DE1964088C3

DE1964088C3 - Stabilisierte wässerige Enzymmischung

Info

Publication number: DE1964088C3
Application number: DE1964088A
Authority: DE
Inventors: Jim Smither Cincinnati Ohio Berry (V.St.A.)
Original assignee: Procter and Gamble Co
Current assignee: Procter and Gamble Co
Priority date: 1968-12-23
Filing date: 1969-12-22
Publication date: 1980-04-24
Also published as: AT305936B; FR2026896A1; DE1964088B2; GB1277479A; BE743505A; NL6919220A; CA940070A; DE1964088A1; CH522034A; US3819528A

Description

HO[CH₂CH₂O]₁H,

worin χ etwa 1 bis etwa 200 bedeutet, oder 1,3-Propandiol und

(e) 0 bis etwa 15 Gew.-% eines nichtionischen oder zwitterionischen Detergens

enthält.

Z Mischung nach Anspruch 1, worin das amylolytische Enzym eine «-Amylase ist, dadurch gekennzeichnet, daß sie im pH-Bereich von etwa 4,5 bis etwa 10 und bei einer Temperatur von etwa 15° C bis etwa 66° C eine amylolytische Aktivität aufweist.

3. Mischung nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß sie von Bacillus subtilis stammende Λ-Amylase enthält.

4. Mischung n.ich einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß die Λ-Amylase in einer Menge von etwa 0,01 % bis etwa 0,5% vorliegt.

5. Mischung njich einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß das Calciumion in einer Menge von 'Hwa 0,005 bis 0,05 Gew.-% und die organische Costabilisatorverbindung in einer Menge von etwa 5 bis etwa 20 Gew.-% vorliegt.

6. Mischung nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, daß sie als organische Costabilisatorverbindung ein Glykol der allgemeinen Formel

I 0[CH₂CH₂O]₁H.

worin der Durchschnittswert von ν 4 bis etwa 80 beträgt,oder 1,3-POpandiol enthält.

7. Mischung na·:!» Anspruch 6. dadurch gekennzeichnet daß sie (twa 4 bis etwa 10Gew.-% eines nichtionischen occr /witterionischen Dctcrgcns enthält.

8. Mischung narh Anspruch 7. dadurch gekennzeichnet, daß das Dciergens ein Kondensationsprodukt eines Mols al ph.itischcn Alkohols mit 8 bis 22 Kohlenstoffatomen mit 5 bis 40 Mol Ethylenoxid. J-lN.N-Dimcthyl-M-alkylaminonioJ-propan-l-sulfonat, worin der Alkylrest 8 bis 22 Kohlcnsloffalomc aufweist, oder J-(N.N-DimethylN-alkylamnionio)-2-hydroxypropanstilfonat, worin der Alkylrest 8 bis 22 Kohlenstoff; tome aufweist, ist.

9. Mischung nach Anspruch 8, dadurch gekennzeichnet, daß sie as Dctcrgens 3(N,N,-Dimethyl-N-kokosnußalkylamfi( >nio)-2-hy(lmxypropnn-!-siilioiiiil und als orgarischen ( («stabilisator Tricthylcnglyknl enthält.

10. Mischung η ich Anspruch 8. dadurch gekennzeichnet, daß sie als Calciumsal/ Calcitimacctat. Calciumsulfat odc · Calciumchlorid enthalt.

II. Mischung η ich Anspruch 8. dadurch gekennzeichnet, daß sie c nc Protease enthält.

12. Mischung η ich Anspruch 11. dadurch gekenn zeichnet, daß die Protease eine alkalische, vom Bacillus subtilis stammende Protease ist.

Die vorliegende Erfindung betrifft wasserige Enzymmischungen, die beim Abbau von Stärkematerialien wertvoll sind und gegen einen Verlust an amylolytischer

ίο Aktivität stabilisiert sind.

Die Verwendung von amylolytischen Enzymen bei der Veränderung und/oder beim Abbau von Stärkematerialien ist bekannt. So werden beispielsweise in der US-PS 26 07 359 Mischungen beschrieben, welche ein amylolytisches Enzym enthalten und die Entfernung von porösen Materialien, wie Tapeten, Klebezettel und Pasten auf Caseinbasis von Oberflächen, an denen die porösen Materialien mittels eines stärkehaltigen Klebstoffes haften, erleichtern. In »Seifen, öle. Fette, Wachse« 88. Nr. 24. Seiten 789—793 wird die Verwendung von amylolytischen Enzymen in Waschmittelansätzen beschrieben.

Diese Enzyme unterstützen den Wischprozeß, indem sie stärkehaltigen Schmutz und stärkehaltige Flecken, wie sie in verschmutzten Geweben auftreten, angreifen, diesen Schmutz bzw. diese Flecken zersetzen und/oder so ändern, daß eine leichte Entfernbarkeit während des Waschvorganges gegeben ist. Enzymatische Materialien sind teure und stark wirksame Materialien, die

jo wohlüberlegt abgemengt und verwendet werden müssen. Diese Enzyme sind bei Anwendung in wässerigen Mischungen instabil und erleiden eine nennenswerte Zerstörung bei langen l.agerungszeilräumen, was sich durch einen wesentlichen Verlust an Wirksamkeit

r> hinsichtlich Stärkeabbau und/oder Schmutz- und Flekkentfemung zeigt. Dieser Verlust an amylolytischer Aktivität ist insbesondere unter Bedingungen hoher Temperatur stark. Ferne enthalten amylolytische Enzyme enthaltende Waschlösungen oft zusätzliche.

w beim Waschprozeß erwünschte Komponenten, die jedoch einen nachteiligen Effekt auf das amylolytische Enzym aufweisen. Proteolytische Enzyme haben oft, obgleich sie beispielsweise in Waschmilielmischiingen bei der Verleihung »in proteinartigen Schmutz- und

■i'i Flecken-entferndcn Eigenschaften wertvoll sind, die Tendenz, auf amylolytische Enzyme einen nachteiligen Abbaueffekl auszuüben.

