EP0126290B1 - Procédé de préparation d'un produit lactosérique - Google Patents

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EP0126290B1
EP0126290B1 EP84104253A EP84104253A EP0126290B1 EP 0126290 B1 EP0126290 B1 EP 0126290B1 EP 84104253 A EP84104253 A EP 84104253A EP 84104253 A EP84104253 A EP 84104253A EP 0126290 B1 EP0126290 B1 EP 0126290B1
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EP
European Patent Office
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citrate
whey
proteins
phosphate
heat
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EP84104253A
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Olivier De Rham
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Original Assignee
Societe des Produits Nestle SA
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    • A23J3/00Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/04Animal proteins
    • A23J3/08Dairy proteins

Definitions

  • the subject of the present invention is a process for the preparation of a whey product containing whey proteins in a heat stable form within a certain pH range.
  • a process for the preparation of a heat-stable whey protein product at pH 4.0 which has calcium: protein ratios of 0.2-5: 100, ash: protein of 2-20: 100 and calcium: 2-35: 100 ash.
  • This known product must have a protein content greater than 50% on dry matter and is obtained from whey by prior adjustment of the calcium: protein ratio to a value of 3-9: 100 followed by '' molecular separation at pH 6.5 or 3.0.
  • This known product is intended to enrich acidic drinks with a taste of carbonated fruits or not. These acidic drinks thus enriched can be sterilized by heat without any protein precipitating.
  • GB-A-2 063 273 describes a process for stabilizing whey by heating in an alkaline pH range, so that the proteins, which are denatured, no longer precipitate.
  • EP-A-76685 describes a process for improving the gelation properties of whey proteins, in which a concentrated solution of these proteins is made alkaline at pH 8.5-11.5, the solution is kept at 35-50 ° C in this pH range and then neutralized in particular by adding citric acid.
  • the object of the present invention is therefore to propose a process for the preparation of a whey product containing the whey proteins in a heat stable form at the pH considered.
  • the designations Ca, Mg, citrate and phosphate cover both the free and bound form of the ions in question. So p. ex. the designation Ca covers both the ionized form Ca + and the chelated form of calcium and it is the total calcium concentration which is taken into account in said relationships.
  • proteins are considered and determined in the present account as the product of total nitrogen by the factor 6.38.
  • pH considered it is necessary to understand in the present description a pH approaching pH 7, which does not leave the range going from pH 5.5 to 9.0 and which is preferably understood even in a narrower range such that pH 6.5 to 7.5 p. ex.
  • the latter area covers typical pH values of milk adapted to the needs of the infant.
  • heat stable proteins should be understood in the present description of the proteins, more than 80% of which remain soluble after a heat treatment equivalent to sterilization.
  • the concept of precipitate or precipitation is to be understood in the same sense as coagulation or insolubilization.
  • denaturation is reserved in the present description for a modification of the structure of the proteins of the whey by any treatment with heat, acids or bases. During severe treatment, especially during sterilization, this denaturation can lead to an aggregation reaction and precipitation.
  • the heat stability of the proteins of the products obtained by the present process was determined by means of an adequate test which differs resolutely from two known methods commonly used in the field.
  • the first of these known methods consists in determining the denaturation of the whey proteins by acidification to pH 4.6, centrifugation and determination of the nitrogen of the supernatant.
  • the same heat treatment causing similar denaturations can in fact have very diverse consequences on the solubility, depending on the product, the pH at which the heat treatment takes place and the concentration of free calcium during this treatment.
  • the second of these known methods is based on measuring the volume of the precipitate.
  • the hydration of the precipitate is variable depending on the conditions under which the precipitation has occurred.
  • This raw material can be a cheese whey, in particular a so-called sweet whey such as that resulting from a coagulation of rennet type casein or a so-called acid whey such as that resulting from a coagulation of acid type casein.
  • This raw material can also be a demineralized whey by ion exchange or p electrodialysis. ex. It can also be concentrated with whey protein obtained by ultrafiltration or dialysis p. ex.
  • it can be either in the form of an aqueous solution, of concentrate or of powder, the only condition being that its proteins have not been insolubilized, in particular during concentration or drying.
  • aqueous solution To prepare said aqueous solution, one can either take a whey as it is after having demineralized or not, ultrafiltered and / or diafiltered, or dilute a concentrate or even dissolve a powder. Depending on the raw material, the technology used and the working conditions, highly variable ionic compositions are obtained for these various whey products.
  • the solution can be diluted with demineralized water; or add citrate and / or phosphate in the form of an appropriate chemical compound which can be chosen from suitable sodium or potassium salts p. eg, which has the effect of masking calcium and magnesium; or increase the pH, which has the effect of promoting the formation of calcium or magnesium complexes with the polyvalent anions present; or exchange the unwanted ions for desirable ions, on ion exchangers or by electrodialysis.
  • the product can also be dialyzed or ultra-filtered and / or diafiltered at an acid pH, that is to say at a pH below the zone defined above for neutral pH, and preferably at a pH around 4.5.
  • the pH can be adjusted in any way suitable for the food sector compatible with the present process, the simplest being to lower or raise the pH with hydrochloric, citric or phosphoric acid or sodium hydroxide or potassium or sodium carbonate p. ex.
  • the whey product prepared by the present process therefore contains the whey proteins in heat stable form, in other words having a heat stability greater than 80%, so that its use in the preparation of drinks at neutral pH, in particular of milk adapted to the needs of the infant, is compatible with heat treatments equivalent to sterilization used during the preparation or use of these drinks.
  • the heat stability of the whey proteins is given as the ratio “nitrogen in solution after sterilization at the pH considered”: “nitrogen in the solution before sterilization” expressed in percent and determined in accordance with said test.
  • the product also has a composition in accordance with the definition given by the state of the art cited above, its proteins have a heat stability of less than 60% at pH 8.0 and even less high at pH 7.5 .
  • a mild whey is prepared from skimmed milk by renneting and heating to 40 ° C to shrink the curd, but without pasteurization.
  • the whey is concentrated by vacuum evaporation and dried by lyophilization to obtain a powder.
  • the Ca + Mg - citrate concentration is adjusted to -3 mM by adding 5 mM sodium citrate. We can then sterilize. Proteins have a heat stability of 86%.
  • the calcium content of the product is adjusted in equal molar amounts of citric acid and calcium hydroxide.
  • the pH is adjusted to 6.0 by addition of NaOH.
  • the product can then be concentrated by evaporation and dried by atomization or sterilized. Its proteins have a heat stability of 85%.
  • the proteins have a heat stability of less than 50%. In other words, more than half are insolubilized during evaporation and drying or sterilization. It lacks about 2 mM of citrate to restore an ionic environment ensuring a heat stability of proteins greater than 80%.
  • Example 3 To a demineralized whey as described in Example 3, 4 mM of sodium or potassium citrate is added. It can be sterilized at a pH of 6.5-7.0. The stability of proteins to heat is greater than 80%.
  • a demineralized whey is concentrated to 24% dry matter as described in Example 3. 18 mM of sodium citrate are added and the concentrated whey can be sterilized. The stability of proteins to heat is greater than 80%.
  • a demineralized whey is diluted as described in Example 3 at the rate of 1 part by volume of whey per 2 parts by volume of deionized or softened water. Diluted whey can be sterilized. The stability of proteins to heat is greater than 80%.
  • a mild whey concentrate with a pH of 8.3 and a dry matter content of 8.4% is prepared by ultrafiltration, including:
  • the concentrate is diluted with demineralized water at the rate of 1 part by volume of concentrate for 4 parts of water. We can sterilize it.
  • the stability of proteins to heat is 95%.
  • the concentrate is not diluted, it cannot be sterilized.
  • the stability of proteins to heat is only 37%.
  • the concentrate is only diluted at the rate of 1 part by volume of concentrate for 1 part of water, the stability of proteins to heat is still only 42%.
  • a whey protein product is prepared having a heat stability of more than 80% from this same whey concentrate according to various embodiments of the present process.
  • the various embodiments are described below with reference to the No. of each example.
  • the composition on dry matter, [Ca + Mg - citrate] when pH ⁇ 7.2, [Ca + Mg - citrate - phosphate] when pH> 7.2, and the stability of proteins to heat are shown later on a table.
  • Example 9 the mixture was heated to 140 ° C. for 10 min by injection of steam and the stability of the proteins remained greater than 95%.

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Description

  • La présente invention a pour objet un procédé de préparation d'un produit lactosérique contenant les protéines du lactosérum sous forme stable à la chaleur dans une certaine gamme de pH.
