BE897925A - Procede de production d'une preparation d'enzyme immobilisee, preparaion d'enzyme immobilisee obtenue et utilisation de celle-ci - Google Patents

Procede de production d'une preparation d'enzyme immobilisee, preparaion d'enzyme immobilisee obtenue et utilisation de celle-ci Download PDF

Info

Publication number
BE897925A
BE897925A BE6/47881A BE6047881A BE897925A BE 897925 A BE897925 A BE 897925A BE 6/47881 A BE6/47881 A BE 6/47881A BE 6047881 A BE6047881 A BE 6047881A BE 897925 A BE897925 A BE 897925A
Authority
BE
Belgium
Prior art keywords
support
enzyme
sep
preparation
particles
Prior art date
Application number
BE6/47881A
Other languages
English (en)
Inventor
Shmuel Amotz
Susanne Rugh
Erik Kjaer Markussen
Kurt Thomsen
Original Assignee
Novo Industri As
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Novo Industri As filed Critical Novo Industri As
Publication of BE897925A publication Critical patent/BE897925A/fr

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/02Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/14Enzymes or microbial cells immobilised on or in an inorganic carrier

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Inorganic Chemistry (AREA)
  • Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)

Description


   <Desc/Clms Page number 1> 
 



   BREVET D'INVENTION Au nom de : NOVO INDUSTRI A/S Titre : PROCEDE DE PRODUCTION D'UNE PREPARATION D'ENZYME
IMMOBILISEE, PREPARATION D'ENZYME IMMOBILISEE
OBTENUE ET UTILISATION DE CELLE-CI. 



  Priorité : demande de brevet déposée au Danemark le
6 octobre 1982 sous le   nO 4430/82.   



  Inventeurs : Shmuel Amotz, Susanne Rugh,
Erik   Kj r Markussen, Kurt Thomsen.   

 <Desc/Clms Page number 2> 

 



   PROCEDE DE PRODUCTION D'UNE PREPARATION D'ENZYME
IMMOBILISEE, PREPARATION D'ENZYME IMMOBILISEE OBTENUE ET
UTILISATION DE CELLE-CI. 



   La présente invention concerne un procédé pour la production d'une préparation d'enzyme immobilisée particulaire qui est constituée par un support sur la surface duquel est fixée l'enzyme. Par surface du support il faut entendre ici la surface externe ainsi que la surface interne dans le cas d'un support poreux. Elle concerne également la préparation d'enzymes immobilisées obtenues ainsi que l'utilisation de celles-ci. 



   Les champs d'application des enzymes immobilisées et des supports pour l'immobilisation des enzymes croissent rapidement. En général, le support se présente sous la forme de petites particules, éventuellement alourdies, dans lesquelles l'enzyme se trouve enrobée ou à la surface desquelles l'enzyme est attachée ou fixée. 



  On se référera aux brevets des Etats Unis 4 266 029 et 4 116 771 ainsi qu'au brevet danois 133 380 qui ne sont que trois exemples de supports (sur ou dans lesquels sont fixées les enzymes) de l'état de la technique. 



   Le support utilisé pour le procédé de la   pré-.   sente invention appartient à la catégorie de supports à la surface desquels est fixée l'enzyme, par opposition à la catégorie de supports dans lesquels l'enzyme est distribuée à travers le volume entier de celui-ci. 



   Un support connu typique faisant partie de cette catégorie de supports susmentionnée à la surface desquels est fixée l'enzyme, consiste en une gélatine granuleuse et est décrit dans Derwent 08061 C/5 (J 54156-892). 



  Cependant, les particules de gélatine pure ne sont pas suffisamment dures pour une utilisation à grande échelle dans les applications à lit fixe dans lesquelles on exige des vitesses d'écoulement très élevées. En outre, les particules de gélatine pure sont relativement onéreuses. 



   On peut obtenir, suivant le brevet des Etats Unis   n    4 266 029, un support analogue appartenant également à cette catégorie qui consiste en un noyau inerte 

 <Desc/Clms Page number 3> 

 enrobé de gélatine. Bien que ce support ait de bonnes caractéristiques d'écoulement, il présente l'inconvénient qui consiste en ce que la forme et les dimensions des particules de support ne peuvent être choisies en fonction des critères spécifiques pour le meilleur fonctionnement possible de la colonne mais sont données par la fraction de sable particulière ou par une autre fraction d'une matière particulaire dense utilisée à titre de matière non traitée. En outre, bien qu'il soit facile de produire ce support à l'échelle du laboratoire il est difficile ou peut-être impossible de fabriquer ce support à l'échelle industrielle. 



   Un autre support typique connu faisant partie de cette catégorie est décrit dans Advances in Experimental Medicine and Biology, volume 42, pages 191 à 212, Immobilized Biochemicals and Affinity Chromatography. Ce support est constitué par des perles en verre et un agent de couplage de silane. Ces perles présentent des propriétés d'écoulement excellentes et une capacité de chargement relativement élevée. Elles sont cependant très onéreuses et, comme pour tous les supports inorganiques, il faut effectuer des traitements chimiques élaborés utilisant des matières non souhaitables pour les rendre adéquates pour l'immobilisation des enzymes. 



   Par conséquent, un objet de la présente invention, vise à fournir un procédé pour la production d'une enzyme immobilisée comprenant un support sur la surface duquel est fixée l'enzyme, dans lequel ledit support présente toutes les propriétés avantageuses susmentionnées, c'est-à-dire une dureté suffisante, l'aptitude à être produit à échelle industrielle et au moyen d'un traitement chimique simple, et un bas prix de revient. 



   Suivant la présente invention, on a, à présent, trouvé un procédé pour la production d'une préparation particulaire d'enzyme immobilisée, comprenant un support à la surface duquel les enzymes sont fixées, dans lequel le support est formé par la combinaison de deux phases, c'est-à-dire a) une phase continue d'un liant soluble 

 <Desc/Clms Page number 4> 

 dans l'eau et au moins partiellement dissous ou dispersé dans un milieu aqueux, et b) une phase discontinue d'une pluralité de particules séparées, dures et inertes, dont les dimensions sont suffisamment faibles pour ne pas interférer avec la formation du support, dans lequel on rend, si nécessaire, le liant insoluble dans le milieu dans lequel l'enzyme sera finalement utilisée, et dans lequel le support est mis en contact avec une enzyme qui est fixée à la surface du support.

   Si le milieu dans lequel l'enzyme immobilisée doit ultérieurement être utilisée est un milieu aqueux, il sera nécessaire de rendre le liant, à l'origine soluble dans l'eau, insoluble par un traitement chimique ou physique, par exemple par réticulation ou chauffage. Si le milieu dans lequel l'enzyme immobilisée devra ultérieurement être utilisée est un milieu nonaqueux, le liant, à l'origine soluble dans l'eau, peut être insoluble dans ce milieu non aqueux et ne doit pas, par conséquent, dans ce cas, être rendu insoluble. 



  Pour être complet, il faut attirer l'attention sur le fait que le support peut contenir d'autres composants en plus des composants indispensables a) et b) indiqués ci-dessus, par exemple des charges et/ou des adjuvants de granulation. 



   Suivant l'invention, on a trouvé, de manière surprenante, que le procédé suivant la présente invention satisfait le but susmentionné de l'invention. De même, de manière étonnante, on a trouvé que le support maintient une intégrité physique excellente, même pour des proportions très élevées de particules inertes allant jusqu'à 98 % en poids par rapport au poids du support. Ceci est très important étant donné que plus la proportion de particules inertes (allant jusqu'à la limite supérieure susmentionnée) est élevée, plus le support est dur et plus les coûts sont faibles. 