Es sind bereits Verbuche angestellt worden, um Mischungen mit einem Gehalt at» amylolytischem

in Enzym zu schaffen, worin die Enzymaktivität durch Eil.verleibung eines Stabilisicrungsmittels geschützt ist. Bei diesen Versuchen war im allgemeinen die Einverleibung eines wasserlöslichen Calciumsalzes in solchen Mischungen vorgesehen. In einer Firmcndruck-

■>*> schrift, in der bakterielle Amylascn aus Bacillus subtilis beschrieben werden und die von Daiwa K a s c i K. K.. Osaka, Japan, ausgegeben worden ist. wird die Stabilisierung von bakterieller Amylase mit Calcium- und Natriumionen bcr<chrieben. Ferner wurde vom

mi Hamada und Mitarb.. Agr. Binl. Them., ii. NrI Seiten I —6 (1%7) die stabilisierende Wirkung von Calciumioneii auf nt-Amylasc beschrieben.

Die Anwendung von Calciumsal/.cn zur Verminderung des Verlustes an amylolytischer Aktivität, insbc-

hi sondere bei hohen Temperaturen, hat sich nicht völlig zufriedenstellend erwiesen, insbesondere bei längeren l.agerzeilräumcn bei hohen Temperaturen. Es besteht somit ein Bedarf für amylolytisches Enzym enthaltende

Mischungen mit verbesserter amylolyiischer Enzymstabilität.

In Agr. Biol, Chern- 29, Nr. 7, 1954, Seiten 665-671 werden von Katsuharu Yasumatsu, Mashiro O h η ο, Chikashi Matsumura und Hirao S h i m a ζ ο π ο Untersuchungen über Stabilitäten von Enzymen in Wasser und verschiedenen mehrwertigen Alkoholen beschrieben. Gemäß diesen Untersuchungen wurde gefunden, daß 70%iges wässeriges Sorbit zur Stabilisierung der Enzyme bei Lagerung und Erwärmen am geeignetsten ist, während 50%iges und 20%iges wässeriges Propylenglycol und 50%iges wässeriges Sorbit weniger geeignet sind, woraus gemäß dieser Druckschrift (Seite 670) geschlossen wird, daß die gute Stabilität in 7O°/oigem Sorbit teilweise dem geringen Wassergehalt zuzuschreiben ist. Gemische, die 70% einer Nicht-Detergenskomponente, wie Sorbit, das zudem erheblich teurer als Wasser ist, enthalten, sind jedoch unökonomisch und auf dem Gebiet der flüssigen Detergentien unpraktikabel. Gemische, wie sie sich gemäß diesen Untersuchungen als vorteilhaft bezüglich der Enzymstabilisierung erwiesen, sind daher für Flüssigdetergentien nicht geeignet, sondern sind, wie aus Seite 665 dieser Druckschrift ersichtlich, als Mittel zum Zartmachen von Fleisch anwendbar.

Ziel der vorliegenden Erfindung is> es, stabilisierende wässerige, amylolytisches Enzym enthaltende Mischungen zu schaffen, die ihre amylolytische Aktivität bei der Lagerung im wesentlichen beibehalten, und die im wesentlichen gegen Aktivitälsvcrlust durch das Vorliegen geringer Mengen enzymstabilisierender Verbindungen stabilisiert sind.

Diese und andere Ziele wurden erfindungsgemäß überraschend durch Schaffung wässriger, amylolytisches Enzym enthaltender Mischungen erreicht, die geringe Mengen Calciumioncn und bestimmte organische (^stabilisierungsmittel enthalten. Die vorliegende Erfindung basiert zum Teil auf der Erkenntnis, daß längere Stabilisierungszeiiräumc erreicht werden können, wenn in wässerige, enzymcnthallendc Mischungen eine Quelle für Calciumioncn und bestimmte aliphatisch^ Glykole oder 1.3-Propandiol, eingeführt wird.

Die erfindungsgemäßen stabilisierten wässerigen Enzymmischungen sind gemäß Anspruch dadurch gekennzeichnet, daß sie

(a) etwa 65 bis etwa 97 Gew.-% Wasser.

(b) etwa 0.001 bis etwa I Gew.-% amylolytisches Enzym.

(c) etwa 0,001 bis etwa I Gcw.-%, bezogen auf das Calciumion. eines wasserlöslichen, enzymstabilisierenden Calciiimsalzcs.

(el) als Costabilisatorverbindung etwa 2 bis etwa 27 Gew.-% aliphatischc Glykole der allgemeinen Formel

HO[CIbCM₂O]₁II,

worin ν etwa I bis etwa 200 bedeutet, oder I,J Propandiol und

(e) 0 bis etwa l5Gew.-% eines nichtionischen oder zwitterionischen Dctergcns

enthalten.

Die amyldlytischcn Enzyme, die in wässeriger Lösung durch die Wirkung der oben beschriebenen Kombination von Calciumioncn und organischer Verbindung stabilisiert werden können, sind bekannte Materialien und können aus l'il/cn. Pflanzen. Tieren oder Bakterien stammen. Geeignete amylolytische Enzyme umfassen die Λ-Aniylasen, die insbesondere gut zur Spaltung von Stärkemolekülen geeignet sind, da sie die *|,4-glykosidischen Bindungen der Stärke angreifen. Die abgebauten kurzen Ketten werden leicht aus ihrer Umgebung durch Wasser oder wässerige Detergenslösungen entfernt.

Beispiele geeigneter amylolytischer Enzyme umfassen die Λ-Amylasen aus Schimmelpilzen, einschließlich solcher, die von Aspergillus oryzae, Aspergillus n^;ger, Aspergillus alliaceus, Aspergillus wentii und Penicillium

in glaucum stammen. Die a-Amylasen, die von Getreidekörnern, pankreatischen Quellen und solchen Bakterien, wie Bacillus subtilis, Bacillus macerans, Bacillus mesentericus und Bacillus th;rmophilus stammen, sind ebenfalls im Rahmen der Erfindung von Wert. Diese

μ Enzyme sind im pH-Bereich von etwa 4,5 bis etwa 10 und bei einer Temperatur von etwa 15° C bis 66° C aktiv.

Optimale Aktivität dieser a-Amylasen zeigt sich im allgemeinen im pH Bereich von etwa 5,5 bis 7,5.

Im Rahmen der vorliegenden Erfindung bevorzugt

jo amylolytische Enzyme sind die a-Amylasen, die sich vom Bakterienorganismus Bacillus subtilis ableiten. Diese Amylasen zeigen ausgezeichnete Appreturentfernungs- und Stärkeabbaueigenschaften und sind insbesondere beim Waschen von Textilmaterialien von Wert,

>■> die Schmutz und Flecken auf Basis von stärkeartigen Produkten enthalten.

