JPS593178B2 - ミルク蛋白質分離体の製造法及びミルク蛋白質／野菜蛋白質分離体及びその組成 - Google Patents

Description

【発明の詳細な説明】 発明の背景 酪農に於げる乳漿はチーズ或いはカゼインの製造に於て
生ずる副産物である。

近年乳漿の廃棄が酪農業に於ける一つの重要な問題とな
ってきている。

これまでの乳漿の廃棄方法である水路、都市排水経路或
いは濯概地への放出は好ましくないことが証明され、行
政府による割肌が次第に厳しくなってきている。

乳漿に於ける固形物の約１２％は蛋白質である。

かかる乳漿中の蛋白質は容易に生分解されないものであ
り、かかる蛋白質が分離体の廃棄を困難にする上で大き
な役割をなしている。

乳漿蛋白質はまたラクトーゼの結晶化やアルコールの生
産の如き工業上の用途に乳漿を用いる過程を複雑化して
いる。

現在乳漿より蛋白質を除去し、これによって乳漿の残り
の物質を有効に処分するようにすることが試みられてき
ている。

多くの蛋白質と異なり、乳漿蛋白質は明瞭な等゛電点を
示さず、即ち蛋白質分子上の静電荷の合計が零である環
境ｐＨに於て溶液より沈澱しない。

従って乳漿蛋白質は他の蛋白質に於ける如く単にその環
境ｐＨを調節することによってはミルクより容易に且経
済的に分離されない。

現在乳漿蛋白質は熱凝固或いは限界濾過技術を用いるこ
とによつてミルクより回収されている。

しかしこれら二つの回収方法の何れも欠点を伴わないも
のではな（−ｏ乳漿蛋白質の熱凝固は乳漿中のラクトア
ルブミンを分離するのみであり、しかも変性された低い
官能性の蛋白質を生ずる。

限界濾過法は極めて複雑であり、ラクトーゼの如き余り
好ましくないミルク成分をかなりの量含む蛋白質凝集物
を生じ、しかも高価につ（。

限界濾過された乳漿蛋白質凝集物はそれが高くつきまた
その官能的特性の幅が狭いことがら極（限られた用途に
しか適用できないものである。

乳漿蛋白質は若しそれが実用的であり且経済的な費用に
て変性されず完全に官能的な形態にてミルクより分離さ
れるならば、より広範囲の用途を見出し得るものである
。

本発明に含まれる蛋白質分離法は、二つの異なる型の蛋
白質の相互反応を促進し、これら二つの蛋白質を成る共
通の等電ｐＨにて懸濁状態より沈澱せしめることができ
る。

これは、゛等電ｐＨ沈澱を行わない乳漿蛋白質であって
も、若しそれらが等電ｐＨにて溶解性が著しく低い他の
蛋白質と相互に反応すると、この相互反応によって生じ
た蛋白質複合物は後者の蛋白質の等電ｐＨにて懸濁状−
態から沈澱するであろうとの概念に基くものである。

本発明は乳漿蛋白質を等霊的に沈澱する蛋白質と完全に
反応せしめて乳漿より分離され得る独得の蛋白質複合物
を形成する蛋白質分離法を用いるものであり、これによ
って乳漿より蛋白質をほぼ完全に除去するものである。

発明の要約 本発明の総括的な目的は、脂肪のないミルク或いは酪農
場から出る乳漿より乳漿蛋白質を等霊的に分離する方法
を提供するものであり、これによって物理的にも官能的
にも独得の相互反応した蛋白質複合物と実質的に蛋白質
を含まない乳漿を生成することである。