   Si l'enzyme immobilisée est une lipase et si celle-ci est destinée à transestérifier les lipides dans une solution d'éther de pétrole, on peut utiliser l'albumine, la caséine, la protéine de soja, l'hydroxyéthylcel- 

 <Desc/Clms Page number 5> 

 lulose, l'agar, l'alginate, les alcools de polyvinyle, l'amidon, la méthylcellulose ou la carboxyméthylcellulose à titre de liant, vu que ces matières sont insolubles dans l'éther de pétrole. Dans ce cas, on   n'a   besoin que d'un lien lâche entre le support et l'enzyme. Si, d'autre part, l'enzyme avec laquelle sera finalement utilisé le support est l'amyloglucosidase et si l'amyloglucosidase est destinée à décomposer des dextrinesen solution aqueuse, il est nécessaire de rendre insoluble le liant, à l'origine soluble dans l'eau.

   En général, l'amyloglucosidase est attachée ou fixée à la surface du support par réticulation avec du glutaraldéhyde. 



   Il faut noter que chaque combinaison de n'importe quelle enzyme avec n'importe laquelle des deux phases de support a) et b) ne convient pas nécessairement. L'homme du métier sait que certaines enzymes peuvent ne pas supporter certains cations qui pourraient avoir été libérés en faible quantité par la phase b) et de même, si l'enzyme immobilisée est destinée à être utilisée dans l'industrie alimentaire, certains constituants de la phase a) peuvent être moins désirables étant donné la fuite de constituants nuisibles vers l'effluent du réacteur enzymatique. 



   La glucose isomérase immobilisée fixée par échange ionique à un support consistant en cellulose fibreuse échangeuse d'ions incorporée dans un polymère hydrophobe et contenant éventuellement un agent de densification tel que des oxydes de métaux à l'état poudreux est décrite dans la demande de brevet danois   n    1592/78 (Standard Brands), correspondant au brevet des Etats-Unis 4.110. 164 ou au brevet belge 865.900. Le support est obtenu en fondant le polymère hydrophobe et en mélangeant la cellulose et l'agent de densification dans le polymère fondu. Ce procédé présente cependant de nombreux inconvénients.

   D'une part, le prix de tels polymères hydrophobes est assez élevé et, d'autre part, il est beaucoup plus facile de travailler avec des solutions ou suspensions aqueuses de liants suivant l'invention, qu'avec des 

 <Desc/Clms Page number 6> 

 polymères hydrophobes fondus. De même, le procédé décrit dans la demande de brevet danois   n    1592/78 est strictement limité à des enzymes immobilisées sur des résines échangeuses d'ions, c'est-à-dire comportant une couche monomoléculaire d'enzyme tandis que la présente invention convient à tous les procédés de fixation d'enzymes sur le support et à des couches monomoléculaires d'enzymes aussi bien qu'à des couches multimoléculaires d'enzymes.

   Par conséquent, dans le cas de la glucose isomérase par exemple, grâce à ce libre choix de l'épaisseur de la couche d'enzyme, il est possible d'obtenir des valeurs très élevées d'activité spécifique suivant la présente invention, tandis que la valeur maximum de l'activité spécifique de la glucose isomérase décrite dans la demande de brevet danois n* 1592/78 est relativement faible et nettement trop basse pour des applications industrielles. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, la combinaison des deux phases consiste en un mélange de la phase continue et de la phase discontinue, après quoi le mélange est ultérieurement mis en forme pour obtenir le support particulaire, de préférence sous forme sphérique. On obtient ainsi de manière peu onéreuse et aisée des particules de support. 



   Les procédés de l'état de la technique pour la production de sphères de gélatine ou de particules de gélatine arrondies sont assez onéreux et fastidieux. On se réfère ici au brevet danois   n    133.380 dans lequel il est dit que de telles particules de gélatine sont produites par addition d'une solution aqueuse de gélatine (et enzyme) à du n-butanol et par séparation des particules obtenues en forme de gouttelettes.

   Suivant l'invention on a cependant trouvé que les sphères ou particules rondes d'un mélange de liant et de matière inerte peuvent être obtenues de manière beaucoup moins onéreuse, par exemple au moyen   d'un"Marumerizer"   (voir par exemple le brevet des Etats-Unis 3.277. 520) ou au moyen d'un dispositif de granulation particulier (voir par exemple le 

 <Desc/Clms Page number 7> 

 brevet des Etats-Unis 4.106. 991). En outre, l'inclusion d'une multitude de petites particules dures procure une dureté très élevée aux particules de support, améliorant ainsi substantiellement leur propriété d'écoulement et les rendant adéquates pour des fonctionnements en colonnes de grande dimension à des vitesses d'écoulement très élevées. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, la mise en forme consiste en un traite- 
 EMI7.1 
 ment de mise en forme de sphères effectuée dans un"Marumerizer"suivant le brevet des Etats-Unis n  3. 277. 520. 



  De cette manière, on peut produire des sphères adéquates pour le fonctionnement en colonne et présentant des propriétés physiques excellentes. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, la mise en forme consiste en un traitement de mise en forme sphérique effectué dans un dispositif de granulation tel que celui qui est décrit dans le brevet des Etats-Unis   n    4.106. 991. De cette manière, on peut obtenir des sphères bon marché présentant des propriétés physiques excellentes. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, on ajoute un agent gélifiable à la phase continue avant, pendant ou après le mélange avec la phase discontinue, après quoi la masse ainsi obtenue est extrudée ou formée en gouttes dans un milieu gélifiant, un agent de réticulation pouvant être additionné à chacune de ces étapes. On peut obtenir ainsi des particules présentant des formes très régulières. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, l'agent gélifiable est la gélatine, l'alginate, la mousse d'Irlande ou la chitosane. On peut obtenir ainsi des particules présentant des formes très régulières et une cohésion excellente. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, le milieu gélifiant consiste en une so- 
 EMI7.2 
 lution contenant phate ou du ferricyanure ou en de l'eau froide ou en un 

 <Desc/Clms Page number 8> 

 jet d'air froid. On peut obtenir ainsi des particules ayant des formes très régulières et une cohésion excellente. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, la phase continue consiste en une protéine soluble dans l'eau, en particulier la gélatine, la protéine de soja, la caséine, l'albumine, la zéine, le gluten, ou un hydrolysat de protéine ou un polysaccharide, en particulier l'agar, l'alginate ou d'autres gommes, la farine, l'amidon ou la chitosane ou une matière synthétique, la carboxyméthylcellulose, la méthylcellulose, l'éthylcellulose, l'hydroxyéthylcellulose, l'hydroxypropylcellulose, l'alcool de polyvinyle, la polyvinylpyrrolidone ; ou en silicate de sodium. La phase continue peut consister en tout mélange de liants que l'on peut utiliser selon la présente invention, par exemple tout mélange des matières indiquées ci-dessus.

   A l'aide de ces liants, il est possible de créer un support présentant des propriétés physiques excellentes même en une proportion très faible par rapport à la phase discontinue. 



   Dans un mode d'exécution préféré de la présente invention, la phase discontiue consiste en une terre de diatomées, du sable broyé, de la brique pilée, de l'argile, une poudre de nylon, des oxydes métalliques insolubles ou des sels métalliques insolubles, de la silice broyée, de   l'Aérosil,   de l'alumine broyée, du corindon, du verre broyé, du silex broyé, du quartz broyé, du granit broyé, du phosphate d'aluminium, du kaolin, de la bentonite, de la perlite, des zéolites, du silicate de calcium, des adjuvants de filtration micro-cellulaires, du silicate de magnésium broyé, du talc, de l'asbeste, de la hornblende abrasée, du dioxyde de titane, de l'oxyde stannique, des poudres de polissage, du silicate de zirconium broyé, du noir de carbone, du charbon actif, de la farine d'os, des cendres volantes ou des fines de métal. 



