JPS5860952A - 改質ホエ−蛋白貿の製造法 - Google Patents
改質ホエ−蛋白貿の製造法Info
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- JPS5860952A JPS5860952A JP15726881A JP15726881A JPS5860952A JP S5860952 A JPS5860952 A JP S5860952A JP 15726881 A JP15726881 A JP 15726881A JP 15726881 A JP15726881 A JP 15726881A JP S5860952 A JPS5860952 A JP S5860952A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は優れたゲル生成能、例えば強いゲル、しなやか
なゲル生成能婢、を有する改質ホエー蛋白質の製′造法
に関する。
なゲル生成能婢、を有する改質ホエー蛋白質の製′造法
に関する。
さらに、詳しくは本発明はホエー蛋白質溶液を、ｐＩ（
＆５−１１．５、温度３５℃以上５０℃未満で保持した
後、皺液にクエン酸、リン酸。
＆５−１１．５、温度３５℃以上５０℃未満で保持した
後、皺液にクエン酸、リン酸。
ポリリン酸、フィチン酸およびクエン酸からなる群から
選ばれ走酸と塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、酒石酸、コハク
酸およびリンゴ酸からなる群から遺ばれ丸線との混酸を
加え、該液のｐＨを６−８に調整することを特章とする
改質ホエー蓋白質の製造法に関する。
選ばれ走酸と塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、酒石酸、コハク
酸およびリンゴ酸からなる群から遺ばれ丸線との混酸を
加え、該液のｐＨを６−８に調整することを特章とする
改質ホエー蓋白質の製造法に関する。
ンルクから得九ホエー、特にチーズホエー、カゼインホ
エー、から蛋白質を回収する方法（例えば限外口過法、
ゲルロ過法岬）が工業的に確立し、ホエー蛋白質を高鎖
度に含有するホエー蛋白質製品が製造されている。現在
市販されている食品加工用ホエー蛋白質は栄養的に優れ
九素材であるが、加熱によシゲルを形成するｈじ力、す
なわちゲル化能が卵白のそれに比べ堪しく劣り、かつ、
また非常に脆いことが大きな欠点とされている。したが
って、ゲル化ｉｔに浚れたホエー蛋白質が供給可能とな
れば、ホエー蛋白質の食品加工用素材としての利用価値
１着しく向上するものと考えられる。
エー、から蛋白質を回収する方法（例えば限外口過法、
ゲルロ過法岬）が工業的に確立し、ホエー蛋白質を高鎖
度に含有するホエー蛋白質製品が製造されている。現在
市販されている食品加工用ホエー蛋白質は栄養的に優れ
九素材であるが、加熱によシゲルを形成するｈじ力、す
なわちゲル化能が卵白のそれに比べ堪しく劣り、かつ、
また非常に脆いことが大きな欠点とされている。したが
って、ゲル化ｉｔに浚れたホエー蛋白質が供給可能とな
れば、ホエー蛋白質の食品加工用素材としての利用価値
１着しく向上するものと考えられる。
ホエー蛋白質のゲル化能を改質する方法として、例えば
、蛋白質濃度α５〜１０ ＶＶ女 を鳴する全ホエー蛋
白質水溶液を、少なくとも７０℃という高温に維持して
反応に関与しうるメルカプト基を増加せしめ、しかもこ
の場合、高−に４かかわらず蛋白質の沈殿、ゲル化、及
び凝固が生じないよう、高温維持時間と俗歌のｐＨとい
う双方の条件を選択し、次いで、このよりにして得られ
