multicomponent system according to the invention is preferred in the presence of oxygen or air at atmospheric pressure up to 10 bar and in a pH range from 2 to 11, at a temperature of 20 to 95 ° C., preferably 40-95 ° C., and one Fabric density from 0.5 to 40% carried out.
  • a finding that is unusual and surprising for the use of enzymes in pulp bleaching is that when the multicomponent system according to the invention is used an increase in the consistency enables a significant increase in the kappa reduction.
  • a process according to the invention is preferably carried out at consistencies of 8 to 35%, particularly preferably 9 to 15%.
  • an acidic wash pH 2 to 6, preferably 4 to 5) or Q stage (pH 2 to 6, preferably 4 to 5) before the enzyme mediator stage in some pulps led to a significant reduction in the kappa number in the Comparison to treatment without this special pretreatment leads.
  • the substances customary for this purpose such as EDTA, DTPA
  • they are preferably used in concentrations of 0.1% to 1% (w / w based on dry cellulose), particularly preferably 0.1% to 0.5% (w / w based on dry cellulose).
  • preferably 0.01 to 100 IU enzyme per g lignin-containing material are used. 0.1 to 100 are particularly preferred 1 to 40 IU enzyme are used per g lignin-containing material (1 U corresponds to the conversion of 1 mol
  • oxidizing agent preferably 0.01 mg to 100 mg of oxidizing agent are used per g of lignin-containing material. 0.01 to 50 mg of oxidizing agent per g of lignin-containing material are particularly preferably used.
  • 0.5 to 80 mg of mediator per g of lignin-containing material is preferably used.
  • 0.5 to 40 mg of mediator per g of lignin-containing material is particularly preferably used.
  • reducing agents can be added which, together with the oxidizing agents present, serve to set a certain redox potential.
  • Sodium bisulfite, sodium dithionite, ascorbic acid, thio compounds, mercapto compounds or glutathione etc. can be used as reducing agents.
  • the reaction takes place with air or oxygen supply or oxygen or air overpressure, with the peroxidases (e.g. lignin peroxidases, manganese peroxidases) with hydrogen peroxide.
  • the peroxidases e.g. lignin peroxidases, manganese peroxidases
  • the oxygen can also be generated in situ by hydrogen peroxide + catalase and hydrogen peroxide by glucose + GOD or other systems.
  • radical formers or radical scavengers can be added to the system. These can improve the interaction within the Red / Ox and radical mediators.
  • metal salts can also be added to the reaction solution. These are important in conjunction with chelating agents as radical formers or red / ox centers.
  • the salts form cations in the reaction solution.
  • Such ions include Fe + , Fe + Mn 2+ , Mn 3+ , Mn 4+ , Cu 2+ , Ca 2+ , Ti 3+ , Cer 4+ , Al 3+ .
  • the chelates present in the solution can also serve as mimic substances for the enzymes, for example for the laccases (copper complexes) or for the lignin or manganese peroxidases (heme complexes).
  • Mimic substances are to be understood as substances that the prosthetic groups of
  • NaOCl can also be added to the reaction mixture. In combination with hydrogen peroxide, this compound can form singlet oxygen.
  • Non-ionic, anionic, cationic and amphoteric surfactants are suitable as such.
  • the detergents can improve the penetration of the enzymes and mediators into the fiber.
  • Glucans, mannans, dextrans, levans, pectins, alginates or plant gums and / or their own polysaccharides formed by the mushrooms or produced in a mixed culture with yeasts and in particular gelatin and albumin as proteins are to be mentioned here as polysaccharides.
  • These substances mainly serve as protective colloids for the enzymes.
  • proteases such as pepsin, bromelin, papain, etc. These can serve, among other things, to achieve better access to lignin by breaking down the extensin C, hydroxyproline-rich protein present in the wood.
  • Amino acids, simple sugars, oligomer sugars, PEG types of the most varied molecular weights, polyethylene oxides, polyethyleneimines and polydimethylsiloxanes can be considered as further protective colloids.
  • the method according to the invention can be used not only in the delignification (bleaching) of sulfate, sulfite, organosol, etc. Pulp and wood pulp are used, but also in the production of pulp in general, whether from wood or annual plants, if defibrillation by the usual cooking methods (possibly connected with mechanical processes or pressure) i.e. a very gentle cooking up to kappa numbers, which can be in the range of approx. 50 - 120 kappa, is guaranteed.
  • the treatment can be repeated several times, either after washing and extraction of the treated material with NaOH or without these intermediate steps. This leads to kappa values which can be reduced still further and to substantial increases in whiteness.
  • a 0 2 stage can be used before the enzyme / mediator treatment or, as already mentioned, an acid wash or a Q stage (chelate stage) can be carried out.
  • Example 1 Enzymatic bleaching with N-hydroxy-N-methyl-benzoic acid amide and Softwood sulfate pulp
  • the substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C. and incubated under 1-10 bar oxygen pressure for 1-4 hours.
  • Solutions A and B are added together and made up to 33 ml.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C, 2% fabric density and 8% NaOH per g of pulp.
  • Solutions A and B are added together and made up to 33 ml. After adding the pulp, mix with a dough kneader for 2 min.
  • the material is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 2% consistency and 8% NaOH per g of pulp.
  • Solutions A and B are added together and made up to 33 ml.
  • the material is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 2% consistency and 8% NaOH per g of pulp.
  • Solutions A and B are added together and made up to 33 ml. After adding the pulp, mix with a dough kneader for 2 min. The substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C. and incubated under 1-10 bar oxygen pressure for 1-4 hours.
  • the material is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 2% consistency and 8% NaOH per g of pulp.

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Abstract

Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen, enthaltend a) ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und b) mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und c) mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der N-Alkyl-N-Hydroxy-Amide.

Description

Mehrkomponentensyste zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung
Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung .
Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nennen. Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck Zellstoff erzeugt. Das Sulfat-Verfahren arbeitet unter Zusatz von NaOH und Na2S, während im Sulfit -Verfahren Ca(HS03)2 + S02 zur Anwendung kommt, bzw. heute wegen ihrer besseren Löslichkeit die Natrium- oder Ammonium-salze des Hydrogensulfits.
Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lignins aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder
Einj ahrespflanzen .
Das Lignin, das mit der Cellulose und der Hemicellulose den Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm) ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist, nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere herzustellen.
Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschleifern (Holzschliff) oder mit Refinern (TMP) , die das Holz nach entsprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemischthermisch) durch Mahlen defibrillieren.
Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illustrierten, etc. verwendet. Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von Enzymen für den Ligninabbau erforscht. Der Wirkmechanismus derartiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren aufgeklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbe- dingungen und Induktorzusätze bei dem Weißf ulepilz Phanero- chaete chrysosporium zu ausreichenden Enzymmengen zu kommen. Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninperoxidasen und Manganperoxidasen entdeckt . Da Phanerochaete chrysosporium ein sehr effektiver Ligninabbauer ist, versuchte man dessen Enzyme zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu verwenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte, daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins und nicht zu dessen Abbau führen.
