JPS5881740A - 官能性蛋白質水解物およびその製法 - Google Patents

官能性蛋白質水解物およびその製法

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JPS5881740A
JPS5881740A JP57192623A JP19262382A JPS5881740A JP S5881740 A JPS5881740 A JP S5881740A JP 57192623 A JP57192623 A JP 57192623A JP 19262382 A JP19262382 A JP 19262382A JP S5881740 A JPS5881740 A JP S5881740A
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ウド・シヤルフ
メルテン・シユリングマン
ゲルト−ヴオルフハルト・フオン・リモン・リピンスキ−
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Hoechst AG
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 本発明は微生物蛋白質から取得される官能性蛋白質氷解
物、その製法、ならびにこの蛋白質氷解物を用いて調製
されそしてそれＫよシその食品技術Ｋｒ１Ｊ係する性質
が改讐され九食′Ｉ＋品に関する。
微生物蛋白質の調製は既に多くの文献に記載されていゐ
。４１に好ましい方法はドイツ特許第２６３３４５１号
（米国特許第４１６へ００４号）明細書の記載から知ら
れておシ、そζではメタノールを含有する栄養培地中に
おいてメチロモナス・クララ（Ｍ＠ｔｈｙｌｏｍｏｎａ
ｓ　ａｌａｒａ　）ム’ｒｏｏ　５１２２６曹味Ｏ細曹
を培養することＫよ）蛋白質に富んだ顧曹ｍ胞塊が取得
される。かくして取得され友生物贋自質（Ｂ１０ｐｒｏ
ｔ・ｉｎ）から、ドイツ特許出願企會第２６５５６６４
号（木１３ｉ１４１Ｉ許第４２０４２４３号）Ｗ１４細
書記載の方法によ如、特別なｓｍ温金物を用いて抽出す
ることによって脂質および被験會ｌを大いに減少させる
ことによシ食品目的に適し九ｌＮ向質単−物を調製しう
る。微生物的Ｋ１１ｌ属され友蛋白質中の特に高い核酸
含量を減少させることなくしてはかかる生物蛋白質は食
品目的４１に人間Ｏ＊ｍＶＣは使用され得ない、何故な
らば人間Ｏ組織中で、Ｉｌｌ＠は完全に目崩壊されずそ
して崩壊産物は不充分な稠度にしか排泄されないからで
ある。それゆえ組織中に被酸崩壊産物が製麹されそして
それによｐ痛風のような病釣黴候が、ｔＳされうる。
ドイツ特許出願公告ＪＩ！　２６５５６６６号明細書記
載の方法によシ取得される蛋白質単離物が高蛋白価を有
するにもかかわらず、食品中へのその使用には限界があ
る。それはそれらの食品科学に関する性質がまだすべて
の要求を満足させていないからである。新規な蛋白質に
対しては良好な栄養生理学的性質の他に、意図される使
用分野に応じて東好な溶解ＷＩＬｔ丸は懸濁度、高い起
泡性および泡安定性、ならびＫそれぞれの要求に充分な
油状物結合安定性および乳化能力が要求される。これら
官能性性質のどれがとシわけ必要であるかは蛋白質のそ
れぞれ意図される使用の如何による０例えばそれがマ冒
ネーズの性質改警に使用されるべき場合は、それらのう
