PL111964B1 - Process for preparing novel peptides - Google Patents

Process for preparing novel peptides Download PDF

Info

Publication number
PL111964B1
PL111964B1 PL1978208497A PL20849778A PL111964B1 PL 111964 B1 PL111964 B1 PL 111964B1 PL 1978208497 A PL1978208497 A PL 1978208497A PL 20849778 A PL20849778 A PL 20849778A PL 111964 B1 PL111964 B1 PL 111964B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
group
ile
solution
acid
general formula
Prior art date
Application number
PL1978208497A
Other languages
English (en)
Other versions
PL208497A1 (pl
Original Assignee
Richter Gedeon Vegyeszet
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Richter Gedeon Vegyeszet filed Critical Richter Gedeon Vegyeszet
Publication of PL208497A1 publication Critical patent/PL208497A1/pl
Publication of PL111964B1 publication Critical patent/PL111964B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K7/00Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/14Angiotensins: Related peptides
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P43/00Drugs for specific purposes, not provided for in groups A61P1/00-A61P41/00
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P9/00Drugs for disorders of the cardiovascular system
    • A61P9/12Antihypertensives
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Vascular Medicine (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Heart & Thoracic Surgery (AREA)
  • Cardiology (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarza¬ nia nowych peptydów o ogólnym wzorze X-Arg- -Val-Tyir-Ifle-HisHPro-Y, w którym X oznacza rod¬ nik pochodzacy z alifatycznego kwasu a-hydroksy- ikarboiksylowego, a Y oznacza rodnik pochodzacy z alifatycznego kwasu a-aiminokarboksylowego, oraz ich soli addycyjnych z kwasami i polaczen kompleksowych.Rodnik X korzystnie oznacza grupe hydroksy- acetylowa lub cnhydiroiksypropionylowa, natomiast Y korzystnie oznacza grupe leucylowa, izoleucylo- wa, alanylowa lub treonylowa.Peptydy wytwarzane sposobem wedlug wyna¬ lazku stanowia analogi angiiotensyny II i wykazu¬ ja dzialanie do miej antagomistyczne.Angioitensyna II jest wytwarzanym w ustroju oktapeptydem odznaczajacym sie silnym dziala¬ niem podwyzszajacym cisnienie tetnicze kirwi. W ustroju powstaje najpierw angiotenzyna I przez dzialanie obecnego w nerkach enzymu proteoli¬ tycznego reniny na a-globuline wytwarzana w watrobie. W warunkach inoirmalnych angiiotenisy- na I ulega przemianie enzymatycznej na oiktapep- tyd — angiotensyne II.Pierwszy analog amigiotensyny II opisano w 1970 roiku. Stwierdzono, ze zwiazek ten dziala jato specyficzny inhibitor angiotensyny II na za¬ sadzie wypierania (ikookuirencji), zarówno w te¬ stach ki vivo jaik równiez iin vitro (G. R. Mar¬ io 15 20 25 30 shall ei al. Proc, Natl. Acad. Sci, USA 67, 1624, (1970) P. A. Khairallaih et al.: J. Med. Chem. 13, 181 (1970).Doimiesienia .powyzsze ^powodowaly szeroikie za¬ interesowanie tymi zwiazkami i pociagnely za soiba w wielu laboratoriach i|race nad synteza oraz badaniem nowych analogów angiotensyny II o dzialaniu anitagoinistycznym, dzieiki któremu moga byc stosowane w celach diagnostycznych lub do leczenia nadeisameniia nerkowego. J.uz w poczatko¬ wych pracach stwierdzono, ze najbardziej obiecu¬ jace pod tym wzglejdeim analogi uzyskuje sie przez zastapienie reszty 8-fenyloalanioowej w lancuchu angiotensyny II reszta alifatycznego aminokwasu. .Zastapienie 'to powoduje zmiane wiasciwoisci. pep- tydu z agooistyczinych na antaigoiniistyczne (D. Gag- non et al.: Bn J. Pharmacol. 43, 409 (1971); D. T.Pals et al.: Circ. Res. 29, 664, (1971).Znaczne wzmocnienie dzialania antagonistyczne- go 'mozna uzyskac przez zastapienie oprócz Phe8 rów/niez reszty Asp1 reszta sarkozyny (D. T. Pals el al.: Circ. Res. '29, 673 i(197,l). Otrzymana w ten sposób (Sar1, Ala8) angioitensyna II jesit juz sto- isowana. Zalety tego zwiazku zwiazane sa z mniej¬ szym in vivo 'rozkladem anzymatycznym i duzym powinowactwem do punktów receptorowych.Pi-zyipuszozeiriiie, ze aintagomiisityczne analogi an- gioitemisyny II moga iznalezc zastosowainie w diag¬ nostyce oraz w niektórych przypadkach w lecze- 111964niu aiadcismieiiia nerkowego — (D. Ganlen i F.GRoss: Med. Klin. 71, 2043, {1976); J. L. Macrx.: Science, 194, 821," (1976); P. Needleman i G. R.Marshall.: Fed. Proc. 35, 2486, 1(1976 r.) zostalo po¬ twierdzone w badaniach klinicznych (H. R. Brun- ner el al.: Lanicet 1045, (1973); A. J. M. Domker et al.r Lancet, 1535 (1974); T. Ogihara et al. Lan¬ cet, 219, (1974); J. H. Larach et al.: New Bngl. J.Med., 292, 695 (1975); W. A. Pettiiigeir et al.: New Engl J. Med. 292, 1214 (1975); D. H. P. Sitreeten et al.: Circ. Res. 36, Suppl. 1, 125 (1975X; H. R. Brun- 'ner i H. Gav±as: Schwedtz, nned. • Wschr. 106, 1791 (1976).Porównanie budowy i -aiktywnoisci biologicznej Otrzymanych dotychczas analogów angiotenisyny II dostarczylo bardzo waznych informacji dla inter¬ pretacji aktywnosci agonistyczno^antag omastycznej (M. C. Khosla et al.r Handbook oi Expetnimeintal Phairmacology, tom 37 wydawnictwo I. H. Page i F. H. Bumpus 1974; G. R. Marshall: Fed. Proc. 35, 2494 (1976).Zadaniem wynalazku jest otrzymanie nowych antagonistów pozbawionych niepozadanych dzialan ubocznych i odznaczajacych sie dluzszym biolo¬ gicznym okresem póltrwania (M. C. Khosla et al.: J. Med. Ghem. 19, 224 (1976) i to samb 20, 253 (1077)).Stwierdzono, ze przy 'jednoczesnym zastapieniu w czasteczce angiotensyny II reszty 8-fenyloalani-. nowej/ Teszta alifatycznego kwasu a-aminokarbo- ksylowego i (przylaczeniu w polozeniu 1 alifatycz¬ nego kwasu a-hydroksykailboksylowego otrzymuje sie nowe konkurencyjne inhibitory angiotensyny II, 'które w testach in vivo (nawet przy podaniu podskórnie) znacznie zmniejszaja nadcisnienie wy¬ wolane przez angiotensyne II.Sposób wedlug wynalazku wytwarzania zwiaz¬ ków o ogólnym wzorze X-Arg-Val-Tyr-Ile-His- -Pro-Y, w którym Y i X maja wyzej okreslone znaczenie, .polega na tym, ze reaktywna pochodna, heptapeptyclu o ogólnym wzorze H-Atrg -Tyr{B)-Ile-His(E)-iPro-Y-OG, w którym A ozna¬ cza grupe odpowiednia do okresowej ochrony gru¬ py guanidynowej argininy, B oznacza grupe od- - powiednia do okresowej ochrony aromatycznej grupy hydroksylowej tyroniny, E oznacza grupe odpowiednia do okresowej ochrony grupy imida- zolowej histydyny, G oznacza grupe odpowiednia do ochrony grupy karboksylowej koncowego weg¬ la alifatycznego aminokwasu, trwala w" lagodnie kwasowych warunkach ale odszczepiaina przez sil¬ ne kwasy 'lub .zasady, albo na drodze 'uwodornienia katalitycznego, a Y ma wyzej okreslone * znacze¬ nie, poddaje v isie Teakcji z reaktywna pochodna kwasu aminoiksykarboksylowego o ogólnym wzo¬ rze W-X'hM, w którym- X' oznacza gruipe a-amano- ksyacylowa pochodzaca z alifatycznego kwasu 'kar- boksylowegO:.W oznacza grupe ochronna odszczepiaina przez hydrolize kwasna lulb katalityczne uwodornienie, a M oznacza grupe hydroksylowa lub grupe akty¬ wujaca, odszczepia sie grupe ochronna E z otrzy¬ manego zwiazku o ogólnym wzorze W-X'-Arg -Vai-TyrCB)-iae-KE^(E)-Pro-Y-OG,w (którym B,W, 1 964 4 X/,Y,A,E i G maja wyzej xokreslorie znaczenia, d nastepnie .pozostale grupy ochronne ^ancuchów bocznych i grup koncowych, przy czym te pozo¬ stale grupy uisuwa sie przez uwodornienie kata- 5 lityczne i ewentualnie przeksztalca tak otrzymany zwiazek o ogólnym wzorze X-Arg-Val-Tyr-Ile-His- -Pro-Y- w sól addycyjna z kwasem lub w pola¬ czenie kompleksowe. 10 W zwiazkach o ogólnym wzorze H-Airg(A)-Val- Tyr(B)-IileHHisi(E)-Pro-Y^OG, A oznacza korzystnie grupe nitrowa lub tosylowa, B oznacza korzyst¬ nie ewentualnie podstawiona grupe benzylowa, a E oznacza korzystnie grupe dwuniitrofenylowa. W 15 zwiazkach wyjsciowych o ogólnym wzorze W-X'-M, W oznacza korzystnie grupe benzylloksykaiilbanylo- \ wa lub Illirz.