  • On connaît un procédé de préparation d'un produit protéique lactosérique stable à la chaleur à pH 4,0 qui présente des rapports pondéraux calcium : protéines de 0,2-5 : 100, cendres : protéines de 2-20 : 100 et calcium : cendres de 2-35 : 100. Ce produit connu doit présenter une teneur en protéines supérieure à 50% sur matière sèche et est obtenue à partir de lactosérum par ajustement préalable du rapport calcium : protéine à une valeur de 3-9 : 100 suivi d'une séparation moléculaire à un pH de 6,5 ou de 3,0. Ce produit connu est destiné à enrichir des boissons acides à goût de fruits carbonatées ou non. Ces boissons acides ainsi enrichies peuvent être stérilisées à la chaleur sans qu'aucune protéine ne précipite.
  • Il existe cependant d'autres situations où une stabilité des protéines du lactosérum à la chaleur est également désirée mais où les procédés connus du type évoqué ci-dessus ne sont pas suffisants pour atteindre à coup sûr le résultat désiré. C'est notamment le cas pour certaines boissons à pH neutre dans la composition desquelles les protéines du petit-lait entrent pour une part importante et c'est tout particulièrement le cas de certains laits adaptés aux besoins du nourisson.
  • GB-A-2 063 273 décrit un procédé de stabilisation du petit-lait par chauffage dans un domaine de pH alcalins, de manière que les protéines, qui sont dénaturées, ne précipitent plus.
  • EP-A-76685 décrit un procédé d'amélioration des propriétés de gélification des protéines du petit-lait, dans lequel on alcalinise une solution concentrée de ces protéines à pH 8,5-11,5, on maintient la solution à 35-50°C dans ce domaine de pH puis on la neutralise notamment par addition d'acide citrique.
  • La présente invention a donc pour but de proposer un procédé de préparation d'un produit lactosérique contenant les protéines du lactosérum sous forme stable à la chaleur au pH considéré.
  • A cet effet, le procédé selon la présente invention est caractérisé par le fait que l'on prépare une solution aqueuse contenant les protéines du lactosérum sous forme non insolubilisée et l'on ajoute les concentrations en Ca, Mg, citrate et/ou phosphate de la solution ainsi que son pH de manière à satisfaire les relations
    • [Ca + Mg - citrate] < 0 mM pour 5, 5 K pH < 6,2
    • [Ca + Mg - citrate] < 4 mM pour 6,2 K pH < 7,2 et
    • [Ca + Mg ­oitrate­phosphate] < 4 mM pour 7,2 ≤ pH ≤ 9,0.
  • On a constaté en effet que l'on ne pouvait pas se fier au seul critère du rapport calcium : proteine tel qu'utilisé dans l'état de la technique mentionné ci-dessus pour éviter une précipitation des protéines du lactosérum chauffées à pH neutre.
  • Dans le présent exposé, les désignations Ca, Mg, citrate et phosphate recouvrent aussi bien la forme libre que liée des ions en question. Ainsi p. ex. la désignation Ca recouvre aussi bien la forme ionisée Ca + que la forme chelatée du calcium et c'est la concentration en calcium total qui est prise en considération dans lesdites relations.
  • En outre, les protéines sont considérées et déterminées dans le présent exposé comme le produit de l'azote total par le facteur 6,38.
  • Par l'expression «pH considéré» il faut comprendre dans le présent exposé un pH avoisinant pH 7, qui ne sort pas du domaine allant de pH 5,5 à 9,0 et qui est de préférence compris même dans un domaine plus étroit tel que pH 6,5 à 7,5 p. ex. Ce dernier domaine couvre des valeurs de pH typiques des laits adaptés aux besoins du nourrisson.
  • De même, par l'expression «protéines stables à la chaleur» il faut comprendre dans le présent exposé des protéines dont plus de 80% restent solubles après un traitement thermique équivalent à une stérilisation. La notion de précipité ou précipitation est à comprendre dans le même sens que coagulation ou insolubilisation. Au contraire, la notion de dénaturation est réservée dans le présent exposé à une modification de la structure des protéines du lactosérum par un traitement quelconque à la chaleur, aux acides ou aux bases. Lors d'un traitement sévère, notamment lors d'une stérilisation, cette dénaturation peut entraîner une réaction d'aggregation et la précipitation.
  • On a constaté donc que la précipitation des protéines du lactosérum à pH neutre sous l'affet d'un traitement thermique équivalant à une stérilisation peut se produire même si le rapport calcium : protéine présente une valeur apparemment faible. Une étude approfondie des mécanismes impliqués dans cette précipitation a révélé divers faits significatifs qui ont permis de mettre ou point le présent procédé à la fois simple , sûr et précis.
  • On a déterminé la stabilité à la chaleur des protéines des produits obtenus par le présent procédé à l'aide d'un test adéquat qui se distingue résolument de deux méthodes connues couramment utilisées en la matière. La première de ces méthodes connues consiste à déterminer la dénaturation des protéines du lactosérum par acidification à pH 4,6, centrifugation et dosage de l'azote du surnageant. Or on a constaté qu'un même traitement thermique provoquant des dénaturations similaires peut avoir en fait des conséquences très diverses sur la solubilité, selon le produit, le pH auquel le traitement thermique a lieu et la concentration en calcium libre lors de ce traitement.
  • La seconde de ces méthodes connues est basée sur la mesure du volume du précipité. Or on a constaté que l'hydratation du précipité est variable selon les conditions dans lesquelles la précipitation s'est produite. C'est ainsi que l'on a choisi de déterminer la stabilité à la chaleur des protéines du lactosérum par séparation des protéines précipitées au pH du traitement thermique, dosage de l'azote du surnageant et calcul par rapport à l'azote initial avant traitement thermique.
  • On a donc défini sur ce principe un test adéquat simple à réaliser qui consiste à prélever 10 ml de solution dans un bécher, élever la température rapidement (environ 20 s) à 95°C par injection de vapeur, maintenir cette température durant 5 min par barbotage de vapeur, plonger le bécher dans un bain d'eau courante, transverser son contenu dans un ballon jaugé de 50 ml, compléter au trait de jauge avec de l'eau distillée, centrifuger à 2500 g pendant 10 min, doser la teneur en azote du surnageant, diviser par la teneur en azote de la solution initiale et multiplier par cent. En d'autres termes, on détermine et exprime ainsi en pourcents le rapport «azote en solution après stérilisation au pH considéré»: «azote dans la solution avant la stérilisation».
  • On a vérifié que ce test produit un effet pratiquement définitif et qu'une prolongation de la durée du barbotage ou une élévation de la température n'entraîne pas une augmentation pratiquement déterminante de l'effet. On à établi qu'une solubilité des protéines maintenue à un niveau supérieur à 80% dans les conditions de ce test était satisfaisante du point de vue pratique.
  • On a donc mené sur base de ce test ladite étude approfondie des mécanismes impliqués dans la précipitation, en variant le produit, le pH et l'environnement ionique. Le présent procédé issu de cette étude résout de manière remarquable les problèmes réels rencontrés dans la pratique. Il n'a pas seulement l'avantage d'être simple et pratique à maîtriser, il garantit également l'obtention de la stabilité à la chaleur désirée, à savoir le maintien de la solubilité de plus de 80% des protéines du lactosérum soumises à un traitement thermique équivalent à une stérilisation. Sa fiabilité est en outre surprenante en égard à la sévérité du traitement thermique en question.
  • Pour mettre en oeuvre le présent procédé, on peut partir de toute matière première lactosérique contenant les protéines du lactosérum sous forme non insolubilisée. Cette matière première peut être un lactosérum de fromagerie, notamment un lactosérum dit doux tel que celui résultant d'une coagulation de la caséine de type présure ou un lactosérum dit acide tel que celui résultant d'une coagulation de la caséine de type acide. Cette matière première peut être également un lactosérum déminéralisé par échange d'ions ou électrodialyse p. ex. Elle peut être aussi concentré de protéines de lactosérum obtenu par ultrafiltration ou dialyse p. ex. Elle peut enfin se présenter indifféremment sous forme de solution aqueuse, de concentré ou de poudre, la seule condition étant que ses protéines n'aient pas été insolubilisées, notamment au cours de la concentration ou de séchage.
  • C'est un lactosérum doux que l'on emploi de préférence, après l'avoir ou non déminéralisé, notamment par échange d'ions ou ultrafiltré et/ou diafiltré et/ou concentré par évaporation ou osmose inverse.
  • Pour préparer ladite solution aqueuse, on peut soit prendre un lactosérum tel quel après l'avoir ou non déminéralisé, ultrafiltré et/ou diafiltré, soit diluer un concentré ou encore mettre en solution une poudre. Selon la matière première, la technologie utilisée et les conditions de travail on obtient des compositions ioniques très variables pour ces divers produits de lactosérum.