ちと〉わけ乳濁液を安定化させちる能力が要求される。
これに対しシュークリームのような泡状焼き菓子に使用
されるべき場合は、それに適する蛋白質ＫｔＪとシわけ
高い起泡性ならびに泡安定性が要求される。またコーヒ
ー清澄剤としての１１１！用が計画される場合、乳化能
力と並んで％にその蛋白質が良好に溶解することが重畳
である。
これら多数の資性に正しく合致する丸めに、既に多数の
蛋白質変性法が提案された。すなわち４Ｉ關昭５３−６
４９１号公報からすでに／！ＩＩ形成に適し九水嬉性蛋
白質が知られておシ、と九−微生物的にｍｓ＋され丸蓋
白質の蛋白分解的崩壊によｎ＊得される。かくして得ら
れ丸蓋白質は消火剤およびセメント中の泡形成にも使用
できる。
英国特許＄１２０４３４５１号明細書から限外濾過使用
による蛋白質およびマクロ堅プチドから放出される蛋白
質氷解物のＨ法が知られている。
この方法によ）、ダイエツト食品として使用されうる低
分子ペゾチドの混合物が得られる。官能性蛋白質氷解物
の製造はそこには記載されていない。
ドイツ特許出願公開第λ７４５，９５４号明細書くは官
能性蛋白質の製法が記載されておシ、そこでは異なる超
厚の未ｎ製天然蛋白質を水性媒体中で蛋白質が沈殿する
まで加熱しそして沈殿し分離し丸蓋白質を蛋白分解酵素
で処理している。
得られ丸蓋白質氷解吻は何ら苦味を有さすそしてなかん
ずく広いｐｉｇ範囲にわ九る良好な水溶性および熱安定
性において卓越していると犬われる。微生物的蛋白質が
使用される限シ、細菌でなく酵母のみが出５Ａ物質とし
てあげられる。事実、峨得され丸蓋白質生成物には一般
的な官能性性質が記載されているが、しかしこれらの性
質は正確には特徴ずけられておらずそしてまた時別々官
能性性質に基いていかなる使用可能性が生ずるかＫつい
ては何の記述もない。
それゆえ、その特別な食品科学技術上の性質に基いて価
値の高い食品への加工に際して全く特別な機能を有しう
る栄養生理学的に価値の高いそして味覚の点で問題のな
い蛋白質氷解物を調製するという課題があった。この課
題は、例えばＶイツ特許第２６５５４５１号明細書記載
の方法壇九は微生物が蛋白形成に使用されるその他の方
法によシ入手しうるような微生物的蛋白質に基いて解決
されるべきであつ九。
この課題が本発明により微生物的蛋白質単離物から調製
されそして 蛋白質含ｌ１１９０重１−以上、 核酸含ｌ１２重量襲以下、 脂質含量１重量−６以下、 懸濁９８０〜１００−１ 起泡指数４〜７である起泡性、 亭滅期１０〜３００分である泡安定性、蛋白質Ｉ　Ｐ当
Ｆ）油状物３００〜５００−の値である乳化能力、およ
び 分子量１２５０００〜１００ダルトン を有する一般的に使用されうる官能性蛋白質氷解物によ
ｐその最も広い形態に訃いて解決できた。
特に歳好な起泡性および泡安定性が高い乳化能力と同時
に際立っている上記し九重！！彦食品科学技術的性質の
組み合せは直ちＫかかる蛋白質氷解物の可能な使用分野
に関する最初の示唆を専門家に与える１食品が伺えばデ
ザート、・（ン、焼菓子類および練り菓子類、−類およ
び模造チーズの場合にそうであるように、ゆるい構造を
有するがしかし同時に水溶性ならびＫＪＩ濤性成性成分
有すべき場合には常に上記の蛋白質氷解−の添加により
栄養生理学的改善が達成されるのみならず、ま九食品の
科学技術的加工が容重となる。
しかしながら、かかる一般的な蛋白質氷解物ではもは中
解決され得ない食品科学技術的問題が数多ぐちる。従っ
