JPS603814B2 - 改質ホエ−蛋白貿の製造法 - Google Patents
改質ホエ−蛋白貿の製造法Info
- Publication number
- JPS603814B2 JPS603814B2 JP15726881A JP15726881A JPS603814B2 JP S603814 B2 JPS603814 B2 JP S603814B2 JP 15726881 A JP15726881 A JP 15726881A JP 15726881 A JP15726881 A JP 15726881A JP S603814 B2 JPS603814 B2 JP S603814B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- acid
- whey protein
- solution
- protein
- gel
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
Links
Landscapes
- Dairy Products (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は優れたゲル生成能、例えば強いゲル、しなやか
なゲル生成熊等、を有する改質ホェー蛋白質の製造法に
関する。
なゲル生成熊等、を有する改質ホェー蛋白質の製造法に
関する。
さらに、詳しくは本発明はホェー蛋白質溶液を、ｐＨ８
．５−１１．ふ温度３５℃以上５０℃未満で保持した後
、該液にクエン酸、リン酸、ポリリン酸、フィチン酸お
よびシュウ酸からなる群から選ばれた酸と塩酸、硫酸、
酢酸、乳酸、酒石酸、コハク酸およびリンゴ酸からなる
群から選ばれた酸との混酸を加え、該液のｐＨを６−８
に調整することを特徴とする改質ホェ−蛋白質の製造法
に関する。
．５−１１．ふ温度３５℃以上５０℃未満で保持した後
、該液にクエン酸、リン酸、ポリリン酸、フィチン酸お
よびシュウ酸からなる群から選ばれた酸と塩酸、硫酸、
酢酸、乳酸、酒石酸、コハク酸およびリンゴ酸からなる
群から選ばれた酸との混酸を加え、該液のｐＨを６−８
に調整することを特徴とする改質ホェ−蛋白質の製造法
に関する。
ミルクから得たホェー、袴にチーズホェー、力ゼィンホ
ェー、から蛋白質を回収する方法（例えば眼外ロ適法、
ゲルロ適法等）が工業的に確立し、ホェー蛋白質を高濃
度に含有するホェー蛋白質製品が製造されている。現在
市販されている食品加工用ホェー蛋白質は栄養的に優れ
た素材べあるが、加熱によりゲルを形成する能力、すな
わちゲル化能が卵白のそれに比べ著しく劣り、かつ、ま
た非常に脆いことが大きな欠点とされている。したがっ
て、ゲル化館に優れたホェー蛋白質が供給可能となれば
、ホェー蛋白質の食品加工素材としての利用価値は著し
く向上するものと考えられる。ホェー蛋白質のゲル化能
を改質する方法として、例えば、蛋白質濃度０．５〜１
帆／ｖ％を有するホェー蛋白質水溶液を、少なくとも７
０ｑｏという高温に維持して反応に関与しうるメルカプ
ト基を増加せしめ、しかもこの場合、高温にもかかわら
ず蛋白質の沈澱、ゲル化、及び凝固が生じないよう、高
温維持時間と溶液のｐＨという双方の条件を選択し、次
いで、このようにして得られた溶液をを冷却すること、
から成るミルク由来のホェー蛋白質のゲル化温度を低下
する方法（特開昭５６−２６１５９号公報）餌約７．５
乃至１０アルカリ性であって、約０．５乃至２０重量％
の蛋白質を含む溶液を約５０ｑｏ以上談溶液のゲル化温
度の範囲に加熱して得られたゲル化されていないアルカ
リ性加熱溶液を、該処理液のゲル化を防止するのに充分
な速度で冷却することによって、等電点より高い母を有
する溶液の熱ゲル化の開始温度を低下させ、また等露点
より低いｐＨを有する溶液中での蛋白質の安定性を高め
たことを特徴とするホェー蛋白質の改質法（特開昭５６
−９９７５２号公報）が知られている。
ェー、から蛋白質を回収する方法（例えば眼外ロ適法、
ゲルロ適法等）が工業的に確立し、ホェー蛋白質を高濃
度に含有するホェー蛋白質製品が製造されている。現在
市販されている食品加工用ホェー蛋白質は栄養的に優れ
た素材べあるが、加熱によりゲルを形成する能力、すな
わちゲル化能が卵白のそれに比べ著しく劣り、かつ、ま
た非常に脆いことが大きな欠点とされている。したがっ
て、ゲル化館に優れたホェー蛋白質が供給可能となれば
、ホェー蛋白質の食品加工素材としての利用価値は著し