Die amylolytischen Enzyme können in reinem Zustand angewendet werden. Im allgemeinen werden sie in Form eines pulverförmiger im Handel erhältli-

«ι chen Präparates benutzt, in dem das amylolytische Enzym in einer Menge von etwa 2 bis etwa 80% des Präparates enthalten ist. Der restliche Anteil, d. h. etwa 20% bis etwa 98%, umfaßt inerte Trägerstoffe, wie Natriumsulfat, Calciumsulfat. Natriumchlorid. Ton od.

r> dgl. Bei der Herstellung der erfindungsgemäßen stabilisierten wässerigen slärkeabbauenden Mischungen werden solche im Handel erhältliche Enzympräparate mit Wasser und den übrigen Komponenten der Mischungen vermischt.

in Der Aklivenzymgehalt dieser im Handel erhältlichen Enzymmischungen hängt von den angewendeten Herstellungsmethoden ab und ist hier so lange nicht kritisch, als die erfindungsgemäßen Endmischungen den nachstehend angegebenen speziellen Enzymgehalt

r> aufweisen. Unlösliche Incrtmatcrialicn werden im allgemeinen aus den erfindungsgemäßen Mischungen entfernt, um wässerige Mischungen zu schaffen, die klar und im wesentlichen vnn gefällten Niederschlägen frei sind. Spezielle Beispiele von im Handel erhältlichen

">ii Enzympräparaten, die zur Verwendung im Rahmen der Erfindung geeignet sind, umfassen: Diasmen-iX-amylasc, Rapidase-(\-amylseTHC-25, Novo Bactcrial-iX-amylase, Wiillcrstein-ivarnyla.sc (enthält etwa 10% Λ-Amylasc in einem inerten Träger) und Rhozymc-33 und Rhozymc

r. H-39.

Bevorzugt im Rahmen der Erfindung ist als Quelle für amylolytisches Enzym ein pulverförmiges Enzympräparat, das Λ-Amyliisc und ein Gemisch aus alkalischen und neutralen Proteasen von Bacillus subtilis enthält

mi (CRD-Prote.ise oder Monsanio DA-IO), Die Mischung enthüll etwa J¹Vn vAmylasc und etwas Protease in einem inerten, auf Stärke basierenden Träger und ist zur Herstellung von erfindungsgcmäUcn Mischungen mil amylolyiischer und prolcolytischer Enzymaktivitiit von

hi Wert. Mischungen von Proicascn und vAmylascn werden crfindtingsgemäß hcni/ugl und umfassen die Enzympriiparale. die in der IIS-PS 30 31 380 beschrieben sind.

Die Menge von in den erfindungsgemäßen Mischungen angewendetem amylolytischen Enzym kann in Abhängigkeit von der Aktivität des Enzyms oder Enzympräparates, den pH-Bedingungen und der beabsichtigten Verwendung der Mischungen variieren. Werden die erfindungsgemäßen stabilisierten wässerigen Mischungen als Fleckentferner benutzt, so sollen sie eine ausreichende Menge ar; amylolytischem Enzym enthalten, um normalerweise vorkommenden stärkehaltigen Schmutz oder stärkehaltige Flecken in einem Waschprozeß zu entfernen. Normalerweise werden die erfindungsgemäßen Mischungen so hergestellt, daß sie etwa 0,001 Gew.-% bis etwa 1 Gew.-% Enzym auf Reinenzymbasis, bezogen auf die wässerige Mischung, enthalten.

Zur Erzielung bester Ergebnisse enthalten die Mischungen vorzugsweise etwa 0,01 bis etwa 0,5% amylolytisches Enzym. Wird ein im Handel erhältliches pulverförmiges Enzympräparat als Quelle für amylolytisches Enzym verwendet, so enthalten die erfindungsgemäßen Mischungen etwa 0,1% bis e'»wa 4,0% des pulverförmigen, amylolytisches Enzym enthaltenden Präparates wie es in der Handelsform erhältlich ist, z. B. mit einem Gehalt an Aktivenzym von etwa 2% bis etwa 80%. Werden solche Präparate im Rahmen der Erfindung verwendet, so wird die Menge des Präparates, die zur Schaffung wässeriger Mischungen mit dem gewünschten Wert an amylolytischer Aktivität erforderlich ist, von dem Aktivitätswert des angewendeten enzymenthaltenden Präparates abhängig sein. Die genauen Mengen solcher angewendeter Materialien können leicht durch an sich bekannte Methoden bestimmt werden, solange die erfindungsgemäßen stabilisierten Mischungen einen Wert an amylolytischer Enzymaktivität ergeben, der ausreichend ist, um die gewünschten Werte an stärkeabbauenden Eigenschaften zu erzielen.

Im Rahmen der Erfindung bezieht sich der Ausdruck »amylclytische Aktivität« auf die Tendenz eines amylolytischen Enzyms zur Ausübung der gewünschten Funktion von katalytischer Änderung und/oder katalytischem Abbau von Stärkematerialien. Der Begriff »Stabilität«, wie er im Rahmen der Erfindung benutzt wird, bezieht sich auf die Tendenz eines amylolytischen Enzyms zur Beibehaltung seine· enzymatischen Aktivität. Der Aktivitätswert von erfindungsgemäß geeignetem amylolytischem Enzym kann nach zahlreichen Methoden bestimmt werden. Eine geeignete Methode ist die 3,5-Dinitrosj'icylat-Testmethode. Gemäß dieser Methode wird eine Probe von Amylase zur Katalysierung der Hydrolyse der l,4a-glykosidischen Bindungen von Stärke und Glykogen während 5 Minuten bei einer Temperatur von 37°C bei einem pH-Wert von 6,0 unterworfen. Die Reaktion wird durch Zugabe von gepuffertem Natrium-3,5-dinitrosalicylat beendet, die Farbe wird entwickelt und die Menge an Maltose durch spektrophotometrische Ermittlung und Vergleich mit Lösungen, die unter Verwendung von analytisch reinem Maltosehydrat hergestellt worden sind, bestimmt.

Die Amylase zeigt eine Aktivitätseinheit je 0.4 mg Maltosehydrat, das während der Hydrolyse unter den angegebenen Bedingungen gebildet worden ist. Die Amylaseaktivitätsmethode ist bekannt und genauer von P. Bern feld in »Methods in Enzymol.«, Bd. I. Seite 149 (1955) beschrieben.