て、書えば起泡性および泡安定性に対してさらに実質上
よ）高い要求が出されるが、しかしながら良好な乳化能
力はあまシ要求され麿い使用分野がある。これには例え
　　　″ばシュークリーム、泡状アイスクリーム、デザ
ート々らびに類似物のような泡状糖製品が考えられる。
これに対し他の使用分野では高い乳化能力に対する要求
に重きが置かれる。これには例先ばある種のソーセージ
製品、チーｆ：１ｌｌ１品、蔦子訓、タリーム、ならび
ＩＣま九マ曹ネー″Ｘニジよびナラグドレッシングを九
はその他の脂肪調製物があげられる。
これらの１ｌｌｌｔｊ先にあげ丸蓋白質氷解物のあゐ種
のフラクシＭ／によシ解決でき丸。
それゆえ１本発明はさらに 溶解度１００−１ 起泡ル数９〜１６である起泡性、 半減期２０〜１２０分である泡安定性。
蛋白質１ｐ当多油状物３０〜６０ｄの値である乳化能力
、および 分子量５０００〜１００ダルトン を有する点で相異する以外は前記し九種拳と同じ性質を
有する前記し九種類の富能性蛋白質氷解物フラクシ曹ン
にも関する。　　　・この性質の組み合せにおいては、
良好な溶解度に加え、と９わけ顕著な起泡性が特徴であ
如。
−力戦化能力はあまシ著明でない。
しかしながらまた、 懸濁［７０〜９０優、 起泡指数１〜３である起泡性、 半減期２〜１０００分である泡安定性、蛋白質１ｐ蟲シ
油秋物４００〜８００−の値を有する乳化能力、および 分子１１１２５０００〜５０００ダルトンをＩｆＩｌｌ
ｌｉとする以外目前記し九種類と同じ性質を有するもう
一つの官能性蛋白質氷解物７ラクシ冒ンによシもう一組
の性質が示される。
このフラクシｌンは特に高い乳化能力によシ区別される
。
前記のはじめＫあげられ九一般的に使用しりゐ官能性蛋
白質水郷物は、微生物性蛋白質、好ましくは細菌４１１
にメチａモナｘ−クツ９　（Ｍ＠ｔｈ−７ｘＯｍＯｎａ
ｌ　ａｌａｒａ）ム’ｔＯｃＪ　３１２２６曹株から得
られ、＆ＩＩ向質を、はじめＫその核酸および脂質含量
を減少させるために抽出処理にかけそして次に１種＠ま
たはそれ以上のエンドブａテアーゼを作用させることＫ
よシ加水分解的に崩解させることを特徴とする方法によ
〕得られる６本発明による官能性蛋白質単ｍ物を食料品
として使用する場合に必須要件である蛋白塊の核酸およ
び脂質含意の減少は、大低は細胞物質のアルカリ性壊変
を特徴とする一連の種々の方法によシ実施されうる。し
かしながらこれら方法のすべてのうちでドイツ特許出願
公告８２６５５６６６号明細書の記載から知られた方法
がよシ好ましく、そこでは細胞物質をはじめにメタノー
ルのようなアルコールおよびアンモニアからなる完全な
無水までの広範な抽出混合物を用いセして次に水を用い
て処理している。この方法は他のすべての方法よシ相当
穏和で、蛋白質の崩壊ま九は損傷を阻止しそして非常に
短い作用時間の後ですでに脂質および核酸がほとんど完
全に除去される。
かくして取得された蛋白塊を加水分解する九めに好都合
ＫＦｉはじめに滅菌濾過した飲料水を乾燥物質含量が１
０〜２０重量−となるまで加える＊　Ｊｌ　ｆｊ４１１
１　ＯｐＨ値は好都合には希嵐ＯＨを用いて、使用され
る予定のプロテアーゼの作用にとって最適なｐＨ値に調
整する。このｐｌｉｌｌｌは一般に７．０〜ａＯである
。この懸濁液に次に３０〜５０℃でプロテアーゼを添加
する。その際酵素／基質の重量比は１５００〜１！１０
００であゐぺ自である。