く向上するものと考えられる。ホェー蛋白質のゲル化能
を改質する方法として、例えば、蛋白質濃度０．５〜１
帆／ｖ％を有するホェー蛋白質水溶液を、少なくとも７
０ｑｏという高温に維持して反応に関与しうるメルカプ
ト基を増加せしめ、しかもこの場合、高温にもかかわら
ず蛋白質の沈澱、ゲル化、及び凝固が生じないよう、高
温維持時間と溶液のｐＨという双方の条件を選択し、次
いで、このようにして得られた溶液をを冷却すること、
から成るミルク由来のホェー蛋白質のゲル化温度を低下
する方法（特開昭５６−２６１５９号公報）餌約７．５
乃至１０アルカリ性であって、約０．５乃至２０重量％
の蛋白質を含む溶液を約５０ｑｏ以上談溶液のゲル化温
度の範囲に加熱して得られたゲル化されていないアルカ
リ性加熱溶液を、該処理液のゲル化を防止するのに充分
な速度で冷却することによって、等電点より高い母を有
する溶液の熱ゲル化の開始温度を低下させ、また等露点
より低いｐＨを有する溶液中での蛋白質の安定性を高め
たことを特徴とするホェー蛋白質の改質法（特開昭５６
−９９７５２号公報）が知られている。
しかしながら、このようにして得られたホェー蛋白質か
ら調製したゲルは脆く、しなやかさ欠ける欠点がある。
本発明者らは、ホェー蛋白質の改質について種々検討し
た結果、ホェ−蛋白質溶液のｐＨをアルカリでｐＨ８．
５−１１．５に調整し、該調整液の温度を３５ｏｏ以上
５０ｏｏ未満に保持した後、該液にクエン酸、リン酸、
ポリリン酸、フイチン酸およびシュウ酸からなる群から
選ばれた酸と塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、酒石酸、コハク
酸およびリンゴ酸からなる群から選ばれた酸との混酸を
加えることにより、該液のｐＨを６−８に調整すること
により得られた改質ホェー蛋白質を原料として製造した
ゲルが強くかつしなやかなゲルであることを見し、出し
本発明を完成した。
ら調製したゲルは脆く、しなやかさ欠ける欠点がある。
本発明者らは、ホェー蛋白質の改質について種々検討し
た結果、ホェ−蛋白質溶液のｐＨをアルカリでｐＨ８．
５−１１．５に調整し、該調整液の温度を３５ｏｏ以上
５０ｏｏ未満に保持した後、該液にクエン酸、リン酸、
ポリリン酸、フイチン酸およびシュウ酸からなる群から
選ばれた酸と塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、酒石酸、コハク
酸およびリンゴ酸からなる群から選ばれた酸との混酸を
加えることにより、該液のｐＨを６−８に調整すること
により得られた改質ホェー蛋白質を原料として製造した
ゲルが強くかつしなやかなゲルであることを見し、出し
本発明を完成した。
以下に本発明を詳細に説明する。
本発明において用いるホェー蛋白質溶液としては、ミル
クから得たホェー、特にチーズホェー、カゼインホェー
、から限外ロ過法、ゲルロ過法、電気透析法等により調
製したホェー蛋白質濃縮物、もしくは該濃縮物を贋霧乾
燥等して得たホェー蛋白質濃縮物粉末を復水再生したも
のがあげられる。
クから得たホェー、特にチーズホェー、カゼインホェー
、から限外ロ過法、ゲルロ過法、電気透析法等により調
製したホェー蛋白質濃縮物、もしくは該濃縮物を贋霧乾
燥等して得たホェー蛋白質濃縮物粉末を復水再生したも
のがあげられる。
該蛋白質溶液は３〜１５ｗ／ｗ％のホェ−蛋白質を含有
しているものが好ましい。本発明においてはホェー蛋白
質溶液中の全固形物に対する蛋白質量の割合は高い程好
都合であり、実際的には６０％以上が好ましい。
しているものが好ましい。本発明においてはホェー蛋白
質溶液中の全固形物に対する蛋白質量の割合は高い程好
都合であり、実際的には６０％以上が好ましい。
ホェー蛋白質溶液のｐＨ調整と加温操作としては、該溶
液のｐＨをアルカリでｐＨ８．５−１１．５に調整した
後、該調整液を３５００以上５０ｏｏを越えない温度に
加温するか、該ホェー蛋白質溶液を３５ｏｏ以上５０℃
を越えない温度に加温した後、ｐＨ８．５一１１．５に
調整するか、又はｐＨ調整を同時に行なってもよい。
液のｐＨをアルカリでｐＨ８．５−１１．５に調整した
後、該調整液を３５００以上５０ｏｏを越えない温度に
加温するか、該ホェー蛋白質溶液を３５ｏｏ以上５０℃
を越えない温度に加温した後、ｐＨ８．５一１１．５に
調整するか、又はｐＨ調整を同時に行なってもよい。
使用するアルカリとしては苛性ソーダ等があげられる。