-butoksykairbónyiowa, X' oznacza ko¬ rzystnie grupe aiminoksyaicetylowa lub a-aminok- sypropionylowa, a M oznacza korzystnie grupe pi- 20 waloiloksylowa, nitrofenoksylowa, pieciofluorofe- noksylowa, N^sukcynimidoiksylowa, azydowa, 2,3,5- -trójchlorofenoksylowa lub pieciochlorafenoksylo- wa.Grupe ochronna E odszczepia sie korzysltnie za 25 pomoca 2^merkaiptoetanolu, natomiast pozostale grupy ochronne lancuchów bocznych, grup kon¬ cowych usuwa sie przez uwodornienie katalitycz¬ ne. Oznacza to, ze wszystkie grupy ochronne z wyjatkiem E mozna usunac w jednym etapie. W 30 wyniku usuniecia grupy aminowej w postaci amo¬ niaku z N-koncowego «-aminoksykwasu otrzymu¬ je sie a-hydroksykwas. Ten sposób usuwania gru¬ py aminowej z uwolnieniem a-nydroksykwasu jest tutaj przedstawiony po raz pierwszy. 35 Reaktywne pochodne heptapeptydu o ogólnym m wzorze H-Arg-(A)-Val-Tyo:(B)-Ile-His(E)HPro-Y-OG, stosowane jako zwiazki wyjsciowe w (Sposobie we¬ dlug wynalazku, mozna otrzymac metodami zna¬ nymi w chemii peptydów. Odpowiednia metoda 40 jest opisana na przylklad w wegierskim opisie pa¬ tentowym nr 168431. Polega ona na tym, ze gru¬ py funkcyjne lancuchów bocznych chromi sie gru^ parni trwalymi w warunkach kwasnej hydrolizy prowadzonej przy eliminacji grupy ochronnej po 45 sprzeganiu.W konzysitnej realizacji sjposobu wedlug wyna¬ lazku do okresowej ochrony grupy kanboiksylowej koncowego wegla aminokwasu stosuje sie grupe 50 p^rnitrobenzylowa i(NB), grupe guanidynowa argi- ' niny chroni sie grupa nitrowa, natomiast grupe hydroksylowa tyrozyny chroni sie gmupa benzylo¬ wa (Bzl), a grupe chTOniaca pierscien tijmidazolo- wy histydyny stanowi grupa dwunitrofenylowa 55 (Dnp).W-szysitkie te grupy ochronne sa trwale w sro¬ dowisku slabo kwasnym, zatem Nnkoncowa grupa t-butoksykambonylowa i(Boc) moze byc usunieta bez niebezpieczenstwa ich odszczepiemia. Przed- , 60 stawiona specjalna kombinacja grup ochronnych umozliwia .usuniecie w pierwszym rzedzie girupy dwunitrofenylowej, a nastepnie wytworzenie zwiazków o ogólnym wzorze X-Aa:g-Val^Ile-His- -Pxo-Y w jednoetapowej reakcji przez uwodoiinie* 6* nie katalityczne.111 064 Zwiazki wytwarzane sposobam wedlluig wynalaz¬ ku mozna oczyszczac znanymi metodami, korzyst¬ nie metoda chromatografii # g'onoiwymiennej na karboiksymetyloceTulozie. Stosujac te technologie wytwarzane zwiazki otrzymuje sie w .postaci zlio- 5 filizowanego proszku i. mozna je latwo przepro¬ wadzic w rózne sole • lub polaczenia kompleksowe.Aktywnosc amtagomistyczina zwiazków o ogól¬ nym wzorze K-Arg-yal-Tyr-Ile-His-Pro-Y testo¬ wano na samcach kota. Cisnienie krwi mierzono f W na tetnicy szyjnej. Zwierzetom podawano „Hiper- tensim" (firmy Ciba) przez WiStrzykniecie do bocz- 6 danych zwiazków. „Saralasin" uzyto dla porówna¬ nia. Wyniki podane w tablicy stanowia srednia wyników z 6 doswiadczen. Wielkosc bledu okres¬ la rozrzut wartosci podstawowej.Z powyzszej tablicy wyruika, ze kazdy z analo¬ gów angioltensyny II zawierajacy w jpolozeaiiiu 1 reszte alifatycznego kwasu hyidrolksykarbakisylowe- go wykazuje znaczne dzialanie obnizajace cisnienie krwi. Dzialanie to jest proporcjonalne do poda¬ nej dawki.Tesity te przeprowadzono irówniez przy podaniu zwiazków podskórnie. Nalezy zwrócic uwage na Wplyw róznych Tablica 1 analogów angiotensyny II, podawanych dozylnie, na cisnienie /krwi wyste¬ pujace po wstrzyknieciu dozylnym angiotensyiny II • Zwiazek badany [Hydroiksyacetylo1, Deu8]-Ang II [Hydrokisyacetyilo1, Ile8]-Anjg II {Hydroksyacetyilo1, Thr/Me/8]-Ang II {L^a-ihydroiksypropionylo1, Leu8]-Ang II [L-a-hydiroksypropionylo1, Ile8]-Ang II „Saralasin" Spadek cisnienia krwi w 102 Pa po podaniu dozylnym dawki 10 f*g/kg —41,3±6^a5 —32,0+2,26 —44,0+7,05 -^,2,7+4,92 —41,3+4,39 —54,7±3,32 - 20 //g/kg , —56,9±3,72 -^39,9+3,06 ^50,5+5,45 ^53,2±3,59 —50,5+5,45 ¦ nej zyly udowej z iszybkoiscia 0,5 //g/kg/min. Po ustabilizowaniu sie podwyzszonego cisnienia krwi podawano wodny, fizjologiczny lub zawierajacy nosnik roztwór testowanego zwiazku „Saralasin", w jednakowej dawce, dozylnie lub podskórnie, po czym mierzono .spadek cisnienia krwi.W tablicy 1 przedstawiono otrzymane w testach spadki cisnienia krwi po dozylnym podaniu ba- 35 40 fakt, ze ta droga podawania angiotensyny II lub jej analogów .nie zostala dotychczas opisana. Do podawainila podisikórmielgio uzyto rioizitiwóir fiizjoloigilcz- nej solanki zawierajacej badany zwiazek oiraz do¬ datek karboiksymetyloceluilozy lub zelatyny. Wy¬ niki testu podane w tablicy 2 stanowia srednia wyników z 5 osobnych prób. Wielkosc bledu o- kresla rozrzut wartosci podstawowej.Tablica 2 Wplyw róznych analogów angiotensyny II, podawanych podskórnie, na cisnienie krwi wystepu¬ jace po wstrzyknieciu dozylnie angiotensyny II . 1 Zwiazek badany [L-cHhydroksypriopio- nylo1, Leu8]-Ang II [L-a-hydroksypropio- nylo1, Ile8]-Amg II 200 200 Rozpusz¬ czalnik roztwór CMC w fizjolo¬ gicznym roztworze isolanki zelatyna w fizjo¬ logicznym roztworze isolanki Spadek cisnienia krwi w 10* Pa po uplywie 15 minut —37,2+4,13 % —37,2±13,3 30 minut ^50,5+4,19 —37,2±9,59 60 minut —33,2±1,90 ^33,2±7,98 120 minut —5,65±2,39 —5,65±9,71 CMC = karboksymetyloceluloza111 964 8 Z danych przedstawionych w tablicy 2 wynika, ze nowe zwiazki wytwarzane 'Sposobem wedlug wynalazku zmniejszaja sztucznie wywolane wy¬ sokie cisnienie krwi.Okreslenie „polaczenie kompleksowe" peptydów wytwarzanych w sposób wedlug wynalazku odnosi sie w tym opisie do polaczen kompleksowych z niektórymi substancjami organicznymi, które po¬ woduja opóznione dzialanie peptydów. Typowe przyklady 'tego rodzaju substancji organicznych stanowia: zelatyna, karboksymetyloceluloza, estry* kwasu alginowego, poliufluoroetanofoisfiorany, po¬ limery aminokwasów lub inne .polimery albo ko¬ polimery.Peptydy wytwarzane w sposób wedlug wynalaz¬ kioraz ich dopuszczalne farmaceutycznie sole ad¬ dycyjne i polaczenia kompleksowe stosuje sie w postaci typowych isrodków farmaceutycznych.Srodki te zawieraja zwiazki wytwarzane w spo¬ sób wedlug wynalazku z dodatkiem nieorganicz¬ nych nosników odipow-iednich do podawania doje- litowo lulb poza jelitowe (Moga one byc "w po¬ staci stalych liofiiji zatorów ^zawierajacych rózne obojetne zwiazki nie reagujace z pelptydami, np. weglowodory uzyte jako nosniki, albo w postaci rozcienczonych lub stezonych zawiesin albo emul¬ sji, które z kolei zawieraja równiez srodki kon¬ serwujace i srodki stabilizujace. .Srodki farmaceutyczne -zawierajace zwiazki wy¬ twarzane w sposób wedlug wynalazku moga byc stosowane diagnostycznie od odróznienia nadcis¬ nienia nerkowego lub leczniczo przy syndromach wywolanych zwiekszonym nerkowym cisnieniem krwi.Dalsze iszczególy isposobu wedlug wynalazku ilu¬ struja ponizsze przyklady. Skróty stosowane w .przykladach odpowiadaja powszechnie stosowa¬ nym w literaturze biochemicznej (J._Biol. Chem. 247, 977/1972). Symbolem „O" przed 'symbolem a-aminokwasu oznaczono odpowiedni a^aminoksy- kwas, np. OGly oznacza kwas aminoksyootowy, OAla oznacza kwas a-aminoksypropionowy itd.Dalsze skróty to na przyklad PFP — pieciofluoro- fenyl i Z — karbometokisyl.Prowadzac reakcje w siposób wedlug wynalaz¬ ku do odparowywania zawisze stosowano obroto¬ wa wyparke prózniowa jflirmy Biichi. Temperatu¬ ry topnienia okreslano w aparacie dr. Tottoli (pro¬ dukowanym .przez Biichi). Chromatografie cienko¬ warstwowa wykonywano na przyklad z zelem krzemionkowym ;,Kieselgel G nach Stahl" firmy E. Merck. Ghromatogramy, rozwijano w nastepuja- ,cych mieszaninach rozpuszczalników: 1) octan ety¬ lu: {mieszanina purydyna/kwas octowy/woda 20 : 6 : : 11] = 95 :5; 2) ta sama 90 : 10; 3) ta sama 80 : 20; 4) ta .sama 70:30; 5) mieszanina n-4utanoiyikwas octowy/woda 4:1:5; 6) mieszanina n^Dutanol/ /kwas octowy/pirydyina/woda 30 : 6 : 20 : 24; 7) mie¬ szanina n^butanol/octan etylu/kwas octowy/woda 1:1:1:1. W podanych przykladach górny indeks przy wairtosci R* oznacza numer uzytego ukladu rozwijajacego. ~ Elektroforez^ bibulowa przeprowadzono iw po¬ ziomym aparacie srednionapieciowym LMIM na 10 15 30 39 40 45 50 55 60 bibule MN 214, w roztworze buforu pH 1,9, oprócz kwasu glutaminowego. Napiecie: 450 V, czas: 3 go¬ dziny.Chromatogiramy wywolywano czesciowo roztwo¬ rem ninhydtryny, a czesciowo typowa metoda chlo¬ rowania przy uzyciu roztworu o-toiiuidyna^KJ.Produkt koncowy oczyszczano w nastepujacy. sposób: 0,5 g wolnego peptydu rozipuszczono w 4 ml 0,01 N buforu z octanu amonu i otrzymany roztwór naniesiono na kolumne z karbokisymetylo- celuloza l(CMC 52) o pojemnosci 0,5 litra. Ko¬ lumne równowazono uprzednio tym