  • Pour ajuster lesdites concentrations et satisfaire lesdites relations, on peut utiliser divers moyens, selon le type de produit à rendre stable. On peut en particulier diluer la solution avec de l'eau déminéralisée; ou ajouter du citrate et/ou du phosphate sous forme de composé chimique approprié que l'on peut choisir parmi les sels adéquats de sodium ou potassium p. ex., ce qui a pour effet de masquer le calcium et le magnésium; ou augmenter le pH, ce qui a pour effet de favoriser la formation de complexes calciques ou magnésiens avec les anions polyvalents présents; ou échanger les ions indésirables contre des ions désirables, sur des échangeurs d'ions ou par électrodialyse. On peut également dialyser ou ultra- filtrer le produit et/ou le diafiltrer à pH acide, c'est-à-dire à un pH situé en-dessous de la zone définie ci-dessus pour le pH neutre, et de préférence à un pH de environ 4,5.
  • On peut ajuster le pH de toute manière appropriée au domaine alimentaire compatible avec le présent procédé, la plus simple étant d'abaisser ou d'élever le pH avec respectivement de l'acide chlorhydrique, citrique ou phosphorique ou de l'hydroxyde de sodium ou potassium ou du carbonate de sodium p. ex.
  • En ce qui concerne lesdites relations entre les concentrations en Ca, Mg, citrate et/ou phosphate et le pH, il faut comprendre d'une part que la limite de la concentration molaire à ne pas dépasser pour la somme du Ca et du Mg sous déduction du citrate et/ou du phosphate varie en fonction du pH et d'autre part que l'effet du phosphate n'est pratiquement pas sensible au-dessous de pH 7,2. Ainsi, pour un pH de 5, 5 à moins de 6,2, la concentration en Ca + Mg - citrate doit-elle être inférieure à 0 mM alors que pour un pH de 6,2 à moins de 7,2 elle peut monter à environ 4 mM. A partir de pH 7,2, c'est la concentration en Ca + Mg - citrate - phosphate qui doit être inférieure à 4 mM.
  • Au vu de ce qui précède, on peut se demander si d'autres chélateurs du calcium ou du magnésium ne devraient pas être pris en considération, tels que le phytate, la sérine-phosphate, le pyrophosphate et les polyphosphates ou l'EDTA p. ex. On a donc vérifié la réalité de leur efficacité à des pH adéquats. Mais on préfère dans le présent procédé n'ajuster que la concentration d'éléments qui se trouvent naturellement en quantités importantes dans le lactosérum.
  • Le produit lactosérique préparé par le présent procédé contient donc les protéines du lactosérum sous forme stable à la chaleur, autrement dit présentant une stabilité à la chaleur supérieure à 80%, de sorte que son emploi dans la confection de boissons à pH neutre, notamment de laits adaptés aux besoins du nourrisson, soit compatible avec des traitements thermiques équivalant à une stérilisation utilisés au cours de la confection ou de l'usage de ces boissons.
  • Les exemples ci-après sont présentés à titre d'illustration du procédé selon la présente invention. Les pourcentages y sont donnés en poids sauf indication contraire.
  • Dans ces exemples, les dosages d'ions ont été réalisés par les méthodes suivantes:
    • - phosphate par formation de phosphomolybdate après minéralisation humide ou sèche
    • - citrate par la pyridine et l'acide acétique
    • - calcium et magnésium par absorption atomique après minéralisation sèche.
  • La somme des concentrations molaires du Ca et du Mg sous déduction de la concentration molaire du citrate ainsi que le cas échéant de la concentration molaire du phosphate est exprimée sous la même forme que celle utilisée dans lesdites relations ci-dessus.
  • Toutes les opérations de stérilisation ont été faites par chauffage à 95°C durant 5 min de manière conforme au test décrit ci-dessus.
  • La stabilité à la chaleur des protéines du lactosérum est donnée comme le rapport «azote en solution après stérilisation au pH considéré»: «azote dans la solution avant stérilisation» exprimé en pourcents et déterminé conformément audit test.
  • Enfin, la différence au 100% de matière sèche dans les compositions indiquées équivaut à la teneur en lactose.
  • Exemples comparatifs
    • a) On dialyse partiellement un lactosérum doux contre de l'eau désionisée. Le produit obtenu présente un pH de 8,2 et une teneur en matière sèche de 5,3% après évaporation dont:
      Figure imgb0001
      ce qui signifie des rapports pondéraux calcium : protéines de 1,7 100, cendres : protéines de 7 : 100 et calcium : cendres de 24: 100. Mais, [Ca + Mg - citrate] = 17,0 mM et [Ca + Mg - citrate - phosphate] = 11,9 mM.

    Quoique le produit présente une composition conforme à la définition donnée par l'état de la technique cité ci-dessus, ses protéines présentent une stabilité à la chaleur inférieure à 40% pour les pH compris entre 4,5 et 8,0.
    • b) On ultrafiltre un lactosérum doux dans une installation industrielle. Le produit obtenue présente un pH de 6,8 et une teneur en matière sèche de 13,2% dont:
      Figure imgb0002
      [Ca + Mg - citrate] = 31,7 mM et (Ca + Mg - citrate - phosphate] = 18,4 mM.
  • Quoique le produit présente également une composition conforme à la définition donnée par l'état de la technique cité ci-dessus, ses protéines présentent une stabilité à la chaleur inférieure à 60% à pH 8,0 et encore moins élevée à pH 7,5.
  • Exemple 1
  • On prépare un lactosérum doux à partir de lait écrémé par emprésurage et chauffage à 40°C pour rétracter le caillé, mais sans pasteurisation. On concentre le lactosérum par évaporation sous vide et on le sèche par lyophilisation pour obtenir une poudre.
  • On met la poudre en solution dans l'eau déminéralisée afin de reconstituer une solution présentant la composition du lactosérum doux initial. Son pH est de 6,0 et sa teneur en matière sèche de 6% dont:
    Figure imgb0003
    [Ca + Mg - citrate] = 2,0 mM.
  • On ajuste la concentration en Ca + Mg - citrate à -3 mM par addition de 5 mM de citrate de sodium. On peut alors stériliser. Les protéines présentent une stabilité à la chaleur de 86%.
  • Si, pour comparaison, on essaye de stériliser la solution telle quelle, on constate que la stabilité à la chaleur des protéines est inférieure à 50%.
  • Exemple 2
  • Un lactosérum doux déminéralisé par échange d'ions présente un pH de 6,8 et une teneur en matière sèche de 6% dont:
    Figure imgb0004
    [Ca + Mg - citrate] = -0,1 mM
  • Pour ajuster la teneur en calcium du produit à 0,35% sur matière sèche, on ajuste en quantités molaires égales de l'acide citrique et de l'hydroxyde de calcium. On ajuste le pH à 6,0 par addition de NaOH. On peut ensuite concentrer le produit par évaporation et le sécher par atomisation ou le stériliser. Ses protéines présentent une stabilité à la chaleur de 85%.
  • Par contre si, pour comparaison, on utilise du citrate et du calcium dans un rapport molaire de 2 : 3 pour réaliser cet ajustement de la teneur en calcium, les protéines présentent une stabilité à la chaleur inférieure à 50%. Autrement dit, plus de la moitié sont insolubilisées lors de l'évaporation et du séchage ou de la stérilisation. Il manque environ 2 mM de citrate pour rétablir un environnement ionique assurant une stabilité à la chaleur des protéines supérieure à 80%.
  • Exemple 3
  • On prépare un lactosérum doux déminéralisé à 85% par échange d'ions ou dialyse qui présente un pH de 6,7 et une teneur en matière sèche de 6% dont:
    Figure imgb0005
    [Ca + Mg - citrate] = 4,6 mM et [Ca + Mg - citrate - phosphate] = 1,4 mM.
  • On ajuste son pH à 7,5 par addition de KOH et on peut le stériliser. La stabilité des protéines à la chaleur est supérieure à 80%.
  • Par contre si, pour comparaison, on réalise la stérilisation à un pH de 6,5-7,0, trop de protéines précipitent. La stabilité des protéines à la chaleur est inférieure à 70%.
  • Exemple 4
  • A un lactosérum déminéralisé tel que décrit à l'exemple 3 on ajoute 4 mM de citrate de sodium ou de potassium. On peut le stériliser à un pH de 6,5-7,0. La stabilité des protéines à la chaleur est supérieure à 80%.
  • Exemple 5
  • On concentre à 24% de matière sèche un lactosérum déminéralisé tel que décrit à l'exemple 3. On ajoute 18 mM de citrate de sodium et l'on peut stériliser le lactosérum concentré. La stabilité des protéines à la chaleur est supérieure à 80%.
  • Exemple 6
  • On dilue un lactosérum déminéralisé tel que décrit à l'exemple 3 à raison de 1 partie en volume de lactosérum pour 2 parties en volume d'eau désionisée ou adoucie. On peut stériliser le lactosérum dilué. La stabilité des protéines à la chaleur est supérieure à 80%.
  • Exemple 7
  • On prépare par ultrafiltration un concentrate de lactosérum doux présentant un pH de 8,3 et une teneur en matière sèche de 8,4% dont:
    Figure imgb0006
  • On dilue le concentrate avec de l'eau déminéralisée à raison de 1 partie en volume de concentrat pour 4 parties d'eau. On peut le stériliser. La stabilité des protéines à la chaleur est de 95%.