ｐＨ調整および加温されたホェー蛋白質溶液の保持時間
としては、保持するｐＨおよび温度に依存するが、２−
２４０分好ましくは１０一９０分の範囲である。保持液
の中和は、クエン酸、リン酸、ポリリン酸、フィチン酸
およびシュウ酸からなる群から選ばれた酸と塩酸、硫酸
、酢酸、乳酸、酒石酸、コハク酸およびリンゴ酸からな
る群から選ばれた酸との混酸を用いて行なう。
としては、保持するｐＨおよび温度に依存するが、２−
２４０分好ましくは１０一９０分の範囲である。保持液
の中和は、クエン酸、リン酸、ポリリン酸、フィチン酸
およびシュウ酸からなる群から選ばれた酸と塩酸、硫酸
、酢酸、乳酸、酒石酸、コハク酸およびリンゴ酸からな
る群から選ばれた酸との混酸を用いて行なう。
ポリリン酸としては、ピロリン酸、トリポリリン酸、ヘ
キサメタリン酸、テトラメタリン酸などがあげられる。
混酸の混合割合は、各酸の濃度に依存するので任意の割
合が可能である。
キサメタリン酸、テトラメタリン酸などがあげられる。
混酸の混合割合は、各酸の濃度に依存するので任意の割
合が可能である。
このように−を６−８に調整したホェー蛋白質溶液は溶
液のま）、あるいは適宜濃縮、または希釈して食品加工
用に供することができるし、また必要に応じそのままあ
るいは濃縮後乾燥粉末化（例えば噴霧乾燥）したのち食
品加工用素材として使用することもできる。
液のま）、あるいは適宜濃縮、または希釈して食品加工
用に供することができるし、また必要に応じそのままあ
るいは濃縮後乾燥粉末化（例えば噴霧乾燥）したのち食
品加工用素材として使用することもできる。
この改質ホェー蛋白質は、例えば８ｗ／ｗ％以上の水溶
液とし、７０ＣＯ以上で加熱すると卵白と同等もしくは
それ以上の強くてしなやかなゲルを形成する能力を有し
ており、改質前のホェー蛋白質より得られゲルに比べ、
得られたゲルの強さは著しく改善されており、又ゲル化
温度が低いことも大きな改善点である。また本改質ホェ
ー蛋白質は改質前のホェー蛋白質（未改質ホェー蛋白質
）と同様、水溶性、塩犠牲（食塩水に対する溶解性）が
良好である。又、本発明で得られた改質ホェー蛋白質溶
液を蛋白質濃度０．７５％に希釈し、セフアデックスＧ
−１００（スウェーデン、ファルマシア社製）を充填し
たカラム（１．５×３０肌）にてゲルロ過すると（その
他のゲルロ過条件：リン酸緩衝液（ｐＨ７．０）使用、
サンプル液量０．５の上、フラクション液量３の上、蛋
白質量測定は山ｗひ法（５０仇の）による。）、第１図
にような流出パターンを示す。又、参考のために改質ホ
ェー蛋白質と同機にしてゲルロ遇した未改質ホェー蛋白
質の流出パターンを第１図に示す。第１図から判る様に
改質ホェー蛋白質の場合は未改質ホェー蛋白質に比べ高
分子会合体区分（フラクションＮＯ．５−７）が多く、
全蛋白質量に対するこの高分子区分の割合（これを会合
体生成率という。
液とし、７０ＣＯ以上で加熱すると卵白と同等もしくは
それ以上の強くてしなやかなゲルを形成する能力を有し
ており、改質前のホェー蛋白質より得られゲルに比べ、
得られたゲルの強さは著しく改善されており、又ゲル化
温度が低いことも大きな改善点である。また本改質ホェ
ー蛋白質は改質前のホェー蛋白質（未改質ホェー蛋白質
）と同様、水溶性、塩犠牲（食塩水に対する溶解性）が
良好である。又、本発明で得られた改質ホェー蛋白質溶
液を蛋白質濃度０．７５％に希釈し、セフアデックスＧ
−１００（スウェーデン、ファルマシア社製）を充填し
たカラム（１．５×３０肌）にてゲルロ過すると（その
他のゲルロ過条件：リン酸緩衝液（ｐＨ７．０）使用、
サンプル液量０．５の上、フラクション液量３の上、蛋
白質量測定は山ｗひ法（５０仇の）による。）、第１図
にような流出パターンを示す。又、参考のために改質ホ
ェー蛋白質と同機にしてゲルロ遇した未改質ホェー蛋白
質の流出パターンを第１図に示す。第１図から判る様に
改質ホェー蛋白質の場合は未改質ホェー蛋白質に比べ高
分子会合体区分（フラクションＮＯ．５−７）が多く、
全蛋白質量に対するこの高分子区分の割合（これを会合
体生成率という。
）は未改質ホェ−蛋白質に比べかなり高い値となる。本
発明で得られる改質ホェー蛋白質は３５−７５％、好ま
しくは４５−６０％の会合体生成率を有するものである
。以下に本発明の実施例を示す。
発明で得られる改質ホェー蛋白質は３５−７５％、好ま
しくは４５−６０％の会合体生成率を有するものである
。以下に本発明の実施例を示す。
実施例 １