samym bu¬ forem. Wymywanie prowadzono w gradiencie 'ste¬ zenia mieszajac 1,5 litra 0,01 M i 1,5 litra 0,4 M roztworu octanu amonu w mieszalniku gradien¬ tu, pnzy szyb/kosci wyiplywu 25 ml/h,. zbierajac frakcje po 10 ml. Wyciek z kolumny analizowano w swietle UV za pomoca spektrofotometru Uvi- cord II firmy LKB i okreslone na podstawie o- tnzymanej' krzywej glówne frakcje liofilizowane w Mofilizatorze iLeybold — Hereus, Liofilizat re- chTomatografowano stosujac te sama metode gra¬ dientu stezen i otrzymany eluat ponownie liofili¬ zowano.Przyklad I. ifHydroksyacetylo1, Deu8]-angio- tensynaII - . ' Etap 1. Boc-Arg(N02)-Val-Tyr -Plro^Leu-ONB. Do roztworu * 4,2 g (12 mmoli) Leu-ONB. HBr w .50 ml chloroformu dodaje sie 1,08 ml trójetyloaminy i 3,ai (10 mmoli) Boc-Pro- -OPFP. Calosc miesza sie w temperaturze poko¬ jowej w ciagu 20 minut, wytrzasa z woda, a na¬ stepnie z 10°/a wodnym roztworem kwasu cytry¬ nowego i suszy. Roztwór chloroformowy odparo¬ wuje sie. Otrzymany chroniony dwupeptyd (Rj = = 0,8) rozpuszcza sie w 20 ml 8 M roztworze kwasu solnego w dioksanie. Po 10 miinultach, roz¬ twór ien rozciencza sie suchym eterem i odpa¬ rowuje. Chlorowodorek dwuipeptydu (Rj = 0,56) rozpuszcza sie w 50 ml chloroformu, doprowadza wartosc pH iroztworu do 8 za pomoca trójetylo¬ aminy i dodaje 6,8 g (15 mmoli) Boc-His(Dnp)- ^OPFP. Roztwór miesza .sie w temperaturze poko¬ jowej w ciagu jednej godziny utrzymujac wartosc pH arówna '8. Nastepnie do roztworu dodaje sie 1,65 ^ ml N.NHdwumetylo-aminoetyloaminy w celu usuniecia nadmiaru aktywnego estru i po 10 mi-" nutach mieszanine te wytrzasa sie z Kfi/o Wod¬ nym roztworem kwasu cytrynowego, 1 N wod¬ nym roztworem kwasu solnego i 5vo wodnym roztworem- wodoroweglanu ¦• sodowego. Po osusze¬ niu roztwór odparowuje sie.Otrzymany chroniony trójpeptyd (Rf = 0,65) rozpuszcza sie w 25 ml 8 M roztworu kwasu sol¬ nego w diojksanie i po 15 minutach wytraca sie .trój-peptyd (R*. = 0,47) przez dodanie suchego ete¬ ru. Osad odsacza sie i zaraz rozpuszcza w miesza¬ ninie 50 ml. chloroformu i 20 ml dwumetylofor- maimidu. Wartosc pH doprowadza sie trójetylo- amina do 8 i dodaje 6,0 g <15 mmoli) Boc-IJe- -OPiFP. Po uplywie 30 miniut mi'e(sizanine reakcyj¬ na odiparowuje sie do sucha, pozostalosc rozpusz¬ cza w 100.ml octanu etylu. Rozltwór octanowy ek-lii 9 9 strahuje sie iwodnym iroztworem kwasu cytryno¬ wego, 1 N wo'dnym roztworem kwaisu solnego i na koncu z woda. Po osuszeniu odparowuje sie oc¬ tan etylu, a pozostalosc zadaje .mieszanina eteru i heksanu 1:9.Uzyskamy chroniony tetraipeptyd (Rf = 0,64) wy¬ odrebnia sie i roizpuslzcza w 25 ml 8 M roztworu kwasu solnego w dioksanie. Po 15 minutach po¬ wstaly tetrapeptyd (R* =0,40) wytraca sie su- 10 chym eterem i odsacza. jChloirowodorek tefcrapep- tydu 'rozpuszcza sie w mieszaninie 50 ml chloro¬ formu i 30 ml dwumetyloformamidu i doprowa¬ dza wartosc pH iro'7ltwoinu do 8 za pomoca irójety- loaminy, po czym • dodaje sie 6,0 g (11,5 mola) 15 Boc-Tyr(Bzl)-OPFP. Po 15 minutach roztwór pd- . parowuje sie, pozostalosc rozpuszcza w octanie etylu i dodaje 0,66 ml NjN-dwumetj^o-aminoetylo- anriny. Calosc pozostawia sie na 10 miniut, po czym wytrzasa iz 10®/q wodnym roztworem kwasu *• cytrynowego, z 1 N wodnym roztworem kwasu solnego i v woda, suszy i odparowuje. Pozosta¬ losc po odparowaniu "zadaje isie suchym eterem i odsacza chroniony peirutapeptyd (R? =0,8). Pro^ duktt ten rozpuszcza sie w 25 mil 8 N rozStwo.ru **' kwasu (solnego w dioksanie i po 15 minutach wy¬ trzasa sie otrzymany pentapeptyd (Rf — 0,8) do¬ dajac suchy ©ter. Osad odsacza sie ;po czym prze¬ mywa eitarem i zaraz rozpuszcza w 50 ml dlwu- 30 metylofoirmamidu, doprowadza sie trójetyloamina wartosc pH roztworu do 8 i dodajac 4,2 g (II mmoli) Boc-Val-OPFP: Calosc miesza peraturze pokójowej w ciagu jednej gadziny, po czym odparowuje, a otrzymana pozostalosc roz¬ puszcza sie w chloiroformie i wytrzasa kolejno z 10% wodnym roztworem kwasu cytrynowego, 1 N wodnym roztworem kwasu solnego i z woda. Na¬ stepnie roztwór osusza sie i odparowuje, a pozo¬ stalosc zadaje etereim. 2 Wytworzony chroniony heksapeptyd (Rf = 0,82) odsacza sie, rozpuszcza, w 25 ml 8 N roztworu kwasu solnego w dioksanie i po 15 minutach wy- 3 traca sie suchym eterem heksapeptyd (R 'f •= 0,55).Osad odsacza sie i przemywa eterem i zaraz roz¬ puszcza w 50 ml dwumetyloformamidu, doprowa-^. dza sie trójetyloamina wartosc pH roztworu do 8 i dodaje'4,8 g i(10 mmoilii) Boc-Arg(NO?)^OPFP. Po . uplywie 30 minut rozpuszczalnik wymienia sie na chloroform i roztwór „chloroformowy wyttrzasa'sie z 1 N wodnym roztworem kwasu isolnego i iz woda.Z kolei roztwór osusza sie, odparowuje i otrzy¬ mana pozostalosc traktuje etanolem. Wyodrebnia sie chroniony Ihe/ptapeptyd '(Rf r= 0,8) (uzyskujac 5g 7,6 g (53% w przeliczeniu na wyjsciowa Boc-Prb-* -OPFP). Temperatura topniiemia 192-^105OC.. Etap 2. Z-OGly-Arg(N02)-Val-Tyr(Bzl)-Ile-Hjjs (Dnjp)-Pro-Deu-ONB. 1,8 g i(l,35 ' mmola) Boc-Arg (N02-Val-Tyr puszcza isde w 10 ml 8 M roztworu kwaisu solme- " go w dioksanie. Po 15' minutach chlorowodorek wodnego heptaipeptydu wyitraca .sie suchym ete¬ rem, odisacza i przemywa suchylm eterem. Otrzy¬ many produkt (R? =0,36) Tozipuszoza isie od razu « 10 w 20 ml dwumetyloformamidu, doprowadza trój- etyiloamina wartosc pH do 8 i dodaje 0,9 g (2,3 mmola) Z-OGly^OPFP.Po 15 minutach rozpuszczalnik wymienia sie na chloroform, po czym roztwór chloroformowy wytrzasa isie (z 1' N wodnym (roztworem kwasu solnego i z woda, isuszy i odparowuje. Pozostalosc traktuje isie mieszanina etanolu * i eteru (2: 8), a nastepnie odsacza produkt otrzymujac 1,6 g l(85*/o) Z-OGly-Arg(N02)-Val-Tyr(Bzl)^Ile^Hi9(Dnip)KPro- -Leu-ONB, a temperatura topnienia 165—174°C (R * =o,80).Etap 3. Usuwanie grup ochronnych. 1,6 g (1,0 mmola) Z-OGly-Aeg-(N02)-Vail-Tyr(Bzl)-Ile-His (Dnip)-Pro-Leu-ONB rozpuszcza sie w 5 ml dwu- metyloformamidu i dodaje 3,5 mil 2jmerkaptoeta- nolu. Roztwór miesza sie w temperaturze pokojo¬ wej w ciagu godziny, nastepntie dodaje suchy eter i odsacza wytracony osad. Osad ten przemy¬ wa sie dwoma iporcjami po 10 ml eteru i oczysz¬ cza przez wytracanie iz mieszaniny metanolu i eteru; Otrzymuje sie 1,3 g (95%) Z-OGly-Arg(NOo)- -Val-Tyr(Bzl)-Ile-His-Pro-Leu-ONB, Rf? = 0,2.Wyzej otnzymany peptyd rozpuszcza sie w 30 ml mieszaniny metanolu, kwasu octowego i wo¬ dy (5:1:1), dodaje 0,5 g !()*/•. palladu na weglu- i przepuszcza przez roztwór wodór, przy silnym mieszaniu, w ciagu 20 godzin. Przebieg treakcji kontroluje sie metoda chromatografii cienkowar¬ stwowej. Po zakonczeniu reakcji odsacza sie ka¬ talizator, przemywa go 20 ml mieszaniny o ta¬ kim samym skladzie jak uzyta do (reakcji i prze¬ sacz odparowuje do sucha.Pozostalosc rozpuszcza sie w mieszaninie eta¬ nolu i wody ipo czym odparowuje, powtarzajac te operacje kilkakrotnie w celu Usuniecia kwasu oc¬ towego. Nastepnie wyodirejbnia sie peptyd przez zadanie suchym etanolem i odsaczenie. Otrzymuje sie 0,8 g (67*7oi) Ihydtroksyacetyllo1;, Leu8]^amgioten- syny II. Oczyszczanie prowadzi sie jak wyzej o- pisano. R? = 0,41, R* = 0,59, rJ = 0,60, EGm (pH .== 1,9) = 0,98. Analiza aminokwasów: Pro 1,0 (1), Vel 1,0I1<1)„ Ile 1,02(1), Arg 1%Ó!1.