た溶液を冷却すること、から戟るミルク由来のホエー蛋
白質のゲル化温度を低下する方法（特開１ｓ５６−２６
１５９号公＠）ｐＨ約７．５乃至１０のアルカリ性であ
って、約α５乃至２０′ＪＩＬｔ嗟の蛋白質を含む齢液
ｔ−釣６０℃以上該溶液のゲル化温度の範囲に加熱して
靭られたゲル化されてい々いアルカリ性加熱溶液を、皺
処理液のゲル化を防止するのに充分表速度で冷却すると
とＫよって、醇電点よシ高いｐＨを有する溶液の熱ゲル
化の開始温度を低下させ、を九勢電点よ〉低いｐＨを有
する漏液中での蛋白質の安定性を高めたことを特徴とす
るホエー蛋白質の改質法（特開昭５６−９９７５２号公
報）が知られている。しかしながら、このようにして得
られたホエー蛋白質から調製したゲルは脆く、しなやか
さに欠ける欠点がある。
、蛋白質濃度α５〜１０ ＶＶ女 を鳴する全ホエー蛋
白質水溶液を、少なくとも７０℃という高温に維持して
反応に関与しうるメルカプト基を増加せしめ、しかもこ
の場合、高−に４かかわらず蛋白質の沈殿、ゲル化、及
び凝固が生じないよう、高温維持時間と俗歌のｐＨとい
う双方の条件を選択し、次いで、このよりにして得られ
た溶液を冷却すること、から戟るミルク由来のホエー蛋
白質のゲル化温度を低下する方法（特開１ｓ５６−２６
１５９号公＠）ｐＨ約７．５乃至１０のアルカリ性であ
って、約α５乃至２０′ＪＩＬｔ嗟の蛋白質を含む齢液
ｔ−釣６０℃以上該溶液のゲル化温度の範囲に加熱して
靭られたゲル化されてい々いアルカリ性加熱溶液を、皺
処理液のゲル化を防止するのに充分表速度で冷却すると
とＫよって、醇電点よシ高いｐＨを有する溶液の熱ゲル
化の開始温度を低下させ、を九勢電点よ〉低いｐＨを有
する漏液中での蛋白質の安定性を高めたことを特徴とす
るホエー蛋白質の改質法（特開昭５６−９９７５２号公
報）が知られている。しかしながら、このようにして得
られたホエー蛋白質から調製したゲルは脆く、しなやか
さに欠ける欠点がある。
本発明者ら祉、ホエー蛋白質の改質について種々検討し
た結果、ホエー蛋白質溶液のｐＨをアルカリでｐＨＩＬ
５−１１．５に調整し、該調整液の温度を３５℃以上５
０℃未満に保持し丸後、該液にクエン酸、リン酸、ポリ
リン酸、フィチン酸およびシュウ酸からなる群から選ば
れ良識と塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、油石酸、コハク酸お
よびりンゴ酸からなる評から選ばれた酸との混酸を加え
ることにょシ、該液のｐＨを６−６−８Ｋ整することに
ょシ得られ九改質ポエー蛋白質を原料として製造−九ゲ
ルが強くかつしなやかなゲルであることを見い出し本発
明を完成した。
た結果、ホエー蛋白質溶液のｐＨをアルカリでｐＨＩＬ
５−１１．５に調整し、該調整液の温度を３５℃以上５
０℃未満に保持し丸後、該液にクエン酸、リン酸、ポリ
リン酸、フィチン酸およびシュウ酸からなる群から選ば
れ良識と塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、油石酸、コハク酸お
よびりンゴ酸からなる評から選ばれた酸との混酸を加え
ることにょシ、該液のｐＨを６−６−８Ｋ整することに
ょシ得られ九改質ポエー蛋白質を原料として製造−九ゲ
ルが強くかつしなやかなゲルであることを見い出し本発
明を完成した。
以下に本発明の詳細な説明する。
本発明において用いるホエー蛋白質治績とし。
ては、ミルクから得たホエー、特にチーズホエー、カゼ
インホエー、から限外ｐ過法、グルロ退法、電気透析−
等によ〕調製し九ホエー蓋白質濃縮物、もしくは該談縮