Wie vorstehend ausgeführt, beruht die vorliegende Erfindung zum Teil auf der überraschenden Feststellung, daß während ausgedehnter Zeiträume eine Enzymstabilisierung erreicht werden kann, wenn in wässerige Enzymlösungen eine Kombination von wasserlöslichem Calciumsalz und organischer Costabilisierungsverbindung, wie sie vorstehend beschrieben ist, einverleibt wird. Die wasserlöslichen Salze des Calciums umfassen beispielsweise Calciumchlorid, Calciumacetat. Calciumcitrat, Calciumglycerinphosphat, Calciumgluconat, Calciumglucoheptanat, Calciumlactat, Calciumlävulinat. Calciumlactoblonat, Calciummalat, Calciumlactophosphat, Calciumsuccinat, Calciummaleat und Calciumsulfat. Die stabilisierenden Mischungen gemäß der Erfindung werden so hergestellt, daß sie (bezogen auf das Calciumion) etwa 0,001% bis etwa 1% der stabilisierenden Mischung, enthalten. Vorzugsweise werden zur Erzielung bester Stabilisierung (bezogen auf das Calciumion) etwa 0,005% bif. etwa 0,05% angewendet. Wie oben beschrieben, enthalten bestimmte der im Handel erhältlichen Enzympräparate, die hier geeignet sind, zusätzlich zum aktiven Εη.7"·η gewisse Inerlrnaterialien, einschließlich beispielsweise Calciumchlorid oder Calciumsulfat. Wird ein solches Enzympräparat als Quelle für amylolytisches Enzym angewendet, so wird .dabei auch eine Menge an Calciumion einverleibt. Zusätzliches Calciumion wird zweckmäßigerweise durch Zusatz eines oder mehrerer der Calciumsalze, wie sie vorstehend beschrieben sind, zur Verfügung gestellt, so daß sich ein Calciumionenwert innerhalb des vorstehend angegebenen Bereiches ergibt. Bevorzugte Calciumsalze umfassen Calciumacetat, Calciumsulfat und Calciumchlorid.

Die aliphatischen Glykole, die erfindungsgemäß als Costabilisatoren verwendet werden, haben die allgemeine Formel

HO[CH₂CH₂O]₁H.

worin a I bis etwa 200 bedeutet, und umfassen Ethylenglykol und die Polyelhy'ienglykole. Die im Rahmen der Erfindung wertvollen Polyethyienglykole sind jene, worin ν in der vorstehend angegebenen Formel einen Wert von 2 bis etwa 200 aufweist, und umfassen Diethylenglykol, Triethylenglvkol und die entsprechenden Polymeren von Ethylenoxid, worin die mittlere Zahl der Oxyethylengruppe von 4 (Tetraethylenglykol) aufwärts bis etwa 200 befägt.

) Die aliphatischen Glykole, die erfindungsgemäß brauchbar sind, haben eine Konsistenz von leichten Flüssigkeiten bis wachsartigen Feststoffen und lösen sich in Wasser unter Bildung klarer Lösungen auf. Die bevorzugten aliphatischen Glykole umfassen Diethylenglykol und Triethylenglykol. Bevorzugt werden auch Polyethyienglykole, worin der Durchschnittswert von ν 4 bis etwa 80 betrügt. Diese Polyethyienglykole haben miitlere Molekulargewichte von etwa 200 bis 3500 und sind im Handel mit Zahlen, die auf das mittlere Molekulargevv'icht hinweisen, z.B. 200, 400. 600, 1000 od. dgl. erhältlich. Die Zunahme der numerischen Angabe entspricht einer Zunahme im Molekulargewicht, einem Ansteigen des Schmelzpunktes und einer Abnahme eier Wasserlöslichkeit. Mischungen von erfindungsgemäß angewandten aliphatischen Glyknlen können erfindungsgemäß verwendet werdc.i.

Es wurde gefunden, daß 1.3-Propandiol ebenfalls einen, amylolytisches Enzym stabilisierenden Effekc ausübt. Diese Verbindung ist ein bevorzugtes costabili-

> sierendes Mittel und ergibt ausgezeichnete Stabilisierungswirkungen.

Die erfindungsgemäß verwendbaren organischen amylolytischen enzymcostabilisicrendcn Verbindungen

werden in geringen, aber wirksam Mengen, die im Bereich von etwa 2 Gew-% bis etwa 27 Gcw.-% der Mischung liegen, verwende!. Vorzugsweise werden die stabilisierenden Mischungen so hergestellt, daß sie etwa 5 Gcw.-% bis etwa 20Gcw.-% des «!Stabilisierenden > Mittels enthalten. Der letztere Bereich wird vom Standpunkt optimaler Stabilisicrungswirkungen. insbesondere bei langen l.agerzeiträumcn bei hohen Temperaturen, bevorzugt.

Obgleich der Mechanismus, durch welchen die Caleiumsalze und organisches costabilisicrendcs Miltcl der hier beschriebenen Art zusammenwirken, um die amylolytischen Enzyme gegen Aktivitätsverlust /u schützen, nicht genau bekannt ist. ergibt die Kombination von Salz und organischer Verbindung Enzymstabi- r> litatswertc, die wesentlich größer sind als jene, die durch übliche Calciumstabilisierung allein erzielt werden kann. Dieser Stabilisierungseffekt wird auch in Gegenwan von Proteasen erreicht, welche die Tendenz zeigen, einen schädlichen Denaturierungseffekt auf Λ-Amylasen _>n auszuüben.

Als gegebenenfalls vorliegende Bestandteile können wasserlösliche nichtionische und zwittcrionische Detergentien in den erfindungsgemäßen Mischungen angewendet werden. Diese Detergentien erhöhen die j\ L.agerstabilität des angewendeten amylolytischen Fnzyms beträchtlich und verbessern oder verstärken die Detergcnscharakteristika der Mischung signifikant. Wegen dieser nützlichen Charakteristika wird es bevorzugt, den erfindungsgemäßen wässerigen Enzym- in mischungen nichtionischc und zwitterionischc Detergentien einzuverleiben. Die nichtionischen und zwitterionischen Komponenten werden in Mengen benützt, die. bezogen auf die Enzym enthaltenden Mischungen. 0% bis etwa 15%. vorzugsweise 4 Gew.-% bis r> 10 Gew.-%, betragen.