(1), His 1,0(1), Leu 1,02(1), Tyr 0,73(1).Przyklad II. fL-anhydroksypropionylo1, Leu9]- angiotenisyna II Etap 1. Z-OAla-ArgKN02)-Val-Tyr^B(zl)^Ile-Hiis (Dmp)^Pro-Leu-OMB. 1,8 g (1,25 mmola) Boc- -Arg otrzymanej w etapie 1 przykladu I rozpuszcza sie w 8 ml 8 ,M roztworu kwasu solnego w dioksa¬ nie. Wolny heptapeptyd wytraca sie z roztworu eterem, po czym odisacza i przemywa suchym ete¬ rem. Otrzymany zwiazek (Rf = 0,36) rozpuszcza sie od raizu w 20 ml dwumetyloformamidu, do¬ prowadza trójetyloamina wartosc pH do 8 i do- daje 0,93 g (2,3 mMa) Z^OALa-OPFP. Po 15 mi¬ nutach rozpuszczalnik wymienia isie na chloroform i otrzymany roztwór wytrzasa z IN wodnym roz¬ tworem ikiwasu solnego i iz woda, a nastepnie osu¬ sza i odparowuje. Pozostalosc traktuje sie miesza¬ nina/etanolu i eteru (4:1) otrzymujac 1,75 g11 1)1964 12 (93%) Z-OALa-ArgCNOzJ-Yal-TyjKB^J-Ile-HisCDnp)- -Pro-Leu-ONB.Etap 2. Usuwanie igrup ochronnych 1,6 g Z- -OAla-Ar.g(I^2)-Vaa-Tyr(Bza)-Ile-Hdis(Inp " -Leu-ONB rozpuszcza sie "w 5 ml dwunietyiofor- mamidu, dodaje 3,5 ml 2-merkaptoetanolu i ca¬ losc miesza w ciajgu godziny w temperaturze po¬ kojowej. Nastepnie dodaje sie suchego eteru i od¬ sacza wytracony osad, który dalej oczyszcza sie przez wytracanie z mieszanliny metanolu i eteru.Otrzymuje sie 1,3 g (92%) Z-0Ala-Arg(NO2)-Val- -Tyr(Bza)-Ile-His^Pro-Leu^ONB, R? =0,27.Peptyd ten rozpusizciza sie- w mieszaninie meta- noiki, kwasu octowego i wody '(5:1:1), dodaje -0,5 g 10% pallladu na weglu i przepuszcza przez roztwór wodór, pirzy pilnym wmieszaniu, w ciagu 20 godzin. Przebieg reakcji kohltroluje sie metoda chromatografii cienkowarstwowej. Po zakonczeniu reakcji katalizator odsacza- sie, przemywa i prze¬ sacz odparowuje do sucha.. Pozostalosc kilkakrot¬ nie rozpuszcza sie w mieszaninie etanolu z Wo¬ da i odparowuje, ,po czym sucha pozostalosc tra¬ ktuje sie suchym etanolem, otrzymujac [L-a-hy- drofcsypropionylo1; Leu^-angiotensyne II. Wydaj¬ nosc 0,65 g (70%). Produikt ten oczyszcza sie jak wyzefj opisano R, = 0,36, R? = 0,57, R ] = 0,60, Eom (pH = 1,0) = 0,97. Analiza aminokwasów: Pro 0,98(1), Val 1,0(1), Ile 1,1(1), Arg 1,0(1), His 0,98(1^ Leu 0,98, Tyx 0,56(1).Przyklad III. [Hydroksyacetylo1,l Il^jangio- tensyna II Etap 1. Boic-A^g(N02)-Val-Tyr(Bza)-Ile-Hiis(Dnp)- -Pro-Ile-ONB. Do roztworu 4,15 g (15 mmoli) Ile- -ONB.HC1 w 50 ml chlorotfoinmu dodaje sie 2,1 ml trójetyloaminy, a nastepnie 3,81 g (10 mmoli) Boc- -Pro-OPFP. Calosc miesza sie w temjperaturze po¬ kojowej w ciagu 20 minut. Mieszanine poreakcyj- na wytrzasa sie z woda i z 10% wodnym roztwo- . rem kwasiu cytrynowego, po czym osusza i odpa¬ rowuje. Otrzymany chroniony dwupeptyd (Rf = = 0,9) rozpuszcza isie w 20 ml & M roztworu kwasu solnego w dioksanlie, po ilO minutach roz¬ ciencza suchym eterem i odparowuje.Chlorowodorek wolnego dwuparitydu (R* = 0,44) rozpuszcza sie, w 30 nil chloroforimu, doprowadza trójetyloamina wartosc pH do 8 a dodaje 8,8 g (15 mmoWi) Boc-Hds(Dnp)^OiPFP. Po uplywie go¬ dziny do mieszaniny reakcyjnej dodaje sie 1,65 ml N^N^dwumetyilo-aminoetyloaminy^ a po dalszych 15 minutach calosc wytrzasa sie z 10% wodnym roztworem ikwasu cytrynowego, z 1 N wodnym roztworem Ikwasu solnego i z woda. Ekstrakt osu¬ sza sie i odparowuje. Chroniony trójpeptyd (Rxt = = 0,50) bez wyodrebniania rozpuszcza sie w 20 ml 8* M roztworu kwasu solnego w dioksanie. Po 15 minutach trójpeptyd (Rf = 0,25) wytraca sie su¬ chym eterem, odsacza i przemywa suchym ete¬ rem po czym zaraz rozpuszcza sie w mieszani¬ nie 60 ml ohkroformu i 20 ipfl. dwumetyloforma¬ midu.Wartosc pH otrzymanego roztworu doprowadza sie trójetyloamina do 8 i dodaje 6,0 (g (15 mmo¬ li) Boc-Ile-OPFP, Calosc pozostawlia sie na 30 mi¬ nut, a nastepnie wymienia rozpuszczalnik na oc¬ tan etylu i otrzymany rozWór wytnzasa sie z 10% wodnym roztworem kwasu cytrynowego z 1 N wodnym (roztworem Ikwasu solnego i z woda. 5 Ekstrakt osusza sie, odparowuje i z "pozostalosci wyodrebnia chroniony tetrapeptyd przez ekstrak¬ cje mieszanina n-iheksanu i eteru (9:1).Chroniony tetrapeptyd '{Rf =x 0,65) rozpuszcza 10 sie w" 25 ml 8 M roztworu Ikwasu solnego w (diok¬ sanie. Po uiplywie 30 imiinut otrzymany tetraipep- tyd (R* = 0,41) wytraca sie dodajac suchy eter, odsacza i przemywa, a nastepnie zaraz rozpusz¬ cza w 70 mil mieszaniny dwumetyloformamiidu i 15 chloroformu (1:1). Wartosc pH roztworu .dopro¬ wadza sie trójetyloamina do 8 i dodaje 6,0 g (11,5 mmola) Boe-Tyr(Bzil)-OPFP. Po 15 minutach roz¬ puszczalnik wymienia sie na ocltan etylu i dodaje 0,66 ml N,NHdwumatylo-ammoetyloaniiny. Po u- 2o plywie kolejnych* Ifr miinut mieszanine wytrzasa sie z 10% wodnym rozitworem kwasu cytrynowe¬ go, z 1 ,N wodnym roztworem kwasu solnego i z woda, nastepnie osusza i odparowuje. Otrzymany pentapeptyd (Rf1 = 0,-59) wydziela sie dodajac su7 25 chy eter. Z (kolei rozpuszcza sie jgo w 20 ml diok- . synowego roztworu kwasu solnego i (po 15 mi¬ nutach wytraca suchym eterem chlorowodorek pentapeptydu (Rf' = 0,4), odsacza i przemywa 20 ml suchego eteru, po czyni zaraz (rozpuszcza w 5U ml dwumetyloformamidu. Wartosc pH roztworu doprowadza sie 'trójetyloamina do 8 i dodaje 4,62 g (12 mimoli) Boc-Val^OPFP.Po uplywie godziny •rozpuszczalnik wymienia sie na chloroform i otrzymany roztwór wytrzasa z 10% wodnym roztworem ikwasu cytrynowego, z 1 N wodnym roztworem ikwasu solnego i z woda.Ekstrakt osusza sie, odparowuje i pozostalosc traktuje suchym eterem w celu wytracenia "chro¬ nionego heksapeptydu (Rf = 0,50). Peptyd ten rozpuszcza sie nastepnie w 20 ml 8 M roztworu kwasu solnego w dioiksanie i po 15 mamutach wy¬ traca suchym eterem hdksapeiptyd Heksapeptyd odsacza sie i .przemywa 20 ml su¬ chego eteru, po czym zaraz rozpuszcza sie w 50 ml dwumietyloformamidu, wartosc pH roztworu do¬ prowadza trójetyloamina do 8' i dodaje 5,38 g (12 mmoli) Boc-Arg(N02)-OPFP.Mieszanine pozostawia sie na olkres 30 minut, a nastepnie wymienia rozpuszczalnik na chloro¬ form ii otrzymany roztwór wytrzasa z 1 ^N wod¬ nym roztworem kwasu .solnego i z woda. Ekstrakt osusza sie, odparowuje i^ wyodrebnia chroniony heptaipeptyd iza pomoca etanolu. Otrzymuje sie 9,7 g (68% w przeliczeniu na wyjsciowa BocnPro- * -OPFP) Boc-Argi(N02)-Val-Tyr(iBzl)-Ile-His(Dnp)- -Pro-Ile^ONB. Rf =.0,67.Etap 2. Z-OGay-Arg(N02)-Val-Tyr(Bzl)-Ile-p[is (Dnp)nPro-Ile-ONB. Heptapeptyd rozpuszcza sie w 8 ml 8 M roztworu ikwasu solnego w dioksanie.Roztwór poozstawia sie na ilS minut, po czym wy¬ traca suchym eterem chlorowodorek heptapepty- du (Rf4 = 0,45), odsacza i przemywa 20 ml suche¬ go eteru, Osad rozpuszcza sie zaraz w 10 mfc dwu- 30 35 40 5510 15 -20 mm \ ii metyiaforniaimddu, doprowadza trójetyloamina wartosc ipH roztworu* do 8 i dodaje 0,6 g (1,5 mmola) Z-OGly-OPFP.Po uplywie 30 minut rozpuszczalnik wymienia sie na chloroform i rozltwór ten wytrzasa z 1 N wodnym iroztworem kwasu solnego 1 z woda.Ekstrakt osusza sie, odparowuje ^po czym wyod¬ rebnia chroniony peptyd suchym eterem. Otrzy¬ muje sie 1,45 g (85%) Z-OGly-Arg(N02)-Val- -Tyr(Bzl)^le-His(Dnp)HPro-Ile-ONB. Temperatura topnienia 151—tf58°C, Rf = 0,68.Etap 3. Usuwanie grup oclhronnych, 1,45 g (0,94 mmola) Z-OGly-Airg(N02)-Val-Tyr(Bzl)-Ile-His (Dnp)-Pro-Ile^ONB (rozpuszcza sie w 5 ml dwu- metyloformamddu, dodaje 3,5 ml 2-me^kaptoetano- lu, calosc miesza w ciagu jednej godziny, po czym suchym eterem wytraca isie Z-0Gly-Argi(NO2)-Val- -Tyr(Bzl)-Ile-Hiis^Pro-Ile-ONB. Po stracaniu w u- kladzie metanol-eter otrzymuje sie 1,015 g (82P/0) peptydu (R? = 0y10). Pepltyd ten rozpuszcza sie w 30 ml mieszaniny metanolu, ikwasu octowego i wody (5:1: IX idodaje 0,5 g 10f/ft palladu na we¬ glu i przepuszcza wodór przez roztwóir w ciagu 21 godzin przy sfflnym mieszaniu.Przetoieg reakcji (kontroluje sie metoda chroma¬ tografii cienkowarstwowej. Po zakonczeniu reak¬ cji katalizator odsacza sie, przesacz odparowuje do sucha ii wyodrebnia wolny peptyd. suchym eta¬ nolem. Otrzymuje sie 0,48 g (64,52) [hyd tylo1, Ile8] angiotensyny II. Produkt oczyszcza sie znanymi metodami. Rf = 0,29, R® = 0,57, r/= = 0,58, EGm(pH = 1,9) = 1,03, Analiza aminokwa¬ sów/Pro 0",99(1), Val 1,15(1), He .2,06(2), Tyr 0,74(1), His 0,98(1), Arg 0,95.Przyklad IV. (L-a-hydroksypropionylo1, Ile8]- -anigiotensyina II Etap 1. Z-OAla-Arg(N02)-Val-Tyr(Bzl)-Ile-His (Dnp)-Pro-Iile-ONB. 1,6 {g (1,1 mmola) Boc- -Arg(N02)-Val-TyGn(Bzl)-Ile-His(Dnp)-Pro-Ile-ONB rozpuszcza sie w 8 ani 8 M roztworu ikwasu sol¬ nego w dioksanie. Roztwór pozostawia sie na 15 minut, po czym suchym eterem wytraca sie hep-. tapeptyd (Rf = 0,45), odsacza i przemywa, a na¬ stepnie od razu rozpuszcza w 10 ml dwumetylo- formamidu. Wantosc pH roztworu doprowadza sie trójetyloamina do 8 i dodaje 0,61 g (1,5 mmola) Z-OAla-OPUP. Po upl-ywiie 30 minut rozpuszczalnik wymienia sie na chloroform i -roztwór chlotrofor- mowy wytrzasa z 1 N wodnym roztworem kwasu solnego i z woda; Po osuszeniu i odparowaniu u- zyskany chroniony ipeptyd (Rf = 0,63) wyodreb¬ nia sie eterem. Otrzymuje siie 1,4 g (83%i) Z-OAla- rArg(N02)-Val-Ty3T(Bzl)^l'erHis(Dnip)-Pro-iae-ONB.Temperatura (topnienia 164^-168°C.Etap 2. Usuwanie grup ochronnych, 1,4 g "(0,9 mmola) Z-OAla-Arg(N02)-Val-Tyfr(Bzil)-Ile-HLS (Dnp)-Pro-Iie-QNB rozpuszcza sie w 5 nul dwume- tyloformamidu i dodaje 3,5 ml 2^merkaptóetanolu.Rozitwór pozostawia sie na jedna godzine, pp- czym wytraca eiterem Z-OAla-A!ng|(,N02)-Vail-Tyr(Bzl)- -Ile-HisPro-Ile^ONB i oczyszcza pnzez wytracanie w ukladzie meitanol-eter. Wydajnosc 0,8 g (G5*Vo), Hf = 0,13,. rJ = 0,27. Talk otrzymany chroniony st 35 40 . 