物を噴霧乾燥等して４＠九ホエー蛋白質濃縮物粉末を復
水再生したものがあげられる。該蛋白質溶液は３〜１５
ｖｔ／ｓ％のホエー蛋白質を含有しているものが好ま
しい。
インホエー、から限外ｐ過法、グルロ退法、電気透析−
等によ〕調製し九ホエー蓋白質濃縮物、もしくは該談縮
物を噴霧乾燥等して４＠九ホエー蛋白質濃縮物粉末を復
水再生したものがあげられる。該蛋白質溶液は３〜１５
ｖｔ／ｓ％のホエー蛋白質を含有しているものが好ま
しい。
本発明においてはホエー蛋白質溶液中の全固形−に対す
る蛋白質量の割２合は高い１好都合でろり、実際的にＨ
ｇｏ参以上が好ましい。
る蛋白質量の割２合は高い１好都合でろり、実際的にＨ
ｇｏ参以上が好ましい。
ホエー蛋白質溶液のｐＨ調整と加温操作としては、該溶
液のｐＨをアルカリでｐＨ＆５−１１．５に調整し死後
、該調整液を３５℃以上５ｏ″Ｃを越えない温ｆＫ加温
するか、該ホエー蛋白質溶液を３５℃以上５０℃を越え
ない温度に加温した後、ｐＨ＆５−１１．５に調整する
が、又はｐＨ調整と加温を同時に行なってもよい。
液のｐＨをアルカリでｐＨ＆５−１１．５に調整し死後
、該調整液を３５℃以上５ｏ″Ｃを越えない温ｆＫ加温
するか、該ホエー蛋白質溶液を３５℃以上５０℃を越え
ない温度に加温した後、ｐＨ＆５−１１．５に調整する
が、又はｐＨ調整と加温を同時に行なってもよい。
使用するアルカリとしては苛性ソーダ等があげられる。
ｐＨＩＩＩ整および加温され九ホエー蛋白質溶液の保持
時間としては、保持するｐＨおよびＩＮＫに依存するが
、２−２４０分好ましくは１Ｇ−９０分の範囲である。
時間としては、保持するｐＨおよびＩＮＫに依存するが
、２−２４０分好ましくは１Ｇ−９０分の範囲である。
保持液の中和は、クエン酸、リン酸、ポリリン酸、フィ
チン酸およびシュウ酸からなる軒から選ばれ良識と塩酸
、硫酸、酢酸、乳酸、酒石酸、コハク＃シよびりンゴ駿
からなる群から選ばれ一良識との混酸を用いて行なう。
チン酸およびシュウ酸からなる軒から選ばれ良識と塩酸
、硫酸、酢酸、乳酸、酒石酸、コハク＃シよびりンゴ駿
からなる群から選ばれ一良識との混酸を用いて行なう。
ポリリン酸としては、ビロリン駿、トリリン酸、トリメ
タリン酸、テトラメタリン酸などがあけられる。
タリン酸、テトラメタリン酸などがあけられる。
混酸の混合割合は、各酸の線度に依存するので任意の割
合が可能である。
合が可能である。
このようＫｐＨを６−８に調整したホエー蛋白質溶液は
溶液のま＼、あるいは適宜−一、または希釈して食品加
工用に供することができるし、−また必要に応じそのｔ
壕あるいは一一後転保粉本化（例えば噴霧乾燥）し九の
ち食品加工用素材として使用することもできる。この改
質ホエー蛋白質は、例えば８ψ−以上の水溶液とし、７
０℃以上で加熱すると卵白と同等もしくはそれ以上の強
くてしなやかなゲルを形成する能力を有しておシ、改質
前のホエー蛋白質より得られたゲルに比べ、得られ九ゲ
ルの強さは着しく改讐されておシ、又ゲル化温ｋが低い
ことも人外な改畳点である。また本ｔｈ員小↓ 鑞口賀
：」改質前のホエー蛋白質（未改質ホエー蛋白質９と同
様、水溶性、塩溶性（食塩水に対する浴解任）が良好で
ある。
溶液のま＼、あるいは適宜−一、または希釈して食品加
工用に供することができるし、−また必要に応じそのｔ
壕あるいは一一後転保粉本化（例えば噴霧乾燥）し九の
ち食品加工用素材として使用することもできる。この改
質ホエー蛋白質は、例えば８ψ−以上の水溶液とし、７
０℃以上で加熱すると卵白と同等もしくはそれ以上の強
くてしなやかなゲルを形成する能力を有しておシ、改質
前のホエー蛋白質より得られたゲルに比べ、得られ九ゲ