  • Par contre si, pour comparaison, on ne dilue pas le concentrat, on ne peut pas le stériliser. La stabilité des protéines à la chaleur n'est que de 37%. Et si l'on ne dilue le concentrat qu'à raison de 1 partie en volume de concentrât pour 1 partie d'eau, la stabilité des protéines à la chaleur n'est encore que de 42%.
  • Exemples 8-13
  • On prépare par ultrafiltration un concentrat de lactosérum doux présentant un pH de 6,8 et une teneur en matière sèche de 13% dont:
    Figure imgb0007
    [Ca + Mg - citrate] = 31,0 mM et [Ca + Mg - citrate - phosphate] = 18,0 mM.
  • Si, pour comparaison, on le stérilise tel que après ajustement du pH à n'importe quelle valeur comprise entre 4,5 et 9,0, on constate que la stabilité à la chaleur de ses protéines est toujours inférieure à 40%.
  • Pour chacun des exemples 8 à 13 on prépare un produit lactosérique à protéines presentant une stabilité à la chaleur de plus de 80% à partir de ce même concentrat de lactosérum selon divers modes de réalisation du présent procédé. Les divers modes de réalisation sont décrits ci-après en référence au No. de chaque exemple. Pour chacun des produits obtenus, la composition sur matière sèche, [Ca + Mg - citrate] lorsque pH < 7,2, [Ca + Mg - citrate - phosphate] lorsque pH > 7,2, et la stabilité des protéines à la chaleur sont indiquées plus loins sur un tableau.
    • 8. On ajoute 15 mM de phosphate mono ou diso- dique et l'on ajuste le pH à une valeur comprise entre 7,2 et 9,0.
    • 9. On ajoute 15 mM de citrate de sodium et l'on ajuste le pH à une valeur comprise entre 7,2 et 9,0.
    • 10. On acidifie à pH 5,0, on dialyse contre l'eau désionisée et l'on ajuste le pH à une valeur comprise entre 7,2 et 9,0.
    • 11. On acidifie à pH 4,5, on dialyse contre l'eau désionisée et l'on ajuste le pH à une valeur comprise entre 6,4 et 6,8.
    • 12. On adoucit sur un échangeur d'ions cationique fort (sulfoéthylcellulose) régénéré avec NaCI et l'on ajuste le pH à une valeur comprise entre 6,0 et 7,0.
    • 13. On déminéralise sur un échangeur d'ions cationique fort régénéré par HCI puis sur un échangeur d'ions anionique fort (diéthylaminoéthylcellu- lose) régénéré par NaOH et l'on ajuste le pH à une valeur comprise entre 6,0 et 7,0.
    Figure imgb0008
    Figure imgb0009
  • Dans le cas de l'exemple 9, on a chauffé jusqu'à 140°C durant 10 min par injection de vapeur et la stabilité des protéines est restée supérieure à 95%.
  • Nota bene:
  • Dans le présent exposé, il n'est question que d'une limite supérieure à ne pas dépasser pour [Ca + Mg - citrate] ou [Ca + Mg - citrate - phosphate]. Lesdites relations entre les concentrations en Ca, Mg, citrate et/ou phosphate et le pH sont formulées en conséquence. La question d'une éventuelle limite inférieure à recommander ne se pose pratiquement pas. En effet, la limite inférieure sera toujours donnée par des considérations nutritionnelles, notamment en termes de teneur maximum en citrate du produit à consommer dans la confection duquel le produit obtenu pour le procédé selon la présente invention est employé. C'est ainsi que [Ca + Mg - citrate] et [Ca + Mg - citrate - phosphate] dans lesdites relations ne doivent pratiquement jamais descendre au-dessous de -20 mM.

Claims (7)

1. Procédé de préparation d'un produit lactosérique contenant les protéines du lactosérum sous forme stable à la chaleur au pH considéré, caractérisé par le fait que l'on prépare une solution aqueuse contenant les protéines du lactosérum sous forme non insolubilisée et l'on ajuste les concentrations en Ca, Mg, citrate et/ou phosphate de la solution ainsi que son pH de manière à satisfaire les relations
[Ca + Mg - citrate] < 0 mM pour 5,5 ≤ pH < 6,2
[Ca + Mg - citrate] < 4 mM pour 6,2 ≤ pH < 7,2 et
[Ca + Mg - citrate - phosphate] < 4 mM pour 7,2 ≤ pH ≤ 9,0.
2. Procédé selon la revendication 1, caractérisé par le fait que l'on prépare ladite solution aqueuse avec un lactosérum doux ou acide.
3. Procédé selon la revendication 1, caractérisé par le fait que l'on prépare ladite solution aqueuse avec un lactosérum doux ou acide déminéralisé par échange d'ions.
4. Procédé selon la revendication 1, caractérisé par le fait que l'on prépare ladite solution aqueuse avec un lactosérum doux,ou acide dialysé ou ultrafiltré et/ou diafjltré.
5. Procédé selon la revendication 1, caractérisé par le fait que l'on ajuste lesdites concentrations en diluant la solution avec de l'eau déminéralisée.
6. Procédé selon la revendication 1, caractérisé par le fait que l'on ajuste lesdites concentrations par addition de citrate et/ou de phosphate. -
7. Procédé selon la revendication 4, caractérisé par le fait que l'on ajuste lesdites concentrations en dialysant ou ultrafiltrant et/ou diafiltrant un lactosérum doux à pH acide et en rectifiant ensuite le pH.
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Families Citing this family (217)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CH672230A5 (fr) * 1987-10-15 1989-11-15 Nestle Sa
FR2634104B1 (fr) * 1988-07-18 1991-10-18 Union Coop Agricole Hydrolysat partiel de proteines de lactoserum, procede enzymatique de preparation de cet hydrolysat, et aliment lacte dietetique hypoallergenique le contenant
DE4002204A1 (de) * 1990-01-26 1991-08-01 Westfalen Milchwerke Diaetetisches nahrungsmittel fuer patienten mit niereninsuffizienz
NL9001692A (nl) * 1990-04-26 1991-11-18 Cooeperatieve Melkproductenbed Werkwijze voor de bereiding van een olie-in-water emulsie.
JP3065116B2 (ja) * 1991-02-25 2000-07-12 株式会社第一化成 透明な乳清タンパク質加工品の製造法
JP3059595B2 (ja) * 1992-11-20 2000-07-04 森永乳業株式会社 沈澱を生じない乳清蛋白質分解物の製造法
US5350590A (en) * 1992-12-15 1994-09-27 Beatreme Foods Inc. Protein fat replacer and method of manufacture thereof
US6051256A (en) 1994-03-07 2000-04-18 Inhale Therapeutic Systems Dispersible macromolecule compositions and methods for their preparation and use
US6290991B1 (en) 1994-12-02 2001-09-18 Quandrant Holdings Cambridge Limited Solid dose delivery vehicle and methods of making same
US5965532A (en) * 1996-06-28 1999-10-12 Trustees Of Tufts College Multivalent compounds for crosslinking receptors and uses thereof
US20030203036A1 (en) * 2000-03-17 2003-10-30 Gordon Marc S. Systems and processes for spray drying hydrophobic drugs with hydrophilic excipients
EP2305235A1 (fr) 1997-04-02 2011-04-06 The Brigham And Women's Hospital, Inc. Moyen d'evaluation du profil a risque d'un individu pour les maladies atherosclereuses
WO2000003745A2 (fr) 1998-07-15 2000-01-27 The Brigham And Women's Hospital, Inc. Vaccin de polysaccharide contre les infections a staphyloccoques
US6106874A (en) * 1998-11-18 2000-08-22 Abbott Laboratories Calcium fortified juice-based nutritional supplement and process of making
KR100815661B1 (ko) * 2000-02-17 2008-03-20 웰치 후드스, 인코포레이티드 칼슘-강화된 포도 기재 제품 및 그의 제조 방법
WO2001066772A2 (fr) 2000-03-08 2001-09-13 Massachusetts Institute Of Technology Heparinase iii et ses utilisations
EP1328261A2 (fr) * 2000-04-12 2003-07-23 Minerva Biotechnologies Corporation Traitement des maladies neurodegeneratives
US7575761B2 (en) * 2000-06-30 2009-08-18 Novartis Pharma Ag Spray drying process control of drying kinetics
WO2002009669A2 (fr) * 2000-08-01 2002-02-07 Inhale Therapeutic Systems, Inc. Appareil et procede de production de particules a distribution granulometrique etroite et particules ainsi obtenues
RU2174756C1 (ru) * 2000-09-18 2001-10-20 Борисов Александр Борисович Пищевой продукт
DE10062056A1 (de) * 2000-12-15 2002-07-04 Henkel Ecolab Gmbh & Co Ohg Verfahren zur Reinigung von Ionenaustauscher-Kunststoffharzen
TW200300696A (en) 2001-11-01 2003-06-16 Inhale Therapeutic Syst Spray drying methods and related compositions
ATE369045T1 (de) * 2001-11-26 2007-08-15 Nestec Sa Lagerstabiles nahrungsmittelprodukt enthaltend molkenprotein, verfahren zu seiner herstellung und verwendung
US20030165574A1 (en) * 2002-03-01 2003-09-04 Ward Loren Spencer Compositions and methods for treatment of body weight conditions
EP1518120A4 (fr) * 2002-03-11 2008-08-13 Momenta Pharmaceuticals Inc Analyse de polysaccharides sulfates
CA2477604A1 (fr) 2002-03-13 2003-09-25 Signum Biosciences, Inc. Modulation de la methylation de proteines et du phosphate des phosphoproteines
JP3833129B2 (ja) * 2002-03-19 2006-10-11 株式会社Adeka 濃縮牛乳状組成物
GB0216562D0 (en) * 2002-04-25 2002-08-28 Bradford Particle Design Ltd Particulate materials
US9339459B2 (en) 2003-04-24 2016-05-17 Nektar Therapeutics Particulate materials
MXPA05007154A (es) 2002-12-30 2005-09-21 Nektar Therapeutics Atomizador prepeliculizacion.