Beispiele erfindungsgemäB geeigneter nichtionischer Detergentien zur Verwendung umfassen:

(1) Die Polyethylenoxidkondensate von Alkylpheno- 4n

ich. /.. D. uic NUliUfioauuin))! uuuMC VUIi Aip.yipncnolen mit einer etwa 6—12 Kohlenstoffatome in gerader oder verzweigter Kettenkonfiguration aufweisenden Alkylgruppe mit Ethylenoxid, wobei das Ethylenoxid in Mengen vorliegt, die 5 bis 25 4~< Molen Ethylenoxid je Mol Alkylphenoi entsprechen. Der Alkylsubstituent in solchen Verbindungen kann beispielsweise von polymerisiertem Propylen. Diisobutylen. Octen oder Nonen abgeleitet sein. vi

(2) Nichtionische synthetische Detergentien, die sich aus der Kondensation von Ethylenoxid mit dem Produkt, das bei der Reaktion von Propylenoxid und Ethylendiamin entsteht, ableiten. Beispielsweise sind Verbindungen zufriedenstellend, die etwa 40 Gew.-% bis etwa 80 Gew.-% Polyoxyethylen enthalten und ein Molekulargewicht von etwa 500 bis 11 000 aufweisen und bei der Reaktion von Ethylcnoxidgruppen mit einer hydrophoben Base entstehen, die das Reaktionsprodukt von Ethylen- bo diamin und überschüssigem Propylenoxid darstellt, wobei die Base ein Molekulargewicht in der Größenordnung von 2500 bis 3000 aufweist.

(3) Das Kondensationsprodukt eines Mols aliphatischer Alkohole mit 8 bis 22 Kohlenstoffatomen in b5 entweder gerader oder verzweigter Kettenkonfiguration, mit 5 bis 40 Molen Ethylenoxid, z. B. ein Kokosnußalkohol-Ethyienoxid-Kondensat mit 5 bis 40 Molen Ethylenoxid je Mol KokosnuHalkohol. wobei die KoknsmiUalkoholfraktion 10 bis 14 Kohlcnstoffatome aufweist.

(4) Die unsubstituicrtcn Amide und die Monoclhanollind Diclhanolamidc von Fettsäuren, die Acylresie mit clwa 8 bis etwa 22 Kohlenstoffatomen aufweisen. Diese Acylrcstc sind üblicherweise von natürlich vorkommenden Glyccriden (/. B. Kokosnußöl, Palmöl, Sojabohncnöl und Talg) abgeleitet, können aber auch synthcii her llcrkunfi scin(z. I). durch Oxydation von Erdwl oder durch Hydrieren von Kohlenmonoxid nach dem I ischer-Tropsch-Verfahren erhaltene).

(5) L.angkettige tertiäre Aminoxide, die der folgenden allgemeinen Formel

R'(OR⁴)„N >()
R'

entsprechen, worin R' ein Alkylrest mil clwa 8 bis eiwa 22 Kohlenstoffatomen. R² und R¹ jeweils Methyl·. Äthyl- oder llvdroxyäthylresle. R⁴ Äthylen uii'< π 0 bis etwa 10 bedeuten. Der Pfeil in der Formel ist eine übliche Darstellung einer semipolaren Bindung. Spezielle Beispiele von Aminoxiddetergentien umfassen: Dimethyldodecylaminoxid und Bis-(2-hydroxyethyl)-dodecylaminoxid.
(b) l.angkettige tertiäre Phosphinoxide, die der allgemeinen Formel

RR'R'P ·()

entsprechen, worin R einen Alkyl-, Alkenyl- odd' Monohydroxyalkylrest mit 10 bis 22 Kohlenstoffatomen in der Kette und R' und R" jeweils Alkyl- oder Monohydroxyalkylgruppen mit I bis 3 Kohlenstoffatomen bedeuten. Der Pfeil in der rui iiici i5t cmc üuitcnc OdI äiciiuiig ciiici .tciiiipiMdren Bindung. Beispiele geeigneter Phosphinoxide finden sich in der US-PS 33 04 263 und umfassen: Dimethyldodecylphosphinoxid und Bis-(2-hydroxyethyl)-dodecylphosphinoxid.
(7) Langkettige Sulfoxide mit der allgemeinen Formel

R⁵- S-R"

worin R⁵ einen Alkylrest mit etwa 10 bis etwa 22 Kohlenstoffatomen, 0 bis etwa 5 Etherbindungen und 0 bis etwa 2 Hydroxylsubstituenten bedeutet, wobei wenigstens ein Abschnitt von R⁵ nicht durch Etherbindungen unterbrochen ist und etwa 10 bis etwa 18 Kohlenstoffatome enthält, und worin R⁶ ein Alkylrest mit 1 bis 3 Kohlenstoffatomen und 0 bis 2 Hydroxylgruppen ist. Spezielle Beispiele dieser Sulfoxide sind: Dodecylmethylsulfoxid und 3-Hydroxytridecylmethylsulfoxid.

Die zwitterionischen synthetischen Detergentien, die zur Verwendung im Rahmen der Erfindung geeignet sind, können allgemein als Derivate aliphatischer quaternärer Ammonium-, Phosphonium- und Sulfoniumverbindungen beschrieben werden, in welchen der aliphatisch^ Rest geradkettig oder verzweigt sein kann

und worin einer d;r aliphatischen Substituenten etwa 8 bis 22 Kohlensti-ffatome und einer eine anionisch^ wasserlöslichruie iende Gruppe, z. B. eine Carboxy , Sulfo-, Sulfato-, ^Jhosphato- oder Phosphono-Gruppe enthalt. Beispieli von Verbindungen, die unier diese Definition fallen, sind 3(N.N-Dimethyl-N-hexadecylammr-,io)-propan-l sulfonat und 3 (N.N-Dimethyl-N-hexadecylammonic )-2-hydroxypropan-1-sulfonat. Bezüglich weiterer B;ispielc /.witterionischer synthetischer Detergentien si :he die CAPS 7 08 147 Seite 6, Zeilen 1-22.