本発明に従って作られた各蛋白質複合物はこれまで得ら
れなかった形による乳漿蛋白質を含んでいる。

この乳漿蛋白質は単に変性されず完全に官能的であるだ
けでなく、ラクトーゼや灰分の如き好ましからざるミル
ク成分をほぼ完全に除かれたものである。

その結果、各蛋白質複合物は他の現在製造されている蛋
白質とは異なった官能的性質を有する。

本発明によれば、脂肪を含まない液状のミルクは約５℃
〜７０℃の温度に維持される。

この脱脂乳は次いで９〜１０．５、好ましくは１０のｐ
Ｈにアルカリ化される。

このアルカリ性ｐＨはミルク内に存在する種々の蛋白質
成分を可溶性にする。

蛋白質はｐＨ１０にて直ちに溶けるので、ミルクをこの
アルカリｐＨに長く保つ必要はないが、約３分間程度保
持するのが好ましい。

このアルカリ性脱脂乳は次いで２〜５のｐＨまで酸性化
される。

この場合の好ましいｐＨ値は３．５である。

この酸性ｐＨにて蛋白質は相互に反応する。

この酸性ｐＨにミルクを長く保持する必要はないが、蛋
白質の完全な相互反応を確保するためには５分間程度保
持するのが好ましい。

次いでｐＨを４．５〜５に調整することによりミルクよ
りミルク蛋白質が分離され、凝乳と乳漿が形成される。

この分離プロセスには他のｐＨ値が用いられてもよいが
、ｐＨ値が上記の範囲外にあると蛋白質の収率が著しく
落ちる。

本発明に於てはこの分離のためのｐＨ値は４，７である
のが好ましい。

乳漿より凝乳を分離するには多数の方法が用いられてよ
く、即ちスクリーン或いは濾紙による懸濁液の濾過、遠
心分離器、スーパーデカンタ、タラリファイア、或いは
従来のカゼイン、ラクトアルブミン或いは野菜蛋白質の
製造装置が用いられてよい。

分離された凝乳はそれに含まれているミルク固形物を除
去すべく清浄水にて完全に洗浄され、乳漿より凝乳を分
離するための上記の要領と同じ要領にて洗浄水より分離
される。

かくして洗浄された凝乳は乾燥されて保存されるか或い
は新しい水に再び懸濁され、アルカリ剤と反応されるこ
とにより溶かされてよい。

上記の如くして凝乳を分離された後に残った乳漿は実質
的に蛋白質を含まず、そのまま廃棄されてよく、或いは
乾燥され、或いは工業的用途に用いられてよい。

通常脱脂乳よりカゼインを作ることにより生じた乳漿は
液状乳漿の重さを基準として約１重量％の蛋白質を含ん
でいるが、本発明の製造プロセスにより生じた乳漿は通
常の酪農乳漿より著しく異なっている。

本発明により得られた蛋白質凝乳はミルクの種種の蛋白
質成分の全てが相互に反応した複合物である。

溶性化された凝乳はミルク蛋白質の個々の成分或いはそ
れらの混合物が示す性質に比して著しく異なった性質を
示す。

相互に反応した蛋白質複合物はまた、従来のミルク蛋白
質の共沈澱物に比して、蛋白質複合物の乳漿蛋白質成分
が変性されておらず完全に官能的であり、従来のミルク
共沈澱により得られた生成物の乳漿蛋白質成分が熱処理
によって変性されており官能性に於て欠けることに比し
て著しく異なっている。

相互に反応した蛋白質複合物に於けるカゼインと乳漿蛋
白質の割合は、カゼイン或いはチーズの製造より得られ
る酪農乳漿を脱脂乳に、それが本発明によるプロセスを
施される前に加えることによって調整され得る。

相互に反応した蛋白質混合物中に於げる乳漿蛋白質の割
合を増大することは、酪農乳漿より乳漿蛋白質を除去す
る方法を安くする上で有効であるだけでなく、蛋白質複
合物の物理的また官能的性質を更に修正する作用を有す
る。

一例として、等電力ゼイン凝乳は比較的粗く且酸性乳漿
より容易に沈澱する。

本発明による相互に反応したカゼイン／乳漿蛋白質凝乳
は、凝乳中に乳漿蛋白質が存在することにより、より微
細である。

相互に反応した蛋白質凝乳中にある乳漿蛋白質の割合が
カゼインの割合に比して増大するにつれて、凝乳は微細
になり、酸性乳漿より沈澱しなくなる。

相互に反応した蛋白質凝乳中へより多量の乳漿蛋白質を
導入することにより、凝乳の物理的外観を乳漿蛋白質の
それにより近付け、カゼインのそれより大きく異なるよ
うに修正することができる。