チーズホェーを眼外ロ過後、噴霧乾燥して得たホェー蛋
白質濃縮物（蛋白質（Ｎ％×６．２５）：７５％、ラク
トース：５．０％、脂肪：７．０％含有）３６０のこ水
１６４０夕を加え、蛋白質濃度１３．５ｗ／ｗ％の水溶
液に州カ性ソーダを加え解１０．７に調整したのち、直
ちに４５００に加熱する。
白質濃縮物（蛋白質（Ｎ％×６．２５）：７５％、ラク
トース：５．０％、脂肪：７．０％含有）３６０のこ水
１６４０夕を加え、蛋白質濃度１３．５ｗ／ｗ％の水溶
液に州カ性ソーダを加え解１０．７に調整したのち、直
ちに４５００に加熱する。
該温度でゆるやかに燈拝しつつ１５分間保持したのち、
該液を１０等分し、それぞれについて第１表に示した各
種酸を加えｐＨを６．８に調整する。このようにして得
られた各種故質ホェー蛋白質のの会合体生成率はいずれ
も５７％に達し、未改質品の２３％に比べ著しく高い値
であった。また改質ホェー蛋白質のＳＨ（スルフヒドリ
ル）基量を測定（測定法：ェンマン法：Ｊ．ｏｆＦｏｏ
ｄＳｃｉｅｎｃｅ３９、４９（１９７４））‐したとこ
ろ１３．５×１０‐６モル／タ蛋白質となり、一方未改
質品は１８．７×１０‐６モル／タ蛋白質であり、本改
質処理による会合体生成反応はＳＨ基の減少を伴うこと
を認めた。次に、各種改質ホェー蛋白質を蛋白質濃度９
．４％の溶液とし、直径３伽のケーシングに充填後９０
ｑｏ、３０分間加熱したのち２６０に冷却した。得られ
たゲルの破断荷重をレオメーター（富士理科社製）を用
い測定し、その結果を第１表に示す。第１表に示す対照
物についても上記改質ホェー蛋白質と様にしてゲルを製
造した。
該液を１０等分し、それぞれについて第１表に示した各
種酸を加えｐＨを６．８に調整する。このようにして得
られた各種故質ホェー蛋白質のの会合体生成率はいずれ
も５７％に達し、未改質品の２３％に比べ著しく高い値
であった。また改質ホェー蛋白質のＳＨ（スルフヒドリ
ル）基量を測定（測定法：ェンマン法：Ｊ．ｏｆＦｏｏ
ｄＳｃｉｅｎｃｅ３９、４９（１９７４））‐したとこ
ろ１３．５×１０‐６モル／タ蛋白質となり、一方未改
質品は１８．７×１０‐６モル／タ蛋白質であり、本改
質処理による会合体生成反応はＳＨ基の減少を伴うこと
を認めた。次に、各種改質ホェー蛋白質を蛋白質濃度９
．４％の溶液とし、直径３伽のケーシングに充填後９０
ｑｏ、３０分間加熱したのち２６０に冷却した。得られ
たゲルの破断荷重をレオメーター（富士理科社製）を用
い測定し、その結果を第１表に示す。第１表に示す対照
物についても上記改質ホェー蛋白質と様にしてゲルを製
造した。
第 １ 表
注）※折り曲げテスト
テスト方法は岡田、横関、椿箸
魚肉ねり製品・ｌ理論と応用１ｌ
Ｐ．３７４ ４９年度版 恒星社厚生閣社発行に準拠す
る。
る。
ゲルのしなやかさの判定法として、直径３伽、厚さ２物
の平板グル片を折り曲げて、次のようＫランク付けした
。Ａ（非常にしなやか）：４つに折り曲げて亀裂の生じ
ないものＢ（しなやか）：２つに折り曲げて亀裂の生じ
ないものＣ（脆い）：２つに折り曲げて径の半分位に亀
裂の生ずるものＤ（非常に脆い）：２つに折り曲げて亀
裂が全部に及ぶもの第１表から明らかな様に、混酸を用
いられた敬質ホェー蛋白質を原料としたゲルの方が単独
の酸（塩酸又はクエン酸のみ）を用いて得られたものを
原料としたゲルに比べてゲル破断荷重が大きい、即ち、
強いゲルである。
の平板グル片を折り曲げて、次のようＫランク付けした
。Ａ（非常にしなやか）：４つに折り曲げて亀裂の生じ
ないものＢ（しなやか）：２つに折り曲げて亀裂の生じ
ないものＣ（脆い）：２つに折り曲げて径の半分位に亀
裂の生ずるものＤ（非常に脆い）：２つに折り曲げて亀
裂が全部に及ぶもの第１表から明らかな様に、混酸を用
いられた敬質ホェー蛋白質を原料としたゲルの方が単独
の酸（塩酸又はクエン酸のみ）を用いて得られたものを
原料としたゲルに比べてゲル破断荷重が大きい、即ち、
強いゲルである。
又、改質ホェー蛋白質ゲルは対照の未改質ホェー蛋白質
ゲルに比べてゲル強度が非常に強く、かつしなやかさに
おいても非常に優れている。
ゲルに比べてゲル強度が非常に強く、かつしなやかさに
おいても非常に優れている。
さらに、又、対照の卵白ゲルに比べても、ゲル強度は同
等以上であり、かつしなやかさの点でも優れている。改
質ホェ−蛋白質および未改質ホェー蛋白質をゲル化する
際、改質ホェー蛋白質は７０℃で加熱しても充分ゲル化
したのに対し、禾改質ホェー蛋白質の場合はゲル化する