使用に供される酵素はその至適ｐＨが好ましくは中性範
囲にあ石工／ドブロチアーゼである。
あらゆる苦味を含まない味覚的に良好な蛋白質氷解物を
獲得するには、とりわけプロテアーゼアルカ２−ゼ（ム
ｌｋｍｌａｓ＊　）α６Ｘａｓコロツーゼ（Ｏｏｒｏｌ
ａｍｓ　）　５１５０、トリプシンＰＴＭｓ、０１ｊお
よびｇ−ｄＰ４）リプシン、ならびＫこれら酵素の混合
物が％によいことが判つ九。
約１５〜２４０分間持続する蛋白質分層期間中パッチｏ
ｔｘｈ度は一定に保持される。その際懸濁液のｐＨ値は
徐々に酸性範囲に移行する。それゆえアルカリ特に希苛
性ソーダ溶液の継続的な添加によ如その酵素の作用にと
って最適であるｐＨ値が保持されるよう配慮する必要が
ある。
培養終了後、酵素を不活性化させる九めにパッチを好ま
しくは約５分間８０℃に加熱する。
かくして得られ九水解物は直接乾燥工＠Ｋｔわずかまた
は高度に特＾的な性質を有する蛋白質氷解物を得る丸め
に分別によシさらに分けられうる。上記した蛋白質氷解
物をさらに処理する丸めの最も簡単な可能性は、懸濁不
可能な４１１に高分子の小粒子を分離器を用いて分離す
ることにある。そうして得られた生成物はもとの蛋白氷
解物の残余のすべての性質を有するが、しかし１００−
の懸濁性により区別される。しかしながら一般に分離器
によ〉得られた薄い相は分別によルなおさらに分けられ
ねばならない。
分離器から得られた薄い相を分離するに＃ｉなかんずく
限外−過が適しておシ、その際排＃限界８１１０００〜
１０ＱＯＯＯ〆ルトンの平面−過器ま九はや空鐵艙が使
用される。これＫよシ透明に溶解する低分子７ラクシ璽
ンである透過物と、混濁して懸濁しうみ高分子７ラクシ
曹ンである滞留物への分離が達成され石、＠外−通の透
過物は分子量分布１００〜５０００〆ルトンを有する透
明に水Ｋｉｌけるペプチド混合物である。これは容易に
消化しうゐしそしてそのゆえに液体食品の蛋白強化に４
そしてまえ手術を受は喪ばかりＯ１者の腸内への栄養補
給にも適する。しかしながら、分別されてない蛋白氷解
物中にすでに存在する起泡性質および泡安定化性質がこ
の低分子７ラタシ冒ン中に濃縮されていることはこの７
ツクシ１ンの官能性性質に関して特に注ｉｉＫ値する。
これに対して限外Ｐ遍の！ｌ（滞留物）＃ｉ混濁したｍ
濁液であシ、これは乾燥稜に水に良好に懸濁されうる。
この７ラクシヨンは非常に良好な乳濁液安定化性質を示
しそしてそれゆえ脂肪の多い食料品中における乳化剤と
して使用されうる。その他にこの７２クシｌンは顕著な
粘度増強性質を示し、このことは食品の製造および調製
に際して増粘剤としてのその使用を可能にする。
蛋白分解によシ得られた氷解物の特に簡単な分別は膜反
応器によシ可能である。その場合氷解物を分別前に単離
することはもはや必要ではなくて、すでに加水分解中に
低分子フラクシ璽ンは連続的に分離され、−刃高分子部
分は滞留物として反応器中に残留する。
本発明の蛋白質氷解物の調製、試験および使用を以下の
例によシ説明する。別に断わシなければＳａ型重量よる
ものとする。
蛋白質単離物としてはドイツ特許第０３４４５１号明細
書（例２）記載の生成物が使用され九。
例　　１ その核酸および脂質含量がＦイッ特許出願公告第２６５
５６６６号明細書記載の方法によシ減少され九黴生物蛋
白質単離物１ｏｏｐを水９００ｄ中Ｋｌｌ濁させそして
４１　Ｍ＊ＯＨの添加により−をａＯｋ調整する。この
懸濁液を４５℃に予備培養しそしてアルカラーゼα４　