  La phase discontinue peut consister en un mélange des particules séparées dures et inertes qui peuvent être 

 <Desc/Clms Page number 9> 

 utilisées dans la présente invention, par exemple tout mélange des matières indiquées ci-dessus. Ces matières sont bon marché et permettent d'obtenir un support présentant de bonnes propriétés mécaniques. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, la quantité de phase discontinue est comprise entre environ 10 et environ 98 % en poids, par rapport au poids total du support, de préférence entre 50 et 95 % en poids, par rapport au poids total du support. 



  De cette manière on obtient une bonne combinaison du support à faible coût et présentant d'excellentes propriétés physiques. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, la dimension linéaire d'une particule inerte de la phase discontinue, calculée en tant que diamètre de la sphère ayant le même volume que la particule inerte, est inférieure à 1/5 du diamètre de la particule de support, de préférence inférieure à 1/20 du diamètre de la particule de support. Avec de telles dimensions de particules inertes, la mise en forme peut être effectuée sans difficulté. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, la phase continue est rendue insoluble par réticulation au moyen d'un agent de réticulation adéquat, de préférence le glutaraldéhyde. De cette manière, l'intégrité mécanique des particules de support est encore améliorée. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, la forme du support est sphérique ou arrondie et le diamètre moyen du support est compris entre 0, 1 et 5 mm, de préférence entre 0,2 et 2 mm, plus particulièrement entre 0,2 et 1 mm. De cette manière on fournit un support présentant un bon compromis entre les propriétés d'écoulement et la surface. 



   Dans un mode d'exécution préféré de la présente invention, le support est traité avec une solution d'enzyme et avec un agent de réticulation. On obtient ainsi une adhésion excellente entre le support et l'enzyme et, 

 <Desc/Clms Page number 10> 

 par conséquent, une enzyme immobilisée qui présente une stabilité physique particulièrement bonne. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, le support est introduit dans une tour en tant que masse fluidisée et la solution d'enzyme soluble est introduite dans la tour à l'état pulvérisé, après quoi la masse ainsi produite est éliminée de la tour et traitée avec l'agent de réticulation. De cette manière, on peut obtenir l'enzyme immobilisée suivant la présente invention qui présente un taux de chargement très élevé de l'enzyme sur le support. 



   Suivant un mode d'exécution préféré de la présente invention, on introduit le support à l'état de masse fluidisée dans la tour et on introduit un mélange de la solution d'enzyme soluble et d'agent de réticulation à l'état pulvérisé dans la tour, après quoi la masse ainsi obtenue est retirée de celle-ci. On peut ainsi obtenir une enzyme immobilisée suivant l'invention qui présente un taux de chargement très élevé de l'enzyme sur le support. 



   En ce qui concerne les modes d'exécution préférés mentionnés dans les deux paragraphes précédents, il faut noter que le support, l'agent de réticulation, l'enzyme et d'autres agents, s'il y en   a,   peuvent être mélangés en toute séquence arbitraire. De tels autres agents peuvent être, par exemple, des adjuvants de granulation (par exemple des fibres de celluloses ou des particules très petites inertes et dures), des matières solubles destinées à augmenter la porosité (par exemple le   NaCl)   ou d'autres protéines. 



   Dans un mode d'exécution préféré de la présente invention, l'enzyme est une glucose isomérase, de préférence une glucose isomérase provenant du Bacillus coagulans. On a trouvé que la glucose isomérase immobilisée ainsi produite peut présenter un rétablissement d'activité excellent et des caractéristiques supérieures en ce qui concerne un fonctionnement en continu en colonne. 



   La préparation d'enzymes immobilisées suivant 

 <Desc/Clms Page number 11> 

 la présente invention peut être introduite en tant que couche dans une colonne, après quoi on fait passer une solution de substrat de l'enzyme à travers ladite couche à une vitesse permettant à au moins une partie du substrat d'être convertie par l'enzyme. 



   Les exemples suivants illustrent le procédé de la présente invention. Dans certains exemples on ne décrit que la préparation du support. Pour tous ces exemples il faut noter que le support est traité avec la même solution d'enzyme que celle qui est indiquée à l'exemple 12 et est traitée ultérieurement pour produire une enzyme immobilisée. 



   Dans la suite on se réfère à divers documents de NOVO. On peut obtenir des copies de toutes ces références chez NOVO Industri A/S, Novo Allé, 2880 Bagsvaerd, Danemark. 



   Dans certains des exemples, on indique une valeur de perte de charge (résistance physique) pendant le fonctionnement de la colonne. Cette valeur est déterminée suivant AF 166/2 qui est une description des processus de laboratoire de NOVO. Certaines considérations théoriques en rapport avec la détermination de cette perte de charge sont décrites dans Starch/Stârke 31 (1979) NO 1, pages 13 à 16. A titre de comparaison avec des produits commerciaux connus il faut noter que les meilleures valeurs de la perte de charge pour les préparations de glucose isomérase immobilisée SWEETZYME est située aux environs de 100 Pa (10 g/cm2).

   Des exemples il apparaît que les pertes de charge pour les préparations d'enzymes immobilisées produites au moyen du procédé suivant l'invention 
 EMI11.1 
 o peuvent être faibles telles que 20 Pa (2 et que toutes les valeurs sont considérablement inférieures à 100 Pa (10 g/cm2) ; ce qui démontre clairement l'avantage technique de la présente invention. 



  Exemple 1 :
On a dispersé 10 g de gélatine Bloom dans 60 ml de H20, on a ajouté 33 g d'alginate de sodium à 6 % poids/volume, on a chauffé le mélange à 60    C   pour 

 <Desc/Clms Page number 12> 

 dissoudre la gélatine puis on a ajouté 10 g de Hyflo Celite (terre de diatomées), on a agité le mélange tout entier pendant 10 minutes à   55  C   et on l'a pompé à travers une seringue vibrante pour produire des gouttelettes très 
 EMI12.1 
 fines qui pouvaient tomber dans une solution à 2 % poids/ volume de CaC12. maintenue à 5 Les particules sphériques ainsi produites sont agitées dans la solution de CaC12 pendant quelques minutes puis retirées de la solution, lavées avec de l'eau désionisée et séchées pendant 2 jours à température ambiante.

   Ensuite les particules sont agitées avec ménagement pendant 1 heure dans 200 ml d'une solution à 1 % poids/volume de glutaraldéhyde à pH 8,5, elles sont retirées, lavées dans de l'eau désionisée et de nouveau séchées. De cette manière on obtient des particules sphériques extrêmement dures et cohérentes qui présentent un diamètre d'environ 2 mm et d'excellentes propriétés d'écoulement. La perte de charge était de 20 Pa (2 g/cm2). Les particules ont pu être traitées avec du citrate ou du phosphate pour éliminer le Ça et l'alginate, si on le désirait, sans effet néfaste à l'égard des particules. 



  Exemple 2 :
Le processus décrit dans l'exemple a été répété, sauf que l'on a utilisé la moitié de la quantité de gélatine, c'est-à-dire 5 g et 2 x la quantité   d'Hyflo   Celite, c'est-à-dire 20 g, et que l'on n'a pas fait sècher les particules avant qu'elles ne soient traitées avec le glutaraldéhyde. On a ainsi obtenu des particules sensiblement identiques qui présentaient une dureté quelque peu réduite mais qui présentaient toutefois les mêmes propriétés d'écoulement excellentes. La perte de charge était de 30 Pa (3   g/cm2).   



  Exemple 3 :
On a répété le processus décrit dans l'exemple 2, sauf que l'on a utilisé de la gélatine Bloom 200 et que la quantité de celle-ci a été réduite à 4 g. La concentration de glutaraldéhyde a également été réduite à 0,2 % en poids/volume. De cette manière on a obtenu des 

 <Desc/Clms Page number 13> 

 particules présentant substantiellement les mêmes propriétés. 