Mischungen 'crschiedener nichtionischer Detergentien oder Mischungen von nichtionischen Detergentien und /witierionUehcM Detergentien können erfiudungs-L'cmäU mit Vorteil verwendet werden. Bevor/iigt werden die Kondensationsproduktc aus I Mol aliphaii schein Alkohol mit 8 bis 22 Kohlenstoffatomen und 5 bis 40 Mol Ethylenoxid, /. B.Talgalkohol, der mil 11 oder 30 Mol Ethylenoxid ethoxylicrt ist, und Kokosnußalkohol, der mit 6 Mol Ethylenoxid ethoxyliert ist. Bevorzugt sind auch die 3-(N.N-Dimelhyl-N-alkylamm< >nio)-2-hydroxypropan-1-sulfonate, worin der Alkylrest 8 bis 22 Kohlenstoffa onie aufweist. z.B. 3-(N.N-Dimcthy!-N-kokosnußall.ylammonio)-2-hydroxypropan-1-sulfonat und die 3(N.N-Dimcthyl-N-alkylammonio)-propan-lsulfonate, wc: rin der Alkylrest 8 bis 22 Kohlenstoffatome aufweist. /. B. 3-(N.NDimcthylN-talgalkylammonio)-propan-l-sii.fonat. Diese Verbindungen erhohen, zusätzlich zu· Amyiascsiabilisierung als solcher, die S'ibilisieruiig von Calcium und organischer Costabilisierungsverbindung. Außerdem ergeben sie ausgezeichnete Deterjjenseigensehaften.

Die erfirdungsgemaßen stabilen Mischungen werden so hergestellt, daß sie etwa 65 bis etwa 97 Gcw.-% Wasser enthalten. Vorzugsweise werden etwa 72 bis etwa 95% angewendet. Entmineralisicrtes Wasser wird bevorzug·, wenngleich es für die Verwendung im Rahmen der Erfindung nicht zwingend vorgeschrieben ist.

Die verschiedenen Komponenten der erfindungsgemäßen Enzymmischungen können in beliebiger Reihenfolge zusammengemischt werden. Es wuii jcuulIt bevorzugt, zuerst ein Stabilisator-Wasser-Gemisch herzustellen und die Enzyme zuzusetzen, um irgendwelchem Abbau oder ircgendwelcher Aktivierung vorzubeugen, die beim Zusatz des Enzyms zu Wasser auftreten können, das nicht die erfindungsgemäße Enzym-stabilisierende Kombination enthält. Die gegebenenfalls vorliegenden Detergenskomponenten können zu beliebiger Zeit zugesetzt werden.

Der pH-Wert der erfindungsgemäßen stabilisierten wässerigen Enzymmischungen liegt im allgemeinen im Bereich von etwa 5,0 bis 10,0 und vorzugsweise im Bereich von etwa 6,5 bis etwa 8,5. Maximale Stabilisierungswirkungen werden im bevorzugten pH-Bereich erzielt. Der pH-Wert kann mittels einer Base, z. B. Natrium- oder Kaliumhydroxid, erhöht, oder miuels einer Säure, z. B. Chlorwasserstoffsäure, erniedrgt werden.

Es wird ferner bevorzugt, wenngleich es nicht zwingend ist, daß ein Schutzmittel zugesetzt wird, um die Mischungen gegen Bakterien- oder Pilzbefall zu schützen. Phenylmercuriacetat, das im allgemeinen in Mengen im Bereich von etwa 10 bis etwa 40 Teilen/Million der Mischungen verwendet wird, stellt ein wirksames Schutzmittel dar. Es können erfindungsgemäß beliebige, mit den Komponenten der Mischungen verträgliche Schutzmittel verwendet werden.

Die crfindiingsgemäßen stabilisierten wässerigen Mischungen können auch beliebige der üblichen Dctergenszusätze. Verdünnungsmittel und Additive enthalten, solange diese die Aktivität der enzymatischem Komponenten im wesentlichen nicht stören. Beispielsweise können Parfüms, Vergilbungshemmstoffc, Inertsalze, wie Natriumsulfat, Schmutzwieilerablagening verhindernde Mittel, bakteriostatisehe Mittel, Farbstoffe, Fluoreszenzstoffe, .Schaumverbesserer, Schaum-vermindernde Stoffe u.dgl., verwendet werden, ohne daß die vorteilhaften Eigenschaften dieser Mischungen beeinträchtigt werden. Es wird ferner bevorzugt, wenn die erfindungsgemäßen Mischungen außerdem gewisse proleolytische Enzyme enthalten. Diese Enzyme umfassen die alkalischen Proteasen, neutrale Proteasen und saure Proteasen, die wesentlich bei der Entfernung von proteinartigem Schmutz und Flecken aus zu waschenden Textilien beitragen. Die Anwendung von proteolytischen Enzymen in Kombination mit den amylolytischen Enzymen gemäß der Erfindung wird vom Standpunkt der Erleichterung der Entfernung eines umfassenden Spektrums verschiedener Schmutz- und Flcckcnartcn bevorzugt. Die bevorzugten proteolytischen Enzyme sind die Subtilisinc. die vom bakteriellen Organismus Bacillus subtilis erhalten werden. Werden proteolytische Enzyme den erfindungsgemäßcn Mischungen einverleibt, so ist es erwünscht, bekannte Materialien, die proteolytisches Enzym stabilisieren, einzuverleiben, um dadurch die proteolytische Enzymaktiviliil nach Lagerung zu erhöhen. Geeignete Materialien zur Stabilisierung proteolytischen Enzyms sind beispielsweise in der BE-PS 7 23 873 beschrieben.

Die Mischungen gemäß der Erfindung können als Fleckentferner, Reinigungsmittelzusätze oder als Dctergens-enthaltende Reinigungsmitteln!! chungcn als solche verwendet werden. Diese Mischungen können in Sprühbehälter abgepackt werden und werden zweckmäßigerweisc verwendet, um relativ kleine Flecken von Geweben zu entfernen, oder können in größeren Mengen als Zusätze zu anderen Wasch- und Reinigungsmittelmischungen verwendet werden. Diese Mi-

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teln benutzt werden, da sie beliebige Flecken, die diese Bleichmittel entfernen, beseitigen, die Textilfasern nicht aufweichen und Fluoreszenzstoffe und Weißgrad-erhöhende Stoffe nicht angreifen oder abbauen. Unter Zusatz von gegebenenfalls anzuwendenden nichtionischen und/oder zwittcrionischen Detergentien können diese Mischungen als solche als ausgezeichnete Reinigungsmittelmischungen und unter verschiedenen Waschbedingungen benutzt werden.