本発明の方法による蛋白質の収率はそのｐＨ値と反応温
度の組合せの選択により制御される。

アルカリプロセスのｐＨ値が９より９．６へ増大される
ことにより蛋白質収率は増大する。

アルカリｐＨ値が９．６以上に増大されても蛋白質の収
率は増大しない。

酸化反応に於けるｐＨ値が５より４へ低下されると蛋白
質収率は増大する。

酸化反応ｐＨ値が４．０以下に低下されても蛋白質収率
は増大しない。

蛋白質複合物に対する最適沈澱ｐＨ値は４．７であり、
これはカゼインの等電ｐＨである。

酸性反応プロセスのｐＨ値を注意深（制御することによ
り相互に反応した蛋白質複合物中のビタミンＢ２、リボ
フラビンを分離することができる。

通常酪農場にて生ずる乳漿は鮮かな琥珀色をしている。

この乳漿の色は大部分リボフラビン、即ちミルクに固有
のビタミンによるものである。

通常の酪農的製造過程によってはその他のミルク成分よ
りリボフラビンを分離することはできないことが解って
いる。

リボフラビンは常に乳漿内に留まっている。

本発明の方法に於ては、３．５〜５の範囲のｐＨ値によ
る酸化反応を用いることによって、その結果得られる相
互に反応した蛋白質凝乳が普通では乳漿中に残留するり
ボフラビンを含む。

従ってこの場合凝乳がリボフラビンの特徴的な琥珀色を
し、残りの乳漿は青白い色か或いは無色となる。

反応温度が５℃より５５℃に上げられると、上記のプロ
セスより得られる蛋白質の収率はそれに対応して増大す
る。

５℃では蛋白質収率は脱脂乳より得られるカゼインの通
常の収率より僅かに高いだけであった。

反応温度が５５℃になると、適当なｐＨ値と組合せるこ
とにより、乳漿蛋白質の全てがミルクより沈澱し、カゼ
イン製造にて得られる収率よりはるかに高い蛋白質収率
が得られた。

温度について調査した結果、本発明に含まれる蛋白質の
相互反応は温度に依存し、即ち非類似の蛋白質の間の反
応の速度と程度は反応温度に直接的に対応することが解
った。

カゼインと野菜蛋白質と乳漿蛋白質の一つの相互に反応
した蛋白質複合物は脱脂乳と野菜生産物を含む蛋白質と
の混合物を本発明の方法にて処理することにより得られ
る。

この研究のためにＲａ１ｓｔｏｎ Ｐｕｒｉｎａ Ｃｏ
、により生産されている商業的に得られる醤油蛋白質５
ｕｐｒｏ７１０が脱脂乳中に分散された。

この結果得られた蛋白質複合物は醤油分離物に勝る官能
的性質を有しており、カゼインが呈する官能的性質によ
り類似したものであった。

小麦グルテン或いは綿実の如き他の野菜蛋白質源が用い
られてもよい。

野菜蛋白質と乳漿蛋白質の相互に反応した蛋白質複合物
は野菜製品を含む蛋白質と酪農乳漿との混合物に本発明
の方法を適用することにより得られる。

この結果得られた蛋白質の官能的性質は最初の混合物に
於げる乳漿蛋白質に対する野菜蛋白質の割合を調整する
ことによって制御される。

限界濾過された乳漿蛋白質の凝集物が醤油分離物或いは
極めて重要な小麦グルテンと共に水中に分散された。

凝集されていない酪農乳漿と油種粉末を含む任意の蛋白
質とによっても同様の結果が得られるであろう。

蛋白質の量の効果と収率も同じであろう。

上述の野菜蛋白質／ミルク蛋白質の相互に反応した複合
物は、現在商業的に得られる野菜蛋白質とミルク蛋白質
の混合物に比して、本発明の場合には野菜蛋白質がまず
相互に反応し、次いでミルク蛋白質と共に等霊的に沈澱
される点に於て異なっている。