ルの強さは着しく改讐されておシ、又ゲル化温ｋが低い
ことも人外な改畳点である。また本ｔｈ員小↓ 鑞口賀
：」改質前のホエー蛋白質（未改質ホエー蛋白質９と同
様、水溶性、塩溶性（食塩水に対する浴解任）が良好で
ある。
又、本発明で得られた改質ホエー蛋白質貯液を蛋白質＊
にα７５優に希釈し、七ファデックスＧ−１００（スウ
ェーデン、ファルマシア社製）を充填したカラム（１，
５Ｘ３０ｃｍ＋）にてゲル口過すると（その他のゲルロ
過条件ニリン欧縁価液（１）Ｈ７，０）使用、サンプル
液量α５μ。
にα７５優に希釈し、七ファデックスＧ−１００（スウ
ェーデン、ファルマシア社製）を充填したカラム（１，
５Ｘ３０ｃｍ＋）にてゲル口過すると（その他のゲルロ
過条件ニリン欧縁価液（１）Ｈ７，０）使用、サンプル
液量α５μ。
７ラクシヨ／液Ｊｉ３ ｓＪ、蛋白質蓋御Ｊ定はＬυＮ
＋Ｉｙ法（５００ｎｍ）ｉ（よる、）、第１図のような
流出パターンを示す、又、参考のために改質ホエー蛋白
質と同様にしてゲル口過した未改質ホエー蛋白質の流出
パターンを縞１図に示す。
＋Ｉｙ法（５００ｎｍ）ｉ（よる、）、第１図のような
流出パターンを示す、又、参考のために改質ホエー蛋白
質と同様にしてゲル口過した未改質ホエー蛋白質の流出
パターンを縞１図に示す。
＃ｌ！１図から判る様に改質ホエー蛋白質の場合は未改
質ホエー蛋白質に比べ高分子合金体区分（フラクシ冒ン
雇５−７）が峯く、全蛋白質量に対するこの高分子区分
の割合（これを会合体生成率という、）は未改質ホエー
蛋白質に比べかなり高い値となる０本発明で得られる改
質ホエー蛋白質は３５−７５９６、好ましくは４５−６
０憾の会合体生成率を有するものである。
質ホエー蛋白質に比べ高分子合金体区分（フラクシ冒ン
雇５−７）が峯く、全蛋白質量に対するこの高分子区分
の割合（これを会合体生成率という、）は未改質ホエー
蛋白質に比べかなり高い値となる０本発明で得られる改
質ホエー蛋白質は３５−７５９６、好ましくは４５−６
０憾の会合体生成率を有するものである。
以下に本発明の実施例をボす。
実施例１
チニズホエーを限外口過稜、噴霧乾燥して得たホエー蛋
白質−縮物（蛋白質（Ｎ嗟ＸＩＬ！５）ニア５嗟、ラク
トース：翫０チ、脂肪ニア、０優含有）ｇｏｏｒに水１
６４Ｏｆを加え、蛋白質濃度１λ５ｖ’ｗｌの水溶液と
する。骸水溶液に２Ｎ力性ソーダを加えｐＨ１０，７に
調整したのち、直ちに４５℃に加声する。該ｍｉでゆる
やかに攪拌しつつ１５分間保持したのち、該？Ｉｋ′４
ｔ１０等分し、それぞれについて第１表に示した各種酸
を加えｐＨをａＳに調整する。このようにして得られた
各種改質ホエー蛋白質の会合体生成率はいずれも５７−
に達し、未改ＩＸ品の２３参に比べ著しく高い値であっ
た。また改質ホエ−蛋白質＋ＰｓＨ（スルフヒドリル）
＆、ｉｎ飼定（ＩＩＩ定法：Ｚ７１７法； Ｊ、 ｏｆ
’ｆ？ｏｏｃＬＳｃ１ｂａｃｃ＋す、４Ｇ（’１９７
４））したところ１１５ｘ１０−’す／を蛋白質となシ
、一方未改買品は１ ＆ ７ ｘ １０−’−ｗ／ｆ蛋
白質であシ、本改質処理による会合体生成反応Ｆ１．８
Ｈ基の減少を伴うことを認めた０次に１各種改實ホエー
責白駕會蛋白質＠［９，４優の溶液とし、直径３傷のケ
ーシングに充填＠９０℃、３０分間加熱し九〇ら２５℃
に冷却した。得られたゲルの破断＃ｍｔレオメータ−（
富士理科社製）を用い−ｊ定し、その結果を＃ｌ１４１
弐に示す。
白質−縮物（蛋白質（Ｎ嗟ＸＩＬ！５）ニア５嗟、ラク
トース：翫０チ、脂肪ニア、０優含有）ｇｏｏｒに水１
６４Ｏｆを加え、蛋白質濃度１λ５ｖ’ｗｌの水溶液と
する。骸水溶液に２Ｎ力性ソーダを加えｐＨ１０，７に