US7399496B2 (en) * 2003-02-07 2008-07-15 Glanbia Nutritionals (Ireland) Limited Hydrolyzed whey protein compositions
US20060240024A1 (en) 2003-02-28 2006-10-26 The Johns Hopkins University T cell regulation
WO2004111199A2 (fr) 2003-06-12 2004-12-23 University Of Colorado System Technology Systemes et procedes de traitement de maladies inflammatoires et proliferatives humaines et de lesions au moyen d'inhibiteurs du metabolisme des acides gras et/ou d'inhibiteurs glycolytiques
JP2007502991A (ja) 2003-08-20 2007-02-15 バイオサイト インコーポレイテッド 生物活性ナトリウム利尿ペプチドを測定するための、およびその治療可能性を向上させるための方法および組成物
US7355593B2 (en) * 2004-01-02 2008-04-08 Smart Technologies, Inc. Pointer tracking across multiple overlapping coordinate input sub-regions defining a generally contiguous input region
US20050163887A1 (en) * 2004-01-23 2005-07-28 Land O' Lakes, Inc. Method of producing heat stable whey protein and products made therefrom
US20070172474A1 (en) * 2004-04-02 2007-07-26 University Of Tennessee Research Foundiation Dairy components effective for fat loss
WO2006020060A2 (fr) 2004-07-15 2006-02-23 Tetralogic Pharmaceuticals Corporation Composes de liaison aux proteines iap
CA2577442A1 (fr) 2004-08-17 2006-03-02 The Johns Hopkins University Compositions d'inhibiteur pde5 et methodes de traitement des troubles cardiaques
EP2338994B1 (fr) 2004-09-02 2014-03-19 Yale University Régulation d'oncogènes par des micro-ARN
US20080138847A1 (en) * 2004-09-23 2008-06-12 Yigong Shi Bcl-2 family member and BH-3 only proteins for use in development of peptidomimetics
CA2624601C (fr) 2004-10-06 2018-07-03 The Brigham And Women's Hospital, Inc. Pertinence de niveaux obtenus de marqueurs d'inflammation generalisee a la suite d'un traitement
NZ537456A (en) * 2004-12-24 2007-10-26 Fonterra Co Operative Group Whey products and a process for preparing a modified whey protein concentrate
WO2006084033A1 (fr) * 2005-02-03 2006-08-10 Signum Biosciences, Inc. Compositions et procedes pour l'amelioration de la fonction cognitive
US7923041B2 (en) 2005-02-03 2011-04-12 Signum Biosciences, Inc. Compositions and methods for enhancing cognitive function
US8841259B2 (en) * 2005-02-24 2014-09-23 Joslin Diabetes Center Compositions and methods for treating vascular permeability
DK1851200T3 (da) 2005-02-25 2014-04-14 Tetralogic Pharm Corp Dimere iap-inhibitorer
WO2006110731A2 (fr) * 2005-04-11 2006-10-19 University Of Tennessee Research Foundation Composants laitiers stables efficaces dans la perte de masse graisseuse
WO2007002528A1 (fr) * 2005-06-23 2007-01-04 Yale University Micro-arn anti-vieillissement
AU2006270066A1 (en) 2005-07-19 2007-01-25 University Of Tennessee Research Foundation LPA2 receptor agonist inhibitors of CFTR
CA2616537A1 (fr) 2005-07-27 2007-02-01 University Of Florida Research Foundation, Inc. Petits composes corrigeant un mauvais repliement des proteines et utilisations de ceux-ci
US20100256046A1 (en) * 2009-04-03 2010-10-07 Tetralogic Pharmaceuticals Corporation Treatment of proliferative disorders
JP2009509128A (ja) * 2005-08-09 2009-03-05 テトラロジック ファーマシューティカルズ コーポレーション 増殖性疾患の治療
US20080021198A1 (en) * 2005-10-12 2008-01-24 Yigong Shi Modulators of protein phosphatase 2A and PP2A methyl esterase
US8658608B2 (en) * 2005-11-23 2014-02-25 Yale University Modified triple-helix forming oligonucleotides for targeted mutagenesis
CA2631731A1 (fr) * 2005-12-01 2007-06-07 University Of Pittsburgh Of The Commonwealth System Of Higher Education Composes et procedes permettant d'inhiber l'apoptose
CL2007002167A1 (es) * 2006-07-24 2009-01-23 Tetralogic Pharm Corp Compuestos derivados de indol, antagonistas iap; composicion farmaceutica que comprende a dicho compuesto; y uso del compuesto en el tratamiento de cancer.
US20100056495A1 (en) * 2006-07-24 2010-03-04 Tetralogic Pharmaceuticals Corporation Dimeric iap inhibitors
WO2008014238A2 (fr) * 2006-07-24 2008-01-31 Tetralogic Pharmaceuticals Corporation Inhibiteurs des iap dimères
WO2008014240A2 (fr) 2006-07-24 2008-01-31 Tetralogic Pharmaceuticals Corporation Inhibiteurs des iap dimères
JP5452223B2 (ja) * 2006-07-24 2014-03-26 テトラロジック ファーマシューティカルズ コーポレーション Iap阻害剤
US20080153773A1 (en) * 2006-08-08 2008-06-26 Yigong Shi Modulators of phosphotyrosyl phosphatase activator
US20100092480A1 (en) * 2006-10-13 2010-04-15 The Trustees Of The University Of Princeton Modulators of protein phosphatase 2a
US7645616B2 (en) * 2006-10-20 2010-01-12 The University Of Hong Kong Use of lipocalin-2 as a diagnostic marker and therapeutic target
WO2008085912A1 (fr) 2007-01-05 2008-07-17 Massachusetts Institute Of Technology Compositions à base de sulfatases issues de flavobacterium heparinum et leurs procédés d'utilisation
WO2008086529A2 (fr) * 2007-01-11 2008-07-17 Yale University Compositions et méthodes destinées à l'inactivation ciblée de récepteurs de surface cellulaire pour le vih
US20100119474A1 (en) * 2007-03-06 2010-05-13 Cornell University Chronic obstructive pulmonary disease susceptibility and related compositions and methods
US20100111943A1 (en) * 2007-03-22 2010-05-06 Medical College Of Georgia Research Institute, Inc Compositions and methods for inhibiting cancer metastasis
WO2008122039A2 (fr) * 2007-04-02 2008-10-09 The Government Of The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Molécules d'anticorps hybrides médiées par la sélénocystéine
US9139876B1 (en) 2007-05-03 2015-09-22 Momenta Pharmacueticals, Inc. Method of analyzing a preparation of a low molecular weight heparin
CN101711287B (zh) 2007-06-08 2016-04-27 由卫生与公众服务部代表的美利坚合众国政府 确定肝细胞癌亚型和检测肝癌干细胞的方法
JP2009000091A (ja) * 2007-06-25 2009-01-08 Sanei Gen Ffi Inc 抱気性乳清タンパク質の調製方法及び該方法によって調製される食品
US20090274682A1 (en) * 2008-02-05 2009-11-05 The Trustees Of Princeton University Demethylation and inactivation of protein phosphatase 2a
US20090233858A1 (en) * 2008-02-26 2009-09-17 The Trustees Of Princeton University Structure of a protein phosphatase 2a holoenzyme: insights into tau dephosphorylation
WO2009111375A2 (fr) * 2008-03-01 2009-09-11 Abraxis Bioscience, Llc Traitement, diagnostic et procédé pour découvrir un antagoniste à l'aide d'arnmi spécifique de sparc
AU2009244267A1 (en) * 2008-05-07 2009-11-12 Abraxis Bioscience, Llc Enhancement of drug therapy by miRNA
US9273136B2 (en) * 2008-08-04 2016-03-01 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Fully human anti-human NKG2D monoclonal antibodies
AU2009293403A1 (en) 2008-09-17 2010-03-25 Tetralogic Pharmaceuticals Corp. IAP inhibitors
WO2010033958A1 (fr) * 2008-09-22 2010-03-25 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Composition renfermant un inhibiteur d’une voie du facteur nucléaire kappa b et son utilisation