現在得られる混合物に於ては、ミルク蛋白質と野菜蛋白
質とはそれぞれ分離された後混ぜ合されている。

相互に反応した野菜蛋白質／ミルク蛋白質凝乳は野菜分
離体凝乳ともミルク蛋白質凝乳とも物理的に異なってい
る。

醤油蛋白質は通常極めて微細な等電的凝乳を呈すもので
あるが、その相対的濃度が増大するにつれて、ミルク蛋
白質凝乳の粗さを低減せしめる。

相互に反応した蛋白質複合物中に於ける醤油蛋白質の濃
度が増大するにつれて、その結果得られる凝乳は醤油分
離体凝乳の外観により良く似てくる。

同じ効果は醤油蛋白質の代りに小麦グルテンが用いられ
る場合にも見られる。

本発明による相互に反応した蛋白質凝乳の大きさと処理
特性は複合物中に存在する蛋白質の比率とこれら各蛋白
質の分離体凝乳の特性によって全体として決定される。

洗浄の後本発明のプロセスより得られる凝乳は湿分を除
（と少なくとも９０％の蛋白質を含んでいる。

概して得られた凝乳は９５％の蛋白質の含んでおり、凝
乳の残る部分は主として灰分と少量の炭水化物と乳脂或
いは野菜油よりなっている。

該凝乳はこれを充分な水に分散させ、これにアルカリ剤
を加えることにより溶解される。

この相互に反応した蛋白質凝乳な溶解するに必要なアル
カリ剤の量は同量のカゼインを溶解するのに使用される
アルカリ剤の量にほぼ等しい。

詳細な説明 実施例 １ 脱脂乳からの相互に反応したカゼイン／乳漿蛋白質複合
物の収率にプロセス条件が如何に影響するかを示すべく
、本発明のプロセスの一例として、パスツール殺菌され
た液状脱脂乳１０００ｒが５５℃に維持された。

このミルクは２Ｎ水酸化ナトリウムを用いてｐＨ１０ま
でアルカリ化され、このｐＨ値に３分間維持された。

このミルクは次いで２Ｎ硫酸を用いてｐＨ２，５まで酸
性化され、このｐＨ値に７分間保持された。

このミルクを２Ｎ水酸化ナトリウムを用いることにより
ｐＨ４，７に調整することにより蛋白質凝乳が沈澱し、
凝乳と乳漿が形成された。

凝乳は吸引濾過法により乳漿より分離され、イオンを除
去された水にて３回洗浄された。

各回毎に吸引濾過により洗浄水より凝乳が分離された。

一つの制御として、第二のサンプルのスキムミルクがカ
ゼインの生産のための従来の方法を用いて処理された。

これは２Ｎ硫酸により単にｐＨを４．７まで下げ、分離
し、得られた凝乳を水洗するものである。

この結果得られた凝乳と乳漿はＫ ｊｅｌｄａｈｌ法を
用いてその窒素成分について分析された。

次いでこのスキムミルクからの蛋白質の収率が計算され
た。

この結果は表Ａ（明細書の最後に掲げる）に示す通りで
ある。

ＨａｒｌａｎｄとＡ ｓｈ ｗ ｏｒ ｔｈの方法（１
９７４）の方法による乳漿中の窒素の分析によりこれら
二つの乳漿は表１（明細書の最後、以下同様）に示す型
の窒素を含むことが解った。

上記の例のプロセスにより製造された乳漿は０．０５％
の窒素を含んでいるが、この窒素は何れも乳漿蛋白質か
らのものではない。

乳漿蛋白質は全てミルクより沈澱してしまっていた。

乳漿が乳漿蛋白質を全く含んでいないことの証明は乳漿
が１００℃まで加熱されたとき、それが何らの曇りを生
ぜず完全に透明であったことである。

通常酪農乳漿は８５℃以上の温度にて乳漿蛋白質の熱変
性により極端に白く且不透明になる。

上記の加熱された乳漿の透明さはミルク内の全ての熱に
より凝固する蛋白質が蛋白質凝乳内に沈澱してしまって
いたことを示す。

乳漿中に於ける微細なカゼインの存在は不充分な凝乳回
収過程或いは不適当な製造装置を用いたことによるもの
と考えられる。

カゼインの微粒子は改良された方法及び／或いは製造装
置を用いることにより乳漿より除去され得ると予想され
る。

上記の例のプロセスが他の反応温度にて行われると、蛋
白質の収率は異なってくる。

反応温度が５．３０．３８．５０１５５．６０．７０℃
の場合について試験された。

５５℃以下の温度にては乳漿蛋白質の全てではないが幾
分かはミルクより沈澱した。

表２Ｌｈ記のプロセスが種々の反応温度にて行われると
きのミルクからの蛋白質の収率の比較を示す。

スキムミルクからの蛋白質の収率は本発明のプロセスに
於ける反応温度が５５℃まで上昇するにつれて上昇する
。

５５℃以上の反応温度にては蛋白質収率に大きな差はな
い。

以上の試験により得られた乳漿は１００℃まで加熱され
た。

５５°Ｃの或いはそれ以上の反応温度にて得られた乳漿
のみが加熱されても透明な状態に保たれ、５５℃或いは
それ以上の反応温度が用いられるときのみ乳漿蛋白質の
全てがミルクより分離されることを示した。