Die nachfolgenden Beispiele dienen der Erläuterung der vorliegenden Erfindung. Alle Angaben betreffend Teile, Prozentsätze und Verhältnisse beziehen sich auf Gewicht, falls nichts anderes angegeben ist

Beispiele

Die folgenden Mischungen wurden hergestellt und in geschlossenen Glasflaschen während jener Zeiträume gelagert, die in Tabelle I angegeben sind. Jede Mischung enthielt 10Gew.-% des organischen costabilisierenden Mittels, 1% eines im Handel erhältlichen Gemisches aus Proteasen und Amylasen von Bacillus subtilis (CRD-Protease) und 89% einer wässerigen Stammlösung, die 0,01% Calciumacetatmonohydrat und 0,29% Natriumchlorid enthielt. Die amylolytische Aktivität jeder Mischung wurde nach den angegebenen Intervallen

unter Anwendung der oben beschriebenen Bcsiimmiingsinethode ermittelt.

Vergleichsproben wurden unter identischen Bedingungen gelagert und ebenfalls hinsichtlich der Beibehaltung der en/.ymatischen Aktivität bewertet. Beim Vergleich I wurde kein organisches eostabilisierendes Mittel angewendet. In: Falle des Vergleichs 2 lag kein organisches ^stabilisierendes Mittel vor. und die Stanimlösung wurde durch destilliertes Wasser ersetzt. (I h., es lag kein Calciuniacetatmonohydrat oder Natriumchlorid vor. Die Ergebnisse sind in der folgenden Tabelle angegeben:

Tabelle	*) = 3	I	Organisches	Vo Restaktivität nach	6	S
Deisniel	% Ca' '	costabilisiercn-	Lagerung bei .18⁰C	29	17
		ilcs Mittel	Wochen
			2 4	-	-
		keines	54 34
Vergl.	0,0023			34	28
Nr. I		keines	()*) -	44	37
Vergl.	keines
Nr. 2		Iithylenglykol	70 51	43	35
I	0,0021	Diethylcn-	71 64
2	0,0021	glykol
		1,3-Propandiol	60 47
3	0,0021
Tage.

F.s wurden die folgenden stabilisierten Mischungen der Beispiele 4 bis 29 hergestellt. In jedem Beispiel wLirden das Wasser (enthaltend Calciuniacctatmonohydrat und Natriumchlorid), das organische costabilisierende Mittel und Ethanol (soweit angewendet) innig vermischt, die nichtionische oder /witterionische Komponente zugesetzt und das Enzym als letztes beigegeben. Die angewendeten Enzyme waren Alcalase (ein proteolylisehes Enzympräparat mit einem Gehalt an kristallinem Enzym von etwa b"/<>, erhalten aus Bacillus siibtilis) und/oder CRD-Protease.

Äthanol wurde, soweit vorhanden, als Stabilisator für das proteolytische Enzym benutzt. Bei jedem Beispiel wurde eine wässerige Stanimlösung, wie vorstehend beschrieben, in einer Menge angewendet, um den Rest der Mischung auf 100% zu ergänzen. Die Mischungen wurden während der in Tabelle Il angegebenen Zeiträume bei einer Temperatur von 38°C gelagert und deren amylolytische Aktivität wurde, wie vorstehend beschrieben, bestimmt. Die Mischungen der Beispiele 4 bis 29 erweisen sich als gut geeignet für Fleckentferner, Zusätze zu Wasch- und Reinigungsmittelmischungen und als Wasch- und Reinigungsmittel als solche für das Wäschewaschen.

Tabelle II

Hei- % Ca' '
spiel

% Organischer

Ethanol Costabilisator

<in„\")

% Enzym

Alca- F.nzymlase gemisch*) % oberflächenaktives
Mittel**):

I)

% Restaktivität nach
Lagerung bei 38°C

Wochen

4	0,0017	10	Diethylcn-	0,5	0,5
			glykol (10)
5	0,0019	5	Diethylcn-	0,5	0,5
			glykol (5)
6	0,0017	10	Triethylen-	0,5	0,5
			glykol (10)
7	0,0019	5	Triethylen-	0,5	0,5
			glykol (5)
8	0,0017	10	Polyethylen-	0,5	0,5
			glykol 380(10)
9	0,0019	5	Polyethylen-	0,5	0,5
			glykol 380 (5)
10	0,0017	10	Polyethylen-	0,5	0,5
			glykol 4000 (10)
11	0,0019	5	Polyethylen-	0,5	0,5
			glykol 4000 (5)
12	0,0020	-	Triethylen-	0,5	0,5
			glykol (10)

100 100 88 100

100 79 50 50

100 83 58 63

98 70 53 30

90 83 45 33

82 61 31 Il

70 42 18 7

79 32 18 4

90 100 100 100

Bei	*)	%Ca"	% Organischer % Enzym % oberflächenaktives	Mittel**):	Enzynv	Λ B C I) E	ethoxyliert ist.	% Restaktiviläl	[ nach	83	8	82
spiel	**)		Ethanol Coslabilisator	gemisch*)	0.5 -_--_	ethoxyliert ist.	Lagerung bei '.	38°C
			(in%) Alcii-		C = Kokosnußalkohol, der mit 6 Mol Ethylenoxid ethoxyliert ist.	Wjchcn		59	59
			lasc	0.5 - 5	D = HAPS - 3-{N,N-Dimethyl-N-alkylammonio)-2-hydroxypropan-l-sulfonat. worin <
					schniU-Kokosnußalkohol (2% Ci₀; 66% Ci₂; 23% C,₄ und 9% Ci₆) abgeleitet ist.	2 4	6	45	54
13		0,0020	Polyethylen- 0.5	0.5 - 5 - -	E = 3-(N,N-Dimethyl-N-talgalkylarnmonio)-propan-l-sulfbnat.	78 87
			glykol 4000 (10)				75	74
14		0.0019	10 Diethylen- 0.5	0,5 5		68 75
		glykol (10)		Beispiel 30		S A	*r c* K)J
15	0,0017	10 Diethylen- 0,5	l\ C C ti, j j	95 77
		glykol (10)			57	64
16	0,0017	10 Triethylen- 0.5	0,5 - 5 -	100 85
		glykol (10)			73	75
17	0,00 ί 7	i0 rolyciiiyicn- 0,5	0.5 _--_-	η ι τ* 7 1 IJ
		glykol 380(10)			-	89
18	0,0017	10 Polyethylen- 0,5	1,0 10 -	87 69
		glykol 4000 (10)			-	72
19	0,0020	Diethylen- 0,5	1,0 10 -	96 73
		glykol (10)			-	49
20	0,0018	- Diethylen-	1.0 10	95
		glykol (10)			-	36
21	0,0018	Diethylen-	1,0 10 -	87
		g'vkol (10)			-	30
22	0,0018	Dietiiylen-	1,0 10	59
		glykol (10)			-	81
23	0,0018	- Diethylen-	1,0 10 -	51
		glykol (10)			-	72
24	0,0018	- Diethylen-	1,0 10 -	48
		glykol(lO)			-	65
25	0,0018	- 1,3-Propan-	1,0 10	89
		diol (10)			-	55
26	0,0018	- 1,3-Propan- -	1,0 10 -	77
		diol (10)			-	74
27	0,0018	- 1,3-Propan- -	1,0 10	86
		diol (IU)
28	0,0018	1,3-Propan- -	ms proteolytischen und amylolytischen Enzymen erhalten aus Bacillus subtilis	100
		diol (10)	A = Talgalkohol, der mit 11 Mol Ethylenoxid
29	0,0018	- 1,3-Propan- -	B = Talgalkohol, der mit 30 Mol Ethylenoxid	100
		diol (10)		vom	Mittel-
Gemisch ί	(CRD-Prolease).