Ähnliches gilt auch für andere lignolytische Enzymspezies wie Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff anstelle von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festgestellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen kommt. Es werden nämlich Radikale gebildet, die wieder selbst mitein- ander reagieren und somit zur Polymerisation führen.
So gibt es heute nur Verfahren, die mit in-vivo Systemen arbeiten (Pilzsysteme) . HauptSchwerpunkte von Optimierungsversuchen sind das sogenannte Biopulping und das Biobleaching .
Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhackschnitzeln mit lebenden Pilzsystemen.
Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:
1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mahlen zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holzstoffen (z.B. TMP oder Holzschliff).
Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die schlechtere Endweiße. 2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß) .
Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking" .
Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehandlung erreicht .
Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behandlungszeiten (mehrere Wochen) und v.a. die nicht gelöste Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel ver- ziehten will .
Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche mit dem Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt. Nur nach dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikante Kappazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß unwirtschaftlich für eine Implementierung in den gängigen Bleichsequenzen macht.
Eine weitere meist mit immobilisierten Pilzsystemen durchgeführte Applikation ist die Behandlung von Zellstoffabrikati- onsabwässern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Entfärbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlorierten Verbindungen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordioxid-Bleich- stufen verursachen) .
Darüber hinaus ist bekannt, Hemicellulasen u.a. Xylanasen, Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.
Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Kochprozeß das Restlignin zum Teil überdeckende repreeipitierte Xylan wirken und durch dessen Abbau die Zugänglichkeit des Lignins für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen angewendeten Bleichchemikalien (v.a. Chlordioxid) erhöhen. Die im Labor nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzymtyp allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.
Ein weiterer, in letzter Zeit untersuchter möglicher Einsatz von lignolytischen Enzymen oder Pilzen wurde bei der "Kohleverflüssigung" erkennbar. Vorläufige Untersuchungen zeigen die prinzipielle Möglichkeit, Braun- oder Steinkohle mit Hilfe von in vivo Behandlung mit z.B. Weißfäulepilzen wie Phanerochaete chrysosporium anzugreifen und zu verflüssigen (Inkubationszeit mehrere Wochen; Bioengineering 4.92.8 Jg.).
Die mögliche Struktur von Steinkohle zeigt ein dreidimensionales Netzwerk von polycyclischen aromatischen Ringsystemen mit einer "gewissen" Ähnlichkeit zu Ligninstrukturen.
Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Che- latsubstanzen (Siderophoren, wie Ammoniumoxalat ) und Biotensi- de an.
In der Anmeldung PCT/EP87/00635 wird ein System zur Entfernung von Lignin aus lignincellulosehaltigem Material unter gleichzeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolytischen Enzymen aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduktions- und Oxi- dationsmitteln und phenolischen Verbindungen als Mediatoren arbeitet.
In der DE 4008893C2 werden zusätzlich zu Red/Ox-System "Mimic Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine erhebliche Performanceverbesserung erzielt werden.
In der Anmeldung PCT/EP92/01086 wird als zusätzliche Verbesserung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspotential "abgestimmten" phenolischen oder nichtphenolischen Aromaten eingesetzt.
Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen großtechnischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoffdichten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmeldungen die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Einsatz der Chelatverbindungen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxidbleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können.
Aus WO 94/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren bekannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels sogenannter Enhancer-Substanzen gefördert werden.
Die Enhancer-Substanzen werden in WO 94/12619 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert .
Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cy- clische Reste sind.
Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen organische Chemikalien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von denen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substitu- iert ist.
Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergent-Additiv oder Detergent-Zusammenset - zung im Waschmittelbereich. Zwar wird in der Beschreibung der Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin verwiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmeldungen konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behan- dein von ligninhaltigen Materialien keine Wirkung zeigten!
WO 94/29510 beschreibt ein Verfahren zur enzymatischen De- lignifizierung, bei dem Enzyme zusammen mit Mediatoren eingesetzt werden. Als Mediatoren werden allgemein Verbindungen mit der Struktur NO-, NOH- oder HRNOH offenbart. Von den in WO 94/29510 aufgeführten Mediatoren liefert 1-Hydroxy-lH-benzotriazol (HBT) die besten Ergebnisse in der Delignifizierung. HBT hat jedoch verschiedene Nachteile:
Es ist nur zu hohen Preisen und nicht in hinreichenden Mengen verfügbar .
Es reagiert unter Delignifizierungsbedingungen zu lH-Benzotriazol . Diese Verbindung ist relativ schlecht abbau- bar und kann in größeren Mengen eine beträchtliche Umweltbelastung darstellen. Es führt in gewissem Umfang zu einer Schädigung von Enzymen. Seine Delignifizierungsgeschwindigkeit ist nicht allzu hoch.
Es ist daher wünschenswert, Systeme zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen zur Verfügung zu stellen, die die genannten Nachteile nicht oder in geringerem Maße aufweisen.
Die vorliegende Erfindung betrifft daher ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend
a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der N-Alkyl-N-Hydroxy-Amide.
Es wurde nun gefunden, daß das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem mit Mediatoren ausgewählt der Klasse der N-Alkyl-N- Hydroxy-Amide nicht die Nachteile der aus dem Stand der Tech- nik bekannten Mehrkomponentensysteme aufweist. Bevorzugt werden als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Verbindungen der allgemeinen Formeln (I) oder (II)
OH I (I) A—N—B
OH OH I I (II) A—N-C—N—A
sowie deren Salze, Ether oder Ester eingesetzt, wobei
A gleich oder verschieden ist und einbindiger linearer oder verzweigter oder cyclischer oder polycyclischer gesättigter oder ungesättigter Alkylrest mit 1-24 C-Atomen bedeutet und wobei dieser Alkylrest durch einen oder mehrere Reste R1, die gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Grup- pe Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Carbamoyl-, Carboxy- , Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Hydroxyla- mino-, Phenyl-, C^C3-Alkoxy- , C^C^-Carbonyl- , Phospho-, Phos- phono-, Phosphonooxyrest , Ester oder Salz des Phosphonooxy- rests substituiert sein kann und wobei Carbamoyl, Sulfamoyl-, Amino-, Hydroxylamino- , Mercapto- und Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R2 substituiert sein können und die
Figure imgf000009_0001
, C^C^-Carbonyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R2 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R2 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano- , Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl, Sul- fono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Ben- zoyl-,
Figure imgf000009_0002
bedeutet und nicht α-ständige Methylengruppen durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. einfach substituierten Iminorest ersetzt sein können und
B in amidischer Form vorliegender einbindiger Säurerest von Säuren ausgewählt aus der Gruppe aliphatischer oder ein- oder zweikerniger aromatischer oder ein- oder zweikerniger heteroaromatischer Carbonsäuren mit bis zu 20 C-Atomen, Kohlensäure, Halbester der Kohlensäure oder der Carbaminsäure, Sulfonsäure, Phosphonsäure, Phosphorsäure, Monoester der Phosphorsäure, Diester der Phosphorsäure bedeutet und
D in amidischer Form vorliegender zweibindiger Säurerest von Säuren ausgewählt aus der Gruppe aliphatischer, ein- oder zweikerniger aromatischer oder ein- oder zweikerniger heteroaromatischer Dicarbonsäuren mit bis zu 20 C-Atomen, Kohlensäure, Sulfonsäure, Phosphonsäure, Phosphorsäure, Monoester der Phosphorsäure bedeutet und
wobei Alkylreste der in amidischer Form vorliegenden aliphati- schen Säuren B und D linear oder verzweigt und/oder cyclisch und/oder polycyclisch gesättigt oder ungesättigt sein können und 0 - 24 Kohlenstoffatome beinhalten und nicht substituiert sind oder ein- oder mehrfach mit dem Rest R1 substituiert sind und
Aryl- und Heteroarylreste der in amidischer Form vorliegenden aromatischen oder heteroaromatischen Säuren B und D durch einen oder mehrere Reste R3, die gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Gruppe Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxy- , Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C,-C5-Alkyl- , C,-C12-Alkyl- ,
Figure imgf000010_0001
, Phospho-, Phospho- no-, Phosphonooxyrest , Ester oder Salz des Phosphonooxyrests substituiert sein können und wobei Carbamoyl, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit dem Rest R2 substituiert sein können und die Aryl- -C3-Alkyl- ,
Figure imgf000011_0001
gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und ein oder mehrfach mit dem Rest R2 substituiert sein können.