調整したのち、直ちに４５℃に加声する。該ｍｉでゆる
やかに攪拌しつつ１５分間保持したのち、該？Ｉｋ′４
ｔ１０等分し、それぞれについて第１表に示した各種酸
を加えｐＨをａＳに調整する。このようにして得られた
各種改質ホエー蛋白質の会合体生成率はいずれも５７−
に達し、未改ＩＸ品の２３参に比べ著しく高い値であっ
た。また改質ホエ−蛋白質＋ＰｓＨ（スルフヒドリル）
＆、ｉｎ飼定（ＩＩＩ定法：Ｚ７１７法； Ｊ、 ｏｆ
’ｆ？ｏｏｃＬＳｃ１ｂａｃｃ＋す、４Ｇ（’１９７
４））したところ１１５ｘ１０−’す／を蛋白質となシ
、一方未改買品は１ ＆ ７ ｘ １０−’−ｗ／ｆ蛋
白質であシ、本改質処理による会合体生成反応Ｆ１．８
Ｈ基の減少を伴うことを認めた０次に１各種改實ホエー
責白駕會蛋白質＠［９，４優の溶液とし、直径３傷のケ
ーシングに充填＠９０℃、３０分間加熱し九〇ら２５℃
に冷却した。得られたゲルの破断＃ｍｔレオメータ−（
富士理科社製）を用い−ｊ定し、その結果を＃ｌ１４１
弐に示す。
＃ｇ１表に示す対照物についても上記改質ホエー蛋白質
と同様にしてゲルを製造した。
と同様にしてゲルを製造した。
＃！ １ 表
ａ）両折シ曲げテスト
テスト方法は聞出、機関Ｊ捲著
魚肉ねシ製品１理論と応用１
ｐ、３７４ ４９年度版 恒星社厚生閣社発行に準拠す
る。
る。
ゲルのしなやかさの判定法として、直往３ｃｍ、厚さ２
ＭＯ平板ゲル片を折シ曲げて、次あようにランク付けし
た。
ＭＯ平板ゲル片を折シ曲げて、次あようにランク付けし
た。
Ａ（非常にしなやか）＝４つに折り曲げて亀裂の生じな
いもの Ｂ（Ｌなやか）：２つに折り曲けて亀裂の生じないもの Ｃ（脆い）二２つに折り曲げて径の半分位に亀裂の生ず
るもの Ｄ（非常に脆い）＝２つに折シ曲げて亀裂が全部に及ぶ
もの 第１、表から明らかな様に、混繊を用いて得られｒｃ １改質ホエー蛋白質を原料としたゲルの方が単独の酸（
塩酸又はクエン酸のみ）を用いて得られたものを原料と
したゲルに比べてゲル破断荷重が大きい、即ち、強いゲ
ルである。
いもの Ｂ（Ｌなやか）：２つに折り曲けて亀裂の生じないもの Ｃ（脆い）二２つに折り曲げて径の半分位に亀裂の生ず
るもの Ｄ（非常に脆い）＝２つに折シ曲げて亀裂が全部に及ぶ
もの 第１、表から明らかな様に、混繊を用いて得られｒｃ １改質ホエー蛋白質を原料としたゲルの方が単独の酸（
塩酸又はクエン酸のみ）を用いて得られたものを原料と
したゲルに比べてゲル破断荷重が大きい、即ち、強いゲ
ルである。
又、改質ホエー蛋白質ゲルは対照の未改質ホエー蛋白質
ゲルに比べてゲル強度が非常に強く、かつしなやかさに
おいても非常に優れている。
ゲルに比べてゲル強度が非常に強く、かつしなやかさに
おいても非常に優れている。
さらに、又、対照の卵白ゲルに比べても、ゲル強度は同
郷以上であシ、かつしなやかさの点でも優れている。改
質ホエー蛋白質および未改質ホエー蛋白質をゲル化する
際、−改質ホエー蛋白質Ｆｉ７０℃で加熱しても充分ゲ
ル化したのに対し、未改質ホエー蛋白質の場合はゲル化
するのに少くとも８０℃以上の温度゛に加熱する必要が
あった。
郷以上であシ、かつしなやかさの点でも優れている。改
質ホエー蛋白質および未改質ホエー蛋白質をゲル化する
際、−改質ホエー蛋白質Ｆｉ７０℃で加熱しても充分ゲ
ル化したのに対し、未改質ホエー蛋白質の場合はゲル化
するのに少くとも８０℃以上の温度゛に加熱する必要が
あった。
実施例２
チーズホエーを限外口過ｌｌＩ！紬し、蛋白質−嵐？、
５ ｖ／ｗ％（固形分１Ｏ１５係）のホエー蛋白質＾
す液を得る。このもの４ｒ第！！表に示したｐ Ｈ１扇