45 50 55 1* peptyd rozpuszcza sie w 10 ml mieszaniny meta¬ nolu, ikwasu octowego: wody (5:1: 1), do roztwo¬ ru dodaje 0,5 g lO^/o palladu na weglu po czym przy mieszaniu przepuszcza sie przez roztwór wo¬ dór .iw ciagu 16 godzin. Po zakonczeniu reakcji katalizator odsacza sie, przesacz zaweza i wyodreb¬ nia produkt siuchym etanolem.' Otrzymuje sie 0,4 g (65%) [L-cc-hydroiksypropionylo1, iIle8]-amgioten- tysyny II. Oczyszczanie przeprowadza sie wyzej opisana metoda. Rf i= 0,30, Rf 0,30, R? =? 0,58, 65 B] = 0,58, EGm nokwasów: Pro 1,04(1), Val 0,98(1), Ile 1,98(2), Tyr 0,98(1), His 1,05(1), Arg 1,0(1).Przyklad V. [Hydroiksyacetylo1, Ala8]-angio- tensyna II Etap 1. Boc-Arg(N02)-Val-Tyr(Bzil)-Ile-Htó(Inp)- ^Pro-Ala-ONB. Do rozrtTworu il,21 g (4 immole) Ala- -ONB. HBr w ,15 mil ichlorotformiu dodaije sie 0,56 ml trójejtyloaminy i 0,76 g (2 mmole) Boc-iPro- -OPFP. Roztwór miesza sie w temperaturze poko¬ jowej w ciagu 20 iminut, eksttrahuje woda i liO^/o wodnym roztworem ikwasu cytrynowego, osusza i odparowuje. Otrzymany crironiony, dwupeptyd (Rj = 0,64) bez wyodrebniania rozpuszcza sie w 4 ml 8 M roztworu ikwasu ,soikiego w dioksanie.Roztwór pozostawfia sie na ilO (minut, po czym roz¬ ciencza eterem i odparowuje.Chlorowodorelk dwupepftydu (R* = 0,65) roz¬ puszcza sie w ,15 iml chloroformu, wartosc ipH roz¬ tworu doprowadza itrójetyloamina do 8 i dodaje 1,76 g (3 mmole) Boc-His(Inp)^OPFP. Po upiywie 30 minut do roztworu dodaje sie 0,44 iml iN,N-dwu- metyloamiinoetyloaminy, pozostawia na 5 minut, po czym wytrzasa z lOtya wodnym roztworem kwa¬ su cytrynowego, z 1 N wodnym roztworem ikwa¬ su solnego i z 5% wodnym iroztworem wodorowe¬ glanu sodowego. Ekstrakt osusza sie, odparowuje i uzyskany chroniony trójpeptyd i(Rjf = 0,57) roz¬ puszcza isie w 4 ml 8 M roztworem ikwasu solne¬ go-w dioksanie. Nasitepnie po 10 minujtacn trój- peptyd i(R? = 0,28) wytraca sie suchym eterem, odsaaza i przemywa eterem, ipo czym od razu- roz¬ puszcza w i20 ml mieszaniny lohloroformu i dwu- matylofoirmamidju (1:1).Wartosc pH roztworu doprowadza sie itrójetylo¬ amina do . 8 i dodaje 1,58 g (4 mmole) Boc-Ile- -OPFP. Po uplywie 20 minut rozpóiszczailni/k wy¬ mienia sie na octan etylu i ro'zitwór ocitanowy wy¬ trzasa z 10°/o wodnym roztworem kwasu cytry¬ nowego, a nastepnie z woda. Po osuszeniu, odpa- rowandu roztworu chroniony tertapeptyd '(Rf ^= = 0,57) laczy sie z mieszanina eteru i n-heksanu (1:9), a nastepnie "odsacza. Z kolei rozpuszcza sie go w 4 nil 8 M roztworu ikwasu solinego w dioksa¬ nie, pozostawia na 115 minut, wytraca Iteitrapeptyd (Rf = °38) suchym eterem, odsacza, przemywa i od razu rozpuszcza w 15 .ml mieszaniny chloro¬ formu i dwumeityiófoTmamiidu (2 : 1). Wartosc pH roztworu 'doprowadza sie trójetyloamina do 8 i dodaje 1,66 g (3 mmole) Boc-Tyr(Bzil)HÓPFP. Po 15 minutach xozpuszczalniJk% wymienia sie na oc¬ tan etylu i dodaje 0,22 ml N,N-dwumetyloaimino*-15 mm 16 eiyioaminy. Po dalszych 5 minutach mieszaniny wytrzasa sie z lb°/o wodnym roztworem kwasu cytrynowego, z 1 N wodnym roztworem kwasu solnego i iz woda. Po osuszeniu i odparowaniu uzyskany chroniony pentapeptyd (R^ = 0,60) przenosi sie do eteru, odsacza i przemywa eterem.Nastepnie rozpuszcza sie go w 4 mil 8 M roztworu kwasu solnego w dioksanie i po 10 iminutaeh wy¬ traca eterem pentapeptyd (R* = 0,62), odsacza, przemywa suchym eterem i od razu rozpuszcza w 20 mil mieszaniny chloroformiu i dwiumettyloforma- midti (1 : 1). Wartosc ipH roizltwonu doprowadza sie trójeityloamina do 8 i dodaje 1,6 g (4 mmoile) Boc- --Val-OPFP. Mieszanine pozositawia sie na 20 mi¬ nut, po ozym rozpuszczalnik wymienia na octan etylu i rozitwór octanowy wytrzasa, 'z woda i z 10% wodnym 'roztworem Ikwaisu cytrynowego. Eks¬ trakt osusza sie, odparowuje i uzyskamy chroniony heksapeptyd (Rf = 0,65) przenosi do eteru, saczy, przemywa eterem i od razu 'rozpuszcza w 20 ml dwuimety.lofoirmamidu.Wartosc pH roztworu doprowadza sie trójetylo- amina do 8 i dodaje 2,9 g (6 mamoli) Boc-Arg(N02)- -OPFP. Po uplywie 20 *rninut rozpuszczalnik wy¬ mienia sie na chloroform i roztwór chloroformowy wytrzasa z 10% wodnym roztworem kwasu cy¬ trynowego i z woda, osusza i odparowuje. Pozo¬ stalosc 'uciera sie :z "mieszanina octanu etylu i e- teru (1 : 2), saczy i przemywa ;ta sama mieszanina rozpuszczalników. Otrzymuje sie 2,0 g (<72°/o) od¬ powiedniego chronionego heptapeptydiu. Tempera¬ turatopnienia 185—ii87°C, Rf2 = 0,70.Etap 2. Z-OGly-Arg(N02)-Vail-Tyr(Bzl)-Ile-His (Dnp)-Pro-Ala-ONB. 1,35 g (1 ramol) Boc-Arg(N02)- -Val-Tyr(Bzl)-Ile-His(Dnp)-Pro-Ala-ONB rozpusz¬ cza £ie w 4 ml 8 M roztworu kwasu solnego w dioksanie i pozostawia na 15 minut. Nastepnie su¬ chym eterem wytraca sie chlorowodorek hapta- peptydu (Rj. = 0,63), odsacza, przemywa eterem i od razu rozpuszcza w 15 ml dwumetyloformami- du.Wartosc pH roztworu doprowadza sie trójetylo- amina do 8 i dodaje 0,96 g (2,5 mmola) Z-OGly- -OPFP. Po, 20 minutach .rozpuszczalnik wymienia sie na chloroform i roztwór chloroformowy wy¬ trzasa z woda. Ekstrakt osusza sie, odparowuje i wyodrebnia 'chroniony peptyd etanolem^ Wydaj-' nosc 1,16 g (83°/o). Temperatura topnienia 133— ^L35°C, R f = 0,72.Etap 3. Usuwanie grup ^ochronnych. 1,5 g (1 mimol) Z-OQly-Arg (Dnp)-Pro-Ala-ONB rozpuszcza sie w 5 ml dwu- metyloformamidiuj dodaje 2,95 ml 2Hmerkaptoeta- nolu. Roztwór pozostawia sie na jedna godzine, po czyim dodaje suchy eter, odsacza wytracony o- sad ii przemywa go etanolem./Otrzymuje sie 1,1 g (82%) Z-OG.ly-Arig(N02)-Val-Tyr(Bzl)-Ile-Hi,s-Pro- -Ala-ONB. Rf — 0,15 Rf = 0,40. Tak otrzymany chroniony peptyd rozpuszcza sie w mieszaninie metanolu, Ikwasu octowego i wody (5 : 1 : 1), dodaje 0,5 g lOM ipalladu na weglu, po czym przy sil¬ nym mieszaniu przepuszcza isie przez te mieszani¬ ne wodór w ciagu 24 godzin. 10 15 20 25 30 35 40 45 50 55 60 Przebieg reakcji kontroluje sie metoda chroma¬ tografii cienkowarstwowej. Po zakonczeniu reakcji katalizator odsacza sie, przemywa 15 ml miesza¬ niny o .takim samym okladzie .jak uzyta do reak¬ cji, nastepnie przesacz odparowuje sie do sucha, uzyskana pozostalosc przenosi sie do mieszaniny etanol/woda i odparowuje kilkakroitnie.Produkt wyodrebnia sie suchym etanolem. O- trzymuje sie 0,55 g (80%) [ihydroksyacetylo1, Ala8]- -angiotensyny II, iktóra ' oczyszcza sie nastepnie jak wyzej opasano Rf = 0,28, Rf ,= 0,48, Rf = = 0,50, Eoin i(pH —¦ 1,9) = 1,0. Analiza aminokwa¬ sów: Pro 0,95(1), Ala l,li(l), Val 1,0(1), Ile 1,0(1), His ,1,0(1), Arg 1,0,(1), Tyir 0,9(1).Przy k lad VI. [Hydroksyaeetylo1, Thr(Me)?]- -angiotensynaII " Etap 1. Boc-Arg(N02)-yal-Tyr(Bal)-Ile-HLs(Dnp)- -Pro-Thr(Me)-OMe. 0,69 g (3 nimolej Thr (Me)- -OMe.HBr rozpusizcza sie w i30 ml chloroformu i dodaje 0,42 mil trójetyloaminy oraz 1,7 g (4,5 mmo- la) BocnPro-^PFP. Roztwór pozostawia sie na o- kres dwóch godzin, po czym dodaje 0,33 ml N,N- -dwumetyloaminoetyloaminy. Po 15 minutach roz-. puszczalnik wymienia sie na octan etylu i rozitwór octanowy wytrzasa z lO^t wodnym roztworem kwasu cytrynowego, . z 1 N wodnym roztworem kwasu solnego,, iz woda i z 5% wodnym roztwo¬ rem wodoroweglanu sodowego. Po osuszeniu i od¬ parowaniu uzyskany chroniony dwupeptyd = 0,76) rozpuszcza sie bez' wyodrebniania w 2 ml 8 M roztworu kwasu solnego w dioksanie. Po 15 minutach roztwór rozciencza sie eterem i odparo¬ wuje. o Powstaly dwupeptyd (Rf = 0,18) rozpuszcza sie w 20 ml chloroformiu, wartosc pH roztworu dopro¬ wadza trójetyloamina do 8 i dodaje 2,6 g (4,5 mmoli) Boc-Hiis(Dnp)-OPFP. Calosc miesza sie w temperaturze pokojowej w ciagu dwóch godzin, a nastepnie dodaje 0,22 iml N,N-dwumatyloamiinoety- loaminy i po 15 minutach wytrzasa z 10p/o wod¬ nym roztworem ikwasu cytrynowego, 1 N wodnym roztworem ikwasu isolnego i z woda. Po osuszeniu i odparowaniu uzyskany trójpeptyd (Rf = 0,5) rozpuszcza sie bez wyodrebniania w 4 ml 8 N wodnego Toztworu kwasu solnego i po ojplywie- 15 minut