５５℃以下の反応温度により得られた乳漿は多量の蛋白
質を含んでいた。

非常に低い５℃の反応温度のときでさえミルクよりの蛋
白質の収率は制御カゼイン製造プロセスより得られる最
良の収率よりは良く、乳漿蛋白質の幾分かは試験された
範囲の全ての反応温度にて蛋白質凝乳内に沈澱すること
を示した。

既に示した如く、成る範囲のｐＨ値がこのプロセスに於
けるアルカリ化反応及び酸性化反応の両段路に、またこ
のプロセスの蛋白質沈澱段階にも用いられる。

本発明によるプロセスのアルカリ化段階に於ては、９．
９，４．９．６．１０及び１０．５のｐＨ値が用いられ
た。

また本プロセスの酸性化段階に於ては、４．７．４．３
．９．３．５．２．５及び２のｐＨ値が用いられた。

表３は用いられた種々のｐＨ値に於けるスキムミルクか
らの蛋白質の収率を比較して示す。

アルカリ化ステップは９〜１１のｐＨ値にて行われてよ
く、酸性化ステップは２〜５のＰＨ値にて行われてよい
。

好ましくは、それぞれの範囲は９．６〜１０．５及び２
〜４である。

アルカリ化ｐＨ値が９．６以下の場合には幾分かの蛋白
質がミルク中に残留した。

９．６以上のｐＨ値に於ては、適当な酸性化ｐＨ値と組
合されることにより、ミルクからの蛋白質収率には顕著
な差は出なかった。

４以上のｐＨ値による酸性化反応が行われた時にもミル
ク中に蛋白質が残留した。

ｐｎｉｏまでのアルカリ化とｐＨ４，７に於ける蛋白質
の沈澱（表３の第３行）により得られる蛋白質の収率は
高いが、１００℃まで加熱されたときこのプロセスによ
り得られた乳漿は可視曇りを生じ、乳漿内に幾分かの乳
漿蛋白質が存在することを示していた。

第３行に於げる高い収率は乳漿内に於ける微細な凝乳カ
ゼイン成分が低いことによる。

９．６或いはそれ以上のアルカリ化ｐＨ値が４或いはそ
れ以下の酸性化反応ｐＨ値と組合されて本発明のプロセ
スに用いられたとき、乳漿は１００℃まで加熱されても
可視曇りを生ぜず、乳漿中には乳漿蛋白質が存在しない
ことを示した。

上記の試験に於て製造されたその他の乳漿は全て１００
℃まで加熱されると成る程度の曇りを生じた。

本発明によるプロセスのアルカリ性溶性化ステップと酸
性反応ステップの何れもミルクより蛋白質の全てを沈澱
させるために必要である。

本発明の相互に反応したカゼイン／乳漿蛋白質複合物が
有する官能的特性の一例として、本発明の方法によりパ
スツール殺菌されたスキムミルクより製造された蛋白質
凝乳が該凝乳を充分な水に分散させ１５重量％固形分の
分散液とすることにより溶解された。

該凝乳は該分散液にそのｐＨを６．７まで上昇させるに
充分な水酸化ナトリウムを加え、該分散液を６０℃まで
加熱することにより溶解された。

この溶解性蛋白質の分散液は泡立ち性、泡の安定性、乳
化性、及び加熱ゲル化特性について評価された。

泡立ち性はこの１５％蛋白質懸濁液を水にて薄め５重量
％蛋白質の懸濁液を１５０Ｐ形成することによって測定
された。

この分散液はＨｏｂａｒｔ Ｋｉｔｃｈｅｎａｉｄミキ
サにて３分間高速にて泡立てされた。

泡立ての超過塵は泡立てされた分散液と泡立てされない
分散液の密度に基いて決定された。

泡安定性は泡立てされた分散液より単位時間当りに出る
液体の量の測定によって評価された。

溶解された凝乳の乳化性は水９９？中に蛋白質１ｙを分
散させた分散液により乳化された野菜油の乳化破壊点に
於ける体積を測定することにより決定された。

該蛋白質凝乳の加熱ゲル化特性は相互に反応したカゼイ
ン／乳漿蛋白質凝乳６部と７０〜７５％蛋白質の限界濾
過された乳漿蛋白質凝集体よりなる固形物を水に溶がし
た１２重量％の分散液を８０℃まで３０分間に亙り加熱
することによって決定された。