WO2010075417A1 (fr) 2008-12-23 2010-07-01 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Récepteur de lymphocytes t spécifique de la survivine dans le traitement du cancer
WO2010075303A1 (fr) 2008-12-23 2010-07-01 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Facteurs d'épissage avec un domaine de liaison à l'arn de protéine puf et domaine effecteur d'épissage et leurs utilisations
US8309356B2 (en) * 2009-04-01 2012-11-13 Yale University Pseudocomplementary oligonucleotides for targeted gene therapy
AU2010238723A1 (en) 2009-04-23 2011-11-10 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Anti-human ROR1 antibodies
EP2432466B1 (fr) 2009-04-30 2018-03-28 The U.S.A. As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Schweinfurthines et leurs utilisations
US8877199B2 (en) 2009-05-15 2014-11-04 The United States Of America, As Represented By The Secretary Of The Department Of Health And Human Services B cell surface reactive antibodies
IN2012DN00352A (fr) 2009-06-16 2015-08-21 Bikam Pharmaceuticals Inc
US8283372B2 (en) * 2009-07-02 2012-10-09 Tetralogic Pharmaceuticals Corp. 2-(1H-indol-3-ylmethyl)-pyrrolidine dimer as a SMAC mimetic
US20120269765A1 (en) 2009-07-24 2012-10-25 Garcia K Christopher Cytokine compositions and methods of use thereof
EP2287304A1 (fr) 2009-08-17 2011-02-23 Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V. Nouveau traitement pour patients après l'implantation d'endoprothèse ou la dilatation vacuolaire et endoprothèses d'élution de médicaments
US8465743B2 (en) 2009-10-01 2013-06-18 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Anti-vascular endothelial growth factor receptor-2 chimeric antigen receptors and use of same for the treatment of cancer
ES2817779T3 (es) * 2010-01-19 2021-04-08 Momenta Pharmaceuticals Inc Evaluación de preparaciones de heparina
US20110262406A1 (en) 2010-04-21 2011-10-27 Yale University Compositions and methods for targeted inactivation of hiv cell surface receptors
US20110293585A1 (en) 2010-04-21 2011-12-01 Helix Therapeutics, Inc. Compositions and methods for treatment of lysosomal storage disorders
WO2012012627A1 (fr) 2010-07-22 2012-01-26 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Méthode destinée à prévenir ou à traiter une infection virale
CA2818992C (fr) 2010-12-01 2021-05-04 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Anticorps ror1 chimeriques lapin/humain
JP2014506789A (ja) 2011-02-03 2014-03-20 マーナ セラピューティクス インコーポレイテッド miR−124の合成模倣体
WO2012106591A1 (fr) 2011-02-03 2012-08-09 Mirna Therapeutics, Inc. Mimétiques synthétiques de mir-34
US9068957B2 (en) 2011-02-21 2015-06-30 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Evaluating heparin preparations
WO2012125623A2 (fr) 2011-03-14 2012-09-20 Ludwig Institute For Cancer Research Ltd. Inhibiteurs de clivage du récepteur de type i du facteur de croissance transformant bêta et ses utilisations en thérapie anticancéreuse
TR201815488T4 (tr) 2011-04-08 2018-11-21 Health Anti-epidermal büyüme faktör reseptörü varyant III kimerik antijen reseptörleri ve kanser tedavisi için kullanımı.
JP6170906B2 (ja) 2011-04-21 2017-07-26 トラスティーズ・オブ・タフツ・カレッジTrustees Of Tufts College 活性物質を安定化させるための組成物および方法
US9133082B2 (en) 2011-06-14 2015-09-15 Bikam Pharmaceuticals, Inc. Opsin-binding ligands, compositions and methods of use
EP2734843A2 (fr) 2011-07-18 2014-05-28 President and Fellows of Harvard College Molécules manipulées ciblant un microbe et leurs utilisations
EP2739734A1 (fr) 2011-08-03 2014-06-11 The Charlotte-Mecklenburg Hospital Authority d/b/a Carolina Healthcare System Traitement de fibrose au moyen de microarn-19b
WO2013058809A1 (fr) 2011-10-19 2013-04-25 Bikam Pharmaceuticals, Inc. Ligands de liaison à une opsine, compositions et procédés d'utilisation
IN2014CN02906A (fr) 2011-10-20 2015-07-03 Us Health
WO2013082000A1 (fr) 2011-11-30 2013-06-06 Bikam Pharmaceuticals, Inc. Ligands de liaison aux opsines, compositions et procédés d'utilisation
WO2013081642A1 (fr) 2011-12-01 2013-06-06 Bikam Pharmaceuticals, Inc. Ligands liant l'opsine, compositions et procédés d'utilisation
CA2868121C (fr) 2012-03-23 2021-06-01 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Recepteurs d'antigene chimerique anti-mesotheline
WO2013162828A1 (fr) 2012-04-27 2013-10-31 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health & Human Services Utilisation d'oligonucléotides cpg co-formulés avec un antibiotique pour accélérer la cicatrisation des plaies
ES2719495T5 (en) 2012-05-07 2025-09-10 Dartmouth College Anti-b7-h6 antibody, fusion proteins, and methods of using the same
US9894911B2 (en) 2012-06-15 2018-02-20 Morinaga Milk Industry Co., Ltd. Method for manufacturing modified whey composition
CA2881818A1 (fr) 2012-08-21 2014-02-27 Genesys Research Institute Compositions et methodes de traitement ou de prevention de la cardiotoxicite induite par l'anthracycline
RU2658485C2 (ru) 2012-10-24 2018-06-21 Дзе Юнайтед Стейтс Оф Америка, Эз Репрезентед Бай Дзе Секретари, Департмент Оф Хелс Энд Хьюман Сёрвисез Химерные антигенные рецепторы м971
DK2730170T3 (en) 2012-11-13 2016-05-30 Dmk Deutsches Milchkontor Gmbh Allergen-free food compositions
US9872851B2 (en) 2012-12-12 2018-01-23 The Charlotte-Mecklenburg Hospital Authority Methods of treating portal hypertension
WO2014093711A1 (fr) 2012-12-12 2014-06-19 The Charlotte-Mecklenburg Hospital Authority D/B/A Carolinas Healthcare System Procédés de traitement de la fibrose hépatique et de maladies associées par régulation de l'activité rev-erb
EP3919070B1 (fr) 2013-03-14 2024-10-16 Children's Medical Center Corporation Utilisation de cd36 pour identifier des sujets atteints de cancer pour le traitement par un peptide psap
US11376329B2 (en) 2013-03-15 2022-07-05 Trustees Of Tufts College Low molecular weight silk compositions and stabilizing silk compositions
KR102457668B1 (ko) 2013-03-15 2022-10-21 트러스티즈 오브 터프츠 칼리지 저분자량 실크 조성물 및 안정화 실크 조성물
US9790282B2 (en) 2013-03-25 2017-10-17 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Anti-CD276 polypeptides, proteins, and chimeric antigen receptors
EP2981280A2 (fr) 2013-04-04 2016-02-10 IEO - Istituto Europeo di Oncologia Srl Fragments de lymphopoïétine stromale thymique et utilisations associées
US10274503B2 (en) 2013-05-08 2019-04-30 Vegenics Pty Limited Methods of using VEGF-C biomarkers for age-related macular degeneration (AMD) diagnosis
MX381320B (es) 2013-06-25 2025-03-12 Walter & Eliza Hall Inst Medical Res Usos de antagonistas de iap en infecciones intracelulares.