のに少くとも８０００以上の温度に加熱する必要があっ
た。実施例 ２ チーズホェーを限外ロ過濃縮し、蛋白質濃度７．５ｗ／
ｗ％（固形分１０．５％）のホェー蛋白質溶液を得る。
等以上であり、かつしなやかさの点でも優れている。改
質ホェ−蛋白質および未改質ホェー蛋白質をゲル化する
際、改質ホェー蛋白質は７０℃で加熱しても充分ゲル化
したのに対し、禾改質ホェー蛋白質の場合はゲル化する
のに少くとも８０００以上の温度に加熱する必要があっ
た。実施例 ２ チーズホェーを限外ロ過濃縮し、蛋白質濃度７．５ｗ／
ｗ％（固形分１０．５％）のホェー蛋白質溶液を得る。
このものを第２表に示したＢＨ、温度、処理時間の組合
せの下で政質処理したのち、混酸〔塩酸にクエン酸を加
えながら溶解したもの（最終濃度）クエン酸換算濃度１
．州又は塩酸換算濃度４．印〕を用いてＰＨ７．２に調
整する。ここにおいて、それぞれの改質ホェー蛋白質の
会合体生成率は第２表に示したとうりである。つづいて
該敬質ホェー蛋白質を頃霧乾燥する。得られた乾燥粉末
を加水再溶解し、蛋白質濃度９．４％の溶液とし、実施
例１と同様にしてゲルを調製し、実施例１と同様にゲル
破断荷重およびしなやかさを測定し、その結果を第２表
に示す。またいずれの乾燥粉末も、水、または３％食塩
水中で２％となるように分散したところ、完全に溶解し
た。第 ２ 注）※ ｐＨ調整には１ＯＮカ性ソーダを使用※※ 第
１表の場合と同様第２表から明らかな様に本発明の改質
条件（ｐＨ８．５−１１．５、温度３５００以上５０ｏ
ｏを越えない場合）で改質されたもの（■、■および■
）は改質条件外のもの〔■（温度が条件外）、■（ｐＨ
が条件外）および■（温度が条件外）〕に比べてゲル強
度およびしなやかさ共に非常に優れていた。
せの下で政質処理したのち、混酸〔塩酸にクエン酸を加
えながら溶解したもの（最終濃度）クエン酸換算濃度１
．州又は塩酸換算濃度４．印〕を用いてＰＨ７．２に調
整する。ここにおいて、それぞれの改質ホェー蛋白質の
会合体生成率は第２表に示したとうりである。つづいて
該敬質ホェー蛋白質を頃霧乾燥する。得られた乾燥粉末
を加水再溶解し、蛋白質濃度９．４％の溶液とし、実施
例１と同様にしてゲルを調製し、実施例１と同様にゲル
破断荷重およびしなやかさを測定し、その結果を第２表
に示す。またいずれの乾燥粉末も、水、または３％食塩
水中で２％となるように分散したところ、完全に溶解し
た。第 ２ 注）※ ｐＨ調整には１ＯＮカ性ソーダを使用※※ 第
１表の場合と同様第２表から明らかな様に本発明の改質
条件（ｐＨ８．５−１１．５、温度３５００以上５０ｏ
ｏを越えない場合）で改質されたもの（■、■および■
）は改質条件外のもの〔■（温度が条件外）、■（ｐＨ
が条件外）および■（温度が条件外）〕に比べてゲル強
度およびしなやかさ共に非常に優れていた。
実施例 ３チーズホェ−蛋白質濃縮物（実施例１と同様
品）に加水し、固形分１２．５％の水溶液とし、ＩＯＮ
か性ソーダを加えｐＨ１０．２に調整し、４５ｑｏで３
０分間保持したのち、このものを７等分し、それぞれに
ついて表−３に記した各種酸を加えｐＨを７．０に調整
する。
品）に加水し、固形分１２．５％の水溶液とし、ＩＯＮ
か性ソーダを加えｐＨ１０．２に調整し、４５ｑｏで３
０分間保持したのち、このものを７等分し、それぞれに
ついて表−３に記した各種酸を加えｐＨを７．０に調整
する。
つづいて該ホェー蛋白質溶液を贋霧乾燥し、得られた粉
末を加水溶解し、蛋白質濃度９．４％の溶液とし、実施
例１と同様にしてゲルを調製する。その物性は第３表に
示したとうりである。第 ３ 表注）※第１表の場合と
同様 第３表から明らかな様に、涙酸を使用した場合の方が各
単酸を使用した場合に比べてゲル強度は非常に改善され
、又、しなやかさにおいても優れていた。
末を加水溶解し、蛋白質濃度９．４％の溶液とし、実施
例１と同様にしてゲルを調製する。その物性は第３表に
示したとうりである。第 ３ 表注）※第１表の場合と
同様 第３表から明らかな様に、涙酸を使用した場合の方が各
単酸を使用した場合に比べてゲル強度は非常に改善され
、又、しなやかさにおいても優れていた。
第１図はセフアデツクスＧ−１００を充填したカラムに
よる改質蛋白質溶液（・・・で示す。 ）および未政質ホェー蛋白質溶液（一で示す。）の流出
パターンの一例を示す。髪ｌ図
よる改質蛋白質溶液（・・・で示す。 ）および未政質ホェー蛋白質溶液（一で示す。）の流出