  Exemple 4 :
Dans cet exemple, on a utilisé une installation pilote. Ainsi, on a mélangé 0, 7 kg de fibres de cellulose, type Arbocel BC 200, 2,8 kg de Clarcel Celite (terre de diatomées) et 4 kg d'une solution à 20 % en poids de gélatine Bloom 200, tous à 60  C, dans un mélangeur à soc du type   Lödige   FM 130 D et on a extrudé la masse épaisse ainsi obtenue dans une extrudeuse équipée d'un tamis à ouverture de 1, 5 mm et on l'a ensuite mise sous forme sphérique dans un   Marumerizertel   que décrit dans le brevet des Etats-Unis   n    3.277. 520. L'extrudeuse était du type à double vis modèle EXDC-100, et le"Marumerizer" utilisé était le modèle Q-400.

   Les particules ainsi obtenues ont été séchées dans une tour à lit fluidisé (du type Glatt SG 15) et tamisées et la fraction comprise entre 1, 2 et 2, 0 mm a été récupérée, le résidu étant recyclé. On a ensuite traité un échantillon de 10 g pendant 3 minutes à température ambiante avec 100 ml d'une solution de glutaraldéhyde à 1 % poids/volume réglée à pH 7, 0, on l'a retiré de la solution et on l'a entièrement lavé avec de l'eau désionisée. Même sans séchage, les particules ainsi obtenues étaient extrêmement dures et cohérentes et présentaient des propriétés d'écoulement excellentes. La perte de charge était de 20 Pa (2 g/cm2). Dans cet exemple, la phase discontinue constituait 65 % en poids de la particule. 



  Exemple 5 :
Dans cet exemple on a utilisé le   même"Marume-   rizer"que celui qui a été utilisé à l'exemple 4, sauf que l'on n'a pas utilisé d'extrudeuse. En outre, on a augmenté la teneur de la phase discontinue jusqu'à 94 % en poids du poids total du support. Ainsi, on a chargé 1, 5 kg de particules de glaise Skamol ayant une dimension de particules comprise entre 0,7 et 1, 0 mm dans le dispositif de mise en forme sphérique et on a ajouté alternativement 0,4 kg   d'Hyflo   Celite et 1,15 kg d'une solution 

 <Desc/Clms Page number 14> 

 de gélatine Bloom 80 à 10 % en poids à 60    C   de manière, à éviter la formation d'agglomérats. Les particules ainsi obtenues ont été traitées selon l'exemple 4 et on a obtenu des particules très dures présentant des propriétés d'écoulement très bonnes.

   La perte de charge était de 50 Pa (5   g/cm).   



  Exemple 6 :
Dans cet exemple, on a chargé un granulateur du type mélangeur à soc, Lödige FM 50, équipé d'une lame tournant à vitesse élevée tel que décrit dans le brevet des Etats-Unis   n    4.106. 991, avec 5, 0 kg de Clarcel Celite et on a pulvérisé 5, 95 kg de gélatine Bloom 200 à 16 % en poids dans celui-ci, le temps de traitement et les vitesses de rotation du mélangeur et de la lame étant choisies de manière telle qu'on obtienne une dimension de particules comprise entre 0, 7 et 1,5 mm. Ces particules ont été traitées comme à l'exemple 4 et on a obtenu des particules de support présentant essentiellement les mêmes propriétés que celles de l'exemple 4. La perte de charge était de 40 Pa (4 g/cm2). 
 EMI14.1 
 



  Exemple 7 o 
On a pulvérisé 1 kg de fibres de cellulose, 4 kg de Clarcel Celite et 10 kg de matière recirculée obtenue suivant cet exemple avec 10, 5 kg de gélatine Bloom 200 à 10 % en poids dans un mélangeur à soc du type Lödige FM 130 D et on a obtenu des particules arrondies de différentes dimensions. Pendant toutes les opérations susmentionnées on a maintenu les ingrédients et l'équipement à 55    C.   Les particules arrondies ont été séchées dans une tour à lit fluidisé et ont été tamisées et la fraction comprise entre 0,5 et 0, 7 mm comprenant 32 % a été récupérée. Le résidu comprenant des particules plus grossières qui ont été broyées et des fines qui ont été utilisées directement a été recyclé tel que décrit au début de cet exemple. 



  Exemple 8 :
On a chargé le même mélangeur que celui de l' exemple 4,   c'est-à-dire     Lödige   FM 130 D, avec 3 kg de 

 <Desc/Clms Page number 15> 

 fibres de cellulose, 10, 5 kg de Clarcel Celite et 1, 5 kg d'albumine, à température ambiante et on a pulvérisé avec 15, 2 kg d'eau. Le temps de traitement et les vitesses de rotation du mélangeur et de la lame ont été choisis de manière à obtenir des particules de dimension préférée. 



  Les particules ont été séchées dans un lit fluidisé et une analyse granulométrique des particules séchées a donné la distribution granulométrique suivante : 
 EMI15.1 
 
<tb> 
<tb> > 1000 <SEP> pm <SEP> 19,7 <SEP> %
<tb> > 850-35, <SEP> 6 <SEP> %
<tb> > 707-58, <SEP> 8 <SEP> %
<tb> > 600-78, <SEP> 2 <SEP> %
<tb> > 500-92, <SEP> 1 <SEP> %
<tb> < 420-1, <SEP> 1 <SEP> % <SEP> 
<tb> 
 Exemple 9 :
On a répété le processus de l'exemple 8 sauf que l'on a remplacé l'albumine par 1,5 kg d'hydrolysat soluble isoélectrique de protéine de soja et que la quantité d'eau était de 14, 8 kg.

   L'analyse granulométrique des particules séchées a donné la distribution granulométrique suivante : 
 EMI15.2 
 
<tb> 
<tb> > 1000 <SEP> nm <SEP> 24,2 <SEP> %
<tb> > 850-43, <SEP> 2 <SEP> %
<tb> > 707-66, <SEP> 1 <SEP> %
<tb> > 600-84, <SEP> 4 <SEP> %
<tb> > 500-95, <SEP> 2 <SEP> %
<tb> < 420-1, <SEP> 0 <SEP> %
<tb> 
 Exemple 10 :
On a chargé le même mélangeur que celui de   1'   exemple 6,   c'est-à-dire   Lodge FM 50, avec 11, 3 kg d'   A1203   et 3,0 kg de fibres de cellulose et on a pulvérisé avec 650 g de gélatine Bloom 200 dans 4, 55 kg d'eau. 



  La température a été maintenue à   55    C. Les particules formées par la rotation du mélangeur et de la lame ont été séchées dans un lit fluidisé. L'analyse granulométrique a donné la distribution granulométrique suivante : 
 EMI15.3 
 
<tb> 
<tb> > 1000 <SEP> pm <SEP> 8,5 <SEP> %
<tb> > 850-16, <SEP> 1 <SEP> %
<tb> 
 

 <Desc/Clms Page number 16> 

 
 EMI16.1 
 
<tb> 
<tb> > 707-31, <SEP> 2 <SEP> %
<tb> > 600-46, <SEP> 2 <SEP> %
<tb> > 500-65, <SEP> 3 <SEP> %
<tb> . <SEP> < 420-15, <SEP> 6 <SEP> %
<tb> 
 Exemple 11 :
On a chargé le mélangeur Lodge FM 130 D avec 2,1 kg de fibres de cellulose, 8, 4 kg de Clarcel Celite et   4,   5 kg de chlorure de sodium et on a pulvérisé 11, 0 kg de gélatine Bloom 80 à 10% en poids. La température était de   55    C.