Ｌ　（ｙｏｖｏａ製品）α５−を加えそして攪拌下に１
５分間４５℃で培養する　＊嵩を不活性する九めにパッ
チを９０℃に５分間加熱し、ｐＨ値を７．０ＫＩｌｌＩ
Ｌそしてこの懸濁液を乾燥させ為。
例　　２ その核酸および脂肪含量がドイツ特許出願公告Ｍ　２６
５５６６６号明細書記載の方法によシ減少され丸微生物
蛋白質単−物１００ｔを水９００ｄ中に懸濁させそして
４１　ＭａＯ！Ｉの添加によりｐＨ値をａＯにｌｌ１ｌ
Ｉｌする。ζｏａｉｍ液を４５℃に予備培養しそしてト
リジン／ＰＴＭ　＆　ＯＢ　（Ｍｏｖｏ社製品）１００
１ｆを加えそして一定のｐＨ条件のもと４時間攪拌下に
４５℃で培養する。酵素を不活性化させるためにパッチ
を８０℃に５分間加熱し、口値を７．０４Ｃ調整しそし
てこの懸濁液を乾燥させる。
例　　３ 蛋白質分解をトリプシン／キモトリプシン２Ａｍ　（Ｍ
ｏｖｏ社製品）１５０キの添加によ）実施する以外は例
２と同様にして操作を行ない、次にｆ’１２におけるよ
うにして後処理する。
例　　４ 例２において取得された氷解物を乾燥に先立ち１０ＱＯ
ＯＯダ＃　）　ｙ　（１１７１ＤＯ）　０排除隈界を有
す為カートリッジを備えた中空繊維限外濾過Ｖステム（
ムｍ１ｃｏｎ　Ｄｏ−２）での限外濾過にかける。
滞留物および透過物を別々に集めそして乾燥する。
Ｉ５ その核酸および脂肪含量がドイツ特許出願公告第２４３
３．６６６号明細書記載の方法によ）減少された微生物
蛋白質単麹物１＃を水９１中に懸濁させそして４１１）
ＩａＯＨの添加によシルＨ値をａＯに調整する。仁の懸
濁液を一素反応器中で４５℃に予備培養しそしてトリプ
シンＰＴＭ五〇　Ｂ　（Ｎｏｖ。
社製品）１Ｆを加えそして一定の１１１度ならびに′ｖ
Ｈ条件のもとに攪拌培養する。３０分間培養後＃絵履界
５０００ダルトン（Ｈ１０Ｐ５）を有するカートリッジ
を儂え丸中空繊細限外濾過システム（ム鳳１ｏｏｎＤｏ
−１０）を経ての外部からの培養パッチＯＳ、Ｗを開始
させ、ＷＩ素反応器の滞留物を再循環させそして液体Ｉ
を水で補正する。透過物を集めそして乾燥させる。
培養時間が終つ九のち、酵素を酵素反応器中で加熱処理
（８０℃、５分間）する仁とにより不活性化しそして滞
留物を乾燥する。
例　　６ 例１〜５に記載の方法によシ得られ九微生物蛋白質氷解
物をその溶解度性質について試験した。
１〇−懸濁液１００−を所望のｐＨ値に調整（１１０７
７ＭｔＯＨ）　ｌ、、短時間均質化しそして予め秤量し
九ガラス遠心管中１５００ｐで遠心分離する。上置み液
をデカンテーシｌンして除きそして沈降物を１００℃で
恒Ｉとなるまで乾燥する。残留物を含有するガラス管を
秤量しそして溶解度を計算する。
例１　　　　　８１　８５　９７ 例２　　　　　７７　９０　９１ 例５　　　　　８５　９４　９８ 例４　　透過物　　　１００　　１００　　１００−音
物　　　　７１　　　６８　　　９０例　　７ 例１〜５ＫＥ戟の方法によシ得られ丸蛋白質氷解物をそ
Ｏ頗池愉質について試験し九。
５饅懸濁１１２５−を所１１１０ｐｉ［値に調整しくＩ
ｏｎ／１ｆａｏ冨）セして５００−のメスシリンダー中
で夷験富用＊令ジｔイザ−（Ｊａｈｎｋｅ＆Ｉｕｎｋｅ
１社製品、［ｔｉｌｔｒａｔｕｒｒａｘ　Ｊ　ｔ　４　
Ｓ臘）を用いて１分間ＩＩＩ！泡させる。下記Ｏ値が測
定され友。
（「Ｊ、ｙｏｏａ　８ｏ１．Ｊ第３９巻第３６８頁（１