WO2015006543A1 (fr) 2013-07-10 2015-01-15 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Procédé permettant de prédire et détecter une métastase tumorale en cancer du rein
JP6621752B2 (ja) 2013-10-21 2019-12-18 ソーク インスティテュート フォー バイオロジカル スタディーズ 変異した線維芽細胞増殖因子(fgf)1および使用方法
RU2701346C1 (ru) 2013-12-06 2019-09-25 Дзе Юнайтед Стейтс Оф Америка, Эз Репрезентед Бай Дзе Секретари, Департмент Оф Хелс Энд Хьюман Сёрвисез Химерные антигенные рецепторы, специфичные в отношении рецептора тимусного стромального лимфопоэтина, и способы их применения
MY186968A (en) 2013-12-16 2021-08-26 Nestle Sa Newly identified peptides for use in the induction of oral tolerance in young mammals
EP3546474B1 (fr) 2013-12-18 2021-07-07 President and Fellows of Harvard College Capture/détection de bactéries gram positif à l'aide de crp
JP6727129B2 (ja) 2014-03-26 2020-07-22 ザ チルドレンズ メディカル センター コーポレーション 環状プロサポシンペプチドおよびその使用
EP3139909B1 (fr) 2014-05-09 2025-01-01 Yale University Particules enrobées de polyglycérol hyperramifié
US11918695B2 (en) 2014-05-09 2024-03-05 Yale University Topical formulation of hyperbranched polymer-coated particles
EP3193933B1 (fr) 2014-09-17 2021-04-28 The U.S.A. as represented by the Secretary, Department of Health and Human Services Anticorps anti-cd276 (b7h3)
WO2016079527A1 (fr) 2014-11-19 2016-05-26 Tetralogic Birinapant Uk Ltd Polythérapie
WO2016097773A1 (fr) 2014-12-19 2016-06-23 Children's Cancer Institute Antagonistes des iap thérapeutiques pour traiter des troubles prolifératifs
EP3270937A4 (fr) 2015-03-26 2018-09-12 The Trustees Of Dartmouth College Fragments de liaison à l'antigène anti-mica, molécules hybrides, cellules exprimant ceux-ci et procédés d'utilisation
JP6952685B2 (ja) 2015-06-05 2021-10-20 アイバイオ・インコーポレイテッドIbio, Inc. 線維症の治療において使用するためのエンドスタチン断片およびバリアント
EP3109257B1 (fr) 2015-06-26 2021-01-06 Prindex S.r.l. Diagnostic et thérapie de la sclérose en plaques
EP3313519B1 (fr) 2015-06-29 2023-05-31 Children's Medical Center Corporation Inhibiteurs du jak-stat destinées au traitement des myopathies congénitales
CN108289928B (zh) 2015-08-06 2024-09-17 哈佛大学校长及研究员协会 改进的微生物-结合分子和其用途
US10806170B2 (en) 2015-12-18 2020-10-20 Societe Des Produits Nestle S.A. Heat sterilized high protein compositions comprising whey protein and at least one component selected from (i) a saccharide, (ii) a phosphate and (iii) a citrate
EP3405496B1 (fr) 2016-01-20 2023-10-25 University of Florida Research Foundation, Incorporated Compositions d'anticorps anti-ror1 et procédés associés
CN109311982A (zh) 2016-01-20 2019-02-05 斯克利普斯研究所 Ror2抗体组合物和相关方法
EP3416976A2 (fr) 2016-02-16 2018-12-26 Yale University Compositions permettant d'améliorer l'édition ciblée de gènes et leurs procédés d'utilisation
CA3014795A1 (fr) 2016-02-16 2017-08-24 Yale University Compositions et procedes pour le traitement de la mucoviscidose
US10293005B2 (en) 2016-04-19 2019-05-21 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Use of gram negative species to treat atopic dermatitis
MX2018012719A (es) 2016-04-19 2019-05-30 Us Health Ram negativas para tratar la dermatitis atopica.
EP4092045A1 (fr) 2016-05-16 2022-11-23 Checkmab S.R.L. Marqueurs sélectivement deregulés dans les cellules t régulatrices présentes dans les infiltrtions tumorales
CA3025516A1 (fr) 2016-05-27 2017-11-30 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Recepteurs d'antigenes chimeriques specifiques de flt3 et leurs procedes d'utilisation
WO2017207623A1 (fr) 2016-05-31 2017-12-07 Université de Lausanne Miarn utilisés en tant que biomarqueurs et régulateurs de cellules souches cancéreuses
WO2018005799A1 (fr) 2016-06-29 2018-01-04 Georgia State University Research Foundation, Inc. Inhibiteurs d'histone désacétylase et d'histone méthyltransférase et leurs procédés de production et d'utilisation
WO2018005759A1 (fr) 2016-07-01 2018-01-04 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Inhibiteur de la dégradation de l'hème pour améliorer le traitement antibiotique de l'infection par mycobacterium tuberculosis.
EP3484304B1 (fr) * 2016-07-15 2020-09-02 Arla Foods Amba Procédé de production d'agrégats de protéines de lactosérum acide gélifiable concentré ou séché et compositions et produits alimentaires
CA3056797A1 (fr) 2017-03-16 2018-09-20 Children's Medical Center Corporation Liposomes ingenierises utilises en tant qu'agents therapeutiques ciblant le cancer
US20200113821A1 (en) 2017-04-04 2020-04-16 Yale University Compositions and methods for in utero delivery
AU2018258466B2 (en) 2017-04-25 2025-05-22 Prothera Biologics, Inc. Methods for quantifying inter-alpha inhibitor proteins
EP3655437A1 (fr) 2017-07-20 2020-05-27 NBE-Therapeutics AG Anticorps humains se liant à ror2
KR20230008269A (ko) 2017-08-07 2023-01-13 엔비이-테라퓨틱스 아게 생체 내 내성이 높은 항체 약물 결합체
US11197917B2 (en) 2017-12-01 2021-12-14 ByHeart, Inc. Formulations for nutritional support in subjects in need thereof
WO2019154884A1 (fr) 2018-02-07 2019-08-15 Ecole Polytechnique Federale De Lausanne (Epfl) Procédé de détermination de l'invasivité du cancer et du pronostic d'un patient
EP3777567A4 (fr) * 2018-03-30 2022-01-26 Megmilk Snow Brand Co. Ltd. PROCÉDÉ DE PRODUCTION D'UNE COMPOSITION CONTENANT UN GLYCOMACROPEPTIDE DE k-CASÉINE
CA3099903A1 (fr) 2018-05-11 2019-11-14 Forte Subsidiary, Inc. Compositions permettant le traitement d'affections cutanees
US20210267238A1 (en) 2018-06-27 2021-09-02 Arla Foods Amba Instant beverage powder based on blg
CN109045278B (zh) * 2018-07-09 2022-06-21 苏州恒瑞健康科技有限公司 一种稳定的乳蛋白质液态体系及其应用
EP3860635A4 (fr) 2018-10-04 2022-07-06 Rutgers, The State University of New Jersey Procédés de réduction d'une inflammation médiée par la cytokine de type 2 à l'aide de peptides neuromédine
US11266617B2 (en) 2018-10-16 2022-03-08 Massachusetts Institute Of Technology Beta-hydroxybutyrate encapsulated PLGA nanoparticle compositions
CN117925571A (zh) 2018-10-19 2024-04-26 德克萨斯州大学系统董事会 工程化长散在元件(line)转座子及其使用方法
CN113226465A (zh) 2018-12-19 2021-08-06 雀巢产品有限公司 用于预防或减少经皮水分流失并改善皮肤屏障功能的组合物
EP3677693A1 (fr) 2019-01-03 2020-07-08 Ecole Polytechnique Federale De Lausanne (EPFL) EPFL-TTO Trancripts de gène transpochimériques (tcgts) en tant que biomarqueurs du cancer
PH12021551676A1 (en) 2019-01-18 2022-03-07 Janssen Biotech Inc Gprc5d chimeric antigen receptors and cells expressing the same
CN113711316A (zh) 2019-01-30 2021-11-26 詹森药业有限公司 基于分子亚型治疗前列腺癌的方法
US20220054494A1 (en) 2019-03-13 2022-02-24 University Of Pittsburgh - Of The Commonwealth System Of Higher Education Methods for treating bladder and urethra dysfunction and disease
CA3136618A1 (fr) 2019-04-10 2020-10-15 Elevatebio Technologies, Inc. Recepteurs antigeniques chimeriques specifiques de flt3 et leurs procedes d'utilisation
JP7686574B2 (ja) 2019-05-22 2025-06-02 マサチューセッツ インスティテュート オブ テクノロジー 環状rna組成物及び方法
WO2020239478A1 (fr) 2019-05-28 2020-12-03 Pharma Mar, S.A. Trabectédine pour le traitement de sarcomes basé sur des marqueurs génomiques
US20220243211A1 (en) 2019-06-21 2022-08-04 Yale University Peptide nucleic acid compositions with modified hoogsteen binding segments and methods of use thereof
US20220372474A1 (en) 2019-06-21 2022-11-24 Yale University Hydroxymethyl-modified gamma-pna compositions and methods of use thereof
UY38800A (es) 2019-07-26 2021-01-29 Janssen Biotech Inc Receptor de antígeno quimérico (car) anti-hk2
TWI894157B (zh) 2019-07-26 2025-08-21 美商健生生物科技公司 包含血管舒緩素相關肽酶2抗原結合域之蛋白質及其用途
WO2021022161A1 (fr) 2019-07-31 2021-02-04 Yale University Compositions et méthodes de traitement de la drépanocytose
CN112390894A (zh) 2019-08-12 2021-02-23 广东东阳光药业有限公司 嵌合抗原受体及其应用
EP4013883A1 (fr) 2019-08-16 2022-06-22 Janssen Biotech, Inc. Cellules immunitaires thérapeutiques ayant une fonction améliorée et leurs procédés de fabrication
EP4061837A1 (fr) 2019-11-18 2022-09-28 Janssen Biotech, Inc. Récepteurs antigéniques chimériques anti-cd79, cellules car-t, et leurs utilisations
ES2980760T3 (es) 2019-12-30 2024-10-03 Arla Foods Amba Método de producción de nanogeles de proteína de suero de leche densos, los nanogeles o composiciones de nanogeles de proteína de suero de leche resultantes, y uso de tales nanogeles o composiciones de nanogeles de proteína de suero de leche
IL271778A (en) 2019-12-31 2021-06-30 Ichilov Tech Ltd Methods for treating atopic dermatitis
EP3868396A1 (fr) 2020-02-20 2021-08-25 Enthera S.R.L. Inhibiteurs et leurs utilisations
AU2021225926A1 (en) 2020-02-26 2022-10-20 Case Western Reserve University Compositions and methods for treating misfolded protein ocular disorders
KR20230051617A (ko) 2020-03-13 2023-04-18 얀센 바이오테크 인코포레이티드 Siglec-3/cd33을 결합시키기 위한 물질 및 방법
US20230181672A1 (en) 2020-05-07 2023-06-15 The U.S.A., As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services Aberrant post-translational modifications (ptms) in methyl- and propionic acidemia and a mutant sirtuin (sirt) to metabolize ptms
US20240042015A1 (en) 2020-05-19 2024-02-08 Orna Therapeutics, Inc. Circular rna compositions and methods
WO2021245285A1 (fr) 2020-06-05 2021-12-09 Janssen Pharmaceutica Nv Méthodes de traitement du cancer de la prostate sur la base de sous-types moléculaires
WO2022031576A1 (fr) 2020-08-03 2022-02-10 Janssen Biotech, Inc. Matériaux et procédés pour le biotransport multidirectionnel dans des agents virothérapeutiques
MX2023004395A (es) 2020-10-16 2023-05-22 Univ Georgia Glicoconjugados.