   Les particules ont été formées et séchées. 
 EMI16.2 
 L'analyse granulométrique a donné la distribution granulométrique suivante : 
 EMI16.3 
 
<tb> 
<tb> > 1000 <SEP> nm <SEP> 14, <SEP> 2 <SEP> %
<tb> > 850-23, <SEP> 7 <SEP> %
<tb> > 707-40, <SEP> 1 <SEP> %
<tb> > 600-59, <SEP> 1 <SEP> %
<tb> > 500 <SEP> - <SEP> 79, <SEP> 1 <SEP> %
<tb> < 420-5, <SEP> 8 <SEP> % <SEP> 
<tb> 
 Exemple 12 :
Cet exemple décrit un procédé de fabrication d'une préparation d'enzyme immobilisée suivant la présente invention.

   Ainsi on a fluidisé 4,5 kg de particules de support produites suivant l'exemple 4, traitées avec du glutaraldéhyde, lavées et séchées, dans un appareillage pilote à lit fluidisé (du type Glatt WSG 15) et on a pulvérisé 9, 3 kg de solution de glucose isomérase à 19 % en poids partiellement purifiée et obtenue du Bacillus coagulans NRRL 5650 (activité 3240 unités/g de matière sèche, l'unité d'activité étant définie dans NOVO analyseforskrift AF 189/1) sur les particules, entre 50 et 55  C, et on a fait sécher les particules. Le produit ainsi obtenu contenait 28 % en poids de glucose isomérase partiellement purifiée, et présentait un rendement d'activité d'enzyme de 85 %.

   On a ensuite traité 20 g de ces particules dans 500 ml d'une solution contenant du   NaH2P04. 2H20 0,   06 M, du   Na2s04 1,   4 M et 0, 1 % poids/ volume de glutaraldéhyde, réglée à pH 7,0 au moyen de NaOH 1 N. Après 1 heure à température ambiante, on a 

 <Desc/Clms Page number 17> 

 retiré les particules et on les a entièrement lavées avec du phosphate de sodium 0, 06 M à pH 7,0 et ensuite lavées superficiellement avec de l'eau désionisée et on a fait sécher une partie de celles-ci. Les particules humides et mouillées ont présenté les mêmes propriétés d'écoulement que le support d'origine et on n'a pu déterminer aucune perte d'activité. Cependant, dans les particules humides, le rendement d'activité enzymatique était de 70% tandis que dans les particules séches il n'était que de 48   %.   



  Exemple   13 :  
On a fluidisé 20 g de particules support séchées produites suivant l'exemple 4 dans un lit fluidisé du type Lab. On a pulvérisé 45, 8 g de boue cellulaire homogénéisée à   11,   0 % en poids (fermentée comme indiqué dans l'exemple 1 de la demande de brevet danois   n    5190/ 79, boue produite comme indiqué dans l'exemple 4 de la demande de brevet danois   n    5190/79) contenant 80, 1 U/g de lactase thermophile obtenue du Bacillus sp. NRRL B-11. 229 sur les particules de support, entre 30 et 40 C, et on a fait sécher les particules revêtues.

   L'unité d'activité de lactase est définie en tant que la quantité de lactase qui désintègre 1 pmole de lactose/minute dans les conditions de réaction suivantes : concentration du substrat = 10 % de lactose, température = 60  C, pH = 6, 5 et temps de réaction = 30 minutes. Le rendement de l'activité enzymatique était de 79,8 %. On a ensuite traité 10 g de sphères revêtues dans 250 ml d'une solution con- 
 EMI17.1 
 tenant du Na2HPO4 0, du NaSO 1, 4 M et 0, 1 % poids/volume de glutaraldéhyde à pH 7, 5. Après 1 heure à température ambiante, on a retiré les particules et on les a entièrement lavées avec du K2HP04 0, 06 M à pH 7, 5. Le rendement de l'activité enzymatique par rapport à l'étape de réticulation était de 17, 2 %. 



  Exemple 14 :
On a trempé 24 g de particules de support séchées produites selon l'exemple 4 dans 20, 2 g de solution d'une amyloglucosidase à 39,6 % en poids partiellement 

 <Desc/Clms Page number 18> 

 purifiée obtenue à partir de A. niger et produite par ultrafiltration du produit commercial AMG 200 L (décrit dans la brochure de NOVO AMG, B 020   g-GB   2500, juillet 1982) en vue d'éliminer des constituants de poids moléculaire inférieur pour obtenir une teneur en matière sèche de 39,6 % en poids (activité 2610 IAG/g, l'unité d'activité étant définie dans NOVO Analyseforskrift AF 159/2). 



  On a appliqué le vide pendant 1 heure. Le produit ainsi obtenu contenait 25   %   en poids de matière sèche d'enzyme avec un rendement d'activité enzymatique de 77,9 %. 



   On a ensuite traité 20 g de particules contenant 71,8 % de matière sèche dans 1600 ml   d'une   solution à 1 % poids/volume de   NaH-PO., 20 %   poids/volume de   Na2s04   et 0,2 % de glutaraldéhyde à pH 4,5. Après 1 heure, on a séparé les particules par filtration et on les a lavées avec du   NaHPO.   à 1 %, à pH 4,5. 



   Le rendement d'activité enzymatique par rapport à l'étape de réticulation était de 55,   1 %.   



  Exemple 15 :
On a mélangé 40 g de particules support préparées suivant l'exemple 4 et présentant une teneu en matière sèche de 98,8   %   avec 24 g d'un concentré de glucose isomérase de Bacillus coagulans partiellement purifiée (NRRL 5650) évaporé sous vide et additionné de 5 % de glucose et de 8 % de sulfate de sodium (matière sèche 41,8 %) et on a évacué l'air dans les pores des particules du liquide par un traitement sous vide. Le poids après mélange était de 63,22 g ; la teneur en matière sèche était de 79,2 %. 



   On a traité des fractions de 18 g de cette préparation   ( 14   g de matière sèche), pendant 1 heure, à température ambiante, avec 375 ml d'une solution contenant dans tous les cas 22 % de sulfate de sodium, 5   %   de glucose et 1 % de phosphate de sodium, réglée à pH 7,5 et contenant en outre soit 0,1, 0,2 ou 0,3   %   de glutaraldéhyde. 



   Après ce traitement, les préparations ont été lavées cinq fois avec environ 150 ml de phosphate de 

 <Desc/Clms Page number 19> 

 sodium à 1 % à pH 7,5. 



   L'activité enzymatique a été déterminée suivant AF 189/1 après avoir évacué le liquide des particules. 



  On a également déterminé la teneur en matière sèche sur les particules égouttées. 
 EMI19.1 
 
<tb> 
<tb> 



  % <SEP> de <SEP> mat. <SEP> U/g <SEP> hu-U/g <SEP> Rende-Immob. <SEP> 
<tb> séches <SEP> mide <SEP> sec <SEP> ment <SEP> % <SEP> rendement%
<tb> Concentré <SEP> d'enzyme <SEP> 41,8 <SEP> 1415 <SEP> 3385
<tb> Concentré <SEP> d'enzyme
<tb> + <SEP> support <SEP> 79,8 <SEP> 463 <SEP> 585 <SEP> 86 <SEP> - <SEP> 
<tb> Immob <SEP> avec <SEP> 0, <SEP> 1% <SEP> GA <SEP> 32,5 <SEP> 158 <SEP> 486 <SEP> 72 <SEP> 83
<tb> 0, <SEP> 2%-38, <SEP> 9 <SEP> 141 <SEP> 362 <SEP> 53 <SEP> 62
<tb> 0, <SEP> 3%--117 <SEP> 333 <SEP> 49 <SEP> 57
<tb> 
 
Les fractions équivalentes à 5 g de matière sèche ont subi des essais en vue de déterminer la perte de charge. 
 EMI19.2 
 