加熱された分散液はＩｉｏ凝乳メータを用いてゲル強度
について評価されまたその手触り及び外観について観察
された。

表４は実施例１の溶性化された凝乳に関する官能的特性
の評価の結果を示す。

比較のために商業的カゼイン化ナトリウムと脱脂乳の同
様のサンプルより分離された同様の溶性化された新鮮な
凝乳カゼインに対する官能的性質の評価の結果も示され
ている。

本発明の蛋白質はカゼイン或いはカゼイン化物に比して
著しく異なる官能的性質を有する。

かがる蛋白質複合物に於ける広範囲に変化する官能的性
質は出発点に於けるミルクが受ける熱処理を変えること
によっても得られる。

この試験に於ては三つの脱脂乳源、Ｒｐち乾燥された脱
脂乳、パスツール殺菌された液状脱脂乳、及び生の脱脂
乳、が使用された。

同じプロセス条件下にてこれら三つの脱脂乳源は異なる
官能的特性を有する相互に反応したカゼイン／′乳漿蛋
白質凝乳を生成した。

これら三つの脱脂乳源の違いに基く蛋白質の官能的性質
に於ける差は、ミルク乳漿蛋白質に対する熱の影響、即
ち乳漿蛋白質の直接的変性或いは官能的特性に直接影響
する熱によって生じた乳漿蛋白質の変質によるものであ
る。

本発明者は本発明のプロセスが変性されず或いは修正さ
れなかった蛋白質の相互反応のみを促進することができ
るように見えることに気がついた。

熱により影響された蛋白質はそのプロセスに於て反応す
るようには見えず、従って沈澱せず、相互に反応した蛋
白質複合物には含まれない。

例えば乾燥した脱脂乳の処理により得られた凝乳は生の
ミルクの処理により得られた凝乳はど乳漿蛋白質を含ま
ないであろう。

これはこれら二つの脱脂乳源の製造に於て用いられた熱
処理の量の差に基（ものである。

これら三つの脱脂乳源より製造された相互に反応した蛋
白質凝乳により証明された官能的性質に於ける差は、各
相互に反応した蛋白質複合物中に含まれている乳漿蛋白
質の量の違いによるものと思われる。

表５は上記三つの脱脂乳源の各々より得られた蛋白質凝
乳の官能的性質の評価の結果を示す。

全ての凝乳は同様に処理された後水酸化ナトリウムを用
いてｐＨ６，７まで溶性化された。

更に比較のためにカゼイン化ナトリウムと溶性化された
新鮮な凝乳カゼインについて表４に示されている官能的
特性の測定結果を参照されたい。

相互に反応した蛋白質凝乳に存在する乳漿蛋白質の量は
相互に反応した蛋白質の官能的性質に直接影響すること
が明らかである。

実施例 ２ 乳漿蛋白質の割合が実施例１に比して増大された相互に
反応した蛋白質が、単一の強力 Ｃａｍｅｍｂｅｒチーズ乳漿１０００ｐと生のスキムミ
ルク５００ＳＦとを混合し、該混合物を６０℃に保つこ
とにより製造された。

この混合物は次いで実施例１に於て記載された方法によ
り処理された。

か（して得られた蛋白質の収率と得られた乳漿の蛋白質
成分が決定された。

この実施例に於て製造された凝乳は極めて微細であり、
乳漿より回収することが非常に困難であった。

蛋白質の回収率が低いのはこのことによると思われる。

溶性化された凝乳の官能的性質が上に説明したと同じ要
領により決定された。

この実施例のプロセスの評価の結果が表６に示されてい
る。

この製品は１２％の固形分散液が８５℃に加熱されると
ゲルを形成することができた。

相互に反応した凝乳中の乳漿蛋白質に対するカゼインの
最終比は約６二４と計算された。

実施例 ３ Ｒａｌｓｔｏｎ Ｐｕｒｉｌａ Ｃｏ、により製造され
ている商業的に得られる醤油豆蛋白質分離体、５ｕｐｒ
。

７１０．１４ｔｉ？をパスツール殺菌された液状スキム
ミルク７５０グに分散させ、これを６０℃に維持するこ
とによりカゼイン、醤油蛋白質及び乳漿蛋白質の相互に
反応した複合物が製造された。