Jie Alkylgruppe

Eine stabilisierte wässerige Enzymmischung wurde erfindungsgemäß aus folgenden Komponenten angesetzt:

Komponente	Gew.-o/o
Diasmen-a-Amylase	1
Calciumchlorid	0.01
Polyethylenglykol 4000	10
Alcalase
(6% proteolytisches Enzym)	1
Ethanol	10
Wasser	78

Diese Mischung kann ohne Verdünnung als Schmutz- und Fleckentfernungsmischung zur Entfernung oder zur Erleichterung der Entfernung von Stärke- und Proteinmaterialien auf Textilien verwendet werden. Die Schmutz- und Fleckentfernungswirksamkeit zeigt sich selbst nach ausgedehnten Lagerungszeiträumen (8 Wochen) bei erhöhter Temperatur (49°C). Die Mischung dieses Beispiels kann als Zusatz zu handelsüblichen Detergensansätzen benutzt werden. Werden etwa 1.2 ml der Mischung zu 3.79 1 Waschlösung zugesetzt, so werden ausgezeichnete Schmutz- und Fleckentfernungseigenschaften erhalten.

Beispiel 31

Ähnliehe Ergebnisse werden erhalten, wenn die folgenden organischen ^stabilisierenden Verbindungen an Stelle der Costabilisierungsverbindungen. die in den Beispielen 1 bis 29 benutzt werden, angewendet werden, wobei das amylolytische Enzym in wässeriger Lösung stabilisiert ist:

Ethylenglykol,
Diethylenglykol,
Triethylenglykol,
Teiraethylenglykol,
Polyethylenglyko! 200,
Polyethylenglykol 300,
Polyethylenglykol 380,
Polyethylenglykol 600,
Polyethylenglykol 1000,
Polyethylenglykol 1500,
Polyethylenglykol 4000,
Polyethylenglykol 6000 und
U-Propandiol.

Ähnliche Ergebnisse werden erhallen, wenn die folgenden amylolytischen Enzyme an Stelle jener verwendet werden, die in den Beispielen 1 bis 29 benutzt werden, wobei a-Amylase in wässeriger Lösung snbilisiert wird:

Diasmen-*-amylase,
Rapidase-«-amylase THC-25.
Novo Bacterial-a-amylase,
Wallerstein-*-amylase.
Rhozyme-33 und
Rhozyme H-39.

Ähnliche Ergebnisse werden erhalten, wenn die folgenden nichtionischen und zwitterionischen Detergentien an Stelle von

Talgalkoholethoxylaten,
Kokosnußalkoholeihoxylat.

3-(N,N-Dimethy!-N-mittelschnitt-kokosnuß-

alkylammonio)-2-hydroxypropan-1-sulfonat
und

3-(N,N-Dimethyl-N-ta!galkylammonio)-propan-ί 1 -sulfonat,

wie sie in den Beispielen 4 bis 11, 14 bis 18 und 20 bis 2i benutzt werden, eingesetzt werden, wobei die Stabilisie rung durch Calciumion und organische Costabilisator

ίο verbindung erhöht ist und ausgezeichnete Reinigungsei genschaften erhalten werden: Decylphenol, das mit 2( Mol Ethylenoxid je Mol Decylpheno! ethoxyliert ist Hexadecansäureamid, Hexadecansäurediethanolamid Dimethyldodecylaminoxid, Dimethyldodecylphosphino xid und Dodecylrnethylsulfoxid, das Kxmdensationspro dukt von Ethylenoxid mit dem Kondensationsproduk von Propylenoxid und Propylenglykol, wobei dei Ethylenoxidanieil der Verbindung 50% des Gesamtgewichtes der Verbindung ausmacht und das Gesamtmole-

Ji) kuiargewicht der Verbindung etwa 1700 beträgt, da; Kondensationsprodukt von Ethylendoxid. mit den· Kondensationsprodukt von Propylenoxid und Ethylen diamin, wobei das Produkt etwa 65 Gew.-°/o Polyethylenoxid enthält und das Gesamtmolekulargewicht dei

r> Verbindung 6000 ist.

Ähnliche Ergebnisse werden erhalten, wenn da; Calciumacetatmortohydrai der Beispiele 1 bis 29 durcr die folgenden Calciumsalze in Mengen ersetzt wird, die eine äquivalente Menge Calciumion ergeben, wobei eint

jn Stabilisierung des amylolytischen Enzyms in wässerigei Lösung beobachtet wird:

Calciumchlorid, Calciumnitrat,

Calciumglycerinphosphat.
J5 Calciumgluconat. Calciumglucoheptanat.

Calciumlactat, Calciumlävulinat.

Calciumlactobionat. Calciummalat.

Calciumlactophosphat, Calciumsuccinat.

Calciummaleat und
Calciumsulfat.

030? 17/3

Claims

Patentansprüche:

I. Stabilisierte wässerige Enzymmischung, dadurch gekennzeichnet, daß sie

(a) etwa 65 bis etwa 37 Gew.-% Wasser,

(b) etwa 0,001 bis etwa 1 Gew.-% amylolytisches Enzym,

(c) etwa 0,001 bis etwa I Gew.-°/o, bezogen auf das Calciumion, eines wasserlöslichen, enzymstabilisierenden Calciumsalzes,

(d) als Costabilisatorverbindung etwa 2 bis etwa 27 Gew.-% aliphatische Glykole der allgemeinen Formel