<tb> 
<tb> 



  Glutaraldéhyde <SEP> Perte <SEP> de <SEP> charge
<tb> concentration <SEP> à <SEP> 25 <SEP> heures <SEP> 50 <SEP> heures
<tb> l'immobilisation
<tb> 0, <SEP> 1 <SEP> % <SEP> 3 <SEP> 5
<tb> 0,2 <SEP> % <SEP> 1 <SEP> 3
<tb> 0, <SEP> 3 <SEP> % <SEP> 2 <SEP> 3
<tb> 
 Exemple 16 :
On a chargé le même mélangeur que celui de l'exemple 4, à savoir le mélangeur Lödige FM 130 D, avec 3 kg de fibre de cellulose et avec 13,5 kg de Clarcel Celite et on a pulvérisé 15 kg de polyéthylènimine PEI 15 T à 10 % poids/volume, de Taihei Sangyo Kaisha Ltd., à température ambiante, ensuite 3,0 kg d'eau et finalement 2 kg de glutaraldéhyde à 50 % poids/volume. Le temps de traitement et les vitesses de rotation du mélangeur ainsi que du hachoir ont été choisis de manière telle que l'on obtienne des particules de dimension préférée.

   Les particules ont été séchées dans un lit fluidisé. 

 <Desc/Clms Page number 20> 

 



   Exemple 17 :
On a chargé le même mélangeur que celui de l'exemple   4, à   savoir le mélangeur Lödige FM 130 D, avec
3 kg de fibre de cellulose et avec 12,0 kg de charbon actif Pecactif FGV (de la Firme Peca S. A., Levallois,
Cedex, France) et on a pulvérisé 20,0 kg d'une solution de gélatine Bloom 200 à 10 % poids/volume et finalement
4,5 kg d'eau. Le temps de traitement et les vitesses de rotation du mélangeur ainsi que du hachoir ont été choisis de manière telle que l'on obtienne des particules de dimension préférée. Les particules ont été séchées dans un lit fluidisé. 



   L'utilité d'un produit d'enzyme immobilisée ob- tenu suivant la présente invention apparaît plus claire- ment dans l'essai d'utilisation suivant. On a obtenu un produit de glucose isomérase immobilisée selon l'exemple
12. Le produit contenait 32,6 % en poids de glucose iso- mérase partiellement purifiée et la réticulation a été effectuée comme à l'exemple 12. 



  Après lavage avec 1 % en poids/volume de phos- phate de sodium (pH = 7,0) on a chargé 27,6 g de particu- les humides, correspondant à 10 g de matière sèche, dans une colonne enveloppée d'eau ayant un diamètre de 1,5 cm. 



   La colonne a été maintenue à 65    C   et on a pompé en con- 5 tinu un sirop de glucose à 45 % en poids à pH 7,8 (réglé au moyen de   Na2C03)   à travers le lit d'enzyme à une vitesse qui permet une conversion de 40 à 42 % de glucose en fructose. L'activité initiale était de 538 IGIC/g de préparation de matière sèche (l'activité ayant été calcuD lée suivant NOVO Analyseforskrift AF 147/6) et la demivie de l'activité a été déterminée à 450 heures. Le pH à la sortie était compris entre 7,4 et 7,5. 



   A titre de comparaison on peut noter que la glucose isomérase immobilisée largement utilisée dans le 5 commerce,   Sweetzyme""présente   une activité de 225 à 300
IGIC/g et une demi-vie d'activité semblable et que pour 

 <Desc/Clms Page number 21> 

 obtenir un pH à la sortie de 7,4 à 7,5 avec la Sweetzyme, dans les mêmes conditions qu'indiquées ci-dessus, c'est- à-dire 65    C   et 45 % en poids de sirop de glucose, il faut régler un pH d'entrée de 8,2.

Claims (23)