パターンの一例を示す。髪ｌ図
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ ホエー蛋白質溶液を、ｐＨ８．５−１１．５、温度
３５℃以上５０℃未満で保持した後、該液にクエン酸、
リン酸、ポリリン酸、フイチン酸およびシユウ酸からな
る群から選ばれた酸と塩酸、硫酸、乳酸、酒石酸、コハ
ク酸およびリンゴ酸からなる群から選ばれた酸との混酸
を加え、該液のｐＨを６−８に調整することを特徴とす
る改質ホエー蛋白質の製造法。 ２ ホエー蛋白質溶液の蛋白質濃度が３−１５重量％で
あることを特徴とする特許請求の範囲第１項記載の製造
法。 ３ 温度の保持時間が２−２４０分であることを特徴と
する特許請求の範囲第１項記載の製造法。
Priority Applications (6)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP15726881A JPS603814B2 (ja) | 1981-10-02 | 1981-10-02 | 改質ホエ−蛋白貿の製造法 |
| US06/430,208 US4460615A (en) | 1981-10-02 | 1982-09-30 | Process for improving the quality of whey protein |
| NZ202051A NZ202051A (en) | 1981-10-02 | 1982-10-01 | Improving the quality of whey protein by adding acid |
| DK436982A DK162688C (da) | 1981-10-02 | 1982-10-01 | Fremgangsmaade til fremstilling af valleprotein med forbedret geldannelsesevne |
| EP82305272A EP0076685B1 (en) | 1981-10-02 | 1982-10-04 | A process for improving the quality of whey protein |
| DE8282305272T DE3265632D1 (en) | 1981-10-02 | 1982-10-04 | A process for improving the quality of whey protein |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP15726881A JPS603814B2 (ja) | 1981-10-02 | 1981-10-02 | 改質ホエ−蛋白貿の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5860952A JPS5860952A (ja) | 1983-04-11 |
| JPS603814B2 true JPS603814B2 (ja) | 1985-01-30 |
Family
ID=15645936
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP15726881A Expired JPS603814B2 (ja) | 1981-10-02 | 1981-10-02 | 改質ホエ−蛋白貿の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS603814B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6340917U (ja) * | 1986-08-30 | 1988-03-17 |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CA1200416A (en) * | 1983-05-13 | 1986-02-11 | Societe Des Produits Nestle S.A. | Food process |
| JPH01191643A (ja) * | 1988-01-27 | 1989-08-01 | San Ei Chem Ind Ltd | 安定性良好な乳ミネラル濃縮物の製造法 |