Als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem besonders bevorzugt sind Verbindungen mit den allgemeinen For- mein (III, IV, V oder VI) :
Figure imgf000011_0002
(III) (iv)
Figure imgf000011_0003
(V) (VI)
sowie deren Salze, Ether oder Ester, wobei
Alk1 gleich oder verschieden ist und einbindiger linearer oder verzweigter oder cyclischer oder polycyclischer gesättigter oder ungesättigter Alkylrest mit 1-10 C-Atomen bedeutet, wobei dieser Alkylrest durch einen oder mehrere Reste R", die gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Gruppe Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Carboxy- , Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfono- rests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Hydroxylamino- , Phenyl-, C,-C5-Alkoxy- ,
Figure imgf000011_0004
-Reste substituiert sein kann und wobei Carbamoyl, Sulfamoyl-, Amino-, Hydroxylamino- und Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R5 substituiert sein können und die
Figure imgf000012_0001
, C,-C10-Carbonyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R5 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R5 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano- , Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl, Sul- fono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Benzoyl-, C.-Cg-Alkyl- , C,-C5-Alkoxy- ,
Figure imgf000012_0002
bedeutet und
nicht α-ständige Methylengruppen durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. einfach substituierten Iminorest ersetzt sein können und
wobei R6 gleiche oder verschiedene einbindige Reste ausgewählt aus der Gruppe Wasserstoff-, Phenyl-, Pyridyl-, Furyl-, Pyrro- lyl-, Thienyl-, Aryl-C,-C5-Alkyl- , C,-C12-Alkyl- , C^C^-Alkoxy- ,
C.-C10-Carbonylrest bedeutet, wobei Phenyl-, Pyridyl-, Furyl- + Pyrrolyl- und Thienylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R7 substituiert sein können und die
Figure imgf000012_0003
, C,-C12-Alkyl- , C,-C6-Alkoxy- und C.,-C10-Carbonyl -Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem
Rest R7 ein- oder mehrfach substituiert sein können und
R7 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C^Cj-Alkyl- , C,-C5-Alkoxyrest bedeutet und
R8 zweibindige Reste ausgewählt aus der Gruppe Phenylen- , Pyri- dylen-, Thienylen- , Furylen- , Pyrrolylen- ,
Figure imgf000012_0004
,
Figure imgf000012_0005
bedeutet, wobei Pheny- len- , Pyridylen- , Thienylen- , Furylen- , Pyrrolylenreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R7 substituiert sein können und die Aryl-C.-Cj-alkyl- , C^C^-Alkyl- ,
Figure imgf000013_0001
gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R7 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
p 0 oder 1 bedeutet .
Als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem ganz besonders bevorzugt sind Verbindungen mit der allgemeinen Formel (III - VI) , bei denen Alk1 gleich oder verschieden ist und einbindiger linearer oder verzweigter oder cyclischer gesättigter oder ungesättigter Alkylrest mit 1-10 C-Atomen bedeutet, wobei dieser Alkylrest durch einen oder mehrere Reste R4, die gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Grup- pe Hydroxy-, Carbamoyl-, Carboxy- , Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Amino-, Phenyl-, C,-C5-Alkoxy- ,
Figure imgf000013_0002
-Reste substituiert sein kann und
wobei Carbamoyl, Sulfamoyl-, Amino- und Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R5 substituiert sein können und die C,-C5-Alkoxy- , C.,-C10-Carbonyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R5 ein- oder mehrfach substituiert sein kön- nen, wobei
R5 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Benzoyl-, C.,-C6-Alkyl- ,
Figure imgf000013_0003
,
Figure imgf000013_0004
bedeutet und
wobei R6 gleiche oder verschiedene einbindige Reste ausgewählt aus der Gruppe Wasserstoff-, Phenyl-, Furyl-,
Figure imgf000013_0005
C-C^-Carbonylrest bedeutet, wobei Phenyl- und Furylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R7 substituiert sein können und die
Figure imgf000013_0006
, C,-C5-Alkoxy- und C^C^-Carbonyl -Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R7 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R7 gleich oder verschieden ist und Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Phenyl-,
Figure imgf000014_0001
,
Figure imgf000014_0002
bedeutet und
R8 zweibindiger Rest ausgewählt aus der Gruppe Phenylen- , Fury- len-, C^C^-Alkylen- , C^Cj-Alkylendioxy-Rest bedeutet, wobei Phenylen-, Furanylen- unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R7 substituiert sein können und die Aryl-Cj-Cj-alkyl- ,
Figure imgf000014_0003
gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R7 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
p 0 oder 1 bedeutet .