  1. REVENDICATIONS 1. Procédé pour la production d'une préparation d'enzyme immobilisée particulaire qui est constituée par un support sur la surface duquel est fixée l'enzyme, caractérisé par le fait que le support est formé par la combinaison de deux phases, c'est-à-dire a) une phase continue d'un liant soluble dans l'eau, qui est au moins partiellement dissous ou dispersé dans un milieu aqueux et b) une phase discontinue d'une pluralité de particules séparées, dures et inertes, dont les dimensions sont suffisamment faibles pour ne pas interférer avec la formation du support, par le fait de rendre, si nécessaire, le liant insoluble dans le milieu dans lequel l'enzyme sera finalement utilisée, et par le fait que le support est mis en contact avec une enzyme qui est fixée à la surface du support.
  2. 2. Procédé suivant la revendication 1 caractérisé en ce que la combinaison des deux composants est un mélange de la phase continue et de la phase discontinue et en ce que le mélange est ultérieurement mis sous forme pour obtenir le support particulaire, de préférence sous forme sphérique.
  3. 3. Procédé suivant la revendication 2 caractérisé en ce que la mise en forme consiste en un traitement de mise en forme sphérique, effectué dans un"Marumerizer"selon le brevet des Etats-Unis n 3 277 520.
  4. 4. Procédé suivant la revendication 2 caractérisé en ce que la mise en forme consiste en un traitement de mise en forme sphérique effectué dans un dispositif de granulation tel que décrit dans le brevet des Etats-Unis n 4 106 991.
  5. 5. Procédé suivant la revendication 2 caractérisé en ce qu'on ajoute un agent gélifiable à la phase continue avant, pendant ou après le mélange avec la phase discontinue, après quoi la masse ainsi obtenue est extrudée ou formée en gouttes dans un milieu gélifiant, un agent de réticulation pouvant être ajouté à chacune de ces étapes. <Desc/Clms Page number 23>
  6. 6. Procédé suivant la revendication 5 caractérisé en ce que l'agent gélifiable est de la gélatine, de l'alginate, de la mousse d'Irlande ou de la chitosane.
  7. 7. Procédé suivant la revendication 5 caracté- EMI23.1 risé en ce que le milieu gélifiant consiste en une solution phate ou le ferricyanure ou en de l'eau froide ou en un courant d'air froid.
  8. 8. Procédé suivant l'une quelconque des revendications 1 à 7 caractérisé en ce que la phase continue consiste en une protéine, en particulier la gélatine, de la protéine de soja, de la caséine, de l'albumine, de la zéine, du gluten, ou un hydrolysat de protéine ou un polysaccaride, en particulier de l'agar, de l'alginate, ou d'autres gommes, de la farine, de l'amidon, de la chitosane ou une matière synthétique, tel que la carboxyméthylcellulose, la méthylcellulose, l'éthylcellulose, 1' hydroxyéthylcellulose, l'hydroxypropylcellulose, l'alcool de polyvinyle, la polyvinylpyrolidone ; ou en silicate de sodium.
  9. 9. Procédé suivant l'une quelconque des revendications 1 à 8 caractérisé en ce que la phase discontinue consiste en une terre de diatomées, du sable broyé, de la brique pilée, de l'argile, une poudre de nylon, des oxydes métalliques insolubles ou des sels métalliques insolubles, de la silice broyée, de l'Aérosil, de l'alumine broyée, du corindon, du verre broyé, du silex broyé, du quartz broyé, du granit broyé, du phosphate d'aluminium, du kaolin, de la bentonite, de la perlite, des zéolites, du silicate de calcium, des adjuvants de filtration micro-cellulaires, du silicate de magnésium broyé, du talc, de l'asbeste, de la hornblende abrasée, du dioxyde de titane, de l'oxyde stannique, des poudres de polissage, du silicate de zirconium broyé, du noir de carbone, du charbon actif, de la farine d'os, des cendres volantes ou des fines de métal.
  10. 10. Procédé suivant l'une quelconque des revendications 1 à 9 caractérisé en ce que la quantité de <Desc/Clms Page number 24> phase discontinue est comprise entre environ 10 et environ 98 % en poids, par rapport au poids total du support, de préférence entre 50 et 95 % en poids par rapport au poids total du support.
  11. 11. Procédé suivant l'une quelconque des revendications 1 à 10 caractérisé en ce que la dimension linéaire d'une particule inerte de la phase discontinue, calculée en tant que diamètre de la sphère ayant le même volume que la particule inerte, est inférieure à 1/5 du diamètre de la particule de support, de préférence inférieure à 1/20 du diamètre de la particule de support.
  12. 12. Procédé suivant l'une quelconque des revendications 1 à 11 caractérisé en ce que la phase continue est rendue insoluble par réticulation au moyen d'un agent de réticulation adéquat, de préférence le glutaraldéhyde.
  13. 13. Procédé suivant l'une quelconque des revendications 1 à 12 caractérisé en ce que la forme du support est sphérique ou arrondie et en ce que le diamètre moyen du support est compris entre 0,1 et 5 mm, de préférence entre 0,2 et 2 mm, plus particulièrement entre 0,2 et 1 mm.
  14. 14. Procédé suivant l'une quelconque des revendications 1 à 13 caractérisé en ce que le support est traité avec une solution de l'enzyme et avec un agent de réticulation.
  15. 15. Procédé suivant la revendication 14 caractérisé en ce que le support est introduit dans une tour en tant que masse fluidisée et en ce que la solution d' enzyme soluble est introduite dans la tour à l'état pulvérisé, après quoi la masse ainsi produite est éliminée de la tour et traitée avec l'agent de réticulation.
  16. 16. Procédé suivant la revendication 14 caractérisé en ce que le support est introduit dans une tour en tant que masse fluidisée et un mélange de la solution d'enzyme soluble et d'agent de réticulation est introduit dans la tour à l'état pulvérisé, après quoi la masse ainsi produite est retirée de la tour.
  17. 17. Procédé suivant l'une quelconque des reven- <Desc/Clms Page number 25> dications 1 à 16 caractérisé en ce que l'enzyme est une glucose isomérase, de préférence une glucose isomérase provenant du Bacillus coagulans.
  18. 18. Préparation d'enzyme immobilisée particulaire caractérisée en ce que chaque particule comporte : a) une phase continue d'un liant soluble dans l'eau qui est au moins partiellement dissous ou dispersé dans un milieu aqueux, le liant étant rendu, si nécessaire, insoluble dans le milieu dans lequel l'enzyme sera finalement utilisée, b) une phase discontinue d'une pluralité de particules séparées, dures et inertes dont les dimensions sont suffisamment faibles pour ne pas interférer avec la formation du support, et c) une enzyme immobilisée grâce au liant sur les surfaces du support.
  19. 19. Préparation d'enzyme immobilisée particulaire suivant la revendication 18 caractérisée en ce que les deux phases a) et b) sont en un mélange qui est mis en forme pour obtenir le support voulu, de préférence sous forme sphérique.
  20. 20. Préparation d'enzyme immobilisée particulaire suivant la revendication 19 caractérisée en ce que l'enzyme est réticulée au liant sur les surfaces du support.
  21. 21. Préparation d'enzyme immobilisée particulaire suivant les revendications 19 et 20 caractérisée en ce que chaque particule comporte un liant rendu insoluble dans l'eau par réaction avec le glutaraldéhyde, l'enzyme étant réticulée avec le liant par réaction avec le glutaraldéhyde.
  22. 22. Préparation d'enzyme immobilisée particulaire suivant la revendication 21 caractérisée en ce que chaque particule comporte un liant gélifiable, de la terre de diatomées et des fibres de cellulose en tant que charges et la glucose isomérase en tant qu'enzyme.
  23. 23. Utilisation de la préparation d'enzyme immobilisée particulaire pour la conversion du glucose en fructose dans un lit fixe, agité ou fluidisé.
BE6/47881A 1982-10-06 1983-10-05 Procede de production d'une preparation d'enzyme immobilisee, preparaion d'enzyme immobilisee obtenue et utilisation de celle-ci BE897925A (fr)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DK443082 1982-10-06

Publications (1)

Publication Number Publication Date
BE897925A true BE897925A (fr) 1984-04-05

Family

ID=8133444

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
BE6/47881A BE897925A (fr) 1982-10-06 1983-10-05 Procede de production d'une preparation d'enzyme immobilisee, preparaion d'enzyme immobilisee obtenue et utilisation de celle-ci

Country Status (14)

Country Link
US (1) US4572897A (fr)
JP (1) JPS5985291A (fr)
KR (1) KR840006366A (fr)
AR (1) AR241793A1 (fr)
BE (1) BE897925A (fr)
CA (1) CA1209936A (fr)
DE (1) DE3336235A1 (fr)
DK (1) DK149079C (fr)
ES (1) ES8600392A1 (fr)
FI (1) FI85283C (fr)
FR (1) FR2541305B1 (fr)
IE (1) IE56080B1 (fr)
IT (1) IT1163946B (fr)
NL (1) NL8303414A (fr)

Families Citing this family (31)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DK149079C (da) * 1982-10-06 1986-06-23 Novo Industri As Fremgangsmaade til fremstilling af et immobiliseret enzympraeparat
US4916068A (en) * 1983-10-20 1990-04-10 Kraft, Inc. Bioconversion production of ascorbic acid with L-galactono-1,4-oxidase
JPS60231613A (ja) * 1984-04-28 1985-11-18 Terumo Corp T細胞とb細胞の分離方法およびその分離材ならびにその分離装置
JPS6192570A (ja) * 1984-10-12 1986-05-10 Showa Denko Kk 酵素造粒法
JPS61104792A (ja) * 1984-10-26 1986-05-23 Kawasaki Heavy Ind Ltd 固定化菌体を用いる発酵方法
BR8506634A (pt) * 1984-12-20 1986-09-09 Rhone Poulenc Sante Composicoes para o revestimento de aditivos alimentares destinados aos ruminantes e granulados sob forma de microcapsulas assim revestidos
US4675292A (en) * 1985-03-04 1987-06-23 The Dow Chemical Company Stabilization of glucose isomerase
US4743550A (en) * 1985-04-29 1988-05-10 Union Carbide Corporation Method for improving the partition coefficient in enzyme-containing systems having at least two phases
DE3525648A1 (de) * 1985-07-18 1987-01-29 Bokel Heinz Hermann Dr 1-oxa-2-oxo-2-r-3-aza-5-z-cyclopentanderivate
US4940665A (en) * 1985-12-27 1990-07-10 Showa Denko K. K. Method for granulation of enzyme
US4820627A (en) * 1986-03-24 1989-04-11 Em Diagnostic Systems, Inc. Method of preparing particles suitable for tabletting into diagnostic reagents
US5009994A (en) * 1986-03-24 1991-04-23 Em Diagnostic Systems, Inc. Particles containing mannitol suitable for tabletting into diagnostic reagents
DE3704478C1 (de) * 1987-02-13 1988-07-28 Metallgesellschaft Ag Kugelfoermiger Biokatalysator und Verfahren zu seiner Herstellung
GB8705464D0 (en) * 1987-03-09 1987-04-15 Atomic Energy Authority Uk Composite material
US5073491A (en) * 1988-12-23 1991-12-17 Hoffman-La Roche Inc. Immobilization of cells in alginate beads containing cavities for growth of cells in airlift bioreactors
US5208154A (en) * 1991-04-08 1993-05-04 The United States Of America As Represented By The Department Of Energy Reversibly immobilized biological materials in monolayer films on electrodes
US5336614A (en) * 1991-08-14 1994-08-09 Quality Biological, Inc. Soft agar assay and kit
EP0567661A1 (fr) * 1992-04-25 1993-11-03 Societe Des Produits Nestle S.A. Lipase modifiée, procédé de modification et utilisations
DE69332597T2 (de) * 1992-04-29 2003-05-28 Genencor Int Enzym, das in einem Träger aus Aktivkohle und vernetzter Gelatine immobilisiert ist
US5846762A (en) * 1992-08-26 1998-12-08 Lockheed Martin Energy Research Systems, Inc. Structurally stable gel bead containing entrapped enzyme and method for manufacture thereof
JP2735458B2 (ja) * 1993-06-18 1998-04-02 日本碍子株式会社 生体触媒用担体
NZ510838A (en) 1998-10-27 2003-03-28 Genencor Int Matrix granule containing a protein and a starch admixture layered over an inert particle
US7166451B1 (en) * 2003-02-24 2007-01-23 The Ohio State University Immobilization of enzyme on a fibrous matrix
US20050009158A1 (en) * 2003-03-07 2005-01-13 Arindam Roy Process for enzymatically resolving an enantiomeric mixture of alpha-hydroxy acids
KR100645019B1 (ko) * 2004-06-03 2006-11-14 주식회사 리젠 바이오텍 비수용성 무기화합물이 포집되어 있는 고분자 비드, 이의제조방법 및 용도
US20100323945A1 (en) * 2007-01-11 2010-12-23 Novozymes A/S Particles Comprising Active Compounds
JP5455244B2 (ja) * 2008-03-12 2014-03-26 タタ ケミカルズ リミテッド 遊離細胞によるガラクトオリゴ糖の製造方法
CN111378643A (zh) * 2018-12-29 2020-07-07 丰益(上海)生物技术研发中心有限公司 固定化酶组合物及其制备方法和用途
CN110357248B (zh) * 2019-07-12 2021-10-22 吉林建筑大学 一种水处理填料及其制备方法
CN114196663B (zh) * 2021-12-14 2024-01-23 中国科学院合肥物质科学研究院 一种土壤激发菌剂固定化微球及其制备方法
CN117305614A (zh) * 2023-09-27 2023-12-29 浙江大学 一种利用生物吸附剂从电子废弃物中选择性回收金的方法