CA3214259A1 (fr) 2021-03-24 2022-09-29 Janssen Biotech, Inc. Anticorps ciblant cd22 et cd79b
WO2022237974A1 (fr) 2021-05-12 2022-11-17 Ecole Polytechnique Federale De Lausanne (Epfl) Protéine à doigt de zinc contenant krab et cancer
CN115404240A (zh) 2021-05-28 2022-11-29 上海环码生物医药有限公司 制备环形rna的构建体、方法及其用途
WO2022261115A1 (fr) 2021-06-07 2022-12-15 Yale University Acides nucléiques peptidiques pour la régulation spatio-temporelle de la liaison de crispr-cas
WO2022271955A1 (fr) 2021-06-23 2022-12-29 Musc Foundation For Research Development Nouvelles nanoparticules de sharn ciblées pour la thérapie du cancer
EP4392455A4 (fr) 2021-08-25 2025-08-20 Ibio Inc Anticorps anti-cd-25
US20250019455A1 (en) 2021-09-24 2025-01-16 Pharmaceutica Nv Proteins comprising cd20 binding domains, and uses thereof
CN118541346A (zh) 2021-11-08 2024-08-23 奥纳治疗公司 用于递送环状多核苷酸的脂质纳米颗粒组合物
WO2023231959A2 (fr) 2022-05-30 2023-12-07 Shanghai Circode Biomed Co., Ltd Compositions d'arn circulaire synthétiques et leurs procédés d'utilisation
US12297285B2 (en) 2022-06-24 2025-05-13 Orna Therapeutics, Inc. Circular RNA encoding chimeric antigen receptors targeting BCMA
WO2024102762A1 (fr) 2022-11-08 2024-05-16 Orna Therapeutics, Inc. Lipides et compositions de nanoparticules lipidiques pour administration de polynucléotides
TW202425959A (zh) 2022-11-08 2024-07-01 美商歐納醫療公司 遞送多核苷酸的脂質及奈米顆粒組合物
EP4634390A2 (fr) 2022-12-15 2025-10-22 Orna Therapeutics, Inc. Méthodes et compositions d'arn circulaire
WO2024205657A2 (fr) 2023-03-29 2024-10-03 Orna Therapeutics, Inc. Lipides et compositions de nanoparticules lipidiques pour administration de polynucléotides
AU2024269222A1 (en) 2023-05-05 2025-10-09 Orna Therapeutics, Inc. Circular rna compositions and methods
WO2024263649A1 (fr) 2023-06-19 2024-12-26 Yale University Procédés et compositions pour l'enrichissement et le séquençage de transcrits d'arn spécifiques de l'allongement
WO2025007148A1 (fr) 2023-06-30 2025-01-02 Orna Therapeutics, Inc. Compositions de nanoparticules lipidiques polymères pour l'administration de polynucléotides circulaires
WO2025021993A1 (fr) 2023-07-27 2025-01-30 Omnilinx Therapeutics Ag Protéines chimériques ciblant un récepteur endocytaire et éboueur, et leurs utilisations
WO2025049690A1 (fr) 2023-08-29 2025-03-06 Orna Therapeutics, Inc. Lipides circulaires de polyéthylène glycol
EP4537907A1 (fr) 2023-10-10 2025-04-16 Enthera S.r.l. Inhibiteurs de cd24 et leurs utilisations
WO2025117969A1 (fr) 2023-12-01 2025-06-05 Orna Therapeutics, Inc. Procédé de fabrication de nanoparticules lipidiques
WO2025247961A1 (fr) 2024-05-31 2025-12-04 Centre Hospitalier Universitaire Vaudois (C.H.U.V.) Signalisation de lpa-lpar utilisée en tant que cible thérapeutique ou outil de diagnostic pour maladies cérébrales
WO2026068747A1 (fr) 2024-09-26 2026-04-02 Centre Hospitalier Universitaire Vaudois (C.H.U.V.) Phosphoprotéine astrocytaire (pea-15) destinée à être utilisée dans le traitement et/ou la prévention d'un trouble neuronal
EP4729541A1 (fr) 2024-10-16 2026-04-22 Paolo Fiorina Anticorps anti-igfbp7 et leurs utilisations

Family Cites Families (16)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US1085380A (en) * 1913-03-28 1914-01-27 Adam Thomas Bell Whey emulsion.
US1609617A (en) * 1926-06-15 1926-12-07 William O Frohring Method of increasing the coagulating point of milk
US1954769A (en) * 1930-12-08 1934-04-10 M & R Dietetic Lab Inc Treating milk products
US2570231A (en) * 1946-01-04 1951-10-09 Hansen Francis Frederick Condensed milk composition and its preparation
US2555514A (en) * 1947-01-20 1951-06-05 Golden State Company Ltd Whey product derived from milk and process of producing same
FR1523106A (fr) * 1962-06-15 1968-05-03 Afico Sa Lait en poudre pour nourrissons et son procédé de fabrication
DE1692294A1 (de) * 1966-09-14 1971-07-29 United Brands Co Verfahren zur Stabilisierung kondensierter Milch
US3791283A (en) * 1970-08-28 1974-02-12 Gen Foods Corp Method for producing heat and acid stable whey protein material
DE2138277C2 (de) * 1971-07-30 1982-09-16 Meggle Milchindustrie Gmbh & Co Kg, 8094 Reitmehring Verfahren zur Herstellung eines Molkeeiweißkonzentrates
CH556143A (fr) * 1972-09-11 1974-11-29 Nestle Sa Procede de preparation d'une fraction soluble des proteines du petit lait.
NL7603369A (en) * 1976-03-31 1977-10-04 Stichting Bedrijven Van Het Selective removal of inorganic ions from aq. protein concentrates - by ultrafiltration and diafiltration at controlled pH
FR2391653A1 (fr) * 1977-05-23 1978-12-22 Nestle Sa Soc Ass Tech Prod Procede de traitement du lactoserum
NL181326C (nl) * 1979-11-20 1987-08-03 Stichting Bedrijven Van Het Werkwijze voor de bereiding van voedingsmiddelen waarin een in water oplosbare gedenatureerde wei-eiwitsamenstelling wordt opgenomen alsmede werkwijze ter bereiding van oplosbare gedenatureerde wei-eiwitsamenstellingen.
US4460615A (en) * 1981-10-02 1984-07-17 Kyowa Hakko Kogyo Kabushiki Kaisha Process for improving the quality of whey protein
JPS603814B2 (ja) * 1981-10-02 1985-01-30 協和醗酵工業株式会社 改質ホエ−蛋白貿の製造法
US4497836A (en) * 1982-08-06 1985-02-05 Dairy Technology Ltd. Modified whey product and process including ultrafiltration and demineralization

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