Beispiele für Verbindungen, die im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem als Mediatoren (Komponente c) eingesetzt werden können, sind
N-Hydroxy-N-methyl-benzoesäureamid, N-Hydroxy-N-methyl-benzol- sulfonsäure-amid, N-Hydroxy-N-methyl-p-toluolsulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-methyl -furan-2 -carbonsäureamid, N-Hydroxy-N-methyl -thiophen-2 -carbonsäureamid, N,N' -Dihydroxy-N,N' -dimethyl-phthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N,N' -dimethyl-isophthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N,N' -dimethyl-terephthalsäurediamid,
N,N' -Dihydroxy-N,N' -dimethyl-benzol-1 , 3-disulfonsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N,N' -dimethyl-furan-3 , 4-dicarbonsäurediamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl-benzoesäureamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl-benzolsulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl-p-toluolsulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl-furan-2 -carbonsäureamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl -thiophen-2 -carbonsäureamid, N,N' -Dihydroxy-N,N' -di-tert . -butyl -phthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N,N' -di-tert . -butyl -isophthalsäurediamid,
N,N' -Dihydroxy-N,N' -di-tert . -butyl -terephthalsäurediamid,
N,N' -Dihydroxy-N,N' -di-tert . -butyl -benzol-1 , 3-disulfonsäuredi - amid, N,N' -Dihydroxy-N,N' -di-tert . -butyl -furan-3 , 4-dicarbonsäuredi- amid,
N-Hydroxy-N-cyclohexyl-benzoesäureamid,
N-Hydroxy-N-cyclohexyl-benzolsulfonsäureamid,
N-Hydroxy-N-cyclohexyl-p-toluolsulfonsäure-amid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl -furan-2 -carbonsäureamid,
N-Hydroxy-N-cyclohexyl -thiophen-2 -carbonsäureamid,
N,N' -Dihydroxy-N, N' -dicyclohexyl-phthalsäurediamid,
N,N' -Dihydroxy-N,N' -dicyclohexyl- isophthalsäurediamid,
N,N' -Dihydroxy-N,N' -dicyclohexyl -terephthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N,N' -dicyclohexyl-benzol-1 , 3-disulfonsäuredi- amid,
N,N' -Dihydroxy-N,N' -dicyclohexyl -furan-3 , 4-dicarbonsäure-di- amid,
N-Hydroxy-N-isopropyl-benzoesäureamid, N-Hydroxy-N-isopropyl - benzol-sulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-isopropyl-p-toluol- sulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-isopropyl-furan-2 -carbonsäureamid,
N-Hydroxy-N-isopropyl-thiophen-2-carbon-säureamid, N,N' -
Dihydroxy-N,N' -diisopropyl-phthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-
N,N' -diisopropyl-isophthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N,N ' -di- isopropyl-terephthal-säurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -diiso- propyl-benzol-1, 3-disulfonsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -di- isopropyl-furan-3 , 4-dicarbonsäurediamid, N-Hydroxy-N-methyl- acetamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl -acetamid,
N-Hydroxy-N-isopropyl -acetamid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl-acetamid,
N-Hydroxy-N-methyl-pivalinsäureamid,
N-Hydroxy-N-isopropyl-pivalinsäureamid,
N-Hydroxy-N-methyl-acrylamid,
N-Hydroxy-N-tert . -butyl-acrylamid, N-Hydroxy-N-isopropyl -acry- lamid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl-acrylamid, N-Hydroxy-N-methyl- methansulfonamid, N-Hydroxy-N- isopropyl-methansulfonamid, N-
Hydroxy-N-isopropyl -methylcarbamat,
N-Hydroxy-N-methyl-3-oxo-buttersäureamid, N,N' -Dihydroxy-N, 1 - dibenzoyl-ethylendiamin, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dimethyl - bernsteinsäurediamid,
N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl-maleinsäurediamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl -maleinsäuremonoamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl -oxalsäurediamid,
N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl -phosphor-säurediamid.
Als Mediatoren werden bevorzugt Verbindungen ausgewählt aus der Gruppe N-Hydroxy-N-methyl-benzoesäureamid, N-Hydroxy-N-me- thyl-benzolsulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-methyl-p-toluolsul- fon-säureamid, N-Hydroxy-N-methyl -furan-2 -carbonsäureamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dimethyl-phthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dimethyl-terephthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dimethyl -benzol-1 , 3-disulfonsäurediamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl-benzoesäureamid,
N-Hydroxy-N-tert . -butyl -benzolsulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl-p-toluolsulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl -furan-2 -carbonsäureamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl-terephthalsäurediamid, N- Hydroxy-N-isopropyl-benzoesäureamid, N-Hydroxy-N- isopropyl -p- toluolsulfon-säureamid,
N-Hydroxy-N-isopropyl-furan-2-carbonsäureamid, N,N' -Dihydroxy- N,N' -diisopropyl-terephthal-säurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' - diisopropyl -benzol - 1 , 3 -disulfonsäurediamid, N-Hydroxy-N-me- thyl -acetamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl -acetamid, N-Hydroxy-N- isopropyl -acetamid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl-acetamid, N- Hydroxy-N-methyl-pivalinsäureamid,
N-Hydroxy-N-tert . -butyl -acrylamid, N-Hydroxy-N- isopropyl -acrylamid, N-Hydroxy-N-methyl-3-oxo-buttersäureamid, N,N'- Dihydroxy-N, N' -dibenzoyl-ethylendiamin,
N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl-maleinsäurediamid,
N-Hydroxy-N-tert . -butyl-maleinsäuremonoamid,
N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl -oxalsäurediamid.
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem enthält Mediatoren, die gegenüber den aus dem Stand der Technik bekannten Mediatoren (insbesondere HBT) , folgende Vorteile aufweisen: 1) Die für die bekannten Substanzen (v.a. HBT) typische Bildung von gefärbten Reaktanten ist nicht oder nur sehr schwach vorhanden. Dies ist ein großer Vorteil für die Anwendung.
2) Die Reaktionsgeschwindigkeit ist schneller. 3) Die Abbaubarkeit des Mediators ist wesentlich besser.
Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem mindestens einen Oxidationskatalysator.
Als Oxidationskatalysatoren werden im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem bevorzugt Enzyme eingesetzt. Im Sinne der Erfindung umfaßt der Begriff Enzym auch enzymatisch aktive Proteine oder Peptide oder prosthetische Gruppen von Enzymen.
Als Enzym können im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem
Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 bis 1.97 gemäß Internationaler Enzym-Nomenklature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24-154) eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden Enzyme der im folgenden genannten Klassen eingesetzt :
Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die auf primä- re, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD+ oder NADP+ (Subklasse 1.1.1), Cyto- chrome (1.1.2), Sauerstoff (02) (1.1.3), Disulfide (1.1.4), Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99).
Aus dieser Klasse sind besonders bevorzugt die Enzyme der
Klasse 1.1.5 mit Chinonen als Akzeptoren und die Enzyme der Klasse 1.1.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Insbesondere bevorzugt in dieser Klasse ist Cellobiose: quinone-1-oxidoreduktase (1.1.5.1).
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.2. Diese Enzymklasse umfaßt solche Enzyme, die Aldehyde zu den korrespondierenden Säuren oder Oxo-Gruppen oxidieren. Die Akzeptoren können NAD+, NADP+ (1.2.1), Cytochrome (1.2.2), Sauerstoff (1.2.3), Sulfide (1.2.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.2.5) oder andere Akzeptoren (1.2.99) sein.
Besonders bevorzugt sind hier die Enzyme der Gruppe (1.2.3) mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.3.