| AU2003293761B2 (en) * | 2002-11-29 | 2009-12-03 | Campina B.V. | Method for improving the functional properties of a globular protein, protein thus prepared, use thereof and products containing the protein |
-
1981
- 1981-10-02 JP JP15726881A patent/JPS603814B2/ja not_active Expired
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6340917U (ja) * | 1986-08-30 | 1988-03-17 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS5860952A (ja) | 1983-04-11 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US6495194B2 (en) | Processed whey protein and process for manufacturing the same | |
| US20080305235A1 (en) | Whey Product and Process | |
| US4362761A (en) | Use of heat coagulated whey protein concentrate as a substitute for gelled egg white | |
| NO144406B (no) | Anvendelse av piskbart myseprotein. | |
| KR20050113600A (ko) | 낙농 단백질 제조 방법과 이의 적용 방법 | |
| Mistry et al. | Delactosed, high milk protein powder. 1. Manufacture and composition | |
| JPS593178B2 (ja) | ミルク蛋白質分離体の製造法及びミルク蛋白質／野菜蛋白質分離体及びその組成 | |
| JPS603814B2 (ja) | 改質ホエ−蛋白貿の製造法 | |
| EP0076685B1 (en) | A process for improving the quality of whey protein | |
| Tang et al. | Oscillatory Rheological Comparison of the Gelling Characteristics of Egg White, Whey Protein Concentrates, Whey Protein Isolate, and. Beta.-Lactoglobulin | |
| JPH0150381B2 (ja) | ||
| EP0164929A2 (en) | Process for producing gluten having high solubility | |
| JPS63265A (ja) | 食品素材の製造法 | |
| US4156028A (en) | Process for producing proteinic filaments of high nutritive value | |
| US4514432A (en) | Hen-egg albumen substitute and method for its manufacture | |
| JP6334014B1 (ja) | 乾燥卵白の製造方法及び乾燥卵白 | |
| JPH0687748B2 (ja) | ホエ−タンパク質の改質法 | |
| US6900290B2 (en) | Fractionation of whey proteins by complex formation | |
| JP2986108B2 (ja) | 粉乳から繊維性を有するチーズの製造方法 | |
| JPS6219811B2 (ja) | ||
| JPS60160848A (ja) | 蛋白粉末及びその製造方法 | |
| SU1695866A1 (ru) | Способ производства м гкого сыра | |
| JPH01281038A (ja) | 改質ホエー蛋白質の製造法 | |
| JPH0378979B2 (ja) | ||
| JPS6242571B2 (ja) |