Family Cites Families (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1362365A (en) * 1970-07-28 1974-08-07 Novo Terapeutisk Labor As Production of enzyme preparations
US3873521A (en) * 1970-09-17 1975-03-25 Astra Laekemedel Ab Esters of {60 -amino penicillins
US4141857A (en) * 1976-04-30 1979-02-27 Uop Inc. Support matrices for immobilized enzymes
GB1571987A (en) * 1976-07-02 1980-07-23 Novo Industri As Enzyme products
US4116771A (en) * 1976-07-02 1978-09-26 Novo Industri A/S Immobilized saccharifying enzyme product and process for preparation thereof
GB1590432A (en) * 1976-07-07 1981-06-03 Novo Industri As Process for the production of an enzyme granulate and the enzyme granuate thus produced
JPS5312992A (en) * 1976-07-21 1978-02-06 Mitsubishi Monsanto Chem Co Preparation of polyphenylene oxides
JPS6015317B2 (ja) * 1976-10-05 1985-04-18 アボツク ラボラトリ−ズ 生体重合体とカップリングさせて使用するための組成物
US4110164A (en) * 1977-04-19 1978-08-29 Standard Brands Incorporated Agglomerated fibrous cellulose
DK146481C (da) * 1978-08-14 1984-03-26 Novo Industri As Fremgangsmaade til fremstilling af et immobiliseret enzymprodukt
FR2446317A1 (fr) * 1979-01-12 1980-08-08 Solvay Granules complexes contenant des substances proteiniques actives et procedes pour leur fabrication, leur utilisation, et leur regeneration
JPS5836959B2 (ja) * 1980-08-21 1983-08-12 三井製糖株式会社 固定化α−グルコシルトランスフエラ−ゼによるパラチノ−スの製造法
DK149079C (da) * 1982-10-06 1986-06-23 Novo Industri As Fremgangsmaade til fremstilling af et immobiliseret enzympraeparat

Also Published As

Publication number Publication date
FI85283B (fi) 1991-12-13
DK442783A (da) 1984-04-07
JPS5985291A (ja) 1984-05-17
DK149079C (da) 1986-06-23
CA1209936A (fr) 1986-08-19
IE832346L (en) 1984-04-06
IT8323148A0 (it) 1983-10-05
ES526246A0 (es) 1985-10-01
AR241793A1 (es) 1992-12-30
FI833614A (fi) 1984-04-07
IE56080B1 (en) 1991-04-10
DK149079B (da) 1986-01-13
NL8303414A (nl) 1984-05-01
FR2541305B1 (fr) 1987-04-10
DK442783D0 (da) 1983-09-28
FI85283C (fi) 1992-03-25
IT1163946B (it) 1987-04-08
ES8600392A1 (es) 1985-10-01
US4572897A (en) 1986-02-25
FR2541305A1 (fr) 1984-08-24
DE3336235A1 (de) 1984-04-12
DE3336235C2 (fr) 1992-01-30
FI833614A0 (fi) 1983-10-05
KR840006366A (ko) 1984-11-29

Similar Documents

Publication Publication Date Title
BE897925A (fr) Procede de production d&#39;une preparation d&#39;enzyme immobilisee, preparaion d&#39;enzyme immobilisee obtenue et utilisation de celle-ci
JP2641934B2 (ja) 固定化方法
JPS60232090A (ja) 固定化酵素、その製造方法およびその使用方法
BE897926A (fr) Procede de production d&#39;une preparation d&#39;enzyme immobilisee ay moyen d&#39;un agent de reticulation, preparation d&#39;enzyme immobilisee ainsi obtenue et utilisation de celle-ci
FR2521027A1 (fr) Membrane en polyamide, presentant des proprietes de surface controlees
CH692150A5 (fr) Support d&#39;immobilisation d&#39;enzymes et lipase immobilisée.
SE452161B (sv) Forfarande for framstellning av porosa cellulosaperlor och dess anvendning
WO1994026883A9 (fr) Procede de production d&#39;enzyme exempte de poussiere
CA2140530A1 (fr) Methode pour la fabrication d&#39;enzymes exemptes de poussieres
FR2716207A1 (fr) Matériau électroactive, sa préparation et son utilisation pour l&#39;obtention d&#39;éléments cathodiques.
FR2582544A1 (fr) Procede de preparation de supports spheriques de catalyseurs et matieres ainsi produites
GB2128620A (en) Method for production of an immobilized enzyme preparation
JP2003514922A (ja) 蛋白質含有顆粒および顆粒配合物
JP3287686B2 (ja) 高分子系粒状含水ゲルおよびその製造法
KR100457546B1 (ko) 폴리프럭토오스 또는 그 유도체를 이용한 미소구 및 그제조방법
FR2536064A1 (fr) Mousse en fibres ceramiques et son procede de production
Chang et al. Immobilization of leuconostoe mesenteroides dextransucrase to porous phenoxyacetyl cellulose beads
SE452160B (sv) Forfarande for framstellning av mikroporosa kroppar inneslutande ett eller flera aktiva medel
JPH0327196B2 (fr)
JPH02180706A (ja) リン酸化合物粒子集合体及びその製造方法
FR2578448A1 (fr) Procede de production de supports de catalyseurs et produits obtenus
JPH02180707A (ja) リン酸化合物粒子集合体の製造方法
EP0462885B1 (fr) Composition d&#39;aspartam
BE804652A (fr) Perfectionnements relatifs a des enzymes immobilisees
JPS6219155B2 (fr)

Legal Events

Date Code Title Description
RE Patent lapsed

Owner name: NOVO INDUSTRI A/S

Effective date: 19971031