In dieser Klasse sind Enzyme zusammengefaßt, die auf CH-CH- Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+ , NADP+ (1.3.1), Cyto- chrome (1.3.2), Sauerstoff (1.3.3), Chinone oder verwandte
Verbindungen (1.3.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.3.7) oder andere Akzeptoren (1.3.99).
Besonders bevorzugt ist die Bilirubinoxidase (1.3.3.5).
Hier sind ebenfalls die Enzyme der Klasse (1.3.3) mit Sauerstoff als Akzeptor und (1.3.5) mit Chinonen etc. als Akzeptor besonders bevorzugt .
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.4, die auf
CH-NH2 -Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.4.1), Cytochrome (1.4.2), Sauerstoff (1.4.3), Disulfide (1.4.4), Eisen- Schwefel -Proteine (1.4.7) oder andere Akzeptoren (1.4.99).
Besonders bevorzugt sind auch hier Enzyme der Klasse 1.4.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.5, die auf CH-NH-
Gruppen des Donors wirken. Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.5.1), Sauerstoff (1.5.3), Disulfide (1.5.4), Chinone (1.5.5) oder andere Akzeptoren (1.5.99) . Auch hier sind besonders bevorzugt Enzyme mit Sauerstoff (02) (1.5.3) und mit Chinonen (1.5.5) als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.6, die auf NADH oder NADPH wirken.
Die Akzeptoren sind hier NADP+ (1.6.1), Hämproteine (1.6.2), Disulfide (1.6.4), Chinone (1.6.5), N02 -Gruppen (1.6.6), und ein Flavin (1.6.8) oder einige andere Akzeptoren (1.6.99) .
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.6.5 mit Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.7, die auf andere N02 -Verbindungen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Cytochrome (1.7.2), Sauerstoff (02) (1.7.3), Eisen-Schwefel-Proteine (1.7.7) oder andere (1.7.99) haben.
Hier sind besonders bevorzugt die Klasse 1.7.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.8, die auf Schwefelgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren NAD+, NADP+ (1.8.1), Cytochrome (1.8.2), Sauerstoff (02) (1.8.3), Disulfide (1.8.4), Chinone (1.8.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.8.7) oder andere (1.8.99) haben.
Besonders bevorzugt ist die Klasse 1.8.3 mit Sauerstoff (02\ und (1.8.5) mit Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.9, die auf Häm- gruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Sauerstoff (02) (1.9.3), N02 -Verbindungen (1.9.6) und andere (1.9.99) haben.
Besonders bevorzugt ist hier die Gruppe 1.9.3 mit Sauerstoff (02) als Akzeptor (Cytochromoxidasen) . Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.12, die auf Wasserstoff als Donor wirken.
Die Akzeptoren sind NAD+ oder NADP+ (1.12.1) oder andere (1.12.99) .
Desweiteren bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.13 und 1.14 (Oxigenasen) .
Weiterhin sind bevorzugte Enzyme die der Klasse 1.15 , die auf Superoxid-Radikale als Akzeptoren wirken.
Besonders bevorzugt ist hier die Superoxid-Dismutase (1.15.1.1) .
Weiterhin sind bevorzugt Enzyme der Klasse 1.16.
Als Akzeptoren wirken NAD+ oder NADP+ (1.16.1) oder Sauerstoff (02) (1.16.3) .
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.16.3.1 (Ferroxidase, z.B. Ceruloplasmin) .
Weiterhin bevorzugte Enzyme sind diejenigen, die der Gruppe
1.17 (Wirkung auf CH2-Gruppen, die zu -CHOH- oxidiert werden),
1.18 (Wirkung auf reduziertes Ferredoxin als Donor), 1.19 (Wirkung auf reduziertes Flavodoxin als Donor) und 1.97 (andere
Oxidoreduktasen) angehören.
Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 1.11. die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Subklasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen.
Besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-c-Peroxidasen (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxydase (1.11.1.7), die Iodid-Peroxidase (1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), die Chlorid-Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascorbat-Peroxidase (1.11.1.11), die Phospholipid-Hydroper- oxid- Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan-Peroxida- se (1.12.1.13), die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin-Peroxidase) (1.11.1.14).
Ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandten Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD+, NADP+ (1.10.1), Cytochrome (1.10.2), Sauer- stoff (1.10.3) oder andere (1.10.99).
Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauerstoff (02) als Akzeptor besonders bevorzugt.
Von den Enzymen dieser Klasse sind die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3), o-A- minophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol : Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) insbesondere bevor- zugt sind.
Die genannten Enzyme sind käuflich erhältlich oder lassen sich nach Standardverfahren gewinnen. Als Organismen zur Produktion der Enzyme kommen beispielsweise Pflanzen, tierische Zellen, Bakterien und Pilze in Betracht. Grundsätzlich können sowohl natürlich vorkommende als auch gentechnisch veränderte Organismen Enzymproduzenten sein. Ebenso sind Teile von einzelligen oder mehrzelligen Organismen als Enzymproduzenten denkbar, vor allem Zellkulturen.
Für die insbesondere bevorzugten Enzyme, wie die aus der Gruppe 1.11.1 vor allem aber 1.10.3 und insbesondere zur Produktion von Laccasen werden beispielsweise Weißf ulepilze wie Pleu- rotus, Phlebia und Trametes verwendet.
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt mindestens ein Oxidationsmittel. Als Oxidationsmittel können beispielsweise Luft, Sauerstoff, Ozon, H202, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH, OOH, Singulettsauer- stoff, Superoxid (02 ~) , Ozonid, Dioxygenyl-Kation (02 +) , Dioxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden solche Oxidationsmittel eingesetzt, die entweder durch die entsprechenden Oxidoreduktasen generiert werden können z.B. Dioxirane aus Laccasen plus Carbonylen oder die chemisch den Mediator regenerieren können oder diesen direkt umsetzen können.
Die Erfindung betrifft auch die Verwendung von Substanzen, welche erfindungsgemäß als Mediatoren geeignet sind zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen.
Die Wirksamkeit des Mehrkomponentensystems beim Verändern, Ab- bau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben den genannten Bestandteilen noch Mg + Ionen vorhanden sind. Die Mg Ionen können beispielsweise als Salz, wie z.B. MgS04 , eingesetzt werden. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,1 - 2 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 0,2 - 0,6 mg/g.
In manchen Fällen läßt sich eine weitere Steigerung der Wirksamkeit des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems dadurch erreichen, daß das Mehrkomponentensystem neben den Mg Ionen auch Komplexbildner wie z.B. Ethylendiamintetraessigsäure (ED- TA) , Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA) , Hydroxyethylen- diamintriessigsäure (HEDTA) , Diethylentriaminpentamethylen- phosphonsäure (DTPPA) , Nitrilotriessigsäure (NTA) , Polyphos- phorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,2 - 5 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 1 - 3 mg. Der Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems in einem Verfahren zu Behandeln von Lignin erfolgt beispielsweise dadurch, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfol- ge mit einer wässrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt .
Vorzugsweise wird ein Verfahren unter Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis 10 bar und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40 - 95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40 % durchgeführt .
Ein für den Einsatz von Enzymen bei der Zellstoffbleiche ungewöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebliche Steigerung der Kappaerniedrigung ermöglicht .
Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 8 bis 35 %, besonders bevorzugt 9 bis 15 % durchgeführt.
Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wäsche (pH 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) oder Q-Stufe (pH-Wert 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) vor der Enzym-Mediatorstufe bei manchen Zellstoffen zu einer erheblichen Kappazahlerniedrigung im Vergleich zur Behandlung ohne diese spezielle Vorbehandlung führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbildner die zu diesem Zwecke üblichen Substanzen (wie z.B. EDTA, DTPA) eingesetzt. Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0,1 % bis 1 % (w/w bezogen auf trockenen Zellstoff), besonders bevorzugt 0,1 % bis 0,5 % (w/w bezogen auf trockenen Zellstoff) eingesetzt.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 bis 100 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,1 bis 100 insbesondere bevorzugt werden 1 bis 40 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt (1 U entspricht dem Umsatz von 1 mol
2,2' -Azino-bis (3-ethyl-benzothiazolin-6-sulfonsäure-diammonium salz) (ABTS) / min / ml Enzym) .
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 mg bis 100 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 50 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,5 bis 80 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,5 bis 40 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zusammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur Einstellung eines bestimmten Redoxpotentials dienen.
Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit , Natrium-Dithio- nit, Ascorbinsäure, Thioverbindungen, Mercaptoverbindungen oder Glutathion etc. eingesetzt werden.
Die Reaktion läuft beispielsweise bei Laccase unter Luft- oder Sauerstoffzufuhr oder Sauerstoff- bzw. Luftüberdruck ab, bei den Peroxidasen (z.B. Ligninperoxidasen, Manganperoxidasen) mit Wasserstoffperoxid. Dabei können beispielsweise der Sauerstoff auch durch Wasserstoffperoxid + Katalase und Wasserstoffperoxid durch Glucose + GOD oder andere Systeme in situ generiert werden.
Außerdem können dem System Radikalbildner oder Radikalfänger (Abfangen von beispielsweise OH oder OOH Radikalen) zugesetzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern.
Der Reaktionslösung können auch weitere Metallsalze zugegeben werden. Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbildnern als Radikal - bildner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze bilden in der Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u.a. Fe +, Fe + Mn2+, Mn3+, Mn4+, Cu2+, Ca2+, Ti3+, Cer4+, Al3+.
Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüber hinaus als Mimicsubstanzen für die Enzyme, beispielsweise für die Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Manganper- oxidasen (Hämkomplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind sol- ehe Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von
(hier) Oxidoreduktasen simulieren und z.B. Oxidationsreaktio- nen katalysieren können.
Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden. Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffperoxid Singulettsauerstoff bilden.
Schließlich ist es auch möglich, unter Einsatz von Detergenti- en zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anionische, kationische und amphotere Tenside in Betracht. Die Detergenti- en können die Penetration der Enzyme und Mediatoren in die Faser verbessern.
Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysacchari- de und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen gebildete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Polysaccharide und als Proteine Gelantine und Albumin zu nennen. Diese Stoffe dienen hauptsächlich als Schutzkolloide für die Enzyme .
Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Proteasen wie Pepsin, Bromelin, Papain usw.. Diese können u.a. dazu die- nen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Extensins C, hydroxyprolinreiches Protein, einen besseren Zugang zum Lignin zu erreichen. Als weitere Schutzkolloide kommen Aminosäuren, Einfachzucker, Oligomerzucker, PEG-Typen der verschiedensten Molekulargewichte, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsiloxa- ne in Frage .
Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Deligni- fizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, o.a. Zellstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern auch bei der Herstellung von Zellstoffen allgemein, sei es aus Holz- oder Einjahrespflanzen, wenn eine Defibrillierung durch die üblichen Kochverfahren (verbunden eventuell mit mechanischen Verfahren oder Druck) d.h. eine sehr schonende Kochung bis zu Kappazahlen, die im Bereich von ca. 50 - 120 Kappa liegen können, gewährleistet ist.
Bei der Bleiche von Zellstoffen wie auch bei der Herstellung von Zellstoffen kann die Behandlung mehrfach wiederholt werden, entweder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stoffes mit NaOH oder ohne diese Zwischenschritte. Dies führt zu noch wesentlich weiter reduzierbaren Kappawerten und zu erheblichen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der Enzym/Mediatorbehandlung eine 02 -Stufe eingesetzt werden oder auch wie bereits erwähnt eine saure Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausgeführt werden.
Bei der "Verflüssigung" von Kohle (Steinkohle, Braunkohle) wird eine ähnliche Verfahrensführung wie bei der Delignifizie- rung (Bleiche) von Holz- oder Einjahres-pflanzen eingesetzt.
Im folgenden wird Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert :
Beispiel 1 Enzymatische Bleiche mit N-Hydroxy-N-methyl-benzoesäureamid und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben: A) 20 ml Leitungswasser werden mit 56,0 mg N-Hydroxy-N-methyl - benzoesäureamid unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4 , 5 resultiert. B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert . Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt .
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert. Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl . Tabelle 1
Beispiel 2
Enzymatische Bleiche mit
N-tert. -Butyl-N-hydroxy-benzoesäureamid und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte
30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 71,5 mg
N-tert . -Butyl -N-hydroxy-benzoesäureamid unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H^O^-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH , 5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt .
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt . Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar SauerstoffÜberdruck für 1 -
4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell- stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl . Tabelle 1
Beispiel 3
Enzymatische Bleiche mit
N-Hydroxy-N-methyl-furan-2 -carbonsäureamid und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 0 delignifiziert) , Stoffdichte
30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 52,2 mg N-Hydroxy-N-methyl -furan-2 -carbonsäureamid unter Rühren ver- setzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S0^-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4 , 5 resultiert .
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert .
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt . Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 -
4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl . Tabelle 1
Beispiel 4
Enzymatische Bleiche mit N-Hydroxy-N-methyl-acetamid und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 33,0 mg N-Hydroxy-N-methyl- acetamid unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4 , 5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ l Enzym) pro g Zellstoff resultiert .
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt .
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 -
4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl . Tabelle 1
Beispiel 5
Enzymatische Bleiche mit N-Hydroxy-N-tert . -butyl-acetamid und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben: A) 20 ml Leitungswasser werden mit 48,6 mg
N-Hydroxy-N-tert . -butyl-acetamid unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert. B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert .
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt . Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt . Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl . Tabelle 1
Tabelle 1
Ergebnisse Beispiel 1 bis 5: Enzymdosage 15U/g Zellstoff, Inkubationszeit 2h
Substanz MediatorLignin dosage abbau
[mg/5 g [%]
Zellstoff]
N-Hydroxy-N-methyl-benzoesäureamid 56,0 18,8 N-tert . -Butyl-N-hydroxy-benzoesäureamid 71,5 33,2 N-Hydroxy-N-methyl-furan-2 -carbonsäureamid 52,2 20,8 N-Hydroxy-N-methyl -acetamid 33,0 9,7 N-Hydroxy-N-tert . -butyl-acetamid 48,6 25,5

Claims

Patentansprüche
1. Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend
a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der
N-Alkyl -N-Hydroxy-Amide .
2. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der N-Alkyl-N-Hydroxy-Amide der allgemeinen Formel (I) oder (II)
OH I A—N—B (I)
OH OH I I (II) A—N-C—N—A
sowie deren Salze, Ether oder Ester, wobei
A gleich oder verschieden ist und einbindiger linearer oder verzweigter oder cyclischer oder polycyclischer gesättigter oder ungesättigter Alkylrest mit 1-24 C-Atomen bedeutet und wobei dieser Alkylrest durch einen oder mehrere Reste R1, die gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Grup- pe Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Carbamoyl-, Carboxyrest,
Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Hydroxylamino- , Phenyl-, C1-C6-Alkoxy- , C^C^-Carbonyl- , Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest , Ester oder Salz des Phosphonooxyrests substituiert sein kann und wobei Carbamoyl, Sulfamoyl-, Amino-, Hydroxylamino- , Mercapto- und Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit ei- nem Rest R2 substituiert sein können und die
Figure imgf000033_0001
,
C^C^-Carbonyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R2 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R2 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl, Sul- fono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Ben- zoyl-,
Figure imgf000033_0002
, C.,-C5-Alkylcarbonylrest bedeutet und nicht α-ständige Methylengruppen durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. einfach substituierten Iminorest ersetzt sein können und
B in amidischer Form vorliegender einbindiger Säurerest von Säuren ausgewählt aus der Gruppe aliphatischer oder ein- oder zweikerniger aromatischer oder ein- oder zweikerniger heteroaromatischer Carbonsäuren mit bis zu 20 C-Atomen, Kohlensäure, Halbester der Kohlensäure oder der Carbaminsäure, Sulfonsäure, Phosphonsäure, Phosphorsäure, Monoester der Phosphorsäure, Diester der Phosphorsäure bedeutet und
D in amidischer Form vorliegender zweibindiger Säurerest von Säuren ausgewählt aus der Gruppe aliphatischer, ein- oder zweikerniger aromatischer oder ein- oder zweikerniger heteroaromatischer Dicarbonsäuren mit bis zu 20 C-Atomen, Kohlensäure, Sulfonsäure, Phosphonsäure, Phosphorsäure, Monoester der Phosphorsäure bedeutet und
wobei Alkylreste der in amidischer Form vorliegenden aliphati- schen Säuren B und D linear oder verzweigt und/oder cyclisch und/oder polycyclisch gesättigt oder ungesättigt sein können und 0 - 24 Kohlenstoffatome beinhalten und nicht substituiert sind oder ein- oder mehrfach mit dem Rest R1 substituiert sind und
Aryl- und Heteroarylreste der in amidischer Form vorliegenden aromatischen oder heteroaromatischen Säuren B und D durch einen oder mehrere Reste R3, die gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Gruppe Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxy- , Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfa- moyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-,
Figure imgf000034_0001
,
0,-C^-Alkyl-, C,-C5-Alkoxy- , C^C^-Carbonyl- , Phospho-, Phospho- no-, Phosphonooxyrest , Ester oder Salz des Phosphonooxyrests substituiert sein können und wobei Carbamoyl, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit dem Rest R2 substituiert sein können und die
Figure imgf000034_0002
,
Figure imgf000034_0003
-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und ein oder mehrfach mit dem Rest R2 substituiert sein können.
3. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der N-Alkyl-N-Hydroxy-Amide der allgemeinen Formeln III, IV, V oder VI
Figure imgf000034_0004
(III) (IV)
Figure imgf000034_0005
(V) (VI) sowie deren Salze, Ether oder Ester, wobei
Alk1 gleich oder verschieden ist und einbindiger linearer oder verzweigter oder cyclischer oder polycyclischer gesättigter oder ungesättigter Alkylrest mit 1-10 C-Atomen bedeutet, wobei dieser Alkylrest durch einen oder mehrere Reste R4, die gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Grup- pe Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfono- rests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Hydroxylamino- , Phenyl-, C,-C5-Alkoxy- ,
Figure imgf000035_0001
substituiert sein kann und wobei Carbamoyl, Sulfamoyl-, Amino-, Hydroxylamino- und
Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R5 substituiert sein können und die
Figure imgf000035_0002
, C^C^-Carbonyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R5 ein- oder mehr- fach substituiert sein können, wobei
R5 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl, Sul- fono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Benzoyl-,
Figure imgf000035_0003
bedeutet und
nicht α-ständige Methylengruppen durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. einfach substituierten Iminorest ersetzt sein können und
wobei R6 gleiche oder verschiedene einbindige Reste ausgewählt aus der Gruppe Wasserstoff-, Phenyl-, Pyridyl-, Furyl-, Pyrro- lyl-, Thienyl-,
Figure imgf000035_0004
, C^C^-Carbonylrest bedeutet, wobei Phenyl-, Pyridyl-, Furyl-, Pyrrolyl- und Thienylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R7 substituiert sein können und die
Figure imgf000035_0005
,
Figure imgf000035_0006
-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R7 ein- oder mehrfach substituiert sein können und
R7 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxy- rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-,
Figure imgf000036_0001
,
Figure imgf000036_0002
bedeutet und
R8 zweibindige Reste ausgewählt aus der Gruppe Phenylen-, Pyri- dylen- , Thienylen-, Furylen-, Pyrrolylen- , Aryl-C.-Cg-alkyl- , C|-C12-Alkylen- ,
Figure imgf000036_0003
bedeutet, wobei Phenylen-, Pyridylen-, Thiophenylen- , Furanylen- unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R7 substituiert sein können und die
Figure imgf000036_0004
, C,-C12-Alkyl- ,
Figure imgf000036_0005
gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R7 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
p 0 oder 1 bedeutet .
4. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der N-Alkyl-N-Hydroxy-Amide der allgemeinen Formeln III, IV, V oder VI, bei denen
Alk1 gleich oder verschieden ist und einbindiger linearer oder verzweigter oder cyclischer gesättigter oder ungesättigter Alkylrest mit 1-10 C-Atomen bedeutet, wobei dieser Alkylrest durch einen oder mehrere Reste R4, die gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Gruppe Hydroxy-, Carbamoyl-, Carboxy- , Ester oder Salz des Car- boxyrests, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Amino-, Phenyl-,
Figure imgf000036_0006
-Reste substituiert sein kann und
wobei Carbamoyl, Sulfamoyl-, Amino- und Phenylreste unsubsti- tuiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R5 substituiert sein können und die
Figure imgf000036_0007
-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R5 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R5 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Benzoyl-, C.-Cg-Alkyl- , C.-C5-Alkoxy- ,
Figure imgf000037_0001
bedeutet und
wobei R6 gleiche oder verschiedene einbindige Reste ausgewählt aus der Gruppe Wasserstoff-, Phenyl-, Furyl-,
Figure imgf000037_0002
Figure imgf000037_0003
bedeutet, wobei Phenyl- und Furylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R7 substituiert sein können und die
Figure imgf000037_0004
, C,-C5-Alkoxy- und
C^C^-Carbonyl -Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R7 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R7 gleich oder verschieden ist und Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Phenyl-,
Figure imgf000037_0005
,
Figure imgf000037_0006
bedeutet und
R8 zweibindiger Rest ausgewählt aus der Gruppe Phenylen-, Fury- len-, C,-C12-Alkylen- ,
Figure imgf000037_0007
bedeutet, wobei Phenylen-, Furanylen- unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R7 substituiert sein können und die
Figure imgf000037_0008
gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R7 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
p 0 oder 1 bedeutet .
5. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1, 2, 3 oder 4, dadurch gekennzeichnet, daß es mindestens einen Oxidationskatalysator umfaßt .
6. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationskatalysator eine Oxidoreduktase eingesetzt wird.
7. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationsmittel Luft, Sauerstoff, Ozon, H202, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzoesäure, Perchlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH', OOH' , Singulettsauerstoff , Superoxid (02'~), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (02 +) , Dioxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
8. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator (Komponente c) ausgewählt ist aus der Gruppe der Verbindungen N-Hydroxy-N-methyl - benzoesäureamid, N-Hydroxy-N-methyl-benzolsulfonsäure-amid, N- Hydroxy-N-methyl-p-toluolsulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-methyl -furan-2 -carbonsäureamid,
N-Hydroxy-N-methyl -thiophen-2 -carbonsäureamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dimethyl -phthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dimethyl-isophthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dimethyl-terephthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dimethyl -benzol-1 , 3-disulfonsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N1 -dimethyl-furan-3 , 4-dicarbonsäurediamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl-benzoesäureamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl -benzolsulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl-p-toluolsulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl-furan-2 -carbonsäureamid,
N-Hydroxy-N-tert . -butyl -thiophen-2 -carbonsäureamid, N,N' -Dihydroxy-N, N1 -di-tert . -butyl -phthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl-isophthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl-terephthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl -benzol-1, 3-disulfonsäurediamid,
N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl-furan-3 , 4-dicarbonsäuredi- amid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl -benzoesäureamid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl -benzolsulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl-p-toluolsulfonsäure-amid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl-furan-2 -carbonsäureamid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl-thiophen-2 -carbonsäureamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dicyclohexyl-phthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N1 -dicyclohexyl-isophthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dicyclohexyl -terephthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -dicyclohexyl -benzol-1 , 3-disulfonsäuredi - amid,
N,N' -Dihydroxy-N, N' -dicyclohexyl -furan-3 , 4-dicarbonsäure-di- amid,
N-Hydroxy-N-isopropyl -benzoesäureamid, N-Hydroxy-N-isopropyl - benzol -sulfonsäureamid, N-Hydroxy-N- isopropyl -p-toluol - sulfonsäureamid, N-Hydroxy-N-isopropyl -furan-2 -carbonsäureamid, N-Hydroxy-N-isopropyl-thiophen-2 -carbon-säureamid, N,N' - Dihydroxy-N, N' -diisopropyl -phthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy- N,N' -diisopropyl-isophthalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N ' -di- isopropyl-terephthal-säurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, 1 -diiso- propyl -benzol- 1, 3-disulfonsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N ' -diisopropyl -furan-3 , 4-dicarbonsäurediamid, N-Hydroxy-N-methyl - acetamid, N-Hydroxy-N-tert. -butyl-acetamid, N-Hydroxy-N-isopropyl -acetamid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl -acetamid, N-Hydroxy-N-methyl-pivalinsäureamid,
N-Hydroxy-N-isopropyl -pivalinsäureamid, N-Hydroxy-N-methyl -acrylamid,
N-Hydroxy-N-tert. -butyl-acrylamid, N-Hydroxy-N- isopropyl -acrylamid, N-Hydroxy-N-cyclohexyl -acrylamid, N-Hydroxy-N-methyl - methansulfonamid, N-Hydroxy-N-isopropyl-methansulfonamid, N-
Hydroxy-N-isopropyl -methylcarbamat,
N-Hydroxy-N-methyl-3-oxo-buttersäureamid, N,N' -Dihydroxy-N, ' - dibenzoyl-ethylendiamin, N,N' -Dihydroxy-N, ' -dimethyl- bernsteinsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl-maleinsäurediamid, N-Hydroxy-N-tert . -butyl-maleinsäuremonoamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl -oxalsäurediamid, N,N' -Dihydroxy-N, N' -di-tert . -butyl -phosphor-säurediamid.
9. Verfahren zum Behandeln von Lignin, dadurch gekennzeichnet, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wässrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt.
10. Verwendung von in Anspruch 1 als Komponente c) genannten Mediatoren zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen.
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Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US7714167B2 (en) * 2004-01-20 2010-05-11 University Of Chicago Catalytic asymmetric epoxidation

Citations (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB2189486A (en) * 1986-04-16 1987-10-28 Roussel Lab Ltd Decenyl substituted N-hydroxy-N-methylbenzamides
US5117054A (en) * 1991-09-26 1992-05-26 Ortho Pharmaceutical Corporation N-hydroxy, N-methyl propanamides
WO1994001538A1 (en) * 1992-07-03 1994-01-20 Novo Nordisk A/S A novel cellobiose oxidase, an enzymatic agent and a process for treating paper pulp
WO1994029510A1 (de) * 1993-06-16 1994-12-22 Lignozym Gmbh Verfahren zur veränderung, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen
EP0825294A1 (de) * 1996-08-13 1998-02-25 Consortium für elektrochemische Industrie GmbH Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Blechen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung

Patent Citations (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB2189486A (en) * 1986-04-16 1987-10-28 Roussel Lab Ltd Decenyl substituted N-hydroxy-N-methylbenzamides
US5117054A (en) * 1991-09-26 1992-05-26 Ortho Pharmaceutical Corporation N-hydroxy, N-methyl propanamides
WO1994001538A1 (en) * 1992-07-03 1994-01-20 Novo Nordisk A/S A novel cellobiose oxidase, an enzymatic agent and a process for treating paper pulp
WO1994029510A1 (de) * 1993-06-16 1994-12-22 Lignozym Gmbh Verfahren zur veränderung, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen
EP0825294A1 (de) * 1996-08-13 1998-02-25 Consortium für elektrochemische Industrie GmbH Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Blechen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US7714167B2 (en) * 2004-01-20 2010-05-11 University Of Chicago Catalytic asymmetric epoxidation

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