この混合物は次いで実施例１に記載されたプロセスによ
り処理された。

かくして得られた蛋白質の収率と得られた乳漿中の蛋白
質成分が決定された。

溶性化された凝乳の乳化性が前述の方法により測定され
た。

この実施例のプロセスの評価の結果が表７に示されてい
る。

混合物中に於ける醤油蛋白質に対するミルク蛋白質の比
は６５：３５と計算された。

実施例 ４ 低温学的に沈澱された醤油分離体２８．５ｙと５５％蛋
白質の限界濾過された酪農乳漿蛋白質凝集物４６ｆとを
充分な水に分散させ約１０重量％蛋白質を含む混合物を
形成することにより醤油蛋白質と乳漿蛋白質の相互に反
応した複合物が製造された。

この混合物は２１℃の室温に保たれ、水酸化ナトリウム
を用いてｐＨ１０までアルカリ化された。

次いでこの混合物は塩酸を用いてｐＨ２，５まで酸性化
され、そのｐＨ値に５分間保たれた。

この混合物をｐＨ４，９に調整することにより蛋白質が
沈澱し、凝乳と乳漿の形成が行われた。

得られた凝乳は極めて微細であり、遠心分離によって乳
漿より分離された。

凝乳はその蛋白質成分について分析され、またこの混合
物より蛋白質の収率が計算された。

酪農乳漿蛋白質と小麦グルテンとの約１：１の相互に反
応した蛋白質複合物が上に述べたプロセスに類似のプロ
セスによって製造された。

表８は上記のプロセスによって分離された乳漿蛋白質と
野菜蛋白質複合物の両者に対し得られた収率を示す。

この蛋白質の収率は酪農乳漿蛋白質が等電ｐＨに於て沈
澱する他の一つの蛋白質と反応した後は溶液より沈澱す
ることを示している。

本発明のプロセスが個々の蛋白質の官能的性質を単に修
正するものではないことの証明として、酸性カゼインが
４重量％蛋白質分散液を形成するに充分な水中に分散さ
れた。

この分散液は５５℃に維持され、実施例１について述べ
たプロセス条件にて処理された。

この結果得られたカゼイン凝乳は溶性化され、前述のプ
ロセスにより評価された。

表９は上記のカゼイン凝乳の官能的性質の評価の結果を
示し、またこの凝乳の官能的性質をカゼイン化ナトリウ
ムと溶性化された新鮮な凝乳カゼインサンプルについて
の先の評価によって得られた結果と比較している。

この表より本発明のプロセスはカゼインの官能的性質を
何ら修正していないことが解る。

カゼインと乳漿蛋白質とを本発明のプロセスにより別々
に処理し、これらを別々に分離し、単純な混合物が本発
明による上述の蛋白質複合物と比較し得る性質を有する
かどうかを決定することが試みられた。

表９により示されている如く、カゼインの官能的性質は
プロセスによっては影響されなかった。

乳漿蛋白質を変性されない状態にて分離し本発明の蛋白
質複合物に於げる乳漿蛋白質に比較し得る製品を得るこ
とは不可能であった。

乳漿蛋白質は熱変性され分離された形態か或いは熱変性
されず過剰な量のラクトーゼ及び他の好ましくないミル
ク成分によって汚染された形態かの何れかに於て製造さ
れる。

ラクトアルブミンの熱変性された形態は官能的性質に於
て欠げており、主として処理された食物に対し或いは焼
成時に対する栄養的添加物として使用される。

変性されない乳漿蛋白質凝集物に於けるラクトーゼと他
のミルク成分の存在は乳漿蛋白質の挙動に変化を起こさ
せる。

かくして本発明の相互に反応した蛋白質複合物を乳漿蛋
白質の単純な混合物と比較することはできない。

何故ならば等霊的に沈澱した変性されない乳漿蛋白質分
離体を製造することは不可能だからである。

表４は商業的に得られるカゼイン化ナトリウムと溶性化
された新鮮な凝乳カゼインにより作られたカゼイン化ナ
トリウムの官能的性質を測定した結果を示している。

これらのカゼイン化合物の各各がカゼイン化合物対乳漿
蛋白質凝集物の比が６二４（重量比）に基く７５％蛋白
質を含む乳漿蛋白質凝集物と組合されたとき、得られた
混合物は加熱によってゲル化しなかった。

しかし実施例２に於てカゼイン対乳漿蛋白質の比が約６
二４（重量比）であるカゼインと乳漿蛋白質の相互に反
応した複合物は同じ条件下にて加熱されることによりゲ
ル化した。

これらの混合物は同じ比のカゼインと乳漿蛋白質とを含
んでいたが、これら二つの蛋白質成分の単純な混合物は
ゲル化しなかったのに対し、本発明による相互に反応し
た蛋白質複合物はゲル化した。