度、処理時間の組合せＱ下で改質処理したのち、混酸〔
塩酸にクエン酸を加えながら溶解したもの（鍛終濃度）
クエン酸換算一度１．５Ｎ又は塩酸換算濃度４．５ Ｎ
’）を用いてｐ ｌ（７，２に調整する。ここにおい
て、それぞれの改質ホエー蛋白質の会合体生成率は第２
表に示したと、うシである。つづいＦ′ｃ該改質ホエー
蛋白蛋白液を噴霧乾燥する。得られた乾燥粉末を加水衿
溶解し、蛋白質論度９．４優の溶液とし、実施例１と同
様にしてゲルを調製し、実施例１と同様にゲル破断荷重
およびしなやかさを測定し、その鮎呆を第２懺に示す、
またいずれの乾燥粉末も、水、゛または３憾食塩水中で
２憾となるよう分散しｌ（ところ、完全に溶解した。
５ ｖ／ｗ％（固形分１Ｏ１５係）のホエー蛋白質＾
す液を得る。このもの４ｒ第！！表に示したｐ Ｈ１扇
度、処理時間の組合せＱ下で改質処理したのち、混酸〔
塩酸にクエン酸を加えながら溶解したもの（鍛終濃度）
クエン酸換算一度１．５Ｎ又は塩酸換算濃度４．５ Ｎ
’）を用いてｐ ｌ（７，２に調整する。ここにおい
て、それぞれの改質ホエー蛋白質の会合体生成率は第２
表に示したと、うシである。つづいＦ′ｃ該改質ホエー
蛋白蛋白液を噴霧乾燥する。得られた乾燥粉末を加水衿
溶解し、蛋白質論度９．４優の溶液とし、実施例１と同
様にしてゲルを調製し、実施例１と同様にゲル破断荷重
およびしなやかさを測定し、その鮎呆を第２懺に示す、
またいずれの乾燥粉末も、水、゛または３憾食塩水中で
２憾となるよう分散しｌ（ところ、完全に溶解した。
ｖＪ２ 表
■ ＩＱ、７ ３８ ６０ ６０ ２
６０ Ａ■ １０．１ ４７ ３０
５８ ２６５ Ａ■ ９．５ ４
７ ６０ ４９ ２１ＯＡ■ １（Ｌ７
３０ １２０ ３３ １４５
Ｃ■ ＆０ ４７ １２０ ３０ １２
０ Ｃ（ （ 注）※ ｐＨＩ！］整にはＩＯＮ力性ソーダを使用秦※
第１表の場合と同様 ｗＪ２表から明らか表様に本発明の改質条件（ｐＨ＆５
−１１．５、温度３５℃以上５Ｇ”Ｃを越えない場合）
で改質されたもの（■、■および■）祉改質条件外のも
の〔■（温度が条件外）、■（ｐＨが条件外）および■
（温度が条件外）〕に比べてゲル強度およびしなやかさ
共に非常に優れていた。
６０ Ａ■ １０．１ ４７ ３０
５８ ２６５ Ａ■ ９．５ ４
７ ６０ ４９ ２１ＯＡ■ １（Ｌ７
３０ １２０ ３３ １４５
Ｃ■ ＆０ ４７ １２０ ３０ １２
０ Ｃ（ （ 注）※ ｐＨＩ！］整にはＩＯＮ力性ソーダを使用秦※
第１表の場合と同様 ｗＪ２表から明らか表様に本発明の改質条件（ｐＨ＆５
−１１．５、温度３５℃以上５Ｇ”Ｃを越えない場合）
で改質されたもの（■、■および■）祉改質条件外のも
の〔■（温度が条件外）、■（ｐＨが条件外）および■
（温度が条件外）〕に比べてゲル強度およびしなやかさ
共に非常に優れていた。
実施例３
チーズホエー蛋白質濃縮物（実施例１と同様品）に加水
し、固形分ＩＬＳ係の水溶液とし、ＩＯＮ力性ソーダを
加えｐＨ１α２に調整し、４５℃で３０分間保持し九の
ち、このものを７等分し、それぞれについて表−３に記
した容積ばを加えｐＨを７．０に調整する。つづいて該
ホエー蛋白質溶液肯噴霧乾燥し、得られた粉末を力ｌ水
溶解し、蛋白質濃度張４参の溶液とし、実地例１と同様
にしてゲルをｖ４Ｉ１１１する。その物性は第３表に示
したとうりである。
し、固形分ＩＬＳ係の水溶液とし、ＩＯＮ力性ソーダを
加えｐＨ１α２に調整し、４５℃で３０分間保持し九の
ち、このものを７等分し、それぞれについて表−３に記
した容積ばを加えｐＨを７．０に調整する。つづいて該
ホエー蛋白質溶液肯噴霧乾燥し、得られた粉末を力ｌ水