itrójpeptycl chym eterem, osa/d odsacza sie, przemywa eterem i od razu rozpuszcza w 120 iml mieszaniny chloro¬ formu i dwumetyloformamidu (1; 1). Wartosc pH roLtworu doprowadza sie trójetyloamina do 8 i dodaje 1,6 g (4 mmole) Boc-Ile-OPFP. Po 30 minu¬ tach rozpuszczalnik wymienia sie na octan etylu i roztwór oiotancwy wytrzasa z 10% wodnym roz¬ tworem ikwasu .cytrynowego, z IN wodnym roz¬ tworem Ikwasu so/inego i z woda, osusza i odparo¬ wuje. Pozostalosc traktuje sie mieszanina etpru i n-heksanu ii : 9 i wyodrebnia .chroniony tetra- peptyd.. Nastepnie rozpuszcza sie go w 7 ml 8 M roztworu kwasu solnego, w dioksanie, roztwór po¬ zostawia na 15 minut, po czym straca suchym e- terem tetrapeptyd (Rf = 0,27) i od razu irozpusz- - cza w 20 mil mieszaniny chloroformiu i dwumetyilo- ' formamidu (1:1).17 Wartosc pH roztworu doprowadza isie trójetylo- amina do 8 i dodaje 1,6 g i(3 mmole) Boc-Tyr(Bzil)- -OPFP. Po uplywie 30 minut rozpuszczalnik wy¬ mienia sie na ootan etylu ii dodaje 0,22 ml N,N- -dwumetyloaminoetylloaniiny. Roztwór pozostawia sie na 15 iminut, a nastepnie wyltrzasa z lO^/o wod¬ nym roztworem kwasu cytrynowego, z 1 N wod¬ nym roztworem (kwasu /solnego i z woda. Eks¬ trakt osusza sie, odparowuje i eterem wyodrebnia chroniony pentapeptyd (R* = 0,63). Otrzymuje sie 0,4 g chronionego. pentapeptydu. Zwiazek ten rozpuszcza sie w 1 mil 8 M "roztworu kwasu sol¬ nego w dioksanie i po. 15 minutach wytraca su¬ chym eterem pentapeptyd (Rf = 0,47), odsacza go i przemywa eterem, po czym zaraz rozpuszcza w 10 ml dwumetyloformamidu. Wantosc pjl roztwo¬ ru doprowadza isie trójetyloamina do 8 i dodaje 0,4 g (1 mmol) Boc-Val-OPFP.Po uplywie godziny .rozpuszczalnik wymienia sie na chloroform i otrzymany roztwór wytrzasa z 10*/o wodnym roztworem ikwasu cytrynowego, z 1 N wodnym roztworem ikwasu soflnego i z woda, po czym osusza, odparowuje i -eterem wyodreb¬ nia chroniony iheksapeptyd (R? '= 0,65). Produkt ten rozpuszcza sie w U,5 ml 8 M roztworu kwasu solnego "w dioksanie, roztwór pozostawia na 15 minut, a nastepnie wytraca isucihym eterem neiksa- peptyd i(r5 ^ 0,48). Osad odsacza sie, przemywa eterem i od razu rozpuszcza w 10 ml dwuimetylo- formamiidu. Wantosc pH roztworu doprowadza sie trójetyloamina do 8 i dodaje 0,45 g (1 mmoil) Boc- -Arg(N02)-OPFP. Po uplywie godziny rozpuszczal¬ nik wymienia isie na ootan etylu i iroiztwór octa¬ nowy wstrzasa z MPfa wodnym roztworem kwasu cytrynowego, z 1 N wodnym roztworem kwasu solnego i iz Woda. Ekstrakt osusza sie, odparowuje i pozoistalosc traktuje mieszanina eterii z *etaino- lem (9: 1) otrzymujac 0,45 g (11,3%) chronionego o heptapeptydu. Rf = - 0,38, temperatura topnienia 199—203°C (rozklad).Etap 2. Z-OGly-Arg(N02)-Val-Tyir(Bzl)-Ile-His (Dnp)-Pro-Thr(Me)^OMe. 0,45 g (0,34 immola) Boc- -Arg(N02)-Val-Tyr(BzlHle-His(Dmp)-Pro-Thr(Me)- -OMe rozpuszcza isie w 2 mil 8 M roztworu kwasu solnego w dioksanie. Roztwór pozostawia sie na 15 minut po czym wytraca sie heptapeptyd (Rf = = 0,35) suchym eterem. Osad zaraz rozpuszcza sie w 10 ml dwumetyloformamiidu, wartosc pH roz¬ tworu doprowadza tirójetyloamina do 8 i dodaje 0,4 g (1 mmol) Z-OGly-OPEP.Po uplywie godziny mieszanine reakcyjna roz¬ ciencza sie 30 iml chloroformu, a nastepnie wy¬ trzasa ;z woda. Po oisuszeniuv i odparowaniu eks¬ traktu chroniony peptyd wyodrebnia sie miesza¬ nina eteru i etanolu (9:1).Wydajnosc 0,45 g (93%), temperatura topnienia 158-^162°C, R? = 0,44.Etap 3. Usuwanie grup ochronnych. 0,45 g (0,31 mmola) Z-OGly-Arg(N02)-Val-Tyr(BzlK[le-His (Dnp)-Pro-Thr(Me)-OMe rozpuszcza sie w 1,5 ml dwumetyloformamkiu n. dodaje 1 ml 2-merlkapto- etanolu. Po uplywie godziny peptyd wytraca sie L 964 18 suchym eterem, rozpuszcza w metanolu, odbarwia mala ilosca wegla i na koniec, odparowuje. Po¬ zostalosc traktuje sie eterem i saczy/ Otrzymuje sie 0,38 g (98°/o) Z-OGly-Arg(N02)-Val-Ty.r(Bzl)- 5 -lie-His-Pro-Thjr(MeOMe. R? = 10,16, R* = 0,52.Produkt ten przeprowadza sie w 'zawielsine w 5 ml dioksanu i dodaje 1,2 ml fi N wolnego roztworu wodoroitlenku sodowego. Roztwór pozostawia sie na jedna godzine, po czym doprowadza wartosc pH do 3 za ,pomoca 1 N wodnego roztworu tawasu solnego.Otrzymany osad rozipuszciza sie w mieszaninie chloroformu i dwumetylofoiimamidu. Po osuszeniu 15 i odparowaniu otrzymany peptyd wolny na C-ikon- cu traktuje sie eterem. Otrzymuje sie 0J26 g (7i(M) wolnego peptydu o Rj = 0,25. Peptyd ten roz¬ puszcza sie w 10 ^ml (mieszaniny metanolu, kwasu octowego i wody (5 : 1:1) i dodaje 0,1 g palladu 20 na weglu, po czym przez roztwór przepuszcza sie przy mieszaniu wodór w ciagu 16 godzin. Prze¬ bieg reakcji ikonJtrolluje sie metoda chromatogirafii clenkowarstwowejj. Po .zalkoniozeniu reakcji kata¬ lizator odsacza sie, a przesacz odparowuje do su- 25 cha. Pozostalosc rozpuszcza sie w mieszaninie wo¬ dy z etanolem i-odparowuje kilkakrotnie. Otrzy¬ muje sie 0,16 g (8Q|%) {hydrolksyacetylo1, Thr(Me)8]- -angioltenisyny II, (która oczyszcza jak wyzej opi¬ sano. R5{ •= 0,22, R| ^ 0,5i3, Rj =0,50, EGm('pH.=: 30 = 1,9) = 0,98.Analiza aminokwasów: Thr 0,6(1), Pro 170(1), Val 1,0(1), Ile 1,02(1), Tyr 0,85(1), His 1,0(1), Arg 0,96(1).Zastrzezenia patentowe * 1. Sposób wytwarzania nowych peptydów o o- gólnym wzorze X-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Y, w 40 którym X oznacza rodnik pochodzacy z alifatycz¬ nego ikwasu a-hydroksykarboksylowego, a Y ozna¬ cza rodnik pochodzacy z alifatycznego kwasu a^a- minoikarbokisyloweigo, oraz, ich soli addycyljnyich z kwasami i polaczen ikompldksowych, znamienny 45 tym, ze (reaktywna pochoidna heiptapepltydu o ogól¬ nym wzorze H-ArgH(A)-Val-Tyr(B)-Ile-His(E)^Pro- -Y-OG, w iktórym A oznacza grupe odpowiednia do okrelsowej ochrony grupy guanidynowej argi- - niny, B oznacza grupe odpowiednia do okresowej 50 ochrony aromatycznej grupy hyidrolksyilowej tyro- niny, E oznacza grupe odpowiednia do oikresowej ochrony grupy imidazoiowej hisltydyny, G oznacza grupe odpowiednia do ochrony grujpy karboksylo¬ wej koncowego wegla aminokwasu, trwala w la- 55 godnie kwasowych warunkach, ale odszczepialna przez silne Ikwasy lub zasady albo na drodze uwo¬ dornienia katalitycznego, a Y ma wyzej okreslone znaczenie, poddaje sie reakcji z reaktywna po¬ chodna kwasu amiinoksylkariboksylowego o ogól-' 60 nym wzorze W-X'-M, w którym X' oznacza gru¬ pe a-aminoksyacylowa poiohodzaca z alifatycznego kwasu 'kanboksylowego, W oznacza grupe ochron¬ na odszczepialna przez hydrolize (kwasna lub ka¬ talityczne uwodornienie, a M oznacza grupe hy- 65 droksylowa lub grupe aktywujaca, odsaczepia sie19 111 964 20 grupe ochronna E z otrzymanego zwiazku o ogól¬ nym wzorze W-X/-ATg(A)-Va;l-Tyr(B)-Ile-Hisi(E) Fro-Y-OG? w którym B, W, X', Y, A, E i G ma¬ ja wyzej okreslone 'znaczenia, a nastepnie-'odszcze- pia sie pozostale grupy ochronne lancucha boez-[ 5 nago i gruip koncowych, przy czym te pozostale grupy usuwa sie przez uwodornieniie katalityczne, i ewentualnie przeksztalca tak oltrzymany.zwiazek o ogólnym wzorze X-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Y w sól addycyjna z kwasem lub polaczenie komplekso-) (1° we. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako zwiazek wyjsciowy istosuje sie zwiazek o o- gólnym wzorze H-Arg(A)-Val-Tyr(B)-Ile-His(E)- -Pro-Y^OG, w którym A oznacza grupe nitrowa ^ lub tosylowa, B oznacza ewentualnie podstawio¬ na grupe benzylowa, a E oznacza grupe dwunitro- fenylowa, oraz zwiazek wyjsciowy o ogólnym wzo¬ rze W-X'-M, w którym W oznacza grupe benzylo- ksykarbonylowa lub IIIirz.-foutoksykaTfoonylowa, X' oznacza grupe amiinoiksyacetylowa lub a-amino- ksyprópionylowa, a M odznacza grupe piwaloilo- ksylowa, nitrofenoksylowa, 2,3,5^tróijehlon:ofenoksy- lowa, pieciochlorafenolksylowa, pieciofluorofeno- ksylowa, Nnsulkcynimidoksylowa lufo azydowa. 3. Sposób wedlug zaatnz. 1, znamienny tym, ze grupe ochronna E usuwa isie za pomoca 2^mer- kaptoeitainollu. ¦ 4. sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako zwiazek wyj.sciowy sitosuje sie zwiazek o o- gólnym wzorze H-Arg(A)-Val-Tya::(B)-Ile-His(E)- -Pro-Y-OG, w którym Y Oiznacza korzystnie gru¬ pe leucylowa, izoleucylowa, alanyllowa lufo ifcreo- nylowa.DN-3, zam. 635/81 Cena 45 zl PL PL PL