９７４年）記載の方法による） 泡半減期＝出発溶液の５０容量−までが重力１ら排除さ
れる時間の長さ く「Ｊ、νｏｏａ　８ｏ１．Ｊ第３８巻第２６８頁（１
９７３年）記載の方法による） 例　　８ 例１〜５に記載の方法によシ傅られる蛋白質氷解物につ
いてその乳化能力を試験した。
生成物溶液（１０，５，１ｔたは（１５％）２０ｄを所
望ＯｐＨ値に１１整（Ｈ０１１／Ｈ＆ＯＨ）　ｔ、そし
てとマワリ油６０〜８０ｍを夾験室ホモジナイザー（「
υｘｔｒａｔｕｒｒａｘ　Ｊ　（８−１０ｇ　）を用い
て乳化する。
生ずる乳濁液の評価は「日本食品工業学会誌」第２７巻
（第１１号）９５５０頁（１９８０年）記載の方法に基
き粘度を測定（Ｈａａｋｅ　ＶＴ　１８１　ａｌｌ粘度
測定器使用）することによって遂行され九。
乳化能力は蛋白質１１００油秋物−として定義される（
　Ｊ、ｌ、ｌｌｎｓｅｌｌａ氏編「ｏｒｉｔｉｏａｌ　
Ｒａ−ｖｔｅｗｓ　１ｎ　ｙｏｏａ　１３ｏ１ｅｎｏｅ
　ａ！ｌ（ｌ　ＭｕｔｒｉｔｉｏｎＪ　＄ａ番第２１９
頁（１９７６年）参照〕。
例　　１　　　　　　　　　　　　　　　３００　　　
　　５００９１２　　　　　　　　　　　　　　　５０
０　　　　　５００例　　３　　　　　　　　　　　　
　　３００　　　　３００例　　９ 例１〜３の記載の方法によシ得られる生成物ならびに例
４および５の滞留物の分子量測定は尿９４８％および２
ウリル硫酸ナトリウムα１−を含有するｐＨ１４の酢酸
アン４ニクム緩衝液中にてセファデックｘ　（＃＠ｐｈ
ａｄ＠ｘ　）　Ｇ　１００でのｌルタｃｙｖ）グラフィ
ーによシ遂行され丸。
生成物　　７２クシ璽ン　　　分　子　量例　　１　　
　　　　　　　　　１００−１２へ０００ダルトン例　
　２　　　　　　　　　　　　１００−１２５，０００
ダルトン１／ｌｔ　　　　　Ｊ　　　　　　　　　　　
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　＋ｕｕ’　　
Ｉｔ２ｕｕｕ　　り　／←　１７例　　４　　　　滞留
物　　へ０００−１２翫０００ダルドア例　　５　　　
　滞留物　　５，０００−１２ａＯ００ダルトン例　　
１０ 例４および例５の透通物の分子量測定はｐＨ７，０の１
１０１Ｍ酢酸ナトリウム緩衡液中でセファデックスＧ５
０およびＧ２５でのダルクロ！トゲラフイーによシ遂行
された。透過物は分子量１００〜５０００ダルトンを特
徴とする。
例　　１１ 例４および例５で得られる膜濾過透過物から水中におけ
る１０〜１５％（Ｐ／））溶液が調製される。
この溶液５０−を家庭用電キサ−を用いて瓢固な池の塊
となしそして粉砂ＩＨｏｏｐおよびバニラ糖５ｐを分け
て重ね入れる。泡の塊をクリーム用射出器を用いて成形
しそして１２０℃で７５か閲ペー千／ダする。
かくし′Ｃ得られた泡立て墓子は均一な微細な多孔質構
造ならびに％黴的な風味にょシ卓越していゐ。
例　１２ 例４および例５で得られる膜Ｆｍ滞留物から水中におけ
る１〜２％（ｐ／Ｊ）ＩＩ液が調製される。
こＯ溶液１５ａｌをスプーン中杯の塩、１滴の酢および
スプーン半杯の力２シと攪拌しそして次に合計１２５１
１Ｊの植物油を家庭用建キナ−を用いて強力に攪拌しな
がら少しずつ分けて加える。
かくして得られ九す２ダマ曹ネーズは不利な感覚上の性
質を伴なうことのない高い安定性を有する完全に均質な