溶解し、蛋白質濃度張４参の溶液とし、実地例１と同様
にしてゲルをｖ４Ｉ１１１する。その物性は第３表に示
したとうりである。
第 ３ 表
■混酸中ノ鋏度（クエ／ｗ１．５Ｎ塩［４，５Ｎ） ２
４５ Ａ［有］ＩＮクエン＃１８０ Ａ
（！、ＩＩＺＪａ［＃ １７５
Ｄ■ＩＩＪ酢 ＠ １
３５ ＣつＩＮ乳 酸 １６３
Ｂ（り Ｉ Ｎ ｒｖＡ石Ｍ
１４４ Ｂ注）米 第１表の場合と同様 第３表から明らかな様に、混酸を使用した場合の方が咎
単鐵を使用した場合に比べてゲル強度は非常に改咎され
、又、しなやかさにおいても優れていた。
４５ Ａ［有］ＩＮクエン＃１８０ Ａ
（！、ＩＩＺＪａ［＃ １７５
Ｄ■ＩＩＪ酢 ＠ １
３５ ＣつＩＮ乳 酸 １６３
Ｂ（り Ｉ Ｎ ｒｖＡ石Ｍ
１４４ Ｂ注）米 第１表の場合と同様 第３表から明らかな様に、混酸を使用した場合の方が咎
単鐵を使用した場合に比べてゲル強度は非常に改咎され
、又、しなやかさにおいても優れていた。
第１図はセファデックスＧ−１００を充填したカラムに
よる改質蛋白質溶液（−一一一で示す、）および未改質
ホエー蛋白實齢液（−で示す。）の流出パターンの一例
をボす。
よる改質蛋白質溶液（−一一一で示す、）および未改質
ホエー蛋白實齢液（−で示す。）の流出パターンの一例
をボす。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 （１１ホエ−蛋白質溶液を、ｐＨ８，５−１１，５，４
Ｍｔ３５℃以上５０℃未満で保持した後−１該液にクエ
ン酸、リン酸、ポリリン酸、フィチン酸およびシュウ酸
からなる群から辿ばれた歌と塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、
酒石酸、コハク酸およびリンゴ酸からなる群から選ばれ
た酸との混酸を加え、該液のｐＨを６−８に調蟹するこ
とを特徴とする改質ホエー蛋白質の製造法。 （２） ホエー蛋白ＪＸ溶液の蛋白質濃度が３−１５
頁量−であることを特徴とする置針ｉｓ求の範囲第１項
記載の製造法。 （３）温度の保持時間が２−２４＠であることを特徴と
する特許瞼求の範囲第１項記載の製造法。
Priority Applications (6)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP15726881A JPS603814B2 (ja) | 1981-10-02 | 1981-10-02 | 改質ホエ−蛋白貿の製造法 |
| US06/430,208 US4460615A (en) | 1981-10-02 | 1982-09-30 | Process for improving the quality of whey protein |
| DK436982A DK162688C (da) | 1981-10-02 | 1982-10-01 | Fremgangsmaade til fremstilling af valleprotein med forbedret geldannelsesevne |
| NZ202051A NZ202051A (en) | 1981-10-02 | 1982-10-01 | Improving the quality of whey protein by adding acid |
| DE8282305272T DE3265632D1 (en) | 1981-10-02 | 1982-10-04 | A process for improving the quality of whey protein |