Claims (4)

1. Zastrzezenia patentowe * 1. Sposób wytwarzania nowych peptydów o o- gólnym wzorze X-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Y, w 40 którym X oznacza rodnik pochodzacy z alifatycz¬ nego ikwasu a-hydroksykarboksylowego, a Y ozna¬ cza rodnik pochodzacy z alifatycznego kwasu a^a- minoikarbokisyloweigo, oraz, ich soli addycyljnyich z kwasami i polaczen ikompldksowych, znamienny 45 tym, ze (reaktywna pochoidna heiptapepltydu o ogól¬ nym wzorze H-ArgH(A)-Val-Tyr(B)-Ile-His(E)^Pro- -Y-OG, w iktórym A oznacza grupe odpowiednia do okrelsowej ochrony grupy guanidynowej argi- - niny, B oznacza grupe odpowiednia do okresowej 50 ochrony aromatycznej grupy hyidrolksyilowej tyro- niny, E oznacza grupe odpowiednia do oikresowej ochrony grupy imidazoiowej hisltydyny, G oznacza grupe odpowiednia do ochrony grujpy karboksylo¬ wej koncowego wegla aminokwasu, trwala w la- 55 godnie kwasowych warunkach, ale odszczepialna przez silne Ikwasy lub zasady albo na drodze uwo¬ dornienia katalitycznego, a Y ma wyzej okreslone znaczenie, poddaje sie reakcji z reaktywna po¬ chodna kwasu amiinoksylkariboksylowego o ogól-' 60 nym wzorze W-X'-M, w którym X' oznacza gru¬ pe a-aminoksyacylowa poiohodzaca z alifatycznego kwasu 'kanboksylowego, W oznacza grupe ochron¬ na odszczepialna przez hydrolize (kwasna lub ka¬ talityczne uwodornienie, a M oznacza grupe hy- 65 droksylowa lub grupe aktywujaca, odsaczepia sie19 111 964 20 grupe ochronna E z otrzymanego zwiazku o ogól¬ nym wzorze W-X/-ATg(A)-Va;l-Tyr(B)-Ile-Hisi(E) Fro-Y-OG? w którym B, W, X', Y, A, E i G ma¬ ja wyzej okreslone 'znaczenia, a nastepnie-'odszcze- pia sie pozostale grupy ochronne lancucha boez-[ 5 nago i gruip koncowych, przy czym te pozostale grupy usuwa sie przez uwodornieniie katalityczne, i ewentualnie przeksztalca tak oltrzymany.zwiazek o ogólnym wzorze X-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Y w sól addycyjna z kwasem lub polaczenie komplekso-) (1° we.
2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako zwiazek wyjsciowy istosuje sie zwiazek o o- gólnym wzorze H-Arg(A)-Val-Tyr(B)-Ile-His(E)- -Pro-Y^OG, w którym A oznacza grupe nitrowa ^ lub tosylowa, B oznacza ewentualnie podstawio¬ na grupe benzylowa, a E oznacza grupe dwunitro- fenylowa, oraz zwiazek wyjsciowy o ogólnym wzo¬ rze W-X'-M, w którym W oznacza grupe benzylo- ksykarbonylowa lub IIIirz.-foutoksykaTfoonylowa, X' oznacza grupe amiinoiksyacetylowa lub a-amino- ksyprópionylowa, a M odznacza grupe piwaloilo- ksylowa, nitrofenoksylowa, 2,3,5^tróijehlon:ofenoksy- lowa, pieciochlorafenolksylowa, pieciofluorofeno- ksylowa, Nnsulkcynimidoksylowa lufo azydowa.
3. Sposób wedlug zaatnz. 1, znamienny tym, ze grupe ochronna E usuwa isie za pomoca 2^mer- kaptoeitainollu. ¦
4. sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako zwiazek wyj.sciowy sitosuje sie zwiazek o o- gólnym wzorze H-Arg(A)-Val-Tya::(B)-Ile-His(E)- -Pro-Y-OG, w którym Y Oiznacza korzystnie gru¬ pe leucylowa, izoleucylowa, alanyllowa lufo ifcreo- nylowa. DN-3, zam. 635/81 Cena 45 zl PL PL PL
PL1978208497A 1977-07-18 1978-07-18 Process for preparing novel peptides PL111964B1 (en)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
HU77RI641A HU177134B (en) 1977-07-18 1977-07-18 Process for preparing angiotensin ii analogues containing alpha-hydroxy-acid in position 1 with angiotensin ii antagonist activity