乳濁液である。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １）下記性質すなわち 蛋白質含量９０重量−以上、 核酸含量２重量−以下、 脂質含量１重量−以下、 懸ｍｆ８０〜１００％。 起泡指数４〜７である起泡性、 半減期１０〜３００分である泡安定性、蛋白質１を尚シ
    油秋物５００〜５００−の値である乳化能力、シよび 分子Ｊ１１２５０００〜１００ダルト／を有することを
    籍黴とする、微生物蛋白質単一物から得られ九官能性氷
    解物。 ２）下記性質すなわち 溶解［１００９ｇ、 起泡指数９〜１６である起泡性、 半減期２０〜１２０分である泡安定性、蛋白質１ｐ轟り
    油状物３０〜６０ｄの値である乳化能力、および 分子量５０００〜１００ダルトン を有し、それ以外の性質はすべて前記特許請求の範８縞
    １項記載の水等物と同じである、前記特許請求の範囲第
    １項記載の富能性水解物７ラタシ曹ン。 ３）下記性質すなわち 鵬満度７０〜９０９１、 起泡指数１〜３である起泡性、 半減期２〜１０００分である泡安定性、蛋白質１ｐ当夛
    油秋物４００〜８００１ｊの値である乳化能力、および 分子量１２５０００〜５０００ダルトンを有し、それ以
    外の性質はすべて前記特許請求の範囲第１項記載の氷解
    物と同じである、前記特許請求の範囲第１項記載の官能
    性水解物７ラクシ璽ン。 ４）微生物蛋白質をその核酸および脂質含量を減少させ
    るために抽出処理し、そして次に１種を九はそれ以上の
    エンドプロテアーゼによる酵素的加水分解にかけること
    を特徴とする、前記特許請求の範囲！ｓ１項記載の官能
    性氷解物の製法。 ５）エンドプロテアーゼとしてトリプシンが単独でかま
    たは他のエンドプロテアーゼと混合して使用されること
    を％黴とする、前記特許請求の範囲第４項記載の方法。 ６）溶媒としてメタノール／アンモニアおよび水が２段
    ｌ！ＩＩ抽出処理Ｋｍ用されることを特徴とする、前記
    Ｉ％ｌｌ！Ｆｌｌ！求の範囲１１ｉ４項記載の方法。 ７）前記第４項記載の方法によ〉得られる官能性水解物
    を鐵外Ｐ遇によシ分離して、前記特許請求の範囲第２項
    記載の７ツクシｌンを透過物としてそして前記特許請求
    の範囲１８３項記載の７２タシ曹ンを滞留物として取得
    することを特徴とする、前記特許請求の範囲第３項記載
    の氷解物７ラクシ冒ンの製法。 ８）前記特許請求の範囲第４項記載の方法によ砂得られ
    る官能性水解物を単一することなく分別を膜反応器を用
    いて実施して、前記特許請求の範囲第２項記載の７ラク
    シ１ンを透過物としてそして前記特許請求の範囲＃Ｉ３
    項記載の７２クシ冒ンを滞留物として取得することを特
    徴とする。前記特許請求の範囲第２項および第３項記載
    の水解物フラクションの製織。 ９）食品添加物としての前記特許請求の範ｉ！ｉ第１項
    記載の蛋白質氷解物の使用。 １０）前記特１ＦＦｔｈ１１求の範８第１項記載の官能
    性蛋白質氷解物またはそれから得られる蛋白質フラクシ
    ョンを含有することを特徴とする食料品。
JP57192623A 1981-11-05 1982-11-04 官能性蛋白質水解物およびその製法 Pending JPS5881740A (ja)

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