表１０はカゼインとラクトアルブミンの混合物に対する
カゼインと乳漿蛋白質の相互に反応した複合物の比較を
示す。

実施例２の蛋白質複合物がカゼイン化ナトリウムと熱変
性されたラクトアルブミンの６：４（重量比）の混合物
と乳化性について比較されている。

比較のためにこの表にはカゼイン化ナトリウムの乳化性
も示されている。

表１０より解る如く、カゼインと熱変性されたラクトア
ルブミンとの単純な混合物は本発明のプロセスにより作
られたカゼインと乳漿蛋白質の相互に反応した複合物と
は比較にならない。

本発明の蛋白質複合物はカゼインの如き食物級蛋白質凝
乳に非常に似た凝乳性蛋白質凝乳の形に分離される。

かかる蛋白質の用途は、カゼインの用途が無限である如
（、無限であると思われる。

この蛋白質複合物の官能的性質はカゼインよりカゼイン
化合物を製造する分野に於て既に開発されている基本的
な技術を用いることによって改善され或いは修正され得
る。

本発明の相互に反応した蛋白質複合物は、今日の食品工
業に於てカゼインが泡立ち性及び安定した乳化性の如き
非常に優れた官能的性質の故に広（用いられているのと
同じように用いられ得るものである。

同様にこの蛋白質複合物の金属塩はカゼインの金属塩が
その特別の官能的性質の故に今日広い分野にて使用され
ていると同様に、その特別の官能的性質の故に広い分野
にて利用され得るものである。

例えば、相互に反応した蛋白質複合物のナトリウム塩は
カゼイン化ナトリウムの二倍の超過値まで泡立ち、その
結果得られた泡は二倍安定である（表５参照）。

本発明の蛋白質複合物は、例えば卵の白身を置換える材
料の如（熱によってゲル化し、低級ラクトーゼと組合せ
て用いられるべき用途に、或いはそれ自身でも或いは限
界濾過された乳漿蛋白質凝集物に対する添加物として使
用されてよい。

本発明の相互に反応した蛋白質複合物は、その高い乳化
性の故に、コーヒーの泡立て剤、泡立てされたトッピン
グ、その他の食品系に於ける蛋白質が該系を安定化させ
る機能を与えるべき用途に使用されてよいであろう。

Claims (1)

1. 【特許請求の範囲】 １ 乳漿蛋白質と４〜５のｐＨ値の間に等電点を有する
   通常酸に溶けない蛋白質とを含む水溶液系に於て乳漿蛋
   白質を沈澱させる方法にして、前記水溶液系を約り℃〜
   約７０℃の温度に保つことと。 前記水溶液系を約９〜１１のｐＨ値にアルカリ化するこ
   とと、前記水溶液系を約２〜４のｐＨ値に酸性化するこ
   とと、前記水溶液系のｐＨ値を前記蛋白質の等電点に調
   整することとを含む方法。 ２ 請求の範囲第１項の方法として、前記乳漿は脱脂乳
   及び乳漿を含む類より選択され、前記蛋白質は脱脂乳、
   カゼイン、ミルク蛋白質及び野菜蛋白質よりなる類より
   選択されている方法。 ３ 請求の範囲第２項の方法にして、前記水溶液系は少
   なくとも約５５℃の温度に保たれ、９．６〜１０．５の
   ｐＨ値にアルカリ化される方法。 ４ 酪農乳漿と４〜５０等電点を有し通常酸に不溶性の
   蛋白質とからなる系を５〜７０℃にて９〜１１のｐＨ値
   にアルカリ化することと、前記系を２〜４のｐＨ値に酸
   性化することと、前記系のｐＨを前記蛋白質の等電点に
   調整することと、これより生じた沈澱した蛋白質複合物
   を分離し回収することとを含む方法。 ５ 酪農乳漿と４〜５０等電点を有し通常酸に不溶性の
   蛋白質との系を５〜７０℃にて９〜１１のｐＨ値にアル
   カリ化することと、前記系を２〜４のｐＨ値に酸性化す
   ることと、前記システムのｐＨ値を前記蛋白質の等電点
   に調整することと、それより生じた沈澱を分離すること
   と、濾過残留物を回収することとを含む方法により得ら
   れた実質的に蛋白質を含まず変性されていない酪農乳漿
   。