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL208497A1 PL208497A1 (pl) 1979-07-02
PL111964B1 true PL111964B1 (en) 1980-09-30

Family

ID=11001038

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1978208497A PL111964B1 (en) 1977-07-18 1978-07-18 Process for preparing novel peptides

Country Status (24)

Country Link
US (1) US4209442A (pl)
JP (1) JPS5831337B2 (pl)
AT (1) AT360678B (pl)
AU (1) AU520176B2 (pl)
BE (1) BE869076A (pl)
CA (1) CA1114810A (pl)
CH (1) CH637916A5 (pl)
CS (1) CS201013B2 (pl)
DD (1) DD137221A5 (pl)
DE (1) DE2831271C2 (pl)
DK (1) DK319578A (pl)
ES (1) ES471791A1 (pl)
FI (1) FI64797C (pl)
FR (1) FR2398049A1 (pl)
GB (1) GB2002779B (pl)
HU (1) HU177134B (pl)
IL (1) IL55075A (pl)
IN (1) IN149852B (pl)
NL (1) NL7807627A (pl)
NO (1) NO148070C (pl)
PL (1) PL111964B1 (pl)
SE (1) SE444439B (pl)
SU (1) SU913940A3 (pl)
YU (1) YU41315B (pl)

Families Citing this family (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2905502C2 (de) * 1979-02-14 1982-07-15 Hoechst Ag, 6000 Frankfurt Verfahren zur Herstellung von LH-RH bzw. LH-RH-Analoga und Pyroglutamyl-N&uarr;i&uarr;m&uarr;-dinitrophenyl-histidin
HU181009B (en) * 1980-01-18 1983-05-30 Richter Gedeon Vegyeszet Process for preparing angiotensin-ii analogues with antagonictic activity containing in position 1 sarcosyl,hydroxyacetyl or l-alpha-aminoxy-propionyl group and in positiona 8 esteric group
HU181008B (en) * 1980-01-18 1983-05-30 Richter Gedeon Vegyeszet Process for producing angiotenzin-ii analogues of antagonistic activity containing sarcosyl-group at the 1-positon,and an alpha-hydroxy-carboxylic acid at the 8-position
FR2546163B1 (fr) * 1983-05-16 1987-10-09 Centre Nat Rech Scient Nouveaux derives acyles hydrosolubles de peptides ou d'amino-acides, leur preparation et leur application
JPS60132197A (ja) * 1983-12-02 1985-07-15 日東電工株式会社 管の接合方法
HU191961B (en) * 1984-08-02 1987-04-28 Richter Gedeon Vegyeszet Process for producing 1,5 and 8 substituted peptides of angiotenzin-ii antagonistic activity
US5182264A (en) * 1986-03-07 1993-01-26 Schering Corporation Angiotensin II receptor blockers as antiglaucoma agents
US4772684A (en) * 1987-01-20 1988-09-20 Triton Biosciences, Inc. Peptides affecting blood pressure regulation
JPH053629Y2 (pl) * 1987-10-09 1993-01-28
PL206255B1 (pl) * 2000-07-21 2010-07-30 Dendreon Corporationdendreon Corporation Inhibitor proteazy wirusa zapalenia wątroby C, zawierająca go kompozycja farmaceutyczna i zastosowanie inhibitora do wytwarzania leku do leczenia chorób związanych z HCV oraz zastosowanie do wytwarzania kompozycji do stosowania w kombinowanej terapii

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3886134A (en) * 1970-03-09 1975-05-27 Morton Norwich Products Inc Analogues of angiotensin II
GB1320104A (en) * 1971-05-20 1973-06-13 Norwich Pharma Co Hepta-and octapeptides
US3907762A (en) * 1971-12-27 1975-09-23 Univ Sherbrooke Angiotensin{hd II {B position 8 analogs
DE2323322A1 (de) * 1973-05-09 1974-11-28 Hoechst Ag Neue peptide mit blutdrucksenkender wirkung und verfahren zu ihrer herstellung
US3923771A (en) * 1974-05-10 1975-12-02 Francis Merlin Bumpus N-Guanidylacetyl-{8 des-asp{hu 1{b -Ile{hu 8{b {9 {0 angiotensin II as an angiotensin antagonist

Also Published As

Publication number Publication date
DE2831271C2 (de) 1982-02-25
AT360678B (de) 1979-04-15
ATA518378A (de) 1980-06-15
FI782216A (fi) 1979-01-19
GB2002779A (en) 1979-02-28
SE7807824L (sv) 1979-01-19
CH637916A5 (de) 1983-08-31
SU913940A3 (en) 1982-03-15
NL7807627A (nl) 1979-01-22
GB2002779B (en) 1982-01-27
AU520176B2 (en) 1982-01-21
BE869076A (fr) 1979-01-18
FR2398049A1 (fr) 1979-02-16
JPS5831337B2 (ja) 1983-07-05
AU3800978A (en) 1980-01-17
CS201013B2 (en) 1980-10-31
YU41315B (en) 1987-02-28
IN149852B (pl) 1982-05-08
HU177134B (en) 1981-07-28
US4209442A (en) 1980-06-24
IL55075A0 (en) 1978-09-29
PL208497A1 (pl) 1979-07-02
SE444439B (sv) 1986-04-14
CA1114810A (en) 1981-12-22
FR2398049B1 (pl) 1984-06-08
JPS5422368A (en) 1979-02-20
NO782464L (no) 1979-01-19
FI64797C (fi) 1984-01-10
NO148070C (no) 1983-08-03
DD137221A5 (de) 1979-08-22
FI64797B (fi) 1983-09-30
DK319578A (da) 1979-01-19
DE2831271A1 (de) 1979-03-01
IL55075A (en) 1981-12-31
YU171578A (en) 1982-10-31
NO148070B (no) 1983-04-25
ES471791A1 (es) 1979-02-01

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US4388304A (en) Angiotensin-II analogues with antagonizing effects, containing an ester group in position 8, and a process for the preparation thereof
PL111964B1 (en) Process for preparing novel peptides
US4179433A (en) Angiotensin II antagonist peptides containing an alpha-aminooxyacid in the position-1
US3976770A (en) Sar&#39;-(OMe)Thr8 Angiotensin II as an angiotensin II antagonist
CA1149377A (en) ANGIOTENSIN-II ANALOGUES WITH ANTAGONIZING EFFECTS, CONTAINING AN .alpha.-HYDROXYCARBOXYLIC ACID RESIDUE IN POSITION 8, AND A PROCESS FOR THE PREPARATION THEREOF
DE2127393B2 (de) Hepta- und Octapeptide
US3925345A (en) (sar&#39; 1&#39;,thr&#39; 8&#39;+9 angiotensin ii as an angiotensin antagonist
US4672054A (en) Process for the preparation of angiotensin-II analogues substituted in the 1-, 5- and 8- positions
US3923770A (en) {8 Me{hd 2{b Gly{hu 1{b , Ile{hu 8{b {9 -Anziotensin II as an angiotensin antagonist
US3923769A (en) {8 N-Me-Ile{40 ,Ile{hu 8{b {9 -Angiotensin II as an angiotensin antagonist
SCHOELKENS et al. 1, 8-Disubstituted Analogues of [Ile5] and [Val5] Angiotensin II: Difference in Potency and Specificity of Angiotensin II-Antagonistic Activity
DE2311786A1 (de) Verfahren zur herstellung von peptiden
DE2033703A1 (de) Peptidverbmdungen und Verfahren zu ihrer Herstellung
Bumpus et al. [N-Me-Ile', Ile 8]-Angiotensin II as an angiotensin antagonist
Bumpus et al. N-Guanidylacetyl-[des-asp 1-Ile 8] angiotensin II as an angiotensin antagonist
NO134296B (pl)