| EP82305272A EP0076685B1 (en) | 1981-10-02 | 1982-10-04 | A process for improving the quality of whey protein |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP15726881A JPS603814B2 (ja) | 1981-10-02 | 1981-10-02 | 改質ホエ−蛋白貿の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5860952A true JPS5860952A (ja) | 1983-04-11 |
| JPS603814B2 JPS603814B2 (ja) | 1985-01-30 |
Family
ID=15645936
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP15726881A Expired JPS603814B2 (ja) | 1981-10-02 | 1981-10-02 | 改質ホエ−蛋白貿の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS603814B2 (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS59216544A (ja) * | 1983-05-13 | 1984-12-06 | ソシエテ・デ・プロデユイ・ネツスル・ソシエテ・アノニム | ホエイ製品の製造法 |
| JPH01191643A (ja) * | 1988-01-27 | 1989-08-01 | San Ei Chem Ind Ltd | 安定性良好な乳ミネラル濃縮物の製造法 |
| JP2006508160A (ja) * | 2002-11-29 | 2006-03-09 | キャンピナ・ビーブイ | 球状タンパク質の機能的特性を改良する方法、このようにして調製されたタンパク質、該タンパク質の使用及び該タンパク質を含有する製品 |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6340917U (ja) * | 1986-08-30 | 1988-03-17 |
-
1981
- 1981-10-02 JP JP15726881A patent/JPS603814B2/ja not_active Expired
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS59216544A (ja) * | 1983-05-13 | 1984-12-06 | ソシエテ・デ・プロデユイ・ネツスル・ソシエテ・アノニム | ホエイ製品の製造法 |
| JPH01191643A (ja) * | 1988-01-27 | 1989-08-01 | San Ei Chem Ind Ltd | 安定性良好な乳ミネラル濃縮物の製造法 |
| JP2006508160A (ja) * | 2002-11-29 | 2006-03-09 | キャンピナ・ビーブイ | 球状タンパク質の機能的特性を改良する方法、このようにして調製されたタンパク質、該タンパク質の使用及び該タンパク質を含有する製品 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS603814B2 (ja) | 1985-01-30 |
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